FR2876876A1 - Protection d'ingredients alimentaires bioactifs par l'utilisation de microorganismes presentant une capacite de metabolisation reduite - Google Patents
Protection d'ingredients alimentaires bioactifs par l'utilisation de microorganismes presentant une capacite de metabolisation reduite Download PDFInfo
- Publication number
- FR2876876A1 FR2876876A1 FR0411277A FR0411277A FR2876876A1 FR 2876876 A1 FR2876876 A1 FR 2876876A1 FR 0411277 A FR0411277 A FR 0411277A FR 0411277 A FR0411277 A FR 0411277A FR 2876876 A1 FR2876876 A1 FR 2876876A1
- Authority
- FR
- France
- Prior art keywords
- food product
- food
- bioactive
- product according
- interest
- Prior art date
- Legal status (The legal status is an assumption and is not a legal conclusion. Google has not performed a legal analysis and makes no representation as to the accuracy of the status listed.)
- Granted
Links
- 230000000975 bioactive effect Effects 0.000 title claims abstract description 104
- 235000012041 food component Nutrition 0.000 title claims abstract description 59
- 239000005417 food ingredient Substances 0.000 title claims abstract description 59
- 244000005700 microbiome Species 0.000 title claims abstract description 58
- 230000002829 reductive effect Effects 0.000 title claims abstract description 16
- 235000013305 food Nutrition 0.000 claims abstract description 63
- 230000004060 metabolic process Effects 0.000 claims abstract description 17
- 108090000765 processed proteins & peptides Proteins 0.000 claims description 132
- 102000004196 processed proteins & peptides Human genes 0.000 claims description 63
- LWGJTAZLEJHCPA-UHFFFAOYSA-N n-(2-chloroethyl)-n-nitrosomorpholine-4-carboxamide Chemical compound ClCCN(N=O)C(=O)N1CCOCC1 LWGJTAZLEJHCPA-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims description 29
- 241000894006 Bacteria Species 0.000 claims description 27
- 241000194020 Streptococcus thermophilus Species 0.000 claims description 26
- 239000000203 mixture Substances 0.000 claims description 24
- 108010076119 Caseins Proteins 0.000 claims description 23
- BECPQYXYKAMYBN-UHFFFAOYSA-N casein, tech. Chemical compound NCCCCC(C(O)=O)N=C(O)C(CC(O)=O)N=C(O)C(CCC(O)=N)N=C(O)C(CC(C)C)N=C(O)C(CCC(O)=O)N=C(O)C(CC(O)=O)N=C(O)C(CCC(O)=O)N=C(O)C(C(C)O)N=C(O)C(CCC(O)=N)N=C(O)C(CCC(O)=N)N=C(O)C(CCC(O)=N)N=C(O)C(CCC(O)=O)N=C(O)C(CCC(O)=O)N=C(O)C(COP(O)(O)=O)N=C(O)C(CCC(O)=N)N=C(O)C(N)CC1=CC=CC=C1 BECPQYXYKAMYBN-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims description 23
- 235000021240 caseins Nutrition 0.000 claims description 23
- JVTAAEKCZFNVCJ-UHFFFAOYSA-N lactic acid Chemical compound CC(O)C(O)=O JVTAAEKCZFNVCJ-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims description 22
- 239000005018 casein Substances 0.000 claims description 20
- 235000013365 dairy product Nutrition 0.000 claims description 19
- 235000018102 proteins Nutrition 0.000 claims description 19
- 102000004169 proteins and genes Human genes 0.000 claims description 19
- 108090000623 proteins and genes Proteins 0.000 claims description 19
- 238000000034 method Methods 0.000 claims description 15
- 108010067454 caseinomacropeptide Proteins 0.000 claims description 13
- 239000012634 fragment Substances 0.000 claims description 13
- 235000014655 lactic acid Nutrition 0.000 claims description 11
- 239000004310 lactic acid Substances 0.000 claims description 11
- 238000002360 preparation method Methods 0.000 claims description 10
- 230000015572 biosynthetic process Effects 0.000 claims description 9
- 238000004519 manufacturing process Methods 0.000 claims description 9
- 238000003786 synthesis reaction Methods 0.000 claims description 9
- 230000008569 process Effects 0.000 claims description 8
- 235000013376 functional food Nutrition 0.000 claims description 7
- 241000186660 Lactobacillus Species 0.000 claims description 6
- 238000011065 in-situ storage Methods 0.000 claims description 6
- 230000007246 mechanism Effects 0.000 claims description 6
- 229940039696 lactobacillus Drugs 0.000 claims description 5
- 108010082406 peptide permease Proteins 0.000 claims description 5
- 230000003834 intracellular effect Effects 0.000 claims description 4
- 108010020477 exorphins Proteins 0.000 claims description 3
- 238000010353 genetic engineering Methods 0.000 claims description 3
- 235000013311 vegetables Nutrition 0.000 claims description 3
- 241000186000 Bifidobacterium Species 0.000 claims description 2
- FQYQMFCIJNWDQZ-CYDGBPFRSA-N Ile-Pro-Pro Chemical group CC[C@H](C)[C@H](N)C(=O)N1CCC[C@H]1C(=O)N1[C@H](C(O)=O)CCC1 FQYQMFCIJNWDQZ-CYDGBPFRSA-N 0.000 claims description 2
- 241000194036 Lactococcus Species 0.000 claims description 2
- 241000194017 Streptococcus Species 0.000 claims description 2
- VNYDHJARLHNEGA-RYUDHWBXSA-N Tyr-Pro Chemical compound C([C@H](N)C(=O)N1[C@@H](CCC1)C(O)=O)C1=CC=C(O)C=C1 VNYDHJARLHNEGA-RYUDHWBXSA-N 0.000 claims description 2
- 108010020532 tyrosyl-proline Proteins 0.000 claims description 2
- 108010015385 valyl-prolyl-proline Proteins 0.000 claims description 2
- HJYMFKIKNPNGPA-YYLRFZLMSA-N (2s)-5-amino-2-[[(2s)-1-[(2s)-2-[[(2s)-1-[(2s)-2-[[(2s)-2-[[(2s)-2,6-diaminohexanoyl]amino]-3-methylbutanoyl]amino]-4-methylpentanoyl]pyrrolidine-2-carbonyl]amino]-3-methylbutanoyl]pyrrolidine-2-carbonyl]amino]-5-oxopentanoic acid Chemical compound NCCCC[C@H](N)C(=O)N[C@@H](C(C)C)C(=O)N[C@@H](CC(C)C)C(=O)N1CCC[C@H]1C(=O)N[C@@H](C(C)C)C(=O)N1[C@H](C(=O)N[C@@H](CCC(N)=O)C(O)=O)CCC1 HJYMFKIKNPNGPA-YYLRFZLMSA-N 0.000 claims 1
- 239000004615 ingredient Substances 0.000 abstract description 41
- 238000000855 fermentation Methods 0.000 description 35
- 230000004151 fermentation Effects 0.000 description 35
- 239000000047 product Substances 0.000 description 35
- 230000000694 effects Effects 0.000 description 32
- 102000011632 Caseins Human genes 0.000 description 22
- 235000013336 milk Nutrition 0.000 description 19
- 239000008267 milk Substances 0.000 description 19
- 210000004080 milk Anatomy 0.000 description 19
- SKGURMFKEAFAGD-CSYZDTNESA-N C([C@H](N)C(=O)N[C@@H](CC(C)C)C(=O)NCC(=O)N[C@@H](CC=1C=CC(O)=CC=1)C(=O)N[C@@H](CC(C)C)C(=O)N[C@@H](CCC(O)=O)C(=O)N[C@@H](CCC(N)=O)C(=O)N[C@@H](CC(C)C)C(=O)N[C@@H](CC(C)C)C(=O)N[C@@H](CCCN=C(N)N)C(O)=O)C1=CC=C(O)C=C1 Chemical compound C([C@H](N)C(=O)N[C@@H](CC(C)C)C(=O)NCC(=O)N[C@@H](CC=1C=CC(O)=CC=1)C(=O)N[C@@H](CC(C)C)C(=O)N[C@@H](CCC(O)=O)C(=O)N[C@@H](CCC(N)=O)C(=O)N[C@@H](CC(C)C)C(=O)N[C@@H](CC(C)C)C(=O)N[C@@H](CCCN=C(N)N)C(O)=O)C1=CC=C(O)C=C1 SKGURMFKEAFAGD-CSYZDTNESA-N 0.000 description 18
- 241000282414 Homo sapiens Species 0.000 description 13
- 150000001875 compounds Chemical class 0.000 description 11
- 230000037406 food intake Effects 0.000 description 9
- 238000001727 in vivo Methods 0.000 description 9
- 241000283690 Bos taurus Species 0.000 description 8
- 241000700159 Rattus Species 0.000 description 8
- IJGRMHOSHXDMSA-UHFFFAOYSA-N Atomic nitrogen Chemical compound N#N IJGRMHOSHXDMSA-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 7
- 230000005764 inhibitory process Effects 0.000 description 7
- 238000003860 storage Methods 0.000 description 7
- 230000003276 anti-hypertensive effect Effects 0.000 description 6
- 238000002474 experimental method Methods 0.000 description 6
- 230000032258 transport Effects 0.000 description 6
- 235000013618 yogurt Nutrition 0.000 description 6
- 206010020772 Hypertension Diseases 0.000 description 5
- 230000008901 benefit Effects 0.000 description 5
- 210000004027 cell Anatomy 0.000 description 5
- 235000015140 cultured milk Nutrition 0.000 description 5
- 238000010438 heat treatment Methods 0.000 description 5
- 150000002500 ions Chemical class 0.000 description 5
- 239000000523 sample Substances 0.000 description 5
- BDAGIHXWWSANSR-UHFFFAOYSA-M Formate Chemical compound [O-]C=O BDAGIHXWWSANSR-UHFFFAOYSA-M 0.000 description 4
- 241001465754 Metazoa Species 0.000 description 4
- 241000699666 Mus <mouse, genus> Species 0.000 description 4
- 238000004458 analytical method Methods 0.000 description 4
- 230000002785 anti-thrombosis Effects 0.000 description 4
- 210000004369 blood Anatomy 0.000 description 4
- 239000008280 blood Substances 0.000 description 4
- 238000005538 encapsulation Methods 0.000 description 4
- 235000020256 human milk Nutrition 0.000 description 4
- 210000004251 human milk Anatomy 0.000 description 4
- 230000001631 hypertensive effect Effects 0.000 description 4
- 210000003405 ileum Anatomy 0.000 description 4
- 238000000338 in vitro Methods 0.000 description 4
- 238000002347 injection Methods 0.000 description 4
- 239000007924 injection Substances 0.000 description 4
- 230000002503 metabolic effect Effects 0.000 description 4
- BDAGIHXWWSANSR-UHFFFAOYSA-N methanoic acid Natural products OC=O BDAGIHXWWSANSR-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 4
- 229910052757 nitrogen Inorganic materials 0.000 description 4
- 229940127240 opiate Drugs 0.000 description 4
- 239000000243 solution Substances 0.000 description 4
- 238000012360 testing method Methods 0.000 description 4
- WEVYAHXRMPXWCK-UHFFFAOYSA-N Acetonitrile Chemical compound CC#N WEVYAHXRMPXWCK-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 3
- 241000700199 Cavia porcellus Species 0.000 description 3
- 241000196324 Embryophyta Species 0.000 description 3
- 108090000790 Enzymes Proteins 0.000 description 3
- 102000004190 Enzymes Human genes 0.000 description 3
- 102000004407 Lactalbumin Human genes 0.000 description 3
- 108090000942 Lactalbumin Proteins 0.000 description 3
- OKKJLVBELUTLKV-UHFFFAOYSA-N Methanol Chemical compound OC OKKJLVBELUTLKV-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 3
- FJMAXCRRCJSCIE-UHFFFAOYSA-N N-acetylglycine-N-methylamide Chemical compound CNC(=O)CNC(C)=O FJMAXCRRCJSCIE-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 3
- 241000283973 Oryctolagus cuniculus Species 0.000 description 3
- 239000004480 active ingredient Substances 0.000 description 3
- 150000001413 amino acids Chemical class 0.000 description 3
- 230000000845 anti-microbial effect Effects 0.000 description 3
- 230000036772 blood pressure Effects 0.000 description 3
- 229940021722 caseins Drugs 0.000 description 3
- 230000015556 catabolic process Effects 0.000 description 3
- 235000020247 cow milk Nutrition 0.000 description 3
- 230000003247 decreasing effect Effects 0.000 description 3
- 238000006731 degradation reaction Methods 0.000 description 3
- 230000008034 disappearance Effects 0.000 description 3
- 230000002255 enzymatic effect Effects 0.000 description 3
- 235000021001 fermented dairy product Nutrition 0.000 description 3
- 235000013350 formula milk Nutrition 0.000 description 3
- 235000011389 fruit/vegetable juice Nutrition 0.000 description 3
- 230000007407 health benefit Effects 0.000 description 3
- 238000004128 high performance liquid chromatography Methods 0.000 description 3
- 230000007062 hydrolysis Effects 0.000 description 3
- 238000006460 hydrolysis reaction Methods 0.000 description 3
- 238000004895 liquid chromatography mass spectrometry Methods 0.000 description 3
- 230000035772 mutation Effects 0.000 description 3
- UZHSEJADLWPNLE-GRGSLBFTSA-N naloxone Chemical compound O=C([C@@H]1O2)CC[C@@]3(O)[C@H]4CC5=CC=C(O)C2=C5[C@@]13CCN4CC=C UZHSEJADLWPNLE-GRGSLBFTSA-N 0.000 description 3
- 229960004127 naloxone Drugs 0.000 description 3
- 235000015097 nutrients Nutrition 0.000 description 3
- 239000000843 powder Substances 0.000 description 3
- 230000035755 proliferation Effects 0.000 description 3
- 230000000638 stimulation Effects 0.000 description 3
- 230000009466 transformation Effects 0.000 description 3
- 239000013598 vector Substances 0.000 description 3
- XLYOFNOQVPJJNP-UHFFFAOYSA-N water Substances O XLYOFNOQVPJJNP-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 3
- OSWFIVFLDKOXQC-UHFFFAOYSA-N 4-(3-methoxyphenyl)aniline Chemical compound COC1=CC=CC(C=2C=CC(N)=CC=2)=C1 OSWFIVFLDKOXQC-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- 108010017384 Blood Proteins Proteins 0.000 description 2
- 102000004506 Blood Proteins Human genes 0.000 description 2
- 108010063045 Lactoferrin Proteins 0.000 description 2
- 102000010445 Lactoferrin Human genes 0.000 description 2
- 108010060630 Lactoglobulins Proteins 0.000 description 2
- 102000008192 Lactoglobulins Human genes 0.000 description 2
- 102000014171 Milk Proteins Human genes 0.000 description 2
- 108010011756 Milk Proteins Proteins 0.000 description 2
- 108010009736 Protein Hydrolysates Proteins 0.000 description 2
- 108010073771 Soybean Proteins Proteins 0.000 description 2
- 229920002472 Starch Polymers 0.000 description 2
- DTQVDTLACAAQTR-UHFFFAOYSA-N Trifluoroacetic acid Chemical compound OC(=O)C(F)(F)F DTQVDTLACAAQTR-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- 239000005862 Whey Substances 0.000 description 2
- 108010046377 Whey Proteins Proteins 0.000 description 2
- 102000007544 Whey Proteins Human genes 0.000 description 2
- 230000002776 aggregation Effects 0.000 description 2
- 238000004220 aggregation Methods 0.000 description 2
- 239000005557 antagonist Substances 0.000 description 2
- 239000003146 anticoagulant agent Substances 0.000 description 2
- 244000309466 calf Species 0.000 description 2
- 229920001525 carrageenan Polymers 0.000 description 2
- 235000010418 carrageenan Nutrition 0.000 description 2
- 238000006243 chemical reaction Methods 0.000 description 2
- 235000019253 formic acid Nutrition 0.000 description 2
- 238000013467 fragmentation Methods 0.000 description 2
- 238000006062 fragmentation reaction Methods 0.000 description 2
- 235000015203 fruit juice Nutrition 0.000 description 2
- 230000002496 gastric effect Effects 0.000 description 2
- PCHJSUWPFVWCPO-UHFFFAOYSA-N gold Chemical compound [Au] PCHJSUWPFVWCPO-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- 239000010931 gold Substances 0.000 description 2
- 229910052737 gold Inorganic materials 0.000 description 2
- 230000009036 growth inhibition Effects 0.000 description 2
- 239000000413 hydrolysate Substances 0.000 description 2
- 230000002519 immonomodulatory effect Effects 0.000 description 2
- 229910052500 inorganic mineral Inorganic materials 0.000 description 2
- 108010028463 kappa-casein glycomacropeptide Proteins 0.000 description 2
- 210000000265 leukocyte Anatomy 0.000 description 2
- 238000004811 liquid chromatography Methods 0.000 description 2
- 235000021239 milk protein Nutrition 0.000 description 2
- 239000011707 mineral Substances 0.000 description 2
- 235000016709 nutrition Nutrition 0.000 description 2
- 230000001717 pathogenic effect Effects 0.000 description 2
- 239000001814 pectin Substances 0.000 description 2
- 229920001277 pectin Polymers 0.000 description 2
- 235000010987 pectin Nutrition 0.000 description 2
- 230000001681 protective effect Effects 0.000 description 2
- 238000011002 quantification Methods 0.000 description 2
- 239000002904 solvent Substances 0.000 description 2
- 229940001941 soy protein Drugs 0.000 description 2
- 239000003381 stabilizer Substances 0.000 description 2
- 235000019698 starch Nutrition 0.000 description 2
- 239000000758 substrate Substances 0.000 description 2
- 230000004083 survival effect Effects 0.000 description 2
- 235000020357 syrup Nutrition 0.000 description 2
- 239000006188 syrup Substances 0.000 description 2
- 230000007723 transport mechanism Effects 0.000 description 2
- 239000003643 water by type Substances 0.000 description 2
- 102400000344 Angiotensin-1 Human genes 0.000 description 1
- 101800000734 Angiotensin-1 Proteins 0.000 description 1
- 108010062580 Concanavalin A Proteins 0.000 description 1
- 108010059378 Endopeptidases Proteins 0.000 description 1
- 102000005593 Endopeptidases Human genes 0.000 description 1
- 102000018389 Exopeptidases Human genes 0.000 description 1
- 108010091443 Exopeptidases Proteins 0.000 description 1
- 244000068988 Glycine max Species 0.000 description 1
- 235000010469 Glycine max Nutrition 0.000 description 1
- 241000282412 Homo Species 0.000 description 1
- UFHFLCQGNIYNRP-UHFFFAOYSA-N Hydrogen Chemical class [H][H] UFHFLCQGNIYNRP-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 244000199885 Lactobacillus bulgaricus Species 0.000 description 1
- 241000186673 Lactobacillus delbrueckii Species 0.000 description 1
- 240000002605 Lactobacillus helveticus Species 0.000 description 1
- 101800004361 Lactoferricin-B Proteins 0.000 description 1
- 108090000301 Membrane transport proteins Proteins 0.000 description 1
- 102000003939 Membrane transport proteins Human genes 0.000 description 1
- 241000699670 Mus sp. Species 0.000 description 1
- 108010038807 Oligopeptides Proteins 0.000 description 1
- 102000015636 Oligopeptides Human genes 0.000 description 1
- 240000007594 Oryza sativa Species 0.000 description 1
- 235000007164 Oryza sativa Nutrition 0.000 description 1
- 241001494479 Pecora Species 0.000 description 1
- 108091005804 Peptidases Proteins 0.000 description 1
- 102000035195 Peptidases Human genes 0.000 description 1
- 206010057249 Phagocytosis Diseases 0.000 description 1
- 108010064851 Plant Proteins Proteins 0.000 description 1
- RWCOTTLHDJWHRS-YUMQZZPRSA-N Pro-Pro Chemical compound OC(=O)[C@@H]1CCCN1C(=O)[C@H]1NCCC1 RWCOTTLHDJWHRS-YUMQZZPRSA-N 0.000 description 1
- 239000004365 Protease Substances 0.000 description 1
- 241000191967 Staphylococcus aureus Species 0.000 description 1
- 244000057717 Streptococcus lactis Species 0.000 description 1
- NINIDFKCEFEMDL-UHFFFAOYSA-N Sulfur Chemical compound [S] NINIDFKCEFEMDL-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 208000007536 Thrombosis Diseases 0.000 description 1
- 240000001085 Trapa natans Species 0.000 description 1
- PQLVXDKIJBQVDF-UHFFFAOYSA-N acetic acid;hydrate Chemical compound O.CC(O)=O PQLVXDKIJBQVDF-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 239000002253 acid Substances 0.000 description 1
- 230000009858 acid secretion Effects 0.000 description 1
- -1 acids amines Chemical class 0.000 description 1
- 230000000202 analgesic effect Effects 0.000 description 1
- ORWYRWWVDCYOMK-HBZPZAIKSA-N angiotensin I Chemical compound C([C@@H](C(=O)N[C@@H]([C@@H](C)CC)C(=O)N[C@@H](CC=1NC=NC=1)C(=O)N1[C@@H](CCC1)C(=O)N[C@@H](CC=1C=CC=CC=1)C(=O)N[C@@H](CC=1NC=NC=1)C(=O)N[C@@H](CC(C)C)C(O)=O)NC(=O)[C@@H](NC(=O)[C@H](CCCN=C(N)N)NC(=O)[C@@H](N)CC(O)=O)C(C)C)C1=CC=C(O)C=C1 ORWYRWWVDCYOMK-HBZPZAIKSA-N 0.000 description 1
- 235000021120 animal protein Nutrition 0.000 description 1
- 230000001093 anti-cancer Effects 0.000 description 1
- 230000001262 anti-secretory effect Effects 0.000 description 1
- 230000002180 anti-stress Effects 0.000 description 1
- 239000004599 antimicrobial Substances 0.000 description 1
- 210000000709 aorta Anatomy 0.000 description 1
- 125000004429 atom Chemical group 0.000 description 1
- QVGXLLKOCUKJST-UHFFFAOYSA-N atomic oxygen Chemical compound [O] QVGXLLKOCUKJST-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 210000003719 b-lymphocyte Anatomy 0.000 description 1
- LFYJSSARVMHQJB-QIXNEVBVSA-N bakuchiol Chemical compound CC(C)=CCC[C@@](C)(C=C)\C=C\C1=CC=C(O)C=C1 LFYJSSARVMHQJB-QIXNEVBVSA-N 0.000 description 1
- 230000009286 beneficial effect Effects 0.000 description 1
- 235000013361 beverage Nutrition 0.000 description 1
- 230000004071 biological effect Effects 0.000 description 1
- 235000019658 bitter taste Nutrition 0.000 description 1
- 230000037396 body weight Effects 0.000 description 1
- 230000037180 bone health Effects 0.000 description 1
- 235000014121 butter Nutrition 0.000 description 1
- 125000004432 carbon atom Chemical group C* 0.000 description 1
- 210000000748 cardiovascular system Anatomy 0.000 description 1
- 238000005119 centrifugation Methods 0.000 description 1
- 235000013351 cheese Nutrition 0.000 description 1
- 125000003636 chemical group Chemical group 0.000 description 1
- 238000004587 chromatography analysis Methods 0.000 description 1
- 210000004913 chyme Anatomy 0.000 description 1
- 230000002860 competitive effect Effects 0.000 description 1
- 230000000295 complement effect Effects 0.000 description 1
- 239000000470 constituent Substances 0.000 description 1
- 238000013270 controlled release Methods 0.000 description 1
- 238000001816 cooling Methods 0.000 description 1
- 239000006071 cream Substances 0.000 description 1
- 235000014048 cultured milk product Nutrition 0.000 description 1
- 230000007123 defense Effects 0.000 description 1
- 230000000593 degrading effect Effects 0.000 description 1
- 230000003111 delayed effect Effects 0.000 description 1
- 238000012217 deletion Methods 0.000 description 1
- 230000037430 deletion Effects 0.000 description 1
- 238000001514 detection method Methods 0.000 description 1
- 235000014113 dietary fatty acids Nutrition 0.000 description 1
- 230000004069 differentiation Effects 0.000 description 1
- 230000029087 digestion Effects 0.000 description 1
- 230000001079 digestive effect Effects 0.000 description 1
- 210000002249 digestive system Anatomy 0.000 description 1
- 238000010790 dilution Methods 0.000 description 1
- 239000012895 dilution Substances 0.000 description 1
- 201000010099 disease Diseases 0.000 description 1
- 208000037265 diseases, disorders, signs and symptoms Diseases 0.000 description 1
- 230000002183 duodenal effect Effects 0.000 description 1
- 239000003792 electrolyte Substances 0.000 description 1
- 238000005516 engineering process Methods 0.000 description 1
- 229930195729 fatty acid Natural products 0.000 description 1
- 239000000194 fatty acid Substances 0.000 description 1
- 150000004665 fatty acids Chemical class 0.000 description 1
- 235000021107 fermented food Nutrition 0.000 description 1
- 239000012467 final product Substances 0.000 description 1
- 230000006870 function Effects 0.000 description 1
- 230000005176 gastrointestinal motility Effects 0.000 description 1
- 210000001035 gastrointestinal tract Anatomy 0.000 description 1
- 230000002068 genetic effect Effects 0.000 description 1
- 102000035122 glycosylated proteins Human genes 0.000 description 1
- 108091005608 glycosylated proteins Proteins 0.000 description 1
- 238000000227 grinding Methods 0.000 description 1
- 229910052736 halogen Inorganic materials 0.000 description 1
- 150000002367 halogens Chemical class 0.000 description 1
- 230000036541 health Effects 0.000 description 1
- 230000008821 health effect Effects 0.000 description 1
- 125000005842 heteroatom Chemical group 0.000 description 1
- 239000005556 hormone Substances 0.000 description 1
- 229940088597 hormone Drugs 0.000 description 1
- 230000036571 hydration Effects 0.000 description 1
- 238000006703 hydration reaction Methods 0.000 description 1
- 229910052739 hydrogen Inorganic materials 0.000 description 1
- 239000001257 hydrogen Substances 0.000 description 1
- 235000015243 ice cream Nutrition 0.000 description 1
- 230000003308 immunostimulating effect Effects 0.000 description 1
- 230000006872 improvement Effects 0.000 description 1
- 238000010348 incorporation Methods 0.000 description 1
- 239000003112 inhibitor Substances 0.000 description 1
- 239000000543 intermediate Substances 0.000 description 1
- 230000031891 intestinal absorption Effects 0.000 description 1
- 210000005027 intestinal barrier Anatomy 0.000 description 1
- 230000007358 intestinal barrier function Effects 0.000 description 1
- 230000000968 intestinal effect Effects 0.000 description 1
- 210000000936 intestine Anatomy 0.000 description 1
- 238000005040 ion trap Methods 0.000 description 1
- 108010031424 isoleucyl-prolyl-proline Proteins 0.000 description 1
- 108010021898 isracidin Proteins 0.000 description 1
- CSSYQJWUGATIHM-IKGCZBKSSA-N l-phenylalanyl-l-lysyl-l-cysteinyl-l-arginyl-l-arginyl-l-tryptophyl-l-glutaminyl-l-tryptophyl-l-arginyl-l-methionyl-l-lysyl-l-lysyl-l-leucylglycyl-l-alanyl-l-prolyl-l-seryl-l-isoleucyl-l-threonyl-l-cysteinyl-l-valyl-l-arginyl-l-arginyl-l-alanyl-l-phenylal Chemical compound C([C@H](N)C(=O)N[C@@H](CCCCN)C(=O)N[C@@H](CS)C(=O)N[C@@H](CCCNC(N)=N)C(=O)N[C@@H](CCCNC(N)=N)C(=O)N[C@@H](CC=1C2=CC=CC=C2NC=1)C(=O)N[C@@H](CCC(N)=O)C(=O)N[C@@H](CC=1C2=CC=CC=C2NC=1)C(=O)N[C@@H](CCCNC(N)=N)C(=O)N[C@@H](CCSC)C(=O)N[C@@H](CCCCN)C(=O)N[C@@H](CCCCN)C(=O)N[C@@H](CC(C)C)C(=O)NCC(=O)N[C@@H](C)C(=O)N1CCC[C@H]1C(=O)N[C@@H](CO)C(=O)N[C@@H]([C@@H](C)CC)C(=O)N[C@@H]([C@@H](C)O)C(=O)N[C@@H](CS)C(=O)N[C@@H](C(C)C)C(=O)N[C@@H](CCCNC(N)=N)C(=O)N[C@@H](CCCNC(N)=N)C(=O)N[C@@H](C)C(=O)N[C@@H](CC=1C=CC=CC=1)C(O)=O)C1=CC=CC=C1 CSSYQJWUGATIHM-IKGCZBKSSA-N 0.000 description 1
- CFFMZOZGXDAXHP-HOKBLYKWSA-N lactoferricin Chemical compound C([C@H](NC(=O)[C@H](C)NC(=O)[C@H](CCCNC(N)=N)NC(=O)[C@H](C(C)C)NC(=O)[C@@H]1CSSC[C@@H](C(=O)N[C@@H](CCCNC(N)=N)C(=O)N[C@@H](CCCNC(N)=N)C(=O)N[C@@H](CC=2C3=CC=CC=C3NC=2)C(=O)N[C@@H](CCC(N)=O)C(=O)N[C@@H](CC=2C3=CC=CC=C3NC=2)C(=O)N[C@@H](CCCNC(N)=N)C(=O)N[C@@H](CCSC)C(=O)N[C@@H](CCCCN)N[C@@H](CCCCN)C(=O)N[C@@H](CC(C)C)C(=O)NCC(=O)N[C@@H](C)C(=O)N2CCC[C@H]2C(=O)N[C@@H](CO)C(=O)N[C@H](C(N[C@H](C(=O)N1)[C@@H](C)O)=O)[C@@H](C)CC)NC(=O)[C@H](CCCCN)NC(=O)[C@@H](N)CC=1C=CC=CC=1)C(O)=O)C1=CC=CC=C1 CFFMZOZGXDAXHP-HOKBLYKWSA-N 0.000 description 1
- 235000021242 lactoferrin Nutrition 0.000 description 1
- 229940078795 lactoferrin Drugs 0.000 description 1
- 230000000670 limiting effect Effects 0.000 description 1
- 210000004698 lymphocyte Anatomy 0.000 description 1
- 239000002075 main ingredient Substances 0.000 description 1
- 230000000873 masking effect Effects 0.000 description 1
- 239000011159 matrix material Substances 0.000 description 1
- 235000012054 meals Nutrition 0.000 description 1
- 239000011859 microparticle Substances 0.000 description 1
- 244000309715 mini pig Species 0.000 description 1
- 238000010369 molecular cloning Methods 0.000 description 1
- 230000004899 motility Effects 0.000 description 1
- 210000003205 muscle Anatomy 0.000 description 1
- 238000002703 mutagenesis Methods 0.000 description 1
- 231100000350 mutagenesis Toxicity 0.000 description 1
- 230000024717 negative regulation of secretion Effects 0.000 description 1
- 210000000653 nervous system Anatomy 0.000 description 1
- QJGQUHMNIGDVPM-UHFFFAOYSA-N nitrogen group Chemical group [N] QJGQUHMNIGDVPM-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 230000035764 nutrition Effects 0.000 description 1
- 235000006180 nutrition needs Nutrition 0.000 description 1
- 239000003401 opiate antagonist Substances 0.000 description 1
- 229910052760 oxygen Inorganic materials 0.000 description 1
- 239000001301 oxygen Substances 0.000 description 1
- 238000009928 pasteurization Methods 0.000 description 1
- 210000003024 peritoneal macrophage Anatomy 0.000 description 1
- 210000001986 peyer's patch Anatomy 0.000 description 1
- 230000008782 phagocytosis Effects 0.000 description 1
- 230000001766 physiological effect Effects 0.000 description 1
- 235000021118 plant-derived protein Nutrition 0.000 description 1
- 230000036470 plasma concentration Effects 0.000 description 1
- 230000000291 postprandial effect Effects 0.000 description 1
- 239000002243 precursor Substances 0.000 description 1
- 238000012545 processing Methods 0.000 description 1
- 108010077112 prolyl-proline Proteins 0.000 description 1
- 230000001737 promoting effect Effects 0.000 description 1
- 239000003531 protein hydrolysate Substances 0.000 description 1
- 230000002797 proteolythic effect Effects 0.000 description 1
- 235000020122 reconstituted milk Nutrition 0.000 description 1
- 230000009467 reduction Effects 0.000 description 1
- 230000002040 relaxant effect Effects 0.000 description 1
- 238000012552 review Methods 0.000 description 1
- 235000009566 rice Nutrition 0.000 description 1
- 238000012216 screening Methods 0.000 description 1
- 239000000932 sedative agent Substances 0.000 description 1
- 230000001624 sedative effect Effects 0.000 description 1
- 235000020374 simple syrup Nutrition 0.000 description 1
- 235000020183 skimmed milk Nutrition 0.000 description 1
- 239000000126 substance Substances 0.000 description 1
- 239000011593 sulfur Substances 0.000 description 1
- 229910052717 sulfur Inorganic materials 0.000 description 1
- 239000006228 supernatant Substances 0.000 description 1
- 239000013589 supplement Substances 0.000 description 1
- 238000004885 tandem mass spectrometry Methods 0.000 description 1
- 230000008685 targeting Effects 0.000 description 1
- 238000007669 thermal treatment Methods 0.000 description 1
- 231100000331 toxic Toxicity 0.000 description 1
- 230000002588 toxic effect Effects 0.000 description 1
- 235000015192 vegetable juice Nutrition 0.000 description 1
- 230000036642 wellbeing Effects 0.000 description 1
Classifications
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
- C12N—MICROORGANISMS OR ENZYMES; COMPOSITIONS THEREOF; PROPAGATING, PRESERVING, OR MAINTAINING MICROORGANISMS; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING; CULTURE MEDIA
- C12N1/00—Microorganisms, e.g. protozoa; Compositions thereof; Processes of propagating, maintaining or preserving microorganisms or compositions thereof; Processes of preparing or isolating a composition containing a microorganism; Culture media therefor
- C12N1/20—Bacteria; Culture media therefor
- C12N1/205—Bacterial isolates
-
- A—HUMAN NECESSITIES
- A23—FOODS OR FOODSTUFFS; TREATMENT THEREOF, NOT COVERED BY OTHER CLASSES
- A23C—DAIRY PRODUCTS, e.g. MILK, BUTTER OR CHEESE; MILK OR CHEESE SUBSTITUTES; MAKING THEREOF
- A23C9/00—Milk preparations; Milk powder or milk powder preparations
- A23C9/12—Fermented milk preparations; Treatment using microorganisms or enzymes
- A23C9/123—Fermented milk preparations; Treatment using microorganisms or enzymes using only microorganisms of the genus lactobacteriaceae; Yoghurt
-
- A—HUMAN NECESSITIES
- A23—FOODS OR FOODSTUFFS; TREATMENT THEREOF, NOT COVERED BY OTHER CLASSES
- A23C—DAIRY PRODUCTS, e.g. MILK, BUTTER OR CHEESE; MILK OR CHEESE SUBSTITUTES; MAKING THEREOF
- A23C9/00—Milk preparations; Milk powder or milk powder preparations
- A23C9/12—Fermented milk preparations; Treatment using microorganisms or enzymes
- A23C9/13—Fermented milk preparations; Treatment using microorganisms or enzymes using additives
- A23C9/1322—Inorganic compounds; Minerals, including organic salts thereof, oligo-elements; Amino-acids, peptides, protein-hydrolysates or derivatives; Nucleic acids or derivatives; Yeast extract or autolysate; Vitamins; Antibiotics; Bacteriocins
-
- A—HUMAN NECESSITIES
- A23—FOODS OR FOODSTUFFS; TREATMENT THEREOF, NOT COVERED BY OTHER CLASSES
- A23L—FOODS, FOODSTUFFS, OR NON-ALCOHOLIC BEVERAGES, NOT COVERED BY SUBCLASSES A21D OR A23B-A23J; THEIR PREPARATION OR TREATMENT, e.g. COOKING, MODIFICATION OF NUTRITIVE QUALITIES, PHYSICAL TREATMENT; PRESERVATION OF FOODS OR FOODSTUFFS, IN GENERAL
- A23L33/00—Modifying nutritive qualities of foods; Dietetic products; Preparation or treatment thereof
- A23L33/10—Modifying nutritive qualities of foods; Dietetic products; Preparation or treatment thereof using additives
- A23L33/135—Bacteria or derivatives thereof, e.g. probiotics
-
- A—HUMAN NECESSITIES
- A23—FOODS OR FOODSTUFFS; TREATMENT THEREOF, NOT COVERED BY OTHER CLASSES
- A23L—FOODS, FOODSTUFFS, OR NON-ALCOHOLIC BEVERAGES, NOT COVERED BY SUBCLASSES A21D OR A23B-A23J; THEIR PREPARATION OR TREATMENT, e.g. COOKING, MODIFICATION OF NUTRITIVE QUALITIES, PHYSICAL TREATMENT; PRESERVATION OF FOODS OR FOODSTUFFS, IN GENERAL
- A23L33/00—Modifying nutritive qualities of foods; Dietetic products; Preparation or treatment thereof
- A23L33/10—Modifying nutritive qualities of foods; Dietetic products; Preparation or treatment thereof using additives
- A23L33/17—Amino acids, peptides or proteins
- A23L33/18—Peptides; Protein hydrolysates
-
- A—HUMAN NECESSITIES
- A23—FOODS OR FOODSTUFFS; TREATMENT THEREOF, NOT COVERED BY OTHER CLASSES
- A23V—INDEXING SCHEME RELATING TO FOODS, FOODSTUFFS OR NON-ALCOHOLIC BEVERAGES AND LACTIC OR PROPIONIC ACID BACTERIA USED IN FOODSTUFFS OR FOOD PREPARATION
- A23V2400/00—Lactic or propionic acid bacteria
- A23V2400/21—Streptococcus, lactococcus
- A23V2400/249—Thermophilus
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
- C12R—INDEXING SCHEME ASSOCIATED WITH SUBCLASSES C12C - C12Q, RELATING TO MICROORGANISMS
- C12R2001/00—Microorganisms ; Processes using microorganisms
- C12R2001/01—Bacteria or Actinomycetales ; using bacteria or Actinomycetales
- C12R2001/46—Streptococcus ; Enterococcus; Lactococcus
Landscapes
- Life Sciences & Earth Sciences (AREA)
- Chemical & Material Sciences (AREA)
- Health & Medical Sciences (AREA)
- Engineering & Computer Science (AREA)
- Food Science & Technology (AREA)
- Polymers & Plastics (AREA)
- Microbiology (AREA)
- Nutrition Science (AREA)
- Molecular Biology (AREA)
- Proteomics, Peptides & Aminoacids (AREA)
- Biochemistry (AREA)
- Genetics & Genomics (AREA)
- Biotechnology (AREA)
- Organic Chemistry (AREA)
- Mycology (AREA)
- Zoology (AREA)
- Bioinformatics & Cheminformatics (AREA)
- Wood Science & Technology (AREA)
- Tropical Medicine & Parasitology (AREA)
- Biomedical Technology (AREA)
- Virology (AREA)
- General Engineering & Computer Science (AREA)
- General Health & Medical Sciences (AREA)
- Medicinal Chemistry (AREA)
- Coloring Foods And Improving Nutritive Qualities (AREA)
- Dairy Products (AREA)
- Peptides Or Proteins (AREA)
- General Preparation And Processing Of Foods (AREA)
- Medicines That Contain Protein Lipid Enzymes And Other Medicines (AREA)
Abstract
La présente invention concerne un produit alimentaire contenant des microorganismes vivants et des ingrédients alimentaires bioactifs d'intérêt, dans lequel les microorganismes vivants et les ingrédients alimentaires bioactifs d'intérêt sont mis en oeuvre de manière à réduire la métabolisation desdits ingrédients bioactifs par lesdits microorganismes vivants.L'invention concerne plus particulièrement l'utilisation à cette fin de microorganismes vivants présentant une capacité réduite de métabolisation des ingrédients bioactifs.
Description
Protection d'ingrédients alimentaires bioactifs par
l'utilisation de microorganismes présentant une capacité de métabolisation réduite La présente invention concerne un produit alimentaire contenant un ou plusieurs microorganismes vivants et au moins un ingrédient alimentaire bioactif d'intérêt, dans lequel le ou lesdits microorganismes vivants et le ou lesdits ingrédients alimentaires bioactifs d'intérêt sont mis en oeuvre de manière à réduire la métabolisation du ou desdits ingrédients bioactifs par le ou lesdits microorganismes.
Le marché des ingrédients alimentaires, en particulier des peptides, bioactifs ou fonctionnels (i.e., ayant une activité bénéfique pour le consommateur soit localement dans le tube digestif, soit à distance dans l'organisme, après être passés dans le système circulatoire) est, depuis quelques années, en plein essor.
Les peptides bioactifs sont des séquences définies d'acides aminés qui sont inactives au sein de leur protéine d'origine, mais qui présentent des propriétés particulières une fois libérées par action enzymatique. On les appelle aussi peptides fonctionnels. Ces peptides bioactifs sont capables d'exercer, entre autres, un effet sur le système digestif, les défenses de l'organisme (par exemple, un effet antimicrobien ou immunomodulateur), le système cardiovasculaire (notamment un effet antithrombotique ou antihypertenseur), et/ou le système nerveux (tel qu'un effet sédatif et analgésique de type opioïde) (voir tableaux 1 et 2 ci-après).
Le tableau 1 ci-après liste les principaux peptides fonctionnels libérés par l'hydrolyse des protéines du lait humain et du lait de vache.
Tableau 1
Protéines originelles Peptides fonctionnels* Origine du lait** Activités décrites caséine a a casomorphine V activité opiacée caséine a exorphine V activité opiacée casokinine V activité antihypertensive caséine (3 (3 casomorphine H V activité opiacée casokinine H V activité immunomodulatrice + activité CPP H V antihypertensive action sur les minéraux caséine K CMP=GMP H V modulation de la motricité gastrointestinale casoxine V et de la libération d'hormones digestives casoplatellines antagoniste opiacé activité antithrombotique a lactalbumine fragments 50-53 H V activité opiacée (3 lactoglobuline (3 lactorphines V activité opiacée + activité antihypertensive lactoferrine lactoferroxine H V antagoniste opiacé lactoransferrine (*) les séquences des acides aminés ne sont pas exactement les mêmes (**) H: lait humain / V: lait de vache Le tableau 2 ci-après recense les principales activités physiologiques des peptides fonctionnels issus du lait connus à ce jour.
Tableau 2
Activités Peptides ln vitro In vivo animal In vivo homme Réf.
Caséinomacropeptide production de CCK par Beucher (CMP) cellule intestinale de rat 1994 Effet sur la Veau: après ingestion de CMP (210 Homme: après ingestion de Yvon 1994 digestion mg/kg), inhibition de la sécrétion CMP (4g), diminution de la gastrique et diminution de la sécrétion acide concentration plasmatique en CKK R casomorphines Lapin après introduction dans lumen: Ben effet antisecrétoire sur l'iléon Mansour Chien: après administration 1988 intragastrique, modulation de Schusdziarra l'insulinémie post-prandiale; 1983 annulation de cet effet par la naloxone casomorphines Plusieurs effets au niveau Tomé 1987, naturelles et certains de de l'iléon de lapin 1988 - Mahé leurs analogues 1989 Analogues de (3 Stimulation de Ben casomorphines non l'absorption intestinale Mansour métabolisés d'électrolytes 1988 Caséine Chien: administration 10g Defilippi caséine/300mL eau par sonde 1995 intragastrique: inhibition de la motilité du grêle, annulée par la naloxone.vs.
10g de protéine de soja: pas d'effet
Tableau 2 (suite
Activités Peptides ln vitro ln vivo animal ln vivo homme Réf.
Effet Lactoferricine Inhibition de la croissance Tomita 1994 antimicrobien Ca socidine I (caséine a des souches pathogènes - Zucht 1995 Ça ocidin 03 SI) -165-2 Fragment caséine a Inhibition de la croissance Souris, Mouton: efficace en injection Lahov 1996 S1B des souches pathogènes IM contre Staphylococcus aureus (1-23 N terminal) = isracidine Fragment caséine (3 Souris: effet protecteur en injection Migliore- humaine IV contre K. pneumoniae Samour Effet immuno- Fragments de a Prolifération des Kayser 1996 modulateur lactalbumine bovine et lymphocytes humains de caséine K bovine (PBL) activités par Con A (3 casokinine 10 et (3 Prolifération ou Kayser 1996 casomorphine 7 de suppression des PBL synthèse suivant concentration Caséine (3 humaine 54- Stimulation de la Parker 1984 59 a phagocytose des globules lactalbumine 51-53 rouges de mouton par les macrophages péritonéaux de souris Caséine (3 bovine Stimulation des Pas de protection in vivo Migliore- Caséine 191-193 macrophages périonéaux Samour Caséine 63-68 de la souris 1988 Caséine K bovine Inhibition de la Otani 1992, Caseino- macropeptides prolifération des 1995 (106-169) lymphocytes B des plaques de Peyer chez souris et lapin
Tableau 2 (suite
Activités Peptides in vitro In vivo animal In vivo homme Réf.
Effet Caséinoglycopeptide CGP isolé dans le plasma de Chabance antithrombotique bovin (bCGP) nouveaux-nés après ingestion 1995 Caséinoglycopeptide de lait infantile ou lait de mère humain (hCGP) Peptide 106-116 de Inhibition de l'agrégation Jollès 1986 caséine x bovine plaquettaire Tétrapeptide de, Rat et cobaye avec thrombose Raha 1988 lactotransferrine Inhibition de l agrégation artérielle expérimentale: après Drouet 1990 humaine (39-42) plaquettaire injection IV, activité antithrombotique Effet Hydrolysats Inhibition de l'ACE Mullaly 1997 antihYpertenseur enzymatiques de r3 lactoglobuline et d'a lactalbumine Fragments Inhibition de l'ACE Rats recevant de l'angiotensine I: Kohmura synthétiques de après injection IV, retour au niveau 1989 caséine R humaine initial de pression artérielle Peptides de lait Rats hypertendus: ingestion de 10 Masuda fermenté par L. mL lait fermenté / kg poids corporel, 1996 helveticus et S. on retrouve les peptides dans l'aorte cerevisiae avec inhibition de l'ACE Peptides issus de Rats hypertendus: après ingestion, Yamamoto !air fermenté par L. diminution de la pression artérielle 1994 helveticus Peptides issus de la Rats hypertendus: après ingestion, Homme hypertendu (36 sujets): Nakamura fermentation de lait diminution de la pression artérielle après 8 semaines d'ingestion 1995 par L. helveticus + Rats normaux: pas d'effet de 95 mL/j, diminution de la Hata 1996 S. cerevisiae Val- pression artérielle Pro-Pro (VPP) / IIPro-Pro (IPP) Ui
Tableau 2 (suite)
Activités Peptides ln vitro In vivo animal In vivo homme Réf.
Effets opiacés 3 casomorphines _ _ _ _. Rats: après injection intracarotides, _ _ _._._ _ Ermisch 1983 accumulation de f3 casomorphines _ _ _ _ _ _ Umbach 1985 dans la zone sans barrière Homme: après ingestion de _ _ _ _ hématoencéphalique lait de vache, présence de I3 Meisel 1986 Veaux nouveaux-nés: après leur casomorphines dans le _ _._. ._._._.._.._ _.._ premier repas de lait de vache, f3 contenu intestinal grêle Singh 1989 casomorphines dans le sang _._.._._ mals pas dans le sang Svedberg Mini-porcs: après ingestion de d'adulte 1985 caséine bovine, 13 casomorphine Teschemacher isolée du chyme duodénal. 1986 Chiots: après ingestion de lait de mère, existence de p. casomorphines dans le sang Peptides de caséine Effet opio'ide sur iléon Yoshikawa r3 humaine de isolé de cobaye annulé 1986 synthèse par la naloxone Casoxines (caséine Effets opioïdes Chiba 1989 x) bovine et antagonistes sur muscle humaine de l'iléon isolé de cobaye Ces peptides sont le plus souvent obtenus par hydrolyse de protéines végétales (par exemple des protéines de soja) ou animales (par exemple, les caséines ou les protéines sériques du lait), hydrolyse générée par des procédés enzymatiques et/ou fermentaires, le plus souvent accompagnée d'une concentration de la fraction active, étape généralement nécessaire pour apporter le bénéfice santé visé. La fabrication et l'utilisation de ces peptides pour un bénéfice santé font l'objet d'une littérature abondante (voir notamment la Danone World Newsletter N 17 de Septembre 1998).
Parmi les vecteurs alimentaires susceptibles d'accueillir de tels ingrédients, les produits laitiers fermentés figurent en bonne position de part leur bénéfice santé dû à la présence de ferments et de produits de fermentation (c'est-à-dire les molécules issues de la transformation, par les bactéries lactiques, des substrats présents dans le lait). Jusqu'à présent, la communauté scientifique prenait surtout en compte les propriétés des ferments. Les chercheurs commencent depuis peu à s'intéresser aux produits de fermentation, parmi lesquels certains peptides occupent une place particulière, car ce sont des messagers biologiques nombreux et spécifiques. Les produits laitiers fermentés paraissent donc particulièrement appropriés comme vecteurs d'hydrolysats de peptides bioactifs obtenus, par exemple, à partir de substrats laitiers comme les caséines ou les protéines sériques.
Un problème majeur se pose alors: les microorganismes et, en particulier, les bactéries lactiques utilisées dans la fabrication des produits laitiers frais (type yoghourts, spécialités laitières fermentées, boissons fermentées à base de lait, etc...), sont généralement capables de consommer les peptides pour satisfaire leurs besoins nutritionnels et, plus particulièrement leurs besoins en azote. On parlera à cet effet dans ce qui suit de métabolisation des peptides . Les bactéries lactiques sont en effet dotées de plusieurs systèmes de dégradation et/ou transport leur permettant de métaboliser les peptides, les faisant alors disparaître du milieu: 1/ un système protéolytique (protéases de paroi PRT) qui découpe protéines et gros peptides pour faciliter leur assimilation ( système de métabolisation extracellulaire ), 2/ des systèmes de transport vers l'intérieur de la cellule, dont l'un est spécifique des oligo-peptides d'une taille proche de 10 acides aminés, l'autre étant adapté au transport de di- et tri-peptides (les lactobacilles possèdent un système supplémentaire de perméases à tri- peptides) ( système(s) de transport vers l'intérieur de la cellule ), et 3/ un système enzymatique intracellulaire capable de dégrader les peptides en acides aminés (comprenant une quinzaine d'endo- et exopeptidases) ( système de métabolisation intracellulaire ).
Etant donné que la quantité de peptides naturellement présents dans le lait est généralement trop faible par rapport aux besoins des bactéries lactiques, il est commun d'accélérer leur croissance en fournissant un supplément de peptides. Ceux-ci sont alors totalement consommés pendant la fermentation.
En définitive, du fait: (i) du besoin en azote des bactéries lactiques, dont les peptides constituent la principale source dans le lait, (ii) de la capacité de ces bactéries à consommer efficacement les peptides, et (iii) de la survie d'une population importante de bactéries lactiques dans les produits fermentés à base de lait, jusqu'à la date limite de consommation (DLC), la mise en oeuvre d'ingrédients à base de peptides fonctionnels dans les produits laitiers fermentés est difficile, 2876876 9 voire impossible, car ces ingrédients sont le plus souvent consommés par les bactéries lactiques, pendant la fermentation, voire pendant le stockage des produits jusqu'à DLC.
En outre, non seulement ce problème de dégradation par métabolisation intempestive des peptides par les bactéries n'est pas spécifique à un peptide donné, mais il n'est pas non plus spécifique à un ferment (ou microorganisme, de préférence bactérie, capable de fermenter) particulier.
II s'agit là d'un problème général, qui se pose quels que soient le ou les peptides et le ou les microorganismes considérés.
On citera, à titre d'exemple, le cas du peptide bioactif aSi [91-100] (voir le brevet européen EP 0 714 910; peptide aux propriétés relaxantes contenu dans l'hydrolysat de protéines de lait commercialisé notamment par la société Ingredia: 51-53, Avenue Fernand Lobbedez BP 946 62033 ARRAS Cedex, France, sous le nom Lactium ). La Demanderesse a ainsi observé que la population de bactéries lactiques vivantes dans le produit fini continue de métaboliser le peptide bioactif pendant le stockage du produit fini, si bien qu'après seulement 10 jours (pour des produits frais dont la DLC est de 28 jours), entre 35 et 55% environ du peptide bioactif aSi [91-100] ont disparu, ce qui est tout à fait inacceptable pour garantir un effet santé chez le consommateur (données non montrées).
Puisque la consommation du peptide bioactif est le fait de l'activité métabolique des ferments, on pourrait envisager de réduire ce phénomène en détruisant tout ou partie des microorganismes, par exemple à l'aide d'un traitement thermique approprié (thermisation ou pasteurisation). En ce cas, il est possible de préserver le peptide bioactif aSi [91-100] (par exemple après chauffage à 75 C pendant environ 1 min).
Toutefois, une telle solution présente de nombreux inconvénients: la thermisation d'une masse laitière fermentée implique l'usage de stabilisants ajoutés avant le traitement thermique (pectines, amidons, carraghénanes, etc...), ce qui complique le procédé et augmente sensiblement le coût de la formule; la ligne de fabrication industrielle est plus complexe et demande un investissement spécifique plus important; le produit ne bénéficie plus d'appellations liées aux produits contenant des ferments vivants (type yoghourt) et perd de fait les bénéfices associés à la consommation de ferments lactiques; et l'impact organoleptique, généralement négatif, est significatif.
II existe dès lors un besoin pour un produit alimentaire contenant à la fois des microorganismes vivants, par exemple un yoghourt, et un ou plusieurs ingrédients alimentaires bioactifs d'intérêt, dans lequel ces ingrédients alimentaires bioactifs d'intérêt seraient protégés contre la métabolisation par lesdits microorganismes vivants, et ce, tout en préservant les qualités organoleptiques du produit alimentaire.
Par la présente invention, la Demanderesse apporte une solution qui permet de satisfaire le besoin existant.
Un objet de la présente invention est donc un produit alimentaire contenant un ou plusieurs microorganismes vivants et au moins un ingrédient alimentaire bioactif d'intérêt, caractérisé en ce que le ou lesdits microorganismes vivants et le ou lesdits ingrédients alimentaires bioactifs d'intérêt sont mis en oeuvre de manière à réduire la métabolisation du ou desdits ingrédients bioactifs par le ou lesdits microorganismes vivants.
Ainsi, la Demanderesse a pu montrer qu'un ou plusieurs ingrédients alimentaires bioactifs d'intérêt pouvaient être efficacement protégés contre la métabolisation par des microorganismes vivants, dès lors que les conditions de mise en oeuvre des uns avec les autres sont appropriées.
De telles conditions de mise en oeuvre appropriées peuvent faire appel à divers moyens, parmi lesquels: a) l'utilisation de microorganismes vivants dont la capacité à métaboliser les ingrédients bioactifs est réduite; et/ou b) l'utilisation d'ingrédients alimentaires leurres qui sont délibérement livrés en pâture aux microorganismes vivants; et/ou c) la mise en oeuvre d'une protection physique des ingrédients bioactifs, notamment par encapsulation de ces derniers. 20 On notera à cet égard qu'un ou plusieurs de, voire tous, ces moyens peuvent être avantageusement combinés au sein d'un même produit alimentaire.
Comme indiqué brièvement dans la description générale qui précède, par métabolisé ou métabolisation , on entend désigner selon la présente invention la transformation ou dégradation d'une substance par un ou plusieurs microorganismes vivants, visant à sa consommation à titre de source de nutriments, et ayant pour conséquence finale sa disparition, plus ou moins complète, du milieu.
Au sens de l'invention, la métabolisation d'un ingrédient est réduite Si elle est inférieure à la métabolisation du même ingrédient lorsque ce dernier n'est pas protégé par au moins l'un des moyens prévus dans le cadre de la présente invention.
Avantageusement, et idéalement, cette métabolisation réduite tend vers, voire vaut, zéro, ce qui revient à peu, quasiment pas, voire pas, de métabolisation dudit ingrédient.
Selon un mode particulier de réalisation de la présente invention, la quantité résiduelle d'ingrédient(s) alimentaire(s) bioactif(s) d'intérêt dans ledit produit alimentaire est, 3 semaines après sa préparation, comprise entre 50 et 100 % environ par rapport à la quantité d'ingrédient(s) alimentaire(s) bioactif(s) d'intérêt présente dans le produit juste après sa préparation.
Préférentiellement, ladite quantité résiduelle est comprise entre 80 et 100% environ.
Par quantité résiduelle en ingrédient(s) alimentaire(s) bioactif(s) d'intérêt dans ledit produit alimentaire , on entend désigner selon la présente invention le pourcentage d'ingrédient(s) alimentaire(s) bioactif(s) d'intérêt présent dans ledit produit alimentaire lorsque ce dernier est maintenu dans des conditions de stockage adaptées (par exemple, de l'ordre de 4 à 10 C pour un produit frais) pendant 3 semaines, par rapport au pourcentage d'ingrédient(s) alimentaire(s) bioactif(s) d'intérêt présent au départ, c'est-à-dire juste après fabrication du produit.
Selon un mode particulier de réalisation de la présente invention, le ou lesdits ingrédients alimentaires bioactifs d'intérêt sont choisis parmi: 30 des protéines, des peptides, - des analogues ou dérivés de ceux-ci, et - leurs combinaisons.
Préférentiellement, l'ingrédient alimentaire bioactif d'intérêt est choisi parmi: le peptide bioactif aSi [91-100] (voir le brevet européen EP 0 714 910), le peptide C6-asi 194-199 (voir le brevet américain US 6 514 941), le peptide C7-13177-183 (voir le brevet américain US 6 514 941), le peptide C12-as123-34 (voir le brevet US américain 6 514 941), les caséinophosphopeptides, l'a-casomorphine, la caséine a exorphine, la casokinine, la [3-casomorphine, les caséinomacropeptides (CMP) aussi appelés glycomacropeptides (GMP) ou caséinoglycomacropeptides (CGMP), la casoxine, les casoplatellines, les fragments 50-53, les [3- lactorphines, la lactoferroxine, les peptides Val-Pro-Pro (voir le brevet européen EP 0 583 074), Lys-Val-Leu-Pro-Val-Pro- GIn (voir la demande EP 0 737 690), Tyr-Lys-Val-Pro-Gln-Leu (voir la demande EP 0 737 690), Tyr-Pro (voir la demande EP 1 302 207 et le brevet EP 0 821 968), Ile-Pro-Pro (voir Nakamura et al., 1995; et brevet japonais JP 6 197 786), des fragments, analogues, dérivés de ceux-ci, des protéines et/ou peptides les contenant, et leurs combinaisons (pour une revue, voir notamment la Danone World Newsletter N 17 de septembre 1998).
De manière encore plus préférée, l'ingrédient alimentaire bioactif d'intérêt est choisi parmi: le peptide bioactif aSi [91-100], des fragments, analogues, dérivés de celui-ci, des protéines et/ou peptides les contenant, et leurs combinaisons.
On entend par analogue , n'importe quelle version modifiée d'un composé initial, ici une protéine ou un peptide, ladite version modifiée pouvant être naturelle ou synthétique, dans laquelle un ou plusieurs atomes, tels que des atomes de carbone, d'hydrogène, d'oxygène, ou des hétéroatomes tels que l'azote, le soufre ou un halogène, ont été ajoutés ou supprimés de la structure du composé initial, de manière à obtenir un nouveau composé moléculaire.
Un dérivé au sens de l'invention est n'importe quel composé qui présente une ressemblance ou un motif structurel en commun avec un composé de référence (protéine ou peptide). Entrent également dans cette définition, d'une part les composés qui, seuls ou avec d'autres composés, peuvent être des précurseurs ou des produits intermédiaires dans la synthèse d'un composé de référence, moyennant une ou plusieurs réactions chimiques, et d'autre part les composés qui peuvent être formés à partir dudit composé de référence, seul ou avec d'autres composés, via une ou plusieurs réactions chimiques.
Sont ainsi couverts par la définition de dérivés ci-dessus au moins les hydrolysats, notamment trypsiques, de protéines et/ou peptides, les fractions d'hydrolysats, ainsi que les mélanges d'hydrolysats et/ou de fractions d'hydrolysats.
De plus, les termes analogue et dérivé d'un peptide ou d'une protéine susmentionnés couvrent par exemple un peptide ou une protéine glycosylé(e) ou phosphorylé(e) ou encore ayant subi n'importe quel greffage de groupement chimique.
Selon un autre mode de réalisation de la présente invention, l'ingrédient alimentaire bioactif d'intérêt peut être notamment un sucre ou un acide gras.
Avantageusement, le ou lesdits microorganismes vivants se caractérisent par une capacité réduite, voire nulle, de métabolisation des ingrédients alimentaires bioactifs d'intérêt.
Selon la présente invention, une capacité réduite de métabolisation est telle que la quantité d'ingrédients bioactifs d'intérêt métabolisée pendant la fermentation (qui disparaît donc du milieu) est inférieure ou égale à 40% de la quantité d'ingrédients initiale (avant fermentation).
Ceci se traduit mathématiquement par: Or 0,6 Qo (1) Où: Qr: quantité d'ingrédients bioactifs résiduelle (présente dans le milieu après fermentation) Qo: quantité d'ingrédients bioactifs initiale La quantité d'ingrédients bioactifs résiduelle Or peut être mesurée par une méthode de chromatographie liquide CLHP couplée à un détecteur de type MS/MS. Un exemple de procédure expérimentale est donné dans les exemples ci-dessous.
Préférentiellement, le ou lesdits microorganismes vivants sont des souches sauvages et/ou des variants naturels et/ou des mutants obtenus par génie génétique.
Par souche variante ou variant , on entend désigner dans la présente demande une souche obtenue principalement par mutation sélective à partir d'une souche de référence, et présentant la propriété d'intérêt recherchée, à savoir la capacité, réduite ou nulle, à métaboliser le ou lesdits ingrédient(s) alimentaire(s) bioactifs d'intérêt décrite ci-avant.
Un mutant ou une souche mutante au sens de l'invention est une souche obtenue grâce à des techniques de mutagénèse dirigée, à partir d'une souche de référence. Un tel mutant présente, comme les variants définis ci-dessus, la propriété d'intérêt recherchée.
Les techniques d'obtention de variants naturels par mutation sélective, ou d'obtention de mutants par génie génétique, notamment par transformation génétique à l'aide de vecteurs, sont connues de l'homme du métier. A cet égard, l'on pourra notamment se référer à l'ouvrage Sambrook et Russel (2001). En particulier, l'homme du métier pourra inspirer le protocole de mutation sélective de la procédure expérimentale décrite par Biswas et al. (1993).
Selon un mode particulier de réalisation de la présente invention, le ou lesdits microorganismes vivants sont des bactéries, de préférence des bactéries lactiques, vivantes.
De préférence, la capacité d'au moins un mécanisme choisi parmi: - un système de métabolisation extracellulaire des protéines et des peptides, un système de transport des peptides vers l'intérieur de la 20 cellule, ou - un système de métabolisation intracellulaire des peptides, est réduite chez lesdites bactéries vivantes.
On désigne ici par capacité réduite d'un mécanisme de métabolisation et/ou transport , un mécanisme de métabolisation et/ou transport tel que mentionné supra, dont la capacité (ou l'activité) ne lui permet pas de métaboliser et/ou transporter plus de 40% environ d'ingrédients bioactifs d'intérêt pendant la fermentation.
De manière encore préférée, le ou lesdits mécanisme(s) est (sont) non fonctionnel(s) chez lesdites bactéries vivantes.
En particulier, ledit mécanisme, de capacité réduite ou non fonctionnel, est un système de transport des peptides vers l'intérieur de la cellule.
Plus particulièrement encore, ledit système de transport de peptides est le système AMI (voir, par exemple, Garault et al., 2002) ou le système OPP (chez L. bulgaricus: Peltoniemi et al., 2002; chez L. lactis: Detmers et al., 1998).
Les bactéries vivantes susceptibles d'être utilisées dans le cadre de l'invention peuvent notamment être choisies parmi: Streptococcus spp, de préférence Streptococcus thermophilus; Lactobacillus spp; Lactococcus spp; et Bifidobacterium spp.
De préférence, lesdites bactéries vivantes sont choisies parmi: Streptococcus thermophilus, déposée à la CNCM (Collection Nationale de Cultures des Microorganismes (Institut Pasteur, Paris, France)) le 24/01/02 sous le numéro 1-2774; - Streptococcus thermophilus, déposée à la CNCM le 10/05/04 sous le numéro 1-3211; - Streptococcus thermophilus, déposée à la CNCM le 16/09/04 sous le numéro 1-3301; et - Streptococcus thermophilus, déposée à la CNCM le 16/09/04 sous le numéro 1-3302.
De manière encore préférée, lesdites bactéries vivantes sont des 30 bactéries S. thermophilus déposées à la CNCM le 10/05/04 sous le numéro I3211.
Avantageusement, le produit alimentaire selon la présente invention contient au moins les bactéries vivantes S. thermophilus et Lactobacillus spp.
Préférentiellement, lesdites bactéries vivantes Streptococcus thermophilus sont choisies parmi S. thermophilus déposée à la CNCM le 24/01/02 sous le numéro 1-2774, S. thermophilus déposée à la CNCM le 10/05/04 sous le numéro 1-3211, S. thermophilus déposée à la CNCM le 16/09/04 sous le numéro 1-3301, et S. thermophilus déposée à la CNCM le 16/09/04 sous le numéro 1-3302.
La teneur du produit alimentaire selon l'invention en microorganismes vivants peut varier et sera choisie par l'homme du métier à la lumière de ses connaissances générales dans le domaine. En pratique, on recherchera de préférence une teneur globale standard, par exemple de l'ordre de 10' à 109 bactéries par gramme de produit alimentaire.
Selon un mode de réalisation particulier de la présente invention, le ou 20 lesdits ingrédients alimentaires bioactifs d'intérêt sont encapsulés.
Par encapsulé ou encapsulation , on entend désigner selon la présente invention la mise en oeuvre d'un procédé de protection d'un principe actif dans un véhicule de type microparticule afin de permettre un relarguarge contrôlé de ce principe actif. En l'espèce, le principe actif est constitué par un ou plusieurs ingrédients alimentaires bioactifs d'intérêt. Cette encapsulation apporte une solution complémentaire à celle selon la présente invention, en ce qu'elle permet auxdits ingrédients alimentaires bioactifs d'intérêt de ne pas être métabolisés par les microorganismes vivants.
En outre, et de manière tout à fait avantageuse, l'encapsulation permet d'obtenir un produit final organoleptiquement plus acceptable, par exemple en masquant l'amertume plus ou moins forte de certains ingrédients bioactifs, en particulier de certains peptides.
Enfin, l'encapsulation permet aux ingrédients alimentaires bioactifs d'intérêt de parvenir jusqu'au niveau de l'intestin, sans être dégradés, et de traverser la barrière intestinale sans dommages afin d'y déployer leurs effets.
Selon un autre mode de réalisation particulier de la présente invention, le produit alimentaire contient en outre au moins un ingrédientalimentaire leurre.
Par ingrédient alimentaire leurre , on entend désigner selon la présente invention un ingrédient alimentaire (de préférence un peptide, une protéine, un analogue ou un dérivé de ceux-ci, et leurs combinaisons) capable de servir de source de nutriments (notamment de source d'azote) pour des microorganismes vivants, et destiné à être préférentiellement métabolisé par lesdits microorganismes, de manière à détourner ces derniers des ingrédients bioactifs d'intérêt que l'on entend bien entendu préserver en priorité. Ainsi, l'ingrédient leurre représente une source nutritive pour les microorganismes, que l'on sacrifie délibérement afin de sauvegarder le plus possible les ingrédients bioactifs d'intérêt. L'ingrédient alimentaire leurre agit à cet égard comme un inhibiteur compétitif du transport des ingrédients bioactifs d'intérêt.
On notera que les modes de réalisation particuliers susdécrits peuvent avantageusement être combinés.
Préférentiellement, le produit alimentaire selon la présente invention est un produit fermenté.
De manière encore préférée, le produit alimentaire fermenté est un produit laitier ou végétal.
Par produit laitier , on entend désigner selon la présente invention, en plus du lait, les produits dérivés du lait, tels la crème, la crème glacée, le beurre, le fromage, le yoghourt; les produits secondaires, comme le lactosérum, la caséine; ainsi que n'importe quel aliment préparé contenant, comme ingrédient principal, du lait ou des constituants du lait.
Par produit végétal , on entend désigner, entre autres, des produits obtenus à partir d'une base végétale telle que, par exemple, les jus de fruits et les jus végétaux parmi lesquels le jus de soja, le jus d'avoine ou le jus de riz.
En outre, les définitions ci-dessus de produit laitier et produit végétal couvrent chacune n'importe quel produit à base d'un mélange de produits laitiers et végétaux, tels qu'un mélange de lait et de jus de fruits, par exemple.
La présente invention a également pour objet un procédé de préparation d'un produit alimentaire tel que décrit ci-dessus, dans lequel un ou plusieurs microorganisme(s) vivant(s) et un ou plusieurs ingrédient(s) alimentaire(s) bioactif(s) d'intérêt encapsulés sont ajoutés dans le mélange destiné à constituer ledit produit alimentaire.
Selon un mode de réalisation, le ou lesdits ingrédient(s) alimentaire(s) bioactif(s) d'intérêt sont ajoutés audit mélange les uns après les autres.
Alternativement et préférentiellement, le ou lesdits ingrédient(s) alimentaire(s) bioactif(s) d'intérêt sont ajoutés simultanément dans ledit mélange.
Les conditions de culture des microorganismes dépendent desdits microorganismes et sont connues de l'homme du métier. A titre d'exemple, on précisera que les températures optimales de croissance pour S. thermophilus se situent généralement entre 36 et 42 C environ; elles se situent entre 42 et 46 C environ pour L. delbrueckii spp.
bulgaricus (que l'on trouve typiquement dans les yoghourts).
En règle générale, l'arrêt de la fermentation, qui dépend du pH que l'on souhaite atteindre, est obtenu par refroidissement rapide, ce qui permet de ralentir l'activité métabolique des microorganismes.
Selon un mode particulier de réalisation de la présente invention, le ou lesdits ingrédients alimentaires bioactifs d'intérêt sont préparés directement dans le mélange destiné à constituer ledit produit alimentaire. On parlera à cet égard de synthèse in situ du ou desdits ingrédients alimentaires bioactifs d'intérêt.
En cas de synthèse in situ, on peut indifféremment prévoir que le ou lesdits microorganismes vivants sont ajoutés dans le mélange destiné à constituer ledit produit alimentaire, avant, pendant ou après, la synthèse in situ du ou desdits ingrédients alimentaires bioactifs d'intérêt.
La présente invention a en outre pour objet l'utilisation d'un produit alimentaire tel que décrit supra comme aliment fonctionnel.
Par aliment fonctionnel , on entend désigner un produit alimentaire qui affecte avantageusement une ou plusieurs fonctions cibles de l'organisme, indépendamment de ses effets nutritionnels. Il peut ainsi en résulter une amélioration de l'état de santé et/ou du bien-être et/ou une réduction des risques d'apparition de maladies chez un consommateur qui ingère des quantités normales dudit produit. A titre d'exemples d'activités d'un aliment fonctionnel , on citera notamment des activités anticancéreuses, immunostimulatrices, promotrices de la santé osseuse, antistress, opiacées, anti-hypertension, amélioratrices de la biodisponibilité du calcium, ou encore anti-microbiennes (Functional Food Science in Europe, 1998).
De tels aliments fonctionnels peuvent être destinés à l'homme et/ou aux animaux.
La présente invention a également pour objet l'utilisation, dans un produit alimentaire, d'un microorganisme vivant ayant une capacité réduite de métabolisation d'un ingrédient alimentaire bioactif d'intérêt, pour protéger ledit ingrédient alimentaire bioactif d'intérêt contre la métabolisation par ledit microorganisme vivant.
La présente invention est illustrée par les figures suivantes, qui ne sont en aucun cas limitatives.
Fiqure 1: Chromatogramme LC-MS illustrant la disparition du peptide bioactif aS1 [91-100] inclus dans l'ingrédient Lactium pendant la fermentation lactique. Le détecteur MS/MS est réglé de façon à ne faire apparaître que le signal des ions de m/z = 634.5 Da (masse du peptide aS1 [91-100] doublement chargé) qui présentent, après fragmentation, des ions fils de m/z = 991.5 Da; 771.5 Da; 658.3 Da (fragments caractéristiques du peptide aSl [91-100]).
Fiqure 2: Identification et quantification des principaux peptides de l'ingrédient Lactium par LC-MS/MS avant et après fermentation du mix laitier par un ferment consistant en un mélange des souches 1-2783 (déposée à la CNCM le 24/01/02), I-2774 (déposée à la CNCM le 24/01/02), I-2835 (déposée à la CNCM le 04/04/02) et le 1-1968 (déposée à la CNCM le 14/01/98). Après fermentation, ces peptides ne sont plus retrouvés qu'à l'état de traces et se confondent avec la ligne de base. ? signifie que l'identification de la séquence n'a pas été possible ou n'est pas certaine; seule la masse du peptide est alors rapportée.
Fiqure 3: Profils peptidiques comparés (chromatogrammes LC-MS/MS) d'un mix laitier contenant 1.5 g/L d'hydrolysat DMV C12 , avant (1) et après fermentation (2) jusqu'à pH 4.7 par le ferment lactique Hansen YC380. La quasi-totalité des peptides de l'hydrolysat, dont le peptide bioactif C12 (fragment aSl [23-34]), a disparu suite à la métabolisation par les souches du ferment.
Fiqure 4: Courbes illustrant l'évolution de la teneur résiduelle en peptide bioactif aS1 [91-100] dans un produit fini constitué de 95% de masse fermentée par le ferment contenant les souches 1-2783, 1-2774, 12835 et I-1968, et de 5% de sirop de sucre aromatisé contenant le peptide aSI [91-100], pendant le stockage à 10 C. L'expérience a été réalisée à raison de 4 essais indépendants El, E2, E3 et E4.
Fiqure 5: Courbes illustrant l'évolution de la teneur résiduelle en peptide bioactif aS1 [91-100], ajouté après fermentation dans un produit fermenté puis thermisé à 75 C pendant 1 minute, et stocké à 10 C jusqu'à la date limite de consommation (DLC).
Fiqure 6: Illustration de l'évolution de la teneur résiduelle en peptide bioactif aS1 [91-100] dans un produit fini constitué de 95% de masse fermentée par le ferment contenant la souche 1-2774 et du formiate et de 5% de sirop de sucre aromatisé contenant le peptide aS1 [91-100] (apporté sous la forme de Lactium , dosé à 1.5 g/Kg de produit fini), pendant le stockage à 10 C jusqu'à DLC.
Figure 7: Illustration de l'évolution de la teneur résiduelle en peptide bioactif aS1 [91-100], ajouté avant fermentation, dans un produit fini constitué de masse laitière fermentée par le ferment contenant la souche I-2774 et du formiate.
D'autres caractéristiques et avantages de la présente invention apparaîtront à la lecture des exemples suivants, donnés à titre purement illustratif.
Exemples
Exemple 1: Mise en oeuvre d'ingrédients bioactifs d'intérêt sans mettre en application l'invention revendiquée 1.1) Exemple avec le peptide bioactif aS1 [91-100] contenu dans l'hydrolysat Lactium La mise en oeuvre d'ingrédients du type peptide ou protéine, souvent apportés sous forme de poudres, est plus simple lorsque ceux-ci sont ajoutés lors de l'étape de préparation du mix laitier (poudrage du lait), avant le traitement thermique de sanitation (i.e., 95 C, 8 min) et, donc, avant la fermentation. En ce cas, le risque de métabolisation du peptide actif est très élevé. C'est, pour l'exemple, le cas lors de l'utilisation d'un ingrédient fonctionnel comme le Lactium (Ingredia, France) contenant un peptide bio-actif (fragment 91-100 de la caséine aS1).
Protocole: le milieu a été préparé par hydratation d'une poudre de lait écrémé à 120 g/L, additionné de 1.5 g/L d'ingrédient Lactium (correspondant à environ 30 mg/L de peptide bioactif aS1 [91-100]), puis pasteurisé à 95 C pendant 8 minutes.
Le ferment lactique a été ajouté à un taux de 0.02%, et la fermentation a été conduite à la température optimale du ferment sélectionné (entre 37 et 42 C), jusqu'à atteindre un pH de 4.70.
L'analyse des peptides résiduels, et notamment celle du peptide bioactif aS1 [91-100], a été conduite avec une méthode de chromatographie liquide CLHP couplée à un détecteur de type MS/MS comme décrit ci-après: l'échantillon a été préparé par dilution du milieu fermenté dans un mélange d'eau, de méthanol et d'acide trifluoroacétique (50/50/0.1%), dans un rapport de 1 à 6 environ. Le surnageant après centrifugation constituait l'échantillon représentatif du contenu peptidique du milieu fermenté.
Cet échantillon a été injecté dans un système chromatographique CLHP de type Agilent 1100 (société Agilent Technologies France, 1 rue Galvani 91745 Massy cedex, France), équipé d'une colonne adaptée à l'analyse des peptides, de type Waters Symetry (5 m 2.1 x 150 mm, WAT056975, Waters France, 5, Rue Jacques Monod, 78280 Guyancourt) à la température de 40 C, débit de 0.25 ml/min. Les peptides ont été élués de façon classique avec un gradient croissant de solvant B (Acétonitrile + 0.100% d'acide formique) dans le solvant A (Eau + 0.106% acide formique), sur une durée de 40 min à 2 heures en fonction de la résolution souhaitée.
La détection a été effectuée à l'aide d'un détecteur spécifique de type MS/MS, par exemple avec un appareil à trappe ionique comme l'Esquire3000+ (Bruker Daltonique, rue de l'Industrie, 67166 Wissembourg Cedex), réglé soit pour l'analyse globale du contenu peptidique (mode MS-MS), soit pour la quantification précise et spécifique d'un peptide à partir de ses fragments caractéristiques. Par exemple, le peptide aS1 [91-100]) a été isolé à partir de sa masse (ion doublement chargé de masse 634.5 Da) et quantifié à partir de l'intensité de ses ions fils caractéristiques après fragmentation (ions de m/z de 991.5 Da, 771.5 Da et 658.3 Da). De façon encore plus précise, un étalon interne constitué du même peptide de synthèse deutéré deux fois (fragment caractéristique de 993.5 Da) a permis de prendre en compte et de s'affranchir d'éventuelles interférences liées à la matrice.
Les résultats sont illustrés par la figure 1.
Lors de sa mise en oeuvre à ce stade (avant fermentation par un ferment consistant en un mélange des souches 1-2783 (déposée à la CNCM le 24/01/02), 1-2774 (déposée à la CNCM le 24/01/02), I-2835 (déposée à la CNCM le 04/04/02) et 1-1968 (déposée à la CNCM le 14/01/98), ou un ferment tel que YC380 (Chr. Hansen SA, Le Moulin d'Aulnay, BP64, 91292 ARPAJON Cedex France), on a mis en évidence que plus de 95% du peptide bioactif aS1 [91-100] étaient consommés après fermentation.
Ces observations montrent que l'incorporation de peptides bioactifs conformément à ce qui précède n'est pas applicable telle quelle à l'obtention de produits alimentaires, notamment laitiers, supplémentés avec des quantités de peptides et/ou protéines bioactifs suffisamment stables dans le temps pour observer l'effet recherché chez le consommateur.
1. 2) Exemples avec d'autres peptides bioactifs d'intérêt Les résultats sont illustrés par les figures 2 et 3.
L'ingrédient Lactium contient de nombreux autres peptides, dont certains présentent potentiellement une activité biologique (comme le fragment 2334 de la caséine aSl, que l'on retrouve aussi commercialisé dans l'ingrédient C12 de la société DMV International). II est intéressant de constater que la quasi-totalité des peptides apportés par l'ajout du Lactium sont largement consommés pendant la fermentation.
Quelle que soit leur origine (provenant des différentes caséines aS1, aS2, K, [3) et leur taille (de 2 à 3 résidus jusqu'à 12 résidus et plus), tous les peptides sont globalement consommés pendant le processus de fermentation.
1.3) Mise en oeuvre du peptide bioactif aS1 [91-100] (Lactium ) avec d'autres ferments Afin de vérifier que ce phénomène n'était pas particulier aux deux ferments utilisés dans le paragraphe 1.1) ci-dessus, les principaux ferments industriels, ainsi que différentes souches pures rentrant dans la composition de ces ferments, ont été testés sur la base du même test: du lait reconstitué à partir de poudre de lait, auquel a été ajouté le Lactium à une dose de 1,5 g/L, a été fermenté dans des conditions standard (température optimale du ferment entre 37 et 42 C, arrêt de la fermentation à pH 4.7, 2 répétitions). L'analyse du taux de peptide bioactif aS1 [91-100] a ensuite été réalisée sur l'échantillon avant et après fermentation.
Les résultats obtenus sur les souches pures sont présentés dans le 25 Tableau 3 ci-dessous:
28 Tableau 3
Souches pures (S. thermophilus) % de peptide aSl [91-100] restant après fermentation 1-1630 (24/10/95) 0,3 1-1477 (22/09/94) 0,3 Souches pures (Lactobacillus) I-1632 (24/10/95) 0,2 1-1519 (30/12/94) 0,1 1-1968 (14/01/98) 1,6 1-2809 (19/02/02) 0,4 Dans le tableau 3 ci-dessus, qui reflète la consommation du peptide bioactif aS1 [91-100] par différents ferments et souches industrielles lors de la fermentation d'un mix laitier contenant 1.5 g/L de Lactium , les souches pures ont été identifiées par leurs numéro et date de dépôt respectifs auprès de la CNCM (Institut Pasteur, Paris, France).
Le Tableau 3 montre que la totalité des ferments et souches testés métabolisent de 94 à 100% du peptide bioactif aS1 [91-100] pendant la fermentation d'un mix laitier standard. La mise en oeuvre de cet ingrédient est donc impossible dans des conditions classiques pour produire des produits alimentaires, notamment laitiers, contenant des peptides et/ou protéines bioactifs en quantités suffisamment stables au cours du temps pour produire un effet chez le consommateur.
En outre, afin de vérifier que ce phénomène n'était pas particulier à l'ingrédient Lactium , plusieurs combinaisons de ferments et d'autres ingrédients à base de peptides bioactifs ont été étudiées en mettant en oeuvre le même test (lait reconstitué + ingrédient à tester à une dose de 1,5 g/L, fermenté dans des conditions standard, arrêt de la fermentation à pH 4.7, 2 répétitions). Les diverses combinaisons testées sont rapportées dans le Tableau 4 ci-dessous.
Tableau 4
Ferments/souches Peptide aSl Autres peptides DMV DMV CPP pures [91-100] dans Lactium C12 dans Lactium Mélange de 4 X X X X souches: 1-2783 (24/01/02) 1-2774 (24/01/02) 1-2835 (04/04/02) I-1968 (14/01/98) I-1630 (24/10/95) X X X YC380 Hansen X X X X Les ingrédients C12 et CPP produits par la société DMV International sont des hydrolysats de protéines de lait contenant des peptides bioactifs ciblant respectivement le contrôle de l'hypertension et l'assimilation des minéraux.
Sur l'ensemble des expérimentations, il est apparu que tous les ferments testés ont une importante capacité de métabolisation des peptides, quelles que soient leur nature et leur taille.
1.4) Ajout après fermentation Une alternative logique à la procédure étudiée ci-dessus est d'introduire l'ingrédient fonctionnel après la fermentation (procédé de type différentiation retardée ), par exemple avec le sirop permettant d'aromatiser la masse fermentée. La mise en oeuvre de la même quantité d'ingrédient Lactium selon ce protocole conduit aux résultats illustrés parla figure 4.
Comme le montre la figure 4, même ajouté à froid (4 C) après fermentation, le peptide actif (apporté par l'équivalent de 1.5 g de Lactium par kg de produit fini) est rapidement dégradé au cours du stockage, pour ne laisser que 30 à 40% de la quantité initiale à la date limite de consommation (DLC).
Ainsi, la population de bactéries lactiques vivantes dans le produit fini continue de métaboliser le peptide bioactif pendant le stockage du produit fini, si bien qu'après seulement 10 jours (pour des produits frais dont la DLC est de 28 jours), entre 35 et 50% du peptide aSl [91- 100] ont disparu, ce qui reste inacceptable pour obtenir l'effet recherché chez le consommateur.
1.5) Traitement thermique du produit laitier fermenté contenant l'ingrédient bioactif d'intérêt En ce cas, il est possible d'assurer la stabilité du peptide aS1 [91-100] (Figure 5), mais au détriment de la qualité globale du produit fini. Cette solution présente en effet de nombreux inconvénients: la thermisation d'une masse laitière fermentée implique l'usage de stabilisants ajoutés avant le traitement thermique (pectines, amidons, carraghenanes, etc...), ce qui complique le procédé et augmente sensiblement le coût de la formule; la ligne de fabrication industrielle est plus complexe et demande un investissement spécifique plus important; le produit ne bénéficie plus d'appellations liées aux produits contenant des ferments vivants (type yoghourt) et perd de fait les bénéfices associés à la consommation de ferments lactiques; l'impact organoleptique (généralement négatif) est significatif.
Exemple 2: Mise en oeuvre d'ingrédients bioactifs d'intérêt en mettant en application l'invention revendiquée Un criblage a été réalisé sur des ferments industriels, sur la base de leur capacité à ne pas consommer le peptide aSl [91-100]. Sur les 30 ferments testés, tous consomment l'essentiel du peptide aSl [91-100] pendant la fermentation, sauf un, le ferment contenant la seule souche 1-2774 et du formiate, la souche 1-2774 étant microbiologiquement atypique.
Une autre souche a été testée: il s'agit d'un variant naturel de la souche I-1630 déposée à la CNCM le 24/10/95 (qui, elle, consomme le peptide). Ce variant 1-3211 (déposé à la CNCM le 10/05/04) a été obtenu par génération de mutants naturels ne disposant pas de système de transport de peptide (système AMI-). II s'avère effectivement que ce variant ne consomme pas le peptide aSl [91-100], ni la plupart des autres peptides.
Parmi les applications testées au niveau pilote et même industriel, la mise en oeuvre du peptide bioactif asl [91-100] apporté sous la forme d'ingrédient Lactium (Ingrédia) a pu être effectuée avec succès grâce à l'utilisation du ferment contenant la souche 1-2774 et du formiate. La figure 6 présente les résultats de stabilité obtenus.
De façon encore plus spectaculaire, le peptide en question a pu être 25 avantageusement introduit avant fermentation (ce qui simplifie la mise en oeuvre industrielle), comme le montre la figure 7.
Ainsi, la disparition du peptide d'intérêt pendant la fermentation (d'une durée de 12 heures à 41 C) ne dépasse pas 3 à 4% de la quantité initiale, là où les autres ferments consomment la quasi-totalité des peptides. Dans des conditions identiques aux expérimentations décrites dans le Tableau 4, les souches I-2774 et 1-3211 donnent en effet des taux de survie du peptide aS1 [91-100] après fermentation supérieurs à 85%.
La capacité, fortement réduite, de métabolisation des peptides par les souches I-2774 et I-3211 permet plus largement la mise en oeuvre de tout type de peptide bioactif, dont entre autres, de nombreux hydrolysats commerciaux qui ont fait l'objet de tests concluants. Les expérimentations décrites dans le Tableau 4 ont ainsi été étendues avec succès à l'utilisation des ferments/souches 1-2774 et 1-3211.
REFERENCES
Kayser et al., (1996) FEBS Letters 383, 18-20 Hata Y. et al., (1996) Am. J. Clin. Nutr. 64, 767-71 Nakamura Y. et al., (1995) J. Dairy Sci. 78, 1253-7 Migliore-Samour D. et al., (1988) Experimentia 44, 188-93 Defilippi C. et al., (1995) Nutr. 11, 751-4 Tomé D. et al., (1987) Am. J. Physiol. 253, G737-44 Tomé D. et al., (1988) Reprod. Nutri. Dévelop. 28, 909-18 Ben Mansour A. et al., (1988) Pediatr. Res. 24, 751-5 Mahé S. et al., (1989) Reprod. Nutri. Dévelop. 29, 725-32 Schusdziarra V. et al., (1983) Diabetologia 24, 113-6 Yvon M. et al., (1994) Reprod. Nutri. Dévelop. 34, 527-37 Zucht H.D., et al., (1995) FEBS Letters 372, 185-8 Tomita M. et al., (1994) Acta Paed. Jap. 36, 585-91 Lahov E. et al., (1996) Food Chem. Toxic. 34, 131-145 Migliore-Samour D. et al., (1989) Int. Dairy Res. 56, 357-62 Jollès P. et al., (1986) Europ. J. Biochem. 158, 379-82 Raha S. et al., (1988) Blood 772, 172-8 Chabance B. et al., (1995) Brit. J. Nut. 73, 582-90 Kohmura M. et al., (1989) Agric. Biol. Chem. 53, 2107-14 Masuda O. et al., (1996) J. Nutr. 126, 3063-8 Yamamoto N. et al., (1994) Biosci. Biotech. Biochem. 58, 776-8 Ermisch A. et al., (1983) J. Neurochem. 41, 1229 Umbach M. et al., (1985) Regul. Pept. 12, 223-30 Singh M., et al., (1989) Pediatr. Res. 26, 34-8 Svedberg J. et al., (1985) Peptides 6, 825-30 Teschemacher H., et al., (1986) J. Dairy Res. 53, 135-8 Yoshikawa M. et al., (1986) Agric. Biol. Chem. 50, 2419-21 Chiba H. et al., (1989) J. Dairy Sci. 72, 363 Beucher S. et al., (1994) J. Nutr. Biochem. 5, 578-84 Parker F. et al., (1984) Eur. J. Biochem. 45, 677-82 Otani H. et al., (1992) Milchwiss. 47, 512-5 Otani H. et al., (1995) J. Dairy Res. 62, 339-48 Drouet et al., (1990) Nouv. Rev. Fr. Hermatol. 32, 59-62 Mullaly M. et al., (1997) Int. Dairy J. 7, 299-303 Meisel H. et al., (1986) FEBS Letters 196, 223-7 Garault et al., (2002) J. Biol. Chem. 277, 32-39 Danone World Newsletter N 17 (Septembre 1998) Functional Food Science in Europe (1998) British Journal of Nutrition 80 (1), S1-S193 Biswas et al. (1993) J. Bacteriol. 175 (11), 3628-3635 2876876 34 Sambrook et Russel (2001) Molecular Cloning: a laboratory manual (3ème ed.) Cold Spring Harbor Laboratory Press, Cold Spring Harbor, N.Y.
Peltoniemi et al. (2002) Arch. Microbiol. 177(6), 457-67 Detmers et al. (1998) Biochemistry 37 (47) : 16671-9
Claims (29)
1. Produit alimentaire contenant un ou plusieurs microorganismes vivants et au moins un ingrédient alimentaire bioactif d'intérêt, caractérisé en ce que le ou lesdits microorganismes vivants et le ou lesdits ingrédients alimentaires bioactifs d'intérêt sont mis en oeuvre de manière à réduire la métabolisation du ou desdits ingrédients alimentaires d'intérêt par le ou lesdits microorganismes vivants.
2. Produit alimentaire selon la revendication 1, caractérisé en ce que la quantité résiduelle d'ingrédient(s) alimentaire(s) bioactif(s) d'intérêt dans ledit produit alimentaire est, 3 semaines après sa préparation, comprise entre 50 et 100 % environ par rapport à la quantité d'ingrédient(s) alimentaire(s) bioactif(s) d'intérêt présente dans le produit juste après sa préparation.
3. Produit alimentaire selon la revendication 2, caractérisé en ce que ladite quantité résiduelle est comprise entre 80 et 100% environ par rapport à ladite quantité d'ingrédient(s) alimentaire(s) bioactif(s) d'intérêt présente dans le produit juste après sa préparation.
4. Produit alimentaire selon l'une quelconque des revendications 1 à 3, caractérisé en ce que le ou lesdits ingrédients alimentaires bioactifs d'intérêt sont choisis parmi: des protéines, des peptides, des analogues ou dérivés de ceux-ci, et leurs combinaisons.
5. Produit alimentaire selon la revendication 4, caractérisé en ce que le ou lesdits ingrédients alimentaires bioactifs d'intérêt sont choisis parmi: le peptide aS1 [91-100], le peptide C6-as1194-199, le peptide 07[3177-183, le peptide C12-as123-34, les caséinophosphopeptides, l'acasomorphine, la caséine a exorphine, la casokinine, la [i-casomorphine, les caséinomacropeptides et les glycomacropeptides, la casoxine, les casoplatellines, les fragments 50-53, les [i-lactorphines, la lactoferroxine, les peptides Val-Pro-Pro, Lys-Val-Leu-Pro-Val-Pro-Gln, Tyr-Lys-Val-Pro-Gln-Leu, Tyr-Pro, Ile-Pro-Pro, des fragments, analogues, dérivés de ceux- ci, des protéines et/ou peptides les contenant, et leurs combinaisons.
6. Produit alimentaire selon l'une quelconque des revendications 1 à 5, caractérisé en ce que le ou lesdits microorganismes vivants ont une capacité réduite de métabolisation du ou desdits ingrédients alimentaires bioactifs d'intérêt.
7. Produit alimentaire selon la revendication 6, caractérisé en ce que le ou lesdits microorganismes vivants sont des souches sauvages et/ou des variants naturels et/ou des mutants obtenus par génie génétique.
8. Produit alimentaire selon l'une quelconque des revendications 1 à 7, caractérisé en ce que le ou lesdits microorganismes vivants sont des bactéries, de préférence des bactéries lactiques, vivantes.
9. Produit alimentaire selon la revendication 8, caractérisé en ce que la capacité d'au moins un mécanisme choisi parmi: - un système de métabolisation extracellulaire des protéines et des peptides, - un système de transport des peptides vers l'intérieur de la 30 cellule, ou - un système de métabolisation intracellulaire des peptides, est réduite chez lesdites bactéries vivantes.
10. Produit alimentaire selon la revendication 9, caractérisé en ce que ledit mécanisme est non fonctionnel chez lesdites bactéries vivantes.
11. Produit alimentaire selon la revendication 9 ou 10, caractérisé en ce que ledit mécanisme est un système de transport des peptides vers l'intérieur de la cellule.
12. Produit alimentaire selon la revendication 11, caractérisé en ce que ledit système de transport des peptides est le système AMI ou le système OPP.
13. Produit alimentaire selon l'une quelconque des revendications 8 à 12, caractérisé en ce que lesdites bactéries vivantes sont choisies parmi: Streptococcus spp, de préférence Streptococcus thermophilus; Lactobacillus spp; Lactococcus spp; Bifidobacterium ssp.
14. Produit alimentaire selon la revendication 13, caractérisé en ce que lesdites bactéries vivantes sont choisies parmi: - Streptococcus thermophilus, déposée à la CNCM le 24/01/02 25 sous le numéro 1-2774; Streptococcus thermophilus, déposée à la CNCM le 10/05/04 sous le numéro I-3211; - Streptococcus thermophilus, déposée à la CNCM le 16/09/04 sous le numéro 1-3301; - Streptococcus thermophilus, déposée à la CNCM le 16/09/04 sous le numéro 1-3302.
15. Produit alimentaire selon la revendication 14, caractérisé en ce que lesdites bactéries vivantes sont des bactéries S. thermophilus déposées à la CNCM le 10/05/04 sous le numéro 1-3211.
16. Produit alimentaire selon la revendication 13, caractérisé en ce qu'il contient au moins les bactéries vivantes S. thermophilus et Lactobacillus spp.
17. Produit alimentaire selon la revendication 16, caractérisé en ce que lesdites bactéries vivantes Streptococcus thermophilus sont choisies parmi S. thermophilus déposée à la CNCM le 24/01/02 sous le numéro 1-2774, S. thermophilus déposée à la CNCM le 10/05/04 sous le numéro 1-3211, S. thermophilus déposée à la CNCM le 16/09/04 sous le numéro I- 3301, et S. thermophilus déposée à la CNCM le 16/09/04 sous le numéro 1- 3302.
18. Produit alimentaire selon l'une quelconque des revendications 1 à 17, caractérisé en ce que le ou lesdits ingrédients alimentaires bioactifs 20 d'intérêt sont encapsulés.
19. Produit alimentaire selon l'une quelconque des revendications 1 à 18, caractérisé en ce qu'il contient en outre au moins un ingrédient alimentaire leurre.
20. Produit alimentaire selon l'une quelconque des revendications 1 à 19, caractérisé en ce qu'il est un produit fermenté.
21. Produit alimentaire selon la revendication 20, caractérisé en ce qu'il est un produit laitier ou végétal.
22. Procédé de préparation d'un produit alimentaire selon l'une quelconque des revendications 1 à 21, caractérisé en ce que le ou lesdits microorganismes vivants et le ou lesdits ingrédients alimentaires bioactifs d'intérêt sont ajoutés les uns après les autres dans le mélange destiné à constituer ledit produit alimentaire.
23. Procédé de préparation d'un produit alimentaire selon l'une quelconque des revendications 1 à 21, caractérisé en ce que le ou lesdits microorganismes vivants et le ou lesdits ingrédients alimentaires bioactifs d'intérêt sont ajoutés simultanément dans le mélange destiné à constituer ledit produit alimentaire.
24. Procédé de préparation d'un produit alimentaire selon l'une quelconque des revendications 1 à 21, caractérisé en ce que le ou lesdits ingrédients alimentaires bioactifs d'intérêt sont préparés directement dans le mélange destiné à constituer ledit produit alimentaire.
25. Procédé de préparation d'un produit alimentaire selon la revendication 24, caractérisé en ce que le ou lesdits microorganismes vivants sont ajoutés, dans le mélange destiné à constituer ledit produit alimentaire, avant la synthèse in situ du ou desdits ingrédients alimentaires bioactifs d'intérêt.
26. Procédé de préparation d'un produit alimentaire selon la revendication 24, caractérisé en ce que le ou lesdits microorganismes vivants sont ajoutés, dans le mélange destiné à constituer ledit produit alimentaire, pendant la synthèse in situ du ou desdits ingrédients alimentaires bioactifs d'intérêt.
27. Procédé de préparation d'un produit alimentaire selon la revendication 24, caractérisé en ce que le ou lesdits microorganismes vivants sont ajoutés, dans le mélange destiné à constituer ledit produit alimentaire, après la synthèse in situ du ou desdits ingrédients alimentaires bioactifs d'intérêt.
28. Utilisation d'un produit alimentaire selon l'une quelconque des revendications 1 à 21 comme aliment fonctionnel.
29. Utilisation, dans un produit alimentaire, d'un microorganisme vivant ayant une capacité réduite de métabolisation d'un ingrédient alimentaire bioactif d'intérêt, pour protéger ledit ingrédient alimentaire bioactif d'intérêt contre la métabolisation par ledit microorganisme vivant.
Priority Applications (10)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| FR0411277A FR2876876B1 (fr) | 2004-10-22 | 2004-10-22 | Protection d'ingredients alimentaires bioactifs par l'utilisation de microorganismes presentant une capacite de metabolisation reduite |
| JP2007537261A JP4525754B2 (ja) | 2004-10-22 | 2005-10-17 | 代謝能力が低減した微生物を用いた生物活性食品成分の保護 |
| CA2584615A CA2584615C (fr) | 2004-10-22 | 2005-10-17 | Protection d'ingredients alimentaires bioactifs par l'utilisation de microorganismes presentant une capacite de metabolisation reduite |
| EP05808073A EP1809116A1 (fr) | 2004-10-22 | 2005-10-17 | Protection d'ingrédients alimentaires bioactifs par l'utilisation de microorganismes présentant une capacité de métabolisation réduite |
| PCT/EP2005/055309 WO2006042840A1 (fr) | 2004-10-22 | 2005-10-17 | Protection d'ingrédients alimentaires bioactifs par l'utilisation de microorganismes présentant une capacité de métabolisation réduite |
| BRPI0516224-6A BRPI0516224A (pt) | 2004-10-22 | 2005-10-17 | produto alimentìcio contendo um ou vários microorganismos vivos e pelo menos um ingrediente alimentìcio bioativo de interesse, processo de preparação do mesmo, e, utilização de um produto alimentìcio |
| MX2007004881A MX2007004881A (es) | 2004-10-22 | 2005-10-17 | Ingredientes alimenticios bioactivos protectores utilizando microorganismos que tienen capacidad metabolizante reducida. |
| CN2005800399754A CN101060786B (zh) | 2004-10-22 | 2005-10-17 | 使用代谢能力降低的微生物保护生物活性食物成分 |
| US11/577,615 US20080050354A1 (en) | 2004-10-22 | 2005-10-17 | Protecting bioactive food ingredients using microorganisms having reduced metabolizing capacity |
| US13/137,410 US20120156332A1 (en) | 2004-10-22 | 2011-08-12 | Protecting bioactive food ingredients using microorganisms having reduced metabolizing capacity |
Applications Claiming Priority (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| FR0411277A FR2876876B1 (fr) | 2004-10-22 | 2004-10-22 | Protection d'ingredients alimentaires bioactifs par l'utilisation de microorganismes presentant une capacite de metabolisation reduite |
Publications (2)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| FR2876876A1 true FR2876876A1 (fr) | 2006-04-28 |
| FR2876876B1 FR2876876B1 (fr) | 2007-02-16 |
Family
ID=34951187
Family Applications (1)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| FR0411277A Expired - Fee Related FR2876876B1 (fr) | 2004-10-22 | 2004-10-22 | Protection d'ingredients alimentaires bioactifs par l'utilisation de microorganismes presentant une capacite de metabolisation reduite |
Country Status (9)
| Country | Link |
|---|---|
| US (2) | US20080050354A1 (fr) |
| EP (1) | EP1809116A1 (fr) |
| JP (1) | JP4525754B2 (fr) |
| CN (1) | CN101060786B (fr) |
| BR (1) | BRPI0516224A (fr) |
| CA (1) | CA2584615C (fr) |
| FR (1) | FR2876876B1 (fr) |
| MX (1) | MX2007004881A (fr) |
| WO (1) | WO2006042840A1 (fr) |
Families Citing this family (9)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| US8877178B2 (en) | 2003-12-19 | 2014-11-04 | The Iams Company | Methods of use of probiotic bifidobacteria for companion animals |
| US20050158294A1 (en) | 2003-12-19 | 2005-07-21 | The Procter & Gamble Company | Canine probiotic Bifidobacteria pseudolongum |
| AR052472A1 (es) | 2005-05-31 | 2007-03-21 | Iams Company | Lactobacilos probioticos para felinos |
| CA2607949C (fr) | 2005-05-31 | 2012-09-25 | Thomas William-Maxwell Boileau | Bifidobacteries de probiotiques felins |
| WO2008093303A2 (fr) | 2007-02-01 | 2008-08-07 | The Iams Company | Procédé de réduction de l'inflammation et du stress chez un mammifère |
| US9771199B2 (en) | 2008-07-07 | 2017-09-26 | Mars, Incorporated | Probiotic supplement, process for making, and packaging |
| US9232813B2 (en) * | 2008-07-07 | 2016-01-12 | The Iams Company | Probiotic supplement, process for making, and packaging |
| US10104903B2 (en) | 2009-07-31 | 2018-10-23 | Mars, Incorporated | Animal food and its appearance |
| RU2015132368A (ru) * | 2013-02-19 | 2017-03-27 | Данон, С.А. | Функциональные пептиды для расстройств, связанных с ожирением |
Citations (3)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| WO1995034292A2 (fr) * | 1994-06-14 | 1995-12-21 | Recordati S.A. Chemical And Pharmaceutical Company | Composes stabilises et biologiquement actifs contenus dans des microgranules enrobees pouvant etre mises en suspension dans des liquides alimentaires |
| WO2001032836A1 (fr) * | 1999-11-01 | 2001-05-10 | Valio Ltd | Lactobacillus helveticus produisant des dipeptides et des tripeptides antihypertenseurs |
| US20030077255A1 (en) * | 2001-04-16 | 2003-04-24 | Sabharwal Hemant K. | Compositions of bacteria and alpha-lactalbumin and uses thereof |
Family Cites Families (13)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| JP2966330B2 (ja) * | 1995-09-29 | 1999-10-25 | 雪印乳業株式会社 | 発酵乳及びその製造法 |
| JP3755855B2 (ja) * | 1997-05-13 | 2006-03-15 | 日本ミルクコミュニティ株式会社 | 発酵乳及びその製造法 |
| US6368591B2 (en) * | 1998-05-15 | 2002-04-09 | Shanghai Sine Pharmaceutical Corporation Ltd. | Beneficial microbe composition, new protective materials for the microbes, method to prepare the same and uses thereof |
| FR2778921B1 (fr) * | 1998-05-22 | 2001-05-11 | Gervais Danone Sa | Souches mutantes de lactobacillus bulgaricus depourvues d'activite beta-galactosidase |
| FR2799766B1 (fr) * | 1999-10-15 | 2005-08-05 | Agronomique Inst Nat Rech | Bacteries lactiques mutantes capables de surexprimer au moins une peptidase |
| US6465432B1 (en) * | 2000-08-28 | 2002-10-15 | Kraft Food Holdings, Inc. | Isolated antioxidant peptides form casein and methods for preparing, isolating, and identifying antioxidant peptides |
| JP3481931B2 (ja) * | 2001-01-25 | 2003-12-22 | 森永乳業株式会社 | 抗潰瘍性発酵乳及び抗潰瘍性発酵乳の製造方法 |
| FR2822381B1 (fr) * | 2001-03-20 | 2004-10-22 | Bio Obtention Sc | Extrait de cucumis melo enrobe et/ou microencapsule dans un agent liposoluble a base de matiere grasse |
| JP3941036B2 (ja) * | 2001-12-07 | 2007-07-04 | サンスター株式会社 | 経口投与のためのリポソーム組成物 |
| JP3935853B2 (ja) * | 2003-03-20 | 2007-06-27 | 株式会社ヤクルト本社 | 発酵乳およびその製造方法 |
| FR2876875B1 (fr) * | 2004-10-22 | 2007-02-02 | Gervais Danone Sa | Protection d'ingredients alimentaires bioactifs par encapsulation |
| FR2876874B1 (fr) * | 2004-10-22 | 2007-02-16 | Gervais Danone Sa | Protection d'ingredients alimentaires bioactifs par l'utilisation d'ingredients leurres |
| FR2877012B1 (fr) * | 2004-10-22 | 2010-09-10 | Gervais Danone Sa | Souches de streptococcus thermophilus ami deficientes a post-acidification reduite |
-
2004
- 2004-10-22 FR FR0411277A patent/FR2876876B1/fr not_active Expired - Fee Related
-
2005
- 2005-10-17 BR BRPI0516224-6A patent/BRPI0516224A/pt not_active IP Right Cessation
- 2005-10-17 CA CA2584615A patent/CA2584615C/fr not_active Expired - Fee Related
- 2005-10-17 MX MX2007004881A patent/MX2007004881A/es unknown
- 2005-10-17 WO PCT/EP2005/055309 patent/WO2006042840A1/fr active Application Filing
- 2005-10-17 JP JP2007537261A patent/JP4525754B2/ja not_active Expired - Fee Related
- 2005-10-17 EP EP05808073A patent/EP1809116A1/fr not_active Ceased
- 2005-10-17 CN CN2005800399754A patent/CN101060786B/zh not_active Expired - Fee Related
- 2005-10-17 US US11/577,615 patent/US20080050354A1/en not_active Abandoned
-
2011
- 2011-08-12 US US13/137,410 patent/US20120156332A1/en not_active Abandoned
Patent Citations (3)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| WO1995034292A2 (fr) * | 1994-06-14 | 1995-12-21 | Recordati S.A. Chemical And Pharmaceutical Company | Composes stabilises et biologiquement actifs contenus dans des microgranules enrobees pouvant etre mises en suspension dans des liquides alimentaires |
| WO2001032836A1 (fr) * | 1999-11-01 | 2001-05-10 | Valio Ltd | Lactobacillus helveticus produisant des dipeptides et des tripeptides antihypertenseurs |
| US20030077255A1 (en) * | 2001-04-16 | 2003-04-24 | Sabharwal Hemant K. | Compositions of bacteria and alpha-lactalbumin and uses thereof |
Non-Patent Citations (3)
| Title |
|---|
| ALGARON F ET AL: "Milk fermentation by Lactococcus lactis with modified proteolytic systems to accumulate potentially bio-active peptides.", LAIT 84 (1-2) 115-123 2004 UNITE DE BIOCHIMIE ET STRUCTURE DES PROTEINES, INRA, 78352 JOUY-EN-JOSAS CEDEX, FRANCE. E-MAIL ALGARON(A)JOUY.INRA.FR, 13 November 2003 (2003-11-13), XP009048361 * |
| FLAMBARD BENEDICTE: "Role of bacterial cell wall proteinase in antihypertension", SCIENCES DES ALIMENTS, vol. 22, no. 1-2, 2002, pages 209 - 222, XP008017876, ISSN: 0240-8813 * |
| MUEHLENKAMP M R ET AL: "Beta-casomorphins: analysis in cheese and susceptibility to proteolytic enzymes from Lactococcus lactis ssp. cremoris.", JOURNAL OF DAIRY SCIENCE. JAN 1996, vol. 79, no. 1, January 1996 (1996-01-01), pages 20 - 26, XP002330393, ISSN: 0022-0302 * |
Also Published As
| Publication number | Publication date |
|---|---|
| BRPI0516224A (pt) | 2008-08-26 |
| CA2584615A1 (fr) | 2006-04-27 |
| JP4525754B2 (ja) | 2010-08-18 |
| FR2876876B1 (fr) | 2007-02-16 |
| CN101060786B (zh) | 2013-04-17 |
| US20080050354A1 (en) | 2008-02-28 |
| US20120156332A1 (en) | 2012-06-21 |
| CA2584615C (fr) | 2012-05-01 |
| WO2006042840A1 (fr) | 2006-04-27 |
| MX2007004881A (es) | 2007-07-04 |
| EP1809116A1 (fr) | 2007-07-25 |
| JP2008516620A (ja) | 2008-05-22 |
| CN101060786A (zh) | 2007-10-24 |
Similar Documents
| Publication | Publication Date | Title |
|---|---|---|
| CA2584615C (fr) | Protection d'ingredients alimentaires bioactifs par l'utilisation de microorganismes presentant une capacite de metabolisation reduite | |
| CA2584621A1 (fr) | Protection d'ingredients alimentaires bioactifs par encapsulation | |
| US20070292561A1 (en) | Ami-Deficient Streptococcus Thermophilus Strains With Reduced Post-Acidification | |
| AU2017287989B2 (en) | Composition for use in improvement of nutritional state | |
| EP3479837B1 (fr) | Composition améliorant l'anémie rénale | |
| EP1820851B9 (fr) | Souches de Lactobacillus helveticus ne fermentant pas le lactose | |
| EP1820849B1 (fr) | Nouvelles souches de Lactobacillus helveticus | |
| Vasiljevic et al. | Fermented milk: Health benefits beyond probiotic effect | |
| EP1175221B1 (fr) | Bacteries lactiques a proprietes anxiolytiques, et leurs utilisations | |
| EP3479836B1 (fr) | Composition facilitant la régénération du cartilage | |
| CA2584543A1 (fr) | Protection d'ingredients alimentaires bioactifs par l'utilisation d'ingredients leurres | |
| EP1820850B1 (fr) | Nouvelles souches de lactobacillus helveticus | |
| EP1820405B1 (fr) | Nouvelles souches de Lactobacillus Helveticus |
Legal Events
| Date | Code | Title | Description |
|---|---|---|---|
| CA | Change of address | ||
| ST | Notification of lapse |
Effective date: 20150630 |