WO2022092242A1 - 香りが増強された植物性タンパク質飲食品の加工物の製造方法 - Google Patents

香りが増強された植物性タンパク質飲食品の加工物の製造方法 Download PDF

Info

Publication number
WO2022092242A1
WO2022092242A1 PCT/JP2021/039923 JP2021039923W WO2022092242A1 WO 2022092242 A1 WO2022092242 A1 WO 2022092242A1 JP 2021039923 W JP2021039923 W JP 2021039923W WO 2022092242 A1 WO2022092242 A1 WO 2022092242A1
Authority
WO
WIPO (PCT)
Prior art keywords
vegetable protein
drink
protein food
amylase
enzyme
Prior art date
Application number
PCT/JP2021/039923
Other languages
English (en)
French (fr)
Inventor
パンフイ ワン
シャオフイ ザオ
Original Assignee
天野エンザイム株式会社
天野▲めい▼製剤（江蘇）有限公司
Priority date (The priority date is an assumption and is not a legal conclusion. Google has not performed a legal analysis and makes no representation as to the accuracy of the date listed.)
Filing date
Publication date
Application filed by 天野エンザイム株式会社, 天野▲めい▼製剤（江蘇）有限公司 filed Critical 天野エンザイム株式会社
Priority to CN202180074019.9A priority Critical patent/CN116456835A/zh
Priority to EP21886359.5A priority patent/EP4238422A1/en
Priority to JP2022559250A priority patent/JPWO2022092242A1/ja
Priority to US18/251,140 priority patent/US20230404097A1/en
Publication of WO2022092242A1 publication Critical patent/WO2022092242A1/ja

Links

Classifications

    • A—HUMAN NECESSITIES
    • A23—FOODS OR FOODSTUFFS; TREATMENT THEREOF, NOT COVERED BY OTHER CLASSES
    • A23J—PROTEIN COMPOSITIONS FOR FOODSTUFFS; WORKING-UP PROTEINS FOR FOODSTUFFS; PHOSPHATIDE COMPOSITIONS FOR FOODSTUFFS
    • A23J3/00—Working-up of proteins for foodstuffs
    • A23J3/30—Working-up of proteins for foodstuffs by hydrolysis
    • A23J3/32—Working-up of proteins for foodstuffs by hydrolysis using chemical agents
    • A23J3/34—Working-up of proteins for foodstuffs by hydrolysis using chemical agents using enzymes
    • A—HUMAN NECESSITIES
    • A23—FOODS OR FOODSTUFFS; TREATMENT THEREOF, NOT COVERED BY OTHER CLASSES
    • A23C—DAIRY PRODUCTS, e.g. MILK, BUTTER OR CHEESE; MILK OR CHEESE SUBSTITUTES; MAKING THEREOF
    • A23C11/00—Milk substitutes, e.g. coffee whitener compositions
    • A23C11/02—Milk substitutes, e.g. coffee whitener compositions containing at least one non-milk component as source of fats or proteins
    • A23C11/10—Milk substitutes, e.g. coffee whitener compositions containing at least one non-milk component as source of fats or proteins containing or not lactose but no other milk components as source of fats, carbohydrates or proteins
    • A23C11/103—Milk substitutes, e.g. coffee whitener compositions containing at least one non-milk component as source of fats or proteins containing or not lactose but no other milk components as source of fats, carbohydrates or proteins containing only proteins from pulses, oilseeds or nuts, e.g. nut milk
    • A—HUMAN NECESSITIES
    • A23—FOODS OR FOODSTUFFS; TREATMENT THEREOF, NOT COVERED BY OTHER CLASSES
    • A23C—DAIRY PRODUCTS, e.g. MILK, BUTTER OR CHEESE; MILK OR CHEESE SUBSTITUTES; MAKING THEREOF
    • A23C11/00—Milk substitutes, e.g. coffee whitener compositions
    • A23C11/02—Milk substitutes, e.g. coffee whitener compositions containing at least one non-milk component as source of fats or proteins
    • A23C11/10—Milk substitutes, e.g. coffee whitener compositions containing at least one non-milk component as source of fats or proteins containing or not lactose but no other milk components as source of fats, carbohydrates or proteins
    • A—HUMAN NECESSITIES
    • A23—FOODS OR FOODSTUFFS; TREATMENT THEREOF, NOT COVERED BY OTHER CLASSES
    • A23J—PROTEIN COMPOSITIONS FOR FOODSTUFFS; WORKING-UP PROTEINS FOR FOODSTUFFS; PHOSPHATIDE COMPOSITIONS FOR FOODSTUFFS
    • A23J3/00—Working-up of proteins for foodstuffs
    • A23J3/14—Vegetable proteins
    • A—HUMAN NECESSITIES
    • A23—FOODS OR FOODSTUFFS; TREATMENT THEREOF, NOT COVERED BY OTHER CLASSES
    • A23J—PROTEIN COMPOSITIONS FOR FOODSTUFFS; WORKING-UP PROTEINS FOR FOODSTUFFS; PHOSPHATIDE COMPOSITIONS FOR FOODSTUFFS
    • A23J3/00—Working-up of proteins for foodstuffs
    • A23J3/30—Working-up of proteins for foodstuffs by hydrolysis
    • A23J3/32—Working-up of proteins for foodstuffs by hydrolysis using chemical agents
    • A23J3/34—Working-up of proteins for foodstuffs by hydrolysis using chemical agents using enzymes
    • A23J3/346—Working-up of proteins for foodstuffs by hydrolysis using chemical agents using enzymes of vegetable proteins
    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
    • C12Y—ENZYMES
    • C12Y302/00—Hydrolases acting on glycosyl compounds, i.e. glycosylases (3.2)
    • C12Y302/01—Glycosidases, i.e. enzymes hydrolysing O- and S-glycosyl compounds (3.2.1)
    • C12Y302/01002—Beta-amylase (3.2.1.2)
    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
    • C12Y—ENZYMES
    • C12Y305/00—Hydrolases acting on carbon-nitrogen bonds, other than peptide bonds (3.5)
    • C12Y305/01—Hydrolases acting on carbon-nitrogen bonds, other than peptide bonds (3.5) in linear amides (3.5.1)
    • C12Y305/01002—Glutaminase (3.5.1.2)

Definitions

  • the present invention relates to a material for vegetable protein food and drink and / or a method for producing a processed product of vegetable protein food and drink. More specifically, the present invention relates to a material for vegetable protein food and drink and / or a processing technique for enhancing the aroma of vegetable protein food and drink.
  • soybean protein various modification treatments have been studied for the purpose of improving its existing characteristics and for providing foods having new taste characteristics.
  • Patent Document 1 JP2000-50887A
  • Patent Document 2 JP2008-283900A
  • Patent Document 3 JP2015-159765A
  • the soymilk is subjected to a deamidation treatment with a cation exchange resin and / or a phytic acid removal treatment with an anion exchange resin, so that a precipitate is formed on the coagulant. It is stated that it is less likely to occur.
  • Patent Document 4 US6,451,361B1
  • Patent Document 5 describes that the prebiotic action of an auto-beverage is improved by producing maltooligosaccharide by treatment with ⁇ -amylase, ⁇ -amylase and transglucosidase.
  • Oat milk has high nutritional value and high value as a health food.
  • oat milk is generally considered to be easy to drink among vegetable milks.
  • oat milk lacks individuality because it has no particular scent.
  • the technique for improving the scent has not been sufficiently studied. Considering the possibility of widespread use of vegetable protein foods and drinks and their materials in the future, individuality is achieved by enhancing the aroma of vegetable protein foods and drinks and their materials in order to respond to the diversification of consumers' taste preferences. A technique that can give or make a protein stand out is desired.
  • An object of the present invention is to provide a processing technique capable of enhancing the aroma of vegetable protein foods and drinks and their materials.
  • the present invention provides the inventions of the following aspects.
  • Item 1 Production of vegetable protein food and drink material and / or processed vegetable protein food and drink, including the step of treating the vegetable protein food and drink material and / or the vegetable protein food and drink with a protein deamidating enzyme and ⁇ -amylase. Method.
  • Item 2. The production method according to Item 1, wherein the vegetable protein food and drink material and / or the vegetable protein food and drink is oat milk.
  • Item 3. Item 2. The production method according to Item 1, wherein the protein deamidating enzyme is used in an amount of 0.05 U or more per 1 g of vegetable protein.
  • Item 4. Item 6.
  • Item 8 A fragrance enhancer for vegetable protein food and drink materials and / or vegetable protein food and drink, which comprises a protein deamidating enzyme and ⁇ -amylase.
  • a processing technique capable of enhancing the aroma of vegetable protein foods and drinks and their materials.
  • the method for producing vegetable protein food and drink material and / or vegetable protein food and drink processed product of the present invention is vegetable protein food and drink. It comprises treating the material and / or the vegetable protein food and drink with a protein deamidating enzyme and ⁇ -amylase. Further, in the method for producing a vegetable protein food or drink material and / or a processed product of a vegetable protein food or drink of the present invention, the vegetable protein food or drink material and / or the vegetable protein food or drink is used in 1 part by weight of the vegetable protein raw material. It may further include a step of preparing with 0.5 parts by weight or more of water per unit.
  • the method for producing the vegetable protein food and drink material and / or the processed product of the vegetable protein food and drink of the present invention will be described in detail.
  • Vegetable protein food and drink material and / or vegetable protein food and drink The vegetable protein food and drink material and / or vegetable protein food and drink used in the present invention is not particularly limited. Vegetable protein The food and drink material contains vegetable protein and is not intended to be eaten and / or eaten as it is, but is premised on cooking and is used as a material for food and drink. In addition, vegetable protein foods and drinks are those that are served as they are for eating and / or drinking. Specific examples of vegetable protein food and drink materials and / or vegetable protein food and drink (hereinafter collectively referred to as "vegetable protein food and drink material, etc.") include vegetable milk, vegetable cream, and the like. Examples thereof include vegetable substitute meat, vegetable substitute cheese, and vegetable protein solution. Among these vegetable protein food and drink materials, those having fluidity such as vegetable milk, vegetable cream, vegetable protein solution, etc. are preferably mentioned from the viewpoint of further improving the effect of the present invention. Vegetable milk is preferable.
  • the vegetable edible portion which is a raw material of vegetable protein contained in vegetable protein food and drink materials is not particularly limited, and for example, wheat and rice. Kinds, grains such as beans, and nuts and the like can be mentioned. Among these plants, from the viewpoint of further improving the effect of the present invention, cereals are preferably mentioned, wheat is more preferably mentioned, and oats (swallow) are more preferable.
  • the amount of water per 1 part by weight of the vegetable protein raw material used for preparing the vegetable protein food and drink material may be, for example, 0.5 part by weight or more. Since the present invention has an excellent scent-enhancing effect on vegetable protein food and drink materials, vegetable protein food and drink materials prepared using more water that would normally reduce or lose the scent, etc. Even so, the scent enhancing effect can be effectively exhibited.
  • a preferable example of the amount of water with respect to 1 part by weight of the vegetable protein raw material is, for example, 1 part by weight or more, preferably 2 parts by weight or more, more preferably 3 parts by weight or more, still more preferably 4 parts by weight. More than parts, more preferably 4.5 parts by weight or more, still more preferably 4.8 parts by weight or more, and particularly preferably 5 parts by weight or more.
  • the upper limit of the range of the amount of water per 1 part by weight of the vegetable protein raw material used for preparing the vegetable protein food and drink material is not particularly limited, but for example, 20 parts by weight or less can be mentioned, and the fragrance enhancing effect can be mentioned. From the viewpoint of further improving, preferably 10 parts by weight or less, more preferably 8 parts by weight or less, further preferably 6 parts by weight or less, still more preferably 5.5 parts by weight or less, still more preferably 5.2 parts by weight or less. The following can be mentioned.
  • oat milk can be used as a particularly preferable example of vegetable protein food and drink materials.
  • examples of oat milk include liquids obtained by filtering heat-treated oat slurry (for example, oat powder porridge, crushed oatmeal porridge, etc.).
  • the amount of water per part by weight of auto (that is, the amount of water with respect to 1 part by weight of auto in the heat-treated autoslurry) used for preparing oat milk is, for example, 0.5 part by weight or more and 1 weight. 2 parts or more, or 2 parts by weight or more. Since the present invention is excellent in the aroma enhancing effect of oat milk, even oat milk prepared by using more water than auto can effectively enhance the aroma. From such a viewpoint, as a preferable example of the amount of water with respect to 1 part by weight of the auto, for example, 3 parts by weight or more, preferably 4 parts by weight or more, more preferably 4.5 parts by weight or more, still more preferably 4.8 parts by weight. By weight or more, more preferably 5 parts by weight or more.
  • the upper limit of the range of the amount of water per 1 part by weight of auto used for preparing oat milk is not particularly limited, but for example, 20 weight or less can be mentioned, which is preferable from the viewpoint of further improving the aroma enhancing effect.
  • Examples of the temperature of the heat treatment of the autoslurry include 83 to 100 ° C, preferably 85 to 96 ° C, and more preferably 88 to 93 ° C.
  • the number of meshes of the sieve used for filtering the heat-treated autoslurry may be such that the coarse insoluble fibers of the auto can be removed, and examples thereof include 50 to 70 meshes, preferably 55 to 65 meshes.
  • Protein deamidating enzyme used in the present invention is an enzyme having an action of decomposing an amide group-containing side chain of a protein without cleavage of a peptide bond and cross-linking of the protein, and the type and origin thereof. Is not particularly limited.
  • Examples of protein deamidating enzymes are Chryseobacterium, Flavobacterium, Empedobacter, disclosed in JP2000-50887A, JP2001-218590A, WO2006 / 075772A1.
  • protein deamidating enzymes derived from the genus Sphingobacterium, Aureobacterium or Myroides, and protein glutaminase derived from the genus Chryseobacterium. These protein deamidating enzymes may be used alone or in combination of two or more.
  • a protein deamide enzyme derived from Chryseobacterium is preferable, and Chryseobacterium is more preferable, from the viewpoint of further enhancing the fragrance-enhancing effect of vegetable protein food and drink materials.
  • Derived protein glutaminase more preferably protein glutaminase derived from Chryseobacterium proteinicum can be mentioned.
  • the protein deamidating enzyme can be prepared from the culture solution of the microorganism from which the above protein deamidating enzyme is derived.
  • Specific preparation methods include a method of recovering protein deamidating enzyme from the above-mentioned microbial culture solution or cells.
  • the enzyme can be separated and / or purified after collecting the cells from the culture solution by filtration, centrifugation or the like in advance, if necessary.
  • the cells were recovered from the culture solution in advance as needed, and then the cells were crushed by pressure treatment, ultrasonic treatment, etc. to expose the enzyme.
  • the enzyme can be separated and / or purified.
  • a known protein separation and / or purification method can be used without particular limitation, and for example, a centrifugation method, a UF concentration method, a salting out method, an ion exchange resin, or the like can be used.
  • Various chromatographic methods using the above can be mentioned.
  • the separated and / or purified enzyme can be pulverized by a drying method such as freeze-drying or vacuum drying to prepare an enzyme preparation, and an excipient and / or a drying aid suitable for the drying method can be used. It can also be powdered using.
  • protein deamidating enzyme a commercially available enzyme preparation can be used, and an example of a preferable commercially available product is the protein glutaminase "Amano" 500 manufactured by Amano Enzyme Co., Ltd.
  • the titer of the enzyme preparation containing the protein deamidating enzyme used in the present invention is not particularly limited, but is, for example, 10 to 50,000 U, preferably 100 to 10000 U, more preferably 200 to 800 U / g, still more preferably 300 to 700 U / g. g, more preferably 400 to 600 U / g, still more preferably 450 to 550 U / g.
  • the amount of the protein deamidating enzyme used is not particularly limited, but the amount used per 1 g of vegetable protein in the vegetable protein food and drink material is, for example, 0.05 U or more, and the vegetable protein food and drink material and the like can be used. From the viewpoint of further enhancing the fragrance enhancing effect, preferably 0.1 U or more, more preferably 0.2 U or more, further preferably 0.3 U or more, still more preferably 0.5 U or more, still more preferably 1.0 U or more, Even more preferably 1.5 U or more, particularly preferably 2.0 U or more.
  • the upper limit of the amount of the protein deamidating enzyme used per 1 g of vegetable protein is not particularly limited, and examples thereof include 25 U or less, 22 U or less, 17 U or less, 14 U or less, 10 U or less, 8 U or less, or 6 U or less.
  • the amount of the protein amide enzyme used per 1 g of the vegetable protein raw material used for the vegetable protein food or drink material is, for example, 0.006 U or more, and the fragrance enhancing effect of the vegetable protein food or drink material is further enhanced. From the viewpoint of enhancing, preferably 0.012 U or more, more preferably 0.024 U or more, still more preferably 0.036 U or more, still more preferably 0.06 U or more, still more preferably 0.12 U or more, still more preferably 0. 18U or more, particularly preferably 0.24U or more.
  • the upper limit of the amount of the protein deamidating enzyme used per 1 g of the vegetable protein raw material is not particularly limited, but for example, 3U or less, 2.6U or less, 2U or less, 1.7U or less, 1.2U or less, 1U or less, Or 0.7U or less.
  • the amount of protein deamidating enzyme used per 1 g of oat protein in oat milk is, for example, 0.5 U or more.
  • it is preferably 1.5 U or more, more preferably 2 U or more, further preferably 2.5 U or more, still more preferably 3 U or more, still more preferably 4 U or more, particularly preferably.
  • 4.5U or more can be mentioned.
  • the upper limit of the range of use of the protein deamidating enzyme per 1 g of autoprotein is not particularly limited, and examples thereof include 25 U or less, 22 U or less, 17 U or less, 14 U or less, 10 U or less, 8 U or less, or 6 U or less.
  • the amount of protein deamidating enzyme used per 1 g of oat milk used for oat milk when the vegetable protein food and drink material is oat milk is, for example, 0.06 U or more, and has an effect of enhancing the aroma of oat milk. From the viewpoint of further increasing the amount of protein, preferably 0.18 U or more, more preferably 0.24 U or more, still more preferably 0.3 U or more, still more preferably 0.36 U or more, still more preferably 0.48 U or more, particularly preferably. 0.54U or more can be mentioned.
  • the upper limit of the range of use of the protein deamidating enzyme per 1 g of auto is not particularly limited, but is, for example, 3U or less, 2.6 or less, 2U or less, 1.7U or less, 1.2U or less, 1U or less, or 0. 7U or less can be mentioned.
  • benzyloxycarbonyl-L-glutaminylglycine (Z-Gln-Gly) is used as a substrate, and the amount of the enzyme that liberates 1 ⁇ mol of ammonia per minute is 1 unit (1U).
  • ⁇ -amylase used in the present invention is an exo-type enzyme that sequentially decomposes ⁇ -1,4 glycosidic bonds in maltose (maltose) units from the non-reducing end of starch, and its type and origin. Etc. are not particularly limited.
  • ⁇ -amylase examples include ⁇ -amylase derived from plants such as wheat, barley, and soybean, and Bacillus genus [for example, Bacillus flexus, Bacillus megaterium, etc. Bacillus polymyxa, Bacillus cyclicans, etc.]; Streptomyces sp.; ⁇ -amylase derived from microorganisms such as Pseudomonas sp. These ⁇ -amylases may be used alone or in combination of two or more.
  • ⁇ -amylases ⁇ -amylase derived from microorganisms is preferable, and ⁇ -amylase derived from the genus Bacillus is more preferable, from the viewpoint of further enhancing the fragrance-enhancing effect of vegetable protein food and drink materials.
  • Amylase is mentioned, and more preferably, ⁇ -amylase derived from Bacillus flexus is mentioned.
  • ⁇ -amylase can be prepared from the culture medium of plant cells or microorganisms from which the above ⁇ -amylase is derived.
  • the specific preparation method is the same as the above-mentioned preparation method for protein deamidating enzyme.
  • ⁇ -amylase a commercially available enzyme preparation can also be used, and examples of preferable commercially available products include ⁇ -amylase F “Amano” manufactured by Amano Enzyme Co., Ltd.
  • the amount of ⁇ -amylase used is not particularly limited, but examples of the amount used per 1 g of the vegetable protein raw material used for the vegetable protein food and drink material include 0.01 U or more, and the vegetable protein food and drink material and the like. From the viewpoint of further enhancing the fragrance enhancing effect of, preferably 0.02 U or more, more preferably 0.05 U or more, further preferably 0.1 U or more, still more preferably 0.2 U or more, particularly preferably 0.3 U or more. Can be mentioned.
  • the upper limit of the range of the amount of ⁇ -amylase used per 1 g of the vegetable protein raw material is not particularly limited, and examples thereof include 10 U or less, or 3 U or less.
  • the vegetable protein food and drink material is oat milk
  • 0.01 U or more can be mentioned as the amount of ⁇ -amylase used per 1 g of oat used in oat milk, and the effect of enhancing the aroma of oat milk can be mentioned.
  • From the viewpoint of further enhancing preferably 0.02 U or more, more preferably 0.05 U or more, still more preferably 0.1 U or more, still more preferably 0.2 U or more, and particularly preferably 0.3 U or more.
  • the upper limit of the range of the amount of ⁇ -amylase used per 1 g of auto is not particularly limited, and examples thereof include 10 U or less, 3 U or less, 1 U or less, or 0.5 U or less.
  • the ratio between the amount of the protein amide enzyme used and the amount of ⁇ -amylase used is determined according to the amount of each enzyme used, but from the viewpoint of further enhancing the fragrance enhancing effect of vegetable protein food and drink materials, etc.
  • the amount of ⁇ -amylase per 1 U of protein amide enzyme is, for example, 0.028 U or more, preferably 0.14 U or more, more preferably 0.28 U or more, still more preferably 0.5 U or more.
  • the upper limit of the range of the ratio of the amount of ⁇ -amylase used per 1 U of protein deamidating enzyme is not particularly limited, and examples thereof include 5000 U or less or 500 U or less.
  • the amount of ⁇ -amylase per 1 U of protein amide enzyme is preferably 0.14 U or more from the viewpoint of further enhancing the effect of enhancing the aroma of oat milk. , More preferably 0.28 U or more, still more preferably 0.5 U or more.
  • the upper limit of the amount of ⁇ -amylase per 1 U of protein deamidating enzyme when the vegetable protein food or drink material is oat milk is not particularly limited, but is, for example, 5000 U or less, 500 U or less, 200 U or less, 20 U or less, 10 U or less. 5, 5U or less, 3U or less, or 1U or less.
  • the amount of enzyme that causes an increase in reducing power equivalent to 1 mg of glucose per minute is set to 1 unit (1 U) using potato starch as a substrate.
  • ⁇ -Amylase In the present invention, it is preferable to use ⁇ -amylase together with protein deamidating enzyme and ⁇ -amylase in the step of treating vegetable protein food and drink materials with protein deamidating enzyme and ⁇ -amylase.
  • ⁇ -amylase is not particularly limited, but for example, the genus Aspergillus, for example, Aspergillus oryzae, Aspergillus niga, etc .;, the genus Bacillus, for example, Bacillus amylolique , ⁇ -amylase derived from Bacillus subtilis, Bacillus licheniformis and the like, preferably ⁇ -amylase derived from the genus Bacillus, and more preferably Bacillus. Included are ⁇ -amylases derived from the Amyloliquefaciens species.
  • the amount of ⁇ -amylase used is, for example, 0.5 to 50 U, preferably 0.8 to 10 U, more preferably 1 to 5 U, still more preferably 1.2 to 1.5 U per 1 g of vegetable protein raw material. Be done.
  • the amount of enzyme that brings about an increase in reducing power equivalent to 10 mg of glucose in 30 minutes is 1 unit (1 U).
  • the heating temperature (enzyme treatment reaction temperature) of the composition of the vegetable protein food or drink material is not particularly limited, and a person skilled in the art depends on the optimum temperature of the enzyme used and / or the thermal characteristics of the vegetable protein food or drink material or the like. However, for example, 40 to 70 ° C., preferably 50 to 70 ° C., more preferably 55 to 65 ° C., and further preferably 58 to 62 ° C. can be mentioned.
  • the enzyme treatment reaction time of the composition such as vegetable protein food and drink material is not particularly limited and may be appropriately determined according to the charging scale of the composition and the like, but for example, 0.5 hours or more, preferably 1 hour or more. Can be mentioned.
  • the upper limit of the range of the enzyme treatment reaction time is not particularly limited, and examples thereof include 24 hours or less, 12 hours or less, 8 hours or less, or 6 hours or less.
  • the enzyme treatment reaction can be terminated by enzyme deactivation treatment with high heat.
  • the enzyme deactivation treatment temperature is, for example, 85 ° C. or higher, preferably 90 ° C. or higher, and the enzyme deactivation treatment time is, for example, 5 to 25 minutes, preferably 10 to 20 minutes.
  • the composition such as vegetable protein food and drink material after the completion of enzyme treatment is obtained as a processed product such as vegetable protein food and drink material by performing post-treatment such as filtration as necessary.
  • Processed products such as vegetable protein food and drink materials can be obtained as vegetable protein food and drink materials having an enhanced aroma as compared with the vegetable protein food and drink materials before enzyme treatment.
  • the processed oat milk product can be obtained as oat milk having an enhanced aroma derived from oat, which is a raw material.
  • the present invention also provides a fragrance enhancer such as a vegetable protein food and drink material containing a protein deamidating enzyme and ⁇ -amylase.
  • the enhancement of the aroma of the vegetable protein food and drink material means that the aroma derived from the vegetable protein raw material (the vegetable edible portion used as the raw material of the vegetable protein food and drink material) is felt even more strongly. It means to get a feeling of being able to do it.
  • the types, amounts, etc. of the components used in the above fragrance enhancer are as shown in the column of "1. Material for vegetable protein food and drink and / or method for producing processed product of vegetable protein food and drink”. be.
  • protein deamidating enzyme protein glutaminase
  • the activity of protein deamidating enzyme was measured by the following method. (1) To 1 ml of 0.2 M phosphate buffer (pH 6.5) containing 30 mM Z-Gln-Gly, 0.1 ml of an aqueous solution containing a protein deamidating enzyme was added, and the mixture was incubated at 37 ° C. for 10 minutes, and then 0. The reaction was stopped by adding 1 ml of 4M TCA solution.
  • the activity of the protein deamidating enzyme was calculated from the following formula, with the amount of the enzyme producing 1 ⁇ mol of ammonia per minute as 1 unit (1 U).
  • the amount of the reaction solution is 2.1
  • the amount of the enzyme solution is 0.1
  • Df is the dilution ratio of the enzyme solution.
  • 17.03 is the molecular weight of ammonia.
  • the activity of ⁇ -amylase was measured by the following method. (1) Using potato starch as a substrate, dry it in advance at 105 ° C. for 2 hours, weigh 1.0 g of the dried product, add 20 mL of water, and gradually add 5 mL of sodium hydroxide test solution (2 mol / L) with stirring. It was made into a paste. Next, after heating in a water bath for 3 minutes with stirring, 25 mL of water was added. After cooling, add hydrochloric acid test solution (2 mol / L) and hydrochloric acid test solution (0.1 mol / L) to neutralize, add 10 mL of 1 mol / L acetic acid / sodium acetate buffer (pH 5.0), and add water.
  • the substrate solution was 100 mL.
  • potassium iodide test solution for ⁇ -amylase / invertase activity test
  • Test Example 1200 ml of hot water (80 ° C.) was added to 300 g of oat (swallow) and treated with a colloidal mill for 30 minutes to obtain an oat slurry.
  • Warm water was added to the autoslurry to make up to 1800 g (the total amount of water per 1 part by weight of the auto was 5 parts by weight), and the mixture was heated at 90 ° C. for 15 minutes.
  • Coarse fibers were then removed through a 60 mesh sieve and cooled to 60 ° C. to prepare oat milk.
  • the prepared oat milk was subdivided with stirring.

Landscapes

  • Chemical & Material Sciences (AREA)
  • Life Sciences & Earth Sciences (AREA)
  • Engineering & Computer Science (AREA)
  • Food Science & Technology (AREA)
  • Polymers & Plastics (AREA)
  • Health & Medical Sciences (AREA)
  • Nutrition Science (AREA)
  • Biochemistry (AREA)
  • Chemical Kinetics & Catalysis (AREA)
  • General Chemical & Material Sciences (AREA)
  • Oil, Petroleum & Natural Gas (AREA)
  • Non-Alcoholic Beverages (AREA)

Abstract

本発明の目的は、植物性タンパク質飲食品素材及び／又は植物性タンパク質飲食品の香りを増強できる加工技術を提供することである。植物性タンパク質飲食品素材及び／又は植物性タンパク質飲食品を、タンパク質脱アミド酵素及びβ－アミラーゼで処理する工程を含む、植物性タンパク質飲食品素材及び／又は植物性タンパク質飲食品の加工物の製造方法により、得られる植物性タンパク質飲食品素材及び／又は植物性タンパク質飲食品の加工物、原材料由来の香りを増強させることができる。

Description

香りが増強された植物性タンパク質飲食品の加工物の製造方法
　本発明は、植物性タンパク質飲食品素材及び／又は植物性タンパク質飲食品の加工物の製造方法に関する。より具体的には、本発明は、植物性タンパク質飲食品素材及び／又は植物性タンパク質飲食品の香りを増強する加工技術に関する。
　タンパク質等の栄養分を豊富に含む飲料は、手軽に栄養分を摂取できるため、従来から広く人々に親しまれてきた。一方、近年の菜食主義者の増加、アレルギー問題、及び宗教上の理由等を背景に、牛乳に代表される動物乳の代替として、植物性タンパク質が豊富に含まれる大豆を原料とする豆乳が広く普及している。
　大豆タンパク質に関しては、その既存の特性を改良する目的、及び新たな嗜好特性を有する食品を提供する目的等において、様々な改変処理が研究されてきた。
　例えば、特許文献１（ＪＰ２０００－５０８８７Ａ）には、大豆粉をタンパク質脱アミド酵素処理することで、大豆粉からの大豆タンパク質の収率を向上させることが記載されている。また、特許文献２（ＪＰ２００８－２８３９００Ａ）には、炭素数１２～２２の脂肪酸を主構成脂肪酸とするポリグリセリン脂肪酸エステルが豆乳の分散安定剤として有効であることが記載されている。さらに、特許文献３（ＪＰ２０１５－１５９７６５Ａ）には、豆乳に対して陽イオン交換樹脂による脱アミド化処理及び／又は陰イオン交換樹脂によるフィチン酸除去処理を行うことで、凝固剤に対して沈殿が生じにくくなることが記載されている。
　一方で、さらなる嗜好性の多様化に対応する点等から、植物タンパク質を含む食品飲料には豆乳以外にもさらなる選択肢が求められており、大豆以外の植物素材を原料とするミルク（植物性ミルク）が開発されている。
　植物性ミルクの中でも、オートミルクは、タンパク質に加えて、脂質、β－グルカン、及びミネラルも豊富な点で、他の穀物ミルクとは異なる特徴を有しており、その栄養価の高さが注目されている。例えば、特許文献４（ＵＳ６，４５１，３６１Ｂ１）には、オート懸濁液をαアミラーゼ及びβアミラーゼで処理することで、高粘度問題を解決するとともに、タンパク質及びβグルカンを維持したオート分散液を得たことが記載されている。また、特許文献５（ＣＮ１０１９９１１６３Ａ）には、αアミラーゼ、βアミラーゼ及びトランスグルコシダーゼを用いた処理でマルトオリゴ糖を生じさせることにより、オート飲料のプレバイオティクス作用を向上させることが記載されている。
　オートミルクは高栄養価であり、健康食品としての価値が高い。また、オートミルクは植物性ミルクの中でも一般的に飲みやすいとされている。一方、オートミルクは特に香りがないため個性に乏しいともいえる。また、オートミルクに限らず、さらには香りの強弱に関わらず、様々な植物性タンパク質飲食品及びその素材において、香りを改善する技術については十分に検討されていない。今後の植物性タンパク質飲食品及びその素材の普及拡大の可能性に鑑みると、消費者の味に対する嗜好の多様化に対応すべく、植物性タンパク質飲食品及びその素材の香りを増強することで個性を付与したり際立たせたりできる技術が望まれる。
　本発明は、植物性タンパク質飲食品及びその素材の香りを増強できる加工技術を提供することを目的とする。
　本発明者が鋭意検討した結果、タンパク質脱アミド酵素及びβ－アミラーゼで処理することによって、植物性タンパク質飲食品及びその素材の香りを増強できることを見出した。即ち、本発明は、下記に掲げる態様の発明を提供する。
項１．　植物性タンパク質飲食品素材及び／又は植物性タンパク質飲食品を、タンパク質脱アミド酵素及びβ－アミラーゼで処理する工程を含む、植物性タンパク質飲食品素材及び／又は植物性タンパク質飲食品の加工物の製造方法。
項２．　前記植物性タンパク質飲食品素材及び／又は植物性タンパク質飲食品がオートミルクである、項１に記載の製造方法。
項３．　前記タンパク質脱アミド酵素を、植物性タンパク質１ｇ当たり０．０５Ｕ以上用いる、項１に記載の製造方法。
項４．　前記β－アミラーゼを、植物性タンパク質原料１ｇ当たり０．０１Ｕ以上用いる、項１～３のいずれかに記載の製造方法。
項５．　前記β－アミラーゼを、前記タンパク質脱アミド酵素１Ｕ当たり０．００１Ｕ以上用いる、項１～４のいずれかに記載の製造方法。
項６．　前記植物性タンパク質飲食品素材及び／又は植物性タンパク質飲食品を、植物性タンパク質原料１重量部当たり０．５重量部以上の水を用いて調製する工程をさらに含む、項１～５のいずれかに記載の製造方法。
項７．　前記タンパク質脱アミド酵素及び前記β－アミラーゼとともにα－アミラーゼを併用する、項１～６のいずれかに記載の製造方法。
項８．　タンパク質脱アミド酵素及びβ－アミラーゼを含む、植物性タンパク質飲食品素材及び／又は植物性タンパク質飲食品の香り増強剤。
　本発明によれば、植物性タンパク質飲食品及びその素材の香りを増強できる加工技術が提供される。
１．植物性タンパク質飲食品素材及び／又は植物性タンパク質飲食品の加工物の製造方法
　本発明の植物性タンパク質飲食品素材及び／又は植物性タンパク質飲食品の加工物の製造方法は、植物性タンパク質飲食品素材及び／又は植物性タンパク質飲食品を、タンパク質脱アミド酵素及びβ－アミラーゼで処理する工程を含むことを特徴とする。また、本発明の植物性タンパク質飲食品素材及び／又は植物性タンパク質飲食品の加工物の製造方法は、植物性タンパク質飲食品素材及び／又は植物性タンパク質飲食品を、植物性タンパク質原料１重量部当たり０．５重量部以上の水を用いて調製する工程を更に含んでいてもよい。以下、本発明の植物性タンパク質飲食品素材及び／又は植物性タンパク質飲食品の加工物の製造方法について詳述する。
１－１．植物性タンパク質飲食品素材及び／又は植物性タンパク質飲食品
　本発明で用いられる植物性タンパク質飲食品素材及び／又は植物性タンパク質飲食品としては特に限定されるものではない。植物性タンパク質飲食品素材は、植物性タンパク質を含み、そのまま喫食及び／又は喫飲に供されるものではなく、調理を前提としており、飲食品の材料として用いられるものをいう。また、植物性タンパク質飲食品は、そのまま喫食及び／又は喫飲に供されるものをいう。植物性タンパク質飲食品素材及び／又は植物性タンパク質飲食品（以下において、これらをまとめて「植物性タンパク質飲食品素材等」と記載する。）の具体例としては、植物性ミルク、植物性クリーム、植物性代替肉、植物性代替チーズ、植物性タンパク質溶液等が挙げられる。これらの植物性タンパク質飲食品素材等の中でも、本発明の効果をより一層向上させる観点から、好ましくは植物性ミルク、植物性クリーム、植物性タンパク質溶液等の流動性を有するものが挙げられ、より好ましくは植物性ミルクが挙げられる。
　また、植物性タンパク質飲食品素材等に含まれる植物性タンパク質の原料となる植物食用部（以下において、「植物性タンパク質原料」と記載する。）についても特に限定されず、例えば、麦類、米類、及び豆類等の穀物、並びに、ナッツ類等が挙げられる。これらの植物の中でも、本発明の効果をより一層向上させる観点から、好ましくは穀類が挙げられ、より好ましくは麦類が挙げられ、さらに好ましくはオート（燕麦）が挙げられる。
　植物性タンパク質原料を用いて植物性タンパク質飲食品素材等を調製する具体的な方法については、当業者が適宜決定することができる。例えば植物性タンパク質飲食品素材等の調製に用いられる、植物性タンパク質原料１重量部当たりの水の量としては、例えば０．５重量部以上が挙げられる。本発明は植物性タンパク質飲食品素材等の香り増強効果に優れているため、本来であれば香りが低減又は失われるような、より多くの水を用いて調製された植物性タンパク質飲食品素材等であっても、効果的に香り増強効果を発現させることができる。このような観点から、植物性タンパク質原料１重量部に対する水の量の好適な例としては、例えば１重量部以上、好ましくは２重量部以上、より好ましくは３重量部以上、さらに好ましくは４重量部以上、一層好ましくは４．５重量部以上、より一層好ましくは４．８重量部以上、特に好ましくは５重量部以上が挙げられる。
　また、植物性タンパク質飲食品素材等の調製に用いられる、植物性タンパク質原料１重量部当たりの水の量の範囲の上限としては特に限定されないが、例えば２０重量部以下が挙げられ、香り増強効果をより一層向上させる観点から、好ましくは１０重量部以下、より好ましくは８重量部以下、さらに好ましくは６重量部以下、一層好ましくは５．５重量部以下、より一層好ましくは５．２重量部以下が挙げられる。
　本発明では、植物性タンパク質飲食品素材等の特に好ましい例としてオートミルクを用いることができる。オートミルクの例としては、加熱処理されたオートスラリー（例えば、オート粉の粥、オートミール粥の破砕物等）を濾して得られる液状物等が挙げられる。
　オートミルクの調製に用いられる、オート１重量部当たりの水の量（つまり、加熱処理されたオートスラリーにおける、オート１重量部に対する水の量）としては、例えば０．５重量部以上、１重量部以上、又は２重量部以上が挙げられる。本発明はオートミルクの香り増強効果に優れているため、オートに対してより多くの水を用いて調製されたオートミルクであっても、効果的に香りを増強させることができる。このような観点から、オート１重量部に対する水の量の好適な例としては、例えば３重量部以上、好ましくは４重量部以上、より好ましくは４．５重量部以上、さらに好ましくは４．８重量部以上、一層好ましくは５重量部以上が挙げられる。
　また、オートミルクの調製に用いられる、オート１重量部当たりの水の量の範囲の上限としては特に限定されないが、例えば２０重量以下が挙げられ、香り増強効果をより一層向上させる観点から、好ましくは１０重量部以下、より好ましくは８重量部以下、さらに好ましくは６重量部以下、一層好ましくは５．５重量部以下、より一層好ましくは５．２重量部以下が挙げられる。
　オートスラリーの加熱処理の温度としては、例えば８３～１００℃、好ましくは８５～９６℃、より好ましくは８８～９３℃が挙げられる。加熱処理されたオートスラリーを濾すために用いられる篩のメッシュ数としては、オートの粗い不溶性繊維を取り除ける程度であればよく、例えば５０～７０メッシュ、好ましくは５５～６５メッシュが挙げられる。
１－２．タンパク質脱アミド酵素
　本発明で用いられるタンパク質脱アミド酵素としては、ペプチド結合の切断及びタンパク質の架橋を伴わずタンパク質のアミド基含有側鎖を分解する作用を示す酵素であれば、その種類及び由来等は特に限定されない。タンパク質脱アミド酵素の例として、ＪＰ２０００－５０８８７Ａ、ＪＰ２００１－２１８５９０Ａ、ＷＯ２００６／０７５７７２Ａ１に開示された、クリセオバクテリウム（Ｃｈｒｙｓｅｏｂａｃｔｅｒｉｕｍ）属、フラボバクテリウム（Ｆｌａｖｏｂａｃｔｅｒｉｕｍ）属、エンペドバクター（Ｅｍｐｅｄｏｂａｃｔｅｒ）属、スフィンゴバクテリウム（Ｓｐｈｉｎｇｏｂａｃｔｅｒｉｕｍ）属、アウレオバクテリウム（Ａｕｒｅｏｂａｃｔｅｒｉｕｍ）属又はミロイデス（Ｍｙｒｏｉｄｅｓ）属由来のタンパク質脱アミド酵素、及びクリセオバクテリウム属由来のプロテイングルタミナーゼの市販品が挙げられる。これらのタンパク質脱アミド酵素は、１種を単独で用いてもよいし、複数種を組み合わせて用いてもよい。
　これらのタンパク質脱アミド酵素の中でも、植物性タンパク質飲食品素材等の香りの増強効果をより一層高める観点から、好ましくはクリセオバクテリウム属由来のタンパク質脱アミド酵素、より好ましくはクリセオバクテリウム属由来のプロテイングルタミナーゼ、さらに好ましくはクリセオバクテリウム・プロテオリティカム（Ｃｈｒｙｓｅｏｂａｃｔｅｒｉｕｍ　ｐｒｏｔｅｏｌｙｔｉｃｕｍ）由来のプロテイングルタミナーゼが挙げられる。
　タンパク質脱アミド酵素は、上記のタンパク質脱アミド酵素の由来元となる微生物の培養液より調製することができる。具体的な調製方法としては、上記の微生物の培養液又は菌体よりタンパク質脱アミド酵素を回収する方法が挙げられる。例えば、タンパク質脱アミド酵素分泌型微生物を用いる場合は、培養液から、必要に応じて予めろ過、遠心処理等によって菌体を回収した後、酵素を分離及び／又は精製することができる。また、タンパク質脱アミド酵素非分泌型微生物を用いる場合は、必要に応じて予め培養液から菌体を回収した後、菌体を加圧処理、超音波処理等によって破砕して酵素を露出させた後、酵素を分離及び／又は精製することができる。酵素の分離及び／又は精製法としては、公知のタンパク質分離及び／又は精製法を特に限定されることなく用いることができ、例えば、遠心分離法、ＵＦ濃縮法、塩析法、イオン交換樹脂等を用いた各種クロマトグラフィー法等が挙げられる。分離及び／又は精製された酵素は、凍結乾燥、減圧乾燥等の乾燥法により粉末化して酵素剤として調製することができ、また、当該乾燥法において適当な賦形剤及び／又は乾燥助剤を用いて粉末化することもできる。
　タンパク質脱アミド酵素については市販品の酵素剤を用いることもでき、好ましい市販品の例として、天野エンザイム株式会社製のプロテイングルタミナーゼ「アマノ」５００が挙げられる。
　本発明で用いられるタンパク質脱アミド酵素を含む酵素剤の力価としては特に限定されないが、例えば１０～５００００Ｕ、好ましくは１００～１００００Ｕ、より好ましくは２００～８００Ｕ／ｇ、さらに好ましくは３００～７００Ｕ／ｇ、一層好ましくは４００～６００Ｕ／ｇ、より一層好ましくは４５０～５５０Ｕ／ｇが挙げられる。
　タンパク質脱アミド酵素の使用量としては特に限定されないが、植物性タンパク質飲食品素材等中の植物性タンパク質１ｇ当たりの使用量として、例えば０．０５Ｕ以上が挙げられ、植物性タンパク質飲食品素材等の香り増強効果をより一層高める観点から、好ましくは０．１Ｕ以上、より好ましくは０．２Ｕ以上、更に好ましくは０．３Ｕ以上、一層好ましくは０．５Ｕ以上、より一層好ましくは１．０Ｕ以上、更に一層好ましくは１．５Ｕ以上、特に好ましくは２．０Ｕ以上が挙げられる。タンパク質脱アミド酵素の植物性タンパク質１ｇ当たりの使用量範囲の上限としては特に限定されないが、例えば、２５Ｕ以下、２２Ｕ以下、１７Ｕ以下、１４Ｕ以下、１０Ｕ以下、８Ｕ以下、又は６Ｕ以下が挙げられる。
　また、植物性タンパク質飲食品素材等に用いた植物タンパク質原料１ｇ当たりのタンパク質アミド酵素の使用量としては、例えば０．００６Ｕ以上が挙げられ、植物性タンパク質飲食品素材等の香り増強効果をより一層高める観点から、好ましくは０．０１２Ｕ以上、より好ましくは０．０２４Ｕ以上、更に好ましくは０．０３６Ｕ以上、一層好ましくは０．０６Ｕ以上、より一層好ましくは０．１２Ｕ以上、更に一層好ましくは０．１８Ｕ以上、特に好ましくは０．２４Ｕ以上が挙げられる。タンパク質脱アミド酵素の植物性タンパク質原料１ｇ当たりの使用量範囲の上限としては特に限定されないが、例えば、３Ｕ以下、２．６Ｕ以下、２Ｕ以下、１．７Ｕ以下、１．２Ｕ以下、１Ｕ以下、又は０．７Ｕ以下が挙げられる。
　特に、植物性タンパク質飲食品素材等がオートミルクである場合、オートミルク中のオートタンパク質１ｇ当たりのタンパク質脱アミド酵素の使用量として、例えば０．５Ｕ以上が挙げられる。オートミルクの香り増強効果をより一層高める観点から、好ましくは１．５Ｕ以上、より好ましくは２Ｕ以上、さらに好ましくは２．５Ｕ以上、一層好ましくは３Ｕ以上、より一層好ましくは４Ｕ以上、特に好ましくは４．５Ｕ以上が挙げられる。タンパク質脱アミド酵素のオートタンパク質１ｇ当たりの使用量範囲の上限としては特に限定されないが、例えば、２５Ｕ以下、２２Ｕ以下、１７Ｕ以下、１４Ｕ以下、１０Ｕ以下、８Ｕ以下、又は６Ｕ以下が挙げられる。
　また、植物性タンパク質飲食品素材等がオートミルクである場合のオートミルクに用いたオート１ｇ当たりのタンパク質脱アミド酵素の使用量としては、例えば０．０６Ｕ以上が挙げられ、オートミルクの香り増強効果をより一層高める観点から、好ましくは０．１８Ｕ以上、より好ましくは０．２４Ｕ以上、さらに好ましくは０．３Ｕ以上、一層好ましくは０．３６Ｕ以上、より一層好ましくは０．４８Ｕ以上、特に好ましくは０．５４Ｕ以上が挙げられる。タンパク質脱アミド酵素のオート１ｇ当たりの使用量範囲の上限としては特に限定されないが、例えば、３Ｕ以下、２．６以下、２Ｕ以下、１．７Ｕ以下、１．２Ｕ以下、１Ｕ以下、又は０．７Ｕ以下が挙げられる。
　タンパク質脱アミド酵素の活性については、ベンジルオキシカルボニル－Ｌ－グルタミニルグリシン（Ｚ－Ｇｌｎ－Ｇｌｙ）を基質とし、１分間に１μｍｏｌのアンモニアを遊離する酵素量を１単位（１Ｕ）とする。
１－３．β－アミラーゼ
　本発明で用いられるβ－アミラーゼとしては、デンプンの非還元性末端からマルトース（麦芽糖）単位でα－１，４グリコシド結合を逐次分解するエキソ型の酵素であれば、その種類及び由来等は特に限定されない。
　例えば、β－アミラーゼの具体例としては、小麦、大麦、大豆等の植物由来のβアミラーゼ、及び、バシラス（Ｂａｃｉｌｌｕｓ）属［例えば、バシラス・フレクサス（Ｂａｃｉｌｌｕｓ　ｆｌｅｘｕｓ）、バシラス・メガテリウム（Ｂａｃｉｌｌｕｓ　ｍｅｇａｔｅｒｉｕｍ）、バチルス・ポリミキサ（Ｂａｃｉｌｌｕｓ　ｐｏｌｙｍｙｘａ）、バチルス・サーキュランス（Ｂａｃｉｌｌｕｓ　ｃｉｒｃｕｌａｎｓ）等］；ストレプトマイセス属（Ｓｔｒｅｐｔｏｍｙｃｅｓ　ｓｐ．）；シュードモナス属（Ｐｓｅｕｄｏｍｏｎａｓ　ｓｐ．）等の微生物由来のβ－アミラーゼが挙げられる。これらのβ－アミラーゼは、１種を単独で用いてもよいし、複数種を組み合わせて用いてもよい。
　これらのβ－アミラーゼの中でも、植物性タンパク質飲食品素材等の香りの増強効果をより一層高める観点から、好ましくは微生物由来のβアミラーゼが挙げられ、より好ましくはバシラス（Ｂａｃｉｌｌｕｓ）属由来のβ－アミラーゼが挙げられ、さらに好ましくはバシラス・フレクサス（Ｂａｃｉｌｌｕｓ　ｆｌｅｘｕｓ）由来のβ－アミラーゼが挙げられる。
　β－アミラーゼは、上記のβ－アミラーゼの由来元となる植物の細胞又は微生物の培養液より調製することができる。具体的な調製方法については、上記のタンパク質脱アミド酵素の調製方法と同様である。
　β－アミラーゼについては市販品の酵素剤を用いることもでき、好ましい市販品の例として、天野エンザイム株式会社製のβ－アミラーゼＦ「アマノ」が挙げられる。
　β－アミラーゼの使用量については特に限定されないが、植物性タンパク質飲食品素材等に用いた植物性タンパク質原料１ｇ当たりの使用量として、例えば０．０１Ｕ以上が挙げられ、植物性タンパク質飲食品素材等の香りの増強効果をより一層高める観点から、好ましくは０．０２Ｕ以上、より好ましくは０．０５Ｕ以上、更に好ましくは０．１Ｕ以上、一層好ましくは０．２Ｕ以上、特に好ましくは０．３Ｕ以上が挙げられる。β－アミラーゼの植物性タンパク質原料１ｇ当たりの使用量範囲の上限としては特に限定されないが、例えば、１０Ｕ以下、又は３Ｕ以下が挙げられる。
　また、植物性タンパク質飲食品素材等がオートミルクである場合、オートミルクに用いたオート１ｇ当たりのβ－アミラーゼの使用量として、例えば０．０１Ｕ以上が挙げられ、オートミルクの香りの増強効果をより一層高める観点から、好ましくは０．０２Ｕ以上、より好ましくは０．０５Ｕ以上、更に好ましくは０．１Ｕ以上、一層好ましくは０．２Ｕ以上、特に好ましくは０．３Ｕ以上が挙げられる。β－アミラーゼのオート１ｇ当たりの使用量範囲の上限としては特に限定されないが、例えば、１０Ｕ以下、３Ｕ以下、１Ｕ以下、又は０．５Ｕ以下が挙げられる。
　前記タンパク質アミド酵素の使用量とβ－アミラーゼの使用量との比率については、前記各酵素の使用量に応じて定まるが、植物性タンパク質飲食品素材等の香りの増強効果をより一層高める観点から、タンパク質アミド酵素１Ｕ当たりのβ－アミラーゼの量として、例えば０．０２８Ｕ以上、好ましくは０．１４Ｕ以上、より好ましくは０．２８Ｕ以上、更に好ましくは０．５Ｕ以上が挙げられる。タンパク質脱アミド酵素１Ｕ当たりのβ－アミラーゼの使用量の比率の範囲の上限としては特に限定されないが、例えば５０００Ｕ以下、又は５００Ｕ以下が挙げられる。
　また、植物性タンパク質飲食品素材等がオートミルクである場合、オートミルクの香りの増強効果をより一層高める観点から、タンパク質アミド酵素１Ｕ当たりのβ－アミラーゼの量としては、好ましくは０．１４Ｕ以上、より好ましくは０．２８Ｕ以上、更に好ましくは０．５Ｕ以上が挙げられる。植物性タンパク質飲食品素材等がオートミルクである場合のタンパク質脱アミド酵素１Ｕ当たりのβ－アミラーゼの量の上限としては特に限定されないが、例えば５０００Ｕ以下、５００Ｕ以下、２００Ｕ以下、２０Ｕ以下、１０Ｕ以下、５Ｕ以下、３Ｕ以下、又は１Ｕ以下が挙げられる。
　β－アミラーゼの活性については、バレイショデンプンを基質とし、１分間に１ｍｇのブドウ糖に相当する還元力の増加をもたらす酵素量を１単位（１Ｕ）とする。
１－４．α－アミラーゼ
　本発明では、植物性タンパク質飲食品素材等をタンパク質脱アミド酵素及びβ－アミラーゼで処理する工程において、タンパク質脱アミド酵素及びβ－アミラーゼとともにα－アミラーゼを併用することが好ましい。
　α－アミラーゼの由来については特に限定されないが、例えば、アスペルギルス（Ａｓｐｅｒｇｉｌｌｕｓ）属、例えば、アスペルギルス・オリゼ、アスペルギルス・ニガ等；、バシラス（Ｂａｃｉｌｌｕｓ）属、例えば、バシラス・アミロリクエファシエンス（Ｂａｃｉｌｌｕｓ　ａｍｙｌｏｌｉｑｕｅｆａｃｉｅｎｓ）、バシラス・サブティリス（Ｂａｃｉｌｌｕｓ　ｓｕｂｔｉｌｉｓ）、バシラス・リチェニフォルミス（Ｂａｃｉｌｌｕｓ　ｌｉｃｈｅｎｉｆｏｒｍｉｓ）等由来のαアミラーゼが挙げられ、好ましくはバシラス（Ｂａｃｉｌｌｕｓ）属由来のα－アミラーゼが挙げられ、より好ましくはバシラス・アミロリクエファシエンス種由来のα－アミラーゼが挙げられる。
　α－アミラーゼの使用量については、植物性タンパク質原料１ｇ当たり、例えば０．５～５０Ｕ、好ましくは０．８～１０Ｕ、より好ましくは１～５Ｕ、さらに好ましくは１．２～１．５Ｕが挙げられる。
　α－アミラーゼの活性については、溶性デンプンを基質とし、３０分間に１０ｍｇのブドウ糖に相当する還元力の増加をもたらす酵素量を１単位（１Ｕ）とする。
１－５．反応条件等
　植物性タンパク質飲食品素材等をタンパク質脱アミド酵素及びβ－アミラーゼで処理する工程においては、上記の植物性タンパク質飲食品素材等にタンパク質脱アミド酵素及びβ－アミラーゼ、必要に応じてこれら酵素とともにαアミラーゼを添加することで、植物性タンパク質飲食品素材等とタンパク質脱アミド酵素とβ－アミラーゼ、又は、植物性タンパク質飲食品素材等とタンパク質脱アミド酵素とβ－アミラーゼとα－アミラーゼとを含む植物性タンパク質飲食品素材等組成物を調製し、当該植物性タンパク質飲食品素材等組成物を加熱状態で維持することで、酵素処理反応を進行させることができる。
　植物性タンパク質飲食品素材等組成物の加熱温度（酵素処理反応温度）としては特に限定されず、使用酵素の至適温度及び／又は植物性タンパク質飲食品素材等の熱特性等に応じて当業者が適宜決定することができるが、例えば４０～７０℃、好ましくは５０～７０℃、より好ましくは５５～６５℃が挙げられ、さらに好ましくは５８～６２℃が挙げられる。
　植物性タンパク質飲食品素材等組成物の酵素処理反応時間としては特に限定されず、当該組成物の仕込みスケール等に応じて適宜決定すればよいが、例えば０．５時間以上、好ましくは１時間以上が挙げられる。酵素処理反応時間の範囲の上限としては特に限定されないが、例えば２４時間以下、１２時間以下、８時間以下、又は６時間以下が挙げられる。
　酵素処理反応は、高熱による酵素失活処理により終了させることができる。酵素失活処理温度としては、例えば８５℃以上、好ましくは９０℃以上が挙げられ、酵素失活処理時間としては例えば５～２５分、好ましくは１０～２０分が挙げられる。
　酵素処理終了後の植物性タンパク質飲食品素材等組成物は、必要に応じてろ過等の後処理を行い、植物性タンパク質飲食品素材等の加工物として得られる。植物性タンパク質飲食品素材等の加工物は、酵素処理前の植物性タンパク質飲食品素材等に比べ、香りが増強された植物性タンパク質飲食品素材等として得ることができる。特に植物性タンパク質飲食品素材等がオートミルクである場合、オートミルク加工物は、原材料であるオート由来の香りが増強されたオートミルクとして得ることができる。
２．タンパク質脱アミド酵素及びβ－アミラーゼを含む酵素剤の用途
　上述の通り、タンパク質脱酵素アミド及びβ－アミラーゼの組み合わせは、植物性タンパク質飲食品素材等の香りを増強できる。したがって、本発明は、タンパク質脱アミド酵素及びβ－アミラーゼを含む、植物性タンパク質飲食品素材等の香り増強剤も提供する。本発明において、植物性タンパク質飲食品素材等の香りの増強とは、原材料である植物性タンパク質原料（植物性タンパク質飲食品素材等の原料に用いた植物食用部）由来の香りがより一層強く感じられる感覚を得ることをいう。
　上記の香り増強剤において、使用する成分の種類、使用量等については、前記「１．植物性タンパク質飲食品素材及び／又は植物性タンパク質飲食品の加工物の製造方法」の欄に示す通りである。
　以下、実施例を挙げて本発明を具体的に説明するが、本発明は以下の実施例に限定して解釈されるものではない。
使用酵素
　以下の試験例において使用した酵素の詳細については、次の通りである。
Figure JPOXMLDOC01-appb-T000001
　タンパク質脱アミド酵素（プロテイングルタミナーゼ）の活性は以下の方法で測定した。
（１）３０ｍＭ　Ｚ－Ｇｌｎ－Ｇｌｙを含む０．２Ｍリン酸バッファー（ｐＨ６．５）１ｍｌにタンパク質脱アミド酵素を含む水溶液０．１ｍｌを添加して、３７℃、１０分間インキュベートした後、０．４Ｍ　ＴＣＡ溶液を１ｍｌ加えて反応を停止した。ブランクとして、３０ｍＭ　Ｚ－Ｇｌｎ－Ｇｌｙを含む０．２Ｍリン酸バッファー（ｐＨ６．５）１ｍｌに０．４Ｍ　ＴＣＡ溶液を１ｍｌ加え、さらにタンパク質脱アミド酵素を含む水溶液（酵素溶液）０．１ｍｌを添加して、３７℃で１０分間インキュベートした。
（２）（１）で得られた溶液についてアンモニアテストワコー（和光純薬）を用い、反応液中に生じたアンモニア量の測定を行った。アンモニア標準液（塩化アンモニウム）を用いて作成したアンモニア濃度と吸光度（６３０ｎｍ）との関係を表す検量線より、反応液中のアンモニア濃度を求めた。
（３）タンパク質脱アミド酵素の活性を、１分間に１μｍｏｌのアンモニアを生成する酵素量を１単位（１Ｕ）とし、以下の式から算出した。式中、反応液量は２．１、酵素溶液量は０．１、Ｄｆは酵素溶液の希釈倍率である。また、１７．０３はアンモニアの分子量である。
Figure JPOXMLDOC01-appb-M000002
　β－アミラーゼの活性は以下の方法で測定した。
（１）基質としてバレイショデンプンを用い、あらかじめ１０５℃で２時間乾燥し、その乾燥物１．０ｇを量り、水２０ｍＬを加え、水酸化ナトリウム試液（２ｍｏｌ／Ｌ）５ｍＬを撹拌しながら徐々に加えて糊状とした。次に、撹拌しながら水浴中で３分間加熱した後、水２５ｍＬを加えた。冷却後、塩酸試液（２ｍｏｌ／Ｌ）及び塩酸試液（０．１ｍｏｌ／Ｌ）を加えて中和し、１ｍｏｌ／Ｌ　酢酸・酢酸ナトリウム緩衝液（ｐＨ５．０）１０ｍＬを加え、更に水を加えて１００ｍＬとしたものを基質溶液とした。
（２）基質溶液１０ｍＬを量り、３７℃で１０分間加温し、試料溶液１ｍＬを加えて直ちに振り混ぜ、同温度で１０分間又は３０分間加温した後、さらに、フェーリング試液４ｍＬを加えて軽く振り混ぜ、水浴中で１５分間加熱した後、２５℃以下に冷却し、ヨウ化カリウム試液（β－アミラーゼ・インベルターゼ活性試験用）２ｍＬ及び硫酸（１→６）２ｍＬを加え、検液とした。別に、基質溶液の代わりに水１０ｍＬを用いて検液の調製と同様に操作し、比較液とした。検液及び比較液について、遊離したヨウ素を０．０５ｍｏｌ／Ｌチオ硫酸ナトリウム溶液で滴定した。終点は、滴定が終点近くになったときに溶性デンプン試液１～２滴を加え、生じた青色が消えるときとした。
（３）１分間に１ｍｇのブドウ糖に相当する還元力の増加をもたらす酵素量を１単位（１Ｕ）とし、次式から算出した。
Figure JPOXMLDOC01-appb-M000003
試験例
（１）オートミルクの調製
　オート（燕麦）３００ｇに湯（８０℃）を１２００ｍｌ添加し、コロイドミルで３０分間処理してオートスラリーを得た。オートスラリーに温水を添加して１８００ｇまでメスアップし（オート１重量部に対する水の総量は５重量部）、９０℃で１５分間加熱した。その後、６０メッシュのふるいを通して粗い繊維を取り除き、６０℃まで冷却し、オートミルクを調製した。調製したオートミルクは、撹拌しながら小分けした。
（２）酵素処理
　表２に示す酵素を、表示の量で投入し、６０℃で３時間反応させた。９０℃で１５分間、酵素失活処理を行った後、かき混ぜ、篩（１００メッシュ）でろ過し、加工オートミルクを得た。
（３）評価
　得られた加工オートミルクについて、ｐＨ（２５℃）、並びに、香りの増強効果に関する官能評価を行った。結果を表２に示す。
　以下の評価基準に基づいて、加工オートミルクの香りの増強効果を評価した。
　　　×：比較例１の加工オートミルクに比べて、香りの変化なし
　　　△：比較例１の加工オートミルクに比べて、原材料であるオート由来の香りが少し感じされる
　　　○：比較例１の加工オートミルクに比べて、原材料であるオート由来の香りが強く感じられる
Figure JPOXMLDOC01-appb-T000004
　表２から明らかなとおり、オートミルクをタンパク質脱アミド酵素及びβ－アミラーゼで処理することによって、原材料であるオート由来の香りが増強された加工オートミルクが得られた。

Claims (8)

  1. 　植物性タンパク質飲食品素材及び／又は植物性タンパク質飲食品を、タンパク質脱アミド酵素及びβ－アミラーゼで処理する工程を含む、植物性タンパク質飲食品素材及び／又は植物性タンパク質飲食品の加工物の製造方法。
  2. 　前記植物性タンパク質飲食品素材及び／又は植物性タンパク質飲食品がオートミルクである、請求項１に記載の製造方法。
  3. 　前記タンパク質脱アミド酵素を、植物性タンパク質１ｇ当たり０．０５Ｕ以上用いる、請求項１に記載の製造方法。
  4. 　前記β－アミラーゼを、植物性タンパク質原料１ｇ当たり０．０１Ｕ以上用いる、請求項１に記載の製造方法。
  5. 　前記β－アミラーゼを、前記タンパク質脱アミド酵素１Ｕ当たり０．００１Ｕ以上用いる、請求項１に記載の製造方法。
  6. 　前記植物性タンパク質飲食品素材及び／又は植物性タンパク質飲食品を、植物性タンパク質原料１重量部当たり０．５重量部以上の水を用いて調製する工程をさらに含む、請求項１に記載の製造方法。
  7. 　前記タンパク質脱アミド酵素及び前記β－アミラーゼとともにα－アミラーゼを併用する、請求項１～６のいずれかに記載の製造方法。
  8. 　タンパク質脱アミド酵素及びβ－アミラーゼを含む、植物性タンパク質飲食品素材及び／又は植物性タンパク質飲食品の香り増強剤。
PCT/JP2021/039923 2020-10-30 2021-10-28 香りが増強された植物性タンパク質飲食品の加工物の製造方法 WO2022092242A1 (ja)

Priority Applications (4)

Application Number Priority Date Filing Date Title
CN202180074019.9A CN116456835A (zh) 2020-10-30 2021-10-28 香味增强的植物性蛋白质饮食品的加工物的制造方法
EP21886359.5A EP4238422A1 (en) 2020-10-30 2021-10-28 Method for manufacturing processed article of vegetable protein food/beverage product in which aroma is enhanced
JP2022559250A JPWO2022092242A1 (ja) 2020-10-30 2021-10-28
US18/251,140 US20230404097A1 (en) 2020-10-30 2021-10-28 Method for manufacturing processed article of plant protein food/beverage product in which aroma is enhanced

Applications Claiming Priority (2)

Application Number Priority Date Filing Date Title
CN202011187188.7A CN114521591A (zh) 2020-10-30 2020-10-30 香味增强的植物性蛋白质饮食品的加工物的制造方法
CN202011187188.7 2020-10-30

Publications (1)

Publication Number Publication Date
WO2022092242A1 true WO2022092242A1 (ja) 2022-05-05

Family

ID=81383390

Family Applications (1)

Application Number Title Priority Date Filing Date
PCT/JP2021/039923 WO2022092242A1 (ja) 2020-10-30 2021-10-28 香りが増強された植物性タンパク質飲食品の加工物の製造方法

Country Status (5)

Country Link
US (1) US20230404097A1 (ja)
EP (1) EP4238422A1 (ja)
JP (1) JPWO2022092242A1 (ja)
CN (2) CN114521591A (ja)
WO (1) WO2022092242A1 (ja)

Cited By (2)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
CN115720937A (zh) * 2022-11-30 2023-03-03 江南大学 一种植物蛋白饮料原料的前处理方法以及应用
WO2024010087A1 (ja) * 2022-07-07 2024-01-11 天野エンザイム株式会社 植物性タンパク質含有組成物の香気変化方法及び呈味増強方法

Citations (10)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
JP2000050887A (ja) 1998-06-04 2000-02-22 Amano Pharmaceut Co Ltd 新規蛋白質脱アミド酵素、それをコ―ドする遺伝子、その製造法並びにその用途
JP2001218590A (ja) 1999-12-03 2001-08-14 Amano Enzyme Inc 新規蛋白質脱アミド酵素、それを生産する微生物、それをコードする遺伝子、その製造法及び用途
US6451361B1 (en) 2001-05-29 2002-09-17 Agri-Nutrients Technology Group, Inc. Alkali metal magnesium phosphate hydrate buffering feed mineral
WO2006075772A1 (ja) 2005-01-13 2006-07-20 Ajinomoto Co., Inc. 乳製品及びその製造方法
JP2008283900A (ja) 2007-05-17 2008-11-27 Sakamoto Yakuhin Kogyo Co Ltd 豆乳の分散安定剤
JP2009050226A (ja) * 2007-08-29 2009-03-12 Gun Ei Chem Ind Co Ltd β−グルカン含有穀物糖化物、およびその製造方法
WO2011007404A1 (ja) * 2009-07-17 2011-01-20 天野エンザイム株式会社 β－アミラーゼを利用した食品の改質方法
CN101991163A (zh) 2009-08-10 2011-03-30 爱之味股份有限公司 具有治疗高脂血症、高血糖症和改善肠胃道的低聚糖燕麦饮品
JP2015159765A (ja) 2014-02-27 2015-09-07 マルサンアイ株式会社 豆乳の改質方法
JP2016506732A (ja) * 2013-02-05 2016-03-07 オートリー エービー 液状のエンバクベース

Patent Citations (10)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
JP2000050887A (ja) 1998-06-04 2000-02-22 Amano Pharmaceut Co Ltd 新規蛋白質脱アミド酵素、それをコ―ドする遺伝子、その製造法並びにその用途
JP2001218590A (ja) 1999-12-03 2001-08-14 Amano Enzyme Inc 新規蛋白質脱アミド酵素、それを生産する微生物、それをコードする遺伝子、その製造法及び用途
US6451361B1 (en) 2001-05-29 2002-09-17 Agri-Nutrients Technology Group, Inc. Alkali metal magnesium phosphate hydrate buffering feed mineral
WO2006075772A1 (ja) 2005-01-13 2006-07-20 Ajinomoto Co., Inc. 乳製品及びその製造方法
JP2008283900A (ja) 2007-05-17 2008-11-27 Sakamoto Yakuhin Kogyo Co Ltd 豆乳の分散安定剤
JP2009050226A (ja) * 2007-08-29 2009-03-12 Gun Ei Chem Ind Co Ltd β−グルカン含有穀物糖化物、およびその製造方法
WO2011007404A1 (ja) * 2009-07-17 2011-01-20 天野エンザイム株式会社 β－アミラーゼを利用した食品の改質方法
CN101991163A (zh) 2009-08-10 2011-03-30 爱之味股份有限公司 具有治疗高脂血症、高血糖症和改善肠胃道的低聚糖燕麦饮品
JP2016506732A (ja) * 2013-02-05 2016-03-07 オートリー エービー 液状のエンバクベース
JP2015159765A (ja) 2014-02-27 2015-09-07 マルサンアイ株式会社 豆乳の改質方法

Cited By (3)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
WO2024010087A1 (ja) * 2022-07-07 2024-01-11 天野エンザイム株式会社 植物性タンパク質含有組成物の香気変化方法及び呈味増強方法
CN115720937A (zh) * 2022-11-30 2023-03-03 江南大学 一种植物蛋白饮料原料的前处理方法以及应用
CN115720937B (zh) * 2022-11-30 2024-03-01 江南大学 一种植物蛋白饮料原料的前处理方法以及应用

Also Published As

Publication number Publication date
CN114521591A (zh) 2022-05-24
EP4238422A1 (en) 2023-09-06
US20230404097A1 (en) 2023-12-21
JPWO2022092242A1 (ja) 2022-05-05
CN116456835A (zh) 2023-07-18

Similar Documents

Publication Publication Date Title
JP4473451B2 (ja) シリアル懸濁液を改質するための酵素調製物
WO2021201277A1 (ja) 蛋白質の脱アミド方法
WO2022092242A1 (ja) 香りが増強された植物性タンパク質飲食品の加工物の製造方法
WO2021049591A1 (ja) 植物タンパク質濃縮物の製造方法
WO2022092241A1 (ja) 食感が向上した植物性タンパク質加工物の製造方法
WO2022071418A1 (ja) 加工植物性ミルクの製造方法
WO2022102723A1 (ja) 加工植物性タンパク質含有液状組成物の製造方法
JP2013544527A (ja) 加水分解全粒穀物を含むインスタント飲料粉末
JP4755450B2 (ja) 酵母エキスを用いた発酵飲料の製造方法
US20240099322A1 (en) Method for producing processed plant-based milk having increased dispersion stability and/or solubility
WO2022215688A1 (ja) 加工ヘンプタンパク質含有液状組成物の製造方法
JP2814300B2 (ja) 酵素変性蛋白と方法
WO2022059754A1 (ja) 加工ひよこ豆ミルクの製造方法
WO2022215689A1 (ja) 加工ヘンプ飲食品又は食品素材の製造方法
CN116648144A (zh) 一种含大米蛋白质的液态组合物的制备方法
EP1304043A1 (en) Liquefacion of food material
TW201230970A (en) Infant cereal products comprising hydrolyzed whole grain
JP3135935B2 (ja) 粉砕穀類をベースとする食品の製造法及びそれによって得た食品
JPH0471466A (ja) 水溶性食物繊維の製造法
WO2022244875A1 (ja) 加工オート飲食品又は食品素材の製造方法
WO2024101290A1 (ja) 植物性飲食品の製造方法
WO2024053745A1 (ja) 加工植物性タンパク質含有組成物の製造方法
WO2023174784A1 (en) Creamer composition
ES2359490T3 (es) Suspensiones de cereales modificadas enzimáticamente.
WO2024004848A1 (ja) 植物性飲食品の糖類低減用酵素剤

Legal Events

Date Code Title Description
121 Ep: the epo has been informed by wipo that ep was designated in this application

Ref document number: 21886359

Country of ref document: EP

Kind code of ref document: A1

ENP Entry into the national phase

Ref document number: 2022559250

Country of ref document: JP

Kind code of ref document: A

WWE Wipo information: entry into national phase

Ref document number: 202180074019.9

Country of ref document: CN

NENP Non-entry into the national phase

Ref country code: DE

ENP Entry into the national phase

Ref document number: 2021886359

Country of ref document: EP

Effective date: 20230530