JP2002514921A - 改良されたトランスアミナーゼ生物学的変換方法 - Google Patents
改良されたトランスアミナーゼ生物学的変換方法Info
- Publication number
- JP2002514921A JP2002514921A JP55050398A JP55050398A JP2002514921A JP 2002514921 A JP2002514921 A JP 2002514921A JP 55050398 A JP55050398 A JP 55050398A JP 55050398 A JP55050398 A JP 55050398A JP 2002514921 A JP2002514921 A JP 2002514921A
- Authority
- JP
- Japan
- Prior art keywords
- enzyme
- cells
- acid
- transaminase
- present
- Prior art date
- Legal status (The legal status is an assumption and is not a legal conclusion. Google has not performed a legal analysis and makes no representation as to the accuracy of the status listed.)
- Granted
Links
Classifications
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
- C12N—MICROORGANISMS OR ENZYMES; COMPOSITIONS THEREOF; PROPAGATING, PRESERVING, OR MAINTAINING MICROORGANISMS; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING; CULTURE MEDIA
- C12N9/00—Enzymes; Proenzymes; Compositions thereof; Processes for preparing, activating, inhibiting, separating or purifying enzymes
- C12N9/10—Transferases (2.)
- C12N9/1096—Transferases (2.) transferring nitrogenous groups (2.6)
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
- C12N—MICROORGANISMS OR ENZYMES; COMPOSITIONS THEREOF; PROPAGATING, PRESERVING, OR MAINTAINING MICROORGANISMS; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING; CULTURE MEDIA
- C12N9/00—Enzymes; Proenzymes; Compositions thereof; Processes for preparing, activating, inhibiting, separating or purifying enzymes
- C12N9/88—Lyases (4.)
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
- C12P—FERMENTATION OR ENZYME-USING PROCESSES TO SYNTHESISE A DESIRED CHEMICAL COMPOUND OR COMPOSITION OR TO SEPARATE OPTICAL ISOMERS FROM A RACEMIC MIXTURE
- C12P13/00—Preparation of nitrogen-containing organic compounds
- C12P13/04—Alpha- or beta- amino acids
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
- C12Y—ENZYMES
- C12Y202/00—Transferases transferring aldehyde or ketonic groups (2.2)
- C12Y202/01—Transketolases and transaldolases (2.2.1)
- C12Y202/01006—Acetolactate synthase (2.2.1.6)
Landscapes
- Chemical & Material Sciences (AREA)
- Organic Chemistry (AREA)
- Life Sciences & Earth Sciences (AREA)
- Health & Medical Sciences (AREA)
- Engineering & Computer Science (AREA)
- Zoology (AREA)
- Wood Science & Technology (AREA)
- Bioinformatics & Cheminformatics (AREA)
- Genetics & Genomics (AREA)
- General Health & Medical Sciences (AREA)
- General Engineering & Computer Science (AREA)
- Biochemistry (AREA)
- Microbiology (AREA)
- Biotechnology (AREA)
- Biomedical Technology (AREA)
- Molecular Biology (AREA)
- Medicinal Chemistry (AREA)
- Chemical Kinetics & Catalysis (AREA)
- General Chemical & Material Sciences (AREA)
- Preparation Of Compounds By Using Micro-Organisms (AREA)
- Micro-Organisms Or Cultivation Processes Thereof (AREA)
- Immobilizing And Processing Of Enzymes And Microorganisms (AREA)
Abstract
Description
Claims (1)
- 【特許請求の範囲】 1. 第一のアミノ酸およびケト酸を、第二のアミノ酸およびピルビン酸を生成 するのに適した条件下で、トランスアミナーゼ酵素と反応させること、および、 このピルビン酸を、トランスアミナーゼ酵素と反応しない化合物を生成するのに 適した条件下で、アセチル乳酸シンターゼと反応させることを含む、アミノ酸を 生産するための方法。 2. トランスアミナーゼ酵素と反応しない化合物がアセト乳酸である、請求項 1の方法。 3. トランスアミナーゼ酵素と反応しない化合物がアセトインである、請求項 1の方法。 4. 第一のアミノ酸がアラニンである、請求項1の方法。 5. 第一のアミノ酸がL−アスパラギン酸である、請求項1の方法。 6. ケト酸が2−ケト酪酸である、請求項1の方法。 7. ケト酸がトリメチルピルビン酸である、請求項1の方法。 8. トランスアミナーゼ酵素が、トランスアミナーゼ酵素を産生する全細胞と して水溶液中に存在する、請求項1の方法。 9. 全細胞が、約50mg/mlから約200mg/mlの細胞含量で水溶液 中に存在する、請求項8の方法。 10. 全細胞が、約100mg/mlの細胞含量で水溶液中に存在する、請求 項9の方法。 11. トランスアミナーゼ酵素が、トランスアミナーゼ酵素を産生する全細胞 の細胞抽出物として水溶液中に存在する、請求項1の方法。 12. トランスアミナーゼ酵素が、固定化された酵素として存在する、請求項 1の方法。 13. トランスアミナーゼ酵素をコードする遺伝子を含む、天然には存在しな い微生物の細胞によってトランスアミナーゼ酵素が産生される、請求項1の方法 。 14. 細胞が、トランスアミナーゼ酵素をコードする遺伝子を含むプラスミド を含む、請求項13の方法。 15. プラスミドがpME64である、請求項14の方法。 16. アセト乳酸シンターゼ酵素が、アセト乳酸シンターゼ酵素を産生する全 細胞として水溶液中に存在する、請求項1の方法。 17. 全細胞が、約50mg/mlから約200mg/ml の細胞含量で水溶液中に存在する、請求項16の方法。 18. 全細胞が、約100mg/mlの細胞含量で水溶液中に存在する、請求 項17の方法。 19. アセト乳酸シンターゼ酵素が、アセト乳酸シンターゼ酵素を産生する全 細胞の細胞抽出物として水溶液中に存在する、請求項1の方法。 20. アセト乳酸シンターゼ酵素が、固定化された酵素として存在する、請求 項1の方法。 21. アセト乳酸シンターゼ酵素をコードする遺伝子を含む、天然には存在し ない微生物の細胞によって、アセト乳酸シンターゼ酵素が産生される、請求項1 の方法。 22. 細胞が、アセト乳酸シンターゼ酵素をコードする遺伝子を含むプラスミ ドを含む、請求項21の方法。 23. プラスミドがpPOT300である、請求項23の方法。 24. 第二のアミノ酸を単離する工程をさらに含む、請求項1の方法。 25. a)ケト酸を生成するのに適した条件下で、第一のアミノ酸と酵素を反 応させること、 b)第三のアミノ酸およびピルビン酸を生成するのに適した条件下で、(a)で できたケト酸を、第二のアミノ酸およびトランスアミナーゼ酵素と反応させるこ と、および、 c)トランスアミナーゼ酵素と反応しない化合物を生成するのに適した条件下で 、ピルビン酸をアセト乳酸シンターゼと反応させること を含む、アミノ酸生成のための方法。 26. 工程(a)において、酵素がデアミナーゼ酵素である、請求項25の方 法。 27. デアミナーゼ酵素が、デアミナーゼ酵素を産生する完全な細胞として水 溶液中に存在する、請求項26の方法。 28. 全細胞が、約50mg/mlから約200mg/mlの細胞含量で水溶 液中に存在する、請求項27の方法。 29. 全細胞が、約100mg/mlの細胞含量で水溶液中に存在する、請求 項28の方法。 30. デアミナーゼ酵素が、デアミナーゼ酵素を産生する全細胞の細胞抽出物 として水溶液中に存在する、請求項26の方法。 31. デアミナーゼ酵素が、固定化された酵素として存在す る、請求項26の方法。 32. デアミナーゼ酵素をコードする遺伝子を含む、天然には存在しない微生 物の細胞によって、デアミナーゼ酵素が産生される、請求項26の方法。 33. 細胞が、デアミナーゼ酵素をコードする遺伝子を含むプラスミドを含む 、請求項32の方法。 34. 細胞が、スレオニンデアミナーゼ酵素をコードする遺伝子を含むプラス ミドを含む、請求項33の方法。 35. プラスミドがpME64である、請求項34の方法。 36. トランスアミナーゼ酵素と反応しない化合物がアセト乳酸である、請求 項25の方法。 37. トランスアミナーゼ酵素と反応しない化合物がアセトインである、請求 項25の方法。 38. 第一のアミノ酸がL−スレオニンである、請求項25の方法。 39. 第二のアミノ酸がアラニンである、請求項25の方法。 40. 第二のアミノ酸がL−アスパラギン酸である、請求項25の方法。 41. ケト酸が2−ケト酪酸である、請求項25の方法。 42. トランスアミナーゼ酵素が、トランスアミナーゼ酵素を産生する完全な 細胞として水溶液中に存在する、請求項25の方法。 43. 全細胞が、約50mg/mlから約200mg/mlの細胞含量で水溶 液中に存在する、請求項42の方法。 44. 全細胞が、約100mg/mlの細胞含量で水溶液中に存在する、請求 項43の方法。 45. トランスアミナーゼ酵素が、トランスアミナーゼ酵素を産生する全細胞 の細胞抽出物として水溶液中に存在する、請求項25の方法。 46. トランスアミナーゼ酵素が、固定化された酵素として存在する、請求項 25の方法。 47. トランスアミナーゼ酵素をコードする遺伝子を含む、天然には存在しな い微生物の細胞によって、トランスアミナーゼ酵素が産生される、請求項25の 方法。 48. 細胞が、トランスアミナーゼ酵素をコードする遺伝子を含むプラスミド を含む、請求項47の方法。 49. プラスミドがpME64である、請求項48の方法。 50. アセト乳酸シンターゼ酵素が、アセト乳酸シンターゼ 酵素を産生する全細胞として水溶液中に存在する、請求項25の方法。 51. 全細胞が、約50mg/mlから約200mg/mlの細胞含量で水溶 液中に存在する、請求項50の方法。 52. 全細胞が、約100mg/mlの細胞含量で水溶液中に存在する、請求 項51の方法。 53. アセト乳酸シンターゼ酵素が、アセト乳酸シンターゼ酵素を産生する全 細胞の細胞抽出物として水溶液中に存在する、請求項25の方法。 54. アセト乳酸シンターゼ酵素が、固定化された酵素として存在する、請求 項25の方法。 55. アセト乳酸シンターゼ酵素をコードする遺伝子を含む、天然には存在し ない微生物の細胞によって、アセト乳酸シンターゼ酵素が産生される、請求項2 5の方法。 56. 細胞が、アセト乳酸シンターゼ酵素をコードする遺伝子を含むプラスミ ドを含む、請求項55の方法。 57. プラスミドがpPOT300である、請求項56の方法。 58. 第三のアミノ酸を単離する工程をさらに含む、請求項 25の方法。 59. a)2−ケト酪酸を生成するのに適した条件下で、L−スレオニンをス レオニンデアミナーゼと反応させること、 b)オキソ乳酸およびL−2−アミノ酪酸を生成するのに適した条件下で、2− ケト酪酸、L−アスパラギン酸、およびトランスアミナーゼ酵素と反応させるこ と、 c)オキソ乳酸からピルビン酸を生産させること、 d)アセト乳酸を生産するのに適した条件下で、ピルビン酸をアセト乳酸シンタ ーゼ酵素と反応させること、 e)アセト乳酸からアセトインを生産すること、および、 f)アセトインとL−2−アミノ酪酸を別々に回収すること を含む、L−2−アミノ酪酸を生産するための方法。 60. ケト酸、アミノ酸、トランスアミナーゼ酵素、およびアセト乳酸シンタ ーゼ酵素を含む反応媒質。 61. アミノ酸がアラニンである、請求項60の反応媒質。 62. アミノ酸がL−アスパラギン酸である、請求項60の反応媒質。 63. ケト酸が2−ケト酪酸である、請求項60の反応媒質。 64. トランスアミナーゼ酵素が、トランスアミナーゼ酵素 を産生する全細胞として水溶液中に存在する、請求項60の反応媒質。 65. 全細胞が、約50mg/mlから約200mg/mlの細胞含量で水溶 液中に存在する、請求項64の方法。 66. 全細胞が、約100mg/mlの細胞含量で水溶液中に存在する、請求 項65の反応媒質。 67. トランスアミナーゼ酵素が、トランスアミナーゼ酵素を産生する全細胞 の細胞抽出物として水溶液中に存在する、請求項60の反応媒質。 68. トランスアミナーゼ酵素が、固定化された酵素として存在する、請求項 60の反応媒質。 69. トランスアミナーゼ酵素をコードする遺伝子を含む、天然には存在しな い微生物の細胞によって、トランスアミナーゼ酵素が産生される、請求項60の 反応媒質。 70. 細胞が、トランスアミナーゼ酵素をコードする遺伝子を含むプラスミド を含む、請求項69の反応媒質。 71. プラスミドがpME64である、請求項70の反応媒質。 72. アセト乳酸シンターゼ酵素が、アセト乳酸シンターゼ 酵素を産生する全細胞として水溶液中に存在する、請求項60の反応媒質。 73. 全細胞が、約50mg/mlから約200mg/mlの細胞含量で水溶 液中に存在する、請求項60の反応媒質。 74. 全細胞が、約100mg/mlの細胞含量で水溶液中に存在する、請求 項73の反応媒質。 75. アセト乳酸シンターゼ酵素が、アセト乳酸シンターゼ酵素を産生する全 細胞の細胞抽出物として水溶液中に存在する、請求項60の反応媒質。 76. アセト乳酸シンターゼ酵素が、固定化された酵素として存在する、請求 項60の反応媒質。 77. アセト乳酸シンターゼ酵素をコードする遺伝子を含む、天然には存在し ない微生物の細胞によって、アセト乳酸シンターゼ酵素が産生される、請求項6 0の反応媒質。 78. 細胞が、アセト乳酸シンターゼ酵素をコードする遺伝子を含むプラスミ ドを含む、請求項77の反応媒質。 79. プラスミドがpPOT300である、請求項77の反応媒質。 80. さらにデアミナーゼを含む、請求項60の反応媒質。 81. さらにL−スレオニンを含む、請求項80の反応媒質。 82. プラスミドpME64。 83. プラスミドpME64。 84. プラスミドpPOT300。
Applications Claiming Priority (3)
Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
---|---|---|---|
US08/858,111 US6197558B1 (en) | 1997-05-19 | 1997-05-19 | Transaminase biotransformation process |
US08/858,111 | 1997-05-19 | ||
PCT/US1998/010169 WO1998053088A1 (en) | 1997-05-19 | 1998-05-19 | Improved transaminase biotransformation process |
Publications (2)
Publication Number | Publication Date |
---|---|
JP2002514921A true JP2002514921A (ja) | 2002-05-21 |
JP4108766B2 JP4108766B2 (ja) | 2008-06-25 |
Family
ID=25327508
Family Applications (1)
Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
---|---|---|---|
JP55050398A Expired - Fee Related JP4108766B2 (ja) | 1997-05-19 | 1998-05-19 | 改良されたトランスアミナーゼ生物学的変換方法 |
Country Status (8)
Country | Link |
---|---|
US (1) | US6197558B1 (ja) |
EP (1) | EP0983372B1 (ja) |
JP (1) | JP4108766B2 (ja) |
AT (1) | ATE465269T1 (ja) |
AU (1) | AU7578298A (ja) |
CA (1) | CA2290065A1 (ja) |
DE (1) | DE69841626D1 (ja) |
WO (1) | WO1998053088A1 (ja) |
Cited By (2)
Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
---|---|---|---|---|
WO2007139055A1 (ja) | 2006-05-29 | 2007-12-06 | Kaneka Corporation | 光学活性アミン化合物の製造方法、組換えベクター、及び該ベクターを含む形質転換体。 |
JP2009526531A (ja) * | 2006-02-13 | 2009-07-23 | ロンザ・アーゲー | 光学活性キラルアミンの調製方法 |
Families Citing this family (19)
Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
---|---|---|---|---|
WO2000023609A1 (en) * | 1998-10-19 | 2000-04-27 | Nsc Technologies Llc | Transaminase biotransformation process employing glutamic acid |
DE19919848A1 (de) | 1999-04-30 | 2000-11-02 | Aventis Cropscience Gmbh | Verfahren zur Herstellung von L-Phosphinothricin durch enzymatische Transaminierung mit Aspartat |
US6457398B1 (en) * | 2001-07-03 | 2002-10-01 | Man Tat Wong | Method and device for automatically turning and displaying music sheets |
EP1417331A2 (en) * | 2001-08-03 | 2004-05-12 | Basf Aktiengesellschaft | Improved method and composition for determining resistance to an acetohydroxyacid synthase inhibitor |
US20050009151A1 (en) * | 2003-07-10 | 2005-01-13 | Pharmacia Corporation | Methods for the stereospecific and enantiomeric enrichment of beta-amino acids |
CN1986777B (zh) * | 2006-07-11 | 2010-09-08 | 湖北大学 | 活体催化工程菌及利用α-酮酸生产L型非天然疏水性氨基酸的方法 |
US7588923B2 (en) * | 2007-03-02 | 2009-09-15 | Richmond Chemical Corporation | Method to increase the yield and improve purification of products from transaminase reactions |
PL2238242T3 (pl) | 2008-01-03 | 2015-06-30 | Basf Enzymes Llc | Transferazy i oksydoreduktazy, kwasy nukleinowe kodujące je oraz sposoby ich wytwarzania i zastosowania |
CN102341494B (zh) | 2009-01-08 | 2014-10-15 | 科德克希思公司 | 转氨酶多肽 |
SG177329A1 (en) | 2009-06-22 | 2012-02-28 | Codexis Inc | Transaminase reactions |
WO2011100265A2 (en) | 2010-02-10 | 2011-08-18 | Codexis, Inc. | Processes using amino acid dehydrogenases and ketoreductase-based cofactor regenerating system |
US8852900B2 (en) | 2010-06-17 | 2014-10-07 | Codexis, Inc. | Biocatalysts and methods for the synthesis of (S)-3-(1-aminoethyl)-phenol |
KR20120098235A (ko) * | 2011-02-28 | 2012-09-05 | 이화여자대학교 산학협력단 | 비천연 아미노산 생산 균주 및 이를 이용한 비천연 아미노산의 제조 방법 |
WO2014099730A1 (en) | 2012-12-21 | 2014-06-26 | Codexis, Inc. | Engineered biocatalysts and methods for synthesizing chiral amines |
JP6436541B2 (ja) | 2013-02-28 | 2018-12-12 | コデクシス, インコーポレイテッド | 工業的生体触媒作用のための操作されたトランスアミナーゼポリペプチド |
WO2018231462A1 (en) | 2017-06-14 | 2018-12-20 | Codexis, Inc. | Engineered transaminase polypeptides for industrial biocatalysis |
JP2022513334A (ja) | 2018-10-04 | 2022-02-07 | アンナ・ユニバーシティ | シトラマル酸、シトラコン酸又は2-オキソ酪酸からのl-2-アミノ酪酸の生成 |
EP4133064A2 (en) | 2020-04-10 | 2023-02-15 | Codexis, Inc. | Engineered transaminase polypeptides |
EP4217502A1 (en) | 2020-09-28 | 2023-08-02 | Codexis, Inc. | Engineered biocatalysts and methods for synthesizing chiral amines |
Family Cites Families (5)
Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
---|---|---|---|---|
US4518692A (en) | 1983-09-01 | 1985-05-21 | Genetics Institute, Inc. | Production of L-amino acids by transamination |
US4826766A (en) | 1985-09-23 | 1989-05-02 | Genetics Institute, Inc. | Production of amino acids using coupled aminotransferases |
US4880738A (en) | 1986-06-13 | 1989-11-14 | Genetics Institute, Inc. | Production of amino acids using coupled enzyme systems |
US5316943A (en) * | 1988-06-14 | 1994-05-31 | Kidman Gene E | Racemic conversion of using a transaminase |
ZA921280B (en) | 1991-02-22 | 1993-08-23 | Unilever Plc | Process for the preparation of alpha-acetolactic acid |
-
1997
- 1997-05-19 US US08/858,111 patent/US6197558B1/en not_active Expired - Lifetime
-
1998
- 1998-05-19 DE DE69841626T patent/DE69841626D1/de not_active Expired - Lifetime
- 1998-05-19 JP JP55050398A patent/JP4108766B2/ja not_active Expired - Fee Related
- 1998-05-19 CA CA002290065A patent/CA2290065A1/en not_active Abandoned
- 1998-05-19 AT AT98923497T patent/ATE465269T1/de not_active IP Right Cessation
- 1998-05-19 AU AU75782/98A patent/AU7578298A/en not_active Abandoned
- 1998-05-19 EP EP98923497A patent/EP0983372B1/en not_active Expired - Lifetime
- 1998-05-19 WO PCT/US1998/010169 patent/WO1998053088A1/en active Application Filing
Cited By (4)
Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
---|---|---|---|---|
JP2009526531A (ja) * | 2006-02-13 | 2009-07-23 | ロンザ・アーゲー | 光学活性キラルアミンの調製方法 |
JP2013188217A (ja) * | 2006-02-13 | 2013-09-26 | Lonza Ag | 光学活性キラルアミンの調製方法 |
US9074228B2 (en) | 2006-02-13 | 2015-07-07 | Lonza Ag | Process for the preparation of optically active chiral amines |
WO2007139055A1 (ja) | 2006-05-29 | 2007-12-06 | Kaneka Corporation | 光学活性アミン化合物の製造方法、組換えベクター、及び該ベクターを含む形質転換体。 |
Also Published As
Publication number | Publication date |
---|---|
CA2290065A1 (en) | 1998-11-26 |
DE69841626D1 (de) | 2010-06-02 |
AU7578298A (en) | 1998-12-11 |
ATE465269T1 (de) | 2010-05-15 |
EP0983372B1 (en) | 2010-04-21 |
JP4108766B2 (ja) | 2008-06-25 |
WO1998053088A1 (en) | 1998-11-26 |
US6197558B1 (en) | 2001-03-06 |
EP0983372A1 (en) | 2000-03-08 |
Similar Documents
Publication | Publication Date | Title |
---|---|---|
JP2002514921A (ja) | 改良されたトランスアミナーゼ生物学的変換方法 | |
Wilms et al. | Development of an Escherichia coli whole cell biocatalyst for the production of L-amino acids | |
WO1994003613A1 (en) | Dna coding for decarbamylase improved in thermostability and use thereof | |
JP2022000037A (ja) | ヒドロキシ−l−ピペコリン酸の製造方法 | |
CN102197141A (zh) | 制备光学活性胺衍生物的方法 | |
Raj et al. | Characterization of a thermostable methylaspartate ammonia lyase from Carboxydothermus hydrogenoformans | |
US5834259A (en) | Process and composition for preparing D-aspartic acid | |
KR100244066B1 (ko) | D-N-카르바모일-α-아미노산의 제조법 | |
JP6724285B2 (ja) | シス−5−ヒドロキシ−l−ピペコリン酸の製造方法 | |
JPWO2016076159A6 (ja) | シス−5−ヒドロキシ−l−ピペコリン酸の製造方法 | |
WO2003072770A1 (fr) | Nouvelle deshydrogenase et gene codant cette derniere | |
WO2014080687A1 (ja) | 1,4-ブタンジオールの製造方法及び微生物 | |
US7629154B2 (en) | Deinococcus N-acylamino acid racemase and use of preparing L-amino acid | |
WO2000023609A1 (en) | Transaminase biotransformation process employing glutamic acid | |
CN109402188B (zh) | 一种来自短小芽孢杆菌的ω-转氨酶及在生物胺化中的应用 | |
JP4295531B2 (ja) | 新規カルボニル還元酵素及びこれをコードするdna、ならびにこれらを利用した光学活性アルコールの製造方法 | |
JP4502295B2 (ja) | 耐熱性d−アミノアシラーゼ | |
WO2014091991A1 (ja) | ブタンジオール類の製造方法、ブタンジオール類製造用微生物の作製方法及び微生物 | |
WO2014080683A1 (ja) | 1,4-ブタンジオールの製造方法及び微生物 | |
JPS62143691A (ja) | アミノ酸の製造法 | |
JP4563789B2 (ja) | D−アミノアシラーゼ遺伝子 | |
JP6243851B2 (ja) | 1,4−ブタンジオールの製造方法及び微生物 | |
EP3591034A1 (en) | Method for producing l-asparaginic acid | |
JPWO2005005648A1 (ja) | 新規な光学活性カルボン酸の製造法 | |
JP2004041107A (ja) | L−アミノ酸の製造方法 |
Legal Events
Date | Code | Title | Description |
---|---|---|---|
A621 | Written request for application examination |
Free format text: JAPANESE INTERMEDIATE CODE: A621 Effective date: 20050112 |
|
A131 | Notification of reasons for refusal |
Free format text: JAPANESE INTERMEDIATE CODE: A131 Effective date: 20070724 |
|
A601 | Written request for extension of time |
Free format text: JAPANESE INTERMEDIATE CODE: A601 Effective date: 20071023 |
|
A602 | Written permission of extension of time |
Free format text: JAPANESE INTERMEDIATE CODE: A602 Effective date: 20071203 |
|
A521 | Request for written amendment filed |
Free format text: JAPANESE INTERMEDIATE CODE: A523 Effective date: 20080123 |
|
TRDD | Decision of grant or rejection written | ||
A01 | Written decision to grant a patent or to grant a registration (utility model) |
Free format text: JAPANESE INTERMEDIATE CODE: A01 Effective date: 20080325 |
|
A61 | First payment of annual fees (during grant procedure) |
Free format text: JAPANESE INTERMEDIATE CODE: A61 Effective date: 20080403 |
|
FPAY | Renewal fee payment (event date is renewal date of database) |
Free format text: PAYMENT UNTIL: 20110411 Year of fee payment: 3 |
|
R150 | Certificate of patent or registration of utility model |
Free format text: JAPANESE INTERMEDIATE CODE: R150 |
|
FPAY | Renewal fee payment (event date is renewal date of database) |
Free format text: PAYMENT UNTIL: 20120411 Year of fee payment: 4 |
|
FPAY | Renewal fee payment (event date is renewal date of database) |
Free format text: PAYMENT UNTIL: 20130411 Year of fee payment: 5 |
|
LAPS | Cancellation because of no payment of annual fees |