JP2005529612A - 糖化した標識の結合による細菌検査法 - Google Patents
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Abstract
Description
細菌を迅速に検査する方法は既知であるが、それらは本発明の方法とは異なる。方法の1つでは、大腸菌、クラミジア又はサルモネラのようなグラム陰性細菌からリポ多糖類を検出する免疫アッセイで、リポ多糖体結合タンパク質又はリポ多糖体検体に特異的結合親和性を有する抗体を、一次又は二次結合試薬として使用する(WO 00/60354および米国特許第5,620,845号を参照のこと)。米国特許第5,866,344号では、細胞壁からポリペプチドを検出するそのほかの免疫アッセイが記載されている。多糖体結合ポリペプチド及びそれらの抱合体を用いる方法においてタンパク質を精製することができる(米国特許第5,962,289号、同第5,340,731号、及び同第5,928,917号を参照のこと)。米国特許第5,856,201号では、多糖体結合タンパク質及びそれらの抱合体を用いたタンパク質の検出が開示されている。上述の方法は、以下の本発明の考察で見られるように、本発明のものとは異なる。
態様の1つにおいて、本発明は、流体、通常、生体の流体中の細菌含量を測定する方法であり、その際、有効量の糖タンパク質又は糖ペプチドが流体の試料中の細菌と反応し、糖タンパク質又は糖ペプチドが検出可能な部分で標識される。細菌と反応しなかった余剰の糖タンパク質は分離され、その後、標識された部分の量を測定し、試料中に存在する細菌の量に関連付ける。好ましい実施態様では、糖タンパク質又は糖ペプチドはアルカリホスファターゼ(ALP)であり、試薬を添加して、細菌に結合したALPの存在を示す色を発色させる。細菌への糖タンパク質の会合(結合)定数は少なくとも10+6であり、且つ、結合部位の数は少なくとも100であるべきである。
糖タンパク質及び糖ペプチド
糖タンパク質及び糖ペプチドは双方共、ペプチド結合を持つアミノ酸及び炭水化物から構成される。一般に、糖タンパク質は、糖ペプチドよりも高い分子量を有する。電荷の誘引及び細胞壁上の分子に対する形状を介して、糖タンパク質及び糖ペプチドを細菌に付着させることができる。以下の実施例で見られるように、細菌細胞に結合する糖タンパク質又は糖ペプチドの量は、分子構造、金属の存在、イオン強度及び環境のpHを含む幾つかの因子に依存して変化する。
上述のように、生得的に標識を提供するので、アルカリホスファターゼは特に有用である。そのほかの糖タンパク質又は糖ペプチドは、細菌に結合することと同様に、標識として生得的な能力を有さなくてもよい。したがって、そのような例では、糖タンパク質又は糖ペプチドの量を測定して存在する細菌の量を示すことができるように、標識部分を添加してもよい。有用であってもよいそのような標識部分の例には、比色標識、放射性標識、蛍光標識、電気活性標識、化学発光標識、酵素抗体標識、及び粒子状標識が挙げられる。
本発明の方法は、当業者によく知られている乾式試験紙、又は以下の実施例で記載されているもののような湿式検査法に適用してもよい。具体的な技術に依存して、緩衝化合物、糖タンパク質又は糖ペプチドのための物質、酵素増幅化合物及び、たとえば、ブロッキング化合物のようなそのほかの添加物が存在してもよい。
細菌を検出するための糖タンパク質の使用は、多様な検査法に適用することができる。方法は、アッセイされる試料と糖タンパク質を混ぜ合わせること、遊離の結合していない糖タンパク質から細菌に結合した糖タンパク質を分離すること、及び結合した又は遊離の糖タンパク質を測定することを必要とする。2,3例を挙げると、遠心分離装置、微量流体素子、クロマトグラフィ紙、ろ過及び微量プレート読み取り器のような様々な流体取り扱い分析器を介して、そのような工程を達成することができる。
腸のアルカリホスファターゼの結合による細菌アッセイ
上清液から細胞を密なペレットに分離する遠心分離の後、細菌細胞(106〜108細胞/mL)を水で2回洗浄した。ペレット形態における洗浄した細胞を水40μLに浮遊し、水性のウシ腸のアルカリホスファターゼ(ALP)10μLを加えた(2μg又は10,000単位)。混合物を室温にて30分間静置し、次いで細菌のペレットを水で4〜5回(50μL)洗浄した。洗浄上清をすべて集めた。細胞なしのブランクを同じ方法で希釈した。最終ペレットを水50μLに浮遊し、pH7.5のトリス又はEPPS緩衝液中0.005Mのパラ−ニトロフェノールリン酸(PNPP)2.5μLを用いて、ALPの結合の検出について、上清及び細胞浮遊液の双方を検定した。基質の加水分解により、黄色(PNPP)又は青緑色(BCIP)を生じるが、それは細菌に結合したALPの量に直接比例する。pH7.5のトリス緩衝液において青/緑色を形成するBCIP(ブロモ−クロロ−インドリル−リン酸)のような普通の基質を用いて、アルカリホスファターゼ(ALP)の活性を調べた。室温にて10分後、プレートリーダー(バイオテック・パワーウエーブ・アブソーバンス・リーダー)において405nmの波長にて試料を読み取った。対照として、ALPの添加なしで、細菌の並行したセットを扱った。
非糖化タンパク質の細菌への結合による細菌アッセイ
対照として、細菌細胞壁への結合について、糖化を欠く酵素タンパク質、β−ガラクトシダーゼを調べた。Staph.及びE.coliの細菌をβ−ガラクトシダーゼ結合について調べた。双方の細菌の108細胞/mLの生理食塩水浮遊液にβ−ガラクトシダーゼ(20mU)を加え、基質としてジメチルアクリジニウムB−D−ガラクトース(DMAG)を用いて、細菌を遠心した後のペレット(水に再浮遊した細胞)及び上清を調べた。酵素の量を確定するためのアッセイは、水性DMAG(0.5mM)10μL及びpH7.5に調製した水性トリス緩衝液(1M)5μL、又は検査用細菌(107細胞)及び水を加えて100μLとした。5〜30分で(β−ガラクトシダーゼは、5分以内で)DMAGの明るい黄色が薄緑〜紺色に変化し、それはプレートリーダーにて634nmで読み取られる。
糖化タンパク質の細菌への結合による細菌アッセイ
上清液から細胞を密なペレットに分離する遠心分離の後、細菌細胞(1〜4.5x107細胞/mL)を水で2回洗浄した。ペレット形態の洗浄した細胞を、N−2−ヒドロキシエチルピペラジン−N’−[3−プロパンスルホン酸]EPPS緩衝液(50mM、pH8.0)20μL及び水30μLに浮遊した。糖化されたタンパク質(2〜40μg)を加えた。場合によっては、糖化タンパク質(2〜40μg)及び腸のアルカリホスファターゼ(2μg又は10,000単位)を加え、ALPの結合を減らすことにより糖化タンパク質の結合を測定した。
細菌へのALPアイソフォームの結合による細菌アッセイ
上清液から細胞を密なペレットに分離する遠心分離の後、細菌細胞(1〜4.5x107細胞/mL)を水で2回洗浄した。EPPS緩衝液(pH8.0にて50mM)20μL及び水30μLに、ペレット形態で洗浄した細胞を浮遊した。ブロッキング添加剤としてヘモグロビン(20μg)加えた。腸、胎盤及び細菌の供給源からのアルカリホスファターゼ(ALP)(100ミリ単位)を加えた。
炭水化物、多糖類、糖ペプチド及びレクチンの存在下における細菌アッセイ
上清液から細胞を密なペレットに分離する遠心分離の後、細菌細胞(1〜4.5x107細胞/mL)を水で2回洗浄した。EPPS緩衝液(pH8.0にて50mM)20μL及び水30μLに、ペレット形態で洗浄した細胞を浮遊した。ブロッキング添加剤としてヘモグロビン(20μg)加えた。ウシの腸からのアルカリホスファターゼ(ALP)(100ミリ単位)、単純糖質又はプロテオグリカン又はレクチン15μgを加えた。
細菌に結合した糖化タンパク質の代替分離法
マイクロタイタープレート(ヌンク・ナルゲインターナショナル)の裏に付けた膜(低タンパク質結合、ナイロン66ロプロダイン)を用い、アルカリホスファターゼ(ALP)に結合した細菌を分離することができる。
細菌へのタンパク質の結合における二価のカチオンの効果
上清液から細胞を密なペレットに分離する遠心分離の後、細菌細胞(1〜4.5x107細胞/mL)を水で2回洗浄した。EPPS緩衝液(pH8.0にて50mM)20μL及び水30μLに、ペレット形態で洗浄した細胞を浮遊した。ウシ腸のアルカリホスファターゼ(2μg又は10,000単位)を加え、数種のカチオンを0.2mM加えた。
細菌へのALPの結合における種々のカチオンの影響
上清液から細胞を密なペレットに分離する遠心分離の後、細菌細胞(1〜4.5x107細胞/mL)を水で2回洗浄した。EPPS緩衝液(pH8.0にて50mM)20μL及び水30μLに、ペレット形態で洗浄した細胞を浮遊した。ウシ腸のアルカリホスファターゼ(2μg又は10,000単位)を加え、各カチオンを0.2mM加えた。
ALPの結合におけるZn濃度に関する最適条件
図8〜9に見られるように、グリシン緩衝液でアッセイを行った場合、ヒト胎盤のALP活性は、そのほかの供給源からのALPに匹敵した。細菌へのALPの結合に有効な3種のカチオンのうち、ALPに結合した細菌(Staph及びE.coli双方)のアッセイをグリシン緩衝液、pH10.0で行った場合、亜鉛が最良の金属であった(図10〜11)。結合は、EPPS緩衝液中pH8.0で行った。
B1BZ=第1の業者からのウシ腸
B1Si=第2の業者からのウシ腸
HPL=ヒト胎盤
Bact=細菌
Claims (35)
- (a)有効量の糖タンパク質又は糖ペプチドを流体の試料に含有される細菌に結合させる工程であって、前記糖タンパク質又は糖ペプチドがその存在を示す標識を有する工程;
(b)工程(a)における前記試料中において前記糖タンパク質又は糖ペプチドを細菌と反応させた後、前記流体試料から結合していない余剰の糖タンパク質又は糖ペプチドを分離する工程;
(c)(b)の前記結合していない余剰の糖タンパク質又は糖ペプチドを分離した後、残った前記標識を測定する工程;及び
(d)工程(c)で測定された前記標識の量に関係する前記試料の細菌含量を決定する工程を含む、流体の細菌含量の測定方法。 - 糖タンパク質又は糖ペプチドが、少なくとも106の細菌に対する結合定数及び少なくとも100の結合部位を有する請求項1記載の方法。
- 糖タンパク質が、血清タンパク質、免疫グロブリン、酸素結合タンパク質、繊維状タンパク質、細胞内酵素、ホルモンならびに分泌される酵素及び阻害剤より成る群の少なくとも1員である請求項1記載の方法。
- 血清タンパク質が、アルブミン、プレアルブミン、トランスフェリン、レチノール結合タンパク質、及びβ−2−マクログロブリンより成る群から選択される請求項3記載の方法。
- 免疫グロブリンが、IgG、IgA及びIgMより成る群から選択される請求項3記載の方法。
- 繊維状タンパク質が、コラーゲン、フィブリノーゲン及びミオシンより成る群から選択される請求項3記載の方法。
- 酸素結合タンパク質が、ペルオキシダーゼ、ヘモグロビン及びミオグロビンより成る群から選択される請求項3記載の方法。
- 細胞内酵素が、グルタミン酸ヒドロゲナーゼ、ALP、及び乳酸脱水素酵素より成る群から選択される請求項3記載の方法。
- ホルモンが、インスリン、成長ホルモン及びグルカゴンより成る群から選択される請求項3記載の方法。
- 分泌される酵素及び阻害剤が、プロテアーゼ阻害剤、α−1−マクログロブリン、トリプシノーゲン、リゾチーム、及びα−1−酸性糖タンパク質より成る群から選択される請求項3記載の方法。
- 糖タンパク質又は糖ペプチドが酵素である請求項1記載の方法。
- 糖タンパク質又は糖ペプチドが、アルカリホスファターゼ、酸性ホスファターゼ、フコシダーゼ、マンノシダーゼ、ヘキサミニダーゼ、α−ガラクトシダーゼ、ホスホリパーゼ、ヒアルロニダーゼ、グルコセレブロシダーゼ、ヒドロラーゼ、アリールスルファターゼA、アミラーゼ、セロビオヒドロラーゼ、及びペルオキシダーゼより成る群から選択される請求項11記載の方法。
- 酵素が、アルカリホスファターゼ(ALP)である請求項12記載の方法。
- ALPが腸のALPである請求項13記載の方法。
- 糖タンパク質又は糖ペプチドが、糖タンパク質である請求項1記載の方法。
- 糖タンパク質又は糖ペプチドが、糖ペプチドである請求項1記載の方法。
- 糖ペプチドが少なくとも1種のペプチド及び1種の炭水化物を含有する請求項16記載の方法。
- 糖ペプチドが、Y−Ser−X、Y−Thr−X、Y−Asn−X−Ser、Y−Asn−X−Thr及びGly−X−Hyl−Yより成る群の少なくとも1員であり、その際、Xはアミノ酸であり、YはMan、Gal、Glu、SA、GlcNAc、GalNAc、フコース又はキシロースである請求項17記載の方法。
- 試薬としてPNPPを添加することによりALPを測定する請求項13記載の方法。
- 試薬による発色が405nmの波長で読み取られる請求項19記載の方法。
- 糖タンパク質又は糖ペプチドが、放射性標識、蛍光標識、電気活性標識、化学発光標識、酵素抗体標識、及び粒子状標識より成る群から選択される標識を有する請求項1記載の方法。
- 標識が、ラテックスビーズ及びゴールドゾルより成る群から選択される粒子である請求項21記載の方法。
- 標識がクマシーブリリアントブルーである請求項21記載の方法。
- ポリマー、非糖化タンパク質、非糖化ポリペプチド、及び多糖類より成る群から選択されるブロッキング化合物を試料に添加することをさらに含む請求項1記載の方法。
- 糖タンパク質又は糖ペプチドの細菌への結合を高めることが可能である少なくとも1種のカチオンをさらに含む請求項1記載の方法。
- カチオンが、亜鉛、銅及び鉄より成る群の少なくとも1員である請求項25記載の方法。
- カチオンが亜鉛である請求項26記載の方法。
- (a)糖タンパク質又は糖ペプチドを検出するための手段を提供するために標識された前記糖タンパク質又は糖ペプチド;
(b)前記標識された糖タンパク質又は糖ペプチドの構造的支持体であって、それによって前記標識された糖タンパク質又は糖ペプチドを流体の試料に接触させることができる構造的支持体
を含む前記流体の細菌含量を測定する装置。 - 糖タンパク質又は糖ペプチドが、少なくとも106の細菌に対する結合定数及び少なくとも100の結合部位を有する請求項28記載の装置。
- 糖タンパク質が、血清タンパク質、免疫グロブリン、酸素結合タンパク質、繊維状タンパク質、細胞内酵素、ホルモンならびに分泌される酵素及び阻害剤より成る群の少なくとも1員である請求項28記載の装置。
- 糖ペプチドが、Y−Ser−X、Y−Thr−X、Y−Asn−X−Ser、Y−Asn−X−Thr及びGly−X−Hyl−Yより成る群の少なくとも1員であり、その際、Xはアミノ酸であり、YはMan、Gal、Glu、SA、GlcNAc、GalNAc、フコース又はキシロースである請求項28記載の装置。
- 糖タンパク質又は糖ペプチドが、放射性標識、蛍光標識、電気活性標識、化学発光標識、酵素標識、及び粒子状標識より成る群から選択される標識を有する請求項28記載の装置。
- 標識された糖タンパク質がALPである請求項28記載の装置。
- 糖タンパク質又は糖ペプチドの細菌への結合を高めることが可能である少なくとも1種のカチオンをさらに含む請求項28記載の装置。
- カチオンが亜鉛である請求項28記載の装置。
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