CH630407A5

CH630407A5 - Enzymic liquid washing agent

Info

Publication number: CH630407A5
Application number: CH1322877A
Authority: CH
Inventors: Jiri Hora; Gerardus Adrianus Anton Kivits
Original assignee: Unilever Nv
Priority date: 1976-11-01
Filing date: 1977-10-31
Publication date: 1982-06-15
Also published as: PT67226A; ATA776377A; FI61716B; IT1093028B; BE860375A; GR66147B; DE2748212A1; NL188760C; LU78423A1; NL7711924A; PT67226B; NO773697L; JPS6018718B2; AU513867B2; AT362854B; SE7712283L; NO148855C; DK147557C; JPS5356204A; DK482477A

Description

Die Erfindung bezieht sich auf ein enzymatisches Flüssigwaschmittel mit verbesserter Lagerungsbeständigkeit.

Flüssigwaschmittel sind auf dem Fachgebiet gut bekannt, und nach dem Wiederaufleben des Interesses an Enzymen zum Einarbeiten in Waschmittel sind auf dem Fachgebiet mehrere Vorschläge für enzymatische Flüssigwaschmittel gemacht worden.

Diesen Vorschlägen zum Trotz sind solche enzymatischen Flüssigwaschmittel nicht in wesentlichem Umfang auf den Markt gebracht worden, in erster Linie wegen ernsthafter Instabilitätsprobleme, die beim Einarbeiten von Enzymen in Flüssigwaschmittel auftreten. Dieses Problem ist auf dem Fachgebiet gut bekannt, und es ist beispielsweise vorgeschlagen worden, die Unbeständigkeit von Enzymen in Flüssigwaschmitteln durch Einarbeiten von Stabilisatorsystemen in solche Mittel herabzusetzen. Zu solchen Vorschlägen gehört die Verwendung von Polyolen wie Glycerin, Sorbit, ferner Calciumsalzen, Alkoxyalkoholen, Dialkylglykoläthern und Gemischen mehrwertiger Alkohole mit polyfunktionellen aliphatischen Aminen. Diese Systeme sind jedoch hauptsächlich für flüssige enzymatische Mittel mit einem pH-Wert vom relativ sauren zum schwach alkalischen Bereich vorgesehen.

Es wurde nun gefunden, dass die Lagerungsbeständigkeit wässriger enzymatischer flüssiger Mittel beträchtlich verbessert werden können, indem ein wirksame Menge eines Stabilisatorsystems mit einer polyfunktionellen Aminoverbindung und Borsäure oder einem Boräquivalent von dieser, wie nachfolgend im einzelnen definiert, einbezogen wird.

Die polyfunktionellen Aminoverbindungen gemäss der Erfindung sind aliphatische organische Verbindungen mit wenigstens einer Amingruppierung und wenigstens zwei - ' Hydroxylgruppen. Damit fallen natürlich quaternäre Ammoniumverbindungen nicht unter die Bezeichnung «poljffunkti©-nelle Aminoverbindungen». "

Typische Beispiele für die polyfunktiönellerfAminoverbin-dunen gemäss der Erfindung sind Pòjyalkanolamine, wie Di-

äthanolamin, Triäthanolamin, Diisopropanolamin, Triisopropa-nolamin, ferner T ris(hydroxymethyl)aminomethan.

Die Menge der verwendeten polyfunktionellen Aminoverbindung liegt zwischen 2 und 25, bevorzugt zwischen 4 und 15 s Gewichtsprozent des Mittels. Triäthanolamin ist die bevorzugte polyfunktionelle Aminoverbindung in proteasehaltigen Flüssigkeiten.

Die Borsäure oder deren Boräquivalent (eine Borverbindung, die mit der polyfunktionellen Aminoverbindung zu re-io agieren vermag, wie beispielsweise Boroxid, Borax und andere Alkalimetallborate, wie Natriumortho-, -meta- und -pyroborat) wird in einer Menge von 0,25 bis 15, bevorzugt 0,5 bis 10 Gewichtsprozent des Mittels verwendet, wobei das Boräquivalent auf der Basis von Borsäure berechnet ist. Vorzugsweise ist i5 die Menge so, dass das Gewichtsverhältnis der polyfunktionellen Aminoverbindung zur Borsäure oder zum Boräquivalent (berechnet auf der Grundlage von Borsäure) zwischen 10:1 und 1:2, vorzugsweise 7:1 und 2:1, variiert.

Das stabilisierende System mit der polyfunktionellen Ami-20 noverbindung und der Borsäure oder deren Boräquivalent kann in das flüssige Enzymsystem entweder durch Zusatz der Komponenten als solchen zur Flüssigkeit oder durch Zusatz des getrennt hergestellten Stabilisatorsystems, z. B. als Reaktionsprodukt der polyfunktionellen Aminoverbindung/Bor-25 säure oder Boräquivalent, eingearbeitet sein. Auch Gemische verschiedener polyfunktioneller Aminoverbindungen können verwendet werden, sowie Gemische einer polyfunktionellen Aminoverbindung mit einer Polyhydroxyverbindung, die keine Aminogruppierung enthält, z. B. Erythritan. Ferner wurde 30 gefunden, dass ein Gehalt von bis zu 10 Gewichtsprozent Saccharose im allgemeinen die Lagerungsbeständigkeit weiter verbessert.

Die einzuarbeitenden Enzyme können proteolytische, amy-lolytische und cellulolytische Enzyme sowie deren Gemische 35 sein. Sie können jeden geeigneten Ursprungs sein, wie pflanzlichen, tierischen, bakteriellen Ursprungs, aus Fungi und Hefe. Ihre Wahl richtet sich im allgemeinen jedoch nach verschiedenen Faktoren, wie den Optimalwerten der pH-Aktivität und/ oder Stabilität, Wärmebeständigkeit, Stabilität gegenüber akti-40 ven Detergentien, Buildern usw. In dieser Hinsicht sind bakterielle Enzyme oder solche aus Fungi bevorzugt, wie z. B. bakterielle Amylasen und Proteasen und Cellulasen aus Fungi. Die Erfindung ist von besonderem Vorteil für enzymatische Flüs-sigdetergentien mit einem pH über 7,5, insbesondere solche mit 45 bakteriellen Proteasen, deren pH-Optima im Bereich zwischen 8;5 und 10,5 liegen, es versteht sich jedoch, dass Enzyme mit etwas geringerem oder höherem pH-Optimum noch in dem erfindungsgemässen Mittel vorteilhaft verwendet werden können.

so Geeignete Beispiele für Proteasen sind die Subtilisine, die aus bestimmten Stämmen von B. subtilis und B. licheniformis erhalten werden, wie z. B. die im Handel erhältlichen Subtilisine Maxatase und Alcalase.

Wie oben festgestellt, ist die Erfindung von besonderem 55 Vorteil für flüssige Enzymdetergentien, die Enzyme eingearbeitet enthalten, mit Optimalwerten der pH-Aktivität und/oder Stabilität über 8,5, wie z. B. Enzyme, die gewöhnlich als stark alkalische Enzyme bezeichnet werden.

Besonders gÊeignet ist eine Protease, die aus einem Bazil-6o lusstamm,erhalten wird und eine maximale Aktivität über den gesanjfen pH-Bereich von 8 bis 12 hat, entwickelt und vertrie-^Jsenunter der Handelsbezeichnung Esperase. Die Herstellung dieses Enzyms und analoger Enzyme ist in der GB-PS 1 243 784 beschrieben.

65 Stark alkalische Amylasen und Cellulasen können auch verwendet wérdenj z. B. a-Amylasen aus einem speziellen Stamm von B. licheniformis, im einzelnen beschrieben in der GB-PS 1 296 839.

3

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Die Menge der in dem flüssigen Mittel enthaltenen Enzyme variiert zwischen 0,001 und 10 Gewichtsprozent und liegt vorzugsweise zwischen 0,01 und 5 Gewichtsprozent. Diese Menge ist natürlich stark abhängig von der Aktivität des verwendeten Enzyms.

Das enzymatische Flüssigwaschmittel der Erfindung enthält ferner als wesentlichen Bestandteil ein aktives Detergens-material, das ein anionisches, nicht-ionisches, kationisches, zwitterionisches oder amphoteres Detergensmaterial sein kann.

Beispiele für anionische synthetische Detergentien sind S.alze (einschliesslich Natrium-, Kalium-, Ammonium- und substituierte Ammoniumsalze, wie Mono-, Di- und Triäthanolamin-salze) von Cs-Czo-Alkylbenzolsulfonaten, primäre oder sekundäre Cs-C22-Alkansulfonate, C8-C24-01efinsulfonate, sulfonierte Polycarbonsäuren, hergestellt durch Sulfonieren des Pyrolyseprodukts von Erdalkalimetallcitraten, wie z. B. in der GB-PS 1 082179 beschrieben, Cs-C22-Alkylsulfate, Cs-C24-Alkylpoly-glykoläthersulfate (mit bis zu 10 Mol Äthylenoxid); weitere Beispiele sind in «Surface Active Agents and Detergents» (Band I und II) von Schwartz, Perry und Berch beschrieben.

Beispiele nicht-ionischer synthetischer Detergentien sind die Kondensationsprodukte von Äthylenoxid, Propylenoxid und/oder Butylenoxid mit Cs-Cis-Alkylphenolen, primären oder sekundären Cs-Ci8-aliphatischen Alkoholen, Cs-Cis-Fett-säureamiden; weitere Beispiele nicht-ionischer Detergentien sind tertiäre Aminoxide mit einer Cs-Cis-Alkylkette und zwei Ci_3-Alkylketten. Die obige Literaturstelle beschreibt auch weitere Beispiele nicht-ionischer Detergentien.

Die durchschnittliche Molzahl von Äthylenoxid und/oder Propylenoxid in den vorstehenden nicht-ionischen Detergentien schwankt von 1-30; Gemische verschiedener nicht-ionischer Detergentien, einschliesslich Gemischen von nicht-ionischen Detergentien mit einem geringeren oder höheren Grad an Alkoxylierung, können auch verwendet werden.

Beispiele für kationische Detergentien sind die quaternären Ammoniumverbindungen, wie Alkyldimethylammoniumhalo-genide, aber solche kationischen Detergentien sind weniger bevorzugt zum Einarbeiten in enzymatische Waschmittel.

Beispiele für amphotere oder zwitterionische Detergentien sind N-Alkylaminosäuren, Sulfobetaine, Kondensationsprodukte von Fettsäuren mit Proteinhydrolysaten, aber aufgrund ihrer verhältnismässig hohen Kosten werden sie gewöhnlich in Kombination mit einem anionischen oder einem nicht-ionischen Detergens verwendet. Gemische der verschiedenen Artèn aktiver Detergentien können auch verwendet werden, und bevorzugt werden Gemische eines anionischen und eines nichtionischen aktiven Detergens. Seifen'(in Form ihrer Natrium-, Kalium- und substituierten Ammoniumsalze, wie Triäthanolaminsalze) von Cs-C22-Fettsäuren sowie von polymerisierten Fettsäuren können auch verwendet werden 5 und einen vorteilhaften Einfluss auf das Schäumverhalten des fertigen Mittels ausüben.

Die Menge des aktiven Detergensmaterials variiert zwischen 10 und 60 Gew.-%; werden z. B. Gemische von anionischen und nichtionischen Detergentien verwendet, variiert das io relative Gewichtsverhältnis von 1:1 bis 1:10. Wird auch eine Sèife eingearbeitet, beträgt deren Menge 1 bis 40 Gewichtsprozent.

Wenngleich die Flüssigkeiten bis zu 40% eines geeigneten Builders enthalten können, wie Natrium-, Kalium- und Ammo-15 nium- oder substituierte Ammoniumpyro- und Tripolypho-sphate, Nitrilotriacetate, Ätherpolycarboxylate, Citrate, Carbonate, Orthophosphate, Polyelektrolyte, wie Polyvinylmethyl-ther/Maleinsäureanhydrid-Copolymerisate usw., ist die Erfindung von besonderem Vorteil zur Verwendung in builderfreien 20 flüssigen Detergentien.

Die Menge des in den erfindungsgemässen Waschmitteln vorhandenen Wassers variiert von 5 bis 70 Gewichtsprozent.

Andere herkömmliche Materialien können auch in den erfindungsgemässen flüssigen Waschmitteln vorliegen, z. B. 25 schmutzsuspendierende Mittel, Hydrotrope, korrosionsverhin-. dernde Mittel, Farbstoffe, Duftstoffe, Silikate, optische Aufheller, Schaumverstärker, Schaumunterdrücker, keimtötende Mittel, das Trübwerden oder Anlaufen verhindernde Mittel, Trübungsmittel, Weichspüler, Sauerstoff freisetzende Bleichmittel, 30 wie Natriumperborat oder Percarbonat mit oder ohne Bleichvorstufen, Puffer und dergleichen.

Der pH-Wert des fertigen Mittels liegt vorzugsweise im Bereich von 7,5 bis 11,0 und wird, wenn nötig, auf einen Wert innerhalb dieses Bereichs durch Zugabe einer geeigneten 35 Säure oder eines alkalischen Materials eingestellt.

Die Erfindung wird nachfolgend weiter durch Beispiele veranschaulicht. In diesen Beispielen beziehen sich die Prozentsätze auf das Gewicht. Dabei wurde die Verlängerung der Halbwertszeit des Enzyms folgendermassen bestimmt: Eine 40 kontinuierlich entnommene Probe aus einer zu prüfenden Lösung wurde kontinuierlich verdünnt (1:200) und kontinuierlich auf Enzymaktivität getestet (für proteolytische Aktivität wurde Casein als Subtrat verwendet). Der Logarithmus der Restaktivität wurde gegen die Zeit aufgetragen, und die & 45 Geschwindigkeitskonstante erster Ordnung Ki wurde errechnet.

Der Zeitverlängerungsfaktor für die Enzym-Halbwertszeit Ft ist definiert als y _K-i (ohne StaMlisatorsystem)_t (mit StaMlisatorsystem) t K.| (mit Stabilisatorsystem) j/2 'olme StaMlisatorsystem)

ty/2 = die Zeit, bei der die Enzymaktivität y die halbe Enzym-Anfangsaktivität ist.

Beispiel I

Tests wurden mit einer bakteriellen Protease des Subtilisin-typs, Alcalase (Aktivität 10,6 AE/g) in dem folgenden wässrigen System durchgeführt, das 0,2 Mol Pentanatriumtripolypho-sphat, 0,12 Mol Dimethylglycin und 1,7 g Alcalase enthielt. i

Der pH-Wert dieses Systems war 10,0, und die Temperatur betrug 57 °C. Die Geschwindigkeit des Verlustes enzymati-scher Aktivität in diesem System mit und ohne Stabilisatorsystem wurde gemessen und der Enzym-Halbwertszeit-Verlänge-rungsfaktor (Ft) bestimmt. Die folgenden Ergebnisse wurden erhalten:

55

Nr.

Zusätze (in Gew.-%)

Ft-Wert

1

6%Tris(hydroxymethyl)aminomethan + 6,2% Borax

7,5

2

6%Tris(hydroxymethyl)aminomethan + 9,4% Borax

13,7

3

10%Tris(hydroxymethyl)aminomethan + 15,7% Borax

23,5

4

5%Tris(hydroxymethyl)aminomethan + 5% Erythritan + 12,4% Borax

18,6

5

10%Triisopropanolamin + 8,4% Borax

12,7

6

Triäthanolaminorthoborat (hergestellt aus 10% Triäthanolamin und 12,8% Borax)

5,2

7

6% Diäthanolamin + 5,4% Borax

2,5

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4

Beispiel II

Analog Beispiel I wurden Tests mit einer bakteriellen Protease, Esperase (Aktivität 41,5 KNPE/g) im gleichen System, aber bei 60 °C durchgeführt.

Eine Kontrollzusammensetzung mit 8,8% Borax alleine ergab eine Ft-Wert von 0,7 ; mit 2,5,7,5 oder 12,5% Triäthanolamin alleine wurden Ft-Werte von 1,0,1,1 und 1,0 erhalten.

Mit erfindungsgemässen Systemen wurden die folgenden Ergebnisse erhalten:

Lagerung hatten die Produkte A-D noch eine proteolytische • Restaktivität deutlich über 50% der Ausgangsaktivität. Diese Restaktivitäten waren 60%, 60% bzw. 85%.

5 Beispiel VI

V wurde wiederholt, der Lagerungstest wurde nun aber bei 50 °C durchgeführt. Die Produkte A, B und C erreichten den halben Enzymaktivitätswert nach 31/2,4 bzw. 10 Wochen Lagerung. Produkt D hatten eine Enzymrestaktivität von 88% nach 7 io Wochen.

Nr.

Zusatz (Gew.-%)

Ft-

Wert

8

12% T riäthanolaminorthoborat

5,9

9

12% Triäthanolaminorthoborat (hergestellt in situ 4,8

mit H3BO3)

10

10% Triäthanolaminorthoborat

4,3

11

8% T riäthanolaminorthoborat

3,0

12

6% Triäthanolaminorthoborat

2,1

13

4% Triäthanolaminorthoborat

2,0

14

2% Triäthanolaminorthoborat

1,6

15

8% Triäthanolamin + 5,6% Borax

2,6

16

8% Triäthanolamin + 6,8% Borax

3,4

17

8% Triäthanolamin + 8,6% Borax

3,4

18

8% Triäthanolamin + 10,2% Borax

3,2

19

6% Diäthanolamin + 5,4% Borax

3,2

20

8%Tris(hydroxymethyl)aminomethan + 7,7%

1,7

Borax

Nr. A B C Gewichtsprozent

D

Beispiel III

Tests wurden analog Beispiel I mit einer bakteriellen Amy-lase (Thermamyl) in einem wässrigen System durchgeführt, das 0,12 Mol Pentanatriumtripolyphosphat, 0,1 Mol Glycin und 0,5 g Thermamyl (Aktivität 450 KNE/g) enthielt.

Der pH war 9,95 und die Temperatur 59,3 °C. Die folgenden Ergebnisse wurden erhalten:

15

linearer Ci6-Cis-Alkohol,kondensiert21 21 21 21 mit 18 Mol Äthylenoxid linearer Cs-Cu-Alkohol, kondensiert 7 7 7 7 mit 8 Mol Äthylenoxid

20 Natrium-xylolsulfonat 3 3 3 3

dimerisierte Ölsäure 6,5 6,5 6,5 6,5

Triäthanolamin 10 10 10 10

Laurylalkohol, kondensiert mit 2 Mol 7 7 7 7 Äthylenoxid

25 Monoäthyläther von Diäthylenglykol 10 10 10 10

Wasser 30,5 25,5 20,5 15,5

Stabilisatorsystem mit Borsäure und 5 10 15 20 Triäthanolamin in einem Gewichtsverhältnis von 2:3, getrennt 30 hergestellt

PH

Die Halbwertszeit der enzymatischen Aktivität wurde 35 erhalten nach:

Nr. Zusatz (Gew.-%)

Ft-Wert

21 2%Tris(hydroxymethylamino)methan + 3,15% 1,4 Borax

22 6%Tris(hydroxymethylamino)methan + 9,45%

Borax

23 10%Tris(hydroxymethylamino)methan + 15,75% 4,6 Borax

24 6,28%Triäthanolaminorthoborat 1,4 Beispiel IV

Die folgenden wässrigen enzymatischen flüssigen Waschmittel wurden durch Zusatz von 0,5% einer Enzymaufschläm-mung (Maxatase 500 000, eine bakterielle Protease des Subtili-sin-Typs mit einer Aktivität von 500 000 Delft-Einheiten/g) zu den in der Tabelle aufgeführten Zusammensetzungen hergestellt, und ihre Lagerungsbeständigkeit bei 37 °C wurde bestimmt.

Beispiel V

Bei Wiederholung des Beispiels IV, aber unter Verwendung von 0,5% einer bakteriellen Protease, Esperase (Aktivität 9 KNPE) anstelle von Alcalase ergaben die Flüssigkeiten mit einem pH von 9,0 die folgenden Ergebnisse: Nach 9 Wochen enzymatische Restaktivität nach 11 Wochen Lagerung:

6'A 8 Vi nach nach Woc-Woc-11 11 hen hen Woc- Wochen hen noch noch 50% 50% Rest- Rest-aktivi-aktivi-tät tät

32% 35% 60% 70%

45

Beispiel VII

Wässrige Systeme mit Esperase (20 000 G.E./ml) wurden bei 37 °C gelagert. Die Halbwertszeit wurde in Tagen gemessen so unter Verwendung von Systemen mit Zusätzen, wie nachfolgend angegeben. Die Ergebnisse sind ebenfalls aufgeführt.

pH* Halbwertszeit in Tagen

55

60

+ 24,8 g/I Borsäure 10,5 6

+ 24,8 g/1 Borsäure + 10 % Saccharose 10,5 8

+ 24,8 g/1 Borsäure + 5 % Triäthanolamin 10,5 9

10 % Saccharose + 5 % Triäthanolamin 10,2 6

24,8 g/1 Borsäure + 5 Triäthanolamin + 10,5 20 10% Saccharose

*pH eingestellt mit NaOH

G

Claims

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PATENTANSPRÜCHE

1.Enzymatisches Flüssigwaschmittel mit verbesserter Lagerungsbeständigkeit, das 10-60 Gew.-% eines aktiven Detergens, 0,001-10 Gew.-°/o eines Enzyms und 5-70 Gew.-% Wasser enthält, gekennzeichnet durch ein Stabilisatorsystem mit a) 2-25 Gew.-%, bezogen auf das fertige Mittel, einer polyfunktionellen aliphatischen Aminoverbindung mit wenigstens einer Aminogruppe und wenigstens zwei Hydroxylgruppen und b) 0,25-15 Gew.-%, bezogen auf das fertige Mittel, Borsäure oder deren Boräquivalent, das mit der polyfunktionellen Aminoverbindung zu reagieren vermag.
2. Mittel nach Anspruch 1 mit 4 bis 15 Gew.-% a) und 0,5 bis 10Gew.-%b).
3. Mittel nach Anspruch 1 oder 2, in dem die polyfunktionelle Aminoverbindung ein Polyalkanolamin ist.
4. Mittel nach Anspruch 3, in dem das Polyalkanolamin Diethanolamin, Triethanolamin, Diisopropanolamin, Triisopro-panolamin oder Tris(hydroxymethyl)aminomethan ist.
5. Mittel nach Anspruch 1, in dem das Boräquivalent der Borsäure Boroxid, Borax oder Natriumortho-,-meta-oder -pyroborat ist.
6. Mittel nach einem der vorhergehenden Ansprüche, das weiter bis zu 10 Gew.-% Saccharose enthält.
7. Mittel nach Anspruch 1 mit einem pH-Wert von 8,5 bis 10,5.
8. Mittel nach einem der Ansprüche 1 bis 7, dadurch gekennzeichnet, dass es bis zu 40 Gew.-% eines Builders enthält.