CN116217708B - 一种纯化人血浆IgM的方法 - Google Patents
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Abstract
本发明属于血液制品技术领域，具体涉及一种纯化人血浆IgM的方法。本发明纯化人血浆IgM的方法，包括如下步骤：步骤1，溶解：将Cohn组分Ⅰ+Ⅱ+Ⅲ或者Cohn组分Ⅱ+Ⅲ溶于水中；步骤2，辛酸沉淀：用辛酸或辛酸盐沉淀杂质，过滤，得滤液；步骤3，第一步层析：将步骤2所得滤液调节pH至5.5‑6.5，电导率调至0.75‑0.9ms/cm，用阴离子交换层析纯化，收集洗脱组分；步骤4，第二步层析：将步骤3收集的洗脱组分用复合模式层析纯化，即得富含IgM的组分。本发明能够在保证产品中IgM含量的前提下尽量减少IgG和IgA的含量，从而得到IgM纯度更高的免疫球蛋白制品，具有很好的应用前景。
Description
技术领域
本发明属于血液制品技术领域，具体涉及一种纯化人血浆IgM的方法。
背景技术
免疫球蛋白M(IgM)是分子量最大的免疫球蛋白，主要由脾脏和淋巴结中浆细胞分泌合成，主要分布在血清中，以五聚体的形式存在，占血清总免疫蛋白的5％-10％。
IgM可制成制剂，用于抗细菌感染和自身免疫疾病的治疗。从人体血浆中分离和纯化IgM是常用的IgM制剂制备方法。中国发明专利“CN201510612033-一种富含IgM的人免疫球蛋白制剂及其制备方法”公开了IgM的纯化方法，其主要步骤包括溶解、辛酸沉淀和阴离子交换层析等步骤。然而，在该文献中制备的IgM纯度仍然不够理想，这对IgM的利用有着不利的影响。
发明内容
针对现有技术的问题，本发明提供一种纯化人血浆IgM的方法，目的在于进一步提高IgM纯度。
一种富含IgM的人体免疫球蛋白制剂，它是以如下重量百分比的组分为活性成分：IgM大于等于90.84％、IgG小于等于1.81％、IgA小于等于2.08％，加上药学上可接受的辅料或辅助性成分制备而成的制剂。
优选的，它是以如下重量百分比的组分为活性成分：IgM 90.84％、IgG0.08％、IgA1.39％。
优选的，它是以如下重量百分比的组分为活性成分：IgM 93.99％、IgG1.81％、IgA2.08％。
本发明还提供一种纯化人血浆IgM的方法，包括如下步骤：
步骤1，溶解：将Cohn组分Ⅰ+Ⅱ+Ⅲ或者Cohn组分Ⅱ+Ⅲ溶于水中；
步骤2，辛酸沉淀：用辛酸或辛酸盐沉淀杂质，过滤，得滤液；
步骤3，第一步层析：将步骤2所得滤液调节pH至5.5-6.5，电导率调至0.75-0.9ms/cm，用阴离子交换层析纯化，收集洗脱组分；
步骤4，第二步层析：将步骤3收集的洗脱组分用复合模式层析纯化，即得富含IgM的组分。
优选的，步骤1中，溶解得到的溶液调整pH至4.0-4.5。
优选的，步骤3中，层析柱的填料为Capto Q XP或Fractogel EMD TMAE。
优选的，步骤3中，采用pH5.5-6.5，10-15mM的NaAc缓冲液平衡；样品上样后，用120-180mM NaCl缓冲液冲洗；用含500mM NaCl和0-10mM的NaAc的缓冲液洗脱，收集洗脱组分。
优选的，步骤4中，层析柱的填料为Capto core 400。
优选的，步骤4中，采用pH4.0-7.0，0-500mM NaCl和10-15mM的NaAc缓冲液平衡；样品上样后，用pH4.0-7.0，300-500mM NaCl和10-15mM的NaAc缓冲液冲洗。
本发明对IgM的分离条件进行了优化，能够在保证产品中IgM含量的前提下尽量减少IgG和IgA的含量，从而得到IgM纯度更高的免疫球蛋白制品，具有很好的应用前景。
显然，根据本发明的上述内容，按照本领域的普通技术知识和惯用手段，在不脱离本发明上述基本技术思想前提下，还可以做出其它多种形式的修改、替换或变更。
以下通过实施例形式的具体实施方式，对本发明的上述内容再作进一步的详细说明。但不应将此理解为本发明上述主题的范围仅限于以下的实例。凡基于本发明上述内容所实现的技术均属于本发明的范围。
具体实施方式
以下实施例和实验例中，未特别说明的试剂和材料均为市售品。
实施例1
本实施例采用如下方法分离得到富含IgM的组分：
层析前处理：
1、取Cohn组分I+II+III沉淀5g溶解于注射用水，使用0.5M醋酸调整pH至4.20，室温搅拌2h，充分溶解；
2、加入辛酸至终浓度30mM，调pH至5.20，室温搅拌2h；
3、10000g，10min离心，去除沉淀，上清液0.22um滤膜过滤；
第一步层析：
1、将样品的pH用NaOH调至6.0，电导率调至0.9ms/cm；
2、层析柱直径1.6cm，高度10cm，层析填料为Capto Q XP；
3、用pH6.0，15mM的NaAc缓冲液平衡层析柱；
4、样品上样后，用含150mM NaCl缓冲液冲洗，丢弃上样流穿和洗脱组分；
5、用含300mM NaCl缓冲液洗脱，收集洗脱组分用于进一步实验。
第二步层析：
1、层析柱直径1.6cm，高度10cm，层析填料为Captocore 400；
2、用pH6.0，15mM的NaAc缓冲液平衡层析柱；
3、样品上样，收集层析流穿液，样品上样后，用pH6.0，15mM的NaAc缓冲液冲洗，继续收集流穿组分，即为目的产物；
结果检测：
终产物IgM含量占93.81％，IgA含量占1.26、IgG和白蛋白未检出；
从Cohn组分I+II+III抽提上清液中IgM含量开始计算，IgM成分回收率20％。
实施例2
本实施例采用如下方法分离得到富含IgM的组分：
层析前处理：
1、取Cohn组分I+II+III沉淀10g溶解于注射用水，使用0.5M醋酸调整pH至4.20，2-4℃搅拌2h，充分溶解；
2、加入辛酸至终浓度15mM，调pH至5.20，2-4℃搅拌2h；
3、5000g，10min离心，去除沉淀，上清液0.22um滤膜过滤；
第一步层析：
1、将样品的pH用NaOH调至6.0，电导率调至0.75ms/cm；
2、层析柱直径1.6cm，高度10cm，层析填料为Capto Q XP；
3、用pH6.0，10mM的NaAc缓冲液平衡层析柱；
4、样品上样后，继续用含150mM NaCl缓冲液冲洗，丢弃上样流穿组分和洗脱组分；
5、用含500mM NaCl和10mM的NaAc的缓冲液洗脱，收集洗脱组分用于进一步实验。
第二步层析：
1、层析柱直径1.6cm，高度10cm，层析填料为Captocore 400；
2、用含有500mM NaCl和10mM的NaAc的缓冲液平衡层析柱，
3、样品上样，收集层析流穿液，样品上样后，用含有500mM NaCl和10mM的NaAc的缓冲液冲洗，继续收集流穿组分，即为目的产物；
结果检测：
终产物IgM含量占93.81％，IgG含量占1.80％，IgA含量占1.26％，白蛋白未检出；
从Cohn组分I+II+III抽提上清液中IgM含量开始计算，IgM成分回收率23％。
对比例1
本对比例按照如下方法分离IgM：
层析前处理：
1、取Cohn组分I+II+III沉淀5g溶解于注射用水，使用0.5M醋酸调整pH至4.20，室温搅拌2h，充分溶解；
2、加入辛酸至终浓度30mM，调pH至5.20，室温搅拌2h；
3、10000g，10min离心，去除沉淀，上清液0.22um滤膜过滤；
第一步层析：
1、层析柱直径1.6cm，高度10cm，层析填料为Capto Q；
2、用pH5.2，25mM的NaAc缓冲液平衡层析柱；
3、样品上样，收集流穿液；
4、样品上样后，用含25mM NaAc缓冲液冲洗，收集洗涤组分，并与上样流穿液合并，用于进一步实验。
第二步层析：
1、将上一步获得的样品，pH用NaOH调至6.0，电导率调至0.9ms/cm；
2、层析柱直径1.6cm，高度10cm，层析填料为Capto Q XP；
3、用pH6.0，15mM的NaAc缓冲液平衡层析柱；
4、样品上样后，用含150mM NaCl缓冲液冲洗，丢弃上样流穿和洗脱组分；
5、用含300mM NaCl缓冲液洗脱，收集洗脱组分为目的产物。
结果检测
终产物IgM含量占49.52％，IgA含量占31.42％、IgG占12.98％，白蛋白未检出；
从Cohn组分I+II+III抽提上清液中IgM含量开始计算，IgM成分回收率25.44％。
对实施例1、实施例2和对比例1的纯化结果进行对比，发现在本申请优选的层析条件(包括样品前处理条件、洗脱程序、洗脱溶剂的组成和填料等条件)下，可取得高IgM含量、低IgG含量和低IgA含量的产品。而偏离实施例1、实施例2层析条件的情况下，对比例无法得到高IgM含量的产品。
通过上述实施例和对比例可以看到，本发明对IgM分离方法的工艺条件进行了优化，能够在保证产品中IgM含量的前提下尽量减少IgG和IgA的含量，从而得到IgM纯度更高的免疫球蛋白制品，具有很好的应用前景。
Claims (1)
1.一种纯化人血浆IgM的方法，其特征在于，包括如下步骤：
步骤1，溶解：将Cohn组分Ⅰ+Ⅱ+Ⅲ或者Cohn组分Ⅱ+Ⅲ溶于水中；
步骤2，辛酸沉淀：用辛酸或辛酸盐沉淀杂质，过滤，得滤液；
步骤3，第一步层析：将步骤2所得滤液调节pH至5.5-6.5，电导率调至0.75-0.9ms/cm，用阴离子交换层析纯化，收集洗脱组分；
步骤4，第二步层析：将步骤3收集的洗脱组分用复合模式层析纯化，即得富含IgM的组分；
步骤1中，溶解得到的溶液调整pH至4.2；
步骤3中，层析柱的填料为Capto Q XP；采用pH6.0，15mM的NaAc缓冲液平衡；样品上样后，用150mM NaCl缓冲液冲洗；用含300mM NaCl的NaAc的缓冲液洗脱，收集洗脱组分；
步骤4中，层析柱的填料为Capto core 400；采用pH6.0，15mM的NaAc缓冲液平衡；样品上样后，用pH6.0，15mM的NaAc缓冲液冲洗，收集流穿组分。
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Citations (5)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| CN105126100A (zh) * | 2015-09-23 | 2015-12-09 | 成都蓉生药业有限责任公司 | 一种富含IgM的人免疫球蛋白制剂及其制备方法 |
| CN105198993A (zh) * | 2015-09-23 | 2015-12-30 | 成都蓉生药业有限责任公司 | 一种人免疫球蛋白的IgM组分及其制备方法 |
| CN111944043A (zh) * | 2020-09-01 | 2020-11-17 | 华兰生物工程重庆有限公司 | 一种从血浆废弃物中提取IgM的方法 |
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Patent Citations (5)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| CN105126100A (zh) * | 2015-09-23 | 2015-12-09 | 成都蓉生药业有限责任公司 | 一种富含IgM的人免疫球蛋白制剂及其制备方法 |
| CN105198993A (zh) * | 2015-09-23 | 2015-12-30 | 成都蓉生药业有限责任公司 | 一种人免疫球蛋白的IgM组分及其制备方法 |
| CN112409477A (zh) * | 2019-08-21 | 2021-02-26 | 广东菲鹏生物有限公司 | IgM纯化方法 |
| CN111961130A (zh) * | 2020-08-31 | 2020-11-20 | 华兰生物工程重庆有限公司 | 一种从血浆中提取并分离IgM和IgG的方法 |
| CN111944043A (zh) * | 2020-09-01 | 2020-11-17 | 华兰生物工程重庆有限公司 | 一种从血浆废弃物中提取IgM的方法 |
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Legal Events
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