JP2012522059A - 口腔ケアシステムのためのペプチド組成物 - Google Patents
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Abstract
Description
本出願は、2009年3月30日に出願された米国仮特許出願第61/164,476号の利益を主張する。
(a)(i)口腔表面に対する親和性を有し、MB50値が10−5モル濃度以下である第1の結合要素、および
(ii)第2の結合要素
を含むペプチド組成物と、
(b)0.01ミクロン〜10ミクロンの範囲の平均粒径を有する粒子を含む組成物であって、上記粒子が、
(i)有益剤、および
(ii)リガンド特性
を含む組成物と、
を含む口腔ケアシステムであって、第2の結合要素およびリガンド特性が非共有結合またはキレート化によって互いに会合される口腔ケアシステムが提供されている。
(a)(i)(1)口腔表面に対する親和性を有し、MB50値が10−5モル濃度以下である第1の結合要素、および
(2)第2の結合要素
を含むペプチド組成物と、
(ii)0.01ミクロン〜10ミクロンの範囲の平均粒径を有する粒子を含む組成物であって、上記粒子が、
(1)有益剤、および
(2)リガンド特性
を含む組成物と、
を含む口腔ケアシステムであって、第2の結合要素およびリガンド特性が非共有結合またはキレート化によって互いに会合される口腔ケアシステムを提供するステップと、
(b)口腔表面を(a)の口腔ケアシステムと接触させ、それにより、有益剤が上記口腔表面に適用されるステップと
を含む。
本発明は、以下の詳細な説明および添付の配列の記述(本出願の一部を形成する)からより完全に理解することができる。
本明細書には、組成物、口腔ケアシステム、粒子を口腔表面に非共有結合で結合させるためのその使用が提供されている。本明細書において記載される口腔ケアシステムは、口腔表面と粒子との間の相互作用を促進するためにペプチドベースの組成物を含む。
「第1の結合要素」は、本明細書で使用される場合、口腔表面に対する強力な親和性を有する1つまたは複数の口腔表面結合ペプチドを含む線状ペプチドを指す。一実施形態では、第1の結合要素は、歯結合ペプチド(例えば、歯のエナメル質および/またはペリクルに対する強力な親和性を有するように選択されたペプチド)などの複数の口腔表面結合ペプチドを含む。
本明細書で使用される場合、「有益剤」という用語は、所望の/有益な効果または属性を口腔表面に提供する化合物または物質に適用される一般用語である。一実施形態では、口腔表面のための有益剤は、二酸化チタンなどの白色顔料およびヒドロキシアパタイトまたはジルコンなどの白色鉱物を含むがこれらに限定されない着色剤を含んでもよい。別の実施形態では、有益剤は、ホワイトニング剤、ならびに例えば、オキシダーゼ、ペルオキシダーゼ、プロテアーゼ、リパーゼ、グリコシダーゼ、エステラーゼ、および多糖類ヒドロラーゼなどの酵素も含んでもよい。別の態様では、有益剤は、抗プラーク剤、抗染み剤、および抗菌剤を含んでもよい。抗菌剤には、抗菌ペプチド、マガイニン、セクロピン、殺菌剤(microbiocide)、トリクロサン、クロルヘキシジン、塩化セチルピリジニウム、第4級アンモニウム化合物、クロロキシレノール(chlorxylenol)、クロロキシエタノール(chloroxyethanol)、フタル酸およびその塩、チモール、およびこれらの組み合わせが含まれてもよいが、これらに限定されない。また、有益剤は、フッ化ナトリウムまたはモノフルオロリン酸ナトリウムなどの抗う蝕剤、およびウィンターグリーン油、ペパーミント油、もしくはスペアミント油、またはサリチル酸メチル、ユーカリプトール、もしくはバニリンなどの風味剤を含んでもよい。また、有益剤は、いくつか名前を挙げると、コハク酸ベースの冷却化合物などの冷却剤、および催唾剤も含んでもよい。本明細書で使用される場合、「催唾剤」という用語は、口腔ケア組成物中に存在する場合、ユーザーにおいてより多くの唾液分泌を促進する材料を指す。一実施形態では、有益剤は、口腔ケア製品における使用が認可された経口的に許容可能な材料である。別の実施形態では、経口的に許容可能な有益剤は、歯の美容的外観を改善するために使用される。
「第2の結合要素」という用語は、本明細書で使用される場合、適用される有益剤のリガンド特性に対する親和性を有するように選択されたペプチド組成物の一部を指す。理論により束縛されないが、第2の結合要素は、「プレイ」リガンド特性を介するペプチド組成物と粒子との相互作用を促進する「ベイト」の役割を果たす。本発明の目的は、バイオパニング方法(ファージディスプレイ、mRNAディスプレイなど)による選択を必要とすることなくリガンド特性を介して粒子に結合する第2の結合要素を提供することである。第2の結合要素およびリガンド特性は、通常、粒子またはリガンド特性に対するバイオパニングに基づかない互いに対する親和性を有するであろう。
本明細書で使用される場合、「安定な分散液」は、粒子が分散されたマトリックスを指し、平均粒径は時間が経っても極めて一定に保たれる。本明細書に記載される目的のために、サンプル(すなわち、粒子分散液)は、サンプルの平均粒径が数日で50%を超えて増大しなければ、安定に分散されると考えてもよい。別の実施形態では、サンプル中の粒子の平均粒径が分散液の形成後2日以内に粒子の初期粒径よりも50%を超えて増大しなければ、サンプルは安定に分散され得る。特定の実施形態では、分散液の形成後3日以内の平均粒径の増大は50%に過ぎない。別の実施形態では、分散液の形成の少なくとも5日以内の平均粒径の増大は50%に過ぎない。さらに他の実施形態では、分散液の形成の7日以内の平均粒径の増大は50%に過ぎない。さらに別の実施形態では、50個の一次粒子よりも大きい凝集体を検出することなく、平均粒径が少なくとも7日で50%を超えて増大しない場合に、微粒子状分散液は安定であると考えてもよい。当業者は、粒子が最小のエネルギーで容易に再分散され得る(例えば、通常、口腔ケア組成物または口腔ケアシステム内の粒子の均一分散液を再形成するための手による混合/振とうと関連する手による穏やかな振とう/攪拌)限り、安定な粒子分散液は、時間と共にいくらかの沈降を有し得ることを認識するであろう。
「MB50」という用語は、ELISAベースの結合アッセイにおいて得られる最大シグナルの50%であるシグナルを与える結合ペプチドの濃度を指す(本実施例11および米国特許出願公開第2005−0226839号明細書を参照)。MB50値は、複合体の成分の結合相互作用または親和性の強度の表示を提供する。MB50値が低いほど、ペプチドと、その対応する基質との相互作用は強くなる。「結合親和性」という用語は、結合ペプチドと、所与の基質との相互作用の強度を指す。結合親和性は、本明細書では、ELISAベースの結合アッセイにおいて決定されるMB50値に関して定義される。
本明細書では、口腔表面に粒子を適用する(すなわち、非共有結合させる)方法が提供および例示されており、本方法は、口腔表面をペプチド組成物と接触させ、続いて、リガンド特性を含む粒子とペプチド組成物とを接触させることとを含む。いくつかの実施形態では、粒子は口腔用有益剤も含む。一実施形態では、粒子は有益剤である。着色剤およびホワイトニング剤は、好ましい口腔用有益剤である。好ましい態様では、ホワイトニング剤は顔料TiO2を含む。
一実施形態では、口腔表面結合ペプチドはコンビナトリアルに生成され、長さが7アミノ酸〜60アミノ酸、より好ましくは長さが7アミノ酸〜25アミノ酸、最も好ましくは長さが7〜20アミノ酸の範囲である。ただし、その短い長さおよび直線的な性質のために、本発明の口腔表面結合ペプチドは、標的表面結合抗体および標的表面結合単鎖抗体を除外する。口腔表面結合ペプチドはランダムに生成され、次に標的表面(例えば、歯のエナメル質および歯のペリクルからなる群から選択される歯の表面)に対して選択されてもよい。
本明細書において記載されるペプチドは、当該技術分野においてよく知られている標準ペプチド合成法を用いて調製してもよい(例えば、Stewartら,Solid Phase Peptide Synthesis,Pierce Chemical Co.,Rockford、IL,1984年、Bodanszky,Principles of Peptide Synthesis,Springer−Verlag,New York,1984年、およびPenningtonら,Peptide Synthesis Protocols,Humana Press,Totowa,NJ,1994年を参照)。さらに、多くの会社がカスタムペプチド合成サービスを提供している。
本明細書では、有効量の1つまたは複数の本発明のペプチド組成物と、有益剤を含む(または有益剤の機能を果たす)有効量の1つまたは複数の粒子を含む組成物とを含む口腔ケアシステムが企図される。本明細書で使用される場合、「有効量」という用語は、歯のホワイトニングなどの所望の利益を達成するために口腔ケア組成物中に取り込まれた、少なくとも1つの本発明のペプチド組成物の量、あるいは有益剤を含む少なくとも1つまたは複数の粒子の量である。
本明細書で使用される標準組換えDNAおよび分子クローニング技術は当該技術分野においてよく知られており、Sambrook,J.およびRussell、D.,「Molecular Cloning:A Laboratory Manual」,第3版,Cold Spring Harbor Laboratory Press,Cold Spring Harbor,NY(2001年)、ならびにSilhavy,T.J.,Bennan、M.L.およびEnquist、L.W.,「Experiments with Gene Fusions」,Cold Spring Harbor Laboratory Cold Press Spring Harbor,NY(1984年)、ならびにAusubel,F.M.ら,「Short Protocols in Molecular Biology」,第5版,John Wiley and Sons,Inc.,N.Y.,2002年によって記載されている。
標準的なバイオパニングを用いる歯(ペリクル)結合ペプチドの選択
本実施例の目的は、標準的なファージディスプレイバイオパニングを用いて、歯のペリクルに結合するファージペプチドを同定することであった。
ペリクル表面における歯(ペリクル)結合ペプチド候補のキャラクタリゼーション
合計20の選択されたファージ候補(実施例1)をファージELISA実験において使用した。精製ファージライセートを用いて、ホースラディッシュペルオキシダーゼに結合された抗M13ファージ抗体を用いてペリクル被覆HAPディスクに結合させた後、Pierce Biotechnology(商品#34021、Rockford,IL)から入手した発色剤TMB(3,3’,5,5’−テトラメチルベンジジン)を添加した。プレートをA450nmにおいて読み取った。
標準的なバイオパニングを用いる歯(エナメル質)結合ペプチドの選択
本実施例の目的は、標準的なファージディスプレイバイオパニングを用いて、歯のエナメル質に結合するファージペプチドを同定することであった。
エナメル質表面における歯(エナメル質)結合ペプチド候補のキャラクタリゼーション
合計11の選択されたファージ候補(実施例3)をファージELISA実験において使用した。精製ファージライセートを用いて、ホースラディッシュペルオキシダーゼに結合された抗M13ファージ抗体を用いてエナメル質ブロックに結合させた後、発色剤TMBを添加した。プレートをA450nmにおいて読み取った。
Pはウシ研磨エナメル質を意味し、BoEnはウシエナメル質を意味する。
標準的なバイオパニングを用いる歯(ペリクル)結合ペプチドの選択
本実施例の目的は、標準的なファージディスプレイバイオパニングを用いてインビボでウシエナメル質上に形成された歯のペリクルに結合するファージペプチドを同定することであった。
ペリクル表面における歯(ペリクル)結合候補のキャラクタリゼーション
表5からの合計29の選択されたファージ候補をファージELISA実験において使用して、ペリクル基質上の各ファージの結合親和性および被覆度を決定した。精製ファージライセートを用いて、ホースラディッシュペルオキシダーゼに結合された抗M13ファージ抗体を用いてペリクル被覆ウシエナメル質に結合させた後、発色剤TMBを添加した。プレートをA450nmにおいて読み取った。
標準的なバイオパニングを用いるペリクル結合ペプチドの選択
本実施例の目的は、標準的なファージディスプレイバイオパニングを用いて、口の中に長期間さらして作られた歯のペリクルに結合するファージペプチドを同定することであった。
ペリクル表面における歯ペリクル結合候補のキャラクタリゼーション
合計18の選択されたファージ候補をファージELISA実験において使用した。精製ファージライセートを用いて、ホースラディッシュペルオキシダーゼに結合された抗M13ファージ抗体を用いてペリクル被覆ウシエナメル質に結合させた後、発色剤TMBを添加した。プレートをA450nmにおいて読み取った。
ペプチド媒介によるCo−NTAポリスチレンビーズのウシエナメル質への接着
ウシエナメル質におけるファージディスプレイパニングによって発見された口腔表面(エナメル質)結合ペプチド(実施例3および4を参照)と、金属キレート化ニトリロトリ酢酸(NTA)への親和性を有する6個のヒスチジンの配列(以下、「His6」とも称する、配列番号119)とを組み込んだペプチド組成物を設計した。エナメル質結合ドメインの一般的な設計には、短いN末端配列と、それに続くペプチドリンカーによって離間された2つ以上の口腔表面結合ドメインとが含まれた。ポリヒスチジン配列はC末端に位置した。ペプチドベースの試薬を構築するために使用された配列は、表9に記載される。ペプチドサンプルを発酵により産生した(実施例15に記載される通り)。ペプチド「Soti13」は配列LNSMSDKHHGHQNTATRNQH(配列番号124)を有し、シリカ被覆TiO2に対するバイオパニングによって同定した(米国特許出願公開第12/632,829号明細書(Fahnestockら)を参照
ペリクル表面における歯ペリクル結合候補のキャラクタリゼーション
本実施例の目的は、合成的に産生されたペプチドを用いて、ペリクル表面におけるペプチド組成物の結合を確認することである。
ペリクル表面におけるペプチド結合親和性の決定
本実施例の目的は、ペリクル結合ペプチドの、そして実施例10で同定されたペリクル結合ペプチドを含むペプチド組成物の、ELISAアッセイを用いてMB50値で測定される親和性および特異性を決定することであった。
有益剤表面におけるペプチド結合親和性の決定
本実施例の目的は、リガンド特性を含有する有益剤の表面に対して、ペリクル表面における結合要素の結合優先度を確認することである。ペリクル表面に対して既知の親和性を有するビオチン化ペプチドは、ポリヒスチジン部分(例えば、6個のヒスチジン残基)に結合するように設計されたビーズに対して試験される。
ペプチド媒介によるストレプトアビジン被覆金粒子のウシエナメル質への接着
歯の表面におけるファージディスプレイパニングによって発見された結合ドメイン(実施例3を参照)と、ストレプトアビジンおよびアビジンタンパク質に対して既知の親和性を有するC末端にビオチン結合された第2の結合要素とを組み込んだペプチドを設計した。標準的な合成固体ファージ法によりペプチドサンプルを産生した。対照として、歯の表面に対する同じ結合ドメインを含む非ビオチン化ペプチドも試験した。
ペプチドおよび顔料の連続適用による歯のホワイトニング
ペプチド組成物は、バイオパニングにおいて発見されたペリクル結合ドメインおよびシリカ被覆二酸化チタンなどの負帯電顔料に結合するように設計した第2の結合要素を含むように設計した。ペリクル結合ドメインは、2つのペリクル結合要素DenP03(配列番号66)およびリンカー「Lb2」配列番号54を含む。可動性の非帯電リンカー(GSSGPGSS、配列番号160)が2つの結合要素を結びつける。対照として、同じペリクル結合ドメインを組み込むが、負帯電顔料に結合する付加的なドメインを含まない第2のペプチドを設計した。実施例16に記載されるような発酵によってペプチドを産生した。
デルタE* ab=((L* 1−L* 2)2+(a* 1−a* 2)2+(b* 1−b* 2)2)1/2 (1)
デルタH* ab=(2(C* 1C* 2−a* 1a* 2−b* 1b* 2))1/2 (2)
を用いて計算した。ここで、International Commission of Illumination(CIE)により定義され、ASTM D2244−09bに記載されるように、L*=明度変数、a*およびb*は色度座標およびC*はCIELAB色空間の彩度であり、下付き文字1は初期色値を示し、下付き文字2は最終色値を示す。色測定値は表16に提供される。
ペプチドおよび顔料の連続適用による歯のホワイトニング
ペプチド組成物は、バイオパニングにおいて発見されたペリクル結合ドメインおよびシリカ被覆二酸化チタンなどの負帯電顔料に結合するように設計された付加的なドメインを含むように設計した(表17)。可動性の非帯電リンカー(GSSGPGSP、配列番号158)が2つの結合要素を結びつける。実施例16に記載されるような発酵によってペプチドを産生した。
発酵によるペプチドの生物学的産生
産生株の構築
大腸菌(E.coli)のために有利なコドンを用いて所与のペプチド配列コードするように、そして配列反復およびmRNA二次構造を回避するようにDNA配列を設計した。Gustafssonら(Trends in Biotechnol.,(2004年)22(7):346−355)によって記載される独自開発のソフトウェアを用いて、DNA 2.0,Inc.(Menlo Park,CA)により遺伝子配列を設計した。アミノ酸配列をコードするDNA配列の後には、2つの終結コドンおよびエンドヌクレアーゼAscIのための認識部位があった。
ペプチドをコードする発現プラスミドを含有する大腸菌(E.coli)BL21−AI細胞を、1Lの修正ZYP−5052自己誘導培地を含有する2.8LのFernbachフラスコ中で、攪拌(200rpm)しながら37℃で20時間成長させた(Studier,F.W,(2005) Protein Expression and Purification 41:207−234)。1リットルあたりの培地組成は、次の通りである:10g/Lのトリプトン、5g/Lの酵母抽出物、5g/LのNaCl、50mMのNa2HPO4、50mMのKH2PO4、25mMの(NH4)2SO4、3mMのMgSO4、0.75%のグリセロール、0.075%のグルコースおよび0.05%のL−アラビノース(大腸菌(E.coli)BL21AIT7系のための誘発剤)。これらの条件下で、1リットルあたり約20g/Lの湿重量の細胞を得た。
1本の500mLビンの中で以下のプロセスを実施した。細胞を遠心分離により成長培地から分離し、200mL(10gの細胞ペースト/100mLの緩衝液)の20mMのトリス緩衝液および10mMのEDTA(pH8.0)で洗浄した。リゾチーム(5mg/200mL)を添加した200mLの20mMのトリス緩衝液および10mMのEDTA(pH8.0)中に細胞ペーストを再懸濁させ、少なくとも1回の凍結融解サイクルを通して、溶解を促進した。超音波処理により溶解を完了させ、遠心分離(9000RCF、4℃で20分間)により封入体ペーストを回収する。それぞれの付加的な洗浄工程は、封入体ペーストの再懸濁と、その後の超音波処理および遠心分離(9000RCF、4℃で20分間)とを含んだ。洗浄工程は、高pH洗浄(50mMのトリスHCL、pH9.0)と、その後の20mMのトリス−HCl(pH8.0)による付加的な洗浄を含んだ。通常、5g/Lの封入体ペーストを回収した。
回収した封入体ペーストを100mLの純水中に再懸濁し、HClを用いて混合物のpHを2.2に調整した。酸性化した懸濁液を攪拌しながら70℃に14時間加熱し、融合ペプチドを産物ペプチドから分離するアスパルチル−プロリル(DP)部位の切断を完了させた。
産物を〜5℃に冷却してから、NaOHを用いてpHを5.3に中和し、さらに1時間〜5℃に冷却して、システイン架橋KSI(C4)Eタグの沈殿を促進した。次に、混合物を、10000RCF、4℃において30分間遠心分離した。ペレットは、封入体融合パートナーKSI(C4)Eを含有した。
沈殿ペーストおよび残存する可溶性画分の両方のSDS−PAGEゲル分析によって、不溶性ペースト中のKSI(C4)Eの存在と、所望のペプチドが可溶性画分中に残存することが示された。
Claims (34)
- (a)(i)口腔表面に対する親和性を有し、MB50値が10−5モル濃度又はそれ未満である第1の結合要素、および
(ii)第2の結合要素
を含むペプチド組成物と、
(b)0.01ミクロン〜10ミクロンの範囲の平均粒径を有する粒子を含む組成物であって、該粒子が、
(i)有益剤、および
(ii)リガンド特性
を含む組成物と
を含み、ここで上記第2の結合要素および上記リガンド特性が非共有結合でまたはキレート化によって互いに会合する、口腔ケアシステム。 - 粒子を含む前記組成物が前記粒子の安定分散液である、請求項1に記載の口腔ケアシステム。
- 平均粒径がレーザー回折または動的光散乱などの光散乱法によって測定される、請求項1または2に記載の口腔ケアシステム。
- 第1の結合要素が複数の口腔表面結合ペプチドを含む、請求項1に記載の口腔ケアシステム。
- 口腔表面が歯の表面である、請求項1に記載の口腔ケアシステム。
- 歯の表面がエナメル質である、請求項5に記載の口腔ケアシステム。
- 歯の表面がペリクルである、請求項5に記載の口腔ケアシステム。
- 第1の結合要素が、粒子に対する親和性に比べて、口腔表面に対してより大きい結合親和性を有する、請求項1に記載の口腔ケアシステム。
- 第2の結合要素とリガンド特性との間の会合が、イオン結合に基づく、水素結合に基づく、キレート化に基づく、生物学的親和性に基づく、静電気に基づく、またはこれらの組み合わせである、請求項1に記載の口腔ケアシステム。
- 第2の結合要素とリガンド特性との間の会合がキレート化に基づく、請求項9に記載の口腔ケアシステム。
- 第2の結合要素がポリヒスチジンタグである、請求項10に記載の口腔ケアシステム。
- 第2の結合要素とリガンド特性との間の会合が静電気に基づく、請求項9に記載の口腔ケアシステム。
- 第2の結合要素およびリガンド特性が、ビオチンおよびアビジン、ビオチンおよびストレプトアビジン、ストレプトアビジンタグおよびストレプトアビジン、マルトース結合タンパク質およびマルトース、マルトース結合タンパク質およびアミラーゼ、ポリヒスチジンタグおよび金属イオンを含む親和性媒体、グルタチオンS−トランスフェラーゼおよびグルタチオン、エピトープタグおよび抗体、ならびにこれらの組み合わせからなる群から選択される、請求項9に記載の口腔ケアシステム。
- 親和性媒体が、コバルト、銅、ニッケル、亜鉛、またはこれらの組み合わせの金属イオンを含む、請求項13に記載の口腔ケアシステム。
- 有益剤が、着色剤、ホワイトニング剤、酵素、抗プラーク剤、防汚剤、抗菌剤、抗う蝕剤、香味剤、冷却剤、唾液分泌剤またはこれらの組み合わせを含む、請求項1に記載の口腔ケアシステム。
- 着色剤が顔料である、請求項15に記載の口腔ケアシステム。
- 顔料がTiO2を含む、請求項16に記載の口腔ケアシステム。
- 安定分散液が電荷安定化されている、請求項2に記載の口腔ケアシステム。
- 安定分散液が、少なくとも25mVの絶対値を有するゼータ電位を含む、請求項2に記載の口腔ケアシステム。
- 安定分散液が立体的に安定化されている、請求項2に記載の口腔ケアシステム。
- 安定分散液が分散剤を含む、請求項2に記載の口腔ケアシステム。
- 分散剤がイオン性分散剤または非イオン性分散剤である、請求項21に記載の口腔ケアシステム。
- ペプチド組成物が、配列番号64、65、66、67、68、69、70、71、72、73、74、75、76、77、78、79、80、81、82、83、84、85、86、87、88、89、90、91、92、93、94、96、97、98、99、100、101、102、103、104、105、106、107、108、109、110、111、112、113、114、115、120、121、122、123、125、126、127、128、129、130、131、132、133、134、135、136、137、138、139、140、141、142、143、および144からなる群から選択されるアミノ酸配列を有するペプチドを含む、請求項1に記載の口腔ケアシステム。
- ペプチド組成物が、配列番号145、146、147、148、149、150、および151からなる群から選択されるアミノ酸配列を有するペプチドを含む、請求項1に記載の口腔ケアシステム。
- ペプチド組成物が、配列番号161、162、163、および166からなる群から選択されるアミノ酸配列を有するペプチドを含む、請求項1に記載の口腔ケアシステム。
- ペプチド組成物が、配列番号116、117、119、152、153、154、155、156、157、165、および168からなる群から選択されるアミノ酸配列を有する第2の結合要素を含む、請求項1に記載の口腔ケアシステム。
- 口腔ケア用有益剤を口腔表面に適用するための方法であって、
(a)(i)(1)口腔表面に対する親和性を有し、MB50値が10−5モル濃度又はそれ未満である第1の結合要素、および
(2)第2の結合要素
を含むペプチド組成物と、
(ii)0.01ミクロン〜10ミクロンの範囲の平均粒径を有する粒子を含む組成物であって、該粒子が、
(1)有益剤、および
(2)リガンド特性
を含む組成物と
を含み、ここで上記第2の結合要素および上記リガンド特性が非共有結合またはキレート化によって互いに会合する口腔ケアシステムを備えることと、
(b)口腔表面を上記(a)の口腔ケアシステムと接触させ、それにより、該有益剤を該口腔表面に適用することと
を含む、上記方法。 - 口腔ケアシステムのペプチド組成物を、口腔表面と接触させた後、粒子を含む組成物と接触させる、請求項27に記載の方法。
- 口腔ケアシステムのペプチド組成物および粒子を含む組成物が同時に前記口腔表面に適用される、請求項27に記載の方法。
- ペプチド組成物が、配列番号64、65、66、67、68、69、70、71、72、73、74、75、76、77、78、79、80、81、82、83、84、85、86、87、88、89、90、91、92、93、94、96、97、98、99、100、101、102、103、104、105、106、107、108、109、110、111、112、113、114、および115からなる群から選択されるアミノ酸配列を含む、請求項27に記載の方法。
- 配列番号64、65、66、67、68、69、70、71、72、73、74、75、76、77、78、79、80、81、82、83、84、85、86、87、88、89、90、91、92、93、94、96、97、98、99、100、101、102、103、104、105、106、107、108、109、110、111、112、113、114、115、120、121、122、123、125、126、127、128、129、130、131、132、133、134、135、136、137、138、139、140、141、142、143、および144からなる群から選択されるアミノ酸配列を含むポリペプチド。
- 161、162、163、および166からなる群から選択されるアミノ酸配列を含むポリペプチド。
- 請求項31または32に記載のポリペプチドを含む口腔ケア組成物。
- 組成物が散剤、パスタ剤、ゲル剤、液剤、軟膏剤、または錠剤の形態である、請求項33に記載の口腔ケア組成物。
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