JP6425140B2 - オクタデセン酸を含有する抗ガン用食品等 - Google Patents
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Description
(R,R´は、水素又は水酸基のいずれかであるが少なくとも一方が水酸基である)
で示されたオクタデセン酸化合物は、炭素数が18であり、9位及び10位の炭素間にのみシス型の不飽和結合である二重結合を有し、その二重結合に隣接する8位又は11位の少なくとも一方に水酸基を有する脂肪酸である。具体的には、11−ヒドロキシ−9(Z)−オクタデセン酸、8−ヒドロキシ−9(Z)−オクタデセン酸であることが好ましい。二重結合の隣接する位置に水酸基を有すると、ヒトなどの動物において、抗酸化作用などの有用な薬理活性を示すに至る因子として機能する。
48wellマルチプレートにヒト肝がん由来HepG2細胞を3.0×104cellsとなるように播種し、24時間にわたり事前に培養した。培地は、10%ウシ胎仔血清、100UI/mlペニシリン、100μg/mlストレプトマイシンを含むDulbecco‘s modified Eagle’s medium (DMEM)を用いた。そして、培地であるDMEMに終濃度が30μg/mlになるように11−ヒドロキシ−9(Z)−オクタデセン酸を加え、ヒト肝がん由来HepG2細胞に添加して24時間静置した。その後、その細胞を回収して、細胞内に発現した抗酸化酵素であるヘムオキシゲナーゼ−1(HO−1)の発現量をウエスタンブロッティング法にて検証した。なお、他の例との比較のために、他の例と同量のβ−アクチン(β−actin)を用いて、内部標準とした。この結果を図1に示す。
実施例1で用いた11−ヒドロキシ−9(Z)−オクタデセン酸に変えて、化2で示す10−ヒドロキシ−オクタデカン酸を用いた以外は、実施例1と同様にヘムオキシゲナーゼ−1(HO−1)の発現量をウエスタンブロッティング法にて検証した。なお、他の例との比較のために、他の例と同量のβ−アクチン(β−actin)を用いて、内部標準とした。この結果を図1に示す。
実施例1で用いた11−ヒドロキシ−9(Z)−オクタデセン酸に変えて、化3で示す10−ヒドロキシ−12(Z)−オクタデセン酸を用いた以外は、実施例1と同様にヘムオキシゲナーゼ−1(HO−1)の発現量をウエスタンブロッティング法にて検証した。なお、他の例との比較のために、他の例と同量のβ−アクチン(β−actin)を用いて、内部標準とした。この結果を図1に示す。
実施例1で用いた11−ヒドロキシ−9(Z)−オクタデセン酸に変えて、化4で示す12−ヒドロキシ−オクタデカン酸を用いた以外は、実施例1と同様にヘムオキシゲナーゼ−1(HO−1)の発現量をウエスタンブロッティング法にて検証した。なお、他の例との比較のために、他の例と同量のβ−アクチン(β−actin)を用いて、内部標準とした。この結果を図1に示す。
48wellマルチプレートにHepG2細胞を3.0×104cellsとなるように播種し、24時間にわたり事前に培養した。培地は、10%ウシ胎仔血清、100UI/mlペニシリン、100μg/mlストレプトマイシンを含むDulbecco‘s modified Eagle’s medium (DMEM)を用いた。そして、培地であるDMEMに終濃度が3μg/mlになるように11−ヒドロキシ−9(Z)−オクタデセン酸を加え、ヒト肝がん由来HepG2細胞に添加して、その1時間後にベンゾピレン(BaP)を5μMのとなるようにベンゾピレン(BaP)を添加し、24時間静置した。この細胞内に発現したベンゾピレンの酸化酵素であるCYP1A1の発現量をウエスタンブロッティング法を用いて検証した。なお、他の例との比較のために、他の例と同量のβ−アクチン(β−actin)を用いて、内部標準とした。この結果を図2に示す。
実施例2で用いた11−ヒドロキシ−9(Z)−オクタデセン酸の濃度を10μg/mlとした以外は、実施例2と同様に酸化酵素CYP1A1の発現の発現量をウエスタンブロッティング法にて検証した。なお、他の例との比較のために、他の例と同量のβ−アクチン(β−actin)を用いて、内部標準とした。この結果を図2に示す。
実施例2で用いた11−ヒドロキシ−9(Z)−オクタデセン酸の濃度を30μg/mlとした以外は、実施例2と同様に酸化酵素CYP1A1の発現の発現量をウエスタンブロッティング法にて検証した。なお、他の例との比較のために、他の例と同量のβ−アクチン(β−actin)を用いて、内部標準とした。この結果を図2に示す。
実施例2で用いた11−ヒドロキシ−9(Z)−オクタデセン酸の濃度を0μg/ml、すなわち、11−ヒドロキシ−9(Z)−オクタデセン酸を用いなかった以外は、実施例2と同様に酸化酵素CYP1A1の発現の発現量をウエスタンブロッティング法にて検証した。なお、他の例との比較のために、他の例と同量のβ−アクチン(β−actin)を用いて、内部標準とした。この結果を図2に示す。
実施例3で用いた11−ヒドロキシ−9(Z)−オクタデセン酸に変えて、化2で示した10−ヒドロキシ−オクタデカン酸を用いた以外は、実施例3と同様に酸化酵素CYP1A1の発現量をウエスタンブロッティング法にて検証した。なお、他の例との比較のために、他の例と同量のβ−アクチン(β−actin)を用いて、内部標準とした。この結果を図4に示す。
実施例1で用いた11−ヒドロキシ−9(Z)−オクタデセン酸に変えて、化3で示す10−ヒドロキシ−12(Z)−オクタデセン酸を用いた以外は、実施例3と同様に酸化酵素CYP1A1の発現量をウエスタンブロッティング法にて検証した。なお、他の例との比較のために、他の例と同量のβ−アクチン(β−actin)を用いて、内部標準とした。この結果を図4に示す。
実施例1で用いた11−ヒドロキシ−9(Z)−オクタデセン酸に変えて、化4で示す12−ヒドロキシ−オクタデカン酸を用いた以外は、実施例3と同様に酸化酵素CYP1A1の発現量をウエスタンブロッティング法にて検証した。なお、他の例との比較のために、他の例と同量のβ−アクチン(β−actin)を用いて、内部標準とした。この結果を図4に示す。
Claims (3)
- 酸化酵素であるCYP1A1の発現を抑制する11−ヒドロキシ−9(Z)−オクタ デセン酸を有効成分として含有することを特徴とする抗ガン用食品。
- 酸化酵素であるCYP1A1の発現を抑制する11−ヒドロキシ−9(Z)−オクタ デセン酸を有効成分として含有することを特徴とする抗ガン用化粧品。
- 酸化酵素であるCYP1A1の発現を抑制する11−ヒドロキシ−9(Z)−オクタ デセン酸を有効成分として含有することを特徴とする抗ガン用医薬品。
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JP2015249203A JP6425140B2 (ja) | 2015-12-22 | 2015-12-22 | オクタデセン酸を含有する抗ガン用食品等 |
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