JPH02121931A - 濃縮ヘモグロビンの製造方法 - Google Patents
濃縮ヘモグロビンの製造方法Info
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- JPH02121931A JPH02121931A JP63275664A JP27566488A JPH02121931A JP H02121931 A JPH02121931 A JP H02121931A JP 63275664 A JP63275664 A JP 63275664A JP 27566488 A JP27566488 A JP 27566488A JP H02121931 A JPH02121931 A JP H02121931A
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Classifications
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C07—ORGANIC CHEMISTRY
- C07K—PEPTIDES
- C07K14/00—Peptides having more than 20 amino acids; Gastrins; Somatostatins; Melanotropins; Derivatives thereof
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-
- A—HUMAN NECESSITIES
- A61—MEDICAL OR VETERINARY SCIENCE; HYGIENE
- A61M—DEVICES FOR INTRODUCING MEDIA INTO, OR ONTO, THE BODY; DEVICES FOR TRANSDUCING BODY MEDIA OR FOR TAKING MEDIA FROM THE BODY; DEVICES FOR PRODUCING OR ENDING SLEEP OR STUPOR
- A61M1/00—Suction or pumping devices for medical purposes; Devices for carrying-off, for treatment of, or for carrying-over, body-liquids; Drainage systems
- A61M1/36—Other treatment of blood in a by-pass of the natural circulatory system, e.g. temperature adaptation, irradiation ; Extra-corporeal blood circuits
- A61M1/3693—Other treatment of blood in a by-pass of the natural circulatory system, e.g. temperature adaptation, irradiation ; Extra-corporeal blood circuits using separation based on different densities of components, e.g. centrifuging
-
- A—HUMAN NECESSITIES
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- A61M2202/04—Liquids
- A61M2202/0413—Blood
- A61M2202/0429—Red blood cells; Erythrocytes
- A61M2202/0433—Free haemoglobin
Abstract
(57)【要約】本公報は電子出願前の出願データであるた
め要約のデータは記録されません。
め要約のデータは記録されません。
Description
【発明の詳細な説明】
〔産業上の利用分野〕
本来、赤血球内には30wt%程度に4縮されたヘモグ
ロビンが内包されている0本発明は、この赤血球を可及
的に′a縮してから赤血球膜を破壊してヘモグロビン濃
厚溶液とし、無希釈で赤血球膜成分等を除去することに
よって′a縮ヘモグロビンを得る方法に関するものであ
る。
ロビンが内包されている0本発明は、この赤血球を可及
的に′a縮してから赤血球膜を破壊してヘモグロビン濃
厚溶液とし、無希釈で赤血球膜成分等を除去することに
よって′a縮ヘモグロビンを得る方法に関するものであ
る。
従来の濃縮ヘモグロビンの製造は、赤血球を溶血してヘ
モグロビンを(ni%1した後にヘモグロビンを濃縮す
る操作を採るのが基本とされており、赤血球の溶血法と
しては、低張液を添加して浸透圧ショックによっ”ζ行
う方法が一般的に用いられている。ところが、前記従来
方法では、ヘモグロビンは希釈され11wt%以下とな
るために濃縮が必要となる。しかし、未だヘモグロビン
の有効な濃縮方法は確立されていない。即ち、一般のタ
ンパク質の濃縮に用いられている沈殿法や分散吸着法で
は生理食塩水以外の溶媒を用いるため不適当であるし、
凍結乾燥法ではヘモグロビンの変性が起こる。従って、
ヘモグロビンの濃縮方法として限外濾過が用いられてい
るが、濃厚になるに従い目詰まりなどが頻繁に起こるた
め、操作が煩雑となるので効率が極めて悪い。このため
より効率的なヘモグロビンの濃縮方法が探索されている
のが現状である。
モグロビンを(ni%1した後にヘモグロビンを濃縮す
る操作を採るのが基本とされており、赤血球の溶血法と
しては、低張液を添加して浸透圧ショックによっ”ζ行
う方法が一般的に用いられている。ところが、前記従来
方法では、ヘモグロビンは希釈され11wt%以下とな
るために濃縮が必要となる。しかし、未だヘモグロビン
の有効な濃縮方法は確立されていない。即ち、一般のタ
ンパク質の濃縮に用いられている沈殿法や分散吸着法で
は生理食塩水以外の溶媒を用いるため不適当であるし、
凍結乾燥法ではヘモグロビンの変性が起こる。従って、
ヘモグロビンの濃縮方法として限外濾過が用いられてい
るが、濃厚になるに従い目詰まりなどが頻繁に起こるた
め、操作が煩雑となるので効率が極めて悪い。このため
より効率的なヘモグロビンの濃縮方法が探索されている
のが現状である。
本発明者らは、従来より蛋白質濃縮法について検討を加
え、特にヘモグロビン精製について多くの基礎知見を集
積してきた。かかる基礎知見に基づき種々研究した結果
、濃縮ヘモグロビンを効率よく製造することができる本
発明を完成するに至ったのである。
え、特にヘモグロビン精製について多くの基礎知見を集
積してきた。かかる基礎知見に基づき種々研究した結果
、濃縮ヘモグロビンを効率よく製造することができる本
発明を完成するに至ったのである。
即ち、本発明は、赤血球を′f4縮してから溶血させ、
次いで膜成分(ストローマ)等の不純物を除去すること
によってヘモグロビンを分離・精製することからなる4
縮ヘモグロビンの製造方法である。
次いで膜成分(ストローマ)等の不純物を除去すること
によってヘモグロビンを分離・精製することからなる4
縮ヘモグロビンの製造方法である。
次に本発明の構成をより詳細に説明すれば次の通りであ
る。
る。
本発明方法は、赤血球の濃縮、溶血、そしてヘモグロビ
ンの分離・精製の3工程より成っている。
ンの分離・精製の3工程より成っている。
先ず、赤血球を濃縮するに際しては、遠心分離法を利用
する。赤血球を生理食塩水にて洗浄し、次いで遠心分離
操作により赤血球を濃縮させて分離する。赤血球は直径
約8μmの大きさを有しているため遠心分離で簡単にC
縮できる。また、洗浄した赤血球に溶血が起こらない程
度の高張液を添加して赤面Lgを収縮させて置いζから
遠心分離操作により該収縮赤血球を濃縮させて分離すれ
ば、より効果的である。なお、赤血球の洗浄を遠心分1
1i11操作によっ4行うごともできる。
する。赤血球を生理食塩水にて洗浄し、次いで遠心分離
操作により赤血球を濃縮させて分離する。赤血球は直径
約8μmの大きさを有しているため遠心分離で簡単にC
縮できる。また、洗浄した赤血球に溶血が起こらない程
度の高張液を添加して赤面Lgを収縮させて置いζから
遠心分離操作により該収縮赤血球を濃縮させて分離すれ
ば、より効果的である。なお、赤血球の洗浄を遠心分1
1i11操作によっ4行うごともできる。
次いで、赤血球を溶血さ・Uる。ヘモグロビンを赤血球
から分離するための溶血法としては、低張溶液を等m添
加して行う方法が一最的であるが、その他の冷血法とし
て、超合波照射法や電気穿孔法を採ることもできる0本
発明において最も好適な溶血法は凍結融解法である。具
体的には、濃縮した赤血球溶液をドライアイス・メタノ
ール溶液中で凍結させた後、30°Cの湯浴中で溶解さ
せて溶血させる。この凍結融解法を用いれば、ヘモグロ
ビンを希釈することなく、簡便でかつ無菌的に溶血する
ことができる。
から分離するための溶血法としては、低張溶液を等m添
加して行う方法が一最的であるが、その他の冷血法とし
て、超合波照射法や電気穿孔法を採ることもできる0本
発明において最も好適な溶血法は凍結融解法である。具
体的には、濃縮した赤血球溶液をドライアイス・メタノ
ール溶液中で凍結させた後、30°Cの湯浴中で溶解さ
せて溶血させる。この凍結融解法を用いれば、ヘモグロ
ビンを希釈することなく、簡便でかつ無菌的に溶血する
ことができる。
最後に、ヘモグロビンを分離・精製する。濃縮した赤血
球を溶血させても、赤血球の膜成分(ストローマ)や低
分子量物質等がヘモグロビンと共存しているので、これ
らを除去する必要がある。
球を溶血させても、赤血球の膜成分(ストローマ)や低
分子量物質等がヘモグロビンと共存しているので、これ
らを除去する必要がある。
除去手段については特に限定されず、例えば遠心分離法
を利用することができる。この場合留意すべき事項は、
ヘモグロビンの希釈を伴わないようにすることである。
を利用することができる。この場合留意すべき事項は、
ヘモグロビンの希釈を伴わないようにすることである。
以上説明した通りの構成の本発明においては、濃縮が用
意に行なえる赤血球を可及的に@縮してから溶血してい
るから、ヘモグロビンの獲得が高効率で行なえるのであ
る。
意に行なえる赤血球を可及的に@縮してから溶血してい
るから、ヘモグロビンの獲得が高効率で行なえるのであ
る。
次に、本発明の代表的な実施例を挙げる。
実施例1
期限切れの人血(保存血) 400 dを遠沈管 (1
00dJ11) ニ分はティれ、4°Cニーζ遠心分離
(3,000rpts 、 55in)を行った。赤血
球と血しょうに分離するが、上澄みの血しょう成分を除
去し、代わりに同量の生理食塩水を添加し、同条件下に
て遠心分離を行い上澄みを除去した。この操作を2回繰
り返し、精製された4縮赤血球を取り出した。次いで、
これを300−のナス型フラスコに入れ、ドライアイス
・メタノール溶液中に゛(ゆっくりフラスコを回転させ
ながら凍結させた後、30″Cの湯浴中にて融解させた
。この操作を2回繰り返して溶血を完全に行わせた。ご
の溶血処理液を超遠心分離用の遠沈管(40−)にいれ
、4℃にて遠心分N(25,0OOrpa+、 30m
1n)を行って、11り成分であるストローマを沈殿物
とし°ζ除去した。この艮作を2回繰り返した。更に、
このヘモグロビン溶液を希釈することなく、孔径5μ■
+、 3μm、 2μm。
00dJ11) ニ分はティれ、4°Cニーζ遠心分離
(3,000rpts 、 55in)を行った。赤血
球と血しょうに分離するが、上澄みの血しょう成分を除
去し、代わりに同量の生理食塩水を添加し、同条件下に
て遠心分離を行い上澄みを除去した。この操作を2回繰
り返し、精製された4縮赤血球を取り出した。次いで、
これを300−のナス型フラスコに入れ、ドライアイス
・メタノール溶液中に゛(ゆっくりフラスコを回転させ
ながら凍結させた後、30″Cの湯浴中にて融解させた
。この操作を2回繰り返して溶血を完全に行わせた。ご
の溶血処理液を超遠心分離用の遠沈管(40−)にいれ
、4℃にて遠心分N(25,0OOrpa+、 30m
1n)を行って、11り成分であるストローマを沈殿物
とし°ζ除去した。この艮作を2回繰り返した。更に、
このヘモグロビン溶液を希釈することなく、孔径5μ■
+、 3μm、 2μm。
1.271m、 ・0.8μm’、 0.45μn、
0.2 pmのメンブランフィルタ−に各県で3回ず
つ順次通過させてヘモグロビンの精製を行った。
0.2 pmのメンブランフィルタ−に各県で3回ず
つ順次通過させてヘモグロビンの精製を行った。
得られた濃縮ヘモグし1ビンの濃度は2(i 、 Ow
1%、メト化率8.0%、リン脂質定量値40mg/
d1であった。
1%、メト化率8.0%、リン脂質定量値40mg/
d1であった。
実施例2
実施例1と同様の操作により濃縮した赤血球を溶血させ
た後、遠心分離操作によりストローマを除去したヘモグ
ロビン溶液を孔径0.2μmの細孔を有するフィロファ
イバーモジュール中に循環させて濾過した。4゛Cであ
ってもへ;Eグロビンは容易に通過するが、残存するス
トローマは循環液中に残るので短時間でヘモグロビンの
精製が可能であった。
た後、遠心分離操作によりストローマを除去したヘモグ
ロビン溶液を孔径0.2μmの細孔を有するフィロファ
イバーモジュール中に循環させて濾過した。4゛Cであ
ってもへ;Eグロビンは容易に通過するが、残存するス
トローマは循環液中に残るので短時間でヘモグロビンの
精製が可能であった。
得られた濃縮・\モグロビンの濃度は24 、5w t
%、メト化率4.0%、リン脂質定量値l10ll1/
lUであった。
%、メト化率4.0%、リン脂質定量値l10ll1/
lUであった。
実施例3
実施例1と同様の操作により’a212i Lだ赤血球
を溶血させた後、4°Cで直らに孔径0.2μIIIの
細孔含有するフィロファイバーモジュール中にヘモグロ
ビン溶液をvlS IOさせることによってストローマ
の除去を行った。
を溶血させた後、4°Cで直らに孔径0.2μIIIの
細孔含有するフィロファイバーモジュール中にヘモグロ
ビン溶液をvlS IOさせることによってストローマ
の除去を行った。
得られた濃縮ヘモグロビンの濃度は23.OwL%、メ
ト化率3.2%、リン脂質定量値22■/d!であった
。
ト化率3.2%、リン脂質定量値22■/d!であった
。
実施例4
実施例1と同様の操作により遠心分離にて赤血球を洗浄
した後、溶血が起こらない程度の高張液を添す11シた
。赤血球から水が放出され赤血球は収縮した。この’t
62夜を遠心分β、11シて収縮赤血球の濃縮物を分A
11シた。次いで、実施例Iと同様にして、溶血、ヘモ
グロビンの精製を行った。
した後、溶血が起こらない程度の高張液を添す11シた
。赤血球から水が放出され赤血球は収縮した。この’t
62夜を遠心分β、11シて収縮赤血球の濃縮物を分A
11シた。次いで、実施例Iと同様にして、溶血、ヘモ
グロビンの精製を行った。
この場合、赤血球中のヘモグロビンは更に濃縮され°ζ
おり、得られたわシ宿・・・モグ〔1ビンの濃度は更に
高くなり、33 、0w 1%、メト化率9.2%、リ
ン脂質定量値4511Ig/(11であった。
おり、得られたわシ宿・・・モグ〔1ビンの濃度は更に
高くなり、33 、0w 1%、メト化率9.2%、リ
ン脂質定量値4511Ig/(11であった。
実施例5
実施例4と同様にし゛C収縮赤赤面、Rを濃縮、溶血し
た後、4°Cで直らに孔径0.2μInの細孔を有する
フォロファ・fバーモジ上−ルー中にヘモグロビン溶液
を循環させるごとによってス!・Ll−マの除去を行っ
た。
た後、4°Cで直らに孔径0.2μInの細孔を有する
フォロファ・fバーモジ上−ルー中にヘモグロビン溶液
を循環させるごとによってス!・Ll−マの除去を行っ
た。
得られた濃縮ヘモグロビンの濃度は31.0wt%、メ
ト化率4.5%、リン脂質定量値11■/d1であった
。
ト化率4.5%、リン脂質定量値11■/d1であった
。
実施例6
実施例1と同様にして赤血球を濃縮した後、溶血を窒素
雰囲気下で超音波照射(バス型)によって行い、4 ’
Cで直ちに孔径0.2μ■1の細孔を有するフィロファ
イバーモジュール中にヘモグロビン溶液を循環させるこ
とによってストローマの除去を行った。
雰囲気下で超音波照射(バス型)によって行い、4 ’
Cで直ちに孔径0.2μ■1の細孔を有するフィロファ
イバーモジュール中にヘモグロビン溶液を循環させるこ
とによってストローマの除去を行った。
得られた濃縮ヘモグロビンの濃度は2G 、 Ow 1
%、メト化率10.2%、リン脂質定量値60■/d1
であった。
%、メト化率10.2%、リン脂質定量値60■/d1
であった。
実施例7
実施例1と同様にして赤血球を濃縮した後、溶血を赤血
球膜に高電圧パルスを照射して穴を開ける電気穿孔法に
よって行い、次いで遠心分if、11操作によりストロ
ーマを除去したヘモグロビン溶液を孔径0.2μmの細
孔を有するフィロファイバーモジュール中に循環させて
濾過した。4°Cであってもヘモグロビンは容易に通過
するが、残存するストローマは循l!2液中に残るので
短時間でヘモグ1:1ビンの精製が可能であった。
球膜に高電圧パルスを照射して穴を開ける電気穿孔法に
よって行い、次いで遠心分if、11操作によりストロ
ーマを除去したヘモグロビン溶液を孔径0.2μmの細
孔を有するフィロファイバーモジュール中に循環させて
濾過した。4°Cであってもヘモグロビンは容易に通過
するが、残存するストローマは循l!2液中に残るので
短時間でヘモグ1:1ビンの精製が可能であった。
得られたallヘモグロビンの濃度は19.6ht%、
メト化率3.2%、リン脂質定量値711g/d1であ
った。
メト化率3.2%、リン脂質定量値711g/d1であ
った。
本発明によれば次の効果を得ることができる。
即ち、本発明では、赤血球を濃縮してから溶血させ、次
いで膜成分(スl−ローマ)等の不純物を除去すること
によってヘモグロビンを分離・精製しているので、前記
従来法の如く、赤血球を溶血しテヘ:r: クロビンを
単y、tt した後にヘモグロビン溶液縮する場合と比
較し°ζ約348以上の高効率をもって濃縮ヘモグロビ
ンを得ることができる。
いで膜成分(スl−ローマ)等の不純物を除去すること
によってヘモグロビンを分離・精製しているので、前記
従来法の如く、赤血球を溶血しテヘ:r: クロビンを
単y、tt した後にヘモグロビン溶液縮する場合と比
較し°ζ約348以上の高効率をもって濃縮ヘモグロビ
ンを得ることができる。
Claims (3)
- (1)赤血球を濃縮してから溶血させ、次いで膜成分(
ストローマ)等の不純物を除去することによってヘモグ
ロビンを分離・精製することを特徴とする濃縮ヘモグロ
ビンの製造方法。 - (2)赤血球が、収縮させた赤血球である請求項1に記
載の濃縮ヘモグロビンの製造方法。 - (3)濃縮した赤血球を溶血する手段として、凍結融解
法、超音波照射法、電気穿孔法の何れかを用いる請求項
1又は請求項2に記載の濃縮ヘモグロビンの製造方法。
Priority Applications (4)
Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
---|---|---|---|
JP63275664A JPH02121931A (ja) | 1988-10-29 | 1988-10-29 | 濃縮ヘモグロビンの製造方法 |
CA002000717A CA2000717A1 (en) | 1988-10-29 | 1989-10-13 | Process for producing hemoglobin concentrate |
EP89310931A EP0367475A3 (en) | 1988-10-29 | 1989-10-24 | Process for producing haemoglobin concentrate |
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