CN102396643A - 一种酸溶性大豆蛋白的制备方法 - Google Patents
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Abstract
本发明公开了一种酸溶性大豆蛋白的制备方法,该方法先进行预处理,然后进行植酸酶的酶解,将大豆蛋白分离物用去离子水稀释至2-9%质量浓度,按每克蛋白加10-300U的植酸酶,在20-70℃下酶解10-50min;再进行蛋白酶的酶解,接着进行连续水热处理,将蛋白溶液加入喷射蒸煮器内,控制温度在100至180℃,压力为0.1-10MPa,处理时间设为30-120s,最后喷雾干燥。制得的酸溶大豆蛋白几乎无苦味和涩味,由此获得的大豆蛋白可应用于类似果汁的酸性饮料中。应用本发明制备的酸溶大豆蛋白其分子量在30kDa左右,pH3.8的氮溶指数为90%或更高。
Description
技术领域
本发明涉及一种大豆蛋白的制备方法,特别是涉及一种酸溶性大豆蛋白的制备方法。
背景技术
近年来,大豆蛋白在食品中的应用越来越受到人们的重视。大豆蛋白氨基酸组成均衡,营养全面,且价格便宜,是一种良好的食品配料。大豆蛋白在世界上已经是公认的高营养蛋白,与牛肉、鸡蛋、牛奶等中的蛋白营养是等价的,而且不具有肉类蛋白的高胆固醇、高脂肪和高热量。大豆蛋白除营养价值外,它还具有许多重要功能性质,如乳化性、吸油性、吸水性与保水性、胶凝性等。正因为具有如此多的优良性质,大豆蛋白已经是现代食品加工一个不可替代的原料。
大豆蛋白作为大豆油脂加工的副产物,早些年一直作为动物饲料在使用,而加工成人类可以食用的食品,也仅限于火腿肠等凝胶食品中,其主要原因是大豆蛋白功能性质上的局限性。由于大豆蛋白的等电点在pH4.5,而大多数酸性饮料的pH在3.0-4.5,因而其溶解性很低,限制了大豆蛋白在酸性饮料中的应用。
在已有的解决大豆蛋白在酸性饮料中不沉淀的方法中,大多数是靠添加稳定剂。稳定剂有很多种,一种是多糖类稳定剂,诸如果胶、大豆多糖、羧甲基纤维素钠等。在低酸性体系中,由于靠近等电点,大豆蛋白带少量正电荷,会因斥力降低而发生聚集沉淀。多糖的加入,特别是阴离子多糖,会使蛋白表面带上大量负电荷,因而蛋白的斥力会增加,加之由于多糖的加入而导致的体系粘度的增加,蛋白质会还很好地悬浮于溶液中。但虽然添加到一定量的多糖就会把蛋白悬浮起来,可是整个溶液是浑浊不透明的,大大影响了产品的性状,因而添加稳定剂的方法显得不实用。
还有些方法是通过加入乳化剂,包埋蛋白质的疏水基团,使得蛋白之间的疏水作用力降低,抑制蛋白的聚集,但也会出现如同上述的结果。
对于增加酸性条件下大豆蛋白的溶解性,中国发明专利申请CN1494383A披露了一种通过加入植酸酶酶解和壳聚糖结合蛋白质的方法。其虽然能得到一种酸性条件下溶解性良好的大豆蛋白,但由于壳聚糖在强烈正电荷,进入人体肠道后可能会引起腹泻等反应,美国等一些发达国家都暂未允许壳聚糖进入食品中。而且由于壳聚糖的加入,蛋白会有很强烈的涩味,大大影响了食品的口感,因此,这种方法也是受限制的。
因此,迄今已有技术还没有获得一种能够用于pH4.0至3.0的酸性饮料中的大豆蛋白,而且其溶液具有外观较好的透明度和极佳的储藏稳定性。
发明内容
本发明的目的在于提出酸溶性大豆蛋白的制备方法,该方法制备出一种大豆蛋白质能够用于pH4.0至3.0的酸性饮料中,且具有外观较好的透明度和极佳的储藏稳定性。
发明使用植酸酶和酸性蛋白酶的双重酶解。植酸酶的目的是去植酸,并将蛋白质部分借助于植酸相连的亚基切断,蛋白酶将蛋白质水解为较小的分子,但必须控制为轻度酶解,控制酶解后蛋白质分子量不能太低,否则就为大豆肽。本发明同时通过连续水热处理,有助于增加蛋白质在酸性条件下的溶解性。总之,本发明进行两次酶解,并通过一次连续水热处理,解决蛋白质在酸性条件下的溶解性较低的问题。
本发明目的通过如下技术方案实现:
一种酸溶性大豆蛋白的制备方法,包括如下步骤:
(1)预处理:将大豆脱脂豆粕以固液质量比1∶10至1∶20溶于去离子水中,用NaOH溶液调pH为7.0-10.0,搅拌均匀,然后1000-5000rpm离心10-30min,取上清液用HCL溶液调pH为3.0-6.0,然后1000-5000rpm离心10-30min,取沉淀,以固液质量比1∶5至1∶15加水,用NaOH溶液调pH为6.0-9.0,搅拌直至沉淀物溶解,制得大豆蛋白分离物;
(2)植酸酶的酶解:将大豆蛋白分离物用去离子水稀释至2-9%质量浓度,按每克蛋白加10-300U的植酸酶,在20-70℃下酶解10-50min;
(3)蛋白酶的酶解:将植酸酶酶解过的大豆蛋白分离物加入蛋白质量0.01-1%的酸性蛋白酶,在20-70℃下酶解10-50min;
(4)连续水热处理:将上述蛋白溶液加入喷射蒸煮器内,控制温度在100至180℃,处理时间设为30-120s,在出料口接料;
(5)喷雾干燥:将上述蛋白溶液用喷雾干燥设备干燥,喷雾干燥仪器进口温度设为150至200℃,出口温度设为50至100℃。
为进一步实现本发明目的,所述大豆脱脂豆粕优选为正己烷萃取法提取的大豆脱脂豆粕或压榨法制得的大豆脱脂豆粕。
所述大豆脱脂豆粕氮溶指数优选为60-90。
所述步骤(1)中NaOH溶液浓度都优选为1-5mol/L。
所述步骤(1)中HCL溶液的浓度优选为1-5mol/L。
所述步骤(1)中搅拌均匀是通过500-1000rpm搅拌0.5-3h实现。
相对于现有技术,本发明具有如下优点和有益效果:
(1)实施方式较为简单,主要为两次酶解和一次热处理,可控性较强。植酸是一种抗营养因子,会引起人类对大豆蛋白消化吸收的障碍。在本发明中,植酸减少有助于改善大豆蛋白的溶解性,而且植酸减少越多,增溶作用越明显。同时,植酸是一种带强烈负电荷的物质,其本身具有抑制蛋白溶解的作用。另一方面是使借助于植酸相连的蛋白亚基分离,使部分酶切位点暴露,有助于蛋白酶的作用。蛋白酶的酶解可以使蛋白质变成较小分子,直至短肽和氨基酸。由于肽往往具有苦味的特性,因而不是一种加入食品中的优选的大豆原料。控制其水解度就成了关键的问题。本发明使用的酸性蛋白酶水解度极低,因而蛋白的分子量仍然较大,疏水基团暴露的较少,不会产生一定的苦味。由于前一步骤使用的植酸酶可以暴露一部分酶切位点,这样对酸性蛋白酶的处理有一定的好处。本发明的热处理对大豆蛋白的增溶有明显的作用,在酸性条件下,大豆蛋白带正电荷,其相互斥力较带负电使有明显的增大,在热处理下,蛋白质由于酸解作用不会聚集,反而由于处理中的剧烈物理作用而使蛋白溶液变得澄清透明。
(2)发明过程中没有添加任何食品添加剂等化学物质,发明产物仍是纯大豆蛋白提取物,具有绝对的安全性;
(3)本发明工业应用性较强,酶解和热处理在现有工业上已有很成熟的应用。
具体实施方式
下面结合附图和实施例对本发明做进一步的说明,但是本发明要求保护的范围并不局限于实施例表述的范围。
连续热处理装置如图1所示,连续热处理装置主要包括喷射蒸煮器4、保温管道5和冷却装置;物料进口1和蒸汽进口2分别与喷射蒸煮器4连通,蒸汽进口2与喷射蒸煮器4连通的管路上设有阀门3,保温管道5一端与喷射蒸煮器4连通,另一端设有冷却装置,保温管道5出口为物料出口8,冷却装置上设有冷却水进口6和冷却水出口7。连续热处理装置对脱脂豆粉浆进行连续水热处理时,利用来自蒸汽进口2的水蒸汽的高温高压以及剪切力对来自物料进口1的物料在喷射蒸煮器4内进行处理,即连续水热处理过程;该处理是一种连续热处理方法,也称为喷射蒸煮。处理后的物料经冷却装置冷却后由物料出口8排出。
本发明中,氮溶指数(NSI)表征了溶液中蛋白质的溶解度,其具体方法为将大豆蛋白用去离子水按1%溶解,调pH为3.8,在10000rpm下离心20min,取上清液用lowry法测蛋白含量,用杜马斯定氮仪测大豆蛋白对应固体所含蛋白含量,比值为氮溶指数。
实施例1
将用正己烷萃取法提取的大豆脱脂豆粕(NSI=85)粉碎并过60目筛得到脱脂大豆粉,按照1∶15的质量比例与水混合,在室温中速搅拌1h,用2mol/L的NaOH调pH为8.0,然后3000rpm离心20min。取上清液用2mol/L的HCL调pH为4.5,3000rpm离心20min得到大豆蛋白沉淀,用去离子水按固液质量比1∶10溶解蛋白沉淀,其间不断用2mol/L的NaOH调pH为7.0,得大豆蛋白提取液。
用去离子水将大豆蛋白提取液稀释至5%蛋白质量浓度,用2mol/L的HCL调pH为5.5,在37℃下按每g蛋白加30U的植酸酶(Phytase,华扬)酶解30min,然后用2mol/L的HCL调pH为4.0,在37℃下按每1000g蛋白加2g酸性蛋白酶(NovoCorAB,诺维信)酶解30min,然后用水浴锅90℃、10min灭酶,得分散液。在图1所示的连续热处理装置中对分散液进行连续水热处理,具体操作:1min内快速加热喷射蒸煮器4中的分散液至140℃,保持90s后,用冷水迅速冷却至室温,进行喷雾干燥,得酸溶性大豆蛋白粉A,其蛋白含量用凯氏定氮法测得为91%。喷雾干燥条件为进风温度:160℃,出风温度为85℃。
实施例2
将压榨法制得的大豆脱脂豆粕(NSI=60)粉碎并过60目筛得到脱脂大豆粉,按照1∶15的质量比例与水混合,在室温中速搅拌1h,其间不断用2mol/L的NaOH调pH为8.0,然后3000rpm离心20min。取上清液用2mol/L的HCL调pH为4.5,3000rpm离心20min得到大豆蛋白沉淀,用去离子水按固液质量比1∶10溶解蛋白沉淀,其间不断用2mol/L的NaOH调pH为7.0,得大豆蛋白提取液。
用去离子水将大豆蛋白提取液稀释至5%蛋白质量浓度,用2mol/L的HCL调pH为5.5,在37℃下按每g蛋白加30U的植酸酶(Phytase,华扬)酶解30min,然后用2mol/L的HCL调pH为4.0,在37℃下按每1000g蛋白加2g酸性蛋白酶(NovoCorAB,诺维信)酶解30min,然后用水浴锅90℃、10min灭酶,得分散液。在图1所示的连续热处理装置中对分散液进行连续水热处理,具体操作:1min内快速加热喷射蒸煮器4中的分散液至140℃,保持90s后,用冷水迅速冷却至室温,进行喷雾干燥,得酸溶性大豆蛋白粉B,其蛋白含量用凯氏定氮法测得为91%。喷雾干燥条件为进风温度:160℃,出风温度为85℃。
实施例3
用正己烷萃取法提取的大豆脱脂豆粕(NSI=88)粉碎并过60目筛得到脱脂大豆粉,按照1∶15的质量比例与水混合,在室温中速搅拌1h,其间不断用2mol/L的NaOH调pH为8.0,然后1000rpm离心20min。取上清液用2mol/L的HCL调pH为4.5,1000rpm离心20min得到大豆蛋白沉淀,用去离子水按固液质量比1∶10溶解蛋白沉淀,其间不断用2mol/L的NaOH调pH为7.0,得大豆蛋白提取液。
用去离子水将大豆蛋白提取液稀释至5%蛋白质量浓度,用2mol/L的HCL调pH为5.5,在20℃下按每g蛋白加300U的植酸酶(Phytase,华扬)酶解50min,然后用2mol/L的HCL调pH为4.0,在20℃下按每1000g蛋白加10g酸性蛋白酶(NovoCor AB,诺维信)酶解50min,然后用水浴锅90℃、10min灭酶,得分散液。在图1所示的连续热处理装置中对分散液进行连续水热处理,具体操作:1min内快速加热喷射蒸煮器4中的分散液至100℃,保持60s后,用冷水迅速冷却至室温,进行喷雾干燥,得酸溶性大豆蛋白粉C,其蛋白含量用凯氏定氮法测得为89%。喷雾干燥条件为进风温度:160℃,出风温度为85℃。
实施例4
用正己烷萃取法提取的大豆脱脂豆粕(NSI=90)粉碎并过60目筛得到脱脂大豆粉,按照1∶15的质量比例与水混合,在室温中速搅拌1h,其间不断用2mol/L的NaOH调pH为8.0,然后5000rpm离心20min。取上清液用2mol/L的HCL调pH为4.5,5000rpm离心20min得到大豆蛋白沉淀,用去离子水按固液质量比1∶10溶解蛋白沉淀,其间不断用2mol/L的NaOH调pH为7.0,得大豆蛋白提取液。
用去离子水将大豆蛋白提取液稀释至5%蛋白质量浓度,用2mol/L的HCL调pH为5.5,在70℃下按每g蛋白加30U的植酸酶(Phytase,华扬)酶解10min,然后用2mol/L的HCL调pH为4.0,在70℃下按每1000g蛋白加0.1g酸性蛋白酶(NovoCor AB,诺维信)酶解10min,然后用水浴锅90℃、10min灭酶,得分散液。在图1所示的连续热处理装置中对分散液进行连续水热处理,具体操作:1min内快速加热喷射蒸煮器4中的分散液至180℃,保持120s后,用冷水迅速冷却至室温,进行喷雾干燥,得酸溶性大豆蛋白粉D,其蛋白含量用凯氏定氮法测得为90%。喷雾干燥条件为进风温度:160℃,出风温度为85℃。
实施例5
用正己烷萃取法提取的大豆脱脂豆粕(NSI=80)粉碎并过60目筛得到脱脂大豆粉,按照1∶15的质量比例与水混合,在室温中速搅拌1h,其间不断用2mol/L的NaOH调pH为8.0,然后3000rpm离心20min。取上清液用2mol/L的HCL调pH为4.5,3000rpm离心20min得到大豆蛋白沉淀,用去离子水按固液质量比1∶10溶解蛋白沉淀,其间不断用2mol/L的NaOH调pH为7.0,得大豆蛋白提取液。
用去离子水将大豆蛋白提取液稀释至5%蛋白质量浓度,用2mol/L的HCL调pH为5.5,在50℃下按每g蛋白加10U的植酸酶(Phytase,华扬)酶解30min,然后用2mol/L的HCL调pH为4.0,在37℃下按每1000g蛋白加2g酸性蛋白酶(NovoCorAB,诺维信)酶解30min,然后用水浴锅90℃、10min灭酶,得分散液。在图1所示的连续热处理装置中对分散液进行连续水热处理,具体操作:1min内快速加热喷射蒸煮器4中的分散液至150℃,保持30s后,用冷水迅速冷却至室温,进行喷雾干燥,得酸溶性大豆蛋白粉E,其蛋白含量用凯氏定氮法测得为91%。喷雾干燥条件为进风温度:160℃,出风温度为85℃。
实施例6
用正己烷萃取法提取的大豆脱脂豆粕(NSI=85)粉碎并过60目筛得到脱脂大豆粉,按照1∶15的质量比例与水混合,在室温中速搅拌1h,其间不断用2mol/L的NaOH调pH为8.0,然后3000rpm离心20min。取上清液用2mol/L的HCL调pH为4.5,3000rpm离心20min得到大豆蛋白沉淀,用去离子水按固液质量比1∶10溶解蛋白沉淀,其间不断用2mol/L的NaOH调pH为7.0,得大豆蛋白提取液。
用去离子水将大豆蛋白提取液稀释至5%蛋白质量浓度,用2mol/L的HCL调pH为5.5,在37℃下按每g蛋白加30U的植酸酶(Phytase,华扬)酶解30min,然后用2mol/L的HCL调pH为4.0,在37℃下按每1000g蛋白加2g酸性蛋白酶(NovoCorAB,诺维信)酶解30min,然后用水浴锅90℃、10min灭酶,得分散液。在图1所示的连续热处理装置中对分散液进行连续水热处理,具体操作:1min内快速加热喷射蒸煮器4中的分散液至100℃,保持90s后,用冷水迅速冷却至室温,进行喷雾干燥,得酸溶性大豆蛋白粉F,其蛋白含量用凯氏定氮法测得为92%。喷雾干燥条件为进风温度:160℃,出风温度为85℃。
比较例1
将实施例1所得大豆蛋白提取液用2mol/L的HCL调pH为5.5,在37℃下按每g蛋白加30U的植酸酶(Phytase,华扬)酶解30min,然后用2mol/L的NaOH调pH为7.0,在37℃下按每1000g蛋白加2g中性蛋白酶(复合蛋白酶Protamex,诺维信)酶解30min,90℃、10min灭酶。用喷射蒸煮器140℃处理90s,将所得蛋白溶液喷雾干燥,得酸溶蛋白G,其中粗蛋白含量为90%。
比较例2
将实施例1所得大豆蛋白提取液调,用2mol/L的HCL调pH为4.0,在37℃下按每1000g蛋白加2g酸性蛋白酶(NovoCorAB,诺维信)酶解30min,90℃、10min灭酶。然后用2mol/L的NaOH调pH为5.5,在37℃下按每g蛋白加30U的植酸酶(Phytase,华扬)酶解30min。最后用喷射蒸煮器140℃处理90s,将所得蛋白溶液喷雾干燥,得酸溶蛋白H,其中粗蛋白含量为89%。
比较例3
将实施例1所得大豆蛋白提取液用2mol/L的HCL调pH为5.5,在37℃下按每g蛋白加30U的植酸酶(Phytase,华扬)酶解30min,然后用喷射蒸煮器140℃处理90s,将所得蛋白溶液喷雾干燥,得酸溶蛋白I,其中粗蛋白含量为90%。
比较例4
将实施例1所得大豆蛋白提取液调,调pH为4.0,在37℃下按每1000g蛋白加2g酸性蛋白酶(NovoCorAB,诺维信)酶解30min,90℃、10min灭酶。用喷射蒸煮器140℃处理90s,将所得蛋白溶液喷雾干燥,得酸溶蛋白J,其中粗蛋白含量为89%。
表1不同蛋白产物分子量及氮溶指数的比较
由表1可以看出,在实施例1-6中,即在权利要求中所设条件内,酸溶蛋白在pH3.8时的氮溶指数都大于90%,可见其都有良好的酸溶性。在比较例1-4中,改变了酶的种类和酶解顺序,氮溶指数都有不同程度的下降,尤其是用单一的酶解处理,氮溶指数明显降低。
感官评定:选取10位评价员组成评价小组对样品进行评价。在评定之前,给评价员做评价培训,使评价员客观地进行评价,不搀杂个人情绪;在评价过程中,避免讨论;在试验前应避免接触强味物品,吸烟、嚼口香糖、吃食物等及使用有气味的化妆品和洗涤剂,还应要求评价员抹去唇膏,避免浓妆,不能用有气味的肥皂洗手。将不同批次的酸溶蛋白作为评价对象,然后按未知顺序提供给评价员,进行客观评价,填写感官评定表(见下表)。
表2不同蛋白产物感官评定的比较
注:每种味觉的评价分为5个梯度,满分为5分。5分:该味觉非常严重,不能添加到食品中;4分:该味觉比较严重,添加到食品中时很容易感觉出来;3分:该味觉能感觉出来,但添加到食品中时会被掩盖;2分:该味觉仔细品味才能感觉出来;1分:该味觉几乎感觉不出来,风味良好。
综合评价中总得分在4以内为☆☆,指风味非常好,总得分在4至6为☆,指风味较好,总得分在7至10为○,指风味较差,总得分大于10为×,指风味非常差。
由表2可以看出,在实施例1-6中,蛋白溶液的风味都较好,而比较例中除2以外风味都较差,说明按照本专利中方法制得的酸溶蛋白在感官上都表现良好。
以下为含大豆蛋白酸性饮料的制造:
应用实施例1
称取实施例1中的大豆蛋白粉末1g,溶于75ml水中,充分搅拌1h,加入用果胶裂解酶(Pectate lyase,诺维信)处理过的苹果浓缩汁25ml及产品质量0.1%的稳定剂,充分混合后进行30MPa均质处理,90℃10min巴氏杀菌,最后灌装,得大豆蛋白果汁产品G。
应用实施例2
称取实施例1中的大豆蛋白粉末0.5g,溶于75ml水中,充分搅拌1h,加入用果胶裂解酶(Pectate lyase,诺维信)处理过的苹果浓缩汁25ml及产品质量0.1%稳定剂,充分混合后进行30MPa均质处理,90℃10min巴氏杀菌,最后灌装,得大豆蛋白果汁产品H。
应用实施例3
称取实施例1中的大豆蛋白粉末1.5g,溶于75ml水中,充分搅拌1h,加入用果胶裂解酶(Pectate lyase,诺维信)处理过的苹果浓缩汁25ml及产品质量0.1%稳定剂,充分混合后进行30MPa均质处理,90℃10min巴氏杀菌,最后灌装,得大豆蛋白果汁产品I。
应用实施例4
称取实施例1中的大豆蛋白粉末1g,溶于75ml水中,充分搅拌1h,加入用果胶裂解酶(Pectate lyase,诺维信)处理过的苹果浓缩汁25ml及产品质量0.1%稳定剂,充分混合后90℃10min巴氏杀菌,最后灌装,得大豆蛋白果汁产品J。
表3不同大豆蛋白果汁粒度及沉淀率的比较
表3中粒度的测定:蛋白质粒径的测定采用Nano-ZS&MPT-2zeta电位及纳米粒度分布仪。用50mmol/L的乙酸盐缓冲液(4.0)将大豆蛋白配制成质量浓度为0.2%的溶液,搅拌1.5h,1000rpm离心,取上清液于0.45μm过滤器过滤,备用。选择size测量软件,于测定25℃进行测量,取三次测量的平均值。仪器通过测定颗粒的透射扩散系数来记录粒度。所有的测定以至少两次新鲜制备的未稀释样品测定。对含有大量聚集材料的样品的动态光散射测定通常是不准确的,因为大颗粒扩散缓慢但强烈散射光,还因为聚集物对处理和取样敏感。
表3中沉淀率的测定:沉淀率SR(sedimentation rate)表示体系的稳定性,沉淀率越小,说明体系越稳定。取1.5ml离心管,置于烘箱中105℃恒重1h,取出称重为m0,加入1ml蛋白果醋,称重为m1,4000rpm离心20min,取出后弃去上清液,置于烘箱中105℃恒重2h,取出称重为m2.按式(2-1)计算沉淀率,每一水平样品平行测定3次。
沉淀率=(m2-m0)/(m1-m0)×100%
由表3可以看出,产品H、G、I中酸溶蛋白质量分数分别为0.5%、1%、1.5%,结果粒度和沉淀率依次上升,说明产品中蛋白颗粒越来越大,离心下沉淀越多,说明蛋白在产品中的添加量不能太大,1%蛋白含量的产品其货架期在半年左右。而产品J由于没有均质处理,粒度和沉淀率最大,说明均质处理在产品生产上是必须的步骤。
本发明提高了大豆蛋白质在酸性区间的溶解度,本发明制得的大豆蛋白可以应用于果汁等酸性饮料中,产品不会因为大豆蛋白在酸性条件下溶解度低而沉淀及聚集。此外,能够利用大豆脱脂原材料,制得可使其溶液不仅溶解度高而且透明度好的蛋白质材料。本发明所得大豆蛋白没有添加任何无机及有机物质,仅采用酶解及物理处理,可以保证此种酸溶蛋白的安全性。且利用本产品制成酸性饮料,在口感上无豆腥味、苦味及涩味。因此,本发明有可能扩大了酸性食品的类别和拓宽了餐食结构中对各种蛋白质的吸收。
Claims (6)
1.一种酸溶性大豆蛋白的制备方法,其特征在于包括如下步骤:
(1)预处理:将大豆脱脂豆粕以固液质量比1:10至1:20溶于去离子水中,用NaOH溶液调pH为7.0-10.0,搅拌均匀,然后1000-5000rpm离心10-30min,取上清液用HCL溶液调pH为3.0-6.0,然后1000-5000rpm离心10-30min,取沉淀,以固液质量比1:5至1:15加水,用NaOH溶液调pH为6.0-9.0,搅拌直至沉淀物溶解,制得大豆蛋白分离物;
(2)植酸酶的酶解:将大豆蛋白分离物用去离子水稀释至2-9%质量浓度,按每克蛋白加10-300U的植酸酶,在20-70℃下酶解10-50min;
(3)蛋白酶的酶解:将植酸酶酶解过的大豆蛋白分离物加入蛋白质量0.01-1%的酸性蛋白酶,在20-70℃下酶解10-50min;
(4)连续水热处理:将上述蛋白溶液加入喷射蒸煮器内,控制温度在100至180℃,处理时间设为30-120s, 在出料口接料;
(5)喷雾干燥:将上述蛋白溶液用喷雾干燥设备干燥,喷雾干燥仪器进口温度设为150至200℃,出口温度设为50至100℃。
2.根据权利要求1所述的酸溶性大豆蛋白的制备方法,其特征在于所述:大豆脱脂豆粕为正己烷萃取法提取的大豆脱脂豆粕或压榨法制得的大豆脱脂豆粕。
3.根据权利要求1所述的酸溶性大豆蛋白的制备方法,其特征在于:所述大豆脱脂豆粕氮溶指数为60-90。
4.根据权利要求1所述的酸溶性大豆蛋白的制备方法,其特征在于:所述步骤(1)中NaOH溶液浓度都为1-5mol/L。
5.根据权利要求1所述的酸溶性大豆蛋白的制备方法,其特征在于:所述步骤(1)中HCL溶液的浓度为1-5mol/L。
6.根据权利要求1所述的酸溶性大豆蛋白的制备方法,其特征在于:所述步骤(1)中搅拌均匀是指500-1000rpm搅拌0.5-3h。
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CN2011103409257A CN102396643A (zh) | 2011-11-02 | 2011-11-02 | 一种酸溶性大豆蛋白的制备方法 |
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Cited By (16)
Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
---|---|---|---|---|
CN103053786A (zh) * | 2012-12-17 | 2013-04-24 | 华南理工大学 | 一种低植酸耐钙大豆蛋白的制备方法 |
CN103202384A (zh) * | 2013-04-16 | 2013-07-17 | 华东师范大学 | 一种酸性可溶大豆蛋白的制备方法 |
CN103211082A (zh) * | 2013-04-12 | 2013-07-24 | 华南理工大学 | 一种大豆蛋白及其制备方法 |
CN103355471A (zh) * | 2013-07-29 | 2013-10-23 | 华南理工大学 | 一种植物蛋白脱酰胺的方法 |
CN103431159A (zh) * | 2013-05-16 | 2013-12-11 | 华南理工大学 | 一种低值酸的大豆分离蛋白及其制备方法 |
CN104106724A (zh) * | 2013-04-17 | 2014-10-22 | 帝斯曼知识产权资产管理有限公司 | 改性大豆分离蛋白和含有该改性大豆分离蛋白的饮料 |
CN104905162A (zh) * | 2015-06-09 | 2015-09-16 | 华南理工大学 | 固体发酵法制备富含大豆抗毒素的豆粉及功能性大豆蛋白的方法 |
CN108118078A (zh) * | 2017-12-19 | 2018-06-05 | 山东禹王生态食业有限公司 | 一种大豆分离蛋白粉及其制备方法和用途 |
CN108424823A (zh) * | 2018-03-27 | 2018-08-21 | 安徽省禾裕黄酒有限公司 | 一种降血糖血脂的保健黄酒及其制备方法 |
CN108719731A (zh) * | 2018-04-28 | 2018-11-02 | 平顶山天晶植物蛋白有限责任公司 | 一种酸性大豆蛋白在酸性饮料中的应用 |
CN108935915A (zh) * | 2018-06-27 | 2018-12-07 | 山东禹王生态食业有限公司 | 一种无豆腥大豆分离蛋白粉的制备方法 |
CN110100947A (zh) * | 2019-06-06 | 2019-08-09 | 中国农业科学院农产品加工研究所 | 一种酸溶性花生蛋白及其制备方法与应用 |
CN110636757A (zh) * | 2017-03-03 | 2019-12-31 | 伯康营养科学(Mb)公司 | 很少或没有涩味的酸溶性豆类蛋白水解物及改善氨基酸评分的豆类蛋白水解物的制备 |
CN111802506A (zh) * | 2020-07-23 | 2020-10-23 | 临沂山松生物制品有限公司 | 一种脱腥同时改善口感和色泽的大豆蛋白制备方法 |
WO2021086138A1 (ko) * | 2019-10-30 | 2021-05-06 | 씨제이제일제당 (주) | 피틴산이 저감된 대두단백 농축물 제조용 조성물 및 이의 용도 |
CN115500425A (zh) * | 2022-09-06 | 2022-12-23 | 华南理工大学 | 一种低消化凝固性大豆分离蛋白及其制备方法与应用 |
Citations (3)
Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
---|---|---|---|---|
CN101176506A (zh) * | 2007-11-30 | 2008-05-14 | 华南理工大学 | 一种大豆蛋白的促溶方法 |
CN101686708A (zh) * | 2007-04-26 | 2010-03-31 | 不二制油株式会社 | 酸溶性大豆蛋白质的制备方法 |
CN101773190A (zh) * | 2009-12-31 | 2010-07-14 | 山东万得福实业集团有限公司 | 一种大豆酸性蛋白粉的生产工艺 |
-
2011
- 2011-11-02 CN CN2011103409257A patent/CN102396643A/zh active Pending
Patent Citations (3)
Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
---|---|---|---|---|
CN101686708A (zh) * | 2007-04-26 | 2010-03-31 | 不二制油株式会社 | 酸溶性大豆蛋白质的制备方法 |
CN101176506A (zh) * | 2007-11-30 | 2008-05-14 | 华南理工大学 | 一种大豆蛋白的促溶方法 |
CN101773190A (zh) * | 2009-12-31 | 2010-07-14 | 山东万得福实业集团有限公司 | 一种大豆酸性蛋白粉的生产工艺 |
Non-Patent Citations (6)
Title |
---|
宋俊梅等: "《新编大豆食品加工技术》", 31 December 2002, 山东大学出版社 * |
李波: "植酸酶在食品中的应用", 《食品工程》 * |
石彦国等: "《大豆制品工艺学》", 31 May 1996, 中国轻工业出版社 * |
石彦国等: "大豆蛋白酶解前处理方法的比较研究", 《食品工业科技》 * |
范宝庆等: "酸溶性酶解大豆蛋白的研究", 《广州食品工业科技》 * |
陈乃松: "植酸酶对大豆分离蛋白中植酸的酶解研究", 《饲料工业》 * |
Cited By (20)
Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
---|---|---|---|---|
CN103053786A (zh) * | 2012-12-17 | 2013-04-24 | 华南理工大学 | 一种低植酸耐钙大豆蛋白的制备方法 |
CN103211082A (zh) * | 2013-04-12 | 2013-07-24 | 华南理工大学 | 一种大豆蛋白及其制备方法 |
CN103202384A (zh) * | 2013-04-16 | 2013-07-17 | 华东师范大学 | 一种酸性可溶大豆蛋白的制备方法 |
CN104106724A (zh) * | 2013-04-17 | 2014-10-22 | 帝斯曼知识产权资产管理有限公司 | 改性大豆分离蛋白和含有该改性大豆分离蛋白的饮料 |
CN103431159A (zh) * | 2013-05-16 | 2013-12-11 | 华南理工大学 | 一种低值酸的大豆分离蛋白及其制备方法 |
CN103431159B (zh) * | 2013-05-16 | 2014-10-08 | 华南理工大学 | 一种低值酸的大豆分离蛋白及其制备方法 |
CN103355471A (zh) * | 2013-07-29 | 2013-10-23 | 华南理工大学 | 一种植物蛋白脱酰胺的方法 |
CN104905162A (zh) * | 2015-06-09 | 2015-09-16 | 华南理工大学 | 固体发酵法制备富含大豆抗毒素的豆粉及功能性大豆蛋白的方法 |
CN110636757A (zh) * | 2017-03-03 | 2019-12-31 | 伯康营养科学(Mb)公司 | 很少或没有涩味的酸溶性豆类蛋白水解物及改善氨基酸评分的豆类蛋白水解物的制备 |
CN108118078A (zh) * | 2017-12-19 | 2018-06-05 | 山东禹王生态食业有限公司 | 一种大豆分离蛋白粉及其制备方法和用途 |
CN108424823A (zh) * | 2018-03-27 | 2018-08-21 | 安徽省禾裕黄酒有限公司 | 一种降血糖血脂的保健黄酒及其制备方法 |
CN108719731A (zh) * | 2018-04-28 | 2018-11-02 | 平顶山天晶植物蛋白有限责任公司 | 一种酸性大豆蛋白在酸性饮料中的应用 |
CN108935915A (zh) * | 2018-06-27 | 2018-12-07 | 山东禹王生态食业有限公司 | 一种无豆腥大豆分离蛋白粉的制备方法 |
CN110100947A (zh) * | 2019-06-06 | 2019-08-09 | 中国农业科学院农产品加工研究所 | 一种酸溶性花生蛋白及其制备方法与应用 |
CN110100947B (zh) * | 2019-06-06 | 2020-04-14 | 中国农业科学院农产品加工研究所 | 一种酸溶性花生蛋白及其制备方法与应用 |
WO2021086138A1 (ko) * | 2019-10-30 | 2021-05-06 | 씨제이제일제당 (주) | 피틴산이 저감된 대두단백 농축물 제조용 조성물 및 이의 용도 |
AU2020375514B2 (en) * | 2019-10-30 | 2023-09-28 | Cj Cheiljedang Corporation | Composition for preparing soy protein concentrate having reduced phytic acid, and use thereof |
CN111802506A (zh) * | 2020-07-23 | 2020-10-23 | 临沂山松生物制品有限公司 | 一种脱腥同时改善口感和色泽的大豆蛋白制备方法 |
CN115500425A (zh) * | 2022-09-06 | 2022-12-23 | 华南理工大学 | 一种低消化凝固性大豆分离蛋白及其制备方法与应用 |
CN115500425B (zh) * | 2022-09-06 | 2024-04-12 | 华南理工大学 | 一种低消化凝固性大豆分离蛋白及其制备方法与应用 |
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