DE10248455A1 - Enzymatische Polymerisation von Miniemulsionen - Google Patents
Enzymatische Polymerisation von Miniemulsionen Download PDFInfo
- Publication number
- DE10248455A1 DE10248455A1 DE2002148455 DE10248455A DE10248455A1 DE 10248455 A1 DE10248455 A1 DE 10248455A1 DE 2002148455 DE2002148455 DE 2002148455 DE 10248455 A DE10248455 A DE 10248455A DE 10248455 A1 DE10248455 A1 DE 10248455A1
- Authority
- DE
- Germany
- Prior art keywords
- polymerization
- enzyme
- emulsion
- starting materials
- droplets
- Prior art date
- Legal status (The legal status is an assumption and is not a legal conclusion. Google has not performed a legal analysis and makes no representation as to the accuracy of the status listed.)
- Withdrawn
Links
- 239000000839 emulsion Substances 0.000 title claims abstract description 27
- 238000006872 enzymatic polymerization reaction Methods 0.000 title claims abstract description 8
- 102000004190 Enzymes Human genes 0.000 claims abstract description 25
- 108090000790 Enzymes Proteins 0.000 claims abstract description 25
- 238000000034 method Methods 0.000 claims abstract description 20
- 238000006243 chemical reaction Methods 0.000 claims abstract description 11
- 238000006116 polymerization reaction Methods 0.000 claims description 35
- FKUPPRZPSYCDRS-UHFFFAOYSA-N Cyclopentadecanolide Chemical compound O=C1CCCCCCCCCCCCCCO1 FKUPPRZPSYCDRS-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims description 14
- 239000007858 starting material Substances 0.000 claims description 13
- 239000004094 surface-active agent Substances 0.000 claims description 10
- 108090001060 Lipase Proteins 0.000 claims description 9
- 102000004882 Lipase Human genes 0.000 claims description 9
- 239000004367 Lipase Substances 0.000 claims description 9
- 230000002209 hydrophobic effect Effects 0.000 claims description 9
- 235000019421 lipase Nutrition 0.000 claims description 9
- DQGSJTVMODPFBK-UHFFFAOYSA-N oxacyclotridecan-2-one Chemical compound O=C1CCCCCCCCCCCO1 DQGSJTVMODPFBK-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims description 9
- 125000004122 cyclic group Chemical group 0.000 claims description 7
- LVECZGHBXXYWBO-UHFFFAOYSA-N pentadecanolide Natural products CC1CCCCCCCCCCCCC(=O)O1 LVECZGHBXXYWBO-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims description 7
- MVOSYKNQRRHGKX-UHFFFAOYSA-N 11-Undecanolactone Chemical compound O=C1CCCCCCCCCCO1 MVOSYKNQRRHGKX-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims description 6
- 239000002609 medium Substances 0.000 claims description 5
- 239000002245 particle Substances 0.000 claims description 5
- 229920000728 polyester Polymers 0.000 claims description 5
- 239000000126 substance Substances 0.000 claims description 5
- BVKZGUZCCUSVTD-UHFFFAOYSA-N carbonic acid Chemical class OC(O)=O BVKZGUZCCUSVTD-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims description 4
- OZZQHCBFUVFZGT-UHFFFAOYSA-N 2-(2-hydroxypropanoyloxy)propanoic acid Chemical compound CC(O)C(=O)OC(C)C(O)=O OZZQHCBFUVFZGT-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims description 3
- 230000008569 process Effects 0.000 claims description 3
- PAPBSGBWRJIAAV-UHFFFAOYSA-N ε-Caprolactone Chemical compound O=C1CCCCCO1 PAPBSGBWRJIAAV-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims description 3
- 102000004157 Hydrolases Human genes 0.000 claims description 2
- 108090000604 Hydrolases Proteins 0.000 claims description 2
- 239000012530 fluid Substances 0.000 claims description 2
- 239000002736 nonionic surfactant Substances 0.000 claims description 2
- 239000012736 aqueous medium Substances 0.000 claims 1
- 238000006555 catalytic reaction Methods 0.000 abstract description 4
- 239000005445 natural material Substances 0.000 abstract description 2
- 239000000178 monomer Substances 0.000 description 15
- 229920000642 polymer Polymers 0.000 description 13
- 239000006185 dispersion Substances 0.000 description 7
- -1 SE 3030 Polymers 0.000 description 6
- 150000001875 compounds Chemical class 0.000 description 6
- DCAYPVUWAIABOU-UHFFFAOYSA-N hexadecane Chemical compound CCCCCCCCCCCCCCCC DCAYPVUWAIABOU-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 6
- 150000002596 lactones Chemical class 0.000 description 6
- 238000004519 manufacturing process Methods 0.000 description 6
- 239000012071 phase Substances 0.000 description 6
- 150000002989 phenols Chemical class 0.000 description 5
- 239000000047 product Substances 0.000 description 5
- HEDRZPFGACZZDS-UHFFFAOYSA-N Chloroform Chemical compound ClC(Cl)Cl HEDRZPFGACZZDS-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 4
- 150000001448 anilines Chemical class 0.000 description 4
- 150000002148 esters Chemical class 0.000 description 4
- 239000000243 solution Substances 0.000 description 4
- 238000003786 synthesis reaction Methods 0.000 description 4
- 230000015572 biosynthetic process Effects 0.000 description 3
- 230000002255 enzymatic effect Effects 0.000 description 3
- 238000000338 in vitro Methods 0.000 description 3
- 238000002844 melting Methods 0.000 description 3
- 230000008018 melting Effects 0.000 description 3
- 239000003921 oil Substances 0.000 description 3
- 235000019198 oils Nutrition 0.000 description 3
- 239000003960 organic solvent Substances 0.000 description 3
- 230000001590 oxidative effect Effects 0.000 description 3
- 238000007151 ring opening polymerisation reaction Methods 0.000 description 3
- 239000002904 solvent Substances 0.000 description 3
- XLYOFNOQVPJJNP-UHFFFAOYSA-N water Substances O XLYOFNOQVPJJNP-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 3
- 241000589513 Burkholderia cepacia Species 0.000 description 2
- 108700020962 Peroxidase Proteins 0.000 description 2
- 102000003992 Peroxidases Human genes 0.000 description 2
- 238000013459 approach Methods 0.000 description 2
- 239000003876 biosurfactant Substances 0.000 description 2
- 150000004649 carbonic acid derivatives Chemical class 0.000 description 2
- 238000001816 cooling Methods 0.000 description 2
- 150000005676 cyclic carbonates Chemical class 0.000 description 2
- 239000002612 dispersion medium Substances 0.000 description 2
- 238000006911 enzymatic reaction Methods 0.000 description 2
- 229920000126 latex Polymers 0.000 description 2
- 235000010445 lecithin Nutrition 0.000 description 2
- 239000000787 lecithin Substances 0.000 description 2
- 238000006068 polycondensation reaction Methods 0.000 description 2
- 229920000570 polyether Polymers 0.000 description 2
- 238000002604 ultrasonography Methods 0.000 description 2
- 125000000391 vinyl group Chemical group [H]C([*])=C([H])[H] 0.000 description 2
- 229920002554 vinyl polymer Polymers 0.000 description 2
- IIZPXYDJLKNOIY-JXPKJXOSSA-N 1-palmitoyl-2-arachidonoyl-sn-glycero-3-phosphocholine Chemical compound CCCCCCCCCCCCCCCC(=O)OC[C@H](COP([O-])(=O)OCC[N+](C)(C)C)OC(=O)CCC\C=C/C\C=C/C\C=C/C\C=C/CCCCC IIZPXYDJLKNOIY-JXPKJXOSSA-N 0.000 description 1
- 102000057234 Acyl transferases Human genes 0.000 description 1
- 108700016155 Acyl transferases Proteins 0.000 description 1
- 229920000856 Amylose Polymers 0.000 description 1
- 229920002101 Chitin Polymers 0.000 description 1
- 229920001634 Copolyester Polymers 0.000 description 1
- 102000001189 Cyclic Peptides Human genes 0.000 description 1
- 108010069514 Cyclic Peptides Proteins 0.000 description 1
- 108090000371 Esterases Proteins 0.000 description 1
- 108010031186 Glycoside Hydrolases Proteins 0.000 description 1
- 102000005744 Glycoside Hydrolases Human genes 0.000 description 1
- 102000051366 Glycosyltransferases Human genes 0.000 description 1
- 108700023372 Glycosyltransferases Proteins 0.000 description 1
- 108010029541 Laccase Proteins 0.000 description 1
- 238000001016 Ostwald ripening Methods 0.000 description 1
- 108090000854 Oxidoreductases Proteins 0.000 description 1
- 102000004316 Oxidoreductases Human genes 0.000 description 1
- 229910019142 PO4 Inorganic materials 0.000 description 1
- 108091005804 Peptidases Proteins 0.000 description 1
- 102000035195 Peptidases Human genes 0.000 description 1
- 102000009097 Phosphorylases Human genes 0.000 description 1
- 108010073135 Phosphorylases Proteins 0.000 description 1
- 239000004952 Polyamide Substances 0.000 description 1
- 229920000331 Polyhydroxybutyrate Polymers 0.000 description 1
- 239000004721 Polyphenylene oxide Substances 0.000 description 1
- 239000004365 Protease Substances 0.000 description 1
- 241000589540 Pseudomonas fluorescens Species 0.000 description 1
- 101000702105 Rattus norvegicus Sproutin Proteins 0.000 description 1
- 102000004357 Transferases Human genes 0.000 description 1
- 108090000992 Transferases Proteins 0.000 description 1
- 239000002253 acid Substances 0.000 description 1
- 150000007513 acids Chemical class 0.000 description 1
- 108700014220 acyltransferase activity proteins Proteins 0.000 description 1
- XAGFODPZIPBFFR-UHFFFAOYSA-N aluminium Chemical compound [Al] XAGFODPZIPBFFR-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 229910052782 aluminium Inorganic materials 0.000 description 1
- 239000002280 amphoteric surfactant Substances 0.000 description 1
- 150000008064 anhydrides Chemical class 0.000 description 1
- 125000000129 anionic group Chemical group 0.000 description 1
- 239000008346 aqueous phase Substances 0.000 description 1
- 239000007864 aqueous solution Substances 0.000 description 1
- 125000003118 aryl group Chemical group 0.000 description 1
- 230000001580 bacterial effect Effects 0.000 description 1
- 210000000941 bile Anatomy 0.000 description 1
- 229920001222 biopolymer Polymers 0.000 description 1
- 230000001851 biosynthetic effect Effects 0.000 description 1
- 150000001733 carboxylic acid esters Chemical class 0.000 description 1
- 239000003054 catalyst Substances 0.000 description 1
- 125000002091 cationic group Chemical group 0.000 description 1
- 229920002678 cellulose Polymers 0.000 description 1
- 239000001913 cellulose Substances 0.000 description 1
- 238000002425 crystallisation Methods 0.000 description 1
- 230000008025 crystallization Effects 0.000 description 1
- ZFTFAPZRGNKQPU-UHFFFAOYSA-N dicarbonic acid Chemical class OC(=O)OC(O)=O ZFTFAPZRGNKQPU-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 150000001990 dicarboxylic acid derivatives Chemical class 0.000 description 1
- 239000000539 dimer Substances 0.000 description 1
- 239000004815 dispersion polymer Substances 0.000 description 1
- 230000000694 effects Effects 0.000 description 1
- 238000007306 functionalization reaction Methods 0.000 description 1
- 150000004676 glycans Chemical class 0.000 description 1
- 150000002334 glycols Chemical class 0.000 description 1
- 108700014210 glycosyltransferase activity proteins Proteins 0.000 description 1
- 150000008282 halocarbons Chemical class 0.000 description 1
- 238000010438 heat treatment Methods 0.000 description 1
- 229920006158 high molecular weight polymer Polymers 0.000 description 1
- 229930195733 hydrocarbon Natural products 0.000 description 1
- 150000002430 hydrocarbons Chemical class 0.000 description 1
- 230000006872 improvement Effects 0.000 description 1
- 238000001727 in vivo Methods 0.000 description 1
- 239000003999 initiator Substances 0.000 description 1
- 229920000831 ionic polymer Polymers 0.000 description 1
- 150000002500 ions Chemical class 0.000 description 1
- 239000012948 isocyanate Substances 0.000 description 1
- 150000002513 isocyanates Chemical class 0.000 description 1
- 239000004816 latex Substances 0.000 description 1
- 229940067606 lecithin Drugs 0.000 description 1
- 150000002632 lipids Chemical class 0.000 description 1
- 239000007788 liquid Substances 0.000 description 1
- 229920002521 macromolecule Polymers 0.000 description 1
- 238000002156 mixing Methods 0.000 description 1
- 239000000203 mixture Substances 0.000 description 1
- 231100000252 nontoxic Toxicity 0.000 description 1
- 230000003000 nontoxic effect Effects 0.000 description 1
- 235000008390 olive oil Nutrition 0.000 description 1
- 239000004006 olive oil Substances 0.000 description 1
- 239000012074 organic phase Substances 0.000 description 1
- 150000001282 organosilanes Chemical class 0.000 description 1
- 230000003204 osmotic effect Effects 0.000 description 1
- 238000005691 oxidative coupling reaction Methods 0.000 description 1
- 235000021317 phosphate Nutrition 0.000 description 1
- 239000004014 plasticizer Substances 0.000 description 1
- 239000005014 poly(hydroxyalkanoate) Substances 0.000 description 1
- 239000005015 poly(hydroxybutyrate) Substances 0.000 description 1
- 229920002647 polyamide Polymers 0.000 description 1
- 229920000515 polycarbonate Polymers 0.000 description 1
- 239000004417 polycarbonate Substances 0.000 description 1
- 238000012643 polycondensation polymerization Methods 0.000 description 1
- 229920000903 polyhydroxyalkanoate Polymers 0.000 description 1
- 235000010482 polyoxyethylene sorbitan monooleate Nutrition 0.000 description 1
- 229920001184 polypeptide Polymers 0.000 description 1
- 229920001282 polysaccharide Polymers 0.000 description 1
- 239000005017 polysaccharide Substances 0.000 description 1
- 229920000053 polysorbate 80 Polymers 0.000 description 1
- 239000002244 precipitate Substances 0.000 description 1
- 238000002360 preparation method Methods 0.000 description 1
- 102000004196 processed proteins & peptides Human genes 0.000 description 1
- 108090000765 processed proteins & peptides Proteins 0.000 description 1
- 239000011541 reaction mixture Substances 0.000 description 1
- 230000035484 reaction time Effects 0.000 description 1
- 230000001105 regulatory effect Effects 0.000 description 1
- 230000004044 response Effects 0.000 description 1
- 238000007142 ring opening reaction Methods 0.000 description 1
- 150000004756 silanes Chemical class 0.000 description 1
- 239000000344 soap Substances 0.000 description 1
- 230000006641 stabilisation Effects 0.000 description 1
- 238000011105 stabilization Methods 0.000 description 1
- 238000003756 stirring Methods 0.000 description 1
- 230000001960 triggered effect Effects 0.000 description 1
- 230000007306 turnover Effects 0.000 description 1
- 235000015112 vegetable and seed oil Nutrition 0.000 description 1
- 239000008158 vegetable oil Substances 0.000 description 1
- 238000010626 work up procedure Methods 0.000 description 1
Classifications
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C08—ORGANIC MACROMOLECULAR COMPOUNDS; THEIR PREPARATION OR CHEMICAL WORKING-UP; COMPOSITIONS BASED THEREON
- C08F—MACROMOLECULAR COMPOUNDS OBTAINED BY REACTIONS ONLY INVOLVING CARBON-TO-CARBON UNSATURATED BONDS
- C08F4/00—Polymerisation catalysts
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C08—ORGANIC MACROMOLECULAR COMPOUNDS; THEIR PREPARATION OR CHEMICAL WORKING-UP; COMPOSITIONS BASED THEREON
- C08F—MACROMOLECULAR COMPOUNDS OBTAINED BY REACTIONS ONLY INVOLVING CARBON-TO-CARBON UNSATURATED BONDS
- C08F2/00—Processes of polymerisation
- C08F2/12—Polymerisation in non-solvents
- C08F2/16—Aqueous medium
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
- C12P—FERMENTATION OR ENZYME-USING PROCESSES TO SYNTHESISE A DESIRED CHEMICAL COMPOUND OR COMPOSITION OR TO SEPARATE OPTICAL ISOMERS FROM A RACEMIC MIXTURE
- C12P13/00—Preparation of nitrogen-containing organic compounds
- C12P13/02—Amides, e.g. chloramphenicol or polyamides; Imides or polyimides; Urethanes, i.e. compounds comprising N-C=O structural element or polyurethanes
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
- C12P—FERMENTATION OR ENZYME-USING PROCESSES TO SYNTHESISE A DESIRED CHEMICAL COMPOUND OR COMPOSITION OR TO SEPARATE OPTICAL ISOMERS FROM A RACEMIC MIXTURE
- C12P7/00—Preparation of oxygen-containing organic compounds
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
- C12P—FERMENTATION OR ENZYME-USING PROCESSES TO SYNTHESISE A DESIRED CHEMICAL COMPOUND OR COMPOSITION OR TO SEPARATE OPTICAL ISOMERS FROM A RACEMIC MIXTURE
- C12P7/00—Preparation of oxygen-containing organic compounds
- C12P7/62—Carboxylic acid esters
- C12P7/625—Polyesters of hydroxy carboxylic acids
Landscapes
- Chemical & Material Sciences (AREA)
- Organic Chemistry (AREA)
- Engineering & Computer Science (AREA)
- Zoology (AREA)
- Wood Science & Technology (AREA)
- Life Sciences & Earth Sciences (AREA)
- Health & Medical Sciences (AREA)
- Chemical Kinetics & Catalysis (AREA)
- Microbiology (AREA)
- General Chemical & Material Sciences (AREA)
- Biotechnology (AREA)
- Biochemistry (AREA)
- Bioinformatics & Cheminformatics (AREA)
- General Engineering & Computer Science (AREA)
- General Health & Medical Sciences (AREA)
- Genetics & Genomics (AREA)
- Polymers & Plastics (AREA)
- Medicinal Chemistry (AREA)
- Materials Engineering (AREA)
- Preparation Of Compounds By Using Micro-Organisms (AREA)
- Enzymes And Modification Thereof (AREA)
Abstract
Die vorliegende Erfindung betrifft ein Verfahren zur Durchführung einer enzymatischen Polymerisation von Miniemulsionen. In den letzten Jahren haben Enzym-katalysierte Reaktionen deutlich an Bedeutung gewonnen, da eine große Anzahl an Enzymen nicht nur zur Umsetzung natürlicher Substanzen verwendet, sondern auch für Reaktionen von anderen Molekülen eingesetzt werden kann.
Description
- Die vorliegende Erfindung betrifft ein Verfahren zur Durchführung einer enzymatischen Polymerisation von Miniemulsionen. In den letzten Jahren haben Enzym-katalysierte Reaktionen deutlich an Bedeutung gewonnen, da eine große Anzahl an Enzymen nicht nur zur Umsetzung natürlicher Substanzen verwendet, sondern auch für Reaktionen von anderen Molekülen eingesetzt werden kann.
- Die Verwendung von Enzymen bietet dabei die folgende Vorteile:
- – Katalyse unter milden Reaktionsbedingungen (Temperatur, Druck, pH-Wert),
- – hohe Enantio-, Regio- und Chemoselektivität sowie Steuerung der Stereochemie,
- – nicht-toxischer Katalysator.
- Alle in der Natur vorkommenden Polymere werden in vivo durch enzymatische Katalyse hergestellt. Die Gruppe um Kobayashi zeigte erstmals, dass auch enzymatische Polymersynthese in vitro möglich sind (siehe S. Kobayashi, H. Uyama, S. Kimura, Chem. Rey. 2001, 101, 3793– 3818, und die dort angegebenen Referenzen). Diese Methode (enzymatische Polymersynthese) erlaubt die gezielte Darstellung von Polymeren, die über konventionelle Polymerisationsprozesse oft nur schwer herzustellen sind. Hier können spezifische enzymatische Reaktionen zu Polymeren mit einer hohen Selektivität und neuen Strukturen führen (vgl. S. Kobayshi, S. Shoda, H. Uyama, Adv. Polym. Sci. 1995, 121, 1). Enzymatische Polymerisationen können als in vitro durchgeführte chemische Polymersynthesen definiert werden, die über nicht biosynthetische (nicht-metabolisierte) Reaktionsschritte durch ein isoliertes Enzym katalysiert ablaufen.
- Eine Vielzahl von Enzym-katalysierten Polymerisationen sind bereits in der Literatur beschrieben (siehe die aktuellen Reviewartikel: S. Kobayashi, H. Uyama, S. Kimura, Chem. Rev. 2001, 101, 3793–3818; R.A. Gross, A. Kumar, B. Kalra, Chem. Rev., 2001, 101, 2097–2124).
- So können z.B. Peroxidasen für die oxidative Polymerisation von Phenolen oder Anilinderivaten und die Polymerisation von Vinylmonomeren eingesetzt werden, Lipasen können Polykondensationen katalysieren oder für die ringöffnende Polymerisation von Lactonen verwendet werden. Im Gegensatz zu Kondensationspolymerisationen werden bei ringöffnenden Polymerisationen während der Reaktion keine Gruppen abgespalten.
- Bisher werden enzymatische Polymerisationen in vitro im Allgemeinen in einem organischen Lösungsmittel unter Verwendung einer manchmal sehr hohen Enzymmenge (bis zu 50 % bezogen auf das Monomere) durchgeführt. In den meisten Fällen wird berichtet, dass bei der Durchführung dieser enzymatischen Polymerisationen bei langsamen Polymerisationsgeschwindigkeiten niedermolekulare Polymere erhalten werden. Durch Optimierung von einigen Parametern, z.B. die Wahl des Lösungsmittels, der Temperatur, der Monomerkonzentration in der Lösung, der Enzymkonzentration und des Wassergehaltes, lässt sich in einigen Fällen eine Verbesserung der Polymere (höheres Molekulargewicht) erhalten. Dennoch sind die Molekulargewichte immer noch zu gering und die Reaktionszeiten mit einer Dauer von oftmals mehreren Tagen zu lang.
- Es wurde nun gefunden, dass es möglich ist, auf das organische Lösungsmittel zu verzichten, indem man mithilfe des Miniemulsionsprozesses kleinste Tröpfchen herstellt, die die Edukte für eine Polymerisation enthalten und die dann Enzym-katalysiert polymerisiert werden. Es entstehen so bei sehr geringen Enzymmengen hochmolekulare Polymere nach einer Reaktionsdauer von nur wenigen Stunden, die entweder aus der Dispersion ausfallen und so gesammelt werden können, oder auch bei Aufrechterhaltung der Dispersion direkt als biologisch abbaubarer Latex weiterverwendet werden können. Ein Gegenstand der Erfindung ist somit ein Verfahren zur Durchführung einer enzymatischen Polymerisation , dadurch gekennzeichnet, dass man eine Miniemulsion erzeugt, wobei die disperse Phase der Miniemulsion die Edukte der Polymerisation, insbesondere in Form von Monomeren enthält, und die kontinuierliche Phase der Miniemulsion ein die Polymerisation katalysierendes Enzym enthält, und dann die Polymerisation durchführt.
- Die Miniemulsion, in der die Polymerisationsreaktion durchgeführt wird, kann durch Anwendung hoher Scherfelder, z.B. durch einen Ultraschallstab, einen Strahldispergator oder einen Mikrofluidizer, eingestellt werden. Die Emulsionströpfchen liegen vorzugsweise in der Größenordnung von 20 bis 1000 nm, insbesondere von 30 nm bis 600 nm mittlerer Teilchendurchmesser. Vorzugsweise wird eine Miniemulsion mit einer dispersen Ölphase in einer im wesentlichen damit nicht mischbaren hydrophilen kontinuierlichen Phase, z.B. einer polaren organischen Phase, insbesondere jedoch einer wässrigen Phase, gebildet.
- Zur Stabilisierung der Emulsion werden vorzugsweise oberflächenaktive Tenside, die sich für die Herstellung von Miniemulsionen eignen, verwendet, also z. B. nichtionische, anionische, kationische, amphotere Tenside (z.B. Lecithine), Biotenside. Vorzugsweise werden nichtionische Tenside, wie z.B. Lutensol AT 50 (C1 6/C1 8EO5 0), nicht ionische Polymere und Tenside (z.B. SE 3030, Tween 80 und andere) oder Biotenside (z.B. Lecithin/Gallseife) verwendet. Die Tensidmenge liegt vorzugsweise im Bereich von 0,1 bis 20 Gew.-%, vorzugsweise 0,2 bis 10 Gew.-% und besonders bevorzugt 0,5 bis 5 Gew.-% bezogen auf die Monomerenmenge in der Emulsion.
- Zur osmotischen Stabilisierung der Dispersion reicht in vielen Fällen das Vorhandensein einer hydrophoben Komponente, d.h. eines der Edukte aus. Im Falle der Verwendung polarer, insbesondere wässriger Dispergiermedien können jedoch zusätzlich inerte, d.h. nicht bei der Polymerisationsreaktion beteiligte, im Dispergiermedium unlösliche ultrahydrophobe Verbindungen zugesetzt werden und zwar im allgemeinen in einer Menge von 0,1 und 40 Gew.-%, vorzugsweise 0,2 bis 10 Gew.-% und besonders bevorzugt 0,5 bis 5 Gew.-% bezogen auf das Gesamtgewicht der Emulsionströpfchen. Die hydrophobe Komponente kann die Tröpfchen der Miniemulsion gegen eine Ostwald-Reifung stabilisieren (Landfester et al., Macromolecules 1999, 32:5222; Landfester, Macromol. Rapid. Comm. 2001, 22, 896–936).
- Dabei sind insbesondere ultrahydrophobe Verbindungen geeignet, die sich mit der Ölphase vermischen und eine Löslichkeit im Dispergiermedium von vorzugsweise weniger als 5 × 10– 6 g/l, besonders bevorzugt weniger als 5 × 10– 6 g/l und am meisten bevorzugt weniger als 5 × 10– 7 g/l, bei Raumtemperatur aufweisen. Beispiele hierfür sind Kohlenwasserstoffe, insbesondere volatile und gegebenenfalls halogenierte Kohlenwasserstoffe, Silane, Organosilane, Siloxane, langkettige Ester, Öle, wie Pflanzenöle, z.B. Olivenöl, hydrophobe Farbstoffmoleküle, verkappte Isocyanate sowie oligomere Polymerisations-, Polykondensations- und Polyadditionsprodukte.
- Die Tenside und ultrahydrophoben Verbindungen werden vorzugsweise so ausgewählt, dass sie mit dem Enzym, den Edukten und dem resultierenden Polymerisationsprodukt verträglich sind. So können Substanzen verwendet werden, die eine hohe Volatilität besitzen oder/und nützlicherweise bei einer eventuellen Weiterverwendung der polymeren Dispersion zum Einsatz kommen, z.B. als Weichmacher, Farbstoff etc., so dass sie positiv zur Zielanwendung beitragen können. Durch Variation der Tenside oder/und der ultrahydrophoben Verbindungen bzw. deren Mengen im Reaktionsansatz kann die Teilchengröße der Emulsion sowie der resultierenden Polymer-Dispersion wunschgemäß eingestellt werden.
- Die Polymerisationsreaktion in der Miniemulsion wird im Allgemeinen durch Zugabe des Enzyms und Einstellung geeigneter Reaktionsbedingungen ausgelöst. Vorzugsweise geht man dabei von einer kritisch stabilisierten und besonders bevorzugt von einer thermodynamisch stabilen Emulsion aus. Bei derart osmotisch stabilisierten Emulsionen können Dispersionen des Polymerisationsprodukts erhalten werden, deren Teilchengröße sich gegenüber der Eduktemulsion nicht auf unerwünschte Weise geändert hat. Die Teilchen des Polymerisationsprodukts haben eine mittlere Größe von vorzugsweise 20 bis 1000 nm und besonders bevorzugt von 30 bis 600 nm.
- Die Edukte werden gegebenenfalls mithilfe von Tensiden oder/und hydrophoben Komponenten oberhalb ihrer Schmelztemperatur miniemulgiert. Durch Zugabe von geeigneten Enzymen wird dann eine Polymerisation der einzelnen Tröpfchen initiiert. Bereits nach 1–12 Stunden kann ein vollständiger Umsatz erreicht werden; die Molekulargewichte sind überraschenderweise sehr hoch.
- Geeignete Typen von tionen sind in Übersichtsartikeln von Kobayashi et al. (Chem. Rev. 101 (2001), 3793–3818) und Gross et al. (Chem. Rev. 101 (2001), 2097–2124) beschrieben. Dabei handelt es sich insbesondere um Reaktionen katalysiert von Lipasen, z. B. ringöffnende Polymerisationen von cyclischen Monomeren oder Gemischen cyclischer Monomere gegebenenfalls in Anwesenheit von Initiatoren oder/und Terminatoren, wie etwa Lactonen, cyclischen Diestern, cyclischen Carbonaten, cyclischen Peptiden oder cyclischen Phosphaten. Außerdem werden durch Lipasen auch Polymerisationen von Dicarbonsäurederivaten, z.B. Anhydriden, Aktivestern oder von aktivierten Dicarbonaten, und Dialkoholen, z.B. Glycolen, oder von Hydroxycarbonsäuren oder Derivaten davon zu Polyestern katalysiert. Auch zur Funktionalisierung von Polymeren können Lipasen eingesetzt werden.
- Weitere geeignete Enzyme, die für das erfindungsgemäße Verfahren eingesetzt werden können, sind Peroxidasen, die eine oxidative Polymerisation von Phenolen und Phenolderivaten sowie Anilinen und Anilinderivaten zu Polyaromaten, oder eine Polymerisation von Vinylmonomeren katalysieren, Laccasen, die eine oxidative Kupplung von Phenolen katalysieren, und andere Oxidoreduktasen. Darüber hinaus können Transferasen eingesetzt werden, z.B. Glycosyltransferasen, zur Herstellung von Biopolymeren, wie Cellulose oder Chitin, Phosphorylasen zur Herstellung von Amylosen, und Acyltransferasen zur Herstellung von Polyhydroxyalkanoaten, z.B. Polyhydroxybutyrat. Glycosidasen können zur Herstellung natürlicher oder nichtnatürlicher Polysaccharide verwendet werden. Proteasen können schließlich zur Herstellung von Polypeptiden eingesetzt werden.
- Bevorzugt sind Polymerisationen, die unter Bildung von Polyester- oder Polycarbonatverbindungen ablaufen. Dabei geht man günstigerweise von hydroxy- oder/und carboxyfunktionellen Molekülen aus, z.B. Hydroxycarbonsäuren, oder Carbonaten, die gegebenenfalls auch als cyclische Edukte, z.B. als Lactone oder Oligomere, z.B. Dimere, vorliegen können. Besonders bevorzugte Edukte sind Lactone von C6-C16-Hydrocarbonsäuren, z.B. Dodecanolid (Oxacyclotridecan-2-on), Pentadecanolid (Oxacyclohexadekan-2-on), Undecanolid (Oxacyclododecan-2-on) Caprolacton, intermolekulare Carbonsäureester, wie etwa Milchsäure-Dimer oder Carbonate. Selbstverständlich können auch andere, strukturell ähnliche Verbindungen eingesetzt werden.
- Ein besonders bevorzugter Aspekt der Erfindung ist eine Polymerisation von cyclischen Edukten, umfassend eine Ringöffnung, z.B. von cyclischen intramolekularen Estern von Hydroxycarbonsäuren, wie Lactonen, oder cyclischen intermolekuklaren Estern oder von cyclischen Carbonaten. Als Enzyme zur Initiierung derartiger Polymerisationen werden zur Gruppe der Hydrolasen (insbesondere Esterasen) gehörende Enzyme verwendet, und zwar in erster Linie Lipasen (die Aktivität an der Phasengrenze zwischen Lipiden und Wasser entfalten). Als besonderes bevorzugte Lipasen können Lipasen aus bakteriellen Quellen genannt werden.
- Ebenfalls bevorzugt sind oxidative Polymerisationen von Phenolen oder/und Anilinen bzw. Derivaten davon zu aromatischen Polymeren, z.B. Polyethern oder Polyamiden.
- Noch ein weiterer Gegenstand der Erfindung ist eine Miniemulsion, umfassend Tröpfchen, die Edukte einer Polymerisation enthalten, in einem fluiden Medium, das ein die Polymerisation katalysierendes Enzym enthält.
- Das nachfolgende Beispiel soll die Erfindung näher erläutern, ohne sie darauf zu beschränken. Wenn nicht anders angegeben, beziehen sich Prozentangaben und Teile auf das Gewicht.
- Synthese
- Es wird eine 1 %ige wässrige Lösung von Lutensol® AT50, einem C1 6/C1 8EO5 0-Polyether hergestellt. Dann wird eine Monomer-Miniemulsion, z.B. aus 8,0 g Monomer Pentadecanolid (PDL), 320 mg Hexadekan (Hydrophob) und 32,0 g Tensid-Lösung hergestellt. Hierzu wird das flüssige Monomer (die Präparationstemperatur muss oberhalb des Schmelzpunkt des gewünschten Monomers liegen) mit dem Hexadekan vermischt und zur Tensid-Lösung gegeben. Nach einstündigem Rühren bei der höchster Magnetrührerstufe (die Temperatur wird weiterhin oberhalb der Schmelztemperatur des Monomeren gehalten), wird die Miniemulsion durch zweiminütiges Ultrabeschallen (Branson Sonifier W450Digital) bei einer Amplitude von 90 % (Branson Sonfier W450) unter Eiskühlung hergestellt.
- Anschließend werden 1–50 mg des jeweiligen Enzym, z.B. Lipase aus Pseudomonas cepacia, Pseudomonas fluorescens oder Burkholderia cepacia (Amano Enzyme Europe Ltd) in 0,5 g Tensid-Lösung mit 1 g der Momomer-Miniemulsion vereinigt.
- Aus den vorstehenden Angabe folgt, dass ein Ansatz besteht aus:
200 mg Monomer,
1–50 mg Enzym,
8 mg Hexadekan (Hydrophob),
13 mg Lutensol AT 50,
ca. 1,30 g Wasser. - Die einzelnen Ansätze (siehe die nachstehende Tabelle) werden in einem 2 ml-Schraubdeckel-Gefäß angesetzt und zur Reaktion mit einem HLC Heiz Thermo Mixer HMT 130 LP (mit linearer Schüttelung) temperiert und geschüttelt. Der Temperaturbereich dieses Gerätes lässt sich von Raumtemperatur bis 130 °C (temperierte Aluminiumblöcke) regulieren, die Mix-Geschwindigkeit ist variabel (0–100 % entsprechen 0–2000 min–1).
- Aufarbeitung
- Nach Abkühlen der Reaktionsmischung auf Raumtemperatur (dadurch wird eine Beendigung der enzymatischen Reaktion erreicht) wird das Lösungsmittel im Vakuum, z.B. im Exsikkator, abgezogen. Die trockene Substanz wird in Chloroform bei 40 °C aufgenommen; in diesem Lösungsmittel ist nur das Enzym unlöslich und kann daher abfiltriert werden.
- Verwendete Analytik
- NMR (zur Bestimmung des Umsatzes)
GPC (zur Bestimmung des Molekulargewichts)
DSC (zur Bestimmung der Kristallinität) - Tabelle: Lipase-katalysierte Polymerisationen von PDL in einer Miniemulsion
- Bereits nach weniger als 12 Stunden war in allen Fällen, bei denen Enzym (auch in nur geringen Mengen) eingesetzt wurde, ein vollständiger Umsatz des Lactons zum Polymer ohne Verwendung von organischen Lösungsmitteln erfolgt. Die Referenzansätze (TA20, TA24, TA28 und TA 32) zeigten dagegen keinerlei Umsatz. Im Fall der Herstellung von hochkristallinem Produkt fällt das Polymer durch Kristallisation aus der Dispersion aus und kann durch Absaugen isoliert werden. Im Falle von nicht-kristallinen Polyestern und Copolyestern bleibt die Dispersion stabil und Polyester-Latices werden erhalten. Bei Verwendung von PDL als Edukt ist das Polymer hochmolekular, hochkristallin und löst sich nur zum Teil in heißem Chloroform.
- Anstelle des vorstehend eingesetzten PDL können ganz allgemein die folgenden Monomeren eingesetzt werden: DDL, Dodecanolid (Oxacyclotridecan-2-on); UDL, Undecanolid (Oxacyclododecan-2-on); CPL, Caprolacton; Dimer der Milchsäure. Darüber hinaus sind auch noch weitere strukturell ähnliche Verbindungen verwendbar.
Claims (15)
- Verfahren zur Durchführung einer enzymatischen Polymerisation, dadurch gekennzeichnet, dass man eine Miniemulsion erzeugt, wobei die disperse Phase der Miniemulsion die Edukte der Polymerisation enthält, und die kontinuierliche Phase der Miniemulsion ein die Polymerisation katalysierendes Enzym enthält, und dann die Polymerisation durchführt.
- Verfahren nach Anspruch 1, dadurch gekennzeichnet, dass man eine Miniemulsion mit einem mittleren Teilchendurchmesser von 20–1000 nm der Emulsionströpfchen erzeugt.
- Verfahren nach Anspruch 1 oder 2, dadurch gekennzeichnet, dass man eine Miniemulsion von hydrophoben Tröpfchen in einem wässrigen Medium erzeugt.
- Verfahren nach einem der Ansprüche 1 bis 3, dadurch gekennzeichnet, dass das wässrige Medium ein Tensid enthält.
- Verfahren nach Anspruch 4, dadurch gekennzeichnet, dass man ein nichtionisches Tensid verwendet.
- Verfahren nach einem der Ansprüche 1 bis 5, dadurch gekennzeichnet, dass man den Emulsionströpfchen eine hydrophobe inerte Substanz zusetzt.
- Verfahren nach Anspruch 6, dadurch gekennzeichnet, dass die hydrophobe inerte Substanz in einem Anteil von 0,1–40 Gew.-% bezogen auf das Gesamtgewicht der Emulsionströpfchen eingesetzt wird.
- Verfahren nach einem der Ansprüche 1 bis 7, dadurch gekennzeichnet, dass man einen Polyester erzeugt.
- Verfahren nach Anspruch 8, dadurch gekennzeichnet, dass man als Edukte hydroxy- oder/und carboxy-funktionelle Moleküle verwendet.
- Verfahren nach Anspruch 9, dadurch gekennzeichnet, dass man als Edukte Hydroxycarbonsäuren verwendet, die gegebenenfalls in cyclischer Form vorliegen können.
- Verfahren nach Anspruch 10, dadurch gekennzeichnet, dass man als Edukte Dodecanolid (Oxacyclotridecan-2-on), Pentadecanolid (Oxacyclohexadekan-2-on), Undecanolid (Oxacyclododecan-2-on), Caprolacton oder/und Milchsäure-Dimer verwendet.
- Verfahren nach einem der vorhergehenden Ansprüche, dadurch gekennzeichnet, dass man als Enzym eine Hydrolase verwendet.
- Verfahren nach Anspruch 12, dadurch gekennzeichnet, dass man als Enzym eine Lipase verwendet.
- Verfahren nach einem der vorhergehenden Ansprüche, umfassend die Schritte: (a) Erzeugen einer Miniemulsion mit Tröpfchen, die die Edukte der Polymerisation enthalten, gegebenenfalls durch Erhitzen, (b) Zugeben des Enzyms zur Miniemulsion, (c) Durchführen der Polymerisation unter geeigneten Reaktionsbedingungen und (d) Gewinnen des Polymerisationsprodukts.
- Miniemulsion, umfassend Tröpfchen, die Edukte einer Polymerisation enthalten, in einem fluiden Medium, das ein die Polymerisation katalysierendes Enzym enthält.
Priority Applications (3)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| DE2002148455 DE10248455A1 (de) | 2002-10-17 | 2002-10-17 | Enzymatische Polymerisation von Miniemulsionen |
| PCT/EP2003/011440 WO2004035801A2 (de) | 2002-10-17 | 2003-10-15 | Enzymatische polymerisation von miniemulsionen |
| AU2003280382A AU2003280382A1 (en) | 2002-10-17 | 2003-10-15 | Enzymatic polymerisation of miniemulsions |
Applications Claiming Priority (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| DE2002148455 DE10248455A1 (de) | 2002-10-17 | 2002-10-17 | Enzymatische Polymerisation von Miniemulsionen |
Publications (1)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| DE10248455A1 true DE10248455A1 (de) | 2004-04-29 |
Family
ID=32049367
Family Applications (1)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| DE2002148455 Withdrawn DE10248455A1 (de) | 2002-10-17 | 2002-10-17 | Enzymatische Polymerisation von Miniemulsionen |
Country Status (3)
| Country | Link |
|---|---|
| AU (1) | AU2003280382A1 (de) |
| DE (1) | DE10248455A1 (de) |
| WO (1) | WO2004035801A2 (de) |
Cited By (2)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| WO2006058595A1 (en) | 2004-11-30 | 2006-06-08 | Degussa Gmbh | Enzyme reactions in miniemulsions |
| WO2006131479A1 (de) * | 2005-06-06 | 2006-12-14 | Basf Aktiengesellschaft | Verfahren zur herstellung einer wässrigen polymerdispersion |
Families Citing this family (4)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| DE102005023386A1 (de) * | 2005-05-17 | 2006-11-23 | Basf Ag | Verfahren zur Herstellung einer wässrigen Polymerdispersion |
| US8263327B2 (en) | 2007-04-26 | 2012-09-11 | Basf Se | Enzymatic method for the production of microcapsules |
| US20090280429A1 (en) * | 2008-05-08 | 2009-11-12 | Xerox Corporation | Polyester synthesis |
| DE102010049754A1 (de) | 2010-10-29 | 2012-05-03 | Henkel Ag & Co. Kgaa | Enzymhaltige Miniemulsion |
Family Cites Families (2)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| WO2000029451A1 (de) * | 1998-11-16 | 2000-05-25 | MAX-PLANCK-Gesellschaft zur Förderung der Wissenschaften e.V. | Osmotische stabilisierung von mini- und mikroemulsionen und deren anwendung zur herstellung von nanohybridpartikeln |
| WO2000078988A1 (en) * | 1999-06-22 | 2000-12-28 | Trustees Of Tufts College | Enzyme-mediated polymerization methods and products |
-
2002
- 2002-10-17 DE DE2002148455 patent/DE10248455A1/de not_active Withdrawn
-
2003
- 2003-10-15 AU AU2003280382A patent/AU2003280382A1/en not_active Abandoned
- 2003-10-15 WO PCT/EP2003/011440 patent/WO2004035801A2/de not_active Application Discontinuation
Cited By (2)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| WO2006058595A1 (en) | 2004-11-30 | 2006-06-08 | Degussa Gmbh | Enzyme reactions in miniemulsions |
| WO2006131479A1 (de) * | 2005-06-06 | 2006-12-14 | Basf Aktiengesellschaft | Verfahren zur herstellung einer wässrigen polymerdispersion |
Also Published As
| Publication number | Publication date |
|---|---|
| AU2003280382A1 (en) | 2004-05-04 |
| WO2004035801A2 (de) | 2004-04-29 |
| WO2004035801A3 (de) | 2004-07-29 |
| AU2003280382A8 (en) | 2004-05-04 |
Similar Documents
| Publication | Publication Date | Title |
|---|---|---|
| EP2163617B1 (de) | Enzympräparate | |
| DE69908655T2 (de) | Verfahren zur herstellung von stärketeilchen | |
| EP2268702B1 (de) | Verfahren zur kontinuierlichen herstellung von biologisch abbaubaren polyestern | |
| DE69735111T2 (de) | Verfahren zur Herstellung von Copolyestern aus Terephthalsäure, Ethylenglycol und 1,4-Cyclohexanedimethanol mit neutralen Farbton, hoher Klarheit und erhöhter Helligkeit | |
| EP2628758B1 (de) | Verfahren zur kontinuierlichen Herstellung von biologisch abbaubaren Polyestern | |
| DE102007031689A1 (de) | Enzympräparate | |
| DE69602351T2 (de) | Polyhydroxyalkanoatelatex | |
| EP2385077B2 (de) | Verfahren zur Herstellung von Siliconemulsionen | |
| EP0751166A2 (de) | Verfahren zur Herstellung von Polyestern und Copolyestern, die danach hergestellten Produkte und deren Verwendung | |
| DE102014212662A1 (de) | Polyester-/polycarbonat-blockcopolymere über reine ein-topf-ringöffnungspolymerisation | |
| WO2006131479A1 (de) | Verfahren zur herstellung einer wässrigen polymerdispersion | |
| DE60019098T2 (de) | Verfahren zur reinigung von polyhydroxyalkanoaten | |
| DE69835337T2 (de) | Succinimid/ Hydroxycarbonsäure Copolymer und Verfahren zur Herstellung | |
| DE10248455A1 (de) | Enzymatische Polymerisation von Miniemulsionen | |
| EP2794718A1 (de) | Verfahren zur herstellung von polyestern | |
| EP1819826A1 (de) | Verfahren zur herstellung einer wässrigen polyamid-dispersion | |
| EP2059550B1 (de) | Verfahren zur herstellung von polyesterolen | |
| EP1820814B1 (de) | Verfahren zur Veresterung von Terephthalsäure mit Butandiol, Verfahren zur Herstellung von Polybutylenterephthalat und Vorrichtung dafür | |
| DE2322119A1 (de) | Verfahren zur herstellung von kugelfoermigen, kleinen polymerteilchen | |
| EP0641387B1 (de) | Verfahren zur gewinnung von farbstofffreien polyhydroxyalkanoaten | |
| DE102015209819A1 (de) | Neue Verfahren zur Herstellung von neuartigen epoxidierten Synthesebausteinen auf Basis pflanzlicher Öle | |
| WO2006100231A1 (de) | Zwei-stufiges verfahren zur herstellung von polyesterolen | |
| WO2012055969A1 (de) | Enzymhaltige miniemulsionen | |
| DE2400228A1 (de) | Verfahren zur herstellung von pigmentiertem polyaethylenterephthalat | |
| DE2523586C3 (de) | Verwendung von Polycarbodiimiden bei der Herstellung von Mikrokapseln |
Legal Events
| Date | Code | Title | Description |
|---|---|---|---|
| 8139 | Disposal/non-payment of the annual fee |