JP6132364B2 - 殺虫性タンパク質及びその使用方法 - Google Patents
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Description
提供される。これらのタンパク質及びそれらをコードする核酸配列は、殺虫性製剤の調製
及び耐害虫トランスジェニック植物の作出に有用である。
Bacillus thuringiensisは、昆虫のある一定の目及び種に特異的に有毒であるが、植物
及び非標的生物には無害な結晶封入体を生産するその能力によって特徴付けられる、グラ
ム陽性の胞子形成土壌細菌である。そのため、Bacillus thuringiensis株又はその殺虫性
タンパク質を含む組成物は、農業上の害虫、又はヒト若しくは動物の様々な疾患を媒介す
る昆虫を制御するための環境に優しい殺虫剤として用いることができる。
、主に鱗翅目(Lepidopteran)、双翅類(Dipteran)、及び鞘翅目(Coleopteran)の幼
虫に対する強力な殺虫活性を有する。これらのタンパク質が、膜翅目(Hymenoptera)、
同翅類(Homoptera)、シラミ(Phthiraptera)、ハジラミ(Mallophaga)、及びダニ(A
cari)害虫目、並びに線形動物(Nemathelminthes)、扁形動物(Platyhelminthes)、及
び有毛足虫(Sarcomastigorphora)などのその他の無脊椎動物目に対してもまた活性を有
することが示されている(Feitelson (1993) The Bacillus Thuringiensis family tree.
In Advanced Engineered Pesticides, Marcel Dekker, Inc., New York, N.Y.)。これ
らのタンパク質は、最初は主としてその殺虫活性によって、CryIからCryVに分類
された。主要なクラスは、鱗翅目−特異的(I)、鱗翅目及び双翅類−特異的(II)、鞘
翅目−特異的(III)、双翅類−特異的(IV)、及び線虫−特異的(V)並びに(VI)で
あった。タンパク質は、サブファミリーにさらに分類された;それぞれのファミリーの中
でより密接に関係したタンパク質には、Cry1A、Cry1B、Cry1C、などの区
分を示す文字を割り当てられた。それぞれの区分の中でさらにより密接にタンパク質は、
Cry1C1、Cry1C2、などと命名された。
しい命名法が最近記述された(Crickmore et al. (1998) Microbiol. Mol. Biol. Rev. 6
2:807-813)。新しい分類においては、それぞれの毒素には、第一階級(アラビア数字1
つ)、第二階級(大文字1つ)、第三階級(小文字1つ)、及び第四階級(その他のアラ
ビア数字1つ)を包含する固有の名前が割り当てられる。新しい分類においては、第一階
級のローマ数字が、アラビア数字に置き換えられた。45%未満の配列同一性を有するタ
ンパク質は、異なる第一階級を有し、第二及び第三階級における基準は、それぞれ78%
及び95%である。
い。摂取されたプロトキシンは、昆虫の消化管においてプロテアーゼにより加水分解され
、活性な有毒分子となる
孔を形成しながら頂端膜に移入し、幼虫の死をもたらす。
を有する(例えば、de Maagd et al. (2001) Trends Genetics 17:193-199を参照のこと
)。第一の保存された構造ドメインは、7つのアルファヘリックスを含み、膜挿入及び孔
形成に関与する。ドメインIIは、ギリシャキー(Greek key)配置に配置された3つのベ
ータシートからなり、そしてドメインIIIは、「ジェリーロール(jelly roll)」形態の
2つの逆平行のベータシートからなる(de Maagd et al., 2001、前記)。ドメインII及
びIIIは、レセプターの認識及びレセプターとの結合に関与し、そのため、毒素特異性の
決定因子と考えられている。
分類がある。VIP1/VIP2毒素(例えば、米国特許第5,770,696号を参照
のこと)は、その他のバイナリー(「A/B」)毒素の作用機序と同様に、レセプターを
介したエンドサイトーシスとそれに続く細胞の被毒を含むと考えられる機序により昆虫に
対して強い活性を表す、バイナリー殺虫性毒素である。VIP、C2、CDT、CST、
又はB. anthracis浮腫及び致死毒素などのA/B毒素は、特異的な、レセプターを介した
単量体としての「B」成分の結合を通して、最初に標的細胞と相互作用する。これらの単
量体は、次にホモヘプタマーを形成する。次に、「B」ヘプタマー−レセプター複合体は
、酵素の「A」成分とその後結合し、レセプターを介したエンドサイトーシスを通した酵
素の「A」成分のサイトゾル中への移動を可能にするドッキングプラットフォームとして
機能する。細胞のサイトゾル中に入ると、「A」成分は、例えばG−アクチンのADP−
リボシル化、又は環状AMP(cAMP)の細胞内レベルを上昇させることにより、正常
な細胞の機能を阻害する。Barth et al. (2004) Microbiol Mol Biol Rev 68:373--402を
参照。
・キシロステラ(Plutella xylostella)の野外個体群における抵抗性を引き起こしてい
る(Ferre and Van Rie (2002) Annu. Rev. Entomol. 47:501-533)。抵抗性の最も一般
的な機序は、毒素の、その特異的中腸レセプターへの結合の減少である。これは同じレセ
プターを共用するその他の毒素への交差耐性をも与える可能性がある(Ferre and Van Ri
e (2002))。
細菌、植物、植物細胞、組織及び種子に害虫抵抗性を付与するための組成物及び方法が
提供される。組成物は、毒素ポリペプチドのための配列をコードする核酸分子、それら核
酸分子を含むベクター、及びベクターを含む宿主細胞を含む。組成物はまた、毒素のポリ
ペプチド配列、及びそれらポリペプチドに対する抗体をも含む。ヌクレオチド配列を、D
NA構築物、又は微生物及び植物を含む生物への形質転換及び発現のための発現カセット
において使用することができる。ヌクレオチド又はアミノ酸配列は、微生物又は植物を含
むが、これらに限定されない生物において発現させるために設計された合成配列であって
もよい。組成物はまた、形質転換された細菌、植物、植物細胞、組織、及び種子をも含む
。
レオチドに対応するアミノ酸配列が包含される。特に、本発明は、配列番号50〜96の
いずれか1つに示されるアミノ酸配列をコードするヌクレオチド配列を含む単離した核酸
分子、又は配列番号1〜47に示されるヌクレオチド配列並びに変異体及びその断片を提
供する。本発明のヌクレオチド配列と相補的な、又は本発明の配列とハイブリダイズする
ヌクレオチド配列もまた包含される。
である。それらに由来するこれらの生物及び組成物は、農業上の目的のために望ましい。
本発明の組成物は、殺虫活性を有する変化した若しくは改良した毒素タンパク質の生成、
又は、産物若しくは生物における毒素タンパク質若しくは核酸の有無の検出のためにもま
た有用である。
本発明は、生物、特に植物又は植物細胞において害虫抵抗性を制御するための組成物及
び方法に関する。この方法は、本発明の毒素タンパク質をコードするヌクレオチド配列を
用いて生物を形質転換することを含む。特に、本発明のヌクレオチド配列は、殺虫活性を
有する植物及び微生物の調製に有用である。従って、形質転換した細菌、植物、植物細胞
、植物組織及び種子が提供される。組成物は、Bacillus thuringiensisの毒素核酸及びタ
ンパク質である。配列は、目的の生物へその後形質転換するための発現ベクターの構築に
おいてはその他の毒素遺伝子の単離のためのプローブとして、そしてドメインスワッピン
グ又はDNAシャッフリングなどの当該分野において公知の方法により変化させた殺虫性
タンパク質の生成のために用いられる。タンパク質は、鱗翅目、鞘翅目、及び線虫害虫集
団の制御又は駆除、並びに殺虫活性を有する組成物の生産のために用いられる。
を含むがこれらに限定されない、1種類以上の害虫に対する有毒活性をもつ本明細書にお
いて開示された配列、又はそのようなタンパク質との相同性を有するタンパク質を意味す
る。いくつかの例においては、Bacillus sp.から毒素タンパク質が単離された。別の実施
形態において、毒素を、Clostridium bifermentans及びPaenibacillus popilliaeを含む
その他の生物から単離した。毒素タンパク質は、本明細書において開示された完全長ヌク
レオチド配列から推測したアミノ酸配列、及び、下流の別の開始部位を使用すること又は
殺虫活性を有するより短いタンパク質を生産するプロセシングのいずれかによる、完全長
配列よりも短いアミノ酸配列を含む。プロセシングは、タンパク質が発現される生物、又
はそのタンパク質を摂取した後の害虫において生じる場合がある。
タンパク質との相同性を有する。デルタエンドトキシンは、cry1〜cry53、cy
t1及びcyt2、及びCyt様毒素として同定されたタンパク質を含む。現在、多様な
特異性及び有毒性を有する250を超える公知の種のデルタエンドトキシンがある。包括
的な一覧については、Crickmore et al. (1998), Microbiol. Mol. Biol. Rev. 62:807-8
13を、定期的な更新については、www.biols.susx.ac.uk/Home/Neil_Crickmore/Bt/index
のCrickmore et al. (2003)「Bacillus thuringiensis toxin nomenclature」を参照。い
くつかの実施形態において、本明細書において開示されたデルタエンドトキシン配列は、
配列番号1〜47又は97〜203のいずれかに示されたヌクレオチド配列、配列番号5
0〜96のいずれかに示されたアミノ酸配列、及びその断片を含む。
1つの実施形態において、本明細書において開示された配列は、デルタエンドトキシン
のcry8ファミリーとの相同性を有する。デルタエンドトキシンのcry8ファミリー
は、鞘翅目の昆虫に対して有毒であることが示されている。例えば、鞘翅目に活性なCr
y8変異体は、米国特許第7,105,332号に記載されている(その全体を参照によ
り明細書に組み入れる)。特許‘332にはまた、エンドトキシンの構造と機能との間の
関係についての知見を提供する、Cry3A遺伝子の決定した構造(Li et al. (1991) N
ature 353:815 821)から構築したcry8相同性モデルが示されている。
、2、及び3に示されたヌクレオチド配列を含むヌクレオチド配列、並びに配列番号50
、51、及び52に示されたアミノ酸配列を含む。生物学的に活性な変異体及びこれら配
列の断片もまた包含される。
1つの実施形態において、本明細書において開示された配列は、cry7様デルタエン
ドトキシンである。様々な実施形態において、本発明のcry7様配列は、配列番号4に
示されるヌクレオチド配列、配列番号53に示されるアミノ酸配列、並びに生物学的に活
性な変異体及びその断片を含む。
別の実施形態において、本明細書において開示された配列は、デルタエンドトキシンの
cry1Iファミリーとの相同性を有する。いくつかの実施形態において、cry1Iホ
モログは、配列番号5に示されるヌクレオチド配列、配列番号54に示されるアミノ酸配
列、並びに生物学的に活性な変異体及びその断片を含む。
別の実施形態において、本明細書において開示された配列は、デルタエンドトキシンの
cry9ファミリーとの相同性を有する。いくつかの実施形態において、cry9ホモロ
グは、配列番号6に示されるヌクレオチド配列、配列番号55に示されるアミノ酸配列、
並びに生物学的に活性な変異体及びその断片を含む。
別の実施形態において、本明細書において開示された配列は、デルタエンドトキシンの
cry4ファミリーとの相同性を有する。様々な実施形態において、本明細書において包
含されるcry4ホモログは、配列番号7、8、9、10、11、及び12に示されたヌ
クレオチド配列、配列番号56、57、58、59、60、及び61に示されたアミノ酸
配列、並びに生物学的に活性な変異体及びその断片を含む。
とが示されてきた。Angsuthanasombat et al. ((2004) Journal of Biochemistry and Mo
lecular Biology 37(3):304-313、その全体、特にcry4の構造解析に関して、を参照
により明細書に組み入れる)は、cry4の3次元構造及び構造と双翅類活性との相関に
ついて記載している。
別の実施形態において、本明細書において開示された配列は、cryC35/cryC
53様配列である。いくつかの実施形態において、cryC35/cryC53様配列は
、配列番号13、14、15、又は16に示されるヌクレオチド配列、配列番号62、6
3、64、及び65に示されるアミノ酸配列、並びに生物学的に活性な変異体及びその断
片を含む。
別の実施形態において、本明細書において開示された配列は、cry21/cry12
様配列である。cry12/21ファミリーは、線虫害虫に対する活性を有することが示
されている(Wei (2003) Proc. Natl. Acad. Sci. USA 100(5): 2760-2765及び欧州特許
第0462721A2号、このそれぞれは参照により本明細書に組み入れる)。様々な実
施形態において、本明細書に包含されるcry21/cry12様配列は、配列番号17
、18、19、及び20に示されるヌクレオチド配列、配列番号66、67、68、及び
69に示されるアミノ酸配列、並びに生物学的に活性な変異体及びその断片を含む。
別の実施形態において、本明細書において開示された配列は、VIP様又はバイナリー
様タンパク質である。植物性殺虫タンパク質(VIP)は、細菌の栄養成長の際に生産さ
れる殺虫タンパク質であり、従って外毒素に分類される。VIP遺伝子は、様々な鱗翅目
に対する殺虫活性を示す。
特許第5,770,696号を参照)は、その他のバイナリー(「A/B」)毒素の作用
機序と同様に、レセプターを介したエンドサイトーシスとそれに続く細胞の被毒を含むと
考えられる機序により昆虫に対して強い活性を表す、バイナリー殺虫性毒素である。VI
P、C2、CDT、CST、又はB. anthracis浮腫及び致死毒素などのバイナリーA/B
毒素は、特異的なレセプターを介した単量体としての「B」成分の結合を通して、最初に
標的細胞と相互作用する。これらの単量体は、次にホモヘプタマーを形成する。次に「B
」ヘプタマー−レセプター複合体は、その後、酵素の「A」成分と結合し、レセプターを
介したエンドサイトーシスを通した酵素の「A」成分のサイトゾル中への移動を可能にす
るドッキングプラットフォームとして機能する。細胞のサイトゾル中に入ると、「A」成
分は、例えばG−アクチンのADP−リボシル化、又は環状AMP(cAMP)の細胞内
レベルを上昇させることにより、正常な細胞の機能を阻害する。その全体を参照により本
明細書に組み入れる、Barth et al. (2004) Microbiol Mol Biol Rev 68:373-402を参照
。
ナリー毒素も当該分野において公知である。Cry34Ab1及びCry35Ab1は、
PS149B1株より同定された、殺虫活性を有するバイナリー毒素を含む(Ellis et a
l. (2002) Appl Environ Microbiol. 68:1137-45、参照によりその全体を本明細書に組み
入れられる)。これらの毒素はそれぞれ、およそ14及び44kDaの分子量を有する。同
様の機構並びにCry34Aa及びCry34Abとの相同性を有するその他のバイナリ
ー毒素も同定された(Baum et al. (2004) Appl Environ Microbiol. 70:4889-98、参照
によりその全体を本明細書に組み入れる)。
acillus sphaericus由来のタンパク質である(Baumann et al. (1991) Micriobiol. Rev.
55:425-36)。Cry35は、これらBinA及びBinBタンパク質とのアミノ酸類似
性を示す。Cry36(ET69)及びCry38(ET75)(国際公開第00/66
742−B号、参照によりその全体を本明細書に組み入れる)もまた、BinA及びBi
nBとのアミノ酸類似性を示す独立して単離されたペプチドであり、従って、バイナリー
毒素を含むと考えられる。
列番号21、22、23、及び24に示されるヌクレオチド配列、配列番号70、71、
72、及び73に示されるアミノ酸配列、並びにその生物学的に活性な変異体及び断片を
含む。
さらに別の実施形態において、本明細書に包含される配列は、MTX様配列である。当
該分野で使用される場合、「MTX」という用語は、当該技術において、Bacillus sphae
ricusにより生産される一組の殺虫性タンパク質を説明するために用いられる。当該分野
においてはしばしばMTX1と称される、これらの第一は、蚊に対して有毒な副胞子結晶
として合成される。結晶の主要な成分は51及び42kDaの2つのタンパク質である。有
毒性には両方のタンパク質が存在することが必要とされるため、MTX1は、「バイナリ
ー」毒素だと考えられる(Baumann et al. (1991) Microbiol. Rev. 55:425-436)。
ラスのMTX毒素が同定された。MTX2及びMTX3は、殺虫活性を示す関連したクラ
スの別個の殺虫性毒素を表す。例えば、参照によりその全体を本明細書に組み入れる、Ba
umann et al. (1991) Microbiol. Rev. 55:425-436を参照。MTX2は、100kDaの毒
素である。Bacillus sphaericus由来のMTX3のアミノ酸配列は、Bacillus sphaericus
SSII−1のMTX2毒素と38%同一であるが、より最近になって、MTX3は、別
個の毒素として同定された(Liu, et al. (1996) Appl. Environ. Microbiol. 62: 2174-
2176)。Mtx毒素は、Bacillus sphaericus株の殺虫活性を増大させること、及び蚊集
団におけるBin毒素への抵抗性の進展を管理することの両方において有用な可能性があ
る(Wirth et al. (2007) Appl Environ Microbiol 73(19):6066-6071)。
9に示されるヌクレオチド配列、配列番号74、75、76、77、及び78に示される
アミノ酸配列、及びその生物学的に活性な変異体及びその断片を含む。
本発明はさらに、デルタエンドトキシンではないが、バチルスから単離された毒素配列
を含む。1つの実施形態において、これらの毒素は、ホスファチジルイノシトールホスホ
ジエステラーゼ(ホスファチジルイノシトール特異的ホスホリパーゼC(PI−PLC)
とも称される)との相同性を有する。ホスファチジルイノシトールホスホジエステラーゼ
は、グリコシルホスファチジルイノシトール(GPI)とホスファチジルイノシトール(
PI)アンカーを分解する。これらのタンパク質は、PI−PLC X−ボックスドメイ
ンを含み、そして細菌細胞膜を通じて培養培地中に酵素を分泌する、Bacillus cereus、B
acillus thuringiensis、Staphylococcus aureus、及びClostridium novyiの培養から単
離された。Bacillus cereus由来のホスファチジルイノシトール特異的ホスホリパーゼC
(PI−PLC)(Heinz et al. (1995) EMBO J. 14, 3855-3863、参照によりその全体
を本明細書に組み入れる)の活性部位ポケットに局在するアミノ酸残基の役割は、部位特
異的突然変異生成、動力学、及び結晶構造解析により研究された(Gassler et al. (1997
) Biochemistry 36:12802-12813、参照によりその全体を本明細書に組み入れる)。
されるヌクレオチド配列、配列番号79に示されるアミノ酸配列、並びに生物学的に活性
な変異体及び断片を含む。
ァミリーが提供される。毒素タンパク質のアミノ酸配列もまた提供される。この遺伝子の
翻訳から生じたタンパク質は、その細胞がそれを摂取した害虫を制御又は殺虫することを
可能にする。
別の実施形態において、本明細書において開示された配列は、cry55ホモログであ
る。いくつかの実施形態において、cry55ホモログは、配列番号43及び44に示さ
れるヌクレオチド配列、配列番号92及び93に示されるアミノ酸配列、並びにその生物
学的に活性な変異体及びその断片を含む。
別の実施形態において、本明細書において開示された配列は、cry15Aホモログで
ある。Cry15A毒素は、鱗翅目の害虫に対して活性を有することが示された(Rang e
t al. (2000) Curr Microbiol. 40(3):200-4)。いくつかの実施形態において、cry1
5Aホモログは、配列番号45、46、及び47に示されるヌクレオチド配列、配列番号
94、95、及び96に示されるアミノ酸配列、並びに生物学的に活性な変異体及びその
断片を含む。
本発明の1つの態様は、毒素タンパク質及びポリペプチド又はその生物学的に活性な一
部分をコードするヌクレオチド配列を含む単離した又は組換え核酸分子、並びに毒素をコ
ードする核酸を同定するためのハイブリダイゼーションプローブとしての使用に十分であ
る核酸分子に関する。本明細書で使用する場合、「核酸分子」という用語は、DNA分子
(例えば、組換えDNA、cDNA又はゲノムDNA)及びRNA分子(例えば、mRN
A)及びヌクレオチドアナログを用いて生成されたDNA又はRNAのアナログを含むこ
とを意味する。核酸分子は、一本鎖であっても二本鎖であってもよいが、好ましくは二本
鎖DNAである。
な一部分は、組換え技術により生産される場合には、その他の細胞物質若しくは培地を実
質的に含まず、又は化学的に合成する場合には、原料となる化学物質若しくはその他の化
学物質を実質的に含まない。好ましくは、「単離した」核酸は、その核酸が由来する生物
のゲノムDNA中で、その配列と天然に隣接している配列(すなわち、その核酸の5’及
び3’端に位置する配列)(好ましくはタンパク質をコードする配列)、を含まない。本
発明の目的のために、核酸分子について言及する場合、「単離した」は単離したクロモソ
ームを除外する。例えば、様々な実施形態において、単離した毒素をコードする核酸分子
は、核酸が由来した細胞のゲノムDNAにおいて、天然に隣接した核酸分子である、約5
kb、4kb、3kb、2kb、1kb、0.5kb、又は0.1kb未満のヌクレオチド配列を含むこ
とが可能である。実質的に細胞物質を含まない毒素タンパク質は、(乾燥重量により)約
30%、20%、10%、又は5%未満の非毒素タンパク質(本明細書においては「混入
タンパク質」とも称される)を有するタンパク質の調製物を含む。
列、及びその変異体、断片、並びに相補鎖を含む。「相補鎖」とは、示されたヌクレオチ
ド配列にハイブリダイズすることができ、それによって安定な二本鎖を形成することがで
きる、示されたヌクレオチド配列と十分に相補的なヌクレオチド配列を意味する。このヌ
クレオチド配列によりコードされる、毒素タンパク質に対応するアミノ酸配列は、配列番
号50〜96に示される。
含される。「断片」とは、毒素タンパク質をコードするヌクレオチド配列の一部分を意味
する。ヌクレオチド配列の断片は、毒素タンパク質の生物学的に活性な一部分をコードし
てもよく、又は以下に開示された方法を用いるハイブリダイゼーションプローブ若しくは
PCRプライマーとして使用することが可能な断片であってもよい。毒素ヌクレオチド配
列の断片である核酸分子は、使用の目的により、少なくとも約50、100、200、3
00、400、500、600、700、800、900、1000、1050、110
0、1150、1200、1250、1300、1350、1400、1450、150
0、1550、1600、1650、1700、1750、1800、1850、190
0、1950、2000、2050、2100、2150、2200、2250、230
0、2350、2400、2450、2500、2550、2600、2650、270
0、2750、2800、2850、2900、2950、3000、3050、310
0、3150、3200、3250、3300、3350の連続したヌクレオチド、又は
本明細書において開示された完全長毒素をコードするヌクレオチド配列中に存在するヌク
レオチドの数までのヌクレオチドを含む。「連続した」ヌクレオチドは、それぞれ直接隣
接したヌクレオチド残基を意味する。本発明のヌクレオチド配列断片は、毒素タンパク質
の生物学的活性を保持するタンパク質断片をコードし、それにより、殺虫活性が保持され
る。「活性を保持する」とは、断片が、少なくとも約30%、少なくとも約50%、少な
くとも約70%、80%、90%、95%又はそれ以上の毒素タンパク質の殺虫活性を有
するものであることを意味する。殺虫活性の測定方法は当該分野において周知である。例
えば、参照によりそれらすべての全体を本明細書に組み入れる、Czapla and Lang (1990)
J. Econ. Entomol. 83:2480-2485; Andrews et al. (1988) Biochem. J. 252:199-206;
Marrone et al. (1985) J. of Economic Entomology 78:290-293;及び米国特許第5,7
43,477号を参照。
チド配列の断片は、少なくとも約15、25、30、50、75、100、125、15
0、175、200、250、300、350、400、450、500、550、60
0、650、700、750、800、850、900、950、1000、1050、
1100の連続したアミノ酸、又は本発明の完全長毒素タンパク質中に存在するアミノ酸
の総数までのアミノ酸をコードする。いくつかの実施形態において、断片は、タンパク質
分解性の切断断片である。例えば、タンパク質分解性の切断断片は、配列番号50〜96
に関連した、少なくとも約100アミノ酸、約120、約130、約140、約150、
又は約160アミノ酸のN末端又はC末端の欠損を含んでいてもよい。いくつかの実施形
態において、本明細書に包含される断片は、例えば、タンパク質分解又はコード配列への
停止コドンの挿入による、C末端結晶化ドメインの除去により生じる。
一なヌクレオチド配列によってコードされる。「十分に同一」とは、本明細書において記
載したアライメントプログラムのうちの一つを用いて標準的な指標を使用して参照配列と
比較した場合に、少なくとも約60%又は65%配列同一性、約70%又は75%配列同
一性、約80%又は85%配列同一性、約90%、91%、92%、93%、94%、9
5%、96%、97%、98%、99%又はそれ以上の配列同一性を有するアミノ酸又は
ヌクレオチド配列を意味する。当業者は、コドン縮重、アミノ酸類似性、読み枠位置など
を考慮に入れることにより、2つのヌクレオチド配列によってコードされるタンパク質の
対応する同一性を決定するための、これらの値は適宜調整されることを認識するであろう
。
適な比較目的について配列を整列させる。2つの配列間の同一性のパーセンテージは、そ
の配列において共通した、同一の位置の数の関数である(すなわち、同一性のパーセンテ
ージ=同一な位置の数/位置の総数(例えば、重複している位置)×100)。1つの実
施形態において、2つの配列は同じ長さである。別の実施形態において、比較は参照配列
の全長に及ぶ(例えば、配列番号1〜47のうちの一つの全長に及ぶ、又は配列番号50
〜96のうちの一つの全長に及ぶ)。2つの配列間の同一性のパーセンテージは、許容で
きるギャップを含む、又は含まない、以下に記載した技術と同様の技術によって決定する
ことができる。典型的には、同一性のパーセンテージの算出においては、完全な一致が計
測される。
ustalWアルゴリズム(Higgins et al. (1994) Nucleic Acids Res. 22:4673-4680
)がある。ClustalWは、配列を比較し、アミノ酸又はDNA配列の全長を整列さ
せ、こうして、全アミノ酸配列の保存配列についてのデータを提供することができる。C
lustalWアルゴリズムは、Vector NTI Program Suite(Invitrogen Corporation,
Carlsbad, CA)のALIGNXモジュールなどの、いくつかの市販されているDNA/ア
ミノ酸解析ソフトウェアにおいて使用される。ClustalWを用いてアミノ酸配列を
アライメントした後、アミノ酸同一性のパーセンテージを評価することができる。Clu
stalWのアライメント解析に有用なソフトウェアプログラムの非限定的な例としては
、GENEDOC(商標)がある。GENEDOC(商標)(Karl Nicholas)は、複数
のタンパク質間のアミノ酸(又はDNA)の類似性及び同一性の評価を可能にする。配列
を比較するために用いられる、数学的アルゴリズムの別の非限定的な例としては、Myers
and Miller (1988) CABIOS 4:11-17のアルゴリズムがある。そのようなアルゴリズムは、
GCG Wisconsin Genetics Software Package, Version 10(Accelrys, Inc, 9685 Scranto
n Rd., San Diego, CA, USAより入手可能)の一部分である、ALIGNプログラム(ver
sion 2.0)に組み込まれる。ALIGNプログラムを用いてアミノ酸配列を比較する場合
には、PAM120重量残基表(weight residue table)、12のギャップ長ペナルティ
、及び4のギャップペナルティを使用することができる。
edleman and Wunsch (1970) J. Mol. Biol. 48(3):443-453を使用したGAP Version 10
が用いられる:ヌクレオチド配列の%同一性及び%類似性については、50のGAP Wei
ght及び3のLength Weight、並びにnwsgapdna.cmp採点マトリックスを用い
;アミノ酸配列の%同一性又は%類似性については8のGAP weight及び2のlength we
ight、並びにBLOSUM62採点プログラムを用いた。等価のプログラムもまた用いる
ことができる。「等価のプログラム」とは、GAP Version 10により生成した対応する
アライメントと比較した場合に、同一のヌクレオチド残基の一致及び同一の配列同一性の
パーセンテージを有するアライメントを生成する、対象となる任意の2つの配列のための
任意の配列比較プログラムを意味する。本発明は、変異体核酸分子もまた包含する。毒素
をコードするヌクレオチド配列の「変異体」は、本明細書において開示された毒素タンパ
ク質をコードするが、遺伝コードの縮重により保存的に異なる配列、並びに上記で議論し
たように十分に同一な配列を含む。天然に生じるアレル変異体を、以下に概説する、ポリ
メラーゼ連鎖反応(PCR)及びハイブリダイゼーション技術などの周知の分子生物学技
術を用いて、同定することができる。変異体ヌクレオチド配列はまた、例えば、以下で議
論するように、部位特異的突然変異を使用して生成されたが、本発明において開示された
毒素タンパク質をなおもコードする、合成的に誘導したヌクレオチド配列をも含む。本発
明に包含される変異体タンパク質は、生物学的に活性であり、すなわちネイティブなタン
パク質の所望の生物学的活性を持ち続けており、すなわち殺虫活性を保持している。「活
性を保持する」とは、ネイティブなタンパク質の殺虫活性の少なくとも約30%、少なく
とも約50%、少なくとも約70%、又は少なくとも約80%を有する変異体を意味する
。殺虫活性の測定方法は、当該分野において周知である。例えば、参照によりそれらすべ
ての全体を本明細書に組み入れる、Czapla and Lang (1990) J. Econ. Entomol. 83: 248
0-2485;Andrews et al. (1988) Biochem. J. 252:199-206; Marrone et al. (1985) J.
of Economic Entomology 78:290-293;及び米国特許第5,743,477号を参照。
そのことによって、タンパク質の生物学的活性を変えることなく、毒素タンパク質をコー
ドするアミノ酸配列を変化させることができる。従って、本明細書に開示された対応する
ヌクレオチド配列中に、コードされるタンパク質に1つ以上のアミノ酸置換、付加又は欠
損を導入するような1つ以上のヌクレオチド置換、付加、又は欠損を導入することにより
、単離した核酸分子の変異体を作出することができる。変異は、部位特異的突然変異生成
及びPCRを介した突然変異生成などの標準的な技術によって導入することができる。そ
のようなヌクレオチド配列変異体もまた、本発明に包含される。
よい。「非必須」アミノ酸残基とは、生物学的活性を変化させることなく、毒素タンパク
質の野生型配列から変化させることの可能な残基であり、一方「必須」アミノ酸残基とは
、生物学的活性に必要とされる残基である。「保存的アミノ酸置換」とは、類似した側鎖
を有するアミノ酸残基でアミノ酸残基を置換することである。類似の側鎖を有するアミノ
酸残基のファミリーが、当該分野において明らかとなっている。これらのファミリーは、
塩基性側鎖(例えば、リジン、アルギニン、ヒスチジン)、酸性側鎖(例えば、アスパラ
ギン酸、グルタミン酸)、非荷電極性側鎖(例えば、グリシン、アスパラギン、グルタミ
ン、セリン、トレオニン、チロシン、システイン)、非極性側鎖(例えば、アラニン、バ
リン、ロイシン、イソロイシン、プロリン、フェニルアラニン、メチオニン、トリプトフ
ァン)、ベータ分岐側鎖(例えば、トレオニン、バリン、イソロイシン)及び芳香性側鎖
(例えば、チロシン、フェニルアラニン、トリプトファン、ヒスチジン)を有するアミノ
酸を含む。
の置換は、残基がタンパク質活性のために必須である、保存されたアミノ酸残基又は保存
されたモチーフ中のアミノ酸残基に対しては行われない。保存された及びタンパク質活性
に必須でありうる残基の例としては、例えば、本発明のアミノ酸配列及び公知の毒素配列
のアライメントに含まれるすべてのタンパク質の間で同一な残基が挙げられる。保存され
ているが保存的アミノ酸置換が可能で、なお活性を保持するであろう残基の例としては、
例えば、本発明のアミノ酸配列及び公知の毒素配列のアライメントに含まれるすべてのタ
ンパク質の間で保存的置換のみを有する残基が挙げられる。しかしながら、機能的変異体
は、保存された残基中にわずかの保存された又は非保存の変化を有することを当業者は理
解するだろう。
又は一部分にわたってランダムに変異を導入することにより作出することができ、そして
活性を保持する変異体を同定するために、毒素活性を付与する能力について、得られた変
異体をスクリーニングすることができる。突然変異生成の後には、コードされたタンパク
質を組換え的に発現させることができ、そしてタンパク質の活性を標準的なアッセイ技術
を用いて決定することができる。
を有する、対応する毒素配列を同定することができる。例えば、Sambrook and Russell (
2001) Molecular Cloning: A Laboratory Manual. (Cold Spring Harbor Laboratory Pre
ss, Cold Spring Harbor, NY) and Innis, et al. (1990) PCR Protocols: A Guide to M
ethods and Applications (Academic Press, NY)を参照。
グするために、毒素ヌクレオチド配列の全て又は一部分を用いることができる。それらc
DNA及びゲノムライブラリーの構築方法は、一般に当該分野において公知であり、また
、Sambrook and Russell, 2001、前記に開示されている。いわゆるハイブリダイゼーショ
ンプローブは、ゲノムDNA断片、cDNA断片、RNA断片、又はその他のオリゴヌク
レオチドであってよく、及び32Pなどの検出可能な基又は、その他の放射性同位元素、
蛍光化合物、酵素、もしくは酵素補因子などのその他の任意の検出可能マーカーを用いて
標識してもよい。ハイブリダイゼーション用のプローブを、本明細書において開示された
公知の毒素をコードするヌクレオチド配列に基づいて合成オリゴヌクレオチドを標識する
ことにより作出することができる。加えて、ヌクレオチド配列又はコードされたアミノ酸
配列における、保存されたヌクレオチド又はアミノ酸残基に基づいて設計された縮重プラ
イマーを用いることもできる。プローブは典型的には、本発明の毒素をコードするヌクレ
オチド配列若しくは断片、又はその変異体の少なくとも約12、少なくとも約25、少な
くとも約50、75、100、125、150、175、200、250、300、35
0、又は400の連続したヌクレオチドとストリンジェントな条件下でハイブリダイズす
るヌクレオチド配列領域を含む。ハイブリダイゼーション用のプローブの調製方法は、一
般に当該分野において公知であり、また参照により本明細書に組み入れる、Sambrook and
Russell, 2001、前記に開示されている。
する毒素様配列及びメッセンジャーRNAに特異的にハイブリダイズすることができるプ
ローブとして用いてもよい。様々な条件下で特異的なハイブリダイゼーションを達成する
ためには、それらのプローブは、ユニークな、そして好ましくは少なくとも約10ヌクレ
オチドの長さの又は少なくとも約20ヌクレオチドの長さの配列を含む。それらのプロー
ブを、選択した生物から対応する毒素配列をPCRによって増幅させるために用いても良
い。この技術を、所望の生物からのさらなるコード配列を単離するために、又は生物中の
コード配列の有無を検出するための診断アッセイとして用いてもよい。ハイブリダイゼー
ション技術は、プレーティングしたDNAライブラリーのハイブリダイゼーションスクリ
ーニングを含む(プラーク又はコロニーのいずれか;例えば、Sambrook et al. (1989) M
olecular Cloning: A Laboratory Manual (2d ed., Cold Spring Harbor Laboratory Pre
ss, Cold Spring Harbor, New York)を参照)。
い。「ストリンジェントな条件」又は「ストリンジェントなハイブリダイゼーション条件
」とは、その条件下においてプローブが、その他の配列よりも、その標的配列に検出可能
に、より強度にハイブリダイズする(例えば、少なくともバックグラウンドよりも2倍)
条件を意味する。ストリンジェント条件は配列依存性であり、かつ、異なる環境において
は異なるだろう。ハイブリダイゼーション及び/又は洗浄の条件のストリンジェンシーを
制御することにより、プローブと100%相補的な標的配列を同定することができる(相
同性プロービング)。あるいは、より低い類似性を検出するために、配列中のいくつかの
不一致を許容するようにストリンジェンシー条件を調整することができる(異種プロービ
ング)。通常、プローブは長さにして約1000ヌクレオチド未満であり、好ましくは長
さにして500ヌクレオチド未満である。
1.5M未満のNaイオン、典型的には約0.01〜1.0MのNaイオン濃度(又はその
他の塩)となるであろう条件であり、かつ、温度は、短いプローブ(例えば、10〜50
ヌクレオチド)については少なくとも約30℃、及び長いプローブ(例えば、50ヌクレ
オチドより長い)については少なくとも約60℃である。ストリンジェントな条件はまた
、ホルムアミドなどの安定化剤の添加によっても達成され得る。低ストリンジェンシー条
件の例としては、30〜35%ホルムアミドの緩衝液溶液、1M NaCl、1% SDS
(ドデシル硫酸ナトリウム)を用いた37℃でのハイブリダイゼーション、及び1X〜2
X SSC(20X SSC=3.0M NaCl/0.3M クエン酸三ナトリウム)中、5
0〜55℃での洗浄が挙げられる。中程度のストリンジェント条件の例としては、40〜
45%ホルムアミド、1.0M NaCl、1% SDS中、37℃でのハイブリダイゼー
ション、及び0.5X〜1X SSC中、55〜60℃での洗浄が挙げられる。高ストリ
ンジェンシー条件の例としては、50% ホルムアミド、1M NaCl、1% SDS中、
37℃でのハイブリダイゼーション、及び0.1X SSC中、60〜65℃での洗浄が
挙げられる。任意に、洗浄緩衝液は約0.1%〜約1% SDSを含んでもよい。ハイブ
リダイゼーションを行う時間は通常約24時間未満であり、一般的には約4〜約12時間
である。
毒素タンパク質もまた本発明に包含される。「毒素タンパク質」とは、配列番号50〜
96に示されるアミノ酸配列を有するタンパク質を意味する。断片、生物学的に活性な一
部分、及びその変異体もまた提供され、及び本発明の方法を実施するために用いてもよい
。
65%、約70%、75%、約80%、85%、約90%、91%、92%、93%、9
4%、95%、96%、97%、98%又は99%の同一性を有するアミノ酸配列を有す
るタンパク質又はポリペプチドを意味する。変異体はまた、ストリンジェントな条件下で
、配列番号1〜47の核酸分子又はその相補鎖とハイブリダイズする核酸分子によってコ
ードされるポリペプチドをも含む。変異体は、突然変異生成により、アミノ酸配列が異な
るポリペプチドを含む。本発明によって包含される変異体タンパク質は、生物学的に活性
であり、すなわちネイティブなタンパク質における所望の生物学的活性をもち続けており
、すなわち殺虫活性を保持している。殺虫活性の測定方法は当該分野において周知である
。例えば、それらすべての全体を参照により本明細書に組み入れる、Czapla and Lang (1
990) J. Econ. Entomol. 83:2480-2485;Andrews et al. (1988) Biochem. J. 252:199-2
06; Marrone et al. (1985) J. of Economic Entomology 78:290-293;及び米国特許第5
,743,477号を参照。
ムの開始点に近接した、複数のメチオニン開始コドンを有する。しばしば、1つ以上のこ
れら開始コドンからの翻訳の開始は、機能性タンパク質の生成を生じる場合がある。これ
らの開始コドンは、ATGコドンを含んでもよい。しかしながら、バチルス種などの細菌
は、開始コドンとしてGTGコドンもまた認識し、そしてGTGコドンから翻訳が開始さ
れたタンパク質は、最初のアミノ酸としてメチオニンを含む。さらに、細菌においてこれ
らコドンのどれが天然に使用されているかの予測がなされていることが少ない。従って、
別のメチオニンコドンのうちの1つを使用することもまた、殺虫活性をコードする毒素タ
ンパク質の生成を誘導し得ることを理解されたい。これらの毒素タンパク質は本発明に包
含され、及び本発明の方法の使用において用いられ得る。
の作成方法は、当該分野において周知である(例えば、Harlow and Lane (1988) Antibod
ies: A Laboratory Manual, Cold Spring Harbor Laboratory, Cold Spring Harbor, NY
;米国特許第4,196,265号を参照のこと)。
毒素のDNA配列を様々な方法により変化させてもよく、そしてこれらの変化が、本発
明の毒素によってコードされるアミノ酸配列とは異なるアミノ酸配列を有するタンパク質
をコードするDNA配列を生じてもよいことが認識される。このタンパク質は、最大約2
、約3、約4、約5、約6、約7、約8、約9、約10、約15、約20、約25、約3
0、約35、約40、約45、約50、約55、約60、約65、約70、約75、約8
0、約85、約90、約100、約105、約110、約115、約120、約125、
約130又はそれ以上までのアミノ酸置換、欠失又は挿入を含む、配列番号50〜96の
1つ以上のアミノ酸のアミノ酸置換、欠失、切断、及び、挿入を含む、様々な方法によっ
て変化させてもよい。
質のアミノ酸配列変異体は、DNA中の突然変異により、調製することができる。これは
、突然変異生成及び/又は定方向進化における複数の形態のうちの1つによってもまた達
成され得る。いくつかの態様においては、アミノ酸配列中でコードされる変化は、そのタ
ンパク質の機能に実質的に影響を及ぼさない。それらの変異体は、所望の殺虫活性を有す
るだろう。しかしながら、本発明の組成物へのそれら技術の使用により、殺虫活性を付与
する毒素の能力を改善し得ることを理解されたい。例えば、XL−1 Red(Stratagen
e)などは、DNA複製に際して高頻度の塩基の誤取り込みを示す宿主細胞において、毒
素を発現し得る。それらの株を増殖させた後に、毒素DNAを(例えば、プラスミドDN
Aの調製により、又はPCRによる増幅と得られたPCR断片をベクター中にクローニン
グすることにより)単離し、非変異原性株中で毒素突然変異体を培養し、そして殺虫活性
を有する突然変異した毒素遺伝子を、例えば、殺虫活性について試験するアッセイを行う
ことによって、同定することができる。通常、タンパク質を混合し、そして摂食アッセイ
に用いる。例えば、Marrone et al. (1985) J. of Economic Entomology 78:290-293を参
照。それらのアッセイは、植物を1種類以上の害虫に接触させ、そして植物の生存能力及
び/又は害虫の致死率を決定することを含む場合がある。高められた有毒性を生じる突然
変異の例は、Schnepf et al. (1998) Microbiol. Mol. Biol. Rev. 62:775-806に見られ
る。
列のアミノ又はカルボキシ末端に変化を作出してもよい。これは、PCR増幅において用
いられるオリゴヌクレオチド中にアミノ酸をコードする配列が含まれるために、タンパク
質のコード配列を変化又は伸張させるPCR増幅を含む、PCRなどの、近年の分子法に
より導入された、挿入、欠失、又は、変化を含む場合がある。あるいは、付加されたタン
パク質配列は、タンパク質融合体を生成するために、当該分野において一般的に用いられ
るタンパク質の、全タンパク質コード配列を含む場合がある。それらの融合タンパク質は
、(1)目的のタンパク質の発現を上昇させる(2)タンパク質精製、タンパク質検出、
又はその他の当該分野において公知の実験方法のいずれかを促進するための、結合ドメイ
ン、酵素活性、又はエピトープを導入する(3)グラム陰性細菌の細胞周辺腔、又は真核
細胞の小胞体、後者はしばしばタンパク質のグリコシル化を生じる、などの細胞内小器官
への標的分泌又はタンパク質の翻訳、のためにしばしば用いられる。
変異原性及び組換え的手法により誘導された配列をもまた包含する。それらの手法では、
所望の特性を有する新しい毒素タンパク質の作出のために、1つ以上の異なる毒素タンパ
ク質のコード領域を用いることができる。この方法においては、組換えポリヌクレオチド
のライブラリーが、十分な配列同一性を有する領域を含む、関連するポリヌクレオチド配
列の集団から生成され、そして、インビトロ又はインビボにおいて相同的に再結合する可
能性がある。例えばこの方法を用いて、高められた殺虫活性などの、目的の改善された特
性を有するタンパク質をコードしている新しい遺伝子を得るために、本発明の毒素遺伝子
とその他の公知の毒素遺伝子との間で目的のドメインをコードするモチーフ配列を、シャ
ッフリングする場合がある。それらDNAシャッフリングの方法は、当該分野において公
知である。例えば、Stemmer (1994) Proc. Natl. Acad. Sci. USA 91:10747-10751; Stem
mer (1994) Nature 370:389-391; Crameri et al. (1997) Nature Biotech. 15:436-438;
Moore et al. (1997) J. Mol. Biol. 272:336-347; Zhang et al. (1997) Proc. Natl.
Acad. Sci. USA 94:4504-4509; Crameri et al. (1998) Nature 391:288-291;及び米国
特許第5,605,793号及び第5,837,458号を参照。
本発明の毒素配列は、目的の植物中で発現させるための発現カセットにおいて提供され
得る。「植物発現カセット」とは、植物細胞においてオープンリーディングフレーム由来
のタンパク質の発現を誘導することができるDNA構築物を意味する。典型的には、これ
らは、プロモーター及びコード配列を含む。しばしば、それらの構築物は、3’非翻訳領
域をもまた含む場合がある。それらの構築物は、葉緑体(又はその他の色素体)、小胞体
、又はゴルジ装置などの特定の細胞内構造への、翻訳と同時の又は翻訳後の、ペプチドの
輸送を促進するための「シグナル配列」又は「リーダー配列」を含んでもよい。
を誘導することが公知である、又はそう考えられている配列を意味する。真核生物におい
ては、これは典型的には、ゴルジ装置への分泌を含み、その結果多少のグリコシル化を伴
う。「リーダー配列」とは、翻訳されると、翻訳と同時にペプチド鎖の細胞内小器官への
輸送を引き起こすのに十分なアミノ酸配列を生じる、いずれかの配列を意味する。従って
、これは、小胞体への移行、液胞、葉緑体を含む色素体、ミトコンドリアなどへの移行に
よる輸送及び/又はグリコシル化を標的としているリーダー配列を含む。
味する。それらの分子は、1つ以上の植物発現カセットを含んでいてもよく、そして1つ
以上の「ベクター」DNA分子を構成していてもよい。例えば、バイナリーベクターは、
植物細胞の形質転換のための、すべての必須なシス及びトランス作用機能をコードするた
めの、2つの非連続なDNAベクターを使用する植物形質転換ベクターである(Hellens
and Mullineaux (2000) Trends in Plant Science 5:446-451)。「ベクター」は、異な
る宿主細胞間を移動させるために設計された核酸構築物を意味する。「発現ベクター」は
、他の細胞において、異種DNA配列又は断片を組み入れる、組み込む、及び発現させる
能力を有するベクターを意味する。カセットは、本発明の配列に作動可能に連結した、5
’及び3’制御配列を含む場合がある。「作動可能に連結した」とは、そのプロモーター
配列が第二の配列に対応するDNA配列の転写を開始及び媒介する、プロモーターと第二
の配列との間の機能的な結合を意味する。通常、作動可能に連結したとは、結合した核酸
配列が連続していること、及び、2つのコード領域を結合させる必要がある場合には、結
合した核酸配列が連続し、かつ、同じリーディングフレーム中にあることを意味する。加
えて、カセットは、生物に共に形質転換される、少なくとも1つのさらなる遺伝子を含ん
でいてもよい。あるいは、さらなる遺伝子を、複数の発現カセットにおいて提供すること
ができる。
味する。プロモーターは、その他の転写及び翻訳制御核酸配列(「制御配列」とも称され
る)と一緒に、目的のDNA配列の発現に必須である。
、複数の制限部位と共に提供される。
訳開始領域(すなわち、プロモーター)、本発明のDNA配列、並びに翻訳及び転写終止
領域(すなわち、終止領域)を含む場合がある。プロモーターは、宿主植物及び/又は本
発明のDNA配列に対して、ネイティブであっても若しくは類似であってもよく、又は外
来若しくは異種であってもよい。加えて、プロモーターは、天然の配列であっても又は合
成配列であってもよい。プロモーターが宿主植物に対して「ネイティブ」又は「同種」で
ある場合、そのプロモーターが、プロモーターを導入する天然の植物においてみられるこ
とを意味する。プロモーターが、本発明のDNA配列に対して「外因性外来」又は「異種
」である場合、本発明の作動可能に連結したDNA配列に対して、プロモーターが、ネイ
ティブではない又は天然に生じるプロモーターではないことを意味する。
したDNA配列に対してネイティブであってもよく、宿主植物に対して天然であってもよ
く、又は別の資源(すなわち、プロモーター、目的のDNA配列、宿主植物、又はそのい
ずれの組み合わせにとって、外因性外来又は異種)に由来してもよい。オクトピンシンタ
ーゼ及びノパリンシンターゼ終止領域などの便利な終止領域は、A. tumefaciensのTi−
プラスミドから入手可能である。Guerineau et al. (1991) Mol. Gen. Genet. 262:141-1
44; Proudfoot (1991) Cell 64:671-674; Sanfacon et al. (1991) Genes Dev. 5:141-14
9; Mogen et al. (1990) Plant Cell 2:1261-1272; Munroe et al. (1990) Gene 91:151-
158; Ballas et al. (1989) Nucleic Acids Res. 17:7891-7903; 及び Joshi et al. (19
87) Nucleic Acid Res. 15:9627-9639もまた参照。
てもよい。すなわち、発現の改善のために、宿主細胞に好ましいコドンを用いて遺伝子を
合成することができ、又は宿主に好ましいコドン使用頻度でのコドンを用いて遺伝子を合
成してもよい。通常、遺伝子のGC含量が上昇する。宿主に好ましいコドン使用頻度の議
論については、例えば、Campbell and Gowri (1990) Plant Physiol. 92:1-11を参照。当
該分野においては、植物に好ましい遺伝子を合成する方法が使用可能である。例えば、参
照により本明細書に組み入れる、米国特許第5,380,831号及び第5,436,3
91号、及び、Murray et al. (1989) Nucleic Acids Res. 17:477-498を参照。
て、葉緑体において発現させるために最適化してもよい。この方法において、葉緑体に好
ましいコドンを用いて目的の核酸を合成してもよい。例えば、参照により本明細書に組み
入れる、米国特許第5,380,831号を参照。
本発明の方法は、ヌクレオチド構築物を植物に導入する工程を含む。「導入する」とは
、植物細胞の内部に構築物が侵入する方法において、ヌクレオチド構築物を植物に与える
ことを意味する。本発明の方法は、ヌクレオチド構築物を用いる植物に導入する特定の方
法の使用を必要とせず、植物の少なくとも1つの細胞にヌクレオチド構築物が侵入するこ
とだけが必要とされる。ヌクレオチド構築物を植物に導入する方法は、当該分野において
公知であり、安定な形質転換方法、一過性の形質転換方法、及びウイルスを介した方法を
含むが、これらに限定されない。
余子(むかご)、胚及びその後代を意味する。植物細胞は、分化した、又は未分化の細胞
である場合がある(例えばカルス、懸濁培養細胞、プロトプラスト、葉細胞、根細胞、師
部細胞、花粉)。
物又は細胞又は組織は、植物細胞中に組み入れられた又は組み込まれた外因性の核酸配列
又はDNA断片を有する植物を意味する。これらの核酸配列は、外因性の又は非形質転換
植物細胞中に存在しない核酸配列、並びに内因性の、又は非形質転換植物細胞中に存在す
る核酸配列を含む。通常「異種」は、細胞又はそれらが存在する天然のゲノムの一部に対
して内因性でない、そして、感染、形質転換、マイクロインジェクション、エレクトロポ
レーション、マクロプロジェクションなどにより、細胞に付加された核酸配列を意味する
。
列を発現する。様々な実施形態において、トランスジェニック植物は、さらに、1つ以上
のさらなる昆虫抵抗性遺伝子、例えば、1種類以上の鞘翅目、鱗翅目、異翅類、又は線虫
害虫を制御するさらなる遺伝子を含む。トランスジェニック植物が、目的の農業上の特性
を付与するいずれの遺伝子を含んでもよいことを、当業者は理解するであろう。
ることができる。植物細胞における発現を得る又は増強するために、本発明の毒素遺伝子
を改変してもよい。典型的には、それらのタンパク質を発現する構築物は、その遺伝子の
転写を駆動するプロモーター、並びに転写の終止及びポリアデニル化を可能にする3’非
翻訳領域を含む。それら構築物の構成は、当該分野において公知である。いくつかの例に
おいてそれは、生じるペプチドが分泌されるように、さもなければ、植物細胞中で標的と
されるように、遺伝子を処理するために有用な場合がある。例えば、ペプチドの小胞体へ
の輸送を促進するためのシグナルペプチドを含むように、遺伝子を改変することができる
。イントロンのmRNAプロセシングが発現に必要とされるため、植物発現がイントロン
を含むように処理することもまた好ましい。
の植物形質転換ベクターは、植物形質転換を達成するために必要とされる、1つ以上のD
NAベクターを含んでいてもよい。例えば、1つ以上の連続したDNAセグメントを含む
植物形質転換ベクターを使用することが、当該分野における一般的な方法である。当該分
野においては、これらのベクターはしばしは、「バイナリーベクター」と称される。Agro
bacteriumを介した形質転換においては、バイナリーベクター並びにヘルパープラスミド
を有するベクターが最も頻繁に用いられ、そこでは効率的な形質転換を達成するために必
要とされるDNAセグメントの大きさ及び複雑性が非常に大きく、かつ、機能を別個のD
NA分子上に分けるのに有利である。典型的には、バイナリーベクターは、T−DNA輸
送に必要なシス作用配列(レフトボーダー及びライトボーダーなど)、植物細胞中で発現
できるように改変された選択マーカー、及び「目的の遺伝子」(トランスジェニック植物
の作出が望まれる植物細胞中で発現できるように改変された遺伝子)を含むプラスミドベ
クターを含む。このプラスミドベクター上には、細菌の複製に必要とされる配列もまた存
在する。シス作用配列は、植物細胞への効率的な輸送、及びそこにおける発現を可能にす
る様式で配置される。例えば、選択マーカー遺伝子及び毒素は、レフト及びライトボーダ
ーの間に位置する。しばしば、第二のプラスミドベクターが、Agrobacteriumから植物細
胞へのT−DNA輸送を仲介する、トランス作用因子を含む。このプラスミドはしばしば
、当該分野において理解されるような、Agrobacteriumによる植物細胞への感染、並びに
ボーダー配列における開裂によるDNAの輸送、及びvirを介したDNAの輸送を可能
にする、病原性機能(Vir遺伝子)を含む(Hellens and Mullineaux (2000) Trends i
n Plant Science 5:446-451)。複数の型のAgrobacterium株(例えばLBA4404、G
V3101、EHA101、EHA105、など)を、植物の形質転換に用いることがで
きる。マイクロプロジェクション、マイクロインジェクション、エレクトロポレーション
、ポリエチレングリコールなどによる、その他の方法を用いた植物の形質転換においては
、第二のプラスミドベクターは必須ではない。
胚、懸濁培養、未分化細胞、プロトプラストなど)中に移す工程と、その後、非形質転換
細胞集団の群から形質転換された植物細胞を回収するために、最大閾値レベルの適した選
抜(選択マーカー遺伝子による)を適用する工程を含む。典型的には、移植片を、新しく
準備した同じ培地に移し、慣習的に培養する。その後、最大閾値レベルの選択試薬を含む
再生培地に静置し、形質転換した細胞を茎に分化させる。その茎を次に、発根した茎又は
植物体を回収するために選択発根培地に移す。トランスジェニック植物体はその後、成熟
した植物に生育し、そして稔性の種子を生産する(例えば、Hiei et al. (1994) The Pla
nt Journal 6:271-282; Ishida et al. (1996) Nature Biotechnology 14:745-750)。典
型的には、移植片を、新しく準備した同じ培地に移し、慣習的に培養する。この技術の一
般的な記載及びトランスジェニック植物の作出方法は、Ayres and Park (1994) Critical
Reviews in Plant Science 13:219-239 及び Bommineni and Jauhar (1997) Maydica 42
:107-120において見られる。形質転換した材料は多くの細胞を含むため、形質転換された
及び非形質転換の両方の細胞が、対象となる標的カルス若しくは組織又は細胞群のいずれ
の一部分にも存在する。非形質転換細胞を死滅させ、そして形質転換細胞を増殖させるこ
とを可能にする能力が、形質転換植物培養を生じる。しばしば非形質転換細胞を除去する
能力は、形質転換植物細胞の迅速な回収及びトランスジェニック植物の作出の成功への制
限となる。
転換される標的植物又は植物細胞の型、すなわち単子葉又は双子葉かにより、多様になり
得る。トランスジェニック植物の作出は、マイクロインジェクション、エレクトロポレー
ション、遺伝子直接導入、Agrobacteriumによる異種DNAの植物細胞中への導入(Agrob
acteriumを介した形質転換)、粒子に接着させた異種外因性DNAを用いた植物細胞のボ
ンバードメント、バリスティック粒子加速(ballistic particle acceleration)、エア
ロゾルビーム(aerosol beam)形質転換(米国特許出願第20010026941号;米
国特許第4,945,050号;国際公開第91/00915号;米国特許出願第200
2015066号)、Lec1形質転換、及びDNAを移すための、その他の様々な粒子
を介さない方法を含むが、これらに限定されない、複数の方法のうちの1つによって行わ
れてもよい。
Proc. Natl. Acad. Sci. USA 87:8526-8530; Svab and Maliga (1993) Proc. Natl. Aca
d. Sci. USA 90:913-917; Svab and Maliga (1993) EMBO J. 12:601-606を参照。この方
法は、選択マーカーを含み、かつ、同種組換えを介して色素体ゲノムにDNAを標的とす
るDNAのパーティクルガンによる送達による。加えて、色素体の形質転換は、核にコー
ドされ、かつ、色素体を標的としたRNAポリメラーゼを組織優先的に発現させることに
より、色素体が有する発現していない導入遺伝子をトランス活性化することによって達成
することができる。このような系は、McBride et al. (1994) Proc. Natl. Acad. Sci. U
SA 91:7301-7305において報告された。
に培地中に最大閾値レベルの適した選抜を適用し、そして、この選択処理によっても生存
した形質転換したと推測される細胞を、定期的に新しい培地に移すことにより、分離及び
増殖させる。継代及び適した選択を続けることにより、プラスミドベクターによって形質
転換された細胞を同定し、増殖させる。その後、トランスジェニック植物のゲノム中に組
み込まれた目的の異種遺伝子の有無を確認するために、分子及び生化学的手法を用いるこ
とができる。
ick et al. (1986) Plant Cell Reports 5:81-84を参照。次にこれらの植物を生育させ、
そして同じ形質転換株又は異なる株のいずれかを用いて受粉させる。得られた雑種は、同
定した所望の表現型特徴の構成的発現を有する。所望の表現型特徴の発現が安定して維持
され、かつ、遺伝的に引き継がれたかを確認するために2世代以上生育させてもよく、そ
の後、所望の表現型特徴の発現が達成されたかを確認するために、種子を収穫してもよい
。この方法において本発明は、本発明のヌクレオチド構築物、例えば、安定してそれらの
ゲノムに組み入れられた本発明の発現カセット、を有する形質転換した種子を提供する(
「トランスジェニック種子」とも称される)。
異種外因性DNAを植物細胞へ導入した後、植物ゲノムへの異種遺伝子の形質転換又は
組換えを、核酸、タンパク質及び、組み換えた遺伝子に関連する代謝産物の解析などの様
々な方法より確認する。
は茎を、組み入れた遺伝子の有無についてスクリーニングする迅速な方法である(Sambro
ok and Russell (2001) Molecular Cloning: A Laboratory Manual. Cold Spring Harbor
Laboratory Press, Cold Spring Harbor, NY)。PCRは、目的の遺伝子又はバックグ
ラウンドのAgrobacteriumベクターなどに特異的なオリゴヌクレオチドプライマーを用い
て行われる。
rook and Russell, 2001、前記)。通常、トータルDNAを形質転換体から抽出し、適切
な制限酵素で消化し、アガロースゲル中で分画し、そしてニトロセルロース又はナイロン
膜上に移す。膜又は「ブロット」を次に、標準的な技術に従って、例えば、放射性標識し
た32P標的DNA断片を用いてプロービングし、導入した遺伝子の植物ゲノム中への組
み込みを確認する(Sambrook and Russell, 2001、前記)。
に従って、RNAを形質転換体の特定の組織から単離し、ホルムアルデヒドゲル中で分画
し、そしてナイロンフィルター上にブロッティングする(Sambrook and Russell, 2001、
前記)。毒素によりコードされるRNAの発現を次に、当該分野において公知の方法を用
いて、このフィルターを毒素に由来する放射性プローブとハイブリダイゼーションするこ
とによって試験する(Sambrook and Russell, 2001、前記)。
手法により、毒素遺伝子によってコードされるタンパク質の有無を確認するために、トラ
ンスジェニック植物についてウェスタンブロット、生化学的アッセイなどを行ってもよい
(Sambrook and Russell, 2001、前記)。
本発明の別の態様において、殺虫活性を有する毒素を発現しているトランスジェニック
植物を作出してもよい。一例として、トランスジェニック植物を作出するためには上述し
た方法を用いることができるが、トランスジェニック植物細胞の作出方法は、本発明にと
って重要ではない。Agrobacteriumを介した形質転換、微粒子銃を用いた形質転換、及び
粒子を介さない方法などの、当該分野において公知の又は記載された方法を実験者の判断
で用いてもよい。毒素を発現している植物は、当該分野において記載された一般的な方法
、例えば、カルスの形質転換、トランスジェニックカルスの選抜、及びそれら形質転換化
するからの稔性のある植物の再生により、単離され得る。それらの過程においては、植物
細胞におけるその発現が形質転換細胞の同定する又は選別する能力を付与する限り、いず
れの遺伝子を選択マーカーとして使用してもよい。
抗性などの、植物細胞に使用するための数多くのマーカーが開発された。葉緑体代謝に含
まれる産物をコードするその他の遺伝子もまた、選択マーカーとして使用され得る。例え
ば、グリホサート、ブロモキシニル、又はイミダゾリノンなどの、植物除草剤への抵抗性
を提供する遺伝子は特定の使用を見出す可能性がある。それらの遺伝子は報告されている
(Stalker et al. (1985) J. Biol. Chem. 263:6310-6314(ブロモキシニル抵抗性ニトリ
ルラーゼ遺伝子);及びSathasivan et al. (1990) Nucl. Acids Res. 18:2188(AHA
Sイミダゾリノン抵抗性遺伝子)。加えて、本明細書において開示された遺伝子は、細菌
の又は植物細胞の形質転換を評価するためのマーカーとして有用である。植物、植物器官
(例えば、葉、茎、根など)、種子、植物細胞、零余子(むかご)、胚又はその後代にお
ける、導入遺伝子の有無の検出方法は当該分野において周知である。1つの実施形態にお
いて、導入遺伝子の有無は、殺虫活性について試験することにより、検出される。
れている植物をその後の育種のために選択してもよい。害虫活性ついてアッセイするため
の方法は当該分野において使用可能である。通常、タンパク質は混合され、摂食アッセイ
において用いられる。例えばMarrone et al. (1985) J. of Economic Entomology 78:290
-293を参照。
も本発明を用いることができる。目的の植物の例としては、穀草(トウモロコシ)、ソル
ガム、コムギ、ヒマワリ、トマト、アブラナ、コショウ、ジャガイモ、ワタ、イネ、ダイ
ズ、テンサイ、サトウキビ、タバコ、オオムギ、及びナタネ、アブラナ属、アルファルフ
ァ、ライムギ、キビ、ベニバナ、落花生、サツマイモ、キャッサバ、コーヒー、ココヤシ
、パイナップル、柑橘樹木、ココア、チャ、バナナ、アボカド、イチジク、グアバ、マン
ゴー、オリーブ、パパイヤ、カシュー、マカダミア、アーモンド、エンバク、野菜、装飾
用植物、及び針葉樹が挙げられるがこれらに限定されない。
ロープ、及びマスクメロンなどのキュウリ属のメンバーが含まれるがこれらに限定されな
い。装飾用植物には、アザレア、アジサイ、ハイビスカス、バラ、チューリップ、スイセ
ン、ペチュニア、カーネーション、ポインセチア、及びキクが含まれるがこれらに限定さ
れない。好ましくは、本発明の植物は、穀物(例えば、トウモロコシ、ソルガム、コムギ
、ヒマワリ、トマト、アブラナ、コショウ、ジャガイモ、ワタ、イネ、ダイズ、テンサイ
、サトウキビ、タバコ、オオムギ、ナタネなど)である。
農薬制御又は殺虫性薬剤としてのその他の生物の改変における、本発明のヌクレオチド
配列を含む株又はその変異体の一般的な使用方法は、当該分野において公知である。例え
ば米国特許第5,039,523号及び欧州特許第0480762A2号を参照。
及びタンパク質を含むように遺伝的に変化させた微生物を、農業穀物及び産物を害虫から
保護するために使用することができる。本発明の1つの態様において、細胞を標的害虫の
環境に適用した場合に細胞中で生産された毒素の活性を延長する試薬を用いて、全部、す
なわち溶解していない、毒素(農薬)を生産する生物の細胞を処理する。
の発現は、農薬の細胞内因性産及び維持を、直接又は間接的にもたらす。本発明の1つの
態様においては、これらの細胞を、細胞を標的害虫の環境に適用した場合に細胞中で生産
された毒素の活性を延長する条件下でその後処理する。得られた産物は、毒素の有毒性を
保持する。その後、標的害虫を宿している環境、例えば、土壌、水、及び植物の枝葉に適
用するために、これらを天然に包含する農薬を、標準的な技術に従って調製することがで
きる。例えば欧州特許出願第0192319号、及びそこに引用された参考文献を参照。
あるいは、得られた材料を農薬として適用することを可能にするなどの、本発明の遺伝子
を発現している細胞を調製してもよい。
本発明の活性成分は、通常、組成物の形態において適用され、そして、同時に又は連続
して、その他の化合物共に農地又は処理する植物に適用することができる。これらの化合
物は、肥料、除草剤、凍結防止剤、界面活性剤、洗浄剤、殺虫性石鹸、ドーマントオイル
、ポリマー、及び/又は、製剤の単回投与の後に、標的地域での長期投与を可能にする、
持続放出型又は生分解性担体製剤である可能性がある。それらはまた、選択的除草剤、化
学的な殺虫剤、殺ウイルス剤、殺菌薬、殺アメーバ剤、農薬、抗真菌剤、殺菌剤、殺線虫
剤、軟体動物駆除剤又は複数のこれら調整物の混合物となる可能性があり、所望ならば、
さらに、製剤分野において習慣的に用いられる農業上許容可能な担体、界面活性剤又は適
用を促進するアジュバントと一緒に用いられる。好適な担体及びアジュバントは、固体で
あっても液体であってもよく、かつ、製剤技術において通常用いられる物質、例えば天然
の又は再生した鉱物、溶媒、分散剤、湿潤剤、粘着剤、結合剤又は肥料に相当する。同様
に、製剤を食用の「餌」として調製してもよく、又は殺虫性製剤の標的害虫が、摂食又は
摂取することを可能にする、害虫「わな」の様式としてもよい。
の活性成分又は本発明の農薬組成物の適用方法は、葉への適用、種子コーティング及び土
壌への適用を含む。適用の数、及び適用率は、対応する害虫による感染の強度に依存する
方することができ、及び乾燥、凍結乾燥、均質化、抽出、ろ過、遠心分離、沈降、又はポ
リペプチドを含む培養細胞の濃縮などの標準的な手段によって調製することができる。少
なくとも1つのそれら殺虫性ポリペプチドを含むすべてのそれら組成物においては、ポリ
ペプチドは、約1%〜約99重量%の濃度で存在し得る。
虫を殺す、若しくはその数を減少させることができ、又は感染しやすい害虫による感染を
防ぐために、環境地域に予防的に適用することができる。好ましくは、害虫が殺虫的効果
量のポリペプチドを摂取、又はそれと接触する。「殺虫的効果量」とは、少なくとも1つ
の害虫の死、又は害虫増殖、摂食、又は通常の生理的な発達の顕著な減少をもたらす農薬
の量を意味する。この量は、例えば、制御する特定の標的害虫、特定の環境、場所、植物
、穀物、又は処理する農業用地、環境条件、及び方法、率、濃度、安定性、及び殺虫効果
のあるポリペプチド組成物の適用量などの因子によって、多様になり得る。製剤はまた、
気候条件、環境の考慮、及び/又は適用の頻度及び/又は害虫感染の強度より、多様にな
り得る。
ク質成分のいずれかを所望の農業上許容可能な担体と共に配合することにより、製造して
もよい。投与に先だち、組成物を、凍結乾燥、フリーズドライ、乾燥、又は水性担体、培
地若しくは好適な希釈剤(生理食塩水若しくはその他の緩衝液など)中、などの適切な手
段中において調製してもよい。調製した組成物を、塵埃若しくは顆粒材料、又は油中の懸
濁液(植物若しくは鉱物)、又は水若しくは油/水乳濁液、又は可溶性粉末、又は農業上
の適用において好適な任意のその他担体材料との組み合わせ、の様式をとってもよい。好
適な農業上の担体は、固体又は液体であってよく、かつ、当該分野において周知である。
「農業上許容可能な担体」という用語は、農薬製剤技術において通常用いられる、アジュ
バント、不活性化合物、分散剤、界面活性剤、粘着剤、結合剤など全てを含み;これらは
農薬製剤分野の当業者において周知である。製剤を、1種類以上の固体又は液体のアジュ
バントと混合してもよく、そして例えば、標準的な製剤技術に用いる好適なアジュバント
と共に殺虫性組成物を均質に混合する、調合する及び/又は粉砕するなどの様々な手段に
より調製することができる。好適な製剤及び適用方法は、参照により本明細書に組み入れ
る、米国特許第6,468,523号に記載される。
ンパク質を発現させ、そしてそれらを細菌の細胞壁中にマイクロカプセル化させてもよい
。マイクロカプセル化された毒素を、スプレー散布において単独で、又はその他の毒素を
含むBacillus thuringiensisを用いた殺虫剤と順番に用いてもよい。
いて処理することもできる。化学組成物の例としては、:果実/野菜除草剤:アトラジン
(Atrazine)、ブロマシル(Bromacil)、ジウロン(Diuron)、グリホサート、リヌロン
(Linuron)、メトリブジン(Metribuzin)、シマジン(Simazine)、トリフルラリン(T
rifluralin)、フルアジホップ(Fluazifop)、グルホシネート(Glufosinate)、ハロス
ルフロンゴワン(HalosulfuronGowan)、パラコート(Paraquat)、プロピザミド(Propy
zamide)、セトキシジム(Sethoxydim)、ブタフェナシル(Butafenacil)、ハロスルフ
ロン(Halosulfuron)インダジフラム(Indaziflam);果実/野菜殺虫剤:アルジカルブ
(Aldicarb)、Bacillus thuringiensis、カルバリル(Carbaryl)、カルボフラン(Carb
ofuran)、クロルピリホス(Chlorpyrifos)、シペルメトリン(Cypermethrin)、デルタ
メトリン(Deltamethrin)、ダイアジノン(Diazinon)、マラチオン(Malathion)、ア
バメクチン(Abamectin)、シフルトリン/ベータ−シフルトリン(Cyfluthrin/beta-cyf
luthrin)、エスフェンバレレート(Esfenvalerate)、ラムダ−シハロトリン(Lambda-c
yhalothrin)、アセキノシル(Acequinocyl)、ビフェナゼト(Bifenazate)、メトキシ
フェノジド(Methoxyfenozide)、ノバルロン(Novaluron)、クロマフェノジド(Chroma
fenozide)、チアクロプリド(Thiacloprid)、ジノテフラン(Dinotefuran)、フルアク
リピリム(Fluacrypyrim)、トルフェンピラド(Tolfenpyrad)、クロチアニジン(Cloth
ianidin)、スピロジクロフェン(Spirodiclofen)、ガンマ−シハロトリン、スピロメシ
フェン(Spiromesifen)、スピノサド(Spinosad)、リナキシピル(Rynaxypyr)、シア
ジピル(Cyazypyr)、スピネトラム(Spinoteram)、トリフルムロン(Triflumuron)、
スピロテトラマト(Spirotetramat)、イミダクロプリド(Imidacloprid)、フルベンジ
アミド(Flubendiamide)、チオジカルブ(Thiodicarb)、メタフルミゾン(Metaflumizo
ne)、スルホクサフロール(Sulfoxaflor)、シフルメトフェン(Cyflumetofen)、シエ
ノメトフェン(Cyanopyrafen)、イミダクロプリド、クロチアニジン、チアメトキサム、
スピノトラム(Spinotoram)、チオジカルブ、フロニカミド(Flonicamid)、メチオカル
ブ(Methiocarb)、エマメクチン−ベンゾエート(Emamectin-benzoate)、インドキサカ
ルブ(Indoxacarb)、ホスチアゼート(Fozthiazate)、フェナミホス(Fenamiphos)、
カズサホス(Cadusaphos)、ピリプロキシフェン(Pyriproxifen)、酸化フェンブタスズ
(Fenbutatin-oxid)、ヘキシチアゾクス(Hexthiazox)、メソミル(Methomyl)、4−
[[(6−クロロピリジン−3−イル)メチル](2,2−ジフルオレチル)アミノ]フ
ラン−2(5H)−オン;果実/野菜抗真菌剤:カルベンダジム(Carbendazim)、クロ
ロタロニル(Chlorothalonil)、EBDC、スルホール(Sulphur)、チオファネート−
メチル(Thiophanate-methyl)、アゾキシストロビン(Azoxystrobin)、シモキサニル(
Cymoxanil)、フルアジナム(Fluazinam)、ホセチル(Fosetyl)、イプロジオン(Iprod
ione)、クレソキシム−メチル(Kresoxim-methyl)、メタラキシル/メフェノキサム(M
etalaxyl/mefenoxam)、トリフロキシストロビン(Trifloxystrobin)、エタボキサム(E
thaboxam)、イプロバリカルブ(Iprovalicarb)、トリフロキシストロビン、フェンヘキ
サミド(Fenhexamid)、フマル酸オキシポコナゾール(Oxpoconazolefumarate)、シアゾ
ファミド(Cyazofamid)、フェンアミドン(Fenamidone)、ゾキサミド(Zoxamide)、ピ
クオキシストロビン(Picoxystrobin)、ピラクロストロビン(Pyraclostrobin)、シフ
ルフェナミド(Cyflufenamid)、ボスカリド(Boscalid);穀類除草剤:イソプロチュロ
ン(Isoproturon)、ブロモキシニル、イオキシニル(Ioxynil)、フェノキシ類、クロル
スルフロン(Chlorsulfuron)、クロジナホップ(Clodinafop)、ジクロホップ(Diclofo
p)、ジフルフェニカン(Diflufenican)、フェノキサプロップ(Fenoxaprop)、フロラ
スラム(Florasulam)、フルロキシピル(Fluroxypyr)、メツルフロン(Metsulfuron)
、トリアスルフロン(Triasulfuron)、フルカルバゾン(Flucarbazone)、ヨードスルフ
ロン(Iodosulfuron)、プロポキシカルバゾン(Propoxycarbazone)、ピコリナフェン(
Picolinafen)、メソスルフロン(Mesosulfuron)、ベフルフタミド(Beflubutamid)、
ピノキサデン(Pinoxaden)、アミドフスルフロン(Amidosulfuron)、チフェンスルフロ
ン(Thifensulfuron)、トリベヌロン(Tribenuron)、フルピルスルフロン(Flupyrsulf
uron)、スルホスルフロン(Sulfosulfuron)、ピラスルホトール(Pyrasulfotole)、ピ
ロックススラム(Pyroxsulam)、フルフェナセット(Flufenacet)、トラルコキシジム(
Tralkoxydim)、ピロキサスルホン(Pyroxasulfon);穀類抗真菌剤:カルベンダジム、
クロロタロニル、アゾキシストロビン、シプロコナゾール(Cyproconazole)、シプロジ
ニル(Cyprodinil)、フェンプロピモルフ(Fenpropimorph)、エポキシコナゾール(Epo
xiconazole)、クレソキシム−メチル、キノキシフェン(Quinoxyfen)、テブコナゾール
(Tebuconazole)、トリフロキシストロビン、シメコナゾール(Simeconazole)、ピクオ
キシストロビン、ピラクロストロビン、ジモキシストラビン(Dimoxystrobin)、プロチ
オコナゾール(Prothioconazole)、フロキサストロビン(Fluoxastrobin);穀類殺虫剤
:ジメトエート(Dimethoate)、ラムダ−シハロトリン(Lambda-cyhalthrin)、デルタ
メトリン、アルファ−シペルメトリン、β−シフルトリン、ビフェントリン(Bifenthrin
)、イミダクロプリド、クロチアニジン、チアメトキサム、チアクロプリド、アセタミプ
リド(Acetamiprid)、ジノテフラン(Dinetofuran)、クロルピリホス(Clorphyriphos
)、メタミドホス(Metamidophos)、オキシデメトン−メチル(Oxidemethon-methyl)、
ピリミカルブ(Pirimicarb)、メチオカルブ;トウモロコシ除草剤:アトラジン、アラク
ロール(Alachlor)、ブロモキシニル、アセトクロール(Acetochlor)、ジカンバ(Dica
mba)、クロピラリド(Clopyralid)、(S−)ジメテナミド(Dimethenamid)、グルホ
シネート、グリホサート、イソキサフルトール(Isoxaflutole)、(S−)メトラクロル
(Metolachlor)、メソトリオン(Mesotrione)、ニコスルフロン(Nicosulfuron)、プ
リミスルフロン(Primisulfuron)、リムスルフロン(Rimsulfuron)、スルコトリオン(
Sulcotrione)、フォラムスルフロン(Foramsulfuron)、トプラメゾン(Topramezone)
、テンボトリオン(Tembotrione)、サフルフェナシル(Saflufenacil)、チエンカルバ
ゾン(Thiencarbazone)、フルフェナセット、ピロキサスルホン;トウモロコシ殺虫剤:
カルボフラン、クロルピリホス、ビフェントリン、フィプロニル(Fipronil)、イミダク
ロプリド、ラムダ−シハロトリン、テフルトリン(Tefluthrin)、テルブホス(Terb
ufos)、チアメトキサム、クロチアニジン、スピロメシフェン、フルベンジアミド、
トリフルムロン、リナキシピル、デルタメトリン、チオジカルブ、β−シフルトリン、シ
ペルメトリン、ビフェントリン、ルフェヌロン(Lufenuron)、トリフルムロン(Triflum
oron)、テフルトリン、テブプリムホス(Tebupirimphos)、エチプロル(Ethiprole)、
シアジピル、チアクロプリド、アセタミプリド、ジノテフラン、アベルメクチン(Averme
ctin)、メチオカルブ、スピロジクロフェン、スピロテトラマト;トウモロコシ抗真菌剤
:フェニトロパン(Fenitropan)、チウラム(Thiram)、プロチオコナゾール、テブコナ
ゾール、トリフロキシストロビン;イネ除草剤:ブタクロール(Butachlor)、プロパニ
ル(Propanil)、アジムスルフロン(Azimsulfuron)、ベンスルフロン(Bensulfuron)
、シハロホップ(Cyhalofop)、ダイムロン(Daimuron)、フェントラザミド(Fentrazam
ide)、イマゾスルフロン(Imazosulfuron)、メフェナセット(Mefenacet)、オキサジ
クロメホン(Oxaziclomefone)、ピラゾスルフロン(Pyrazosulfuron)、ピリブチカルブ
(Pyributicarb)、キンクロラック(Quinclorac)、チオベンカルブ(Thiobencarb)、
インダノファン(Indanofan)、フルフェナセット、フェントラザミド、ハロスルフロン
(Halosulfuron)、オキサジクロメホン、ベンゾビシクロン(Benzobicyclon)、ピリフ
タリド(Pyriftalid)、ペノキススラム(Penoxsulam)、ビスピリバック(Bispyribac)
、オキサジアルキル(Oxadiargyl)、エトキシスルフロン(Ethoxysulfuron)、プレチラ
クロール(Pretilachlor)、メソトリオン、テフリルトリオン(Tefuryltrione)、オキ
サジアゾン(Oxadiazone)、フェノキサプロップ、ピリミスルファン(Pyrimisulfan);
イネ殺虫剤:ダイアジノン、フェニトロチオン(Fenitrothion)、フェノブカルブ(Feno
bucarb)、モノクロトホス(Monocrotophos)、ベンフラカルブ(Benfuracarb)、ブプロ
フェジン(Buprofezin)、ジノテフラン、フィプロニル、イミダクロプリド、イソプロカ
ルブ(Isoprocarb)、チアクロプリド、クロマフェノジド、チアクロプリド、ジノテフラ
ン、クロチアニジン、エチプロル、フルベンジアミド、リナキシピル、デルタメトリン、
アセタミプリド、チアメトキサム、シアジピル、スピノサド、スピノトラム、エマメクチ
ン−ベンゾエート、シペルメトリン、クロルピリホス(Chlorpyriphos)、カルタップ(C
artap)、メタミドホス(Methamidophos)、エトフェンプロックス(Etofenprox)、トリ
アゾホス(Triazophos)、4−[[(6−クロロピリジン−3−イル)メチル](2,2
−ジフルオレチル)アミノ]フラン−2(5H)−オン、カルボフラン、ベンフラカルブ
;イネ抗真菌剤:チオファネート−メチル、アゾキシストロビン、カルプロパミド(Carp
ropamid)、エジフェンホス(Edifenphos)、フェリムゾン(Ferimzone)、イプロベンホ
ス(Iprobenfos)、イソプロチオラン(Isoprothiolane)、ペンシクロン(Pencycuron)
、プロベナゾール(Probenazole)、ピロキロン(Pyroquilon)、トリシクラゾール(Tri
cyclazole)、トリフロキシストロビン、ジクロシメット(Diclocymet)、フェノキサニ
ル(Fenoxanil)、シメコナゾール、チアジニル(Tiadinil);ワタ除草剤:ジウロン、
フルオメツロン(Fluometuron)、MSMA、オキシフルオルフェン(Oxyfluorfen)、プ
ロメトリン(Prometryn)、トリフルラリン、カルフェントラゾン(Carfentrazone)、ク
レトジム(Clethodim)、フルアジホップ−ブチル、グリホサート、ノルフルラゾン(Nor
flurazon)、ペンディメタリン(Pendimethalin)、ピリチオバックナトリウム(Pyrithi
obac-sodium)、トリキシスルフロン(Trifloxysulfuron)、テプラロキシジム(Tepralo
xydim)、グルホシネート、フルミオキサジン(Flumioxazin)、チジアズロン(Thidiazu
ron);ワタ殺虫剤:アセフェート(Acephate)、アルジカルブ、クロルピリホス、シペ
ルメトリン、デルタメトリン、マラチオン、モノクロトホス、アバメクチン、アセタミプ
リド、エマメクチンベンゾエート、イミダクロプリド、インドキサカルブ、ラムダ−シハ
ロトリン、スピノサド、チオジカルブ、ガンマ−シハロトリン、スピロメシフェン、ピリ
ダリル(Pyridalyl)、フロニカミド、フルベンジアミド、トリフルムロン、リナキシピ
ル、ベータ−シフルトリン、スピロテトラマト、クロチアニジン、チアメトキサム、チア
クロプリド、ジノテフラン、フルベンジアミド、シアジピル、スピノサド、スピノトラム
、ガンマシハロトリン、4−[[(6−クロロピリジン−3−イル)メチル](2,2−
ジフルオレチル)アミノ]フラン−2(5H)−オン、チオジカルブ、アベルメクチン、
フロニカミド、ピリダリル、スピロメシフェン、スルホクサフロール、プロフェノホス(
Profenophos)、トリアゾホス(Thriazophos)、エンドスルファン(Endosulfan);ワタ
抗真菌剤:エ
トリジアゾール(Etridiazole)、メタラキシル、キントゼン(Quintozene);ダイズ除
草剤:アラクロール、ベンタゾン(Bentazone)、トリフルラリン、クロリムロン−エチ
ル(Chlorimuron-Ethyl)、クロランスラム−メチル(Cloransulam-Methyl)、フェノキ
サプロップ、フォメサフェン(Fomesafen)、フルアジホップ、グリホサート、イマザモ
ックス(Imazamox)、イマザキン(Imazaquin)、イマゼタピル(Imazethapyr)、(S−
)メトラクロル、メトリブジン、ペンディメタリン、テプラロキシジム、グルホシネート
;ダイズ殺虫剤:ラムダ−シハロトリン、メソミル、パラチオン(Parathion)、チオカ
ルブ(Thiocarb)、イミダクロプリド、クロチアニジン、チアメトキサム、チアクロプリ
ド、アセタミプリド、ジノテフラン、フルベンジアミド、リナキシピル、シアジピル、ス
ピノサド、スピノトラム、エマメクチン−ベンゾエート、フィプロニル、エチプロル、デ
ルタメトリン、β−シフルトリン、ガンマ及びラムダシハロトリン、4−[[(6−クロ
ロピリジン−3−イル)メチル](2,2−ジフルオレチル)アミノ]フラン−2(5H
)−オン、スピロテトラマト、スピノジクロフェン(Spinodiclofen)、トリフルムロン
、フロニカミド、チオジカルブ、ベータ−シフルトリン;ダイズ抗真菌剤:アゾキシスト
ロビン、シプロコナゾール、エポキシコナゾール、フルトリアホール(Flutriafol)、ピ
ラクロストロビン、テブコナゾール、トリフロキシストロビン、プロチオコナゾール、テ
トラコナゾール(Tetraconazole);テンサイ除草剤:クロリダゾン(Chloridazon)、デ
スメジファム(Desmedipham)、エトフメセート(Ethofumesate)、フェンメジファム(P
henmedipham)、トリアレート(Triallate)、クロピラリド、フルアジホップ、レナシル
(Lenacil)、メタミトロン(Metamitron)、キンメラック(Quinmerac)、シクロキシジ
ム(Cycloxydim)、トリフルスルフロン(Triflusulfuron)、テプラロキシジム、キザロ
ホップ(Quizalofop);テンサイ殺虫剤:イミダクロプリド、クロチアニジン、チアメト
キサム、チアクロプリド、アセタミプリド、ジノテフラン、デルタメトリン、β−シフル
トリン、ガンマ/ラムダシハロトリン、4−[[(6−クロロピリジン−3−イル)メチ
ル](2、2−ジフルオレチル)アミノ]フラン−2(5H)−オン、テフルトリン、リ
ナキシピル、シアジピル(Cyaxypyr)、フィプロニル、カルボフラン;カノーラ除草剤:
クロピラリド、ジクロホップ、フルアジホップ、グルホシネート、グリホサート、メタザ
クロル(Metazachlor)、トリフルラリンエタメツルフロン(TrifluralinEthametsulfuro
n)、キンメラック、キザロホップ、クレトジム、テプラロキシジム;カノーラ抗真菌剤
:アゾキシストロビン、カルベンダジム、フルジオキソニル(Fludioxonil)、イプロジ
オン、プロクロラズ(Prochloraz)、ビンクロゾリン(Vinclozolin);カノーラ殺虫剤
:カルボフラン、有機リン剤(Organophosphates)、ピレスロイド(Pyrethroids)、チ
アクロプリド、デルタメトリン、イミダクロプリド、クロチアニジン、チアメトキサム、
アセタミプリド、ジノテフラン、β−シフルトリン、ガンマ及びラムダシハロトリン、タ
ウ−フルバリレート(tau-Fluvaleriate)、エチプロル、スピノサド、スピノトラム、フ
ルベンジアミド、リナキシピル、シアジピル、4−[[(6−クロロピリジン−3−イル
)メチル](2,2−ジフルオレチル)アミノ]フラン−2(5H)−オン、が挙げられ
る。
れない。害虫は、鞘翅目(Coleoptera)、双翅目(Diptera)、膜翅目(Hymenoptera)、
鱗翅目(Lepidoptera)、ハジラミ(Mallophaga)、同翅類(Homoptera)、半翅目(Hemi
ptera)、直翅目(Orthroptera)、総翅目(Thysanoptera)、ハサミムシ目(Dermaptera
)、シロアリ目(Isoptera)、シラミ目(Anoplura)、ノミ目(Siphonaptera)、毛翅目
(Trichoptera)などの目、特に鞘翅目、鱗翅目、及び双翅目から選択された昆虫を含む
。
oidea上科を含み、Polyphaga亜目はHydrophiloidea、Staphylinoidea、Cantharoidea、Cl
eroidea、Elateroidea、Dascilloidea、Dryopoidea、Byrrhoidea、Cucujoidea、Meloidea
、Mordelloidea、Tenebrionoidea、Bostrichoidea、Scarabaeoidea、Cerambycoidea、Chr
ysomeloidea、及びCurculionoidea上科を含む。Caraboidea上科は、Cicindelidae、Carab
idae、及びDytiscidae科を含む。Gyrinoidea上科は、Gyrinidae科を含む。Hydrophiloide
a上科は、Hydrophilidae科を含む。Staphylinoidea上科は、Silphidae及びStaphylinidae
科を含む。Cantharoidea上科は、Cantharidae及びLampyridae科を含む。Cleroidea上科は
、Cleridae及びDermestidae科を含む。Elateroidea上科は、Elateridae及びBuprestidae
科を含む。Cucujoidea上科は、Coccinellidae科を含む。Meloidea上科は、Meloidae科を
含む。Tenebrionoidea上科は、Tenebrionidae科を含む。Scarabaeoidea上科は、Passalid
ae及びScarabaeidae科を含む。Cerambycoidea上科は、Cerambycidae科を含む。Chrysomel
oidea上科は、Chrysomelidae科を含む。Curculionoidea上科は、Curculionidae及びScoly
tidae科を含む。
、Tipulidae、Psychodidae、Culicidae、Ceratopogonidae、Chironomidae、Simuliidae、
Bibionidae、及びCecidomyiidae科を含む。Brachycera亜目は、Stratiomyidae、Tabanida
e、Therevidae、Asilidae、Mydidae、Bombyliidae、及びDolichopodidae科を含む。Cyclo
rrhapha亜目は、Aschiza及びAschiza門を含む。Aschiza門は、Phoridae、Syrphidae、及
びConopidae科を含む。Aschiza門は、Acalyptratae及びCalyptratae節を含む。Acalyptra
tae節は、Otitidae、Tephritidae、Agromyzidae、及びDrosophilidae科を含む。Calyptra
tae節は、Hippoboscidae、Oestridae、Tachinidae、Anthomyiidae、Muscidae、Calliphor
idae、及びSarcophagidae科を含む。
ae、Hesperiidae、Sphingidae、Saturniidae、Geometridae、Arctiidae、Noctuidae、Lym
antriidae、Sesiidae、及びTineidae科を含む。
loidogyne spp、及びGlobodera sppを含み;特にシスト線虫のメンバー(これらに限定さ
れない)であって以下を含む、Heterodera glycines(ダイズシスト線虫);Heterodera
schachtii(ビートシスト線虫);Heterodera avenae(ムギシスト線虫);並びにGlobod
era rostochiensis及びGlobodera pailida(ジャガイモシスト線虫)。病原性線虫は、Pr
atylenchus sppを含む。
植物の収量を増加させる方法が提供される。該方法は、本明細書において開示された殺
虫性ポリペプチド配列をコードするポリヌクレオチドを発現している植物又は植物細胞を
提供する工程、及び前記ポリペプチドが殺虫活性を有する害虫によって感染された用地に
その植物又は種子を生育させる工程を含む。いくつかの実施形態において、該ポリペプチ
ドは鱗翅目、鞘翅目、双翅目、半翅目、又は線虫害虫、に対する殺虫活性を有し、前記用
地は鱗翅目、半翅目、鞘翅目、双翅目、又は線虫害虫により感染される。
オマスの質及び/又は量を意味する。「バイオマス」とは、任意の測定された植物産物を
意図する。バイオマス生産の増加とは、測定された植物産物の生産量における任意の改善
である。増加する植物生産量は、複数の商業的応用を有する。例えば、増加する植物葉バ
イオマスは、人類又は動物が消費する葉野菜の生産量を増加させる可能性がある。加えて
、増加する葉バイオマスを、植物由来の医薬又は工業製品の生産を増加させるために使用
することができる。生産量の増加は、殺虫性配列を発現していない植物と比較して、少な
くとも1%の増加、少なくとも3%の増加、少なくとも5%の増加、少なくとも10%の
増加、少なくとも20%の増加、少なくとも30%、少なくとも50%、少なくとも70
%、少なくとも100%又はそれを超える生産量の増加を含むがこれらに限定されない、
任意の統計学的に有意な増加を含み得る。
を発現している植物の害虫抵抗性の改善の結果として増加する。殺虫性タンパク質の発現
は、害虫がその植物を摂取する又は摂食する能力の低下をもたらし、そのために植物生産
量が改善される。
実施例1 新規遺伝子の同定
以下のような方法を用いて、本明細書において記載した細菌株より、新規の殺虫性遺伝
子を同定した:
・ デルタエンドトキシン遺伝子を典型的に有するプラスミドを含む株からの、染色体
外DNAの調製
・ 大きさによって分散する断片を生成するための、染色体外DNAの機械的切断
・ 〜2Kbから〜10Kbの染色体外DNA断片のクローニング
・ 染色体外DNA〜1500クローンの増殖
・ クローニングベクター特異的プライマーを用いた1500クローンの部分的なシー
クエンシング(末端の読み出し)
・ (その全文を参照により本明細書に組み入れる、米国特許第2004001409
1号に記載されたような)MiDAS法を介した相同性解析を通じての、推定毒素遺伝子
の同定
・ 目的の推定毒素遺伝子の断片を含むクローンの配列解読完了(ウォーキング)
・ (様々な大きさのプラスミド;ファージ染色体;精製プロトコールによって分離さ
れていないゲノムDNA断片;その他の解析されていない染色体外分子、のいくつか又は
すべての混合物を含む)株からの染色体外DNAの調製
・ 大きさによって分散する断片を生成するための、染色体外DNAの機械的又は酵素
的切断
・ 断片化DNAのハイスループットなパイロシークエンシング法によるシークエンシ
ング
・ 相同性及び/又はその他のコンピューター解析を介した推定毒素遺伝子の同定
・ 複数のPCR又はクローニング法(例えばTAIL−PCR)のうちの1つを用い
た、目的の遺伝子配列解読完了
子の発見
実施例1において開示された方法を用い、表2に挙げた細菌株から、新規の殺虫性遺伝
子を同定した。
実施例1において開示された方法を用い、表3に挙げた細菌株から、新規の殺虫性遺伝
子を同定した。
実施例1において開示された方法を用い、表4に挙げた細菌株から、新規の殺虫性遺伝
子を同定した。
実施例1において開示された方法を用い、表5に挙げた細菌株から、新規の殺虫性遺伝
子を同定した。
実施例1において開示された方法を用い、表6に挙げた細菌株から、新規の殺虫性遺伝
子を同定した。axmi−153とaxmi−154の両方をコードする完全長配列を配
列番号48に示した。axmi−157とaxmi−158の両方をコードする完全長配
列を配列番号49に示した。
実施例1において開示された方法を用い、表7に挙げた細菌株から、新規の殺虫性遺伝
子を同定した。
実施例1において開示された方法を用い、表8に挙げた細菌株から、新規の殺虫性遺伝
子を同定した。
実施例1において開示された方法を用い、表9に挙げた細菌株から、新規の殺虫性遺伝
子を同定した。
実施例1において開示された方法を用い、表10に挙げた細菌株から、新規の殺虫性遺
伝子を同定した。
実施例1において開示された方法を用い、表11に挙げた細菌株から、新規の殺虫性遺
伝子を同定した。
実施例1において開示された方法を用い、表12に挙げた細菌株から、新規の殺虫性遺
伝子を同定した。
実施例1において開示された方法を用い、表13に挙げた細菌株から、新規の殺虫性遺
伝子を同定した。
本明細書において開示された毒素遺伝子をpAX980からPCRによって増幅し、そ
してPCR産物を当該分野において周知の方法により、バチルス発現ベクターpAX91
6、又は別の好適なベクターにクローニングした。axmi遺伝子を有するベクターを含
む得られたバチルス株を、CYS培地(10g/lバクト−カシトン;3g/l酵母エキ
ス;6g/l KH2PO4;14g/l K2HPO4;0.5mM MgSO4;0.0
5mM MnCl2;0.05mM FeSO4)などの標準的な成長培地上で、顕微鏡的試験
によって胞子形成が明かになるまで培養した。試料を調製し、バイオアッセイにおいて活
性について試験した。
本発明の1つの態様においては、合成毒素配列を生成した。これら合成配列は、親毒素
配列に関連した変化したDNA配列を有し、及び対応する親毒素タンパク質と同一線上の
タンパク質をコードするが、多くのデルタエンドトキシンタンパク質に存在するC末端「
クリスタルドメイン」を欠いた。本明細書において開示された新規の毒素に対応する合成
配列を表14に示す。
小器官を標的とするように、改変した合成遺伝子を設計する。融合タンパク質を植物小器
官を標的として送ることが公知であるペプチド配列は、当該分野において公知である。例
えば、シロバナルピナス(Lupinus albus)由来の酸性ホスファターゼ遺伝子のN末端領
域(Genebank ID GI:14276838;Miller et al. (2001) Plant Physiology 127: 594-606
)は、異種タンパク質の小胞体ターゲティングをもたらすことが当該分野において公知で
ある。得られた融合タンパク質が、C末端に、N末端−リジン−アスパラギン酸−グルタ
ミン酸−ロイシン(すなわち「KDEL」モチーフペプチド(配列番号208)を含む小
胞体保持配列をもまた含む場合には、融合タンパク質は小胞体に輸送されるだろう。融合
タンパク質がC末端における小胞体ターゲティング配列を欠損する場合、タンパク質は小
胞体に輸送されるが、最終的にはアポプラスト内に隔離されるだろう。
遺伝子発現及び精製
Axmi156の毒素ドメインをコードするDNA領域を、E. coli発現ベクターpMAL−C4xに、マルトース結合タンパク質(MBP)をコードしているmalE遺伝子の後ろで、別個にクローニングした。これらのインフレーム融合は、E.coliでのMBP−Axmi融合タンパク質の発現を生じた。E.coliにおける発現のためには、BL21*DE3を個々のプラスミドを用いて形質転換した。単一のコロニーを、カルベニシリン及びグルコースを含むLB中に播種し、そして一晩37℃で生育させた。翌日、1%の一晩培養に新しい培地を加え、そして37℃で対数期まで生育させた。その後培養を、0.3mM IPTG、20℃で一晩誘導した。それぞれの細胞ペレットを、200mM NaCl、1mM DTT、プロテアーゼインヒビターを含む20mM Tris−Cl緩衝液、pH7.4に懸濁し、そして超音波破砕した。SDS−PAGEによる解析により、融合タンパク質の発現を確認した。
FPLCに結合したアミロースカラムに流した。10mM マルトース溶液を用いて、結合
した融合タンパク質を樹脂から溶出した。精製した融合タンパク質を因子Xa又はトリプ
シンのいずれかを用いて分解し、Axmiタンパク質からアミノ末端MBPタグを除去し
た。タンパク質の分解及び可溶性を、SDS−PAGEを用いて決定した。
分解したタンパク質を、適当な対照を用いた昆虫アッセイにおいて試験した。5日目の
プレートの測定は、因子Xa及びトリプシンを用いて分解した融合タンパク質がコナガ及
びサウスウエスタンコーンボーラ―(Southwestern cornborer)害虫に対する殺虫活性を
有したことを示した。
1の活性
植物害虫種を制御するAxmi−171の能力を試験するために、目的のタンパク質と
高発現で、高可溶性タンパク質との間のN末端融合を創造することにより、高レベルの可
溶性タンパク質を得るように設計したベクター中に、オープンリーディングフレームをク
ローニングした。Axmi−171を、2つの異なる構築物として発現ベクターpMal
−C4x(New England Biolabs)中にクローニングした。第一の構築物(amxi−1
71.1、配列番号205をコードする配列番号204に対応する)は高レベルの発現を
生じず、その後追求しなかった。内部のメチオニン開始コドンを構成するオープンリーデ
ィングフレームの発現は(配列番号69をコードする配列番号20に対応する)、より短
いオープンリーディングフレームをマルトース結合タンパク質にインフレームで融合させ
た、pAX5557と命名した構築物を生じた。構築物のヌクレオチド配列を配列番号2
06に示し、及びコードされる融合タンパク質を配列番号207に示す。この構築物を用
いて、Axmi171.2の発現を製造業者の説明の通りに誘導し、そして、当該分野に
おいて公知の通りに、融合タンパク質を精製した。
、因子Xa)で処理し、Axmi171.2を遊離させた。興味深いことに、この分解反
応の後にはAxmi171.2が沈殿することが見出された。沈殿したタンパク質を水中
に懸濁し、そしてリグス・ヘスペルスを用いたバイオアッセイにおいて試験した。表15
に示したように、リグス・ヘスペルスに対する活性が観察された。
おけるAxmi171の活性
Axmi171の害虫を制御する能力をさらに試験するために、分解したpmal−A
xmi−171.2タンパク質をダイズアブラムシ(エイフィス・グリシンズ)における
多重容器形式のバイオアッセイで試験した。再懸濁したAxmi171.2タンパク質(
上述したように因子Xaを用いて分解した)、その後加熱(100℃で30分)した再懸
濁171.2タンパク質、又は水対照のいずれかを含む多重容器を準備した。複数の動物
をそれぞれの容器中の試料に曝露し、そして、それぞれの容器における100%死亡率を
伴う容器の数を、アッセイの終わりに記録した。容器のどれもが100%死亡率を示さな
かった場合に、その試料のスコアを0として記録した。容器の0〜25%が100%死亡
率を示した場合に、その試料のスコアを「1」として記録し、容器の25〜50%が10
0%死亡率を示した場合に、その試料のスコアを「2」として記録し、容器の50〜75
%が100%死亡率を示した場合に、その試料のスコアを「3」として記録し、そして、
容器の100%が100%死亡率を示した場合に、その試料のスコアを「4」として記録
した。水のみ対照、並びに試料に加える前に加熱した試料と比較して、この害虫に対する
活性が観察された。
ター(pRSF−1b;Novagen)中にクローニングし、そしてタンパク質発現させ、H
istagを用いて精製し(当該分野において公知の通りに)、クローンpAX5068
を得た。可溶性の、精製したAxmi171.2タンパク質を得た。バイオアッセイを行
う前に、1つの試料を100℃で30分間加熱した。多重容器形式におけるエイフィス・
グリシンズを用いたアッセイは、対照と比較した、Axmi171.2試料の活性を示し
た。
E. coli発現クローンを準備し、pAX5069として表した。可溶性Axmi171.
2タンパク質を含む濃縮した抽出物を調製し、エイフィス・グリシンズにおける活性につ
いて同様にアッセイした。
害虫への農薬として作用する殺虫性タンパク質の能力は、しばしば数多くの方法におい
て評価される。当該分野において公知の1つの方法は、摂食アッセイの実施である。この
摂食アッセイにおいては、害虫を、試験する化合物又は対照試料のいずれかを含む試料に
曝露する。しばしばこれは、試験する材料又はそれら材料の好適な希釈物を、人工飼料な
どの、害虫が摂取するであろう材料上に置くことにより、行われる。試験する材料は、液
体、固体、又はスラリーであってもよい。試験する材料を、表面に置き、その後乾燥させ
てもよい。あるいは、試験する材料を、溶解した飼料に混合し、その後アッセイチャンバ
ー中に入れてもよい。アッセイチャンバーは例えば、カップ、皿、マイクロタイタープレ
ートのウェルであってもよい。
の摂取を可能にするために、吸汁昆虫の一部分である吸汁口によって、一部分に穴をあけ
ることができる)によって昆虫から試験する材料を分離する工程を含んでもよい。しばし
ば試験材料は、試験化合物の摂取を促進するための、ショ糖などの摂食刺激剤とともに混
合される。
ション、並びにトランスジェニック植物の開発とその後、そのトランスジェニック植物を
摂食する害虫の能力を試験することを含む可能性がある。植物試験は、通常消費される植
物の一部分の単離、例えば葉に付着した小さいかご、又は昆虫を含むかご中の全植物の単
離を含んでいてもよい。
そして、例えばRobertson, J. L. & H. K. Preisler. 1992. Pesticide bioassays wit
h arthropods. CRC, Boca Raton, FLにおいて見ることができる。あるいは、アッセイは
一般的に、雑誌「Arthropod Management Tests」及び「Journal of Economic Entomology
」、又はEntomological Society of America(ESA)のメンバーによる議論によって、
記載される。
本発明の遺伝子のそれぞれのコード領域を、植物において発現させるために、それぞれ
独立して適したプロモーター及びターミネーター配列と結合させた。それらの配列は、当
該分野において周知であり、そして、単子葉における発現のためのイネアクチンプロモー
ター又はトウモロコシユビキチンプロモーター、双子葉における発現のためのシロイヌナ
ズナ(Arabidopsis)UBQ3プロモーター又はCaMV35Sプロモータ、及びnos
又はPinIIターミネーターを含んでいてもよい。プロモーター-遺伝子-ターミネータ
ー構築物を生産し、確認する技術もまた、当該分野において周知である。
形質転換
受粉後8〜12日目に穂を回収した。さやから胚を単離し、0.8〜1.5mmの大きさ
のそれら胚を形質転換に用いた。胚盤を上にして好適なインキュベーション培地上に置き
、暗所、25℃で一晩インキュベーションした。しかしながら、胚を一晩インキュベーシ
ョンすること自体は必要ではなかった。Tiプラスミドを介した移行のための適したベク
ターを含むAgrobacterium株に、胚を5〜10分間接触させ、その後、共存培養培地上に
3日間プレーティングした(25℃、暗所)。共存培養後、外稙片を5日間、回復期間用
培地に移した(25℃、暗所)。用いる特定の選抜の性質及び特徴に応じて、外植片を選
択培地上で8週までインキュベーションした。選抜期間の後、得られたカルスを、成熟し
た不定胚の形成が観察されるまで胚成熟培地に移した。得られた成熟した不定胚をその後
低光下に置き、当該分野において公知のように、再生過程を開始した。得られた茎を発根
培地上で発根させ、得られた植物を苗木用の鉢に移して、トランスジェニック植物として
増殖させた。
受粉後8〜12日目に、トウモロコシの穂を回収した。穂から胚を単離し、0.8〜1
.5mmの大きさのそれら胚を形質転換に用いた。胚盤を上にして、DN62A5S培地(
3.98g/L N6塩;1mL/L(1000xStockの)N6ビタミン;800mg
/L L−アスパラギン;100mg/L ミオ‐イノシトール;1.4g/L L−プロリ
ン;100mg/L カザミノ酸(Casamino acid);50g/L ショ糖;1mL/L(1mg
/mLストックの)2,4−D)などの好適なインキュベーション培地上に置き、暗所、
25℃で一晩インキュベーションした。
〜45分間移し、その後、ビーミングプレートに移した(例えば、国際公開番号WO01
38514号及び米国特許第5,240,842号を参照)。
ム加速器により、本発明の遺伝子を植物細胞中で発現するように設計されたDNA構築物
を植物組織中に打ち込んだ。照射した後、胚を浸透培地上で30分間インキュベーション
し、その後インキュベーション培地上に一晩、25℃、暗所で静置した。照射した外稙片
の過度の損傷を避けるため、回復培地に移す前に、それらを少なくとも24時間インキュ
ベーションした。次に、胚を5日間、25℃暗所で回復期間用培地に広げ、その後選択培
地に移した。用いる特定の選抜の性質及び特徴に応じて、外稙片を選択培地上で最長8週
間までインキュベーションした。選抜期間の後、得られたカルスを、成熟した不定胚の形
成が観察されるまで胚成熟培地に移した。得られた成熟した不定胚をその後低光下に置き
、当該分野において知られるように、再生過程を開始した。得られた茎を発根培地上で発
根させ、得られた植物を苗木用の鉢に移して、トランスジェニック植物として増殖させた
。
うにGelrite(Sigma)を加え、そしてオートクレーブした。50℃まで冷却した後、硝酸
銀(Phytotechnology Labs)の5mg/ml ストック溶液を、2ml/L加えた。この方法で
約20枚のプレートが得られた。
の技術レベルを示している。すべての刊行物及び特許出願は、それぞれの個々の出版物及
び特許出願が、特に及び個別に参照することにより組み入れられると示されているのと同
様に、参照により本明細書に組み入れる。
載したが、添付の特許請求の範囲内で特定の変更及び改変が実施されてもよいことは明白
である。
Claims (24)
- 殺虫活性を有するアミノ酸配列をコードするヌクレオチド配列を含む組換え核酸分子であって、ここで前記ヌクレオチド配列が、
a)配列番号20に示されたヌクレオチド配列;
b)配列番号69のアミノ酸配列を含むポリペプチドをコードするヌクレオチド配列;及び
c)配列番号69のアミノ酸配列と少なくとも96%の配列同一性を有するアミノ酸配列を含むポリペプチドをコードするヌクレオチド配列、
からなる群より選択される、組換え核酸分子。 - 前記配列が配列番号202、203及び155〜158のいずれかに示される配列である、請求項1に記載の組換え核酸分子。
- 前記ヌクレオチド配列が、前記ヌクレオチド配列を植物細胞中で発現させることができるプロモーターに作動可能に連結される、請求項1に記載の組換え核酸分子。
- 請求項1に記載の核酸分子を含むベクター。
- 異種ポリペプチドをコードする核酸分子をさらに含む、請求項4に記載のベクター。
- 請求項4に記載のベクターを含む宿主細胞。
- 細菌性宿主細胞である、請求項6に記載の宿主細胞。
- 植物細胞である、請求項6に記載の宿主細胞。
- 請求項8に記載の宿主細胞を含むトランスジェニック植物。
- 前記植物が、トウモロコシ、ソルガム、コムギ、キャベツ、ヒマワリ、トマト、アブラナ、コショウ、ジャガイモ、ワタ、イネ、ダイズ、テンサイ、サトウキビ、タバコ、オオムギ、及びナタネからなる群より選択される、請求項9に記載のトランスジェニック植物。
- 請求項1に記載の核酸分子を含むトランスジェニック種子。
- 殺虫活性を有する組換えポリペプチドであって、
a)配列番号69のアミノ酸配列を含むポリペプチド;
b)配列番号69のアミノ酸配列と少なくとも96%の配列同一性を有するアミノ酸配列を含むポリペプチド;及び
c)配列番号20によりコードされるポリペプチド、
からなる群より選択される、組換えポリペプチド。 - 請求項12に記載の組換えポリペプチドを含む組成物。
- 前記組成物が、粉末、塵埃、錠剤、顆粒、スプレー、乳濁液、コロイド、及び溶液からなる群より選択される、請求項13に記載の組成物。
- 前記組成物が、乾燥、凍結乾燥、均質化、抽出、ろ過、遠心分離、沈降、又は細菌細胞培養の濃縮、により調製される、請求項13に記載の組成物。
- 重量にして約1%〜約99%までの前記ポリペプチドを含む、請求項13に記載の組成物。
- 鱗翅目、鞘翅目、異翅類、線虫、又は双翅目の害虫集団を、殺虫的効果量の請求項12に記載のポリペプチドに接触させる工程を含む、前記集団の制御方法。
- 鱗翅目、鞘翅目、異翅類、線虫、又は双翅目害虫を、殺虫的効果量の請求項12に記載のポリペプチドに接触させる、又は前記害虫に前記ポリペプチドを摂食させる工程を含む、前記害虫の殺虫方法。
- 殺虫活性を有するポリペプチドの生産方法であって、該ポリペプチドをコードする核酸分子が発現する条件下において請求項6に記載の宿主細胞を培養する工程を含む、生産方法。
- 殺虫活性を有するタンパク質をコードするヌクレオチド配列を含むDNA構築物がそのゲノム中に安定して組み入れられた植物であって、前記ヌクレオチド配列が、
a)配列番号20に示されたヌクレオチド配列;
b)配列番号69のアミノ酸配列を含むポリペプチドをコードするヌクレオチド配列;及び
c)配列番号69のアミノ酸配列と少なくとも96%の配列同一性を有するアミノ酸配列を含むポリペプチドをコードするヌクレオチド配列、
からなる群より選択され、
ここで前記ヌクレオチド配列が、植物細胞中でコード配列の発現を駆動するプロモーターに作動可能に連結される、植物。 - 前記植物が植物細胞である、請求項20に記載の植物。
- 殺虫性ポリペプチドをコードするヌクレオチド配列を、植物又はその細胞中で発現させる工程を含む、害虫から植物を保護する方法であって、前記ヌクレオチド配列が、
a)配列番号20に示されたヌクレオチド配列;
b)配列番号69のアミノ酸配列を含むポリペプチドをコードするヌクレオチド配列;及び
c)配列番号69のアミノ酸配列と少なくとも96%の配列同一性を有するアミノ酸配列を含むポリペプチドをコードするヌクレオチド配列、
からなる群より選択される、方法。 - 前記植物が、鱗翅目、鞘翅目、異翅類、線虫、又は双翅目の害虫に対する殺虫活性を有する殺虫性ポリペプチドを生産する、請求項22に記載の方法。
- 殺虫活性を有するタンパク質をコードするヌクレオチド配列を含むDNA構築物がそのゲノム中に安定して組み入れられた植物又はその種子を、用地において生育させる工程を含む、植物生産量を増加させる方法であって、前記ヌクレオチド配列が、
a)配列番号20に示されたヌクレオチド配列;
b)配列番号69のアミノ酸配列を含むポリペプドチドをコードするヌクレオチド配列;及び
c)配列番号69のアミノ酸配列と少なくとも96%の配列同一性を有するアミノ酸配列を含むポリペプチドをコードするヌクレオチド配列、
からなる群より選択され、
前記用地が、前記ポリペプチドが殺虫活性を有する害虫に感染している、方法。
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