CN112791103A - 一种鹿血制品及其制备方法 - Google Patents
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Abstract
本发明涉及一种鹿血制品及其制备方法。本发明提供的鹿血制品的制备方法,以鹿血经破膜、酶解后制得鹿血破膜酶解液;以乳糖和/或海藻糖作为冻干保护剂,对包含所述鹿血破膜酶解液的原料进行冷冻干燥;所述鹿血与所述冻干保护剂的重量比为(70‑80):(8‑15)。本发明所述鹿血制品由包括鲜鹿血、乳糖、营养补充剂、海藻糖、防腐剂的原料制备得到。本发明制备得到的鹿血制品,其活性有效成分大大提高,且制备工艺先进、产品纯度高,杂质少,无化学防腐剂添加、品味改善,提升了鹿血制品应用功效、品质及安全性和可靠性,便于工业化生产与推广。
Description
技术领域
本发明属于生物技术领域,具体涉及鹿产品深加工技术,具体涉及一种鹿血制品及其制备方法。
背景技术
历代本草典籍均记述生鲜鹿血有大补虚损、益精血、解痘毒药毒、止腰痛、治肺痿、吐血及崩漏带下等奇效。现代医学证明,口服鹿血增加机体磷脂酰乙醇胺、磷脂酰胆碱、溶血磷脂酰胆碱、神经磷脂及次黄嘌呤的表达;增强了抑制丙二醛(MAO)活性的能力,减少体内自由基的形成;口服鹿血能提高血清睾丸酮的含量,不仅能提高机体的性功能,保护性特征,还能在多种氨基酸的参与下促进蛋白质的合成,增加脑、肝等组织的蛋白质含量。在钙、磷、铜等参与下加速钙的沉积,有壮骨、防止牙齿松动及脱落的功能。另外口服鹿血对失血性贫血有明显的补血作用,减少对抗癌药物环磷酰胺所致的骨髓抑制。口服鹿血有明显的增升白细胞及血小板的作用;对盐酸苯肼性贫血有保护作用。鹿血中具有生物活性代表意义的成分有:磷脂酰乙醇胺、磷脂酰胆碱、溶血磷脂酰胆碱、神经磷脂及次黄嘌呤,SOD活性,并具有抑制丙二醛(MAO)的活性成分。
次黄嘌呤,中文别名:6-羟基嘌呤,CAS号:68-94-0,分子式:C5H4N4O,分子量:136.1115。主要用作为抗恶性肿瘤药6-巯嘌呤的中间体。
SOD中文名称超氧化物歧化酶,是生物体内重要的抗氧化酶,具有特殊的生理活性,是生物体内清除自由基的首要物质。SOD在生物体内的水平高低意味着衰老与死亡的直观指标;现已证实,由氧自由基引发的疾病多达60多种。SOD可对抗与阻断因氧自由基造成的细胞损害,并及时修复受损细胞,复原因自由基造成的细胞伤害。补充外源SOD对于减少机体自身SOD消耗,延缓衰老具有重要意义。
我国是应用鹿血最早的国家之一,目前鹿产业产品应用上仍然以原始加工形态为主,如:泡酒,制成丸、散、膏等,而鹿血制品多以鹿血酒、烘干鹿血粉为主。鹿血制成鹿血酒尽管可以不经过高温处理工艺,保留了鹿血中多种活性成分,但对于不胜酒力的人群来说,服用上受到了很大的限制。而经过烘干工艺制成的鹿血粉,由于受到高温的影响,鹿血中的活性成分大大减少。而本法完全克服了上述鹿血制品中的缺陷,最大限度的保留了鹿血中的活性成分。
发明内容
为了克服现有技术中鹿血制品品质不佳、不利于服用,鹿血加工制品成分不稳定等缺点,本发明的目的在于提供一种具高含量次黄嘌呤、蛋白肽、SOD的鹿血制品及其制备方法。
为了实现本发明的目的,在长期的尝试探究下,本发明第一方面提供一种鹿血制品的制备方法,以鹿血经破膜、酶解后制得鹿血破膜酶解液;以乳糖和/或海藻糖作为冻干保护剂,对包含所述鹿血破膜酶解液的原料进行冷冻干燥;所述鹿血与所述冻干保护剂的重量比为(70-80):(8-15)。
所述海藻糖在进行所述破膜前加入;和/或,所述乳糖在所述酶解结束后加入。
本发明所提供的制备方法,鹿血破膜处理的步骤包括:向鹿血中加入海藻糖、防腐剂和抗凝剂,对鹿血进行破膜,得到鹿血破膜液。
在本发明所提供的制备方法中,所述防腐剂的总量为所述鹿血的0.05-0.3%;所述抗凝剂为所述鹿血的0.05-0.6%;本发明在添加防腐剂的同时,加入海藻糖,使得所述海藻糖与所述防腐剂可充当生物活性稳定剂,对鹿血中有效成分起到保护作用。
本发明所述的防腐剂选自ε-聚赖氨酸盐酸盐;本发明所述的抗凝剂选自枸橼酸钠或肝素钠。
本发明所提供的制备方法中,均质破碎步骤可采用已知的均质破膜方法来完成,优选所述均质破碎机为APV-1000型或APV-2000型均质破碎机,其破膜次数为1-2次,破膜流速为100-200ml/min,以便于鹿血血细胞内的有效活性成分(SOD、次黄嘌呤、蛋白肽)充分释放。
本发明所提供的制备方法中,鹿血破膜液酶解的步骤包括:以混合酶对所述鹿血破膜液进行酶解;以活性单位计,所述混合酶由(1-3):(1-3)的胰蛋白酶与木瓜蛋白酶组成。
具体地,在进行所述鹿血破膜液的酶解时,酶解温度为45-55℃、转数为60-150r/min、时间为120-240min;在酶解过程中每10-20分钟搅拌一次,每次搅拌1分钟。
本发明通过以上述混合酶对所述鹿血破膜液进行酶解,能够促进鹿血破膜液中的大分子蛋白肽向小分子蛋白肽转化,使得鹿血蛋白肽更易被人体吸收。
本发明所提供的制备方法中,鹿血破膜酶解液灭菌的步骤包括:向所述鹿血破膜酶解液中加入乳糖和营养补充剂,对所得物料进行灭菌。
具体地,在进行鹿血破膜酶解液的均质灭菌时,采用独创的“适温速冷降温工艺”,向所述鹿血酶解液中加入乳糖和营养补充剂均质后,在60-69℃密闭保温25-35min进行灭菌;在灭菌完成后的1-5min内降温到0-5℃;优选在灭菌完成后的1-3min内降温到0-5℃。
本发明所提供的“适温速冷降温工艺”比已知的缓慢降温方法,可有效减少鹿血活性成分在灭菌时的失活。
采用本发明所述制备方法制备的鹿血制品中,所述营养补充剂选自鱼胶原肽、牛骨胶原肽或鹿肉胶原肽、鹿心胶原肽、鹿尾胶原肽、大豆胶原蛋白肽中的一种或多种,尤其优选为鹿肉胶原肽、鹿心胶原肽、鹿尾胶原肽。鹿肉胶原肽、鹿心胶原肽、鹿尾胶原肽是指鹿肉、鹿心、鹿尾酶解之后的酶解产物。
采用本发明所述制备方法制备的鹿血制品其生物活性被大大释放出来,如,蛋白大分子向小分子肽的转换,次黄嘌呤、SOD的表达成倍数增加等;其鹿血冻干粉制备工艺先进、产品纯度高,杂质少,副作用小,便于保存与运输,提升了鹿血产品应用的安全性和可靠性,适于大规模推广应用。
作为本发明的具体实施方式,本发明所述鹿血制品以重量份计,由包括如下组分的原料制备而成:鲜鹿血501-700份,乳糖50-100份,营养补充剂50-150份,海藻糖2.5-5份,ε-聚赖氨酸盐酸盐1.5-3份,抗凝剂1.5-3份。
具体地,一种鹿血制品的制备方法,包括以下步骤:
(1)收集检疫后鲜鹿血,进行预处理,鲜鹿血中加入抗凝剂枸橼酸钠或肝素钠,加入海藻糖和ε-聚赖氨酸盐酸盐,得预处理液;
(2)将(1)中得到的预处理液的采用APV-1000型或APV-2000型均质破碎机进行胞破膜,得鹿血细胞破膜液;
(3)将(2)中得到的鹿血细胞破膜液利用木瓜蛋白酶和胰蛋白酶进行酶解,得鹿血酶解液;
(4)将(3)中得到的鹿血酶解液,加入乳糖和胶原肽粉,搅拌均质,将温度提升至60-69℃之间,进行25-35min的保温灭菌,并快速降温,得鹿血灭菌配液(灭菌配液);
(5)将(4)中得到的鹿血灭菌配液(灭菌配液),在洁净条件下加入灭菌的冻干盘中,之后置于真空冷冻干燥机中,进行冷冻干燥,不粉碎,得鹿血冻干制品;
(6)将(5)中得到的鹿血深加工制品的半成品冻干制品根据需要进行粉碎并分装,即得本发明所述鹿血冻干粉。
本发明提供的鹿血制品的制备方法,通过酶解技术极大的释放了鹿血内含的有益成分,通过在冷冻干燥时,以乳糖及海藻糖作为保护剂,极大提升了产品效能,同时提升了产品纯度,降低了副作用风险;提升了产品应用的安全性和可靠性同时便于工业化生产,适于大规模推广和应用。
本发明第二方面要求保护使用上述制备方法制备得到的鹿血制品;优选所述鹿血制品为鹿血冻干粉。基于本领域技术人员的理解,本发明还要求保护,上述制备方法或上述鹿血制品在食品、药品、保健品生产中的应用。
本发明的有益效果有:
(1)在鹿血深加工制品的制备方法中,破膜技术极大的释放了鹿血所含有的活性有效成分,采用胰蛋白酶与木瓜蛋白酶共同加速鹿血中大分子蛋白向小分子肽的转换;均质灭菌时,采用独创的“适温速冷降温工艺”,在60-69℃密闭保温25-35min进行灭菌;在灭菌完成后的1-3min内降温到0-5℃,在达到灭菌效果的同时,提升产品品质,其生物有效活性及品相得到了提升;冷冻干燥时,以乳糖及海藻糖作为保护剂,使产品向分子化,定性化,定量化升级。
(2)本发明所述的鹿血制品中,有效成分经过本工艺的释放,得以成倍数的表达,这保障了以鹿血为主的原生态原料应有的效果又节约了资源降低了成本。另外添加了乳糖、海藻糖和ε-聚赖氨酸盐酸盐,乳糖为产品冻干修饰起到支架作用,同时具有矫味除腥的效果;海藻糖能抑制蛋白质变性,具有很好的甜度,同时可以抑制腐腥味的产生;ε-聚赖氨酸盐酸盐是食品添加剂新品种,是高效、广谱抑菌剂,对革兰氏阳性菌、革兰氏阴性菌、霉菌、酵母、病毒有很好的抑制作用,且有很好的热稳定性;属于生物制品添加剂,无毒无害,降解后产生的聚赖氨对人体有益。同时,乳糖、海藻糖和ε-聚赖氨酸盐酸盐三者合用,这种奇妙的搭配在娇味,防腐、保鲜等方面均优于单用的效果。
(3)本发明得到的鹿血深加工制品,通过合理的组合保护与先进的生产工艺加工,保护了产品的生物有效成分在工艺加工过程中不失活,保障了产品的功效;通过先进工艺加工节约了有限资源,便于工业化生产,降低了产品成本,提升了产品应用的安全性与可靠性,且便于工业化生产与推广。
具体实施方式
以下实施例用于说明本发明,但不用来限制本发明的范围。
实施例中所用仪器、试剂信息如下:
TENDA干燥箱:吴江市台达烘箱制造有限公司;
Scientz-3真空冷冻干燥机:宁波新芝生物科技股份有限公司;
YSF-8中药细胞破壁粉碎机:山东青州市精诚医药装备制造有限公司;
100L304碳钢酶解罐:华强中天流体设备(北京)有限公司;
APV-1000型或APV-2000型均质破碎机:丹麦;
木瓜蛋白酶:南宁庞博生物工程有限公司,活性大于80%;批号:20071508;
胰蛋白酶:南宁庞博生物工程有限公司,活性80.3%;批号:20032318;
鲜鹿血:由处于吉林省双阳区,素有“中国鹿乡镇”之称的长春世鹿鹿业集团有限公司采集提供,冷链运输;
乳糖:河南旗诺食品配料有限公司,美国进口,符合GB25595规定;
胶原肽粉:福建省厦门市元之道生物科技有限公司,蛋白含量98%以上;
海藻糖:南宁中诺生物工程有限公司,20kg/箱;批号:20191213;
ε-聚赖氨酸盐酸盐:浙江新银象生物工程有限公司,500g/瓶;批号:20170701J;
枸橼酸钠:符合GB1868.234的规定。
实施例1
(1)收集检疫后的鲜鹿血40L,搅拌后,向鲜鹿血中加入200g海藻糖,120g枸橼酸钠,120gε-聚赖氨酸盐酸盐,搅拌均质,并于60目过滤,得鹿血预处理液。
(2)将(1)中得到的预处理液采用APV-1000型均质破碎机进行鹿血细胞破膜,破膜次数为1次,破膜流速为100ml/min,得鹿血细胞破膜液。
(3)将(2)中得到的鹿血细胞破膜液导入100L304碳钢酶解罐中进行发酵酶解,并向罐内加入木瓜蛋白酶80g和胰蛋白酶200g,控制温度在45℃,酶解时间为150min;酶解均质转数为300r/min,得鹿血酶解液。
(4)向(3)中得到的鹿血酶解液中加入乳糖4000g、胶原肽粉4000g(若太粘稠可适当加水),搅拌均质,将温度尽快提升至65℃,进行35min的保温灭菌,保温灭菌结束后及时利用Scientz-3真空冷冻干燥机预制冷后迅速(3min内)将温度降至1℃以下,得灭菌配液。
(5)将(4)中得到的灭菌配液,在洁净条件下移液,并在洁净条件下加入已灭菌(180℃,热风干燥120min)的冻干盘皿中,之后置于Scientz-3真空冷冻干燥机,进行样品箱(含上述灭菌配液)的预冻、恒温冷冻(一般-40℃,3h),再进行冷阱预冻(一般-70℃,30min),之后将冻干仓样品箱(含上述灭菌配液)和冷阱贯通,开始抽真空(真空度10pa左右),样品进入阶梯升温释放水分子过程,经过10个小时后,样品(含上述灭菌配液)的水份经过升华、减压(抽真空)转移冷冻凝结于阱冷箱,完成了灭菌配液的干燥,得鹿血冻干制品。
(6)根据需要,可将(5)中鹿血冻干制品进行粉碎(YSF-8中药细胞破壁粉碎机),优选粉碎时间为10min-20min,粉末细度500目-900目,其中600目以上占50%以上,即得鹿血冻干粉(生产批号:20200401)。
实施例2
(1)收集检疫后鲜鹿血40L搅拌后,向鲜鹿血中加入400g海藻糖、160g枸橼酸钠和160gε-聚赖氨酸盐酸盐,搅拌均质,并于70目过滤,得鹿血预处理液。
(2)将(1)中的预处理液采用APV-1000型均质破碎机进行血细胞破膜,其破膜次数为2次,破膜流速为150ml/min,得鹿血细胞破膜液。
(3)将(2)中得到的鹿血细胞破膜液导入100L304碳钢酶解罐,进行发酵酶解,向罐内加入160g木瓜蛋白酶和160g胰蛋白酶,温度控制在50℃,酶解时间为180min;其酶解均质转数为400r/min;酶解后得鹿血酶解液。
(4)向(3)得到的鹿血酶解液中,加入6000g乳糖、2000g胶原肽粉(如果太粘稠可适当加一点水),搅拌均质,将温度快速提升至67℃,进行30min保温灭菌,并使用Scientz-3真空冷冻干燥机预制冷,迅速(4min内)将温度降至3℃以下,得灭菌配液。
(5)将(4)得到的灭菌配液,在洁净条件下移液,并在洁净条件下加入已灭菌(180℃,热风干燥120min)的冻干盘皿中,之后置于Scientz-3真空冷冻干燥机,进行样品箱(含上述灭菌配液)进行预冻、恒温冷冻(一般-40℃,3h),再进行冷阱预冻(一般-70摄氏度,30min),之后将冻干仓样品箱(含上述灭菌配液)和冷阱贯通,抽真空达到真空度10pa左右;样品进入阶梯升温释放水分子过程,经过十个小时工艺时间后,样品(含上述灭菌配液)的水份经过升华、减压(抽真空)转移冷冻凝结于阱冷箱,完成了灭菌配液的干燥,得鹿血冻干制品。
(6)根据需要,可将(5)中得到的鹿血冻干制品进行粉碎(YSF-8中药细胞破壁粉碎机),粉碎时间为15min,粉末细度500目-900目,其中600目以上占60%以上,得到鹿血冻干粉(生产批号:20200402)。
实施例3
(1)收集检疫后鲜鹿血40L,搅拌后,向鲜鹿血中加入8000g海藻糖,200g橼酸钠和200gε-聚赖氨酸盐酸盐,搅拌均质,并于80目过滤,得鹿血预处理液。
(2)将(1)中的鹿血预处理液,采用APV-2000型均质破碎机进行血细胞破膜,其破膜次数为3次,破膜流速为200ml/min,得鹿血细胞破膜液。
(3)将(2)中得到的鹿血细胞破膜液,导入100L304碳钢酶解罐进行发酵酶解,并向罐内加入200g木瓜蛋白酶和80g胰蛋白酶,温度控制在55℃,酶解时间为210min;其酶解均质转数为500r/min;酶解后得到鹿血酶解液。
(4)向(3)得到的鹿血酶解液中,加入2000g乳糖、6000g胶原肽粉(如果太粘稠可适当加一点水),搅拌均质,快速提升温度至63℃,30min保温灭菌,灭菌后,利用Scientz-3真空冷冻干燥机预制冷或及时向夹层注入循环冷水,迅速(5min内)将温度降至5℃以下,得灭菌配液。
(5)将(4)中得到的灭菌配液,在洁净条件下移液,并在洁净条件下加入到已灭菌(180℃,热风干燥120min)的冻干盘皿中,之后置于Scientz-3真空冷冻干燥机,进行样品箱(含上述灭菌配液)的预冻、恒温冷冻(一般-40℃,3h),再进行冷阱预冻(-70摄氏度,30min),之后将冻干仓样品箱(含上述灭菌配液)和冷阱贯通,开始抽真空(真空度10pa左右),样品进入阶梯升温释放水分子过程,经过十个小时后,样品(含上述灭菌配液)的水份经过升华、减压(抽真空)转移冷冻凝结于阱冷箱完成灭菌配液的冷冻干燥,即鹿血冻干制品。
(6)根据需要,可将(5)得到的鹿血冻干制品进行粉碎(YSF-8中药细胞破壁粉碎机),粉碎时间为20min,粉末细度500目-900目,其中600目以上占70%以上,得鹿血冻干粉(生产批号:20200503)。
实施例4
(1)收集检疫后鲜鹿血40L,搅拌后,向鲜鹿血中加入6000g海藻糖,200g橼酸钠和200gε-聚赖氨酸盐酸盐,搅拌均质,并于60目过滤,得鹿血预处理液。
(2)将(1)中得到的鹿血预处理液,采用APV-2000型均质破碎机进行血细胞破膜,其破膜次数为2次,破膜流速为200ml/min,得鹿血细胞破膜液。
(3)将(2)中得到的鹿血细胞破膜液,导入100L304碳钢酶解罐进行发酵酶解,并向罐内加入200g木瓜蛋白酶和200g胰蛋白酶,温度控制在55℃,酶解时间为210min;酶解均质转数为400r/min;得鹿血酶解液。
(4)向(3)中得到的鹿血酶解液,加入8000g乳糖、1200g胶原肽粉(如果太粘稠可适当加一点水),搅拌均质,将温度快速提升至65℃,30min保温灭菌,利用Scientz-3真空冷冻干燥机预制冷后迅速(3min内)将温度降至0℃以下,得灭菌配液。
(5)将(4)中的灭菌配液,在洁净条件下移液,并在洁净条件下加入已灭菌(180℃,热风干燥120min)的冻干盘皿中,之后置于Scientz-3真空冷冻干燥机,先后进行样品箱(含上述灭菌配液)的预冻、恒温冷冻(一般-40℃,3h),再进行冷阱预冻(-70摄氏度,30min),之后将冻干仓样品箱(含上述灭菌配液)和冷阱贯通,开始抽真空(真空度10pa左右),样品进入阶梯升温释放水分子过程,经过十个小时后,样品(含上述灭菌配液)的水份经过升华、减压(抽真空)转移冷冻凝结于阱冷箱,完成了灭菌配液的干燥,得鹿血冻干制品。
(6)根据需要,可将(5)中得到的鹿血冻干制品,进行粉碎(YSF-8中药细胞破壁粉碎机),粉碎时间为20min,粉末细度500目-900目,其中600目以上占70%以上,得鹿血冻干粉。
实施例5人体功效试验
人体功效80例试验:其中60例为试验组,服用本发明实施例中制备得到的鹿血冻干制品;对照组20例,服用市面购买所得的鹿血制品。
试验组I:采用实施例1的所述一种鹿血深加工制品I,应用20例;试验组II:采用实施例2的所述一种鹿血深加工制品II,应用20例;试验组III:采用实施例3的所述一种鹿血深加工制品III,应用20例。
在进行早晚各2g,共40天的服用后,对部分效果进行检测,检测内容包括辅助睡眠效果测试,抗疲劳效果测试、改善骨密度效果测试。
1、辅助睡眠三组效果对比
与对照组对比,试验组辅助睡眠有效率高于对照组,差异具有统计学意义,统计数据见表1。
表1辅助睡眠效果比较
名称 | 显效 | 有效 | 无效 | 有效率 |
试验组I(n=20) | 11 | 6 | 3 | 20(85%) |
试验组Ⅱ(n=20) | 13 | 5 | 2 | 20(90%) |
试验组Ⅲ(n=20) | 10 | 7 | 3 | 20(85%) |
对照组(n=20) | 1 | 1 | 18 | 20(20%) |
2、抗疲劳三组效果比较
与对照相比较,试验组的抗疲劳水平更高,差异具有统计学意义,统计数据见表2。
表2两组临床相关指标比较
名称 | 显效 | 有效 | 无效 | 有效率 |
试验组I(n=20) | 10 | 7 | 3 | 20(85%) |
试验组Ⅱ(n=20) | 13 | 6 | 1 | 20(95%) |
试验组Ⅲ(n=20) | 11 | 5 | 4 | 20(80%) |
对照组(n=20) | 2 | 2 | 16 | 20(20%) |
实施例6具体案例
案例1:于某,女,48岁,企业白领
个人情况:于女士面色萎黄、黄斑明显、体子虚弱,经常性的失眠、多梦、注意力不集中及记忆力减退等。
服用本发明制备得到鹿血制品后效果:每日服用2次,每次2g冻干粉,4周后体力恢复良好,感觉呼吸顺畅了,后又续服4周进行巩固,睡眠改善如初,记忆力提升。
案例2:杜某,男,56岁,工人
个人情况:杜先生因患胃病,长期营养不良,面黑肤懈,体力不佳、行动迟缓、经常感冒、贫血。
服用本发明制备得到鹿血制品后效果:每日服用2次,每次2g冻干粉,4周后自感体力增强、上楼梯有劲了,面部也有所改善,其他症状也得到有效缓解,后续服4周,血红色增加,贫血得以改善。案例3:张某,女,47岁,企业职员
个人情况:张女士食欲不振、精神衰弱,经常性失眠,体力不支,骨密度检查值低下,有经常腿抽筋等症状。
服用本发明制备得到鹿血制品后效果:每日食用2次,每次2g冻干粉,5周后张女士精神状况好转,饮食正常,体力增强、又连续服用8周骨密度检查值正常,皱纹减少并淡化。
综上所述,本发明所提供的鹿血制品,制备工艺先进、纯度高,杂质少,副作用小,提升了鹿血制品应用的效果、科学性、安全性和可靠性,且降低了成本,适于大规模生产与推广应用。
对比例1鹿血烘干粉与鹿血冻干粉的比较
(1)将原始鹿血分别进行烘干与冷冻干燥,制成原鹿血烘干粉与原鹿血冻干粉;
(2)采用与实施例1相同的均质处理,将均质破膜后的鹿血细胞破膜液分别进行烘干与冷冻干燥,制得鹿血均质破膜烘干粉与鹿血均质破膜冻干粉;
(3)采用与实施例1相同的酶解处理,将酶解后的鹿血酶解液分别进行烘干与冷冻干燥,制得鹿血酶解烘干粉与鹿血酶解冻干粉;
(4)采用与实施例1相同的均质破膜及酶解处理,将均质破膜及酶解后的鹿血破膜酶解液分别进行烘干与冷冻干燥,制得鹿血均质破膜酶解烘干粉与鹿血均质破膜酶解冻干粉。
本对比例中采用与实施例1相同的均质破膜及酶解操作,用高效液相色谱法检测各烘干粉和冻干粉中的次黄嘌呤含量。结果见表3,从表3中发现,不同方法处理后的鹿血冻干粉中有效成分次黄嘌呤的含量,均高于鹿血烘干粉中次黄嘌呤含量;其中在对鹿血进行酶解后的冻干粉中次黄嘌呤含量最高,为113.97μg/g。
表3次黄嘌呤含量比较
检测鹿血酶解烘干粉及鹿血酶解冻干粉中的蛋白肽含量,结果见表4,从表4得出,鹿血酶解冻干粉中的蛋白肽含量高于鹿血酶解烘干粉中的蛋白肽含量。
表4烘干粉与冻干粉蛋白肽含量
对比例2不同处理方式释放次黄嘌呤的比较
使用同实施例1相同的均质破碎及酶解操作,得到鹿血均质破膜液、鹿血酶解液、鹿血均质破膜酶解液,采用高效液相色谱法,对原鹿血、鹿血均质破膜液、鹿血酶解液、鹿血均质破膜酶解液中的次黄嘌呤含量进行检测,结果见表5。
表5不同处理后次黄嘌呤含量
从表5中可以看出,次黄嘌呤含量最高的是鹿血均质破膜酶解液,这说明本发明提供的鹿血制品的制备方法有效促进了鹿血中有效成分的释放。
对比例3
与实施例1相比,区别点仅在于:多配制实施例1所述预处理液200ml,不进行APV-1000型均质破碎和酶解,将其中的100ml进行-20℃冻溶法对鹿血细胞进行破碎;另100ml则利用上海析达仪器有限公司生产的XD92-ⅡL超声波对鹿血细胞进行破碎得到,其余制备方法同实施例1,鹿血冻干制品的SOD含量(生产批号:20200401)对比结果见表6。
对比例4
与实施例2相比,区别仅在于:多配制实施例2所述预处理液200ml,不进行APV-1000型均质破碎和酶解,其中100ml,进行-20℃冻溶法对鹿血细胞进行破碎;另100ml利用上海析达仪器有限公司生产的XD92-ⅡL超声波对鹿血细胞进行破碎,其余制备方法同实施例2,鹿血冻干制品的SOD含量(生产批号:20200402)对比结果见表6。
对比例5
与实施例3相比,区别仅在于:多配制实施例3所述预处理液200ml,不进行APV-1000型均质破碎和酶解,其中100ml,进行-20℃冻溶法对鹿血细胞进行破碎;另100ml利用上海析达仪器有限公司生产的XD92-ⅡL超声波对鹿血细胞进行破碎,其余制备方法同实施例3,鹿血冻干制品的SOD含量(生产批号:20200503)对比结果见表6。
表6采用不同破碎处理后鹿血冻干粉中的SOD检测值
对比例6不同冻干保护剂对鹿血冻干粉品质的影响
(1)使用蔗糖作为冻干保护剂的效果
本对比例中制备鹿血制品的方法与实施例1相同,区别在于,加入蔗糖作为冷冻干燥时的保护剂,得到冻干粉中SOD、次黄嘌呤含量见表7。
表7鹿血冻干粉形态及有效成分含量
性状 | 红色蓬松块状或颗粒 |
SOD | 444.21U/ml |
次黄嘌呤 | 56.98μg/g |
在使用蔗糖作为冻干保护剂时,引湿性较大、冻干后的冻干粉容易吸潮,不容易保存;冻干时间长,物料不易干燥;且有效成分含量较低,故不选择蔗糖作为保护剂。
(2)单独使用乳糖作为冻干保护剂的效果
本对比例中制备鹿血制品的方法与实施例1相同,区别在于,仅加入乳糖作为冷冻干燥时的保护剂,得到冻干粉中SOD、次黄嘌呤含量见表8。
表8鹿血冻干粉形态及有效成分含量
性状 | 红色蓬松块状或颗粒 |
SOD | 750.805U/ml |
次黄嘌呤 | 96.54μg/g |
(3)单独使用海藻糖作为冻干保护剂的效果
本对比例中制备鹿血制品的方法与实施例1相同,区别在于,仅加入海藻糖作为冷冻干燥时的保护剂,得到冻干粉中SOD、次黄嘌呤含量见表9。
表9鹿血冻干粉形态及有效成分含量
性状 | 红色蓬松块状或颗粒 |
SOD | 435.48U/ml |
次黄嘌呤 | 65.41μg/g |
表7-9结果表明,在进行冷冻干燥时,使用乳糖或海藻糖作为鹿血制品的冻干保护剂,鹿血冻干粉有较好的形态,呈现蓬松块状或颗粒状;使用乳糖作为鹿血制品的冻干保护剂时,鹿血冻干粉中有效成分(SOD、次黄嘌呤)含量更高。
本对比例所提供的制备方法与实施例1所提供的制备方法得到的鹿血冻干粉相比,鹿血冻干粉中SOD含量及次黄嘌呤含量均有下降,证明乳糖及海藻糖共同作为冻干保护剂时,可以得到有效成分含量更高的鹿血冻干制品。
虽然,上文中已经用一般性说明及具体实施方案对本发明作了详尽的描述,但在本发明基础上,可以对之作一些修改或改进,这对本领域技术人员而言是显而易见的。因此,在不偏离本发明精神的基础上所做的这些修改或改进,均属于本发明要求保护的范围。
Claims (10)
1.一种鹿血制品的制备方法,其特征在于,以鹿血经破膜、酶解后制得鹿血破膜酶解液;
以乳糖和/或海藻糖作为冻干保护剂,对包含所述鹿血破膜酶解液的原料进行冷冻干燥;所述鹿血与所述冻干保护剂的重量比为(70-80):(8-15)。
2.根据权利要求1所述的制备方法,其特征在于,所述海藻糖在进行所述破膜前加入;和/或,所述乳糖在所述酶解结束后加入。
3.根据权利要求1或2所述的制备方法,其特征在于,所述破膜包括:向鹿血中加入海藻糖、防腐剂和抗凝剂,采用均质破碎机进行鹿血破膜,得到鹿血破膜液;
优选所述均质破碎机为APV-1000型或APV-2000型均质破碎机。
4.根据权利要求3所述的制备方法,其特征在于,以质量体积百分比计,所述防腐剂的总量为所述鹿血的0.05-0.3%;所述抗凝剂为所述鹿血的0.05-0.6%。
5.根据权利要求3所述的制备方法,其特征在于,以混合酶对所述鹿血破膜液进行酶解;以活性单位计,所述混合酶由(1-3):(1-3)的胰蛋白酶与木瓜蛋白酶组成。
6.根据权利要求5所述的制备方法,其特征在于,所述酶解结束后,向所述鹿血破膜酶解液中加入乳糖和营养补充剂,对所得物料在60-69℃,进行25-35min灭菌;
优选在灭菌完成后的1-3min内降温到0-5℃。
7.根据权利要求6所述的制备方法,其特征在于,所述营养补充剂选自鱼胶原肽、牛骨胶原肽或鹿肉胶原肽、鹿心胶原肽、鹿尾胶原肽、大豆胶原蛋白肽中的一种或多种。
8.根据权利要求1-7任一项所述的制备方法,其特征在于,所述鹿血制品由包括如下组分的原料制备而成:鲜鹿血501-700份,乳糖50-100份,海藻糖2.5-5份,ε-聚赖氨酸盐酸盐1.5-3份,抗凝剂1.5-3份。
9.一种鹿血制品,其特征在于,使用权利要求1-8任一项所述制备方法制备得到;
优选所述鹿血制品为鹿血冻干粉。
10.权利要求1-8任一项所述的制备方法或权利要求9所述的鹿血制品在食品、药品、保健品生产中的应用。
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CN (1) | CN112791103B (zh) |
Cited By (2)
Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
---|---|---|---|---|
CN114344334A (zh) * | 2021-11-26 | 2022-04-15 | 江西纳弗堂制药有限公司 | 一种鹿血冻干饮片及其制备方法 |
CN114391651A (zh) * | 2021-11-25 | 2022-04-26 | 湖州维义生物科技股份有限公司 | 一种运动特殊营养复配鹿原料食品及其制备方法 |
Citations (11)
Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
---|---|---|---|---|
CN101124938A (zh) * | 2006-08-17 | 2008-02-20 | 上海杰隆生物工程股份有限公司 | 利用高压均质技术处理动物血液分离出的新鲜血浆及新鲜血球 |
CN102181411A (zh) * | 2011-04-01 | 2011-09-14 | 黑龙江宝迪肉类食品有限公司 | 一种从猪血红细胞中提取超氧化物歧化酶sod的方法 |
CN102754848A (zh) * | 2012-07-16 | 2012-10-31 | 大连奥泰药业股份有限公司 | 一种酒饮冻干保鲜鹿血的生产方法 |
CN105779548A (zh) * | 2016-05-16 | 2016-07-20 | 中国科学院兰州化学物理研究所 | 一种驼血多肽的制备纯化方法 |
CN106902345A (zh) * | 2017-04-12 | 2017-06-30 | 吉林大学 | 鹿血浆酶解肽在制备抗衰老抗肿瘤药物或保健品中的应用 |
CN108913743A (zh) * | 2018-08-01 | 2018-11-30 | 安徽顺鑫盛源生物食品有限公司 | 一种玉米蛋白肽的提取方法 |
CN109331038A (zh) * | 2018-08-24 | 2019-02-15 | 苏州红冠庄国药股份有限公司 | 一种鹿血晶的生产工艺及其保健品的制备方法 |
CN110100944A (zh) * | 2019-04-04 | 2019-08-09 | 中国农业科学院农产品加工研究所 | 富含活性亚铁离子畜禽血寡肽的制备方法 |
CN110404042A (zh) * | 2019-08-28 | 2019-11-05 | 浙江海洋大学 | 一种具有减肥降脂功能的复方口服液及其制备方法 |
CN111317128A (zh) * | 2020-02-26 | 2020-06-23 | 重庆市药物种植研究所 | 具有抗运动疲劳鹿血酶解液的制备方法及其产品和应用 |
CN111772188A (zh) * | 2020-07-07 | 2020-10-16 | 河北智同生物制药股份有限公司 | 一种用于保肝护肝、改善肝脏功能的肝多肽及其组合物 |
-
2020
- 2020-12-31 CN CN202011618579.XA patent/CN112791103B/zh active Active
Patent Citations (11)
Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
---|---|---|---|---|
CN101124938A (zh) * | 2006-08-17 | 2008-02-20 | 上海杰隆生物工程股份有限公司 | 利用高压均质技术处理动物血液分离出的新鲜血浆及新鲜血球 |
CN102181411A (zh) * | 2011-04-01 | 2011-09-14 | 黑龙江宝迪肉类食品有限公司 | 一种从猪血红细胞中提取超氧化物歧化酶sod的方法 |
CN102754848A (zh) * | 2012-07-16 | 2012-10-31 | 大连奥泰药业股份有限公司 | 一种酒饮冻干保鲜鹿血的生产方法 |
CN105779548A (zh) * | 2016-05-16 | 2016-07-20 | 中国科学院兰州化学物理研究所 | 一种驼血多肽的制备纯化方法 |
CN106902345A (zh) * | 2017-04-12 | 2017-06-30 | 吉林大学 | 鹿血浆酶解肽在制备抗衰老抗肿瘤药物或保健品中的应用 |
CN108913743A (zh) * | 2018-08-01 | 2018-11-30 | 安徽顺鑫盛源生物食品有限公司 | 一种玉米蛋白肽的提取方法 |
CN109331038A (zh) * | 2018-08-24 | 2019-02-15 | 苏州红冠庄国药股份有限公司 | 一种鹿血晶的生产工艺及其保健品的制备方法 |
CN110100944A (zh) * | 2019-04-04 | 2019-08-09 | 中国农业科学院农产品加工研究所 | 富含活性亚铁离子畜禽血寡肽的制备方法 |
CN110404042A (zh) * | 2019-08-28 | 2019-11-05 | 浙江海洋大学 | 一种具有减肥降脂功能的复方口服液及其制备方法 |
CN111317128A (zh) * | 2020-02-26 | 2020-06-23 | 重庆市药物种植研究所 | 具有抗运动疲劳鹿血酶解液的制备方法及其产品和应用 |
CN111772188A (zh) * | 2020-07-07 | 2020-10-16 | 河北智同生物制药股份有限公司 | 一种用于保肝护肝、改善肝脏功能的肝多肽及其组合物 |
Non-Patent Citations (1)
Title |
---|
四平华科生物技术有限责任公司: "SOD猪血蛋白粉", pages 1, Retrieved from the Internet <URL:http://down.foodmate.net/standard/sort/19/98203.html> * |
Cited By (2)
Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
---|---|---|---|---|
CN114391651A (zh) * | 2021-11-25 | 2022-04-26 | 湖州维义生物科技股份有限公司 | 一种运动特殊营养复配鹿原料食品及其制备方法 |
CN114344334A (zh) * | 2021-11-26 | 2022-04-15 | 江西纳弗堂制药有限公司 | 一种鹿血冻干饮片及其制备方法 |
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PB01 | Publication | ||
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SE01 | Entry into force of request for substantive examination | ||
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GR01 | Patent grant | ||
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