JP2005181011A - タンパク質解析方法 - Google Patents
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Abstract
【解決手段】質量分析計を用いて2種のタンパク質含有試料を対比し、それぞれの試料に含まれる同種のタンパク質の量比を解析する方法において、試料をそれぞれペプチド鎖含有試料とする工程と、ペプチド鎖含有試料に含まれる同種のペプチド鎖に質量差を与える工程と、同試料を混合し該混合試料を各ペプチド鎖毎に分別定量してMSスペクトルを測定し、含有量比を求める工程と、各ペプチド鎖からアミノ酸配列を特定すべきペプチド鎖を選択し、該ペプチド鎖のアミノ酸配列を定性する工程と、既知DNA配列より対応するタンパク質を特定する工程と、前記同位体修飾したペプチド鎖の質量差による分別定量値に基づいて、前記特定したタンパク質の前記各タンパク質含有試料に含まれる含有量の比を求める工程と、を含タンパク質解析方法。
【選択図】図1
Description
従来タンパク質の分離分析として一般的に行われている電気泳動法では、高い分離能で分離できる一方で、自動化が困難で再現性や定量性の確保が難しいという問題があった。
そのため、近年、液体クロマトグラフと質量分析計、データ解析システムを結合し、試料の分離からタンパク質の同定に至る過程を一貫して自動的に行う大規模なタンパク質同定システムが開発されている。
そのため、ICAT(登録商標)試薬を用いた試料間の定量比較が広く行われている(例えば、特許文献1参照)。しかし、このICAT(登録商標)法では、前処理操作が煩雑であるという問題があった。
本発明は、上記課題に鑑みなされたものであり、その目的はタンパク質の同定及びその定量情報をより簡単な処理で得ることのできるタンパク質分析方法を提供することにある。
上記のタンパク質解析方法において、前記同種のペプチド鎖の含有量比を求める工程で、前記修飾化合物によって質量差を与えられた同種のペプチド鎖の2つのMSスペクトルのピークを比較する際に、天然に存在する同位体元素によるペプチド鎖の同位体ピークとの重なりを除去して定量比の補正をすることが好適である。
2種のタンパク質試料としては、例えば、同種の生体組織について、一つは健常状態のサンプルから採取したもの、もう一方は、疾病状態のサンプルから採取したもの等が想定される。そして、それらのタンパク質含有試料に含まれるタンパク質成分の発現量を定量比較する。
本実施形態のタンパク質解析方法の工程は、試料の前処理の工程(図1での混合試料を作成する段階まで)と、タンデム型質量分析計によって得たデータの解析の工程(図1でMSスペクトルによる含有量比の決定、MS/MSスペクトル及びデータベースによるタンパク質の同定の部分)とに大きく分けられる。
そこでまず初めに、2種のタンパク質含有試料(図1ではそれぞれ試料A、試料Bとした)について、試料中のタンパク質成分を制限酵素によって特定のアミノ酸部位で切断し、ペプチド鎖とし、元の試料からペプチド鎖含有試料を得る。ここで、ペプチド鎖とはアミノ酸の個数が数個から十数個のものを指す事とする。つまり、質量分析計によって分析可能な長さのものを指す。
このようにして同位体標識したそれぞれのペプチド鎖含有試料を混合する。
そして、各ペプチド鎖は、タンデム型質量分析計へと送られ、第1の質量分析計でMSスペクトル、第2の質量分析計でMS/MSスペクトルが得られる。こうして得られたデータの解析は以下のようにして行う。
各ペプチド鎖は、試料A由来のものと、試料B由来のものとがあり、それぞれは、同位体標識によって一定の質量差が与えられている。そのため、上記のMSスペクトルデータでは、試料A由来のペプチド鎖のピークと、試料B由来のペプチド鎖のピークが分離して示される。これらの各ピーク高さ(または、ピーク面積等)を比較することで、このペプチド鎖の試料Aでの含有量と試料Bでの含有量との比を求めることができる。
選択されたペプチド鎖に対して、周知の解析技術によって、MS/MSスペクトルデータから各ペプチド鎖のアミノ酸配列を決定することができる。つまり、ペプチド鎖のアミノ酸配列に基づき、既知DNA配列を記憶した公知のデータデースによって、そのペプチド鎖に対応する遺伝子及びタンパク質を特定することができる。
上記でペプチド鎖の試料Aでの含有量と試料Bでの含有量との比は求められていたので、そのペプチド鎖に対応したタンパク質について、試料Aでの含有量と試料Bでの含有量との比が求められることとなる。
まず、最初の工程では、2種類のタンパク質含有試料A、Bに対し、それぞれの試料を制限酵素によって特定のアミノ酸の部位で切断し、ペプチド鎖に断片化する。この制限酵素としては、Lys−C/Pを用い、リジンのC末端側で切断する。
次の工程では、上記のようにペプチドに断片化した試料に対し、質量差を有する標識化合物を修飾することで、試料A、試料Bにそれぞれ含まれるペプチド鎖に質量差を持たせる。
標識化合物として下記の化学式(1)、(2)で表されるO−メチル−イソウレア(O−methyle−isourea)を用いる。
上記のO−メチル−イソウレアは下記の反応でリジン残基の部分と結合する。
次に上記の混合試料を液体クロマトグラフ(LC)によって分離する。重い標識化合物と軽い標識化合物とには化学的性質には相違はない、つまり同種のペプチド鎖であれば試料A由来のものと試料B由来のものとでは質量数以外に差がないため、LCによる分離では、同種の試料A由来のペプチド鎖と試料B由来のペプチド鎖とは同一のピークとして現れる。混合試料は、LCによる分離の後、質量分析計によって分析が行われる。
このようにして得られたMSスペクトルデータ及びMS/MSスペクトルデータは、コンピュータに保存され、以下のようなデータ処理によって試料に含まれているタンパク質の同定、2つの試料に含まれているタンパク質の相対比、が求められる。
ただし、天然の元素の多くは、各元素に固有の安定同位体が存在する。このため、ある化合物の分子量も、その化合物を構成する各元素が、どの質量数の同位体をどのくらい含んでいるかによって、幾つかのピークが存在することになる。それぞれのピークの比は、化合物を構成する元素の同位体の天然の存在比から求めることが可能である。そこで、上記のようにして同定したタンパク質の試料Aと、試料Bとの定量比を比較するときには、この天然に存在する同位体ピークの分を考慮に入れ、天然の安定同位体によるピークの部分を引いておく必要がある。
ここでは、ピークの内最も質量数の小さいピークを基準として用いた場合を示したが、他の部分、例えば、ピーク高さが最も高いピークを基準として用いてもよい。
以上のようにしてペプチド鎖のアミノ酸配列が決定されれば、既知のDNA配列を記録した公知のデータベース検索ソフト(例えば、Mascot等)によって、そのアミノ酸配列と、既知タンパク質の遺伝子情報とが比較され、目的とするペプチド鎖に対応するタンパク質が同定できる。
このように、MS/MSスペクトルから両方の試料A、B中に含まれていたタンパク質を同定すると同時に、MSスペクトルからその相対量を決定することができる。
Claims (3)
- 質量分析計を用い、2種のタンパク質含有試料を対比して、それぞれの試料に含まれるタンパク質の同定及びそれぞれの試料に含まれる同種のタンパク質の量比を解析するタンパク質解析方法において、
前記2種のタンパク質含有試料をそれぞれ制限酵素により特定アミノ酸部位で切断し、ペプチド鎖含有試料とする工程と、
同位体により異なる質量差を有する標識化合物を前記それぞれのペプチド鎖含有試料に含まれるペプチド鎖に修飾し、それぞれのペプチド鎖含有試料に含まれる同種のペプチド鎖に質量差を与える工程と、
各同位体標識したペプチド鎖含有試料を混合し、該混合試料を各ペプチド鎖毎に分別定量してMSスペクトルを測定し、同位体標識によって質量差を与えられた同種のペプチド鎖について含有量比を求める工程と、
前記MSスペクトルを参照して、各ペプチド鎖からアミノ酸配列を特定すべきペプチド鎖を選択し、該ペプチド鎖から生成されるプロダクトイオンの質量スペクトルによって、該ペプチド鎖のアミノ酸配列を定性する工程と、
前記ペプチド鎖のアミノ酸配列に基づき、既知DNA配列より対応するタンパク質を特定する工程と、
前記同位体修飾したペプチド鎖の質量差による分別定量値に基づいて、前記特定したタンパク質の前記各タンパク質含有試料に含まれる含有量の比を求める工程と、
を含むことを特徴とするタンパク質解析方法。 - 請求項1に記載のタンパク質解析方法において、
前記標識化合物としてO−メチル−イソウレアとその安定同位体を用いたことを特徴とするタンパク質解析方法。 - 請求項2に記載のタンパク質解析方法において、
前記同種のペプチド鎖の含有量比を求める工程で、前記修飾化合物によって質量差を与えられた同種のペプチド鎖の2つのMSスペクトルのピークを比較する際に、天然に存在する同位体元素によるペプチド鎖の同位体ピークとの重なりを除去して定量比の補正をすることを特徴とするタンパク質解析方法。
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