CN110038001A - 用于形成胶原蛋白的氨基酸组合物 - Google Patents

用于形成胶原蛋白的氨基酸组合物 Download PDF

Info

Publication number
CN110038001A
CN110038001A CN201811013059.9A CN201811013059A CN110038001A CN 110038001 A CN110038001 A CN 110038001A CN 201811013059 A CN201811013059 A CN 201811013059A CN 110038001 A CN110038001 A CN 110038001A
Authority
CN
China
Prior art keywords
chain
component
collagen
mankind
amino acid
Prior art date
Legal status (The legal status is an assumption and is not a legal conclusion. Google has not performed a legal analysis and makes no representation as to the accuracy of the status listed.)
Pending
Application number
CN201811013059.9A
Other languages
English (en)
Inventor
林文钦
林政泽
林怡玮
Current Assignee (The listed assignees may be inaccurate. Google has not performed a legal analysis and makes no representation or warranty as to the accuracy of the list.)
Individual
Original Assignee
Individual
Priority date (The priority date is an assumption and is not a legal conclusion. Google has not performed a legal analysis and makes no representation as to the accuracy of the date listed.)
Filing date
Publication date
Application filed by Individual filed Critical Individual
Publication of CN110038001A publication Critical patent/CN110038001A/zh
Pending legal-status Critical Current

Links

Classifications

    • A—HUMAN NECESSITIES
    • A61—MEDICAL OR VETERINARY SCIENCE; HYGIENE
    • A61K—PREPARATIONS FOR MEDICAL, DENTAL OR TOILETRY PURPOSES
    • A61K38/00—Medicinal preparations containing peptides
    • A61K38/16—Peptides having more than 20 amino acids; Gastrins; Somatostatins; Melanotropins; Derivatives thereof
    • A61K38/17—Peptides having more than 20 amino acids; Gastrins; Somatostatins; Melanotropins; Derivatives thereof from animals; from humans
    • A61K38/39—Connective tissue peptides, e.g. collagen, elastin, laminin, fibronectin, vitronectin, cold insoluble globulin [CIG]
    • A—HUMAN NECESSITIES
    • A23—FOODS OR FOODSTUFFS; TREATMENT THEREOF, NOT COVERED BY OTHER CLASSES
    • A23L—FOODS, FOODSTUFFS, OR NON-ALCOHOLIC BEVERAGES, NOT COVERED BY SUBCLASSES A21D OR A23B-A23J; THEIR PREPARATION OR TREATMENT, e.g. COOKING, MODIFICATION OF NUTRITIVE QUALITIES, PHYSICAL TREATMENT; PRESERVATION OF FOODS OR FOODSTUFFS, IN GENERAL
    • A23L33/00—Modifying nutritive qualities of foods; Dietetic products; Preparation or treatment thereof
    • A23L33/10—Modifying nutritive qualities of foods; Dietetic products; Preparation or treatment thereof using additives
    • A23L33/17—Amino acids, peptides or proteins
    • A23L33/175—Amino acids
    • A—HUMAN NECESSITIES
    • A61—MEDICAL OR VETERINARY SCIENCE; HYGIENE
    • A61K—PREPARATIONS FOR MEDICAL, DENTAL OR TOILETRY PURPOSES
    • A61K31/00—Medicinal preparations containing organic active ingredients
    • A61K31/185—Acids; Anhydrides, halides or salts thereof, e.g. sulfur acids, imidic, hydrazonic or hydroximic acids
    • A61K31/19—Carboxylic acids, e.g. valproic acid
    • A61K31/195—Carboxylic acids, e.g. valproic acid having an amino group
    • A61K31/197—Carboxylic acids, e.g. valproic acid having an amino group the amino and the carboxyl groups being attached to the same acyclic carbon chain, e.g. gamma-aminobutyric acid [GABA], beta-alanine, epsilon-aminocaproic acid or pantothenic acid
    • A61K31/198—Alpha-amino acids, e.g. alanine or edetic acid [EDTA]
    • A—HUMAN NECESSITIES
    • A61—MEDICAL OR VETERINARY SCIENCE; HYGIENE
    • A61K—PREPARATIONS FOR MEDICAL, DENTAL OR TOILETRY PURPOSES
    • A61K31/00—Medicinal preparations containing organic active ingredients
    • A61K31/33—Heterocyclic compounds
    • A61K31/395—Heterocyclic compounds having nitrogen as a ring hetero atom, e.g. guanethidine or rifamycins
    • A61K31/40—Heterocyclic compounds having nitrogen as a ring hetero atom, e.g. guanethidine or rifamycins having five-membered rings with one nitrogen as the only ring hetero atom, e.g. sulpiride, succinimide, tolmetin, buflomedil
    • A61K31/401—Proline; Derivatives thereof, e.g. captopril
    • A—HUMAN NECESSITIES
    • A61—MEDICAL OR VETERINARY SCIENCE; HYGIENE
    • A61K—PREPARATIONS FOR MEDICAL, DENTAL OR TOILETRY PURPOSES
    • A61K31/00—Medicinal preparations containing organic active ingredients
    • A61K31/33—Heterocyclic compounds
    • A61K31/395—Heterocyclic compounds having nitrogen as a ring hetero atom, e.g. guanethidine or rifamycins
    • A61K31/40—Heterocyclic compounds having nitrogen as a ring hetero atom, e.g. guanethidine or rifamycins having five-membered rings with one nitrogen as the only ring hetero atom, e.g. sulpiride, succinimide, tolmetin, buflomedil
    • A61K31/403—Heterocyclic compounds having nitrogen as a ring hetero atom, e.g. guanethidine or rifamycins having five-membered rings with one nitrogen as the only ring hetero atom, e.g. sulpiride, succinimide, tolmetin, buflomedil condensed with carbocyclic rings, e.g. carbazole
    • A61K31/404—Indoles, e.g. pindolol
    • A61K31/405—Indole-alkanecarboxylic acids; Derivatives thereof, e.g. tryptophan, indomethacin
    • A—HUMAN NECESSITIES
    • A61—MEDICAL OR VETERINARY SCIENCE; HYGIENE
    • A61K—PREPARATIONS FOR MEDICAL, DENTAL OR TOILETRY PURPOSES
    • A61K45/00—Medicinal preparations containing active ingredients not provided for in groups A61K31/00 - A61K41/00
    • A61K45/06—Mixtures of active ingredients without chemical characterisation, e.g. antiphlogistics and cardiaca
    • A—HUMAN NECESSITIES
    • A61—MEDICAL OR VETERINARY SCIENCE; HYGIENE
    • A61P—SPECIFIC THERAPEUTIC ACTIVITY OF CHEMICAL COMPOUNDS OR MEDICINAL PREPARATIONS
    • A61P1/00—Drugs for disorders of the alimentary tract or the digestive system
    • A—HUMAN NECESSITIES
    • A61—MEDICAL OR VETERINARY SCIENCE; HYGIENE
    • A61P—SPECIFIC THERAPEUTIC ACTIVITY OF CHEMICAL COMPOUNDS OR MEDICINAL PREPARATIONS
    • A61P1/00—Drugs for disorders of the alimentary tract or the digestive system
    • A61P1/02—Stomatological preparations, e.g. drugs for caries, aphtae, periodontitis
    • A—HUMAN NECESSITIES
    • A61—MEDICAL OR VETERINARY SCIENCE; HYGIENE
    • A61P—SPECIFIC THERAPEUTIC ACTIVITY OF CHEMICAL COMPOUNDS OR MEDICINAL PREPARATIONS
    • A61P17/00—Drugs for dermatological disorders
    • A—HUMAN NECESSITIES
    • A61—MEDICAL OR VETERINARY SCIENCE; HYGIENE
    • A61P—SPECIFIC THERAPEUTIC ACTIVITY OF CHEMICAL COMPOUNDS OR MEDICINAL PREPARATIONS
    • A61P19/00—Drugs for skeletal disorders
    • A61P19/02—Drugs for skeletal disorders for joint disorders, e.g. arthritis, arthrosis
    • A—HUMAN NECESSITIES
    • A61—MEDICAL OR VETERINARY SCIENCE; HYGIENE
    • A61P—SPECIFIC THERAPEUTIC ACTIVITY OF CHEMICAL COMPOUNDS OR MEDICINAL PREPARATIONS
    • A61P27/00—Drugs for disorders of the senses
    • A61P27/02—Ophthalmic agents
    • A—HUMAN NECESSITIES
    • A61—MEDICAL OR VETERINARY SCIENCE; HYGIENE
    • A61P—SPECIFIC THERAPEUTIC ACTIVITY OF CHEMICAL COMPOUNDS OR MEDICINAL PREPARATIONS
    • A61P27/00—Drugs for disorders of the senses
    • A61P27/02—Ophthalmic agents
    • A61P27/12—Ophthalmic agents for cataracts
    • A—HUMAN NECESSITIES
    • A61—MEDICAL OR VETERINARY SCIENCE; HYGIENE
    • A61P—SPECIFIC THERAPEUTIC ACTIVITY OF CHEMICAL COMPOUNDS OR MEDICINAL PREPARATIONS
    • A61P29/00—Non-central analgesic, antipyretic or antiinflammatory agents, e.g. antirheumatic agents; Non-steroidal antiinflammatory drugs [NSAID]
    • A—HUMAN NECESSITIES
    • A61—MEDICAL OR VETERINARY SCIENCE; HYGIENE
    • A61P—SPECIFIC THERAPEUTIC ACTIVITY OF CHEMICAL COMPOUNDS OR MEDICINAL PREPARATIONS
    • A61P3/00—Drugs for disorders of the metabolism
    • A—HUMAN NECESSITIES
    • A61—MEDICAL OR VETERINARY SCIENCE; HYGIENE
    • A61P—SPECIFIC THERAPEUTIC ACTIVITY OF CHEMICAL COMPOUNDS OR MEDICINAL PREPARATIONS
    • A61P37/00—Drugs for immunological or allergic disorders
    • A61P37/02—Immunomodulators
    • A61P37/04—Immunostimulants
    • A—HUMAN NECESSITIES
    • A61—MEDICAL OR VETERINARY SCIENCE; HYGIENE
    • A61P—SPECIFIC THERAPEUTIC ACTIVITY OF CHEMICAL COMPOUNDS OR MEDICINAL PREPARATIONS
    • A61P9/00—Drugs for disorders of the cardiovascular system
    • A—HUMAN NECESSITIES
    • A23—FOODS OR FOODSTUFFS; TREATMENT THEREOF, NOT COVERED BY OTHER CLASSES
    • A23V—INDEXING SCHEME RELATING TO FOODS, FOODSTUFFS OR NON-ALCOHOLIC BEVERAGES AND LACTIC OR PROPIONIC ACID BACTERIA USED IN FOODSTUFFS OR FOOD PREPARATION
    • A23V2002/00—Food compositions, function of food ingredients or processes for food or foodstuffs

Landscapes

  • Health & Medical Sciences (AREA)
  • Life Sciences & Earth Sciences (AREA)
  • Chemical & Material Sciences (AREA)
  • Public Health (AREA)
  • Veterinary Medicine (AREA)
  • Medicinal Chemistry (AREA)
  • General Health & Medical Sciences (AREA)
  • Animal Behavior & Ethology (AREA)
  • Pharmacology & Pharmacy (AREA)
  • Engineering & Computer Science (AREA)
  • Bioinformatics & Cheminformatics (AREA)
  • General Chemical & Material Sciences (AREA)
  • Organic Chemistry (AREA)
  • Nuclear Medicine, Radiotherapy & Molecular Imaging (AREA)
  • Chemical Kinetics & Catalysis (AREA)
  • Epidemiology (AREA)
  • Immunology (AREA)
  • Proteomics, Peptides & Aminoacids (AREA)
  • Ophthalmology & Optometry (AREA)
  • Gastroenterology & Hepatology (AREA)
  • Zoology (AREA)
  • Biomedical Technology (AREA)
  • Rheumatology (AREA)
  • Mycology (AREA)
  • Orthopedic Medicine & Surgery (AREA)
  • Obesity (AREA)
  • Pain & Pain Management (AREA)
  • Nutrition Science (AREA)
  • Food Science & Technology (AREA)
  • Polymers & Plastics (AREA)
  • Dermatology (AREA)
  • Physical Education & Sports Medicine (AREA)
  • Hematology (AREA)
  • Diabetes (AREA)
  • Heart & Thoracic Surgery (AREA)
  • Cardiology (AREA)
  • Medicines That Contain Protein Lipid Enzymes And Other Medicines (AREA)
  • Acyclic And Carbocyclic Compounds In Medicinal Compositions (AREA)
  • Coloring Foods And Improving Nutritive Qualities (AREA)

Abstract

本发明公开一种用于形成胶原蛋白的氨基酸组合物，其包括：第一链单元组分；第二链单元组分；以及第三链单元组分；第一链单元组分、第二链单元组分及第三链单元组分是彼此相同或相异，且分别选自由：α1链组分、α2链组分、α3链组分、α4链组分、α5链组分以及α6链组分所组成的群组；氨基酸组合物包含：丙氨酸、苯丙氨酸、半胱氨酸、天门冬氨酸、天冬酰氨、麸氨酸、麸酰氨酸、甘氨酸、组氨酸、白氨酸、异白氨酸、赖氨酸、甲硫氨酸、脯氨酸、精氨酸、丝氨酸、苏氨酸、缬氨酸、色氨酸及酪氨酸。本发明的用于形成胶原蛋白的氨基酸组合物适合素食者使用，更能够被人体有效利用。

Description

用于形成胶原蛋白的氨基酸组合物
技术领域
本发明涉及一种用于形成胶原蛋白的氨基酸组合物，特别是涉及一种不需经过肠胃消化，能够直接被吸收利用，可避免特定来源过敏患者产生过敏现象，且适合素食者使用的氨基酸组合物。
背景技术
胶原蛋白是动物体内各种结缔组织的主要结构蛋白，作为结缔组织的主要成分，它是哺乳动物中含量最丰富的蛋白质，占全身蛋白质含量的25％～35％，广泛存在于皮肤、肌肉、软骨、韧带、肌腱、骨骼、牙齿等组织。
胶原蛋白的氨基酸排列中含有羟脯氨酸(hydroxyproline)和羟赖氨酸(hydroxylysine)两种氨基酸，然而，这两种氨基酸是在蛋白质转译后修饰(protein post-translational modification)过程中所形成产生的氨基酸。也就是说，前肽(propeptide)上的脯氨酸(proline)和赖氨酸(lysine)，经过脯氨酰羟化酶(prolyl hydroxylase)和赖氨酰羟化酶(lysyl hydroxylase)以及维生素C的作用，产生羟脯氨酸和羟赖氨酸。据此，在人体的胶原蛋白的制造过程中，不需要羟脯氨酸和羟赖氨酸这两种氨基酸来做为原料。
目前市面上的胶原蛋白健康辅助品，大致上可分为第一代的第一型胶原蛋白(type I collagen)和第二代的第一型胶原蛋白胜肽(type I collagen peptide)两种，主要的来源分别是鱼类或动物(如牛或鸡)，且第二代的第一型胶原蛋白胜肽是将第一型胶原蛋白水解成较小分子的胜肽，比第一代的第一型胶原蛋白更容易消化吸收。然而，第一代的第一型胶原蛋白和第二代的第一型胶原蛋白胜肽经食用后，通过肠胃的消化，会产生羟脯氨酸和羟赖氨酸以及含有这两种氨基酸的二肽或三肽，这些都不是人体细胞制造胶原蛋白所需要的原料。因此，人体细胞没办法利用这两种氨基酸来合成胶原蛋白，对人体胶原蛋白的增生并没有实质效益。
由于市面上的胶原蛋白补充剂主要是动物性来源，如来自鱼类或动物(如牛或鸡)所生产的，因此对于特定来源过敏的患者则会产生过敏现象。再者，针对动物性来源的胶原蛋白补充剂并不适合素食者所使用。
有鉴于此，目前仍需要开发出可避免对于特定来源过敏患者产生过敏现象，且适合素食者使用，更能够被人体有效利用的胶原蛋白健康辅助品。
发明内容
本发明所要解决的技术问题在于，针对现有技术的不足，提供一种用于形成胶原蛋白的氨基酸组合物，其经食用后不需经过肠胃消化就能够直接经小肠送到血液、再送到其他组织细胞，被直接吸收利用来制造合成胶原蛋白。由于直接由氨基酸所组成，因此可避免让特定来源过敏患者产生过敏现象，也能适合素食者使用。
为了解决上述的技术问题，本发明所采用的其中一技术方案是，提供一种用于形成胶原蛋白的氨基酸组合物，其包括：一第一链单元组分；一第二链单元组分；以及一第三链单元组分。所述第一链单元组分、所述第二链单元组分及所述第三链单元组分是彼此相同或相异，且分别选自由：α1链组分、α2链组分、α3链组分、α4链组分、α5链组分以及α6链组分所组成的群组。并且，α1链组分、α2链组分、α3链组分、α4链组分、α5链组分以及α6链组分各自包含：丙氨酸(Alanine)、苯丙氨酸(Phenylalanine)、半胱氨酸(Cysteine)、天门冬氨酸(Aspartate)、天冬酰氨(Asparagine)、麸氨酸(Glutamate)、麸酰氨酸(Glutamine)、甘氨酸(Glycine)、组氨酸(Histidine)、白氨酸(Leucine)、异白氨酸(Isoleucine)、赖氨酸(Lysine)、甲硫氨酸(Methionine)、脯氨酸(Proline)、精氨酸(Arginine)、丝氨酸(Serine)、苏氨酸(Threonine)、缬氨酸(Valine)、色氨酸(Tryptophan)及酪氨酸(Tyrosine)。
更进一步地，所述胶原蛋白是选自由：人类第一型胶原蛋白、人类第二型胶原蛋白、人类第三型胶原蛋白、人类第四型胶原蛋白、人类第五型胶原蛋白、人类第六型胶原蛋白、人类第七型胶原蛋白、人类第八型胶原蛋白、人类第九型胶原蛋白、人类第十型胶原蛋白、人类第十一型胶原蛋白、人类第十二型胶原蛋白、人类第十三型胶原蛋白、人类第十四型胶原蛋白、人类第十五型胶原蛋白、人类第十六型胶原蛋白、人类第十七型胶原蛋白、人类第十八型胶原蛋白、人类第十九型胶原蛋白、人类第二十型胶原蛋白、人类第二十一型胶原蛋白、人类第二十二型胶原蛋白、人类第二十三型胶原蛋白、人类第二十四型胶原蛋白、人类第二十五型胶原蛋白、人类第二十六型胶原蛋白、人类第二十七型胶原蛋白以及人类第二十八型胶原蛋白所组成的群组。
更进一步地，以所述氨基酸组合物的总重为基准，所述氨基酸组合物包含：
0至5重量百分比(wt％)的天冬酰氨；
0至5重量百分比(wt％)的半胱氨酸；
0至5重量百分比(wt％)的酪氨酸；
0至10重量百分比(wt％)的精氨酸；
0至10重量百分比(wt％)的丙氨酸；
0至10重量百分比(wt％)的天门冬氨酸；
0至10重量百分比(wt％)的麸氨酸；
0至10重量百分比(wt％)的麸酰氨酸；
0至10重量百分比(wt％)的丝氨酸；
0.01至10重量百分比(wt％)的苯丙氨酸；
0.01至10重量百分比(wt％)的缬氨酸；
0.01至10重量百分比(wt％)的苏氨酸；
0.01至10重量百分比(wt％)的色氨酸；
0.01至10重量百分比(wt％)的甲硫氨酸；
0.01至10重量百分比(wt％)的白氨酸；
0.01至10重量百分比(wt％)的异白氨酸；
0.01至10重量百分比(wt％)的组氨酸；
0.01至10重量百分比(wt％)的赖氨酸；
10至25重量百分比(wt％)的甘氨酸；
10至25重量百分比(wt％)的脯氨酸。
更进一步地，当所述胶原蛋白是人类第一型胶原蛋白时，所述第一链单元组分及所述第二链单元组分是α1链组分，且所述第三链单元组分是α2链组分；且所述氨基酸组合物可包含：重量百分比2.17％异白氨酸、4.25％白氨酸、4.95％赖氨酸、1.11％甲硫氨酸、2.59％苯丙氨酸、3.19％苏氨酸、0.72％色氨酸、3.60％缬氨酸、1.12％组氨酸、7.76％精氨酸、7.54％丙氨酸、2.64％天冬酰氨、4.81％天门冬氨酸、1.13％半胱氨酸、6.56％麸氨酸、3.95％麸酰氨酸、18.01％甘氨酸、18.60％脯氨酸、3.73％丝氨酸以及1.57％酪氨酸。
更进一步地，当所述胶原蛋白是人类第二型胶原蛋白时，所述第一链单元组分、所述第二链单元组分及所述第三链单元组分是α1链组分；且所述氨基酸组合物可包含：重量百分比2.65％异白氨酸、4.36％白氨酸、5.81％赖氨酸、1.41％甲硫氨酸、2.45％苯丙氨酸、3.11％苏氨酸、0.85％色氨酸、2.64％缬氨酸、0.74％组氨酸、7.44％精氨酸、7.08％丙氨酸、2.51％天冬酰氨、4.90％天门冬氨酸、1.37％半胱氨酸、6.90％麸氨酸、5.20％麸酰氨酸、18.08％甘氨酸、18.44％脯氨酸、2.99％丝氨酸以及1.07％酪氨酸。
更进一步地，所述的用于形成胶原蛋白的氨基酸组合物进一步包括：一辅因子组分，所述辅因子组分是选自一维生素C、一维生素B1、一维生素A、一铜离子、一镁离子及一锌离子所组成的群组。
为了解决上述的技术问题，本发明所采用的另外一技术方案是，提供一种形成人类胶原蛋白的氨基酸组合物于制备缺乏胶原蛋白类疾病或症状的药物上的用途，所述氨基酸组合物包括：一第一链单元组分；一第二链单元组分；以及一第三链单元组分。所述第一链单元组分、所述第二链单元组分及所述第三链单元组分是彼此相同或相异，根据胶原蛋白的分子结构中的α链组分的组成来决定，且分别选自由：α1链组分、α2链组分、α3链组分、α4链组分、α5链组分以及α6链组分所组成的群组。并且，α1链组分、α2链组分、α3链组分、α4链组分、α5链组分以及α6链组分各自包含：丙氨酸、苯丙氨酸、半胱氨酸、天门冬氨酸、天冬酰氨、麸氨酸、麸酰氨酸、甘氨酸、组氨酸、白氨酸、异白氨酸、赖氨酸、甲硫氨酸、脯氨酸、精氨酸、丝氨酸、苏氨酸、缬氨酸、色氨酸及酪氨酸。
更进一步地，所述缺乏胶原蛋白类疾病或症状是选自由关节炎、白内障、牙周病、心血管疾病、胃肠炎、代谢异常症、免疫下降、眼睛干涩、皱纹形成、皮肤松弛、容易瘀伤以及弹性丧失所组成的群组。
为了解决上述的技术问题，本发明所采用的另一技术方案是，提供一种用于形成人类胶原蛋白的氨基酸组合物，其特征在于，所述用于形成人类胶原蛋白的氨基酸组合物包括：一第一链单元组分；一第二链单元组分；以及一第三链单元组分；其中，所述第一链单元组分、所述第二链单元组分及所述第三链单元组分是彼此相同或相异，且分别选自由：α1链组分、α2链组分、α3链组分、α4链组分、α5链组分以及α6链组分所组成的群组；其中，所述α1链组分、α2链组分、α3链组分、α4链组分、α5链组分以及α6链组分各自包含：丙氨酸、苯丙氨酸、半胱氨酸、天门冬氨酸、天冬酰氨、麸氨酸、麸酰氨酸、甘氨酸、组氨酸、白氨酸、异白氨酸、赖氨酸、甲硫氨酸、脯氨酸、精氨酸、丝氨酸、苏氨酸、缬氨酸、色氨酸及酪氨酸；及其等药学上可接受的盐类或酯类衍生物；其中，所述用于形成人类胶原蛋白的氨基酸组合物是可供动物性胶原蛋白过敏者或素食者服用以生成胶原蛋白的氨基酸组合物。
本发明的其中一有益效果在于，本发明所提供的用于形成胶原蛋白的氨基酸组合物，其能通过“包含第一链单元组分、第二链单元组分以及一第三链单元组分”以及“包含丙氨酸、苯丙氨酸、半胱氨酸、天门冬氨酸、天冬酰氨、麸氨酸、麸酰氨酸、甘氨酸、组氨酸、白氨酸、异白氨酸、赖氨酸、甲硫氨酸、脯氨酸、精氨酸、丝氨酸、苏氨酸、缬氨酸、色氨酸及酪氨酸”的技术方案，以达成被生物体直接吸收利用，进而制造合成胶原蛋白的目的。更可避免对于特定来源过敏患者产生过敏现象，且适合素食者使用。
本发明的另一有益效果在于，本发明所提供形成胶原蛋白的氨基酸组合物于制备缺乏胶原蛋白类疾病或症状的药物上的用途，其能通过“氨基酸组合物包含第一链单元组分、第二链单元组分以及一第三链单元组分”以及“氨基酸组合物包含丙氨酸、苯丙氨酸、半胱氨酸、天门冬氨酸、天冬酰氨、麸氨酸、麸酰氨酸、甘氨酸、组氨酸、白氨酸、异白氨酸、赖氨酸、甲硫氨酸、脯氨酸、精氨酸、丝氨酸、苏氨酸、缬氨酸、色氨酸及酪氨酸”的技术方案，以达成治疗或减缓缺乏胶原蛋白类疾病或症状的目的。
为使能更进一步了解本发明的特征及技术内容，请参阅以下有关本发明的详细说明与附图，然而所提供的附图仅用于提供参考与说明，并非用来对本发明加以限制。
附图说明
图1为本发明实施例的氨基酸组合物的制备流程图。
具体实施方式
以下是通过特定的具体实例来说明本发明所公开的有关“用于形成胶原蛋白的氨基酸组合物”的实施方式，本领域技术人员可由本说明书所公开的内容了解本发明的优点与效果。本发明可通过其他不同的具体实施例加以施行或应用，本说明书中的各项细节也可基于不同观点与应用，在不背离本发明的构思下可进行各种修改与变更。另外，本发明的附图仅为简单示意说明，以下的实施方式将进一步详细说明本发明的相关技术内容，但所公开的内容并非用以限制本发明的保护范围。另外，本文中所使用的术语“或”，应视实际情况可能包括相关联的列出项目中的任一个或者多个的组合。
[第一实施例]
请参阅图1，其为本发明实施例的形成胶原蛋白的氨基酸组合物的制备流程图。首先，确认服用胶原蛋白的对象及其需要的胶原蛋白种类(步骤S100)。在第一实施例中，服用对象为人类，其需求为补充人类第一型胶原蛋白。需注意的是，本发明用于形成胶原蛋白的氨基酸组合物并未限制服用对象；也就是说，本发明用于形成胶原蛋白的氨基酸组合物可视需求供给其他动物(例如猫及狗等)，只需依照服用对象实际情况需求而决定服用对象的胶原蛋白种类，进而制备出所需的氨基酸组合物。例如，在服用对象为人类的情况下，胶原蛋白可选自由：人类第一型胶原蛋白、人类第二型胶原蛋白、人类第三型胶原蛋白、人类第四型胶原蛋白、人类第五型胶原蛋白、人类第六型胶原蛋白、人类第七型胶原蛋白、人类第八型胶原蛋白、人类第九型胶原蛋白、人类第十型胶原蛋白、人类第十一型胶原蛋白、人类第十二型胶原蛋白、人类第十三型胶原蛋白、人类第十四型胶原蛋白、人类第十五型胶原蛋白、人类第十六型胶原蛋白、人类第十七型胶原蛋白、人类第十八型胶原蛋白、人类第十九型胶原蛋白、人类第二十型胶原蛋白、人类第二十一型胶原蛋白、人类第二十二型胶原蛋白、人类第二十三型胶原蛋白、人类第二十四型胶原蛋白、人类第二十五型胶原蛋白、人类第二十六型胶原蛋白、人类第二十七型胶原蛋白以及人类第二十八型胶原蛋白所组成的群组；然而，本发明不以上述所举的例子为限。
接着，从文献资料(参考Advanced Drug Delivery Reviews 55(2003)1531–1546.)确认胶原蛋白的分子结构中的α链组分的组成(步骤S102)。需注意的是，第一链单元组分、第二链单元组分及第三链单元组分可根据文献资料查询结果而为彼此相同或相异，例如，第一链单元组分、第二链单元组分及第三链单元组分可分别选自由：α1链组分、α2链组分、α3链组分、α4链组分、α5链组分以及α6链组分所组成的群组。详细来说，胶原蛋白是由三股长链的多肽链(又称为α链)以左旋方式互相缠绕所形成的螺旋状弹性蛋白质，每一股多肽链则是由特定的氨基酸，依据特定的排列方式连结而成。例如，用于形成人类第一型胶原蛋白的氨基酸组合物包括第一链单元组分、第二链单元组分以及第三链单元组分，其中第一链单元组分及第二链单元组分是α1链组分，且第三链单元组分是α2链组分。又例如，用于形成人类第二型胶原蛋白的氨基酸组合物包括第一链单元组分、第二链单元组分以及第三链单元组分，其中第一链单元组分、第二链单元组分及第三链单元组分都是α1链组分。
使用基因数据库查询胶原蛋白的氨基酸组成序列(步骤S104)。基因数据库中胶原蛋白的氨基酸组成序列，是不含有在蛋白质转译后修饰(protein post-translationalmodification)之后所修饰产生的氨基酸，羟脯氨酸和羟赖氨酸。因此可以提供正确和适当的各种氨基酸作为人体细胞合成胶原蛋白的原料。在第一实施例中，使用NCBI基因数据库(https://www.ncbi.nlm.nih.gov/protein/)查询人类第一型胶原蛋白的α1链组分及α2链组分的氨基酸组成序列。在第一实施例中，人类第一型胶原蛋白是由两个α1链和一个α2链所组合而成；并且，α1链组分及α2链组分各自包含20种氨基酸，即包含：丙氨酸、苯丙氨酸、半胱氨酸、天门冬氨酸、天冬酰氨、麸氨酸、麸酰氨酸、甘氨酸、组氨酸、白氨酸、异白氨酸、赖氨酸、甲硫氨酸、脯氨酸、精氨酸、丝氨酸、苏氨酸、缬氨酸、色氨酸及酪氨酸。由此数据，即可获得每一种氨基酸在第一型胶原蛋白的分子结构中的总数量。因此，可以提供正确和适当的各种氨基酸作为人体细胞合成第一型胶原蛋白的原料。此外，在步骤S104中，基因数据库的种类并无限制。
计算每一种氨基酸在胶原蛋白中的成分比例(步骤S106)，具体而言，以1摩尔的胶原蛋白来计算每一种氨基酸在胶原蛋白中的重量百分比。以氨基酸组合物的总重为基准，用于合成人类胶原蛋白氨基酸组合物可包含：0至5重量百分比(wt％)的天冬酰氨、0至5重量百分比(wt％)的半胱氨酸、0至5重量百分比(wt％)的酪氨酸；0至10重量百分比(wt％)的精氨酸、0至10重量百分比(wt％)的丙氨酸、0至10重量百分比(wt％)的天门冬氨酸、0至10重量百分比(wt％)的麸氨酸、0至10重量百分比(wt％)的麸酰氨酸、0至10重量百分比(wt％)的丝氨酸；0.01至10重量百分比(wt％)的苯丙氨酸、0.01至10重量百分比(wt％)的缬氨酸、0.01至10重量百分比(wt％)的苏氨酸、0.01至10重量百分比(wt％)的色氨酸、0.01至10重量百分比(wt％)的甲硫氨酸、0.01至10重量百分比(wt％)的白氨酸、0.01至10重量百分比(wt％)的异白氨酸、0.01至10重量百分比(wt％)的组氨酸、0.01至10重量百分比(wt％)的赖氨酸；10至25重量百分比(wt％)的甘氨酸、10至25重量百分比(wt％)的脯氨酸。例如，以1摩尔(mole)的胶原蛋白为基准来计算每一种氨基酸在第一型胶原蛋白中的重量百分比。
具体而言，第一实施例的第一型胶原蛋白的氨基酸组合物的成分如下表1所示：
表1
因此，在第一实施例中，以氨基酸组合物的总重为基准，用于合成人类第一型胶原蛋白的氨基酸组合物可包含：重量百分比2.17％异白氨酸、4.25％白氨酸、4.95％赖氨酸、1.11％甲硫氨酸、2.59％苯丙氨酸、3.19％苏氨酸、0.72％色氨酸、3.60％缬氨酸、1.12％组氨酸、7.76％精氨酸、7.54％丙氨酸、2.64％天冬酰氨、4.81％天门冬氨酸、1.13％半胱氨酸、6.56％麸氨酸、3.95％麸酰氨酸、18.01％甘氨酸、18.60％脯氨酸、3.73％丝氨酸以及1.57％酪氨酸。然而，各氨基酸组分的重量比例不以上述所举的例子为限。
最后，取上述各氨基酸均匀混合而制备出氨基酸组合物(步骤S108)。具体来说，各氨基酸可于市面上(例如Sigma-Aldrich)购买；然而，本发明不以上述所举的例子为限。若有需要，上述的氨基酸的药学上可接受的盐类或酯类衍生物，也可用来作为各种氨基酸组合物。具体而言，上述的氨基酸的酯类，经过胃酸会水解产生氨基酸。例如，L-精氨酸乙酯(L-Arginine ethyl ester)是L-精胺酸的酯类，经过胃酸会水解产生L-精胺酸和乙醇。上述的氨基酸的盐类，在水中会产生氨基酸。例如，L-醋酸离胺酸(L-Lysine Acetate)是L-离胺酸的盐类，在水中会产生L-离胺酸和醋酸。又例如，L-盐酸离胺酸(L-LysineHydrochloride)是L-离胺酸的盐类，在水中会产生L-离胺酸和盐酸。
在第一实施例中，单位剂量的形式可为片剂、丸剂、胶囊剂、粉末、颗粒、溶液或悬浮液，适用于口服。举例来说，制备如片剂的固体组合物，可将氨基酸组合物与传统的片剂成分以及其他医药稀释剂(如水)混合，均匀混合后再分成等量的有效单位剂量形式，例如片剂、丸剂、或胶囊。传统的片剂成分如玉米淀粉、乳糖、蔗糖、山梨糖醇、滑石粉、硬脂酸、硬脂酸镁或磷酸二钙。
[第二实施例]
在第二实施例中，与第一实施例相同的部分不再赘述。第一实施例中的所有内容皆可应用到第二实施例中，以下仅就第一实施例与第二实施例的主要差异之处作说明。
请再参阅图1的氨基酸组合物的制备流程图。在步骤S100中，服用对象为人类，其需求为补充人类第二型胶原蛋白。在步骤S102中，从文献资料(例如Advanced DrugDelivery Reviews 55(2003)1531–1546.)确认人类第二型胶原蛋白的分子结构，为三个α1链组分组成。在步骤S104中，使用NCBI基因数据库查询人类第二型胶原蛋白的α1链组分组成序列。在第二实施例中，人类第二型胶原蛋白是由三个α1链所组合而成；并且，每一α1链组分包含20种氨基酸，即包含：丙氨酸、苯丙氨酸、半胱氨酸、天门冬氨酸、天冬酰氨、麸氨酸、麸酰氨酸、甘氨酸、组氨酸、白氨酸、异白氨酸、赖氨酸、甲硫氨酸、脯氨酸、精氨酸、丝氨酸、苏氨酸、缬氨酸、色氨酸及酪氨酸。然后，在步骤S106中，计算每一种氨基酸在第二型胶原蛋白中的成分比例。以氨基酸组合物的总重为基准，用于合成人类胶原蛋白的氨基酸组合物可包含：0至5重量百分比(wt％)的天冬酰氨、0至5重量百分比(wt％)的半胱氨酸、0至5重量百分比(wt％)的酪氨酸；0至10重量百分比(wt％)的精氨酸、0至5重量百分比(wt％)的丙氨酸、0至5重量百分比(wt％)的天门冬氨酸、0至5重量百分比(wt％)的麸氨酸、0至5重量百分比(wt％)的麸酰氨酸、0至5重量百分比(wt％)的丝氨酸；0.01至10重量百分比(wt％)的苯丙氨酸、0.01至10重量百分比(wt％)的缬氨酸、0.01至10重量百分比(wt％)的苏氨酸、0.01至10重量百分比(wt％)的色氨酸、0.01至10重量百分比(wt％)的甲硫氨酸、0.01至10重量百分比(wt％)的白氨酸、0.01至10重量百分比(wt％)的异白氨酸、0.01至10重量百分比(wt％)的组氨酸、0.01至10重量百分比(wt％)的赖氨酸；10至25重量百分比(wt％)的甘氨酸、10至25重量百分比(wt％)的脯氨酸。例如，以1摩尔(mole)的胶原蛋白第二型为基准来计算每一种氨基酸在第二型胶原蛋白中的重量百分比。具体而言，第二实施例的氨基酸组合物的成分如下表2所示：
表2
因此，在第二实施例中，以氨基酸组合物的总重为基准，用于合成人类第二型胶原蛋白的氨基酸组合物可包含：重量百分比2.65％异白氨酸、4.36％白氨酸、5.81％赖氨酸、1.41％甲硫氨酸、2.45％苯丙氨酸、3.11％苏氨酸、0.85％色氨酸、2.64％缬氨酸、0.74％组氨酸、7.44％精氨酸、7.08％丙氨酸、2.51％天冬酰氨、4.90％天门冬氨酸、1.37％半胱氨酸、6.90％麸氨酸、5.20％麸酰氨酸、18.08％甘氨酸、18.44％脯氨酸、2.99％丝氨酸以及1.07％酪氨酸。然而，各氨基酸组分的重量比例不以上述所举的例子为限。
最后，取各氨基酸均匀混合而制备出氨基酸组合物(步骤S108)。若有需要，第一实施例及第二实施例的氨基酸组合物可进一步包含一辅因子组分，其为与酶结合的非蛋白质化合物，例如维生素或金属离子。更进一步来说，维生素可选自由维生素C、维生素B1或维生素A所组成的群组，且金属离子可选自由铜离子、镁离子或锌离子所组成的群组。然而，本发明不以上述所举的例子为限。
在本发明中，第一实施例及第二实施例的氨基酸组合物具有制备缺乏胶原蛋白类疾病或症状的药物上的用途。人体第一型胶原蛋白在人体组织分布于骨、真皮、腱、韧带以及角膜。因此，针对缺乏第一型胶原蛋白类疾病或症状，就可以用第一实施例的人体第一型胶原蛋白氨基酸组合物来治疗或改善第一型胶原蛋白缺乏的所造成的疾病或症状。人体第二型胶原蛋白在人体组织分布于软骨、玻璃体以及髓核。因此，缺乏第二型胶原蛋白类疾病或症状，就可以用第二实施例的人体第二型胶原蛋白氨基酸组合物来治疗或改善第二型胶原蛋白缺乏的所造成的疾病或症状。
更详细来说，缺乏胶原蛋白类疾病可选自由白内障、牙周病、心血管疾病、胃肠炎、代谢异常症所组成的群组。胶原蛋白是人体的重要组成且分布于全身各处，缺失胶原蛋白时身体的各个部位会有不同的症状反应。具体来说，眼角膜的主要成分是胶原蛋白，随着年龄的增长胶原蛋白流失会导致眼睛干涩疲劳、眼角膜透明度不佳、弹性纤维变硬、晶状体浑浊，容易引起白内障等眼疾；牙齿中的胶原蛋白能使钙质与骨细胞结合，有助于钙质不易流失，随着年龄的增长，牙齿中胶原蛋白的流失会导致钙质流失进而造成牙齿病变，容易蛀牙、得牙周病、牙齿松动脱落等；血管的主要成分是胶原蛋白，随着年龄的增长胶原蛋白流失导致血管壁弹性变差，影响血压的稳定性，出现血液粘稠，且易引起脂肪肝、高血脂，使血液循环缓慢，出现心绞疼、凹胸闷、胸口疼，易患心脑血管疾病，并伴随记忆力衰退、头晕、健忘及失眠多梦等症状；胶原蛋白在胃里可以抑制蛋白质因胃酸作用引起的凝聚，随着年龄的增长胶原蛋白流失，胃部出现胃酸、胃胀、胃痉挛、胃痛、胀气便秘、消化吸收能力差及胃肠炎等；小肠的纹状腺上皮存在着胶原蛋白的转运系统，随着年龄的增长胶原蛋白流失，小肠上皮细胞吸收能力下降，而且运转能力降低；骨骼内有机物中80％是胶原蛋白，随着年龄的增长胶原蛋白流失，导致骨密度降低形成空洞，钙大量流失容易导致骨关节疼痛、肌肉萎缩、骨质疏松、骨韧度下降等；然而，本发明不以上述所举的例子为限。
若有需要，第一实施例及第二实施例的氨基酸组合物可经由适当路径注入有需要的主体，适当路径例如静脉注射(单次推进(bolus)或持续一段时间的连续输入)、腹腔内注射、皮下注射、关节内(intra-articular)注射、口服或局部途径。
更进一步来说，以第一实施例及第二实施例的氨基酸组合物制备缺乏胶原蛋白类疾病或症状的药物，是指服用药物后达到治疗、缓解、减轻、改变、补救、改善、改进或影响服用对象的目的。举例来说，缓解疾病不一定需要达到治愈性的结果，只须达到延迟疾病的发展或进展、减轻疾病的严重程度、降低一种以上疾病症状发展的可能性、或降低症状程度。然而，本发明不以上述所举的例子为限。
此外，本发明的氨基酸组合物适合提供于饮食品(功能性食品、健康辅助品、营养功能食品、特别用途食品、特定保健用食品、营养辅助食品、饮食疗法用食品、健康食品、营养补充品等)。饮食品时的形态可为锭剂、胶囊剂、粉末剂、颗粒剂、饮料剂(包含溶液剂以及悬浊液剂)等健康食品，也可为清凉饮料、茶饮料、优格及乳酸菌饮料等乳制品、调味料、加工食品、甜点类、零食；然而，本发明不以上述所举的例子为限。
[实施例的有益效果]
本发明的其中一有益效果在于，本发明所提供的用于形成胶原蛋白的氨基酸组合物，其能通过“包含第一链单元组分、第二链单元组分以及第三链单元组分”以及“包含丙氨酸、苯丙氨酸、半胱氨酸、天门冬氨酸、天冬酰氨、麸氨酸、麸酰氨酸、甘氨酸、组氨酸、白氨酸、异白氨酸、赖氨酸、甲硫氨酸、脯氨酸、精氨酸、丝氨酸、苏氨酸、缬氨酸、色氨酸及酪氨酸”的技术方案，其经食用后不需经过肠胃消化就能够直接经小肠送到血液、再送到其他组织细胞，被直接吸收利用来制造合成胶原蛋白。再者，本发明所提供的氨基酸组合物，是由氨基酸直接合成，并未经由动物来源所提取，因此可避免对特定来源过敏患者产生过敏现象，也能适合素食者使用，更进一步而言，本发明所提供的用于形成胶原蛋白的氨基酸组合物可针对特定服用对象以及其需要的胶原蛋白类型，选择适当的氨基酸组合物，以及特定的配比，以达成氨基酸组合物被生物体直接吸收利用，进而制造合成胶原蛋白的目的。
本发明的另一有益效果在于，本发明所提供的氨基酸组合物于制备缺乏胶原蛋白类疾病或症状的药物上的用途，其能通过“氨基酸组合物包含第一链单元组分、第二链单元组分以及第三链单元组分”以及“氨基酸组合物包含丙氨酸、苯丙氨酸、半胱氨酸、天门冬氨酸、天冬酰氨、麸氨酸、麸酰氨酸、甘氨酸、组氨酸、白氨酸、异白氨酸、赖氨酸、甲硫氨酸、脯氨酸、精氨酸、丝氨酸、苏氨酸、缬氨酸、色氨酸及酪氨酸”的技术方案，可针对特定服用对象以及其需要的胶原蛋白类型，选择适当的氨基酸组合物，以及特定的配比，以达成氨基酸组合物被人体直接吸收利用，进而制造合成胶原蛋白，以达成治疗或减缓缺乏胶原蛋白类疾病或症状的目的。
以上所公开的内容仅为本发明的优选可行实施例，并非因此局限本发明的权利要求书的保护范围，所以凡是运用本发明说明书及附图内容所做的等效技术变化，均包含于本发明的权利要求书的保护范围内。

Claims (9)

1.一种用于形成胶原蛋白的氨基酸组合物，其特征在于，所述用于形成胶原蛋白的氨基酸组合物包括：
一第一链单元组分；
一第二链单元组分；以及
一第三链单元组分；
其中，所述第一链单元组分、所述第二链单元组分及所述第三链单元组分是彼此相同或相异，且分别选自由：α1链组分、α2链组分、α3链组分、α4链组分、α5链组分以及α6链组分所组成的群组；
其中，所述α1链组分、α2链组分、α3链组分、α4链组分、α5链组分以及α6链组分各自包含：丙氨酸、苯丙氨酸、半胱氨酸、天门冬氨酸、天冬酰氨、麸氨酸、麸酰氨酸、甘氨酸、组氨酸、白氨酸、异白氨酸、赖氨酸、甲硫氨酸、脯氨酸、精氨酸、丝氨酸、苏氨酸、缬氨酸、色氨酸及酪氨酸及其等药学上可接受的盐类或酯类衍生物。
2.根据权利要求1所述的用于形成胶原蛋白的氨基酸组合物，其特征在于，所述胶原蛋白是选自由：人类第一型胶原蛋白、人类第二型胶原蛋白、人类第三型胶原蛋白、人类第四型胶原蛋白、人类第五型胶原蛋白、人类第六型胶原蛋白、人类第七型胶原蛋白、人类第八型胶原蛋白、人类第九型胶原蛋白、人类第十型胶原蛋白、人类第十一型胶原蛋白、人类第十二型胶原蛋白、人类第十三型胶原蛋白、人类第十四型胶原蛋白、人类第十五型胶原蛋白、人类第十六型胶原蛋白、人类第十七型胶原蛋白、人类第十八型胶原蛋白、人类第十九型胶原蛋白、人类第二十型胶原蛋白、人类第二十一型胶原蛋白、人类第二十二型胶原蛋白、人类第二十三型胶原蛋白、人类第二十四型胶原蛋白、人类第二十五型胶原蛋白、人类第二十六型胶原蛋白、人类第二十七型胶原蛋白以及人类第二十八型胶原蛋白所组成的群组。
3.根据权利要求1所述的用于形成胶原蛋白的氨基酸组合物，其特征在于，以所述氨基酸组合物的总重为基准，所述氨基酸组合物包含：
0至5重量百分比(wt％)的天冬酰氨；
0至5重量百分比(wt％)的半胱氨酸；
0至5重量百分比(wt％)的酪氨酸；
0至10重量百分比(wt％)的精氨酸；
0至10重量百分比(wt％)的丙氨酸；
0至10重量百分比(wt％)的天门冬氨酸；
0至10重量百分比(wt％)的麸氨酸；
0至10重量百分比(wt％)的麸酰氨酸；
0至10重量百分比(wt％)的丝氨酸；
0.01至10重量百分比(wt％)的苯丙氨酸；
0.01至10重量百分比(wt％)的缬氨酸；
0.01至10重量百分比(wt％)的苏氨酸；
0.01至10重量百分比(wt％)的色氨酸；
0.01至10重量百分比(wt％)的甲硫氨酸；
0.01至10重量百分比(wt％)的白氨酸；
0.01至10重量百分比(wt％)的异白氨酸；
0.01至10重量百分比(wt％)的组氨酸；
0.01至10重量百分比(wt％)的赖氨酸；
10至25重量百分比(wt％)的甘氨酸；
10至25重量百分比(wt％)的脯氨酸。
4.根据权利要求2所述的用于形成胶原蛋白的氨基酸组合物，其特征在于，当所述胶原蛋白是人类第一型胶原蛋白时，所述第一链单元组分及所述第二链单元组分是α1链组分，且所述第三链单元组分是α2链组分；且所述氨基酸组合物可包含：重量百分比2.17％异白氨酸、4.25％白氨酸、4.95％赖氨酸、1.11％甲硫氨酸、2.59％苯丙氨酸、3.19％苏氨酸、0.72％色氨酸、3.60％缬氨酸、1.12％组氨酸、7.76％精氨酸、7.54％丙氨酸、2.64％天冬酰氨、4.81％天门冬氨酸、1.13％半胱氨酸、6.56％麸氨酸、3.95％麸酰氨酸、18.01％甘氨酸、18.60％脯氨酸、3.73％丝氨酸以及1.57％酪氨酸。
5.根据权利要求2所述的用于形成胶原蛋白的氨基酸组合物，其特征在于，当所述胶原蛋白是人类第二型胶原蛋白时，所述第一链单元组分、所述第二链单元组分及所述第三链单元组分是α1链组分；且所述氨基酸组合物可包含：重量百分比2.65％异白氨酸、4.36％白氨酸、5.81％赖氨酸、1.41％甲硫氨酸、2.45％苯丙氨酸、3.11％苏氨酸、0.85％色氨酸、2.64％缬氨酸、0.74％组氨酸、7.44％精氨酸、7.08％丙氨酸、2.51％天冬酰氨、4.90％天门冬氨酸、1.37％半胱氨酸、6.90％麸氨酸、5.20％麸酰氨酸、18.08％甘氨酸、18.44％脯氨酸、2.99％丝氨酸以及1.07％酪氨酸。
6.根据权利要求1所述的用于形成胶原蛋白的氨基酸组合物，其特征在于，所述的用于形成胶原蛋白的氨基酸组合物进一步包括：一辅因子组分，所述辅因子组分是选自一维生素C、一维生素B1、一维生素A、一铜离子、一镁离子及一锌离子所组成的群组。
7.一种形成人类胶原蛋白的氨基酸组合物于制备缺乏胶原蛋白类疾病或症状的药物上的用途，其特征在于，所述形成胶原蛋白的氨基酸组合物包括：
一第一链单元组分；
一第二链单元组分；以及
一第三链单元组分；
其中，所述第一链单元组分、所述第二链单元组分及所述第三链单元组分是彼此相同或相异，且分别选自由：α1链组分、α2链组分、α3链组分、α4链组分、α5链组分以及α6链组分所组成的群组；
其中，所述α1链组分、α2链组分、α3链组分、α4链组分、α5链组分以及α6链组分各自包含：丙氨酸、苯丙氨酸、半胱氨酸、天门冬氨酸、天冬酰氨、麸氨酸、麸酰氨酸、甘氨酸、组氨酸、白氨酸、异白氨酸、赖氨酸、甲硫氨酸、脯氨酸、精氨酸、丝氨酸、苏氨酸、缬氨酸、色氨酸及酪氨酸；及其等药学上可接受的盐类或酯类衍生物。
8.根据权利要求7所述的用途，其特征在于，所述缺乏胶原蛋白类疾病或症状是选自由关节炎、白内障、牙周病、心血管疾病、胃肠炎、代谢异常症、免疫下降、眼睛干涩、皱纹形成、皮肤松弛、容易瘀伤以及弹性丧失所组成的群组。
9.一种用于形成人类胶原蛋白的氨基酸组合物，其特征在于，所述用于形成人类胶原蛋白的氨基酸组合物包括：
一第一链单元组分；
一第二链单元组分；以及
一第三链单元组分；
其中，所述第一链单元组分、所述第二链单元组分及所述第三链单元组分是彼此相同或相异，且分别选自由：α1链组分、α2链组分、α3链组分、α4链组分、α5链组分以及α6链组分所组成的群组；
其中，所述α1链组分、α2链组分、α3链组分、α4链组分、α5链组分以及α6链组分各自包含：丙氨酸、苯丙氨酸、半胱氨酸、天门冬氨酸、天冬酰氨、麸氨酸、麸酰氨酸、甘氨酸、组氨酸、白氨酸、异白氨酸、赖氨酸、甲硫氨酸、脯氨酸、精氨酸、丝氨酸、苏氨酸、缬氨酸、色氨酸及酪氨酸；及其等药学上可接受的盐类或酯类衍生物；
其中，所述用于形成人类胶原蛋白的氨基酸组合物是可供动物性胶原蛋白过敏者或素食者服用以生成胶原蛋白的氨基酸组合物。
CN201811013059.9A 2018-01-16 2018-08-31 用于形成胶原蛋白的氨基酸组合物 Pending CN110038001A (zh)

Applications Claiming Priority (2)

Application Number Priority Date Filing Date Title
US201862618062P 2018-01-16 2018-01-16
US62/618,062 2018-01-16

Publications (1)

Publication Number Publication Date
CN110038001A true CN110038001A (zh) 2019-07-23

Family

ID=67213476

Family Applications (1)

Application Number Title Priority Date Filing Date
CN201811013059.9A Pending CN110038001A (zh) 2018-01-16 2018-08-31 用于形成胶原蛋白的氨基酸组合物

Country Status (3)

Country Link
US (1) US20190216902A1 (zh)
CN (1) CN110038001A (zh)
TW (1) TW201932483A (zh)

Families Citing this family (2)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
US20230399366A1 (en) * 2020-11-11 2023-12-14 Corpowell Bv Creating a biomimetic vegan version of collagen using plant-based amino acids and optional inductors to emulate the body's natural collagen building process for nutraceutical and cosmeceutical purposes
CN112552393B (zh) * 2020-12-31 2022-02-01 西安德诺海思医疗科技有限公司 一种重组人源iii型胶原蛋白及其毕赤酵母重组表达系统

Citations (6)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
CN1298701A (zh) * 1999-12-03 2001-06-13 中国人民解放军军事医学科学院放射医学研究所 新型复合氨基酸组合物
CN1422125A (zh) * 2000-04-12 2003-06-04 雀巢制品公司 含有游离氨基酸的组合物
US20040058309A1 (en) * 2001-10-12 2004-03-25 Junji Washizu Plasma supplement and use in liver assist systems
CN102743378A (zh) * 2012-07-30 2012-10-24 李慧 一种含十八种氨基酸的组合物
CN103006643A (zh) * 2011-09-28 2013-04-03 辽宁海思科制药有限公司 一种含18种氨基酸的复方注射液及其制备方法
CN104055766A (zh) * 2014-05-21 2014-09-24 刘力 复方氨基酸注射液18aa的药物组合物和用途

Patent Citations (6)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
CN1298701A (zh) * 1999-12-03 2001-06-13 中国人民解放军军事医学科学院放射医学研究所 新型复合氨基酸组合物
CN1422125A (zh) * 2000-04-12 2003-06-04 雀巢制品公司 含有游离氨基酸的组合物
US20040058309A1 (en) * 2001-10-12 2004-03-25 Junji Washizu Plasma supplement and use in liver assist systems
CN103006643A (zh) * 2011-09-28 2013-04-03 辽宁海思科制药有限公司 一种含18种氨基酸的复方注射液及其制备方法
CN102743378A (zh) * 2012-07-30 2012-10-24 李慧 一种含十八种氨基酸的组合物
CN104055766A (zh) * 2014-05-21 2014-09-24 刘力 复方氨基酸注射液18aa的药物组合物和用途

Non-Patent Citations (3)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Title
卞晓洁等: "复方氨基酸注射液(20AA)规范化应用及效果分析", 《药学与临床研究》 *
彭争宏等: "从Ⅰ型到Ⅸ型人胶原蛋白α-链的一级结构与氨基酸组成", 《明胶科学与技术》 *
王金亭主编: "《生物化学》", 31 December 2017 *

Also Published As

Publication number Publication date
TW201932483A (zh) 2019-08-16
US20190216902A1 (en) 2019-07-18

Similar Documents

Publication Publication Date Title
Moskowitz Role of collagen hydrolysate in bone and joint disease
Khora Marine fish-derived bioactive peptides and proteins for human therapeutics
US7682624B2 (en) Method for treating wounds to promote healing
JPS6339821A (ja) 関節の治療薬
CA2514687A1 (en) Advenced vitamin c-based composition with enhanced biotransformation and utilization of protein and l-carnitine for nutritional supplementation or the like
JP2007254440A (ja) 脂質代謝調節剤及び脂質代謝調節食品
CN110038001A (zh) 用于形成胶原蛋白的氨基酸组合物
CN105595338A (zh) 一种适用于糖尿病的特殊医学用途配方食品及其制备方法
CN110381964A (zh) Glp-1分泌促进剂和组合物
Marshall Amino acids, peptides, and proteins
CN106075385A (zh) 一种多肽口服液及其制备方法
Dybka et al. Collagen hydrolysates as a new diet supplement
CN114106092B (zh) 一种具有ace抑制作用的活性多肽及其应用
Wang et al. High Fischer ratio oligopeptides in food: Sources, functions and application prospects
JP4097335B2 (ja) 食品添加物
Jana et al. Role of whey proteins in combating geriatric disorders.
JP5156330B2 (ja) 脂肪組織重量減少剤
CN101115497A (zh) 预防生活习惯病的食品
EP0791357A2 (en) Use of gluten peptides as stimulator of mineral absorption and preventive agent of hyperlipidermia and hypercholesterolemia
US20070281038A1 (en) Method of using a protein concentrate
Kouguchi et al. Vasoprotective effect of foods as treatments: chicken collagen hydrolysate
US20170079311A1 (en) Method for increasing absorption of plant derived proteins
CN110226756A (zh) 预防和缓解2型糖尿病患者肌少症的蛋白组件及制备方法
JP5312780B2 (ja) 血中アンモニア濃度を低下させる飲食物および医薬組成物
JPH07194314A (ja) カルシウム吸収促進性水溶性画分、それを含有する組成物およびカルシウム吸収促進用添加剤

Legal Events

Date Code Title Description
PB01 Publication
PB01 Publication
SE01 Entry into force of request for substantive examination
SE01 Entry into force of request for substantive examination
WD01 Invention patent application deemed withdrawn after publication

Application publication date: 20190723

WD01 Invention patent application deemed withdrawn after publication