JP5593061B2 - 腎臓混入魚肉からのすり身及び練り製品の製造方法 - Google Patents
腎臓混入魚肉からのすり身及び練り製品の製造方法 Download PDFInfo
- Publication number
- JP5593061B2 JP5593061B2 JP2009269973A JP2009269973A JP5593061B2 JP 5593061 B2 JP5593061 B2 JP 5593061B2 JP 2009269973 A JP2009269973 A JP 2009269973A JP 2009269973 A JP2009269973 A JP 2009269973A JP 5593061 B2 JP5593061 B2 JP 5593061B2
- Authority
- JP
- Japan
- Prior art keywords
- surimi
- meat
- fish
- protease
- protease inhibitor
- Prior art date
- Legal status (The legal status is an assumption and is not a legal conclusion. Google has not performed a legal analysis and makes no representation as to the accuracy of the status listed.)
- Active
Links
- 235000013372 meat Nutrition 0.000 title claims description 74
- 235000019465 surimi Nutrition 0.000 title claims description 72
- 241000251468 Actinopterygii Species 0.000 title claims description 44
- 238000004519 manufacturing process Methods 0.000 title claims description 26
- 210000003734 kidney Anatomy 0.000 title claims description 24
- 108091005804 Peptidases Proteins 0.000 claims description 34
- 239000004365 Protease Substances 0.000 claims description 31
- 239000000137 peptide hydrolase inhibitor Substances 0.000 claims description 30
- 210000000988 bone and bone Anatomy 0.000 claims description 28
- 229940124158 Protease/peptidase inhibitor Drugs 0.000 claims description 27
- 238000000034 method Methods 0.000 claims description 17
- 239000002994 raw material Substances 0.000 claims description 16
- 210000001835 viscera Anatomy 0.000 claims description 10
- 101000749287 Clitocybe nebularis Clitocypin Proteins 0.000 claims description 7
- 101000767029 Clitocybe nebularis Clitocypin-1 Proteins 0.000 claims description 7
- 229940094664 Cysteine protease inhibitor Drugs 0.000 claims description 7
- 241001313700 Gadus chalcogrammus Species 0.000 claims description 6
- 239000003112 inhibitor Substances 0.000 claims description 5
- 210000001519 tissue Anatomy 0.000 claims description 4
- 235000003276 Apios tuberosa Nutrition 0.000 claims 1
- 235000010777 Arachis hypogaea Nutrition 0.000 claims 1
- 235000010744 Arachis villosulicarpa Nutrition 0.000 claims 1
- 244000133018 Panax trifolius Species 0.000 claims 1
- 102100037486 Reverse transcriptase/ribonuclease H Human genes 0.000 claims 1
- 235000019688 fish Nutrition 0.000 description 39
- 230000000694 effects Effects 0.000 description 37
- 102000035195 Peptidases Human genes 0.000 description 33
- 235000019419 proteases Nutrition 0.000 description 28
- 239000000047 product Substances 0.000 description 27
- 235000018102 proteins Nutrition 0.000 description 21
- 102000004169 proteins and genes Human genes 0.000 description 21
- 108090000623 proteins and genes Proteins 0.000 description 21
- 241000209094 Oryza Species 0.000 description 17
- 235000007164 Oryza sativa Nutrition 0.000 description 17
- 235000009566 rice Nutrition 0.000 description 17
- XLYOFNOQVPJJNP-UHFFFAOYSA-N water Substances O XLYOFNOQVPJJNP-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 10
- QCVGEOXPDFCNHA-UHFFFAOYSA-N 5,5-dimethyl-2,4-dioxo-1,3-oxazolidine-3-carboxamide Chemical compound CC1(C)OC(=O)N(C(N)=O)C1=O QCVGEOXPDFCNHA-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 8
- 102000002322 Egg Proteins Human genes 0.000 description 8
- 108010000912 Egg Proteins Proteins 0.000 description 8
- 235000014103 egg white Nutrition 0.000 description 8
- 210000000969 egg white Anatomy 0.000 description 8
- IMQLKJBTEOYOSI-UHFFFAOYSA-N Diphosphoinositol tetrakisphosphate Chemical compound OP(O)(=O)OC1C(OP(O)(O)=O)C(OP(O)(O)=O)C(OP(O)(O)=O)C(OP(O)(O)=O)C1OP(O)(O)=O IMQLKJBTEOYOSI-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 6
- 235000013305 food Nutrition 0.000 description 6
- 235000002639 sodium chloride Nutrition 0.000 description 6
- 241000785681 Sander vitreus Species 0.000 description 5
- 239000000654 additive Substances 0.000 description 5
- 238000006731 degradation reaction Methods 0.000 description 5
- 241001098054 Pollachius pollachius Species 0.000 description 4
- FAPWRFPIFSIZLT-UHFFFAOYSA-M Sodium chloride Chemical compound [Na+].[Cl-] FAPWRFPIFSIZLT-UHFFFAOYSA-M 0.000 description 4
- 230000015572 biosynthetic process Effects 0.000 description 4
- 238000010438 heat treatment Methods 0.000 description 4
- 238000002156 mixing Methods 0.000 description 4
- 108090000765 processed proteins & peptides Proteins 0.000 description 4
- 230000017854 proteolysis Effects 0.000 description 4
- 150000003839 salts Chemical class 0.000 description 4
- 238000002415 sodium dodecyl sulfate polyacrylamide gel electrophoresis Methods 0.000 description 4
- 235000000346 sugar Nutrition 0.000 description 4
- 102000005927 Cysteine Proteases Human genes 0.000 description 3
- 108010005843 Cysteine Proteases Proteins 0.000 description 3
- 229910019142 PO4 Inorganic materials 0.000 description 3
- 230000000996 additive effect Effects 0.000 description 3
- 230000015556 catabolic process Effects 0.000 description 3
- 229940042399 direct acting antivirals protease inhibitors Drugs 0.000 description 3
- 235000011194 food seasoning agent Nutrition 0.000 description 3
- 239000000463 material Substances 0.000 description 3
- 239000000203 mixture Substances 0.000 description 3
- NBIIXXVUZAFLBC-UHFFFAOYSA-K phosphate Chemical compound [O-]P([O-])([O-])=O NBIIXXVUZAFLBC-UHFFFAOYSA-K 0.000 description 3
- 239000010452 phosphate Substances 0.000 description 3
- 238000009938 salting Methods 0.000 description 3
- 150000005846 sugar alcohols Chemical class 0.000 description 3
- QKNYBSVHEMOAJP-UHFFFAOYSA-N 2-amino-2-(hydroxymethyl)propane-1,3-diol;hydron;chloride Chemical compound Cl.OCC(N)(CO)CO QKNYBSVHEMOAJP-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- 241000473391 Archosargus rhomboidalis Species 0.000 description 2
- 241000972773 Aulopiformes Species 0.000 description 2
- 239000004278 EU approved seasoning Substances 0.000 description 2
- 102000004190 Enzymes Human genes 0.000 description 2
- 108090000790 Enzymes Proteins 0.000 description 2
- 108010028690 Fish Proteins Proteins 0.000 description 2
- 241000251511 Holothuroidea Species 0.000 description 2
- IMQLKJBTEOYOSI-GPIVLXJGSA-N Inositol-hexakisphosphate Chemical compound OP(O)(=O)O[C@H]1[C@H](OP(O)(O)=O)[C@@H](OP(O)(O)=O)[C@H](OP(O)(O)=O)[C@H](OP(O)(O)=O)[C@@H]1OP(O)(O)=O IMQLKJBTEOYOSI-GPIVLXJGSA-N 0.000 description 2
- 241000033345 Merluccius productus Species 0.000 description 2
- 102000005604 Myosin Heavy Chains Human genes 0.000 description 2
- 108010084498 Myosin Heavy Chains Proteins 0.000 description 2
- 229920001328 Polyvinylidene chloride Polymers 0.000 description 2
- 238000005119 centrifugation Methods 0.000 description 2
- 239000003153 chemical reaction reagent Substances 0.000 description 2
- 239000012141 concentrate Substances 0.000 description 2
- 239000007857 degradation product Substances 0.000 description 2
- 230000018044 dehydration Effects 0.000 description 2
- 238000006297 dehydration reaction Methods 0.000 description 2
- 238000001962 electrophoresis Methods 0.000 description 2
- 230000002708 enhancing effect Effects 0.000 description 2
- 235000013373 food additive Nutrition 0.000 description 2
- 239000002778 food additive Substances 0.000 description 2
- 238000007710 freezing Methods 0.000 description 2
- 238000000465 moulding Methods 0.000 description 2
- 244000045947 parasite Species 0.000 description 2
- 230000000704 physical effect Effects 0.000 description 2
- 235000002949 phytic acid Nutrition 0.000 description 2
- 229940068041 phytic acid Drugs 0.000 description 2
- 239000000467 phytic acid Substances 0.000 description 2
- 239000005033 polyvinylidene chloride Substances 0.000 description 2
- 235000019833 protease Nutrition 0.000 description 2
- 239000012460 protein solution Substances 0.000 description 2
- 235000019515 salmon Nutrition 0.000 description 2
- 239000011780 sodium chloride Substances 0.000 description 2
- 239000000126 substance Substances 0.000 description 2
- 239000006228 supernatant Substances 0.000 description 2
- 108010043137 Actomyosin Proteins 0.000 description 1
- 241000237519 Bivalvia Species 0.000 description 1
- 102000004506 Blood Proteins Human genes 0.000 description 1
- 108010017384 Blood Proteins Proteins 0.000 description 1
- 241000252229 Carassius auratus Species 0.000 description 1
- 241000257465 Echinoidea Species 0.000 description 1
- 108010068370 Glutens Proteins 0.000 description 1
- 241000442132 Lactarius lactarius Species 0.000 description 1
- 102000005741 Metalloproteases Human genes 0.000 description 1
- 108010006035 Metalloproteases Proteins 0.000 description 1
- 241001507098 Micromesistius australis Species 0.000 description 1
- 240000002390 Pandanus odoratissimus Species 0.000 description 1
- 235000005311 Pandanus odoratissimus Nutrition 0.000 description 1
- ISWSIDIOOBJBQZ-UHFFFAOYSA-N Phenol Chemical compound OC1=CC=CC=C1 ISWSIDIOOBJBQZ-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 241001125046 Sardina pilchardus Species 0.000 description 1
- 229940122055 Serine protease inhibitor Drugs 0.000 description 1
- 101710102218 Serine protease inhibitor Proteins 0.000 description 1
- 229920002472 Starch Polymers 0.000 description 1
- 241001504592 Trachurus trachurus Species 0.000 description 1
- 108060008539 Transglutaminase Proteins 0.000 description 1
- 239000005862 Whey Substances 0.000 description 1
- 108010046377 Whey Proteins Proteins 0.000 description 1
- 102000007544 Whey Proteins Human genes 0.000 description 1
- DGEZNRSVGBDHLK-UHFFFAOYSA-N [1,10]phenanthroline Chemical compound C1=CN=C2C3=NC=CC=C3C=CC2=C1 DGEZNRSVGBDHLK-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 230000002378 acidificating effect Effects 0.000 description 1
- 238000004458 analytical method Methods 0.000 description 1
- 230000033228 biological regulation Effects 0.000 description 1
- 239000003795 chemical substances by application Substances 0.000 description 1
- 235000020639 clam Nutrition 0.000 description 1
- 239000003086 colorant Substances 0.000 description 1
- 238000007796 conventional method Methods 0.000 description 1
- 238000001816 cooling Methods 0.000 description 1
- 230000010485 coping Effects 0.000 description 1
- 235000021403 cultural food Nutrition 0.000 description 1
- -1 dd Species 0.000 description 1
- 238000000354 decomposition reaction Methods 0.000 description 1
- 238000000502 dialysis Methods 0.000 description 1
- 235000013325 dietary fiber Nutrition 0.000 description 1
- 102000038379 digestive enzymes Human genes 0.000 description 1
- 108091007734 digestive enzymes Proteins 0.000 description 1
- 238000001035 drying Methods 0.000 description 1
- 238000000605 extraction Methods 0.000 description 1
- 238000009472 formulation Methods 0.000 description 1
- 230000008014 freezing Effects 0.000 description 1
- 210000001035 gastrointestinal tract Anatomy 0.000 description 1
- 235000021312 gluten Nutrition 0.000 description 1
- 239000004615 ingredient Substances 0.000 description 1
- 210000000936 intestine Anatomy 0.000 description 1
- 210000004185 liver Anatomy 0.000 description 1
- 238000005259 measurement Methods 0.000 description 1
- 238000005374 membrane filtration Methods 0.000 description 1
- 238000005065 mining Methods 0.000 description 1
- 210000003205 muscle Anatomy 0.000 description 1
- 210000003365 myofibril Anatomy 0.000 description 1
- 210000004798 organs belonging to the digestive system Anatomy 0.000 description 1
- 229940023462 paste product Drugs 0.000 description 1
- 108010091212 pepstatin Proteins 0.000 description 1
- FAXGPCHRFPCXOO-LXTPJMTPSA-N pepstatin A Chemical compound OC(=O)C[C@H](O)[C@H](CC(C)C)NC(=O)[C@H](C)NC(=O)C[C@H](O)[C@H](CC(C)C)NC(=O)[C@H](C(C)C)NC(=O)[C@H](C(C)C)NC(=O)CC(C)C FAXGPCHRFPCXOO-LXTPJMTPSA-N 0.000 description 1
- 210000002381 plasma Anatomy 0.000 description 1
- 229920000642 polymer Polymers 0.000 description 1
- 239000000843 powder Substances 0.000 description 1
- 238000001556 precipitation Methods 0.000 description 1
- 229940121649 protein inhibitor Drugs 0.000 description 1
- 239000012268 protein inhibitor Substances 0.000 description 1
- 235000019512 sardine Nutrition 0.000 description 1
- 235000013580 sausages Nutrition 0.000 description 1
- 239000003001 serine protease inhibitor Substances 0.000 description 1
- 210000002966 serum Anatomy 0.000 description 1
- 239000000243 solution Substances 0.000 description 1
- 241000894007 species Species 0.000 description 1
- 235000013599 spices Nutrition 0.000 description 1
- 235000019698 starch Nutrition 0.000 description 1
- 239000008107 starch Substances 0.000 description 1
- 210000002784 stomach Anatomy 0.000 description 1
- 230000001629 suppression Effects 0.000 description 1
- 102000003601 transglutaminase Human genes 0.000 description 1
- 230000009278 visceral effect Effects 0.000 description 1
Classifications
-
- A—HUMAN NECESSITIES
- A23—FOODS OR FOODSTUFFS; TREATMENT THEREOF, NOT COVERED BY OTHER CLASSES
- A23L—FOODS, FOODSTUFFS, OR NON-ALCOHOLIC BEVERAGES, NOT COVERED BY SUBCLASSES A21D OR A23B-A23J; THEIR PREPARATION OR TREATMENT, e.g. COOKING, MODIFICATION OF NUTRITIVE QUALITIES, PHYSICAL TREATMENT; PRESERVATION OF FOODS OR FOODSTUFFS, IN GENERAL
- A23L17/00—Food-from-the-sea products; Fish products; Fish meal; Fish-egg substitutes; Preparation or treatment thereof
- A23L17/70—Comminuted, e.g. emulsified, fish products; Processed products therefrom such as pastes, reformed or compressed products
Landscapes
- Life Sciences & Earth Sciences (AREA)
- Marine Sciences & Fisheries (AREA)
- Zoology (AREA)
- Health & Medical Sciences (AREA)
- Nutrition Science (AREA)
- Chemical & Material Sciences (AREA)
- Engineering & Computer Science (AREA)
- Food Science & Technology (AREA)
- Polymers & Plastics (AREA)
- Fish Paste Products (AREA)
Description
本発明は、ゲル形成能が低い魚肉すり身のゲル形成能を向上させる方法に関する。
魚肉を利用したすり身製造は全世界で行われるグローバルな産業となっている。一方、近年は漁獲規制や資源の有効利用の観点から、従来経験のなかった原料を利用したすり身の製造も行われるようになってきた。
すり身製造の基本は以下の通りである。原料魚から頭、内臓を取り外した上で、蝶開きフィレ、もしくは、三枚卸フィレを作製する。次にフィレを採肉機にかけミンチ状となった魚肉を回収する。この魚肉のタンパク質からゲル形成の阻害となる水溶性タンパク質を水晒しで除き、皮、スジ、骨をリファイナーで除去後、脱水しゲル形成性の主要タンパク質の筋原繊維タンパク質を濃縮する。この脱水肉に冷凍変性防止剤の糖、糖アルコール及び重合リン酸塩を添加混合して冷凍するというものである。
すり身を利用した練り製品の基本的な製造法は、冷凍すり身をある程度解凍後、カッターなどで塩を添加・混練し、さらに調味料、副原料などを混合後、成型、加熱し練り製品とする。練り製品の品質は色々な角度から評価されるが、その中でもゲル強度で評価される部分が大きい。ゲル形成性の発現には、すり身の主要タンパク質である筋原繊維から塩ずりにより溶出するアクトミオシンが重要な役割をなす。魚種により蒲鉾ゲルの物性が異なっているが、これら魚種特有のタンパク質性状や魚肉に含まれる各種酵素の影響があることが知られている。
すり身製造の基本は以下の通りである。原料魚から頭、内臓を取り外した上で、蝶開きフィレ、もしくは、三枚卸フィレを作製する。次にフィレを採肉機にかけミンチ状となった魚肉を回収する。この魚肉のタンパク質からゲル形成の阻害となる水溶性タンパク質を水晒しで除き、皮、スジ、骨をリファイナーで除去後、脱水しゲル形成性の主要タンパク質の筋原繊維タンパク質を濃縮する。この脱水肉に冷凍変性防止剤の糖、糖アルコール及び重合リン酸塩を添加混合して冷凍するというものである。
すり身を利用した練り製品の基本的な製造法は、冷凍すり身をある程度解凍後、カッターなどで塩を添加・混練し、さらに調味料、副原料などを混合後、成型、加熱し練り製品とする。練り製品の品質は色々な角度から評価されるが、その中でもゲル強度で評価される部分が大きい。ゲル形成性の発現には、すり身の主要タンパク質である筋原繊維から塩ずりにより溶出するアクトミオシンが重要な役割をなす。魚種により蒲鉾ゲルの物性が異なっているが、これら魚種特有のタンパク質性状や魚肉に含まれる各種酵素の影響があることが知られている。
すり身原料となる魚種はスケトウダラ、パシフィックホワイティング、ホッケ、イワシ、アジ、ミナミダラ、ノーザンブルーホワイティング、タチウオ、エソ、グチ、イトヨリ、キンメダイなどがよく利用される魚種として例示される。
パシフィックホワイティングやスケトウダラでは筋肉中に粘液胞子虫やイクチオフヌスホフェリといった寄生虫が寄生していることがある。これらの寄生虫が寄生した魚をすり身原料とした場合、すり身から蒲鉾ゲルを形成するための加熱時にプロテアーゼが働き、ゲル主要タンパク質を分解するためにゲルを形成できないことになる。これらの魚肉を原料としてすり身を製造する場合は、プロテアーゼインヒビターを使用したすり身化技術が構築されていた。（特許文献１、２）
すり身や練り製品の弾力を増強する添加剤としては、特許文献３には、魚肉に牛または豚の血漿粉末を添加することにより弾力増強の効果があると記載されている。特許文献４には、魚肉にトランスグルタミナーゼ、血清、血漿または卵白を添加して品質を向上すると記載されている。
一方近年、欧米における魚食文化の拡大が影響し、スケトウダラをはじめとする白身魚はすり身の原料とはならず、フライ用のフィレブロックの主原料として利用されることこが多くなってきている。また、フィレ生産時に残渣として発生する中骨肉はすり身の原料として利用が拡大している。
パシフィックホワイティングやスケトウダラでは筋肉中に粘液胞子虫やイクチオフヌスホフェリといった寄生虫が寄生していることがある。これらの寄生虫が寄生した魚をすり身原料とした場合、すり身から蒲鉾ゲルを形成するための加熱時にプロテアーゼが働き、ゲル主要タンパク質を分解するためにゲルを形成できないことになる。これらの魚肉を原料としてすり身を製造する場合は、プロテアーゼインヒビターを使用したすり身化技術が構築されていた。（特許文献１、２）
すり身や練り製品の弾力を増強する添加剤としては、特許文献３には、魚肉に牛または豚の血漿粉末を添加することにより弾力増強の効果があると記載されている。特許文献４には、魚肉にトランスグルタミナーゼ、血清、血漿または卵白を添加して品質を向上すると記載されている。
一方近年、欧米における魚食文化の拡大が影響し、スケトウダラをはじめとする白身魚はすり身の原料とはならず、フライ用のフィレブロックの主原料として利用されることこが多くなってきている。また、フィレ生産時に残渣として発生する中骨肉はすり身の原料として利用が拡大している。
本発明はフィレ生産時に残渣として発生する中骨肉から品質の安定したすり身を製造する方法を提供することを課題とする。また、本発明は、中骨肉より製造したすり身を原料として品質のよい練り製品を製造する方法を提供することを課題とする。
本発明者らは、中骨肉からすり身を生産する場合に、フィレから生産する場合に比べ、ゲル強度が強い製品が製造できないことに気づき、原因と対処方法を検討した結果、本発明を完成させた。低品質の原因として、中骨肉に付着している腎臓が強いプロテアーゼ活性を有しており、そのプロテアーゼがすり身の主成分である筋原繊維タンパク質を分解していることを見出した。また、そのプロテアーゼがシステインプロテアーゼであることを確認し、その活性を抑制しゲル形成能を回復させる添加剤を添加することによりすり身の品質を向上させる手法を開発した。
本発明は、以下の（１）、（２）のすり身の製造方法、及び（３）、（４）の練り製品の製造方法を要旨とする。
（１）頭と内臓を除去した魚から、三枚におろす方法でフィレを採取した際に残る、中骨を含む部分から採肉した、腎臓又はその組織が混入した魚肉からすり身を製造する際に、プロテアーゼインヒビターを添加することを特徴とするスケトウダラのすり身の製造方法。
（２）プロテアーゼインヒビターがシステインプロテアーゼインヒビターである（１）のすり身の製造方法。
（１）頭と内臓を除去した魚から、三枚におろす方法でフィレを採取した際に残る、中骨を含む部分から採肉した、腎臓又はその組織が混入した魚肉からすり身を製造する際に、プロテアーゼインヒビターを添加することを特徴とするスケトウダラのすり身の製造方法。
（２）プロテアーゼインヒビターがシステインプロテアーゼインヒビターである（１）のすり身の製造方法。
（３）頭と内臓を除去した魚から、三枚におろす方法でフィレを採取した際に残る、中骨を含む部分から採肉した、腎臓又はその組織が混入した魚肉から製造したスケトウダラのすり身を原料として練り製品を製造する際に、プロテアーゼインヒビターを添加することを特徴とする練り製品の製造方法。
（４）プロテアーゼインヒビターがシステインプロテアーゼインヒビターである（３）の練り製品の製造方法。
（４）プロテアーゼインヒビターがシステインプロテアーゼインヒビターである（３）の練り製品の製造方法。
本発明の製造方法により、腎臓由来のプロテアーゼの作用によりゲル形成能が高くならなかった中骨肉を原料とするすり身や練り製品のゲル形成能を高めることができ、すなわち、品質の高いすり身や練り製品を製造することができる。
魚からフィレを製造する場合、原料魚から頭、内臓を取り外した上で、蝶開きフィレ、もしくは、三枚卸フィレを作製する。このとき、残渣として発生するのが、図１に示したような背骨、背骨周辺の肉、ヒレ等からなる部分である。この背骨の下部には、腎臓が付着している（写真の赤色部分、白黒写真では黒い部分）。その他の内臓を除去しても腎臓は背骨に付着しているため、除去されずに残ってしまうのである。この部分を切除してから、魚肉を採取することもできるが、手数がかかる上に、その工程中に腎臓の成分が魚肉に付着することを完全に防ぐのは難しい。
本発明は、このような中骨肉（フィレを採取後に中骨周辺に残る肉）を原料として用いてすり身あるいは練り製品を製造する場合に、品質を高める方法である。
本発明は、このような中骨肉（フィレを採取後に中骨周辺に残る肉）を原料として用いてすり身あるいは練り製品を製造する場合に、品質を高める方法である。
同じ魚からの魚肉を用いているにもかかわらず、フィレからのすり身と比較して、中骨周辺の肉から製造したすり身はゲル形成能が低いことがわかり、その原因を究明した結果、実施例に示すように、腎臓に高いプロテアーゼ活性があることを見出した。従来、胃腸などの消化器官は消化酵素としてプロテアーゼが含まれることが考えられていたが、腎臓にこのような高いプロテアーゼ活性があることは知られていなかった。この腎臓のプロテアーゼ活性は、非常に高いレベルにあり、すり身の品質低下原因となることは本発明者らによってはじめて確認されたものである。
本明細書中、プロテアーゼ活性は、すり身に4倍量のバッファー(0.1M NaCl 20mM Tris-HCl, pH7.5)を添加し、ホモジナイズ後、60℃で1時間反応、ＴＣＡ処理を行い、ＴＣＡ可溶性画分のペプチド量（タンパク質分解物）をフェノール試薬により比色・定量することで、タンパク質濃度当たりの比活性として算出した値を用いている。
実施例に示したように、中骨肉を原料としたすり身のプロテアーゼ活性は比活性0.001〜0.002程度である。一方、フィレを原料としたすり身の比活性は0.0005以下である。
実施例に示したように、中骨肉を原料としたすり身のプロテアーゼ活性は比活性0.001〜0.002程度である。一方、フィレを原料としたすり身の比活性は0.0005以下である。
すり身のゲル形成能の指標、すなわち、練り製品の弾力を表す一つの指標としては、ゲル強度が用いられる。通常、練り製品の破断強度（Ｗ値、g）と破断までの距離（L値、cm）の積（Ｗ値×L値）で表示される。本発明においてもゲル強度の指標としてこのＪ．Ｓ．（Jerry Strength）を用いている。
中骨肉に含まれるプロテアーゼがどのようなタイプのものであるか、各種インヒビターを用いて検討した結果、システインプロテアーゼであることを見出し、システインプロテアーゼインヒビターによって、中骨肉のゲル形成能を改善させることができるのではないかと考え、本発明を完成させたものである。
本発明においてプロテアーゼインヒビターとは、プロテアーゼインヒビター活性を有し、食用に用いることができるものであれば何でも使用することができる。システインプロテアーゼインヒビター活性が強いものが好ましいが、卵白など複数のプロテアーゼインヒビター作用を有するものもあるので、そのようなものも利用できる。プロテアーゼインヒビター活性を有する多くの食品が知られているので、それらを精製して用いることができる。
具体的には、米糠抽出物（特許3676296）、卵白、乳清、血漿タンパク質などのプロテアーゼインヒビター活性を有する食品により抑制される。実施例に示すように、これらを中骨肉由来のすり身に添加することにより、ゲル強度が回復することも確認された。すなわち、本発明においては、プロテアーゼ活性を抑制しゲル形成性を回復される添加剤として、これらのプロテアーゼインヒビター効果をもつ食品あるいは食品添加物を使用する。
本発明においてプロテアーゼインヒビターとは、プロテアーゼインヒビター活性を有し、食用に用いることができるものであれば何でも使用することができる。システインプロテアーゼインヒビター活性が強いものが好ましいが、卵白など複数のプロテアーゼインヒビター作用を有するものもあるので、そのようなものも利用できる。プロテアーゼインヒビター活性を有する多くの食品が知られているので、それらを精製して用いることができる。
具体的には、米糠抽出物（特許3676296）、卵白、乳清、血漿タンパク質などのプロテアーゼインヒビター活性を有する食品により抑制される。実施例に示すように、これらを中骨肉由来のすり身に添加することにより、ゲル強度が回復することも確認された。すなわち、本発明においては、プロテアーゼ活性を抑制しゲル形成性を回復される添加剤として、これらのプロテアーゼインヒビター効果をもつ食品あるいは食品添加物を使用する。
中骨肉からのすり身の製造工程は以下の通りである。
中骨肉を採肉機にかけミンチ状で腎臓の混合した魚肉を回収する（落とし身）。この魚肉のタンパク質からゲル形成の阻害となる水溶性タンパク質を水晒しで除き、皮、スジ、骨をリファイナーで除去後、脱水しゲル形成性の主要タンパク質の筋原繊維タンパク質を濃縮する。この脱水肉に冷凍変性防止剤の糖、糖アルコール及び重合リン酸塩を添加混合して冷凍する。
魚肉に含まれる腎臓由来のプロテアーゼは水晒し工程により一部は除去されるものの完全には取り除くことはできない。
プロテアーゼインヒビターを添加する工程は、すり身製造のどの場面でも良いが、例えば、落とし身への添加、水晒し液への添加、あるいは脱水肉への添加工程で添加する。どの段階で添加してもよいが、脱水肉にその他の添加物を添加するときに一緒に添加するのが合理的である。
中骨肉を採肉機にかけミンチ状で腎臓の混合した魚肉を回収する（落とし身）。この魚肉のタンパク質からゲル形成の阻害となる水溶性タンパク質を水晒しで除き、皮、スジ、骨をリファイナーで除去後、脱水しゲル形成性の主要タンパク質の筋原繊維タンパク質を濃縮する。この脱水肉に冷凍変性防止剤の糖、糖アルコール及び重合リン酸塩を添加混合して冷凍する。
魚肉に含まれる腎臓由来のプロテアーゼは水晒し工程により一部は除去されるものの完全には取り除くことはできない。
プロテアーゼインヒビターを添加する工程は、すり身製造のどの場面でも良いが、例えば、落とし身への添加、水晒し液への添加、あるいは脱水肉への添加工程で添加する。どの段階で添加してもよいが、脱水肉にその他の添加物を添加するときに一緒に添加するのが合理的である。
また、中骨肉から製造したすり身を用いて練り製品を製造する際に、プロテアーゼインヒビター効果をもつ食品あるいは食品添加物を添加することもできる。
本発明において、魚肉練り製品とは、カマボコ、ちくわ、さつま揚げ、カニカマ、魚肉ソーセージ等の、魚肉を主成分とする通常の水産練製品を指す。魚肉練り製品は魚肉に副原料、例えば澱粉、グルテン、食塩、糖類、糖アルコール、調味料、香辛料、着色料等を添加して製造される。練り製品の原料となるすり身は、原料魚から採肉、水晒し、脱水、砕肉等の工程により製造される。水晒ししない落し身も練り製品の原料として使用される。練り製品はすり身又は落し身などに副原料を添加し、擂潰、調味、成形、加熱、冷却等の工程を経て製造される。坐り工程は、通常成型後、15〜50℃、好ましくは20〜40℃の温度下に10分〜20時間、置く工程をいい、この工程により魚肉の弾力が高まる。
本発明の方法に基づいて、インヒビターを添加する場合、上記練り製品製造の加熱工程前までに混合できれば良く、現実的には１．脱水肉に混ぜる。２．練り製品製造時の擂潰時に混合するのが好ましい。
本発明において、魚肉練り製品とは、カマボコ、ちくわ、さつま揚げ、カニカマ、魚肉ソーセージ等の、魚肉を主成分とする通常の水産練製品を指す。魚肉練り製品は魚肉に副原料、例えば澱粉、グルテン、食塩、糖類、糖アルコール、調味料、香辛料、着色料等を添加して製造される。練り製品の原料となるすり身は、原料魚から採肉、水晒し、脱水、砕肉等の工程により製造される。水晒ししない落し身も練り製品の原料として使用される。練り製品はすり身又は落し身などに副原料を添加し、擂潰、調味、成形、加熱、冷却等の工程を経て製造される。坐り工程は、通常成型後、15〜50℃、好ましくは20〜40℃の温度下に10分〜20時間、置く工程をいい、この工程により魚肉の弾力が高まる。
本発明の方法に基づいて、インヒビターを添加する場合、上記練り製品製造の加熱工程前までに混合できれば良く、現実的には１．脱水肉に混ぜる。２．練り製品製造時の擂潰時に混合するのが好ましい。
プロテアーゼインヒビターの添加量は、用いるプロテアーゼインヒビター活性（量）とすり身中のプロテアーゼ活性の強さによるがプロテアーゼインヒビター活性を有することが知られている食品素材や添加物であれば、魚肉に対して、0.01〜3重量％の範囲、適正量としては0.1〜1.0重量％程度で十分な効果を発揮する。
米糠抽出物の場合でも、魚肉に対して、0.01〜3重量％の範囲、好ましくは0.1〜1.0重量％程度で十分な効果を発揮する。米糠抽出物に含まれるプロテアーゼインヒビターとして知られるオリザシスタチン量に換算すれば、魚肉に対して、0.015〜4.5ppm、好ましくは、0.15〜1.5ppm添加するのが適当である。卵白の場合でも同様に、魚肉に対して、0.01〜3重量％の範囲、適正量としては0.1〜1.0重量％程度で十分な効果を発揮する。
米糠抽出物とは、米糠の水溶性成分を含む抽出物である。プロテアーゼインヒビター活性を指標に精製、濃縮したものでもよい。特に、米糠に多く含まれる食物繊維は除去または低減させたものが好ましい。精製されたオリザシスタチン、特許3676296号公報に記載されている「フィチン及び／又はフィチン酸を低減あるいは除去した米糠抽出物」、「沈殿法あるいは透析法により坐り抑制成分を低減あるいは除去した米糠抽出物」等が利用できる。
米糠抽出物の場合でも、魚肉に対して、0.01〜3重量％の範囲、好ましくは0.1〜1.0重量％程度で十分な効果を発揮する。米糠抽出物に含まれるプロテアーゼインヒビターとして知られるオリザシスタチン量に換算すれば、魚肉に対して、0.015〜4.5ppm、好ましくは、0.15〜1.5ppm添加するのが適当である。卵白の場合でも同様に、魚肉に対して、0.01〜3重量％の範囲、適正量としては0.1〜1.0重量％程度で十分な効果を発揮する。
米糠抽出物とは、米糠の水溶性成分を含む抽出物である。プロテアーゼインヒビター活性を指標に精製、濃縮したものでもよい。特に、米糠に多く含まれる食物繊維は除去または低減させたものが好ましい。精製されたオリザシスタチン、特許3676296号公報に記載されている「フィチン及び／又はフィチン酸を低減あるいは除去した米糠抽出物」、「沈殿法あるいは透析法により坐り抑制成分を低減あるいは除去した米糠抽出物」等が利用できる。
以下に本発明の実施例を記載するが、本発明はこれらに何ら限定されるものではない。
実施例中で用いている米糠抽出物は、特許367696号に記載の方法で製造された米糠抽出物であって、具体的には、米糠を水抽出し、膜ろ過により、フィチン、フィチン酸などの低分子成分を除去し、高分子画分を濃縮し、乾燥工程を経て製造され、オリザシスタチンを150ppm含有するものである。
実施例中で用いている米糠抽出物は、特許367696号に記載の方法で製造された米糠抽出物であって、具体的には、米糠を水抽出し、膜ろ過により、フィチン、フィチン酸などの低分子成分を除去し、高分子画分を濃縮し、乾燥工程を経て製造され、オリザシスタチンを150ppm含有するものである。
スケトウダラ内臓各部位による筋原繊維タンパク質分解の観察
スケトウダラ内臓（ハラス、肝臓、腸管、胃、腎臓）の筋原繊維タンパク質分解能について観察した。サンプリングした内臓各部位をそれぞれ２倍量の水でホモジナイズの上、遠心分離（2000ｇ、10分間）で上清を回収し抽出液とした。それらをスケトウダラより調製した筋原繊維タンパク質溶液１ｍｌに対して10μl添加し、30℃20分間インキュベートし分解反応とした。その後、SDS−PAGEに供与し、タンパク質のバンドパターンを比較した。
図２に示すバンドパターンを観察した結果、腎臓の抽出液を添加した場合のみ筋原繊維タンパク質の主成分である、ミオシン重鎖の分解が進行していることが確認された。以上のことから腎臓が強いプロテアーゼ活性を有しており、そのプロテアーゼがすり身の主成分である筋原繊維タンパク質を分解していることが確認された。
スケトウダラ内臓（ハラス、肝臓、腸管、胃、腎臓）の筋原繊維タンパク質分解能について観察した。サンプリングした内臓各部位をそれぞれ２倍量の水でホモジナイズの上、遠心分離（2000ｇ、10分間）で上清を回収し抽出液とした。それらをスケトウダラより調製した筋原繊維タンパク質溶液１ｍｌに対して10μl添加し、30℃20分間インキュベートし分解反応とした。その後、SDS−PAGEに供与し、タンパク質のバンドパターンを比較した。
図２に示すバンドパターンを観察した結果、腎臓の抽出液を添加した場合のみ筋原繊維タンパク質の主成分である、ミオシン重鎖の分解が進行していることが確認された。以上のことから腎臓が強いプロテアーゼ活性を有しており、そのプロテアーゼがすり身の主成分である筋原繊維タンパク質を分解していることが確認された。
腎臓に含まれる筋原繊維タンパク質分解酵素のプロテアーゼタイプの特定
腎臓に含まれる筋原繊維タンパク質分解酵素のプロテアーゼタイプの特定を以下のようにして行った。腎臓に２倍量の水でホモジナイズの上、遠心分離（2000ｇ、10分間）で上清を回収し抽出液とした。それをスケトウダラより調製した筋原繊維タンパク質溶液１ｍｌに対して10μl添加し、さらに４種類のプロテアーゼインヒビター試薬（システインプロテアーゼのインヒビターであるE-64（ペプチド研究所製）を終濃度1mM、メタロプロテアーゼのインヒビターである1,10-フェナントロリン（和光純薬工業株式会社製）を終濃度1mM、セリンプロテアーゼのインヒビターであるp-APMSF（和光純薬工業株式会社製）を終濃度10mM、酸性プロテアーゼのインヒビターであるペプスタチンA（ペプチド研究所製）を終濃度1mM）を添加し、30℃20、60、120 分間インキュベートし分解反応とした。その後、SDS−PAGEに供与し、タンパク質のバンドパターンを比較した。
図３に示すように、システインプロテアーゼインヒビターであるE-64を添加した場合のみ筋原繊維タンパク質の主成分である、ミオシン重鎖の分解が抑制されていることが確認された。以上のことから腎臓に含まれる筋原繊維タンパク質分解酵素のプロテアーゼタイプはシステインプロテアーゼであることが確認された。
腎臓に含まれる筋原繊維タンパク質分解酵素のプロテアーゼタイプの特定を以下のようにして行った。腎臓に２倍量の水でホモジナイズの上、遠心分離（2000ｇ、10分間）で上清を回収し抽出液とした。それをスケトウダラより調製した筋原繊維タンパク質溶液１ｍｌに対して10μl添加し、さらに４種類のプロテアーゼインヒビター試薬（システインプロテアーゼのインヒビターであるE-64（ペプチド研究所製）を終濃度1mM、メタロプロテアーゼのインヒビターである1,10-フェナントロリン（和光純薬工業株式会社製）を終濃度1mM、セリンプロテアーゼのインヒビターであるp-APMSF（和光純薬工業株式会社製）を終濃度10mM、酸性プロテアーゼのインヒビターであるペプスタチンA（ペプチド研究所製）を終濃度1mM）を添加し、30℃20、60、120 分間インキュベートし分解反応とした。その後、SDS−PAGEに供与し、タンパク質のバンドパターンを比較した。
図３に示すように、システインプロテアーゼインヒビターであるE-64を添加した場合のみ筋原繊維タンパク質の主成分である、ミオシン重鎖の分解が抑制されていることが確認された。以上のことから腎臓に含まれる筋原繊維タンパク質分解酵素のプロテアーゼタイプはシステインプロテアーゼであることが確認された。
中骨肉を原料としたすり身及びフィレを原料としたすり身のプロテアーゼ活性とゲル強度
スケトウダラ原魚を三枚おろし処理装置（BAADER212バーダー社ドイツ）により中骨肉およびフィレに分離し、採肉装置（BAADER607バーダー社ドイツ）により、それぞれの落とし身を回収し、水晒し工程、リファイナー処理工程、脱水工程、糖類及び重合リン酸塩添加工程、凍結工程を経て冷凍すり身を作製した。中骨肉を原料としたすり身及びフィレを原料としたすり身それぞれ7ロットを製造し、得られたすり身のプロテアーゼ活性とゲル強度を測定した。
プロテアーゼ活性はすり身に4倍量のバッファー(0.1M NaCl 20mM Tris-HCl, pH7.5)を添加し、ホモジナイズ後、60℃で1時間反応、ＴＣＡ処理を行い、ＴＣＡ可溶性画分のペプチド量（タンパク質分解物）をフェノール試薬により比色・定量することで、タンパク質濃度当たりの比活性として算出した。
ゲル強度測定は、すり身に対し食塩を5g添加した後、塩ずりを行うことで練り肉を作製し、これをポリ塩化ビニリデンチューブに充填した後、90℃で40分間加熱したものを冷却してかまぼこを作製した上で、かまぼこの物性を5ｍｍ径のプランジャーを用いたフードチェッカーにより測定し、かまぼこが破断する際の強度（Ｗ値、g）と破断までの距離（L値、cm）で表されるゲル強度（Ｗ値×L値）で算出した。
表１に7ロットすり身の分析値の平均値を示し、図３に各ロットのゲル強度とプロテアーゼ活性をプロットした。フィレを原料としたすり身のゲル強度は中骨肉を原料としたすり身の4倍程度となった。一方、プロテアーゼ活性はフィレを原料としたすり身の方が4分の１程度低い水準であった。
同じ魚の魚肉から製造したにもかかわらず、このような差が生じたのは、中骨肉には腎臓が付着しているため、中骨肉を原料としたすり身の方がプロテアーゼ活性が高くなり、プロテアーゼが練り肉の加熱工程時に働くことで、すり身の主成分である筋原繊維タンパク質を分解しゲル強度を低下させたためである。
スケトウダラ原魚を三枚おろし処理装置（BAADER212バーダー社ドイツ）により中骨肉およびフィレに分離し、採肉装置（BAADER607バーダー社ドイツ）により、それぞれの落とし身を回収し、水晒し工程、リファイナー処理工程、脱水工程、糖類及び重合リン酸塩添加工程、凍結工程を経て冷凍すり身を作製した。中骨肉を原料としたすり身及びフィレを原料としたすり身それぞれ7ロットを製造し、得られたすり身のプロテアーゼ活性とゲル強度を測定した。
プロテアーゼ活性はすり身に4倍量のバッファー(0.1M NaCl 20mM Tris-HCl, pH7.5)を添加し、ホモジナイズ後、60℃で1時間反応、ＴＣＡ処理を行い、ＴＣＡ可溶性画分のペプチド量（タンパク質分解物）をフェノール試薬により比色・定量することで、タンパク質濃度当たりの比活性として算出した。
ゲル強度測定は、すり身に対し食塩を5g添加した後、塩ずりを行うことで練り肉を作製し、これをポリ塩化ビニリデンチューブに充填した後、90℃で40分間加熱したものを冷却してかまぼこを作製した上で、かまぼこの物性を5ｍｍ径のプランジャーを用いたフードチェッカーにより測定し、かまぼこが破断する際の強度（Ｗ値、g）と破断までの距離（L値、cm）で表されるゲル強度（Ｗ値×L値）で算出した。
表１に7ロットすり身の分析値の平均値を示し、図３に各ロットのゲル強度とプロテアーゼ活性をプロットした。フィレを原料としたすり身のゲル強度は中骨肉を原料としたすり身の4倍程度となった。一方、プロテアーゼ活性はフィレを原料としたすり身の方が4分の１程度低い水準であった。
同じ魚の魚肉から製造したにもかかわらず、このような差が生じたのは、中骨肉には腎臓が付着しているため、中骨肉を原料としたすり身の方がプロテアーゼ活性が高くなり、プロテアーゼが練り肉の加熱工程時に働くことで、すり身の主成分である筋原繊維タンパク質を分解しゲル強度を低下させたためである。
中骨肉を原料としたすり身へのプロテアーゼインヒビターの添加
中骨肉を原料とした冷凍すり身を定法で作製し、実施例３と同様の方法でゲル強度を測定した。なお、冷凍すり身製造時において、プロテアーゼインヒビターである米糠抽出物又は卵白を副原料混合工程において添加した。米糠抽出物は脱水肉に対して0.3％、卵白は脱水肉に対して0.25％添加した。
表２にゲル強度の測定結果を示す、米糠抽出物、卵白といったプロテアーゼインヒビターを添加することによりゲル強度が258g・cmから400g・cm程度まで上昇することが確認された。これは中骨肉を原料したすり身に含まれるプロテアーゼの働きをプロテアーゼインヒビターが抑制し、すり身の主成分である筋原繊維タンパク質の分解が進行しなかったためであると考えられる。このように、米糠抽出物や卵白といったプロテアーゼインヒビターを添加することで、中骨肉を原料としたすり身の品質改善が可能であることを示している。
中骨肉を原料とした冷凍すり身を定法で作製し、実施例３と同様の方法でゲル強度を測定した。なお、冷凍すり身製造時において、プロテアーゼインヒビターである米糠抽出物又は卵白を副原料混合工程において添加した。米糠抽出物は脱水肉に対して0.3％、卵白は脱水肉に対して0.25％添加した。
表２にゲル強度の測定結果を示す、米糠抽出物、卵白といったプロテアーゼインヒビターを添加することによりゲル強度が258g・cmから400g・cm程度まで上昇することが確認された。これは中骨肉を原料したすり身に含まれるプロテアーゼの働きをプロテアーゼインヒビターが抑制し、すり身の主成分である筋原繊維タンパク質の分解が進行しなかったためであると考えられる。このように、米糠抽出物や卵白といったプロテアーゼインヒビターを添加することで、中骨肉を原料としたすり身の品質改善が可能であることを示している。
中骨肉を原料としたすり身から作製したカマボコに対する効果
実施例３と同様の方法で製造した中骨肉を原料としたすり身の冷凍品を解凍しサイレントカッターを用いて粗擂り、塩擂り（食塩3重量％添加）を行った上で練り肉を調製した。塩擂り時に魚肉に対して、米糠抽出物を表３の配合にしたがって添加した。
練り肉はポリ塩化ビニリデンフィルムに充填し90℃で40分間加熱してカマボコを調製した。次に、得られたカマボコのゲル強度を測定した。ゲル強度は上記の各カマボコを厚さ2.5cmの輪切りにし、5mm径球状のプランジャーを用いて測定した破断強度(w値、g)と、破断までの距離(L値、cm)を掛け合わせたJ.S.(g・cm)で表した。
結果を表３に示した。米糠抽出物を添加することにより、0.75重量％の添加をピークとしてゲル強度が向上することが確認された。これは中骨肉を原料としたすり身より練り製品を製造する際にプロテアーゼインヒビターを添加することで練り製品の品質が改善可能であることを示している。
実施例３と同様の方法で製造した中骨肉を原料としたすり身の冷凍品を解凍しサイレントカッターを用いて粗擂り、塩擂り（食塩3重量％添加）を行った上で練り肉を調製した。塩擂り時に魚肉に対して、米糠抽出物を表３の配合にしたがって添加した。
練り肉はポリ塩化ビニリデンフィルムに充填し90℃で40分間加熱してカマボコを調製した。次に、得られたカマボコのゲル強度を測定した。ゲル強度は上記の各カマボコを厚さ2.5cmの輪切りにし、5mm径球状のプランジャーを用いて測定した破断強度(w値、g)と、破断までの距離(L値、cm)を掛け合わせたJ.S.(g・cm)で表した。
結果を表３に示した。米糠抽出物を添加することにより、0.75重量％の添加をピークとしてゲル強度が向上することが確認された。これは中骨肉を原料としたすり身より練り製品を製造する際にプロテアーゼインヒビターを添加することで練り製品の品質が改善可能であることを示している。
本発明の方法により、品質の低いすり身しかできなかった中骨肉のような原料から品質のよいすり身を提供することができ、練り製品の品質を高めることができる。
Claims (4)
- 頭と内臓を除去した魚から、三枚におろす方法でフィレを採取した際に残る、中骨を含む部分から採肉した、腎臓又はその組織が混入した魚肉からすり身を製造する際に、プロテアーゼインヒビターを添加することを特徴とするスケトウダラのすり身の製造方法。
- プロテアーゼインヒビターがシステインプロテアーゼインヒビターである請求項１のすり身の製造方法。
- 頭と内臓を除去した魚から、三枚におろす方法でフィレを採取した際に残る、中骨を含む部分から採肉した、腎臓又はその組織が混入した魚肉から製造したスケトウダラのすり身を原料として練り製品を製造する際に、プロテアーゼインヒビターを添加することを特徴とする練り製品の製造方法。
- プロテアーゼインヒビターがシステインプロテアーゼインヒビターである請求項３の練り製品の製造方法。
Priority Applications (2)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP2009269973A JP5593061B2 (ja) | 2009-11-27 | 2009-11-27 | 腎臓混入魚肉からのすり身及び練り製品の製造方法 |
| US12/952,976 US20110129587A1 (en) | 2009-11-27 | 2010-11-23 | Method for producing surimi and paste product from fish meat containing kidney |
Applications Claiming Priority (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP2009269973A JP5593061B2 (ja) | 2009-11-27 | 2009-11-27 | 腎臓混入魚肉からのすり身及び練り製品の製造方法 |
Publications (2)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| JP2011109969A JP2011109969A (ja) | 2011-06-09 |
| JP5593061B2 true JP5593061B2 (ja) | 2014-09-17 |
Family
ID=44069090
Family Applications (1)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| JP2009269973A Active JP5593061B2 (ja) | 2009-11-27 | 2009-11-27 | 腎臓混入魚肉からのすり身及び練り製品の製造方法 |
Country Status (2)
| Country | Link |
|---|---|
| US (1) | US20110129587A1 (ja) |
| JP (1) | JP5593061B2 (ja) |
Families Citing this family (3)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| CN104921181B (zh) * | 2015-05-27 | 2018-05-01 | 福建海壹食品饮料有限公司 | 一种具有弹性和保水性的鱼糜的制备方法 |
| CN113854335A (zh) * | 2021-09-10 | 2021-12-31 | 徐州工程学院 | 一种低盐含钙常温贮藏的鱼糜制品的制备方法 |
| USD1025544S1 (en) * | 2022-07-19 | 2024-05-07 | Gyeong A Lee | Sushi |
Family Cites Families (8)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| JPS5437856A (en) * | 1977-08-31 | 1979-03-20 | Kiyokuyou Kk | Production of alkali bleached meat from fishes |
| US4284653A (en) * | 1979-01-13 | 1981-08-18 | Nippon Suisan Kabushiki Kaisha | Process for handling and processing fish meat |
| JPS6324872A (ja) * | 1986-07-16 | 1988-02-02 | Taiyo Fishery Co Ltd | すり身の製造法 |
| JPH06233665A (ja) * | 1992-04-08 | 1994-08-23 | Taiyo Kagaku Co Ltd | 魚肉ねり製品および冷凍すり身の製造法 |
| JP3072355B2 (ja) * | 1992-04-21 | 2000-07-31 | 太陽化学株式会社 | 魚肉ねり製品およびすり身の製造法 |
| JP3631513B2 (ja) * | 1994-06-08 | 2005-03-23 | 日本水産株式会社 | チオールプロテアーゼ阻害物質高生産能を有する微生物、その微生物を利用したその物質の製造法、その物質を用いた食品の製造法、ならびにその物質からなる品質改良剤 |
| US6066471A (en) * | 1996-11-26 | 2000-05-23 | Oregon State University | Proteinase inhibitor for food processing |
| KR100967412B1 (ko) * | 2008-01-02 | 2010-07-01 | 동국대학교 산학협력단 | 조직감 및 냉해동 안정성이 개선된 연육 조성물 및 그제조방법 |
-
2009
- 2009-11-27 JP JP2009269973A patent/JP5593061B2/ja active Active
-
2010
- 2010-11-23 US US12/952,976 patent/US20110129587A1/en not_active Abandoned
Also Published As
| Publication number | Publication date |
|---|---|
| JP2011109969A (ja) | 2011-06-09 |
| US20110129587A1 (en) | 2011-06-02 |
Similar Documents
| Publication | Publication Date | Title |
|---|---|---|
| Zou et al. | Combined effect of ultrasound and sodium bicarbonate marination on chicken breast tenderness and its molecular mechanism | |
| JP5121029B2 (ja) | 無晒しまたは低晒しのミンチ状魚肉の冷凍品 | |
| JP5593061B2 (ja) | 腎臓混入魚肉からのすり身及び練り製品の製造方法 | |
| US20120064196A1 (en) | Minced fish meat and method of production of minced fish meat | |
| Ng et al. | Thermal gelation properties and quality characteristics of duck surimi-like material (duckrimi) as affected by the selected washing processes. | |
| WO2012133049A1 (ja) | 未加熱魚肉の冷凍品およびその製造方法 | |
| OLIVEIRA et al. | Washings and cryoprotectants for the production of Tilapia Surimi | |
| JPH11243921A (ja) | 魚介類、甲殻類又は畜肉類すり身の製造法 | |
| Vareltzis et al. | Process characteristics and functionality of sardine (Sardina pilchardus) muscle proteins extracted by a pH-shift method | |
| Yathavamoorthi et al. | Effect of ice storage and washing on the protein constituents and textural properties of surimi from Labeo calbasu (Hamilton, 1822) | |
| JP5286224B2 (ja) | 魚肉練り製品の製造方法および魚肉練り製品 | |
| Shamasundar | Surimi and Surimi-Based Products | |
| JP5615528B2 (ja) | 魚肉練り製品のゲル強度増強方法及びゲル強度増強用添加物 | |
| RU2752429C1 (ru) | Способ получения рыбного ламинированного филе | |
| Meldstad | Hydrolysis of Marine Cod (Gadus Morhua) Head-Utilization of rest raw material from cod for production of ingredients for human consumption | |
| Sankar et al. | Biochemical and storage characteristics of myofibrillar protein (surimi) from freshwater major carps | |
| JP6045862B2 (ja) | 水産練り製品の製造方法 | |
| JPS6047662A (ja) | 魚肉類の肉質改良法 | |
| JPH02186963A (ja) | すり身の製造法 | |
| JPH0113828B2 (ja) | ||
| Hidayat | Quality of skipjack surimi (Katsuwonus pelamis) with addition of calcium carbonate (CaCO3) | |
| US6821546B1 (en) | Process for production of surimi from fish infected with parasites and utilization of such surimi | |
| GARCÍA et al. | Surimi and Derived | |
| Ibrahim et al. | The quality of Surimi from different species of freshwater fish (Clarias gariepinus, Pangasius hypothalamus, Channa striata and Oreochromis niloticus) | |
| Pacheco Aguilar | Procedures for the efficient washing of minced hake (Merluccius productus) flesh for surimi production |
Legal Events
| Date | Code | Title | Description |
|---|---|---|---|
| A621 | Written request for application examination |
Free format text: JAPANESE INTERMEDIATE CODE: A621 Effective date: 20120827 |
|
| A977 | Report on retrieval |
Free format text: JAPANESE INTERMEDIATE CODE: A971007 Effective date: 20131018 |
|
| A131 | Notification of reasons for refusal |
Free format text: JAPANESE INTERMEDIATE CODE: A131 Effective date: 20131112 |
|
| A521 | Request for written amendment filed |
Free format text: JAPANESE INTERMEDIATE CODE: A523 Effective date: 20131227 |
|
| A131 | Notification of reasons for refusal |
Free format text: JAPANESE INTERMEDIATE CODE: A131 Effective date: 20140218 |
|
| TRDD | Decision of grant or rejection written | ||
| A01 | Written decision to grant a patent or to grant a registration (utility model) |
Free format text: JAPANESE INTERMEDIATE CODE: A01 Effective date: 20140729 |
|
| A61 | First payment of annual fees (during grant procedure) |
Free format text: JAPANESE INTERMEDIATE CODE: A61 Effective date: 20140804 |
|
| R150 | Certificate of patent or registration of utility model |
Ref document number: 5593061 Country of ref document: JP Free format text: JAPANESE INTERMEDIATE CODE: R150 |
|
| S531 | Written request for registration of change of domicile |
Free format text: JAPANESE INTERMEDIATE CODE: R313531 |
|
| R350 | Written notification of registration of transfer |
Free format text: JAPANESE INTERMEDIATE CODE: R350 |
|
| R250 | Receipt of annual fees |
Free format text: JAPANESE INTERMEDIATE CODE: R250 |
|
| R250 | Receipt of annual fees |
Free format text: JAPANESE INTERMEDIATE CODE: R250 |
|
| R250 | Receipt of annual fees |
Free format text: JAPANESE INTERMEDIATE CODE: R250 |
|
| S533 | Written request for registration of change of name |
Free format text: JAPANESE INTERMEDIATE CODE: R313533 |
|
| R350 | Written notification of registration of transfer |
Free format text: JAPANESE INTERMEDIATE CODE: R350 |
|
| R250 | Receipt of annual fees |
Free format text: JAPANESE INTERMEDIATE CODE: R250 |