CN103355502A - 赖氨酸、复合酶的发酵及包被 - Google Patents
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Abstract
本发明提供了发酵制备L-赖氨酸制品的方法，其包括发酵产生L-赖氨酸发酵液，与可发酵获得的耐高温脱水的复合酶混合，高温干燥后用脂肪包被。另外，本发明还提供了所述方法生产的产品以及酶等。
Description
技术领域
本发明属于氨基酸的发酵领域，具体而言，本发明涉及发酵制备L-赖氨酸制品的方法，其包括发酵产生L-赖氨酸发酵液，该发酵液可以与可发酵获得的耐高温脱水的木聚糖酶和纤维素酶混合，高温干燥后用脂肪包被。另外，本发明还提供了所述方法生产的产品等。
背景技术
木聚糖酶和纤维素酶能够有效降解含木质素和纤维素的物质（如，饲料），因此在饲料中添加木聚糖酶和纤维素酶能够增强饲料的吸收利用率，从而节约饲养成本。例如，中国专利96196760.9公开了反刍动物饲料的酶添加物，其包含木聚糖酶和纤维素酶。
L-赖氨酸是重要的氨基酸原料，可以作为调味品、食品、饲料添加剂使用，也可以作为保健品、药品中的有效或辅料成分，广泛应用于食品业、饲料业、制药业及其他化学工业中。当前，L-赖氨酸的生产主要是通过微生物的发酵生产的，如可以利用棒状杆菌生产。
然而，当赖氨酸作为饲料的时候，由于其属于小分子营养物质，很快就能释放到动物体内，尤其在大量摄取时，影响了动物吸收利用的效率。通常解决的方法是少量多次地喂食动物，但是这将增加动物饲养的工作量。因此，本发明提出了直接用赖氨酸发酵培养液制备包被的赖氨酸制品的方法，可以有效减缓赖氨酸在动物体内释放的速度。
常规地，包被的赖氨酸制品可以和含木聚糖酶和纤维素酶的酶添加剂在喂饲时一起混合入动物饲料中。这样使用中比较麻烦，而且容易混合不均匀，可能会使相应的利用率低。
本发明人设想，在制备包被的赖氨酸制品的过程中将木聚糖酶和/或纤维素酶与赖氨酸发酵培养液直接混合，可以混合地很均匀，然后进行包被，然而却发现受制于包被中要经历的高温以及干燥过程，常规的酶活性将极大地削弱，甚至完全丧失。令人意外地，本发明人发现了一株耐热且耐旱的霉菌菌株，经过艰苦深入细致的研究，其中分离的木聚糖酶经历高温干燥后仍旧能够保持高木聚糖酶活性，因此适于在其中方便地使用，减少了喂饲时使用的麻烦。
发明内容
本发明要解决的技术问题在于提供新的发酵制备L-赖氨酸制品的方法，其包括发酵产生L-赖氨酸发酵液，该发酵液可以与可发酵获得的耐高温脱水的木聚糖酶和纤维素酶混合，高温干燥后用脂肪包被。另外，本发明还提供了所述方法生产的产品等。
具体而言，在第一方面，本发明提供了发酵制备L-赖氨酸制品的方法，包括，发酵产生L-赖氨酸发酵液，该发酵液可以与耐高温脱水的木聚糖酶和耐高温脱水的纤维素酶混合，经高温干燥后收集的颗粒用脂肪包被。因此，本发明第一方面的方法发酵制备的L-赖氨酸制品分两层，外层包裹内层，其中外层是脂肪，而内层含有L-赖氨酸、耐高温脱水的木聚糖酶和耐高温脱水的纤维素酶。该L-赖氨酸制品能够减缓赖氨酸在动物体内释放的速度，而且能够具有木聚糖酶和纤维素酶活性。该制品优选是饲料添加剂。
更具体地，在第一方面，本发明提供了发酵制备L-赖氨酸制品的方法，其包括：
（1）在发酵条件下培养导入了编码吡啶核苷酸转氢酶的多核苷酸的产L-赖氨酸的菌，获得发酵液，过滤后保留滤液；
（2）在发酵条件下培养导入了编码耐高温脱水的木聚糖酶的多核苷酸的分泌表达菌，过滤后保留上清液；
（3）在发酵条件下培养导入了编码耐高温脱水的纤维素酶的多核苷酸的分泌表达菌，过滤后保留上清液；
（4）混合步骤（1）获得的滤液、步骤（2）获得的上清液和步骤（3）获得的上清液，得到混合液；
（5）对步骤（4）获得的混合液高温喷雾干燥，并任选进行筛分和/或破碎，收集颗粒；和
（6）将步骤（5）收集的颗粒用脂肪包被。
脂肪包被颗粒可以通过流化制粒包衣机将熔化的脂肪喷涂在颗粒表面上来实现，因此优选脂肪是室温状态下为固态而熔点略高于室温（如，45-80℃，优选50-65℃）的脂肪。优选在本发明第一方面的方法中，脂肪优选是分馏棕榈脂肪，更优选是百佳能（BergaFat），其可以通过商业途径方便地获取。在本发明的具体实施方式中，包被所用的脂肪是百佳能HTL316。
本发明人发现，脂肪层包被（喷涂）得越厚，制备得到的L-赖氨酸制品的抗降解能力越强。优选在本发明第一方面的方法中，在步骤（6）中，步骤（5）获得的颗粒和脂肪的重量比为2~8：8~2，优选为3~7：7~3，更优选为5~6.5：5~3.5。
在步骤（5）中，对于其中干燥得到的粒径分布不均匀，可以进行筛分，收集一定粒径范围的颗粒；和/或对于干燥和/或筛分得到的粒径较大的颗粒，可以进行粉碎，然后继续进行筛分，收集一定粒径范围的颗粒。优选在本发明第一方面的方法中，收集的颗粒的粒径小于0.8mm，优选小于0.5mm。大于0.5mm的颗粒。另外优选在本发明第一方面的方法中，高温喷雾干燥可以在流化床干燥机内进行。为了使最终颗粒的形状更为均匀，流化床干燥机内尾气温度不宜过高，通常不高于100℃，优选不高于85℃，更优选保持在80+3℃。因此，优选在本发明第一方面的方法中，步骤（5）中，高温为60-100℃，优选为65-90℃，更优选为75-85℃。
赖氨酸作为小分子化合物，高温脱水干燥对其不会产生过多不利影响；而木聚糖酶作为大分子蛋白质，经高温和/或脱水，有可能使其降解和/或变性，从而导致其酶活性的显著降低或丧失，无法起到相应作用。因此本发明可以采用了耐高温脱水的木聚糖酶和耐高温脱水的纤维素酶，其中高温为60-100℃，优选为65-90℃，更优选为75-85℃。
优选在作为饲料添加剂使用时，由于木聚糖酶和/或纤维素酶的需要量少于赖氨酸的，因此本发明第一方面的方法发酵制备的L-赖氨酸制品中优选赖氨酸含量高，而同时木聚糖酶和/或纤维素酶含量低，可以低至满足饲料所需木聚糖酶和/或纤维素酶的活性。优选在本发明第一方面的方法中，步骤（1）获得的滤液、步骤（2）获得的上清液和步骤（3）获得的上清液的体积比为10：0.01-10：0.01-10，优选为10：0.05-5：0.1-5，更优选为10：0.1-1：0.5-2。
多核苷酸可以通过各种本领域技术人员所熟知的方式被导入菌中，使该菌表达所述多核苷酸编码的酶，如吡啶核苷酸转氢酶、木聚糖酶和/或纤维素酶。所述多核苷酸可以直接被导入，例如利用微粒体、基因枪等导入细胞；也可以间接被导入，例如可以通过构建在质粒载体上导入细胞。导入的所述多核苷酸可以整合在细胞的基因组上表达，也可以游离表达。优选本发明第一方面的方法中，编码酶的多核苷酸可以利用穿梭质粒导入菌中，如编码吡啶核苷酸转氢酶的多核苷酸可以利用大肠杆菌-棒状杆菌穿梭质粒导入产L-赖氨酸的菌（如棒状杆菌）中，又如编码木聚糖酶或纤维素酶的多核苷酸可以利用大肠杆菌-酵母菌穿梭质粒导入分泌表达菌（如毕氏酵母）中。
L-赖氨酸的发酵有许多现有技术可供本领域技术人员选择，例如可以利用野生型吡啶核苷酸转氢酶或其变体。野生型吡啶核苷酸转氢酶是本领域技术人员所知晓的，其包括α亚基和β亚基，其中α亚基和β亚基的序列分别如NCBI（http://www.ncbi.nlm.nih.gov）蛋白和基因登录号 NP416120.1和AAC74674.1所示。优选的变体可以是中国专利201110065683.5所公开的吡啶核苷酸转氢酶变体，在实际生产中增加了赖氨酸的产量（也可参见中国专利201110151495.4），其包括α亚基变体和β亚基变体，其中α亚基变体相对于野生型α亚基在M102、L127或Q322的位置上被其他天然氨基酸替换，优选替换是M102L、L127R和Q322K；β亚基变体相对于野生型β亚基在A398或D400的位置上被其他天然氨基酸替换，优选替换是A398S和D400H。在本发明的具体实施方式中，采用吡啶核苷酸转氢酶变体，其是由如SEQ ID No:9所示的核苷酸序列编码的。
本发明第一方面的方法中，耐高温脱水的木聚糖酶优选是本发明人令人意外地发现的菌株产生的木聚糖酶，该木聚糖酶与现有已知的木聚糖酶同源性很低，而且具有耐高温脱水的优势，经证实即使被高温蒸发干燥后，仍旧能保留80%以上的酶活性，从而使得本发明第一方面的方法能够得以顺利实施。优选本发明第一方面的方法中，耐高温脱水的木聚糖酶的氨基酸序列：
（1）如SEQ ID No:2所示；或
（2）是对SEQ ID No:2缺失、添加和/或取代一个或几个（优选不超过7个，更优选不超过5个，如不超过3个）氨基酸残基而获得的保留SEQ ID No:2活性的序列。
本发明第一方面的方法中，耐高温脱水的纤维素酶优选也是本发明人令人意外地发现的菌株产生的纤维素酶，该纤维素酶与现有已知的纤维素酶同源性很低，而且具有耐高温脱水的优势，经证实即使被高温蒸发干燥后，仍旧能保留90%以上的酶活性，从而使得本发明第一方面的方法能够得以顺利实施。优选本发明第一方面的方法中，耐高温脱水的纤维素酶的氨基酸序列：
（1）如SEQ ID No:4所示；或
（2）是对SEQ ID No:4缺失、添加和/或取代一个或几个（优选不超过7个，更优选不超过5个，如不超过3个）氨基酸残基而获得的保留SEQ ID No:4活性的序列。
本领域技术人员通过重组DNA技术，能够制备出经缺失、添加和/或取代氨基酸残基而获得的变体蛋白。在本发明的具体实施方式中，木聚糖酶是由如SEQ ID No:1所示的核苷酸序列编码的；纤维素酶是由如SEQ ID No:3所示的核苷酸序列编码的。
在步骤（2）和/或（3）中，过滤除去菌体而保留上清液，其中优选使用0.22μm滤膜进行过滤。上清液可以提纯和/或浓缩，也可以直接用于本发明第一方面的方法中，优选是后者。
优选本发明第一方面的方法中，在步骤（2）中，上清液的木糖酶酶活性不小于1000IU/L，优选不小于5000IU/L，更优选不小于10000IU/L，例如不小于15000IU/L。本发明的耐高温脱水的木聚糖酶经高温脱水干燥，仍旧能基本保留原酶活性。优选的步骤（2）中的在发酵条件下培养的方法包括：
（i）将分泌表达耐高温脱水的木聚糖酶的菌（如，酵母菌）接入液体培养基中，于28-33℃培养至OD600达到3.0-8.0；
（ii）将步骤（i）获得的培养液以3-7%（体积）的接种量接种于液体培养基中，于28-33℃培养20-28小时；
（iii）将甲醇以0.3-0.7%（体积）的接入量加入步骤（ii）获得的培养液中，诱导培养6-12天，期间每24小时补加0.3-0.7%（体积）接入量的甲醇，通气控制溶氧大于20%，并控制pH为5.8-6.4。
优选本发明第一方面的方法中，在步骤（3）中，上清液的纤维素酶活性不小于1000IU/L，优选不小于5000IU/L，更优选不小于8000IU/L，例如不小于12000IU/L。本发明的耐高温脱水的纤维素酶经高温脱水干燥，仍旧能基本保留原酶活性。优选的步骤（2）中的在发酵条件下培养的方法包括：
（i）将分泌表达耐高温脱水的纤维素酶的菌（如，酵母菌）接入液体培养基中，于28-33℃培养至OD600达到3.0-8.0；
（ii）将步骤（i）获得的培养液以3-7%（体积）的接种量接种于液体培养基中，于28-33℃培养20-28小时；
（iii）将甲醇以0.3-0.7%（体积）的接入量加入步骤（ii）获得的培养液中，诱导培养3-8天，期间每24小时补加0.3-0.7%（体积）接入量的甲醇，通气控制溶氧大于20%，并控制pH为5.8-6.4。
在本文中，接种量或接入量具有本领域技术人员所能常规理解的含义，具体在以体积百分比表示的时候，指的是菌体培养液（接入的菌液）或接入的其他液体体积相对于被接入的培养基体积的百分比量。
其中，液体培养基是能使分泌表达耐高温脱水的木聚糖酶和/或纤维素酶的菌（如，酵母菌）生长的液体培养剂。步骤（i）和步骤（ii）中的液体培养基可以是相同的，也可以使不同，优选是相同的，如可以是BMGY液体培养基，其配方为100mM磷酸钾缓冲液（pH6.0）中，含1%（重量）酵母提取物、2%（重量）蛋白胨，酵母含氮碱基1.34%（重量），生物素4*10-5%（重量），葡萄糖2%（重量），甘油1%（体积）。
在步骤（1）中，过滤除去菌体而保留滤液，其中优选使用超滤膜进行过滤。滤液可以提纯和/或浓缩，也可以直接用于本发明第一方面的方法中，优选是后者。
优选本发明第一方面的方法中，在步骤（1）中，滤液中L-赖氨酸的含量高于50g/L，优选高于70g/L，更优选高于90g/L。这可以利用许多现有技术来实现，包括菌种的改良和/或发酵流程的改良。示例性的步骤（1）中的在发酵条件下培养的方法包括：
（a）将产L-赖氨酸的菌接入第一发酵罐于31-38℃培养10-20小时；
（b）将步骤（a）获得的培养液以3-7%（体积）的接种量接种于第二发酵罐，于36-40℃培养3-8小时；
（c）向第二发酵罐持续流加糖，其中糖的每小时流加量为第二发酵罐内培养液量的0.2-0.35%（重量），进行10-18小时；
（d）向第二发酵罐持续流加糖和氮源，其中糖的每小时流加量为第二发酵罐内培养液量的0.3-0.5%（重量），而且氮源的每小时流加量为第二发酵罐内培养液量的0.1-0.25%（重量），进行30-65小时，优选50-55小时。
在本文中，“第一”和“第二”在修饰发酵罐的时候，是为了区分所修饰的发酵罐，即第一发酵罐和第二发酵罐是不同的。其中，优选第一发酵罐中的培养基配方为：每18立方米培养基中含，葡萄糖500-750公斤，甘蔗糖蜜50-300公斤，玉米浆400-600公斤，KH2PO4 30-80公斤，MgSO4·7H2O 3-15公斤，FeSO4·7H2O 0.1-1公斤，MnSO4·7H2O 0.1-1公斤，生物素5-30克，和叶酸3-10克，和/或，优选第二发酵罐的培养基配方为：每315立方米培养基中含，葡萄糖10000-15000公斤，甘蔗糖蜜50-3000公斤，玉米浆10000-15000公斤，KH2PO4 700-1200公斤，MgSO4·7H2O 5-220公斤，FeSO4·7H2O 5-25公斤，MnSO4·7H2O 5-220公斤，生物素150-300克，和叶酸50-120克。
步骤（c）和（d）的部分培养条件（如，温度，pH等）与步骤（b）的可以相同，也可以不同。步骤（b）中，不进行流加操作；而在步骤（c）和（d）中，pH维持在6.5至7.8之间，这可以简单地通过流加碱或酸来实现。
在本文中，流加量具有本领域技术人员所能常规理解的含义，具体在以重量百分比表示的时候，指的是加入物质的重量占被加入物质（如，培养液）的重量的百分比量。优选步骤（c）和（d）中的糖是葡萄糖。在步骤（c）中，葡萄糖的每小时流加量为第二发酵罐内培养液量的0.2-0.35%（重量），优选为0.27-0.33%（重量）。在步骤（d）中，葡萄糖的每小时流加量为第二发酵罐内培养液量的0.3-0.5%（重量），优选为0.42-0.48%（重量）。
优选步骤（d）中的氮源是无机氮源，优选是硫酸氨或氯化铵，如硫酸氨。在步骤（d）中，硫酸氨的每小时流加量为第二发酵罐内培养液量的0.1-0.25%（重量），优选为0.17-0.23%（重量）。
在第二方面，本发明提供了L-赖氨酸制品（如，饲料添加剂），其包括用脂肪包裹的颗粒，其中颗粒包含L-赖氨酸、耐高温脱水的木聚糖酶和耐高温脱水的纤维素酶，优选耐高温脱水的木聚糖酶和耐高温脱水的纤维素酶分别是本发明人令人意外地发现的菌株产生的木聚糖酶和纤维素酶。优选在本发明第二方面的制品是由本发明第一方面的方法发酵制备的。
在第三方面，本发明提供了耐高温脱水的木聚糖酶和耐高温脱水的纤维素酶联用于制备饲料或饲料添加剂中的用途。
为了便于理解，以下将通过具体的实施例对本发明进行详细地描述。需要特别指出的是，这些描述仅仅是示例性的描述，并不构成对本发明范围的限制。依据本说明书的论述，本发明的许多变化、改变对所属领域技术人员来说都是显而易见的。
另外，本发明引用了公开文献，这些文献是为了更清楚地描述本发明，它们的全文内容均纳入本文进行参考，就好像它们的全文已经在本文中重复而明确记载过一样。
具体实施方式
以下通过实施例进一步说明本发明的内容。如未特别指明，实施例中所用的技术手段为本领域技术人员所熟知的常规手段和市售的常用仪器、试剂，可参见《分子克隆实验指南（第3版）》（科学出版社）、《微生物学实验（第4版）》（高等教育出版社）以及相应仪器和试剂的厂商说明书等参考。
实施例1 耐热且耐失水的木聚糖酶基因的表达构建体的制备
根据我们发现的菌株，委托中国科学院微生物研究所，进行序列分析，发现了新的木聚糖酶基因，其核苷酸序列如序列表的SEQ ID No:1所示，所编码的木聚糖酶的氨基酸序列如SEQ ID No:2所示。然后，根据《分子克隆实验指南》以及所用商品化试剂的操作指南构建分泌表达的酵母，简而言之，即将编码该木聚糖酶的基因用正向引物如序列表的SEQ ID No: 5所示（引入了EcoR I内切酶位点）、反向引物如序列表的SEQ ID No:6所示（引入了Not I内切酶位点）扩增后用EcoR I和Not I双酶切，并与经这两个内切酶酶切的pPIC3.5质粒（可购自Invitrogen公司）用T4 DNA连接酶进行连接，转化入大肠杆菌DH5α中。挑出阳性克隆，抽提出其中的质粒，经测序验证正确后，将阳性质粒用Sal I酶切线性化后，通过电转化法转化入毕氏酵母GS115株，在含G418的平板上挑出阳性酵母转化株，寄回。
实施例2 耐热且耐失水的木聚糖酶的发酵制备及活性测定
将实施例1获得的阳性酵母转化株接种到50ml BMGY液体培养基（100mM磷酸钾缓冲液（pH6.0），其中含1%酵母提取物、2%蛋白胨，酵母含氮碱基1.34%，生物素4*10-5%，葡萄糖2%，甘油1%）中，于30℃、200rpm培养至OD600达到5.0。
将上述培养物转接到1L BMGY液体培养基中，于30℃、200rpm培养24小时，加入5ml甲醇，然后继续于30℃、200rpm培养8天，期间每24小时补加5ml甲醇，通气控制溶氧（DO）大于20%，并控制pH为6.0（用氨水调节）。培养完成后，用0.22μm滤膜过滤并保留上清液，该上清液经SDS-PAGE检测其中富含木聚糖酶对应的蛋白质，由此发酵得到木聚糖酶上清液。
取新鲜的上清液，分成三份，一份冷藏待用（A），一份冷冻干燥至固体后用磷酸钾缓冲液（pH6.0）重新溶解（B），一份于80℃烘箱中蒸发干燥至固体后用磷酸钾缓冲液（pH6.0）重新溶解（C）；对照采用5000IU/g规格的市售木聚糖酶（可购自江苏省奥谷生物科技有限公司），用磷酸钾缓冲液（pH6.0）溶解后分成三份，一份冷藏待用（CA），另两份分别冷冻干燥（CB）和80℃烘箱蒸发干燥（CC），然后重溶于磷酸钾缓冲液（pH6.0）。分别测定这些木聚糖酶活性，换算成原单位体积上清液或单位重量的酶活，计算由于高温脱水造成的酶活损失率，结果如表1所示，表明相对于市售产品几乎丧失了酶活的情况，本发明的木聚糖酶耐高温脱水，即便经过高温脱水，仍旧能够保留80%以上的活性，基本保留原酶活功能。
表1 本发明和市售的木聚糖酶的高温脱水酶活损失率
| 样品 | 酶活 | 损失率 | 样品 | 酶活 | 损失率 |
| A | 2.38*104IU/L | CA | 5.21*103IU/g | ||
| B | 2.20*104IU/L | 6.8% | CB | 5.05*103IU/g | 3.1% |
| C | 1.96*104IU/L | 17.6% | CC | 0.87*103IU/g | 83.3% |
实施例3 耐热且耐失水的纤维素酶基因的表达构建体的制备
根据我们发现的菌株，委托中国科学院微生物研究所，进行序列分析，发现了新的纤维素酶基因，其核苷酸序列如序列表的SEQ ID No:3所示，所编码的纤维素酶的氨基酸序列如SEQ ID No:4所示。然后，根据《分子克隆实验指南》以及所用商品化试剂的操作指南构建分泌表达的酵母，简而言之，即将编码该纤维素酶的基因用正向引物如序列表的SEQ ID No: 7所示（引入了EcoR I内切酶位点）、反向引物如序列表的SEQ ID No:8所示（引入了Not I内切酶位点）扩增后用EcoR I和Not I双酶切，并与经这两个内切酶酶切的pPIC3.5质粒（可购自Invitrogen公司）用T4 DNA连接酶进行连接，转化入大肠杆菌DH5α中。挑出阳性克隆，抽提出其中的质粒，经测序验证正确后，将阳性质粒用Sal I酶切线性化后，通过电转化法转化入毕氏酵母GS115株，在含G418的平板上挑出阳性酵母转化株，寄回。
实施例4 耐热且耐失水的纤维素酶的发酵制备及活性测定
将实施例3获得的阳性酵母转化株接种到50ml BMGY液体培养基（100mM磷酸钾缓冲液（pH6.0），其中含1%酵母提取物、2%蛋白胨，酵母含氮碱基1.34%，生物素4*10-5%，葡萄糖2%，甘油1%）中，于30℃、200rpm培养至OD600达到5.0。
将上述培养物转接到1L BMGY液体培养基中，于30℃、200rpm培养24小时，加入5ml甲醇，然后继续于30℃、200rpm培养6天，期间每24小时补加5ml甲醇，通气控制溶氧（DO）大于20%，并控制pH为6.0（用氨水调节）。培养完成后，用0.22μm滤膜过滤并保留上清液，该上清液经SDS-PAGE检测其中富含纤维素酶对应的蛋白质，由此发酵得到纤维素酶上清液。
取新鲜的上清液，分成三份，一份冷藏加盐酸调节pH至4.8待用（A），一份冷冻干燥至固体后用柠檬酸缓冲液（pH4.8）重新溶解（B），一份于80℃烘箱中蒸发干燥至固体后用柠檬酸缓冲液（pH4.8）重新溶解（C）；对照采用3万U/g规格的市售纤维素酶（可购自湖北兴银河化工有限公司），用柠檬酸缓冲液（pH4.8）溶解后分成三份，一份冷藏待用（CA），另两份分别冷冻干燥（CB）和80℃烘箱蒸发干燥（CC），然后重溶于柠檬酸缓冲液（pH4.8）。分别测定这些纤维素酶活性，换算成原单位体积上清液或单位重量的酶活，计算由于高温脱水造成的酶活损失率，结果如表2所示，表明相对于市售产品几乎丧失了酶活的情况，本发明的纤维素酶耐高温脱水，即便经过高温脱水，仍旧能够保留93%左右的活性，基本保留原酶活功能。
表2 本发明和市售的纤维素酶的高温脱水酶活损失率
| 样品 | 酶活 | 损失率 | 样品 | 酶活 | 损失率 |
| A | 1.59*104U/L | CA | 2.72*104U/g | ||
| B | 1.46*104U/L | 8.2% | CB | 2.45*103IU/g | 9.9% |
| C | 1.48*104U/L | 6.9% | CC | 0.23*102U/g | 91.5% |
实施例5 L-赖氨酸的发酵生产
如中国专利201110065683.5所述，将吡啶核苷酸转氢酶变体基因（其核苷酸序列如序列表的SEQ ID No：9所示）按常规方法克隆到大肠杆菌-棒状杆菌穿梭质粒pMS2（可购自美国典型微生物保藏中心(ATCC) ，商品编号ATCC 67189） EcoR I和Xba I内切酶位点之间，电转化入L-赖氨酸发酵的棒状杆菌工程菌(可购自美国典型微生物保藏中心(ATCC)，商品编号ATCC 31269)中，得到棒状杆菌工程菌。
将该棒状杆菌工程菌以0.5%的接种量接入20立方米发酵罐（其中的培养基配方为：葡萄糖600公斤，甘蔗糖蜜200公斤，玉米浆520公斤，KH2PO4 45公斤，MgSO4·7H2O 7公斤，FeSO4·7H2O 0.5公斤，MnSO4·7H2O 0.5公斤，生物素12克，和叶酸5克，用水定容至18立方米），于35℃饱和通气培养15小时，提高菌体密度。
然后，将20立方米发酵罐的培养液直接注入350立方米发酵罐（其中的培养基配方为：葡萄糖12000公斤，甘蔗糖蜜1000公斤，玉米浆12000公斤，KH2PO4 1000公斤，MgSO4·7H2O 100公斤，FeSO4·7H2O 12公斤，MnSO4·7H2O 120公斤，生物素200克，和叶酸85克，用水定容至315立方米），于38℃饱和通气培养5小时。然后，每小时流加1000公斤葡萄糖，持续15小时，期间排出蒸汽以保持体积；之后，每小时流加1500公斤葡萄糖和650公斤硫酸铵，持续发酵50小时，期间排出蒸汽以保持体积。流加期间，加入NaOH和浓盐酸使pH维持在6.5至7.8之间，即低于低限时加碱，高于高限时加酸。发酵完毕，薄层层析检测其中产L-赖氨酸97g/L，达到工业应用的标准。
实施例6 L-赖氨酸饲料的包被
将实施例5制备的发酵液通过Suntar-III型超滤膜（可购自三达膜科技有限公司）进行膜分离，滤除固体不溶物。然后，将滤液与实施例2发酵得到的木聚糖酶上清液和实施例4发酵得到的纤维素酶上清液以10：0.5：1的体积比混合，直接以雾状喷入流化床干燥机内并保持尾气温度在80+3℃不变，收集出料的颗粒。对出料的颗粒进行筛分，对于粒径大于等于0.5mm的颗粒送入破碎机破碎，然后将破碎后的颗粒与筛分得到的粒径小于0.5mm的颗粒混合并再次喷入流化床干燥机内并保持尾气温度在80+3℃不变，收集出料的颗粒并筛分出粒径小于0.5mm的颗粒，即为具有木聚糖酶和纤维素酶活性的L-赖氨酸饲料颗粒剂。粒径大于0.5mm的颗粒再次破碎后，与下一批次的滤液干燥得到的出料的颗粒混合。
取370克百佳能(BergaFat)HTL316（可购自广西南宁市汇新高畜牧有限公司）于60℃烘箱中熔化，然后用流化制粒包衣机将其全部均匀喷涂到630克上述制备的L-赖氨酸饲料颗粒的表面上形成包被层，即得包被的具有木聚糖酶和纤维素酶活性的L-赖氨酸饲料添加剂。
实施例7 包被的L-赖氨酸饲料添加剂的降解测试
根据赵鹤等（不同比例羊草与青贮饲料在奶牛瘤胃内干物质降解率的研究. 中国牛业科学,34(2):13-16）描述的体内尼龙袋法，在成年奶牛中对实施例6制备的包被的饲料添加剂（以未包被的具有木聚糖酶和纤维素酶活性的L-赖氨酸饲料颗粒剂为对照）进行降解测试，以其中L-赖氨酸作为测定指标。对照在2小时后降解率达95%以上（即L-赖氨酸保持率不足5%），而包被的饲料添加剂的保持率如下表所示：
| 经历的时间（小时） | 保持率（%） | 经历的时间（小时） | 保持率（%） |
| 2 | 62.5 | 16 | 10.2 |
| 4 | 40.8 | 24 | 7.2 |
| 6 | 24.8 | 36 | 2.3 |
| 8 | 19.0 | 48 | - |
动物试验期间及其后一周，受试动物相对于普通喂食动物，没有观察到不良反应发生。由此可见，本发明的包被技术可以显著延长L-赖氨酸在动物胃中的留存时间，在24小时内可以更为均匀地在牛胃中释放，并且同时可以使得饲料添加剂具有木聚糖酶和纤维素酶活性，从而显著提高了饲料的利用率，而同时对动物无不利影响。
<110> 宁夏伊品生物科技股份有限公司
<120> 赖氨酸、复合酶的发酵及包被
<130> 纸件申请
<160> 9
<170> PatentIn version 3.3
<210> 1
<211> 1428
<212> DNA
<213> 霉菌
<400> 1
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ggcgtgggct gggaagaaca gcgcgcgatg ctgccgggcc tgcaggcggg cggcccggaa 780
catagcgcgg aaagctatct gagcgtgatt accgcgcatg gctataacag cccgccgacc 840
accccgctgg aaaccagcct gccggtgtgg atgaccgaat gggcggatct gaacgataac 900
tataccgcgg cgtggtatga aaacggcgcg ccgggcgaag gcctgacctg ggcgaaccgc 960
attcaggatg cgtttacccg cagcaacgtg agcgcgtttc tgcattggat tggcgcggaa 1020
aacggcacca gcaacagccc gctgattaac ctgaacggcg atagctatgt ggcgagcaaa 1080
cgcctgtggg cgtttggcca gtttagccgc tttgtgcgcc cgggcgcggt gcgcattgat 1140
gcggcgagca gcgatccgct ggtgaccgtg agcgcgtttc agaacaaaga aaacggcgtg 1200
gtggcgaccc aggtgattaa caacgcggat accgattatg aagtggaagt ggatctgacc 1260
ggccgcggcc atctggtgag cgtggtgcag ccgtatctga ccaacaacga acatgatctg 1320
gaagcgagca gcccgattat taccctggcg ctgggcgcgg cgaccaaatt taccagcatt 1380
gtgccggcgc gcagcctggt gagctttgtg agcaaaaccg cgctgtaa 1428
<210> 2
<211> 475
<212> PRT
<213> 霉菌
<400> 2
Met Ile Ser Leu Ala Ala Ser Leu Pro Ile Pro Leu Val Ser Ala Leu
1 5 10 15
Pro His Ala His Ile Ser Val Asn Ala His Thr Arg Phe Gln Gln Val
20 25 30
Asp Gly Phe Gly Phe Ser Glu Ala Phe Gln Arg Ala Arg Asp Ile Tyr
35 40 45
Gly Lys Asp Gly Leu Ser Pro Glu Asp Arg Thr Arg Val Leu Asp Leu
50 55 60
Leu Phe Ser Asp Thr Arg Gly Ala Gly Leu Thr Ile Val Arg Asn Gly
65 70 75 80
Ile Gly Ser Asn Ser Thr Ile Lys Asp Phe Met Asn Ser Ile Glu Pro
85 90 95
Phe Ser Pro Gly Ser Pro Ser Ala Pro Pro His Tyr Val Trp Asp Arg
100 105 110
Asn Asp Ser Gly Gln Val Trp Leu Ser His Glu Ala Ala Ser Tyr Gly
115 120 125
Val Asn Thr Phe Tyr Ala Asp Ala Trp Ser Ala Pro Gly Tyr Met Lys
130 135 140
Thr Asn Asp Asp Asp Ser Asn Gly Gly Tyr Leu Cys Gly Val Ser Asn
145 150 155 160
Thr Ser Cys Ala Ser Gly Asp Trp Lys Gln Ala Tyr Ala Asn Tyr Leu
165 170 175
Val Gln Tyr Ile His Phe Tyr Gln Gln Val Gly Ile Lys Val Thr His
180 185 190
Leu Gly Phe Leu Asn Glu Pro Gln Glu Asp Val Thr Tyr Ala Ser Met
195 200 205
Leu Ser Asp Gly Thr Gln Ala Ala Ala Asp Phe Ile Lys Val Leu Ala
210 215 220
Pro Thr Val Lys Ala Ala Gly Leu Asp Val Lys Leu Thr Cys Cys Asp
225 230 235 240
Gly Val Gly Trp Glu Glu Gln Arg Ala Met Leu Pro Gly Leu Gln Ala
245 250 255
Gly Gly Pro Glu His Ser Ala Glu Ser Tyr Leu Ser Val Ile Thr Ala
260 265 270
His Gly Tyr Asn Ser Pro Pro Thr Thr Pro Leu Glu Thr Ser Leu Pro
275 280 285
Val Trp Met Thr Glu Trp Ala Asp Leu Asn Asp Asn Tyr Thr Ala Ala
290 295 300
Trp Tyr Glu Asn Gly Ala Pro Gly Glu Gly Leu Thr Trp Ala Asn Arg
305 310 315 320
Ile Gln Asp Ala Phe Thr Arg Ser Asn Val Ser Ala Phe Leu His Trp
325 330 335
Ile Gly Ala Glu Asn Gly Thr Ser Asn Ser Pro Leu Ile Asn Leu Asn
340 345 350
Gly Asp Ser Tyr Val Ala Ser Lys Arg Leu Trp Ala Phe Gly Gln Phe
355 360 365
Ser Arg Phe Val Arg Pro Gly Ala Val Arg Ile Asp Ala Ala Ser Ser
370 375 380
Asp Pro Leu Val Thr Val Ser Ala Phe Gln Asn Lys Glu Asn Gly Val
385 390 395 400
Val Ala Thr Gln Val Ile Asn Asn Ala Asp Thr Asp Tyr Glu Val Glu
405 410 415
Val Asp Leu Thr Gly Arg Gly His Leu Val Ser Val Val Gln Pro Tyr
420 425 430
Leu Thr Asn Asn Glu His Asp Leu Glu Ala Ser Ser Pro Ile Ile Thr
435 440 445
Leu Ala Leu Gly Ala Ala Thr Lys Phe Thr Ser Ile Val Pro Ala Arg
450 455 460
Ser Leu Val Ser Phe Val Ser Lys Thr Ala Leu
465 470 475
<210> 3
<211> 810
<212> DNA
<213> 霉菌
<400> 3
atgaaaggca gcgcggcgag cagcgtgctg ctgacctttc tggcgggcat tagccgcacc 60
agcgcgcatg gctatgtgag caacctggtg attaacattg gctattatcg cggctggctg 120
ccgggcgaag atccgtataa cccggatccg ccgattggcg tgggctggga aaccccgaac 180
ctgggcaacg gctttgtgac cccgagcgaa gcgagcaccg atgcggtgat ttgccataaa 240
gaagcgaccc cggcgcgcgg ccatgtgagc gtgaaagcgg gcgataaaat ttatattcag 300
tggcagccga acccgtggcc ggatagccat catggcccgg tgctggatta tctggcgccg 360
tgcaacggcc cgtgcgaaag cgtggataaa accagcctgc gcttttttaa aattgatggc 420
gtgggcctga ttgatggcag cagctatccg ggctattggg cggatgatga actggcggtg 480
aacggcaacg gctggctggt gcagattccg gaagatatta aaccgggcaa ctatgtgctg 540
cgccatgaaa ttattgcgct gcatagcgcg ggcaacccgg atggcgcgca gctgtatccg 600
cagtgcttta acctggaaat taccggcagc ggcaccgtgg aaccggaagg cgtgccggcg 660
accgaatttt atagcccgga tgatccgggc attctggtga acatttatga accgctgagc 720
acctatgaag tgccgggccc gagcctgatt ccgcaggcgg tgcagattga acagagcagc 780
agcgcgatta ccgcgaccgg caccccgtaa 810
<210> 4
<211> 269
<212> PRT
<213> 霉菌
<400> 4
Met Lys Gly Ser Ala Ala Ser Ser Val Leu Leu Thr Phe Leu Ala Gly
1 5 10 15
Ile Ser Arg Thr Ser Ala His Gly Tyr Val Ser Asn Leu Val Ile Asn
20 25 30
Ile Gly Tyr Tyr Arg Gly Trp Leu Pro Gly Glu Asp Pro Tyr Asn Pro
35 40 45
Asp Pro Pro Ile Gly Val Gly Trp Glu Thr Pro Asn Leu Gly Asn Gly
50 55 60
Phe Val Thr Pro Ser Glu Ala Ser Thr Asp Ala Val Ile Cys His Lys
65 70 75 80
Glu Ala Thr Pro Ala Arg Gly His Val Ser Val Lys Ala Gly Asp Lys
85 90 95
Ile Tyr Ile Gln Trp Gln Pro Asn Pro Trp Pro Asp Ser His His Gly
100 105 110
Pro Val Leu Asp Tyr Leu Ala Pro Cys Asn Gly Pro Cys Glu Ser Val
115 120 125
Asp Lys Thr Ser Leu Arg Phe Phe Lys Ile Asp Gly Val Gly Leu Ile
130 135 140
Asp Gly Ser Ser Tyr Pro Gly Tyr Trp Ala Asp Asp Glu Leu Ala Val
145 150 155 160
Asn Gly Asn Gly Trp Leu Val Gln Ile Pro Glu Asp Ile Lys Pro Gly
165 170 175
Asn Tyr Val Leu Arg His Glu Ile Ile Ala Leu His Ser Ala Gly Asn
180 185 190
Pro Asp Gly Ala Gln Leu Tyr Pro Gln Cys Phe Asn Leu Glu Ile Thr
195 200 205
Gly Ser Gly Thr Val Glu Pro Glu Gly Val Pro Ala Thr Glu Phe Tyr
210 215 220
Ser Pro Asp Asp Pro Gly Ile Leu Val Asn Ile Tyr Glu Pro Leu Ser
225 230 235 240
Thr Tyr Glu Val Pro Gly Pro Ser Leu Ile Pro Gln Ala Val Gln Ile
245 250 255
Glu Gln Ser Ser Ser Ala Ile Thr Ala Thr Gly Thr Pro
260 265
<210> 5
<211> 22
<212> DNA
<213> Artificial
<220>
<223> 正向引物
<400> 5
cgaattcgat gattagcctg gc 22
<210> 6
<211> 25
<212> DNA
<213> Artificial
<220>
<223> 反向引物
<400> 6
agcggccgca ttacagcgcg gtttt 25
<210> 7
<211> 20
<212> DNA
<213> Artificial
<220>
<223> 正向引物
<400> 7
cgaattcgat gaaaggcagc 20
<210> 8
<211> 25
<212> DNA
<213> Artificial
<220>
<223> 反向引物
<400> 8
tgcggccgca ttacggggtg ccggt 25
<210> 9
<211> 2922
<212> DNA
<213> 大肠杆菌
<400> 9
atgcgaattg gcataccaag agaacggtta accaatgaaa cccgtgttgc agcaacgcca 60
aaaacagtgg aacagctgct gaaactgggt tttaccgtcg cggtagagag cggcgcgggt 120
caactggcaa gttttgacga taaagcgttt gtgcaagcgg gcgctgaaat tgtagaaggg 180
aatagcgtct ggcagtcaga gatcattctg aaggtcaatg cgccgttaga tgatgaaatt 240
gcgttactga atcctgggac aacgctggtg agttttatct ggcctgcgca gaatccggaa 300
ttactgcaaa aacttgcgga acgtaacgtg accgtgatgg cgatggactc tgtgccgcgt 360
atctcacgcg cacaatcgcg ggacgcacta agctcgatgg cgaacatcgc cggttatcgc 420
gccattgttg aagcggcaca tgaatttggg cgcttcttta ccgggcaaat tactgcggcc 480
gggaaagtgc caccggcaaa agtgatggtg attggtgcgg gtgttgcagg tctggccgcc 540
attggcgcag caaacagtct cggcgcgatt gtgcgtgcat tcgacacccg cccggaagtg 600
aaagaacaag ttcaaagtat gggcgcggaa ttcctcgagc tggattttaa agaggaagct 660
ggcagcggcg atggctatgc caaagtgatg tcggacgcgt tcatcaaagc ggaaatggaa 720
ctctttgccg cccaggcaaa agaggtcgat atcattgtca ccaccgcgct tattccaggc 780
aaaccagcgc cgaagctaat tacccgtgaa atggttgact ccatgaaggc gggcagtgtg 840
attgtcgacc tggcagccca aaacggcggc aactgtgaat acaccgtgcc gggtgaaatc 900
ttcactacgg aaaatggtgt caaagtgatt ggttataccg atcttccggg ccgtctgccg 960
acgaaatcct cacagcttta cggcacaaac ctcgttaatc tgctgaaact gttgtgcaaa 1020
gagaaagacg gcaatatcac tgttgatttt gatgatgtgg tgattcgcgg cgtgaccgtg 1080
atccgtgcgg gcgaaattac ctggccggca ccgccgattc aggtatcagc tcagccgcag 1140
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cgtaaatacg cgttgatggc gctggcaatc attctttttg gctggatggc aagcgttgcg 1260
ccgaaagaat tccttgggca cttcaccgtt ttcgcgctgg cctgcgttgt cggttattac 1320
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ttcatcgggg cggtaacgtt cacgggttcg gtggtggcgt tcggcaaact gtgtggcaag 1980
atttcgtcta aaccattgat gctgccaaac cgtcacaaaa tgaacctggc ggctctggtc 2040
gtttccttcc tgctgctgat tgtatttgtt cgcacggaca gcgtcggcct gcaagtgctg 2100
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gttattgcgg gtggtttcgg caccgacggc tcttctactg gcgatgatca ggaagtgggt 2400
gagcaccgcg aaatcaccgc agaagagaca gcggaactgc tgaaaaactc ccattcagtg 2460
atcattactc cggggtacgg catggcagtc gcgcaggcgc aatatcctgt cgctgaaatt 2520
actgagaaat tgcgcgctcg tggtattaat gtgcgtttcg gtatccaccc ggtcgcgggg 2580
cgtttgcctg gacatatgaa cgtattgctg gctgaagcaa aagtaccgta tgacatcgtg 2640
ctggaaatgg acgagatcaa tgatgacttt gctgataccg ataccgtact ggtgattggt 2700
gctaacgata cggttaaccc ggcgtcgcag catgatccga agagtccgat tgctggtatg 2760
cctgtgctgg aagtgtggaa agcgcagaac gtgattgtct ttaaacgttc gatgaacact 2820
ggctatgctg gtgtgcaaaa cccgctgttc ttcaaggaaa acacccacat gctgtttggt 2880
gacgccaaag ccagcgtgga tgcaatcctg aaagctctgt aa 2922
Claims (10)
1.发酵制备L-赖氨酸制品的方法，包括，发酵产生L-赖氨酸发酵液，该发酵液与耐高温脱水的木聚糖酶和耐高温脱水的纤维素酶混合，经高温干燥后收集的颗粒用脂肪包被。
2.权利要求1所述的方法，其包括：
（1）在发酵条件下培养导入了编码吡啶核苷酸转氢酶的多核苷酸的产L-赖氨酸的菌，获得发酵液，过滤后保留滤液；
（2）在发酵条件下培养导入了编码耐高温脱水的木聚糖酶的多核苷酸的分泌表达菌，过滤后保留上清液；
（3）在发酵条件下培养导入了编码耐高温脱水的纤维素酶的多核苷酸的分泌表达菌，过滤后保留上清液；
（4）混合步骤（1）获得的滤液、步骤（2）获得的上清液和步骤（3）获得的上清液，得到混合液；
（5）对步骤（4）获得的混合液高温喷雾干燥，并任选进行筛分和/或破碎，收集颗粒；和
（6）将步骤（5）收集的颗粒用脂肪包被。
3.权利要求1或2所述的方法，其中脂肪是分馏棕榈脂肪，更优选是百佳能，最优选是百佳能HTL316；和/或，高温为60-100℃，优选为65-90℃，更优选为75-85℃。
4.权利要求2所述的方法，其中步骤（6）中，步骤（5）收集的颗粒和脂肪的重量比为2-8：8-2，优选为3-7：7-3，更优选为5-6.5:5-3.；和/或，步骤（5）中，收集的颗粒的粒径小于0.8mm，优选小于0.5mm5；和/或，步骤（4）中，步骤（1）获得的滤液、步骤（2）获得的上清液和步骤（3）获得的上清液的体积比为10：0.01-10：0.01-10，优选为10：0.05-5：0.1-5，更优选为10：0.1-1：0.5-2。
5.权利要求1或2所述的方法，其中耐高温脱水的木聚糖酶的氨基酸序列：
（1）如SEQ ID No:2所示；或
（2）是对SEQ ID No:2缺失、添加和/或取代一个或几个氨基酸残基（优选不超过7个，更优选不超过5个，如不超过3个）而获得的保留SEQ ID No:2活性的序列。
6.权利要求1或2所述的方法，其中耐高温脱水的纤维素酶的氨基酸序列：
（1）如SEQ ID No:4所示；或
（2）是对SEQ ID No:4缺失、添加和/或取代一个或几个氨基酸残基（优选不超过7个，更优选不超过5个，如不超过3个）而获得的保留SEQ ID No:4活性的序列。
7.权利要求2所述的方法，其中步骤（1）中，滤液中L-赖氨酸的含量高于50g/L，优选高于70g/L，更优选高于90g/L。
8.耐高温脱水的木聚糖酶，其氨基酸序列：
（1）如SEQ ID No:2所示；或
（2）是对SEQ ID No:2缺失、添加和/或取代一个或几个氨基酸残基（优选不超过7个，更优选不超过5个，如不超过3个）而获得的保留SEQ ID No:2活性的序列。
9.耐高温脱水的纤维素酶，其氨基酸序列：
（1）如SEQ ID No:4所示；或
（2）是对SEQ ID No:4缺失、添加和/或取代一个或几个氨基酸残基（优选不超过7个，更优选不超过5个，如不超过3个）而获得的保留SEQ ID No:4活性的序列。
10.制品，优选是饲料添加剂，其包括用脂肪包裹的颗粒，其中颗粒包含L-赖氨酸、耐高温脱水的木聚糖酶和耐高温脱水的纤维素酶，优选其是由权利要求1-7之任一所述的方法制备的。
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Legal Events
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Denomination of invention: Fermentation and coating of lysine and compound enzyme Effective date of registration: 20190201 Granted publication date: 20151118 Pledgee: Yongning County Branch of China Agricultural Development Bank Pledgor: NINGXIA EPPEN BIOTECH Co.,Ltd.|INNER MONGOLIA EPPEN BIOTECH Co.,Ltd. Registration number: 2019640000001 |
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Denomination of invention: Fermentation and coating of lysine and compound enzyme Effective date of registration: 20200120 Granted publication date: 20151118 Pledgee: Yongning County Branch of China Agricultural Development Bank Pledgor: NINGXIA EPPEN BIOTECH Co.,Ltd. Registration number: Y2020640000002 |
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Denomination of invention: Fermentation and coating of lysine and complex enzyme Effective date of registration: 20210127 Granted publication date: 20151118 Pledgee: Yongning County Branch of China Agricultural Development Bank Pledgor: NINGXIA EPPEN BIOTECH Co.,Ltd. Registration number: Y2021640000001 |
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Denomination of invention: Fermentation and coating of lysine and complex enzyme Effective date of registration: 20220323 Granted publication date: 20151118 Pledgee: Yongning County Branch of China Agricultural Development Bank Pledgor: NINGXIA EPPEN BIOTECH Co.,Ltd. Registration number: Y2022640000002 |
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Date of cancellation: 20230315 Granted publication date: 20151118 Pledgee: Yongning County Branch of China Agricultural Development Bank Pledgor: NINGXIA EPPEN BIOTECH Co.,Ltd.|INNER MONGOLIA EPPEN BIOTECH Co.,Ltd.|Heilongjiang Yipin Biotechnology Co.,Ltd. Registration number: Y2022640000002 |
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Denomination of invention: Fermentation and encapsulation of lysine and complex enzymes Granted publication date: 20151118 Pledgee: Yongning County Branch of China Agricultural Development Bank Pledgor: NINGXIA EPPEN BIOTECH Co.,Ltd.|INNER MONGOLIA EPPEN BIOTECH Co.,Ltd.|Heilongjiang Yipin Biotechnology Co.,Ltd. Registration number: Y2024640000005 |