DE1617854A1 - Alkoholloesliche Proteinderivate - Google Patents

Description

DR.-ING. G. RIEBL rNt*r~ ew lindau im bodensee PATENTANWALT K.n».rfe 10 B.«iko.to: B.T.H.*. 3t«t.b«k tind.u (B) Jb. 156» PofUcbeekkonfo: Hüaekw »5ϊ5 Ttl«: 0S«74 pttritbllDg H

U«Jn

Bitt« ta in JUhmt vieiwh·!«

St 12G Ot/21

1ft. 7, 1966

Btepan Chemical Company, 100 Hunter Auanua, rtayuioad,

Jersey / USA

AlkohollöBliche Proteinderiwate.

Oiaeo Erfindung bezieht eich auf alkohollöelicha Proteinderivate und auf Gebreuchepräperate wie at. B. Aeroeol-Hearepraya, die derartige Oarivateenthalten«

Protainheltige naterialian haben immer atlirke? uardende Verwendung bei wieerigen und ^Sserig-iilkohcslischen Heat·· spraye, Shamppoe und andSTafi Toilettenartikel «rfehren. Diesß Arten von Haterielisn βincf jedoch bekennt dsTUr, de6

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eie in wasserfreie» Alkohol nur begrenzt löslich sind, wes ihre Verwendung bei Produkten bagrr it, bei denen Alkohole als LÖBungemittel eingesetzt sind, ωΐβ z. B. Asrosol-Haarapraye ueu. -

Ee iet deher ein Hetkael der Erfindung, neuartige alkohollöeliche Proteinderivate zuzubereiten.

Weitere* Gegenstand der Erfindung iet ββ, alkohollöBliche Proteinderivate zu echsffen, die ale fllnbildanda und haarfornende Zusetze in Aeraeol-Heerepreye zur Anwendung kommen

kJeiteres Rerknel der Erfindung iet ib, neuartige Aeroeol-Heerepray'-ZuBaMmeneetzungen zu entwickeln.

Weiteres Rerkmel der Erfindung liegt derin, neuartige kosmetiBDhe Plittel bestehend aus alkohollöelichsn Proteinderiveten zu echaffen.

Dieee und weitere Rerknale sowie Vorteile der Erfindung gehen sue der folgenden ine einzelne gehenden Beschreibung hervor.

de* Erfindung werden neuartige elkoholloellche Pro» teinierlvete einer Gruppe beetehend aue riieohungen von ver

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esterten Polypeptid-Hydrochloriden und flischungen aus vereeterten Polypeptid-Salzen organischer sauren erzeugt, wobei die vereeterten Polypeptid-Verbindungen durchschnittliche Molekulargewichte im Bereich von ungefähr 150 bie 5000 besitzen.

Bei der Bereitung der neuartigen Proteinderivate dieser Erfindung werden prateinhaltige materiellen wie z. B. AbfallBder, HautabfSlle usw. durch Erwärmung mit Wasser und einem geeigneten Reegens aufgespalten, welches Irgendeine der bei der Hydrolyse von Proteinen üblicherweise verwendeten Säuren sein kann, wie z. B. Schwefelsäure, oder irgendeine Base, uiie z.B. Kalziumhydroxyd ader Watriumhydraxyd, die herkömmlich bei der Prateinhydroiyee verwendet werden. Die Hydrolyse vollzieht eich gewöhnlich über eine Zeitdauer von ungefähr einer bis vier Stunden in einem Temperaturbereich von 60 C bis 1UQ °C, bis sich Bin Produkt mit einem durchschnittlichen PlDlekulargewicht von ungefähr 150 bis 5000 ergibt. Obwohl eich der nolekulergewichtebereich wie angegeben verändern kann, wird die Erfindung bevorzugt mit Hydrolyeaten eines durchschnittlichen FSolekulargewichtes von ungefähr 2500 ausgeführt. Bei der Ourch führung dieser Hydrolyse wird die Menge der verwendeten Reagenzien im allgemeinen durch Versuch gen&Q der speziellen, gerade verwendeten Proteinprobe eingestallt, da die ZuBammen-

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sstzung eines derartigen proteinhaltigen Nateriala gewöhnlich aahr veränderlich let. Dae varuendeta üfeaeer kann eich innerhalb großer Bereiche verändern, Im allgemeinen wird es aber in einer ftenge verwendet, die gleich bia doppelt so groß iat uiia daa Gewicht dee proteinhaltigan flateriBle. Öle Hydrolyae wird unterbrochen, wenn dia Hydrolysate Molekulargewichte innerhalb daa oben festgelegten Bereichen aufujeieen, wobei dieeae gemSfl den in "Theory and Eyperimental Technique", 1963, veröffentlicht von Pharnarcia Fine Chemicals Inc., Neu York, Gel-Filterverfehren bestimmt wird, bei dem dee Elutionvolulnen das Hydrolyeeta mit dem Elutionevolueen der Verbindungen mit bekannt·· Ho-lekulargeulcht ule z.B. Aeiinoeluren und Polypeptiden verglichen wird» Oea durch die Hydrolyee dee proteinhaltigen neterlale erzeugte Hydrolyaet beetaht eue einer Riechung von Polypeptiden und Aninoefiuren. Der Auedruck "Polypeptide" wird in dieser Beechreibung und Anaprüchen ale Gattungsbegriff für die durch diesaa Verfahren erzeugten Polypeptide und Aeinoeäuren benutzt. Die durch die Hydrolyae erhaltenen Hydrolyeate nUeeen zur Verwendung In den folgenden Verfehreneaohrlttan in einen ueeeer'freien Zuetend uageforeit werden. Oae waeserfrele Reterial wird vorzugeweiee durch Spritz* trocknung dee Hydrolyeate in einer herkömmlichen Vorrichtung bei Temperaturen in Bereich von etwa 260 ⁰C bia 300 ⁰C erhalten*

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Das spritzgatrocknete Palypsptidhydrolysat wird anschließend in sin veresterte^ Produkt umgewandelt, in dam es in einem passenden wasserfreien Alkohol suspendiert wird, der mit wasserfreiem tiiaseerstoffchlorid gesättigt wurde, und indem man die niechung auf stua 65 bis 95 ⁰C unter Umrühren ungefähr 1 bis 5 Stunden lang erhitzt, mssbsi die Reaktion im allgemeinen jedoch innerhalb van 2 Stunden abgeschlossen ist. Die Reaktion mird als abgeschlossen erachtet, menn dae nicht lösliche Hydrolysatpulvar sich in de? alkoholischen Roaktionsmischung auflöst. Zu diesem Zeitpunkt sind praktisch die gesamten freien CarboxyIgruppan übt Peptide und die Aminosäuren verestert worden. Da die Läsung sehr stark sauer reayiart, liagt das Produkt als Mischung von Hydeochloriden der PsptideastsF vor. ßie Mischung wirrt snsshlisßend mit einer Bass, yorzugshaiher Ammoniakgas, auf einsn pH-liiert von ungefähr k_tu bis 7,0 und vorzugauiEiea auf ungefähr 6,0 bis S,5 neutralisiert, um überschüssiges felaaaarstaffchlorid in Form eines nichtlöslichsn Amraoniumchloridsalzes zu entfernen, OiB Hautralisation mu9 unter Uarwsndung von Amsnoniakgas duj?ahgoführt aaarden, wenn das Produkt ein niniiüutn an lüassar enthalten aall, obuohä ο !ich @»äe?e Bsoen wie z. B. Afnnoniuraßar!3onate_s iJatrioshydraxyds» usw. verwendet «erden könnan« iai fjineis pH-Msrt ußn ungefähr 7_fQ warden die MyiSrachiorida in die entsp^öatsondan f^cÄan Peptide verestert, die öasu .-neigen, IaUi zu Bein. Q&t eine»

6 - -.■■"

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pH-iiisrt von ungefähr unterhalb *» utird das Produkt für zu eauer zur Usrusendung zum beabsichtigten Zwecke gehalten. Die physikalischen Eigenschafter der Piu-dukte bleiben im wesentlichen über den? pH-Wertbereich konstant, während der Hydrochloridgehalt dee Produkts bei veränderlichen pH-Werten unterschiedlich let.

Oie fliBGhung wird anschließend vorzugEhalber unter ungefähr 3C° und vorzugsweise auf ungefShr 20 bin 25°C abgekühlt. Die in der Reaktion nebildeten SfJize werden mit — tüla Filtrierung entfernt, i.obei die ueresterttin Protuinderiuats zum größten Teil in Form ihrer Hydrochloride in der AlkohollÖBung zurückbleiben. Die bei der l/erecteruncjsrosktion vsruiendEten Alkohole können aup irgendwelchen niederen, aliphatischen Carhoxylalkoholsn mit 1 bis θ Kohlenstoffatomen nestehen, wie 2. B. Wethyl-, ÄthyJ.-, Amylalkohole UEui. Die flenge des in der Roakti ).i uertjendetan AlkoholB kann innerhalb uioiter Grenzen veränderlich sein, bevorzugt enthält aia jedoch etwa 200 bis 50Q Gewichtsprozent bezogen auf das Gaiaicht do3*verwendeten Proteinhydrolysate. Vorzugsui8i3e werden die Wongan der Reaktianeteilfiehmsr so geuShlt, dsB sie eins ungefähr 28 bis 3D % PrJteindarivate enthaltende Alkohollösung ergeben. Dieses W.atscl^l kann dann mit Alkohol verdünnt werden, um εΐ,ι Endp.· dukt de? erwünschten Kanzantrafeion zu ergeben, vorzugsieiss urge-

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fähr 25 % des Proteinderivate.

Öbuohl diese Crf iridung durch keinerlei Theorie wie durch den MechöniEniue oben erörterten Reaktionen begrenzt sein soll, bjird angenommen, rieß die vereeterten Polypeptldhydrochloride wie in der folgenden Gleichung dergeetellt Q bildet werden:

NH₉-CH-C

-HH-CH-C R

«H-CH-COOH HCl

ROH (Alkohol)

Polypeptid 1

Q —+ "

CINH.-CH-C

³ ι

MHCH-C

HHCH-COOR¹

t - ■

+H₂O

Vfereetertes Polypaptldehydroohlorldl

yoneoh des Polypeptid «Ü eine· Alkohol und weeeereteffehle-

■»■ β ι»

rid zur Bildung der neuartigen und veresterten Polypeptide hydrochloride dieter Erfindung zur Rcakton gebracht wird. Lb uiird angenommen, daß eich während der l/erseterungBreaktiufi eine gewisse rftisplitterung daa Palypeptidmolokülo ereignet, so daß das Entprodukt durch Zsymbolieierte üJiederholungseinheiten aufweist, die gewöhnlich weniger zahlreich sind als die durch Y dargestellten uiederhalungeelnhelten dur Polypeptide.

Xn dem oben angegebenen verasterten Polypeptidhydrochlorid stellt R die typiachan Seitenkettan aus Aminosäuren der, deren Anordnung und Anzahl für dee betreffende Protein maögabsnd Bind; Π¹ atallt die niedreren Alkylgruppen mit 1 bie Q Kohlanstaffatoman dar; und Z repräsentiert die Wuweer der

üiiederholungeeinhaiten in der Kett-e, wobei die durchschnittlichen F?olskulargaujicht dieear Polypeptidhydrochloride in ⁽ Bereich von 150 bie SOQO liegen.

lüenn «en ein anderes SeIz ale dee Hydrochloric! von den Peptinestern erhalten ωϋΐ, muß zuerst soviel WeeeeretaffChlorid wie möglich aus der Reaktionemiechung entfernt werden. Oiea ulrdiEueckMii3is durch die Meutrelleetion dee Reektionegeniechee mit einem pH^kiert von ungefShr 8,0 bie 8,5 und erschließende übliche Filtration der nledergeechlagenen nmtnonlumchloridealze erreicht. Die daraus resultierende

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Lösung enthält freie Palypsptid- und Aminosäureester, die auf Grund van Polymerisation und/oder Oligomerisation zur Labilität neigen. Diese labilen Verbindungen werden in stabile organische SSureealre umgewandelt, indan der pH-Wert auf etwe £>₍0 bis 6,3 reduziert wird und zwar mittels einer Reaktion mit einer organischen Säure, die zwischen 1 und ungefähr 10 Kohlenetoffatome besitzt, wie dies dar Fall iet bei Esaig-, Leuryl- oder CaprylsSurs sowie bei Ql- und UnducyleneSure. Dies hat die Bildung der entepreohenden Pliachung von Salzen der Peptidester zur Folge. Olese Materialien weisen dem Hydrachlorid sehr ähnliche Löslichkeit und fumbildende Eigenschaften auf und besitzen eine gleichwertige Verwendbarkeit bei kosmetischen rütteln, wobei ei« fGr fllmbildendB, Haar konditioniarendS und Maar enthaltende Anwendungen, bei Haarsprays und Haerappraturan usw. nützlich sind.

Eb wird angenommen, deB der freie Peptidestar, der durch die Neutralisation das Palypeptldesterchlorids Mmoniak bei einen pH-Wert von ungefähr 8,0 bis 8,5 erzeugt wird, gemiB der unten dargestallten Gleichung gebildet wird:

0 0

ClIIH^-CH-C ' KIHCM-C

«iHCH-EBQff» 90 9844/1739

- 10 -

- to -

	O	■	I	ι
	*		R	R
ΓΊί
2-CH
R

(Feet)

freiar Peptideetart

Uorin R, R* und Z wie oben definiert eind.

Oie Reaktion der freien Polypeptideatar alt einer organischen Siure erzeugt eine Riaehung aua Salzen dar vereeterten Polypeptide, die eich gemäß Annehme nach folgender allgemeiner Gleichung bilden:

t R

MHCH-C

WHCH-COOR·

+R"COOH

R-COOWH₃-CH-C R

-WHCHrC t

NHCH-CQOR' R

worin R, Z und R* wie oben definiert Bind und R* ein Alky!radikal mit 1 bia 18 Kohlenetaffetomen ist.

- ti -

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Cs t-:urdr· dis Erfehruny gemacht, daß die bevorzugten Produkts zur Verbindung bei Haarsprays diejenigen sind, welche durch Vi3rc-s.tr.rung dco Mydraly&ats mit Äthylalkohol gebildet !Erden, Γηηη _. ü. cir> bevorzugtes Produkt dieser Erfindung, d. h. tins Hydraahlarid dee Sthylesters, des Pratelnhydralyuets, bei Aeroeal-Hasrspraye verwendet wird, het es mehrere nützliche üirkungen. £s sind judoch alle der alkahollÖBlichen pBptidßütür und die gobildetön Arainaaäuraester bei den hier beöprachancn Haarsprays und kämmet lachen Mitteln von itlutzen. Sie sind gute HBarkonditionierungsmittel und bilden euch klare, elastische Filme. Wenn eie mit nicht wasserlöslichen Harzen, uie z. B. Sahelleck, in einem Hearuprey verwendet werden, erzeugen eis eine leichtere üliederbenetzberkeit, wodurch des Ha/rz während der Shaepaawäeche weit entfernt werden kann.

Rezept A

Ein typisches Haarsprayrezept, dae ein arflndungaganieae alkohollöalichae Proteinderivat verwendet, ist wie folgt:

Polyvinylacetatcopolymer, wie z. 6. Raeyn 28-1310 (National Starch Corp.) 1,6 Teile

2-Amino-2-methyl-1,3-Propendipl. ......,.».....*... 0,1«» "

Öthylpolypeptidet-Hydrochlorid.................... Q₁S ■

* ¹² -

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Plethy ι r^pry J roU'Ei Jr; r r, ?. P. Filikon PT. 555 (Don; ΠοΓΓίης) C₁OS Teile

Parfi'"-, rad- Fedarf

Alkohol rn-o-iffl-t aBserfrr i 52,0 Teile

•fliechupp ?uc OichJamriif luarmethpr. ιτκ' Trf rf· larrorafluarrr.et! ■ r,, 2. e. Crrrtrnr 1 T/11 (3 5/f-f) (allied Cheir-, )«5_tC Teile

Bei diesem Rs^ept bewirkt dss Proteirdsrivet Hssr ksnditionierende, plsstifizierende und Hasr festhsltsnde Ei-

Rezept B

typiiüh3u H3iiraprdyra2spl. mit ainam erfinaikaha^lJaliuntä.r Prutcäindariuat ieutai. wie

>iNf Γ%ϋ JJIi J WiUUII I I I · I f · t t I I t I ( I I « * I » « 4 j LJ /9

•L,iyI|iu:.ypu[.'tidaLnydrucliioriüi 2,5 jL

i-üij'iiürtjL Lc-'nuiinderivuv uiie z. Q. mcq-

.uIj'. (Αι.ίΒΓ^ϋϋχ) ϋ,Ι ^έ

gh (Do*¹ Chumisal 3ο.)..... ..13,0 ίέ

• · * · .nach Bedarf

SDP-40, uetaerfrei ....33,0 %

c. fUE Dicf-.lnr:5difluarniethün" und Trichloranionofluar-.

BAD OR!G!NAL " ¹³ " 909844/1739

mc Itwu ω in ι. Ü. üunetrau 12/1! (3£j/üa) (Allied CHem.) 45,0

m Ruzept bbtuirkL djs ProtainhydrolyBat haarkondl-Litjuierando und plabtifiziaraxide tiganocliaftan. Auf Grund LiaaböriöülichkaiL fürdurt au auüarda.n das laiahfca

und Auuwaochan von in Udsaar nicht ldalicham Lack aus dom Haar, ωβηη getrocknet.

Ein typisches Haartonikum mit einam alkohollüslichan Poly· peptid iat uiin folgt:

iithylpolypeptidat-Hydrochlorid................ 5,0 Ji

UntibcylenBäurB-Protainkondensat............... 2,0 %

HexadBcylalkohol 5,0 %

Äthanol SDA kü, wasserFrei 58,0 %

UlBSBBr.. 30,0 %

Parfüm nach Bedarf

Rezept 0

Eins typische kosmetische Lotion mit einem srfindungagamäQen proteinlöslichsn Polypeptid lautet wia folgt:

BAD OBSGiNAL 909844/1739

ftthylpolypeptidat-Hydrochlorid 5,0 %

Undecylensgure-Proteinkondensat. 2,0 %

Sthoxyliertea Lanolinderivat 5,0 %

Alkohol 5OA UQ 35,0 %

LIaBBBr 53,0 %

Parfüm nach Bedarf

Beispiel I

100 g Bines spritzgetrodmeten Proteinhydrolysatpulvere, bestehend aus einem Komplex von Aminosäuren und Paptiden mit einem durchschnittlichen Rolekulargeuicht von 2500 ujurde alB Pulver unter Umrühren einer Lösung von Uasserstoffchlorid (35 g) in absolutem Äthanol (250 g) zugesetzt und die Mischung wurde dann 2 h lang im Rückfluß belassen. Zur Neutralisiarung des überschüssigen Wasserstoffchloride, bis der pH-ulert ungefähr 6 bis 6,5 betrug, uurde Ammoniak» gas zugesetzt. Die Ptiechung uurde abgekühlt und gefiltert, um das Ammoniumchlorid zu entfernen, das sich wahrend dar fUeutralisierung niedergeschlagen hatta. Das klare Filtrat, uelchee das fithylpeptidathydrochlorid enthielt, uurda zur Erzeugung eines Produkte mit 25 % Feststoffen »it Ethanol verdünnt. Das Produkt iat ftthylpeptidethydrochlorid.

Beispiel II

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6Q g n-AmylalUahal werden in eine mit einem Rückflußkühlsr susneststtDtG Orcihalsflasche eingeführt. Über ein Gasrohr werden 7 g ^ssscrfreiE-s liseserstoffchloridgas zugeführt; dann uiordsn bo raech wie möglich 20 g wasserfreies Polypeptidhydrolysat unter Umrühren dar Flischung zugesetzt und diooa wird 1 h lang auf RückFluBtemp. erhitzt. Dia Mischung biird auf Zimmertemperatur abgekühlt und dann mit 5 g Ammoniumcarbonat (WH. ) j CD-, neutralisiert. 0er Niederschlag tuird abgefiltert. Ale Endergebnis erhilt man eine alkoholische Lösung von n-Amylpeptidathydrochlorid.

Baispiel III

Deis Verfahren sue Beispiel I biird wiederholt, es uird jedoch soviel Ammoniahgae zugeführt, daß dar pH-Ulart auf ungefähr 8 erhöht uird. Die Ffßaktionsmischung uiird gefiltert, um eine alkoholische Läsung der freien Äthylpeptidatester zu erhalten. Dieser Alicahallöeung werden zur Verlängerung dec pH-Uiertee auf ungefShr 6,5 und zur 1 Umwandlung des freien Peptideeters in Äthylpeptidatacßtat 2,8 g geeister SSure zugegeben.

Beispiel IV Das Verfahren aus Beispiel I uiird ujxlerholt, außer, daß

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soviel Ammoniakgas zugesetzt wird, daß dar pH-ldirt auf 8 steigt. Die Flischung wird anschließend abgekühlt und gefiltert und mit M,2 g UndecylaneSure versetzt, um den pH-Ixnrt auf ungefähr 7,0 zu reduzieren. DaB Endergebnis ist e Rlkohollösung van fithylpeptidatundecylenat.

Beispiel U

100 g eines eprltzgetrockneten Proteinhydrolysatpulvers bestehend aus einem Komplex von Aminosäuren und Polypeptiden .mit durchschnittlichem dolekulargawicht von 2500 wurden in Pulverform unter Umrühren einer Lösung van Chlorwasserstoff (35 g) in absolutem Äthanol (250 g) zugesetzt und die Mischung anschließend 2h lang im Rückstrom belassen. Zur lUeutralisierung des überschüssigen Chlorwasserstoffs wurde Ammoniakgas zugesetzt, bis der pH-tdert ungefähr 8,3 betrug. Die Plischung wurde anschließend gefiltert und die daraus resultierende Lösung mit ölsäure auf einen pH-Wert von 6,2 angesäuert. Die klare Lösung wurde dann auf 25 % Feststoffe verdünnt. Das Produkt ist f.thylpeptidatoleat.

Beispiel UI

100 g eines spritzgetrockneten Proteinhydrolyeatpulvers, beetehend aus einer Verbindung von Aminosäuren mit Peptiden VDn, durchschnittlichem Molekulargewicht 2500 wurden in PuI-

9 0 9 8 U U 1113 9

- 17 -

verform unter Umrühren einer Lösung von Chlorwasserstoff (35 g.) in Amylalkohol (250 g) zugesetzt und die Mischung 2 h dem Rückfluß unterworfen. Zur Neutralisierung des überschüssigen Chlorwasserstoffs wurde Ammonistgas zugesetzt, bis der pH-Wert ungefähr 6 bis 6,5 betrug. Die mischung wurde anschließend abgekühlt und filtriert, um das Chlorammonium zu entfernen, das sich uiShrand der Neutralisation niederschlug. Das klare Amylpeptidchlorid enthaltende FiI-trat wurde mit Amylalkohol verdünnt, um ein Produkt mit 25 % Feststoffen zu erhalten.

Die durch obige Beispiele erhaltenen Produkte sind alle in Äthylalkohol, Methanol, normalem Butylalkohol, Essigsäure, Propylenglykol, Wasser und Pyridin löslich, dagegen in herkömiridichsn organischen iösungsmitteln, wia z. B. Aceton, Hexan oder Benzol nicht löslich.

Patentansprüche

- 13 -

»09844 ifl 3 t

Claims (1)

1. Patentanspruch

   1. Verfahren zur Bereitung von nischtingen veresterter PoIypeptidhydrochloride, gekennzeichnet durch Suspansion eines getrockneten, pulverisierten Polypeptidhydrolyeats in uasserfreiec: Alkohol, der mit biaBserfreie« ChlorutaEFerstaff gesättigt ist, und Erhitzung der Ri&chung auf höhere Temperaturen, bie dich das unlösliche Hydrolysatpulver im Alkohol löst, uobei das Raaktionsgemisch «it Anmoniakgaa auf einen leicht Bäuerlichen pH-blert neutralleiert und eine Mischung aus vereeterten Polypeptidhydrochloriden mit durchschnittlichen flolekulargawlchten im Bereich von 150 bis 5000 rückgeuonnen uird.

   2. Warfehren nach Anepruch 1, dadurch gekennzeichnet, daB das Gaaisch aue pulverisierte«, uasaerfreiam Polypeptidhydrolyaat in waesarfraie« Alkohol gesatt igt mit uaessrfreia« Chlorwaeseratoff ungefähr 1 bis 5 h lang auf etiua 65 bla 95 ⁰C erhitzt wird.

   3. Verfahren nach Anspruch 1 oder 2, dadurch gekennzeichnet, daß das Reaktionsganisch «it Ammoniakgaa auf einen pH-tilert von ungefähr 4,0 bis 7,0 und vor-

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   auf einen liiert von ungefähr 6,0 bis 6,3 neutra· lieiert uird.

   k. Verfahren nach einem der vorhergehenden Ansprüche, d a dar cn gekennzeichnet, daß das Reaktioncgatniech unterhalb ε tu β 3D °C abgekühlt und filtriert uiird, so daß man eine Alkohol lösung bestehend aue einer tfiechung von varaoterten Polypaptidhydrochloridan erholt.

   5. Verfahren nach eiήβη aar vorhergehenden Ansprüche, dadurch gekeiiR-sichnot, daß die vcrestcrten PolypeptidhfiSresliIaride dii sllgasicirie Farntsl heben:

   C1«H»-CH-C —-— HHCH-C -r- ^- MKCH-CQQH¹

   ³ t

   1 f

   worin R die typische Seitenkette der Aminosäurendarstellt, deren Anordnung und Anzahl für das besonder« Protein typisch ist, von dem sie abgeleitet ist, R* die niedrigen Alky!gruppen mit 1-8 Kohlenstoffatomen und Z die Anzahl der miederholüngeeinheit in der Kette darstellt, wobei die durchBChnit

   BAD ORIGINAL 9098.44/1739

   - 2 j -

   lichan Halekulargauiichts der Palypcptidhydriilychioride sich im Oareich van 15Q bit'5033 foii

   6. Uerfi'iirsn naah sinHin tlnr v/nrharrjahiindiin Anaprilcha, d vj Ii u r α Ii ij 12 k c; η π ?. ro i π h 0 .3 t, p-jl/pepti-.iHthydrnchlarid t3r23ijtjt uird.

   ?. Uiirfaiiraii nach eins.n dax* .UiBprUcha 2 bis 5_f dadurch g ü k u ;i π ζ e i c !1 π a t, daf3 Amy lpulypeptidathydroohlurid srzeugt

   -■. \]jT?a:\rui\ nacti Anapruch 1 zur HBrstellung 2alzj jus U3re3tiirt.'jn Palypaptiden, gakennzuich- ;iat durch [-Juutraliaiaran einaa Gamiachee aus verestertcn PDlypeptidhydrochlariden mit AmmoniekgaB auf einen basischen pH-Hart, Abziehen des niedergeschlagenen Chlorammoniums aus dem Reaktionsgemische Zusatz einer organischen Säure mit 1 bis 18 Kohlenstoffatomen zum Gamiach, so daß der pH-ülert dieses Reaktionsgemischee auf einen leicht säuerlichen pH-LJert reduziert uird, uioduroh ein Gemisch aus organischen Salzen der vareatertan Polypsptida gebildet uird, und ferner durch Uiedergeuinnung der aruiünschten Produkte aus dem Rsaktiansmodium.

   9, Uerfahren nach Anspruch 8, dadurch g a k e η n-

   BAD ORIGINAL " ²¹ " 9098-44/173.9

   zeichnet, daß die organischen Salze der verester-Polypeptide die allgemeine Formel haben:

   R¹¹COUWH-CH-C IUHCH-C ■ MHCH-COOR'

   I · I

   RR R

   iuorin R die typischen Seitenkette^ der Aminosäuren darstellt, I deren Anordnung und Anzahl typisch für das besondere Protein ist, von dem sie abgeleitet sind, R' die unteren Alkylgruppen mit 1 bis 8 Kohlenstoffatomen darstellt, R" Alkylgruppen mit 1 bis 18 Kohlenstoffatomen und Z die Anzahl der Uliederholungseinheiten in der Kette darstellen, wobei die Molekulargewichte der organischen Polypeptidsalzs zwischen 150 und 5000 liegen.

   10. Uerfahran nach Anspruch β oder 9, dadurch gekennzeichnet, daß fithylpolypeptidatund-

   Gcylenat hergestellt wird.

   11. l/erfahren nach Anspruch 8 oder 9, dadurch gekennzeichnet, daß Äthylpolypeptidatoleat hergestellt uird.

   12. Verfahren nach Anspruch 8 oder 9, dadurch

   . ₂₂ . fl.09844/1739

   BAD ORIGINAL

   gekennzeichnet, daB Ethylpolypoptidacetat erzeugt u:ird.

   13, Haarspray, gekennzeichnet durch ein Gemisch verasteter Polypspildhydrachloriden mit der allgemeinen Formel:

   O Q

   _ ₊ ir n

   C1I\>H,-CH-C · WHCH-C PiHCH-CDDR¹

   -* ι ι t

   RRR

   worin P die typische Seiiankettö der AminasJcluran deren Anordnung und Anzahl t/pi&cti Für da-» butreffsr.de Protein ist, von dsm sia abgeleitet iet, R¹ die untarar. .Ukylyruppen mit 1 hin 8 Kohlenstoffatamen und Z die Anzahl der üiiederholungseinheiten in der Kette darstellen, uobei die durchschnittlichen Plolekulargeuichte der Pulypoptidhydrochloride zwischen 150 und 5000 1lagen.

   1<t. AeroBOl-Haarspray, dadurch gekennzeichnet, daß das darin enthaltene äthylpolypeptidathydrochlorid in Form dee alScoholldslichen Proteinderivats vorliegt.

   15. Haarspray, gekennzeichnet durch

   - 23*. 909844/1739

   BAD ORIGINAL

   cine mischung organischer Salze der PolypeptideEter mit dnr ^ctruktEii formal:

   R" CQQI¹¹H,-CH-C WHCH-C KHCH-CODR¹

   R R R

   uarin R die typischen Seitenkette« der Aminosäuren darstellt, deren Anordnung und Anzahl typisch für das besondere Protein ist, van dem sie abgeleitet sind, R* niedere Alkylgruppen mit 1 bis 8 Kohlenstoffatomen, R· Alkylgruppen mit 1 bis Kohlenstoffatomen und Z die Anzahl der Uiiederholungseinheiten in der Kette darstallt, uobal die nolekulargeuiichte der organischen PolypeptidBalze eich zuischen 150 bis 50Q0 belegen.

   16. AeroBol-Haarspray, dadurch gekennzeichnet, daß das darin enthaltene Äthylpolypeptidundecylenat in Form des alkohallöelichsn Proteinderivats vorliegt.

   17. Haartanikum bestehend aus einer Mischung vereaterter Poiypeptidnydrochloride mit der allgemeinen Formel:

   " ^2k " 90984A/1739

   O O Cl*H_t-CH-C «HCH-C MHCH-CtJOR*

   ■* I I I

   R R R

   worin R die typische Seitenkette der Aednosfiuren darstellt, deren Anordnung und Anzahl typisch for dee besondere Protein ist, von den sie abgeleitet ist, R* niedere Alkylgruppen etli 1 bit 8 Kohlenstoffatonen und Z dl« Anzahl der Wiederholunoeeinheiten in der Kette darstellen, wobei die durchechnitt- . liehen Molekulargewichte der Polypeptldhydrochloride zwiechen ISO und 5D00 liegen.

   18. Haartonikum, dadurch gekennzeichnet deß daa darin enthaltene Polypeptidethydrochlorid in Farm eines aikohollüelichen Proteinderivats vorliegt.

   19. Kosmetieche Lotion, gekennzeichnet d u r c h eine Mischung veresteter Polypeptidhydrochlorlde der allgemeinen Formel:

   OO

   ClNH_x-CH-C NHCH-C NHCH-COOR»

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   ■Λ" ". 909844/173S

   worin „R die typische Seitenkette dar Aminosäuren darstallt, daran Anordnung und Anzahl typisch für das besonders Protein ist, von dBRt sie abgeleitet ist, FT* niedere Alky!gruppen mit 1 bis 8 Kohlenstoffatoaen und 2 die Anzahl der WiadepholungB·» Einheiten in der Kette darstellen, woran die durchschnittlichen Molekulargewichte der Polypeptidhydrochloride zul^_ sehen 150 und 5öOD liegen» '

   20. KosmBtisGhQ Lotion, ■ ij a ι) ti f c It g .a k β η η «· zeichnet, £laS das darirs srsthaltsna tidathydrochlorid in FQWta ©inas alkohallSsiichsn derivate vorliegt.