DE69126735T2

DE69126735T2 - Verwendung einer hypoallergenen Zubereitung aus Getreideprodukten für die Herstellung eines Nahrungsmittels für eine Person, die an einer Nahrungsmittelallergie gegen Getreideprodukte leidet

Info

Publication number: DE69126735T2
Application number: DE69126735T
Authority: DE
Inventors: Kenji Ikeda; Zenro Ikezawa; Hiroshige Kohno; Hiromu Sugiyama; Takashi Suzuki; Kazufumi Tsubaki; Shumpei Yokota
Original assignee: Asahi Denka Kogyo KK
Current assignee: Adeka Corp
Priority date: 1990-04-16
Filing date: 1991-04-15
Publication date: 1998-01-15
Anticipated expiration: 2011-04-16
Also published as: EP0452847A3; EP0452847B1; CA2040001C; EP0452847A2; JPH03297343A; AU635123B2; AU7430891A; US5480660A; JP2988489B2; CA2040001A1; DE69126735D1; ATE155010T1

Description

Die vorliegende Erfindung betrifft die Verwendung einer hypoallergenen Zubereitung aus Weizen zur Herstellung eines industriell veredelten Nahrungsmittels für Personen, die unter Nahrungsmittelallergien gegen Weizen leiden.
Allergien sind nachteilige Immunreaktionen und sie werden durch das Eintreten fremder Stoffe (Allergene) in den Körper verursacht.
In den letzten Jahren ist die Zahl von Patienten mit Allergien in die Höhe geschnellt. Dies beruht auf dem Verzehr großer Mengen von Protein zusammen mit der Verwestlichung der Kost. Weiterhin überlagern sich andere Faktoren (zum Beispiel Luftverschmutzung, verursacht durch Abgase und das Verlegen von Teppichböden in Häusern westlichen Stils mit ihrer hohen Luftdichtigkeit, sowie andere Aspekte der Verwestlichung des Lebensstils) in komplizierender Weise und verschiedene Arten von Stoffen, die in der Lebensumgebung vorhanden sind, wandeln sich zu Allergenen.
Nahrungsmittelallergien gegen Weizen und andere Getreidefrüchte sind ebenfalls sprunghaft angestiegen. Solche Nahrungsmittelallergien treten bei Kindern und Erwachsenen häufig auf und bewirken natürlich bei den Leidenden körperliche und seelische Qualen und auch großes seelisches Leid bei deren Eltern und den gesamten Familien.
Als eine Methode zur Behandlung von Patienten mit Nahrungsmittelallergien wurden Versuche unternommen, den Verzehr von Lebensmitteln, welche zu Problemen flihren, zu begrenzen oder zu verbieten. Die Einschränkung der Nahrung könnte jedoch den Lebenserhalt und das Wachstum behindern. Deshalb wäre eine wünschenswerte Methode, die Patienten Nahrung aufnehmen zu lassen, aus der die allergieauslösenden Bestandteile entfernt wurden, aber in der andere Ernährungsbestandteile nicht beeinträchtigt wurden.
In der Vergangenheit war in Weizen und anderem Getreide die spezifische antigene Substanz (Allergen), welche Allergien bei Patienten auslöst, nicht aufgeklärt und nicht spezifiziert worden. Es war daher nicht klar, welcher Bestandteil selektiv entfernt oder reduziert werden sollte und welches Verfahren für diesen Zweck verwendet werden sollte. Es wurde lediglich bezüglich Reisallergien berichtet, daß der Anteil des Reisproteins, der in Salzwasser löslich ist, starke antigene Wirkung hat (Miyakawa et al., Allergy Gakkai Yoshishu (1988)). Allergien sind jedoch Immunreaktionen mit extrem hoher Spezifität und es wäre schwierig, die Entdeckung bezüglich der Reisallergien auf Weizenallergien anzuwenden.
Die hier genannten Erfinder haben die Bestandteile von Weizen genau analysiert, um die vorstehend genannten Probleme zu lösen, und untersuchten und prüften deshalb die Seren von Personen, die an Allergien gegen Weizen leiden, sowie die Seren von normalen Personen. Als Ergebnis entdeckten sie, daß es möglich ist, den Ausbruch von Allergien bei Patienten mit Weizenallergien zu mildern, indem Proteine mit Molekulargewichten von höchstens 30 000 und Proteine mit Molekulargewichten von 50 000 bis 70 000 aus Mehl entfernt oder darin reduziert werden. Die vorliegende Erfindung basiert auf dieser Entdeckung.
GB-A 2126867 offenbart eine Weizenmehlzusammensetzung, die zusätzlich zu dem Weizenmehl einen Anteil enthält, der durch Behandeln von Getreidekörnern mit Neutralsalz, und gegebenenfalls vor der Behandlung mit Salzlösung durch Behandeln mit Wasser, erhalten wurde.
FEBS LETTERS, 261, Nr. 1(1990), 85-88, beschreibt die wichtigsten Antigene oder IgE-bindenden Bestandteile von Weizenmehl, die mit Bäckerasthma in Verbindung gebracht werden.
Clinical Allergy, 15, Nr. 2 (1985), 203-210, beschreibt einen Zusammenhang zwischen Hautreaktionen gegen Weizenmehl, insbesondere die wasserlöslichen Anteile, und Symptomen von Atemwegserkrankungen bei Bäckern.
Dementsprechend ist es die Aufgabe der vorliegenden Erfindung, eine hypoallergene Zubereitung aus Weizen zur Verwendung bei der Herstellung von Nahrungsmitteln für Patienten mit Weizenallergien bereitzustellen.
Die vorliegende Erfindung stellt somit die Verwendung einer Weizenzubereitung mit einem reduzierten Gehalt an Proteinen mit Molekulargewichten von höchstens 30 000 (hier gegebenenfalls als "hypoallergene Weizenzubereitung" bezeichnet) für die Herstellung eines industriell veredelten Nahrungsmittels für eine an Nahrungsmittelallergien gegen Weizen leidende Person bereit, wobei die Weizenzubereitung dadurch gekennzeichnet ist, daß eine überstehende Flüssigkeit, welche anfällt, wenn 10 ml 1M NaCl- Lösung zu 1 g der Weizenzubereitung gegeben werden und das Ganze 30 Minuten bei Raumtemperatur gerührt wird, nicht mehr als 500 µg/ml an Proteinen mit Molekulargewichten von höchstens 30 000 enthält.
Figur 1 ist ein erläuterndes Bild, das den Trennungsstand der durch Elektrophorese eines Weizenextraktes erhaltenen Proteinbanden zeigt.
In dieser Patentbeschreibung steht der Begriff "Weizenzubereitung" für das Material, das durch Entfernen der Schale von der Weizensaat (d.h. den Körnern) und Vorbehandeln und Verarbeiten der rohen Körner (zum Beispiel Mahlen, Quellen oder Agglutinieren) hergestellt wird. Daher sind Pulver, Körner oder Brei eingeschlossen, wobei Pulver bevorzugt wird.
Die bevorzugte Weizenzubereitung ist Mehl. Als Mehl kann "high strength"- Mehl, "medium strength"-Mehl und "low strength"-Mehl (bezogen auf japanische Güteklassen) oder Glutenmehl zur Verwendung herangezogen werden. aber angesichts der Verarbeitung und einfachen Verfügbarkeit ist kommerziell hergestelltes Mehl vorzuziehen.
In der hypoallergenen Weizenzubereitung, die in der vorliegenden Erfindung verwendet wird, ist der Gehalt an den Proteinfraktionen mit Molekulargewichten von höchstens 30 000 (insbesondere den Fraktionen mit Molekulargewichten von 14 000 bis 19 000, 21 000 bis 26 000 und 26 000 bis 29 000) im Vergleich zu unveredelten Weizenzubereitungen verringert. Ferner wird bei der in der vorliegenden Erfindung verwendeten hypoallergenen Weizenzubereitung, zusätzlich zur Reduzierung des Gehaltes an Proteinfraktionen mit Molekulargewichten von höchstens 30 000, vorzugsweise auch der Gehalt der Proteinfraktionen mit Molekulargewichten von 50 000 bis 70 000 verringert. Durch Reduzieren des Gehaltes der Proteinfraktionen mit Molekulargewichten von 50 000 bis 70 000 ist es möglich, eine Zubereitung bereitzustellen, die von einer größeren Zahl von Weizenallergie-Betroffenen verzehrt werden kann.
Die in der vorliegenden Erfindung verwendete hypoallergene Weizenzubereitung hat, wenn 1M NaCl-Lösung (10 ml) zu 1 g der Zubereitung gegeben wird und das Ganze 30 Minuten bei Raumtemperatur gerührt wird, eine Konzentration der in der überstehenden Flüssigkeit enthaltenen Proteine mit Molekulargewichten von höchstens 30 000, welche nicht mehr als 500 µg/ml, vorzugsweise nicht mehr als 200 ug/ml, stärker bevorzugt nicht mehr als 100 µg/ml, beträgt. Desweiteren beträgt die Konzentration der in der überstehenden Flüssigkeit enthaltenen Proteine mit Molekulargewichten von 50 000 bis 70 000 nicht mehr als 100 µg/ml, vorzugsweise nicht mehr als 80 µg/ml, stärker bevorzugt nicht mehr als 60 µg/ml.
Die in der vorliegenden Erfindung verwendete hypoallergene Weizenzubereitung kann hergestellt werden, indem eine Weizenzubereitung (zum Beispiel Mehl) mit Wasser oder einer Kochsalzlösung behandelt wird, um ihre löslichen Bestandteile zu entfernen.
Als Salz können Salze von anorganischen Säuren (zum Beispiel Salzsäure, Schwefelsäure oder Phosphorsäure) und Alkalimetallen (zum Beispiel Natrium und Kalium) genutzt werden; im besonderen sind Natriumchlorid, Kaliumchlorid, Natriumsulfat, Natriumcarbonat, Natriumpolyphosphat und verschiedene Salze der Phosphorsäure vorzuziehen.
Die Konzentration der Kochsalzlösung ist höchstens 5 M, vorzugsweise im besonderen höchstens 3 M. Wenn von einer Kochsalzlösung mit einer höheren Konzentration als 5 M Gebrauch gemacht würde, dann würde das Protein, das als Allergen wirkt, nicht ausreichend gelöst und ferner würde die Aufarbeitung zum Entfernen des Salzes kompliziert werden.
Konkret wird dem Weizenpulver Wasser zugefügt (zum Beispiel in der 1- bis 20-fachen Menge des Mehls), das Gemisch wird 10 Minuten bis 72 Stunden gerührt, vorzugsweise 1 bis 10 Stunden, und wird dann stehengelassen oder durch Zentrifugieren getrennt. Dann wird beispielsweise eine wässerige Lösung von Natriumchlorid der Konzentration 0,05 M bis 5 M in einer Menge vom 2- bis 20-fachen, vorzugsweise vom 3- bis 10-fachen (stärker bevorzugt vom 5- bis 10-fachen) der Menge zugegeben und es wird 10 Minuten bis 72 Stunden, vorzugsweise 1 bis 10 Stunden, gerührt, wobei die Fraktion der Proteine mit Molekulargewichten von höchstens 30 000 und die Fraktion der Proteine mit Molekulargewichten von 50 000 bis 70 000 herausgelöst werden; dann wird das erhaltene Produkt stehengelassen oder wird per Zentrifuge getrennt, so daß man als Niederschlag die in der vorliegenden Erfindung verwendete hypoallergene Weizenzubereitung erhält. Dieser Arbeitsgang wird bei Bedarf mehrmals wiederholt. Gewöhnlich sind 1 bis 5 (vorzugsweise 3 bis 5) Wiederholungen ausreichend. Ferner kann dieser Arbeitsgang im Batchverfahren oder kontinuierlich ausgeführt werden.
Nach der Bearbeitung mit der Kochsalzlösung zum Herauslösen kann die Zubereitung gespült werden, um das Salz zu entfernen und außerdem zusätzlich die wasserlöslichen Allergene auszutreiben. Dieser Arbeitsgang kann bei Bedarf wiederholt werden. Gewöhnlich ist es empfehlenswert, ihn 3 bis 5 Mal durchzuführen. Um das Herauslösen des zu entfernenden Proteins zu fördern, kann desweiteren gleichzeitig von einer Protease, zum Beispiel Papain, Trypsin, Pepsin, Pankreatin, Aktinase oder alpha-Chymotrypsin, Gebrauch gemacht werden.
Ob die Proteinfraktion mit Molekulargewichten von höchstens 30 000 und die Proteinfraktion mit Molekulargewichten von 50 000 bis 70 000 vollständig herausgelöst werden oder nicht und ob die in der vorliegenden Erfindung verwendete hypoallergene Weizenzubereitung erhalten wurde, kann beurteilt werden, indem das Vorliegen zu entfernender Proteinfraktionen mit dem Verfahren der Elektrophorese oder der Hochleistungsflüssigchromatographie überprüft wird. Für eine weitergehende genaue Messung kann ein immun-chemisches Analyseverfahren, zum Beispiel das Enzymimmuntest-Verfahren oder das Radioimmuntest-Verfahren, herangezogen werden.
Die in der vorliegenden Erfindung verwendete hypoallergene Weizenzubereitung, die auf diesem Weg erhalten wurde, kann, abhängig von der Anwendung, ohne nachfolgende Behandlungen verwendet werden oder sie kann getrocknet und als Pulver oder Granulat verwendet werden.
Das Trocknungsverfahren kann ein beliebiges Verfahren sein, das zum Trocknen von Lebensmitteln verwendet wird. Zum Beispiel ist es möglich, Versprühen, Vakuum, Heißluft, Gefriertrocknung, natürliches Sonnenlicht, elektromagnetische Wellen oder Kombinationen derselben zu verwenden. Als Mittel zur Pulvererzeugung können ein Rollensystem, Motorsystem, Stoßsystem oder andere Verfahren herangezogen werden.
Die in der vorliegenden Erfindung verwendete hypoallergene Weizenzubereitung kann, genauso wie die herkömmliche Weizenzubereitung, als Material für industriell veredelte Nahrungsmittel verwendet werden. Als industriell veredelte Nahrungsmittel können zum Beispiel Backwaren oder gebackene Konditorwaren (beispielsweise Brot, Brötchen, Kräcker und Kekse), frische Konditorwaren westlicher Art (beispielsweise Plätzchen), Nudelprodukte (beispielsweise japanische Udon-Nudeln, chinesische Nudeln, Teigwaren und japanische Soba-Nudeln), Kochprodukte etc. erwähnt werden. Im besonderen ist sie wirkungsvoll für die Verbesserung der Schmackhaftigkeit von Nudelprodukten.
Wie vorstehend erläutert, kann die in der vorliegenden Erfindung verwendete hypoallergene Weizenzubereitung aus kommerziell erhältlichem Mehl etc. durch einfaches Bearbeiten leicht hergestellt werden, so daß industriell veredelte Nahrungsmittel mit reduziertem Allergengehalt preiswert angeboten werden können. Desweiteren kann durch das Herstellen von Nudeln aus der erfindungsgemäßen hypoallergenen Weizenzubereitung sogar die Schmackhaftigkeit verbessert werden.

BEISPIELE

Die vorliegende Erfindung wird nun durch die nachstehenden Beispiele weiter veranschaulicht, ist aber keinesfalls auf diese beschränkt.

A. Beispiel für den Wirkungstest zur Allergievermeidung

Beispiel A-1

Zu 1 g Mehl (hergestellt von Nippon Seifun Co.; "high strength"-Mehl) wurden 10 ml einer 76 mM Tris-Citratpufferlösung (pH 7,4), die 1M NaCl enthielt, gegeben, und das Gemisch wurde 14 Stunden bei 4ºC gerührt. Danach wurde das Gemisch durch 20- minütiges Zentrifugieren (10 000 x G) getrennt und die überstehende Flüssigkeit (Extrakt) wurde abgetrennt. Dieser Extrakt wurde unter Verwendung von 0,15 mM NaCl-Lösung enthaltendem 20 mM Phosphorsäurepuffer (pH 7,4) in einem Dialyseschlauch (Porengröße für Molekulargewichtsgrenze 3 500) bei 4ºC 24 Stunden dialysiert. Der dialysierte Extrakt wurde gefriergetrocknet, wobei ein Salzextrakt erhalten wurde. Dieser Extrakt wurde als Extrakt A verwendet.
20 ml einer 76 mM Tris-Citratpufferlösung (pH 7,4), die 1M NaCl enthielt, wurde zu dem Weizenrückstand, der beim Zentrifugiervorgang als Niederschlag erhalten wurde, gegeben, und das Gemisch wurde 14 Stunden bei 5ºC gerührt und dann weiter 2 Stunden gespült. Die Konzentration an Protein in der durch dieses Spülen erhaltenen überstehenden Flüssigkeit (10 ml) war 14 µg/ml.
Der gespülte Weizenrückstand wurde gefriergetrocknet, zu 0,8 g des getrockneten Produktes wurden 10 ml eines Harnstoff-Extraktionsmittels (76 mM Tris- Citratpufferlösung, enthaltend 7 M Harnstoff und 20 mM 2-Mercaptoethanol) gegeben, dann wurde das Gemisch 10 Minuten bei Raumtemperatur gerührt. Danach wurde das Gemisch durch 20-minütiges Zentrifugieren (10 000 x G) aufgetrennt und die überstehende Flüssigkeit (Harnstoffextrakt) wurde abgetrennt. Der Extrakt wurde in der gleichen Weise wie vorstehend dialysiert. Der dialysierte Extrakt wurde gefriergetrocknet, wobei der Harnstoffextrakt erhalten wurde. Dieser Extrakt wurde als Extrakt B verwendet.
Der Extrakt A beziehungsweise der Extrakt B wurden in 10 ml der Extraktionsmittel-Lösung für den jeweiligen Extrakt wieder aufgelöst und durch 0,22 µm Millipore-Filter filtriert.
Danach wurden von Extrakt A und Extrakt B die 2 mg Proteinmasse entsprechenden Mengen genommen. Es wurden Reagenzien zugesetzt, um eine Endkonzentration von 1 % SDS, 1 % 2-Mercaptoethanol, 1 mM Tris-Hydrochlorid-Pufferlösung und 20 % Glycerin zu ergeben. Das Ganze wurde mit destilliertem Wasser auf 1 ml verdünnt und die Proben wurden für eine Elektrophorese (SDS-PAGE) vorbereitet.
Diese Proben wurden bei 100ºC 2 Minuten hitzebehandelt, dann wurde BPB (Bromphenolblau) in einer Menge von 0,05 % zugesetzt. 5 µl der Proben wurden auf ein SDS-Polyacrylamidgel mit einem 10 bis 20 %igen Gradient gegeben bei 40 mA 70 Minuten einer Elektrophorese unterzogen, und die Probe A (Salzextrakt des Weizens) und die Probe B (Harnstoffextrakt des Weizens) wurden fraktioniert. Dabei wurde die Elektrophorese unter gleichzeitigem Auftragen von Proteinen mit bekannten Molekulargewichten (Molekulargewichte von 96 000, 55 000, 45 000, 36 000, 29 000 und 18 000) als Marker auf die Platte vorgenommen. Die Ergebnisse sind in Figur 1 gezeigt und es wurden Banden in den Bereichen a bis g erhalten.
Danach wurden die durch Bande a bis Bande g angezeigten Weizenproteinfraktionen über eine Stunde elektrophoretisch mit einem fest eingestellten Strom von 80 mA auf einen Imobilon-P-Film der Millipore Co. übertragen. Der Transferfilm wurde mit 5 % entrahmter Milch blockiert, dann wurden die Seren von Patienten mit einer Weizenallergie (ingesamt 7) und die Seren von Erwachsenen ohne Weizenallergie (Kontrolle) bei Raumtemperatur 14 Stunden damit zur Reaktion gebracht.
Der Film wurde gespült, dann wurden eine 500-fache Verdünnung von Biotingebundenem Antihuman-IgE (hergestellt von Tago Co.) und Peroxidase-gebundenes Avidin (1000-fache Verdünnung) jeweils 2 Stunden bei 37ºC zur Reaktion gebracht und dann wurde der am Film gebundene IgE-Antikörper mit dem Enzym markiert.
25 ml DAB (3,3-Diaminobenzidin-Tetrahydrochlorid) wurden in 100 ml einer 50 mM Tris-Hydrochlorid-Pufferlösung (pH 7,6) gelöst, 50 µl Wasserstoffperoxid (30 %) wurden zugesetzt und es wurde eine farberzeugende Lösung zubereitet.
Die farberzeugende Lösung wurde auf den vorstehend erwähnten Transferfilm gegeben und die IgE-Antikörper wurden erfaßt. Die Ergebnisse sind in Tabelle 1 und Tabelle 2 gezeigt. In Tabelle 1 und Tabelle 2 sind die Seren Nr. 1 bis Nr. 7 Seren von Patienten mit einer Weizenallergie, während die Seren Nr. 8 bis Nr. 10 Seren von gesunden Personen (Kontrolle ) sind. Ferner erfolgten die in Tabelle 1 (Salzextrakt) und Tabelle 2 (Harnstoffextrakt) gezeigten Bewertungen wie folgt, gemäß den durch Elektrophorese erhaltenen Banden:
-: Keine Banden nachgewiesen
+: Banden beobachtet
++: Ziemlich starke Banden beobachtet
+++: Extrem starke Banden beobachtet
Wie aus Tabelle 1 und Tabelle 2 hervorgeht, hatten die Seren der Patienten stark auf den Salzextrakt reagiert, speziell hatten sie auf die in den Fraktionen mit Molekulargewichten von höchstens 30 000 vorliegenden Proteinkomponenten stark reagiert. Ferner gab es eine geringe Reaktion auf die in den Fraktionen mit Molekulargewichten von 50 000 bis 70 000 vorliegenden Proteinkomponenten. Im Gegensatz dazu hatten die Seren der Patienten überhaupt nicht sehr auf den Extrakt B reagiert und es wurde kein Unterschied zu den Seren gesunder Personen beobachtet. Der Fraktionsbestandteil, gegen den die Seren von Patienten eine Spezifität aufwiesen, wurde im Extrakt B nicht festgestellt. Tabelle 1 Tabelle 1 (Fortsetzung) Tabelle 2 Tabelle 2 (Fortsetzung)

Beispiel A-2

Zu 1 g Mehl ( hergestellt von Nippon Seifün; Produktname "Eagle") wurden 10 ml des in Beispiel A-1 verwendeten Harnstoffextraktes gegeben. Die Extraktion des Weizenproteins und die Reinigung wurden nach dem gleichen Verfahren wie in Beispiel A-1 durchgeführt, um den Harnstoffextrakt zu erhalten. Dieser wurde als Extrakt C verwendet.
Der Extrakt C und der Extrakt B aus Beispiel A-1 wurden in Mengen von 10 g zu 50 %-igen Glycerinlösungen von 1 M NaCl gegeben und die erhaltenen Gemische wurden 14 Stunden bei 4ºC gerührt. Danach wurde 20 Minuten zentrifugiert (10 000 x G), um die überstehenden Flüssigkeiten zu erhalten. Diese Extrakte wurden als Probenextrakt B und Probenextrakt C verwendet.
Bei Patienten mit einer Weizenallergie (insgesamt 5), die mit dem Gesicht nach unten lagen, wurde ein Arm mit einem Alkoholtupfer desinfiziert, der Arm wurde auf natürliche Weise trocknen gelassen, dann wurden der Probenextrakt B, der Probenextrakt C und eine Kontroll-Lösung (1M NaCl-Lösung mit 50 % Glycerin), jeweils ein Tropfen, als Antigenlösungen auf den Arm getropft. Eine sterilisierte Nadel wurde in schräger Richtung durch die aufgetropften Antigenlösungen in die Haut gestochen und eine Beurteilung wurde nach 20 Minuten anhand der Existenz von Pusteln und umgebender Hautausschläge vorgenommen. Die Beurteilung erfolgte gemäß dem Verfahren von Sheldon J. M. et al. (A manual of clinical allergy 159, W.B. Saunders Company, Philadelphia und London, 1967) folgendermaßen:
-: Fall gleich wie Kontrollprobe (negativ)
±: Fall mit schwieriger Beurteilung des Hautausschlages
+: Fall, in dem ein Ausschlag beobachtet wird, aber der Durchmesser höchstens 21 mm ist
++: Fall, in dem ein Ausschlag über 21 mm beobachtet wird, es aber keine Pusteln gibt
+++: Fall, in dem sowohl Ausschläge als auch Pusteln beobachtet werden.
Die Ergebnisse sind in Tabelle 3 gezeigt. Wie aus Tabelle 3 hervorgeht, wurde in Extrakt B keine allergene Wirksamkeit beobachtet, während eine solche in Extrakt C beobachtet wurde. Das heißt, es war offenkundig, daß mit Wasser und einer Kochsalzlösung behandeltes Mehl keine allergene Wirksamkeit hat. Tabelle 3

B. Herstellungsbeispiele

Beispiel B-1

2 kg kommerzielles Mehl (hergestellt von Nippon Seifun: "high strength"-Mehl) wurde in einen Behälter (10 Liter) eingebracht, 5 kg Wasser wurden zugegeben und das Gemisch wurde 2 Stunden bei 5ºC gerührt. Dann wurde zentrifugiert (8000 rpm), wobei ein Niederschlag erhalten wurde. Dieser Niederschlag wurde zweimal nacheinander der gleichen Extraktionsbearbeitung unterzogen. 1 M NaCl-Lösung (7 kg) wurde dem erhaltenen Niederschlag zugesetzt und es wurden die gleiche Rührprozedur und Zentrifugaltrennung wie vorstehend durchgeführt und die überstehende Flüssigkeit wurde entfernt. Das Bearbeiten mit NaCl wurde ein weiteres Mal wiederholt. Dann wurden 8 Liter Wasser zu dem erhaltenen Niederschlag gegeben und das Ganze wurde 2 Stunden gerührt und die überstehende Flüssigkeit wurde entfernt. Der resultierende Niederschlag wurde mit heißer Luft sprühgetrocknet, wobei 1,8 kg einer Mehlzubereitung erhalten wurden. Diese Mehlzubereitung war bei der Untersuchung hinsichtlich intrakutaner Reaktionen von an Weizenallergie leidenden Personen negativ.
Weiterhin wurde bei der Messung des Proteinantels der erhaltenen Mehlzubereitung mittels des Elektrophorese-Verfahrens gefunden, daß die Menge der Proteinfraktionen mit Molekulargewichten von höchstens 30 000 bei 500 µg/10 g Mehl lag und die Menge der Proteinfraktionen mit Molekulargewichten von 50 000 bis 70 000 bei 20 µg/1 g Mehl lag.

Beispiel B-2

Die in Beispiel B-1 beschriebene Bearbeitung wurde wiederholt, um eine Weizenzubereitung herzustellen. aber als Mehl wurde anstelle von "high strength"-Mehl ein "low strength"-Mehl verwendet (hergestellt von Nippon Seifun). Die erhaltene Weizenzubereitung war bei der Untersuchung hinsichtlich intrakutaner Reaktionen von Patienten mit Weizenallergien negativ. Ferner wurde der Proteinanteil der erhaltenen Weizenzubereitung mit demselben Verfahren wie in Beispiel B-1 gemessen, wonach gefunden wurde, daß die Menge der Proteinfraktionen mit Molekulargewichten von höchstens 30 000 bei 30 µg/10 g Mehl lag und die Menge der Proteinfraktionen mit Molekulargewichten von 50 000 bis 70 000 bei 50 µg/1 g Mehl lag.

Beispiel B-3

500 g der in Beispiel B-1 erhaltenen Mehlzubereitung, 500 g der in Beispiel B-2 erhaltenen Mehlzubereitung, 18 g Natriumchlorid und 100 g Wasser wurden mit einem Lateralmischer vermischt, das Gemisch wurde zu einer Platte geformt und die Platte wurde mit einem Extruder zu Nudeln extrudiert (Japanische Udon). Mit den erhaltenen Nudeln wurden sieben Patienten mit einer Weizenallergie in Mengen von 20 g pro Tag drei Tage lang gespeist, worauf keine Reaktion infolge des Verzehrs beobachtet wurde.
Wenngleich die vorliegende Erfindung unter Bezugnahme auf spezielle Ausfuhrungsformen beschrieben wurde, werden verschiedene Veränderungen und Modifizierungen, die dem Fachmann offensichtlich sind, als zugehörig zu Sinn, Anwendungsbereich und Konzeption der Erfindung erachtet.

Claims

1. Verwendung einer Weizenzubereitung mit einem reduzierten Gehalt an Proteinen mit Molekulargewichten von höchstens 30 000, dadurch gekennzeichnet, daß eine überstehende Flüssigkeit, welche erhalten wird, wenn 10 ml 1 M NaCl-Lösung zu 1 g der Weizenzubereitung gegeben werden und das Ganze 30 Minuten bei Raumtemperatur gerührt wird, nicht mehr als 500 µg/ml an Proteinen mit Molekulargewichten von höchstens 30 000 enthält, zur Herstellung eines industriell veredelten Nahrungsmittels für eine Person, die an Nahrungsmittelallergien gegen Weizen leidet.

2. Verwendung gemäß Anspruch 1, wobei die Proteine mit Molekulargewichten von höchstens 30 000 Fraktionen mit Molekulargewichten von 14 000 bis 19 000, 21 000 bis 26 000 und 26 000 bis 29 000 umfassen.

3. Verwendung gemäß Anspruch 1 oder 2, wobei in der Weizenzubereitung zusätzlich der Gehalt an Proteinen mit Molekulargewichten von 50 000 bis 70 000 reduziert ist, dadurch gekennzeichnet, daß die überstehende Flüssigkeit nicht mehr als 100 µg/ml an Proteinen mit Molekulargewichten von 50 000 bis 70 000 enthält.