ES2216072T3 - Proceso combinado de desencolado y "lavado a la piedra" de tejidos denim teñidos. - Google Patents
Proceso combinado de desencolado y "lavado a la piedra" de tejidos denim teñidos.Info
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Abstract
Proceso combinado de una sola fase de desencolado y ¿lavado a la piedra¿ de tejidos denim teñidos, en el que el tejido denim es tratado con una enzima amilolítica en combinación con una primera endoglucanasa monocomponente abrasiva y una segunda endoglucanasa monocomponente reductora de rayas.
Description
Proceso combinado de desencolado y "lavado a la
piedra" de tejidos denim teñidos.
La presente invención se refiere a un proceso de
una sola fase para el desencolado y "lavado a la piedra",
mediante el cual el tejido denim teñido con una variación
localizada en la densidad del color de uniformidad mejorada se
consigue mediante el tratamiento del tejido denim teñido,
especialmente prendas de tejido denim teñido como vaqueros denim,
con una enzima amilolítica y dos endoglucanasas diferentes en la
misma fase del proceso.
Durante el tejido de textiles, los hilos están
expuestos a una tensión mecánica considerable. Antes de tejerse en
los telares mecánicos, los hilos de urdimbre son a menudo
revestidos con almidón de cola o derivados de almidón con el
objetivo de aumentar su resistencia a la tensión y prevenir la
rotura. El agente más común de encolado es el almidón en forma
nativa o forma modificada, también otros compuestos poliméricos
como polivinilalcohol (PVA), polivinilpirrolidona (PVP), ácido
poliacrílico (PAA) o derivados de celulosa (p. ej.
carboximetilcelulosa (CMC), hidroxietilcelulosa,
hidroxipropilcelulosa o metilcelulosa), pueden ser también
abundantes en la cola.
En general, una vez los textiles han sido
tejidos, el tejido pasa a una fase de desencolado, seguida de una o
más fases adicionales de tratamiento del tejido. El desencolado es
el acto de eliminar la cola de los textiles. Después del tejido, el
revestimiento de cola debe eliminarse antes del tratamiento
adicional del tejido con el objetivo de asegurar un resultado
homogéneo y resistente al lavado. El método preferido de
desencolado es la hidrólisis enzimática de la cola por la acción de
enzimas amilolíticas.
Para la producción de ropa denim, el tejido se
corta y se transforma en prendas, es decir después de ser acabado.
En particular, para la producción de prendas denim se han
desarrollado diferentes métodos de acabado enzimático. El acabado de
prendas denim normalmente se inicia con una fase de desencolado
enzimático, durante la cual las prendas están sujetas a la acción de
enzimas amilolíticas con el objetivo de proporcionar suavidad al
tejido y hacer el algodón más accesible a las fases posteriores de
acabado enzimático.
La cera de algodón y otros lubricantes pueden
aplicarse a hilos con el objetivo de aumentar la velocidad del
tejido de algodón. Además se están introduciendo ceras con un punto
de fusión más elevado. Los lubricantes de cera son predominantemente
lubricantes basados en éster de triglicérido. Después del
desencolado, la cera permanece o se redeposita en el tejido y, como
resultado, el tejido consigue un tono más oscuro, consigue manchas
brillantes y se vuelve más rígido.
La solicitud de patente internacional N° WO
93/13256 (Novo Nordisk A/S) describe un proceso para la eliminación
de ésteres hidrofóbicos del tejido, en cuyo proceso el tejido es
impregnado durante la fase de desencolado con una solución acuosa
de lipasa. Este proceso ha sido desarrollado sólo para su uso en
fábricas textiles y se realiza usando el equipo de las fábricas
textiles, es decir, un rodillo almohadilla, un manipulador, o una
caja J.
La patente JP-A
2-80673 expone un método por el cual el desencolado
y el suavizado se consiguen mediante el tratamiento de fibras de
celulosa con una solución acuosa que contiene tanto amilasa como
celulasa.
Durante muchos años los fabricantes de vaqueros
denim han lavado sus prendas en una lavandería de acabado con
piedras pómez para conseguir un tacto suave así como un deseado
look moderno de "lavado a la piedra". Este efecto de abrasión
se obtiene eliminando localmente el tinte del límite de la
superficie. Recientemente se han introducido enzimas celulíticas en
el proceso de acabado, convirtiendo el proceso de lavado a la
piedra en un "proceso biológico de lavado a la piedra".
El objetivo de un proceso biológico de lavado a
la piedra es obtener una abrasión diferente pero homogénea de las
prendas (apariencia de lavado a la piedra). No obstante, es muy
frecuente que ocurra un lavado a la piedra irregular (rayas y
arrugas). En consecuencia es necesario reparar el trabajo
("después del tinte") en una parte importante (hasta el 80%
aproximadamente) de los vaqueros que han sido tratados en las
lavanderías.
De este modo es un objeto de la presente
invención proporcionar un proceso que reduzca el problema de las
rayas y arrugas en las prendas denim acabadas.
En consecuencia, la presente invención
proporciona un proceso para el tratamiento de tejidos, cuyo proceso
mejora la distribución/uniformidad del color, la calidad del lavado
a la piedra, etc., y reduce la necesidad de un tinte posterior de
la ropa acabada.
La invención proporciona un proceso de una sola
fase para el desencolado enzimático y para el lavado a la piedra de
tejidos denim teñidos, cuyo proceso comprende el tratamiento del
tejido denim con una enzima amilolítica, como una
\alpha-amilasa, en combinación con una primera
endoglucanasa monocomponente abrasiva y una segunda endoglucanasa
monocomponente reductora de rayas.
La presente invención proporciona un proceso para
el tratamiento enzimático de tejidos, por cuyo proceso es posible
proporcionar tejido denim teñido encolado y lavado a la piedra de
forma enzimática con una calidad visual mejorada.
En el modo descrito anteriormente, el tratamiento
enzimático de tejidos incluye de forma convencional las fases de
desencolado del tejido usando enzimas amilolíticas, suavizado de la
prenda (que incluye las fases de pulido biológico, lavado biológico
a la piedra y/o lavado de la prenda) usando enzimas celulíticas,
opcionalmente seguidas del tinte de la prenda, lavado de la prenda
y/o suavizado de la prenda con un agente suavizante químico,
normalmente un compuesto tensioactivo catiónico, a veces a base de
silicona. El proceso de la presente invención puede tener lugar
habitualmente durante la fase de desencolado y/o de suavizado de
las fases convencionales de producción de prendas.
En consecuencia, en una forma de realización
preferida, el proceso de la presente invención se refiere a un
proceso combinado de una sola fase de desencolado y "lavado a la
piedra" de tejidos denim teñidos, en el que el tejido denim es
tratado con una enzima amilolítica, como una
\alpha-amilasa, en combinación con una primera
endoglucanasa monocomponente abrasiva y una segunda endoglucanasa
monocomponente reductora de rayas.
En el presente contexto, el término
"endoglucanasa (o celulasa) abrasiva" se refiere a una
endoglucanasa que es capaz de proporcionar a la superficie
variaciones localizadas del tejido denim teñido (normalmente
transformado en prenda, especialmente en vaqueros) en la densidad
del color. Ejemplos de celulasa abrasiva son aquellos mencionados
en la solicitud de patente internacional PCT/US89/03274 publicada
como WO 90/02790.
El término "endoglucanasa monocomponente"
denota una endoglucanasa que es esencialmente libre de otras
proteínas, en particular de otras endoglucanasas. Las
endoglucanasas monocomponentes se producen normalmente por técnicas
recombinantes, es decir, por clonación y expresión del gen relevante
en un huésped homólogo o heterólogo.
En el presente contexto, el término
"endoglucanasa (o celulasa) reductora de rayas" o
endoglucanasa "niveladora" se refiere a una endoglucanasa que
es capaz de reducir la formación de rayas presentes normalmente en
la superficie del tejido denim teñido (normalmente transformado en
prenda, especialmente en vaqueros) que ha sido sujeto a un proceso
de "lavado a la piedra", bien un proceso de lavado a la piedra
enzimático o un proceso que hace uso de piedras pómez para
proporcionar variaciones localizadas en la densidad del color en la
superficie del tejido denim. Ejemplos de celulasas reductoras de
rayas o niveladoras son aquellas mencionadas en la solicitud de
patente internacional PCT/DK95/00108 publicada como WO
95/24471.
La primera endoglucanasa es preferiblemente una
celulasa fúngica de tipo EG V. Otra endoglucanasa útil es una
celulasa fúngica de tipo EG III que puede obtenerse de una cepa del
género Trichoderma. Ejemplos de celulasas fúngicas de tipo
EG III útiles son aquellas descritas en WO 92/06184, WO 93/20208 y
WO 93/20209, y WO 94/21801.
Preferiblemente, la endoglucanasa de tipo EG V se
deriva o se produce por una cepa de Scytalidium (f.
Humicola), Fusarium, Myceliophthora, más
preferiblemente se deriva o se produce por Scytalidium
thermophilum (f. Humicola insolens), Fusarium
oxysporum o Myceliophthora themophila, más preferiblemente de
Humicola insolens, DSM 1800, Fusarium oxysporum, DSM
2672, o Myceliophthora themophila, CBS 117.65.
En una forma de realización de la invención, la
primera endoglucanasa es una endoglucanasa que comprende la
secuencia de aminoácidos de la endoglucanasa de Humicola
insolens mostrada en la SEC ID N° 1 o que es análoga a dicha
endoglucanasa que es al menos un 60% homóloga a la secuencia
mostrada en la SEC ID N° 1, reacciona con un anticuerpo originado
contra dicha endoglucanasa, y/o es codificada por una secuencia de
ADN que hibrida con la secuencia de ADN que codifica dicha
endoglucanasa.
En otra forma de realización de la invención, la
primera endoglucanasa es una endoglucanasa que comprende la
secuencia de aminoácidos de la endoglucanasa de Fusarium
oxysporum mostrada en la SEC ID N° 2 o que es análoga a dicha
endoglucanasa que es al menos un 60% homóloga a la secuencia
mostrada en la SEC ID N° 2, reacciona con un anticuerpo originado
contra dicha endoglucanasa, y/o es codificada por una secuencia de
ADN que hibrida con la secuencia de ADN que codifica dicha
endoglucanasa.
En el presente contexto la homología puede
determinarse como el grado de identidad entre dos o más secuencias
de aminoácidos mediante programas informáticos conocidos en la
técnica como GAP proporcionado en el paquete de programa GCG
(Needleman y Wunsch, 1970, Journal of Molecular Biology
48:443-453). Con el objetivo de determinar el grado
de identidad entre dos secuencias de aminoácidos en la presente
invención se usa GAP con los siguientes ajustes: penalización por
la creación de GAP de 3.0 y penalización por la extensión de GAP de
0.1.
En el presente contexto la reactividad del
anticuerpo puede determinarse como sigue:
Los anticuerpos que pueden usarse para determinar
la reactividad cruzada inmunológica pueden prepararse usando la
enzima purificada pertinente. Más específicamente, el antisuero
contra la enzima puede aumentarse inmunizando conejos (u otros
roedores) según el procedimiento descrito por N. Axelsen et
al. en: A Manual of Quantitative Immunoelectrophoresis,
Blackwell Scientific Publications, 1973, Capítulo 23, o A.
Johnstone y R. Thorpe, Immunochemistry in Practice,
Blackwell Scientific Publications, 1982 (más específicamente p.
27-31). Las inmunoglobulinas purificadas pueden
obtenerse de los antisueros, por ejemplo por precipitación de sal
((NH4)2SO4), seguida por diálisis y por cromatografía de
intercambio iónico, p. ej. en
DE-AE-Sephadex. La caracterización
inmunoquímica de proteínas puede hacerse bien por análisis de doble
difusión de Ouchterlony (O. Ouchterlony en: Handbook of
Experimental Immunology (D.M. Weir, Ed.), Blackwell Scientific
Publications, 1967, págs. 655-706), por
inmunoelectroforesis cruzada (N. Axelsen et al.,
supra, capítulos 3 y 4), o por inmunoelectroforesis de
cohete (N. Axelsen et al., capítulo 2).
La hibridación puede determinarse permitiendo
hibridar las secuencias de ADN (o del correspondiente ARN) bajo las
condiciones siguientes:
La preimpregnación de un filtro que contiene los
fragmentos de ADN o el ARN para hibridar en 5 X SSC (cloruro de
sodio/citrato de sodio, Sambrook et al. 1989) durante 10
minutos, y la prehibridación del filtro en una solución de 5 X SSC,
5 x solución de Denhardt (Sambrook et al. 1989), 0.5% SDS y
100 pg/ml del ADN del esperma de salmón ultrasónico desnaturalizado
(Sambrook et al. 1989), seguido de la hibridación en la
misma solución que contiene una sonda aleatoria (Feinberg, A. P. y
Vogelstein, B. (1983) Anal. Biochem. 132:6-13)
marcada con ^{32}P-dCTP (actividad específica >
1 x 10^{9} cpm/pg) durante 12 horas a aproximadamente 45°C. El
filtro es entonces lavado dos veces durante 30 minutos en 2 x SSC,
0.5% SDS a al menos 55°C, preferiblemente al menos 60°C, incluso
más preferiblemente al menos 65°C, y todavía más preferiblemente al
menos 70° C (escasez alta), incluso más preferiblemente al menos
75°C. Las moléculas a las que la sonda de oligonucleótidos hibrida
bajo estas condiciones son detectadas usando una película de rayos
X.
En una forma de realización preferida del proceso
de la invención, la segunda endoglucanasa tiene una actividad
catalítica en celotriosa a pH 8.5 correspondiente a kcat de al
menos 0.01 s-^{-1}, preferiblemente de al menos
0.1 s^{-1}, más preferiblemente de al menos 1 s^{-1}.
Preferiblemente, la segunda endoglucanasa puede
obtenerse o derivarse de una cepa de Humicola, Trichoderma,
Myceliophthora, Penicillium, Irpex, Aspergillus, Scytalidium o
Fusarium, más preferiblemente de una cepa de Humicola
insolens, Fusarium oxysporum o Trichoderma reesei. Las
segundas endoglucanasas preferidas son del tipo EG I.
Un ejemplo de una segunda endoglucanasa útil es
una endoglucanasa que comprende la secuencia de aminoácidos de la
endoglucanasa de Humicola insolens mostrada en la SEC ID N°
3 o que es análoga a dicha endoglucanasa que es al menos un 60%
homóloga a la secuencia mostrada en la SEC ID N° 3, reacciona con
un anticuerpo originado contra dicha endoglucanasa, y/o es
codificada por una secuencia de ADN que híbrida con la secuencia de
ADN que codifica dicha endoglucanasa.
En el proceso de la invención, la primera y la
segunda endoglucanasa, respectivamente, pueden usarse en una
cantidad que corresponde a una actividad celulasa de entre 5 y
8,000 ECU por litro de solución de desencolado/"lavado a la
piedra", preferiblemente de entre 10 y 5000 ECU por litro de
solución, y más preferiblemente de entre 50 y 500 ECU por litro de
solución. La primera y la segunda endoglucanasa, respectivamente,
son dosificadas preferiblemente en una cantidad correspondiente a
0.01-40 mg de endoglucanasa/l, más preferiblemente a
0.1-2.5 mg/l, especialmente
0.1-1.25 mg/l.
El sustrato del proceso de la invención es denim
teñido. El tejido denim puede ser teñido con un tinte natural o un
tinte sintético. Los ejemplos de tintes sintéticos son tintes
directos, tintes reactivos a la fibra o tintes indirectos. En una
forma de realización preferida, el tejido denim es teñido con
índigo. Normalmente, el tejido denim es cortado y transformado en
prendas antes de ser sujeto al proceso de la presente invención.
Ejemplos de prendas son vaqueros, chaquetas y faldas. Un ejemplo
especialmente preferido es el vaquero denim teñido con índigo.
En el proceso de la invención, las enzimas de
desencolado convencionales, en particular enzimas amilolíticas,
pueden ser usadas con el objetivo de eliminar la cola con contenido
en almidón.
En consecuencia, puede añadirse una enzima
amilolítica, preferiblemente una \alpha-amilasa,
durante el proceso de la invención. De forma convencional, las
\alpha-amilasas bacteriales se usan para el
desencolado, p. ej. una \alpha-amilasa derivada de
una cepa de Bacillus, particularmente una cepa de
Bacillus licheniformis, una cepa de Bacillus
amyloliquefaciens, o de una cepa de Bacillus
stearothermophilus; o mutantes derivados. Las secuencias de
aminoácidos de estas amilasas son claras de, p. ej., WO 95/21247.
Ejemplos de productos de \alpha-amilasas
comerciales adecuados son Termamyl™ Aquazym™ Ultra y Aquazym™
(disponibles de Novo Nordisk A/S, Dinamarca). No obstante, también
pueden usarse \alpha-amilasas fúngicas. Ejemplos
de \alpha-amilasas fúngicas son aquellas derivadas
de una cepa de Aspergillus. Otras \alpha-amilasas
útiles son los mutantes de \alpha-amilasa de
oxidación estable descritas en WO 95/21247. Por ejemplo, un mutante
de \alpha-amilasa preparado a partir de una
\alpha-amilasa padre reemplazando uno o más de los
residuos de aminoácidos de metionina con un residuo de aminoácido
de Leu, Thr, Ala, Gly, Ser, Ile, Asn o Asp, preferiblemente un
residuo de aminoácido de Leu, Thr, Ala o Gly. De particular interés
es un mutante de \alpha-amilasa preparado a
partir de \alpha-amilasa B. licheniformis
en el que la metionina en la posición 197 ha sido reemplazada con
cualquier otro residuo de aminoácido, en particular con un residuo
de aminoácido de Leu, Thr, Ala, Gly, Ser, Ile, Asn o Asp,
preferiblemente un residuo de aminoácido de Leu, Thr, Ala o
Gly.
La enzima amilolítica puede ser añadida en
cantidades usadas de forma convencional en procesos de desencolado,
p. ej. correspondiente a una actividad de
\alpha-amilasa de aproximadamente 10 a
aproximadamente 10,000 KNU/l como de 100 a aproximadamente 10,000
KNU/l o de 10 a aproximadamente 5,000 KNU/l. También, en el proceso
según la presente invención, puede añadirse 1-10 mM
de Ca^{++} como un agente estabilizante.
El proceso de la presente invención puede
realizarse en condiciones del proceso que de forma convencional
prevalecen en procesos de desencolado / "lavado a la piedra",
como los efectuados por el experto en la técnica. El proceso de la
invención puede, p. ej., efectuarse en forma discontinua en una
lavadora extractora.
Actualmente se observa que una proporción
adecuada de solución/textil puede encontrarse en el margen de
aproximadamente 20:1 a aproximadamente 1:1, preferiblemente en el
margen de aproximadamente 15:1 a aproximadamente 5:1.
En procesos convencionales de desencolado y
"lavado a la piedra", el tiempo de reacción se encuentra
normalmente en el margen de aproximadamente 1 hora a
aproximadamente 24 horas. No obstante, en el proceso de la presente
invención el tiempo de reacción bien puede ser menos de 1 hora, es
decir de aproximadamente 5 minutos a aproximadamente 55 minutos.
Preferiblemente el tiempo de reacción se encuentra en el margen de
aproximadamente 5 ó 10 a aproximadamente 120 minutos.
El pH del medio de reacción depende en gran
medida de la enzima en cuestión. Preferiblemente el proceso de la
invención se realiza a un pH en el margen de aproximadamente pH 3 a
aproximadamente pH 11, preferiblemente en el margen de
aproximadamente pH 6 a aproximadamente pH 9, o dentro del margen de
aproximadamente pH 5 a aproximadamente pH 8.
Un tampón puede añadirse al medio de reacción
para mantener un pH adecuado para las enzimas usadas. El tampón
puede ser adecuadamente un tampón de fosfato, borato, citrato,
acetato, adipato, trietanolamina, monoetanolamina, dietanolamina,
carbonato (especialmente metal alcalino o metal alcalinotérreo, en
particular carbonato de sodio o potasio, o amonio y sales HCI),
diamina, especialmente diaminoetano, imidazola o aminoácido.
El proceso de la invención puede realizarse en
presencia de agentes de acabado textil convencionales, incluyendo
agentes humectantes, agentes poliméricos, agentes de dispersión,
etc.
Un agente humectante convencional puede usarse
para mejorar el contacto entre el sustrato y las enzimas usadas en
el proceso. El agente humectante puede ser un agente tensioactivo
no iónico, p. ej. un alcohol graso etoxilado, un oxo alcohol
etoxilado, un alquil fenol etoxilado o un alcohol graso
alcoxilado.
Los ejemplos de polímeros adecuados incluyen
proteínas (p. ej. proteínas de albúmina de suero bovino,
lactosuero, caseína o legumbre), hidrolizados proteínicos (p. ej.
hidrolizado de proteína de lactosuero, caseína o soja),
polipéptidos, lignosulfonatos, polisacáridos y derivados de los
mismos, polietilenoglicol, polipropilenoglicol,
polivinilpirrolidona, etilenodiamina condensada con óxido de
etileno o propileno, poliaminas etoxiladas o polímeros de aminas
etoxiladas.
El agente de dispersión puede seleccionarse
adecuadamente de agentes tensioactivos no iónicos, aniónicos,
catiónicos, anfolíticos o de iones bipolares. Más específicamente,
el agente de dispersión puede seleccionarse de
carboximetilcelulosa, hidroxipropilocelulosa, sulfonatos de alquil
arilo, sulfatos de alcohol de cadena larga (sulfatos de alquilo
primarios y secundarios), olefinas sulfonadas, monoglicéridos
sulfatados, éteres sulfatados, sulfosuccinatos, ésteres de metilo
sulfonado, sulfonatos alcanos, ésteres de fosfato, isotionatos de
alquilo, acilsarcosidos, alquiltauridos, agentes tensioactivos
fluorados, alcohol graso y condensados de alquil fenol, condensados
de ácido graso, condensados de óxido de etileno con una amina,
condensados de óxido de etileno con una amida, ésteres de sacarosa,
ésteres de sorbita, alquil amidas, óxidos de amina grasa,
monoaminas etoxiladas, diaminas etoxiladas, etoxilato de alcohol y
sus mezclas derivadas.
En otra forma de realización preferida de la
invención, el proceso puede desarrollarse usando una enzima
lipolítica que es capaz de realizar la lipólisis a temperaturas
elevadas. Con el objetivo de hidrolizar eficientemente ésteres
hidrofóbicos de altos puntos de fusión se prefieren enzimas
lipolíticas que poseen suficiente termoestabilidad y actividad
lipolítica a temperaturas de aproximadamente 60° C o más. La
hidrólisis adecuada puede obtenerse incluso por encima o por debajo
de la temperatura óptima de la enzima lipolítica mediante el
aumento de la dosificación de la enzima.
La enzima lipolítica puede ser de origen animal,
vegetal o microbiano. Ejemplos de microorganismos que producen
estas enzimas lipolíticas termoestables son cepas de
Humicola, preferiblemente una cepa de Humicola
brevispora, una cepa de Humicola lanuginosa, una cepa de
Humicola brevis var. thermoidea, una cepa de Humicola
insolens, una cepa de Fusarium, preferiblemente una cepa
de Fusarium oxysporum, una cepa de Rhizomucor,
preferiblemente una cepa de Rhizomucor miehei, una cepa de
Chromobacterium, preferiblemente una cepa de
Chromobacterium viscosum y una cepa de Aspergillus,
preferiblemente una cepa de Aspergillus niger. Las enzimas
lipolíticas termoestables preferidas son derivadas de cepas de
Candida o Pseudomonas, particularmente una cepa de
Candida antarctica, una cepa de Candida tsukubaensis,
una cepa de Candida auriculariae, una cepa de Candida
humicola, una cepa de Candida foliarum, una cepa de
Candida cylindracea (también llamada Candida rugosa),
una cepa de Pseudomonas cepacia, una cepa de Pseudomonas
fluorescens, una cepa de Pseudomonas fragi, una cepa de
Pseudomonas stutzeri o una cepa de Thermomyces
lanuginosus.
Se prefieren las enzimas lipolíticas de cepas de
Candida antarctica y Pseudomonas cepacia, en
particular lipasa A de Candida antarctica. Estas enzimas
lipolíticas, y métodos para su producción, se conocen de p. ej. WO
88/02775, US 4,876,024 y WO 89/01032.
La dosificación enzimática depende de diferentes
factores, incluyendo la enzima en cuestión, el tiempo de reacción
deseado, la temperatura, la proporción de líquido/textil, etc.
Actualmente se contemplada que la enzima lipolítica pueda ser
dosificada en una cantidad correspondiente a la de aproximadamente
0.01 a aproximadamente 10,000 KLU/I, preferiblemente de
aproximadamente 0.1 a aproximadamente 1000 KLU/I.
Los agentes convencionales de acabado que pueden
estar presentes en un proceso de la invención incluyen, pero sin
limitarse, piedras pómez y perlita. La perlita es una roca
volcánica de origen natural. Preferiblemente puede usarse perlita
expandida por calor. La perlita expandida por calor puede
presentarse p. ej. en una cantidad de 20-95 p/p %
basada en el peso total de la composición.
La actividad celulítica puede medirse en unidades
de endocelulasa (ECU), determinadas a pH 7.5, con
carboximetilcelulosa (CMC) como sustrato.
El ensayo de ECU cuantifica la cantidad de
actividad catalítica presente en la muestra midiendo la capacidad
de la muestra para reducir la viscosidad de una solución de
carboxi-metilcelulosa (CMC). El ensayo se realiza a
40°C; a pH 7.5; tampón fosfato 0.1 M; a un tiempo de 30 minutos;
usando un estándar de enzima relativa para reducir la viscosidad
del sustrato Hercules 7 LFD de CMC; concentración enzimática de
aproximadamente 0.15 ECU/ml. El arco estándar está definido a 8200
ECU/g.
La actividad amilolítica puede determinarse
usando almidón de patata como sustrato. Este método se basa en la
descomposición del almidón de patata modificado por la enzima, y la
reacción es seguida por muestras de mezcla de la solución de
almidón/enzima con una solución de yodo. Inicialmente se forma un
color negro-azulado, pero durante la descomposición
del almidón el color azul se hace más débil y gradualmente se
vuelve a un rojizo-marrón, que es comparado con un
estándar de vidrio coloreado.
Una kilo unidad de alfa amilasa Novo (KNU) es
definida como la cantidad de enzima que, bajo condiciones estándar
(es decir, a 37°C +/- 0.05; 0.0003 M Ca^{2+}; y pH 5.6)
dextriniza 5.26 g de sustancia seca de almidón Merck Amylum
solubile.
Una carpeta AF 9/6 que describe este método
analítico con más detalle está disponible bajo petición a Novo
Nordisk A/S, Dinamarca.
La actividad lipolítica puede determinarse usando
tributirina como sustrato. Este método se basa en la hidrólisis de
tributirina por la enzima, y el consumo de álcali se registra como
una función de tiempo.
Una unidad lipásica (LU) se define como la
cantidad de enzima que, bajo condiciones estándar (es decir, a
30.0°C; pH 7.0; con Goma Arábiga como emulsionante y tributirina
como sustrato) libera 1 \mumol de ácido butírico dosificable por
minuto (1 KLU = 1000 LU).
Una carpeta AF 95/5 que describe este método
analítico con más detalle está disponible bajo petición a Novo
Nordisk A/S, Dinamarca.
El siguiente ejemplo ilustra el efecto de añadir
una endoglucanasa reductora de rayas o una endoglucanasa niveladora
al proceso combinado de desencolado-abrasión con el
objetivo de reducir el número de rayas en vaqueros denim u otra
prenda y producir prendas denim, especialmente vaqueros, con una
variación del color uniformemente localizada.
Las pruebas de lavado se realizaron bajo las
siguientes condiciones:
Denim azul DAKOTA, 14½ oz, 100% algodón.
El tejido denim fue cortado y cosido en
"piernas" de aproximadamente 37.5x100 cm (aproximadamente 375
g cada una).
Dos nuevas piernas y una pierna vieja (usada una
vez) fueron usadas en cada prueba (un total de aproximadamente 1100
g de textil).
Prueba A: Amilasa: Termamyl®,
dosificación: 200 KNU/l
Endoglucanasa (celulasa):
EG V (una endoglucanasa monocomponente \sim43
kD de Humicola insolens, DSM 1800, con la secuencia de
aminoácidos de SEC ID N° 1), dosificación: 10 ECU/g de tejido
denim
Prueba B: Amilasa: Termamyl®,
dosificación: 200 KNU/l
Endoglucanasa (celulasa):
EG V (como en la prueba A), dosificación: 10
ECU/g de tejido denim
EG 1 (endoglucanasa monocomponente de Humicola
insolens, DSM 1800, con la secuencia de aminoácidos de SEC ID
N° 3), dosificación: 10
ECU/g de tejido denim.
El lavado se efectuó en un Wascator (FOM71
LAB).
Programa de lavado:
1) Lavado principal a 55°C, 20 l de agua, 120
minutos, tampón y enzimas añadidos. Tampón: 30 g de
KH_{2}PO_{4} + 20 g de Na_{2}HPO_{4}, pH7.
2) Desaguado 30 seg.
3) Enjuagado a 80°C, acción normal, 32 1 de agua,
15 minutos; 20 g de Na_{2}CO_{3} añadidos.
4) Desaguado 30 seg.
5) Enjuagado a 54°C, acción normal, 32 l de agua,
5 minutos.
6) Desaguado 30 seg.
7) Enjuagado a 14°C, acción normal, 32 l de agua,
5 minutos.
8) Desaguado 30 seg.
9) Centrifugado 40 seg. a velocidad baja y 50
seg. a velocidad alta.
Secado: Las muestras fueron secadas en un
tambor-secador.
Los vaqueros de las dos pruebas fueron raspados a
casi el mismo nivel.
Se pidió a 5 personas expertas en la técnica de
evaluar tejido denim que calificaran las piernas de tejido denim
(dos piernas para cada prueba, pierna "1" y "3" de la
prueba B, pierna "2" y "4" de la prueba A) de 1 a 4, donde
1 era la pierna de tejido denim con menos rayas y 4 era la pierna
con más rayas.
Las calificaciones fueron como se muestra en la
siguiente tabla:
| Persona 1 | Persona 2 | Persona 3 | Persona 4 | Persona 5 | |
| Calidad 1 | 1 | 3 | 3 | 3 | 3 |
| Calidad 2 | 3 | 1 | 1 | 1 | 1 |
| Persona 1 | Persona 2 | Persona 3 | Persona 4 | Persona 5 | |
| Calidad 3 | 4 | 2 | 2 | 2 | 2 |
| Calidad 4 | 2 | 4 | 4 | 4 | 4 |
Como puede observarse de la tabla, las piernas de
tejido denim tratadas en el proceso combinado de la invención con
una combinación de dos endoglucanasas monocomponentes con
propiedades de abrasión y de reducción de rayas, respectivamente,
p. ej. una celulasa de tipo EG V y una celulasa de tipo EG 1, son
todas consideradas para tener la mejor apariencia con respecto a las
rayas y uniformidad de la variación localizada del color.
Figuras 1 y
2
Para ilustrar el cambio en uniformidad que puede
obtenerse usando una endoglucanasa (celulasa) reductora de rayas o
una endoglucanasa niveladora en el proceso de la invención,
muestras de la prueba A y B fueron escaneadas (HP ScanJet II CX) en
un ordenador e impresas en blanco y negro.
La figura 1 muestra parte de una pierna de tejido
denim de la prueba B y la figura 2 muestra parte de una pierna de
tejido denim de la prueba A.
INFORMACIÓN DE LA SEC ID N°1:
\vskip0.666000\baselineskip
- (i)
- CARACTERÍSTICAS DE LA SECUENCIA:
\vskip0.333000\baselineskip
- (A)
- LONGITUD: 415 aminoácidos
\vskip0.333000\baselineskip
- (B)
- TIPO: aminoácido
\vskip0.333000\baselineskip
- (C)
- TIPO DE CADENA: simple
\vskip0.333000\baselineskip
- (D)
- TOPOLOGÍA: lineal
\vskip0.666000\baselineskip
- (ii)
- TIPO DE MOLÉCULA: proteína
\vskip0.666000\baselineskip
- (vi)
- FUENTE ORIGINAL:
\vskip0.333000\baselineskip
- (A)
- ORGANISMO: Humicola insolens
\vskip0.333000\baselineskip
- (B)
- CEPA: DSM 1800
\vskip0.666000\baselineskip
- (xi)
- DESCRIPCIÓN DE LA SECUENCIA: SEC ID NO:1:
INFORMACIÓN DE LA SEC ID N° 2:
\vskip0.666000\baselineskip
- (i)
- CARACTERÍSTICAS DE LA SECUENCIA:
\vskip0.333000\baselineskip
- (A)
- LONGITUD: 409 aminoácidos
\vskip0.333000\baselineskip
- (B)
- TIPO: aminoácido
\vskip0.333000\baselineskip
- (C)
- TIPO DE CADENA: simple
\vskip0.333000\baselineskip
- (D)
- TOPOLOGÍA: lineal
\vskip0.666000\baselineskip
- (ii)
- TIPO DE MOLÉCULA: proteína
\vskip0.666000\baselineskip
- (vi)
- FUENTE ORIGINAL:
\vskip0.333000\baselineskip
- (A)
- ORGANISMO: Fusarium oxysporum
\vskip0.333000\baselineskip
- (B)
- CEPA: DSM 2672
\vskip0.666000\baselineskip
- (xi)
- DESCRIPCIÓN DE LA SECUENCIA: SEC ID N° 2:
INFORMACIÓN DE LA SEC ID N° 3:
\vskip0.666000\baselineskip
- (i)
- CARACTERÍSTICAS DE LA SECUENCIA:
\vskip0.333000\baselineskip
- (A)
- LONGITUD: 415 (435) aminoácidos
\vskip0.333000\baselineskip
- (B)
- TIPO: aminoácido
\vskip0.333000\baselineskip
- (C)
- TIPO DE CADENA: simple
\vskip0.333000\baselineskip
- (D)
- TOPOLOGÍA: lineal
\vskip0.666000\baselineskip
- (ii)
- TIPO DE MOLÉCULA: proteína
\vskip0.666000\baselineskip
- (vi)
- FUENTE ORIGINAL:
\vskip0.333000\baselineskip
- (A)
- ORGANISMO: Humicola insolens
\vskip0.333000\baselineskip
- (B)
- CEPA: DSM 1800
\vskip0.666000\baselineskip
- (xi)
- DESCRIPCIÓN DE LA SECUENCIA: SEC ID N° 3:
\vskip1.000000\baselineskip
LISTADO DE LA SECUENCIA
\vskip1.000000\baselineskip
(Puede ser renumerado de -21 a 415, total 435
aa)
Claims (20)
1. Proceso combinado de una sola fase de
desencolado y "lavado a la piedra" de tejidos denim teñidos,
en el que el tejido denim es tratado con una enzima amilolítica en
combinación con una primera endoglucanasa monocomponente abrasiva y
una segunda endoglucanasa monocomponente reductora de rayas.
2. Proceso según la reivindicación 1, en el que
la enzima amilolítica es una \alpha-amilasa,
preferiblemente una \alpha-amilasa microbiana,
como una \alpha-amilasa bacteriana o
\alpha-amilasa fúngica.
3. Proceso según la reivindicación 2, en el que
la \alpha-amilasa puede producirse por la
bacteria Bacillus o por el hongo Aspergillus.
4. Proceso según la reivindicación 2, en el que
la \alpha-amilasa puede producirse por
Bacillus licheniformis, Bacillus amyloliquefaciens, Bacillus
subtilis o por el Bacillus stearothermophilus; o mutantes
derivados.
5. Proceso según la reivindicación 4, en el que
la \alpha-amilasa es seleccionada de los mutantes
de \alpha-amilasa de oxidación estable.
6. Proceso según cualquiera de las
reivindicaciones 1-5, en el que la primera
endoglucanasa es una celulasa de tipo EG V fúngica, o una celulasa
de tipo EG III fúngica que puede obtenerse de una cepa del género
Trichoderma.
7. Proceso según la reivindicación 6, en el que
la endoglucanasa de tipo EG V se deriva o puede producirse por una
cepa de Scytalidium (f. Humicola), Fusarium o
Myceliophthora.
8. Proceso según la reivindicación 7, en el que
la EG V se deriva o puede producirse por Scytalidium
thermophilum (f. Humicola insolens), Fusarium
oxysporum o Myceliophthora themophila, preferiblemente de
Humicola insolens, DSM 1800, Fusaríum oxysporum, DSM
2672, o Myceliophthora themophila, CBS 117.65.
9. Proceso según la reivindicación 8, en el que
la endoglucanasa comprende la secuencia de aminoácidos de la
endoglucanasa de Humicola insolens mostrada en la SEC ID N°
1 o es análoga a dicha endoglucanasa que
i) es al menos un 60% homóloga con la secuencia
mostrada en la SEC IDN°1,
ii) reacciona con un anticuerpo originado contra
dicha endoglucanasa, y/o
iii) es codificada por una secuencia de ADN que
hibrida con la secuencia de ADN que codifica dicha
endoglucanasa.
10. Proceso según la reivindicación 8, en el que
la endoglucanasa comprende la secuencia de aminoácidos de la
endoglucanasa de fusarium oxysporum mostrada en la SEC ID N°
2 o es análoga a dicha endoglucanasa que
i) es al menos un 60% homóloga con la secuencia
mostrada en la SEC ID N° 2,
ii) reacciona con un anticuerpo originado contra
dicha endoglucanasa, y/o
iii) es codificada por una secuencia de ADN que
hibrida con la secuencia de ADN que codifica dicha
endoglucanasa.
11. Proceso según cualquiera de las
reivindicaciones 1-10, en el que la segunda
endoglucanasa tiene una actividad catalítica en celotriosa a pH 8.5
correspondiente a k_{cat} de al menos 0.01 s^{-1},
preferiblemente de al menos 0.1 s^{-1}, más preferiblemente de al
menos 1 s^{-1}.
12. Proceso según la reivindicación 11, en el que
la segunda endoglucanasa puede obtenerse o derivarse de una cepa de
Humicola, Trichoderma, Myceliophthora, Penicillium, Irpex,
Aspergillus, Scytalidium o Fusarium.
13. Proceso según la reivindicación 12, en el que
la endoglucanasa puede derivarse de una cepa de Humicola
insolens, Fusarium oxysporum o Trichoderma reesei.
14. Proceso según la reivindicación 12, en el que
la endoglucanasa comprende la secuencia de aminoácidos de la
endoglucanasa de Humicola insolens mostrada en la SEC ID N°
3 o es análoga a dicha endoglucanasa que
i) es al menos un 60% homóloga con la secuencia
mostrada en la SEC ID N° 3,
ii) reacciona con un anticuerpo originado contra
dicha endoglucanasa, y/o
iii) es codificada por una secuencia de ADN que
hibrida con la secuencia de ADN que codifica dicha
endoglucanasa.
15. Proceso según cualquiera de las
reivindicaciones 1-14, en el que la primera y la
segunda endoglucanasa, respectivamente, se usan en una cantidad que
corresponde a una actividad celulasa de entre 5 y 8000 ECU por litro
de solución de desencolado/"lavado a la piedra",
preferiblemente entre 50 y 500 ECU por litro de solución.
16. Proceso según cualquiera de las
reivindicaciones 1-15, en el que el tratamiento se
realiza a una temperatura en el margen de 30-100°C,
preferiblemente 30-60°C, y un pH en el margen de
3-11, preferiblemente 7-9.
17. Proceso según cualquiera de las
reivindicaciones 1-16, en el que el tejido denim es
teñido con un tinte natural, preferiblemente índigo; o un tinte
sintético, preferiblemente tinte directo, tinte indirecto y tinte
reactivo a la fibra.
18. Proceso según cualquiera de las
reivindicaciones 1-17, en el que el tejido denim es
tratado adicionalmente con una enzima lipolítica termoestable;
preferiblemente una enzima lipolítica termoestable derivada de una
cepa de Pseudomonas, más preferiblemente de una cepa de
Pseudomonas fragi; una cepa de Pseudomonas stutzeri,
una cepa de Pseudomonas cepacia, una cepa de Pseudomonas
fluorescens, o una cepa de Candida, preferiblemente una
cepa de Candida cylindracea (también llamada Candida
rugosa), o una cepa de Candida antarctica.
19. Proceso según la reivindicación 18, en el
que la enzima lipolítica es dosificada en una cantidad de
aproximadamente 0.01 a aproximadamente 10,000 KLU/l,
preferiblemente de aproximadamente 0.1 a aproximadamente 1000
KLU/l.
20. Proceso según cualquiera de las
reivindicaciones 1-19, en el que la
\alpha-amilasa es dosificada en una cantidad de
aproximadamente 100 a aproximadamente 10,000 KNU/l.
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