DE1673194A1 - Verfahren und Mittel zur Bestimmung von Transaminase-Aktivitaeten - Google Patents
Verfahren und Mittel zur Bestimmung von Transaminase-AktivitaetenInfo
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Description
- Verfahren und Mittel zur Bestimmung von Transaminase-Aktivitäten Die Erfindung betrifft ein Verfahren und ein Mittel zum Nachweis und zur Bestimmung von Transaminase-Aktivitäten in extra- und intrazellulären Flüssigkeiten von Tier und Lensch.
- Es ist bekannt, daß die Glutamat--0xalacetat-Transaminase (GOT) die Einstellung des chemischen Gleichgewichtes zwischen dem Aspartat und dem,-/-Ketoglutarat einerseits sowie dem Oxalacetat und dem Glutamat andererseits katalysiert. Die Glutamat-Fyruvat-Transaminase (GPT) katalysiert die Einstellung des chemischen Gleichgewichtes zwischen dem Alanin und,x Ketoglutarat einerseits sowie dem ryruvat und dem Glutamat andererseits. Ihre Aktivitäten können in einer Meßkette im optischen Test dadurch ermittelt werden, daß die aus der Aminosäure entstandene Ketosäure mittels eines Hilfsenzyms für die GOT mit der Malatdehydrogenase und. reduziertem Nikotinamid-Adenindinukleotid (NAIR2) zu Malat- für die GPT mit der Laktatdehydrogenase und NA@@i2 zu Laktat umgewandelt wird. Eine andere Methode beruht darauf, daß die Ketosäuren mit Phenylhydrazin zu einem photometrisch messbaren Farbkomplex umgewandelt werden, wodurch ebenfalls eine Aktivitätsmessung möglich ist. Der Nachteil der mit Hilfsenzymen arbeitenden Methoden besteht darin, daB zu ihrer Messung optische Geräte notwendig sind, die im Ultraviolettbereic h (340 bzw. 366 nm) die Extinktionsänderung pro Zeiteinheit ermitteln können, so ist eine Bestimmung nur entsprechend ausgerüsteten Laboratorien möglich. Der Nachteil der mit Phenylhydrazin arbeitenden Methoden besteht darin, daß die Reaktion kinetisch nicht verfolgbar ist und die Messung einen größeren Zeit- und Arbeitsaufwand erfordert.
- Es ist erforderlich die TransaminaseAktivitäten unter einfachsten Bedingungen ohne UV-Gerät bzw. andere Photometer kinetisch zu messen.
- Der Erfindung liegt die Aufgabe zugrunde, die kinetische nur im UV meßbare Reaktion in das Sichtbare für das menschliche Auge erfaßbare Reaktion umzuwandeln.
- Diese Aufgabe wird dadurch gelöst, daß die Reaktion erfindungsgemäß mit Hilfe einer Meßkette verfolgt wird, die mit dem Hilfsenzym, Glutamatdehydrogenase, und den Farbstoffen Phenazinmethosulfat und Dichlorphenolindophenol (DCPIP) arbeitet. Das in den Transaminase-Reaktionen entstehende Glutamat wird erfindungsgemäß dabei durch die Glutamatdehydrogenase und das Goenzym Nikotinamid-Adenindinukleotid zu-@-Ketoglutarat oxydiert. Dabei entsteht NADH2. Das NADH2 wird durch die Kopplung an das Farbstoffsystem oxydiert, wobei das Farbstoffsystem den Wasserstoff übernimmt. Die Reduktion des DCPIP zum Leukofarbstoff entspricht damit der Transaminase-Aktivität. Somit ist durch Anordnung dieser Meßkette eine exakte Aktivitätsbestimmung gewährleistet. Durch die Schaffung der Möglichkeit die Transaminase-Aktivitäten auch im Sichtbaren ohne optische Hilfsmittel mit großer Genauigkeit zu ermitteln, kann der Anwendungsbereich insbesondere in der Medizin stark erweitert werden. Die Untersuchungsmethode eignet sich aufgrund des geringen Aufwandes zum Einsatz als Siebtest bei epidemiologischen Felduntersuchungen und in der.ambulanten sowie stationären Diagnostik. Durch die Vereinfachung und durch die Schnelligkeit des Testes ist es möglich, daß auch ungeschultes Personal damit in die Lage versetzt wird, Transaminase-Aktivitäten, die u.a. für die Diagnose der Hepatitis und anderer scliv..,erviiegender Krankheiten unerläßlich ist, zu bestimmen. Auch in der ambulanten Verlaufskontrolle vieler Krankheiten und in kleineren Laboratorien kann dieser Test eine wesentliche Unterstützung in der medizinischen Beurteilung bieten.
- Anhand der folgenden Ausführungsbeispiele wird die Durchführung der Transaminase-Bestimmungen sowie die Zusammensetzung und Anwendung der Bestimmungsmittel beschrieben. =3eispiel 1 Viittel zur GOT-Bestimmung mit folgender Zusammensetzung: Lösung 1 : 0,1 m Triäthanolaminpuff er pH 890 3,05 mgJ DCPIP p.a. 9 x 10-4 TvrAD 198 x 10-2m Aspartat Lösung 2: 0,1 m Triäthanolaminpuf-ILfer pH 8,0 -2,15 mg% DCPIP p.a.
- 9 x 10'4 IIAD 1,8 x 10-2 m Aspurtat Lösung 3: 0,1 % Phenazinmethosulfat Lösung 4i 10 mg/ml Glutamatdehydrogenase stabilisiert in 50 % Glyzerin Lösung 5: 0,2 m-@-Ketoglutarat Die Lösungen 3-5 sind bei 0-50C getrennt und dunkel aufbewahrt für mehrere Tage haltbar. Lösungen 1 und 2 sollten in dieser Mischung nicht länger als 2 Tage für Messungen verwandt werden, da das relativ alkalische Milieu das Pyridinnukleotid zerstört. Ohne NAD sind auch diese Lösungen kühl aufbewahrt für mehrere Tage haltbar. NAD kann entsprechend später zugesetzt werden. Beispiel 2 Mittel zur GPT-Bestimmung mit folgender Zusammensetzung: Lösung 1s 0,2 m Triäthanolaminpuffer pH 8,0 3,63 DCPIP p.a. 9 x 10-4m NAD 1,8 x 10-2 m Alanin Lösung 2s 0,2 m Triäthanolaminpuffer pH 8,0 2,55 mg% DOPIP p.a.
- 9 X'10-4 m NAD 198 x 10-2 m Alanin Lösung 3,4,5 entsprechen dem Beispiel 1. Haltbarkeit und Aufbewahrungsweise entspricht ebenfalls Beispiel 1. Beispiel 3 Übliche Trägermaterialien wie Papier und Faserstoffe sind mit den Reagenzien des in Beispiel 1 und 2 getränkt und lyophilisiert getrocknet. Ein Streifen enthält die Reagenzien der Lösung 1,3, 4 und 5; ein Vergleichsstreifen enthält nur die Reagenzien der Lösung 2 und 3.
- Beispiel 4 Zur Testung mischt man die Lösungen nach Beispiel 1 und 2 in einem aus folgender Tabelle zu entnehmenden Verhältnis.
- Ansatz für Transaminase-Bestimmung
Gläschen A B Lösung 1 1,64 ml - Lösung 2 - 1,64 ml Lösung 3 0,04 ml 0,04 ml Lösung 4 0,02 ml - Lösung 5 0,02 ml - - Das Maß der Enzymaktivität wird dadurch ermittelt, daß die Zeitdifferenz zwischen Zugabe des Versuchsmaterials und Farbgleichheit der beiden Röhrchen bzw. Teststreifen festgestellt wird. Durch eine entsprechende Wahl der Farbdifferenz zwischen Leer- und Hauptansatz kann für einen bestimmten Bereich die Genauigkeit der Methode zum Nachweis der Transaminasen derart erhöht werden, daß sie um das Doppelte empfindlicher ist (Fehler ± 0,5 internationaler Einheit), als die bisher bekannten Methoden.
Claims (5)
- Patentansprüche 1. Verfahren zur Bestimmung von Transaminase-Aktivitäten in extra- und intrazellulären Flüssigkeiten von Tier und Mensch dadurch gekennzeichnet, daß die optisch nur im Ultraviolettbereich..verfolgbare Transaminase-Nachweis-Reaktion durch die Anwendung einer enzymatischen Meßkette mit Kopplung an ein Farbstoffsystem in den Bereich der Enzymaktivitäten danach ohne oder mit einfachsten Photometern erfolgt bzw. auf einem Teststreifen sichtbar gemacht wird.
- 2. Mittel zur Bestimmung der GOT nach Anspruch 1 bestehend aus Nikotinamid-Adenindinukleotid, Dichlorphenolindophenol, Phenazinmethosulfat, Aspartat, Glutamatdehydrogenase, Triäthanolaminpuffer (pH 7 - 8,5) und« getoglutarat.
- 3. Mittel zur Bestimmung der GPT nach Anspruch 1 bestehend aus Nikotinamid-Adenindinukleotid, Dichlorphenolindophenol, Phenazinmethosulfat, Alanin, Glutamatdehydrogenase, Triäthanolaminpuffer (pH 7 - 8,5) und Ketoglutarat.
- 4. Mittel zur Bestimmung der Transaminasen nach Anspruch 2 und 3 -dadurch gekennzeichnet, daß die Reagenzien in geeigneten Lösungen folgender Konzäntrationsbereiche vorliegen Lösung 1 und 2 1 M bis 0,001 M Triäthanolaminpuffer 10-2 bis 10-5 M Nikotinamid-Adenindinukleotid Dichlorphenolindophenol 10"1 bis 10-5 M Aspartat bzw. 10-1 bis 10-5 M Alanin Lösung 3 0901 % bis 1 % Phenazinmethosulfat Lösung 4 0,1 mg bis 30 mg/ml Glutamatdehydrogenas stabilisiert in 50 ,°& Glycerzin Lösung 5 1 M bis 10-3 M,-,. Ketoglutarat
- 5. Teststreifen zur Bestimmung der Transaminasen dadurch gekennzeichnet, daB ein geeignetes Trägermaterial mit dem Mittel nach Anspruch 2 oder 3 imprägniert ist.
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Cited By (1)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| DE2740957A1 (de) * | 1976-09-13 | 1978-03-16 | Ivan Endre Modrovich | Stabilisierte fluessige enzym- und koenzymmassen und verfahren zu ihrer herstellung |
-
1965
- 1965-07-22 DE DE19651673194 patent/DE1673194A1/de active Pending
Cited By (1)
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