DE2653560C2

DE2653560C2 - Polypeptide für Kosmetika

Info

Publication number: DE2653560C2
Application number: DE2653560A
Authority: DE
Inventors: Janet Ann Marina Del Rey Calif. Gumprecht
Original assignee: Redken Laboratories Inc
Current assignee: Redken Laboratories Inc
Priority date: 1975-11-26
Filing date: 1976-11-25
Publication date: 1986-10-30
Also published as: GB1568990A; AU2005076A; JPS6222964B2; DE2653560A1; ZA767041B; JPS5276441A; AU508018B2; CA1095419A

Description

Das äußere Keratin-Gewebe, das die Schutzhülle des menschlichen Körpers bildet, umfaßt die Haare, Haut und Nägel. Es ist bekannt, daß kosmetische Behandlungen den Charakter des Keratins verändern; insbesondere das Bleichen, Glätten, Tonen, Färben und Dauerwellen des Haares sind Behandlungen, die auf die Keratin-Proteine den stärksten Einfluß ausüben. Mechanische Maßnahmen wie das Kämmen, Bürsten und die Verwendung von Frisierstäben können ebenfalls den Charakter des Haar-Keratins verändern. Das Bleichen und Färben als chemische Oxidationsprozesse wandeln eine wesentliche Menge des Cystins, eine Schwefel enthaltende Aminosäure als Komponente des Keratins, in verschiedene Oxidationsprodukte um, wobei die Cystin-Säure als wichtigste Verbindung entsteht. In einem konventionellen zweistufigen Dauerwellverfahren wird zunächst die Disulfid-Bindung des Cystins zu zwei Sulfhydrylgruppen reduziert, wobei das Cystin in zwei Cystin-Hälften umgesetzt wird. In der zweiten Stufe werden die Sulfhydrylgruppen oxidiert, um die Sulfhydrylgruppen wieder zur Cystin-Disulfid-Bindung zurückzuführen.

Diese Oxidationsreaktion setzt gewöhnlich die Sulfhydrylgruppen nicht vollständig in die Cystin-Disulfidbindung um. Stattdessen werden viele Sulfhydrylgruppen zu anionischen SO₃ ^e-Gruppen oxidiert, die in der Cystinsäure vorliegen. Da die Disulfid-Bindungen zur Festigung des Haares beitragen, verliert das Haar beim Dauerwellen-Legen und bei anderen kosmetischen Behandlungen an Festigkeit.

Keratinöses Ge«vebe ist normalerweise sauer, so daß die isoelektrischen Punkte auf der Säure-Seite der pH-Skala liegen. Die Kombination de> .lormalen Acidität des Haares mit den sauren Endgruppen, die sich aus den oxidierenden chemischen Kosmetikprozessen ergeben, erniedrigt den isoelektrischen Punkt des Haares und macht es saurer.

Daher wird durch Bleichen, Färben oder durch Dauerwellen-Legen behandeltes Haar an Disulfidbindungen verlieren und an Acidität zunehmen, was sich durch einen Veriusi der dem Haar eigenen Festigkeit und Frisicrbarkeit manifestiert. Das kosmetisch behandelte Haar braucht daher häufig Zusätze, um den beeinträchtigten Zustand des Haars zu verbessern und wieder herzustellen.

Ein zur Verbesserung des kosmetischen Gefühls und Aussehens verschiedener keratinöser Stoffe, speziell von beeinträchtigtem menschlichem Haar, Haut oder Nägeln, verwendetes Verfahren sieht vor, daß das Haar mit Polypeptide enthaltenden Kompositionen behandelt wird. Polypeptide haben sich besonders nützlich für die Verbesserung des kosmetischen Gefühls und Erscheinungsbildes des Haares erwiesen, das durch Bleichen, Färben oder Dauerwellen-Legen beschädigt oder beeinträchtigt wurde.

Polypeptide können dadurch hergestellt werden, daß natürlich auftretende Proteine einer Säure-, Base- und/ oder enzymatischen Hydrolyse unterworfen werden. So beschreibt beispielsweise die US-Patentschrift 36 83 939 Verbindungen zur Behandlung des Haares, die Polypeptide mit einem Molekulargewicht von 500 bis 1500 enthalten, welche durch teilweises Hydrolysieren von Kollagen (Knorpelleim), durch die Anwendung von Wärme und Druck, Wiedergewinnung der Anionen aus dem gebildeten Protein·Hydrolysat und Abschluß der Hydrolyse mit einem proteolytischen Enzym präpariert wurde.

f. Bei diesem durch übliche Basenbehandlung, Säurebehandlung und enzymatische Hydrolyse präparierten

Verbindungen besteht ein Problem darin, daß sie nicht gleichförmig und wenig konsistent sind, und zwar aus

zwei Gründen. Zunächst hängt die Qualität des Polypeptid-Produktes von kleinen Schwankungen gewisser

U Variabler ab, wie etwa dem Ursprung des Kollagens, von dem Druck, dem pH-Wert und der zeitlichen Länge der

Hydrolyse, sowie der Wahl des Enzyms für die enzymatische Hydrolyse. Zum zweiten ist es unmöglich zu

bestimmen, welche der Peptid-Bindungen des Kollagens während der Herstellung der Polypeptide hydrolysiert

ψ werden. Somit haben unterschiedliche Produktionsschübe dieser Polypeptide unterschiedliche Endgruppen mit

ξ' unterschiedlichen chemischen Eigenschaften und beeinflussen daher das Haar unterschiedlich. Weiter fehlen

j;j den Polypeptiden gewöhnlich die notwendigen positiven Ladungen, um eine Verbindung mit den Säure-End-

ϊ·| gruppen des Haares einzugehen, die durch die radikaleren Salon-Behandlungen erzeugt wurden.

% Es ist daher erwünscht, für Kosmetika verwendbare Verbindungen für keratinöse Gewebe herzustellen, die

S reproduzierbare Polypeptide enthalten, die für das kosmetische Aussehen, die Frisierfähigkeit und die Fülle und

G den Glanz der beschädigten keratinösen Gewebe günstig sind. Diese Polypeptide sollten von Proteinen gewon-

;■;' nen werden können, so daß die positiven Ladungen der Proteine zum Neutralisieren der Acidität des beschädig-

ten Haares zur Verfügung stehen können. Weiter sollten diese Polypeptide positive Gruppen an den äußersten

°o Enden des Moleküls haben, so daß sie Ionen-Brücken zwischen den Keratin-Protein-Ketten bilden können.

% Außerdem sollten die Polypeptide von wählbarer molekularer Größe sein, so daß eine Penetration in das Haar-

Q innere möglich ist und sie sollten ferner in wirtschaftlicher Weise reproduzierbar hergestellt werden können.

Der Erfindung liegen Versuche zugrunde, die gezeigt haben, daß bestimmte kosmetische Präparate zur Behandlung von keratinösem Gewebe, die Polypeptide enthalten, durch Einwirkung des Enzyms Trypsin auf Protein gewonnen werden können und die erwünschten Merkmale haben. Speziell enthalten die kosmetischen Präparate wäßrige Lösungen mit einem pH-Wert von etwa 2,5 bis etwa 9, weiche eine kosmetisch wirksame Menge an Polypeptiden enthalten, die hauptsächlich zwei räumlich unbehinderte positive Ladungen besitzen und der folgenden Formel entsprechen:

⁹H₃Nf

CHC-NH,
Ri

il

r.CH— C — Ο^θ

wobei η eine solche ganze Zahl ist, die ausreicht, ein Molekulargewicht der Polypeptide von etwa 700 bis etwa 1600 zu ergeben; jedes Radikal R₁ ist eine unabhängige Seitengruppe an dem Alpha-Kohlenstoffatom der natürlich vorkommenden Aminosäure; und das Radikal R₂ kann

-(CHj)₄-NH? oder -(CHj)₃-NH

HN=C

NH?

sein, welches Seitengruppen darstellt, die am Alpha-Kohlen^oflatom der Aminosäuren Lysin und Arginin angebunden sind. Diese Polypeptide werden durch die Hydrolyse von Proteinen präpariert, die als Aminosäuren Arginin, Lysin oder Mischungen davon sein können, wobei die Polypeptide in erster Linie sich aus der durch Trypsin katalysierten Hydrolyse der Proteine ergeben.

Wenn das kosmetische Präparat zur Konditionierung des Haares verwendet wird, besitzt die wäßrige Lösung vorzugsweise einen pH-Wert von etwa4 bis etwa 7, wobei der Wertebereich von etwa 4 bis etwa 5 bevorzugt wird, und enthält bis zu 30 Gewichtsprozent der geladenen Polypeptide. Besonders gute Ergebnisse lassen sich mit einer wäßrigen Haar-Konditionier-Lösung erzielen, die von etwa 15 bis etwa 25 Gewichtsprozent geladene Polypeptide enthält.

Wenn das kosmetische Präparat gemäß der Erfindung zum Shampoonieren des Haares verwendet wird, ergeben sich besonders gute Resultate, wenn die wäßrige Lösung bis etwa 5 Gewichtsprozent der geladenen Poly-

jjOptiuV tfiiiiiaii.

Wenn das kosmetische Präparat zum Behandeln von Nägeln oder Haut verwendet wird, dann erweist es sich als vorteilhaft, wenn die wäßrige Lösung bis etwa 30 Gewichtsprozent der geladenen Polypeptide entfalten.

Das mit den erfindungsgemäßen kosmetischen Präparaten behandelte keratinöse Gewebe zeigt größere Festigkeit und eine bessere Textur als das mit konventionellen kosmetischen Mitteln behandelte keratinöse Gewebe. Insbesondere zeigt das mit den erfindungsgemäßfcn kosmetischen Präparaten behandelte Haar besser-Bearbeitbarkeit, größere Fülle und besseren Glanz als Haar, das mit konventionellen Kosmetika behandelt wurde.

Die genannten Merkmale sowie weitere Eigenschaften, Aspekte und Vorteile der Erfindung gehen aus der nachfolgenden detaillierten Berchreibung der Erfindung anhand von Beispielen hervor.

Die erfindungsgemäßen kosmetischen Präparate sind besonders zweckmäßig zur Behandlung von keratinösem Gewebe, z. B. speziell Haar, in der erfindungsgemäßen Weise. Diese Präparate bestehen aus einer wäßrigen Lösung mit einem pH-Wert von etwa 2,5 bis etwa 9 und enthalten eine kosmetisch wirksame Menge an Polypeptiden, die hauptsächlich zwei räumlich unbehinderte positive Ladungen besitzen und die folgende Formel aufweisen:

⁹H₃N

CHC-NH
R₁

CH-

-Ο^θ

wobei η eine ganze Zahl ist, die ausreicht, um ein Molekulargewicht des Polypeptids von etwa 700 bis 1600 sicherzustellen. Jedes Radikal R_t ist eine unabhängige Seitengruppe, die an das Alpha-KohlenstofTatom der natürlich vorkommenden Aminosäure gebunden ist. Das Radikal R₂ kann eine der folgenden Verbindungen

-(CH₂J₄-NHf oder —(CH₃),-NH

NH?

wobei die Polypeptide durch Hydrolyse des Proteins präpariert werden, das als Aminosäure Argenin, Lysin oder Mischungen derselben enthält, und wobei die Polypeptide hauptsächlich sich aus einer Trypsin-katalysierten Hydrolyse der Proteine ergeben.

Um ein Molekulargewicht für das Polypeptid von etwa 700 bis etwa 1600 zu erhalten, wird für die ganze Zahl η ein Wert von etwa 4 bis etwa 25 gewählt. Das Molekulargewicht des Polypeptids hängt nicht nur von n, sondern auch von den Radikalen R| und R₃ ab. Wenn beispielsweise R₂ die Seitenkette ist, die an das Alpha-Kohlenstoffalom von Lysin gebunden ist und sämtliche Radikale R, Methylgruppen (- CH.,), die an das Alpha-Kohlenstoffatom der Aminosäure Alanin gebundene Seitenkette, sind, gibt ein Wert für /i = 12 ein Polypeptid mit einem Molekulargewicht von etwa 1000 und ein Wert von /i = 21 gibt ein Polypeptid, dessen Molekulargewicht etwa Ϊ500 heträgt. Wenn alle Radikale R, in (CH,)₂CH, -, die an das Alpha-Kohlenstoffatom von Valin gebundene Seitenkette, verändert werden, dann ergibt;; = 12 ein Molekulargewicht von etwa 1335. Somit ist η eine Funktion des Molekulargewichts des Produkts und der Wahl der Seitengruppen R| und R₂.

Ri repräsentiert die Seitengruppen, die an das Alpha-Kohlenstoffatom der natürlich auftretenden Aminosäuren gebunden ist. R₁ ist gewöhnlich nicht eine Arginin- oder Lysin-Seitengruppe, weil bei der Präparation der für die erfindungsgemäßen kosmetischen Präparate verwendeten Polypeptide Spaltungsreaktionen am Carboxyhndc von Arginin und Lysin stattfinden. Wenn daher Arginin oder Lysin in den Proteinen auftritt, die zur Herstellung der erfindungsgemäßen kosmetischen Präparate verwendet werden, dann treten die Derivate dieser beiden Aminosäuren gewöhnlich am Ende der sich ergebenden Polypeptide statt in der Mitte auf. Außer wenn ein synthetisches Protein wie etwa Polylysin oder Polyarginin verwendet wird, ist daher nur ein kleiner Prozentsatz der Radikale R₁ Seitengruppen, die an das Alpha-Kohlenstoffatom des Arginins und Lysins gebunden sind.

Da jedes Radikal R, von den anderen Radikalen R, in jedem Polypeptid unabhängig ist, können aufeinanderfolgende Radikale R, in einem Polypeptid gleich oder unterschiedlich sein.

Die R|-Seitengruppen enthalten Wasserstoff, Kohlenwasserstoffe und mit anorganischen Elementen verbundene Kohlenwasserstoffe. Typische R,-Seitengruppen enthalten

H CH₃CHOH- (CHj)₂-CHCH₂- CH₃SCHjCH₂-

(CH₃)JCH- HOI O ICH2—

und dergleichen, also die Seitengruppe, die mit dem Alpha-Kohlenstoffatom der Aminosäuren Glycin, Leucin, Methionin, Threonin, Valin bzw. Tyrosin verbunden sind.

Die Polypeptide mit zwei räumlich unbehinderten positiven Ladungen, die für die erfindungsgemäßen kosmetischen Präparate verwendet werden, werden durch die Trypsin-katalysierte Hydrolyse eines Proteins hergestellt, das Reste entweder von Arginin oder Lysin oder beiden enthält. Das Enzym Trypsin greift bekanntlich die Proteine am Carboxyende der Peptidketten an, die durch diese beiden Aminosäuren gebildet werden, wodurch räumlich ungehinderte positiv geladene NH^-Gruppen an einem Ende des Polypeptids gebildet werden. Die zweite positive Ladung tritt an der R>-Seitengruppe auf, die ebenfalls räumlich unbehindert ist.

Bei gegebenem Protein werden reproduzierbare Polypeptide mit zwei räumlich unbehinderten positiven -ίο Ladungen durch die Trypsin-katalysierte Hydrolyse erzeugt. Durch die Kenntnis der Häufigkeit und der Stelle des Lysins und Arginins in der Proteinkette ist die Vorhersage der Struktur der Polypeptide, die durch die Trypsin-Hydrolyse erzeugt werden, möglich.

Somit gelingt es. Polypeptide zu produzieren, die zwei räumlich ungehinderte positive Ladungen und eine vorhersagbare Molekulargröße, -struktur und -Reaktionsfähigkeit haben. Ferner können Polypeptide erhalten werden, die unterschiedliche Molekulargröße und -struktur haben, indem eine Mischung von Proteinen als Ausgangsmaterial verwendet wird. Dies ist ganz anders als die üblichen Säure-Basen- und Hochtemperatur-Protein-Hydrolyse-Verfahren, die entweder allein oder in Kombination mit der enzymatischen Hydrolyse verwendet werden, obwohl die Struktur der sich ergebenden Polypeptide nicht reproduzierbar ist und die Polypeptide gewöhnlich nicht -äumlich behinderte positive Ladungen haben, die an beiden Enden des Moleküls zur Ve-Fügung stehen.

Die zum Präparieren von Polypeptiden aus der Trypsin-katalysierten Hydrolyse verwendbaren Proteine können einem sehr großen Bereich entstammen. Diese Proteine können entsprechend ihrer biologischen Funktion klassifiziert werden und enthalten strukturelle Proteine etwa wie Kollagen, Keratin, Fiberoin, Elastin, Sclerotin und dergleichen; Vorrats-Proteine wie etwa Ovalbumin, Casein, Ferritin, Gliadin. Zein und dergleichen; Transport-Proteine wie etwa Serum-Albumin, Hämoglobin, B_rLipoprolein, Ceruloplasmin und dergleichen; sowie zusammenziehbare Proteine wie etwa Myosin, Actin, Dy nein und dergleichen, sowie Mischungen dieser Stoffe.

Die für die Ausführung der Erfindung nützlichen Proteine umfassen sowohl die nicht-konjugierten wie die konjugierten Proteine wie etwa die Metallproteine, Nucleoproteine, Phosphorproteine, Glycoproteine und Lipoproteine. Diese Proteine können aus zahlreichen Quellen erhalten werden, zu denen tierische, pflanzliche Quellen, Geflügel, Milch-Nebenprodukte, Schimmel, Pilze, Hefe und Bakterien zählen können. Typische zur Herstellung von »tryptischen« Peptiden, d. h. Polypeptiden, die durch Trypsin-katalysierte Hydrolyse eines Proteins hergestellt werden, nützliche Proteine können Kasein, Kollagen, Gefieder-Keratin und Soja-Protein enthalten.

Zur Herstellung der tryptischen Peptide können nicht nur natürlich vorkommende Proteine, sondern auch synthetische Proteine, enthaltend Lysin oder Arginin oder beide, verwendet werden. Beispielsweise kann Polylysin und Polyarginin zur Herstellung der tryptischen Peptide verwendet werden, die dann zur Zubereitung der kosmetischen Präparate gemäß der Erfindung dienen können.

Natürlich können auch Mischungen der oben genannten Proteine benutzt werden.
Die erfindungsgemäßen kosmetischen Präparate können so verwendet werden, daß das keratinöse Gewebe mit dem kosmetischen Präparat in Berührung gebracht und behandelt wird. Das kosmetische Präparat enthält meist von f twa 0,1 bis etwa 30 Gewichtsprozent Polypeptide mit zwei räumlich unbehinderten positiven Ladungen. Beispielsweise kann das Haar so behandelt werden, daß das Haar mit einem Shampoo gewaschen wird, der bis zu 5 Gewichtsprozent Polypeptide enthält.

In ähnlicher Weise enthält ein erfindungsgemäßes kosmetisches Präparat zum Konditionieren des Haares eine wäßrige Lösung, die vorzugsweise bis zu 30 Gewichtsprozent geladene Polypeptide enthält. Es konnte festgestellt werden, daß der Zustand des Haares am stärksten verbessert wird, wenn die wäßrige Lösung einen pfl-Wert von etwa 4 bis etwa 5 besitzt und von etwa 15 bis etwa 25 Gewichtsprozent Polypeptide enthält, die zwei räumlich unbehinderte positive Ladungen aufweist.

Beim Konditionieren von Nägeln und Haut werden besonders gute Ergebnisse erzielt, wenn das kosmetische Präparat eine wäßrige Lösung ist, die bis zu 30 Gewichtsprozent Polypeptide enthält.
Die erfindungsgemäßen kosmetischen Präparate enthalten eine wäßrige Lösung, die Polypeptide enthält, die in erster Linie zwei räumlich unbehinderte positive Ladungen aufweisen, und die in erster Linie aus einer Trypsin-katalysierten Hydrolyse des Proteins gewonnen werden. Jedoch ist es wohl kaum vermeidbar, daß Polypeptide, die keine zwei räumlich unbehinderten positiven Ladungen enthalten und nicht durch trypsin-katalysiertc Hydrolyse des Proteins produziert wurden, in der wäßrigen Lösung enthalten sind, wenn ein natürlich auftretendes Protein hydrolysiert wird. Der Ursprung dieser Polypeptide ohne zwei räurnü'.'h unbchindc'ß positive Ladungen ist ein zweifacher. Zuerst hat das proteinhaltige Ausgangamaterial notwendigerweise eine Aminosäure-Endgruppe, die gewöhnlich nicht Lysin oder Arginin ist. Daher ist unabhängig davon, wie viel Lysin oder Arginin-Aminosäuren in dem Protein enthalten sind, unvermeidbar, daß wenigstens ein Polypeptid, das aus der Hydrolyse dieses Proteins gewonnen wird, nicht der oben angegebenen Formel entspricht.
Die zweite Ursache der nicht konformen Polypeptide ergibt sich aus dem Extraktionsverfahren des Proteins, bevor es der Trypsin-katalysierten Hydrolyse unterworfen werden kann. Beispielsweise kann Kollagen aus Schweinefüßen durch Heißwasser-Extraktion gewonnen werden. Es ist unvermeidbar, daß während dieser Heißwasser-Extraktion in gewissem Umfang eine Hydrolyse des Proteins in dem Kollagen auftritt.

Das Verhältnis der Polypeptide, die zwei räumlich unbehinderte positive Ladungen besitzen, zu Polypeptiden, die keine zwei räumlich unbehinderten positiven Ladungen besitzen, kann dadurch gesteuert werden, daß die Mischung der zu hydrolysierenden Proteine passend gewählt wird. Beispielsweise kann der Prozentsatz der Polypeptide mit zwei räumlich unbehinderten positiven Ladungen in der wäßrigen Lösung nach der trypsinkatalysierten Hydrolyse des Proteins höher sein, wenn längere Proteinketten vorliegen und Lysin und Arginin häufiger in der Kette auftreten.
Die erfindungsgemäßen kosmetischen Präparate enthalten also wäßrige Lösungen, die hauptsächlich tryptische Polypeptide enthalten. Es kann erwartet werden, daß wenigstens etwa 60% der Polypeptide durch Trypsinkatalysierte Hydrolyse erhalten werden. Besonders gute Ergebnisse lassen sich erhalten, wenn wenigstens etwa 80% der Polypeptide auf diese Weise erhalten werden.

Exemplarische Verfahren zur Herstellung der tryptischen Polypeptide sind die enzymatischen Hydrolysen von Kollagen. Diese Reaktion tritt vorzugsweise grundsätzlich bei einem pH-Wert von etwa 8 bis etwa 8,5 auf.

Vorzugsweise wird die Temperatur der Kollagen-Lösung etwas angehoben, um die Hydrolyse-Geschwindigkeit zu erhöhen, jedoch müssen die Temperaturen niedriger als etwa 82°C (= 180⁰F) gehalten werden, um eine Denaturisation des Enzyms zu verhindern. Die Reaktion läuft gewöhnlich vollständig ab. Der Umsetzungsgrad wird mit Hilfe üblicher Molekulargewichts-Bestimmungsmethoden geprüft, wobei die Flüssigkeits-Chromatographie verwendet wird. Wenn es notwendig sein sollte, die Reaktion vor ihrem Abschluß zu stoppen, wird der Lösung Säure zugegeben, oder die Lösung wird über 93°C (= über 208⁰F) erwärmt, um das Trypsin zu denaturieren.

Die erfindungsgemäßen kosmetischen Präparate verbessern die kosmetische Qualität des Haares durch Ausgleichen des Überschusses an Anion-Ladungen, die sich aus der kosmetischen Behandlung ergeben. Dieser Ausgleich ergibt sich aus dem Überschuß an positiv geladenen Gruppen, die an den tryptischen Peptiden auflreten und in den erfindungsgemäßen kosmetischen Präparaten enthalten sind. Da die für die erfindungsgemäßen kosmetischen Präparate verwendeten wäßrigen Lösungen einen pH-Wert von etwa 2,5 bis etwa 9 haben, sind in der Lösung Protonen verfügbar, die eine positive Ladung auf den Polypeptiden sicherstellen. Dieser Überschuß an positiven Ladungen tritt an der R₂-Seitengruppe auf, d^;e eine Protonen-Acceptor-Gruppe ist, welche sich aus der Trypsin-Spaltung eines Proteins, enthaltend Lysin oder Arginin, ergibt.

Diese überschüssigen positiven Ladungen auf den Polypeptiden sind vorhanden, wenn das kosmetische Präparat sauer ist. Daher ist es zweckmäßig, daß die erfindungsgemäßen kosmetischen Substanzen sauer sind. Jedoch arbeiten die erfindungsgemäßen Kosmetika über einen pH-Wertebereich von etwa 2,5 bis etwa 9. Ein niedrigerer pH-Wert ist vorteilhaft, da mit zunehmender Basizität der Lösung weniger positive Ladungen für die tryptischen Polypeptide verfügbar sind. Bei einem pH-Wert von weniger als 2,5 besteht jedoch die Gefahr, daß die menschliche Haut angegriffen und geschädigt wird. Für die optimale Wirksamkeit in der Bindung an das geschwächte Haar ist es vorteilhaft, daß der pH-Wert von etwa 4 bis etwa 7 eingestellt wird, wobei ein Wertebereich von etwa 4 bis etwa 5 besonders zu empfehlen ist.

Diese tryptischen Peptide haben zwei räumlich unbehinderte positive Ladungsgruppen und restrukturieren das keratinöse Gewebe wie etwa das Haar dadurch, daß sie die Fähigkeit haben, salzartig Querbindungen zu bilden. wo Cystin-Querbindungen durch chemischen Angriff der Disulfid-Bindung zerstört worden sind. Diese salzartigen oder ionischen Querbindungen führen zu einer dreidimensionalen Festigung, weil die räumlich unbehinderten äußersten Ketten-Enden der tryptischen Polypeptide in den erfindungsgemäßen kosmetischen Präparaten, d. h. die R,-Seitengruppe und die NH5*-Gruppen, positiv geladen sind und zur maximalen Bin-

dunjis-Wirksamkcil für das geschwächte Haar /ur Verfügung stehen.

I Kirch im frisiersalon stattfindende Behandlung des I laares wird das 1 laar i \idicrt und dann durch die erfinclutigsgemäUcn kosmetischen Präparate auf die folgende Weise wieder regeneriert:

O O

— HN-CH-C —

CH,

so;_:
soy

CII,

— 11N — C 11 — C —

Il

O O

Il

—-11N — C Il — C —

I cn,

ι 0

!I

CHC-NH

- HN-	cn —	c —
	CH, ι
	I S I
	I S I cn.
HN -	CII-	C —
		O

K)

Il

C H — C — 0^:

Rl

so;,

CH,

— UN — CH-

- r —

Im Schritt I wird die Disulfid-Bindung des keratinösen Cystins zu Sulfhydryl-Gruppen reduziert und dann zu C ystin-Säure oxidiert. In Stufe II werden die räumlich ungehinderten positiv geladenen Endgruppen dererfindungsgcmüßen Polypeptide an die anionischen SOr -Endgruppen der Cystin-Säure gebunden, wodurch sich eine dreidimensionale Festigung des behandelten keratinösen Gewebes ergibt.

Durch Besetzen der anionischen Stellen des durch Oxidation beschädigten Haares erniedrigen die erfindungsgcrr.äßen tryptischen Peptide die Wasseraufnahme des Haares. Da die Wasseraufnahme durch die anionischen L.agcn des Haares zum Schwächen des Haares beiträgt, dient diese Wirkung der tryptischen Peptide ebenfalls zur Stärkung des Haares.

Die vorstehend genannten sowie weitere Vorteile der erfindungsgemäßen kosmetischen Präparate ergeben sich aus den folgenden Formulierungsbeispielen:

Beispiele 1A-3L

Acht Personen (Nr. 1 - Nr. 8) liefertenje 12 Haarbündelproben für 12 verschiedene Vergleichsbehandlungen (Λ -K), insgesamt 96 Versuchsbündel. Jedes Haarbündel wurde mit einer Zahl und einem Buchstaben identifiziert, d.h. IA, IB, 1C ... 8J, 8K. Die Zahl entspricht der Person und der Buchstabe bedeutet die Behandlung.

Die Fall-Geschichte der Personen 1, 3, 4, 7 und 8 war die folgende:

Nr. 1 Aller 23, weiblich, Weiße mit hellem grauem Haar, mittlerer Stärke, wellig, dick (viel Haar), ungefärbt, ungeglättet, normale Kopfhaut, Dauerwellen !963, ungebleicht.

Nr. i Alter 19, weiblich, Weiße mit schwarzem, stumpfem, dickem, welligem, langem Haar. Ungefärbt, ungebleicht, keine Dauerwelle, chemisch nicht geglättet.

Nr. 4 Aller 22, weiblich, Weiße, ungefärbt, ungebleicht, nicht chemisch geglättet, keine Dauerwelle.

411 45 50 55

65

2b S5

Nr. 7 Weiblich, Weiße, braunes, fettiges, glattes, kurzes Haar mil mittlerer Festigkeit.
Nr. 8 Brüchiges, dünnes, feines, braunes Haar, gefärbtes Haar, nicht gebleicht. Kurzes Haar, nicht chemisch geglättet, keine Dauerwelle.

Die Fall-Geschichten der Personen 2, 5 und 6 konnten nicht ermittelt werden. Die Bündel wurden wie folgt behandelt:

Behandlung A
ίο Keine Behandlung.

Behandlung B

Nur Shampoonieren (Waschen¹. Die Friseuse trug Gummihandschuhe und benutzte Leitungswasser sowohl zum Shampoonieren wie zum Ausspülen. Die Bündel der Person Nr. 1,Nr. 2 und Nr. 3 wurden mit liefwaschendem anionischen Shampoo mit einem pH-Wert von 5 bis 6 shampooniert. Die Bündel der Personen Nr. 4, Nr. 5 und Nr. 6 wurden in einem milden konditionierenden anionischen Shampoo mit einem pH-Wert von 4,5 bis 5,5 shampooniert. Die Bündel der Nummer 7 und 8 wurden dreimal mit einem konditionierenden Shampoo shampooniert und der dritte Schaum wurde in dem Bündel gelassen. Keines der Shampoos hinterließ im I laar einen filmigen Rückstand.

Behandlung C-K

Die Bündel der Behandlung C-K wurden wie bei Behandlung B shampooniert und dann wurde cmc geü.üß :5 Tabelle I angegebene wäßrige Lösung mit einer Fiirbebürste aufgetragen, wonach die Lösung 20 Minuten lang auf das Haar einwirkte und dann mit Leitungswasser ausgespült wurde.

Tabelle 1

Be- Lösung )
handlung

-^<5 C 15% Enzymatisches Hydrolysat pH-Wert 4,0

D 20% Enzymatisches Hydrolysat

r- tem r^ :_ r? ·: ι ιΐ ι ι *.

L. ι j/η \_aacm UIIZ-ViImIIaLIiCa iiyumiyaui

pH-Wert 4,0

■"' F 20% Casein Enzymatisches Hydrolysat

pH-Wert 4,0

G 15% Collagen Enzymatisches Hydrolysat

H 20% Collagen Enzymatisches Hydrolysat

1 10% Gefieder-Hydrolysat

J Collagen-Hydrolysat"¹)

K Konditionierer')

Vergleichs- Lösung
Behandlung

L 15% Tryptisches Hydrolysat

M 20% Tryptisches Hydrolysat

Anmerkungen:

') Sämtliche "--Angaben beziehen sich auf Gew.-%.

Mj ^:) Ist ein Collagen-Ilydrolysat, das unter der Bezeichnung

»Clima Tren·' \·οη den Redkcn-Laboratorien vertrieben
wird.

■') Ist ein Polypeptide enthaltender Konditionierer, der von
den Redken-Laboratoren. Van Nuys. Kalifornien, unter
. der llc/cichniing »PI'T S-77" vertrieben wird.

Jedes Haarbündel wurde anhand einer von 1 -5 reichenden Skala auf Frisierbarkeil, FuIIe und Glan/. durch zwei erfahrene Kosmetiker beurteilt, wobei die folgenden Maßstäbe angelegt wurden:

Frisierbarkeil

I- Ausgezeichnet - ausgezeichnet zu legen, außerordentlich leicht zu kämmen, nicht fliegend.

2. Gut - leicht zu kämmen, leicht zu legen, frisierbar.

3. Befriedigend — leicht fliegend.

4. Genügend - leicht ziehend, leicht drahtig.

5. Schlecht - fliegend, schlechter Zug, drahtig, verfilzt.

Fülle

1. Ausgezeichnet - sehr schön, großartige Fülle.

2. Gut - gut anfühlend, gute Spannung.

3. Befriedigend - mäßig gut, gedämpft ausreichend glatt, nette Fülle, seidig, weich.

4. Genügend - genügend Spannung, leicht trocken.

5. Schlecht - trocken, strähnig, fettig, schlaff, rauh.

Glanz

1. Ausgezeichnet - herrlich, ausgezeichneter Glanz.

2. Gut - wirklich gut, wirklich nett.

3. Befriedigend - schön.

4. Genügend - leichter Glanz, leicht gummtartig.

5. Schlecht - stumpf, grau, gummiartig.

Die Ergebnisse der kosmetischen Analyse der behandelten Haarbündel sind in Tabelle 2 wiedergegeben. In dieser Tabelle wird die Bewertung jedes Kosmetikums mit den ersten, zweiten und dritten Zahlen wiedergegeben, die der Kosmeitiker der Frisierbarkeit, der Fülle und dem Glanz zugeordnet hat.

So gibt beispielsweise ein Ergebnis 1,2,4 an, daß eine ausgezeichnete Frisierf?arkeit, gute Fülle und genügender Glanz vorlagen. Je niedriger die Bewertung, desto besser die Haarqualität. Mittelwerte der Behandlungen wurden berechnet und ebenfalls in Tabelle 2 angegeben.

Vergleichsbehandlungen 1L-8M

Von den acht Personen, die die Bündel 1A-8K lieferten, wurden je zwei Haarbündel zur Behandlung mit Lösungen vorgesehen, die gemäß der Erfindung angesetzt waren.

Jedes iiaarbünde! wurde gewaschen, (sharnpooniert) wie gemäß Behandlung B und dann wurde eine wäßrige Lösung gemäß Tabelle I mit einer Färbebürste aufgetragen, dann wurde das Haar 20 Minuten lang der Einwirkung dieser wäßrigen Lösung ausgesetzt, die danach mit Leitungswasser ausgewaschen wurde.

Die Ergebnisse einer kosmetischen Analyse der behandelten Vergleichsbündel sind in Tabelle 2 angegeben, wobei das gleiche Format wie für die vorstehend genannten Bündel benutzt wurde.

Der Vergleich der Ergebnisse der Beispiels-Bündel mit den Ergebnissen für die anderen Bündel, wie sie in Tabelle 2 zusammengefaßt sind, zeigt klar, daß die mit den Merkmalen der Erfindung ausgestatteten kosmetischen Präparate eine überlegene Frisierbarkeit, eine wesentlich bessere Fülle und einen deutlich besseren Glanz dem Haar verleihen, als das mit konventionellen Haarpräparaten möglich ist.

Es versteht sich, daß die vorstehend beschriebenen erfindungsgemäßen kosmetischen Präparate geringfügig abgewandelt werden können, ohne daß dadurch der Erfindungsgedanke verlassen wird. Diese Abiinderungen können die Zugabe von Parfümen, Verfestigern wie etwa Zink-Methionat sowie andere Aditiva betreffen, die in dor Kosmetik-Industrie zur Zugabe für kosmetische Präparate eingeführt sind. Natürlich können auch Polypeptide hinzugefügt werden, die auf andere Weise als die Trypsin-katalysierte Hydrolyse gewonnen wurden.

Insgesamt wurde dargelegt, daß das Enzym Trypsin zur Herstellung von Polypeptiden verwendet wird, die so räumlich unbehinderte positive Ladungen besitzen, die für kosmetische Präparate zur Behandlung des menschlichen Haares, der Haut und der Nägel mit Erfolg verwendet werden können.

Claims

Patentansprüche:

1. Kosmetisches Präparat zur Behandlung keratinösen Gewebes, bestehend aus einer wäßrigen Lösung mit einem pH-Wert von etwa 2,5 bis etwa 9, wobei die wäßrige Lösung eine kosmetisch wirksame Menge an Polypeptiden enthält, die hauptsächlich zwei räumlich unbehinderte positive Ladungen besitzt und folgende Formel haben:

I!

CH-C —Ο^θ

wobei η eine ganze Zahl ist, die ausreicht, ein Molekulargewicht des Polypeptids von etwa 700 bis etwa 1600 zu ergeben, wobei R, eine unabhängige Seitengnippe ist, die an das Alpha-KohlenstofTatom der natürlich vorkommenden Aminosäure gebunden ist, und wobsi R₃ ein

-(CHj)₄-NH?

oder ein —(CH₂),—NH

HN=C

NHf

oder eine Mischung der beiden Stoße sein kann, wobei die Polypeptide durch Hydrolyse der Aminosäuren enthaltenden Proteine präpariert sind, wobei die Aminosäuren Arginin, Lysin und Mischung derselben sein können und die Polypeptide hauptsächlich sich aus einer trypsin-katalysierten Hydrolyse der Proteine ergeben.

2. Präparat nach Anspruch 1, dadurch gekennzeichnet, daß die wäßrige Lösung etwa 30 Gewichtsprozent Polypeptide enthält, die zwei räumlich unbehinderte positive Ladungen haben.

3. Präparat nach Anspruch 1 zum Konditionieren des Haares, wobei die wäßrige Lösung von etwa 15 bis etwa 25 Gewichtsprozent Polypeptide enthält, die zwei räumlich unbehinderte positive Ladungen besitzen.

4. Präparat nach Anspruch 1, dadurch gekennzeichnet, daß zum Shampoonieren des Haares die wäßrige Lösung bis zu 5 Gewichtsprozent an Polypeptiden enthält, die zwei räumlich unbehinderte positive Ladungen aufweisen.

5. Präparat nach einem der vorstehenden Ansprüche, dadurch gekennzeichnet, daß die zu hydrolysierenden Proteine so gewählt sind, daß das Verhältnis der Polypeptide, die zwei räumlich unbehinderte positive Ladungen besitzen, zu den Polypeptiden, die keine zwei räumlich unbehinderte positive Ladungen besitzen, eingestellt werden kann.

6. Verwendung des kosmetischen Präparats nach einem der vorstehenden Ansprüche zur Behandlung von keratinösem Gewebe mit einer wäßrigen Lösung, deren pH-Wert von etwa 2,5 bis etwa 9 beträgt und die eine kosmetische wirksame Menge an Polypeptiden enthält, die hauptsächlich zwei räumlich unbehinderte positive Ladungen aufweist und die Formel

, Il

jCHC —
[ R,

Il

I CH-C —Ο^θ

.R₂

haben, wobei η eine ganze Zahl ist, die so groß ist, daß das Molekulargewicht des Polypeptids zwischen etwa TOO und etwa 1600 liegt, wobei R₁ eine unabhängige Seitengruppe ist, die an das Alpha-KohlenstofTatom einer natürlich vorkommenden Aminosäure gebunden ist und wobei R₂

-(CHj)₄-NH? oder

—(CH₂)₃ —NH
HN = C

NHf

oder eine Mischung der beiden Stoffe ist, wobei die Polypeptide durch Hydrolyse der Aminosäuren enthaltenden Proteine präpariert werden, wobei die Aminosäuren, Arginin, Lysin oder eine Mischung derselben sind, und wobei die Polypeptide sich hauptsächlich aus einer Trypsin-katalysierten Hydrolyse des Proteins ergeben.

7. Verwendung nach Anspruch 6, dadurch gekennzeichnet, daß das kosmetische Präparat einen pH-Wert von etwa 4 bis etwa 5 besitzt.

8. Verwendung nach Anspruch 6, dadurch gekennzeichnet, daß die wäßrige Lösung bis zu etwa 30% an Polypeptiden enthält, die zwei räumlich unbehinderte positive Ladungen besitzen.

9. Verwendung nach Anspruch 6, dadurch gekennzeichnet, daß das kosmetische Präparat ein Haar-Konditionierer ist, der eine wäßrige Lösung enthält, welche von etwa 15 bis etwa 25% an Polypeptiden enthält, die zwei räumlich unbehinderte positive Ladungen haben.

10. Verwendung nach Anspruch 6, dadurch gekennzeichnet, daß das kosmetische Präparat ein Haar-Shampoo ist, der bis zu etwa 5 Gewichtsprozent an Polypeptiden enthält, die zwei räumlich unbehinderte positive Ladungen haben.

11. Verwendung des kosmetischen Präparats nach einem der vorstehenden Ansprüche, dadurch gekennzeichnet, daß der pH-Wert von etwa 4 bis etwa 7 beträgt und daß die wäßrige Lösung etwa 15 bis etwa 25 Gewichtsprozent an Polypeptiden enthält, die hauptsächlich zwei räumlich unbehinderte positive Ladungen enthalten.