JP2006510354A - 新規な食品製造方法 - Google Patents
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- C—CHEMISTRY; METALLURGY
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Abstract
Description
本発明は、新規なアスパラギナーゼ酵素をコードする新規なポリヌクレオチドも提供する。本発明は、配列番号3に基づくアミノ酸配列からなるアスパラギナーゼ又はその機能的均等物であって、暫定的にASPA01と呼ばれるアスパラギナーゼをコードするポリヌクレオチドを提供する。ASPA01をコードする遺伝子の配列は、Aspergillus nigerから得られるゲノミッククローンの配列決定を行うことによって決定した。本発明は、ASPA01アスパラギナーゼの完全長cDNA配列及びそのコード配列と同様に、ASPA01アスパラギナーゼをコードする遺伝子を含むポリヌクレオチド配列を提供する。従って本発明は、配列番号1又は配列番号2によるヌクレオチド配列を含む単離されたポリヌクレオチド又はその機能的均等物に関する。
本明細書で提供される配列情報は、誤って同定された塩基を含める必要があるほど狭く解釈すべきではない。本明細書で開示される特定の配列は、糸状菌、特にA.nigerから完全遺伝子を単離するのに容易に使用することができ、これをさらに簡単に配列分析にかけ、それによって配列決定エラーを特定することができる。
本発明による核酸分子は、配列番号1又は配列番号2に示される核酸配列の一部又は断片のみを含んでよく、例えば、プローブ又はプライマーとして使用することができる断片、あるいはASPA01タンパク質の一部をコードする断片を含む。ASPA01遺伝子及びcDNAのクローニングから決定されたヌクレオチド配列によって、その他のASPA01ファミリーメンバーならびにその他の種のASPA01相同体の同定及び/又はクローニングでの使用に向けて設計されたプローブ及びプライマーの生成が可能になる。典型的には、プローブ/プライマーは、好ましくは高ストリンジェントな条件下で、配列番号1又は配列番号2に示されるヌクレオチド配列又はその機能的均等物中の少なくとも約12又は15個、好ましくは約18又は20個、好ましくは約22又は25個、より好ましくは約30、35、40、45、50、55、60、65、又は75個以上の連続したヌクレオチドとハイブリダイズするヌクレオチド配列領域を典型的に含む、実質的に精製されたオリゴヌクレオチドを含む。
「相同性」又は「同一性%」という用語は、本明細書では同義として使用する。本発明の目的において、本明細書では、これらは2つのアミノ酸配列又は2つの核酸配列の同一性%を決定するために定義され、これらの配列を、最適な比較が行われるよう整列化する(例えば、第1のアミノ酸配列又は核酸配列にギャップを導入して、第2のアミノ酸配列又は核酸配列に対して最適なアライメントを行うことができる)。次いでアミノ酸残基又はヌクレオチドを、対応するアミノ酸の位置又はヌクレオチドの位置で比較する。第1の配列におけるある位置が、これに対応する第2の配列の位置と同じアミノ酸残基又はヌクレオチドで占められる場合、これらの分子はその位置で同一である。2つの配列間の同一性%は、これらの配列によって共有される同一の位置の数の関数である(すなわち、同一性%=同一位置の数/位置の総数(すなわち、重なり位置)×100)。2つの配列は同じ長さであることが好ましい。
(ハイブリダイゼーション)
典型的な手法では、その他の生物、例えば糸状菌、特にAspergillus種から構成されたcDNAライブラリーをスクリーニングすることができる。
本発明の別の態様は、ASPA01タンパク質をコードする核酸又はその機能的均等物を含有するベクター、好ましくは発現ベクターに関する。本明細書で使用する「ベクター」という用語は、核酸分子、すなわちそこに結合している別の核酸分子を輸送することができる核酸分子を指す。あるタイプのベクターは「プラスミド」であり、これは追加のDNAセグメンセグメントをライゲーションすることができる環状二本鎖DNAループを指す。別のタイプのベクターはウイルスベクターであり、追加のDNAセグメントをウイルスゲノムにライゲーションすることができる。ある特定のベクターは、このベクターが導入される宿主細胞内で自律複製することが可能である(例えば、細菌の複製開始点を有する細菌ベクター、及びエピソーム性哺乳類ベクター)。その他のベクター(例えば非エピソーム性哺乳類ベクター)は、宿主細胞に導入されると宿主細胞のゲノムと一体化し、それによって宿主ゲノムと共に複製される。さらに、ある特定のベクターは、これが動作可能に結合された遺伝子の発現を誘導することができる。このようなベクターを、本明細書では「発現ベクター」と呼ぶ。一般に、組換えDNA技法で役立つ発現ベクターは、しばしばプラスミドの形をとる。「プラスミド」及び「ベクター」という用語は、プラスミドが最も一般的に使用される形のベクターであるので、本明細書では同義として使用する。しかし本発明は、同等の機能を発揮するウイルスベクター(例えば複製欠陥レトロウイルス、アデノウイルス、及びアデノ随伴ウイルス)など、その他の形の発現ベクターを含むものとする。
本発明は、配列番号3によるアミノ酸配列、適切な宿主中で配列番号1のポリヌクレオチドを発現することによって得ることができるアミノ酸配列、ならびに適切な宿主中で配列番号2のポリヌクレオチド配列を発現することによって得ることができるアミノ酸配列を有する、単離されたポリペプチドを提供する。また、上記ポリペプチドの機能的均等物を含むペプチド又はポリペプチドも、本発明に含まれる。上記ポリペプチドは、まとめて「本発明によるポリペプチド」という用語に含まれる。
本発明は、本発明によるポリペプチドの生物学的に活性を有する断片も特徴とする。
「機能的均等物」及び「機能的変種」という用語は、本明細書では同義として使用する。ASPA01 DNAの機能的均等物は、本明細書で定義するASPA01 A.nigerアスパラギナーゼの特定の機能を示すポリペプチドをコードする、単離されたDNA断片である。本発明によるASPA01ポリペプチドの機能的均等物は、本明細書で定義するA.nigerアスパラギナーゼの少なくとも1つの機能を示すポリペプチドである。従って機能的均等物は、生物学的に活性な断片も包含する。
別の実施形態では、本発明は、本発明により包含される核酸を含有する細胞、例えば形質転換宿主細胞又は組換え宿主細胞を特徴とする。「形質転換細胞」又は「組換え細胞」は、組換えDNA技法によって、本発明による核酸が内部に導入される細胞(又はその祖先)である。原核細胞と真核細胞のどちらも、例えば細菌、真菌、酵母菌などが含まれており、特に好ましいのは糸状菌、特にAspergillus nigerから得た細胞である。
(アクリルアミドの測定)
(サンプルの前処理)
600mgの乾燥し均質化したサンプルを、ミリQ水5mlを使用して抽出する。この抽出物に、内部標準13C3アクリルアミド溶液(CIL)1μgを添加する。遠心分離(6000rpm)に10分間かけた後、上層3mlをExtreluut−3BTカラム(Merck)に導入する。酢酸エチル15mlを使用して、カラムからアクリルアミドを溶出する。窒素の穏やかな流れの中で、酢酸エチルを約0.5mlになるまで蒸発させる。
酢酸エチル溶液を、ガスクロマトグラフィを使用して分析する。CP−Wax57(Varian)カラム(長さ25m、内径0.32mm、膜1.2μm)と、キャリアガスとして5.4ml/分の定流であるヘリウムとを使用して、分離を行う。3μlのスプリットレス注入を実施する。オーブンの温度を1分間50℃に保ち、その後、温度を30℃/分で220℃まで上昇させる。220℃の一定温度で12分間過ぎた後、オーブンを冷却し、安定させ、その後に次の注入を行う。検出は、イオン化ガスとしてメタンを使用する、陽イオンモードでのオンライン化学イオン化質量分析を使用して実施する。特性イオンm/z72(アクリルアミド)及びm/z75(13C3アクリルアミド)を、定量化のためモニタする。
GC: HP6890(Hewlet Packard)
Shirfrinら(Shirfri,S.、Parrott,C.L.、及びLuborsky,S.W.(1974)、Journal of Biological Chemistry 249、1445〜1340)に従ってアスパラギナーゼ活性を測定した。この酵素アッセイのバックグラウンドは、アスパラギナーゼ活性の結果として放出されたNH3を測定したものである。
溶液A: 0.1Mクエン酸+0.2M Na2HPO4・2H2O、pH5.5
溶液B: 0.189M L−アスパラギン(Sigma)
溶液C: 0.006M (NH4)2SO4(Merck)
溶液D: 25%(v/v) トリクロロ酢酸(Merck)
溶液E: アンモニア着色試薬(Aldrich)
ΔA436nm較正点=A436nm較正点−A436nm較正点1
較正曲線は、アンモニア(NH3)濃度に対して標準物質のΔA436nmをプロットすることによって作成する。
ΔA436nm酵素試験=A436nm試験−A436nm試験参照
上式で、Vs=反応溶液の体積(スケジュール内+0.1mlの溶液D);2.2ml
Vt=NH3を決定するために第2の反応で使用した反応溶液の体積;0.2ml
ti=インキュベーション時間、単位は分;30
Ve=試験をする酵素サンプルの体積;0.1
他に特に指示しない限り、1単位のアスパラギナーゼ活性は、pH5.5及び37℃で1分当たりL−アスパラギンから遊離したNH3 1μモルと定義する。生地のpHは約5.5であり、従ってこのpHは測定に好ましい。しかし、異なるpH値を持つその他の物質では、この異なるpHをアスパラギナーゼ活性の決定に使用することが好ましい。
アスパラギナーゼは、大腸菌(Sigma、特異的活性が285ユニット/mgである)、Erwinia chrysanthemi(Sigma、特異的活性が100ユニット/mgである)、Bacillus subtilis、又はAspergillus nigerから得た(発酵の詳細については実施例参照)。
(Aspergillus nigerの発酵)
本明細書に示されるヌクレオチド配列によってコードされたアスパラギナーゼは、DNA配列を含有する発現プラスミドを構成し、このプラスミドでA.niger株を形質転換し、そのAspergillus niger株を以下の方法で成長させることによって得た。
(ステップ1−限外濾液の調製)
実施例1で得た培養物の上澄みを限外濾過して、より高い酵素濃度を得て、酵素活性の決定及びベーキング試験を妨げる可能性のある低分子汚染を除去した。上澄み300mlの限外濾過は、10kDaカットオフのフィルタを備えたMillipore Labscale TFFシステムで実施した。
(ステップ2−A280及びHPSECによるアスパラギナーゼ濃度の決定)
本発明のアスパラギナーゼに起因する限外濾液のA280は、クロマトグラムにおけるそれぞれのアスパラギナーゼのピークのピーク表面と、280nmで吸収されるピークの全表面との比から得られる。次いで各アスパラギナーゼに関し、限外濾液中のアスパラギナーゼ濃度を、限外濾液のA280に上述の比を掛けて0.3(計算された吸光係数)で割ることによって計算した。溶液は、40mgタンパク質/mlを含有していた。
Aspergillus nigerアスパラギナーゼ溶液は、pH5.5で40000U/mlの活性を示した。従って、タンパク質含量40mg/mlを考慮に入れると、1000ユニット/mgタンパク質の特異的活性が計算できる。
(Aspergillus nigerアスパラギナーゼのpH最適条件)
この実施例では、活性を様々なpH値で測定した。pH値を一定に保ち、緩衝液の効果を修正するために、いくつかのアスパラギナーゼ活性測定を、異なる緩衝液中で同じpH値で実施した。
1.クエン酸/リン酸緩衝液(pH5〜6.2);
2.リン酸緩衝液(pH8.5〜7.6);及び
3.トリス緩衝液(pH7.2〜8.9)。
(大腸菌及びAspergillus nigerのアスパラギナーゼに関するKM値及びVmax値)
KM値及びVmax値の決定を、大腸菌又はAspergillus nigerアスパラギナーゼのアスパラギナーゼ活性の測定により、pH5.5及び37℃でそれぞれ実施した。表4に、これらの測定結果をまとめる。
(バタールタイプのパンの調製と、Erwinia、大腸菌、及びAspergillus nigerのアスパラギナーゼがパンの皮及び中身のアクリルアミドレベルに及ぼす影響)
生地は、穀粉2000g(100%)、水1040ml(57%)、新鮮なKonings酵母44g、塩40g(5%)、アスコルビン酸136mg(68pm)、本発明によるErwinia(Sigma)又はAspergillus nigerアスパラギナーゼからの指示量のアスパラギナーゼから調製した。これらの成分を、螺旋型混合機Diosna SP12により混合して生地にした(速度1で2分、その後、速度2で全エネルギー入力が85whに達するまでの混合時間)。この後、完成した生地を、32℃で15分間ねかせた。引き続き、350gずつに分けた生地の小片を手でまるめ、32℃で15分間ねかせた。その後、生地の小片をまるめて形作り、最後に75分間ねかせた。ねかせた後、1cmの深さで、生地の小片の上面の長さの切込みを入れた。生地のサンプルを得た直後にベーキングを行って、アクリルアミド含量を決定した。生地の小片は、240℃のオーブンで30分間ベークした。
(アスパラギンを添加したバタールのアクリルアミドレベルに対してアスパラギナーゼが及ぼす影響)
パンの生地、塊、及びサンプルを、実施例4と同じ手法で調製したが、アスアラギナーゼを添加したステップと同じステップでは、表7に示す量でL−アスパラギン(Sigma)を生地に添加した。得られたサンプル中のアクリルアミドを決定し、その結果を以下に見出すことができる。
(様々なパラメータが、パンの皮のアクリルアミドレベルに及ぼす影響)
生地を、全粒小麦粉2000g(100%)(Linde(登録商標)−Meneba、オランダ)又は通常の白い小麦粉(Kolibri(登録商標)−Meneba、オランダ)、水1140ml(57%)、新鮮なKoningsgist(登録商標)47g、塩40g(1.75%)、アスコルビン酸136mg(34ppm)、指示量のL−アスパラギン(Sigma)とAspergillus nigerから得られたアスパラギナーゼASPA01から調製した。これらの成分を、螺旋型混合機Diosna SP12により混合して生地にした(速度1で2分、その後、速度2で全エネルギー入力が85whに達するまでの混合時間)。この後、完成した生地を、32℃で15分間ねかせた。引き続き、350gずつに分けた生地の小片を手でまるめ、32℃で15分間ねかせた。その後、生地の小片をまるめて形作り、最後に90分間ねかせた。ねかせた後、1cmの深さで、生地の上面の長さの切込みを入れた。生地の小片をオーブンでベークした。
1.240℃で30分
2.300℃で20分
3.320℃で20分
(ダッチハニーケーキの作製)
ダッチハニーケーキの作製を2段階で行った。第1段階では、プレバターを下記の通り作製した:Koekzoet(登録商標)(Atlanta Dethmers B.V.、Groningen−Holland)4kgと、ばらばらにしたダッチハニーケーキ500gに、水2リットルに加え、温度が116Cに達するまで加熱した。ライ麦粉5kgを加え、これをバターが滑らかになるまで混合する。その後、生地を冷却し、室温で1〜2日間保存する。
Claims (30)
- 少なくとも1つの加熱ステップを伴う食品を製造するための方法であって、前記製造方法における前記食品の中間形態に1種又は複数の酵素を添加することを含み、前記酵素は、前記食品の前記中間形態に存在し前記加熱ステップ中のアクリルアミド形成に関与するアミノ酸のレベルを低下させるのに有効な量で、前記加熱ステップの前に添加されるものである方法。
- 前記食品が少なくとも1種の植物原料から作製される、請求項1に記載の方法。
- 前記植物原料が、穀物粉、好ましくは小麦粉又はジャガイモである、請求項2に記載の方法。
- 前記酵素が、前記製造方法の加熱ステップ中のアクリルアミド形成に関与するアミノ酸の側鎖を修飾することができ、前記アミノ酸の分解生成物が、非修飾形態のアミノ酸に比べてアクリルアミドの形成を引き起こすことがなく、又は少なくともより少ない程度にしか引き起こさない、前記請求項のいずれか一項に記載の方法。
- 前記酵素が、アスパラギン、グルタミン、システイン、メチオニン、プロリン、セリン、フェニルアラニン、チロシン、及び/又はトリプトファンの少なくとも1種のアミノ酸の側鎖を修飾する、請求項4に記載の方法。
- 前記酵素が、酵素製剤として添加され、又は前記酵素を生成することができる微生物によってその場で生成される、前記請求項のいずれかに記載の方法。
- 前記酵素製剤が微生物に由来する、請求項7に記載の方法。
- 前記微生物が、細菌、真菌、又は酵母菌である、請求項7に記載の方法。
- 前記酵素がアスパラギナーゼ(EC 3.5.1.1)又はグルタミナーゼ(EC 3.4.1.2)である、前記請求項のいずれかに記載の方法。
- 配列番号1のポリヌクレオチドとハイブリダイズ可能な、単離されたポリヌクレオチド。
- 高ストリンジェントな条件下で、配列番号1のポリヌクレオチドとハイブリダイズ可能な、請求項10に記載の単離されたポリヌクレオチド。
- 糸状菌から得ることが可能な、請求項10又は11に記載の単離されたポリヌクレオチド。
- Aspergillus nigerから得ることが可能な、請求項12に記載の単離されたポリヌクレオチド。
- 配列番号3のアミノ酸配列、又はその機能的均等物、を含むアスパラギナーゼをコードする単離されたポリヌクレオチド。
- 配列番号3のアミノ酸配列、又はその機能的均等物、を含むアスパラギナーゼの少なくとも1つの機能的ドメインをコードする、単離されたポリヌクレオチド。
- 配列番号1のヌクレオチド配列、又はその機能的均等物、を含む単離されたポリヌクレオチド。
- 配列番号1からなる、単離されたポリヌクレオチド。
- 請求項10から17に記載のポリヌクレオチド配列を含むベクター。
- 請求項10から17に記載の前記ポリヌクレオチド配列が、適切な宿主細胞内での前記ポリヌクレオチド配列の発現に適切な調節配列に、動作可能に結合する、請求項18に記載のベクター。
- 前記適切な宿主細胞が糸状菌である、請求項19に記載のベクター。
- 前記ポリヌクレオチド又は前記ベクターで形質転換した宿主細胞を培養するステップと、前記宿主細胞から前記ポリヌクレオチド又は前記ベクターを単離するステップと、を含む、請求項10から17のいずれか一項に記載のポリヌクレオチド又は請求項18から20のいずれか一項に記載のベクターを製造するための方法。
- 配列番号3のアミノ酸配列、又はその機能的均等物、を有する、単離されたアスパラギナーゼ。
- Aspergillus nigerから得ることが可能な、請求項22に記載の単離されたアスパラギナーゼ。
- 適切な宿主細胞、例えばAspergillus niger中で、請求項10から17のいずれか一項に記載のポリヌクレオチド又は請求項18から20に記載のベクターを発現することによって得ることが可能な、単離されたアスパラギナーゼ。
- 請求項22から24のいずれか一項に記載のアスパラギナーゼのいずれかの機能的ドメインを含む、組換えアスパラギナーゼ。
- 請求項10から17のいずれか一項に記載の単離されたポリヌクレオチド又は請求項18から20のいずれか一項に記載のベクターで、適切な宿主細胞を形質転換するステップと、前記ポリヌクレオチドの発現が可能な条件下で前記細胞を培養するステップと、前記細胞又は培地からコードされたポリペプチドを任意に精製するステップと、を含む、請求項22から25のいずれか一項に記載のアスパラギナーゼを製造するための方法。
- 請求項10から17のいずれか一項に記載のポリヌクレオチド、又は請求項18から20のいずれか一項に記載のベクター、を含む、組換え宿主細胞。
- 請求項22から25のいずれか一項に記載のポリペプチドを発現する、組換え宿主細胞。
- 請求項1から9のいずれか一項に記載の食品を製造するための方法における、請求項22から25のいずれか一項に記載のアスパラギナーゼの使用。
- 請求項1から9又は請求項29のいずれか一項に記載の方法によって得ることが可能な食品。
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