JP2010514443A - ゆっくりと消化可能な新規貯蔵炭水化物 - Google Patents
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Abstract
本発明は、少なくとも8.5%の分枝度及び少なくとも10%のDP5〜7を含む側鎖組成を有する、ゆっくりと消化可能な貯蔵炭水化物(デンプン、グリコーゲン)に関する。該ゆっくりと消化可能な炭水化物は、天然の源からの基質(グリコーゲン、デンプン)を、Rhodothermus obamensis、Rhodothermus marinus、Deinococcus radiodurans又はDeinococcus geothermalisに由来するグリコーゲン分枝酵素によって処理することにより製造されうる。
【選択図】なし
【選択図】なし
Description
本発明は、ゆっくりと消化可能な貯蔵炭水化物の調製に関し、より特にはグリコーゲン分枝酵素を用いるゆっくりと消化可能なデンプン又はグリコーゲンの製造に関する。
グルコースのポリマーであるデンプンは、ヒトの体のためのエネルギーの主要な源の一つである。消化の間、デンプンのグルコースは、小腸内で血液に移行され、血液中の高められたグルコース水準をもたらす。反応として、体は、より高水準のインスリンを生産して、肝臓及び筋肉内にグリコーゲンとしてグルコースを貯蔵する。
小腸内のデンプンの消化挙動は、3つのカテゴリーに分類される:急速に消化可能なデンプン、ゆっくりと消化可能なデンプン及び消化されないデンプン(耐性デンプン)。急速に及びゆっくりと消化可能なデンプンは、いわゆる血糖応答(すなわちグルコースが血液中に放出される速度)により区別可能である。耐性デンプンは、小腸内で消化されないが、大腸で発酵される。デンプンの分類のよい概説が、Englystら(Englyst H., Kingman S.M., Cummings J.H. (1992)、“Classification and measurement of nutritionally important starch fractions”,Eur.J.Clin.Nutr.46:33−50)により与えられる。
急速に消化可能なデンプンは、血液中に迅速にグルコースを放出する。いくつかの悪い健康局面が、この迅速な放出及びその後のインスリン水準の増加に起因する。速い血糖応答を有する食事は、人口のいくつかの集団についての2型糖尿病の発達に関する(Salmeron et al., (1997) JAMA 277:472−477)。さらに、急速に消化可能なデンプンは、肥満の発達に関連付けられる。グルコースの迅速な放出及び得られた、迅速なインスリンの増加は、人を空腹なままにし、そしてより多くの食物を取ろうとするように促す。結果として、FAO/WHOによる最近の勧告は、インスリン応答は同様に重要な因子ではあるが、脂質異常症及び肥満の人々における並びに健康な人々におけるゆっくりとした応答を有するデンプンの選択を推奨した。
鳥について、ゆっくりと消化可能なデンプンがタンパク質及びアミノ酸の消化の効率を改善することが示唆された(Poultry world、2003年10月)。これは、哺乳類、特にはヒトにとって同様に重要であり得る:アミノ酸摂取における増加は減食を軽減すると考えられている。
スポーツドリンクにおいて、グルコースの放出は、健康に直接に関連しないが、重要な問題である。PeptoPro(商標)と呼ばれるスポーツドリンクについての商業上の情報は、血糖応答を増加する為の、タンパク質加水分解物のグルコースポリマーへの適用を記載する。そのような増加は、スポーツ活動の間の回復を増強するだろう。しかしながら、長期間にわたる活動を要求するスポーツの為に準備する為に、体にグルコースが燃焼するより多くの時間を与える為の並びに筋肉及び肝臓における望ましくない貯蔵を防ぐ為の、グルコースのゆっくりとした放出が望まれるだろう。
いくつかのデンプンは、他のデンプンに対してゆっくりと消化可能なデンプンの増加した割合を有する。そのようなデンプンの一つは、Agrostis teff(エチオピアの穀物)からのデンプンであり、これは多くのエチオピア人の食物を成し、それ故に、エチオピア人スポーツ選手のマラソン成績に寄与すると考えられている(www.sporteff.nl)。
デンプンの分枝度を増加することにより消化速度を遅くすることは、前に産物が欧州特許出願公開第0 418 945号明細書において記載されているが、米国特許第2003/0005922号パンフレットに示唆されている。それ故に、米国特許出願公開第2005/0159329号明細書において、追加の酵素的βアミラーゼ工程が、所望の特性を有する産物を作る為に導入された。他の特許文献も、デンプンを、比較的低い粘度を有する安定な、非ゲル化製品に変える為の分枝酵素の使用を記載した。米国特許出願公開第2004/0014961号明細書において、これは、B.stearothermophilusからの分枝酵素又はすい臓のアミラーゼによりデンプンを処理しそして得られた産物を分画することにより達成される。米国特許出願公開第2002/0065410号明細書、特許出願公開第2001/031574号公報及び独国特許出願公開第10237442号明細書において、アミラーゼ(α−アミラーゼ、β−アミラーゼ又は両方)が、高度に分枝したデンプンを得る為に用いられる。国際公開第00/22140号パンフレットにおいて、高度に分枝したデンプンを提供する、Neisseriaからの新たな酵素が記載された。しかしながら、これらの特許出願のどれもが、これらのデンプンの側鎖組成及びα−限界デキストリン含有量の効果、並びに消化率に対するそれらの影響を記載しない。
本発明は、少なくとも8.5〜9%、好ましくは少なくとも10%、より好ましくは少なくとも11%の分枝度を有するゆっくりと消化可能な新規貯蔵炭水化物に関する。該ゆっくりと消化可能な貯蔵炭水化物は好ましくは、約60〜約150kDの分子量を有する。さらに、該貯蔵炭水化物は好ましくは、ヒト又は動物の腸の酵素により、マルトースが同じ条件下で加水分解される速度の0.9倍以下、好ましくは0.1〜0.9倍、より好ましくは0.3〜0.7倍の速度で加水分解されうる。
少なくとも9%、好ましくは少なくとも10%、より好ましくは少なくとも11%及び最も好ましくは少なくとも12%の分枝度(すなわちα1,6グリコシド結合の量)を有するゆっくりと消化可能な貯蔵炭水化物を、天然の源からの貯蔵炭水化物を分枝酵素により処理することによって製造する方法も本発明の一部である。該酵素は好ましくは、微生物、好ましくはRhodothermus及び/又はDeinococcus科又はDeinococcus−Thermusグループからの微生物、より好ましくはRhodothermus obamensis、Rhodothermus marinus、Deinococcus radiodurans及びDeinococcus geothermalisからなる群から選ばれる微生物に由来する、E.C.2.4.1.18により記載された活性を有する酵素である。
さらには、該方法において、該天然の源は、貯蔵炭水化物を含有する植物材料、すなわち、デンプン含有植物材料、好ましくは根又は塊茎、より好ましくはジャガイモ塊茎である。
有利には、天然の源からの該デンプンは少なくとも90%のアミロペクチンを含む。
本発明の他の実施態様は、上記に記載されたような方法により調製されるゆっくりと消化可能な貯蔵炭水化物である。
そのようなゆっくりと消化可能な貯蔵炭水化物の、好ましくは糖尿病の食物、ベビーフード、特別な食事療法の配合物並びに/又はスポーツフード及びスポーツドリンクの為の、食物又は飼料製品としての使用方法は、本発明のさらなる部分である。
グリコーゲン分枝酵素とも呼ばれる分枝酵素(glgB遺伝子によりコードされる)は、微生物及び動物(ヒトを包含する)に存在する。それは、グリコーゲン内のα−1,6−グリコシド結合を作り、すなわち、グルコースの通常のα−1,4−グリコシド結合した鎖の部分(グリコーゲンの「骨格」を作る)からの分枝を形成する。同様の酵素が植物に存在し(デンプン分枝酵素)、これは、同じ機能(アミロペクチン(デンプンの2つのグルコースポリマーのうちの一つ)内のα−1,6−グリコシド結合の形成)を果たす。しかしながら、グリコーゲン分枝酵素が、それらの酵素活性にとっての基質としてデンプンを用いることができることがわかった。
本発明において基質として適当なデンプンは、任意の天然の源に由来する全てのデンプンを包含する。本明細書において用いられるときの天然のデンプンは、天然に発見されるデンプンとして定義される。他の適当なデンプンは、交雑育種、転流、転化、形質転換又は、天然のデンプンを変化させる為の遺伝子工学若しくは染色体工学の任意の他の方法を通じて植物から得られる。デンプンの次に、グリコーゲンも基質として用いられてよく、そしてグリコーゲンも、ゆっくりと消化可能なグリコーゲンへと本発明の酵素により転化されうるとみえる。本出願において、デンプン及びグリコーゲンの両方が、「貯蔵炭水化物」として示されるであろう。
デンプンの典型的な源は、植物の穀物、塊茎、根及び果実である。これらのデンプンは典型的には、アミロース及びアミロペクチンの混合物を含む。そのような源は、より一般的な源のいわゆる「もち性(waxy)」変異体とも呼ばれうる。ここで「もち性」は、植物が10%未満のアミロースを含むデンプンを産生することを意味する。これらのデンプンは、「アミロペクチンデンプン」とも命名される。もち性デンプンは一般に非もち性デンプンより高い分枝度(約4%)をすでに含むので、もち性デンプンは好ましい。しかしながら、高アミロース含有量を有するデンプンも、本発明から利益を得ることができる。なぜなら、それらは分枝酵素により改変するとより安定になるであろうこと及びこれらの処理が促進されるであろうことが考えられるからである。
グリコーゲンの典型的な源は、さまざまな種類の動物(哺乳類を含む)の筋肉及び肝臓(より低い程度で腎臓及び脾臓も)である一方で、微生物、例えばバクテリア、菌類及び酵母などもグリコーゲンの源を形成しうる。
アミロペクチンデンプンは、その増加した分枝の故に、マルトースのin vitro消化速度に匹敵するin vitro消化速度(すなわち、マルトースの該消化速度の0.9〜1.0倍)を有する。そのような消化は、試験管分析におけるいわゆるEnglyst方法(Englyst, H.N et al., 1992, Eur. J. Clin. Nutr. 46:33-50)、又はin vitro腸モデル系(TIM-1, Minekus, M. et al., 1995, Alt. Lab. Animals 23:197-209)における、いわゆるEnglyst方法に従い測定される。アミロペクチンについて見られる速度は、バクテリアAquifex aeolicus(Van der Maarel et al., 2003, Biocat. Biotransform. 21:199-207)及びBacillus stearothermophilus(Takata H. et al. 1994, Appl. Environ. Microbiol 60-3096-3104)に由来する分枝酵素により天然のデンプンを処理することによっても達成される。これらのバクテリアからの酵素による処理から得られるデンプンの分析から、それらが約5〜7%の分枝度を有することが分かった。さらに、これらの分子中の生成された側鎖のサイズは、比較的高かった(中央値DP−重合度−1側鎖当たり約9〜15グルコース部分)。
他の源からの分枝酵素により、8.5%超の分枝度を得ることが可能であることが今わかる。以下の実験の部において示されるとおり、この増加した分枝は、貯蔵炭水化物の消化性に対する有益な効果を有する。さらに、重合度(すなわち側鎖の鎖長)が低い範囲において増加を示すこと、及びデンプンが少なくとも10%の5〜7グルコース部分(DP5〜7)、好ましくは少なくとも15%のDP5〜7、より好ましくは少なくとも20%のDP5〜7を有する一方で、該鎖長の中央値は約6〜12グルコース部分の中央値に減少し、Deinococcus radioduransの酵素により生成されたデンプンが約6〜7グルコース部分の中央値鎖長を有することがわかる。この後者のデンプンは、非常に高い分枝度(11〜12%)により特徴付けられるだけでなく、約60kDaの桁におけるデンプン分子の非常に低い分子量によっても特徴付けられる。
本発明において特に有用である酵素は、Rhodothermus科及びDeinococcus科のグループの属する微生物又はDeinococcus−Thermusグループに属する微生物からの酵素、より好ましくはRhodotherumus obamensis、Rhodothermus marinus、Deinococcus radiodurans及びDeinococcus geothermalisからなる群から選ばれる微生物からの酵素である。
さらに、α−1,6−グリコシド結合を形成する機能をなお維持する、上記で言及されたそれらの相同な酵素が包含される。
この意味における相同は、上記言及された酵素との、70%超、好ましくは80%超、より好ましくは90%超、最も好ましくは95%超の、配列相同性を有するアミノ酸配列を相同な酵素が有することを意味する。
百分率同一性(又は相同性)の計算のために、デフォルトパラメータを用いて、BLASTアルゴリズムが用いられることができ(Altschul et al., 1997 Nucl. Acids Res. 25:3389-3402)、又は代わりに、デフォルトパラメータを用いて、GAPアルゴリズムが用いられることができ(Needleman and Wunsch, 1970 J. Mol. Biol. 48:443-453)、この両方ともが、Wisconsin Genetics Software Package(Genetics Computer Group(GCG)、575 Science、マディソン、ウィスコンシン州、米国)中に含まれる。BLASTサーチは、タンパク質がランダム配列としてモデル化されうると仮定する。しかしながら、多くの現実のタンパク質は、ホモポリマー的広がりであり、短い周期の繰り返しであり、又は1以上のアミノ酸に富む領域でありうる非ランダム配列の領域を含む。タンパク質の他の領域は全く似ていないけれど、そのような低い複雑度の領域は、関連しないタンパク質間に整列されうる。多くの低複雑度フィルタープログラムは、そのような低複雑度整列化を減少する為に採用されうる。例えば、SEG(Wooten and Federhen, 1993 Comput. Chem. 17:149-163)及びXNU(Claverie and States, 1993 Comput. Chem. 17:191-201)低複雑度フィルターが、単独で又は組合せで採用されうる。
本明細書において用いられるときに、2つのタンパク質配列(又はヌクレオチド配列)の関係における「配列同一性」又は「同一性」又は「相同性」は、特定の比較枠上の最大の一致のために並べられたときに同じである2つの配列における残基への言及を包含する。配列同一性の百分率が、タンパク質に関して用いられるとき、同一でない残基位置は、保存的アミノ酸置換(アミノ酸が類似の化学的特性(例えば電荷又は疎水性)を有する他のアミノ酸と置換され、それ故に分子の機能的特性を変えない)によりしばしば異なることが認められる。配列が保存的置換において異なる場合、百分率配列同一性は、該置換の保存的特性について補正する為に上昇するように調節されうる。そのような保存的置換により異なる配列は、「配列類似性」又は「類似性」を有するといわれる。これらの調節を行う為の手段は、当技術分野の当業者によく知られている。典型的には、これは、全部よりもむしろ部分のミスマッチとしての保存的置換をスコアリングし、それにより百分率配列同一性を増すことを含む。すなわち、例えば、同一のアミノ酸が1のスコアを与えられ及び非保存的置換は0のスコアが与えられる場合、保存的置換は0及び1の間のスコアが与えられる。保存的置換のスコアリングは、例えば、Meyers and Miller(Computer Applic. Biol. Sci. 4:11-17, 1988)に従い、計算される。
増加した熱安定性、すなわち高温に対する増大した抵抗性及び/又は増大した温度最適条件を有する、上記で定義されたような相同酵素が特に好ましい。
グリコシドヒドロラーゼファミリー13(http://afmb.cnrs-mrs.fr/CAZY/fam/GH13.htmlを参照されたい)に属する分枝酵素は、4つの保存された領域を有し、そのうち触媒にとって重要な保存された残基の多くが局在化される(van der Maarel et al. 2002, J. Biotechnology 94:137-155を参照されたい)。グリコシドヒドロラーゼファミリー70及び77と一緒に、ファミリーGH13は、全ての酵素がこれらの保存されたドメインを共有するいわゆるα−アミラーゼファミリーを形成する。いくつかの最近の刊行物から、これらの保存されたドメイン及びそれらに直接の近辺における改変は、酵素活性、特異性及び、これらの酵素により作られる産物内に形成されるグリコシド結合に対して劇的な影響を有しうると知られている。Leemhuisら(Biochemistry, 2004, 43:13204-13213)は、Actinoplanes sp.SE50/110のacerviosylトランスフェラーゼ内のG104をHに変えた場合(これは保存領域1に存在する)、該酵素はグルカのトランスフェラーゼ様の酵素になったことを示した。この変異は、シクロデキストリン形成活性も誘発した。他の例は、Lactobacillus reuteri121のreuteranスクラーゼへの、触媒的Aspのちょうど隣の領域4において導入された変異が、この酵素をデキストランスクラーゼへと変えたこと(該変異体により作られる産物内の1,6グリコシド結合の量は85%であったが、野生型酵素は、約50%の1,6グリコシド結合を有する産物を産生した)である(Kralj. et al. Biochemistry 2005, 44, 9206-9216)。
分枝酵素による酵素的処理は、当業者に既知の技術を用いて実施される。用いられる酵素の量は、酵素原料の活性、デンプン原料及び処理パラメーター、例えばpH及び温度などに依存する。典型的には、50〜400U/乾燥重量gが採用される。1ユニット(U)は、1分当たり1%で、アミロース−ヨウ化物複合体の660nmでの吸光を減少する酵素の量として定義される。pH及び温度に関して、先行文献及び本発明において用いられる酵素は、広く様々な最適の値を有する。デンプンの酵素的処理の産業上の利用のために、60℃超又はより高い温度で活性である酵素又はそれらの変異体、又は比較的高い温度を少なくとも生き抜くことができる酵素又はそれらの変異体を使用することが好ましい。一般に、増大した温度安定性を結果する変異は、密接な近接内にあるアミノ酸残基間の相互作用(水素結合、ファンデルワールス相互作用、静電気的相互作用、疎水性相互作用)の量を増すものであるか、又は、硫黄架橋を形成する硫黄側鎖を含む1又は2のアミノ酸(システインなど)の特異的な導入(ao. J. Fitter, 2005. Structural and dynamical features contributing to thermostability in alpha-amylases, Cell Mol Life Sci, 62: 1925-1937; Kim YW et al., 2003, Directed evolution of Thermus maltogenic amylase toward enhanced thermal resistance. Appl. Environ. Microbiol. 69:4866-4874)である。
以下の表1において、百分率分枝、得られたデンプンの分子量及び分枝酵素のいくつかについての最適温度が掲げられ、表6及び図1は、該分枝酵素により処理されたデンプンの側鎖の重合度の分布曲線を示す。
酵素的処理は、事前の糊化(gelatinisation)を伴う又は伴わないで、デンプンスラリーの加熱により又はジェットクッキング(jet cooking)により実施されうる。糊化を用いる方法は、当技術分野の当業者に知られており、例えば、J.L. Doublier. Rheological studies on starch. Flow behaviour of wheat starch pastes. Starch /Starke, 33(1981) 415-420; P.DeMeuter, J. Amelrijckx, H. Rahier, B. Van Mele. Isothermal crystallization of concentrated amorphous starch systems measured by modulated differential scanning calorimetry. J. Polym. Sci.:Part B: Polym. Phys., 37(1999)2881-2891に記載される。
表1.もち性ジャガイモデンプン及び通常のジャガイモデンプンと比較した、種々の分枝化産物の分枝度。分枝度は、1,6グリコシド結合を加水分解する為に、イソアミラーゼだけを用いることにより又は、イソアミラーゼ及び、プルラナーゼの組合せにより測定された。イソアミラーゼ/プルラナーゼの組合せが用いられときの、D.radiodurans分枝化産物の分枝度における増加に注目されたい。
糊化はデンプンを可溶化し、すなわちそれを、酵素にとってより接近可能なものにする。代わりに、C. Mercier, P. Feillet. Modification of carbohydrate components by extrusion-cooking of cereal products. Cereal Chem., 52(1975) 283-297に記載されたように押出プロセスにおいて酵素により、R.J. Nicholls, I.A.M. Appelqvist, A.P Davies, S.J. Ingman, P.J. Lillford. Glass transition and the fracture behaviour of gluten and starches within the glassy state. J. Cereal Sci., 21(1995) 25-36に記載されたように加熱された低湿度パウダーにおいて酵素により、又はドラム乾燥(P. Colonna, J.L. Doublier, J.P. Melcion, F. de Monredon, C. Mercier. Extrusion cooking and drum drying of wheat starch. I. Physical and macromolecular modifications. Cereal Chem., 61(1984)538-543)により、デンプンは処理されうる。好ましくは、該酵素の転化は、最大の乾燥個体含有量が可能である条件で実施される。該転化の為の典型的な温度は、10〜90℃、より特には50〜80℃である。一般に、該反応が実施されるpHは、3.0〜6.0に調節される。該転化は漸近的時間曲線に従い、そして、反応は、デンプンの本質的に全てが転化されるまでの長い持続期間を有しうる。しかしながら、効率的な転化の為に、約1〜36時間、より好ましくは2〜24時間の反応時間が十分である。任意的に、該転化において用いられる酵素は、当技術分野で既知の技術、例えばpH3.0未満へpHを低下させること又は例えばジェットクッキング(jet cooking)により温度を増すことなどにより、該転化が完了された後に不活性化されうる。
転化及び任意的な酵素の不活性化後に、デンプンは、押出又は噴霧乾燥、フラッシュ乾燥、空気乾燥、凍結乾燥、減圧乾燥、ベルト乾燥、ドラム乾燥又は、デンプンの乾燥の為に当技術分野で知られ且つ用いられる任意の他の方法により、分離される。好ましくは、デンプンは、噴霧乾燥により分離される。転化の程度は典型的には、デキストロース当量(DE)により定量化される。これは、破壊されたデンプンにおけるのグリコシド結合のおおよその割合(fraction)である。このようにして作られる食品製品は、
・マルトデキストリン、薄味のフィラー及び増粘剤として用いられる軽度に加水分解された(DE10〜20)デンプン製品
・種々のコーンシロップ(DE30〜70)、多くの種類の加工食品において甘味料及び増粘剤として用いられる粘性の溶液
・デキストロース(DE100)、市販のグルコース、デンプンの完全な加水分解により調製される
・高フルクトースシロップ、グルコースの相当の部分がフルクトースに転化されるまで、酵素グルコースイソメラーゼへのデキストロース溶液の処理することにより作られる。米国では、高フルクトースコーンシロップは、フルクトースがグルコースよりも甘い味がし、及びより少ない甘味料が用いられうるので、甘くされた飲料において用いられる主要な甘味料である。
・マルトデキストリン、薄味のフィラー及び増粘剤として用いられる軽度に加水分解された(DE10〜20)デンプン製品
・種々のコーンシロップ(DE30〜70)、多くの種類の加工食品において甘味料及び増粘剤として用いられる粘性の溶液
・デキストロース(DE100)、市販のグルコース、デンプンの完全な加水分解により調製される
・高フルクトースシロップ、グルコースの相当の部分がフルクトースに転化されるまで、酵素グルコースイソメラーゼへのデキストロース溶液の処理することにより作られる。米国では、高フルクトースコーンシロップは、フルクトースがグルコースよりも甘い味がし、及びより少ない甘味料が用いられうるので、甘くされた飲料において用いられる主要な甘味料である。
得られたデンプンは、3より低いDEにより特徴付けされる。デンプンの酵素的処理についての典型的なプロセススキームについてのフローチャートが図2に見られる。開始は、約20%乾燥重量デンプンのスラリーに(好ましくは脱硬水(de-hardened water)中のジャガイモデンプン)より成され、これがジェットクッカー(jet-cooker)を通過される(5秒間の140℃)。次に、酵素が添加され、そして反応が、適切な条件(pH、温度)下で十分な時間実施される。上昇した温度(例えば50〜70℃)が好ましい。なぜなら、これは汚染微生物が増殖し始めるのを抑制するからである。反応後、加工デンプン溶液がジェットクッカーを通過されて(5秒間の130℃)該酵素を不活性化し、そして、物質は緩衝容器中に集められる。最終的には、該加工デンプンは噴霧乾燥される。
製造された加工デンプンは、食品及び飼料の適用におけるゆっくりと消化可能なデンプンとして、理想的には適用されうる。現今では、デンプンは食品及び飼料における多くの適用において、例えば基礎的食品化合物として、ベーカリー製品(パン、ケーキ、クッキー、スナック、キャンディーバー(candy-bar)など)の製造の為、乳製品(クリーム、プリンなど)、スープ及びソースの製造の為の、結合剤、フィラー、増粘剤又はゲル化剤として、用いられる。
さらなる利点は、比較的短い側鎖を有する高度に分枝した貯蔵炭水化物の減少した粘度及びゲル形成特性である。上記言及された食品及び飼料製品を調製する方法においてだけでなく、デンプンが用いられる非食品プロセス(本プロセスにおいてしばしば、適用されたデンプンを含む中間生産物の加熱及び冷却が用いられる)、例えば繊維工業(紡績の間の糸の強化の為)、製紙工業などにおいて、並びにペーパーコーティングの為に、先行技術のアミラーゼ分子とデンプンのアミロペクチン分子の長い側鎖とが相互作用すると知られており、それにより不可逆的ゲルを形成する。先行技術のデンプンのこの特性は、そのようなプロセスにおいて減少した適用可能性を結果する。本発明の高度に分枝した貯蔵炭水化物は、これらの相互作用を示さないか又は最小にだけ示し、すなわちこれは不可逆的ゲルのより少ない形成を結果するであろうし及びすなわち上記言及されたプロセスにおけるこれらのデンプンの増加した適用可能性を結果するであろう。
実施例
本特許出願において記載された酵素の遺伝子配列及びそれらの対応するアミノ酸配列が、米国バイオテクノロジー情報センター(NCBI)タンパク質データベース(http://www.ncbi.nlm.nih.gov/entrez/query.fcgi?CMD=search&DB=protein)において見られる。アミノ酸配列は以下のアクセス番号を有する
R.obamensis:NCBIアクセス番号Q93HU3
D.geothermalis:NCBIアクセス番号ABF45281(Q1IZQ3)
D.radiodurans:NCBIアクセス番号AE000513(Q9RTB7)
B.stearothermophilus:NCBIアクセス番号AAA22482(P30538)。
本特許出願において記載された酵素の遺伝子配列及びそれらの対応するアミノ酸配列が、米国バイオテクノロジー情報センター(NCBI)タンパク質データベース(http://www.ncbi.nlm.nih.gov/entrez/query.fcgi?CMD=search&DB=protein)において見られる。アミノ酸配列は以下のアクセス番号を有する
R.obamensis:NCBIアクセス番号Q93HU3
D.geothermalis:NCBIアクセス番号ABF45281(Q1IZQ3)
D.radiodurans:NCBIアクセス番号AE000513(Q9RTB7)
B.stearothermophilus:NCBIアクセス番号AAA22482(P30538)。
当技術分野の当業者は、上記与えられた配列情報に基づき、該酵素をコードするDNAを得ることができ及び異種発現系においてこのDNAを使用することができる。上記言及された微生物の培養物から該酵素を単離することも可能である。
A.aeolicus遺伝子のクローニングが、van der Maarel et al. Biocatalysis and Biotransformation 2003, 21:199-207において記載された。
加工デンプンの製造
通常の商品グレードジャガイモデンプン及びモチ性ジャガイモでんぷんから、最大に分枝した製品が、1グラムのデンプン当たり400Uの分枝酵素活性を、68℃で20時間インキュベートすることにより作成された。デンプンスラリーは、1l当たり0.2883gのCaCl2・2H2Oを含む脱塩水中にデンプンを懸濁することそしてそれを攪拌しながら100℃の水浴中で20分間加熱すること(次に該デンプン溶液を121℃で20分間オートクレーブされた)により調製された。分枝酵素は、該基質が所望のインキュベーション温度に冷却された後に添加された。20時間後に、反応は、100℃に該インキュベーション混合物を加熱することにより停止された。その後、該分枝したグルカンがエタノール沈殿及びその後の乾燥により回収された。エタノールが、90%の最終濃度へと添加され、そして次に、エタノール/デンプン懸濁物が50分間穏やかに混合された。該加工デンプンは次に、ペーパーフィルター上で濾過された。該フィルター上に維持された物質は100%エタノールにより洗浄され、そしてその後、100%エタノール中に懸濁された。次に、該デンプンが再度濾過され、そして37℃で乾燥された。
通常の商品グレードジャガイモデンプン及びモチ性ジャガイモでんぷんから、最大に分枝した製品が、1グラムのデンプン当たり400Uの分枝酵素活性を、68℃で20時間インキュベートすることにより作成された。デンプンスラリーは、1l当たり0.2883gのCaCl2・2H2Oを含む脱塩水中にデンプンを懸濁することそしてそれを攪拌しながら100℃の水浴中で20分間加熱すること(次に該デンプン溶液を121℃で20分間オートクレーブされた)により調製された。分枝酵素は、該基質が所望のインキュベーション温度に冷却された後に添加された。20時間後に、反応は、100℃に該インキュベーション混合物を加熱することにより停止された。その後、該分枝したグルカンがエタノール沈殿及びその後の乾燥により回収された。エタノールが、90%の最終濃度へと添加され、そして次に、エタノール/デンプン懸濁物が50分間穏やかに混合された。該加工デンプンは次に、ペーパーフィルター上で濾過された。該フィルター上に維持された物質は100%エタノールにより洗浄され、そしてその後、100%エタノール中に懸濁された。次に、該デンプンが再度濾過され、そして37℃で乾燥された。
A.aeolicus酵素により得られた分枝したグルカンは、平均して5.3%の分枝度を有した一方で、R.obamensis酵素により得られた産物は9.5%の分枝度を有した。
酵素活性の分析
分枝酵素活性の量は、分枝酵素の作用に起因する、ヨウ素/ヨウ化物/アミロース複合物の640nmでの吸光度における変化を測定することにより決定された。手順は以下のとおりである:150μlの0.125%アミロース溶液(Sigma A0512、タイプIII、ジャガイモ)の、50μlの酵素との、適切な希釈(10〜15U/ml)における、15分間の適切な温度(A.aeolicus 80℃、R.obamensis 60℃)でのインキュベート。参照として、添加された酵素無しのアミロース溶液が用いられた。試料を氷上で手短に(1〜3秒)冷却、及び、ボルテックス後にそれらを室温に置く。15μlの試料を取り、そして、これを150μlのヨウ素溶液(1リットル当たり1gのKI、0.1gのI2及び940gのCaCl2)とpvcマイクロタイタープレート(ICN)中で混合する。5〜10分後、640nmでの消衰(extinction)を測定する。吸収(absorption)の減少から、酵素活性が以下の式に従い計算される:
分枝酵素活性の量は、分枝酵素の作用に起因する、ヨウ素/ヨウ化物/アミロース複合物の640nmでの吸光度における変化を測定することにより決定された。手順は以下のとおりである:150μlの0.125%アミロース溶液(Sigma A0512、タイプIII、ジャガイモ)の、50μlの酵素との、適切な希釈(10〜15U/ml)における、15分間の適切な温度(A.aeolicus 80℃、R.obamensis 60℃)でのインキュベート。参照として、添加された酵素無しのアミロース溶液が用いられた。試料を氷上で手短に(1〜3秒)冷却、及び、ボルテックス後にそれらを室温に置く。15μlの試料を取り、そして、これを150μlのヨウ素溶液(1リットル当たり1gのKI、0.1gのI2及び940gのCaCl2)とpvcマイクロタイタープレート(ICN)中で混合する。5〜10分後、640nmでの消衰(extinction)を測定する。吸収(absorption)の減少から、酵素活性が以下の式に従い計算される:
分枝度の分析
分枝度は、酵素イソメラーゼにより脱分枝することそしてその後形成された還元末端の量を測定することにより分析された。該分析は以下のとおりに行われた:100mgの試料が、10mlの脱塩水と混合され、そしてこれが次に、回転により混合しながら、ストーブ(stove)中で100℃で1時間加熱された。それを35℃に冷却しそして15分間待った後に、1M酢酸を用いてpHが4.5に調節された。次に、0.875Uイソアミラーゼ溶液(Megazyme、ウィックロー、アイルランド)が添加され、20時間の35℃でのインキュベートが続いた。反応は、該反応混合物を2分間煮沸することにより停止され、そして試料は30分間、3600rpmで遠心された(MSE centrifuge)。上清中の還元糖の量が、Nelson−Somogyiアッセイ(G. Spiro:Analysis of sugars found in glycoproteins, in Methods Enzymol. 8 (Ed. E. F. Neufeld, V. Ginsburg) Academic Press, 1966)を用いて決定された。
分枝度は、酵素イソメラーゼにより脱分枝することそしてその後形成された還元末端の量を測定することにより分析された。該分析は以下のとおりに行われた:100mgの試料が、10mlの脱塩水と混合され、そしてこれが次に、回転により混合しながら、ストーブ(stove)中で100℃で1時間加熱された。それを35℃に冷却しそして15分間待った後に、1M酢酸を用いてpHが4.5に調節された。次に、0.875Uイソアミラーゼ溶液(Megazyme、ウィックロー、アイルランド)が添加され、20時間の35℃でのインキュベートが続いた。反応は、該反応混合物を2分間煮沸することにより停止され、そして試料は30分間、3600rpmで遠心された(MSE centrifuge)。上清中の還元糖の量が、Nelson−Somogyiアッセイ(G. Spiro:Analysis of sugars found in glycoproteins, in Methods Enzymol. 8 (Ed. E. F. Neufeld, V. Ginsburg) Academic Press, 1966)を用いて決定された。
側鎖組成
分枝したグルカンの側鎖組成はイソアミラーゼを用いて脱分枝することそしてその後のHPLCによるオリゴ糖の分析により決定された。
分枝したグルカンは、微生物の脱分枝酵素イソアミラーゼを添加することにより脱分枝された。分析されるべき試料のpHは、1M酢酸を用いて4.5に調節され、0.875Uイソアミラーゼ溶液(Megazyme)が添加され、1時間の40℃でのインキュベーションが続いた。反応は、2分間反応混合物を煮沸することにより停止された。HPLC分析の前に、試料が80%DMSO中に5倍に希釈され、回転により混合しながら、90℃で120分間加熱されて透明な溶液を得て、そしてその後0.45μmのMillexフィルター(Millipore、Billerica、マサチューセッツ州、米国)を通してろ過された。次に、線状オリゴ糖が、20μl注入ループ、CarboPac Pa−1ガードカラム及びPa−1カラム、4成分グラジエントポンプ(quaternary gradient pump)、ヘリウムガスを用いた溶離物脱ガスモジュール、及び金電極を有するパルスアンペロメトリック検出器を備えられた、パルスアンペロメトリック検出を伴う高性能陰イオン交換クロマトグラフィー(HPAEC−PAD;Dionex、サニーベール、カリフォルニア州、米国)により分析された。該電極の電位は以下のとおりにプログラムされた:0〜0.4秒の0.1V、次に、0.41〜0.61秒の0.7V及び最後に、0.61〜1.00秒の−0.1V;シグナルは0.2〜0.4秒で積分された。
分枝したグルカンの側鎖組成はイソアミラーゼを用いて脱分枝することそしてその後のHPLCによるオリゴ糖の分析により決定された。
分枝したグルカンは、微生物の脱分枝酵素イソアミラーゼを添加することにより脱分枝された。分析されるべき試料のpHは、1M酢酸を用いて4.5に調節され、0.875Uイソアミラーゼ溶液(Megazyme)が添加され、1時間の40℃でのインキュベーションが続いた。反応は、2分間反応混合物を煮沸することにより停止された。HPLC分析の前に、試料が80%DMSO中に5倍に希釈され、回転により混合しながら、90℃で120分間加熱されて透明な溶液を得て、そしてその後0.45μmのMillexフィルター(Millipore、Billerica、マサチューセッツ州、米国)を通してろ過された。次に、線状オリゴ糖が、20μl注入ループ、CarboPac Pa−1ガードカラム及びPa−1カラム、4成分グラジエントポンプ(quaternary gradient pump)、ヘリウムガスを用いた溶離物脱ガスモジュール、及び金電極を有するパルスアンペロメトリック検出器を備えられた、パルスアンペロメトリック検出を伴う高性能陰イオン交換クロマトグラフィー(HPAEC−PAD;Dionex、サニーベール、カリフォルニア州、米国)により分析された。該電極の電位は以下のとおりにプログラムされた:0〜0.4秒の0.1V、次に、0.41〜0.61秒の0.7V及び最後に、0.61〜1.00秒の−0.1V;シグナルは0.2〜0.4秒で積分された。
Englystアッセイ。
Englyst分析方法(Englyst, H. N., Kingman, S. M., and J. H. Cummings. 1992. Classification and measurement of nutritionally important starch fractions. Eur. J. Clin. Nutr. 46: 33-50)により、迅速に及びゆっくりと分解可能なデンプンの量が評価されうる。ヒトの胃及び小腸が、パンクレアチン、インベルターゼ及びアミログルコシダーゼと一緒に試料をインキュベートすること及び20分後(迅速に分解可能なデンプン;RDS)及び120分後(ゆっくりと分解可能なデンプン;SDS)の添加された産物の量を測定することにより、試験管内で模倣された。合計量デンプン(TG)も、α−アミラーゼ及びAMGにより得られたグルコースの量として測定された。抵抗性デンプンの量は、デンプンの合計量と分解されたデンプンの量の間の差から計算される。高度に分枝したグルカンの場合、アミログルコシダーゼ(分枝点を加水分解する)の使用は、分析に対する望ましくない効果を有しえた。それ故に、Englyst方法が若干修正された:アミログルコシダーゼ及びインベルターゼが、インキュベーション混合物から除去され、そして転化されたデンプンの量の分析が変更された。転化されたデンプンの量は、産生されたマルトオリゴ糖からマルトペンタオースまでの合計量として定義された。用いられたEnglyst方法についての第2の変法は、パンクレアチンのより少ない用量及びより多い試料採取(sampling)が用いられるものであった。全ての試料は、陽イオン交換HPLC(分枝化した産物は検出されなかった)による、及びHPAEC−PAD(線状の及び分枝化した産物が検出された)による、GOPOD方法によってグルコースについて分析された。
Englyst分析方法(Englyst, H. N., Kingman, S. M., and J. H. Cummings. 1992. Classification and measurement of nutritionally important starch fractions. Eur. J. Clin. Nutr. 46: 33-50)により、迅速に及びゆっくりと分解可能なデンプンの量が評価されうる。ヒトの胃及び小腸が、パンクレアチン、インベルターゼ及びアミログルコシダーゼと一緒に試料をインキュベートすること及び20分後(迅速に分解可能なデンプン;RDS)及び120分後(ゆっくりと分解可能なデンプン;SDS)の添加された産物の量を測定することにより、試験管内で模倣された。合計量デンプン(TG)も、α−アミラーゼ及びAMGにより得られたグルコースの量として測定された。抵抗性デンプンの量は、デンプンの合計量と分解されたデンプンの量の間の差から計算される。高度に分枝したグルカンの場合、アミログルコシダーゼ(分枝点を加水分解する)の使用は、分析に対する望ましくない効果を有しえた。それ故に、Englyst方法が若干修正された:アミログルコシダーゼ及びインベルターゼが、インキュベーション混合物から除去され、そして転化されたデンプンの量の分析が変更された。転化されたデンプンの量は、産生されたマルトオリゴ糖からマルトペンタオースまでの合計量として定義された。用いられたEnglyst方法についての第2の変法は、パンクレアチンのより少ない用量及びより多い試料採取(sampling)が用いられるものであった。全ての試料は、陽イオン交換HPLC(分枝化した産物は検出されなかった)による、及びHPAEC−PAD(線状の及び分枝化した産物が検出された)による、GOPOD方法によってグルコースについて分析された。
分析
試料は「食べられたように」調製された。これは、5mlの水を0.6グラムのデンプンに添加すること、これを100℃で10分間加熱すること、及びそれを37℃に冷却することにより行われた。これに、10mlのアラビノース/ペプシン/グアー溶液(5g/Lのペプシン[Sigma番号P−7000]及びグアーガム[Sigma番号G−4129]が添加された、0.05M塩化ナトリウムで飽和した25%安息香酸中の20g/Lアラビノースの溶液)が添加され、そして、この溶液は30分間、37℃でインキュベートされた。5mlの酢酸ナトリウム(0.5M)及び5のガラスマーブル(glass marble)が添加された後に、全部の懸濁物が穏やかに混合されそして、37℃で置かれて平衡化した。次に、5mlの酵素溶液(120mlの超純水中の3グラムのパンクレアチン[Sigma番号P−7545]を、よく混合し及び1500×gで遠心し、次に90mlの上清に、4mlのアミログルコシダーゼ[NovozymesのAMG 400L タイプLP]及び6mlのインベルターゼ[Merck番号390203D]が添加された)が、該管中の該懸濁物に添加され、これは次に100rpmで混合しながら、37℃の振とう水浴中に水平に置かれた。20分毎に、0.2mlの試料がそれぞれの管から取られ、そしてこれが、4mlの無水エタノールに添加された。該インキュベーションの終わりで、該管は徹底的に混合されて全ての粒子を崩壊して、そして次に、それらが沸騰水を有する水浴中に30分間置かれた。短い混合後、該管が氷水上に15分間置かれた。該管に、10mlの水酸化カリウム(7M)が添加され、そして、この溶液は次に30分間氷水中に、100rpmで混合しながらインキュベートされた。
試料は「食べられたように」調製された。これは、5mlの水を0.6グラムのデンプンに添加すること、これを100℃で10分間加熱すること、及びそれを37℃に冷却することにより行われた。これに、10mlのアラビノース/ペプシン/グアー溶液(5g/Lのペプシン[Sigma番号P−7000]及びグアーガム[Sigma番号G−4129]が添加された、0.05M塩化ナトリウムで飽和した25%安息香酸中の20g/Lアラビノースの溶液)が添加され、そして、この溶液は30分間、37℃でインキュベートされた。5mlの酢酸ナトリウム(0.5M)及び5のガラスマーブル(glass marble)が添加された後に、全部の懸濁物が穏やかに混合されそして、37℃で置かれて平衡化した。次に、5mlの酵素溶液(120mlの超純水中の3グラムのパンクレアチン[Sigma番号P−7545]を、よく混合し及び1500×gで遠心し、次に90mlの上清に、4mlのアミログルコシダーゼ[NovozymesのAMG 400L タイプLP]及び6mlのインベルターゼ[Merck番号390203D]が添加された)が、該管中の該懸濁物に添加され、これは次に100rpmで混合しながら、37℃の振とう水浴中に水平に置かれた。20分毎に、0.2mlの試料がそれぞれの管から取られ、そしてこれが、4mlの無水エタノールに添加された。該インキュベーションの終わりで、該管は徹底的に混合されて全ての粒子を崩壊して、そして次に、それらが沸騰水を有する水浴中に30分間置かれた。短い混合後、該管が氷水上に15分間置かれた。該管に、10mlの水酸化カリウム(7M)が添加され、そして、この溶液は次に30分間氷水中に、100rpmで混合しながらインキュベートされた。
0.2mlの試料が夫々の管から取り出され、そして、1mlの酢酸(1M)及び40μlのアミログルコシダーゼ溶液(Novozymesの1:7希釈されたAMG400LタイプLP)が添加された。これが、30分間70℃でインキュベートされ、そして次に、沸騰水中に10分間置かれた。次に、これらの管が氷水中で室温に冷却され、そして12mlの無水エタノールがそれぞれの管に添加された。この後者の試料中のグルコースの量が、上記のとおりの酵素的インキュベーション後に残ったグルコースの合計量を表す。
それぞれの試料中のグルコースの量は以下のとおりに測定された:試料が最初に5分間1500×gで遠心され、そして、グルコースの量が、上清中において、製造者の指示に従い、標準としてのグルコースによるGOPODアッセイ(Megazyme、K−Gluc)を用いて測定された。
結果
分枝した産物
R.obamensis及びA.aeolicus酵素により作られた分枝したグルカン産物は夫々9〜9.5%及び5.3〜5.5%の分枝度を有した。これらの分枝したグルカンの側鎖分布は、最大でDP30までの範囲において違いを示した。特に、R.obamensis産物は、より短い側鎖を、A.aeolicus産物より多く有したことに注目されたい(表6及び図1を参照されたい)。
R.obamensis及びA.aeolicus酵素により作られた分枝したグルカン産物は夫々9〜9.5%及び5.3〜5.5%の分枝度を有した。これらの分枝したグルカンの側鎖分布は、最大でDP30までの範囲において違いを示した。特に、R.obamensis産物は、より短い側鎖を、A.aeolicus産物より多く有したことに注目されたい(表6及び図1を参照されたい)。
消化性
詳細なEnglyst分析がA.aeolicus産物(5.3%分枝した)及びR.obamensis産物(9.5%分枝した)について行われた。120分の時間にわたって、20分毎に試料が取られ、そして、遊離グルコースの量が測定された。結果が表2に示される。これらの結果は、10%乾燥固形分懸濁物として用いられたR.obamensis産物の約90%が、最初の20分以内でグルコースに転化されたことを示す。A.aeolicus産物は、いくぶんより速く分解された(最初の20分以内で95%)。40分後、両方の産物はほとんど完全に分解された。マルトースは、最初の20分以内で完全にグルコースに転化された。モチ性ジャガイモデンプン試料が、最初の20分以内で96%について転化され、そして40分後に完全に分解された。R.obamensis産物が50%乾燥固形分溶液として用いられたとき、67%だけが最初の20分以内で分解された。120分後、この産物も完全に分解された。
詳細なEnglyst分析がA.aeolicus産物(5.3%分枝した)及びR.obamensis産物(9.5%分枝した)について行われた。120分の時間にわたって、20分毎に試料が取られ、そして、遊離グルコースの量が測定された。結果が表2に示される。これらの結果は、10%乾燥固形分懸濁物として用いられたR.obamensis産物の約90%が、最初の20分以内でグルコースに転化されたことを示す。A.aeolicus産物は、いくぶんより速く分解された(最初の20分以内で95%)。40分後、両方の産物はほとんど完全に分解された。マルトースは、最初の20分以内で完全にグルコースに転化された。モチ性ジャガイモデンプン試料が、最初の20分以内で96%について転化され、そして40分後に完全に分解された。R.obamensis産物が50%乾燥固形分溶液として用いられたとき、67%だけが最初の20分以内で分解された。120分後、この産物も完全に分解された。
表3から分かるように、分解されたR.obamensis産物の80%が、短いオリゴ糖として回収された。A.aeolicus産物及びモチ性ジャガイモデンプンについて、分解された物質の約90%が、短いオリゴ糖として回収された。転化されたR.obamensis物質の80%だけが、多くともDP5のオリゴ糖として回収されることができた一方で、A.aeolicus産物及びモチ性ジャガイモデンプンについて94〜97%が回収されることができた。これらの結果は、比較的高い分枝度が、よりゆっくりとした分解を得る為に要求されることを示す。これらの観察に基づき、よりゆっくりとした消化性を与える為に9%超の分枝度が必要とされることが予備的結論である。
さらに、α−アミラーゼによるデンプン消化後、マルトース及びマルトトリオースの次に、いわゆるα限界デキストリンが形成される(Beers et al., 1995, Crit. Rev. Biochem. Mol. Biol. 30:197-262を参照されたい)。分枝した産物のα限界デキストリン含有量は表3から得られうる。この表において、DP1〜3の形成は、全部の炭水化物の百分率として与えられる。HPLC分析は、DP4又はより高いもののオリゴ糖が、すべて非線状であることを明らかにし、それら全てが少なくとも1つのα−(1,6)−グルコシドの分枝点を含み、それ故にα限界デキストリンであることを示す。それ故に、該α限界デキストリン含有量は、100%−DP1〜3含有量に等しく、これはPaselli SA2(これは未加工デンプンを密接に模倣する)について20%のα限界デキストリン含有量、及びA.aeolicus、R.obamensis及びD.radioduransについて夫々36%、43%及び58%のα限界デキストリン含有量を結果する。それ故に、本発明のデンプンは、少なくとも8.5〜9%、好ましくは少なくとも10%、より好ましくは少なくとも11%の分枝度、及び少なくとも35%、好ましくは少なくとも40%、より好ましくは少なくとも45%及び最も好ましくは少なくとも50%のα限界デキストリン含有量を有する、ゆっくりと消化可能な貯蔵炭水化物としても定義されうる。
表3.参照産物(Paselli SA2)と比較した、種々の微生物の分枝酵素により作られた分枝化産物のin vitro消化の結果。該in vitroアッセイは、Englystらにより記載された方法(上記参照)基づく一方で、添加された酵素カクテルの量はさまざまであった。時間内に形成された小さいオリゴ糖(DP1〜3)の量が、側鎖組成について記載されたようにDionex HPLC方法を用いて測定された。
Claims (11)
- 少なくとも8.5〜9%、好ましくは少なくとも10%、より好ましくは少なくとも11%の分枝度、及び少なくとも10%、好ましくは少なくとも15%及びより好ましくは少なくとも20%のDP5〜7を含む側鎖組成を有する、ゆっくりと消化可能な貯蔵炭水化物。
- 約60〜約150kDの分子量を有することを特徴とする、請求項1に記載のゆっくりと消化可能な貯蔵炭水化物。
- 該貯蔵炭水化物が、ヒト又は動物の腸の酵素により、マルトースが同じ条件下で加水分解される速度の0.9倍以下、好ましくは0.1〜0.9倍、より好ましくは0.3〜0.7倍の速度で加水分解されうる、請求項1又は2に記載のゆっくりと消化可能な貯蔵炭水化物。
- 天然の源からの貯蔵炭水化物を分枝酵素によって処理することにより、少なくとも9%、好ましくは少なくとも10%、より好ましくは少なくとも11%の分枝度、及び少なくとも10%、好ましくは少なくとも15%、より好ましくは少なくとも20%のDP5〜7を含む側鎖組成を有する、ゆっくりと消化可能な炭水化物を製造する方法。
- 該分枝酵素が、微生物、好ましくはRhodothermus及び/又はDeinococcus科又はDeinococcus−Thermusグループからの微生物、より好ましくはRhodothermus obamensis、Rhodothermus marinus、Deinococcus radiodurans及びDeinococcus geothermalisからなる群から選ばれる微生物、最も好ましくはDeinococcus radiodurans又はRhodothermus obamensisに由来する酵素、好ましくはE.C.2.4.1.18により記述される活性を有する酵素、又はそれらの任意の相同体又は変異体酵素である、請求項4に記載の方法。
- 該天然の源が、デンプン含有植物材料、好ましくは根又は塊茎、より好ましくはジャガイモ塊茎である、請求項4又は5に記載の方法。
- 天然の源からの該貯蔵炭水化物が少なくとも90%のアミロペクチンを含む、請求項3〜5のいずれか1項に記載の方法。
- 請求項4〜7のいずれか1項に記載の方法により調製される、ゆっくりと消化可能な貯蔵炭水化物。
- 好ましくは糖尿病の食料、ベビーフード、特別な食事療法の配合物並びに/又はスポーツフード及びスポーツドリンクの為に、食料又は飼料製品として、請求項1〜3および請求項8のいずれか1項に記載のゆっくりと消化可能な貯蔵炭水化物を使用する方法。
- 該ゆっくりと消化可能な貯蔵炭水化物が、該食料、飼料又はドリンクに、少なくとも10重量%の量で添加される、請求項9に記載の方法。
- 少なくとも8.5〜9%、好ましくは少なくとも10%、より好ましくは少なくとも11%の分枝度及び少なくとも10%、好ましくは少なくとも15%、より好ましくは少なくとも20%のDP5〜7を含む側鎖組成を有する、ゆっくりと消化可能な貯蔵炭水化物を製造する為に、Rhodothermus及び/又はDeinococcus科又はDeinococcus−Thermusグループからなる群から選ばれる微生物、より好ましくはRhodothermus obamensis、Rhodothermus marinus、Deinococcus radiodurans及びDeinococcus geothermalisからなる群から選ばれる微生物に由来するグリコーゲン分枝酵素、又はグリコーゲン分枝活性を有するそれらの任意の相同体又は変異体酵素を使用する方法。
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