JP2020522250A - 新規抗hsa抗体 - Google Patents
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Abstract
Description
本発明は、ヒト血清アルブミン(HSA)に特異的な新規抗体に関する。
本発明は、ヒト血清アルブミンに対する結合特異性を有する新規な抗体に関し、これは、高い安定性、減少した凝集性向、及び改善した結合親和性などの利点を有し、特に多重特異性抗体構築物の生成に適している。
本発明は、ヒト血清アルブミン(HSA)に特異的である新規抗体に関する。
可変軽鎖、ここで、前記可変軽鎖は、N末端からC末端まで、領域LFW1−LCDR1−LFW2−LCDR2−LFW3−LCDR3−LFW4を含み、ここで、各LFWは軽鎖フレームワーク領域を示し、かつ各LCDRは軽鎖相補性決定領域を示し、並びに、ここで、前記LCDRは共に、配列番号1又は配列番号3によるVL配列から取られた対応するLCDRに対して少なくとも90%の配列同一性を示す;
並びに
可変重鎖、ここで、前記可変軽鎖は、N末端からC末端まで、領域HFW1−HCDR1−HFW2−HCDR2−HFW3−HCDR3−HFW4を含み、ここで、各HFWは重鎖フレームワーク領域を示し、かつ各HCDRは重鎖相補性決定領域を示し、並びに、ここで、前記HCDRは共に、配列番号2又は配列番号4によるVH配列から取られた対応するHCDRに対して少なくとも90%の配列同一性を示す、
を含む、抗体又はその機能的断片に関する。
本開示は、ヒト血清アルブミン(HSA)に特異的な新規抗体に関する。
可変軽鎖、ここで、前記可変軽鎖は、N末端からC末端まで、領域LFW1−LCDR1−LFW2−LCDR2−LFW3−LCDR3−LFW4を含み、ここで、各LFWは軽鎖フレームワーク領域を示し、かつ各LCDRは軽鎖相補性決定領域を示し、並びに、ここで、前記LCDRは共に、配列番号1又は配列番号3によるVL配列から取られた対応するLCDRに対して少なくとも90%の配列同一性を示す;
並びに
可変重鎖、ここで、前記可変軽鎖は、N末端からC末端まで、領域HFW1−HCDR1−HFW2−HCDR2−HFW3−HCDR3−HFW4を含み、ここで、各HFWは重鎖フレームワーク領域を示し、かつ各HCDRは重鎖相補性決定領域を示し、並びに、ここで、前記HCDRは共に、配列番号2又は配列番号4によるVH配列から取られた対応するHCDRに対して少なくとも90%の配列同一性を示す、
を含む、抗体又はその機能的断片に関する。
典型的には、結合特異性の決定は、単一の参照生体分子ではなく、約3〜5つの無関係な生体分子、例えば粉乳、トランスフェリンなどのセットを用いることによって行われる。
(ii)ヒトVκフレームワーク領域FW1〜FW3、具体的にはヒトVκ1フレームワーク領域FW1〜FW3;
(iii)FW4、これは、(a)FW4についてのヒトVλ生殖細胞系配列、具体的には配列番号6及び配列番号7、好ましくは配列番号7から選択されるVλ生殖細胞系配列;並びに(b)Vλベースの配列、これは、配列番号6及び配列番号7、好ましくは配列番号7から選択されるアミノ酸配列を含むFW4についての最も近いヒトVλ生殖細胞系配列と比較して、1つ又は2つの突然変異、具体的には1つの突然変異を有する、
を含む、キメラ軽鎖である。
(i)当該抗体又はその機能的断片が、特に表面プラズモン共鳴によって測定されるように;より具体的には実施例2.1に示された方法で決定されるように、50nM未満、具体的には3nM未満、より具体的には1nM未満のヒト血清アルブミンへの結合についてのKD値を有する;
(ii)当該抗体又はその機能的断片が、特に表面プラズモン共鳴によって測定されるように、約5.5及び約7.4のpH値の両方で、そのようなヒト血清アルブミンへの結合についてのKD値を有する;
(iii)当該抗体又はその機能的断片が、特に表面プラズモン共鳴によって測定されるように;より具体的には実施例2.1に示された方法で決定されるように、250nM未満、具体的には100nM未満、より具体的には50nM未満の非ヒト霊長類及び/又はげっ歯類血清アルブミンへの結合についてのKD値を有する;
(iv)HSAへの抗HSA抗体又はその断片の結合は、実施例2.2で使用したアッセイによって決定されるように、抗HSA抗体又はその断片が、HSAとFcRnとの間の相互作用を介してHSAによりリサイクルされることを可能にするために、抗体結合HSAのFcRnに結合する能力を保持しなければならない;
(vi)抗体断片形式で使用される場合、断片は、限られた量の分解産物及び/又は凝集物、あるいはそれらの不存在によって証明されるように安定でなければならず、斯かる安定性は、特に、本発明の抗体が10mg/mlの出発濃度である場合に、ストレス安定性試験において、特に、実施例4.2に従って行われるストレス安定性試験において、37℃、28日間で単量体含有量の3%未満の損失、具体的には単量体含有量の2%未満の損失によって証明される。
以下の実施例はその範囲を限定することなく本発明を例示する。
HSA結合ドメインのリード候補(Lead Candidate)生成のために。15個のウサギモノクローナル抗体クローンを選択した。
2.1 pH7.4及びpH5.5での血清アルブミンに対する親和性
異なる種の血清アルブミン(SA)に対するヒト化scFvsの親和性を、MASS−1装置(Sierra Sensors)を用いたSPR測定によって決定した。SAは、アミンカップリング化学を用いて大容量アミンセンサーチップ(Sierra Sensors)に直接カップリングされた。再生スカウティング及び表面性能試験を行って、最良のアッセイ条件を見つけた後、scFv用量応答を測定し、得られた結合曲線を二重参照し(空の参照チャネル及びゼロ分析物注入)1:1 Langmuirモデルを用いて動態パラメータを得た。アッセイは異なるpH値で2回行った:1回はpH5.5の1 X PBS−Tween緩衝液、もう1回はpH7.4の1 X PBS−Tween緩衝液。
scFv結合HSAが依然としてFcRnに結合することができるかを確認するためにpH5.5でアッセイを設定した。これは、抗HSA scFv又はその誘導体が、HSAとFcRnとの間の相互作用を介してHSAによりリサイクルできるようにするために必要である。アッセイを、HSA固定化チップを用いて開発した:1. 90nMのscFvを注入し、相互作用を低pHで測定した;2. 90nMのFcRnを注入し、相互作用を低pHで測定した;3. scFv及びFcRn(それぞれ90nM)の1:1混合物を注入して、混合物が注入された場合に、個々の注入の結合レベルの合計が、結合レベルに近似するかを確認した。scFv結合HSAがもはやFcRnに結合しなければ、混合物の結合レベルはscFv単独の結合レベルと同じになるであろう。
αHSAドメイン特性のさらなる特性評価のために、好ましいドメインを多重特異性構築物に組み込んだ。
4.1 熱変性
試験された構築物の熱変性(thermal unfolding)についての遷移の中点を、本質的にNiesenによって記載されたように、示唆走査蛍光定量法(DSF)によって決定した(Niesenら、Nat Protoc. 2(2007)2212-21)。DSFアッセイは、qPCRマシン(例えばMX3005p、Agilent Technologies)で行う。25μLの総量で5x SYPROの最終濃度を含有する緩衝液(クエン酸リン酸、pH6.4、0.25MのNaCl)で試料を希釈する。試料を三連で、及びプログラムされた25〜96℃の温度勾配で測定する。蛍光シグナルを取得し、生データをGraphPad Prism(GraphPad Software Inc.)で分析する。
サイズ排除高速液体クロマトグラフィー(SE−HPLC)によりオリゴマー化について、ドデシル硫酸ナトリウムポリアクリルアミドゲル電気泳動(SDS−PAGE)により分解について、4週間及び37℃での保存にわたってタンパク質を分析する。試験前に、試料を1に濃縮し及び開始時点を決定する。単量体含有量を、Shodex KW-402.5-4F(Showa Denko)上での試料の分離及び得られたクロマトグラムの評価によって定量化する。タンパク質単量体の関連するパーセンテージの計算のために、単量体ピークの面積を、試料マトリックスに起因し得ないピークの総面積で割る。タンパク質分解を、Any kD Mini-Protean TGX gels(Bio-Rad Laboratories)でSDS−PAGE分析によって評価し、Coomassie brilliant blueで染色した。Nanoquantプレートを備えたInfinity reader M200 Pro(Tecan Group Ltd.)でのUV−Vis分光法によって異なる時点でタンパク質濃度をモニタリングする。
Fab−(scFv)2形式は多機能組換え抗体誘導体であり、当該誘導体は、足場を形成するいずれかの定常ドメインを有するVL−CL及びVH−CH1からなるFab断片のヘテロ二量体アセンブリを採用し、その上に柔軟性リンカーを介して付加的な結合ドメイン、例えばscFvsが組み込まれ得る(Schoonjans、Willemsら、 2001)(Schoonjans、Willemsら、 2000)。この分子は、結合免疫グロブリンシャペロンが、鎖延長の存在下であってもVL−CL及びVH−CH1ドメインのヘテロ二量体化を駆動する哺乳動物の宿主細胞、例えばCHO−Sで共発現することができる。これらヘテロ二量体は安定であり、結合剤の各々はその特異的親和性を保持している。Fab−(scFv)2分子の位置CL及びCH1でのScFv融合は同等とみなされる。分子中の非天然配列断片のみがscFvドメイン内の可変ドメインを接続するペプチドリンカーであり、Fab定常ドメインを有するscFvドメインは、抗原性も免疫原性もないと考えられるグリシン−セリン−ポリマーからなる。PRO497はFab−(scFv)2分子であり、当該分子は、CLドメインに融合した抗HSA特異的scFvドメイン(23−13−A01−sc02)を有する抗CD3特異的(09−24−H09−sc04)Fab部分と、CH1ドメインに融合した抗IL23R特異的scFvドメイン(14−11−D07−sc04)とを含む。scFvドメイン内のドメインは、20アミノ酸の(G4S)4リンカーを介して接続されており、一方で個々のscFvドメインは、15アミノ酸の(G4S)3ペプチドリンカーを介してFab断片に融合されている。
マウスにおけるPRO497の薬物動態
本試験の目的は、雄のCD−1マウスへの静脈内投与後のPRO497の薬物動態を測定することであった。12匹の動物に静脈内経路によって5mg/kgのPRO497を投与した。投与前、投与後10分、30分、1時間、2時間、4時間、8時間、12時間、24時間、48時間、96時間及び144時間に血液試料を採取した。採取後に、血清用の全血を血清分離チューブに入れて凝固させた。試料を、血餅収縮(clot retraction)の存在について観察し、遠心分離した[周囲温度で10分間2200x g]。血清試料を個別のポリプロピレンバイアルに移し、すぐにドライアイス上に置いた後、−70±10℃で保存した。
カニクイザルにおけるPRO462の薬物動態
PRO462の薬物動態を、雄のカニクイザルへの静脈内投与後に決定した。合計3匹の外来(non-naive)動物に、PRO462の単回投与を3mg/kgの標的投与量レベルで投与した。血清を、以下の時点で採取した血清試料から調製した:投与前、投与後10及び30分、並びに1、2、4、6、8、12、24、36、48、72、96、144、192、240、288、336、384、432及び504時間。
Claims (15)
- ヒト血清アルブミンに特異的な抗体又はその機能的断片であって、以下:
(a)可変軽鎖、
ここで、前記可変軽鎖は、N末端からC末端まで、領域LFW1−LCDR1−LFW2−LCDR2−LFW3−LCDR3−LFW4を含み、ここで、各LFWは軽鎖フレームワーク領域を示し、かつ各LCDRは軽鎖相補性決定領域を示し、並びに、ここで、前記LCDRは共に、配列番号1又は配列番号3によるVL配列から取られた対応するLCDRに対して少なくとも90%の配列同一性を示す;
並びに
(b)可変重鎖、
ここで、前記可変軽鎖は、N末端からC末端まで、領域HFW1−HCDR1−HFW2−HCDR2−HFW3−HCDR3−HFW4を含み、ここで、各HFWは重鎖フレームワーク領域を示し、かつ各HCDRは重鎖相補性決定領域を示し、並びに、ここで、前記HCDRは共に、配列番号2又は配列番号4によるVH配列から取られた対応するHCDRに対して少なくとも90%の配列同一性を示す、
を含む、抗体又はその機能的断片。 - 前記可変軽鎖がVκ1軽鎖であり、及び/又は前記可変重鎖がVH3鎖である、請求項1に記載の抗体又はその機能的断片。
- 前記可変軽鎖が、配列番号1又は配列番号3によるVL配列に対して少なくとも90%の配列同一性を示し、及び/又は前記可変重鎖がVH3鎖であり、配列番号2又は配列番号4によるVH配列に対して少なくとも90%の配列同一性を示す、請求項1又は2に記載の抗体又はその機能的断片。
- 前記抗体又はその機能的断片が、以下(i)配列番号1によるVL配列に対して少なくとも90%の配列同一性を示す可変軽鎖、及び配列番号2によるVH配列に対して少なくとも90%の配列同一性を示すVH鎖、又は(ii)配列番号3によるVL配列に対して少なくとも90%の配列同一性を示す可変軽鎖、及び配列番号4によるVH配列に対して少なくとも90%の配列同一性を示すVH鎖、を含む、請求項1から3のいずれか一項に記載の抗体又はその機能的断片。
- 請求項1から4のいずれか一項に記載の抗体又はその機能的断片であって、以下のパラメータ:
(i)特に表面プラズモン共鳴によって測定されるように、50nM未満、具体的には3nM未満、より具体的には1nM未満のヒト血清アルブミンへの結合についてのKD値;
(ii)特に表面プラズモン共鳴によって測定されるように、約5.5及び約7.4のpH値の両方で、50nM未満、具体的には3nM未満、より具体的には1nM未満のヒト血清アルブミンへの結合についてのKD値;
(iii)特に表面プラズモン共鳴によって測定されるように、250nM未満、具体的には100nM未満、より具体的には50nM未満の非ヒト霊長類及び/又はげっ歯類血清アルブミンへの結合についてのKD値、;
(iv)FcRnに結合する抗体結合HSAの保存された能力;
(v)特に、試料が、3.5〜7.5の範囲のpH値、具体的にはpH6.4のクエン酸リン酸緩衝液であって、0.15〜0.25MのNaCl、具体的には0.15MのNaCl、さらに0.25MのNaClを含有するクエン酸リン酸緩衝液に希釈される場合、示唆走査蛍光定量法によって決定されるように、scDb(単鎖ダイアボディ形式)又はscFv(単鎖可変断片形式)抗体形式で表される場合、好ましくはscFv抗体形式で表される場合に、少なくとも60℃を超える熱変性温度(thermal unfolding temperature)(Tm)の平均中点;及び
(vi)特に、本発明の抗体が10mg/mlの出発濃度である場合に、ストレス安定性試験において37℃、28日間で単量体含有量の3%未満の損失、具体的には2%未満の損失、
の1つ又は複数によって特徴づけられる、抗体又はその機能的断片。 - 請求項1から5のいずれか一項に記載の抗体又はその機能的断片、並びに任意により薬学的に許容される担体及び/又は賦形剤を含有する医薬組成物。
- 請求項1から5のいずれか一項に記載の抗体又はその機能的断片をコードする核酸配列又は核酸配列の集合(collection)。
- 請求項7に記載の核酸配列又は核酸配列の集合を含むベクター又はベクターの集合。
- 請求項1から5のいずれか一項に記載の抗体又はその機能的断片の製造方法であって、請求項6に記載の核酸配列又は核酸配列の集合、あるいは請求項7に記載のベクター又はベクターの集合を発現するステップを含む、方法。
- 多重特異性構築物を生成する方法であって、以下のステップ
(a)1つ又は複数のステップにおいて、請求項1から5のいずれか一項に記載の抗体又はその機能的断片をコードする1つ又は複数の核酸配列を、多重特異性構築物にクローニングすること、前記多重特異性構築物は、少なくとも第2の生物活性ドメイン、及び任意により、1つ又は複数の付加的な生物活性ドメインを含む、
を含む、方法。 - 前記第2の生物活性ドメインが、第2の抗体又はその機能的断片である、請求項10に記載の方法。
- 以下:(i)請求項1から4のいずれか一項に記載の抗体又はその機能的断片;及び(ii)第2の生物活性ドメイン;及び、任意により、(iii)1つ又は複数の付加的な生物活性ドメイン、を含む、多重特異性ポリペプチド構築物。
- 前記第2の生物活性ドメインが、第2の抗体又はその機能的断片である、請求項12に記載の多重特異性ポリペプチド構築物。
- 医薬として使用するための、請求項1から5のいずれか一項に記載の抗体又はその機能的断片、あるいは請求項6に記載の医薬組成物、あるいは請求項12又は13に記載の多重特異性ポリペプチド構築物。
- 医薬の製造における、請求項1から5のいずれか一項に記載の抗体又はその機能的断片、あるいは請求項6に記載の医薬組成物、あるいは請求項12又は13に記載の多重特異性ポリペプチド構築物の使用。
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