TH91623A - การทำให้กลับสู่สภาพเดิมของรีคอมบิแนนท์โปรตีน - Google Patents

การทำให้กลับสู่สภาพเดิมของรีคอมบิแนนท์โปรตีน

Info

Publication number
TH91623A
TH91623A TH701003525A TH0701003525A TH91623A TH 91623 A TH91623 A TH 91623A TH 701003525 A TH701003525 A TH 701003525A TH 0701003525 A TH0701003525 A TH 0701003525A TH 91623 A TH91623 A TH 91623A
Authority
TH
Thailand
Prior art keywords
millimolar
buffer solution
procedure
recombinant
support
Prior art date
Application number
TH701003525A
Other languages
English (en)
Other versions
TH91623B (th
TH86034B (th
Inventor
ปิซาร์โร่ เชลลี่
ปิซาร์โร่ นางสาวเชลลี่
ซานเชส นางสาวไอเล็น
เอชชเมลเซอร์ นายชาร์ลส
Original Assignee
เจเนนเทค
นางดารานีย์ วัจนะวุฒิวงศ์
นางวรนุช เปเรร่า
นายธเนศ เปเรร่า
Filing date
Publication date
Application filed by เจเนนเทค, นางดารานีย์ วัจนะวุฒิวงศ์, นางวรนุช เปเรร่า, นายธเนศ เปเรร่า filed Critical เจเนนเทค
Publication of TH91623A publication Critical patent/TH91623A/th
Publication of TH91623B publication Critical patent/TH91623B/th
Publication of TH86034B publication Critical patent/TH86034B/th

Links

Abstract

DC60 (09/10/50) กระบวนการถูกจัดให้มีการนำกลับมาและการทำให้รีคอมบิแนนท์โปรตีนที่ถูกนำให้กลับสู่ สภาพเดิมที่ถูกผลิตในเซลล์เจ้าบ้านชนิดโปรคาริโอตบริสุทธิ์, ซึ่งรวมถึงขั้นตอนของการทำให้ โปรตีนกลับสู่สภาพเดิมในบัฟเฟอร์ที่มี pH สูง กระบวนการถูกจัดให้มีการนำกลับมาและการทำให้รีคอมบิแนนท์โปรตีนที่ถูกนำให้กลับสู่ สภาพเดิมที่ถูกผลิตในเซลล์เจ้าบ้านชนิดโปรคาริโอตบริสุทธิ์, ซึ่งรวมถึงขั้นตอนของการทำให้ โปรตีนกลับสู่สภาพเดิมในบัฟเฟอร์ที่มี pH สูง

Claims (32)

1. กระบวนการสำหรับการนำรีคอมบิแนนท์โปรตีนที่ถูกนำให้กลับสู่สภาพเดิมจากการ เพาะเลี้ยงเซลล์ชนิดโปรคาริโอตกลับมา, กระบวนการซึ่งประกอบด้วยขั้นตอนของ: (a) การแยกรีคอมบิแนนท์โปรตีนดังกล่าวจากการเพาะเลี้ยงเซลล์ชนิดโปรคาริโอต; (b) การละลายโปรตีนดังกล่าวในสารละลายบัฟเฟอร์ชนิดแรก, pH มากกว่า 9, ซึ่ง ประกอบด้วยตัวกระทำคาโอโทรปิกที่หนึ่ง; (c) การทำให้โปรตีนที่ถูกละลายดังกล่าวกลับสู่สภาพเดิมในสารละลายบัฟเฟอร์ชนิดที่สอง , pH> 9 แต่ (สูตร) 11, ซึ่งประกอบด้วยตัวกระทำคาโอโทรปิกชนิดที่สอง, ตัวกระทำรีดิวซ์สองชนิด หรือมากกว่าและการเติมของอากาศหรือออกซิเจนสำหรับเวลาเหล่านี้และภายใต้ภาวะเหล่านี้ที่ซึ่ง การทำให้กลับสู่สภาพเดิมของรีคอมบิแนนท์โปรตีนเกิดขึ้น;และ (d) การนำรีคอมบิแนนท์โปรตีนที่ถูกทำให้กลับสู่สภาพเดิมกลับมา
2. กระบวนการของข้อถือสิทธิที่ 1, โดยที่รีคอมบิแนนท์โปรตีน คือ ปัจจัยการเจริญเติบโต
3. กระบวนการของข้อถือสิทธิที่ 2, โดยที่ปัจจัยการเจริญเติบโต คือ ปัจจัยการเจริญเติบโตวาส คูลาร์ เอ็นโดเธอเลียล (VEGF)
4. กระบวนการของข้อถือสิทธิที่ 3, โดยที่ VEGF คือ VEGF165
5. กระบวนการของข้อถือสิทธิที่ 1, โดยที่ตัวกระทำคาโอโทรปิกชนิดแรกและชนิดที่สอง คือ ยูเรีย
6. กระบวนการของข้อถือสิทธิที่ 1, โดยที่สารละลายบัฟเฟอร์ชนิดแรกประกอบด้วยอาร์จินีน
7. กระบวนการของข้อถือสิทธิที่ 1, โดยที่สารละลายบัฟเฟอร์ชนิดที่สองประกอบด้วยอาร์ จินีน
8. กระบวนการของข้อถือสิทธิที่ 1, โดยที่สารละลายบัฟเฟอร์ชนิดแรกประกอบด้วย 1 โมลาร์ ยูเรีย, 300 มิลลิโมลาร์อาร์จินีน, 10 มิลลิโมลาร์ CHES, 5 มิลลิโมลาร์ EDTA, pH 11, ความเข้มข้น สุดท้าย
9. กระบวนการของข้อถือสิทธิที่ 1, โดยที่สารละลายบัฟเฟอร์ชนิดแรกประกอบด้วย 1 โมลาร์ ยูเรีย, 300 มิลลิโมลาร์อาร์จินีน, 10 มิลลิโมลาร์ TRIS, 5 มิลลิโมลาร์ EDTA, pH 11, ความเข้มข้น สุดท้าย
10. กระบวนการของข้อถือสิทธิที่ 1, โดยที่สารละลายบัฟเฟอร์ชนิดที่สองประกอบด้วย 1 โม ลาร์ยูเรีย, 15 มิลลิโมลาร์ซิสเตอีน, 2 มิลลิโมลาร์ DTT, 100 มิลลิโมลาร์อาร์จินีน, 10 มิลลิโมลาร์ CHES, 5 มิลลิโมลาร์ EDTA, pH 10, ความเข้มข้นสุดท้าย
11. กระบวนการของข้อถือสิทธิที่ 1, โดยที่สารละลายบัฟเฟอร์ชนิดที่สองประกอบด้วย 1 โม ลาร์ยูเรีย, 15 มิลลิโมลาร์ซิสเตอีน, 0.5-2 มิลลิโมลาร์ DTT, 100 มิลลิโมลาร์อาร์จินีน, 10 มิลลิโมลาร์ TRIS, 5 มิลลิโมลาร์ EDTA, pH 10, ความเข้มข้นสุดท้าย
12. กระบวนการของข้อถือสิทธิที่ 1, โดยที่รีคอมบิแนนท์โปรตีนถูกบ่มในสารละลายบัฟเฟอร์ ชนิดแรกเป็นเวลาอย่างน้อย 1 ชั่วโมง
13. กระบวนการของข้อถือสิทธิที่ 12, โดยที่การบ่มถูกปฎิบัติที่ 2-40 องศาเซลเซียส
14. กระบวนการของข้อถือสิทธิที่ 1, โดยที่โปรตีนที่ถูกละลายถูกบ่มในสารละลายบัฟเฟอร์ ชนิดที่สองเป็นเวลาประมาณ 3 ถึง 24 ชั่วโมง
15. กระบวนการของข้อถือสิทธิที่ 14, โดยที่การบ่มถูกปฏิบัติที่ 2-40 องศาเซลเซียส
16. กระบวนการของข้อถือสิทธิที่ 1, โดยที่ตัวกระทำรีดิวซ์สองชนิดหรือมากกว่าประกอบด้วย ซิสเตอีนและ DTT
17. กระบวนการของข้อถือสิทธิที่ 1, โดยที่การเติมของอากาศหรือออกซิเจนถูกจัดให้มีที่ akLa = 0.001 ต่อนาที ถึง 0.1 ต่อนาที
18. กระบวนการของข้อถือสิทธิที่ 1, ซึ่งยังประกอบด้วยการทำให้รีคอมบิแนนท์โปรตีนที่ถูก ทำให้กลับสู่สภาพเดิมเสถียรโดยการเติมไนโตรเจน
19. กระบวนการของข้อถือสิทธิที่ 1, โดยที่ขั้นตอนการนำกลับมาดังกล่าว (d) ประกอบด้วย การทำให้สารละลายบัฟเฟอร์ชนิดที่สองใสด้วยรีคอมบิแนนท์โปรตีนและการติดต่อรีคอมบิแนนท์ โปรตีนที่ถูกทำให้กลับสู่สภาพเดิมดังกล่าวอย่างเป็นลำดับกับตัวรองรับโครมาโตกราฟีแบบโหมด ผสม, ตัวรองรับโครมาโตกราฟีแบบไอออนบวก, และตัวรองรับโครมาโตกราฟีแบบไม่ชอบน้ำ ชนิดแรก, และการชะรีคอมบิแนนท์โปรตีนอย่างเลือกจำเพาะจากตัวรองรับแต่ละชนิด
12. กระบวนการของข้อถือสิทธิที่ 19, โดยที่ขั้นตอนการทำให้ใสประกอบด้วย : การเติมสาร ซักฟอกลงในความเข้มข้นสุดท้ายของ 1 เปอร์เซ็นต์, การปรับ pH ไปที่ประมาณ 8.5-9.5, การบ่ม สารละลายเป็นเวลา 1 ถึง 10 ชั่วโมงที่ 25-30 องศาเซลเซียส, การหมุนเหวี่ยงสารละลาย ; และการ กรองของเหลวซึ่งถูกนำกลับมาจากขั้นตอนการหมุนเหวี่ยง
21. กระบวนการของข้อถือสิทธิที่ 19, ซึ่งยังประกอบด้วยการติดต่อรีคอมบิแนนท์โปรตีนที่ถูก ทำให้กลับสู่สภาพเดิมดังกล่าวกับตัวรองรับโครมาโตกราฟีแบบไม่ชอบน้ำชนิดที่สองหรือตัว รองรับแบบแลกเปลี่ยนไอออนและการชะรีคอมบิแนนท์โปรตีนอย่างเลือกจำเพาะจากตัวรองรับ
22. กระบวนการของข้อถือสิทธิที่ 19 หรือ 21, โดยที่ตัวรองรับเชิงโครมาโตกราฟีที่มีอันตร กิริยาแบบไม่ชอบน้ำชนิดแรกและชนิดที่สองถูกเลือกจากกลุ่มซึ่งประกอบด้วยบิวทิล-, โพรพิล-, ออกทิล-, เฟนิล- และเอริล-อะกาโรสเรซิน
23. กระบวนการสำหรับการนำรีคอมบิแนนท์โปรตีนที่ถูกนำให้กลับสู่สภาพเดิมจากการปลูก ถ่ายเซลล์ชนิดโปรคาริโอตกลับมา, วิธีการซึ่งประกอบด้วยขั้นตอนของ : (a) การแยกรีคอมบิแนนท์โปรตีนดังกล่าวจากการปลูกถ่ายเซลล์ชนิดโปรคาริโอต ; (b) การละลายและการทำให้โปรตีนดังกล่าวกลับสู่สภาพเดิมในสารละลายบัฟเฟอร์แบบ รวม, pH> แต่ (สูตร) 11, โดยการเติมของอากาศและออกซิเจน; และ, (c) การนำรีคอมบิแนนท์โปรตีนที่ถูกทำให้กลับสู่สภาพเดิมดังกล่าวกลับมา
24. กระบวนการของข้อถือสิทธิที่ 23, โดยที่ขั้นตอนการนำกลับมาประกอบด้วยการทำให้ สารละลายบัฟเฟอร์แบบรวมใสด้วยรี่คอมบิแนนท์โปรตีนและการติดต่อรีคอมบิแนนท์โปรตีนที่ถูก ทำให้กลับสู่สภาพเดิมดังกล่าวอย่างเป็นลำดับกับตัวรองรับโครมาโตกราฟีแบบโหมดผสม, ตัว รองรับโครมาโตกราฟีแบบไอออนบวก, และตัวรองรับโครมาโตกราฟีแบบไม่ชอบน้ำชนิดแรก, และการชะรีคอมบิแนนท์โปรตีนที่ถูกทำให้กลับสู่สภาพเดิมอย่างเลือกจำเพาะจากตัวรองรับแต่ละ ชนิด
25. กระบวนการของข้อถือสิทธิที่ 24, โดยที่ขั้นตอนการทำให้ใสประกอบด้วย : การเติมสาร ซักฟอกลงในความเข้มข้นสุดท้ายของ 1 เปอร์เซ็นต์, การปรับ pH ไปที่ประมาณ 8.5-9.5, การบ่ม สารละลายเป็นเวลา 1 ถึง 10 ชั่วโมงที่ 25-30 องศาเซลเซียส, การหมุนเหวี่ยงสารละลาย ; และการ กรองของเหลวซึ่งถูกนำกลับมาจากขั้นตอนการหมุนเหวี่ยง
26. กระบวนการของข้อถือสิทธิที่ 23, โดยที่สารละลายบัฟเฟอร์แบบรวมประกอบด้วย 1 โม ลาร์ยูเรีย, 15 มิลลิโมลาร์ซิสเตอีน, 2 มิลลิโมลาร์ DTT, 100 มิลลิโมลาร์อาร์จินีน, 10 มิลลิโมลาร์ CHES, 5 มิลลิโมลาร์ EDTA, pH 10, ความเข้มข้นสุดท้าย
27. กระบวนการของข้อถือสิทธิที่ 23, โดยที่สารละลายบัฟเฟอร์แบบรวมประกอบด้วย 1 โม ลาร์ยูเรีย, 15 มิลลิโมลาร์ซิสเตอีน, 0.5-2 มิลลิโมลาร์ DTT, 100 มิลลิโมลาร์อาร์จินีน, 10 มิลลิโมลาร์ TRIS, 5 มิลลิโมลาร์ EDTA, pH 10, ความเข้มข้นสุดท้าย
28. กระบวนการของข้อถือสิทธิที่ 23, โดยที่รีคอมบิแนนท์โปรตีนถูกบ่มในสารละลาย บัฟเฟอร์แบบรวมเป็นเวลาประมาณ 3 ถึง 24 ชั่วโมง
29. กระบวนการของข้อถือสิทธิที่ 28, โดยที่การบ่มถูกปฎิบัติที่ 2-40 องศาเซลเซียส
30. กระบวนการของข้อถือสิทธิที่ 24, ซึ่งยังประกอบด้วยการติดต่อรีคอมบิแนนท์โปรตีนที่ถูก ทำให้กลับสู่สภาพเดิมดังกล่าวกับตัวรองรับโครมาโตกราฟีแบบไม่ชอบน้ำชนิดที่สองหรือตัว
31. วิธีการสำหรับการทำให้รีคอมบิแนนท์โปรตีนบริสุทธิ์, วิธีการซึ่งประกอบด้วยขั้นตอน ของ : การติดต่อรีคอมบิแนนท์โปรตีนอย่างเป็นลำดับกับตัวรองรับแบบโหมดผสม, ตัวรองรับโคร มาโตกราฟีแบบไอออนบวก, ตัวรองรับโครมาโตกราฟีแบบไม่ชอบน้ำชนิดแรก, และการชะรีคอม บิแนนท์โปรตีนอย่างเลือกจำเพาะจากตัวรองรับแต่ละชนิด
32. กระบวนการของข้อถือสิทธิที่ 30, ซึ่งยังประกอบด้วยการติดต่อรีคอมบิแนนท์โปรตีนกับ ตัวรองรับโครมาโตกราฟีแบบไม่ชอบน้ำชนิดที่สองหรือตัวรองรับแบบแลกเปลี่ยนไอออนและการ ชะรีคอมบิแนนท์โปรตีนอย่างเลือกจำเพาะจากตัวรองรับ
TH701003525A 2007-07-13 การทำให้กลับสู่สภาพเดิมของรีคอมบิแนนท์โปรตีน TH86034B (th)

Publications (3)

Publication Number Publication Date
TH91623A true TH91623A (th) 2008-09-30
TH91623B TH91623B (th) 2019-01-31
TH86034B TH86034B (th) 2021-12-22

Family

ID=

Similar Documents

Publication Publication Date Title
RU2009105080A (ru) Рефолдинг рекомбинантных белков
Singh et al. Protein recovery from inclusion bodies of Escherichia coli using mild solubilization process
Swietnicki Folding aggregated proteins into functionally active forms
US8372959B2 (en) Production of recombinant proteins by autoproteolytic cleavage of a fusion protein
JP6728294B2 (ja) たんぱく質精製の新規な方法
BRPI0410562B8 (pt) proteína de veículo e seu método de produção em uma planta, ácido nucleico isolado, vetor de expressão e célula hospedeira
TWI797442B (zh) 純化肉毒桿菌毒素的方法
CN117210417B (zh) 二氢青蒿酸脱氢酶及其应用
JP4458850B2 (ja) 組換え胎盤成長因子の製造方法
EP1531160A1 (en) Recovery of a heat shock protein
Raghuwanshi et al. Purification of T7 RNA polymerase for large scale production of mRNA vaccines and therapeutics
US20190048044A1 (en) Method for extracting 2',3'-cyclic nucleoside monophosphates
RU2008130072A (ru) Рекомбинантное получение связывающих гепарин белков
TH86034B (th) การทำให้กลับสู่สภาพเดิมของรีคอมบิแนนท์โปรตีน
KR20140037726A (ko) 가용성 재조합 단백질의 생산, 추출 및 정제 방법
RU2230325C2 (ru) Способ приготовления очищенного препарата ботулинического токсина типа а
US10487368B2 (en) Stabilization of rubisco activase for enhanced photosynthesis and crop yields
RU2015105274A (ru) СПОСОБ ПОЛУЧЕНИЯ БЕЛКОВ СЕМЕЙСТВА ЦИСТЕИНОВЫХ ПРОТЕАЗ ПШЕНИЦЫ (Triticum aestivum) И ПРЕПАРАТ БЕЛКА ТРИТИКАИН-АЛЬФА, ПОЛУЧЕННЫЙ ЭТИМ СПОСОБОМ
US20120009657A1 (en) Novel fusion carbonic anhydrase/cellulose binding polypeptide encoded by a novel hybrid gene, and method of creating and using the same
CN107034245A (zh) 一种用微生物酶法合成苄基异硫氰酸酯的方法
TH89903A (th) การผลิตแบบรีคอมบิแนนท์ของโปรตีนที่ยึดเหนี่ยวเฮปปาริน
TH74141B (th) การผลิตแบบรีคอมบิแนนท์ของโปรตีนที่ยึดเหนี่ยวเฮปปาริน
Wang et al. Study on soluble expression of glutamate dehydrogenase from tea plant in Escherichia coli using fusion tags
CN116253789A (zh) 一种重组蛋白的纯化方法
Vu et al. Enhance production of recombinant lumbrokinase by optimizing gene codon usage for expression in Pichia pastoris and its properties