CZ52396A3 - Liquid agent for treating leather - Google Patents
Liquid agent for treating leather Download PDFInfo
- Publication number
- CZ52396A3 CZ52396A3 CZ96523A CZ52396A CZ52396A3 CZ 52396 A3 CZ52396 A3 CZ 52396A3 CZ 96523 A CZ96523 A CZ 96523A CZ 52396 A CZ52396 A CZ 52396A CZ 52396 A3 CZ52396 A3 CZ 52396A3
- Authority
- CZ
- Czechia
- Prior art keywords
- liquid composition
- weight
- molasses
- enzyme
- activity
- Prior art date
Links
- 239000007788 liquid Substances 0.000 title claims description 51
- 239000010985 leather Substances 0.000 title description 13
- 102000004190 Enzymes Human genes 0.000 claims abstract description 74
- 108090000790 Enzymes Proteins 0.000 claims abstract description 74
- 235000013379 molasses Nutrition 0.000 claims abstract description 55
- XLYOFNOQVPJJNP-UHFFFAOYSA-N water Substances O XLYOFNOQVPJJNP-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims abstract description 26
- 239000000203 mixture Substances 0.000 claims description 58
- 108091005804 Peptidases Proteins 0.000 claims description 51
- 102000035195 Peptidases Human genes 0.000 claims description 51
- 230000002255 enzymatic effect Effects 0.000 claims description 31
- XSQUKJJJFZCRTK-UHFFFAOYSA-N Urea Chemical compound NC(N)=O XSQUKJJJFZCRTK-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims description 30
- 102000004882 Lipase Human genes 0.000 claims description 23
- 108090001060 Lipase Proteins 0.000 claims description 23
- 239000004367 Lipase Substances 0.000 claims description 23
- 235000019421 lipase Nutrition 0.000 claims description 23
- 235000019833 protease Nutrition 0.000 claims description 17
- 239000004202 carbamide Substances 0.000 claims description 15
- 210000004209 hair Anatomy 0.000 claims description 13
- 235000000346 sugar Nutrition 0.000 claims description 11
- 239000013543 active substance Substances 0.000 claims description 10
- 239000003752 hydrotrope Substances 0.000 claims description 10
- 239000004480 active ingredient Substances 0.000 claims description 8
- 230000002797 proteolythic effect Effects 0.000 claims description 8
- 229940043430 calcium compound Drugs 0.000 claims description 6
- 150000001674 calcium compounds Chemical class 0.000 claims description 6
- 238000004090 dissolution Methods 0.000 claims description 5
- 239000007864 aqueous solution Substances 0.000 claims description 4
- 230000001580 bacterial effect Effects 0.000 claims description 4
- 230000008961 swelling Effects 0.000 claims description 4
- UXVMQQNJUSDDNG-UHFFFAOYSA-L Calcium chloride Chemical compound [Cl-].[Cl-].[Ca+2] UXVMQQNJUSDDNG-UHFFFAOYSA-L 0.000 claims description 3
- 239000001110 calcium chloride Substances 0.000 claims description 3
- 229910001628 calcium chloride Inorganic materials 0.000 claims description 3
- 229960000789 guanidine hydrochloride Drugs 0.000 claims description 3
- PJJJBBJSCAKJQF-UHFFFAOYSA-N guanidinium chloride Chemical compound [Cl-].NC(N)=[NH2+] PJJJBBJSCAKJQF-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims description 3
- 230000002366 lipolytic effect Effects 0.000 claims description 3
- 235000016068 Berberis vulgaris Nutrition 0.000 claims description 2
- 241000335053 Beta vulgaris Species 0.000 claims description 2
- JXLHNMVSKXFWAO-UHFFFAOYSA-N azane;7-fluoro-2,1,3-benzoxadiazole-4-sulfonic acid Chemical compound N.OS(=O)(=O)C1=CC=C(F)C2=NON=C12 JXLHNMVSKXFWAO-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims 1
- 230000001629 suppression Effects 0.000 claims 1
- 229940088598 enzyme Drugs 0.000 description 69
- 230000000694 effects Effects 0.000 description 35
- 238000002360 preparation method Methods 0.000 description 30
- 239000004365 Protease Substances 0.000 description 29
- 239000000126 substance Substances 0.000 description 23
- 210000003491 skin Anatomy 0.000 description 19
- 230000003165 hydrotropic effect Effects 0.000 description 14
- 229930006000 Sucrose Natural products 0.000 description 13
- 239000000654 additive Substances 0.000 description 13
- HEMHJVSKTPXQMS-UHFFFAOYSA-M sodium hydroxide Inorganic materials [OH-].[Na+] HEMHJVSKTPXQMS-UHFFFAOYSA-M 0.000 description 13
- 239000005720 sucrose Substances 0.000 description 13
- CZMRCDWAGMRECN-UGDNZRGBSA-N Sucrose Chemical compound O[C@H]1[C@H](O)[C@@H](CO)O[C@@]1(CO)O[C@@H]1[C@H](O)[C@@H](O)[C@H](O)[C@@H](CO)O1 CZMRCDWAGMRECN-UGDNZRGBSA-N 0.000 description 12
- 239000003795 chemical substances by application Substances 0.000 description 12
- 235000019419 proteases Nutrition 0.000 description 12
- 238000000034 method Methods 0.000 description 11
- 239000000243 solution Substances 0.000 description 10
- 238000002386 leaching Methods 0.000 description 9
- 238000005554 pickling Methods 0.000 description 8
- 239000007787 solid Substances 0.000 description 8
- 239000003381 stabilizer Substances 0.000 description 8
- 239000000047 product Substances 0.000 description 7
- 235000002639 sodium chloride Nutrition 0.000 description 7
- 230000000087 stabilizing effect Effects 0.000 description 7
- 239000004094 surface-active agent Substances 0.000 description 7
- 230000002538 fungal effect Effects 0.000 description 6
- 230000007935 neutral effect Effects 0.000 description 6
- 230000008569 process Effects 0.000 description 6
- 235000018102 proteins Nutrition 0.000 description 6
- 102000004169 proteins and genes Human genes 0.000 description 6
- 108090000623 proteins and genes Proteins 0.000 description 6
- -1 aryl sulfates Chemical class 0.000 description 5
- 150000001720 carbohydrates Chemical class 0.000 description 5
- 235000014633 carbohydrates Nutrition 0.000 description 5
- 150000001875 compounds Chemical class 0.000 description 5
- 239000003995 emulsifying agent Substances 0.000 description 5
- 238000005516 engineering process Methods 0.000 description 5
- 230000007062 hydrolysis Effects 0.000 description 5
- 238000006460 hydrolysis reaction Methods 0.000 description 5
- 230000000813 microbial effect Effects 0.000 description 5
- 239000003755 preservative agent Substances 0.000 description 5
- 150000003839 salts Chemical class 0.000 description 5
- 238000002791 soaking Methods 0.000 description 5
- 102000013142 Amylases Human genes 0.000 description 4
- 108010065511 Amylases Proteins 0.000 description 4
- 240000006439 Aspergillus oryzae Species 0.000 description 4
- 102000008186 Collagen Human genes 0.000 description 4
- 108010035532 Collagen Proteins 0.000 description 4
- UYXTWWCETRIEDR-UHFFFAOYSA-N Tributyrin Chemical compound CCCC(=O)OCC(OC(=O)CCC)COC(=O)CCC UYXTWWCETRIEDR-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 4
- 239000002253 acid Substances 0.000 description 4
- 238000007792 addition Methods 0.000 description 4
- 235000019418 amylase Nutrition 0.000 description 4
- 239000002585 base Substances 0.000 description 4
- 229920001436 collagen Polymers 0.000 description 4
- 238000009472 formulation Methods 0.000 description 4
- 230000006870 function Effects 0.000 description 4
- 230000012010 growth Effects 0.000 description 4
- 239000004615 ingredient Substances 0.000 description 4
- 229940024999 proteolytic enzymes for treatment of wounds and ulcers Drugs 0.000 description 4
- 241000228212 Aspergillus Species 0.000 description 3
- 235000002247 Aspergillus oryzae Nutrition 0.000 description 3
- 241000193830 Bacillus <bacterium> Species 0.000 description 3
- 235000014469 Bacillus subtilis Nutrition 0.000 description 3
- 108091005658 Basic proteases Proteins 0.000 description 3
- PEDCQBHIVMGVHV-UHFFFAOYSA-N Glycerine Chemical compound OCC(O)CO PEDCQBHIVMGVHV-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 3
- 150000007513 acids Chemical class 0.000 description 3
- 230000009471 action Effects 0.000 description 3
- 230000002579 anti-swelling effect Effects 0.000 description 3
- ZBCBWPMODOFKDW-UHFFFAOYSA-N diethanolamine Chemical compound OCCNCCO ZBCBWPMODOFKDW-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 3
- 229940043237 diethanolamine Drugs 0.000 description 3
- 239000012263 liquid product Substances 0.000 description 3
- 244000005700 microbiome Species 0.000 description 3
- 230000009467 reduction Effects 0.000 description 3
- 239000011734 sodium Substances 0.000 description 3
- 238000003860 storage Methods 0.000 description 3
- DLFVBJFMPXGRIB-UHFFFAOYSA-N Acetamide Chemical compound CC(N)=O DLFVBJFMPXGRIB-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- 239000004382 Amylase Substances 0.000 description 2
- 241000194108 Bacillus licheniformis Species 0.000 description 2
- 244000063299 Bacillus subtilis Species 0.000 description 2
- OKTJSMMVPCPJKN-UHFFFAOYSA-N Carbon Chemical compound [C] OKTJSMMVPCPJKN-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- 235000008733 Citrus aurantifolia Nutrition 0.000 description 2
- RTZKZFJDLAIYFH-UHFFFAOYSA-N Diethyl ether Chemical compound CCOCC RTZKZFJDLAIYFH-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- KCXVZYZYPLLWCC-UHFFFAOYSA-N EDTA Chemical compound OC(=O)CN(CC(O)=O)CCN(CC(O)=O)CC(O)=O KCXVZYZYPLLWCC-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- ZHNUHDYFZUAESO-UHFFFAOYSA-N Formamide Chemical compound NC=O ZHNUHDYFZUAESO-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- 108091005507 Neutral proteases Proteins 0.000 description 2
- 102000035092 Neutral proteases Human genes 0.000 description 2
- 229920000388 Polyphosphate Polymers 0.000 description 2
- 241000589516 Pseudomonas Species 0.000 description 2
- 241000187747 Streptomyces Species 0.000 description 2
- 235000011941 Tilia x europaea Nutrition 0.000 description 2
- 230000000996 additive effect Effects 0.000 description 2
- 150000001412 amines Chemical class 0.000 description 2
- 229940025131 amylases Drugs 0.000 description 2
- 229910052799 carbon Inorganic materials 0.000 description 2
- 239000000969 carrier Substances 0.000 description 2
- 239000003638 chemical reducing agent Substances 0.000 description 2
- 238000004140 cleaning Methods 0.000 description 2
- 229940079919 digestives enzyme preparation Drugs 0.000 description 2
- 238000007598 dipping method Methods 0.000 description 2
- 239000002270 dispersing agent Substances 0.000 description 2
- 239000006185 dispersion Substances 0.000 description 2
- 239000003792 electrolyte Substances 0.000 description 2
- 239000000835 fiber Substances 0.000 description 2
- 229960004903 invert sugar Drugs 0.000 description 2
- JVTAAEKCZFNVCJ-UHFFFAOYSA-N lactic acid Chemical compound CC(O)C(O)=O JVTAAEKCZFNVCJ-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- 239000004571 lime Substances 0.000 description 2
- 235000019626 lipase activity Nutrition 0.000 description 2
- 238000004519 manufacturing process Methods 0.000 description 2
- 230000007246 mechanism Effects 0.000 description 2
- 230000002906 microbiologic effect Effects 0.000 description 2
- 239000001205 polyphosphate Substances 0.000 description 2
- 235000011176 polyphosphates Nutrition 0.000 description 2
- 239000000843 powder Substances 0.000 description 2
- 230000002335 preservative effect Effects 0.000 description 2
- 239000003352 sequestering agent Substances 0.000 description 2
- JDBOIFQFKHANPU-UHFFFAOYSA-N sodium;1-sulfanylethanolate Chemical compound [Na+].CC([O-])S JDBOIFQFKHANPU-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- 230000006641 stabilisation Effects 0.000 description 2
- 238000011105 stabilization Methods 0.000 description 2
- 239000000758 substrate Substances 0.000 description 2
- 150000008163 sugars Chemical class 0.000 description 2
- 150000003457 sulfones Chemical class 0.000 description 2
- CWERGRDVMFNCDR-UHFFFAOYSA-N thioglycolic acid Chemical compound OC(=O)CS CWERGRDVMFNCDR-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- UMGDCJDMYOKAJW-UHFFFAOYSA-N thiourea Chemical compound NC(N)=S UMGDCJDMYOKAJW-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- URAYPUMNDPQOKB-UHFFFAOYSA-N triacetin Chemical compound CC(=O)OCC(OC(C)=O)COC(C)=O URAYPUMNDPQOKB-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- WRIDQFICGBMAFQ-UHFFFAOYSA-N (E)-8-Octadecenoic acid Natural products CCCCCCCCCC=CCCCCCCC(O)=O WRIDQFICGBMAFQ-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 239000001124 (E)-prop-1-ene-1,2,3-tricarboxylic acid Substances 0.000 description 1
- VUWCWMOCWKCZTA-UHFFFAOYSA-N 1,2-thiazol-4-one Chemical class O=C1CSN=C1 VUWCWMOCWKCZTA-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- OWEGMIWEEQEYGQ-UHFFFAOYSA-N 100676-05-9 Natural products OC1C(O)C(O)C(CO)OC1OCC1C(O)C(O)C(O)C(OC2C(OC(O)C(O)C2O)CO)O1 OWEGMIWEEQEYGQ-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- JBVOQKNLGSOPNZ-UHFFFAOYSA-N 2-propan-2-ylbenzenesulfonic acid Chemical compound CC(C)C1=CC=CC=C1S(O)(=O)=O JBVOQKNLGSOPNZ-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- LQJBNNIYVWPHFW-UHFFFAOYSA-N 20:1omega9c fatty acid Natural products CCCCCCCCCCC=CCCCCCCCC(O)=O LQJBNNIYVWPHFW-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- CFKMVGJGLGKFKI-UHFFFAOYSA-N 4-chloro-m-cresol Chemical compound CC1=CC(O)=CC=C1Cl CFKMVGJGLGKFKI-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- ODEHMIGXGLNAKK-OESPXIITSA-N 6-kestotriose Chemical compound O[C@H]1[C@H](O)[C@@H](CO)O[C@@]1(CO)OC[C@@H]1[C@@H](O)[C@H](O)[C@](CO)(O[C@@H]2[C@@H]([C@@H](O)[C@H](O)[C@@H](CO)O2)O)O1 ODEHMIGXGLNAKK-OESPXIITSA-N 0.000 description 1
- QSBYPNXLFMSGKH-UHFFFAOYSA-N 9-Heptadecensaeure Natural products CCCCCCCC=CCCCCCCCC(O)=O QSBYPNXLFMSGKH-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 102000009027 Albumins Human genes 0.000 description 1
- 108010088751 Albumins Proteins 0.000 description 1
- GUBGYTABKSRVRQ-XLOQQCSPSA-N Alpha-Lactose Chemical compound O[C@@H]1[C@@H](O)[C@@H](O)[C@@H](CO)O[C@H]1O[C@@H]1[C@@H](CO)O[C@H](O)[C@H](O)[C@H]1O GUBGYTABKSRVRQ-XLOQQCSPSA-N 0.000 description 1
- 241000228245 Aspergillus niger Species 0.000 description 1
- 241000228230 Aspergillus parasiticus Species 0.000 description 1
- 241000131386 Aspergillus sojae Species 0.000 description 1
- 241000193375 Bacillus alcalophilus Species 0.000 description 1
- 241000193747 Bacillus firmus Species 0.000 description 1
- 241000219310 Beta vulgaris subsp. vulgaris Species 0.000 description 1
- 102100026189 Beta-galactosidase Human genes 0.000 description 1
- KWIUHFFTVRNATP-UHFFFAOYSA-N Betaine Natural products C[N+](C)(C)CC([O-])=O KWIUHFFTVRNATP-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- OYPRJOBELJOOCE-UHFFFAOYSA-N Calcium Chemical compound [Ca] OYPRJOBELJOOCE-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- FBPFZTCFMRRESA-FSIIMWSLSA-N D-Glucitol Natural products OC[C@H](O)[C@H](O)[C@@H](O)[C@H](O)CO FBPFZTCFMRRESA-FSIIMWSLSA-N 0.000 description 1
- 239000004375 Dextrin Substances 0.000 description 1
- 229920001353 Dextrin Polymers 0.000 description 1
- 102000016942 Elastin Human genes 0.000 description 1
- 108010014258 Elastin Proteins 0.000 description 1
- 102000006395 Globulins Human genes 0.000 description 1
- 108010044091 Globulins Proteins 0.000 description 1
- 102000004157 Hydrolases Human genes 0.000 description 1
- 108090000604 Hydrolases Proteins 0.000 description 1
- 206010020751 Hypersensitivity Diseases 0.000 description 1
- DGAQECJNVWCQMB-PUAWFVPOSA-M Ilexoside XXIX Chemical compound C[C@@H]1CC[C@@]2(CC[C@@]3(C(=CC[C@H]4[C@]3(CC[C@@H]5[C@@]4(CC[C@@H](C5(C)C)OS(=O)(=O)[O-])C)C)[C@@H]2[C@]1(C)O)C)C(=O)O[C@H]6[C@@H]([C@H]([C@@H]([C@H](O6)CO)O)O)O.[Na+] DGAQECJNVWCQMB-PUAWFVPOSA-M 0.000 description 1
- 108010059881 Lactase Proteins 0.000 description 1
- GUBGYTABKSRVRQ-QKKXKWKRSA-N Lactose Natural products OC[C@H]1O[C@@H](O[C@H]2[C@H](O)[C@@H](O)C(O)O[C@@H]2CO)[C@H](O)[C@@H](O)[C@H]1O GUBGYTABKSRVRQ-QKKXKWKRSA-N 0.000 description 1
- GUBGYTABKSRVRQ-PICCSMPSSA-N Maltose Natural products O[C@@H]1[C@@H](O)[C@H](O)[C@@H](CO)O[C@@H]1O[C@@H]1[C@@H](CO)OC(O)[C@H](O)[C@H]1O GUBGYTABKSRVRQ-PICCSMPSSA-N 0.000 description 1
- 108010070551 Meat Proteins Proteins 0.000 description 1
- 241000235395 Mucor Species 0.000 description 1
- 241000498617 Mucor javanicus Species 0.000 description 1
- KWIUHFFTVRNATP-UHFFFAOYSA-O N,N,N-trimethylglycinium Chemical compound C[N+](C)(C)CC(O)=O KWIUHFFTVRNATP-UHFFFAOYSA-O 0.000 description 1
- 239000005642 Oleic acid Substances 0.000 description 1
- ZQPPMHVWECSIRJ-UHFFFAOYSA-N Oleic acid Natural products CCCCCCCCC=CCCCCCCCC(O)=O ZQPPMHVWECSIRJ-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 108010019160 Pancreatin Proteins 0.000 description 1
- 241000228143 Penicillium Species 0.000 description 1
- 241001123663 Penicillium expansum Species 0.000 description 1
- 102000016611 Proteoglycans Human genes 0.000 description 1
- 108010067787 Proteoglycans Proteins 0.000 description 1
- MUPFEKGTMRGPLJ-RMMQSMQOSA-N Raffinose Natural products O(C[C@H]1[C@@H](O)[C@H](O)[C@@H](O)[C@@H](O[C@@]2(CO)[C@H](O)[C@@H](O)[C@@H](CO)O2)O1)[C@@H]1[C@H](O)[C@@H](O)[C@@H](O)[C@@H](CO)O1 MUPFEKGTMRGPLJ-RMMQSMQOSA-N 0.000 description 1
- 241000235527 Rhizopus Species 0.000 description 1
- 240000004808 Saccharomyces cerevisiae Species 0.000 description 1
- MTCFGRXMJLQNBG-UHFFFAOYSA-N Serine Natural products OCC(N)C(O)=O MTCFGRXMJLQNBG-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- FAPWRFPIFSIZLT-UHFFFAOYSA-M Sodium chloride Chemical compound [Na+].[Cl-] FAPWRFPIFSIZLT-UHFFFAOYSA-M 0.000 description 1
- 235000021536 Sugar beet Nutrition 0.000 description 1
- GSEJCLTVZPLZKY-UHFFFAOYSA-N Triethanolamine Chemical compound OCCN(CCO)CCO GSEJCLTVZPLZKY-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- MUPFEKGTMRGPLJ-UHFFFAOYSA-N UNPD196149 Natural products OC1C(O)C(CO)OC1(CO)OC1C(O)C(O)C(O)C(COC2C(C(O)C(O)C(CO)O2)O)O1 MUPFEKGTMRGPLJ-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 229940091181 aconitic acid Drugs 0.000 description 1
- 150000001298 alcohols Chemical class 0.000 description 1
- 125000001931 aliphatic group Chemical group 0.000 description 1
- 239000003513 alkali Substances 0.000 description 1
- 108010051873 alkaline protease Proteins 0.000 description 1
- 230000003113 alkalizing effect Effects 0.000 description 1
- 125000000217 alkyl group Chemical group 0.000 description 1
- 235000001014 amino acid Nutrition 0.000 description 1
- 150000001413 amino acids Chemical class 0.000 description 1
- BFNBIHQBYMNNAN-UHFFFAOYSA-N ammonium sulfate Chemical compound N.N.OS(O)(=O)=O BFNBIHQBYMNNAN-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 229910052921 ammonium sulfate Inorganic materials 0.000 description 1
- 235000011130 ammonium sulphate Nutrition 0.000 description 1
- 238000004458 analytical method Methods 0.000 description 1
- 125000000129 anionic group Chemical group 0.000 description 1
- 239000012736 aqueous medium Substances 0.000 description 1
- 125000003118 aryl group Chemical group 0.000 description 1
- 108010005774 beta-Galactosidase Proteins 0.000 description 1
- GUBGYTABKSRVRQ-QUYVBRFLSA-N beta-maltose Chemical compound OC[C@H]1O[C@H](O[C@H]2[C@H](O)[C@@H](O)[C@H](O)O[C@@H]2CO)[C@H](O)[C@@H](O)[C@@H]1O GUBGYTABKSRVRQ-QUYVBRFLSA-N 0.000 description 1
- 229960003237 betaine Drugs 0.000 description 1
- 230000033228 biological regulation Effects 0.000 description 1
- 230000015572 biosynthetic process Effects 0.000 description 1
- 239000008280 blood Substances 0.000 description 1
- 210000004369 blood Anatomy 0.000 description 1
- 239000000872 buffer Substances 0.000 description 1
- 230000003139 buffering effect Effects 0.000 description 1
- 239000011575 calcium Substances 0.000 description 1
- 229960005069 calcium Drugs 0.000 description 1
- 229910052791 calcium Inorganic materials 0.000 description 1
- 229960002713 calcium chloride Drugs 0.000 description 1
- AXCZMVOFGPJBDE-UHFFFAOYSA-L calcium dihydroxide Chemical compound [OH-].[OH-].[Ca+2] AXCZMVOFGPJBDE-UHFFFAOYSA-L 0.000 description 1
- 239000000920 calcium hydroxide Substances 0.000 description 1
- 229910001861 calcium hydroxide Inorganic materials 0.000 description 1
- 150000001735 carboxylic acids Chemical class 0.000 description 1
- 239000005018 casein Substances 0.000 description 1
- BECPQYXYKAMYBN-UHFFFAOYSA-N casein, tech. Chemical compound NCCCCC(C(O)=O)N=C(O)C(CC(O)=O)N=C(O)C(CCC(O)=N)N=C(O)C(CC(C)C)N=C(O)C(CCC(O)=O)N=C(O)C(CC(O)=O)N=C(O)C(CCC(O)=O)N=C(O)C(C(C)O)N=C(O)C(CCC(O)=N)N=C(O)C(CCC(O)=N)N=C(O)C(CCC(O)=N)N=C(O)C(CCC(O)=O)N=C(O)C(CCC(O)=O)N=C(O)C(COP(O)(O)=O)N=C(O)C(CCC(O)=N)N=C(O)C(N)CC1=CC=CC=C1 BECPQYXYKAMYBN-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 235000021240 caseins Nutrition 0.000 description 1
- 230000015556 catabolic process Effects 0.000 description 1
- GTZCVFVGUGFEME-IWQZZHSRSA-N cis-aconitic acid Chemical compound OC(=O)C\C(C(O)=O)=C\C(O)=O GTZCVFVGUGFEME-IWQZZHSRSA-N 0.000 description 1
- 239000008139 complexing agent Substances 0.000 description 1
- 239000000356 contaminant Substances 0.000 description 1
- 229940071118 cumenesulfonate Drugs 0.000 description 1
- 238000013016 damping Methods 0.000 description 1
- 239000007857 degradation product Substances 0.000 description 1
- 238000004925 denaturation Methods 0.000 description 1
- 230000036425 denaturation Effects 0.000 description 1
- KXGVEGMKQFWNSR-LLQZFEROSA-N deoxycholic acid Chemical compound C([C@H]1CC2)[C@H](O)CC[C@]1(C)[C@@H]1[C@@H]2[C@@H]2CC[C@H]([C@@H](CCC(O)=O)C)[C@@]2(C)[C@@H](O)C1 KXGVEGMKQFWNSR-LLQZFEROSA-N 0.000 description 1
- 229960003964 deoxycholic acid Drugs 0.000 description 1
- KXGVEGMKQFWNSR-UHFFFAOYSA-N deoxycholic acid Natural products C1CC2CC(O)CCC2(C)C2C1C1CCC(C(CCC(O)=O)C)C1(C)C(O)C2 KXGVEGMKQFWNSR-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 230000001687 destabilization Effects 0.000 description 1
- 230000000368 destabilizing effect Effects 0.000 description 1
- 239000003599 detergent Substances 0.000 description 1
- 235000019425 dextrin Nutrition 0.000 description 1
- 235000014113 dietary fatty acids Nutrition 0.000 description 1
- 230000029087 digestion Effects 0.000 description 1
- 229920002549 elastin Polymers 0.000 description 1
- 230000009088 enzymatic function Effects 0.000 description 1
- 230000007071 enzymatic hydrolysis Effects 0.000 description 1
- 238000006047 enzymatic hydrolysis reaction Methods 0.000 description 1
- 238000006911 enzymatic reaction Methods 0.000 description 1
- 210000002615 epidermis Anatomy 0.000 description 1
- 230000001815 facial effect Effects 0.000 description 1
- 229930195729 fatty acid Natural products 0.000 description 1
- 239000000194 fatty acid Substances 0.000 description 1
- 150000004665 fatty acids Chemical class 0.000 description 1
- 238000000855 fermentation Methods 0.000 description 1
- 230000004151 fermentation Effects 0.000 description 1
- 239000003337 fertilizer Substances 0.000 description 1
- 239000000706 filtrate Substances 0.000 description 1
- 235000013305 food Nutrition 0.000 description 1
- 239000003292 glue Substances 0.000 description 1
- 150000004676 glycans Chemical class 0.000 description 1
- 150000002314 glycerols Chemical class 0.000 description 1
- 239000001087 glyceryl triacetate Substances 0.000 description 1
- 235000013773 glyceryl triacetate Nutrition 0.000 description 1
- 230000000887 hydrating effect Effects 0.000 description 1
- 239000001257 hydrogen Substances 0.000 description 1
- 229910052739 hydrogen Inorganic materials 0.000 description 1
- 230000003752 improving hair Effects 0.000 description 1
- 230000000977 initiatory effect Effects 0.000 description 1
- QXJSBBXBKPUZAA-UHFFFAOYSA-N isooleic acid Natural products CCCCCCCC=CCCCCCCCCC(O)=O QXJSBBXBKPUZAA-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 229940116108 lactase Drugs 0.000 description 1
- 239000004310 lactic acid Substances 0.000 description 1
- 235000014655 lactic acid Nutrition 0.000 description 1
- 239000008101 lactose Substances 0.000 description 1
- 239000012669 liquid formulation Substances 0.000 description 1
- 230000007774 longterm Effects 0.000 description 1
- 229920002521 macromolecule Polymers 0.000 description 1
- 239000012092 media component Substances 0.000 description 1
- 230000001404 mediated effect Effects 0.000 description 1
- 230000027939 micturition Effects 0.000 description 1
- 235000013557 nattō Nutrition 0.000 description 1
- 238000006386 neutralization reaction Methods 0.000 description 1
- MGFYIUFZLHCRTH-UHFFFAOYSA-N nitrilotriacetic acid Chemical compound OC(=O)CN(CC(O)=O)CC(O)=O MGFYIUFZLHCRTH-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 229910017464 nitrogen compound Inorganic materials 0.000 description 1
- 150000002830 nitrogen compounds Chemical class 0.000 description 1
- 235000015097 nutrients Nutrition 0.000 description 1
- 235000016709 nutrition Nutrition 0.000 description 1
- 230000035764 nutrition Effects 0.000 description 1
- 239000003921 oil Substances 0.000 description 1
- 235000019198 oils Nutrition 0.000 description 1
- ZQPPMHVWECSIRJ-KTKRTIGZSA-N oleic acid Chemical compound CCCCCCCC\C=C/CCCCCCCC(O)=O ZQPPMHVWECSIRJ-KTKRTIGZSA-N 0.000 description 1
- 239000004006 olive oil Substances 0.000 description 1
- 235000008390 olive oil Nutrition 0.000 description 1
- 150000007524 organic acids Chemical class 0.000 description 1
- 235000005985 organic acids Nutrition 0.000 description 1
- 150000004027 organic amino compounds Chemical class 0.000 description 1
- 230000003204 osmotic effect Effects 0.000 description 1
- 229940055695 pancreatin Drugs 0.000 description 1
- 229920005646 polycarboxylate Polymers 0.000 description 1
- 229920000151 polyglycol Polymers 0.000 description 1
- 239000010695 polyglycol Substances 0.000 description 1
- 229920005862 polyol Polymers 0.000 description 1
- 150000003077 polyols Chemical class 0.000 description 1
- 229920001282 polysaccharide Polymers 0.000 description 1
- 239000005017 polysaccharide Substances 0.000 description 1
- 108090000765 processed proteins & peptides Proteins 0.000 description 1
- 150000003242 quaternary ammonium salts Chemical class 0.000 description 1
- MUPFEKGTMRGPLJ-ZQSKZDJDSA-N raffinose Chemical compound O[C@H]1[C@H](O)[C@@H](CO)O[C@@]1(CO)O[C@@H]1[C@H](O)[C@@H](O)[C@H](O)[C@@H](CO[C@@H]2[C@@H]([C@@H](O)[C@@H](O)[C@@H](CO)O2)O)O1 MUPFEKGTMRGPLJ-ZQSKZDJDSA-N 0.000 description 1
- 239000002994 raw material Substances 0.000 description 1
- 239000012429 reaction media Substances 0.000 description 1
- 238000012163 sequencing technique Methods 0.000 description 1
- 239000000344 soap Substances 0.000 description 1
- 239000011780 sodium chloride Substances 0.000 description 1
- 229910052938 sodium sulfate Inorganic materials 0.000 description 1
- 235000011152 sodium sulphate Nutrition 0.000 description 1
- GNBVPFITFYNRCN-UHFFFAOYSA-M sodium thioglycolate Chemical compound [Na+].[O-]C(=O)CS GNBVPFITFYNRCN-UHFFFAOYSA-M 0.000 description 1
- QUCDWLYKDRVKMI-UHFFFAOYSA-M sodium;3,4-dimethylbenzenesulfonate Chemical compound [Na+].CC1=CC=C(S([O-])(=O)=O)C=C1C QUCDWLYKDRVKMI-UHFFFAOYSA-M 0.000 description 1
- 244000000000 soil microbiome Species 0.000 description 1
- 239000002904 solvent Substances 0.000 description 1
- 239000000600 sorbitol Substances 0.000 description 1
- 241000894007 species Species 0.000 description 1
- 238000013112 stability test Methods 0.000 description 1
- 125000000446 sulfanediyl group Chemical group *S* 0.000 description 1
- 150000004763 sulfides Chemical class 0.000 description 1
- 150000003460 sulfonic acids Chemical class 0.000 description 1
- 238000012360 testing method Methods 0.000 description 1
- GTZCVFVGUGFEME-UHFFFAOYSA-N trans-aconitic acid Natural products OC(=O)CC(C(O)=O)=CC(O)=O GTZCVFVGUGFEME-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 229960002622 triacetin Drugs 0.000 description 1
- 230000004222 uncontrolled growth Effects 0.000 description 1
- 229940045136 urea Drugs 0.000 description 1
- 230000035899 viability Effects 0.000 description 1
- 235000012773 waffles Nutrition 0.000 description 1
- 239000002699 waste material Substances 0.000 description 1
- 210000002268 wool Anatomy 0.000 description 1
Classifications
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C14—SKINS; HIDES; PELTS; LEATHER
- C14C—CHEMICAL TREATMENT OF HIDES, SKINS OR LEATHER, e.g. TANNING, IMPREGNATING, FINISHING; APPARATUS THEREFOR; COMPOSITIONS FOR TANNING
- C14C1/00—Chemical treatment prior to tanning
- C14C1/06—Facilitating unhairing, e.g. by painting, by liming
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C14—SKINS; HIDES; PELTS; LEATHER
- C14C—CHEMICAL TREATMENT OF HIDES, SKINS OR LEATHER, e.g. TANNING, IMPREGNATING, FINISHING; APPARATUS THEREFOR; COMPOSITIONS FOR TANNING
- C14C1/00—Chemical treatment prior to tanning
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
- C12N—MICROORGANISMS OR ENZYMES; COMPOSITIONS THEREOF; PROPAGATING, PRESERVING, OR MAINTAINING MICROORGANISMS; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING; CULTURE MEDIA
- C12N9/00—Enzymes; Proenzymes; Compositions thereof; Processes for preparing, activating, inhibiting, separating or purifying enzymes
- C12N9/14—Hydrolases (3)
- C12N9/48—Hydrolases (3) acting on peptide bonds (3.4)
- C12N9/50—Proteinases, e.g. Endopeptidases (3.4.21-3.4.25)
Landscapes
- Chemical & Material Sciences (AREA)
- Organic Chemistry (AREA)
- Chemical Kinetics & Catalysis (AREA)
- General Chemical & Material Sciences (AREA)
- Health & Medical Sciences (AREA)
- Life Sciences & Earth Sciences (AREA)
- Genetics & Genomics (AREA)
- Zoology (AREA)
- Engineering & Computer Science (AREA)
- Bioinformatics & Cheminformatics (AREA)
- Wood Science & Technology (AREA)
- Medicinal Chemistry (AREA)
- General Health & Medical Sciences (AREA)
- Microbiology (AREA)
- Biomedical Technology (AREA)
- Molecular Biology (AREA)
- Biochemistry (AREA)
- General Engineering & Computer Science (AREA)
- Biotechnology (AREA)
- Treatment And Processing Of Natural Fur Or Leather (AREA)
- Enzymes And Modification Thereof (AREA)
- Cosmetics (AREA)
- Detergent Compositions (AREA)
- Agricultural Chemicals And Associated Chemicals (AREA)
- Fertilizers (AREA)
Description
Kapalný prostředek pro zpracování kůží
Oblast techniky
Vynález se týká stabilního, vodného kapalného prostředku pro výrobu usně v mokré dílně ve formě kombinovaného prostředku, obsahujícího roztok proteolytických a/nebo lipolytických enzymů, vysoké koncentrace melasy a s výhodou hydrotropních látek a popřípadě dalších přísad pro dispergaci, proti bobtnání, pro uvolňování chlupů nebo rozpouštění vápenatých sloučenin. Kapalné prostředky především slouží ke zlepšení rehydratace a odstranění nečistoty v námoku, ke zlepšení uvolňování chlupů a tlumení bobtnání v luhu a zlepšení čištění povrchu kůže při moření.
Dosavadní stav techniky
Způsob výroby usně v mokré dílně, totiž namáčení, loužení a moření, které všechny slouží k přípravě vydělávání, vyžaduje množství zpracovacích kroků s měnícími se přísadami k lázni. Přidávají se enzymy, hydrotropní látky, tensidy, látky snižující bobtnání, ''V co dispergující'vápenaté sloučeniny a uvolňující chlupy. Zpravidla sě í? » · přidávají jednotlivě; není obvyklé, spojovat různé látky do jednoho ’ | prostředku. To platí zvláště pro nasazení enzymů v mokré dílně:
r enzymy se používají většinou jako jednoduché přípravky.
- 2 Kombinované přípravky, které slučují enzymatickou funkci s jinými, např. hydratační funkcí, do jednoho prostředku, si do průmyslové praxe nenašly cestu.
5.. Použití enzymů ,._,= ..„„.............
Enzymatickým procesům jako prototypům „mírné technologie“, se dnes dává v mnohých technologických oborech přednost. To platí nejen pro kožedělný průmysl, ale i v průmyslu pracích prostředků, v průmyslu krmiv a výživy, při snaze o kvalitativní a kvantitativní rozšíření. Dnešní stav a budoucí perspektivy enzymové technologie jsou popsány v: Ullmann, Encyclopedia of Industrial Chemistry, 5. vydání, díl A15, VCH (1990), strana 390 - 434.
Pro nasazení enzymů ve zpracování usní, zvláště v mokré dílně, existuje· široké technické zázemí. Cílené použití enzymů při výrobě usní započalo zavedením enzymatického činění Dr. Otto Róhmem v roce 1907 (DE-PS 200 519). Od té doby bylo - na základě narůstajícího ekologického vědomí - navrženo a také prakticky uskutečněno použití proteáz při různých dílčích operacích v mokré dílně (srovnej E. Pfleiderer a R. Reiner v Biotechnology, editor H.-J.
Rehm díl 6b, str. 729 - 743, VCH 1988).
Proteolytické enzymy
Proteolytických enzymů se používá při namáčení, loužení a —=mořenU - — - - =~ —— —. —
- 3 Namáčení
Kůže se dodávají v suchém stavu a musí se pro další zpracování rehydratovat (namočit), předčistit a odtučnit. Proteolytické enzymy zde pomáhají následujícím způsobem:
1. Albuminy a globuliny ze zbytků krve jsou hydrolyzovány a odstraněny z povrchu.
2. Proteoglykany, obklopující kolagenová vlákna, jsou rovněž odstraněny.
3. Tím se stane povrchová vrstva kůže (epidermis) propustnější, io voda a přidané tensidy pronikají rychle do hloubky. Tím, že tensidy rychleji dosáhnou místa působení, se dosáhne dobrého odtučnění.
Účinek enzymu se pozná podle toho, že kůže rychleji rehydratuje a úplněji se odtučňuje a po namáčení je hladší, měkčí a čistší.
Loužení
Následuje odchlupení použitím silných alkálií („louhů“) a redukčních prostředků, jako jsou sulfidy. Nasazení proteináz podporuje uvolňování chlupů a zlepšuje hladkost a čistotu loužené kůže. Neutralizace („odvápnění“) se provádí organickými kyselinami.
Moření
Tato operace zahrnuje intenzívní povrchové čištění a má se 25 postarat také o dobrou měkkost a elasticitu. Enzymy zde plní následující funkce:
- 4 1. Očistí se proteiny, které netvoří kůži, odstraní se zbytky kořenů chlupů a tuku.
2. Elastin na líci se částečně odbourá a zvýší se měkkost. --------3. Kolagenová kostra se lehce uvolní v telopeptidovém rozsahu vláken. Kůže změkne a vykazuje zlepšené uvolnění základu i
Kůže a kožky jsou nyní připraveny pro další zpracování. Jako další krok následuje činění. Čisté a bezchybné povrchy, získané máčením a mořením, dovolují posléze také rovnoměrné zabarvení.
Při výše uvedených procesech se u proteáz, používaných v io mokré dílně, jedná o neutrální (E.C.3.4.24) a zvláště alkalické proteázy (E.C.3.4.21) [srv. Kirk-Othmer, 3. vyd. str. 199 - 202, J.
Wiley 1990; Ullmann's Encyclopedia of Industrial Chemistry, 5. vydání, díl A9, str. 409 - 414,· VCH 1987; L. Keay, „Process
Biochemistry“ str. 17 - 21 (1971)].
Jedná se o alkalické proteázy, získané z rodu Bacillus, které mají optimum účinnosti v rozmezí pH 8,5 až 13 a které jsou většinou serinového typu, a alkalické plísňové proteázy. Především uvádíme proteázy z kmenů Bacillus, jako B. subtilis, B. firmus, B. alcalophilus,
B. polymixa, B. mesentericus, dále z kmenů Streptomyces, jako S.
alcalophilus. Nejvýhodnější pracovní teplota pro alkalické bakteriální proteázy je obecně 40 - 60 °C, u piísňových proteáz spíše 20 - 40 °C.
Jako alkalické plísňové proteázy uvádíme proteázy kmenů Aspergillus, jako A. oryzae, kmenů Penicillium, jako P. cyanofulvum nebo z —-Paecilomyces- persiniGus—a- jiných.—Aktivita—alkalických—piísňových..
proteáz leží převážně v rozmezí pH 8,0 - 11,0. Neutrální proteázy s optimem účinku mezi pH 6,0 a 9 mohou být použity také, i když mají v · prostředí s vysokou alkalitou nižší účinnost. Paří sem neutrální bakteriální proteázy, které zpravidla patří k metaloenzymům, např. neutrální proteázy rodu Bacillus, jako B. subtilis, B. licheniformis, B.
- 5 natto a B. polymixa, proteázy rodů Pseudomonas a Streptomyces, ale také plísňové proteázy jako proteázy z Aspergillus oryzae, A. parasiticus a Penicillium glaucum. Neutrální bakteriální proteázy mají optimum aktivity při pracovních teplotách od 20 do 50 °C, naopak nejvýhodnější pracovní teploty pro neutrální plísňové proteázy jsou 35 - 40 °C. Proteolytická účinnost enzymů se obvykle určuje Ansonhemoglobinovou metodou (M. L. Anson, J. Gen. Physiol, 22, str. 79ff, 1939), popř. Lóhlein-Volhardovou metodou (modifikovanou podle TEGEWA v Leder 22, str. 121 - 126, 1971). Přitom odpovídá Lóhleinio Volhardova jednotka (LVE) za podmínek testu (1 hodina, 37 °C, pH =. 8,3) množství enzymu, které ve 20 ml kaseinového filtrátu vyvolá vzrůst produktů hydrolýzy, odpovídající ekvivalentu 5,75 x 10'3 ml 0,1
N NaOH.
Jiné enzymy a enzymové kombinace
Na pankreatický enzymový komplex, zavedený do technologie usní Dr. Otto Róhmem, je třeba pohlížet jako na kombinovaný enzymatický preparát který již obsahuje více enzymových aktivit, totiž amylázy, lipázy, endo- a exoproteinázy, přičemž ovšem při použití co dominuje tryptická aktivita poslední skupiny.
Amylázy, zvláště v kombinaci s proteázami, našly použití při způsobu moření v mokré dílně (US-A 4 273 876). Současné použití lipázy a amylázy (ve formě pankreatinů) v přítomnosti kyseliny deoxycholové je známo také z maďarského patentu 3325 (Chem.
Abstr. 77, 7341 k).V poslední době se doporučuje způsob máčení, podporovaný enzymy, pro kůže a kožky, přičemž máčecí lázně obsahují lipázy s optimem účinku v oblasti pH 9 až 11, proteázy s účinností v rozmezí pH 9 - 11 a povrchové aktivní látky, přičemž hodnota pH máčecí lázně leží v rozmezí 9-11 (srv. německou
3o patentovou přihlášku P 39 22 748.0). Podle toho jsou účinné také
- 6 lipázy. Jako zvláště vhodné se přitom ukazují speciálně geneticky změněné kmeny druhu Aspergillus, např. rekombinací získaný kmen Aspergiilus oryzae, produkující alkalickou lipázu, s vyjádřeným optimem aktivity mezi pH 9 a 11 (popsáno v USP 5 082 585).
Odpovídá lipáze, dodávané pod označením „LIPOLASE 100 T® (NOVO INDUSTRI A/S, DK 2880 Bagsvaerd). Další lipázy, přichážejíeí v úvahu, pocházejí z Rhizopus, jako Rh. javanicus, Mucor, jako-M. mihei nebo M. javanicus, Pseudomonas, jako Ps. fluorescens nebo z Aspergillus niger.
io Obvykle se určení aktivity lipáz provádí s triacetinem a tributyrinem jako substrátem (srv. M. Sémériva a další, Biochemistry 10, str 2143ff, 1971), dále s olivovým olejem (srv. Bruno Stellmach, Bestimmungsmethoden Enzyme fůr Pharmacie, Lebensmittelchemie, Technik, Biochemie, Biologie, Medizin, Steinkopf-Verlag. 1988, strana
169f: Lipáza podle FIP, jednotka = FlP/g). Pokud se má měřit štěpící aktivita pro tuk v kyselinách, provádí se analýza s tributyrinem jako substrátem. (Jednotka LCA/g.) Standardní podmínky jsou 40 °C, pH ~
5,5 (srv. M. Sémériva, výše). Pro účely předkládaného vynálezu se udává aktivita lipázy převážně podle FIO (FlP/g), přičemž se měří při pH 9,0 a 37 °C. V DE-A- 41 09 826 je použit princip současného použití proteináz a lipáz v alkalické oblasti pH pro dílčí operace loužení a moření. Také zde je to kombinace obou aktivit, která je zviáště účinná. Oba enzymy se přidávají samostatně, hotový kombinovaný preparát, spojující obě aktivity, který se z pochopitelných důvodů nepopisuje, musí počítat pří takové kombinaci s „kanibalismem“ enzymů.
Použití melasy
Použití melasy při zpracování usní je známo. Melasu je možno 30 přidávat v nízkých koncentracích při všech operacích v mokré dílně.
- 7 Její přídavek má význam zvláště při odvápňování, protože zřetelně zlepšuje rozpustnost hydroxidu vápenatého v lázni a podporuje úplné odstranění zbytků vápna. V „Bibliothek des Leders“, díl 2,, vydáno H. Herfeidem (1989), str. 115, se udává, že se v 1% roztoku cukru rozpustí téměř čtyřikrát tolik vápna než v čisté vodě.
Použití hydrotropních látek při zpracování usní
Pod pojmem hydrotropie se rozumí fenomén, že těžce rozpustná látka se stane v přítomnosti druhé složky, která sama není io rozpouštědlem, ve vodě rozpustnou. Látky, způsobující takové zvýšení rozpustnosti, se označují jako hydrotropní látky. Rozpouštění zprostředkují různými mechanismy. V souladu s tím je jejich chemické 'í; siožení zcela rozdílné. V knize F. Stather, „Gerberchemie und Gerbertechnologie“, Akademieverlag Berlin (1951), str. 70 a 71, se ie rozlišují neelektrolyty a elektrolyty. K prvním patří organické aminosloučeniny jako močovina, thiomočovina, formamid, acetamid atd. Ke druhým patří sulfonové kyseliny a karboxylové kyseliny { aromatické řady, ale také alifatické řady, zvláště jejich soli. Také anorganické neutrální soli jako rhodanidy nebo také chlorid vápenatý
2o mají - v závislosti na jejich umístění v Hoffmeisterově řadě hydrotropní účinek. Hydrotropní látky způsobují u proteinů, jako např. kolagenové kostry kůže, rozštěpení vodíkových můstků mezi peptidovými řetězci a tím bobtnání, které v případě kolagenů usnadňuje především působení enzymů, ale také vyplachování (srv.
“ 25 * „Bibliothek des Leders“, díl 2, vyd. H. Herfeld (1989),»str 63, a Y. Nozaki, Ch. Tanford v J. Biol. Chem., 238 (1963), str. 4075 - 4081).
Při loužení mají hydrotropní látky znatelný účinek na uvolňování chlupů a základu.
Použití hydrotropních látek při enzymatické hydrolýze různých
3o rozpustných a nerozpustných proteinů je popsáno ve více patentových
- 8 10 spisech. Hydrotropní látky, zvláště močovina, usnadňují proteolytické působení, přičemž denaturují protein, který má být hydrolyzován, Německý patentový spis DE-P 2 643 012 popisuje proteolytickcu hydrolýzu strojní klihovky v přítomnosti močoviny, DE-P 2 705 669 popisuje hydrolýzu chlupů a vlny, DE-P 2 756 739 popisuje hydrolýzu odpadků masa, DE-P 2 842 918 hydrolýzu proteinů ž krve. Ve všech patentech se obsah močoviny v hydrolyzační směsi vědomě omezuje na < 1 mol/l - s výhodou <0,1 mol/l, aby se zabránilo denaturaci a ztrátě aktivity samotného proteinu enzymu. Nad koncentrací močoviny 1 mol/l také začíná prahová hodnota pro účinné ovlivňování proteinázové aktivity. Existuje tedy značná výhrada proti přidávání močoviny ve vyšší koncentraci ke kapalnému přípravku, který obsahuje enzymy. Enzymatické kapalné přípravky, které obsahují močovinu nebo jiné hydrotropní látky, nejsou známy.
Totéž platí pro německý patentový spis 2 813 075. Zde se popisuje způsob enzymatického loužení, při kterém se vedle alkalické proteinázy přidává do lázně také močovina nebo guanidinhydrochlorid. Obsah hydrotropní látky v lázni je pod 1 %. Přidává se odděleně od enzymatického preparátu.
Další přísady při zpracování usní v mokré dílně
- - 25
Sem spadají v první řadě povrchově aktivní látky, např. samy o sobě obvyklé emulgátory. Mají dispergovat tuk, ulpívající na povrchu kůže a touto cestou povrch kůže čistit. Stav techniky, který se k tomu vztahuje,-jepodrobně popsán, v evropskémJ.patentovém_spjsu^EPA 0 505 920. Jsou jmenovány neiontové emulgátory, jako polyglykolové deriváty a deriváty glycerinu, dále aniontové emulgátory jako alkylnebo arylsulfáty a -suifonáty, dále aminové soli a kvartérní amonné soli. Všechny mají společnou hodnotu HLB od 8 do 18, s výhodou od 9
- 9 dó 15, zvláště od 12 do 15. Ve zmíněné přihlášce jsou také popsány kombinace různých typů emulgátorů.
Dalšími přísadami k lázním při zpracování usní v mokré dílně jsou sloučeniny, které dispergují nebo rozpouštějí vápenaté sloučeniny, nazývané také sekvestrační látky, které slouží k povrchovému čištění kůže od nežádoucích usazenin, popř. mohou zabránit tvorbě vápenatých mýdel. Sekvestrační prostředky jsou např polyfosfáty, polyfosfonáty, polykarboxyláty, kyselina ethylendiamintetraoctová (EDTA), kyselina nitrilotrioctová, kyselina io diethylentriaminopentaoctová a soli posledně uvedených látek.
V kroku loužení se také přidávají k lázni prostředky pro uvolňování chlupů. Vedle alkalizujících přísad jsou to především thiosloučeniny, jako merkaptoethanoiát sodný nebo hydroxyfunkční aminy, jako mono- di- nebo triethanolamin. Zvláště posledně jmenované sloučeniny mají navíc výrazný protibobtnavý účinek, to znamená, že kůže působením alkálií při loužení méně bobtnají a vzniká menší lícové napětí. Všechny jmenované přísady k lázni při zpracování usní jsou součástí stavu techniky; přidávají se do lázně jednotlivě. Kombinované prostředky s enzymy nejsou známy.
Stabilizace enzymových preparátů
Použití melasy jako stabilizačního prostředku pro kapalné enzymatické preparáty není známo. Proti použití melasy v enzymatickém preparátu pro potravinářskou technologii mluví již samotné estetické hledisko, totiž výjimečně tmavá barva a s tím spojené změny barvy zpracovávaného produktu. Také složení, které nelze standardizovat, a nedefinované produkty tepelného odbourávání, které melasa obsahuje, a které mohou způsobovat snižování aktivity, odrazují odborníka od jejího používání. Naproti
3o tomu je melasa často používána jako zdroj uhlíku při fermentacích
- 10 mikroorganismů. M. Bekers a A. Upit , Mikrobiologiya, 41 (5), str. 830 - 833 (1972), poukazují na stabilizační účinek u kvasinek, fermentovaných s melasou, na jejich životaschopnost jako suchého produktu. Podle USP 4 201 564 se přidává melasa jako zdroj uhlíku a také jako stabilizátor dobrého, kontinuálního růstu půdních bakterii v hnojivu. Ze současného stavu techniky použití melasy v kapalném enzymatickém preparátu v žádném případě nevyplývá.
Naproti tomu je součástí stavu techniky použití různých uhlohydrátů a jiných polyolů definovaného složení jako stabilizačního prostředku v kapalných enzymatických preparátech. Tak popisuje evropská patentová přihláška EP-A 74237 použití sorbitu ke stabilizaci roztoků laktázy, US patent 4 011 169 popisuje zcela obecně použití polysacharidů při sestavování enzymatických preparátů, US patent 3 133 001 k tomu jmenuje mezi jinými sacharózu, laktózu a maltózu. V japonském patentu 262 339 se také ke stabilizaci kapalných preparátů, zvláště proteináz, navrhují alkoholy. Použití rozpuštěných uhlohydrátů jako nosné kapaliny pro enzymatické prostředky pro zpracování usní nebylo dosud popsáno. Enzymatické preparáty, ve kterých jsou uhlohydráty kombinovány s jinými přísadami, jako jsou hydrotropní látky, sekvestrační prostředky, tensidy nebo prostředky pro uvolňování chlupů , nejsou známy. Ve švýcarském patentu 677 798 je nakonec nárokován kapalný prostředek na bázi enzymů pro + Λ r» H m í/·* L Á rxMi-rífí λ o λ rí Ιζ I «-i r4 \/ π*ι rv»\/e· I» i l»W Wl II I I WI\W IIŮ^IUMOU V Μ 11 I W 1 I I I U I I I J >3 I U .
prostředky obsahují v podstatě bezvodé organické kapaliny a 25 anorganické práškovité dispergační látky.
Úkol vynálezu
Enzymatické preparáty se nabízejí, pokud to dovoluje jejich použití, s výhodou ve vodné, kapalné formě. Kapalná forma odpovídá standardnímu prostředí enzymatické reakce, vodnému mediu. Proto je
- 11 možno vodné, kapalné enzymatické preparáty rychle a přímo použít. Odpadá - v porovnání s lyofilizovanými enzymatickými preparátyproces rozpouštění, který může být zdlouhavý. Lze také snadno vyloučit kontaktní alergické reakce, které se mohou vyskytnout při použití lyofilizovaných enzymatických preparátů (zvláště pokud jsou ve formě prášku). Kapalné enzymatické preparáty jsou rovněž výhodné při kontinuálním dávkování enzymů. Úkolem předkládaného vynálezu je proto sestavení kapalného enzymatického prostředku.
Na druhé straně se objevuje při používání kapalných enzymatických preparátů řada problémů. Na prvním místě je stabilita takových prostředků, a to ve dvou ohledech:
1. Mikrobiologická stabilita
Enzymatický preparát, který má mít trvanlivost např. od jednoho roku výše, nesmí být v této době mikrobiálně napaden. Toto nebezpečí je dáno složením preparátu, protože obsahuje většinu složek živného roztoku pro mikroorganismy. Mikrobiálnímu růstu je možno zabránit různými konzervačními prostředky. Dostačují přídavky velmi nízkých množství, zpravidla <1 %. Sestavování konzervačních prostředků podle stavu techniky se popisuje v: K. H. Wallháuser, Steriiisation, Desinfektion, Konservierung, George Thieme Verlag 1978, str. 380. Konzervační prostředky nejsou absolutně jistým prostředkem k obraně proti každému mikrobiálnímu růstu, a navíc často enzymy poškozují. Proto se obyčejně dává přednost alternativnímu řešení mikrobiální stabilizace, kterým je co nějnižší'aktivita vody' v‘ přepařátu.”Čím*nižší je obsah vody, tím nižší je - působením vysokého osmotického tlaku nebezpečí mikrobiálního růstu. Proto se sestavují enzymové preparáty většinou tak, že obsahují vysoké koncentrace ve vodě rozpustných sloučenin všech druhů: soli, uhlohydráty, jako např. cukr, a jiné
3o polyhydroxysloučeniny, jako např. glycerol.
- 12 2. Stálost aktivity
Enzymy jsou ve vodném roztoku pod vlivem obvykle přítomných složek média, jako jsou kyseliny, zásady, povrchově aktivní a komplexotvorné složky, jiné makromolekuly a především“ jiné enzymy: Tyto složky mohou působit jednak stabilizačně, ale také destabilizačně. Mechanismy destabilizace mohou být termické, chemické i proteolytické povahy. Nelze také obecně odhadnout, které ze stabilizačních prostředků v konkrétním případě účinkují a které ne. io Stejný prostředek může na jedné straně určitý enzym stabilizovat, na druhé straně jiný enzym destabilizovat (viz Torchlin, Martinek, Enzyme Microb. Technol., 1979, díl 1, str. 74). To způsobuje těžkost úlohy nalezení vhodného stabilizačního.prostředku pro kapalný enzymatický prostředek.
Úkolem předkládaného vynálezu je připravit enzymatické prostředky na kapalném základě, přičemž by měl být brán ohled jak na mikrobiologickou stabilitu, tak i na stálost aktivity.
Při sestavování nosné kapaliny si vynález kladl za cíl použít pokud možno cenově výhodného, dostupného, dobře biologicky odbouratelného a tím k životnímu prostředí šetrného stabilizačního prostředku. Měl by být dobře rozpustný ve vodě, aby jej bylo možno použít ve vysoké koncentraci.
Dalším úkolem vynálezu je sjednocení různých funkcí při zpracovánHjsní v jednom kapalném kombinovaném přípravku. Podle stavu techniky se složky většinou obsáhlé receptury přidávají do lázně převážně jednotlivě. Při tom je velká potřeba práce a vysoké nebezpečí chyb při dávkování.
Všechna opatření, která slouží ke zjednodušení počtu přidávaných prostředků, jsou pokrokem proti stavu techniky.
- 13 Je značně obtížné, sloučit více funkcí při zpracování kůží do jednoho prostředku, aniž by při tom byla ovlivněna účinnost jednotlivých složek. Zvláštní zřetel musí být při tom brán na enzymovou aktivitu, protože zvláště enzymy reagují zvláště citlivě na s látky, obsažené v nosné kapalině. Těžkosti pro zahrnutí jiných účinných látek než enzymů by měly při tom přinášet hydrotropní látky a jiné prostředky pro uvolňování chlupů.
Podstata vynálezu
Podstatu předkládaného vynálezu tvoří kapalný prostředek na bázi vodného roztoku pro zpracování kůží a kožek v mokré dílně, který obsahuje samy o sobě účinné enzymatické látky, který se vyznačuje tím, že obsahuje alespoň 10 % hmotnostních až maximálně (100 - x) % hmotnostních melasy, přičemž x znamená podíl enzymatické účinné is látky v % hmotnostních. X přitom může nabývat hodnoty od 0,001 do 90 % hmotnostních. S výhodou je množství enzymatických účinných látek 0,1 až 10 % hmotnostních.
Melasa je surovina, které stále přibývá, je biologicky odbouratelná a jako odpadní látka velmi nákladná. Je to sirupovitý, tmavě hnědý zbytek při výrobě cukru, který již nelze přivést ke krystalizací (srv. Kirk-Othmer, Encyclopedia of Chemical Technology,
3. vydání, díl 22, J. Wiley 1985, str. 514 - 517). Melasa obsahuje z cukrů 30 - 40 % sacharózy, 15-25 % invertního cukru, až 5 % kyseliny akonitové a malé množství betainu. Obsah vody se pohybuje u 30 - 40 %.
Melasa z řepného cukru obsahuje podle: Rómpp, Chemie Lexikon (9. vydání, G. Thiieme-Verlag, 1991) v průměru 50 % sacharózy, 20 % necukerných látek (dextriny, betainy, kyselina mléčná), 2 % dusíkatých sloučenin, 1 % invertního cukru a běžně se
- 14 nevyskytujících cukrů, jako je rafinóza a kestóza, a 23 % vody. Často je koncentrace obsažených látek nižší. Obsah vody je pak zřetelně vyšší, až do 35 %.
Melasa je sice velmi viskozní, ale přesto ji lze samu o sobě 5 ---používat· jako- nosnou -kapalinu- pro -enzymy. K -výrobě takových . přípravků musí být enzym, který muže být kapalný nebo pevný, přímo rozpuštěn v melase. Pokud jsou výjimečně enzymy dostupné v čistém stavu, mohou být do melasy zapracovány jako takové. V tomto případě stačí množství od 0,001 do 0,1 % hmotnostních enzymu, zbytek je io melasa. Většinou jsou enzymy ředěny různými nosnými látkami nebo jsou v nosných látkách rozpuštěny. Tyto musí být brány v úvahu při sestavování prostředků podle vynálezu; stávají se jejich součástí.
Přidávaná množství enzymatických účinných látek pak leží v rozsahu od 0,1 do 10 % hmotnostních, mohou ale tvořit až 90 % hmotnostních is prostředku podle vynálezu.
Ve většině případů se přidává k melase voda, aby byl vyrobený přípravek řidší. Také když se přidávají další účinné látky, musí být předem podle okolností rozpuštěny ve vodě, takže konečný obsah melasy je nutně nižší. Ačkoliv melasa představuje ve většině případů hlavní nosnou kapalinu pro prostředky podle vynálezu, může být také obsažena v relativně nízkých koncentracích, v extrémních případech jen 10 %. S výhodou je ale v přípravku obsažena v koncentraci mezi 50 až 80 %. Zbylých 25 až 50 % tvoří většinou jiné přísady, jako enzymy, různé účinné látky a voda.
2S“====— Překvapivě—bylo “Zjištěnor==že-melasa^výborně^stabilizuje==™=,=^ enzymatické aktivity, přítomné v přípravku. To platí pro obsah aktivity bezprostředně po sestavení prostředku, ale také při jeho dlouhodobějším skladování, např. 6 měsíců. Pro odborníka existovaly pro to, aby byla vůbec melasa pro tento účel používána, výše popsané výhrady. Přinejlepším by mohl být očekáván stabilizační účinek, který
- 15 odpovídá obsahu cukru, obsaženému v melase. Ze současného stavu techniky jsou známy stabilizační účinky cukrů, např. sacharózy, které se zakládají převážně na snížení aktivity vody. Ukázalo se však, že ‘melasa má stabilizační účinek větší, než by odpovídalo obsahu cukru, který by mohl spočívat v přítomnosti jiných, necukemých obsažených látek. Použití melasy jako nosné kapaliny enzymatických prostředků je tak podstatným znakem vynálezu.
K prostředkům podle vynálezu mohou být připojeny obvyklé enzymy podle stavu techniky. Z velkého počtu dostupných proteináz, lipáz, amyláz a také jiných hydroláz - které zde mají být zahrnuty mohou být libovolně vybrány podle množství a druhu. U proteináz jsou zvláště jmenovány pankreatické enzymy, které vlastně představují . a směs enzymů, proteinázy z Bacillus subtilis a B. licheniformis, stejně jako proteinázy Aspergillů, u lipáz vysoce alkalické, genetickými is technikami získané lipázy Aspergillus oryzae. Volba druhu enzymu přirozeně závisí na zamýšlené oblasti použití. Pokud má být kapalný prostředek používán přednostně při moření, volí se proteinázy nebo lipázy, které mají optimum pH od neutrální do slabě alkalické oblasti. Pro univerzální použití, totiž pro loužení a močení, se doporučuje používat enzymů s optimem pH 9 a výše. Použití proteináz nebo lipáz s optimem pH > 9 je výhodným provedením vynálezu. Enzymy, obsažené v kapalných prostředcích podle vynálezu, mohou - za použití aktuálního stavu techniky - obsahovat také různé odlišné enzymatické aktivity, s výhodou směsi proteináz a lipáz, přičemž obě
25_ mohou mít optimum pH > 9, jak je popsáno v německých patentových přihláškách DE-A 39 22 748 a DE-A 41 09 826. Překvapivě bylo zjištěno, že ve směsích enzymů za přítomnosti melasy proteináza méně napadá ostatní enzymy a v roztocích proteináz je dále potlačeno obávané trávení sebe sama.
- 16 Proteolytické enzymy jsou v prostředcích podle vynálezu většinou obsaženy v aktivitě od 100 do 20000 LVE/g, lipázy v aktivitě od 10 do 1000 lipázových jednotek/g podle FIP.
Dalším výhodným znakem předkládaného vynálezu je obsah 5 hydrotropních látek v kapalném přípravku. Hydrotropní látky jako... , , / .
močovina působí ve vyšších koncentracích na proteiny denaturačně.
Proto se nalézá v patentové literatuře mezní hodnota pro škodlivé ovlivnění aktivity enzymu > 1 mol/l močoviny ( = 60 g/l = 6 % hmotnostních). V předkládaném vynálezu může být obsah hydrotropní io látky v kapalném prostředku s obsahem melasy také zřetelně vyšší, totiž mezi 3 a 40 % hmotnostními, zvláště 10 až 20 % hmotnostních.
Překvapivě nebyla ani při vyšších množstvích přidané hydrotropní látky pozorována žádná ztráta aktivity. Odpovídajícím způsobem sestavené kapalné produkty mají i po skladování stabilní aktivitu. Co se týče volby hydrotropní látky, může být - podobně jako v případě enzymů - plně využito stavu techniky. Zvláště výhodné ale jsou močovina, guanidinhydrochlorid, kumolsulfonát a chlorid vápenatý.
Konečně může kapalný prostředek podle vynálezu obsahovat také ještě jiné účinné látky které mají účinek na dispergování, tlumení
2o bobtnání, uvolňování chlupů a rozpouštění vápenatých sloučenin.
Také v tomto případě nebyly překvapivě pozorovány žádné ztráty aktivity obsažených enzymů. Přidávaná množství se zde pohybují mezi 0,1 až 20 % hmotnostními.
Co se týče volby těchto přísad, může být použito celkového
-25 - stavu techniky, jako je popsáno-výšev-Za^velký-počet.účinných-látek je, zde možno jmenovat polyfosfáty jako příklad prostředků, rozpouštějících vápenaté sloučeniny, merkaptoethanolát sodný a * kyselinu thioglykolovou jako prostředek pro rozpouštění chlupů , alkansulfonáty a alkylpolyglykolether jako dispergační prostředek, χ stejně jako hydroxyfunkční aminy jako prostředek proti bobtnání.
·- 17 Tyto účinné látky mohou být přidávány k prostředkům s obsahem melasy jednotlivě nebo už ve směsi s hydrotropní látkou nebo více hydrotropními látkami, ale také v jakékoliv libovolné směsi účinných látek. Různými přísadami je možno nastavit ve vodném roztoku takovou hodnotu pH, která podle okolností poškozuje aktivitu enzymu. To platí obecně pro hodnoty pH přes 12 a pod 4. Protože stability vůči kyselinám a zásadám jsou pro použité enzymy známé, hodnota pH se odpovídajícím způsobem přizpůsobí. Tak se volí např. pro proteinázy rodu Baciilus v kapalném produktu slabě alkalická io hodnota pH (pH = 7 - 9) a zabraňuje se poklesu pH pod 5. Ve většině případů je pro enzymovou aktivitu výhodná hodnota pH mezi 7 a 9. Nastavení hodnoty pH přídavkem kyselin, louhů nebo pufrů se provádí výhodně ještě před přídavkem enzymů, aby nemusely být vystaveny ** extrémnímu zatížení pH.
Obsah vody v kapalném prostředku podle vynálezu je obvykle mezi 20 a 80 % hmotnostními, s výhodou ale jen 25 až 50 % hmotnostních. Stabilizační účinek melasy se zvláště uplatňuje při nízkém obsahu vody, popř. při vysokém obsahu pevných látek. Vysoké “ obsahy pevných látek nemusí vycházet jen z látek, obsažených v melase, ale také z jiných účinných látek, které mohou mít podle okolností dokonce více obsažených látek, než melasa. Ve většině případů ale převažují látky melasy. Obvykle jsou všechny obsažené látky kapalných produktů rozpuštěny. Je ale také možné dispergovat v roztoku s obsahem melasy ve vodě nerozpustné přísady, pokud je vysoká viskozita, a tím je možno zabránit dalšímu usazování disperze. Ke zvýšení obsahu pevných látek v kapalném přípravku se mohou přidávat navíc také soii, jako např. kuchyňská sůl, síran sodný nebo amonný, stejně jako další látky s dobrou rozpustností ve vodě, jako uhlohydráty, aminokyseliny nebo proteiny. Jejich podíl v přípravku nepřesahuje ve většině případů 20 % hmotnostních.
- 18 1 i
i í
Vysoký obsah pevných látek, popř. nízká aktivita vody, nejsou jen důležitá kritéria pro stabilitu aktivity, ale také pro stabilitu mikrobiální. Ta je většinou dána u vyšších obsahů pevných látek, než je 50 % hmotnostních. Přesto však může být ke kapalnému prostředku bez dalšího také navíc přidán v obvyklém množství konzervační 5 prostředek, obvykle v množství < 1 %. V každém případe s@ ťo i
doporučuje, pokud je v přípravku vysoký obsah vody, např. přes 80 %. ;
Kapalné prostředky podle vynálezu se používají obecně tak, že se přidají před tou kterou operací zpracování kůže k lázni. Přidávaná j io množství jsou 0,1 až 5 % hmotnostních, vztaženo na hmotnost kůže. S 1 výhodou se používají koncentrace 0,5 až 2 %. | i
i
I
Příklady provedení vvnálezu
Enzymatické příklady podle vynálezu 1-15 mají dokumentovat, , že:
1. použití melasy vede k vyšší stabilitě enzymů než Samotná sacharóza při přibližně stejném obsahu pevných látek, a
2. různé přísady jako močovina (hydrotropní látka), t merkaptoethanolát sodný (prostředek pro uvolňování chlupů), diethanolamin jako prostředek proti bobtnání a pro rozpouštění vápenatých sloučenin mají žádný nebo jen nepatrný vliv na snižování aktivity, (viz tabulka 1).
Produkty byly vyráběny podle následujícího předpisu:
Část nutné vody, stabilizátorů (melasa a pro srovnání sacharóza) a odpovídající přísady (hydrotropní látky, dispergační a pomocná emulgační činidla, odchlupovací prostředky, látky, tlumící í
i í
l i
i i
í
- 19 bobtnání atd.) byly homogenně rozmíchány. Hodnota pH roztoku se nastaví 2% roztokem NaOH, popř. 10 % kyselinou mravenčí, na hodnotu přibližně pH = 7. Pro zabránění nekontrolovatelnému růstu mikroorganismů se přidává 0,1 % konzervačního prostředku na bázi para-chlor-meta-kresolu a derivátu isothiazolinonu (Mergal KM 80, Riedel de Haen). Poté se přidává enzym (alkalická proteáza z Bac. subtilis, pankreatin, lipáza z Aspergillus oryzae, plísňová proteáza z Aspergillus sojae). S výhodou se enzym předem rozpustí v malém množství vody. Množství enzymu se odměří tak, že výsledkem je io žádaná výchozí aktivita u proteáz 1000 LVE/g, u lipáz 100 jednotek FlP/g (pH = 9). Přidaná množství enzymu jsou zde v průměru pod 1 % hmotnostní. Nakonec se doplní voda do 100 hmotnostních dílů (= % hmotnostních).
Poznámka:
Použitá melasa je řepná melasa s podílem cukru přibližně 40 % sacharózy a s obsahem vody 33 %. Podobné výsledky je možno získat s melasami s obsahem cukru 50 % a s obsahem vody 25 %.
Testy stability:
Byla ihned změřena enzymatická aktivita čerstvě připraveného enzymového přípravku. Vzorek byl potom skladován 7 dní při 45 °C a enzymatická aktivita byla opět změřena. Změřený úbytek aktivity proteináz odpovídá modelově skladování enzymatického přípravku po dobu 9 měsíců při pokojové teplotě. Lipázy jsou většinou ještě stabilnější.
Výsledky jsou shrnuty v tabulce 1. Ukazují, že melasa stabilizuje enzymatickou aktivitu lépe, než čistá sacharóza při stejném obsahu pevných látek. Zde je třeba poznamenat, že ještě lepších
- 20 stabilizačních účinků co se týče aktivity proteináz bylo dosaženo, když se namísto 60 dílů použilo 75 dílů melasy výše uvedeného složení.
- 21 Tabulka 1
| Typ enzymu | Hmotn. díly stabilizátoru | Hmotnost. díly aditiva 2 | Hmotnost. díiy aditiva 3 | Pokles akt. (%) | |
| 1 | alkalic. bakt. proteáza | 60 dílů melasy | - | 0,9 | |
| 2 | alkalic. bakt. proteáza | 60 dílů melasy | 15 dílů močoviny | 2,1 | |
| 3 | alkalic. bakt. proteáza | 40 dílů sacharózy | 58,0 | ||
| 4 | alkalic. bakt. proteáza | 40 dílů sacharózy | 15 dílů močoviny | 28,6 | |
| 5 | alkalic. bakt. proteáza | 60 dílů melasy | 10 dílů merkaptoeth- anolátu Na | 10,3 | |
| 6 | alkalic. bakt. proteáza | 60 dílů melasy | 10 dílů diet- hanolaminu | 6,9 | |
| 7 | alkalic. bakt. proteáza | 60 dílů melasy | 10 d. sulfon. kys. olejové | 7,8 | |
| 8 | pankreatický . enzym | 60 dílů _ melasy, | 66 | ||
| 9 | pankreatický enzym | 40 dílů sacharózy | 77 |
- 22 Tabulka 1 - pokračování
| 10 | plísňová proteáza | 60 dílů melasy | 46 | ||
| 11- | plísňová - proteáza | 40 dílů - sacharózy | - · · ---· ·· · · | _49, | |
| 12 | alkalická lipáza | 60 dílů melasy | 2,9 | ||
| 13 | alkalická lipáza | 40 dílu sacharózy | 19,6 | ||
| 14 | alkalic. bakt. proteáza | 60 dílů melasy | 10 dílů merkaptoeth- anolátu Na | 10 dílu diet- hanolaminu | 11,5 |
| 15 | alkalic. bakt. proteáza | 60 dílů melasy | 15 dílů mocovinv | 10 d. sulfon. kvs. olejové | 13,5 |
Zastupuje:
Claims (14)
- PATENTOVÉ NÁROKY1. Kapalný prostředek na bázi vodného roztoku pro zpracování kůží a kožek v mokré dílně, obsahující samy o sobě známé enzymatické účinné látky, vyznačující se tím, že obsahuje alespoň 10 % hmotnostních až maximálně (100 - x) % hmotnostních melasy, přičemž x znamená podíl enzymatických účinných látek v % hmotnostních a může nabývat hodnot od 0,001 do 90.
- 2. Kapalný prostředek podle nároku 1 vyznačující se t í m , že množství melasy, obsažené v přípravku, je 50 až 80 % hmotnostních.
- 3. Kapalný prostředek podle nároku 1 nebo 2vyznačujíc í se t í m , že melasa pochází ze zpracování cukrové15 řepy.
- 4. Kapalný prostředek podle některého z nároků 1, až 3 vyzná čuj í cí se tím, že obsahuje 3 až 40, s výhodou 10 až 20 % hmotnostních hydrotropních látek.
- 5. Kapalný prostředek podle nároku 4 vyznačuj ící se20 t í m , že obsahuje jednu nebo více účinných látek, j vybraných ze skupiny hydrotropních látek, totiž močovinu, | t.„, , guanidinhydrochloridrkumolsulfonát, chlorid vápenatý. ’ ·
- 6. Kapalný prostředek podle některého z nároků 1 až 5 v y značující se tím, že obsahuje další účinné látky,2s které způsobují tlumení bobtnání, uvolňování chlupů nebo rozpouštění vápenatých sloučenin, nebo směs dvou nebo více těchto účinných látek.-24 10
- 7. Kapalný prostředek podle některého z nároků 1 až 6 vy značující se tím, že má obsah vody 20 až 80, s výhodou 25 až 50 % hmotnostních.
- 8. Kapalný prostředek podle některého z nároků 1 až 7 v y z n a c u j í c í se t í m , že enzymatická účinná látka má proteolytickou aktivitu.
- 9. Kapalný prostředek podle některého z nároků 1 až 7 vyzná č uj í c í se tím, že enzymatická účinná látka má lípolytickou aktivitu.
- 10. Kapalný prostředek podle nároků 8 a 9.
- 11. Kapalný prostředek podle nároků 8 nebo 10 vyznačující se tím, že proteolytická aktivita pochází z bakteriální proteinázy s optimem pH > 9.
- 12. Kapalný prostředek podle nároků 9 nebo 10 vyznačující se t í m , že lipolytická aktivita pochází z lipázy s optimem pH > 9.
- 13. Kapalný prostředek podie některého z nároků 1 až 8 nebo 10 až 11 vyznačující se tím, že proteolytická aktivita prostředku je od 100 do 20000 LVE/g.
- 14.Použití kapalného prostředku podle některého z nároků 1 až 13 v mokré dílně pro zpracování kůží a kožek vyznačující se t í m , že se používá v koncentraci od 0,1 do 5 - % h m o tn o s tn í ch, s výh od o u=o d 0,5. do. 2.% h mo tn o stn í ch, vztaženo na hmotnost kůže.
Applications Claiming Priority (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| DE29503135U DE29503135U1 (de) | 1995-02-24 | 1995-02-24 | Mehrfunktionelle Lederbearbeitungsmittel |
Publications (1)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| CZ52396A3 true CZ52396A3 (en) | 1996-11-13 |
Family
ID=8004446
Family Applications (1)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| CZ96523A CZ52396A3 (en) | 1995-02-24 | 1996-02-22 | Liquid agent for treating leather |
Country Status (17)
| Country | Link |
|---|---|
| US (1) | US5710040A (cs) |
| EP (1) | EP0728844B1 (cs) |
| JP (1) | JP3811211B2 (cs) |
| KR (1) | KR960031599A (cs) |
| AT (1) | ATE187502T1 (cs) |
| AU (1) | AU697192B2 (cs) |
| BR (1) | BR9600810A (cs) |
| CZ (1) | CZ52396A3 (cs) |
| DE (2) | DE29503135U1 (cs) |
| DK (1) | DK0728844T3 (cs) |
| ES (1) | ES2140734T3 (cs) |
| HU (1) | HU214505B (cs) |
| IN (1) | IN185381B (cs) |
| PL (1) | PL312907A1 (cs) |
| RU (1) | RU2140457C1 (cs) |
| TW (1) | TW474992B (cs) |
| ZA (1) | ZA961480B (cs) |
Families Citing this family (9)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| DE19933968A1 (de) * | 1999-07-20 | 2001-01-25 | Trumpler Gmbh & Co Chem Fab | Hilfsmittel für den Hautaufschluß und die Haarlockerung von Tierhäuten |
| KR100441377B1 (ko) * | 2001-07-14 | 2004-07-23 | 주식회사 인섹트 바이오텍 | 단백질 분해효소를 이용한 피혁의 제조방법 및 피혁제조공정 폐기물의 처리방법 |
| JP5250382B2 (ja) * | 2008-10-24 | 2013-07-31 | 省二 奥海 | 皮なめしの前処理方法及び皮なめし方法 |
| US8613261B2 (en) | 2010-11-22 | 2013-12-24 | Salix Animal Health, Llc | Method of making a degradable animal chew toy |
| CA2769887C (en) | 2011-04-15 | 2019-06-04 | Salix Animal Health, Llc | Degradable animal chew toy and method of making same |
| CN103060489B (zh) * | 2013-01-08 | 2014-10-22 | 四川大学 | 绵羊皮酸膨胀处理方法 |
| FR3019715B1 (fr) | 2014-04-09 | 2018-04-06 | Agro Innovation International | Composition fertilisante et biostimulante contenant des fructo-oligosaccharides, procede d'application et utilisations |
| EP3540052B1 (en) * | 2018-03-14 | 2025-11-05 | Indian Oil Corporation Limited | A stable lignocellulolytic enzyme composition |
| DE102019116422B3 (de) | 2019-06-18 | 2020-08-06 | Dr. Ing. H.C. F. Porsche Aktiengesellschaft | Entfeuchtungsanordnung für einen Fahrzeugsitz sowie Fahrzeugsitz |
Family Cites Families (16)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| US1599930A (en) * | 1922-03-25 | 1926-09-14 | Takamine Jokichi | Manufacture of bread |
| US1855592A (en) * | 1926-02-03 | 1932-04-26 | Wallerstein Co Inc | Invertase preparation and method of making the same |
| US1820957A (en) * | 1928-10-06 | 1931-09-01 | Wallerstein Co Inc | Method of preserving enzyme solutions |
| US2556649A (en) * | 1948-06-23 | 1951-06-12 | Heinemann Felix | Deliming and deswelling hides with beet sugar molasses waste liquor extract |
| US3635797A (en) * | 1968-11-18 | 1972-01-18 | Nevada Enzymes Inc | Enzymatic composition |
| IT1011668B (it) * | 1973-04-28 | 1977-02-10 | Roehm Gmbh | Procedimento di purga delle pelli |
| JPS5534001A (en) * | 1978-08-28 | 1980-03-10 | Noda Sangyo Kagaku Kenkyusho | Stabilization of sarcosine oxidase |
| US4518694A (en) * | 1980-07-30 | 1985-05-21 | The Drackett Company | Aqueous compositions containing stabilized enzymes |
| US4675296A (en) * | 1982-01-18 | 1987-06-23 | Suomen Sokeri Oy | Process for the extraction of β-amylase from barley grains |
| DE3704465C2 (de) * | 1987-02-13 | 1995-11-02 | Roehm Gmbh | Flüssig-Formulierungen von Enzymen |
| DK158989D0 (da) * | 1989-03-31 | 1989-03-31 | Novo Industri As | Fremgangsmaade til enzymatisk afhaaring af huder eller skind |
| JPH034790A (ja) * | 1989-05-30 | 1991-01-10 | Kanebo Ltd | 酵素の安定化法 |
| DE3922748B4 (de) * | 1989-07-11 | 2006-01-05 | Röhm GmbH & Co. KG | Enzymatisches Weichverfahren |
| SU1730164A1 (ru) * | 1989-12-02 | 1992-04-30 | Курское научно-производственное кожевенно-обувное объединение | Способ м гчени шкур крупного рогатого скота |
| US5525509A (en) * | 1991-03-26 | 1996-06-11 | Rohm Gmbh | Method for the enzymatic liming of skins and hides |
| CZ285164B6 (cs) * | 1991-03-26 | 1999-05-12 | Röhm Gmbh | Způsob výroby holin, připravených k vyčinění |
-
1995
- 1995-02-24 DE DE29503135U patent/DE29503135U1/de not_active Expired - Lifetime
- 1995-12-18 TW TW084113511A patent/TW474992B/zh not_active IP Right Cessation
- 1995-12-21 HU HU9503713A patent/HU214505B/hu not_active IP Right Cessation
-
1996
- 1996-02-13 US US08/600,735 patent/US5710040A/en not_active Expired - Lifetime
- 1996-02-14 ES ES96102168T patent/ES2140734T3/es not_active Expired - Lifetime
- 1996-02-14 DK DK96102168T patent/DK0728844T3/da active
- 1996-02-14 EP EP96102168A patent/EP0728844B1/de not_active Expired - Lifetime
- 1996-02-14 DE DE59603822T patent/DE59603822D1/de not_active Expired - Lifetime
- 1996-02-14 AT AT96102168T patent/ATE187502T1/de active
- 1996-02-22 CZ CZ96523A patent/CZ52396A3/cs unknown
- 1996-02-23 RU RU96103427A patent/RU2140457C1/ru active
- 1996-02-23 PL PL96312907A patent/PL312907A1/xx unknown
- 1996-02-23 KR KR1019960004240A patent/KR960031599A/ko not_active Abandoned
- 1996-02-23 JP JP03691096A patent/JP3811211B2/ja not_active Expired - Fee Related
- 1996-02-23 ZA ZA961480A patent/ZA961480B/xx unknown
- 1996-02-23 IN IN373DE1996 patent/IN185381B/en unknown
- 1996-02-23 AU AU45705/96A patent/AU697192B2/en not_active Ceased
- 1996-02-26 BR BR9600810A patent/BR9600810A/pt not_active IP Right Cessation
Also Published As
| Publication number | Publication date |
|---|---|
| TW474992B (en) | 2002-02-01 |
| JP3811211B2 (ja) | 2006-08-16 |
| US5710040A (en) | 1998-01-20 |
| JPH08246000A (ja) | 1996-09-24 |
| KR960031599A (ko) | 1996-09-17 |
| HU9503713D0 (en) | 1996-02-28 |
| EP0728844A1 (de) | 1996-08-28 |
| ZA961480B (en) | 1996-07-11 |
| AU4570596A (en) | 1996-09-05 |
| IN185381B (cs) | 2001-01-13 |
| HUT73796A (en) | 1996-09-30 |
| PL312907A1 (en) | 1996-09-02 |
| AU697192B2 (en) | 1998-10-01 |
| ES2140734T3 (es) | 2000-03-01 |
| DE29503135U1 (de) | 1995-05-24 |
| DE59603822D1 (de) | 2000-01-13 |
| DK0728844T3 (da) | 2000-04-25 |
| BR9600810A (pt) | 1997-12-23 |
| ATE187502T1 (de) | 1999-12-15 |
| HU214505B (hu) | 1998-03-30 |
| EP0728844B1 (de) | 1999-12-08 |
| RU2140457C1 (ru) | 1999-10-27 |
Similar Documents
| Publication | Publication Date | Title |
|---|---|---|
| DE3704465C2 (de) | Flüssig-Formulierungen von Enzymen | |
| SK153695A3 (en) | Stabilizing agent and synergistically by it stabilized liquid enzymatic composition | |
| SK70495A3 (en) | Stabilized liquid enzymatic compositions | |
| CZ52396A3 (en) | Liquid agent for treating leather | |
| AU645412B2 (en) | Enzymatically supported methods for liming and bating | |
| AU2003217445C1 (en) | Total lime and sulfide free unhairing process using animal and/or plant enzymes | |
| US5525509A (en) | Method for the enzymatic liming of skins and hides | |
| US20080220499A1 (en) | Novel protease for industrial applications | |
| FR2468649A1 (fr) | Procede pour le reverdissage des peaux en poil ou depilees | |
| DE19612866A1 (de) | Verfahren zur selbsttätigen Verlagerung des pH-Werts einer wäßrigen Behandlungslösung und dafür geeignete feste Reinigungsmittel | |
| FR3050998B1 (fr) | Procede de preparation d'un cuir a partir d'une peau brute | |
| AU676600B2 (en) | Enzymatically-aided liming process | |
| CA2589005A1 (en) | Method of protecting an animal skin product from metalloproteinase activity | |
| GB2325241A (en) | Removing dung from animal hides | |
| DE4119889A1 (de) | Verfahren zur weiche, zur waesche, zum aescher und zur beize | |
| DD224870A1 (de) | Verfahren zum enzymatischen weichen und aeschern von rindshaeuten |
Legal Events
| Date | Code | Title | Description |
|---|---|---|---|
| PD00 | Pending as of 2000-06-30 in czech republic |