DE69202290T2 - Mittel zum enzymatischen Färben von Keratinfasern, insbesondere von Haaren sowie dessen Verwendung in einem Färbeverfahren. - Google Patents
Mittel zum enzymatischen Färben von Keratinfasern, insbesondere von Haaren sowie dessen Verwendung in einem Färbeverfahren.Info
- Publication number
- DE69202290T2 DE69202290T2 DE69202290T DE69202290T DE69202290T2 DE 69202290 T2 DE69202290 T2 DE 69202290T2 DE 69202290 T DE69202290 T DE 69202290T DE 69202290 T DE69202290 T DE 69202290T DE 69202290 T2 DE69202290 T2 DE 69202290T2
- Authority
- DE
- Germany
- Prior art keywords
- para
- composition according
- composition
- hair
- laccase
- Prior art date
- Legal status (The legal status is an assumption and is not a legal conclusion. Google has not performed a legal analysis and makes no representation as to the accuracy of the status listed.)
- Revoked
Links
- 210000004209 hair Anatomy 0.000 title claims abstract description 31
- 238000004043 dyeing Methods 0.000 title claims abstract description 23
- 238000000034 method Methods 0.000 title claims description 21
- 239000000835 fiber Substances 0.000 title claims description 13
- 102000011782 Keratins Human genes 0.000 title claims description 7
- 108010076876 Keratins Proteins 0.000 title claims description 7
- 230000002255 enzymatic effect Effects 0.000 title description 4
- 239000003795 chemical substances by application Substances 0.000 title description 2
- 239000000203 mixture Substances 0.000 claims abstract description 41
- 108010029541 Laccase Proteins 0.000 claims abstract description 40
- 102000004190 Enzymes Human genes 0.000 claims abstract description 27
- 108090000790 Enzymes Proteins 0.000 claims abstract description 27
- MHAJPDPJQMAIIY-UHFFFAOYSA-N Hydrogen peroxide Chemical compound OO MHAJPDPJQMAIIY-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims abstract description 26
- 230000000694 effects Effects 0.000 claims abstract description 21
- 241000813090 Rhizoctonia solani Species 0.000 claims abstract description 17
- 239000002243 precursor Substances 0.000 claims abstract description 15
- 229920000642 polymer Polymers 0.000 claims abstract description 7
- 230000015572 biosynthetic process Effects 0.000 claims abstract description 4
- 239000008366 buffered solution Substances 0.000 claims abstract description 3
- 241000208227 Toxicodendron vernicifluum Species 0.000 claims abstract 2
- PLIKAWJENQZMHA-UHFFFAOYSA-N 4-aminophenol Chemical compound NC1=CC=C(O)C=C1 PLIKAWJENQZMHA-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims description 18
- CBCKQZAAMUWICA-UHFFFAOYSA-N 1,4-phenylenediamine Chemical compound NC1=CC=C(N)C=C1 CBCKQZAAMUWICA-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims description 10
- 150000004982 aromatic amines Chemical class 0.000 claims description 9
- CDAWCLOXVUBKRW-UHFFFAOYSA-N 2-aminophenol Chemical class NC1=CC=CC=C1O CDAWCLOXVUBKRW-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims description 6
- YCIMNLLNPGFGHC-UHFFFAOYSA-N catechol Chemical compound OC1=CC=CC=C1O YCIMNLLNPGFGHC-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims description 6
- WQGWDDDVZFFDIG-UHFFFAOYSA-N pyrogallol Chemical compound OC1=CC=CC(O)=C1O WQGWDDDVZFFDIG-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims description 6
- 238000011282 treatment Methods 0.000 claims description 6
- WZCQRUWWHSTZEM-UHFFFAOYSA-N 1,3-phenylenediamine Chemical compound NC1=CC=CC(N)=C1 WZCQRUWWHSTZEM-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims description 4
- KJCVRFUGPWSIIH-UHFFFAOYSA-N 1-naphthol Chemical compound C1=CC=C2C(O)=CC=CC2=C1 KJCVRFUGPWSIIH-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims description 4
- QIGBRXMKCJKVMJ-UHFFFAOYSA-N Hydroquinone Chemical compound OC1=CC=C(O)C=C1 QIGBRXMKCJKVMJ-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims description 4
- 238000000855 fermentation Methods 0.000 claims description 4
- 230000004151 fermentation Effects 0.000 claims description 4
- 150000008442 polyphenolic compounds Chemical class 0.000 claims description 4
- 235000013824 polyphenols Nutrition 0.000 claims description 4
- GHMLBKRAJCXXBS-UHFFFAOYSA-N resorcinol Chemical compound OC1=CC=CC(O)=C1 GHMLBKRAJCXXBS-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims description 4
- OBCSAIDCZQSFQH-UHFFFAOYSA-N 2-methyl-1,4-phenylenediamine Chemical compound CC1=CC(N)=CC=C1N OBCSAIDCZQSFQH-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims description 3
- CWLKGDAVCFYWJK-UHFFFAOYSA-N 3-aminophenol Chemical compound NC1=CC=CC(O)=C1 CWLKGDAVCFYWJK-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims description 3
- 150000004780 naphthols Chemical class 0.000 claims description 3
- 229940079877 pyrogallol Drugs 0.000 claims description 3
- FRASJONUBLZVQX-UHFFFAOYSA-N 1,4-dioxonaphthalene Natural products C1=CC=C2C(=O)C=CC(=O)C2=C1 FRASJONUBLZVQX-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims description 2
- BOKGTLAJQHTOKE-UHFFFAOYSA-N 1,5-dihydroxynaphthalene Chemical compound C1=CC=C2C(O)=CC=CC2=C1O BOKGTLAJQHTOKE-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims description 2
- PCAXITAPTVOLGL-UHFFFAOYSA-N 2,3-diaminophenol Chemical class NC1=CC=CC(O)=C1N PCAXITAPTVOLGL-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims description 2
- 238000010438 heat treatment Methods 0.000 claims description 2
- DFQICHCWIIJABH-UHFFFAOYSA-N naphthalene-2,7-diol Chemical compound C1=CC(O)=CC2=CC(O)=CC=C21 DFQICHCWIIJABH-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims description 2
- ATGUVEKSASEFFO-UHFFFAOYSA-N p-aminodiphenylamine Chemical compound C1=CC(N)=CC=C1NC1=CC=CC=C1 ATGUVEKSASEFFO-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims description 2
- ISWSIDIOOBJBQZ-UHFFFAOYSA-N Phenol Chemical compound OC1=CC=CC=C1 ISWSIDIOOBJBQZ-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims 1
- 125000003158 alcohol group Chemical group 0.000 claims 1
- 239000008363 phosphate buffer Substances 0.000 claims 1
- 125000002924 primary amino group Chemical group [H]N([H])* 0.000 claims 1
- 230000007935 neutral effect Effects 0.000 abstract description 12
- 238000007254 oxidation reaction Methods 0.000 description 22
- 229940088598 enzyme Drugs 0.000 description 21
- 230000003647 oxidation Effects 0.000 description 20
- 239000000975 dye Substances 0.000 description 17
- 102000003425 Tyrosinase Human genes 0.000 description 12
- 108060008724 Tyrosinase Proteins 0.000 description 12
- 102000004316 Oxidoreductases Human genes 0.000 description 9
- 108090000854 Oxidoreductases Proteins 0.000 description 9
- 244000044283 Toxicodendron succedaneum Species 0.000 description 9
- QGZKDVFQNNGYKY-UHFFFAOYSA-N Ammonia Chemical compound N QGZKDVFQNNGYKY-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 8
- 238000004040 coloring Methods 0.000 description 8
- 239000002609 medium Substances 0.000 description 8
- 230000001590 oxidative effect Effects 0.000 description 5
- 210000004761 scalp Anatomy 0.000 description 5
- 229910021529 ammonia Inorganic materials 0.000 description 4
- 125000003118 aryl group Chemical group 0.000 description 4
- QVGXLLKOCUKJST-UHFFFAOYSA-N atomic oxygen Chemical compound [O] QVGXLLKOCUKJST-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 4
- 150000001875 compounds Chemical class 0.000 description 4
- 239000001301 oxygen Substances 0.000 description 4
- 229910052760 oxygen Inorganic materials 0.000 description 4
- 150000002989 phenols Chemical class 0.000 description 4
- 108010044467 Isoenzymes Proteins 0.000 description 3
- 108700020962 Peroxidase Proteins 0.000 description 3
- 102000003992 Peroxidases Human genes 0.000 description 3
- 241000222355 Trametes versicolor Species 0.000 description 3
- 230000015556 catabolic process Effects 0.000 description 3
- 238000006731 degradation reaction Methods 0.000 description 3
- 239000004744 fabric Substances 0.000 description 3
- 230000002538 fungal effect Effects 0.000 description 3
- 238000001155 isoelectric focusing Methods 0.000 description 3
- 238000002955 isolation Methods 0.000 description 3
- 239000000049 pigment Substances 0.000 description 3
- 102000004169 proteins and genes Human genes 0.000 description 3
- 108090000623 proteins and genes Proteins 0.000 description 3
- 241000894007 species Species 0.000 description 3
- 238000010186 staining Methods 0.000 description 3
- 238000003756 stirring Methods 0.000 description 3
- 239000000758 substrate Substances 0.000 description 3
- 210000002268 wool Anatomy 0.000 description 3
- YBJHBAHKTGYVGT-ZKWXMUAHSA-N (+)-Biotin Chemical compound N1C(=O)N[C@@H]2[C@H](CCCCC(=O)O)SC[C@@H]21 YBJHBAHKTGYVGT-ZKWXMUAHSA-N 0.000 description 2
- QFVHZQCOUORWEI-UHFFFAOYSA-N 4-[(4-anilino-5-sulfonaphthalen-1-yl)diazenyl]-5-hydroxynaphthalene-2,7-disulfonic acid Chemical compound C=12C(O)=CC(S(O)(=O)=O)=CC2=CC(S(O)(=O)=O)=CC=1N=NC(C1=CC=CC(=C11)S(O)(=O)=O)=CC=C1NC1=CC=CC=C1 QFVHZQCOUORWEI-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- ZFIQGRISGKSVAG-UHFFFAOYSA-N 4-methylaminophenol Chemical compound CNC1=CC=C(O)C=C1 ZFIQGRISGKSVAG-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- 241000235349 Ascomycota Species 0.000 description 2
- CIWBSHSKHKDKBQ-JLAZNSOCSA-N Ascorbic acid Chemical compound OC[C@H](O)[C@H]1OC(=O)C(O)=C1O CIWBSHSKHKDKBQ-JLAZNSOCSA-N 0.000 description 2
- 241000221198 Basidiomycota Species 0.000 description 2
- 241000123650 Botrytis cinerea Species 0.000 description 2
- 108091003079 Bovine Serum Albumin Proteins 0.000 description 2
- 102000030523 Catechol oxidase Human genes 0.000 description 2
- 108010031396 Catechol oxidase Proteins 0.000 description 2
- 102100030497 Cytochrome c Human genes 0.000 description 2
- 108010075031 Cytochromes c Proteins 0.000 description 2
- 241000233866 Fungi Species 0.000 description 2
- 101001018064 Homo sapiens Lysosomal-trafficking regulator Proteins 0.000 description 2
- 102100033472 Lysosomal-trafficking regulator Human genes 0.000 description 2
- CSNNHWWHGAXBCP-UHFFFAOYSA-L Magnesium sulfate Chemical compound [Mg+2].[O-][S+2]([O-])([O-])[O-] CSNNHWWHGAXBCP-UHFFFAOYSA-L 0.000 description 2
- 244000038561 Modiola caroliniana Species 0.000 description 2
- 235000010703 Modiola caroliniana Nutrition 0.000 description 2
- 241000222640 Polyporus Species 0.000 description 2
- 241000208225 Rhus Species 0.000 description 2
- 241000282898 Sus scrofa Species 0.000 description 2
- 241000222354 Trametes Species 0.000 description 2
- 230000002378 acidificating effect Effects 0.000 description 2
- 150000001412 amines Chemical class 0.000 description 2
- 150000001491 aromatic compounds Chemical class 0.000 description 2
- 238000012512 characterization method Methods 0.000 description 2
- 238000006243 chemical reaction Methods 0.000 description 2
- 239000000287 crude extract Substances 0.000 description 2
- 238000002474 experimental method Methods 0.000 description 2
- 238000001914 filtration Methods 0.000 description 2
- 239000000411 inducer Substances 0.000 description 2
- 239000002054 inoculum Substances 0.000 description 2
- 210000004185 liver Anatomy 0.000 description 2
- 238000004519 manufacturing process Methods 0.000 description 2
- QYSGYZVSCZSLHT-UHFFFAOYSA-N octafluoropropane Chemical compound FC(F)(F)C(F)(F)C(F)(F)F QYSGYZVSCZSLHT-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- 239000008055 phosphate buffer solution Substances 0.000 description 2
- 238000002360 preparation method Methods 0.000 description 2
- 235000018102 proteins Nutrition 0.000 description 2
- 239000011541 reaction mixture Substances 0.000 description 2
- 238000000926 separation method Methods 0.000 description 2
- VWDWKYIASSYTQR-UHFFFAOYSA-N sodium nitrate Chemical compound [Na+].[O-][N+]([O-])=O VWDWKYIASSYTQR-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- 239000000243 solution Substances 0.000 description 2
- 230000003068 static effect Effects 0.000 description 2
- 238000000108 ultra-filtration Methods 0.000 description 2
- 102100038837 2-Hydroxyacid oxidase 1 Human genes 0.000 description 1
- QPKNFEVLZVJGBM-UHFFFAOYSA-N 2-aminonaphthalen-1-ol Chemical class C1=CC=CC2=C(O)C(N)=CC=C21 QPKNFEVLZVJGBM-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 244000251953 Agaricus brunnescens Species 0.000 description 1
- 235000001674 Agaricus brunnescens Nutrition 0.000 description 1
- 108091023020 Aldehyde Oxidase Proteins 0.000 description 1
- 102100036826 Aldehyde oxidase Human genes 0.000 description 1
- 244000144730 Amygdalus persica Species 0.000 description 1
- 241000208223 Anacardiaceae Species 0.000 description 1
- DCXYFEDJOCDNAF-UHFFFAOYSA-N Asparagine Natural products OC(=O)C(N)CC(N)=O DCXYFEDJOCDNAF-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 241000351920 Aspergillus nidulans Species 0.000 description 1
- 241000228245 Aspergillus niger Species 0.000 description 1
- 241000972773 Aulopiformes Species 0.000 description 1
- 241000283690 Bos taurus Species 0.000 description 1
- UXVMQQNJUSDDNG-UHFFFAOYSA-L Calcium chloride Chemical compound [Cl-].[Cl-].[Ca+2] UXVMQQNJUSDDNG-UHFFFAOYSA-L 0.000 description 1
- 240000007857 Castanea sativa Species 0.000 description 1
- 235000014037 Castanea sativa Nutrition 0.000 description 1
- 108010026206 Conalbumin Proteins 0.000 description 1
- 241000555268 Dendroides Species 0.000 description 1
- MYMOFIZGZYHOMD-UHFFFAOYSA-N Dioxygen Chemical compound O=O MYMOFIZGZYHOMD-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 101100437784 Drosophila melanogaster bocks gene Proteins 0.000 description 1
- 241000196324 Embryophyta Species 0.000 description 1
- 101000635852 Equus caballus Myoglobin Proteins 0.000 description 1
- 102000008857 Ferritin Human genes 0.000 description 1
- 108050000784 Ferritin Proteins 0.000 description 1
- 238000008416 Ferritin Methods 0.000 description 1
- 240000006499 Flammulina velutipes Species 0.000 description 1
- 235000016640 Flammulina velutipes Nutrition 0.000 description 1
- 241000123330 Fomes fomentarius Species 0.000 description 1
- 108010015133 Galactose oxidase Proteins 0.000 description 1
- 108010073178 Glucan 1,4-alpha-Glucosidase Proteins 0.000 description 1
- 108010015776 Glucose oxidase Proteins 0.000 description 1
- 239000004366 Glucose oxidase Substances 0.000 description 1
- 241000735439 Heterobasidion annosum Species 0.000 description 1
- 244000232899 Kuehneromyces mutabilis Species 0.000 description 1
- 235000016010 Kuehneromyces mutabilis Nutrition 0.000 description 1
- DCXYFEDJOCDNAF-REOHCLBHSA-N L-asparagine Chemical compound OC(=O)[C@@H](N)CC(N)=O DCXYFEDJOCDNAF-REOHCLBHSA-N 0.000 description 1
- 102000003855 L-lactate dehydrogenase Human genes 0.000 description 1
- 108700023483 L-lactate dehydrogenases Proteins 0.000 description 1
- 108010073450 Lactate 2-monooxygenase Proteins 0.000 description 1
- 102000008192 Lactoglobulins Human genes 0.000 description 1
- 108010060630 Lactoglobulins Proteins 0.000 description 1
- 240000000599 Lentinula edodes Species 0.000 description 1
- 235000001715 Lentinula edodes Nutrition 0.000 description 1
- 102000010909 Monoamine Oxidase Human genes 0.000 description 1
- 108010062431 Monoamine oxidase Proteins 0.000 description 1
- 241000187481 Mycobacterium phlei Species 0.000 description 1
- 241000221960 Neurospora Species 0.000 description 1
- 241000283973 Oryctolagus cuniculus Species 0.000 description 1
- 230000010718 Oxidation Activity Effects 0.000 description 1
- 241001619463 Perenniporia subacida Species 0.000 description 1
- 241000222393 Phanerochaete chrysosporium Species 0.000 description 1
- 241001053399 Physisporinus lineatus Species 0.000 description 1
- 235000007685 Pleurotus columbinus Nutrition 0.000 description 1
- 240000001462 Pleurotus ostreatus Species 0.000 description 1
- 235000001603 Pleurotus ostreatus Nutrition 0.000 description 1
- 241000218688 Podocarpaceae Species 0.000 description 1
- 241000221946 Podospora anserina Species 0.000 description 1
- 235000006040 Prunus persica var persica Nutrition 0.000 description 1
- 241001361634 Rhizoctonia Species 0.000 description 1
- 240000003152 Rhus chinensis Species 0.000 description 1
- 235000014220 Rhus chinensis Nutrition 0.000 description 1
- 102000006382 Ribonucleases Human genes 0.000 description 1
- 108010083644 Ribonucleases Proteins 0.000 description 1
- 240000001900 Schleichera oleosa Species 0.000 description 1
- 235000010236 Schleichera oleosa Nutrition 0.000 description 1
- DBMJMQXJHONAFJ-UHFFFAOYSA-M Sodium laurylsulphate Chemical compound [Na+].CCCCCCCCCCCCOS([O-])(=O)=O DBMJMQXJHONAFJ-UHFFFAOYSA-M 0.000 description 1
- 241001085826 Sporotrichum Species 0.000 description 1
- 229930006000 Sucrose Natural products 0.000 description 1
- CZMRCDWAGMRECN-UGDNZRGBSA-N Sucrose Chemical compound O[C@H]1[C@H](O)[C@@H](CO)O[C@@]1(CO)O[C@@H]1[C@H](O)[C@@H](O)[C@H](O)[C@@H](CO)O1 CZMRCDWAGMRECN-UGDNZRGBSA-N 0.000 description 1
- JZRWCGZRTZMZEH-UHFFFAOYSA-N Thiamine Natural products CC1=C(CCO)SC=[N+]1CC1=CN=C(C)N=C1N JZRWCGZRTZMZEH-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 108010092464 Urate Oxidase Proteins 0.000 description 1
- 244000154870 Viola adunca Species 0.000 description 1
- 235000005811 Viola adunca Nutrition 0.000 description 1
- 235000013487 Viola odorata Nutrition 0.000 description 1
- 235000002254 Viola papilionacea Nutrition 0.000 description 1
- 244000172533 Viola sororia Species 0.000 description 1
- 230000003113 alkalizing effect Effects 0.000 description 1
- 239000002518 antifoaming agent Substances 0.000 description 1
- 239000007864 aqueous solution Substances 0.000 description 1
- 235000010323 ascorbic acid Nutrition 0.000 description 1
- 229960005070 ascorbic acid Drugs 0.000 description 1
- 239000011668 ascorbic acid Substances 0.000 description 1
- 229960001230 asparagine Drugs 0.000 description 1
- 235000009582 asparagine Nutrition 0.000 description 1
- 102000006995 beta-Glucosidase Human genes 0.000 description 1
- 108010047754 beta-Glucosidase Proteins 0.000 description 1
- 229960002685 biotin Drugs 0.000 description 1
- 235000020958 biotin Nutrition 0.000 description 1
- 239000011616 biotin Substances 0.000 description 1
- 239000001110 calcium chloride Substances 0.000 description 1
- 235000011148 calcium chloride Nutrition 0.000 description 1
- 229910001628 calcium chloride Inorganic materials 0.000 description 1
- 239000013043 chemical agent Substances 0.000 description 1
- 238000009833 condensation Methods 0.000 description 1
- 230000005494 condensation Effects 0.000 description 1
- 229910000366 copper(II) sulfate Inorganic materials 0.000 description 1
- 238000012258 culturing Methods 0.000 description 1
- 238000004042 decolorization Methods 0.000 description 1
- 150000004985 diamines Chemical class 0.000 description 1
- 229910001882 dioxygen Inorganic materials 0.000 description 1
- ZPWVASYFFYYZEW-UHFFFAOYSA-L dipotassium hydrogen phosphate Chemical compound [K+].[K+].OP([O-])([O-])=O ZPWVASYFFYYZEW-UHFFFAOYSA-L 0.000 description 1
- 235000019797 dipotassium phosphate Nutrition 0.000 description 1
- 229910000396 dipotassium phosphate Inorganic materials 0.000 description 1
- 238000004090 dissolution Methods 0.000 description 1
- 238000001962 electrophoresis Methods 0.000 description 1
- 241001233957 eudicotyledons Species 0.000 description 1
- 238000002270 exclusion chromatography Methods 0.000 description 1
- 229940116332 glucose oxidase Drugs 0.000 description 1
- 235000019420 glucose oxidase Nutrition 0.000 description 1
- 108010062584 glycollate oxidase Proteins 0.000 description 1
- 239000001963 growth medium Substances 0.000 description 1
- 238000003306 harvesting Methods 0.000 description 1
- 125000002887 hydroxy group Chemical group [H]O* 0.000 description 1
- 238000011081 inoculation Methods 0.000 description 1
- 239000000543 intermediate Substances 0.000 description 1
- JEIPFZHSYJVQDO-UHFFFAOYSA-N iron(III) oxide Inorganic materials O=[Fe]O[Fe]=O JEIPFZHSYJVQDO-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- YOBAEOGBNPPUQV-UHFFFAOYSA-N iron;trihydrate Chemical compound O.O.O.[Fe].[Fe] YOBAEOGBNPPUQV-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 239000004816 latex Substances 0.000 description 1
- 229920000126 latex Polymers 0.000 description 1
- 229920005610 lignin Polymers 0.000 description 1
- 239000007788 liquid Substances 0.000 description 1
- 229940018564 m-phenylenediamine Drugs 0.000 description 1
- 229910052943 magnesium sulfate Inorganic materials 0.000 description 1
- 235000019341 magnesium sulphate Nutrition 0.000 description 1
- 239000000463 material Substances 0.000 description 1
- 238000005259 measurement Methods 0.000 description 1
- 239000012528 membrane Substances 0.000 description 1
- 239000003607 modifier Substances 0.000 description 1
- 229940055036 mycobacterium phlei Drugs 0.000 description 1
- NSBIQPJIWUJBBX-UHFFFAOYSA-N n-methoxyaniline Chemical group CONC1=CC=CC=C1 NSBIQPJIWUJBBX-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 230000002352 nonmutagenic effect Effects 0.000 description 1
- 235000015097 nutrients Nutrition 0.000 description 1
- 238000005457 optimization Methods 0.000 description 1
- 230000035515 penetration Effects 0.000 description 1
- 150000002978 peroxides Chemical class 0.000 description 1
- 230000019612 pigmentation Effects 0.000 description 1
- 229920002401 polyacrylamide Polymers 0.000 description 1
- 229920001296 polysiloxane Polymers 0.000 description 1
- 239000012048 reactive intermediate Substances 0.000 description 1
- 235000019515 salmon Nutrition 0.000 description 1
- 230000003248 secreting effect Effects 0.000 description 1
- 239000002453 shampoo Substances 0.000 description 1
- 238000002415 sodium dodecyl sulfate polyacrylamide gel electrophoresis Methods 0.000 description 1
- 235000010344 sodium nitrate Nutrition 0.000 description 1
- 239000002689 soil Substances 0.000 description 1
- 239000005720 sucrose Substances 0.000 description 1
- KYMBYSLLVAOCFI-UHFFFAOYSA-N thiamine Chemical compound CC1=C(CCO)SCN1CC1=CN=C(C)N=C1N KYMBYSLLVAOCFI-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 235000019157 thiamine Nutrition 0.000 description 1
- 229960003495 thiamine Drugs 0.000 description 1
- 239000011721 thiamine Substances 0.000 description 1
- 235000013619 trace mineral Nutrition 0.000 description 1
- 239000011573 trace mineral Substances 0.000 description 1
- 229940005267 urate oxidase Drugs 0.000 description 1
- 238000005406 washing Methods 0.000 description 1
- NWONKYPBYAMBJT-UHFFFAOYSA-L zinc sulfate Chemical compound [Zn+2].[O-]S([O-])(=O)=O NWONKYPBYAMBJT-UHFFFAOYSA-L 0.000 description 1
- 229910000368 zinc sulfate Inorganic materials 0.000 description 1
- 239000011686 zinc sulphate Substances 0.000 description 1
- 235000009529 zinc sulphate Nutrition 0.000 description 1
Classifications
-
- A—HUMAN NECESSITIES
- A61—MEDICAL OR VETERINARY SCIENCE; HYGIENE
- A61K—PREPARATIONS FOR MEDICAL, DENTAL OR TOILETRY PURPOSES
- A61K8/00—Cosmetics or similar toiletry preparations
- A61K8/18—Cosmetics or similar toiletry preparations characterised by the composition
- A61K8/30—Cosmetics or similar toiletry preparations characterised by the composition containing organic compounds
- A61K8/64—Proteins; Peptides; Derivatives or degradation products thereof
- A61K8/66—Enzymes
-
- A—HUMAN NECESSITIES
- A61—MEDICAL OR VETERINARY SCIENCE; HYGIENE
- A61Q—SPECIFIC USE OF COSMETICS OR SIMILAR TOILETRY PREPARATIONS
- A61Q5/00—Preparations for care of the hair
- A61Q5/10—Preparations for permanently dyeing the hair
-
- A—HUMAN NECESSITIES
- A61—MEDICAL OR VETERINARY SCIENCE; HYGIENE
- A61K—PREPARATIONS FOR MEDICAL, DENTAL OR TOILETRY PURPOSES
- A61K2800/00—Properties of cosmetic compositions or active ingredients thereof or formulation aids used therein and process related aspects
- A61K2800/80—Process related aspects concerning the preparation of the cosmetic composition or the storage or application thereof
- A61K2800/95—Involves in-situ formation or cross-linking of polymers
Landscapes
- Life Sciences & Earth Sciences (AREA)
- Health & Medical Sciences (AREA)
- Animal Behavior & Ethology (AREA)
- General Health & Medical Sciences (AREA)
- Public Health (AREA)
- Veterinary Medicine (AREA)
- Birds (AREA)
- Epidemiology (AREA)
- Cosmetics (AREA)
Description
- Ziel der vorliegenden Erfindung ist eine Zusammensetzung zur Färbung von Keratinfasern, insbesondere von Haaren, die ein Enzym, vorzugsweise eine Laccase, umfaßt. Sie bezieht sich auch auf ein Verfahren zum Farben von Haaren unter Verwendung dieser Zusammensetzung.
- Nach Kenntnis der Anmelderin ist zur Zeit die einzige Technik des Haarefärbens, die die Haare richtig und dauerhaft abdecken kann, die Technik der Oxidationsfärbung.
- Im Verlaufe der Oxidationsreaktion werden Farbstoffvorstufen, bei denen es sich um aromatische Verbindungen handelt, die zur Familie der Diamine, Aminophenole (oder Aminonaphthole) und Phenole (oder Naphthole) gehören, in Gegenwart von Wasserstoffperoxid und Ammoniak oxidiert.
- In einem ersten Schritt wandeln sich diese Vorstufen in sehr reaktive intermediäre Radikale um, die sich aneinanderkuppeln, um im zweiten Schritt der oxidativen Kondensation farbige Polymere zu bilden, die sich an das Keratin anheften können.
- Bei dieser komplexen Reaktion hat das Wasserstoffperoxid zwei Funktionen: Entfärben der vorhandenen Pigmente, um Färbungsabweichungen zu vermeiden, die sich aus der anfänglichen Farbe des Haares ergeben, und Auslösen des Oxidationsvorgangs.
- Das Ammoniak erleichtert die Auflösung der Farbstoffe und begünstigt durch eine Alkalisierung des Mediums die entfärbende Wirkung des Peroxids.
- Obwohl diese Technik sehr gute Farbergebnisse gibt, wird anerkannt, daß eine wiederholte Behandlung unter solchen alkalischen oxidierenden Bedingungen die Haarfaser zersetzen und die Kopfhaut reizen kann. Deshalb werden Forschungen durchgeführt, um ein sanftes Verfahren der Dauerfärbung zu finden, das die Kopfhaut und die Haarfaser nicht angreift, aber dennoch eine dauerhafte Abdeckung der Haare gewährleistet.
- Die Technik der nicht aufhellenden Färbung durch Oxidaseenzyme, die die Verwendung von Wasserstoffperoxid und von Ammoniak unnötig macht, ist eine mögliche Alternative.
- Die Oxidation der für die Dauerfärbung verwendeten Polyphenole und aromatischen Amine kann durch zwei Gruppen von Enzymen sehr spezifisch katalysiert werden: Phenol-Oxidasen (EC 1.14.18.1) oder Peroxidasen (EC 1.11.1.7).
- Die durch Phenol-Oxidasen aktivierte Oxidation erfordert nur die Gegenwart von molekularem Sauerstoff als Cosubstrat, während die durch Peroxidasen aktivierte Oxidation, wie sie im US-Patent 3.957.424 beschrieben ist, die Gegenwart von Wasserstoffperoxid in dem Medium erfordert.
- Die Wahl von Phenol-Oxidasen unter allen bekannten Oxidasen ist also geeigneter, um die Oxidation von Farbstoffvorstufen, die in Gegenwart von Luftsauerstoff ihre spezifischen Substrate sind, zu katalysieren.
- Die Phenol-Oxidasen (Benzoldiol-Sauerstoff-Oxidoreduktasen) bilden zwei Gruppen von Enzyentypen:
- - para-Diphenol-Oxidasen oder Laccasen (alte Klassifizierung: EC 1.10.3.2).
- - ortho-Diphenol-Oxidasen oder Catechin-Oxidasen oder Tyrosinasen (alte Klassifizierung: EC 1.10.3.1).
- Laccasen katalysieren die Oxidation von Monophenolen, ortho- und para-Diphenolen, Triphenolen, para-Diaminen und Ascorbinsäure.
- Tyrosinasen katalysieren die Oxidation von Monophenolen, ortho- Diphenolen, aber nicht die von para-Diphenolen oder para-Diaminen (Mayer und Harel, Phytochem. 18, 193-215, 1979).
- Solche Enzyme werden dennoch in Färbezusammensetzungen, wie der im US-Patent 2.539.202 beschriebenen, verwendet.
- Von den Phenol-Oxidasen ist die Wahl einer Laccase für das Haarefärben vorzuziehen, da para-Phenylendiamin oder para- Aminophenol, die die in der Färbetechnik am meisten verwendeten primären Vorstufen sind, in Gegenwart von Tyrosinase nicht oder nur sehr langsam oxidiert werden.
- Diese Technik des durch Oxidasen aktivierten Färbens war bereits Gegenstand von Patenten.
- Das US-Patent 3.251.742 beschreibt ein durch Enzyme des Typs Phenolasen (Tyrosinase oder Laccase) aktiviertes Verfahren des Haarefärbens. Die Enzyme werden entweder verwendet, um die Oxidation eines Gemisches aus aromatischen Polyhydroxyverbindungen und Aminen in Gegenwart von Sauerstoff zu katalysieren, oder um ihre Oxidationsgeschwindigkeit in Gegenwart eines chemischen Mittels, wie Wasserstoffperoxid, bei neutralem oder schwach alkalischem pH (pH 7 bis 8,5) zu erhöhen.
- Das Patent FR-A-2 112 549 nimmt dieses Verfahren mit einem Oxidationssystem wieder auf, das nicht die Anwesenheit einer Kombination zweier Typen von Vorstufen (aromatische Polyhydroxyverbindungen und Amine) erfordert, so daß die eine oder die andere dieser Verbindungen isoliert verwendet werden kann. Dieses Patent empfiehlt die Verwendung mehrerer Enzyme des Typs Oxidase, unter anderem der Laccase aus Polyporus versicolor, der Lactat-Oxidase aus Mycobacterium phlei, der Glucose-Oxidase aus Aspergillus niger, der Galactose-Oxidase aus Dactyliwn dendroides, der Glycolat-Oxidase der Nierenrinde des Wildschweins, der Aldehyd- Oxidase der Kaninchenleber, der Monoamin-Oxidase des Rinderplasmas und der Urat-Oxidase der Wildschweinleber.
- Das in diesem Patent beschriebene Verfahren besteht darin, die Haare mit einer wäßrigen Lösung in Kontakt zu bringen, die 0,01 bis 500 ppm einer der genannten Oxidasen und ungefähr 0,001 bis 6 Gew.-% aromatischer Verbindungen enthält und einen großen pH-Bereich von 4 bis 10 und vorzugsweise von 5,5 bis 8 hat. Diese Lösung ist frei von Gemischen aromatischer Amine oder ihrer Derivate mit Polyphenolen oder ihren Derivaten.
- Die Laccase wurde 1883 von Yoshida im Latex des japanischen Lackbaums Rhus vernicifera entdeckt (Yoshida, J. Chem. Soc., 472 (1883)). Anscheinend tritt sie in den Sekretionskanälen aller Mitglieder der Anacardiaceen (Joel et al., Phytochem., 17, 796-797 (1984)), in Pfirsichen und Eßkastanien und bei zahlreichen Arten der Familie der Podocarpaceen auf.
- Bei den Pilzen wird sie von zahlreichen Basidiomyceten, die Lignin abbauen, reichlich erzeugt: Collybia velutipes, Fomes annosus, Fomes fomentarius, Lentinus edodes, Phanerochaete chrysosporium, Pholiota mutabilis, Pleurotus ostreatus, Poria subacida, Sporotrichum pulverulentum, Trametes (= Polyporus) sanguinea, Trametes versicolor. Man findet sie bei Ascomyceten wie Aspergillus nidulans, Neurospora crabsa, Podospora anserina und bei Deuteromyceten wie Botrytis cinerea und Rhizoctonia praticola (Bollag und Leonowicz, Applied and Environ. Microbiol., 48, 8749-854 (1984)).
- Diese Laccasen verschiedenen Ursprungs bilden aufgrund der Variabilität ihrer Struktur (Molekulargewicht, Zusammensetzung) und ihrer Eigenschaften (Substratspezifität, pH-Optimum, isoelektrischer Punkt) eine relativ heterogene Gruppe. Dennoch katalysieren alle bekannten Laccasen die folgenden Reaktionen:
- Die überwiegende Mehrzahl dieser Laccasen hat für die Oxidation von Phenolen und aromatischen Aminen ein pH-Optimum ihrer Aktivität im sauren Bereich (< 6,0), mit Ausnahme der Laccasen des Lackbaums (Rhus sp.) und von Rhizoctonia praticola, die ein neutrales pH-Optimum haben (Reinhammar, B.B.A., 205, 35-47 (1970); Bollag et al., Can. J. Microbiol., 25, 229-233 (1978)).
- Im US-Patent 3.251.742 erfordert die Färbetechnik das Gemisch einer aromatischen Mono- oder Polyhydroxyverbindung und eines aromatischen Amins. Außerdem wurden die beschriebenen Beispiele mit der Tyrosinase durchgeführt.
- Von allen im Patent FR-A-2 112 549 genannten Oxidasen ist die einzige Laccase, von der angegeben wird, daß sie das spezifischste Enzym zum Katalysieren der Oxidation von Farbstoffen wäre, eine Pilz-Laccase, die von Trametes (= Polyporus) versicolor erzeugt wird. Nun katalysiert diese Laccase, die eingehend untersucht wurde, die Oxidation von Phenolen und aromatischen Aminen aber in optimaler Weise bei pH-Werten zwischen 3,6 und 5,2, wobei die Aktivität bei pH-Werten von mehr als 6,0 fast verschwindet (Benfield, Phytochem., 3, 79-88 (1964); Bocks, Phytochem., 6, 777-783 (1967)). Bei derart sauren pH-Werten ist das Eindringen farbiger Polymere in die Haarfaser sehr schwierig, was das Färben weniger abdeckend und weniger waschecht macht.
- Keine der im Stand der Technik beschriebenen Zusammensetzungen erlaubt also eine befriedigende und dauerhafte Färbung der Haare, ohne Wasserstoffperoxid zu verwenden, das bei wiederholten Behandlungen die Haarfaser zersetzt und die Kopfhaut reizt.
- Die Anmelderin beschäftigte sich also mit dem Einsatz einer Zusammensetzung, die eine wirkungsvolle, dauerhafte und waschechte nicht aufhellende Färbung von Keratinfasern und insbesondere von Haaren erlaubt und nicht die oben genannten Nachteile aufweist, d.h. insgesamt die Kopfhaut und die Haarfaser nicht angreift.
- Die Anmelderin hat überraschenderweise gezeigt, das man Keratinfasern und insbesondere Haare bei einem pH-Wert in der Nähe des Neutralpunktes mit Hilfe einer Zusammensetzung, die ein Enzym enthält, das die Bildung färbender Polymere katalysieren kann und eine optimale Aktivität in einem pH-Bereich in der Nähe des Neutralpunktes hat, ohne Aufhellung färben kann, ohne Wasserstoffperoxid zu verwenden.
- Noch überraschender hat die Anmelderin gezeigt, daß die Tatsache, daß diese Zusammensetzung einen pH-Wert in der Nähe des Neutralpunktes hat, die Anfangsgeschwindigkeit der Oxidationsreaktion bestimmter Farbstoffvorstufen erhöht.
- Gegenstand der vorliegenden Erfindung ist also eine Zusammensetzung zur nicht aufhellenden Färbung von Keratinfasern und insbesondere von Haaren, umfassend insbesondere ein Enzym, das die Bildung von Farbstoffpolymeren katalysieren kann, sowie außerdem Farbstoffvorstufen, wie Basen und Kuppler, in einer gepufferten Lösung, dadurch gekennzeichnet, daß der pH-Wert der Zusammensetzung in der Nähe des Neutralpunktes liegt und das Enzym eine optimale Aktivität in einem pH-Bereich zwischen 6,5 und 8 besitzt und für seine Aktivität nicht der Gegenwart von Wasserstoffperoxid bedarf.
- Diese Zusammensetzung erlaubt ein wirkungsvolles Eindringen der Polymere in die Haarfasern und erlaubt also, eine abdeckende und waschechte Ton-in-Ton-Färbung zu erhalten.
- Da ein Enzym mit einer optimalen Aktivität in einem pH-Bereich zwischen 6,5 und 8 eingesetzt wird, kann die Zusammensetzung einen pH-Wert in der Nähe des Neutralpunktes haben, was so erlaubt, die Nachteile der im Stand der Technik beschriebenen Zusammensetzungen, die eine gewisse Aggressivität gegenüber der Kopfhaut und den Haarfasern aufweisen, zu vermeiden.
- Dynamometrische Messungen an natürlichen Haarsträhnen, die nach verschiedenen Verfahren des Dauerfärbens gefärbt worden waren, erlaubten die Messung der durch diese Behandlungen an der Haarfaser hervorgerufenen Zersetzung (Veränderung ihrer elastischen Eigenschaften). Die Ergebnisse zeigten, daß ein traditionelles Oxidationsfärbemittel bei pH 9,5, das 3% Wasserstoffperoxid enthält, eine viermal stärkere Zersetzung hervorruft, als man sie bei einer enzymatischen Färbung bei neutralem pH beobachtet (11% bzw. 3% Zersetzung).
- Außerdem bietet die Zusammensetzung gemäß der Erfindung den Vorteil, die Verwendung von Wasserstoffperoxid zu vermeiden.
- Tatsächlich ruft Wasserstoffperoxid, das gewöhnlich in Gegenwart von Ammoniak verwendet wird, bei alkalischem pH (9 < pH < 11) eine Entfärbung der vorhandenen Pigmente hervor. Dieses Phänomen tritt später an der Haarwurzel in Erscheinung, wenn sich die Faser einige Zentimeter mit ihrer natürlichen Pigmentierung verlängert hat. Es ist dieses häufig unschöne Problem der "Wurzeln", das eine erneute Färbung notwendig macht.
- Ein weiterer Vorteil dieses Typs von Zusammensetzung ist ihr nicht-mutagener Charakter.
- Vorzugsweise ist das in der Zusammensetzung enthaltene Enzym eine Laccase, insbesondere Laccase aus Rhizoctonia praticola oder aus dem Lackbaum (Lacksumach; Rhus vernicifera).
- Diese beiden Enzyme, deren Existenz im Stand der Technik bekannt ist, wurden nach Kenntnis der Anmelderin noch nie in Zusammensetzungen für die Färbung von Haaren verwendet.
- - Die Laccase aus R. praticola wird mit Vorteil durch Fermentation erhalten.
- Die Laccase aus R. vernicifera kann ihrerseits aus pflanzlichem Material isoliert werden.
- Die Basen oder primären Zwischenstufen können aromatische Amine, Diaminophenole und Aminophenole, deren NH&sub2;- und OH-Gruppen in ortho- oder para-Stellung zueinander stehen, sein. Sie sind für die tiefe Abtönung verantwortlich und können unter Bildung tiefgefärbter Pigmente aneinanderkuppeln.
- Insbesondere kann es sich dabei um para-Phenylendiamin (pPD), ortho-Aminophenol (oAP), para-Methylaminophenol (pMAP), para- Aminophenol (pAP), para-Toluylendiamin (pTD) und/oder N-Phenylpara-phenylendiamin (NpPD) handeln.
- Die Kuppler oder Modifikatoren können meta-Diamine, meta-Aminophenole, Polyphenole oder Naphthole sein. Isoliert genommen oder für sich aneinandergekuppelt ergeben sie nur eine sehr schwache Färbung; mit einer Base gekuppelt verändern sie den Farbton.
- Insbesondere kann es sich dabei um meta-Aminophenol (mAP), Brenzkatechin (PyC), Pyrogallol (PYG), Resorcin (R), 1-Naphthol (1-N), meta-Phenylendiamin (mPD), para-Amino-ortho-kresol (pAOC), Hydrochinon (Hq), 1,5-Dihydroxynaphthalin (1.5 DHN) und/oder 2,7- Dihydroxynaphthalin (2.7 DHN) handeln.
- Die Kombination der Basen und Kuppler wird in Abhängigkeit von der gewünschten Farbe gewählt.
- Die Gesamtzubereitung muß an das gewünschte Färbeergebnis angepaßt sein. Man verwendet am häufigsten mehrere Base-Kuppler- Kombinationen. Gute Ergebnisse erhält man mit im wesentlichen äquimolaren Mengen für jede für sich genommene Base-Kuppler- Kombination.
- Die Gesamtmengen dieser Moleküle liegen in einem Bereich von 0,05 Gew.-% bis 0,3 Gew.-% der Zusammensetzung und liegen vorzugsweise in einer Größenordnung von ungefähr 0,12%.
- Ein weiterer Vorteil der Zusammensetzung der vorliegenden Erfindung liegt in der Tatsache, daß es nicht unbedingt notwendig ist, Farbstoffvorstufen des Typs Amin mit Vorstufen des Typs Phenol zu mischen.
- Diese beiden Typen von Vorstufen können genausogut isoliert wie im Gemisch verwendet werden, was die Möglichkeiten der Färbung erweitert.
- So ist es möglich, mit einem Gemisch, das ausschließlich aus zwei aromatischen Aminen, wie p- und m-Phenylendiamin, zusammengesetzt ist, eine braune Färbung zu erhalten.
- Ein weiterer Gegenstand der vorliegenden Erfindung ist ein Verfahren zum Färben von Haaren, bei dem die Haare mit der oben beschriebenen Zusammensetzung behandelt werden und das eine Behandlungszeit von 10 bis 40 Minuten und vorzugsweise von 20 bis 35 Minuten erfordert. Die Behandlung erfolgt im allgemeinen bei Raumtemperatur, kann aber durch leichtes Erwärmen auf ungefähr 30ºC beschleunigt werden. Die Temperatur darf jedoch 40ºC nicht überschreiten.
- Die folgende Beschreibung gibt in nicht einschränkender Weise Beispiele, die die Erfindung veranschaulichen.
- Die Figuren 1 und 2 stellen die Wirkung des pH-Werts auf die Oxidation von pPD bzw. von pAP durch die Laccasen aus R. praticola und R. vernicifera (Lackbaum) dar. Der pH-Wert ist auf der Abszisse aufgetragen, während die Ordinate den Prozentsatz der gemessenen Aktivität in bezug auf die maximale Aktivität der Enzyme angibt.
- Das vorliegende Beispiel beschreibt ein besonderes Verfahren zur Kultur einer Spezies der Gattung Rhizoctonia in einem Fermenter im Hinblick auf die Herstellung und Reinigung der induzierten Laccase.
- Dieser Bodenpilz erzeugt eine extracelluläre Phenol-Oxidase mit einem pH-Optimum der Aktivität in der Nähe von 7,0, während die meisten Pilz-Laccasen ein pH-Optimum unter 5,0 aufweisen. Sie ist daher sehr spezifisch.
- Die hier beschriebenen Kulturbedingungen und insbesondere die Gehalte bestimmter Nährstoffelemente, die Natur des Impfmaterials, die Parameter der Sauerstoffzufuhr, der Temperatur, des Rührens sowie die Zeitpunkte der Induktorzugabe und des Aberntens der Kultur wurden in der Folge zahlreicher Versuche festgelegt, die eine Optimierung der Enzymproduktion erlaubten.
- Natur des Stammes: Wildstamm der Spezies Rhizoctonia praticola (Vaartaja Nr. 1347 = R. solani Typ AG 4).
- Zusammensetzung des Kulturmediums: modifizietes Czapeck-Dow- Medium, in einem Liter enthaltend:
- NaNO&sub3;: 3 g; K&sub2;HPO&sub4;: 1 g; KCl: 0,5 g; MgSO&sub4; 7H&sub2;O: 0,5 g; Saccharose: 20 g; Asparagin: 2,5 g; 1 ml einer Lösung von Spurenelementen, enthaltend: (FESO&sub4;: 19; CaCl&sub2; 5H&sub2;O: 2,0 g; CuSO&sub4; 5H&sub2;O: 0,15 g; ZnSO&sub4; 7H&sub2;O: 0,10 g; H&sub2;O auf 100 ml aufgefüllt); Biotin: 25 ug; Thiamin: 50 ug.
- Fermentationsbedingungen: Die Parameter wurden anhand eines Reaktors von 7 1 mit einem Nutzinhalt von 4,5 l, einer Höhe von 420 mm und einem Innendurchmesser von 150 mm festgelegt
- -Zeitpunkt Null: Beimpfen mit einem zerkleinerten Mycel, das man aus einer jungen statischen Kultur in flüssigem Medium erhalten hat (70 ml Impfmaterial für 4,5 1 Medium).
- - während 48 Stunden: Rühren mit 300 U/min, Temperatur = 28ºC, Gehalt an gelöstem Sauerstoff = 65%.
- - zum Zeitpunkt t&sub0; + 48 Stunden: Zugabe von Induktor = 4-Methoxyaminobenzol (2 10&supmin;&sup4; M) in das Medium; Verstärken des Rührens auf 400 U/min; Senken der Temperatur auf 20ºC und Zugabe von Antischaummitteln (zum Beispiel Silikonen).
- - zum Zeitpunkt t&sub0; + 70 bis 74 Stunden: maximale Enzymproduktion, Entnahme von Medium und Mycel und Filtration unter Aufbewahrung des Mediums, das den Rohextrakt bildet.
- Dieser Rohextrakt wird anschließend zur Isolierung des Enzyms durch Ultrafiltrations- und Ausschlußchromatographietechniken gereinigt.
- Er erfährt eine Ultrafiltration durch Membranen mit einer Trennschwelle von 10000 Dalton, dann eine Trennung durch Filtration über Ultrogel AcA 34 (20000-350000 Dalton).
- Im Unterschied zu anderen Laccasen pilzlichen Ursprungs, hat die Laccase aus R. praticola bei der Oxididation von Diphenolen oder p-Diaminen ein pH-Optimum der Aktivität in der Nähe des Neutralpunktes (pH 6,8 bis 7,5). Nur die Laccase aus dem Lackbaum (Rhus vernicifera) wirkt bei neutralem pH optimal bei der Oxidation derselben Substrate.
- Dieses wurde durch Elektrophorese des Enzyms auf Polyacrylamidgel, das Natriumdodecylsulfat (SDS-PAGE 5-20%) enthielt, mit Proteinmarkern mit bekannten MGS (Lactat-Dehydrogenase 140000, Rinderalbumin 67000, β-Glucosidase 36000, Cytochrom c 12500) bestimmt. Das mit Coomassie Blue angefärbte Gel zeigte die Gegenwart zweier Proteinbanden, die zwei Isozymen entsprechen, die "L1 und L2" genannt werden und MGs von 135000 bzw. 155000 aufweisen.
- Zwei Techniken der isoelektrischen Fokussierung ergaben mit Genauigkeit die pI-Werte der beiden getrennten Isozyme.
- Auf Ampholine-PAG-Platte (LKB), pH 3,5-9,5, in Gegenwart von Proteinmarkern mit bekannten pI-Werten: Amyloglucosidase 3,5; Ferritin 4,4; Rinderalbumin 4,7; β-Lactoglobulin 5,4; Conalbumin 5,9; Pferdemyoglobin 7,3; Ribonuclease 9,45; Cytochrom c 10,65. Beim Sichtbarmachen mit Coomassie Blue zeigte sich, daß die beiden Isozyme L1 und L2 pI-Werte von 4,9 bzw. 4,4 aufweisen.
- Auf Ultrodex mit Ampholiten, pH 3-10, bestätigte den pI-Wert der L2-Bande, die ihre größte spezifische Aktivität bei 4,4 besitzt.
- Die Charakterisierung der Laccase aus R. praticola anhand ihres pH-Optimums der Aktivität, ihres Molekulargewichts und ihres isoelektrischen Punkts belegte die Eigenschaften, die sich von den für andere Laccasen beschriebenen unterscheiden. Diese spezifischen Eigenschaften erlauben es also, die durch Fermentation erzeugte durch R. praticola induzierte Laccase leicht in bezug auf andere Laccasen zu identifizieren (siehe folgende Tabelle). Tabelle zum Vergleich der Eigenschaften verschiedener Laccasen: Art Klasse MG pH-Optimum (1) Polyporus versicolor Rigidoporus lineatus Agaricus bisporus Botrytis cinerea Rhus vernicifera Rhizoctonia praticola (2) R. praticola (3) Basidiomyceten Ascomyceten Dicotyledonen Deuteromyceten (1) pH-Optimum der Oxidation von Diphenolen. (2) statische Kultur (oben zitierte Arbeiten von J. M. Bollag). (3) Kultur im Fermenter.
- Eine p-Phenylendiamin-Aktivitätseinheit (pPDE) oder eine p-Aminophenol-Aktivitätseinheit (pAPE) ist als Laccasemenge definiert, die notwendig ist, um bei 25ºC in einem Reaktionsgemisch von 2,5 ml Phosphatpufferlösung (0,02 M; pH 7,0), die 0,4 g/l p-Phenylendiamin bzw. p-Aminophenol enthält, eine Änderung der OD bei 525 nm bzw. bei 380 nm von einer Einheit pro Minute hervorzurufen.
- Die Experimente wurden mit Konzentrationen von Farbstoffvorstufen von ungefähr 0,4 g pro Liter und mit 0,1 enzymatischen Einheiten durchgeführt.
- Die Untersuchungen, die sowohl für die Oxidation von para- Phenylendiamin (pPD) als auch für die Oxidation von para-Aminophenol (pAP) durchgeführt wurden, zeigen, daß diese beiden Laccasen eine optimale Aktivität bei pH-Werten in der Nähe des Neutralpunktes haben, wie man in Figur 1 und 2, die die erhaltenen Ergebnisse zusammenfassen, erkennt.
- Die Färbungen werden mit Wollgeweben erhalten, die bei 25ºC 35 min in ein Reaktionsgemisch getaucht werden, das aus 25 ml Phosphatpufferlösung (0,02 M; pH 7), 0,5 E Laccase und einem äquimolaren Gemisch (ungefähr 2 mM) zweier Farbstoffe (einer Base + einem Kuppler) mit einem Gesamtanteil von 0,4 g/l bestand.
- Die Ergebnisse sind in Tabelle I zusammengefaßt.
- Die Untersuchung zeigte, daß die Farbstoffgehalte, die erforderlich sind, um einen natürlichen Farbton zu erhalten, aufgrund der großen Spezifität der Farbstoffvorstufen für das Enzym (insbesondere in ortho- und para-Stellung substituierter aromatischer Moleküle) viel geringer sind als die bei der traditionellen Oxidationsfärbung verwendeten. Zum Beispiel beträgt der maximale Farbstoffgehalt für eine traditionelle Färbung ungefähr 4% und für eine enzymatische Färbung gemäß der Erfindung ungefähr 0,2%. Trotz dieser geringen Farbstoffmengen zeigen die erhaltenen Färbungen eine Beständigkeit gegenüber Shampoowäsche, die mit der einer traditionellen Färbung völlig vergleichbar ist. Tabelle I: Färbung von Wollgewebe. Base Kuppler mausgrau, leicht violett beigebraun, leicht zartrosa grüngrau, leicht gelb braungrau, leicht zartrosa grau beige, zartorange braunbeige malvenfarben graublau altrosa blauviolett hellmalvenfarben beige beigebraun, leicht zartrosa ockerfarben beige, leicht orange graubraun hellbeige hellaltrosa braunbeige lachsfarben sehr helles rosa beigebraun
Claims (10)
1. Zusammensetzung zur nicht aufhellenden Färbung von
Keratinfasern und insbesondere von Haaren, umfassend insbesondere
ein Enzym, das die Bildung von Farbstoffpolymeren
katalysieren kann, sowie außerdem Farbstoffvorstufen, wie Basen
und Kuppler, in einer gepufferten Lösung, dadurch
gekennzeichnet, daß der pH-Wert der Zusammensetzung zwischen 6,5
und 8 liegt und das Enzym eine optimale Aktivität in einem
pH-Bereich zwischen 6,5 und 8 besitzt und für seine
Aktivität nicht der Gegenwart von Wasserstoffperoxid bedarf.
2. Zusammensetzung gemäß Anspruch 1, dadurch gekennzeichnet,
daß das Enzym eine Laccase ist&sub1; insbesondere die Laccase
aus Rhizoctonia praticola oder aus Rhus vernicifera.
3. Zusammensetzung gemäß einem der Ansprüche 1 und 2, dadurch
gekennzeichnet, daß die Laccase aus Rhizoctonia praticola
durch Fermentation erhalten wird.
4. Zusammensetzung gemäß einem der Ansprüche 1 bis 3, dadurch
gekennzeichnet, daß es sich bei den Basen insbesondere um
aromatische Amine, Diaminophenole und/oder Aminophenole,
bei denen die Amino- und Alkoholgruppen vorzugsweise in
ortho- oder para-Stellung zueinander stehen, handelt.
5. Zusammensetzung gemäß Anspruch 4, dadurch gekennzeichnet,
daß es sich bei den Basen insbesondere um
para-Phenylendiamin, ortho-Aminophenol, para- (Methylamino) phenol, para-
Aminophenol, para-Toluylendiamin und/oder
N-Phenyl-paraphenylendiamin handelt.
6. Zusammensetzung gemäß einem der Ansprüche 1 bis 5, dadurch
gekennzeichnet, daß es sich bei den Kupplern um
meta-Diamine, meta-Aminophenole, Polyphenole oder Naphthole,
insbesondere um meta-Aminophenol, Brenzkatechin, Pyrogallol,
Resorcin, 1-Naphthol, meta-Phenylendiamin,
para-Aminoortho-kresol, Hydrochinon, 1,5-Dihydroxynaphthalin und oder
2,7-Dihydroxynaphthalin handelt.
7. Zusammensetzung gemäß einem der Ansprüche 1 bis 6, dadurch
gekennzeichnet, daß das Medium mit Hilfe eines
Phosphatpuffers gepuffert wird.
8. Zusammensetzung gemäß einem der Ansprüche 1 bis 7, dadurch
gekennzeichnet, daß die Gesamtmenge der Vorstufe im Bereich
von 0,05 bis 0,3 Gew.-% der Zusammensetzung und
vorzugsweise bei 0,12 Gew.-% liegt.
9. Verfahren zum Färben von Haaren, dadurch gekennzeichnet,
daß die Haare mit der Zusammensetzung gemäß einem der
Ansprüche 1 bis 8 behandelt werden.
10. Verfahren gemäß Anspruch 9, dadurch gekennzeichnet, daß die
Behandlungszeit im Bereich von 10 bis 40 Minuten und
vorzugsweise von 20 bis 35 Minuten liegt, wobei diese
Zeitspanne durch leichtes Erwärmen auf eine Temperatur, die
40ºC nicht übersteigt, reduziert werden kann.
Applications Claiming Priority (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| FR9102858A FR2673534B1 (fr) | 1991-03-08 | 1991-03-08 | Composition pour la coloration enzymatique des fibres keratiniques, notamment des cheveux, et son application dans un procede de coloration. |
Publications (2)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| DE69202290D1 DE69202290D1 (de) | 1995-06-08 |
| DE69202290T2 true DE69202290T2 (de) | 1995-11-09 |
Family
ID=9410547
Family Applications (1)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| DE69202290T Revoked DE69202290T2 (de) | 1991-03-08 | 1992-03-03 | Mittel zum enzymatischen Färben von Keratinfasern, insbesondere von Haaren sowie dessen Verwendung in einem Färbeverfahren. |
Country Status (7)
| Country | Link |
|---|---|
| EP (1) | EP0504005B1 (de) |
| JP (1) | JPH06172145A (de) |
| AT (1) | ATE121931T1 (de) |
| CA (1) | CA2061826A1 (de) |
| DE (1) | DE69202290T2 (de) |
| ES (1) | ES2072720T3 (de) |
| FR (1) | FR2673534B1 (de) |
Families Citing this family (46)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| FR2694018B1 (fr) * | 1992-07-23 | 1994-09-16 | Oreal | Utilisation de laccases d'origine végétale comme agents oxydants en cosmétique, compositions cosmétiques les contenant, procédé de traitement cosmétique les mettant en Óoeuvre et procédé d'obtention de ces enzymes. |
| US5480801A (en) * | 1993-09-17 | 1996-01-02 | Novo Nordisk A/S | Purified PH neutral Rhizoctonia laccases and nucleic acids encoding same |
| CN1192108C (zh) * | 1994-06-03 | 2005-03-09 | 诺沃奇梅兹生物技术有限公司 | 纯化的毁丝霉属漆酶及编码该酶的核酸 |
| US5770418A (en) * | 1994-06-24 | 1998-06-23 | Novo Nordisk A/S | Purified polyporus laccases and nucleic acids encoding same |
| US5667531A (en) * | 1995-05-15 | 1997-09-16 | Novo Nordisk A/S | Dye compositions containing purified polyporus laccases and nucleic acids encoding same |
| WO1997019998A1 (en) * | 1995-11-30 | 1997-06-05 | Novo Nordisk A/S | An enzyme for dying keratinous fibres |
| JP2000501130A (ja) * | 1995-11-30 | 2000-02-02 | ノボ ノルディスク アクティーゼルスカブ | 改良された染色適性を有するラッカーゼ |
| US6036729A (en) * | 1995-12-22 | 2000-03-14 | Novo Nordisk A/S | Enzymatic method for textile dyeing |
| US6296672B1 (en) * | 1995-12-22 | 2001-10-02 | Novozymes A/S Patents | Enzymatic method for textile dyeing |
| US6805718B2 (en) | 1995-12-22 | 2004-10-19 | Novozymes A/S | Enzymatic method for textile dyeing |
| JP2000510823A (ja) * | 1996-04-03 | 2000-08-22 | ノボ ノルディスク アクティーゼルスカブ | ケラチン性ファイバーの染色のための酵素 |
| DE69718351T2 (de) * | 1996-10-08 | 2003-11-20 | Novozymes A/S, Bagsvaerd | Diaminobenzoesäure derivate als farbstoffvorläufer |
| EP0958806A4 (de) * | 1997-06-11 | 2000-05-10 | Novo Nordisk As | Haarfarbemittel |
| JP3633787B2 (ja) * | 1997-06-11 | 2005-03-30 | ライオン株式会社 | 染毛用組成物 |
| WO1999015137A1 (en) * | 1997-09-19 | 1999-04-01 | Novo Nordisk A/S | Enzymatic foam compositions for dyeing keratinous fibres |
| US7060112B2 (en) | 1998-01-13 | 2006-06-13 | L'oreal | Composition for the oxidation dyeing of keratinous fibers containing a laccase and dyeing method using this composition |
| FR2773478B1 (fr) | 1998-01-13 | 2000-02-25 | Oreal | Composition de teinture d'oxydation des fibres keratiniques et procede de teinture mettant en oeuvre cette composition |
| FR2773479B1 (fr) * | 1998-01-13 | 2000-05-12 | Oreal | Composition de teinture d'oxydation des fibres keratiniques et procede de teinture mettant en oeuvre cette composition |
| FR2773474B1 (fr) * | 1998-01-13 | 2002-10-11 | Oreal | Composition tinctoriale et procedes de teinture des fibres keratiniques la mettant en oeuvre |
| FR2773476B1 (fr) * | 1998-01-13 | 2001-02-23 | Oreal | Composition tinctoriale et procedes de teinture des fibres keratiniques la mettant en oeuvre |
| FR2773472B1 (fr) * | 1998-01-13 | 2002-10-11 | Oreal | Composition tictoriale et procedes de teinture des fibres keratiniques la mettant en oeuvre |
| FR2773481B1 (fr) * | 1998-01-13 | 2001-04-20 | Oreal | Composition de teinture d'oxydation des fibres keratiniques et procede de teinture mettant en oeuvre cette composition |
| FR2773483B1 (fr) * | 1998-01-13 | 2001-04-20 | Oreal | Composition de teinture d'oxydation des fibres keratiniques et procede de teinture mettant en oeuvre cette composition |
| FR2773475B1 (fr) * | 1998-01-13 | 2001-02-02 | Oreal | Composition tinctoriale et procedes de teinture des fibres keratiniques la mettant en oeuvre |
| FR2773471B1 (fr) * | 1998-01-13 | 2001-04-13 | Oreal | Composition de teinture d'oxydation des fibres keratiniques et procede de teinture mettant en oeuvre cette composition |
| FR2773473B1 (fr) * | 1998-01-13 | 2002-12-27 | Oreal | Composition tinctoriale et procedes de teinture des fibres keratiniques |
| FR2773480B1 (fr) * | 1998-01-13 | 2000-05-12 | Oreal | Composition de teinture d'oxydation des fibres keratiniques et procede de teinture mettant en oeuvre cette composition |
| FR2773482B1 (fr) * | 1998-01-13 | 2001-04-20 | Oreal | Composition de teinture d'oxydation des fibres keratiniques et procede de teinture mettant en oeuvre cette composition |
| FR2773477B1 (fr) | 1998-01-13 | 2001-02-23 | Oreal | Composition tinctoriale et procedes de teinture des fibres keratiniques la mettant en oeuvre |
| US5899212A (en) * | 1998-05-07 | 1999-05-04 | Novo Nordisk A/S | Re-formation of keratinous fibre cross links |
| US6129769A (en) * | 1998-11-24 | 2000-10-10 | Novo Nordisk Biotech, Inc. | Enzymatic methods for dyeing with reduced vat and sulfur dyes |
| US6572843B1 (en) | 1998-12-01 | 2003-06-03 | Novozymes, A/S | Method for treating hair |
| FR2791256B1 (fr) | 1999-03-26 | 2001-08-31 | Oreal | Procede de teinture d'oxydation utilisant la n-acetylcysteine a titre d'agent reducteur et une laccase a titre d'agent oxydant |
| FR2791885B1 (fr) | 1999-04-07 | 2003-05-30 | Oreal | Procede de teinture d'oxydation utilisant un cetose a titre d'agent reducteur et une laccase a titre d'agent oxydant |
| FR2794364B1 (fr) * | 1999-06-01 | 2004-08-20 | Oreal | Composition de teinture d'oxydation des fibres keratiniques et procede de teinture mettant en oeuvre cette composition |
| FR2794972B1 (fr) * | 1999-06-21 | 2001-08-10 | Oreal | Composition de teinture d'oxydation des fibres keratiniques et procede de teinture mettant en oeuvre cette composition |
| DE60029783T2 (de) | 1999-06-22 | 2007-10-31 | Lion Corp. | Haarfärbemittel indolin und/oder eine indolinverbindung und laccase enthaltend |
| JP4488125B2 (ja) * | 1999-06-30 | 2010-06-23 | ライオン株式会社 | 毛髪用組成物 |
| FR2798854B1 (fr) * | 1999-09-24 | 2001-11-16 | Oreal | Composition de teinture d'oxydation des fibres keratiniques et procede de teinture mettant en oeuvre cette composition |
| AU1556901A (en) | 1999-12-02 | 2001-06-12 | Lion Corporation | Compositions for dyeing horny fibers |
| FR2806908B1 (fr) | 2000-03-30 | 2002-12-20 | Oreal | Composition de teinture d'oxydation des fibres keratiniques et procede de teinture mettant en oeuvre cette composition |
| FR2870139B1 (fr) * | 2004-05-14 | 2006-07-07 | Luc Doublet | Moyens pour la coloration de supports |
| JP5183049B2 (ja) | 2006-09-20 | 2013-04-17 | 高砂香料工業株式会社 | 染毛剤用安定化剤 |
| BRPI0721285A2 (pt) | 2006-12-18 | 2014-03-25 | Danisco Us Inc Genencor Div | Mediadores de lacase e métodos de uso |
| MX2011006779A (es) | 2008-12-24 | 2011-08-03 | Danisco Us Inc | Lacasas y metodos de uso de las mismas a temperatura baja. |
| FR2978040B1 (fr) | 2011-07-22 | 2015-01-30 | Oreal | Procede de traitement de la transpiration humaine utilisant des polyphenols et un systeme catalytique d'oxydation enzymatique et/ou chimique |
Family Cites Families (4)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| US2539202A (en) * | 1947-12-11 | 1951-01-23 | Samuel M Peck | Method of dyeing animal fibers |
| US3251742A (en) * | 1962-05-14 | 1966-05-17 | Revlon | Method for coloring human hair with polyhydric aromatic compound, aromatic amine andan oxidation enzyme |
| AU3541171A (en) * | 1970-11-09 | 1973-05-10 | Procter & Gamble | Enzyme-activated oxidative process for coloring hair |
| US3957424A (en) * | 1971-10-27 | 1976-05-18 | The Procter & Gamble Company | Enzyme-activated oxidative process for coloring hair |
-
1991
- 1991-03-08 FR FR9102858A patent/FR2673534B1/fr not_active Expired - Fee Related
-
1992
- 1992-02-25 CA CA002061826A patent/CA2061826A1/fr not_active Abandoned
- 1992-03-03 ES ES92400553T patent/ES2072720T3/es not_active Expired - Lifetime
- 1992-03-03 EP EP92400553A patent/EP0504005B1/de not_active Revoked
- 1992-03-03 DE DE69202290T patent/DE69202290T2/de not_active Revoked
- 1992-03-03 AT AT92400553T patent/ATE121931T1/de not_active IP Right Cessation
- 1992-03-09 JP JP4050923A patent/JPH06172145A/ja active Pending
Also Published As
| Publication number | Publication date |
|---|---|
| FR2673534B1 (fr) | 1995-03-03 |
| EP0504005B1 (de) | 1995-05-03 |
| ATE121931T1 (de) | 1995-05-15 |
| ES2072720T3 (es) | 1995-07-16 |
| DE69202290D1 (de) | 1995-06-08 |
| EP0504005A1 (de) | 1992-09-16 |
| CA2061826A1 (fr) | 1992-09-09 |
| FR2673534A1 (fr) | 1992-09-11 |
| JPH06172145A (ja) | 1994-06-21 |
Similar Documents
| Publication | Publication Date | Title |
|---|---|---|
| DE69202290T2 (de) | Mittel zum enzymatischen Färben von Keratinfasern, insbesondere von Haaren sowie dessen Verwendung in einem Färbeverfahren. | |
| DE69613143T2 (de) | Laccasen mit verbesserten färbeeigenschaften | |
| DE69718351T2 (de) | Diaminobenzoesäure derivate als farbstoffvorläufer | |
| DE69615853T2 (de) | Haarfärbemittel | |
| DE3545371C2 (de) | Färbemittel auf Basis von Oxidationsfarbstoffen und Bio-Heteropolysacchariden sowie seine Verwendung | |
| DE69301464T2 (de) | Verfahren zur faerbung von keramischen fasern mit indol oder indolderivaten, wasserstoffperoxyd und einer peroxydase | |
| Leonowicz et al. | The effect of fungal laccase on fractionated lignosulphonates (Peritan Na) | |
| DE19610392A1 (de) | Mittel und Verfahren zum oxidativen Färben von Keratinfasern | |
| DE69611770T2 (de) | Verfahren zur Farbvertiefung in Nahrungsmitteln auf Teebasis | |
| DE2155359A1 (de) | Haarfärbeverfahren und Garnitur zu seiner Durchführung | |
| DE19544655A1 (de) | Oxidations-Haarfärbemittel | |
| US5948121A (en) | Laccases with improved dyeing properties | |
| WO2000021497A1 (de) | Färbemittel mit enzymen | |
| EP1602718B1 (de) | Neutrale phenoloxidase | |
| US7135184B2 (en) | Culture having phenol oxidase-like activity | |
| DE4211451A1 (de) | Verbesserung der Waschechtheit von Haarfärbungen | |
| Johansson | A comparison between the cellulolytic activity of white and brown rot fungi. I. The activity on insoluble cellulose | |
| DE69823700T3 (de) | Zusammensetzung zum oxidativen von Keratinfasern, die eine Laccase enthält, und Verfahren zum Färben unter Verwendung dieser Zusammensetzung | |
| DE69814168T3 (de) | Oxidationsfärbemittel für keratinfasern, das eine laccase enthält und verfahren zur färbung mit diesem mittel | |
| WO1995017877A1 (de) | Verwendung von allylaminophenolen in oxidationsfärbemitteln | |
| DE1091707B (de) | Mittel zum Faerben von menschlichen Haaren mit Oxydationsfarbstoffen | |
| EP0012965B1 (de) | Mittel und Verfahren zur Färbung von Haaren | |
| DE2840830C2 (de) | ||
| WO2024188833A1 (de) | Indigo-basiertes färbemittel mit verbesserten färbeeigenschaften | |
| WO2024188836A1 (de) | Indigo-basiertes färbemittel mit verbesserter stabilität und verbesserten färbeeigenschaften |
Legal Events
| Date | Code | Title | Description |
|---|---|---|---|
| 8363 | Opposition against the patent | ||
| 8331 | Complete revocation |