DE69802204T2 - Verfahren zur verbesserung der enzymeaktivität - Google Patents
Verfahren zur verbesserung der enzymeaktivitätInfo
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Description
- Die vorliegende Erfindung betrifft allgemein die Aktivierung von Enzymen mit Hilfe von Verstärkungsmitteln oder Enhancern. Genauer betrifft die Erfindung die Aktivierung von Oxidoreductasen, insbesondere die Aktivierung von Peroxidase in einem Verfahren zum Bleichen von Wäsche bzw. Gewebe während des Waschens.
- Oxidoreductasen sind Enzyme, die mit der biologischen Oxidation und Reduktion zu tun haben und daher mit Atmungs- und Fermentationsprozessen. Die Klasse der Oxidoreductasen schließt Oxidasen, Laccasen (1.10.3), Peroxidasen (1.11.1.7) und Oxygenasen ein. Die Verwendung von Peroxidase- und Laccaseenzymen in einem Verfahren zur Oxidation einer Vielzahl von Substraten ist bereits bekannt. Die Verwendung von Peroxidasen zum Bleichen von Textilien während des Waschens wurde z. B. in EP-A 424 398 (Novo Nordisk) vorgeschlagen. WO-A 91/05839 (Novo Nordisk) beschreibt die Hemmung des Farbstofftransfers während des Waschens mit Hilfe von Peroxidase oder einem Enzym, das Oxidaseaktivität bei phenolischen Verbindungen aufweist. Die Zusammensetzungen sollen gelösten Textilfarbstoff bleichen, so dass sich der Farbstoff auf den Textilien nicht wieder ablagern kann. US-A 4,690,895 (Repligen Corporation) offenbart die Verwendung einer spezifischen Peroxidase, nämlich Ligninase, um Kraftpulpe für die Herstellung von Papier zu bleichen oder zu entfärben.
- Es ist auch bekannt, dass die Aktivität von Oxidoreductasen, insbesondere Peroxidasen, erhöht werden kann durch Zugabe bestimmter organischer Verbindungen. Die Verwendung solcher aktivierten Enzymsysteme für verschiedene Zwecke wurde auch beschrieben, z. B., um den Farbstofftransfer in einem Waschverfahren zu hemmen. Die oben erwähnte WO-A 91/05839 (Novo Nordisk) beschreibt auch, dass die Zugabe eines anderen oxidierbaren Substrats die Enzymaktivität verstärken kann. Beispiele für solche oxidierbaren Substrate oder "Enhancer" sind bestimmte phenolische Verbindungen, z. B. 2,4-Dichlorphenol.
- In drei aufeinander folgenden Patentanmeldungen (WO-A 94/12619, WO-A 94/12620 und WO-A 94/12621, alle von Novo Nordisk) wird offenbart, dass die Wirkung von Peroxidase in solchen Antifarbstofftransferzusammensetzungen verstärkt werden kann durch Zugabe einer Anzahl aromatischer Verbindungen, von denen 2,2'- Azo-bis-(3-ethylbenzothiazolin-6-sulfonat) oder ABTS die bevorzugten Verbindungen zu sein scheinen. Einige dieser aromatischen Verbindungen können jedoch als Inhaltsstoffe für Waschmittelzusammensetzungen aus ökonomischen und Umweltgründen nicht attraktiv sein. Außerdem sind einige dieser Enhancer, wie ABTS, in ihrer oxidierten Form selbst Farbstoffe. Dies hat den Nachteil, dass die gewaschenen Textilien durch restliche Mengen an oxidiertem ABTS verfärbt werden können.
- WO-A 97/06244 (Ciba) offenbart verschiedene andere Verbindungen als Enhancer für Peroxidase- und Laccasesysteme, z. B. substituierte Naphthole, Barbitursäuren und substituierte Cumarine.
- US-A 5,451,337 beschreibt ein Farbstofftransferhemmsystem mit einem Enzym mit Peroxidaseaktivität und einem Beschleuniger, der Phenothiazin oder Phenoxazin umfasst.
- Obwohl einige dieser Ansätze bis zu einem gewissen Grad erfolgreich sind, besteht somit immer noch ein Bedarf für alternative oder verbesserte Enhancer für die Aktivität von Oxidoreductasen. Insbesondere besteht ein Bedarf für wirksame enzymatische Bleichzusammensetzungen, z. B. enzymatische Bleichwaschmittelzusammmensetzungen. Es ist daher eine Aufgabe der vorliegenden Erfindung, solche wirksamen Alternativen oder verbesserten Oxidoreductase-Enhancer und enzymatische Bleichzusammensetzungen, die sie enthalten, bereit zu stellen.
- Es wurde nun überraschenderweise gefunden, dass diese und weitere Aufgaben gelöst werden können durch Enzymenhancer der folgenden Formel.
- Gemäß einem ersten Aspekt der Erfindung wird ein Verfahren zur Verstärkung der Aktivität einer Oxidoreductase bereit gestellt, das umfasst, dass man zu dem Enzym als Enhancer für die Aktivität des Enzyms eine Verbindung der Formel
- zugibt, wobei X (-O-) oder (-S-) bedeutet und R¹, R² und R³ unabhängig Wasserstoff, Hydroxy-, Halogen-, Nitroso-, Formyl-, Carboxyl-, und Ester und Salze davon, Carbamoyl-, Sulfo- und Ester und Salze davon, Sulfamoyl-, Nitro-, Amino-, Phenyl-, C&sub1;-C&sub2;&sub0;-Alkyl-, C&sub1;-C&sub8;-Alkoxy-, Carbonyl-C&sub1;-C&sub6;-alkoxy-, Aryl-C&sub1;-C&sub6;- alkylreste darstellen,
- wobei die Carbamoyl-, Sulfamoyl- und Aminogruppen unsubstituiert sein können oder einfach oder zweifach mit Hydroxy-, C&sub1;-C&sub6;- Alkyl-, C&sub1;-C&sub6;-Alkoxygruppen substituiert sein können,
- wobei die C&sub1;-C&sub6; Gruppe gesättigt oder ungesättigt, verzweigt oder unverzweigt sein kann und einfach oder zweifach mit Halogen-, Nitroso-, Hydroxy-, Formyl-, Carboxy- und Estern und Salzen davon, Carbamoyl-, Sulfo- und Estern und Salzen davon, Sulfamoylresten substituiert sein kann und
- die Phenylgruppe einfach oder zweifach mit Halogen-, Nitroso-, Hydroxy-, Formyl-, Carboxy- und Estern und Salzen davon, Carbamoyl-, Sulfo und Estern und Salzen davon, Sulfamoylresten substituiert sein kann und
- die C&sub1;-C&sub2;&sub0;-Alkyl-, C&sub1;-C&sub8;-Alkoxy-, Carbonyl-C&sub1;-C&sub6;-alkoxy- und Aryl- C&sub1;-C&sub6;-alkylgruppen gesättigt oder ungesättigt, verzweigt oder unverzweigt sein können und mit Halogen-, Hydroxy-, Nitroso-, Formyl-, Carboxy- und Estern und Salzen davon, Carbamoyl-, Sulfo- und Estern und Salzen davon, Sulfamoyl-, Nitro-, Amino-, Phenyl-, Aminoalkyl-, Piperidino-, Piperazinyl-, Pyrrolidin-2- yl-, C&sub1;-C&sub6;-Alkyl-, C&sub1;-C&sub6;-Alkoxyresten substituiert sein können,
- wobei zwei oder mehr der Gruppen R¹-R³ miteinander über irgendeine andere Gruppe verbunden sein können und
- A und B mindestens einen sechsgliedrigen heterocyclischen Ring bedeuten, der gegebenenfalls mit einem oder mehreren der Reste, wie für R¹-R³ definiert, substituiert sein kann.
- Gemäß einem zweiten Aspekt wird eine enzymatische Bleichzusammensetzung bereitgestellt, die eine Oxidoreductase und einen Enhancer, wie oben gezeigt, umfasst. Gemäß einem dritten Aspekt wird eine Waschmittelzusammensetzung bereitgestellt, die die enzymatische Bleichzusammensetzung und zusätzlich ein oder mehrere Tenside enthält. Gemäß einem vierten Aspekt, wird ein Verfahren bereitgestellt zur Hemmung des Transfers eines Textilfarbstoffs von einem gefärbten Gewebe auf das gleiche oder ein anderes Gewebe, wenn diese Gewebe zusammen gewaschen werden unter Verwendung der obigen Bleichzusammensetzung oder einer bleichenden Waschmittelzusammensetzung.
- Gemäß einem fünften und sechsten Aspekt wird die Verwendung eines Enhancers, wie oben gezeigt, in Kombination mit einer Oxidoreductase bereitgestellt, um den Transfer von Textilfarbstoff von einem Gewebe auf ein anderes Gewebe zu hemmen oder gefärbte Flecken aus Geweben in einem Waschverfahren zu entfernen.
- Ein erster Aspekt der Erfindung ist ein Verfahren zur Verstärkung der Aktivität einer Oxidoreductase, indem dem Enzym bestimmte spezifische Verbindungen zugegeben werden, die die Aktivität des Oxidoreductaseenzyms verstärken können, die sogenannten "Enhancer". Ein zweiter Aspekt der Erfindung wird gebildet durch enzymatische Bleichzusammensetzungen, die eine Oxidoreductase und die Enhancer enthalten.
- Die erfindungsgemäßen enzymatischen Bleichzusammensetzungen enthalten als ersten Bestandteil eine Oxidoreductase. Das Enzym kann entweder ein Enzym mit Peroxidaseaktivität (das dann zusammen mit einer Quelle für Wasserstoffperoxid verwendet wird) oder ein Phenol oxidierendes Enzym sein. Ein "Phenol oxidierendes Enzym" wird für die Zwecke der vorliegenden Erfindung definiert als ein Enzym oder System, in dem ein Enzym unter Verwendung von Wasserstoffperoxid oder molekularem Sauerstoff organische Verbindungen, die phenolische Gruppen enthalten, oxidieren kann. Beispiele für solche Enzyme sind Peroxidasen und Oxidasen. Geeignete Enzyme werden in EP-A 495 835 (Novo Nordisk) offenbart. Geeignete Peroxidasen können z. B. aus Pflanzen oder Mikroorganismen, wie Bakterien oder Pilzen, isoliert werden und dort produziert werden. Bevorzugte Pilze sind Stämme, die zu der Klasse der Basidiomyceten, insbesondere Coprinus, oder der Klasse der Hyphomyceten, insbesondere Arthromyces, speziell Arthromyces ramosus gehören. Andere bevorzugte Quellen sind Hormographiella sp. oder Sojaperoxidase. Andere relevante Peroxidasen sind Haloperoxidasen (US-A 4,397,192), wie Chloridperoxidasen, Bromidperoxidasen und Iodidperoxidasen. Andere mögliche Quellen für geeignete Peroxidasen sind in B. C. Saunders et al., Peroxidases, London, 1964, Seiten 41-43, aufgeführt. Von Interesse sind auch synthetische oder halbsynthetische Derivate und Modelle solcher Enzyme, wie solche, die Eisen- oder Mangan- Porphyrinsysteme enthalten, Mikroperoxidasen und Eisen- oder Mangan-Phthalocyaninverbindungen, z. B. wie in US-A 4,077,768, WO-A 91/05858 und WO-A 92/16634 beschrieben. Beispiele für geeignete Enzyme, die Oxidaseaktivität bei phenolischen Verbindungen zeigen, sind Catecholoxidase und Laccase und Bilirubinoxidase.
- Im Zusammenhang mit dieser Erfindung werden als Laccase und mit Laccase verwandte Enzyme alle Laccaseenzyme angesehen, die von der Enzymklassifikation (EC 1.10.3.2) umfasst werden, alle Catecholoxidaseenzyme, die von der Enzymklassifikation (EC. 1.10.3.1) umfasst werden, alle Bilirubinoxidaseenzyme, die von der Enzymklassifikation (EC 1.3.3.5) umfasst werden, oder alle Monophenolmonooxigenaseenzyme, die von der Enzymklassifikation (EC 1.14.99.1) umfasst werden. Es sind Laccaseenzyme mikrobiellen und pflanzlichen Ursprungs bekannt. Das mikrobielle Laccaseenzym kann von Bakterien oder Pilzen stammen (einschließlich Fadenpilzen und Hefen) und geeignete Beispiele schließen Laccasen ein, die von einem Stamm von Aspergillus, Neurospora, z. B. N.crasse, Podospora, Botrytis, Collybia, Fomes, Lentinus, Pleurotus, Trametes, (früher Polyporus genannt), z. B. T.villosa und T.versicolor, Rhizoctonia, z. B. R.solani, Coprinus, z. B. C.plicatilis und C.cinereus, Psatyrella, Myceliophthora, z. B. M.thermophylia, Schytalidium, Phlebia, z. B. P.radita (WO-A 92/01046) oder Coriolus, z. B. C.hirsutus (JP-A 2- 238885) stammen.
- Die Laccase oder das mit Laccase verwandte Enzym kann weiterhin eines sein, das mit einer Methode reproduzierbar, die umfasst, dass man eine Wirtszelle, die mit einem rekombinanten DNA- Vector transformiert ist, der eine DNA-Sequenz trägt, die Laccase kodiert, ebenso wie eine DNA-Sequenz, die Funktionen kodiert, die die Expression der Laccase kodierenden DNA-Sequenz zulassen, in einem Kulturmedium unter solchen Bedingungen züchtet, die die Expression des Laccaseenzyms zulassen, und die Laccase aus der Kultur gewinnt.
- Wenn Peroxidase in den enzymatischen Bleichzusammensetzungen der Erfindung verwendet wird, ist es notwendig, eine Quelle für Wasserstoffperoxid zuzugeben. Dies kann Wasserstoffperoxid selbst sein, aber stabilere Formen von Wasserstoffperoxid, wie Perborat oder Percarbonat sind bevorzugt. Besonders bevorzugt ist ein Alkalipercarbonat, wie Natriumpercarbonat.
- Bevorzugt ist die Menge an Wasserstoffperoxid in der enzymatischen Bleichzusammensetzung 0,001 bis 10 mM, bevorzugt 0,005 bis 1 mM.
- Alternativ kann man ein enzymatisches Wasserstoffperoxid erzeugendes System anwenden. Das enzymatische Wasserstoffperoxid erzeugende System kann im Prinzip aus verschiedenen enzymatischen Wasserstoffperoxid erzeugenden Systemen ausgewählt werden, die im Stand der Technik offenbart wurden. Z. B, kann man eine Aminoxidase und ein Amin, eine Aminosäureoxidase und eine Aminosäure, Cholesterinoxidase und Cholesterin, Harnsäureoxidase und Harnsäure oder eine Xanthinoxidase mit Xanthin anwenden. In letzterem System wird Superoxid erzeugt, das sich zersetzt unter Bildung von Wasserstoffperoxid. Bevorzugt wird jedoch die Kombination aus einer C&sub1;-C&sub4;-Alkanoloxidase und einem C&sub1;-C&sub4;-Alkanol verwendet und besonders bevorzugt ist die Kombination aus Methanoloxidase und Ethanol. Die Methanoloxidase wird bevorzugt aus einem Catalase-negativen Xansenula polymorpha- Stamm isoliert (siehe z. B. EP-A 244 920 (Unilever)).
- Wenn eine Laccase oder ein mit Laccase verwandtes System verwendet wird, ist das Oxidationsmittel, das in dem Abbauverfahren gemäß der Erfindung verwendet wird, (molekularer) Sauerstoff. Dieser wird üblicherweise als Luft oder reiner Sauerstoff zugeführt, gegebenenfalls unter Anwendung von Druck. Die Laccase oder das mit Laccase verwandte System ist jedoch nicht nur auf Disauerstoff beschränkt und jedes der obigen Bleichsysteme oder mehrere davon können geeigneterweise angewendet werden.
- Als weiteren Inhaltsstoff enthalten die erfindungsgemäßen Zusammensetzungen eine Enhancerverbindung der Formel
- worin X (-O-) oder (-S-) bedeutet und R¹, R² und R³ unabhängig Wasserstoff, Hydroxy-, Halogen-, Nitroso-, Formyl-, Carboxyl- und Ester und Salze davon, Carbamoyl-, Sulfo- und Ester und Salze davon, Sulfamoyl-, Nitro-, Amino-, Phenyl-, C&sub1;-C2O-Alkyl-, C&sub1;-C&sub8;-Alkoxy-, Carbonyl-C&sub1;-C&sub6;-alkoxy-, Aryl-C&sub1;-C&sub6;-alkylreste bedeuten,
- wobei die Carbamoyl-, Sulfamoyl- und Aminogruppen unsubstituiert sein können oder einfach oder zweifach mit Hydroxy-, C&sub1;-C&sub6;- Alkyl-, C&sub1;-C&sub6;-Alkoxyresten substituiert sein können, wobei die C&sub1;-C&sub6;-Gruppe gesättigt oder ungesättigt, verzweigt oder unverzweigt sein kann und einfach oder zweifach mit Halogen-, Nitroso-, Hydroxy-, Formyl-, Carboxy- und Estern und Salzen davon, Carbamoyl-, Sulfo- und Estern und Salzen davon, Sulfamoylresten substituiert sein kann und
- die Phenylgruppe einfach oder zweifach mit Halogen-, Nitroso-, Hydroxy-, Formyl-, Carboxy- und Estern und Salzen davon, Carbamoyl-, Sulfo- und Estern und Salzen davon, Sulfamoylresten substituiert sein kann
- und die C&sub1;-C2o-Alkyl-, C&sub1;-C&sub8;-Alkoxy-, Carbonyl-C&sub1;-C&sub6;-alkoxy- und Aryl-C&sub1;-C&sub6;-arylgruppen gesättigt oder ungesättigt, verzweigt oder unverzweigt sein können und mit Halogen-, Hydroxy-, Nitroso-, Formyl-, Carboxy- und Estern und Salzen davon, Carbamoyl-, Sulfo- und Estern und Salzen davon, Sulfamoyl-, Nitro-, Amino-, Phenyl-, Aminoalkyl-, Piperidino-, Piperazinyl-, Pyrrolidin-2- yl-, C&sub1;-C&sub6;-Alkyl-, C&sub1;-C&sub6;-Alkoxyresten substituiert sein können,
- wobei zwei oder mehr der Gruppen R¹-R³ miteinander durch irgendeine Gruppe verbunden sein können und
- A und B mindestens einen sechsgliedrigen heterocyclischen Ring bedeuten, der gegebenenfalls mit einem oder mehreren der Reste, die für R¹-R³ definiert wurden, substituiert sein kann.
- Bevorzugt ist A ein sechsgliedriger Heteroring, der bevorzugter mindestens ein Stickstoffatom enthält, während B ein sechsgliedriger aromatischer Ring ist. Besonders bevorzugte Enhancer sind gegebenenfalls substituiertes 10-(Pyrido[3,2- b][1,4]benzothiazyl und 10-(Pyrido[3,4-b][1,4]benzothiazyl, wobei 10-(Pyrido[3,2-b][1,4]benzothiazyl)propionsäure und 10- (Pyrido[3,4-b][1,4]benzothiazyl)propionsäure besonders bevorzugt sind.
- Das Verfahren und die Bleichzusammensetzungen der vorliegenden Erfindung können im Prinzip in allen Situationen angewendet werden, in denen Oxidoreductasen bis jetzt verwendet wurden oder vorgeschlagen wurden, z. B. zum Bleichen der Pulpe in der Papierindustrie, als Abwasserbehandlung und bei der Textilwäsche. Die Erfindung ist von besonderem Nutzen, um Waschmittelzusammensetzungen zu formulieren, die Gewebe während des Waschens bleichen können, aber auch um enzymatische Antifarbstofftransferzusammensetzungen zu formulieren, sogar bei alkalischem pH und in Gegenwart proteolytischer Enzyme. Die enzymatischen Bleichzusammensetzungen und die Waschmittelzusammensetzungen der Erfindung können irgendeine geeignete physikalische Form annehmen, z. B. Pulver, wässrige oder nicht wässrige Flüssigkeit, Paste oder Gel. Körnige Waschmittel (Pulver) sind jedoch bevorzugt.
- Die enzymatischen Bleichzusammensetzungen der Erfindung enthalten 0,001 bis 50 mg aktives Enzym pro g Waschmittelzusammensetzung. Bevorzugt enthalten sie 0,001 bis 5 mg aktives Enzymprotein pro g Waschmittelzusazumensetzung, bevorzugter 0,005 bis 1,0 mg pro g. Besser ist es, die Menge an Oxidoreductasenzym in Einheiten an Enzymaktivität auszudrücken. Die Menge an Peroxidaseenzym kann geeigneterweise ausgedrückt werden in ABTS- (2,2'-Azino-bis(3-ethylbenzothiazolin-6-sulfonsäure)-Einheiten. Eine ABTS-Einheit bedeutet die Menge des Enzyms, die ABTS oxidiert, was zu einem Anstieg von einer Einheit optischer Dichte bei 418 nm in einer Minute führt. Die Bedingungen für den Aktivitätstest sind 2 mM ABTS, 1 mM H&sub2;O&sub2;, 20 mM Tris, pH 9. Die Menge an Laccase kann auch in ABTS-Einheiten ausgedrückt werden, wobei etwas andere Bedingungen verwendet werden, wegen des pH- Optimums der Laccase (2 mM ABTS in 20 mM Natriumphosphatpuffer pH 6,0 bei 25ºC).
- Die für die vorliegende Erfindung verwendeten Oxidoreductasen können geeigneterweise Waschmittelzusammensetzungen in jeder geeigneten Form zugegeben werden, d. h. in Form einer körnigen Zusammensetzung, einer Flüssigkeit oder einer Aufschlämmung des Enzyms mit Trägermaterial (z. B. wie in EP-A 258 068 und den Savinase (TM)- und Lipolase (TM)-Produkten (von Novo Nordisk) oder in Form einer Beschichtung. Eine gute Möglichkeit, das Enzym einem flüssigen Waschmittelprodukt zuzugeben, ist in Form einer Aufschlämmung, die 0,5 bis 50 Gew. -% des Enzyms in einem ethoxylierten alkoholischen nichtionischen Tensid enthält, wie z. B. in EP-A 450 702 (Unilever) beschrieben.
- Falls gewünscht kann eine langsam freisetzende Beschichtung auf das Granulat der Oxidoreductase aufgebracht werden. Mit Hilfe solcher Beschichtungen ist es möglich, die kontrollierte Freisetzung des Enzyms zu erreichen, wenn das Granulat in die Waschlauge eingeleitet wird. Bevorzugte langsam abgebende Materialien sind Verbindungen, die im Wesentlichen unlöslich in Wasser sind. Beispiele für solche Materialien schließen langkettige Fettsäuremono-, Di- und Triester von Glycerin, ethoxylierte Fettalkohole, Latices, Wachse, Talg, hydrierten Talg, teilweise hydrierten Talg, Kohlenwasserstoffe mit einem Schmelzpunkt im Bereich von 50-80ºC ein.
- Wenn die erfindungsgemäßen Zusammensetzungen verwendet werden, um bleichende Waschmittelzusammensetzungen zu formulieren, enthalten sie gewöhnlich ein oder mehrere reinigungsaktive oder detergenzaktive Verbindungen (Tenside), die aus seifenartigen und nichtseifenartigen anionischen, kationischen, nichtionischen, amphoteren und zwitterionischen detergenzaktiven Verbindungen und Mischungen davon ausgewählt werden können. Viele geeignete detergenzaktive Verbindungen sind verfügbar und werden vollständig in der Literatur beschrieben, z. B. in "Surface- Active Agents and Detergents", Bände I und II, von Schwartz, Perry and Berch.
- Die bevorzugten detergenzaktiven Verbindungen, die verwendet werden können, sind Seifen und synthetische anionische und nichtionische Nicht-Seifenverbindungen. Die Waschmittelzusammensetzung kann sowohl nichtionisches als auch anionisches Tensid enthalten, es ist bevorzugt, wenn das Verhältnis von nichtionischem Tensid zu anionischem Tensid mindestens 1 : 3, bevorzugter mindestens 1 : 1 ist. Es ist besonders bevorzugt, wenn die Waschmittelzusammmensetzung im Wesentlichen frei von anionischem Tensid ist, insbesondere von linearem Alkylbenzolsulfonat. Anionische Tenside sind dem Fachmann auf diesem Gebiet wohl bekannt. Beispiele schließen Alkylbenzolsulfonate, inbesondere lineare Alkylbenzosulfonate mit einer Alkylkettenlänge von C&sub8;-C&sub1;&sub5;; primäre und sekundäre Alkylsulfate, insbesondere primäre C&sub8;-C&sub1;&sub5;-Alkylsulfate; Alkylethersulfate; Olefinsulfonate; Alkylxylolsulfonate; Dialkylsulfosuccinate und Fettsäureestersulfonate ein. Natriumsalze sind besonders bevorzugt.
- Nichtionische Tenside, die verwendet werden können, schließen primäre und sekundäre Alkoholethoxylate, insbesondere aliphatische C&sub8;-C&sub2;&sub0;-Alkohole, die mit durchschnittlich 1-20 Mol Ethylenoxid pro Mol Alkohol ethoxyliert sind und genauer primäre und sekundäre aliphatische C&sub1;&sub0;-C&sub1;&sub5;-Alkohole, die mit durchschnittlich 1-10 (und bevorzugt 3-7) Mol Ethylenoxid pro Mol Alkohol ethoxyliert sind, ein. Nichtethoxylierte nichtionische Tenside schließen Alkylpolyglycoside, Glycerinmonoether und Poly hydroxyamide (Glucamid) ein.
- Die Auswahl der detergenzaktiven oder oberflächenaktiven Verbindung (Tensid) und die vorhandene Menge hängen ab von der vorgesehenen Verwendung der Waschmittelzusammensetzung. Wie es dem erfahrenen Formulierer bekannt ist, können bei Textilwaschzusammensetzungen für Handwaschprodukte und für Produkte, die für die Verwendung in verschiedenen Arten von Waschmaschinen vorgesehen sind, verschiedene Tensidsysteme ausgewählt werden.
- Die Gesamtmenge an vorhandenem Tensid hängt auch ab von der vorgesehenen Verwendung und kann bis zu 60 Gew.-% sein, z. B. in einer Zusammensetzung, um Gewebe mit der Hand zu waschen. In Zusammensetzungen für die Maschinenwäsche von Geweben ist im Allgemeinen eine Menge von 5-40 Gew.-% geeignet. Waschmittelzusammensetzungen, die zur Verwendung in den meisten Textilwaschautomaten geeignet sind, enthalten im Allgemeinen ein anionisches Nicht-Seifentensid oder ein nichtionisches Tensid oder Kombinationen der beiden in irgendeinem Verhältnis, gegebenenfalls zusammen mit Seife.
- Die enzymatischen Bleichzusammensetzungen der Erfindung enthalten im Allgemeinen auch ein oder mehrere Detergenzgerüststoffe. Dieser Detergenzgerüststoff kann irgendein Material sein, das den Gehalt an freien Calciumionen in der Waschlauge vermindern kann und bevorzugt die Zusammensetzung mit anderen vorteilhaften Eigenschaften versehen kann, wie z. B. der Erzeugung eines alkalischen pH, der Suspension von Schmutz, der aus dem Gewebe entfernt wurde, und der Suspension des das Gewebe weichmachenden Tonmaterials. Die Gesamtmenge an Detergenzgerüststoff in der Zusammensetzung liegt geeigneterweise in einem Bereich von 5-80%, bevorzugt 10-60 Gew.-%. Anorganische Gerüststoffe, die vorhanden sein können, schließen Natriumcarbonat, falls erwünscht in Kombination mit einem Kristallisationskeim für Calciumcarbonat, wie in GB-A 1 437 950 (Unilever) offenbart; kristalline und amorphe Aluminosilicate, z. B. Zeolite, wie in GB-A 1 473 201 (Henkel) offenbart, amorphe Aluminosilicate, wie in GB-A 1 473 202 (Henkel) offenbart und gemischte kristallin/amorphe Aluminosilicate, wie in GB-A 1 470 250 (Procter & Gamble) offenbart, und schichtförmige Silicate, wie in EP-B 164 (Hacksawed) offenbart, ein. Anorganische Phosphatgerüststoffe, z. B. Natriumorthophosphat, Pyrophosphat und Tripolyphosphat können auch vorhanden sein, sind aber aus Umweltgründen nicht mehr bevorzugt.
- Die Waschmittelzusammensetzungen der Erfindung enthalten bevorzugt einen Alkali-, bevorzugt Natrium-, Aluminosilicatgerüststoff. Natriumaluminosilicate können im Allgemeinen in Mengen von 10-70 Gew.-% (auf wasserfreier Basis), bevorzugt 25-50 Gew.-% enthalten sein. Das Alkalialuminosilicat kann entweder kristallin oder amorph oder eine Mischung davon sein mit der allgemeinen Formel:
- 0,8-1,5 NA&sub2;O. Al&sub2;O&sub3;. 0,8-6 SiO&sub2;.
- Diese Materialien enthalten etwas gebundenes Wasser und müssen eine Calciumionenaustauschkapazität von mindestens 50 mg CaO/g haben. Die bevorzugten Natriumaluminosilicate enthalten 1,5-3,5 SiO&sub2;-Einheiten (in der Formel oben). Sowohl amorphe als auch kristalline Materialien können leicht durch Reaktion zwischen Natriumsilicat und Natriumaluminat hergestellt werden, wie in der Literatur breit beschrieben. Geeignete kristalline Natriumaluminosilicat-Ionenaustausch-Detergenzgerüststoffe werden z. B. in GB-A 1 429 143 (Procter & Gamble) beschrieben. Die bevorzugten Natriumaluminosilicate dieser Art sind wohl bekannte im Handel erhältliche Zeolite A und X und Mischungen davon. Der Zeolit kann der im Handel erhältliche Zeolit 4A sein, der in Waschmittelpulvern nun häufig verwendet wird. Gemäß einer bevorzugten Ausführungsform der Erfindung ist der in die Zusammensetzungen der Erfindung eingearbeitete Zeolitgerüststoff Zeolit P mit maximalem Aluminiumgehalt (Zeolit MAP), wie in EP- A 384 070 (Unilever) beschrieben und beansprucht. Der Zeolit MAP wird definiert als ein Alkalialuminosilicat des Typs Zeolit P mit einem Verhältnis von Silicium zu Aluminium von nicht mehr als 1,33, bevorzugt in einem Bereich von 0,90 bis 1,33 und bevorzugter in einem Bereich von 0,90 bis 1,20. Besonders bevorzugt ist Zeolit MAP mit einem Verhältnis von Silicium zu Aluminium von nicht mehr als 1,07, bevorzugter etwa 1,00. Die Calciumbindungskapazität von Zeolit MAP ist im Allgemeinen mindestens 150 mg CaO pro g wasserfreiem Material.
- Organische Gerüststoffe, die vorhanden sein können, schließen Polycarboxylatpolymere, wie Polyacrylate, Acryl/Maleinsäurecopolymere und Acrylphosphinate; monomere Polycarboxylate, wie Citrate, Gluconate, Oxydisuccinate, Glyerinmono-, Di- und Trisuccinate, Carboxymethyloxysuccinate, Carboxymethyloxymalonate, Dipicolinate, Hydroxyethyliminodiacetate, Alkyl- und Alkenylmalonate und Succinate und sulfonierte Fettsäuresalze ein.
- Besonders bevorzugte organische Gerüststoffe sind Citrate, die geeigneterweise in Mengen von 5-30 Gew.-%, bevorzugt 10-25 Gew.-% verwendet werden, und Acrylpolymere, genauer Acrylsäure/Maleinsäurecopolymere, die geeigneterweise in Mengen von 0,5-15, bevorzugt 1-10 Gew.-% verwendet werden. Gerüststoffe, sowohl anorganische als auch organische, sind bevorzugt in Form ihrer Alkalisalze, insbesondere Natriumsalze vorhanden.
- Die enzymatischen Bleichzusammensetzungen der vorliegenden Erfindung können auch in weiteren Ausführungsformen Kombinationen mit anderen Enzymen und anderen Bestandteilen, die normalerweise in Detergenzsystemen oder Waschmittelsystemen verwendet werden, enthalten einschließlich von Additiven für Waschmittelzusammensetzungen. Solche anderen Komponenten können irgendwelcher Art sein, z. B. Enzymstabilisatoren, Schaumverstärker, Schmutzträger, schmutzabweisende Polymere, Hydrotrope, Korrosionsinhibitoren, Farbstoffe, Parfums, Silicate, Komplexbildner, optische Aufheller, schaumunterdrückende Mittel, Germicide, Anlaufschutzmittel, Trübungsmittel, Textilweichspüler, Puffer.
- Das Bleichsystem kann ausser der Wasserstoffperoxidquelle, wie oben offenbart auch einen Persäure bildenden Bleichaktivator, wie Tetraacetylethylendiamin (TAED) oder N,N- Phthaloylaminoperoxycapronsäure (PAP) enthalten. Alternativ können anorganische Peroxysäuren, wie Kaliummonopersulfat (MPS) angewendet werden. Alkylhydroperoxide sind eine weiter Klasse von Peroxybleichverbindungen. Beispiele dieser Materialien schließen t-Butylhydroperoxid und Cumenhydroperoxid ein. Gegebenenfalls können Bleichkatalysatoren enthalten sein. Solche Verbindungen sind im Stand der Technik wohl bekannt und schließen z. B. auf Mangan basierende Katalysatoren, wie in US-A 5,246,621, US-A 5,244,594, US-A 5,194,416, US-A 5,114,606, EP-A 458 397 und EP-A 458 397 oder auf Eisen basierende Katalysatoren, wie in WO-A 95/34628 offenbart, ein.
- Beispiele werden in GB-A 1 372 034 (Unilever), US-A 3,950,277, US-A 4,011,169, EP-A 179 533 (Procter & Gamble), EP-A 205 208 und EP-A 206 390 (Unilever), JP-A 63-078000 (1988) und Research Disclosure 29056, Juni 1988, beschrieben. Die Formulierung von Waschmittelzusammensetzungen gemäß der Erfindung kann auch erläutert werden unter Bezugnahme auf die Beispiele D1 bis D14 von EP-A 407 225 (Unilever).
- Ein spezieller Vorteil kann erreicht werden in solchen Waschmittelzusammensetzungen, in denen ein proteolytisches Enzym oder eine Protease vorhanden ist. Proteasen zur Verwendung in enzymatischen Bleichzusammensetzungen können Subtilisine einschließen, z. B. von BPN'-Typ oder viele andere Arten von Subtilisin, die in der Literatur offenbart werden, von denen einige bereits für die Verwendung im Waschmittel vorgeschlagen wurden, z. B. mutierte Proteasen, wie z. B. in EP-A 130 756 oder EP-A 251 446 (beide Genentech), US-A 4,760,025 (Genencor), EP-A 214 435 (Henkel), WO-A 87/04661 (Amgen), WO-A 87/05050 (Genex), Thomas et al. (1986) in Nature 5, 316 und 5, 375-376 und in J. Mol. Biol. (1987) 193, 803-813, Russel et al. (1987) in Nature 328, 496-500 und anderen beschrieben.
- Weiterhin sind bestimmte Polymermaterialien, wie Polyvinylpyrrolidone, die typischerweise ein Molekulargewicht von 5.000 bis 20.000 haben, nützliche Inhaltsstoffe, um den Transfer labiler Farbstoffe zwischen Geweben während des Waschverfahrens zu verhindern. Besonders bevorzugt sind Inhaltsstoffe, die auch eine die Farbe schützende Wirkung haben. Beispiele hierfür sind Polyamid-N-oxidhaltige Polymere.
- Die Erfindung wird nun in den folgenden nicht beschränkenden Beispielen weiter erläutert. Die für die vorliegende Erfindung verwendeten Enhancer haben die folgende Formel:
- PTP erfüllt die allgemeine Formel für Enhancer von Anspruch 1 nicht. Beispiele, die PTP betreffen, sind daher Vergleichsbeispiele.
- Die Synthese von 10-(Pyrido[3,2-b][1,4]benzothiazyl)propionsäure wurde bisher nicht veröffentlicht und das Syntheseverfahren ist wie folgt:
- Eine Suspension von 12,9 g 4-Azaphenothiazin (B. Kutscher et al.: Liebigs Ann. 1995, 591) in 20 ml Acrylnitril wurde mit 200 ul einer 40%-igen Triton-B-Lösung in Methanol versetzt und 20 Minuten lang am Rückfluss gehalten, bis der DC-(Silicagel)- Fleck der Ausgangsverbindung bei RF = 0,3 (Toluol/Ether 9/1) verschwand und ein neuer Fleck RF = 0,5 erschien. Der verdampfte Rückstand wurde mit Toluol extrahiert, durch eine Schicht aus Silicagel (2 g) filtriert, eingedampft und aus Aceton-Hexan kristallisiert, was 11,1 g 10-(Pyrido[3,2-b][1,4]benzothiazyl)- propionitril, Schmelzpunkt 123-124ºC, IR (KBr): 2248 cm&supmin;¹ lieferte. 10 g des letzteren Nitrils wurden in 440 ml warmem Methanol gelöst, 16 g Bariumhydroxidmonohydrat in 40 ml Wasser wurden zugegeben und die Mischung wurde 80 Stunden lang am Rückfluss erhitzt. Das ausgefällte Bariumsalz wurde auf einem Filter gesammelt (nach Abkühlen auf Raumtemperatur), mit Methanol und Dichlormethan gewaschen, auf ein konstantes Gewicht von 12,6 g getrocknet und anschließend in 350 ml Wasser mit 5,7 g Kaliumsulfat 10 Minuten lang zum Sieden erhitzt. Das ausgefällte Bariumsulfat wurde abfiltriert und mit Wasser gespült und das Filtrat bei 40ºC mit Essigsäure auf einen pH von 6 eingestellt, die abgetrennten farblosen Kristalle mit einem Schmelzpunkt von 75-78ºC wurden filtriert, mit Wasser gewaschen und im Vakuum bei 50ºc getrocknet, was 7,83 g 10-(Pyrido[3,2- b][1,4]benzothiazyl)propionsäure, gelb, Schmelzpunkt 100ºC lieferte, die sich bei 121-122ºC verfestigte und schmolz.
- Analysedaten: IR (KBr): 1714 und 1706 cm&supmin;¹. Elektrospray- Massenspektrometrie: berechnet für C&sub1;&sub4;H&sub1;&sub2;N&sub2;SO&sub2; : 272, 1; beobachtet [M + H]&spplus;: 273,1. ¹H-NMR (CDCl&sub3;): 7,95 (d; 1H); 7,16 (t; 1H); 7,05 (d; 2H); 6,95 (t; 1H); 6,84 (m; 1H); 6,76 (d; 1H); 4,23 (t; 2H); 2,96 ppm (t; 2H) ¹³C-NMR (CDCl&sub3;): 174,85, 144,481, 136,21, 129,17, 128,31, 124,88, 119,35, 115,77, 43,52, 36,33 ppm.
- Eine Lösung von 230 mg 2-Azaphenothiazin (F. H. Clarke Jr. von Schering Corporation, US-A 3, 389, 136, 18. Juni 1968) in 2, 3 ml Acrylnitril und 2,3 ml Tetrahydrofuran wurde mit 30 ul 40% Triton-B-Lösung in Methanol versetzt und 2 Stunden lang in einem Bad mit 80ºC erhitzt. Der eingedampfte Rückstand wurde in 10 ml 15% Diethylether in Dichlormethan gelöst, durch eine Schicht Silicagel (2 g) filtriert, eingedampft und aus Aceton-Hexan kristallisiert, was 208 mg 10-(Pyrido[3,4-b][1,4]benzothiazyl)propionitril lieferte, Schmelzpunkt 142ºC, das sich bei 182-183ºC verfestigte und wieder schmolz.
- IR (KBr): 2250, 1593, 1563, 1463, 1368 und 1184 cm&supmin;¹. Für das ¹H-NMR-Spektrum wurden 200 mg des letzteren Nitrils in 3 ml Methanol, das 100 mg Natriumhydroxid enthielt, und 0,3 ml Wasser gelöst und 16 Stunden in einem geschlossenen Kolben in einem Bad mit 70ºC gehalten. Nach Verdünnung mit 25 ml Wasser und nach Einstellen des pH's auf 9 mit Essigsäure wurde der Überstand auf dem 10 ml Bett eines AG1-X8-Acetatharzes absorbiert. Die Elution mit einem Amoniumacetatgradienten (bis 1 mol 1&supmin;¹ konstantes Volumen von 100 ml) lieferte eine gleichmäßige Fraktion, die nach Verdampfen und Kristallisation aus wässriger Essigsäure 14 mg 10-(Pyrido[3,4-b][1,4]benzothiazyl)propionsäure lieferte, Schmelzpunkt 139ºC. IR (KBr): 3431, 1630, 1706, 1601, 1572, 1466, 1400, 1379 und 1069 cm&supmin;¹.
- Die Oxidation von Reactive Black 5 (RB5) wird bei 590 nm in einem Spektrophotometer überwacht. Die Reagenzien werden unter Verwendung einer Pipette in der folgenden Reihenfolge in eine 1-cm Cuvette gegeben: wässriger Carbonatpuffer pH 9 (20 mM), RB5 (60 uM), Enhancer (100 uM) und Peroxidaseenzym (Arthromyces ramosus von Sigma, P4794); 6 Einheiten/ml). Die Reaktion wurde 30 Minuten lang bei Raumtemperatur durchgeführt. Der Unterschied in der Extinktion bzw. im Absorptionsvermögen zwischen t = 0 und t = 30 Minuten (Δ Abs in der Tabelle) ist ein Maß für die verstärkende Aktivität des getesteten Systems.
- RB5 [590 nm]: 25ºC, pH 9, 30 Minuten
- ARP [6 u/ml], H&sub2;O&sub2; [250 uM], RB5 [60 uM], Enhancer [100 uM]
- Die Oxidation von Direct Green 26 (DG26) wird bei 610 nm in einem Spektrophotometer überwacht. Die Reagenzien werden unter Verwendung einer Pipette in der folgenden Reihenfolge in eine 1-cm Cuvette gegeben: wässriger Carbonatpuffer pH 9 (20 mM), DG26 (60 uM), Enhancer (100 uM) und Peroxidaseenzym (Arthromyces ramosus Peroxidase von Sigma, P4794); 60 Einheiten/ml). Die Reaktion wurde 30 Minuten lang bei Raumtemperatur durchgeführt. Der Unterschied in der Extinktion zwischen t = 0 und t = 30 Minuten ( Abs in der Tabelle) ist ein Maß für die verstärkende Aktivität des getesteten Systems.
- DG26 [610 nm]: 25ºC, pH 9, 30 Minuten
- ARP [60u/ml], H&sub2;O&sub2; [250 pH], DG26 [60 uM], Enhancer [100 uM]
- Die Oxidation von Direct Red 80 (DR80) wird bei 500 nm in einem Spektrophotometer überwacht. Die Reagenzien werden unter Verwendung einer Pipette in der folgenden Reihenfolge in eine 1-cm Cuvette gegeben: wässriger Carbonatpuffer pH 9 (20 uM), DR80 (60 uM), Enhancer (verschiedene Konzentrationen) und Peroxidaseenzym (Arthromyces ramosus Peroxidase von Sigma, P4794);
- 60 Einheiten/ml). Die Reaktion wurde 30 Minuten lang bei Raumtemperatur durchgeführt. Der Unterschied in der Absorption zwischen t = 0 und t = 30 Minuten ( Abs in der Tabelle) ist ein Maß für die verstärkende Aktivität des getesteten Systems.
- DR80 [500 nm]: 25ºC, pH 9, 30 Minuten
- ARP [60u/ml], H&sub2;O&sub2; [250 uM], DR80 [60 uM], Enhancer [100 uM]
- DR80 [500 nm]: 25ºC, pH9, 30 Minuten
- ARP [60u/ml], H&sub2;O&sub2; [250 uM], DR80 [60 uM], Enhancer [50 uM]
- DR80 [500 nm]: 25ºC, pH9, 30 Minuten
- ARP [60u/ml], H&sub2;O&sub2; [250 uM], DR80 [60 uM], Enhancer [25 uM]
- DR80 [500 nm]: 25ºC, pH9, 30 Minuten
- ARP [60u/ml], H&sub2;O&sub2; [250 uM], DR80 [60 uM], Enhancer [10 uM]
- Die Laccaseaktivität wird an einem Spektrophotometer mit 2 mM ABTS in 20 mM Natriumphosphatpuffer, pH 6,0, bei 25ºC gemessen. Die Oxidation von Reactive Black 5 (RB5) wird bei 575 nm überwacht. Die Reagenzien werden unter Verwendung einer Pipette in der folgenden Reihenfolge in eine 1-cm Cuvette gegeben: wässriger Trispuffer pH 9 (20 mM) oder Natriumphosphatpuffer pH 6,0 (20 mM), RB5 (67 uM), Enhancer (67 uM) und Laccase (Polyporus pinsitus, 30 Einheiten/ml). Die Reaktion wurde 3 Stunden bei Raumtemperatur durchgeführt. Der Unterschied in der Extinktion zwischen t = 0 und t = 3 Stunden ist ein Maß für die verstärkende Aktivität des getesteten Systems. Die Ergebnisse sind in der Tabelle gezeigt.
- RB5 [575 nm]: 25ºC, pH 6,0 und 9,0, 3 Stunden
- Laccase [30u/ml], RB5 [67 uM], Enhancer [67 uM]. Die aufgeführten Werte sind die Abnahme der Extinktion bei 605 nm nach 3 Stunden.
- Die Oxidation von Direct Green 26 (DG26) wird bei 605 nm in einem Spektrophotometer überwacht. Die Reagenzien werden unter Verwendung einer Pipette in der folgenden Reihenfolge in eine 1-cm Cuvette gegeben: wässriger Trispuffer pH 9 (20 mM) oder Natriumphosphatpuffer pH 6,0 (20 mM), DG26 (67 uM), Enhancer (67 uM) und Laccase (Polyporus pinsitus, 30 Einheiten/ml). Die Reaktion wurde 3 Stunden bei Raumtemperatur durchgeführt. Der Unterschied in der Extinktion zwischen t = 0 und t = 3 Stunden ist ein Maß für die verstärkende Aktivität des getesteten Systems.
- Die Ergebnisse sind in der Tabelle gezeigt.
- DG26 [605 nm]: 25ºC, pH 6,0 und 9,0, 3 Stunden Laccase [30u/ml], DG26 [67 uM], Enhancer [67 uM]. Die aufgeführten Werte sind die Abnahme der Extinktion bei 605 nm nach 3 Stunden.
- Die Beispiele 3-7 zeigen, dass 4-Aza-PTP ausgezeichnete verstärkende Fähigkeiten sowohl bei Peroxidase als auch bei Laccase zeigt, insbesondere bei geringeren Konzentrationen (siehe Beispiel 5).
- Die Beispiele 3-7 wurden wiederholt unter Verwendung 2-aza-PTP, 4-aza-PTP und PTP. Die Ergebnisse sind wie folgt:
- RB5 [590 nm]: 25ºC, pH 9, 30 Minuten
- ARP [10 u/ml], H&sub2;O2 [100 uM], RB5 [60 uM], Enhancer [200 uM]
- DG26 [610 nm]: 25ºC, pH 9, 30 Minuten
- ARP [10 u/ml], H&sub2;O&sub2; [100 uM], RB5 [60 uM], Enhancer [200 uM]
- DR80 [530 nm]: 25ºC, pH 9, 30 Minuten
- ARP [10 u/ml], H&sub2;O&sub2; [100 uM], RB5 [60 uM], Enhancer [100 uM]
- DR80 [530 nm]: 25ºC, pH 9, 30 Minuten
- ARP [10 u/ml], H&sub2;O&sub2; [100 uM], RB5 [60 uM], Enhancer [200 uM]
Claims (19)
1. Verfahren zur Verstärkung der Aktivität einer
Oxidoreductase, umfassend dass man zu dem Enzym als Enhancer für die
Aktivität des Enzyms eine Verbindung der Formel
zugibt, wobei X (-O-) oder (-S-) bedeutet und R¹, R² und R³
unabhängig Wasserstoff, Hydroxy-, Halogen-, Nitroso-,
Formyl-, Carboxyl- und Ester und Salze davon, Carbamoyl-,
Sulfo- und Ester und Salze davon, Sulfamoyl, Nitro-,
Amino-, Phenyl-, C&sub1;-C&sub2;&sub0;-Alkyl-, C&sub1;-C&sub8;-Alkoxy-, Carbonyl-C&sub1;-C&sub6;-
alkoxy-, Aryl-C&sub1;-C&sub6;-alkylreste darstellen, wobei die
Carbamoyl-, Sulfamoyl und Aminogruppen unsubstituiert sein
können oder einfach oder zweifach mit Hydroxy-, C&sub1;-C&sub6;-Alkyl-,
C&sub1;-C&sub6;-Alkoxygruppen substituiert sein können, wobei die C&sub1;-
C&sub6;-Gruppe gesättigt oder ungesättigt, verzweigt oder
unverzweigt sein kann und einfach oder zweifach mit
Halogen-, Nitroso-, Hydroxy-, Formyl-, Carboxy- und Estern und
Salzen davon, Carbamoyl-, Sulfo- und Estern und Salzen
davon, Sulfamoylresten substituiert sein kann und
die Phenylgruppe einfach oder zweifach mit Halogen-,
Nitroso-, Hydroxy-, Formyl-, Carboxy- und Estern und Salzen
davon, Carbamoyl-, Sulfo- und Estern und Salzen davon,
Sulfamoylresten substituiert sein kann und
die C&sub1;-C&sub2;&sub0;-Alkyl-, C&sub1;-C&sub8;-Alkoxy-, Carbonyl-C&sub1;-C&sub6;-alkoxy- und
Aryl-C&sub1;-C&sub6;-alkylgruppen gesättigt oder ungesättigt,
verzweigt oder unverzweigt sein können und mit Halogen-,
Hydroxy-, Nitroso-, Formyl-, Carboxy- und Estern und
Salzen davon, Carbamoyl-, Sulfo- und Estern und Salzen davon,
Sulfamoyl-, Nitro-, Amino-, Phenyl-, Aminoalkyl-,
Piperidino-, Piperazinyl-, Pyrrolidin-2-yl-, C&sub1;-C&sub6;-Alkyl-, C&sub1;-C&sub6;-
Alkoxyresten substituiert sein können,
wobei zwei oder mehr der Gruppen R¹-R³ miteinander über
irgendeine andere Gruppe verbunden sein können und
A und B mindestens einen sechsgliedrigen heterocyclischen
Ring bedeuten, der gegebenenfalls mit einem oder mehreren
der Reste, die für R¹-R³ definiert wurden, substituiert
sein kann.
2. Verfahren nach Anspruch 1, wobei A ein sechsgliedriger
heterocyclischer Ring ist und B ein sechsgliedriger
aromatischer Ring ist.
3. Verfahren nach Anspruch 2, wobei A ein sechsgliedriger
Ring mit mindestens einem Stickstoffatom ist und B ein
sechsgliedriger aromatischer Ring ist.
4. Verfahren nach Anspruch 3, wobei der Enhancer
gegebenenfalls substituiertes 10-(Pyrido[3,2-b][1,4]benzothiazyl)
ist.
5. Verfahren nach Anspruch 4, wobei der Enhancer 10-
(Pyrido[3,2-b][1,4]benzothiazyl)propionsäure ist.
6. Verfahren nach Anspruch 3, wobei der Enhancer
gegebenenfalls substituiertes 10-(Pyrido[3,4-b][1,4]benzothiazyl)
ist.
7. Verfahren nach Anspruch 4, wobei der Enhancer 10-
(Pyrido[3,4-b][1,4]benzothiazyl)propionsäure ist.
8. Enzymatische Bleichzusammensetzung enthaltend: (a) eine
Oxidoreductase (b) einen Enhancer nach einem der Ansprüche
1-7.
9. Enzymatische Bleichzusammensetzung nach Anspruch 8,
enthaltend (a) ein Enzym mit Peroxidaseaktivität und eine
Quelle für Wasserstoffperoxid.
10. Enzymatische Bleichzusammensetzung nach Anspruch 9, wobei
die Quelle für Wasserstoffperoxid ein Alkalipercarbonat,
bevorzugt Natriumpercarbonat ist.
11. Enzymatische Bleichzusammensetzung nach einem der
Ansprüche 9-10, wobei die Menge an Wasserstoffperoxid 0,001 bis
10 mM, bevorzugt 0,005 bis 1 mM ist.
12. Enzymatische Bleichzusammensetzung nach Anspruch 8,
enthaltend (a) ein Phenol oxidierendes Enzym und (b) einen
Enhancer nach einem der Ansprüche 1-7.
13. Bleichende Waschmittelzusammensetzung mit einer
enzymatischen Bleichzusammensetzung nach einem der Ansprüche 8-12
und einem oder mehreren Tensiden.
14. Bleichende Waschmittelzusammensetzung nach Anspruch 13,
die weiterhin ein proteolytisches Enzym enthält.
15. Bleichende Waschmittelzusammensetzung nach Anspruch 14,
wobei das proteolytische Enzym eine Subtilisinprotease
ist.
16. Bleichende Waschmittelzusammensetzung nach einem der
Ansprüche 11-15 in Form einer körnigen
Waschmittelzusammensetzung.
17. Verfahren zur Hemmung des Transfers eines Textilfarbstoffs
von einem gefärbten Gewebe auf das gleiche oder ein
anderes Gewebe, wenn diese Gewebe zusammen gewaschen werden
unter Verwendung einer bleichenden Zusammensetzung nach
einem der Ansprüche 8-12 oder einer bleichenden
Waschmittelzusammensetzung nach einem der Ansprüche 13-16.
18. Verwendung eines Enhancers nach einem der Ansprüche 1-7 in
Kombination mit einer Oxidoreductase zur Hemmung des
Transfers eines Textilfarbstoffs von einem Gewebe auf ein
anderes Gewebe während eines Waschverfahrens.
19. Verwendung eines Enhancers nach einem der Ansprüche 1-7 in
Kombination mit einer Oxidoreductase zur Entfernung von
gefärbten Flecken aus Gewebe in einem Waschverfahren.
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