WO2002044278A1 - Proteinformkörper und verfahren zu seiner herstellung nach dem nmmo-verfarhen - Google Patents

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WO2002044278A1
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protein
polysaccharide
nmmo
spinning
solutions
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Horst Bürger
Eberhard Taeger
Markus Eilers
Klaus Berghof
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Thüringisches Institut Für Textil - Und Kunststoff - Forschung E.V.
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    • D06M16/00—Biochemical treatment of fibres, threads, yarns, fabrics, or fibrous goods made from such materials, e.g. enzymatic
    • D06M16/003—Biochemical treatment of fibres, threads, yarns, fabrics, or fibrous goods made from such materials, e.g. enzymatic with enzymes or microorganisms

Definitions

  • the invention relates to a method for producing protein shaped bodies from globular proteins according to the NMMO method and protein shaped bodies from globular proteins according to the MMO method.
  • Globular proteins in the sense of
  • protein moldings mean protein-containing moldings made from globular proteins.
  • the first protein fiber was manufactured by A. Millar from gelatin (Vandura) in 1894, casein fibers from casein dissolved in glacial acetic acid were protected in GB 6 700 and US 625 345.
  • F. Todtenhaupt found a much cheaper and easier-to-use solvent for casein in sodium hydroxide solution and coagulated the threads in a precipitation bath containing sulfuric acid and Glauber's salt, to which formaldehyde was added to stabilize the fibers (DE 170 051; DE 178 985; DE 183 317; DE 203 820).
  • deformation products from mixtures of a casein solution and a cellulose xanthate solution can also be produced by the wet spinning process, and mineralized casein fibers by adding sodium or. Potassium silicate solution or a solution of alkali-soluble metal salts, such as zinc or aluminum compounds (GB 483 731; US 2 548 357).
  • US Pat. No. 2,211,246 describes the use of dilute ammonia solution instead of dilute sodium hydroxide solution as a solvent.
  • a method is known by which proteins are dissolved in dichloroacetic acid or trichloroacetic acid and in pure water or in methanol,
  • Ethanol or aqueous ethanol can be coagulated (GB 684 506).
  • the protein shaped bodies have to be hardened after the coagulation in order to fix the stretch-oriented polypeptide chains via cross-links.
  • suitable aldehydes and dialdehydes as well as, for example, aluminum sulfate, formamide and dimethylolurea are suitable as hardeners.
  • various methods for additional stabilization of the fibers are described in the literature. This can be done by acetylation (Ind. Engng. Chem. 36, 1171; Textile Res. J. 18), by formaldehyde treatment (Textile Res. J. 20, 95), by treatment with silicon halides (Ind. Engng. Chem. 36, 1171; Textile Res. J.
  • N-methylmorpholine-N-oxide is also presented as a possible solvent for proteins.
  • the subject of the patent is a solution of a natural or synthetic polymeric or monomeric component with a weight fraction of up to 70% in one of the solvents N-methylmorpholine-N-oxide, N-methylpiperidine-N-oxide, N-methylpyrrolidine-N-oxide or N-methyl-azacycloheptane-N-oxide and a process for the preparation of the aforementioned solution.
  • the solvents are used in anhydrous form and the production of special moldings and special features for process design are not presented.
  • DE 198 41 649 describes a process for the preparation of concentrated solutions of fibrillar proteins in NMMO monohydrate and its product-oriented processing presented.
  • the globular proteins that occur in nature in large numbers and are often easily obtainable are excluded.
  • the object of the invention is to provide a method according to which protein-containing molded articles can be produced in significantly fewer process steps and in a more environmentally friendly manner than previously.
  • the object is achieved in this process in that a suspension of aqueous NMMO and globular proteins is converted into a spinning solution, this spinning solution is extruded through a molding tool and through an air gap into a precipitation bath, the molded body is then washed free of solvents and over with an aqueous liquid known crosslinking reactions is cured. Additional stabilization using known methods is possible.
  • Moldings used equipment can be processed extremely environmentally friendly to protein moldings.
  • a globular protein which is known to be crosslinked by means of known crosslinking reactions, for example by aldehydes and dialdehydes and, for example, also aluminum sulfate, forma id, dimethylolurea et al. is already pre-crosslinked, in which case the hardening / crosslinking of the shaped bodies after extrusion can then optionally be omitted.
  • the crosslinking (s) expediently take place in the presence of Lewis acids, which serve as a catalyst for the crosslinking.
  • the crosslinking (s) are expediently carried out at temperatures between 0 and 160 ° C. leads.
  • the reactive groups for the crosslinking (s) are not only the aminoex groups and any acid amide groups, but also the imino groups of the peptide bond and the oxy groups of the serine.
  • crosslinking through sulfur bridges or using benzoquinone is possible.
  • a targeted pre-crosslinking of the protein significantly reduces the solubility in water and / or saline solution without significantly influencing the solubility in NMMO.
  • the proteins due to their reactive groups, are able to stabilize the solvent against thermal decomposition, measurable, for example, by less discoloration of the extrusion solution compared to solutions of cellulose, for example.
  • decomposition products of the solvent such as formaldehyde, react with the reactive groups and are thus trapped, so that they are no longer available for subsequent decomposition reactions.
  • a polysaccharide is added to the suspension and / or the extrusion solution to modify the properties of the molded article to be produced.
  • one or more global proteins are used as the protein and one or more polysaccharides and / or polysaccharide derivatives, which consist of hexoses with glycosidic 1,4- and 1,6-linkage or at least, are used as the polysaccharide are partially made up of uronic acid (s), preferably cellulose.
  • uronic acid preferably cellulose
  • water-insoluble or water-soluble homopolysaccharides and / or homopolysaccharide derivatives can be used as polysaccharide, which are built up from uniform basic units with different linking possibilities, as well as heteropolysaccharides, which in addition to uniform basic chain building blocks also have different building blocks, preferably bound as side chains.
  • homopolysaccharides are starches, pullulan and hyaluronic acid
  • heteropolysaccharides are pectin, algin, carrageenan, xanthan, carubin and guarane
  • homopolysaccharide derivatives are chitosan, carboxyethylchitosan, carboxymethyl cellulose or cellulose acetate.
  • the possibly pre-crosslinked protein and the polysaccharide are expediently activated before the spinning solution is prepared. This can be done by swelling in water, in aqueous NMMO, in liquid ammonia and / or by means of a suitable enzyme system.
  • the proteins can be combined with synthetic polymers soluble in NMMO monohydrate, e.g. Dissolve poly (N-vinylpyrrolidone), polyvinyl alcohol, or polyethylene oxide.
  • Spinning solutions prepared in this way can be processed according to the invention by the known wet or dry / wet spinning processes in an environmentally friendly manner and in a few process steps to form a wide variety of shaped articles, such as fibers, filaments and foils.
  • other diverse product-oriented processing methods are possible, such as microfibers, fibrids and nonwovens produced by shear coagulation. These products in their entirety can in turn be used in a variety of ways.
  • Example 1 100 g of zein are dispersed in 250 ml of water and
  • This residue-free spinning solution was extruded through a nozzle as filaments through an air gap into an aqueous precipitation bath (spinning temperature: 80 ° C; hole diameter: 90 ⁇ m; number of nozzle holes: 150; air gap: 15 mm). The filaments were then washed with dist. H 2 0 washed solvent-free and cut into fibers (40 mm). These fibers were post-cured in a 0.5% glutaraldehyde solution with the addition of MgCl 2 at 25 ° C. and then dried at 60 ° C. in a rocking cabinet.
  • Example 2 50 g of casein are dispersed in 250 ml of water and crosslinked at 25 ° C. by adding 1 g of glutaraldehyde and 0.1 g of MgCl 2 . After pressing to a moisture content of 50%, the casein is suspended in 430 g of 60% aqueous NMMO. In addition, 25 g (dry) ground sulfite pulp (DP 760) are added to the suspension. 0.5 g of propyl gallate was added as a stabilizer. This suspension is converted into a spinning solution in a jacket-heated kneading apparatus under a vacuum of 30 mbar at a temperature of 90 ° C. by distilling off 140 g of H 2 O. The homogeneity of the spinning solution was checked by light microscopy, which was given 15 minutes after the distillation had ended.
  • DP 760 dry ground sulfite pulp
  • This residue-free spinning solution was extruded through a nozzle through an air gap into an aqueous precipitation bath (spinning temperature: 80 ° C; hole diameter: 90 ⁇ m; number of nozzle holes: 150; air gap: 15 mm). Then the fiber cable with dist. H 2 0 washed and solvent-free Cut fibers (40 mm) and then dry them at 60 ° C in a convection oven.
  • Example 3 75 g of ardein are dispersed in 250 ml of water and crosslinked at 25 ° C. by adding 1 g of glutaraldehyde and 0.1 g of MgCl 2 . After pressing to a moisture content of 50%, the casein is suspended in 430 g of 60% aqueous NMMO. In addition, 15 g (dry) ground sulfite pulp (DP 760) are added to the suspension. 0.5 g of propyl gallate was added as a stabilizer. This suspension is converted into a spinning solution in a jacket-heated kneader under a vacuum of 30 bar at a temperature of 90 ° C. by distilling off 125 g of H 2 O.
  • DP 760 dry ground sulfite pulp
  • the homogeneity of the spinning solution was checked by light microscopy, which was given 15 minutes after the distillation had ended.
  • This residue-free spinning solution was extruded through a nozzle through an air gap into an aqueous coagulation bath (spinning temperature: 80 ° C; hole diameter: 90 ⁇ m; number of nozzle bores: 150; air gap: 15 mm).
  • the fiber cable with dist. H 2 0 washed solvent-free and cut into fibers (40 mm).
  • These fibers were post-cured in a 0.5% glutaraldehyde solution with the addition of MgCl 2 at 25 ° C, and via esterification in an aqueous bath with 4% conc. H 2 S0 and 33% ethanol additionally stabilized.
  • the fibers were then dried at 60 ° C. in a forced-air drying cabinet.

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Abstract

Die Erfindung betrifft ein Verfahren zur Hestellung von Protein-Formkörpen aus globulären Proteinen nach dem NMMO-Verfahren sowie Protein-Formkörper aus globulären Proteinen nach dem NMMO-Verfahren. Eine Suspension aus wässerigem NMMP und diesen vorvernetzten Proteinen wird in eine Spinnlösung überführt, wobei die Suspension ein Polysaccharid enthält und/oder der Extrusionslösung ein Polysaccharid zugegebenwird. Die Spinnlösung wird durch ein Formwerkzeug und durch einen Luftspalt in ein Fällbadextrudiert, der Fromkörper anschließend mit wäßriger Flüssigkeit lösungsmittelfrei gewaschen und über bekante Vernetzungsreaktionen nachgehärtet. Die hergestellten Lösungen sind für eine vielfätige produkt-orientieret Verarbeitung, vorzugsweise auf der Basis bekannter Naß-und Trocken/naß-Spinntechnologien, gegebenenfalls in Kombination mit Multikomonentenspinntechnologien verarbeitet werden, um auf diesem Wegen beispielsweise mono- und polyfile Filamente, Stapelfasern, Mikrofasern, Vliese, Folien, Membranen, Beschichtungen, Filme oder andere Formkörper zu produzieren.

Description

PROTEINFORMKORPER UND VERFAHREN ZU SEINER HERSTELLUNG NACH DEM NMMO-VER- FARHEN
[Beschreibung]
Die Erfindung betrifft ein Verfahren zur Herstellung von Protein-Fσrmkörpern aus globularen Proteinen nach dem NMMO - Verfahren sowie Protein - Formkörper aus globularen Proteinen nach dem MMO-Verfahren. Globuläre Proteine im Sinne der
Erfindung sind Proteine, die eine kugelförmige Tertiärstruktur aufweisen und in Wasser und/oder Salzlösungen löslich sind. Beispiele hierfür sind unter anderem das Casein (Milchprotein) , das Zein (Maisprotein) und das Ardein (Erdnußei- weiß) . Mit Protein-Formkörpern sind im Folgenden proteinhal- tige Formkörper aus globularen Proteinen gemeint.
[Stand der Technik]
Die Herstellung von regenerierten Protein - Fasern durch Auflösen der Proteine und Verspinnen dieser Lösungen direkt in ein Koagulationsbad (Naßspinnverfahren) bzw. in einen klimatisierten Fallschacht (Trockenspinnverfahren.
CH 232 342) ist seit langem bekannt. Dabei tritt die Verarbeitung nach dem Trockenspinnverfahren gegenüber dem Naßspinnverfahren deutlich in den Hintergrund. Die erste Pro- teinfaser wurde 1894 von A. Millar aus Gelatine hergestellt (Vandura) , Caseinfasern aus in Eisessig gelöstem Casein wurden ihm im GB 6 700 und US 625 345 geschützt. F. Todten- haupt fand in Natronlauge ein wesentlich billigeres und leichter handhabbares Lösungsmittel für Casein und koagulier- te die Fäden in einem Schwefelsäure und Glaubersalz enthaltenden Fällbad, dem zur Faserstabilisierung Formaldehyd zugesetzt war (DE 170 051; DE 178 985; DE 183 317; DE 203 820) . Großtechnische Bedeutung hat erstmals das sogenannte Lanital-Verfahren (GB 483 731; FP 813 427; US 2' 297 397; US 2 338 916) erlangt, nach dem Casein (durch Säurefällung aus Milch gewonnen) in verdünnter Natronlauge gelöst und diese Lösung anschließend in ein schwefelsaures Fällbad versponnen wurde. Zur Härtung der Fasern/ Fila ente erfolgt eine Behandlung in einem formaldehydhaltigen Härtebad. Neben Casein lassen sich auch andere Proteine, gewinnbar z.B. aus Mais-, Erdnuß-, Sojabohnen-, Baumwollsamen und Fischprotein, als Rohstoff verwenden. Außer den reinen Proteinfasern lassen sich nach dem Naßspinnverfahren auch Verformungsprodukte aus Gemischen einer Caseinlösung und einer Cellulosexanthogenatlösung herstellen, sowie mineralisierte Caseinfasern durch Zusatz von Natriumbzw. Kaliumsilicatlösung oder einer Lösung alkalilöslicher Metallsalze, wie Zink- oder Aluminiumverbindungen (GB 483 731; US 2 548 357) . Das US 2 211 246 beschreibt die Verwendung von verdünnter Ammoniaklösung anstelle verdünnter Natronlauge als Lösungsmittel. Weiterhin ist ein Verfahren bekannt, nach dem Proteine in Dichloressigsäure bzw. Trichlo- ressigsäure gelöst und in reinem Wasser oder in Methanol,
Ethanol oder wäßrigem Ethanol koaguliert werden (GB 684 506) .
Die Härtung der Proteinformkörper nach der Koagulation ist erforderlich, um die durch Streckung orientierten Polypeptid- ketten über Vernetzungen zu fixieren. Als Härtemittel eignen sich neben Formaldehyd andere Aldehyde und Dialdehyde sowie z.B. auch Aluminiumsulfat, Formamid, Dimethylolharnstoff . Daneben werden in der Literatur noch verschiedene Verfahren zu einer zusätzlichen Stabilisierung der Fasern beschrieben. Dies kann über eine Acetylierung (Ind. Engng . Chem. 36, 1171; Textile Res. J. 18), über eine Formaldehydbehandlung (Textile Res. J. 20, 95), über eine Behandlung mit Siliciumhalogeniden (Ind. Engng. Chem. 36, 1171; Textile Res. J. 18, 746), über eine mineralische Gerbung (H. Bieri, Dissert . Bern, 1947), durch Desaminierung oder über eine Veresterung (GB 690 492) erfolgen. Allen diesen Verfahren gemein ist die hohe Anzahl an Prozeßstufen sowie die Verwendung von zum Teil bedenklichen Chemikalien, die hohe Produktions- und Investkosten verursachen sowie aufwendige Einrichtungen zur Einhaltung der gesetzlichen Vorgaben zur Reduzierung der Umweltbelastung erfordern.
Die Herstellung cellulosischer Formkörper durch Auflösen der Cellulose in dem tertiären Aminoxid N-Methylmorpholin-N-oxid (NMMO) und Verspinnen dieser Lösungen über einen Luftspalt in ein wässeriges Fällbad ist vielfach beschrieben worden (z.B. US 4,246,221, DE 42 19 658, DE 42 44 609, DE 43 43 100, DE 44 26 966) . Ein Verfahren der vorgenannten Art wird im folgenden als „Aminoxidverfahren" bezeichnet. Cellulosefasern und - filamente nach diesem Verfahren erhielten von der BISFA den Gattungsnamen LYOCELL. Die Vorteile des Aminoxidverfahrens gegenüber dem etablierten Viskoseverfahren sind einerseits die deutlich geringere Anzahl an Prozeßstufen sowie andererseits die Tatsache, daß keine umweltgefährdenden Emissionen auftreten. Dies basiert vor allem auf der Verwendung des nicht toxischen Lösungsmittels NMMO, welches mit einer Quote von > 99 % rückgewinnbar ist.
Die Fähigkeit von tertiären Aminoxiden, unter bestimmten Bedingungen natürliche und zum Teil auch synthetische Poly e- re und Monomere aufzulösen, ist aus der US- 3,447,939 bekannt. Dabei wird auch das N-Methylmorpholin-N-oxid als ein mögliches Lösungsmittel für Proteine vorgestellt. Gegenstand der Patentschrift ist eine Lösung aus einem natürlichen oder synthetischem polymeren oder monomeren Bestandteil mit einem Gewichtsanteil bis zu 70 % in einem der Lösungsmittel N- Methylmorpholin-N-oxid, N-Methylpiperidin-N-oxid, N- Methylpyrrolidin-N-oxid oder N-Methyl-azacycloheptan-N-oxid sowie ein Verfahren zur Herstellung der vorgenannten Lösung. Die Lösungsmittel werden in wasserfreier Form eingesetzt und die Herstellung spezieller Formkörper sowie Besonderheiten zur Verfahrensausgestaltung werden nicht vorgestellt.
Daneben wird in der DE 198 41 649 ein Verfahren zur Herstellung von konzentrierten Lösungen fibrillärer Proteine in NMMO-Monohydrat sowie deren produktorientierte Verarbeitung vorgestellt. Die in der Natur in großer Zahl vorkommenden und vielfach auf einfache Weise gewinnbaren globularen Proteine sind jedoch ausgeschlossen.
[Aufgabe der Erfindung]
Aufgabe der Erfindung ist die Schaffung eines Verfahrens, nach dem proteinhaltige Formkörper in deutlich weniger Prozeßschritten und umweltfreundlicher als bisher herstellbar sind. Erfindungsgemäß wird die Aufgabe bei diesem Verfahren dadurch gelöst, daß eine Suspension aus wässerigem NMMO und globularen Proteinen in eine Spinnlösung überführt wird, diese Spinnlösung durch ein Formwerkzeug und durch einen Luftspalt in ein Fällbad extrudiert wird, der Formkörper anschließend mit wäßriger Flüssigkeit losungsraittelfrei gewaschen und über bekannte Vernetzungsreaktionen nachgehärtet wird. Eine zusätzliche Stabilisierung über bekannte Verfahren ist möglich.
Überraschenderweise wurde gefunden, daß globuläre Proteine nach Auflösung in wasserhaltigem NMMO und unter Verwendung der beim Aminoxidverfahren zur Herstellung cellulosischer
Formkörper eingesetzten Ausrüstungen äußerst umweltfreundlich zu Protein-Formkörpern verarbeitbar sind.
In einer bevorzugten Ausführungsform des erfindungsgemäßen Verfahrens setzt man ein globuläres Protein ein, welches über bekannte Vernetzungsreaktionen , wie zum Beispiel durch Aldehyde und Dialdehyde sowie z.B. auch Aluminiumsulfat, Forma id, Dimethylolharnstoff et al . schon vorvernetzt ist, wobei dann wahlweise die Härtung/Vernetzung der Formkörper nach der Extrusion entfallen kann. Die Vernetzung (en) erfol- gen zweckmäßig in Gegenwart von Lewis-Säuren, die als Katalysator für die Vernetzung dienen. Die Vernetzung (en) werden zweckmäßig bei Temperaturen zwischen 0 und 160 °C durchge- führt. Die reaktiven Gruppen für die Vernetzung (en) sind nicht nur die Aminoextragruppen und etwa vorhandene Säurea- midgruppen, sondern auch die Iminogruppen der Peptidbindung sowie die Oxygruppen des Serins . Daneben sind Vernetzungen durch Schwefelbrücken oder mittels Benzochinon möglich. Durch eine gezielte Vorvernetzung des Proteins wird die Löslichkeit in Wasser und/oder Salzlösung deutlich herabgesetzt ohne die Löslichkeit in NMMO wesentlich zu beeinflussen. Weiterhin hat sich gezeigt, daß die Proteine durch ihre reaktiven Gruppen in der Lage sind, das Lösungsmittel gegen thermische Zersetzungen zu stabilisieren, meßbar z.B. an einer geringeren Verfärbung der Extrusionslösung im Vergleich zu Lösungen von z.B. Cellulose. Offenbar reagieren bekannte Zersetzungsprodukte des Lösungsmittels, wie z.B. Formaldehyd, mit den reaktiven Gruppen und werden somit weggefangen, so daß sie zu keinen Folgezersetzungsreaktionen mehr zur Verfügung stehen.
In einer besonders bevorzugten Ausführungsform des erfindungsgemäßen Verfahrens setzt man der Suspension und/oder der Extrusionslösung zur Eigenschaftsmodifizierung des herzustel- lenden Formkörpers ein Polysaccharid zu. Nach dieser besonders bevorzugten Ausführungsform des erfindungsgemäßen Verfahrens setzt man 0,5 bis 99,5 Masse-%, vorzugsweise 60 - 95 Masse-% an Protein(en) und 0,5 bis 99,5 Masse-%, vorzugsweise 40 - 5 Masse-% an Polysaccharid (en) , bezogen auf die Gesamt- masse der gelösten Verbindungen, ein.
Bei der besonders bevorzugten Ausführungsform des erfindungs- gemäßen Verfahrens werden als Protein ein oder mehrere globu- läre Proteine eingesetzt und als Polysaccharid ein oder mehrere Polysaccharide und/oder Polysaccharidderivate, die aus Hexosen mit glycosidischer 1,4- und 1, 6 -Verknüpfung oder wenigstens teilweise aus Uronsäure (n) aufgebaut sind, vorzugsweise Cellulose. Außer Cellulose können als Polysaccharid wasserunlösliche oder wasserlösliche Homopolysaccharide und/oder Homopolysaccharid-Derivate eingesetzt werden, welche aus einheitlichen Grundeinheiten bei unterschiedlichen Verknüpfungsmöglichkeiten aufgebaut sind, sowie Heteropolysac- charide, die neben einheitlichen Kettengrundbausteinen noch unterschiedliche, bevorzugt als Seitenkette gebundene Bau- steine besitzen. Beispiele für Homopolysaccharide sind Stärken, Pullulan und Hyaluronsäure, Beispiele für Heteropolysac- charide sind Pektin, Algin, Carrageenan, Xanthan, Carubin und Guaran, Beispiele für Homopolysaccharidderivate sind Chito- san, Carboxy ethylchitosan, Carboxymethylcellulose oder Celluloseacetat .
Zweckmäßigerweise aktiviert man das gegebenenfalls vorvernetzte Protein und das Polysaccharid vor der Spinnlösungsher- stellung. Dies kann durch Quellung in Wasser, in wässerigem NMMO, in flüssigem Ammoniak und/oder mittels eines geeigneten Enzymsystems geschehen.
Neben dem Zusatz eines Polysaccharids zur Suspension und/oder zur Spinnlösung kann man der Suspension und/oder Spinnlösung auch andere, in NMMO - Monohydrat lösliche und/oder darin fein genug dispergierte nieder- und/oder hochmolekulare organische und/oder anorganische Substanzen zusetzen. So ist es beispielsweise möglich, Ruß, Ionentauscher , Metalloxide, - carbide und/oder -sulfate mit geringen Korngrößen der Suspension und/oder der Spinnlösung zuzusetzen, um beispielsweise den Löseprozeß zu beschleunigen und/oder die Lösung anzufär- ben und/oder die Anfärbbarkeit zu verbessern und/oder das Schäumen der Lösungen zu reduzieren und/oder die thermische Stabilität der Lösung zu erhöhen und/oder antiseptische und/oder fungizide Wirkungen zu erzielen und/oder die Benetzbarkeit von Oberflächen zu verbessern und/oder um nach der Verarbeitung der Lösungen gewünschte Produkteigenschaften, wie z.B. Farbe und/oder Glanz und/oder Mattigkeit und/oder elektrische Leitfähigkeit und/oder antistatisches Verhalten und/oder sensorische Eigenschaf en und/oder verbesserte Licht- und/oder höhere Temperaturbeständigkeit und/oder poröse Strukturen und/oder beeinflußbare Adsorptionsund/oder Desorptionseigenschaften und/oder die Nachweisbarkeit durch und/oder die kontrastverbessernde Wirkung bei Teilchenbestrahlung und/oder magnetische und/oder optische Eigenschaften und/oder ein spezifisches Stofftrennvermögen und/oder verbesserte mechanische Eigenschaf en zu erzielen.
Zudem lassen sich die Proteine zusammen mit in NMMO- Monohydrat löslichen synthetischen Polymeren, wie z.B. Po- ly (N-vinylpyrrolidon) , Polyvinylalkohol , oder Polyethylenoxid auflösen. Derartig hergestellte Spinnlösungen lassen sich erfindungsgemäß durch die bekannten Naß- bzw. Trocken/Naß- Spinnprozesse umweltfreundlich und in wenigen Prozeßschritten zu verschiedensten Formkörpern, wie Fasern, Filamente und Folien verarbeiten. Darüberhinaus sind weitere vielfältige produktorientierte Verarbeitungsverfahren möglich, wie z.B. durch Scherkoagulation hergestellte Mikrofasern, Fibride und Vliese. Diese Produkte in ihrer Gesamtheit können ihrerseits wieder vielfältig genutzt werden.
Zur näheren Erläuterung der Erfindung dienen die folgenden Beispiele .
[Beispiele]
Beispiel 1 100 g Zein werden in 250 ml Wasser dispergiert und durch
Zusatz von 2 g Glutaraldehyd und 0,1 g MgCl2 bei 25 °C vernetzt. Nach Abpressen auf einen Feuchtegehalt von 50 % wird das Casein in 430 g 60 %-igem wässerigem NMMO suspendiert. Als Stabilisator wurden 0,5 g Propylgallat zugesetzt. Diese Suspension wird in einem mantelbeheiztem Knetapparat unter einem Vakuum von 30 mbar bei einer Temperatur von 90 °C durch Abdestillieren von 130 g H20 in eine Spinnlösung überführt. Durch lichtmikroskopische Untersuchung der Spinnlösung wurde deren Homogenität überprüft, was 15 min nach Beendigung der Destillation gegeben war.
Diese rückstandsfreie Spinnlösung wurde durch eine Düse als Filamente über einen Luftspalt in ein wässeriges Fällbad extrudiert (Spinntemperatur: 80 °C; Lochdurchmesser: 90 μm; Anzahl d. Düsenbohrungen: 150; Luftspalt: 15 mm) . Anschließend wurden die Filamente mit dest . H20 lösungsmittelfrei gewaschen und zu Fasern (40 mm) geschnitten. Diese Fasern wurden in einer 0,5 %-igen Glutaraldehydlösung unter Zusatz von MgCl2 bei 25 °C nachgehärtet und anschließend bei 60 °C im U luf rockenschrank getrocknet.
Beispiel 2 50 g Casein werden in 250 ml Wasser dispergiert und durch Zusatz von 1 g Glutaraldehyd und 0,1 g MgCl2 bei 25 °C vernetzt. Nach Abpressen auf einen Feuchtegehalt von 50 % wird das Casein in 430 g 60 %-igem wässerigem NMMO suspendiert. Zusätzlich werden 25 g (atro) gemahlener Sulfitzellstoff (DP 760) der Suspension zugesetzt. Als Stabilisator wurden 0,5 g Propylgallat zugesetzt. Diese Suspension wird in einem mantelbeheiztem Knetapparat unter einem Vakuum von 30 mbar bei einer Temperatur von 90 °C durch Abdestillieren von 140 g H20 in eine Spinnlösung überführt. Durch lichtmikroskopische Untersuchung der Spinnlösung wurde deren Homogenität überprüft, was 15 min nach Beendigung der Destillation gegeben war .
Diese rückstandsfreie Spinnlösung wurde durch eine Düse über einen Luftspalt in ein wässeriges Fällbad extrudiert (Spinn- temperatur: 80 °C; Lochdurchmesser: 90 μm; Anzahl d. Düsenbohrungen: 150; Luftspalt: 15 mm). Anschließend wurde das Faserkabel mit dest. H20 lösungsmittelfrei gewaschen und zu Fasern (40 mm) geschnitten und anschließend bei 60 °C im Umluftrockenschrank getrocknet.
Beispiel 3 75 g Ardein werden in 250 ml Wasser dispergiert und durch Zusatz von 1 g Glutaraldehyd und 0,1 g MgCl2 bei 25 °C vernetzt. Nach Abpressen auf einen Feuchtegehalt von 50 % wird das Casein in 430 g 60 %-igem wässerigem NMMO suspendiert. Zusätzlich werden 15 g (atro) gemahlener Sulfitzellstoff (DP 760) der Suspension zugesetzt. Als Stabilisator wurden 0,5 g Propylgallat zugesetzt. Diese Suspension wird in einem mantelbeheiztem Knetapparat unter einem Vakuum von 30 bar bei einer Temperatur von 90 °C durch Abdestillieren von 125 g H20 in eine Spinnlösung überführt. Durch lichtmikroskopische Untersuchung der Spinnlösung wurde deren Homogenität überprüft, was 15 min nach Beendigung der Destillation gegeben war. Diese rückstandsfreie Spinnlösung wurde durch eine Düse über einen Luftspalt in ein wässeriges Fällbad extrudiert (Spinntemperatur: 80 °C; Lochdurchmesser: 90 μm; Anzahl d. Düsenbohrungen: 150; Luftspalt: 15 mm). Anschließend wurde das Faserkabel mit dest. H20 lösungsmittelfrei gewaschen und zu Fasern (40 mm) geschnitten. Diese Fasern wurden in einer 0,5 %-igen Glutaraldehydlösung unter Zusatz von MgCl2 bei 25 °C nachgehärtet, und über eine Veresterung in einem wässeri- gen Bad mit 4 % konz . H2S0 und 33 % Ethanol zusätzlich stabilisiert. Anschließend wurden die Fasern bei 60 °C im Umluftrockenschrank getrocknet .

Claims

[Patentansprüche]
1. Verfahren zur Herstellung von Proteinformkörpern, dadurch gekennzeichnet, daß eine Suspension aus wässerigem Aminoxid, vorzugsweise N-Methylmorpholin-N-oxid, und ein oder mehrere vorvernetzte globuläre Proteine in eine Extrusionslösung überführt wird, wobei die Suspension ein Polysaccharid enthält und/oder der Extrusionslösung ein Polysaccharid zugegeben wird, diese Extrusionslösung durch ein Formwerkzeug und durch einen Luftspalt in ein Fällbad extrudiert und der gefällte Formkörper gewaschen wird.
2. Verfahren nach Anspruch 1, dadurch gekennzeichnet, daß der proteinhaltige Formkörper nachgehärtet wird.
3. Verfahren nach Anspruch 1 bis 2, dadurch gekennzeichnet, daß 0,5 bis 99,5 Masse-%, vorzugsweise 60 - 95 Masse-% an Protein und 0,5 bis 99,5 Masse-%, vorzugsweise 40 - 5 Mas- se-% an Polysaccharid, bezogen auf die Gesamtmasse der gelösten Verbindungen, einsetzt werden.
4. Verfahren nach einem der Ansprüche 1 bis 3, dadurch ge kennzeichnet, daß als Polysaccharid ein oder mehrere Poly- saccharide und/oder Polysaccharid-Derivate eingesetzt werden, die aus Hexosen mit glycosidischer 1,4- und 1,6- Verknüpfung oder wenigstens teilweise aus Uronsäure(n) aufgebaut sind.
5. Verfahren nach einem der Ansprüche 1 bis 3, dadurch ge- kennzeichnet, daß als Polysaccharid ein wasserlösliches
Homoploysaccharid oder Heteropolysaccharid oder deren Derivate einsetzt wird.
6. Verfahren nach einem der Ansprüche 1 bis 5, dadurch gekennzeichnet, daß als Katalysatoren für die Vernetzungen Lewis-Säuren eingesetzt werden.
7. Verfahren nach einem der Ansprüche 1 bis 6, dadurch gekennzeichnet, daß das Protein über dessen Amino- und/oder Amidgruppen und/oder Iminogruppen der Peptidbindung und/oder Oxygruppen des Serins und/oder Cystinbaustein vernetzt wird.
8. Verfahren nach einem der Ansprüche 1 bis 7, dadurch ge- kennzeichnet, daß die Nachhärtung mittels Vernetzung und/oder über eine zusätzliche Stabilisierung durch eine Acetylierung, eine Behandlung mit (Di) Aldehyden, eine Behandlung mit Siliciumhalogeniden , eine mineralische Gerbung, eine Desaminierung und/oder eine Veresterung er- folgt.
9. Verfahren nach einem der Ansprüche 1 bis 8, dadurch gekennzeichnet, daß die Vernetzung (en) und/oder die zusätzliche Stabilisierung bei Temperaturen zwischen 0 und 160 °C, vorzugsweise bei 15 bis 60 °C stattfinden.
10. Verfahren nach einem der Ansprüche 1 bis 9, dadurch gekennzeichnet, daß zur Beschleunigung des Löseprozesses eine Voraktivierung der globularen Proteine und der Poly- saccharide durch Quellung in dafür geeigneten Medien, vorzugsweise in Wasser, in wässerigen Lösungen des NMMO und/oder in flüssigem Ammoniak und/oder durch Behandlung mit geeigneten Enzymsystemen, vorzugsweise mit Hydrolasen, durchgeführt wird.
11. Verfahren nach einem der Ansprüche 1 bis 10, dadurch gekennzeichnet, daß der Suspension und/oder der Extrusi- onslösung weitere organische nieder und/oder hochmolekulare Verbindungen und/oder in NMMO-Monohydrat lösliche und/oder darin dispergierte organische und/oder anorganische Substanzen, vorzugsweise Sulfate und/oder andere Salze und/oder Silikate und/oder Ruß und/oder Oxide und/oder Nitride und/oder Carbide zugesetzt werden.
12. Verfahren nach einem der Ansprüche 1 bis 11, dadurch gekennzeichnet, daß die in den hergestellten Lösungen gegebenenfalls vorhandenen niedermolekularen organischen Substanzen vorzugsweise in NMMO-Monohydrat gelöste oder darin dispergierte Farbstoffe und/oder Färbereihilfsstoffe und/oder Flammschutzmittel und/oder üblicherweise zum Schutz gegen eventuell stattfindende Polymerabbauprozesse eingesetzte Stabilisatoren und/oder andere, die Anwen- dungs- und/oder Verarbeitungsbedingungen der hergestellten Lösungen günstig beeinflussende, wie beispielsweise Spinnpräparationen und/oder grenzflächenaktive Substanzen und/oder die Anwendungs- und/oder Gebrauchseigenschaf en der wiederum daraus hergestellten Produkte verbessernde und/oder beeinflussende Additive, wie z.B. Haftvermittler und/oder reaktive bi- und/oder multifunktionelle Vernetzer und/oder Photosensibilisatoren und/oder biologisch wirksame Substanzen sind.
13. Verfahren nach einem der Ansprüche 1 bis 12, dadurch gekennzeichnet, daß die in den hergestellten Lösungen gegebenenfalls vorhandenen und mithin in NMMO-Monohydrat gelösten oder darin dispergierten hochmolekularen organischen Substanzen vorzugsweise synthetische Polymere, wie z.B. Poly (N-vinylpyrrolidon) , Polyvinylalkohol oder Polye- thylenoxid, sind.
14. Verfahren nach einem der Ansprüche 1 bis 13, dadurch gekennzeichnet, daß die hergestellten Lösungen vorzugsweise auf der Basis bekannter Naß- und Trocken/Naß- Spinntechnologien, gegebenenfalls in Kombination mit Mul- tikomponentenspinntechnologien verarbeitet werden.
15. Verfahren nach einem der Ansprüche 1 bis 14, dadurch gekennzeichnet, daß die hergestellten Lösungen durch Spinn-, Gieß- oder andere Verformungstechnologien, z.B. auf der Basis der Scherkoagulation, verarbeitet werden.
16. Verfahren nach einem der Ansprüche 1 bis 15 , dadurch gekennzeichnet, daß aus den Lösungen vorzugsweise mono- und polyfile Filamente, Stapelfasern, Mikrofasern, Vliese, Folien, Membrane, Beschichtungen, Filme oder andere Formkörper produziert werden, die alleinig oder in Mischungen zu textilen Flächengebilden für beispielsweise Bekleidungsartikel und Personenschutz, zu Bindefasern für die Vliesverfestigung und zur Armierung in Biokompositen und Polymerfolien, von Verstärkungsfasern für faserverstärkte Verbundmaterialien und Composites, für die Herstellung von Lederimitaten, von Papieren, Filtern, Membranen und Adsorptionsmaterialien, von Hygieneartikeln, von Kosmetikzu- Sätzen und von Materialien zum Wundmanagement sowie von Biomaterialien für künstliche Haut, für Implantate und Prothesen und/oder deren Beschichtung, für das Tissue - engineering sowie für chromatographische Trenn- und Trägermaterialien weiterverarbeitet werden.
17. Proteinhaitiger Formkörper hergestellt gemäß einem der Ansprüche 1 bis 16.
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