DE10053122A1 - Verfahren zur Herstellung von Indolen sowie die Verwendung dieser Indole in Färbemitteln - Google Patents

Verfahren zur Herstellung von Indolen sowie die Verwendung dieser Indole in Färbemitteln

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Abstract

Verfahren zur Herstellung von Indolderivaten, dadurch gekennzeichnet, daß in wäßriger Lösung ein Tryptophanderivat der allgemeinen Formel (I) DOLLAR F1 in der X gleich N oder einer CR4-Gruppe ist, R gleich Wasserstoff oder einer C1- bis C4-Alkylgruppe ist, und R1 bis R4 gleich oder verschieden sein können und unabhängig voneinander Wasserstoff, eine geradkettige oder verzweigte Alkylgruppe mit 1 bis 6 Kohlenstoffatomen, eine Arylgruppe, eine Difluormethylgruppe, eine Trifluormethylgruppe, ein Halogenatom (insbesondere Chlor, Brom oder Jod), eine Aminogruppe, eine C1- bis C6-Alkylaminogruppe, eine Arylaminogruppe, eine Hydroxygruppe, eine Alkoxygruppe mit 1 bis 4 Kohlenstoffatomen, eine Aryloxygruppe, eine Carboxygruppe, eine Carboxamidogruppe, eine Carboalkoxygruppe, eine Carboaryloxy oder einen heterozyklischen Rest bedeuten, mit einem Tryptophanase-Enzym in Gegenwart von Pyridoxalphospat zu einem Indolderivat der allgemeinen Formel (II) DOLLAR F2 umgesetzt wird; sowie Verwendung der nach diesem Verfahren hergestellten Indolderivate der allgemeinen Formel (II) zur Färbung keratinischer Fasern.

Description

Die vorliegende Erfindung betrifft ein Verfahren zur enzymatischen Her­ stellung von Indolderivaten sowie die Verwendung dieser Indolderivate in Färbemitteln.
Die Verwendung von Indolen in Haarfärbemittel ist aus dem Stand der Technik, beispielsweise der WO 94/00100, bekannt. Die Synthese der Indole, insbesondere die in-situ-Herstellung von Indolen, konnte jedoch bisher nicht in befriedigender Weise gelöst werden. Es bestand daher weiterhin ein Bedarf für ein breit einsetzbares und einfach durchzuführen­ des Verfahren für die Herstellung von Indolen.
Es wurde nunmehr gefunden, daß Tryptophanderivate gemäß der allgemeinen Formel (I) in Gegenwart von bestimmten Enzymen bereits bei Raumtemperatur die Herstellung einer Vielzahl von Indolderivaten ermöglichen.
Gegenstand der vorliegenden Erfindung ist daher ein Verfahren zur Herstellung von Indolderivaten, welches dadurch gekennzeichnet ist, daß in wäßriger Lösung ein Tryptophanderivat der allgemeinen Formel (I)
in der X gleich N oder einer CR4-Gruppe ist, R gleich Wasserstoff oder einer C1- bis C4-Alkylgruppe, und R1 bis R4 gleich oder verschieden sein können und unabhängig voneinander Wasserstoff, eine geradkettige oder verzweigte Alkylgruppe mit 1 bis 6 Kohlenstoffatomen, eine Arylgruppe, eine Difluormethylgruppe, eine Trifluormethylgruppe, ein Halogenatom (insbesondere Chlor, Brom oder Jod), eine Aminogruppe, eine C1- bis C6- Alkylaminogruppe, eine Arylaminogruppe, eine Hydroxygruppe, eine Al­ koxygruppe mit 1 bis 4 Kohlenstoffatomen, eine Aryloxygruppe, eine Car­ boxygruppe, eine Carboxamidogruppe, eine Carboalkoxygruppe, eine Carboaryloxygruppe oder einen heterozyklischen Rest bedeuten, mit ei­ nem Tryptophanase-Enzym in Gegenwart von Pyridoxalphospat zu einem Indolderivat der allgemeinen Formel (II)
umgesetzt wird.
Als Tryptophanderivat der allgemeinen Formel (I) können beispielsweise genannt werden: L-Tryptophan, D,L-Tryptophan, L-5-Hydroxytryptophan, D,L-5-Hydroxytryptophan, D,L-4-Fluortryptophan, D,L-5-Fluortryptophan, D,L-6-Fluortryptophan, D,L-7-Fluortryptophan, D,L-5-Methoxytryptophan, D,L-4-Methyltryptophan, D,L-5-Methyltryptophan, D,L-6-Methyltryptophan, D,L-7-Methyltryptophan, D,L-5,6-Dihydroxytryptophan, L-5,6-Dihydroxy­ tryptophan, D,L-7-Azatryptophan, 6-(Difluormethyl)-tryptophan und β-Indazolyl-L-alanin, wobei L-Tryptophan, D,L-Tryptophan, L-5-Hydroxy­ tryptophan, D,L-5-Hydroxytryptophan, D,L-4-Fluortryptophan, D,L-5-Fluortryptophan, D,L-6-Fluortryptophan, D,L-4-Methyltryptophan, D,L-5-Methyltryptophan, D,L-6-Methyltryptophan und D,L-7-Methyl­ tryptophan, und insbesondere L-Tryptophan, D,L-4-Fluortryptophan, D,L-5-Fluortryptophan, D,L-4-Methyltryptophan und D,L-7-Methyl­ tryptophan, bevorzugt sind.
Unter "Tryptophanase-Enzym" ist jedes Enzym oder dessen Derivat zu verstehen, das in der Lage ist, die Umsetzung von Tryptophan oder sub­ stituierten Tryptophanen in Pyruvat, Ammoniak und das entsprechende Indol-Derivat zu katalysieren.
Als Tryptophanase-Enzym wird vorzugsweise ein aus E. coli gewonnenes Enzym verwendet; je nach eringesetztem Tryptophanderivat der Formel (I) ist es jedoch auch möglich ein aus anderen Bakterien (beispielsweise Proteus vulgaris, Proteus rettgeri Bacillus alvei, Enterobacter aerogenes oder Symbiobacterium thermophilum) gewonnenes Tryptophanase-Enzym zu verwenden. Das Enzym wird vorzugsweise in einer Menge von 0,05 units pro 10-20 mmol Substrat (Verbindung der Formel (I), bezogen auf den Gehalt an L-Isomer) eingesetzt.
Das als Cofaktor wirkende Pyridoxalphosphat kann in sehr geringen Mengen, vorzugsweise in einer Menge von etwa 0,1 bis 5 mmol pro 1 mol Substrat (Verbindung der Formel (I), bezogen auf den Gehalt an L-Isomer), eingesetzt werden.
Die Umsetzung erfolgt vorzugsweise bei einer Temperatur von 10 bis 50°C, wobei eine Umsetzungstemperatur von 25 bis 40°C besonders bevorzugt ist.
Die Reaktionsmischung weist einen pH-Wert von 6 bis 9,5, vorzugsweise 7,2 bis 9,5, und insbesondere 8 bis 9,5, auf.
Vorzugsweise erfolgt die Umsetzung in Gegenwart eines Kaliumsalzes und/oder eines Ammoniumsalzes, vorzugsweise Kaliumphosphat, wobei die Einsatzmenge des Kaliumsalzes und/oder Ammoniumsalzes vorzugs­ weise 50 bis 100 mmol pro 10 mmol Substrat (Verbindung der Formel (I), bezogen auf den Gehalt an L-Isomer) beträgt.
Ebenfalls ist es möglich, reduzierend wirkende Thioverbindungen, bei­ spielsweise β-Mercaptoethanol, Natriumthioglykolat oder Dithiothreitol, zuzusetzen.
Die auf diesem Wege erhaltenen Indolderivate der Formel (II) können beispielsweise als Farbstoffe bzw. Farbstoffvorstufen in Haarfärbemitteln eingesetzt werden, wobei die Indole der Formel (II) sowohl in Gegenwart als auch in Abwesenheit von Oxidationsmitteln verwendet werden können. Die Indole der Formel (II) können entweder zunächst nach dem erfindungsgemäßen enzymatischen Verfahren hergestellt werden, um dann dem Färbemittel zugesetzt zu werden, oder aber in situ aus dem Tryptophanderivat der Formel (I) unmittelbar vor oder während der Färbe­ behandlung hergestellt werden.
Ein weiterer Gegenstand der vorliegenden Erfindung ist daher die Verwendung der nach dem erfindungsgemäßen Verfahren hergestellten Indolderivate in Färbemitteln, insbesondere in Mitteln zur Färbung kerati­ nischer Fasern, wie zum Beispiel menschlichen Haaren.
Die nachfolgenden Beispiele sollen den Erfindungsgegenstand näher er­ läutern, ohne ihn jedoch darauf zu beschränken.
Beispiele Beispiel 1 Synthese von Indol
1 mol L-Tryptophan
0,005 mol Pyridoxalphosphat NADH (OD340
, ca. 1,2) Milchsäuredehydrogenase (500-1000 units)
5 ml Tryptophanase-Extrakt (Tryptophanase von E. coli) mit einem Enzymgehalt von 1 unit pro Milliliter
10 mol Kaliumphosphatpuffer
ad 100 ml Wasser
Die vorstehende Reaktionsmischung wird bei 35 bis 40°C und einem pH- Wert von 9,5 gerührt.
Beispiel 2 Synthese von 4-Methylindol
1 mol D,L-4-Methyltryptophan
0,005 mol Pyridoxalphosphat NADH (OD340
, ca. 1,2) Milchsäuredehydrogenase (500-1000 units)
5 ml Tryptophanase-Extrakt (Tryptophanase von E. coli) mit einem Enzymgehalt von 1 unit pro Milliliter
10 mol Kaliumphosphatpuffer
ad 100 ml Wasser
Die vorstehende Reaktionsmischung wird bei 37°C und einem pH-Wert von 8 bis 9 bis zur Beendigung der Umsetzung gerührt.
Beispiel 3 Herstellung des Tryptophanase-Enzyms
Tryptophanase wird durch Extraktion des lyophilisierten Protein- Rohextraktes von E. coli, welches von der Sigma Chemical Company (St. Louis, MO USA) unter der Produkt Nr. TO754 vertrieben wird, erhal­ ten. Das E. coli Protein (102 mg) wird in in 3 Millilitern einer 100 mmol Kaliumphosphat-Pufferlösung, pH = 8,0, mit einem Gehalt an 0,5 mmol Pyridoxalphosphat. Die Reaktionsmischung wird 30 Minuten lang bei Raumtemperatur gerührt, anschließend werden die unlöslichen Bestand­ teile durch ein 2-minütiges Zentrifugieren in einer Zentrifuge bei 14.000 U/min abgetrennt. Die überstehende, das Tryptophanase-Enzym enthal­ tende Lösung wird bei 4°C gelagert.
Beispiel 4 Bestimmung der Tryptophanase-Enzymaktivität
Die Bestimmung der Tryptophanase-Enzymaktivität erfolgte über die Bildungsrate des Pyruvates aus Tryptophan durch Reduktion von Lactat mit NADH in Gegenwart von Milchsäuredehydrogenase. Hierzu wurden in einer 1-ml-Küvette 0,889 ml einer 10 mmol L-Tryptophan und 0,1 mmol Pyridoxalphosphat enthaltenden Kaliumphosphatpuffer-Lösung (100 mmol), pH = 8, mit 0,1 ml einer 2 mg/ml NADH enthaltenden wäßrigen Lösung und 0,001 ml einer Milchsäuredehydrogenase (10 units) enthaltenden Glycerinlösung vermischt.
Die Absorbtionsänderung wurde in einem Spectrophotometer bei 340 nm ermittelt. Sodann wurde die Reaktion durch Zusatz von 0,03 ml der Tryptophanase-Enzym Zubereitung aus Beispiel 3 gestartet, und die Ab­ sorptionsänderung bei 340 nm 2 Minuten lang gemessen. Gemäß der untenstehenden Gleichung wurde die Geschwindigkeit des NADH- Verbrauchs während der Lactatdehydrogenase-katalysierten Reduktion des Pyruvats bei einem Extinktionkoeffizienten von 6,2 mmol-1cm-1 ermit­ telt.
Pro Milliliter Enzymextrakt beträgt die Geschwindigkeit bei Verwendung von L-Tryptophan als Substrat 0,98 Mikromol pro Minute.
Beispiel 5 Bestimmung der Tryptophanase-Enzymaktivität
Die folgenden 10 Tryptophan-Derivate wurden in der in Beispiel 4 beschriebenen Weise gemessen:
L-5-Hydroxytryptophan,
D,L-4-Fluortryptophan,
D,L-5-Fluortryptophan,
D,L-6-Fluortryptophan,
D,L-5-Methoxytryptophan,
D,L-4-Methyltryptophan,
D,L-5-Methyltryptophan,
D,L-6-Methyltryptophan,
D,L-7-Methyltryptophan,
D,L-7-Azatryptophan.
Wegen der im Vergleich zu L-Tryptophan geringeren Wasserlöslichkeit ei­ niger der vorgenannten Verbindungen wurden diese Verbindungen mit Ausnahme des L-5-Hydroxytryptophans in Form einer gesättigten Lösung anstelle einer 10 mmol enthaltenden Lösung vermessen. Die Ergebnisse sind in der nachfolgenden Tabelle zusammengefaßt.
Tryptophan-Derivat
Geschwindigkeit (Mikromol/min-ml)
L-5-Hydroxytryptophan 0,39
D,L-4-Fluortryptophan 0,97
D,L-5-Fluortryptophan 0,86
D,L-6-Fluortryptophan 0,56
D,L-5-Methoxytryptophan 0,10
D,L-4-Methyltryptophan 1,17
D,L-5-Methyltryptophan 0,37
D,L-6-Methyltryptophan 0,46
D,L-7-Methyltryptophan 0,68
D,L-7-Azatryptophan 0,08
Beispiel 6 Bestimmung der Geschwindigkeit der Tryptophanase- katalysierten Bildung der Indole in Gegenwart eines Reduktionsmittels
Die in Beispiel 4 beschriebene Messung wurde a) in Gegenwart und b) in Abwesenheit eines Reduktionsmittels (2,2 mg/ml Dithiothreitol) durchge­ führt. Der Zusatz des Reduktionsmittels führt zu einer 11% schnelleren Umsetzung.
Beispiel 7 Bestimmung der Geschwindigkeit der Tryptophanase- katalysierten Bildung der Indole bei verschiedenen pH-Werten
Es wurde eine 106 mg Tryptophanase enthaltende Lösung durch Extraktion mit 15 ml einer 100 mmol Kaliumphosphat sowie 0,5 mmol Pyridoxalphosphat enthaltenden Pufferlösung mit pH = 8 hergestellt. Die nach Zentrifugation erhaltene Lösung wurde als Enzymquelle verwendet. Sodann wurde eine Lösung von 10 mmol L-Tryptophan in einer 100 mmol Kaliumphosphat und 0,1 mmol Pyridoxalphosphat enthaltenden Pufferlösung mit einem pH-Wert von 6 bzw 8 hergestellt und die Enzymaktivität dieser Lösungen bestimmt. Die Umsetzungsgeschwindigkeit ist bei einem pH-Wert von 8 annähernd 2mal so hoch wie bei einem pH-Wert von 6.
Die Enzymkonzentrationen werden in der vorliegenden Anmeldung in "units" - der von der Internationalen Union für Biochemie als Standard­ einheit für alle Enzyme vorgeschlagenen internationalen Einheit - ange­ geben.

Claims (12)

1. Verfahren zur Herstellung von Indolderivaten, dadurch gekenn­ zeichnet, daß in wäßriger Lösung ein Tryptophanderivat der allgemeinen Formel (I)
in der X gleich N oder einer CR4-Gruppe ist, R gleich Wasserstoff oder einer C1- bis C4-Alkylgruppe ist, und R1 bis R4 gleich oder verschieden sein können und unabhängig voneinander Wasserstoff, eine geradkettige oder verzweigte Alkylgruppe mit 1 bis 6 Kohlenstoffatomen, eine Aryl­ gruppe, eine Difluormethylgruppe, eine Trifluormethylgruppe, ein Halo­ genatom (insbesondere Chlor, Brom oder Jod), eine Aminogruppe, eine C1- bis C6-Alkylaminogruppe, eine Arylaminogruppe, eine Hydroxygrup­ pe, eine Alkoxygruppe mit 1 bis 4 Kohlenstoffatomen, eine Aryloxygruppe, eine Carboxygruppe, eine Carboxamidogruppe, eine Carboalkoxygruppe, eine Carboaryloxygruppe oder einen heterozyklischen Rest bedeuten, mit einem Tryptophanase-Enzym in Gegenwart von Pyridoxalphospat zu einem Indolderivat der allgemeinen Formel (II)
umgesetzt wird.
2. Verfahren nach Anspruch 1, dadurch gekennzeichnet, daß das Tryptophanderivat der Formel (I) ausgewählt ist aus L-Tryptophan, D,L-Tryptophan, L-5-Hydroxytryptophan, D,L-5-Hydroxytryptophan, D,L-4-Fluortryptophan, D,L-5-Fluortryptophan, D,L-6-Fluortryptophan, D,L-7-Fluortryptophan, D,L-5-Methoxytryptophan, D,L-4-Methyltryptophan, D,L-5-Methyltryptophan, D,L-6-Methyltryptophan, D,L-7-Methyltryptophan, L-5,6-Dihydroxytryptophan, D,L-5,6-Dihydroxytryptophan, D,L-7-Azatryptophan, 6-(Difluormethyl)-tryptophan und β-Indazolyl-L- alanin.
3. Verfahren nach Anspruch 1 oder 2, dadurch gekennzeichnet, daß als Tryptophanase-Enzym ein aus E. coli gewonnenes Enzym verwendet wird.
4. Verfahren nach einem der Ansprüche 1 bis 3, dadurch gekenn­ zeichnet, daß die Reaktionsmischung einen pH-Wert von 6 bis 9,5 auf­ weist.
5. Verfahren nach einem der Ansprüche 1 bis 4, dadurch gekenn­ zeichnet, daß die Umsetzung bei einer Temperatur von 10 bis 50°C erfolgt.
6. Verfahren nach einem der Ansprüche 1 bis 5, dadurch gekenn­ zeichnet, daß das Tryptophanase-Enzym in einer Menge von 0,05 units pro 10 bis 20 mmol Substrat eingesetzt wird.
7. Verfahren nach einem der Ansprüche 1 bis 6, dadurch gekenn­ zeichnet, daß das Pyridoxalphosphat in einer Menge von 0,1 bis 5 mmol pro 1 mol Substrat eingesetzt wird.
8. Verfahren nach einem der Ansprüche 1 bis 7, dadurch gekenn­ zeichnet, daß die Umsetzung in Gegenwart eines Kaliumsalzes und/oder Ammoniumsalzes erfolgt.
9. Verfahren nach Anspruch 8, dadurch gekennzeichnet, daß als Kaliumsalz und/oder Ammoniumsalz Kaliumphosphat verwendet wird.
10. Verfahren nach einem der Ansprüche 1 bis 9, dadurch gekenn­ zeichnet, daß das Kaliumsalz und/oder Ammoniumsalz in einer Menge von 50 bis 100 mmol pro 10 mmol Substrat eingesetzt wird.
11. Verfahren nach einem der Ansprüche 1 bis 10, dadurch gekenn­ zeichnet, daß die Umsetzung in situ unmittelbar vor oder während einer Färbebehandlung erfolgt.
12. Verwendung der nach einem der Ansprüche 1 bis 11 hergestellten Indolderivate zur Färbung von keratinischen Fasern.
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