DE2227976B2 - Verfahren zur verzuckerung von staerke - Google Patents
Verfahren zur verzuckerung von staerkeInfo
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Description
35
Die Erfindung betrifft ein Verfahren zur Verzuckerung von Stärke aus ungekeimten Getreide, Kartoffeln
oder Mais in Gegenwart von α- und j3-Amylasen mit oder ohne Proteasen.
Es ist bekannt, daß im Gerstenmalz zwei Arten von Amylasen, nämlich «- und J3-Amylase, gleichzeitig
w irksam sind, die sich durch ihren verschieden gearteten Reaktionsverlauf der Stärkehydrolyse zu mit Hefe
vergärbarem Zucker auszeichnen und z. B. nach E. OhI son, CR. Lab. Carlsberg, 16,7 (1926), durch
Erhitzen und Säurebehandlung — »Dextrinogen« — und »Saccharogenamylase« oder nach der Arbeitsweise
von E. Waldschmidt-Leitz und M. Reiche 1,
wo die Trennung ausschließlich auf Adsorption beruht, getrennt werden können. j9-Amylase setzt aus Stärke
durch Hefe vergärbare Maltose viel schneller als ät-Ainylase frei, verändert aber bei der Hydrolyse der
Stärke das Makromolekül weniger. a-Amylase, wenngleich weniger wirksam für die Bildung der Maltose aus
Stärkelösungen, erzeugt hingegen eine viel tiefer Behendere Hydrolyse der Stärke.
Malz wird industriell durch 15-20 Tage dauerndes Keimen von Gerste erhalten. Anschließend wird die
gekeimte Gerste bis auf 2-3% Wassergehalt getrocknet. In Gerste sind etwa 70% vergärbare Stoffe
(Kohlenhydrate) enthalten. Bei den bekannten Malverfahren ist es unvermeidbar, daß ein großer Teil der
Kohlenhydrate im getrockneten Gerstenmalz durch das Wachsen des Keimlings, der Wurzeln und des gesamten
Atmungsprozesses verlorengeht. Der für die Herstellung von Alkohol oder Bier tatsächlich verwendete
Anteil der ursprünglich 70% betragenden vergärbaren Kohlenhvdrate der Gerste ist daher wesentlich geringer.
Außerdem ist während des Trocknens der nekeimten Gerste mit einem Verlust enzymatischer
Aktivität zu rechnen. Alle diese nachteiligen Faktoren
müssen aber in Kauf genommen werden.
Durch die DT-OS19 11 571 ist ein Verfahren bekannt geworden, das zur Gewinnung von Würze aus
Gerstenrohfrucht mit oder ohne Zusatz von Malz dient und insbesondere eine Rohfruchtbierherstellung gestattet
Nach diesem bekannten Verfahren kann Gerste als Rohfrucht im Austausch von Malz besonders vorbehandelt
werden, wobei das Produkt im Laufe des Verfahrens gegebenenfalls mit Malz versetzt werden
kann. Dabei wird Gerste einem Wäscher und Entlauger zugeführt, bei erhöhter Temperatur behandelt, die
Rohfruchtmaische mit Malz- oder Grünmalzzusatz oder Zusatz eines a-Amylasepräparates enzymatisch behandelt
und gegebenenfalls in einen Maischetrenner überführt und entweder die gesamte Rohfruchtmaische
oder nur die Dickmaische vollkommen aufgeschlossen, danach in einem Kühler und/oder durch Zugabe von
Malzmaische abgekühlt und in einem Maischegefäß mit Zuschlagstoffen versehen, der Maischeprozeß, einschließlich
Druckaufschluß bei 10 bis 1500C, vorzugsweise bei 50 bis 1500C, während 20 bis 180 Minuten
durchgeführt, kochendheiß abgeläutert und nach Abkühlung in einem Kühler auf 50 bis 8O0C mit
kohlenhydratabbauenden und/oder eiweißstoffeabbauenden Enzympräparaten zur vollständigen Verzuckerung
sowie gegebenenfalls zum weiteren Abbau in Lösung gegangener Eiweißstoffe und mit Stoffen zur
Beschwerung der Würze versetzt.
Aus dieser Offenlegungsschrift ist es mithin bekannt, μ- und j9-Amylaseeinheiten unter Zusatz von Proteinasen
als Gemisch auf ungekeimte Rohfrucht einwirken zu lassen. Nach diesem Verfahren können Enzympräparate
verwendet werden, die sich z. B. aus a-Amylase, ß-Amylase, 0-Glucanase und Proteinasen zusammensetzen
können.
Das Verfahren gemäß der DT-OS 19 11571 geht
davon aus, daß durch die direkte Verarbeitung von Gerste als Rohfrucht die Stufe des Vermälzens
überflüssig wird. Diese Möglichkeit kann jedoch praktisch nicht in Betracht kommen. Es muß nämlich
notwendigerweise nach dem Aufschluß wieder Malz zugesetzt werden, weil der Aufschluß bei Temperaturen
von 100 - 138°C (im Autoklaven) durchgeführt wird und
dadurch die Amylasen zerstört werden. Der Fachmann entnimmt der Lehre der entgegengehaltenen DT-OS
also, daß praktisch nur mit Zugabe von Malzmaische gearbeitet werden kann. Dabei können jedoch keine
Verzuckerungswerte entnommen werden.
In der Zeitschrift »Die Branntweinwirtschaft«, Juni 1970, S. 230, wird über Erfahrungen mit flüssigen
Bakterien- und Schimmelpilz-Amylasen bei der Alkoholgewinnung aus Getreide berichtet, wobei handelsübliche
Enzyme verwendet werden.
Der Erfindung liegt die Aufgabe zugrunde, ein Verfahren der obengenannten Art zu schaffen, bei dem
eine Einsparung an Malz oder Rohfrucht erzielt wird und bei welchem ohne vorherige Vermäizung bzw.
Keimung höhere Zuckerausbeuten erhalten werden.
Diese Aufgabe wird erfindungsgemäß dadurch gelöst, daß die zerkleinerten mit oder ohne Zusatz von
vollaktivierten Proteasen durch Quellen und Waschen von ^-Amylase befreiten zu verzuckernden Produkte
nach Aufschluß der Stärke im Temperaturbereich von 90 - 95° C und Abkühlen der Masse auf 40 - 60° C mit <x-
und /J-Amylasen im kontrollierten Mengenverhältnis
von 1 α-Amylaseeinheit zn 4-6 0-Amylaseeinheiten
nacheinander oder gleichzeitig im Temperaturbereich von 60 - 65° C verzuckert werden.
Ausgestaltungen der Erfindung bestehen darin, daß
die Reaktionsmasse bei der nacheinanderfolgenden Verzuckerung mit den α- und /J-Amylasen nach einer
Dextrinierung mit a-Amylase bis zu 40% für 15 Min. auf
85-95° C erhitzt und nach Abkühlen auf 37-400C bei
60-650C mit 0-Amylase zu Ende verzuckert wird und
daß die einzusetzende 0-Amylase durch Aufquellen zerkleinerten Gerstenschrots mit Wasser im Temperaturbereich
von 25—400C erhalten worden ist und das
Filtrat bei einer Quellung ohne Proteasen mit ß-Amylase aus Sojabohnen angereichert werden kann.
Versuche mit den nach der Arbeitsweise von Waldschmidt-Leitz und Re ich el getrennten
Amylasen aus Gerstenmalz zeigen Ergebnisse, die für den gegenüber den Angriffsweisen von Amylasen
tierischer, pilzartiger und bakterieller Herkunft andersartigen Verlauf der Verzuckerung mit Gerstenmalz-Amylase
ihre Erklärung finden und es erstmalig ermöglichen, das im Gerstenmalz vorherrschende
Verhältnis von α- und J3-Amylase auf der Grundlage
gleicher, nach der Hypojodid-Methode von R. Willstätter
und G. Schudel (Ber. 51, 780 [1918]), ermittelten Verzuckerung bei Einhaltung gleicher
experimenteller Bedingungen, wie z. B. pH-Wert, Reaktionstemperatur, Reaktionsvolumen, Substratkonzentration
zu ermitteln.
Wird in Reihenexperimenten die ß-Amylasewirkung
auf die Hydrolyse von Amyloamylose (durch Elektrodialyse erhaltene Stärkefraktion) als Substrat, vom
Verzuckerungswert X, durch 15 Minuten lang andauerndes
Erhitzen auf 85° C zersvört, auf 37 -400C abgekühlt,
mit destilliertem Wasser auf das ursprüngliche Reaktionsvolumen gebracht, die gleich lange Zeit Λ-Amylase
vom gleichen Verzuckerungswert zugegeben und einwirken gelassen, so wird der Summenwert der
Verzuckerung mit beiden Amylasen (2X) erhalten. Wird jedoch unter den gleichen Arbeitsbedingungen zuerst
Λ-Amylase vom Verzuckerungswert X einwirken gelassen, anschließend dieselbe durch 15 Minuten langes
Erhitzen auf 85° C zerstört, auf 37 -4O0C abgekühlt, mit
destilliertem Wasser auf das ursprüngliche Reaktionsvolumen gebracht und die gleich lange Zeit ß- Amylase
einwirken gelassen, so wird ein Verzuckerungswert von bis zu 6X erhalten. Werden «- und /J-Amylase des
gleichen Verzuckerungswertes X gleichzeitig zur Einwirkung gebracht, so erhält man einen drei- bis
vierfachen Verzuckerungswert X. Die gleichzeitige λ- und jS-Amylasewirkung, wie sie im Gerstenmalz
vorhanden ist, zeigt, daß der aufeinander erfolgende Reaktionsverlauf der Verzuckerung von zuerst Λ-Amylase
und dann 0-Amylase der gleichzeitigen Einwirkung von Λ- und /J-Aniylase überlegen und wirtschaftlich
vorteilhafter ist.
Allerdings wird erfindungsgemäß auch bei gleichzeitiger Einwirkung von et- und J3-Amylase im erfindungsgemäßen
kontrollierten Mengenverhältnis eine Verzuckerung ermöglicht, ohne daß das Getreide vorher gekeimt
werden muß. Dies kann insbesondere für die Praxis in der Brennerei vorteilhaft sein.
Durch Ermittlung des für Amyloamylose als Substrat leicht festzustellenden Farbumschlages von blau nach
blau-violett mit verdünnter Jodlösung können die 6S
Mengenverhältnisse von «- zu ^-Amylase im Vergleich zu den mit Gerstenmalzlösung erhaltenen Werten für
Verzuckerung und Farbumschlag ermittelt werden. Im natürlichen Gerstenmalz wird dabei das Verhältnis von
1 «-Amylase zu 6 ß-Amylase als vorherrschend gefunden.
Wie aus obigen Versuchen gefunden wird, kann die ungewöhnlich hohe enzymatische Aktivität von Gerstenmalzauszügen noch weiter gesteigert werden, wenn
die durch eine aufeinander erfolgende enzymatische Aktivität, d. h. eine enzymatische Vorhydrolyse (Dextrinierung) vergärbarer kohlenhydrathaltiger Stoffe mit
«-Amylase und anschließend die Verzuckerung zu vergärbarem Zucker mit /?-Amylase zu Ende geführt
wird, erfolgt Die Anwendung dieser neuen Arbeitsweise der aufeinander erfolgenden enzymatischen Aktivität
von «- und 0-Amylase erweist sich praktisch durchführbar
und vermeidet gleichzeitig das unwirtschaftliche und kostspielige Mälzen.
Im folgenden wird die Erfindung an Hand von
Ausführungsbeispielen und Vergleichsbeispielen näher erläutert.
1 kg Gerstenschrot wird mit 10 Liter Wasser versetzt, 12 Stunden lang bei 30—400C unter mechanischem
Rühren und Zusatz von 12 g Papain des Handels plus 4 g
Cysteinchlorhydrat zur Erreichung der Vollaktivität des Papains - Voraktivierungszeil 12 Stunden (über Nacht)
bei 30 — 3 ' —, das die noch zellgebundene ß- A rnylase
freisetzt, extrahiert. Anschließend wird mit 5 Liter Wasser der abgesaugte Rückstand nachgewaschen. Das
erhaltene Filtrat enthält 200 j3-A.E. ohne Mitverwendung von Papain 80 β -A.E. (Bestimmungsmethode
nach Willstätter-Schudel).
Der abgesaugte Rückstand wird nach Zugabe von 10 Liter Wasser 1 —2 Stunden lang unter mechanischem
Rühren auf 90-950C erhitzt, um die stärkehaltigen Anteile des Gerstenschrotgemisches unter Verkleistern
aufzuschließen.
Nach dem Abkühlen auf 55 -65°C erfolgt die Zugabe
der Λ-Amylase, hergestellt aus Bacillus mesentericus subtilis im erfindungsgemäßen Verhältnis von
l«:4-6j3; 18g stärkeabbauender Λ-Amylase, aus
Kulturen von Bacillus subtilis gewonnen, enthaltend 33,4 α-A.E. Nach bis zu etwa 40% erfolgter Verzuckerung
wird das Reaktionsgemisch unter mechanischem Rühren 15 Minuten lang auf 85-95°C erhitzt, um die
«-Amylaseaktivität zu zerstören, wobei gleichzeitig nicht zu Aminosäuren abgebautes Eiweiß koaguliert.
Anschließend wird auf 37-40°C abgekühlt, unter mechanischem Rühren das ß-Amylase-Filtrat (200 β A.E.
enthaltend) zugegeben und die Verzuckerung bei 60-650C zu Ende geführt. Es wird ein Verzuckerungswert von 75,3% gefunden.
1 kg Gerstenschrot wird mit 10 Liter Wasser 12 Stunden lang bei 30 —400C unter mechanischem Rühren
und Zusatz von 10 g Monzym (gewonnen aus Bacillus subtilis). das die noch zellgebundene j3-Amylase
freisetzt, extrahiert. Gesamt-/?-Amylaseaktivität des
Filtrates, ermittelt nach Willstätter-Schudel, wird zu 196 ß-A.E. gefunden. Der abgesaugte Rückstand
wird wie in Beispiel 1 angegeben weiterbehandelt. 22 g stärkeabbauender λ-Amylase, aus Kulturen von Bacillus
subtilis gewonnen, (40 «-A.E.) entsprechend dem Amylase-Verhältnis von 1 α. :4-6jJ werden nun
zusammen mit dem /i-Amylase-Filtrat dem auf
55 —650C abgekühlten und durch Erhitzen aufgeschlossenen
Rückstand zugegeben, anschließend langsam auf
eine Temperatur von 60—65° C erwärmt und 90 Minuten lang bei dieser Temperatur gehalten. Anschließend
wird 1 Stunde lang auf 90-95°C erhitzt und nach dem Abkühlen auf 40-500C abgesaugt Es wird ein
Verzuckerungswert von 73,2% gefunden.
1 i-g Gerstenschrot wird mit 10 Liter Wasser 12
Stunden lang bei 30 - 400C unter mechanischem Rühren
und ohne Mitverwendung von Protease extrahiert. Die Aktivität der löslichen JJ-Amylase beträgt HOjS-AE.
Die noch zellgebundene /J-Amylase von 86 0-A.E. (vgl.
Beispiel 2) wird durch Zugabe von 26 g j3-Amylase-Trockenpräparat
aus Soja (vgl. Beispiel 5) — 1 g Trockenpräparat enthält 330-A.E. — ersetzt Der
abgesaugte Rückstand wird, wie im Beispiel 1 angegeben, weiterbehandelt 22 g stärkeabbauender
α- Amylase, aus Kulturen von Bacillus subtilis gewonnen, (40 Ot-A.E.) entsprechend dem Amylasen-Verhältnis von
1 * : 4 — 6 j9 werden dem Reaktionsansatz zugegeben,
langsam auf eine Temperatur von 60 —65°C erwärmt
und 1,5 Stunden lang bei dieser Temperatur gehalten. Anschließend wird eine Stunde lang auf 90-950C
erhitzt, um die amylolytische Aktivität zu zerstören und nach dem Abkühlen auf 40 —500C abgesaugt. Es wird
ein Verzuckerungswert von 74,1 % gefunden.
Ein Gemisch aus 850 g Kartoffelstärke und 150 g Maisstärke wird mit 5 Liter Wasser versetzt, unter
mechanischem Rühren auf 75° C erwärmt und 1 Stunde lang bei dieser Temperatur gehalten.
Nach dem Abkühlen auf 37-40°C wird ein Gemisch bestehend aus 3 g stärkeabbauender a-Amylase, aus
Kulturen von Bacillus subtilis gewonnen, (5,4 a-AE) und 1,5 Liter Gersten ß-Amylase-Fütrat (3OjS-A.E.) eingerührt
Die Verzuckerung bei 65° C war nach einer Stunde bei 65% und nach 24 Stunden bei Raumtemperatur
76%.
1 kg Kartoffelstärke werden mit 5 Liter Wasser versetzt, unter mechanischem Rühren auf 75° C
erwärmt, eine Stunde lang bei dieser Temperatur gehalten, anschließend bei 37 -40° C ein Enzymgemisch
aus 3 g stärkeabbauender a-Amylase, aus Kulturen von Bacillus subtilis gewonnen, (5,4λ-Α.Ε.) und 9,4 g
/3-Amyiase-Trockenpräparat aus Soja (31 £-A.E.) 90
Minuten lang bei 60-650C einwirken gelassen. Der Verzuckerungswert wurde zu 78,8% gefunden.
In einem wissenschaftlichen Laboratorium wurden zwei Versuchsreihen durchgeführt, die als Vergleichsbeispiel 1 und Vergleichsbeispiel 2 im folgenden
beschrieben werden:
Vergleichsbeispiel 1
Es wurden Versuche mit verschiedenen Verhältniszahlen von ix- und /3-Amyiasen nach dem erfindungsgemäßen
Verfahren durchgeführt. Die Meßwerte sind in der folgenden Tabelle I zusammengestellt.
Verhältnis in Am.E.
*:ß
Verzuckerung % mg
Indikation: Jodfärbung
0,0018 | — | 1 :0 | 11,5 | 16,1 | Blau-blauviolett |
0,0018 | 0,0036 | 1 :2 | 39,8 | 56,2 | desgl. |
0,0018 | 0,0072 | 1 :4 | 65,5 | 91,7 | desgl. |
0,0018 | 0,0108 | 1 :6 | 82,1 | 115,0 | desgl. |
0,0036 | 0,0018 | 2:1 | 26,9 | 38,0 | desgl. |
0,0072 | 0,0018 | 4:1 | 22,3 | 32,0 | desgl. |
0,0108 | 0,0018 | 6:1 | 18,4 | 25,8 | desgl. |
Es zeigt sich ganz eindeutig, daß im Bereich des beanspruchten Verhältnisses die Verzuckerungswerte
direkt in die Höhe schnellen, was keineswegs zu erwarten war.
Vergleichsbeispiel 2
Vergleichende Versuchsergebnisse der Verzuckerung in % zwischen der Wirkung der Malzamylase und dem
Amylasegemisch bestehend aus Bacillus mesentericus subtilis («-Amylase) + 0-Amylase aus Sojabohnen, in
beiden Fällen im erfindungsgemäßen Verhältnis
Ansatz:
Substrat:50g Kartoffelstärke + 250 ml Wasser
Enzym: a) Darrmalz: 4,5 g
Enzym: a) Darrmalz: 4,5 g
b)Baciiius mesentericus subtilis
(a-Amylase) + /:!-Amylase aus
Sojabohnen:
(a-Amylase) + /:!-Amylase aus
Sojabohnen:
0,9 g; Verhältnis (1 α : 4 - 6 β)
Zeit: 1 Stunde
Tem D.: 65° C
Zeit: 1 Stunde
Tem D.: 65° C
Aktivität der Amylasen bezogen auf 1 g:
a) Darrmalz: 0,86 A.E.
b) Bacillus mesentericus subtilis
(a-Amylase) + /3-Amylase aus
Sojabohnen:
0,96 A.E.; Verhältnis (\<κ·Λ-6β)
Sojabohnen:
0,96 A.E.; Verhältnis (\<κ·Λ-6β)
Durchführung:
a) Für 50 g Kartoffelstärke wurden 4,5 g Darrmalz eingesetzt, die (0,86 χ 4,5) = 3,87 A.E. enthielten.
f>5 b) Es wurden 0,9 g Bacillus mesentericus subtilis
(a-Amylase) + jJ-Amylase aus Sojabohnen benützt,
die (0,96 χ 0,9) = 0,86 A.E. enthielten; Verhältnis (1 α: 4-6/?).
Die Ergebnisse sind nochmals in der folgenden Tabelle II zusammengestellt:
Verzuckerungs- Verzuckerung in %
zelt und Darrmalz Bacillus mescntericus
Temperatur (3,87 A.E.) subtilis (ot-Amylase)
+ ß-Amylase aus Sojabohnen (0.86 A.E.)
1 Std. bei 650C 70,0
66,0
Um mithin diese Zahlenwerte zu erreichen, sind bei Darrmalz 3,87 A.E. notwendig, während beim erfindungsgemäß
zu verwendenden Amylasegemisch bereits mit 0,86 A.E. die ermittelte Verzuckerung von 66%
erhalten wurde.
Dies bedeutet im wesentlichen, daß eine erhebliche Einsparung an Mal/ bzw. Rohfrucht erzielt wird. Das
künstliche Gemisch ist also dem natürlichen Gemisch weit überlegen.
Die Verwertung dw Erfindung kann durch gesetzliche Bestimmungen beschränkt sein.
«d9 540/354
Claims (3)
1. Verfahren zur Verzuckerung von Stärke aus ungekeimten Getreide, Kartoffeln oder Mais in
Gegenwart von α- und j9-Amylasen nut oder ohne Proteasen, dadurch gekennzeichnet, daß
die zerkleinerten mit oder ohne Zusatz von vollaktivierten Proteasen durch Quellen und Waschen
von j3-Amylase befreiten zu verzuckernden Produkte nach Aufschluß der Stärke im Temperaturbereich
von 90—95C C und Abkühlen der Masse auf
40 —600C mit «- und 0-Amylasen im kontrollierten
Mengenverhältnis von 1 a-Amylaseeinheitzu^ 6 ß-Amylaseeinheiten
nacheinander oder gleichzeitig im Temperaturbereich von 60-650C verzuckert werden.
2. Verfahren nacli Anspruch 1, dadurch gekennzeichnet,
daß die Reaktionsmasse bei der nacheinanderfolgenden
Verzuckerung mit den «- und j?-Amylasen nach einer Dextrinierung mit Λ-Amylase bis zu
40% für 15 Min. auf 85-95°C erhitzt und nach
Abkühlen auf 37 - 40' C bei 60 - 65° C mit ß-Amylase
zu Ende verzuckert wird.
3. Verfahren nach Anspruch 1 und 2, dadurch gekennzeichnet, daß die einzusetzende /?-Amylase
durch Aufquellen zerkleinerten Gerstenschrots mit Wasser im Temperaturbereich von 25-40° C
erhalten worden ist und das Filtrat bei einer Quellung ohne Proteasen mit /?-Amylase aus
Sojabohnen angereichert werden kann.
Priority Applications (1)
Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
---|---|---|---|
DE19722227976 DE2227976C3 (de) | 1972-06-08 | Verfahren zur Verzuckerung von Stärke |
Applications Claiming Priority (1)
Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
---|---|---|---|
DE19722227976 DE2227976C3 (de) | 1972-06-08 | Verfahren zur Verzuckerung von Stärke |
Publications (3)
Publication Number | Publication Date |
---|---|
DE2227976A1 DE2227976A1 (de) | 1974-01-03 |
DE2227976B2 true DE2227976B2 (de) | 1976-09-30 |
DE2227976C3 DE2227976C3 (de) | 1977-08-25 |
Family
ID=
Also Published As
Publication number | Publication date |
---|---|
DE2227976A1 (de) | 1974-01-03 |
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Legal Events
Date | Code | Title | Description |
---|---|---|---|
C3 | Grant after two publication steps (3rd publication) | ||
E77 | Valid patent as to the heymanns-index 1977 | ||
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