CN1209184C - 流化床方法生产酶颗粒 - Google Patents

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Abstract

本发明描述了连续生产酶颗粒的方法，其特征在于：(a)生产含一种或多种酶的液体酶制剂，(b)可选地在(a)中得到的液体酶制剂中加入添加剂，(c)用喷嘴将一种或多种在(a)或(b)中得到的液体酶制剂喷入流化床，(d)分离出随外排气从流化床逃逸出的细小物质并将之返回流化床，作为颗粒形成的核，(e)通过调节筛过气流形成预定大小的颗粒，(f)成品颗粒由一个或多个安装在流化床设备流入盘中的逆流重力筛释放，(g)可选地包被由步骤(f)得到的酶颗粒。本发明进一步提供酶颗粒，其特征在于各向同性结构、球形和如以球度系数在1到1.6之间所表示的光滑表面及可选地包被。

Description

流化床方法生产酶颗粒
本发明涉及酶颗粒和生产所述酶颗粒的方法。
在过去几十年中，工业应用中的酶使用在用量、酶的类型和应用领域的数量方面一直在增加。这些酶的大部分由微生物大规模发酵方法生产。从培养液，或有些情况下从细胞中，收获酶并加工至其最终阶段。以液体或干燥的酶产品形式应用；产品的规格主要由最终使用物的应用目的决定。
酶是蛋白质分子，因而本身为不稳定化合物，尤其是在水溶液中。通过如喷雾干燥将酶制剂制成干燥状态，可以相当程度的提高酶制剂的储藏稳定性。酶还容易引起易感人群的过敏反应，尤其是当这些人暴露于可吸入的酶粉尘中时。常规的喷雾干燥技术产生固有的粉尘颗粒产品，因为所得颗粒较小。因此为开发粉尘形成降低的酶制剂已经通过多种成粒技术进行了相当的努力。颗粒化的附加优点是其改进了的操作性质。
已知一些生产酶颗粒的不同的成粒技术。最常用的是多步干燥(MSD)、混合器凝聚(mixer agglomeration)、流化床凝聚(fluidbed agglomeration)、流化床包层(fluid bed coating layering)和挤出(extrusion)方法。在大多数这些方法中，酶成分或者以干粉、浆状或者以液体形式引入。因为如前述生产和处理这些粉末会引起过敏危险，因此避免使用干酶粉。然而除多步干燥以外，上述所有方法中，较优选的使用酶溶液或酶浆却需要有干燥载体物质。
使用载体是不利的，因为其提高了酶颗粒的成本，并且对干燥载体的处理和准确用量提出高的要求。而且，由于这种惰性载体的存在，所得产品的能达到的活性水平降低，而颗粒的最小尺寸却增加了。因此，不能用这些成粒技术生产要求高活性水平应用的酶产品。也由于每单位重量或体积的活性相对较低，很大地增加了每活性单位的含载体产品的储藏、包装和运输成本。而且，使用载体也不适于有效的生产直径小于几百微米的酶颗粒，使得产品不适于需要小颗粒的应用(如面包店的应用)。
多步干燥不需要干燥载体，因此没有上述确实要求干燥载体的技术的缺点。然而，多步干燥产生凝聚的且固有地不规则形状的产品，其高度多孔且密度低。这种颗粒的缺点是它们的多孔性质严重降低了其机械强度。连同其不规则形状，这导致在处理和运输中高度易磨损和断裂，造成实质的粉尘的形成。
专利申请EP-A-0163836和EP-A-0332929公开了用不需要干燥载体的连续流化床方法(WSA-方法)生产颗粒物质的方法和装置。颗粒可以包含一或多种活性成分。所提到的所有的活性成分是低分子量的有机或无机分子。没有给出暗示和指示表明该方法及由此获得的颗粒可以用于本身不稳定的高分子量生物分子如酶。
我们现在惊奇的发现使用连续流化床方法(WSA-方法)来制备酶，可以得到无粉尘的酶颗粒，其与由常规已知的成粒技术获得的颗粒相比具有改进了的性质。
连续流化床方法(WSA-方法)在此以欧洲专利申请EP-A-0163836公布的方法定义。
食用酶在此定义为在食品工业中作为添加剂或加工辅助物使用的酶。食品工业定义为为人类消费制造食品产品，如焙烤的产品(如面包)、奶制品(如奶酪和其他发酵奶制品)、饮料(如啤酒、红酒、果汁、饮用酒)等的工业。饲料用酶在此定义为饲料工业中用作添加剂或加工辅助物的酶。饲料工业定义为制造如为家禽、猪、反刍动物和鱼等动物饲料产品的工业。
各向同性(isotropic)结构在此定义为具有均一组成且不含固态载体和核的颗粒的结构。
球度(roundness)系数是形状系数，其表示颗粒的周长的平方和完美圆颗粒的周长平方的比例。完美圆颗粒的球度系数为1。较圆或不够圆的颗粒的球度系数＞1。平滑的表面定义为具有球度系数在1到1.6之间的颗粒。
颗粒的大小分布在此定义为在直径(d50)附近的颗粒大小分布且表示为d10/d90：d10和d90(代表下述方式的直径：10％的质量有小于d10的颗粒直径而另外10％的质量具有大于d90的直径。d10/d90的理论最大值为1，即，所有颗粒具有相同的平均大小。d10/d90值较小对应较宽(即不窄)的大小分布。所提到的百分比和比例以重量计。所述堆积密度为松散堆积密度。
一方面，本发明公开了生产酶颗粒的方法，其特征在于：(a)生产含一种或多种酶的液体酶制剂，(b)可选地在(a)中得到的液体酶制剂中加入添加剂，(c)从下面用喷嘴将一种或多种在(a)或(b)中得到的液体酶制剂喷入流化床，(d)分离出随外排气从流化床逃逸出的细小物质并将之返回流化床，作为颗粒形成的核，(e)通过调节筛过气流形成预定大小的颗粒，(f)完成的颗粒由一个或多个安装在流化床设备流入盘中的逆流重力筛释放，(g)可选地包被由步骤(f)得到的酶颗粒。
可以获得液体酶制剂或浆的方法包括由生产所述酶的适合的微生物发酵，及其后发酵液的下游加工。下游加工可能涉及通过过滤和超滤无细胞发酵液分离生物物质。或者，通过在水性介质中分别溶解或部分溶解固体酶制剂制得液体酶制剂或浆。在优选的实施方案中，液体酶制剂含如上述获得的至少两种酶制剂的混合物。
可以加入到液体酶制剂或浆中的适合的添加剂包括稳定剂和/或剂型辅助物，并能以所需的最终浓度溶解于或悬浮于该液体酶制剂。可以添加稳定剂来防止酶在成粒和/或后继的酶颗粒储存中失活。适合的稳定剂为本领域所熟知，且包括有机和无机盐，糖和其他碳水化合物，多元醇、底物和酶辅因子、氨基酸、蛋白质和多聚物。可以添加剂型辅助物来改进成粒过程和/或酶颗粒的物理性质。适合的剂型辅助物包括填充试剂、成膜试剂、着色试剂、抗结块试剂和盐。
喷入成粒床的液本酶制剂的干燥固体成分可在5和60wt％之间，优选在10和50wt％之间，而更优选在15和45wt％之间。
一般来讲，空气入口温度可以在70和220℃之间。优选，空气入口温度在85和200℃之间，更优选100和190℃之间。一般的，空气出口温度可以在35和100℃之间。优选空气出口温度在40和95℃之间，且更优选在50和90℃之间。
从流化床逃逸的细小物质可以在旋风分离器或粉尘滤器的辅助下由外排气连续分离掉并将之返回流化床，或者在安置于流化床上面的粉尘滤器的辅助下实现细小物质的内部回返。
在进料口，可使用一个或多个曲折筛，其中空隙长度和由此而定的筛子截面由彼此联接如梳子状的杠来调节，其适合于曲折的截面且可垂直于筛轴滑动。
成品颗粒可由分为几个六边形部分(每个都向它们的中心倾斜且在中心点上有喷嘴和围绕后者的、作为出料口的环状缝隙形的逆流重力筛)的流入盘取出。
第二方面，本发明提供了可由本发明的方法得到的酶颗粒。本发明提供酶颗粒，其特征在于各向同性结构、球形和光滑表面。颗粒的球形和光滑表面由球度系数表达，且其落于1和1.6之间，优选1和1.5之间，而更优选在1.1和1.4之间。本发明的酶颗粒进一步特征在于具有50到2000微米，优选100到1000微米之间，更优选100到750微米之间的平均直径。本发明的酶颗粒具有窄的大小分布，其d10/d90值在0.3到1之间，优选0.4到1之间，更优选0.5到1之间。本发明的颗粒特征在于高的堆积密度(典型的为500到1100克/升)和高机械强度及高的储存稳定性。
本发明的酶颗粒包含酶成分和可选地其他添加剂如稳定剂和/或剂型辅助物和可选地额外包被。酶颗粒不含载体或核。酶颗粒中的酶量可以高达100％，从而可能得到高活性的颗粒，其通常取决于用于制作颗粒的液体酶制剂的组成。可以添加稳定剂来阻止酶在成粒和/或后继的酶颗粒储存中失活。适合的稳定剂为本领域所熟知，且包括有机和无机盐，糖和其他碳水化合物，多元醇、底物和酶辅因子、氨基酸、蛋白和多聚物。可以添加剂型辅助物来改进成粒过程、酶颗粒的物理性质和/或达到酶颗粒所需的酶活性。适合的剂型辅助物包括填充试剂、成膜试剂、着色试剂、抗结块试剂。
根据本发明的酶颗粒含有一种或多种酶，优选用于食品和饲料的酶。优选的酶是蛋白酶、脂酶、氧化还原酶(如葡萄糖氧化酶)，淀粉降解酶(淀粉酶，葡萄糖淀粉酶等)，非淀粉多糖降解酶(纤维素酶，果胶酶，半纤维素酶等)和植酸酶。
本发明的优选实施方案是含α-淀粉酶，优选真菌α-淀粉酶，更优选来自曲霉(Aspergillus)种的α-淀粉酶，最优选来自米曲霉(Aspergillus oryzae)的α-淀粉酶的酶颗粒。
本发明另一个优选实施方案是含植酸酶，优选真菌植酸酶，更优选来自曲霉种的植酸酶，最优选来自黑色曲霉(Aspergillus niger)的植酸酶的酶颗粒。
本发明另一个优选实施方案是含乳凝酶，优选微生物乳凝酶，更优选来自Rhizomucor种的乳凝酶，最优选来自Rhizomucor miehei的乳凝酶的酶颗粒。
本发明另一个优选实施方案是含转化酶，优选微生物转化酶，更优选来自酵母的转化酶，最优选来自啤酒糖酵母(Saccharomycescerevisiae)的转化酶的酶颗粒。
实施例
本发明由下述实施例说明，但决不限制于此。所提百分比和比例以重量计。所提堆积密度为松散堆积密度。
实施例1
含来自米曲霉的α-淀粉酶的酶颗粒
在含来自米曲霉的α-淀粉酶的液体酶制剂中，溶解七水合硫酸镁作为稳定剂，终浓度为15％(w/v)。得到最终干物质含量为约38％且酶活性为每克3600真菌淀粉酶单位的溶液。然后在连续流化床WSA225实验装置(Glatt GmbH，Weimar，德国)上粒化混合物。水蒸气速度为约4kg/h且进口和出口温度分别为180℃和80℃。表1总结了所得酶颗粒的性质，并同由多步干燥同样的包括上述添加剂的液体酶制剂得到的颗粒进行比较。
表1.由连续流化床成粒和多步干燥制得的含淀粉酶的酶颗粒的性质
性质                                            成粒技术
    连续流化床     多步干燥
    形状     平滑球状     不规则凝块
    d50(微米)     140     140
    大小分布(d10/d90)     0.5     0.35
    球度系数     1.2     1.8
    堆积密度(g/l)     670     350
    活性(FAU/g)     8500     8500
    活性产率(％)     85     85
    残余湿度(％)     8     8
1FAU(真菌α-淀粉酶单位)是每小时将1克可溶淀粉转化为同碘在pH5.0和30℃反应15到25分钟后在620nm处与参考颜色具有等同光吸收的产品的酶量。参考颜色来自每100ml含有：25g六水合CoCl2、3.84g重铬酸钾、1ml浓HCl和水的溶液。
实施例2
含来自黑色曲霉的植酸酶的酶颗粒
向含黑色曲霉植酸酶浓度为27000FTU/g且干物质含量为27％的液体酶制剂中加入作为粘合剂的聚乙烯醇(PVA Ercol 5/88)和作为酶稳定剂的六水合硫酸锌分别至终浓度为1.2％(w/v)。在2个分离的实验中，如实施例1所述在连续流化床WSA 225实验装置(GlattGmbH，Weimar，德国)上粒化混合物，并由此调节液流而得到所需的颗粒大小(d50-见表2)。水蒸气速度约4kg/h且空气进口和出口温度分别为135℃和65℃。
作为比较，将含黑色曲霉植酸酶浓度为27000FTU/g且干物质含量为27％的液体酶制剂同干的玉米淀粉混合，重量比为约1∶2，而得到可挤出的混合物，将其在Fitzpatrick BR-200篮式挤出器中加工。所得到的颗粒是球形(spheronised)干燥的。表2总结了所得酶颗粒的性质，并同由挤出得到的颗粒做了比较。
1FTU(植酸酶单位)是在实验条件下(0.25M醋酸钠，pH5.5和51mM肌醇六磷酸钠)37℃每分钟释放1微摩尔磷酸的酶量。
表2.由连续流化床和挤出制得的含植酸酶酶颗粒的性质
性质                                             成粒技术
                         连续流化床     挤出
    实验1     实验2
    形状                           光滑球形     近球形
    d50(微米)     470     620     600
    大小分布(d10/d90)     0.5     0.7     0.65
    球度系数     未确定     未确定     1.4
    堆积密度(g/l)     588     754     600
    活性(FAU/g)     83000     80000     8600
    活性产率(％)     88     85     95
    残余湿度(％)     8     4.5     5
实施例3
含来自Rhizomucor miehei的乳凝酶的酶颗粒
制备来自Rhizomucor miehei的乳凝酶的液体酶制剂(干物质17.5％)，其含浓度为3500MCU/g的酶，以及含终浓度为2.5％的作为成粒辅助物的乳糖。然后在实验室级的连续流化床装置(Glatt GmbH，Weimar，德国)中加工该酶制剂。进口和出口温度为120℃和55℃。
表3总结了所得酶颗粒的性质，并同由使用NaCl晶体作载体的流化床包层得到的颗粒做了比较。
表3.由连续流化床和由使用NaCl作载体的流化床包层制得的乳凝酶颗粒的性质。
性质                                          成粒技术
    连续流化床     使用NaCl载体的流化床包层
    形状     平滑球状     圆边立方体
    d50(微米)     200     400
    大小分布(d10/d90)     0.44     0.34
    球度系数     1.2     1.6
    堆积密度(g/l)     680     650
    活性(FAU/g)     16500     7000
    活性产率(％)     95     85
    残余湿度(％)     8     6
1MCU(乳凝单位)是在40分钟内，在pH6.45-6.5，37℃且有0.1MCaCl2存在时使1ml 10％脱脂奶凝结的酶量(等于1Soxhlet单位)。
实施例4
含来自啤酒糖酵母的转化酶的酶颗粒
生产含来自啤酒糖酵母的转化酶的液体酶制剂。得到干物质的含量约19％的溶液，其中每克酶活性为70000转化酶单位。然后如实施例1所述在连续流化床WSA 225实验装置(Glatt GmbH，Weimar，德国)上粒化混合物。水蒸气速度约33kg/h且进气口和出气口温度分别为100℃和56℃。表4总结了所得酶颗粒的性质，并同由多步干燥同样的液体酶制剂得到的颗粒做了比较。
表4.由连续流化床成粒和多步干燥制得的含啤酒糖酵母转化酶的酶颗粒的性质
性质                                            成粒技术
    连续流化床     多步干燥
    形状     平滑球状     不规则凝块
    d50(微米)     230     200
    大小分布(d10/d90)     0.4     0.35
    球度系数     1.2     1.8
    堆积密度(g/l)     550     350
    活性(FAU/g)     342,000     360,000
    活性产率(％)     91     92
    残余湿度(％)     9     5
1转化酶单位是在标准条件下(pH4.5，20℃，5分钟)从6ml 5.4％蔗糖形成1mg转化糖的酶量。
实施例5
含来自Rhizomucor miehi的乳凝酶的酶颗粒
在含来自Rhizomucor miehi的乳凝酶的液体酶制剂中，溶解作为稳定剂的七水合硫酸镁到终浓度为6％(w/v)。得到最终干物质含量为约11％且酶活性为每克2530MCU的溶液。然后在连续流化床AGT 150实验装置(Glatt GmbH，Weimar，德国)上粒化混合物。水蒸气速度约2kg/h且进口和出口温度分别为120℃和75℃。表5总结了所得酶颗粒的性质。表面空气速率为约3m/s。
表5.由连续流化床成粒和由使用NaCl作载体的流化床包层制得的乳凝酶颗粒的性质。
性质                                      成粒技术
    连续流化床(MgSO4作为稳定剂)     使用NaCl载体的流化床包层
    形状     平滑球状     圆边立方体
    d50(微米)     140     400
    大小分布(d10/d90)     0.63     0.34
    球度系数     1.3     1.6
    堆积密度(g/l)     700     650
    活性(FAU/g)     18300     7000
    活性产率(％)     82     85
    残余湿度(％)     4.5     6
实施例6
含凝乳酶的酶颗粒
在含由遗传工程化乳酸克鲁维氏酵母(Kluyveromyces lactis)菌株生产的牛凝乳酶的液体酶制剂中，溶解有作为填充物和加工辅助物的氯化钠而使干物质终浓度为14.5wt％。每克终溶液含213MCU。然后在连续流化床AGT 150实验装置(Glatt GmbH，Weimar，德国)上粒化混合物。水蒸气速度约2kg/h且进口和出口温度分别为96℃和52℃。表面空气速率为约3m/s。表6总结了所得酶颗粒的性质。
表6.由连续流化床成粒和由使用NaCl载体的流化床包层制得的凝乳酶颗粒的性质。
性质                                          成粒技术
    用NaCl作为填充物和加工辅助物的连续流化床     使用NaCl载体的流化床包层
    形状     平滑球状     圆边立方体
    d50(微米)     140     400
    大小分布(d10/d90)     0.70     0.34
    球度系数     1.1     1.6
    堆积密度(g/l)     1000     650
    活性(FAU/g)     1610     7000
    活性产率(％)     ＞90     85
    残余湿度(％)     1     6

Claims (22)

1.连续生产酶颗粒的方法，其特征在于：
(a)生产含一种或多种酶的液体酶制剂，
(b)可选地在(a)中得到的液体酶制剂中加入添加剂，
(c)用喷嘴将一种或多种在(a)或(b)中得到的液体酶制剂喷入流化床，
(d)分离出随外排气从流化床逃逸出的细小物质并将之返回流化床，作为颗粒形成的核，
(e)通过调节筛过气流形成预定大小的颗粒，
(f)成品颗粒由一个或多个安装在流化床设备流入盘中的逆流重力筛释放，
(g)可选地包被由步骤(f)得到的酶颗粒。
2.根据权利要求1的方法，其中液体酶制剂通过包括由生产所述酶的适合的微生物发酵及其后发酵液的下游加工的方法获得。
3.根据权利要求1的方法，其中添加剂包括稳定剂和/或剂型辅助物。
4.根据权利要求3的方法，其中稳定剂和/或剂型辅助物是一种或多种盐。
5.根据权利要求1的方法，其中液体酶制剂包括食用和饲料用酶。
6.根据权利要求1的方法，其中液体酶制剂包括至少两种酶制剂的混合物。
7.根据权利要求1的方法，其中液体酶制剂包含淀粉酶。
8.根据权利要求1的方法，其中液体酶制剂包含植酸酶。
9.根据权利要求1的方法，其中液体酶制剂包含乳凝酶。
10.根据权利要求1的方法，其中液体酶制剂包含转化酶。
11.根据权利要求1的方法，其特征在于在旋风分离器或粉尘滤器的辅助下从外排气中连续地分离出由流化床逃逸出的细小物质并将之返回流化床，或在安置于流化床上面的粉尘滤器的辅助下实现细小物质的内部回返。
12.可由权利要求1到11任一项中定义的方法获得的酶颗粒。
13.权利要求12的酶颗粒，其特征在于各向同性结构、球形和以球度系数在1到1.6之间所表示的光滑表面及可选地包被。
14.根据权利要求13的酶颗粒，其特征在于，具有由d10/d90在0.3和1之间所表示的颗粒大小分布。
15.根据权利要求13的酶颗粒，其特征在于含一种或多种添加剂。
16.根据权利要求15的酶颗粒，其中添加剂是稳定剂。
17.根据权利要求16的酶颗粒，其中添加剂是成粒辅助物。
18.根据权利要求13到17任一项中的酶颗粒，其中酶用于食品和饲料。
19.根据权利要求18的酶颗粒，其中酶成分含淀粉酶。
20.根据权利要求18的酶颗粒，其中酶成分含植酸酶。
21.根据权利要求18的酶颗粒，其中酶成分含乳凝酶。
22.根据权利要求18的酶颗粒，其中酶成分含转化酶。
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* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
WO2004013268A1 (en) * 2002-07-30 2004-02-12 Unilever N.V. Abrasive hard surface cleaning compositions
EP1624958A2 (en) 2002-10-09 2006-02-15 Novozymes A/S A method for improving particle compositions
DE10357827A1 (de) * 2003-12-09 2005-07-14 Glatt Ingenieurtechnik Gmbh Verfahren zur Herstellung von Enzym-Granulaten und erhältliche Enzym-Granulate
DE10326231B4 (de) * 2003-06-11 2016-04-07 Glatt Ingenieurtechnik Gmbh Verfahren zur Herstellung von Enzym-Granulaten
CA2528637C (en) 2003-06-11 2012-10-23 Glatt Ingenieurtechnik Gmbh Method for production of enzyme granules and enzyme granules produced thus
DE102004022310B4 (de) * 2004-05-04 2010-01-07 Daimler Ag Brennstoffzellensystem mit einem Feuchtigkeitsaustauschmodul mit einem Bündel von für Feuchtigkeit durchlässigen Hohlfasermembranen
PL1695633T3 (pl) 2005-02-24 2010-08-31 Ipc Process Center Gmbh & Co Granulat do wytwarzania pellet paszy dla zwierząt
EA011379B1 (ru) * 2005-03-04 2009-02-27 Никомед Фарма Ас Способ получения кальциевых композиций в непрерывном псевдоожиженном слое
DE102005043324A1 (de) * 2005-09-12 2007-03-15 Basf Ag Phytasehaltiges Enzymgranulat II
JP2021525533A (ja) 2018-06-01 2021-09-27 ダニスコ・ユーエス・インク 高ペイロードで無孔性の酵素含有被覆顆粒
EP3996519A1 (en) 2019-07-09 2022-05-18 DuPont Nutrition Biosciences ApS Fat coated particulate enzyme compositions

Family Cites Families (10)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
BR7904209A (pt) * 1978-07-04 1980-06-17 Novo Industri As Preparacao de protease adequada para mistura a composicoes de lavagem processo para preparatease cepa de b licheniformis e composicao de lavagem
DE3565475D1 (en) * 1984-04-07 1988-11-17 Bayer Ag Process and apparatus for the production of granules
CN1025156C (zh) * 1990-08-22 1994-06-29 中国科学院化工冶金研究所 酶液的流化床制粒工艺及设备
JPH08500375A (ja) * 1992-08-14 1996-01-16 ゾルファイ エンツィーメス ゲゼルシャフト ミツト ベシユレンクテル ハフツング ウント コンパニー コマンディートゲゼルシャフト 新規の酵素粒状物
DE69535877D1 (de) * 1994-12-21 2008-12-11 Hansens Lab Mikrobiell erzeugtes rennin mit verbesserter milchgerinnungsaktivität und verfahren zu dessen herstellung
AU718010B2 (en) * 1995-10-06 2000-04-06 Genencor International, Inc. Microgranule for food/feed applications
JPH1023888A (ja) * 1996-07-10 1998-01-27 Kao Corp 酵素造粒物の製造方法
NZ501408A (en) * 1997-06-04 2002-02-01 Dsm N Carbohydrate-based enzyme granulates
US20020064816A1 (en) * 1999-12-16 2002-05-30 Jens Lerchl Moss genes from physcomitrella patens encoding proteins involved in the synthesis of carbohydrates
US20020155971A1 (en) * 2000-04-03 2002-10-24 Novozymes A/S Enzyme tablets for cleaning improvement

Also Published As

Publication number Publication date
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