JP2936519B2 - 粉末αアミラーゼインヒビターの製造法 - Google Patents
粉末αアミラーゼインヒビターの製造法Info
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- C07—ORGANIC CHEMISTRY
- C07K—PEPTIDES
- C07K14/00—Peptides having more than 20 amino acids; Gastrins; Somatostatins; Melanotropins; Derivatives thereof
- C07K14/415—Peptides having more than 20 amino acids; Gastrins; Somatostatins; Melanotropins; Derivatives thereof from plants
-
- A—HUMAN NECESSITIES
- A61—MEDICAL OR VETERINARY SCIENCE; HYGIENE
- A61K—PREPARATIONS FOR MEDICAL, DENTAL OR TOILETRY PURPOSES
- A61K36/00—Medicinal preparations of undetermined constitution containing material from algae, lichens, fungi or plants, or derivatives thereof, e.g. traditional herbal medicines
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- A61K36/88—Liliopsida (monocotyledons)
- A61K36/899—Poaceae or Gramineae (Grass family), e.g. bamboo, corn or sugar cane
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Description
【発明の詳細な説明】 〔産業上の利用分野〕 αアミラーゼインヒビター(以下α−AIとする)の使
用は、腸管からのでん粉質の吸収阻害に非常に有用であ
り、その利用は抗肥満や糖尿病患者の治療食等多岐に亘
ると考えられ、この発明はそのα−AIの簡易な製造法に
関する。
用は、腸管からのでん粉質の吸収阻害に非常に有用であ
り、その利用は抗肥満や糖尿病患者の治療食等多岐に亘
ると考えられ、この発明はそのα−AIの簡易な製造法に
関する。
麦類種子中のα−AIについては従来、詳細に研究され
ており、その調整法も幾つか報告されている。これら報
告されているα−AIの調整法は、いずれも抽出、塩析、
イオン交換及びゲル過の各方法を組み合わせたもので
ある。
ており、その調整法も幾つか報告されている。これら報
告されているα−AIの調整法は、いずれも抽出、塩析、
イオン交換及びゲル過の各方法を組み合わせたもので
ある。
これらの方法によるα−AIの製造を工業的規模で試み
た場合、製造コストは非常に高く、尚且つその回収率が
非常に低いことから、上述の目的でα−AIを一般的に用
いるのは非現実的である。そこで発明者らはα−AIの簡
易製造法の開発を試み、エタノールによる抽出と限外
過法を組み合わせた簡単な工程で、α−AIの回収率が高
く、α−アミラーゼやリパーゼなどの酸素類を全く含ま
ない簡易製造法を開発した。
た場合、製造コストは非常に高く、尚且つその回収率が
非常に低いことから、上述の目的でα−AIを一般的に用
いるのは非現実的である。そこで発明者らはα−AIの簡
易製造法の開発を試み、エタノールによる抽出と限外
過法を組み合わせた簡単な工程で、α−AIの回収率が高
く、α−アミラーゼやリパーゼなどの酸素類を全く含ま
ない簡易製造法を開発した。
すなわちこの発明は、60−70%エタノールにより、α
−AIを麦類粉末化物から抽出する方法及び、入口温度と
出口温度が各々90〜110℃と40〜50℃の条件による噴霧
乾燥方法を用いるα−AIの粉末化法を提案するものであ
る。
−AIを麦類粉末化物から抽出する方法及び、入口温度と
出口温度が各々90〜110℃と40〜50℃の条件による噴霧
乾燥方法を用いるα−AIの粉末化法を提案するものであ
る。
次にαーAIの簡易製造法を詳細に説明する。
(1)α−AIの抽出条件の検討 脱脂小麦粉からα−AIを0−90%エタノール溶液で室
温で抽出した。その結果を第1図し示す。
温で抽出した。その結果を第1図し示す。
エタノール濃度25%では、この第1図に示したよう
に、リパーゼやプロテアーゼは抽出されないが、この濃
度ではα−AIばかりではなく、ほとんどのアミラーゼが
抽出される。エタノール濃度を50%に上昇させると、α
−AIの抽出率に変化は認められないものの、アミラーゼ
も約40%抽出された。エタノール濃度を60%に上昇させ
るとα−AIの抽出率は約92%と若干低下するものの、ア
ミラーゼの抽出率は約3%と、α−AIアミラーゼ比は顕
著に増加した。さらにエタノールの濃度を上昇させる
と、70%では約80%のα−AIが抽出され、アミラーゼは
検出不可能になつた。また80%以上のエタノール濃度で
のα−AIの抽出率は急激に低下した。これらのことか
ら、α−AIの抽出液はアミラーゼを若干含むものの、α
−AIを高率に回収できる60−70%エタノール溶液に決定
した。
に、リパーゼやプロテアーゼは抽出されないが、この濃
度ではα−AIばかりではなく、ほとんどのアミラーゼが
抽出される。エタノール濃度を50%に上昇させると、α
−AIの抽出率に変化は認められないものの、アミラーゼ
も約40%抽出された。エタノール濃度を60%に上昇させ
るとα−AIの抽出率は約92%と若干低下するものの、ア
ミラーゼの抽出率は約3%と、α−AIアミラーゼ比は顕
著に増加した。さらにエタノールの濃度を上昇させる
と、70%では約80%のα−AIが抽出され、アミラーゼは
検出不可能になつた。また80%以上のエタノール濃度で
のα−AIの抽出率は急激に低下した。これらのことか
ら、α−AIの抽出液はアミラーゼを若干含むものの、α
−AIを高率に回収できる60−70%エタノール溶液に決定
した。
(2)α−AIの粉末化条件の検討 凍結乾燥法を用いれば、α−AI活性に影響を与えず
に、α−AIを粉末化できるが、非常なコストの上昇を招
く。α−AIは熱に安定であることから、大量にしかも短
時間で処理できる噴霧乾燥法の使用を試みた。
に、α−AIを粉末化できるが、非常なコストの上昇を招
く。α−AIは熱に安定であることから、大量にしかも短
時間で処理できる噴霧乾燥法の使用を試みた。
60−70%エタノールによるα−AI抽出液を分画分子量
15Kdの限外過膜を用いて、エタノールを除去した後、
噴霧乾燥機(YAMATO社製DL−41型)を用いて粉末化し
た。結果を第1表に示す。
15Kdの限外過膜を用いて、エタノールを除去した後、
噴霧乾燥機(YAMATO社製DL−41型)を用いて粉末化し
た。結果を第1表に示す。
第1表に示したように、入口温度90〜100℃まではα
−AIの残存活性率に変化を認め得なかつた。しかし、入
口温度95℃までは時間当りの処理量を低下させるか、又
は減圧度を高める必要があり、処理能力の低下又は回収
率の低下を招く。したがつて、α−AI活性に殆ど影響を
与えず、時間当り1を処理でき、比較的低減圧を用い
れる入口温度100〜105℃、出口温度45〜47℃、減圧度30
〜40mmHgの条件を採用した。
−AIの残存活性率に変化を認め得なかつた。しかし、入
口温度95℃までは時間当りの処理量を低下させるか、又
は減圧度を高める必要があり、処理能力の低下又は回収
率の低下を招く。したがつて、α−AI活性に殆ど影響を
与えず、時間当り1を処理でき、比較的低減圧を用い
れる入口温度100〜105℃、出口温度45〜47℃、減圧度30
〜40mmHgの条件を採用した。
(3)α−AIの純度 この発明の方法を用いて調整したα−AIの純度をゲル
過法により検討した。ゲル過カラムはShodex G 520
(HPLC用)を用い、溶出溶液及び流速はそれぞれ0.1Mト
リス−塩酸緩衝液(pH7.2)と1ml/minである。検出は21
0mmで行なった。なお図においてaはO'Connnorの方法に
準じて調整し、bはこの発明の方法によって調整した。
結果を第2図に示す。この第2図に示したように、α−
AIは18minの位置に溶出される。本物質のピーク高及び
面積から算出した純度は約60%であつた。
過法により検討した。ゲル過カラムはShodex G 520
(HPLC用)を用い、溶出溶液及び流速はそれぞれ0.1Mト
リス−塩酸緩衝液(pH7.2)と1ml/minである。検出は21
0mmで行なった。なお図においてaはO'Connnorの方法に
準じて調整し、bはこの発明の方法によって調整した。
結果を第2図に示す。この第2図に示したように、α−
AIは18minの位置に溶出される。本物質のピーク高及び
面積から算出した純度は約60%であつた。
また本画分中にアミラーゼ、リパーゼ及びプロテアー
ゼ等、食品の分解、吸収を助長する酵素類は全く検出さ
れなかつた。
ゼ等、食品の分解、吸収を助長する酵素類は全く検出さ
れなかつた。
(4)α−AIの比活性及び回収率 この発明の方法を用いて調整したα−AIとオコナー
(O'Connor)の方法に準じて調整したそれの比活性と回
収率を比較検討した。結果を第2表に示す。
(O'Connor)の方法に準じて調整したそれの比活性と回
収率を比較検討した。結果を第2表に示す。
α−AI−Z及び3の比活性はα−AI−1の約50%であ
つたが、これはこれらのα−AIの純度によるものであ
り、α−AI−2及び3の純度を上昇させればα−AI−1
と同等の比活性になる。またα−AI−2と3に比活性の
差異は認められず、この点からも噴霧乾燥法によるα−
AIの加熱変性は認められなかつた。
つたが、これはこれらのα−AIの純度によるものであ
り、α−AI−2及び3の純度を上昇させればα−AI−1
と同等の比活性になる。またα−AI−2と3に比活性の
差異は認められず、この点からも噴霧乾燥法によるα−
AIの加熱変性は認められなかつた。
α−AIの回収率はα−AI−1が約50%であつたのに対
し、α−AI−2と3はそれぞれ約88%と85%であつた。
これは本製造工程が非常に簡素であるため、製造過程で
のα−AIの損失が極めて低位に納められたことを起因す
ると考えられる。
し、α−AI−2と3はそれぞれ約88%と85%であつた。
これは本製造工程が非常に簡素であるため、製造過程で
のα−AIの損失が極めて低位に納められたことを起因す
ると考えられる。
以上の項目の検討により、次のようなα−AIの簡易製
造法を開発した。すなわち、市販の小麦粉(薄力粉から
強力粉までいずれの物を用いてもよい。)をエタノール
を用いて脱脂した後、最終エタノール濃度が60−70%に
なるように加水する。ホモミキサー等で室温で30分間撹
拌し、遠心分離によりα−AI抽出液を得る。この抽出操
作を2回繰り返し、それぞれの抽出液を集め、減圧等に
よりエタノールを除去する。生じたグルテン等の沈殿物
を過又は遠心分離により除去し、分画分子量10Kd以下
の限外過膜を用いて過する。得た非過液を入口温
度が90〜110℃、出口温度が40〜50℃、減圧度が30〜40m
mHgの条件下で噴霧乾燥し、粉末化α−AIを得る。
造法を開発した。すなわち、市販の小麦粉(薄力粉から
強力粉までいずれの物を用いてもよい。)をエタノール
を用いて脱脂した後、最終エタノール濃度が60−70%に
なるように加水する。ホモミキサー等で室温で30分間撹
拌し、遠心分離によりα−AI抽出液を得る。この抽出操
作を2回繰り返し、それぞれの抽出液を集め、減圧等に
よりエタノールを除去する。生じたグルテン等の沈殿物
を過又は遠心分離により除去し、分画分子量10Kd以下
の限外過膜を用いて過する。得た非過液を入口温
度が90〜110℃、出口温度が40〜50℃、減圧度が30〜40m
mHgの条件下で噴霧乾燥し、粉末化α−AIを得る。
上記例に用いた小麦粉及びその他の溶媒、器具類はこ
の発明を説明するためだけのものであり、原料及びその
他の溶媒、器具類を特に限定するものではない。
の発明を説明するためだけのものであり、原料及びその
他の溶媒、器具類を特に限定するものではない。
上記したようにしてこの発明によれば、エタノールに
よる抽出と限外過法を組み合わせた簡易な工程で、α
−AIの回収率が高く、α−アミラーゼやリパーゼなどの
酵素類を含まないαアミラーゼインヒビターが得られる
ものである。
よる抽出と限外過法を組み合わせた簡易な工程で、α
−AIの回収率が高く、α−アミラーゼやリパーゼなどの
酵素類を含まないαアミラーゼインヒビターが得られる
ものである。
第1図はエタノールによるα−AI抽出条件を示す図で、
第2図はα−AIの純度を示す図である。
第2図はα−AIの純度を示す図である。
───────────────────────────────────────────────────── フロントページの続き (56)参考文献 特開 昭46−1833(JP,A) 特開 平2−157296(JP,A) Agric.Biol.Chem., Vol.46(11)p2873−2875(1982) Cereal Chem.,Vol. 55(2)p244−254(1978) J.Food Biochem.,V ol.2(2)p103−120(1978) (58)調査した分野(Int.Cl.6,DB名) C07K 14/415,1/14,1/34 C12N CA(STN) REGISTRY(STN) BIOSIS(DIALOG)
Claims (1)
- 【請求項1】小麦粉をエタノールを用いて脱脂した後
に、最終エタノール濃度が60〜70%になるように加水
し、室温で撹拌し、遠心分離によりαアミラーゼインヒ
ビターを得、この注出操作を繰返し、それらの抽出液を
集め、減圧によりエタノールを除去し、沈殿物を除い
て、濾過により得た非濾過液を入口温度90〜110℃、出
口温度40〜50℃、減圧度が30〜40mmHgの条件下で、噴霧
乾燥することを特徴とする粉末αアミラーゼインヒビタ
ーの製造方法。
Priority Applications (5)
Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
---|---|---|---|
JP2175185A JP2936519B2 (ja) | 1990-07-04 | 1990-07-04 | 粉末αアミラーゼインヒビターの製造法 |
EP19910100027 EP0464300A3 (en) | 1990-07-04 | 1991-01-02 | Process for producing alpha-amylase inhibitor derived from wheat seed |
KR1019910005289A KR0176712B1 (ko) | 1990-07-04 | 1991-04-02 | 맥류종자 유래의 알파-아밀라아제 저해제의 제조법 |
AU74043/91A AU642721B2 (en) | 1990-07-04 | 1991-04-02 | Process for producing alpha-amylase inhibitor derived from wheat seed |
CA002039986A CA2039986A1 (en) | 1990-07-04 | 1991-04-08 | Process for producing .alpha.-amylase inhibitor derived from wheat seed |
Applications Claiming Priority (1)
Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
---|---|---|---|
JP2175185A JP2936519B2 (ja) | 1990-07-04 | 1990-07-04 | 粉末αアミラーゼインヒビターの製造法 |
Publications (2)
Publication Number | Publication Date |
---|---|
JPH0466599A JPH0466599A (ja) | 1992-03-02 |
JP2936519B2 true JP2936519B2 (ja) | 1999-08-23 |
Family
ID=15991769
Family Applications (1)
Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
---|---|---|---|
JP2175185A Expired - Lifetime JP2936519B2 (ja) | 1990-07-04 | 1990-07-04 | 粉末αアミラーゼインヒビターの製造法 |
Country Status (5)
Country | Link |
---|---|
EP (1) | EP0464300A3 (ja) |
JP (1) | JP2936519B2 (ja) |
KR (1) | KR0176712B1 (ja) |
AU (1) | AU642721B2 (ja) |
CA (1) | CA2039986A1 (ja) |
Families Citing this family (2)
Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
---|---|---|---|---|
JP2920402B2 (ja) * | 1990-04-06 | 1999-07-19 | 協同乳業株式会社 | 大豆由来アミラーゼインヒビター及びその製造法 |
KR20030091178A (ko) * | 2002-05-24 | 2003-12-03 | 김정인 | 복분자 추출물과 그를 함유한 혈당강하용 조성물 |
Family Cites Families (2)
Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
---|---|---|---|---|
JPS61171431A (ja) * | 1985-01-23 | 1986-08-02 | Toyobo Co Ltd | アミラ−ゼ阻害物質およびその製造法 |
JP2757404B2 (ja) * | 1988-12-09 | 1998-05-25 | 日清製粉株式会社 | 小麦からα−アミラーゼインヒビター含有物質を取得する方法 |
-
1990
- 1990-07-04 JP JP2175185A patent/JP2936519B2/ja not_active Expired - Lifetime
-
1991
- 1991-01-02 EP EP19910100027 patent/EP0464300A3/en not_active Withdrawn
- 1991-04-02 AU AU74043/91A patent/AU642721B2/en not_active Ceased
- 1991-04-02 KR KR1019910005289A patent/KR0176712B1/ko not_active IP Right Cessation
- 1991-04-08 CA CA002039986A patent/CA2039986A1/en not_active Abandoned
Non-Patent Citations (3)
Title |
---|
Agric.Biol.Chem.,Vol.46(11)p2873−2875(1982) |
Cereal Chem.,Vol.55(2)p244−254(1978) |
J.Food Biochem.,Vol.2(2)p103−120(1978) |
Also Published As
Publication number | Publication date |
---|---|
CA2039986A1 (en) | 1992-01-05 |
EP0464300A2 (en) | 1992-01-08 |
KR0176712B1 (ko) | 1999-03-20 |
EP0464300A3 (en) | 1992-09-09 |
KR920002161A (ko) | 1992-02-28 |
JPH0466599A (ja) | 1992-03-02 |
AU642721B2 (en) | 1993-10-28 |
AU7404391A (en) | 1992-01-09 |
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