WO2022071418A1 - 加工植物性ミルクの製造方法 - Google Patents

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WO2022071418A1
WO2022071418A1 PCT/JP2021/035931 JP2021035931W WO2022071418A1 WO 2022071418 A1 WO2022071418 A1 WO 2022071418A1 JP 2021035931 W JP2021035931 W JP 2021035931W WO 2022071418 A1 WO2022071418 A1 WO 2022071418A1
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protein
vegetable
peanut
walnut
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PCT/JP2021/035931
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パンフイ ワン
シャオフイ ザオ
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天野エンザイム株式会社
天野▲めい▼製剤（江蘇）有限公司
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    • A23C11/02—Milk substitutes, e.g. coffee whitener compositions containing at least one non-milk component as source of fats or proteins
    • A23C11/10—Milk substitutes, e.g. coffee whitener compositions containing at least one non-milk component as source of fats or proteins containing or not lactose but no other milk components as source of fats, carbohydrates or proteins
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    • A23L25/00—Food consisting mainly of nutmeat or seeds; Preparation or treatment thereof
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    • A23L7/00—Cereal-derived products; Malt products; Preparation or treatment thereof
    • A23L7/10—Cereal-derived products
    • A23L7/104—Fermentation of farinaceous cereal or cereal material; Addition of enzymes or microorganisms

Definitions

  • the present invention relates to a method for producing processed vegetable milk. More specifically, the present invention relates to a processing technique for enhancing the dispersion stability and / or solubility of vegetable milks such as peanut milk, oat milk, and walnut milk.
  • soybean protein various modification treatments have been studied for the purpose of improving its existing characteristics and for providing foods having new taste characteristics.
  • Patent Document 1 JP2000-50887A
  • Patent Document 2 JP2008-283900A
  • Patent Document 3 JP2015-159765A
  • soymilk is subjected to a deamidation treatment with a cation exchange resin and / or a phytic acid removal treatment with an anion exchange resin, so that a precipitate is formed on the coagulant. It is stated that it is less likely to occur.
  • oat milk has characteristics different from other grain milks in that it is rich in lipids, ⁇ -glucans, and minerals in addition to protein, and its high nutritional value is attracting attention.
  • Patent Document 4 US6,451,361B1
  • an auto-dispersion solution in which the problem of high viscosity is solved by treating the auto-suspension with ⁇ -amylase and ⁇ -amylase and the protein and ⁇ -glucan are maintained is provided. It is stated that it was obtained.
  • Patent Document 5 (CN101991163A) describes that the prebiotic action of an auto-beverage is improved by producing maltooligosaccharide by treatment with ⁇ -amylase, ⁇ -amylase and transglucosidase.
  • Walnut milk contains much more fat than protein.
  • Patent Document 6 WO2019 / 104971A1
  • walnut milk having a good texture and stability with low fat and high protein was obtained by separating and removing a part of fats and oils during the manufacturing process. Have been described.
  • Patent Document 7 CN109122876A describes that highly stable walnut milk was obtained by using protease, lipase and cellulase.
  • An object of the present invention is to provide a processing technique for improving the dispersion stability and / or solubility of vegetable milk such as oat milk, walnut milk and peanut milk.
  • Oat milk is characteristic in terms of high viscosity and high nutritional value
  • walnut milk and peanut milk are characteristic in terms of high fat and high nutritional value
  • these vegetable milks are characteristic other than protein. It has been recognized that the composition of the milk has an extremely large effect on milk characteristics. However, as a result of diligent studies by the present inventor, it has been found that treatment with a protein deamidating enzyme can enhance the dispersion stability and / or solubility of these vegetable milks. That is, the present invention provides the inventions of the following aspects.
  • Item 1 A method for producing processed vegetable milk, which comprises a step of treating vegetable milk with a protein deamidating enzyme.
  • Item 2. The method for producing processed vegetable milk according to Item 1, wherein the vegetable milk is selected from the group consisting of oat milk, walnut milk and peanut milk.
  • Item 3. Item 2. The method for producing processed vegetable milk according to Item 1 or 2, wherein the protein deamidating enzyme is used in an amount of 0.5 U or more per 1 g of vegetable protein.
  • Item 6. The method for producing processed vegetable milk according to any one of Items 1 to 3, wherein the vegetable milk is the oat milk, and the protein deamidating enzyme is used in an amount of 1.5 U or more per 1 g of the auto protein.
  • Item 5. Item 2.
  • Item 6. Item 1 to 3, wherein the vegetable milk is the walnut milk, the processed vegetable milk is the walnut milk having improved dispersion stability as compared with the walnut milk, and the protein deamidating enzyme is used in an amount of 3 U or more per 1 g of the walnut protein.
  • Item 8. Item 6. The item 1 to 3, wherein the vegetable milk is the walnut milk, and the protein deamylase is used in combination with glucoamylase, ⁇ -amylase, ⁇ -amylase, transglucosidase, and / or glutaminase. How to make processed vegetable milk.
  • Item 1 to 3 wherein the vegetable milk is the peanut milk, the processed vegetable milk is the peanut milk having improved dispersion stability than the peanut milk, and the protein deamidating enzyme is used in an amount of 2 U or more per 1 g of the peanut protein.
  • the method for producing processed vegetable milk according to any one of the above. Item 10.
  • Item 1 to 3 wherein the vegetable milk is the peanut milk, the processed vegetable milk is the peanut milk having improved solubility as compared with the peanut milk, and the protein deamidating enzyme is used in an amount of 1 U or more per 1 g of the peanut protein.
  • the method for producing processed vegetable milk according to any one of the above. Item 11.
  • Item 1 to 3 wherein the vegetable milk is the peanut milk, the processed vegetable milk is the peanut milk having an improved texture than the peanut milk, and the protein deamidating enzyme is used in an amount of 2 U or more per 1 g of the peanut protein.
  • Item 2. The processed plant according to any one of Items 1 to 3, wherein the vegetable milk is the peanut milk, and ⁇ -amylase, ⁇ -amylase, glucoamylase, and / or hemicellulase is used in combination with the protein deamylase. How to make sex milk.
  • Items 13 How to make sex milk.
  • a protein deamidating enzyme for the production of a dispersion stability improver for vegetable milk selected from the group consisting of oat milk, walnut milk and peanut milk.
  • Item 14 Use of a protein deamidating enzyme for the production of a solubility improver for vegetable milk selected from the group consisting of oat milk, walnut milk and peanut milk.
  • Item 15. Use of protein deamidating enzyme for the production of texture improver for peanut milk.
  • An agent for improving the solubility of vegetable milk selected from the group consisting of oat milk, walnut milk and peanut milk, which comprises a protein deamidating enzyme.
  • Item 18. A texture-enhancing agent for peanut milk containing a protein deamidating enzyme.
  • a processing technique for improving the dispersion stability and / or solubility of vegetable milk such as oat milk, walnut milk and peanut milk.
  • the method for producing processed vegetable milk of the present invention is characterized by comprising a step of treating the vegetable milk with a protein deamidating enzyme.
  • the vegetable milk used in the present invention refers to a liquid in which crushed products of the edible portion of a plant are dispersed in water.
  • the edible portion of the plant can be crushed by any method such as squeezing and / or grinding, and these crushing methods can be preferably performed in water.
  • the crushed material of the edible portion is dispersed, and the components derived from the edible portion exposed in water by extraction or the like are partially or completely dissolved, dispersed, and / or emulsified. good.
  • the vegetable milk may be one in which insoluble matter derived from the skin of the edible portion or the like is appropriately removed by arbitrary means such as centrifugal filtration, filtration, a filter bag, and a sieve.
  • the edible part of the plant used as the raw material of the vegetable milk used in the present invention is not particularly limited.
  • the vegetable milk is preferably selected from the group consisting of oat milk, walnut milk and peanut milk.
  • the auto milk used in the present invention is not particularly limited, and general auto milk can be used.
  • oat milk include liquids obtained by filtering heat-treated oat slurry (for example, oat powder porridge, crushed oatmeal porridge, etc.).
  • the amount of water with respect to 1 part by weight of auto is, for example, 2 to 10 parts by weight, preferably 3 to 8 parts by weight, more preferably 4 to 6 parts by weight, still more preferably 4.5 to parts. 5.5 parts by weight can be mentioned.
  • Examples of the temperature of the heat treatment include 83 to 100 ° C, preferably 85 to 96 ° C, and more preferably 88 to 93 ° C.
  • the number of meshes of the sieve used for filtering the heat-treated autoslurry may be such that the coarse insoluble fibers of the auto can be removed, and examples thereof include 50 to 70 meshes, preferably 55 to 65 meshes.
  • the walnut milk used in the present invention is not particularly limited, and general walnut milk can be used.
  • walnut milk include heat-treated walnut slurry (for example, a heat-treated product of peeled walnut slurry or a water-diluted product thereof).
  • the temperature of the heat treatment include 83 to 100 ° C, preferably 85 to 96 ° C, and more preferably 88 to 93 ° C.
  • the amount of water per 1 part by weight of walnut in walnut milk is, for example, 1 to 10 parts by weight, preferably 2 to 8 parts by weight, more preferably 3 to 5 parts by weight, still more preferably 3.5 to 4.5 parts by weight.
  • the department is mentioned.
  • the peanut milk used in the present invention is not particularly limited, and general peanut milk can be used.
  • peanut milk include heat-treated peanut slurries (eg, boiled products of peeled roasted peanut slurries or water dilutions thereof).
  • the temperature of the heat treatment include 90 ° C. to boiling temperature, preferably 95 to boiling temperature, and more preferably boiling temperature.
  • the solid content (peanut component) in the peanut milk is, for example, 2 to 15 v / w%, preferably 4 to 12 v / w%, more preferably 6 to 10 v / w%, still more preferably 7 to 9 v / w. %, More preferably 7.5 to 8.5 v / w%.
  • the content of peanut protein in peanut milk is, for example, 0.8 to 4 w / v%, preferably 1.2 to 3 w / v%, more preferably 1.5 to 2.5 w / v%, and even more preferably. 1.8 to 2.2 w / v% can be mentioned.
  • the pH (25 ° C.) of the peanut milk is, for example, 5.5 to 6.5, preferably 5.8 to 6.2.
  • These vegetable milks may be used alone or in combination of two or more.
  • Protein deamidating enzyme used in the present invention is an enzyme having an action of decomposing an amide group-containing side chain of a protein without cleavage of a peptide bond and cross-linking of the protein, and the type and origin thereof. Is not particularly limited.
  • Examples of protein deamidating enzymes are Chryseobacterium, Flavobacterium, Empedobacter, disclosed in JP2000-50887A, JP2001-218590A, WO2006 / 075772A1.
  • protein deamidating enzymes derived from the genus Sphingobacterium, Aureobacterium or Myroides, and protein glutaminase derived from the genus Chryseobacterium.
  • protein deamidating enzymes one type may be used alone, or a plurality of types may be used in combination.
  • chryseo is preferable from the viewpoint of further improving the dispersion stability and / or solubility of the above-mentioned vegetable milk, or further from the viewpoint of further improving the texture of peanut milk.
  • protein deamidating enzymes derived from the genus Chryseobacterium more preferably protein glutaminase derived from the genus Chryseobacterium, and more preferably protein glutaminase derived from the Chryseobacterium proteinicum species.
  • the protein deamidating enzyme can be prepared from the culture solution of the microorganism from which the above protein deamidating enzyme is derived.
  • Specific preparation methods include a method of recovering protein deamidating enzyme from the above-mentioned microbial culture solution or cells.
  • the enzyme can be separated and / or purified after collecting the cells from the culture solution by filtration, centrifugation or the like in advance, if necessary.
  • the cells were recovered from the culture solution in advance as needed, and then the cells were crushed by pressure treatment, ultrasonic treatment, etc. to expose the enzyme.
  • the enzyme can be separated and / or purified.
  • a known protein separation and / or purification method can be used without particular limitation, and for example, a centrifugation method, a UF concentration method, a salting out method, an ion exchange resin, or the like can be used.
  • Various chromatographic methods using the above can be mentioned.
  • the separated and / or purified enzyme can be pulverized by a drying method such as freeze-drying or vacuum drying, and pulverized by using an excipient and / or a drying aid suitable for the drying method. You can also do it.
  • a commercially available product can also be used as the protein deamidating enzyme, and an example of a preferable commercially available product is the protein glutaminase "Amano" 500 manufactured by Amano Enzyme Co., Ltd.
  • the titer of the protein deamidating enzyme is not particularly limited, but is, for example, 10 to 50,000 U, preferably 100 to 10000 U, more preferably 200 to 800 U / g, still more preferably 300 to 700 U / g, still more preferably 400 to 600 U / g. g, more preferably 450 to 550 U / g.
  • the amount of the protein deamidating enzyme used is not particularly limited, but the amount used per 1 g of vegetable protein is, for example, 0.01 U or more, preferably 0.1 U or more, more preferably 0.5 U or more, still more preferably 0. 8U or more can be mentioned.
  • the amount of the protein deamidating enzyme used per 1 g of oat protein is preferably 1.5 U or more from the viewpoint of further enhancing the dispersion stability and / or solubility of oat milk. More preferably, it is 2U or more, further preferably 2.5U or more, further preferably 3U or more, still more preferably 4U or more, and particularly preferably 4.5U or more.
  • the upper limit of the range of use of the protein deamidating enzyme per 1 g of autoprotein is not particularly limited, and examples thereof include 25 U or less, 22 U or less, 17 U or less, 14 U or less, 10 U or less, 8 U or less, or 6 U or less.
  • the amount of the protein deamidating enzyme used per 1 g of walnut protein is preferably 3 U or more, more preferably 4 U or more, and further, from the viewpoint of further enhancing the dispersion stability of walnut milk. It is preferably 5U or more, more preferably 7U or more, still more preferably 9U or more, and particularly preferably 10U or more.
  • the amount of the protein deamidating enzyme used per 1 g of walnut protein is preferably 1 U or more, more preferably 2 U or more, still more preferably, from the viewpoint of further enhancing the solubility of walnut milk. Is 4U or more, more preferably 6U or more, even more preferably 8U or more, and particularly preferably 10U or more.
  • the upper limit of the range of use of the protein deamidating enzyme per 1 g of walnut protein is not particularly limited, but for example, 25 U or less, 22 U or less, 17 U or less, 14 U or less, or 12 U or less. Can be mentioned.
  • the amount of the protein deamidating enzyme used per 1 g of peanut protein is preferably 2 U or more, more preferably 2.5 U or more, from the viewpoint of further enhancing the dispersion stability of the peanut milk. Can be mentioned.
  • the amount of the protein deamidating enzyme used per 1 g of peanut protein is preferably 1 U or more, more preferably 1.5 U or more, from the viewpoint of further enhancing the solubility of peanut milk. More preferably, it is 2U or more, and even more preferably 2.5U or more.
  • the amount of the protein deamidating enzyme used per 1 g of peanut protein is preferably 2 U or more, more preferably 2.5 U or more, from the viewpoint of further enhancing the texture of the peanut milk. Can be mentioned.
  • the upper limit of the range of use of the protein deamidating enzyme per 1 g of peanut protein is not particularly limited, but for example, 25 U or less, 20 U or less, 15 U or less, 10 U or less, 5 U or less, or 3U or less can be mentioned.
  • benzyloxycarbonyl-L-glutaminylglycine (Z-Gln-Gly) is used as a substrate, and the amount of the enzyme that liberates 1 ⁇ mol of ammonia per minute is 1 unit (1U).
  • ⁇ -amylase and hemi are combined with the protein deamylase from the viewpoint of further enhancing the dispersion stability and / or solubility of the oat milk.
  • Cellulase and / or maltotriosyltransferase can be used in combination.
  • the vegetable milk is walnut milk
  • glucoamylase, ⁇ -amylase, ⁇ are combined with protein deamylase from the viewpoint of further enhancing the dispersion stability and / or solubility of walnut milk.
  • -Amylase, transglucosidase, and / or glutaminase can be used in combination.
  • the vegetable milk is peanut milk, and from the viewpoint of further enhancing the dispersion stability and / or solubility of the peanut milk, along with the protein deamylase, ⁇ -amylase, ⁇ -amylase, and gluco Amylase and / or hemicellulase can be used in combination.
  • ⁇ -amylase is not particularly limited, but for example, the genus Aspergillus (eg, Aspergillus oryzae, Aspergillus niga, etc.), the genus Bacillus (eg, Bacillus amyloliquefaciens, Bacillus sub). ⁇ -amylase derived from Tyris, Bacillus licheniformis, etc.), preferably ⁇ -amylase derived from the genus Bacillus, and more preferably ⁇ -amylase derived from Bacillus amyloliquefaciens species. Can be mentioned.
  • Aspergillus eg, Aspergillus oryzae, Aspergillus niga, etc.
  • Bacillus eg, Bacillus amyloliquefaciens, Bacillus sub
  • ⁇ -amylase derived from Tyris, Bacillus licheniformis, etc. preferably ⁇ -amylase derived from the genus Bacillus
  • ⁇ -amylase used for example, 10 to 10000 U, preferably 50 to 5000 U, more preferably, per 100 g of vegetable milk solids (referring to components derived from the edible portion of the plant as a raw material. The same shall apply hereinafter).
  • 100-1000U can be mentioned.
  • amount of ⁇ -amylase used in the treatment of oat milk for example, 50 to 5000 U, preferably 100 to 1000 U, more preferably 200 to 500 U, still more preferably 400 to 100 g of oat milk solid content. 500U can be mentioned.
  • the amount of ⁇ -amylase used in the treatment of walnut milk is, for example, 50 to 5000 U, preferably 100 to 1000 U, and more preferably 200 to 500 U per 100 g of walnut milk solids.
  • the amount of ⁇ -amylase used in the treatment of peanut milk for example, 50 to 10000 U, preferably 100 to 8000 U, and more preferably 200 to 7000 U per 100 g of peanut milk solids.
  • the amount of enzyme that brings about an increase in reducing power equivalent to 10 mg of glucose in 30 minutes is 1 unit (1 U).
  • hemicellulase is not particularly limited, but is, for example, the genus Trichoderma (eg, Trichoderma longibraciatam, etc.), the genus Aspergillus, the genus Aspergillus (eg, Aspergillus oryzae, Aspergillus niga). Etc.), hemicellulases from the genus Bacillus (eg, Bacillus amyloliquefaciens, Basilus subtilis, Bacillus licheniformis, etc.), preferably hemicellulases from the genus Aspergillus. And more preferably, hemicellulase derived from Aspergillus niga species.
  • Trichoderma eg, Trichoderma longibraciatam, etc.
  • Aspergillus eg, Aspergillus oryzae, Aspergillus niga
  • Etc. hemicellulases from the genus Bacillus
  • the amount of hemicellulase used for example, 100 to 100,000 U, preferably 1000 to 50,000 U, and more preferably 5000 to 20000 U per 100 g of vegetable milk solids.
  • the amount of hemicellulase used in the treatment of oat milk is, for example, 100 to 100,000 U, preferably 1000 to 50,000 U, and more preferably 4000 to 20000 U per 100 g of oat milk solids.
  • the amount of hemicellulase used in the treatment of peanut milk for example, 100 to 100,000 U, preferably 1000 to 50,000 U, and more preferably 8,000 to 20,000 U per 100 g of peanut milk solids.
  • the amount of enzyme that produces a reducing sugar corresponding to 1 mg of xylose per minute is 1 unit (1 U) using xylose as a substrate.
  • the origin of the maltotriosyltransferase is not particularly limited, but preferably, the maltotriosyltransferase derived from the genus Aeribacillus can be mentioned.
  • the amount of maltotriosyltransferase used is, for example, 10 to 5000 U, preferably 50 to 1000 U per 100 g of vegetable milk solids.
  • the amount of marutotriosyltransferase used in the treatment of oat milk is, for example, 10 to 5000 U, preferably 50 to 1000 U, and more preferably 100 to 500 U per 100 g of oat milk solids.
  • the amount of enzyme that produces 1 ⁇ mol of glucose per minute is 1 unit (1 U) using maltotetraose as a substrate.
  • ⁇ -amylase is not particularly limited, and examples thereof include ⁇ -amylase derived from plants (wheat, soybean) and Bacillus. Preferred is ⁇ -amylase derived from the genus Bacillus, and more preferably ⁇ -amylase derived from the Bacillus flexus species.
  • ⁇ -amylase used for example, 1 to 1000 U, preferably 5 to 500 U, and more preferably 10 to 150 U per 100 g of vegetable milk solids.
  • amount of ⁇ -amylase used in the treatment of walnut milk for example, 5 to 500 U, 10 to 150 U, 10 to 60 U, preferably 20 to 50 U, more preferably 20 to 50 U, per 100 g of solid content of walnut milk. 30-40U can be mentioned.
  • amount of ⁇ -amylase used in the treatment of peanut milk for example, 5 to 500 U, 10 to 300 U, 30 to 150 U, preferably 40 to 120 U, more preferably 50 to 100 g of solid content of peanut milk. 90U, more preferably 60 to 70U.
  • the amount of enzyme that causes an increase in reducing power equivalent to 1 mg of glucose per minute is 1 unit (1 U) using potato starch as a substrate.
  • transglucosidase is not particularly limited, but preferably transglucosidase derived from the genus Aspergillus, and more preferably transglucosidase derived from Aspergillus niga species.
  • transglucosidase used for example, 100 to 300,000 U, preferably 1,000 to 100,000 U, and more preferably 5,000 to 50,000 U per 100 g of vegetable milk solids.
  • the amount of transglucosidase used in the treatment of walnut milk is, for example, 1000 to 100,000 U, preferably 5,000 to 50,000 U, and more preferably 10,000 to 30,000 U per 100 g of solid content of walnut milk.
  • ⁇ -methyl-D-glucoside is used as a substrate, and the amount of enzyme that produces 1 ⁇ g of glucose per minute is 1 unit (1U).
  • glutaminase The origin of glutaminase is not particularly limited, and examples thereof include glutaminase derived from the genus Cryptococcus, Bacillus, and Aspergillus. Glutaminase derived from the genus Bacillus is preferable, and glutaminase derived from the Bacillus amyloliquefaciens species is more preferable.
  • the amount of glutaminase used for example, 0.1 to 1000 GTU, preferably 0.2 to 100 GTU, and more preferably 0.5 to 20 GTU per 100 g of vegetable milk solids can be mentioned.
  • the amount of glutaminase used in the treatment of walnut milk for example, 0.2 to 100 GTU, preferably 0.5 to 20 GTU, more preferably 1 to 10 GTU, still more preferable, per 100 g of solid content of walnut milk. 3 to 8 GTU, more preferably 4 to 6 GTU.
  • the amount of enzyme that produces 1 ⁇ mol of L-glutamic acid per minute is 1 unit (1 GTU) using L-glutamine as a substrate.
  • glucoamylase is not particularly limited, and examples thereof include glucoamylase derived from the genus Aspergillus and the genus Rhizopus. Glucoamylase derived from Aspergillus niga species or lysopath sp. Is preferable, and glucoamylase derived from lysopath spy is particularly preferable.
  • glucoamylase used for example, 1 to 10000 U, preferably 10 to 5000 U, more preferably 20 to 2000 U, still more preferably 30 to 800 U per 100 g of vegetable milk solids.
  • amount of glucoamylase used in the treatment of walnut milk for example, 10 to 2000 U, preferably 20 to 1000 U, more preferably 30 to 200 U, still more preferably 50 to 50 g per 100 g of solid content of walnut milk. Examples thereof include 150 U, more preferably 60 to 120 U, and even more preferably 70 to 90 U.
  • glucoamylase used in the treatment of peanut milk for example, 20 to 2000 U, preferably 100 to 800 U, more preferably 120 to 600 U, still more preferably 140 to 400 U, per 100 g of solid content of peanut milk. More preferably, 150 to 350 U is mentioned.
  • potato starch is used as a substrate, and the amount of enzyme that brings about an increase in reducing power equivalent to 1 mg of glucose per minute is 1 unit (1 U).
  • the heating temperature (enzyme treatment reaction temperature) of the vegetable milk composition is not particularly limited, and can be appropriately determined by those skilled in the art according to the optimum temperature of the enzyme used and / or the thermal characteristics of the vegetable milk. For example, 40 to 70 ° C. may be mentioned.
  • the heating temperature of the oat milk composition is preferably 50 to 70 ° C, more preferably 55 to 65 ° C, and even more preferably 58 to 62 ° C.
  • the heating temperature of the walnut milk composition is preferably 40 to 60 ° C, more preferably 45 to 55 ° C, still more preferably 48 to 52 ° C.
  • the heating temperature of the peanut milk composition is preferably 40 to 60 ° C, more preferably 45 to 55 ° C, still more preferably 48 to 52 ° C.
  • the enzyme treatment reaction time of the vegetable milk composition is not particularly limited and may be appropriately determined according to the charging scale of the composition and the like, and examples thereof include 0.5 hours or more, preferably 1 hour or more.
  • the upper limit of the range of the enzyme treatment reaction time is not particularly limited, and examples thereof include 24 hours or less, 12 hours or less, 8 hours or less, or 6 hours or less.
  • the enzyme treatment reaction can be terminated by enzyme deactivation treatment with high heat.
  • the enzyme deactivation treatment temperature is, for example, 85 ° C. or higher, preferably 90 ° C. or higher, and the enzyme deactivation treatment time is, for example, 5 to 25 minutes, preferably 10 to 20 minutes.
  • the vegetable milk composition after the enzyme treatment is subjected to post-treatment such as filtration as necessary to obtain processed vegetable milk.
  • the processed vegetable milk can be obtained as a milk having improved dispersion stability and / or dissolution stability as compared with the vegetable milk before the enzyme treatment.
  • protein deamidating amide can improve the dispersion stability and / or the dissolution stability of vegetable milk. Accordingly, the present invention is used for the production of a dispersion stability enhancer for vegetable milk selected from the group consisting of auto milk, walnut milk and peanut milk; and protein deamide enzyme. Also provided for use in the production of solubility-enhancing agents for vegetable milk selected from the group consisting of automilk, walnut milk and peanut milk, consisting of automilk, walnut milk and peanut milk containing protein deamidating enzymes. Also provided are a dispersion stability improver for vegetable milk selected from the group; and a solubility improver for vegetable milk selected from the group consisting of automilk, walnut milk and peanut milk, comprising protein deamide enzyme.
  • protein deenzyme amide can improve the texture of peanut milk. Therefore, the present invention also provides the use of a protein deamidating enzyme for the production of a texture improving agent for peanut milk, and also provides a texture improving agent for peanut milk containing a protein deamidating enzyme.
  • protein deamidating enzyme protein glutaminase
  • the activity of protein deamidating enzyme was measured by the following method. (1) To 1 ml of 0.2 M phosphate buffer (pH 6.5) containing 30 mM Z-Gln-Gly, 0.1 ml of an aqueous solution containing a protein deamidating enzyme was added, and the mixture was incubated at 37 ° C. for 10 minutes, and then 0. The reaction was stopped by adding 1 ml of 4M TCA solution.
  • the activity of the protein deamidating enzyme was calculated from the following formula, with the amount of the enzyme producing 1 ⁇ mol of ammonia per minute as 1 unit (1 U).
  • the reaction solution amount is 2.1
  • the enzyme solution amount is 0.1
  • Df is the dilution ratio of the enzyme solution.
  • 17.03 is the molecular weight of ammonia.
  • dispersion stability and solubility The dispersion stability and solubility of the processed vegetable milk prepared in the following test examples were evaluated by the instability index by Brix, A280, A660, CSR, LUMiSizer651 and the like.
  • Brix represents the total amount of soluble components including solubilized proteins and other soluble components, and is used as an evaluation index of "solubility”.
  • A280 represents the amount of soluble protein and is used as an evaluation index of "solubility”.
  • A660 represents the amount of insoluble component, more specifically, the amount of insoluble component that did not precipitate in the centrifugal supernatant of vegetable milk, and since it is considered to have a positive correlation with "dispersion stability", "dispersion stability”.
  • CSR represents the amount of insoluble components precipitated by centrifugation and is considered to have a negative correlation with "dispersion stability”, and is therefore used as an evaluation index for "dispersion stability”.
  • the instability index by LUMiSizer651 is an index based on the behavior of particles in the centrifuge and is used as an evaluation index of "dispersion stability". Details such as measurement conditions for each evaluation item will be described in each test example.
  • Test Example 1 Preparation of oat milk 1200 ml of hot water (80 ° C.) was added to 300 g of oat (swallow) and treated with a colloidal mill for 30 minutes to obtain an oat slurry. Warm water was added to the autoslurry to make up to 1800 g (the total amount of water per 1 part by weight of the auto was 5 parts by weight), and the mixture was heated at 90 ° C. for 15 minutes. Coarse fibers were then removed through a 60 mesh sieve and cooled to 60 ° C. to prepare oat milk. The prepared oat milk was subdivided with stirring.
  • ⁇ A280> The processed oat milk was centrifuged at 4000 rpm for 10 minutes, the supernatant was diluted 100-fold, and the absorbance at 280 nm was measured.
  • ⁇ CSR> 1.6 ml of processed oat milk was centrifuged at 4000 rpm for 10 minutes and the weight of the precipitate was measured.
  • ⁇ Instability index> The instability index was measured using LumiSizer 651 under the conditions of 4000 rpm (RCA 2100 g), 25 ° C., 865 nm, 300 profiles, Interval 10s, and light factor 1. The smaller the obtained instability index, the better the dispersion stability.
  • Test Example 2 Preparation of walnut milk 350 g of walnut was immersed in a 1 w / w% sodium hydroxide solution and heated (70 ° C. or higher) for 10 minutes with stirring. The sodium hydroxide solution was discarded, the skin was peeled, washed with water, and drained. 1000 ml of hot water (80 ° C.) was added to 300 g of the obtained peeled walnut and treated with a colloidal mill for 30 minutes to obtain a walnut slurry. After heating the walnut slurry at 90 ° C. for 15 minutes, the walnut slurry was cooled to 50 ° C. and volumetric flasked to 1500 g with warm water to prepare walnut milk. The prepared walnut milk was divided into small portions with stirring.
  • ⁇ A280> The processed walnut milk was centrifuged at 14000 rpm for 10 minutes, the supernatant was diluted 50-fold, and the absorbance at 280 nm was measured.
  • ⁇ Instability index> The instability index was measured using LumiSizer 651 under the conditions of 4000 rpm (RCA 2100 g), 25 ° C., 865 nm, 300 profiles, Interval 10s, and light factor 1.
  • Test Example 3 (1) Preparation of peanut milk 1400 mL (0.8 w / v%) of salt water was added to 350 g of shelled peanuts and boiled for 5 minutes. It was cooled and drained to remove foreign matter (skin, etc.). In an electric oven, the peeled peanuts were roasted at 150 ° C. for 40 minutes and cooled to remove foreign matter. 300 g of the obtained peanuts were weighed, 1800 mL of warm water (50 ° C.) was added, and the mixture was treated with a colloidal mill for 40 minutes to obtain a peanut slurry.
  • peanut milk (pH 6.0) having a protein content of 2 w / v% and a solid content of 8 w / v% was prepared.
  • the prepared peanut milk was divided into 500 ml portions with stirring.
  • ⁇ Protein solubilization rate> The percentage of soluble protein (% by weight) when the total protein of the processed peanut milk was 100% by weight was determined.
  • ⁇ A280> The processed peanut milk was centrifuged at 16000 g for 10 minutes, the supernatant was diluted 100-fold, and the absorbance at 280 nm was measured.
  • Test Example 4 The presence or absence of the effect of improving the texture (smoothness) of the peanut milk of Example 3-2 prepared in Test Example 3 was evaluated as compared with Comparative Example 3-1. As a result, the texture of peanut milk was improved.

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Abstract

本発明の目的は、オートミルク、クルミミルク及びピーナッツミルク等の植物性ミルクの分散安定性及び／又は溶解性を向上させる加工技術を提供することである。オートミルク、クルミミルク及びピーナッツミルク等の植物性ミルクを、タンパク質脱アミド酵素で処理する工程を含む加工植物性ミルクの製造方法により、得られる加工植物性ミルクの分散安定性及び／又は溶解性を向上させることができる。

Description

加工植物性ミルクの製造方法
　本発明は、加工植物性ミルクの製造方法に関する。より具体的には、本発明は、ピーナッツミルク、オートミルク、及びクルミミルク等の植物性ミルクの分散安定性及び／又は溶解性を高める加工技術に関する。
　タンパク質等の栄養分を豊富に含む飲料は、手軽に栄養分を摂取できるため、従来から広く人々に親しまれてきた。一方、近年の菜食主義者の増加、アレルギー問題、及び宗教上の理由等を背景に、牛乳に代表される動物乳の代替として、植物性タンパク質が豊富に含まれる大豆を原料とする豆乳が広く普及している。
　大豆タンパク質に関しては、その既存の特性を改良する目的、及び新たな嗜好特性を有する食品を提供する目的等において、様々な改変処理が研究されてきた。
　例えば、特許文献１（ＪＰ２０００－５０８８７Ａ）には、大豆粉をタンパク質脱アミド酵素処理することで、大豆粉からの大豆タンパク質の収率を向上させることが記載されている。また、特許文献２（ＪＰ２００８－２８３９００Ａ）には、炭素数１２～２２の脂肪酸を主構成脂肪酸とするポリグリセリン脂肪酸エステルが豆乳の分散安定剤として有効であることが記載されている。さらに、特許文献３（ＪＰ２０１５－１５９７６５Ａ）には、豆乳に対して陽イオン交換樹脂による脱アミド化処理及び／または陰イオン交換樹脂によるフィチン酸除去処理を行うことで、凝固剤に対して沈殿が生じにくくなることが記載されている。
　一方で、さらなる嗜好性の多様化に対応する点等から、植物タンパク質を含む食品飲料には豆乳以外にもさらなる選択肢が求められている。
　そこで、大豆タンパク質以外の植物タンパク質を含む食品飲料（植物性ミルク）として、エンドウ、米、オートといった穀物のミルク、ピーナッツ、クルミといったナッツのミルクが開発されている。
　これらの中でも、オートミルクは、タンパク質に加えて、脂質、β－グルカン、及びミネラルも豊富な点で、他の穀物ミルクとは異なる特徴を有しており、その栄養価の高さが注目されている。例えば、特許文献４（ＵＳ６，４５１，３６１Ｂ１）には、オート懸濁液をαアミラーゼ及びβアミラーゼで処理することで、高粘度問題を解決するとともに、タンパク質及びβグルカンを維持したオート分散液を得たことが記載されている。また、特許文献５（ＣＮ１０１９９１１６３Ａ）には、αアミラーゼ、βアミラーゼ及びトランスグルコシダーゼを用いた処理でマルトオリゴ糖を生じさせることにより、オート飲料のプレバイオティクス作用を向上させることが記載されている。
　クルミミルクは、タンパク質よりもはるかに多くの脂質を含んでいる。特許文献６（ＷＯ２０１９／１０４９７１Ａ１）には、製造プロセス中に油脂の一部を分離除去することで、低脂肪及び高タンパク質で、良好な口触りと安定性とを有するクルミミルクを得たことが記載されている。また、特許文献７（ＣＮ１０９１２２８７６Ａ）には、プロテアーゼ、リパーゼ及びセルラーゼを使用することで、安定性の高いクルミミルクを得たことが記載されている。
　オートミルク及びクルミミルク、並びにクルミと同様にナッツミルクの１種であるピーナッツミルクは、いずれも高栄養価であり、健康食品としての価値が高い。一方で、それらの分散安定性及び／又は溶解性の制御については十分に検討されていない。
　本発明は、オートミルク、クルミミルク及びピーナッツミルク等の植物性ミルクの分散安定性及び／又は溶解性を向上させる加工技術を提供することを目的とする。
　オートミルクは高粘度及び高栄養価の点で特徴的であり、クルミミルク及びピーナッツミルクは高脂肪及び高栄養価の点で特徴的であるため、これらの植物性ミルクは、タンパク質以外の特徴的な組成がミルク特性に与える影響が極めて大きいと認識されてきた。しかしながら本発明者が鋭意検討した結果、タンパク質脱アミド酵素で処理することによって、これら植物性ミルクの分散安定性及び／又は溶解性を高められることを見出した。即ち、本発明は、下記に掲げる態様の発明を提供する。
項１．　植物性ミルクを、タンパク質脱アミド酵素で処理する工程を含む、加工植物性ミルクの製造方法。
項２．　前記植物性ミルクが、オートミルク、クルミミルク及びピーナッツミルクからなる群より選択される、項１に記載の加工植物性ミルクの製造方法。
項３．　前記タンパク質脱アミド酵素を、植物性タンパク質１ｇ当たり０．５Ｕ以上用いる、項１又は２に記載の加工植物性ミルクの製造方法。
項４．　前記植物性ミルクが前記オートミルクであり、前記タンパク質脱アミド酵素を、オートタンパク質１ｇ当たり１．５Ｕ以上用いる、項１～３のいずれかに記載の加工植物性ミルクの製造方法。
項５．　前記植物性ミルクが前記オートミルクであり、前記タンパク質脱アミド酵素とともに、α-アミラーゼ、ヘミセルラーゼ、及び／又はマルトトリオシル転移酵素を併用する、項１～３のいずれかに記載の加工植物性ミルクの製造方法。
項６．　前記植物性ミルクが前記クルミミルクであり、加工植物性ミルクが前記クルミミルクより分散安定性が向上したクルミミルクであり、前記タンパク質脱アミド酵素を、クルミタンパク質１ｇ当たり３Ｕ以上用いる、項１～３のいずれかに記載の加工植物性ミルクの製造方法。
項７．　前記植物性ミルクが前記クルミミルクであり、前記加工植物性ミルクが前記クルミミルクより溶解性が向上したクルミミルクであり、前記タンパク質脱アミド酵素を、クルミタンパク質１ｇ当たり１Ｕ以上用いる、項１～３のいずれかに記載の加工植物性ミルクの製造方法。
項８．　前記植物性ミルクが前記クルミミルクであり、前記タンパク質脱アミド酵素とともに、グルコアミラーゼ、α-アミラーゼ、β-アミラーゼ、トランスグルコシダーゼ、及び／又はグルタミナーゼを併用する、項１～３のいずれかに記載の加工植物性ミルクの製造方法。
項９．　前記植物性ミルクが前記ピーナッツミルクであり、加工植物性ミルクが前記ピーナッツミルクより分散安定性が向上したピーナッツミルクであり、前記タンパク質脱アミド酵素を、ピーナッツタンパク質１ｇ当たり２Ｕ以上用いる、項１～３のいずれかに記載の加工植物性ミルクの製造方法。
項１０．　前記植物性ミルクが前記ピーナッツミルクであり、前記加工植物性ミルクが前記ピーナッツミルクより溶解性が向上したピーナッツミルクであり、前記タンパク質脱アミド酵素を、ピーナッツタンパク質１ｇ当たり１Ｕ以上用いる、項１～３のいずれかに記載の加工植物性ミルクの製造方法。
項１１．　前記植物性ミルクが前記ピーナッツミルクであり、加工植物性ミルクが前記ピーナッツミルクより食感が向上したピーナッツミルクであり、前記タンパク質脱アミド酵素を、ピーナッツタンパク質１ｇ当たり２Ｕ以上用いる、項１～３のいずれかに記載の加工植物性ミルクの製造方法。
項１２．　前記植物性ミルクが前記ピーナッツミルクであり、前記タンパク質脱アミド酵素とともに、α-アミラーゼ、β-アミラーゼ、グルコアミラーゼ、及び／又はヘミセルラーゼを併用する、項１～３のいずれかに記載の加工植物性ミルクの製造方法。
項１３．　タンパク質脱アミド酵素の、オートミルク、クルミミルク及びピーナッツミルクからなる群より選択される植物性ミルクの分散安定性向上剤の製造のための使用。
項１４．　タンパク質脱アミド酵素の、オートミルク、クルミミルク及びピーナッツミルクからなる群より選択される植物性ミルクの溶解性向上剤の製造のための使用。
項１５．　タンパク質脱アミド酵素の、ピーナッツミルクの食感向上剤の製造のための使用。
項１６．　タンパク質脱アミド酵素を含む、オートミルク、クルミミルク及びピーナッツミルクからなる群より選択される植物性ミルクの分散安定性向上剤。
項１７．　タンパク質脱アミド酵素を含む、オートミルク、クルミミルク及びピーナッツミルクからなる群より選択される植物性ミルクの溶解性向上剤。
項１８．　タンパク質脱アミド酵素を含む、ピーナッツミルクの食感向上剤。
　本発明によれば、オートミルク、クルミミルク及びピーナッツミルク等の植物性ミルクの分散安定性及び／又は溶解性を向上させる加工技術が提供される。
１．加工植物性ミルクの製造方法
　本発明の加工植物性ミルクの製造方法は、植物性ミルクを、タンパク質脱アミド酵素で処理する工程を含むことを特徴とする。以下、本発明の加工植物性ミルクの製造方法について詳述する。
１－１．植物性ミルク
　本発明で用いられる植物性ミルクは、植物の食用部の破砕物が水に分散した液体をいう。植物の食用部の破砕は、圧搾及び／又は摩砕等、任意の方法で行うことができ、これらの破砕方法は好ましくは水中で行うことができる。また、植物性ミルクでは、食用部の破砕物が分散するとともに、水中に抽出等により露出させられた食用部由来の成分が、部分的又は完全に、溶解、分散、及び／又は乳化していてよい。また、植物性ミルクは、食用部の皮等に由来する不溶物が、適宜、遠心ろ過、濾過、濾し袋、篩等の任意の手段によって除去されたものであってもよい。
　本発明で用いられる植物性ミルクの原料となる植物の食用部としては特に限定されない。本発明においては、好ましくは、植物性ミルクは、オートミルク、クルミミルク及びピーナッツミルクからなる群より選択される。
　本発明で用いられるオートミルクとしては特に限定されず、一般的なオートミルクを用いることができる。オートミルクの例としては、加熱処理されたオートスラリー（例えば、オート粉の粥、オートミール粥の破砕物等）を濾して得られる液状物等が挙げられる。加熱処理されたオートスラリーにおいて、オート１重量部に対する水の量としては、例えば２～１０重量部、好ましくは３～８重量部、より好ましくは４～６重量部、さらに好ましくは４．５～５．５重量部が挙げられる。加熱処理の温度としては、例えば８３～１００℃、好ましくは８５～９６℃、より好ましくは８８～９３℃が挙げられる。加熱処理されたオートスラリーを濾すために用いられる篩のメッシュ数としては、オートの粗い不溶性繊維を取り除ける程度であればよく、例えば５０～７０メッシュ、好ましくは５５～６５メッシュが挙げられる。
　本発明で用いられるクルミミルクとしては特に限定されず、一般的なクルミミルクを用いることができる。クルミミルクの例としては、加熱処理されたクルミスラリー（例えば、皮むきクルミのスラリーの加熱処理物又はその水希釈物）等が挙げられる。加熱処理の温度としては、例えば８３～１００℃、好ましくは８５～９６℃、より好ましくは８８～９３℃が挙げられる。クルミミルク中のクルミ１重量部に対する水の量としては、例えば１～１０重量部、好ましくは２～８重量部、より好ましくは３～５重量部、さらに好ましくは３．５～４．５重量部が挙げられる。
　本発明で用いられるピーナッツミルクとしては特に限定されず、一般的なピーナッツミルクを用いることができる。ピーナッツミルクの例としては、加熱処理されたピーナッツスラリー（例えば、皮むきローストピーナッツのスラリーの煮沸処理物又はその水希釈物）等が挙げられる。加熱処理の温度としては、例えば９０℃～煮沸温度、好ましくは９５～煮沸温度、より好ましくは煮沸温度が挙げられる。ピーナッツミルク中の固形分（ピーナッツ成分）含有量としては、例えば２～１５ｖ／ｗ％、好ましくは４～１２ｖ／ｗ％、より好ましくは６～１０ｖ／ｗ％、さらに好ましくは７～９ｖ／ｗ％、一層好ましくは７．５～８．５ｖ／ｗ％が挙げられる。ピーナッツミルク中のピーナッツタンパク質の含有量としては、例えば０．８～４ｗ／ｖ％、好ましくは１．２～３ｗ／ｖ％、より好ましくは１．５～２．５ｗ／ｖ％、さらに好ましくは１．８～２．２ｗ／ｖ％が挙げられる。また、ピーナッツミルクのｐＨ（２５℃）としては、例えば５．５～６．５、好ましくは５．８～６．２が挙げられる。
　これらの植物性ミルクは、１種を単独で用いてもよいし、複数種を組み合わせて用いてもよい。
１－２．タンパク質脱アミド酵素
　本発明で用いられるタンパク質脱アミド酵素としては、ペプチド結合の切断及びタンパク質の架橋を伴わずタンパク質のアミド基含有側鎖を分解する作用を示す酵素であれば、その種類及び由来等は特に限定されない。タンパク質脱アミド酵素の例として、ＪＰ２０００－５０８８７Ａ、ＪＰ２００１－２１８５９０Ａ、ＷＯ２００６／０７５７７２Ａ１に開示された、クリセオバクテリウム（Ｃｈｒｙｓｅｏｂａｃｔｅｒｉｕｍ）属、フラボバクテリウム（Ｆｌａｖｏｂａｃｔｅｒｉｕｍ）属、エンペドバクター（Ｅｍｐｅｄｏｂａｃｔｅｒ）属、スフィンゴバクテリウム（Ｓｐｈｉｎｇｏｂａｃｔｅｒｉｕｍ）属、アウレオバクテリウム（Ａｕｒｅｏｂａｃｔｅｒｉｕｍ）属又はミロイデス（Ｍｙｒｏｉｄｅｓ）属由来のタンパク質脱アミド酵素、及びクリセオバクテリウム属由来のプロテイングルタミナーゼの市販品が挙げられる。これらのタンパク質脱アミド酵素としては、１種を単独で用いてもよいし、複数種を組み合わせて用いてもよい。
　これらのタンパク質脱アミド酵素の中でも、上記の植物性ミルクの分散安定性及び／又は溶解性をより一層向上させる観点から、又は更にピーナッツミルクの食感をより一層向上させる観点から、好ましくはクリセオバクテリウム属由来のタンパク質脱アミド酵素、より好ましくはクリセオバクテリウム属由来のプロテイングルタミナーゼ、さらに好ましくはクリセオバクテリウム・プロテオリティカム（Ｃｈｒｙｓｅｏｂａｃｔｅｒｉｕｍ　ｐｒｏｔｅｏｌｙｔｉｃｕｍ）種由来のプロテイングルタミナーゼが挙げられる。
　タンパク質脱アミド酵素は、上記のタンパク質脱アミド酵素の由来元となる微生物の培養液より調製することができる。具体的な調製方法としては、上記の微生物の培養液又は菌体よりタンパク質脱アミド酵素を回収する方法が挙げられる。例えば、タンパク質脱アミド酵素分泌型微生物を用いる場合は、培養液から、必要に応じて予めろ過、遠心処理等によって菌体を回収した後、酵素を分離及び／又は精製することができる。また、タンパク質脱アミド酵素非分泌型微生物を用いる場合は、必要に応じて予め培養液から菌体を回収した後、菌体を加圧処理、超音波処理等によって破砕して酵素を露出させた後、酵素を分離及び／又は精製することができる。酵素の分離及び／又は精製法としては、公知のタンパク質分離及び／又は精製法を特に限定されることなく用いることができ、例えば、遠心分離法、ＵＦ濃縮法、塩析法、イオン交換樹脂等を用いた各種クロマトグラフィー法等が挙げられる。分離及び／又は精製された酵素は、凍結乾燥、減圧乾燥等の乾燥法により粉末化することができ、また、当該乾燥法において適当な賦形剤及び／又は乾燥助剤を用いて粉末化することもできる。
　タンパク質脱アミド酵素としては市販品を用いることもでき、好ましい市販品の例として、天野エンザイム株式会社製のプロテイングルタミナーゼ「アマノ」５００が挙げられる。
　タンパク質脱アミド酵素の力価としては特に限定されないが、例えば１０～５００００Ｕ、好ましくは１００～１００００Ｕ、より好ましくは２００～８００Ｕ／ｇ、さらに好ましくは３００～７００Ｕ／ｇ、一層好ましくは４００～６００Ｕ／ｇ、より一層好ましくは４５０～５５０Ｕ／ｇが挙げられる。
　タンパク質脱アミド酵素の使用量としては特に限定されないが、植物性タンパク質１ｇ当たりの使用量として、例えば０．０１Ｕ以上、好ましくは０．１Ｕ以上、より好ましくは０．５Ｕ以上、さらに好ましくは０．８Ｕ以上が挙げられる。
　植物性ミルクがオートミルクである場合、オートミルクの分散安定性及び／又は溶解性をより一層高める観点から、タンパク質脱アミド酵素のオートタンパク質１ｇ当たりの使用量としては、好ましくは１．５Ｕ以上、より好ましくは２Ｕ以上、さらに好ましくは２．５Ｕ以上、一層好ましくは３Ｕ以上、より一層好ましくは４Ｕ以上、特に好ましくは４．５Ｕ以上が挙げられる。タンパク質脱アミド酵素のオートタンパク質１ｇ当たりの使用量範囲の上限としては特に限定されないが、例えば、２５Ｕ以下、２２Ｕ以下、１７Ｕ以下、１４Ｕ以下、１０Ｕ以下、８Ｕ以下、又は６Ｕ以下が挙げられる。
　植物性ミルクがクルミミルクである場合、クルミミルクの分散安定性をより一層高める観点から、タンパク質脱アミド酵素のクルミタンパク質１ｇ当たりの使用量としては、好ましくは３Ｕ以上、より好ましくは４Ｕ以上、さらに好ましくは５Ｕ以上、一層好ましくは７Ｕ以上、より一層好ましくは９Ｕ以上、特に好ましくは１０Ｕ以上が挙げられる。
　植物性ミルクがクルミミルクである場合、クルミミルクの溶解性をより一層高める観点から、タンパク質脱アミド酵素のクルミタンパク質１ｇ当たりの使用量としては、好ましくは１Ｕ以上、より好ましくは２Ｕ以上、さらに好ましくは４Ｕ以上、一層好ましくは６Ｕ以上、より一層好ましくは８Ｕ以上、特に好ましくは１０Ｕ以上が挙げられる。
　植物性ミルクがクルミミルクである場合、タンパク質脱アミド酵素のクルミタンパク質１ｇ当たりの使用量範囲の上限としては特に限定されないが、例えば、２５Ｕ以下、２２Ｕ以下、１７Ｕ以下、１４Ｕ以下、又は１２Ｕ以下が挙げられる。
　植物性ミルクがピーナッツミルクである場合、ピーナッツミルクの分散安定性をより一層高める観点から、タンパク質脱アミド酵素のピーナッツタンパク質１ｇ当たりの使用量としては、好ましくは２Ｕ以上、より好ましくは２．５Ｕ以上が挙げられる。
　植物性ミルクがピーナッツミルクである場合、ピーナッツミルクの溶解性をより一層高める観点から、タンパク質脱アミド酵素のピーナッツタンパク質１ｇ当たりの使用量としては、好ましくは１Ｕ以上、より好ましくは１．５Ｕ以上、さらに好ましくは２Ｕ以上、一層好ましくは２．５Ｕ以上が挙げられる。
　植物性ミルクがピーナッツミルクである場合、ピーナッツミルクの食感をより一層高める観点から、タンパク質脱アミド酵素のピーナッツタンパク質１ｇ当たりの使用量としては、好ましくは２Ｕ以上、より好ましくは２．５Ｕ以上が挙げられる。
　植物性ミルクがピーナッツミルクである場合、タンパク質脱アミド酵素のピーナッツタンパク質１ｇ当たりの使用量範囲の上限としては特に限定されないが、例えば、２５Ｕ以下、２０Ｕ以下、１５Ｕ以下、１０Ｕ以下、５Ｕ以下、又は３Ｕ以下が挙げられる。
　タンパク質脱アミド酵素の活性については、ベンジルオキシカルボニル－Ｌ－グルタミニルグリシン（Ｚ－Ｇｌｎ－Ｇｌｙ）を基質とし、１分間に１μｍｏｌのアンモニアを遊離する酵素量を１単位（１Ｕ）とする。
１－３．他の酵素
　本発明の製造方法においては、植物性ミルクがオートミルクである場合、オートミルクの分散安定性及び／又は溶解性をより一層高める観点から、タンパク質脱アミド酵素とともに、α-アミラーゼ、ヘミセルラーゼ、及び／又はマルトトリオシル転移酵素を併用することができる。これらの併用酵素の中でも、オートミルクの溶解性をより一層高める観点から、少なくともα-アミラーゼを用いることが好ましい。
　本発明の製造方法においては、植物性ミルクがクルミミルクである場合、クルミミルクの分散安定性及び／又は溶解性をより一層高める観点から、タンパク質脱アミド酵素とともに、グルコアミラーゼ、α-アミラーゼ、β-アミラーゼ、トランスグルコシダーゼ、及び／又はグルタミナーゼを併用することができる。
　本発明の製造方法においては、植物性ミルクがピーナッツミルクであり、ピーナッツミルクの分散安定性及び／又は溶解性をより一層高める観点から、タンパク質脱アミド酵素とともに、α-アミラーゼ、β-アミラーゼ、グルコアミラーゼ、及び／又はヘミセルラーゼを併用することができる。
　α－アミラーゼの由来については特に限定されないが、例えば、アスペルギルス（Ａｓｐｅｒｇｉｌｌｕｓ）属（例えば、アスペルギルス・オリゼ、アスペルギルス・ニガ等）、バシラス（Ｂａｃｉｌｌｕｓ）属（例えば、バシラス・アミロリクエファシエンス、バシラス・サブティリス、バシラス・リチェニフォルミス等）由来のαアミラーゼが挙げられ、好ましくはバシラス（Ｂａｃｉｌｌｕｓ）属由来のα－アミラーゼが挙げられ、より好ましくはバシラス・アミロリクエファシエンス種由来のα－アミラーゼが挙げられる。
　α－アミラーゼの使用量については、植物性ミルク固形分（原材料となる植物の食用部の由来成分を指す。以下において同様。）１００ｇ当たり、例えば１０～１００００Ｕ、好ましくは５０～５０００Ｕ、より好ましくは１００～１０００Ｕが挙げられる。また、オートミルクの処理に用いられる場合のα－アミラーゼの使用量については、オートミルク固形分１００ｇ当たり、例えば５０～５０００Ｕ、好ましくは１００～１０００Ｕ、より好ましくは２００～５００Ｕ、さらに好ましくは４００～５００Ｕが挙げられる。クルミミルクの処理に用いられる場合のα－アミラーゼの使用量については、クルミミルク固形分１００ｇ当たり、例えば５０～５０００Ｕ、好ましくは１００～１０００Ｕ、より好ましくは２００～５００Ｕが挙げられる。ピーナッツミルクの処理に用いられる場合のα－アミラーゼの使用量については、ピーナッツミルク固形分１００ｇ当たり、例えば５０～１００００Ｕ、好ましくは１００～８０００Ｕ、より好ましくは２００～７０００Ｕが挙げられる。
　α－アミラーゼの活性については、溶性デンプンを基質とし、３０分間に１０ｍｇのブドウ糖に相当する還元力の増加をもたらす酵素量を１単位（１Ｕ）とする。
　ヘミセルラーゼの由来については特に限定されないが、例えばトリコデルマ（Ｔｒｉｃｈｏｄｅｒｍａ）属（例えば、トリコデルマ・ロンジブラチアタム等）、アスペルギルス（Ａｓｐｅｒｇｉｌｌｕｓ）属、アスペルギルス（Ａｓｐｅｒｇｉｌｌｕｓ）属（例えば、アスペルギルス・オリゼ、アスペルギルス・ニガ等）、バシラス（Ｂａｃｉｌｌｕｓ）属（例えば、バシラス・アミロリクエファシエンス、バシラス・サブティリス、バシラス・リチェニフォルミス等）由来のヘミセルラーゼが挙げられ、好ましくはアスペルギルス（Ａｓｐｅｒｇｉｌｌｕｓ）属由来のヘミセルラーゼが挙げられ、より好ましくはアスペルギルス・ニガ種由来のヘミセルラーゼが挙げられる。
　ヘミセルラーゼの使用量については、植物性ミルク固形分１００ｇ当たり、例えば１００～１０００００Ｕ、好ましくは１０００～５００００Ｕ、より好ましくは５０００～２００００Ｕが挙げられる。また、オートミルクの処理に用いられる場合のヘミセルラーゼの使用量については、オートミルク固形分１００ｇ当たり、例えば１００～１０００００Ｕ、好ましくは１０００～５００００Ｕ、より好ましくは４０００～２００００Ｕが挙げられる。ピーナッツミルクの処理に用いられる場合のヘミセルラーゼの使用量については、ピーナッツミルク固形分１００ｇ当たり、例えば１００～１０００００Ｕ、好ましくは１０００～５００００Ｕ、より好ましくは８０００～２００００Ｕが挙げられる。
　ヘミセルラーゼの活性については、キシロースを基質とし、１分間に１ｍｇのキシロ―スに相当する還元糖を生成する酵素量を１単位（１Ｕ）とする。
　マルトトリオシル転移酵素の由来については特に限定されないが、好ましくはエアリバシラス（Ａｅｒｉｂａｃｉｌｌｕｓ）属由来のマルトトリオシル転移酵素が挙げられる。
　マルトトリオシル転移酵素の使用量については、植物性ミルク固形分１００ｇ当たり、例えば１０～５０００Ｕ、好ましくは５０～１０００Ｕが挙げられる。また、オートミルクの処理に用いられる場合のマルトトリオシル転移酵素の使用量については、オートミルク固形分１００ｇ当たり、例えば１０～５０００Ｕ、好ましくは５０～１０００Ｕ、より好ましくは１００～５００Ｕが挙げられる。
　マルトトリオシル転移酵素の活性については、マルトテトラオースを基質とし、１分間に１μｍｏｌのグルコースを生成する酵素量を１単位（１Ｕ）とする。
　β-アミラーゼの由来については特に限定されないが、例えば植物由来（小麦、大豆）及びバシラス（Ｂａｃｉｌｌｕｓ）属由来のβ－アミラーゼが挙げられる。好ましくはバシラス（Ｂａｃｉｌｌｕｓ）属由来のβ－アミラーゼが挙げられ、より好ましくはバシラス・フレクサス種由来のβ-アミラーゼが挙げられる。
　β-アミラーゼの使用量については、植物性ミルク固形分１００ｇ当たり、例えば１～１０００Ｕ、好ましくは５～５００Ｕ、より好ましくは１０～１５０Ｕが挙げられる。また、クルミミルクの処理に用いられる場合のβ-アミラーゼの使用量については、クルミミルクの固形分１００ｇ当たり、例えば５～５００Ｕ、１０～１５０Ｕ、１０～６０Ｕ、好ましくは２０～５０Ｕ、より好ましくは３０～４０Ｕが挙げられる。ピーナッツミルクの処理に用いられる場合のβ-アミラーゼの使用量については、ピーナッツミルクの固形分１００ｇ当たり、例えば５～５００Ｕ、１０～３００Ｕ、３０～１５０Ｕ、好ましくは４０～１２０Ｕ、より好ましくは５０～９０Ｕ、さらに好ましくは６０～７０Ｕが挙げられる。
　β-アミラーゼの活性については、馬鈴薯でんぷんを基質とし、１分間に１ｍｇのグルコースに相当する還元力の増加をもたらす酵素量を１単位（１Ｕ）とする。
　トランスグルコシダーゼの由来については特に限定されないが、好ましくはアスペルギルス（Ａｓｐｅｒｇｉｌｌｕｓ）属由来のトランスグルコシダーゼが挙げられ、より好ましくはアスペルギルス・ニガ種由来のトランスグルコシダーゼが挙げられる。
　トランスグルコシダーゼの使用量については、植物性ミルク固形分１００ｇ当たり、例えば１００～３０００００Ｕ、好ましくは１０００～１０００００Ｕ、より好ましくは５０００～５００００Ｕが挙げられる。また、クルミミルクの処理に用いられる場合のトランスグルコシダーゼの使用量については、クルミミルクの固形分１００ｇ当たり、例えば１０００～１０００００Ｕ、好ましくは５０００～５００００Ｕ、より好ましくは１００００～３００００Ｕが挙げられる。
　トランスグルコシダーゼの活性については、α－メチル－Ｄ－グルコシドを基質とし、１分間に１μｇのグルコースを生成する酵素量を１単位（１Ｕ）とする。
　グルタミナーゼの由来については特に限定されないが、例えば、クリプトコッカス（Ｃｒｙｐｔｏｃｏｃｃｕｓ）属由来、バシラス（Ｂａｃｉｌｌｕｓ）属由来、アスペルギルス（Ａｓｐｅｒｇｉｌｌｕｓ）属由来のグルタミナーゼが挙げられる。好ましくはバシラス（Ｂａｃｉｌｌｕｓ）属由来のグルタミナーゼが挙げられ、より好ましくはバシラス・アミロリクエファシエンス種由来のグルタミナーゼが挙げられる。
　グルタミナーゼの使用量については、植物性ミルク固形分１００ｇ当たり、例えば０．１～１０００ＧＴＵ、好ましくは０．２～１００ＧＴＵ、より好ましくは０．５～２０ＧＴＵが挙げられる。また、クルミミルクの処理に用いられる場合のグルタミナーゼの使用量については、クルミミルクの固形分１００ｇ当たり、例えば０．２～１００ＧＴＵ、好ましくは０．５～２０ＧＴＵ、より好ましくは１～１０ＧＴＵ、さらに好ましくは３～８ＧＴＵ、一層好ましくは４～６ＧＴＵが挙げられる。
　グルタミナーゼの活性については、Ｌ－グルタミンを基質とし、１分間に１μｍｏｌのＬ－グルタミン酸を生成する酵素量を１単位（１ＧＴＵ）とする。
　グルコアミラーゼの由来については特に限定されないが、アスペルギルス（Ａｓｐｅｒｇｉｌｌｕｓ）属由来やリゾパス（Ｒｈｉｚｏｐｕｓ）属由来のグルコアミラーゼが挙げられる。好ましくはアスペルギルス・ニガ種由来、又はリゾパス・エスピー由来のグルコアミラーゼが挙げられ、特に好ましくはリゾパス・エスピー由来のグルコアミラーゼが挙げられる。
　グルコアミラーゼの使用量については、植物性ミルク固形分１００ｇ当たり、例えば１～１００００Ｕ、好ましくは１０～５０００Ｕ、より好ましくは２０～２０００Ｕ、更に好ましくは３０～８００Ｕが挙げられる。また、クルミミルクの処理に用いられる場合のグルコアミラーゼの使用量については、クルミミルクの固形分１００ｇ当たり、例えば１０～２０００Ｕ、好ましくは２０～１０００Ｕ、より好ましくは３０～２００Ｕ、さらに好ましくは５０～１５０Ｕ、一層好ましくは６０～１２０Ｕ、より一層好ましくは７０～９０Ｕが挙げられる。ピーナッツミルクの処理に用いられる場合のグルコアミラーゼの使用量については、ピーナッツミルクの固形分１００ｇ当たり、例えば２０～２０００Ｕ、好ましくは１００～８００Ｕ、より好ましくは１２０～６００Ｕ、さらに好ましくは１４０～４００Ｕ、一層好ましくは１５０～３５０Ｕが挙げられる。
　グルコアミラーゼの活性については、馬鈴薯でんぷんを基質とし、１分間に１ｍｇのグルコースに相当する還元力の増加をもたらす酵素量を１単位（１Ｕ）とする。
１－４．反応条件等
　植物性ミルクをタンパク質脱アミド酵素で処理する工程においては、上記の植物性ミルクにタンパク質脱アミド酵素、必要に応じて上記の植物性ミルクにタンパク質脱アミド酵素と他の酵素とを添加することで、植物性ミルク及びタンパク質脱アミド酵素、又は、植物性ミルク並びにタンパク質脱アミド酵素及び他の酵素を含む植物性ミルク組成物を調製し、当該植物性ミルク組成物を加熱状態で維持することで、酵素処理反応を進行させることができる。
　植物性ミルク組成物の加熱温度（酵素処理反応温度）としては特に限定されず、使用酵素の至適温度及び／又は植物性ミルクの熱特性等に応じて当業者が適宜決定することができるが、例えば４０～７０℃が挙げられる。
　例えば、植物性ミルクがオートミルクである場合、オートミルク組成物の加熱温度としては、好ましくは５０～７０℃、より好ましくは５５～６５℃が挙げられ、さらに好ましくは５８～６２℃挙げられる。植物性ミルクがクルミミルクである場合、クルミミルク組成物の加熱温度としては、好ましくは４０～６０℃、より好ましくは４５～５５℃、さらに好ましくは４８～５２℃が挙げられる。植物性ミルクがピーナッツミルクである場合、ピーナッツミルク組成物の加熱温度としては、好ましくは４０～６０℃、より好ましくは４５～５５℃、さらに好ましくは４８～５２℃が挙げられる。
　植物性ミルク組成物の酵素処理反応時間としては特に限定されず、当該組成物の仕込みスケール等に応じて適宜決定すればよいが、例えば０．５時間以上、好ましくは１時間以上が挙げられる。酵素処理反応時間の範囲の上限としては特に限定されないが、例えば２４時間以下、１２時間以下、８時間以下、又は６時間以下が挙げられる。
　酵素処理反応は、高熱による酵素失活処理により終了させることができる。酵素失活処理温度としては、例えば８５℃以上、好ましくは９０℃以上が挙げられ、酵素失活処理時間としては例えば５～２５分、好ましくは１０～２０分が挙げられる。
　酵素処理終了後の植物性ミルク組成物は、必要に応じてろ過等の後処理を行い、加工植物性ミルクとして得られる。加工植物性ミルクは、酵素処理前の植物性ミルクに比べ、分散安定性及び／又は溶解安定性が向上されたミルクとして得ることができる。
２．タンパク質脱アミド酵素の使用及び用途
　上述の通り、タンパク質脱酵素アミドは、植物性ミルクの分散安定性及び／又は溶解安定性を向上できる。したがって、本発明は、タンパク質脱アミド酵素の、オートミルク、クルミミルク及びピーナッツミルクからなる群より選択される植物性ミルクの分散安定性向上剤の製造のための使用；及びタンパク質脱アミド酵素の、オートミルク、クルミミルク及びピーナッツミルクからなる群より選択される植物性ミルクの溶解性向上剤の製造のための使用も提供し、タンパク質脱アミド酵素を含む、オートミルク、クルミミルク及びピーナッツミルクからなる群より選択される植物性ミルクの分散安定性向上剤；及びタンパク質脱アミド酵素を含む、オートミルク、クルミミルク及びピーナッツミルクからなる群より選択される植物性ミルクの溶解性向上剤も提供する。
　さらに、タンパク質脱酵素アミドは、ピーナッツミルクの食感を向上できる。したがって、本発明は、タンパク質脱アミド酵素の、ピーナッツミルクの食感向上剤の製造のための使用も提供し、タンパク質脱アミド酵素を含む、ピーナッツミルクの食感向上剤も提供する。
　上記の使用、分散安定性向上剤、溶解性向上剤、及び食感向上剤において、使用する成分の種類、使用量等については、前記「１．加工植物性ミルクの製造方法」の欄に示す通りである。
　以下、実施例を挙げて本発明を具体的に説明するが、本発明は以下の実施例に限定して解釈されるものではない。
使用酵素
　以下の試験例において使用した酵素の詳細については、次の通りである。
Figure JPOXMLDOC01-appb-T000001
　タンパク質脱アミド酵素（プロテイングルタミナーゼ）の活性は以下の方法で測定した。
（１）３０ｍＭ　Ｚ－Ｇｌｎ－Ｇｌｙを含む０．２Ｍリン酸バッファー（ｐＨ６．５）１ｍｌにタンパク質脱アミド酵素を含む水溶液０．１ｍｌを添加して、３７℃、１０分間インキュベートした後、０．４Ｍ　ＴＣＡ溶液を１ｍｌ加えて反応を停止した。ブランクとして、３０ｍＭ　Ｚ－Ｇｌｎ－Ｇｌｙを含む０．２Ｍリン酸バッファー（ｐＨ６．５）１ｍｌに０．４Ｍ　ＴＣＡ溶液を１ｍｌ加え、さらにタンパク質脱アミド酵素を含む水溶液０．１ｍｌを添加して、３７℃で１０分間インキュベートした。
（２）（１）で得られた溶液についてアンモニアテストワコー（和光純薬）を用い、反応液中に生じたアンモニア量の測定を行った。アンモニア標準液（塩化アンモニウム）を用いて作成したアンモニア濃度と吸光度（６３０ｎｍ）との関係を表す検量線より、反応液中のアンモニア濃度を求めた。
（３）タンパク質脱アミド酵素の活性を、１分間に１μｍｏｌのアンモニアを生成する酵素量を１単位（１Ｕ）とし、以下の式から算出した。式中、反応液量は２．１、酵素溶液量は０．１、Ｄｆは酵素溶液の希釈倍率である。また、１７．０３はアンモニアの分子量である。
Figure JPOXMLDOC01-appb-C000002
分散安定性及び溶解性の評価
　以下の試験例において調製した加工植物性ミルクの分散安定性及び溶解性は、Ｂｒｉｘ、Ａ２８０、Ａ６６０、ＣＳＲ、LUMiSizer651による不安定指数等により評価した。Ｂｒｉｘは、可溶化タンパク質及び他の可溶性成分を含む可溶性成分全体の総量を表し、「溶解性」の評価指標とする。Ａ２８０は可溶性タンパク質量を表し、「溶解性」の評価指標とする。Ａ６６０は不溶性成分量、より具体的には、植物性ミルクの遠心上清中にある沈殿しなかった不溶性成分量を表し、「分散安定性」と正の相関をすると考えられることから「分散安定性」の評価指標とする。ＣＳＲは遠心により沈殿した不溶性成分量を表し、「分散安定性」と負の相関をすると考えられることから「分散安定性」の評価指標とする。LUMiSizer651による不安定指数は、遠心中の粒子の挙動に基づく指数であり、「分散安定性」の評価指標とする。それぞれの評価項目の測定条件等の詳細については、各試験例で述べる。
試験例１
（１）オートミルクの調製
　オート（燕麦）３００ｇに湯（８０℃）を１２００ｍｌ添加し、コロイドミルで３０分間処理してオートスラリーを得た。オートスラリーに温水を添加して１８００ｇまでメスアップし（オート１重量部に対する水の総量は５重量部）、９０℃で１５分間加熱した。その後、６０メッシュのふるいを通して粗い繊維を取り除き、６０℃まで冷却し、オートミルクを調製した。調製したオートミルクは、撹拌しながら小分けした。
（２）酵素処理
　表２及び表３に示す酵素を、表示の量で投入し、６０℃で３時間反応させた。９０℃で１５分間、酵素失活処理を行った後、かき混ぜ、篩（１００メッシュ）でろ過し、加工オートミルクを得た。
（３）評価
　得られた加工オートミルクについて、ｐＨ（２５℃）、熱凝集の有無、Ｂｒｉｘ、Ａ２８０、Ａ６６０、ＣＳＲ、及び不安定指数の測定を行い、さらに甘さに関する官能評価を行った。結果を表２及び表３に示す。
<熱凝集の有無>
　加工オートミルクを９５℃で１５分熱処理し、室温まで静置し冷却した。目視にて、加工オートミルク中の凝集の有無を確認した。
<Ｂｒｉｘ>
　加工オートミルクそのままのＢｒｉｘ（％）を測定した。
<Ａ２８０>
　加工オートミルクを４０００ｒｐｍで１０分間遠心し、上清を１００倍に希釈し、２８０ｎｍの吸光度を測定した。
<Ａ６６０>
　加工オートミルクを４０００ｒｐｍで１０分間遠心し、上清を１０倍に希釈し、６６０ｎｍの吸光度を測定した。
<ＣＳＲ>
　加工オートミルク１．６ｍｌを４０００ｒｐｍで１０分間遠心分離し、沈殿物の重量を測定した。
<不安定指数>
　ＬＵＭｉＳｉｚｅｒ　６５１を用い、４０００ｒｐｍ（ＲＣＡ　２１００ｇ）、２５℃、８６５ｎｍ、３００　ｐｒｏｆｉｌｅｓ、Ｉｎｔｅｒｖａｌ　１０ｓ、ｌｉｇｈｔ　ｆａｃｔｏｒ　１の条件で、不安定指数を測定した。得られた不安定指数が小さいほど、分散安定性が良好であることを示す。
<甘さに関する官能評価>
　以下の評価基準に基づいて、加工オートミルクの甘味を評価した。
　　　－：比較例１－２の加工オートミルクの甘味よりも低い（甘味を感じない）
　　　＋：比較例１－２の加工オートミルクの甘味と同程度（やや甘い）
　　＋＋：比較例１－２の加工オートミルクの甘味よりも高い（甘い）
Figure JPOXMLDOC01-appb-T000003
Figure JPOXMLDOC01-appb-T000004
試験例２
（１）クルミミルクの調製
　クルミ３５０ｇを１ｗ／ｗ％水酸化ナトリウム溶液に漬け、１０分間加熱（７０℃以上）撹拌した。水酸化ナトリウム溶液を棄て、皮を剥き、水洗いし、水切りを行った。得られた皮剥きクルミ３００ｇにお湯（８０℃）を１０００ｍｌ添加し、コロイドミルで３０分間処理してクルミスラリーとした。クルミスラリーを９０℃で１５分間加熱した後、５０℃まで冷却し、温水で１５００ｇまでメスアップし、クルミミルクを調製した。調製したクルミミルクは、撹拌しながら小分けした。
（２）酵素処理
　表４及び表５に示す酵素を、表示の量で投入し、５０℃で３時間反応させた。９０℃で１５分間、酵素失活処理を行った後、かき混ぜ、篩（１００メッシュ）でろ過し、加工クルミミルクを得た。
（３）評価
　得られた加工クルミミルクについて、ｐＨ（２５℃）、Ｂｒｉｘ、Ａ２８０、及び不安定指数を測定した。結果を表４及び表５に示す。
<Ｂｒｉｘ＞
　加工クルミミルクを１４０００ｒｐｍで１０分間遠心し、上清のＢｒｉｘ（％）を測定した。
<Ａ２８０>
　加工クルミミルクを１４０００ｒｐｍで１０分間遠心し、上清を５０倍に希釈し、２８０ｎｍの吸光度を測定した。
<不安定指数>
　ＬＵＭｉＳｉｚｅｒ　６５１を用い、４０００ｒｐｍ（ＲＣＡ　２１００ｇ）、２５℃、８６５ｎｍ、３００　ｐｒｏｆｉｌｅｓ、Ｉｎｔｅｒｖａｌ　１０ｓ、ｌｉｇｈｔ　ｆａｃｔｏｒ　１の条件で、不安定指数を測定した。
Figure JPOXMLDOC01-appb-T000005
Figure JPOXMLDOC01-appb-T000006
試験例３
（１）ピーナッツミルクの調製
　殻取りピーナッツ３５０ｇに塩水１４００ｍＬ（０．８ｗ／ｖ％）を入れ、５分間煮沸処理した。冷却して水切りし、異物（皮など）を除去した。電気オーブンで、皮取りピーナッツを１５０℃で４０分間ローストし、冷却して異物を除去した。得られたピーナッツを３００ｇ秤量し、温水（５０℃）を１８００ｍＬ加え、コロイドミルで４０分間処理してピーナッツスラリーを得た。ピーナッツスラリーに水を１７００ｍＬ添加し、５分間煮沸し、室温まで冷却後、ｐＨ６．０（０．５Ｍクエン酸）に調整し、温水で３７５０ｍＬまでメスアップした。これによって、タンパク質含量２ｗ／ｖ％、固形分含量８ｗ／ｖ％のピーナッツミルク（ｐＨ６．０）を調製した。調製したピーナッツミルクは、撹拌しながら５００ｍｌずつ小分けした。
（２）酵素処理
　表６に示す酵素を、表示の量で投入し、５０℃で１時間、３時間、又は６時間反応させた。９０℃で１５分間、酵素失活処理を行った後、かき混ぜ、篩（１００メッシュ）でろ過し、加工ピーナッツミルクを得た。
（３）評価
　得られた加工ピーナッツミルクについて、ｐＨ（２５℃）、可溶性タンパク濃度（ｍｇ／ｍＬ）、タンパク質可溶化率（％）、Ｂｒｉｘ（％）、Ａ２８０、不安定指数及び粘度（ｃｐ）を測定した。結果を表６に示す。
<可溶性タンパク濃度＞
　加工ピーナッツミルクを遠心（１６０００×ｇ、１０分）し、上清のろ液（０．４５μｍフィルター）を用いて、Ｌｏｗｒｙ法により可溶性タンパク質濃度を測定した。
<タンパク質可溶化率>
　加工ピーナッツミルクの全タンパクを１００重量％とした場合の、可溶性タンパク質の割合（重量％）を求めた。
<Ｂｒｉｘ>
　加工ピーナッツミルクそのままのＢｒｉｘ（％）を測定した。
<Ａ２８０>
　加工ピーナッツミルクを１６０００ｇで１０分間遠心し、上清を１００倍に希釈し、２８０ｎｍの吸光度を測定した。
<不安定指数>
　ＬＵＭｉＳｉｚｅｒ　６５１を用い、４０００ｒｐｍ、（ＲＣＡ２１００ｇ）、２５℃、４７０ｎｍ、１８０ｐｒｏｆｉｌｅｓ、Ｉｎｔｅｒｖａｌ　１０ｓ、ｌｉｇｈｔ　ｆａｃｔｏｒ　１．で、９６秒時（９６秒×２１００（ｇ）／３６００ｓ＝５６時間経過時相当）の測定値を不安定指数として得た。
<粘度>
　加工ピーナッツミルクを、自動粘度計ＲＶＡ　ｔｅｃｈｍａｓｔｅｒを用い、２５℃、８００ｒｐｍの測定値を得た。
Figure JPOXMLDOC01-appb-T000007
試験例４
　上記試験例３で調製した、実施例３－２のピーナッツミルクについて、比較例３－１に比べて食感（滑らかさ）の向上効果の有無を評価した。その結果、ピーナッツミルクの食感の向上が認められた。

Claims (15)

  1. 　植物性ミルクを、タンパク質脱アミド酵素で処理する工程を含む、加工植物性ミルクの製造方法。
  2. 　前記植物性ミルクが、オートミルク、クルミミルク及びピーナッツミルクからなる群より選択される、請求項１に記載の加工植物性ミルクの製造方法。
  3. 　前記タンパク質脱アミド酵素を、植物性タンパク質１ｇ当たり０．５Ｕ以上用いる、請求項１又は２に記載の加工植物性ミルクの製造方法。
  4. 　前記植物性ミルクが前記オートミルクであり、前記タンパク質脱アミド酵素を、オートタンパク質１ｇ当たり１．５Ｕ以上用いる、請求項１に記載の加工植物性ミルクの製造方法。
  5. 　前記植物性ミルクが前記オートミルクであり、前記タンパク質脱アミド酵素とともに、α-アミラーゼ、ヘミセルラーゼ、及び／又はマルトトリオシル転移酵素を併用する、請求項１又は２に記載の加工植物性ミルクの製造方法。
  6. 　前記植物性ミルクが前記クルミミルクであり、加工植物性ミルクが前記クルミミルクより分散安定性が向上したクルミミルクであり、前記タンパク質脱アミド酵素を、クルミタンパク質１ｇ当たり３Ｕ以上用いる、請求項１に記載の加工植物性ミルクの製造方法。
  7. 　前記植物性ミルクが前記クルミミルクであり、前記加工植物性ミルクが前記クルミミルクより溶解性が向上したクルミミルクであり、前記タンパク質脱アミド酵素を、クルミタンパク質１ｇ当たり１Ｕ以上用いる、請求項１に記載の加工植物性ミルクの製造方法。
  8. 　前記植物性ミルクが前記クルミミルクであり、前記タンパク質脱アミド酵素とともに、グルコアミラーゼ、α-アミラーゼ、β-アミラーゼ、トランスグルコシダーゼ、及び／又はグルタミナーゼを併用する、請求項１に記載の加工植物性ミルクの製造方法。
  9. 　前記植物性ミルクが前記ピーナッツミルクであり、加工植物性ミルクが前記ピーナッツミルクより分散安定性が向上したピーナッツミルクであり、前記タンパク質脱アミド酵素を、ピーナッツタンパク質１ｇ当たり２Ｕ以上用いる、請求項１に記載の加工植物性ミルクの製造方法。
  10. 　前記植物性ミルクが前記ピーナッツミルクであり、前記加工植物性ミルクが前記ピーナッツミルクより溶解性が向上したピーナッツミルクであり、前記タンパク質脱アミド酵素を、ピーナッツタンパク質１ｇ当たり１Ｕ以上用いる、請求項１に記載の加工植物性ミルクの製造方法。
  11. 　前記植物性ミルクが前記ピーナッツミルクであり、加工植物性ミルクが前記ピーナッツミルクより食感が向上したピーナッツミルクであり、前記タンパク質脱アミド酵素を、ピーナッツタンパク質１ｇ当たり２Ｕ以上用いる、請求項１に記載の加工植物性ミルクの製造方法。
  12. 　前記植物性ミルクが前記ピーナッツミルクであり、前記タンパク質脱アミド酵素とともに、α-アミラーゼ、β-アミラーゼ、グルコアミラーゼ、及び／又はヘミセルラーゼを併用する、請求項１に記載の加工植物性ミルクの製造方法。
  13. 　タンパク質脱アミド酵素の、オートミルク、クルミミルク及びピーナッツミルクからなる群より選択される植物性ミルクの分散安定性向上剤の製造のための使用。
  14. 　タンパク質脱アミド酵素の、オートミルク、クルミミルク及びピーナッツミルクからなる群より選択される植物性ミルクの溶解性向上剤の製造のための使用。
  15. 　タンパク質脱アミド酵素の、ピーナッツミルクの食感向上剤の製造のための使用。
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