JP2681540B2 - ペプチド混合物の製造法及びペプチド混合物を含有する飲料 - Google Patents
ペプチド混合物の製造法及びペプチド混合物を含有する飲料Info
- Publication number
- JP2681540B2 JP2681540B2 JP2326585A JP32658590A JP2681540B2 JP 2681540 B2 JP2681540 B2 JP 2681540B2 JP 2326585 A JP2326585 A JP 2326585A JP 32658590 A JP32658590 A JP 32658590A JP 2681540 B2 JP2681540 B2 JP 2681540B2
- Authority
- JP
- Japan
- Prior art keywords
- peptide mixture
- solution
- resin
- peptide
- mixture
- Prior art date
- Legal status (The legal status is an assumption and is not a legal conclusion. Google has not performed a legal analysis and makes no representation as to the accuracy of the status listed.)
- Expired - Fee Related
Links
Landscapes
- Preparation Of Compounds By Using Micro-Organisms (AREA)
- Non-Alcoholic Beverages (AREA)
- Peptides Or Proteins (AREA)
Description
【発明の詳細な説明】 産業上の利用分野 本発明は、ペプチド混合物の製造法及びペプチド混合
物を含有する飲料に関する。
物を含有する飲料に関する。
従来の技術及びその課題 オリゴペプチド等の消化態タンパク質を含有する飲料
は、吸収の良いタンパク源として、スポーツドリンク、
消化能力の劣えた人の栄養補給用飲料等の種々の応用が
期待されている。しかしながら、従来のオリゴペプチド
含有飲料は、低温、低濃度で保存中に少量の沈殿物が生
成することや着色変化する等の欠点があり、更に、若干
の苦みを有するために風味が悪い場合もある。
は、吸収の良いタンパク源として、スポーツドリンク、
消化能力の劣えた人の栄養補給用飲料等の種々の応用が
期待されている。しかしながら、従来のオリゴペプチド
含有飲料は、低温、低濃度で保存中に少量の沈殿物が生
成することや着色変化する等の欠点があり、更に、若干
の苦みを有するために風味が悪い場合もある。
課題を解決するための手段 本発明者は、上記した如き従来技術の問題点に鑑み
て、風味良好で長期間保存しても沈殿の生成がなく、褐
変も少ないペプチド混合物を得るべく鋭意研究を重ねた
きた。その結果、植物性タンパク質をエンドプロテアー
ゼを用いて酵素分解して得られた加水分解物を、酸性水
溶液の状態で遠心分離して沈殿を除去し、次いで、陰イ
オン交換樹脂で処理することによって、沈殿生成因子、
着色成分等を十分に除去でき、上記目的が達成されるこ
とを見出し、ここに本発明を完成するに至った。
て、風味良好で長期間保存しても沈殿の生成がなく、褐
変も少ないペプチド混合物を得るべく鋭意研究を重ねた
きた。その結果、植物性タンパク質をエンドプロテアー
ゼを用いて酵素分解して得られた加水分解物を、酸性水
溶液の状態で遠心分離して沈殿を除去し、次いで、陰イ
オン交換樹脂で処理することによって、沈殿生成因子、
着色成分等を十分に除去でき、上記目的が達成されるこ
とを見出し、ここに本発明を完成するに至った。
即ち、本発明は、植物性タンパク質をエンドプロテア
ーゼを用いて酵素分解して得た加水分解物を、酸性水系
下で遠心分離して沈殿を除去し、次いで、陰イオン交換
樹脂で処理することを特徴とするペプチド混合物の製造
法に係る。
ーゼを用いて酵素分解して得た加水分解物を、酸性水系
下で遠心分離して沈殿を除去し、次いで、陰イオン交換
樹脂で処理することを特徴とするペプチド混合物の製造
法に係る。
本発明方法では、まず、植物性タンパク質をエンドプ
ロテアーゼを用いて、酵素分解する。エンドプロテアー
ゼを用いて酵素分解することによって、遊離アミノ酸の
生成を抑えることができ、保存時の着色の発生やアミノ
酸的風味を減少させることができる。
ロテアーゼを用いて、酵素分解する。エンドプロテアー
ゼを用いて酵素分解することによって、遊離アミノ酸の
生成を抑えることができ、保存時の着色の発生やアミノ
酸的風味を減少させることができる。
植物性タンパク質としては、特に限定はなく、例え
ば、大豆タンパク、コーンタンパク、小麦タンパクなど
を用いることができる。
ば、大豆タンパク、コーンタンパク、小麦タンパクなど
を用いることができる。
エンドプロテアーゼとしては、特に限定はなく、動物
由来、微生物由来、植物由来等の各種のエンドプロテア
ーゼを用いることができる。これらの具体例としては、
セリンプロテアーゼとして動物由来のトリプシン、キモ
トリプシン、微生物由来のズブチリシン等、チオールプ
ロテアーゼとして植物由来のパパイン、フィシン、ブロ
メライン等、カルボキシプロテアーゼとして動物由来の
ペプシン等を例示できる。
由来、微生物由来、植物由来等の各種のエンドプロテア
ーゼを用いることができる。これらの具体例としては、
セリンプロテアーゼとして動物由来のトリプシン、キモ
トリプシン、微生物由来のズブチリシン等、チオールプ
ロテアーゼとして植物由来のパパイン、フィシン、ブロ
メライン等、カルボキシプロテアーゼとして動物由来の
ペプシン等を例示できる。
酵素分解の条件は、特に限定的ではないが、通常は、
植物性タンパク質濃度１〜15重量％程度の水溶液で、使
用する酵素の至適pH、及び至適温度条件において行えば
良い。酵素の使用量は、特に限定的ではなく、植物性タ
ンパク質の分解率が15％トリクロル酢酸（TCA）可溶率
で60〜90％程度となるために必要な量とすれば良い。酵
素分解の時間は、使用する酵素量との関係によって決定
され、15％TCA可溶率が60〜90％程度となるために必要
な時間とすることが適当であり、通常30分〜24時間程
度、好まくは、１〜10時間程度とすれば良い。酵素分解
の時間が長くなり過ぎると腐敗の問題があるので注意が
必要である。
植物性タンパク質濃度１〜15重量％程度の水溶液で、使
用する酵素の至適pH、及び至適温度条件において行えば
良い。酵素の使用量は、特に限定的ではなく、植物性タ
ンパク質の分解率が15％トリクロル酢酸（TCA）可溶率
で60〜90％程度となるために必要な量とすれば良い。酵
素分解の時間は、使用する酵素量との関係によって決定
され、15％TCA可溶率が60〜90％程度となるために必要
な時間とすることが適当であり、通常30分〜24時間程
度、好まくは、１〜10時間程度とすれば良い。酵素分解
の時間が長くなり過ぎると腐敗の問題があるので注意が
必要である。
酵素分解終了後、加水分解物を酸性、好ましくはpH3
〜５程度に調整して、遠心分離を行う。酸性水系下で遠
心分離を行うことによって沈殿物（未分解物）が効率よ
く分離除去され、保存時の沈殿生成を抑制することがで
きる。加水分解物のpH調整は、風味の点からクエン酸、
リンゴ酸、酒石酸、コハク酸、乳酸などの有機酸を用い
て行うことが好ましい。遠心分離の条件は、特に限定的
ではなく、沈殿物を十分除去できれば良く、通常は、10
00〜10000G程度で30秒〜30分程度遠心分離を行えば良
い。遠心分離は、バッチ式、連続式のいずれで行うこと
もできる。
〜５程度に調整して、遠心分離を行う。酸性水系下で遠
心分離を行うことによって沈殿物（未分解物）が効率よ
く分離除去され、保存時の沈殿生成を抑制することがで
きる。加水分解物のpH調整は、風味の点からクエン酸、
リンゴ酸、酒石酸、コハク酸、乳酸などの有機酸を用い
て行うことが好ましい。遠心分離の条件は、特に限定的
ではなく、沈殿物を十分除去できれば良く、通常は、10
00〜10000G程度で30秒〜30分程度遠心分離を行えば良
い。遠心分離は、バッチ式、連続式のいずれで行うこと
もできる。
遠心分離によって沈殿を除去した後、陰イオン交換樹
脂によって処理を行う。この処理によって、フィチン
酸、酸性アミノ酸にとむペプチドなどを除去でき、保存
時の沈殿生成を完全に抑制することができる。陰イオン
交換樹脂としては、強塩基性イオン交換樹脂及び弱塩基
性イオン交換樹脂をいずれも用いることができる。ただ
し、強塩基性樹脂では収率が低下することから、弱塩基
性イオン交換樹脂が好ましい。陰イオン交換樹脂の基体
としては、疎水度の相違により、アクリル系、スチレン
系、フェノール系などのものがあり、いずれも利用可能
である。陰イオン交換樹脂の構造としては、ゲル型、マ
イクロポアー型等のものが好ましく、また、陰イオン交
換基としてアミノ基、アンモニウム基等を有するものが
好ましい。本発明で使用可能な陰イオン交換樹脂として
は、具体的には、スミカイオンKA−890、KA−900、デュ
オライトＡ−378、Ａ−７（いずれも商標、住友化学工
業（株）製）、PA416（商標、三菱化成（株）製）、レ
バチットMP64、レバチットMP500（商標、バイエル社
製）などを挙げることができる。
脂によって処理を行う。この処理によって、フィチン
酸、酸性アミノ酸にとむペプチドなどを除去でき、保存
時の沈殿生成を完全に抑制することができる。陰イオン
交換樹脂としては、強塩基性イオン交換樹脂及び弱塩基
性イオン交換樹脂をいずれも用いることができる。ただ
し、強塩基性樹脂では収率が低下することから、弱塩基
性イオン交換樹脂が好ましい。陰イオン交換樹脂の基体
としては、疎水度の相違により、アクリル系、スチレン
系、フェノール系などのものがあり、いずれも利用可能
である。陰イオン交換樹脂の構造としては、ゲル型、マ
イクロポアー型等のものが好ましく、また、陰イオン交
換基としてアミノ基、アンモニウム基等を有するものが
好ましい。本発明で使用可能な陰イオン交換樹脂として
は、具体的には、スミカイオンKA−890、KA−900、デュ
オライトＡ−378、Ａ−７（いずれも商標、住友化学工
業（株）製）、PA416（商標、三菱化成（株）製）、レ
バチットMP64、レバチットMP500（商標、バイエル社
製）などを挙げることができる。
陰イオン交換樹脂による処理方法としては、バッチ式
の処理、連続カラムによる処理のいずれでも良い。処理
液は、pH6程度以下とすることが好ましく、より好まし
くは、pH3〜５程度とする。処理液のpHは、風味の点か
らクエン酸、リンゴ酸、酒石酸、コハク酸、乳酸などの
有機酸を用いて調整することが好ましい。処理温度は、
樹脂の耐性によって異なるが、通常、５〜60℃程度とす
ることが適当である。バッチ式で処理する場合には、特
に限定的ではないが、例えば、使用する樹脂量を基質乾
燥物重量の0.3〜３倍重量程度とし、10分〜２時間程度
撹拌した後、樹脂を濾過除去すればよい。連続カラムに
より処理する場合には、例えば、線速度（LV）＝１〜30
m/時間程度、空塔速度（SV）＝１〜10/時間として処理
すれば良く、樹脂の保持容量により異なるが、通常、使
用する樹脂量に対して、乾燥物質量として0.5〜５倍重
量程度の基質の処理ができる。なお、通常の方法と同様
に。樹脂量に対して、１〜10倍重量程度の0.5〜3NのNaO
Hを用いることによって、樹脂の再生を行うことができ
る。
の処理、連続カラムによる処理のいずれでも良い。処理
液は、pH6程度以下とすることが好ましく、より好まし
くは、pH3〜５程度とする。処理液のpHは、風味の点か
らクエン酸、リンゴ酸、酒石酸、コハク酸、乳酸などの
有機酸を用いて調整することが好ましい。処理温度は、
樹脂の耐性によって異なるが、通常、５〜60℃程度とす
ることが適当である。バッチ式で処理する場合には、特
に限定的ではないが、例えば、使用する樹脂量を基質乾
燥物重量の0.3〜３倍重量程度とし、10分〜２時間程度
撹拌した後、樹脂を濾過除去すればよい。連続カラムに
より処理する場合には、例えば、線速度（LV）＝１〜30
m/時間程度、空塔速度（SV）＝１〜10/時間として処理
すれば良く、樹脂の保持容量により異なるが、通常、使
用する樹脂量に対して、乾燥物質量として0.5〜５倍重
量程度の基質の処理ができる。なお、通常の方法と同様
に。樹脂量に対して、１〜10倍重量程度の0.5〜3NのNaO
Hを用いることによって、樹脂の再生を行うことができ
る。
本発明方法では、更に、必要に応じて、上記した方法
で得られたオリゴペプチド混合物を疎水性吸着剤で処理
することによって、苦味成分を吸着除去して、風味をよ
り向上させることができる。疎水性吸着剤としては、例
えば、芳香族系、アクリル系などの疎水性樹脂を用いる
ことができ、細孔分布が30〜200Å程度のものが適当で
ある。疎水性樹脂の具体例としては、スチレンジビニル
ベンゼン系の樹脂として、HP−20、HP−21、SP−825、S
P−207、SP−800、SP−850（いずれも商標、三菱化成
（株）製）等、アクリル系の樹脂としてHP1MG、HP2MG
（いずれも商標、三菱化成（株）製）等、フェノール系
の樹脂としてS761（商標、住友化学工業（株）製）等を
挙げることができる。疎水性吸着剤による処理方法は、
バッチ式の処理、連続カラムによる処理のいずれでもよ
い。処理液のpHは特に限定の必要はなく、通常pH3〜８
程度とすればよい。処理温度は特に限定的ではない。使
用する樹脂は通常120℃程度までの耐熱性を有するが、
製品の品質劣化（着色等）を抑制するために、５〜80℃
程度で処理することが好ましい。
で得られたオリゴペプチド混合物を疎水性吸着剤で処理
することによって、苦味成分を吸着除去して、風味をよ
り向上させることができる。疎水性吸着剤としては、例
えば、芳香族系、アクリル系などの疎水性樹脂を用いる
ことができ、細孔分布が30〜200Å程度のものが適当で
ある。疎水性樹脂の具体例としては、スチレンジビニル
ベンゼン系の樹脂として、HP−20、HP−21、SP−825、S
P−207、SP−800、SP−850（いずれも商標、三菱化成
（株）製）等、アクリル系の樹脂としてHP1MG、HP2MG
（いずれも商標、三菱化成（株）製）等、フェノール系
の樹脂としてS761（商標、住友化学工業（株）製）等を
挙げることができる。疎水性吸着剤による処理方法は、
バッチ式の処理、連続カラムによる処理のいずれでもよ
い。処理液のpHは特に限定の必要はなく、通常pH3〜８
程度とすればよい。処理温度は特に限定的ではない。使
用する樹脂は通常120℃程度までの耐熱性を有するが、
製品の品質劣化（着色等）を抑制するために、５〜80℃
程度で処理することが好ましい。
バッチ式で処理する場合には、使用する樹脂量を基質
乾燥物重量の0.3〜２倍重量程度とし、10分〜２時間程
度撹拌した後、樹脂を過除去すればよい。連続カラム
により処理する場合には、LV＝１〜50m/時間程度、SV＝
１〜10/時間程度として処理すればよく、通常使用する
樹脂量に対して、乾燥物重量として0.5〜10倍重量程度
の基質の処理ができる。なお、通常の方法と同様に、0.
5〜3NのNaOH、あるいは30〜100％程度の有機溶剤、例え
ばエタノール、イソプロパノール、アセトン等を、樹脂
量の１〜10倍重量程度用いることによって、樹脂の再生
が可能である。
乾燥物重量の0.3〜２倍重量程度とし、10分〜２時間程
度撹拌した後、樹脂を過除去すればよい。連続カラム
により処理する場合には、LV＝１〜50m/時間程度、SV＝
１〜10/時間程度として処理すればよく、通常使用する
樹脂量に対して、乾燥物重量として0.5〜10倍重量程度
の基質の処理ができる。なお、通常の方法と同様に、0.
5〜3NのNaOH、あるいは30〜100％程度の有機溶剤、例え
ばエタノール、イソプロパノール、アセトン等を、樹脂
量の１〜10倍重量程度用いることによって、樹脂の再生
が可能である。
以上の方法によって、オリゴペプチド混合物を得るこ
とができる。得られたオリゴペプチド混合物は、用途に
より濃縮したり、スプレードライ、フリーズドライなど
の各種の方法で乾燥したりすることができる。
とができる。得られたオリゴペプチド混合物は、用途に
より濃縮したり、スプレードライ、フリーズドライなど
の各種の方法で乾燥したりすることができる。
上記した方法によって得られたペプチド混合物は、風
味が良好で、長期間保存しても沈殿の生成がなく、褐変
も少ない消化態タンパク質であり、これを含有する飲料
は、激しい運動をする人の吸収の良いタンパク補給用飲
料、仕事で疲労した時の回復用の栄養飲料、スリムな体
をつくる美容飲料、消化能力の劣えた人のタンパク栄養
補給用飲料、アレルギー患者用の栄養補給飲料などの各
種の用途に使用し得るものである。本発明の飲料は、上
記方法によって得られたペプチド混合物を、乾燥重量と
して0.1〜50重量％程度含有する水溶液であり、飲料の
用途に応じて濃度を適宜設定することができる。また、
必要に応じて、通常の飲料と同様に糖、油脂、ミネラ
ル、ビタミン、香料、着香料等を添加することもでき
る。本発明の飲料の具体的な態様の一例としては、消化
態タンパクとしての栄養補給飲料、ペプチド混合物にミ
ネラルなどを加えて得られるスポーツドリンク、ペプチ
ド混合物を３〜５％含有する牛乳代替栄養飲料、ペプチ
ド混合物を20〜50％含有する消化態タンパク補給用濃厚
ペプチド飲料等を挙げることができる。
味が良好で、長期間保存しても沈殿の生成がなく、褐変
も少ない消化態タンパク質であり、これを含有する飲料
は、激しい運動をする人の吸収の良いタンパク補給用飲
料、仕事で疲労した時の回復用の栄養飲料、スリムな体
をつくる美容飲料、消化能力の劣えた人のタンパク栄養
補給用飲料、アレルギー患者用の栄養補給飲料などの各
種の用途に使用し得るものである。本発明の飲料は、上
記方法によって得られたペプチド混合物を、乾燥重量と
して0.1〜50重量％程度含有する水溶液であり、飲料の
用途に応じて濃度を適宜設定することができる。また、
必要に応じて、通常の飲料と同様に糖、油脂、ミネラ
ル、ビタミン、香料、着香料等を添加することもでき
る。本発明の飲料の具体的な態様の一例としては、消化
態タンパクとしての栄養補給飲料、ペプチド混合物にミ
ネラルなどを加えて得られるスポーツドリンク、ペプチ
ド混合物を３〜５％含有する牛乳代替栄養飲料、ペプチ
ド混合物を20〜50％含有する消化態タンパク補給用濃厚
ペプチド飲料等を挙げることができる。
発明の効果 本発明のペプチド混合物の製造法によれば、風味が良
好で、長期間保存しても沈殿の生成がなく、褐変も少な
い消化態タンパクであるペプチド混合物を得ることがで
きる。得られたペプチド混合物を含有する飲料は、良好
な風味を有し、かつ保存性に優れたものであり、栄養補
給用飲料等として、各種の用途に利用できるものであ
る。
好で、長期間保存しても沈殿の生成がなく、褐変も少な
い消化態タンパクであるペプチド混合物を得ることがで
きる。得られたペプチド混合物を含有する飲料は、良好
な風味を有し、かつ保存性に優れたものであり、栄養補
給用飲料等として、各種の用途に利用できるものであ
る。
実 施 例 以下、実施例を挙げて、本発明を更に詳細に説明す
る。
る。
実施例１ 分離大豆蛋白（不二製油（株）製、フジプロ−Ｒ）1k
gをpH7の10％水溶液とし、エンドプロテアーゼ（大和化
成（株）製、プロチンAC−10）20gを作用させ50℃で５
時間加水分解（15％TCA可溶率80％）した後、80℃で30
分間加熱して酵素失活させ、クエン酸90g及び酒石酸60g
を加えpH4.0に調整し、5000rpmで30分遠心分離して沈殿
を除去した。この溶液をＡ液とする。このＡ液を一部取
り、凍結乾燥し、ペプチド混合物を得た。このペプチド
混合物をペプチドＡとする。
gをpH7の10％水溶液とし、エンドプロテアーゼ（大和化
成（株）製、プロチンAC−10）20gを作用させ50℃で５
時間加水分解（15％TCA可溶率80％）した後、80℃で30
分間加熱して酵素失活させ、クエン酸90g及び酒石酸60g
を加えpH4.0に調整し、5000rpmで30分遠心分離して沈殿
を除去した。この溶液をＡ液とする。このＡ液を一部取
り、凍結乾燥し、ペプチド混合物を得た。このペプチド
混合物をペプチドＡとする。
Ａ液50kg（固型分8.5％）を取り、弱塩基性陰イオン
交換樹脂（住友化学工業（株）製、KA−890）4.2を加
え、常温で１時間撹拌し、沈殿生成因子を吸着させた
後、樹脂を布で過することによって除去した。この
溶液をＢ液とする。Ｂ液を細孔径0.45μｍのフィルター
を通し、噴霧乾燥してペプチド混合物3.8kgを得た（ペ
プチドＢ）。
交換樹脂（住友化学工業（株）製、KA−890）4.2を加
え、常温で１時間撹拌し、沈殿生成因子を吸着させた
後、樹脂を布で過することによって除去した。この
溶液をＢ液とする。Ｂ液を細孔径0.45μｍのフィルター
を通し、噴霧乾燥してペプチド混合物3.8kgを得た（ペ
プチドＢ）。
実施例２ 実施例１と同様にしてＢ液を調整した後、Ｂ液10kgに
疎水性吸着剤（三菱化成（株）製、HP−20）を280g添加
し常温で１時間撹拌し、苦味成分を吸着させた後別
し、樹脂を除いた。その後細孔径0.45μｍのフィルター
を通し噴霧乾燥してペプチド混合物210gを得た（ペプチ
ドＣ）。
疎水性吸着剤（三菱化成（株）製、HP−20）を280g添加
し常温で１時間撹拌し、苦味成分を吸着させた後別
し、樹脂を除いた。その後細孔径0.45μｍのフィルター
を通し噴霧乾燥してペプチド混合物210gを得た（ペプチ
ドＣ）。
ペプチドＡ、ペプチドＢ及びペプチドＣをpH4.0濃度
１％の状態で、７℃又は37℃で４週間保存した場合の沈
殿の発生状態及び風味を観察した結果を下記第１表に示
す。
１％の状態で、７℃又は37℃で４週間保存した場合の沈
殿の発生状態及び風味を観察した結果を下記第１表に示
す。
実施例３ 実施例１と同様にして得られたＡ液10kgにスチレン系
強塩基性陰イオン交換樹脂（三菱化成（株）製、PA41
6）1.18を加え、常温で１時間撹拌し、沈殿生成因子
を吸着させた後、樹脂を布で過することにより除去
した。この溶液をＤ液とする。
強塩基性陰イオン交換樹脂（三菱化成（株）製、PA41
6）1.18を加え、常温で１時間撹拌し、沈殿生成因子
を吸着させた後、樹脂を布で過することにより除去
した。この溶液をＤ液とする。
実施例４ 実施例１と同様にして得られたＡ液10kgにスチレン系
弱塩基性陰イオン交換樹脂（住友化学工業（株）製、Ａ
−378）1.18を加え、常温で１時間撹拌し、沈殿生成
因子を吸着させた後、樹脂を布で過することにより
除去した。この溶液をＥ液とする。
弱塩基性陰イオン交換樹脂（住友化学工業（株）製、Ａ
−378）1.18を加え、常温で１時間撹拌し、沈殿生成
因子を吸着させた後、樹脂を布で過することにより
除去した。この溶液をＥ液とする。
実施例５ 実施例１と同様にして得られたＡ液10kgにフェノール
系弱塩基性陰イオン交換樹脂（住友化学工業（株）製、
Ａ−７）1.18を加え、常温で１時間撹拌し、沈殿生成
因子を吸着させた後、樹脂を布で過することにより
除去した。この溶液をＦ液とする。
系弱塩基性陰イオン交換樹脂（住友化学工業（株）製、
Ａ−７）1.18を加え、常温で１時間撹拌し、沈殿生成
因子を吸着させた後、樹脂を布で過することにより
除去した。この溶液をＦ液とする。
Ｄ液,E液及びＦ液について、実施例１及び２と同様に
して、保存試験を行った結果を下記第２表に示す。
して、保存試験を行った結果を下記第２表に示す。
実施例６ 実施例１と同様にして得られたＡ液11kgをアクリル系
弱塩基性陰イオン交換樹脂（住友化学工業（株）製、KA
−890）420cm3を詰めたカラム（21×1400mm）にLV＝9.4
m/hr、SV＝7.8/hr、20℃の条件で通液し、沈殿生成成分
を吸着させ、得られた溶出液をＧ液とする。Ｇ液を凍結
乾燥してペプチド混合物820gを得た（ペプチドＧ）。
弱塩基性陰イオン交換樹脂（住友化学工業（株）製、KA
−890）420cm3を詰めたカラム（21×1400mm）にLV＝9.4
m/hr、SV＝7.8/hr、20℃の条件で通液し、沈殿生成成分
を吸着させ、得られた溶出液をＧ液とする。Ｇ液を凍結
乾燥してペプチド混合物820gを得た（ペプチドＧ）。
Ｇ液についての保存試験結果を下記第３表に、ペプチ
ドＡ及びペプチドＧのミネラル組成を第４表に示す。
ドＡ及びペプチドＧのミネラル組成を第４表に示す。
実施例７ 遠心分離する前のpHをクエン酸でpH＝３、４、4.5、
５又は６とする以外は実施例１と同様に行い、それぞれ
のペプチド混合物を得た。遠心分離後の溶液を１％濃度
とし、pHを変化させて、沈殿の生成状態を観察した。結
果を下記第５表に示す。評価基準は次の通りである。
５又は６とする以外は実施例１と同様に行い、それぞれ
のペプチド混合物を得た。遠心分離後の溶液を１％濃度
とし、pHを変化させて、沈殿の生成状態を観察した。結
果を下記第５表に示す。評価基準は次の通りである。
以上より分離時のpHはpH3〜５が適当であることが分
かる。これ以上のpHで遠心分離を行った場合には、遠心
分離後の溶液はpHの変化により、沈殿が生じやすくな
る。
かる。これ以上のpHで遠心分離を行った場合には、遠心
分離後の溶液はpHの変化により、沈殿が生じやすくな
る。
実施例８ 実施例２で得たペプチド混合物20gに砂糖60g、クエン
酸1.2gを加えpH＝3.8とし、オレンジ、レモン、パイン
フレーバーを少量添加してペプチド飲料を試作した。
酸1.2gを加えpH＝3.8とし、オレンジ、レモン、パイン
フレーバーを少量添加してペプチド飲料を試作した。
風味良好でおいしく、７℃で４週間保存しても沈殿生
成や色調変化のない良好な飲料であった。
成や色調変化のない良好な飲料であった。
比較例１ 実施例１と同様にしてＡ液を調製した後、Ａ液10kgに
スチレン系強酸性陽イオン交換樹脂（三菱化成（株）
製、SK−116）0.59を加え、常温で１時間撹拌した
後、樹脂を布で過することにより除去した。この溶
液をＨ液とする。
スチレン系強酸性陽イオン交換樹脂（三菱化成（株）
製、SK−116）0.59を加え、常温で１時間撹拌した
後、樹脂を布で過することにより除去した。この溶
液をＨ液とする。
比較例２ 実施例１と同様にしてＡ液を調製した後、Ａ液10kgに
活性炭（武田薬品工業（株）製、白鷺Ｐ）0.06kgを加
え、常温で１時間撹拌した後、活性炭を過することに
より除去した。この溶液をＩ液とする。
活性炭（武田薬品工業（株）製、白鷺Ｐ）0.06kgを加
え、常温で１時間撹拌した後、活性炭を過することに
より除去した。この溶液をＩ液とする。
Ｈ液及びＩ液について、実施例１又は２と同様にして
保存試験を行った結果を下記第６表に示す。
保存試験を行った結果を下記第６表に示す。
───────────────────────────────────────────────────── フロントページの続き (72)発明者 松尾 高明 大阪府泉南市信達岡中973―34 (56)参考文献 特開 昭49−7300（ＪＰ，Ａ) 特開 昭49−102856（ＪＰ，Ａ) 特公 昭62−13358（ＪＰ，Ｂ２) 特公 昭56−52543（ＪＰ，Ｂ２)
Claims (2)
- 【請求項１】植物性タンパク質をエンドプロテアーゼを
用いて酵素分解して得た加水分解物を、酸性水系下で遠
心分離して沈殿を除去し、次いで、陰イオン交換樹脂で
処理することを特徴とするペプチド混合物の製造法。 - 【請求項２】陰イオン交換樹脂で処理した後、疎水性吸
着剤で処理することを特徴とする請求項１に記載のペプ
チド混合物の製造法。
Priority Applications (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP2326585A JP2681540B2 (ja) | 1990-11-27 | 1990-11-27 | ペプチド混合物の製造法及びペプチド混合物を含有する飲料 |
Applications Claiming Priority (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP2326585A JP2681540B2 (ja) | 1990-11-27 | 1990-11-27 | ペプチド混合物の製造法及びペプチド混合物を含有する飲料 |
Publications (2)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| JPH04190797A JPH04190797A (ja) | 1992-07-09 |
| JP2681540B2 true JP2681540B2 (ja) | 1997-11-26 |
Family
ID=18189462
Family Applications (1)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| JP2326585A Expired - Fee Related JP2681540B2 (ja) | 1990-11-27 | 1990-11-27 | ペプチド混合物の製造法及びペプチド混合物を含有する飲料 |
Country Status (1)
| Country | Link |
|---|---|
| JP (1) | JP2681540B2 (ja) |
Cited By (1)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| CN102603870A (zh) * | 2012-04-10 | 2012-07-25 | 上海海洋大学 | 一种呈味肽及其制备方法和应用 |
Families Citing this family (9)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| AU3818095A (en) * | 1994-10-20 | 1996-05-15 | Industrial Research Limited | Separation of amino acids and peptides from protein hydrolysates |
| JP4678619B2 (ja) * | 1999-06-30 | 2011-04-27 | 武田薬品工業株式会社 | Ｌｈ−ｒｈ誘導体の精製方法 |
| JP4295886B2 (ja) * | 2000-03-02 | 2009-07-15 | 日本サプリメント株式会社 | ペプチドの精製方法 |
| NZ518375A (en) * | 2000-03-13 | 2003-07-25 | Morinaga Milk Industry Co Ltd | Protein hydrolyzates, process for producing the same and drinks and foods containing the protein hydrolyzates |
| AU2003256171A1 (en) * | 2002-07-29 | 2004-03-29 | Aminotech As | Method for production of peptides/amino acids produced by said method and use of the same |
| WO2004103391A1 (ja) * | 2003-05-22 | 2004-12-02 | Fuji Oil Company, Limited | 肝臓中の脂質代謝促進剤、肝臓中の脂質代謝促進健康食品及びその有効成分であるペプチド混合物の製造法 |
| CN100465284C (zh) * | 2006-08-21 | 2009-03-04 | 中国农业科学院农产品加工研究所 | 一种花生功能性混合短肽及其制备方法 |
| JP2016032444A (ja) * | 2014-07-31 | 2016-03-10 | 王子コーンスターチ株式会社 | 清澄なコーンスティープリカー及びその製造方法 |
| WO2016143877A1 (ja) * | 2015-03-10 | 2016-09-15 | 不二製油グループ本社株式会社 | タンパク質原料中のプリン体低減方法 |
Family Cites Families (2)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| JPS51182B2 (ja) * | 1973-02-15 | 1976-01-06 | ||
| JPS5652543A (en) * | 1979-10-08 | 1981-05-11 | Mitsubishi Motors Corp | Internal combustion engine |
-
1990
- 1990-11-27 JP JP2326585A patent/JP2681540B2/ja not_active Expired - Fee Related
Cited By (1)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| CN102603870A (zh) * | 2012-04-10 | 2012-07-25 | 上海海洋大学 | 一种呈味肽及其制备方法和应用 |
Also Published As
| Publication number | Publication date |
|---|---|
| JPH04190797A (ja) | 1992-07-09 |
Similar Documents
| Publication | Publication Date | Title |
|---|---|---|
| Liu et al. | Review on the release mechanism and debittering technology of bitter peptides from protein hydrolysates | |
| Lopez‐Bajonero et al. | Enzymatic production of a low‐phenylalanine product from skim milk powder and casemate | |
| WO1996011584A1 (fr) | Melange de peptides et leurs produits_________________ | |
| JP2681540B2 (ja) | ペプチド混合物の製造法及びペプチド混合物を含有する飲料 | |
| EP2271222A1 (en) | Process for the preparation of packaged heat-preserved aqueous drink comprising casein micelles and tryptophan-rich peptides, and product so obtained | |
| US5547687A (en) | Method for removing phenylalanine from proteinaceous compositions, a product so obtained and use thereof | |
| JPWO2005120244A1 (ja) | 大豆蛋白加水分解物の製造法 | |
| WO2001068672A1 (fr) | Hydrolysats proteiques, procede de preparation associe et boissons et aliments contenant ces hydrolysats proteiques | |
| KR100796853B1 (ko) | 과량 트립토판 함유 펩티드의 제조방법 | |
| WO1990013228A1 (en) | Oligopeptide mixture and composition containing the same | |
| WO2003055901A1 (fr) | Nouveau peptide sy | |
| JP3158849B2 (ja) | 大豆ペプチド混合物の製造法 | |
| JP2006158390A (ja) | 食品の香味・呈味改善用組成物 | |
| JP2000316523A (ja) | 酵母抽出エキスの製造法 | |
| JPH0254070B2 (ja) | ||
| JPH03151838A (ja) | 可溶性ローヤルゼリーの製造方法及びローヤルゼリー飲料 | |
| JP2007209230A (ja) | カゼイン加水分解物含有造粒物、粉末飲食物およびカゼイン加水分解物含有飲食物 | |
| JP3437738B2 (ja) | 臭気の低減された蛋白質加水分解物の製造方法 | |
| JP7252733B2 (ja) | 乳蛋白質加水分解物の製造方法 | |
| JP2631202B2 (ja) | ペプチド製造法 | |
| JPH11243866A (ja) | カゼイン加水分解物及びその製造法 | |
| WO2011099548A1 (ja) | タンパク質合成促進剤 | |
| JP2007151427A (ja) | システイン高含有卵白加水分解物及びそれを含有する飲食品 | |
| KR20120102600A (ko) | 지방 축적 억제제 | |
| JP5365515B2 (ja) | 分岐鎖アミノ酸高含有の蛋白質分解物の製造法 |
Legal Events
| Date | Code | Title | Description |
|---|---|---|---|
| FPAY | Renewal fee payment (event date is renewal date of database) |
Free format text: PAYMENT UNTIL: 20070808 Year of fee payment: 10 |
|
| FPAY | Renewal fee payment (event date is renewal date of database) |
Free format text: PAYMENT UNTIL: 20080808 Year of fee payment: 11 |
|
| FPAY | Renewal fee payment (event date is renewal date of database) |
Free format text: PAYMENT UNTIL: 20080808 Year of fee payment: 11 |
|
| FPAY | Renewal fee payment (event date is renewal date of database) |
Free format text: PAYMENT UNTIL: 20090808 Year of fee payment: 12 |
|
| LAPS | Cancellation because of no payment of annual fees |