SU958499A1 - Способ получени белковой основы микробиологических питательных сред - Google Patents

Способ получени белковой основы микробиологических питательных сред Download PDF

Info

Publication number
SU958499A1
SU958499A1 SU802954405A SU2954405A SU958499A1 SU 958499 A1 SU958499 A1 SU 958499A1 SU 802954405 A SU802954405 A SU 802954405A SU 2954405 A SU2954405 A SU 2954405A SU 958499 A1 SU958499 A1 SU 958499A1
Authority
SU
USSR - Soviet Union
Prior art keywords
chlorella
hydrolysis
hours
culture media
microbiological culture
Prior art date
Application number
SU802954405A
Other languages
English (en)
Inventor
Лариса Георгиевна Бендас
Ольга Николаевна Альбицкая
Галина Николаевна Зайцева
Татьяна Ивановна Хвостенко
Олег Леонидович Анисимов
Original Assignee
Всесоюзный Научно-Исследовательский Биотехнический Институт
Priority date (The priority date is an assumption and is not a legal conclusion. Google has not performed a legal analysis and makes no representation as to the accuracy of the date listed.)
Filing date
Publication date
Application filed by Всесоюзный Научно-Исследовательский Биотехнический Институт filed Critical Всесоюзный Научно-Исследовательский Биотехнический Институт
Priority to SU802954405A priority Critical patent/SU958499A1/ru
Application granted granted Critical
Publication of SU958499A1 publication Critical patent/SU958499A1/ru

Links

Landscapes

  • Micro-Organisms Or Cultivation Processes Thereof (AREA)
  • Medicines Containing Plant Substances (AREA)
  • Preparation Of Compounds By Using Micro-Organisms (AREA)

Description

(54) СПОСОБ ПОЛУЧЕНИЯ БЕЖОВОЙ ОСНОВЫ МИКРОБИОЛОГИЧЕСКИХ ПИТАТЕЛЬНЫХ СРЕД
Изобретение относитс  к микробиологической промышленности и касаетс  получени  белковой основы дл  производства бактериальных питательных сред. Известен способ получени  белковой основь1 микробиологических питательных фед пут ферментативного гидролиза биомассы хлореллы с последующим отделением целевого продукта 1. Однако известный способ обеспечивает недостаточно высокий выход амишюго азота (выход аминного азота составл ет 5000 Мг на 1 кг хлореллы). Цель изобретени  - повышение вьпсода аминного азота. Указанна  цель достигаетс  тем, что при осуществлении способа получени  белковой основы микробиологических питательных сред путем ферментативного гидролиза биома сы хлореллы с последующим отделением целевого продукта, биомассу хлореллы предварительно развод т водой в соотношении 1:10, затем кип т т в течение 2-5 I«HH, а гидролиз провод т последовательно целлококингинбм Г-3 X в коищентрации 5-7% в течение 3-4 ч и протосубтилином Г-10 X в концентрации 0,8-1,6% хлореллы в течение 5-6 ч. Способ осуществл ют следующим образом. Сухую биомассу хлореллы заливают водопроводной водой в соотношении 1:10 с целью увеличени  проницаемости клеточных оболочек и денатурации белка и кип т т в течение 2 - 5 лин. Затем полученную смесь охлаждают до 45-47С, довод т рН до 4,7-5,0 раствором сол ной кислоты в соотношении с водой 1:1 дл  создани  в среде условий : необходимых дп  оптимального действи  ферментов и внос т фермент целлоконингин Г-3 х, из расчета 5 г фермента на 100 г хлореллы (активность фермента 300 ед/г). Гидролиз провод т в течение 3-4 ч при ийтенснвном перемешивании и температуре 4750°С . Затем в реакционную смесь ввод т фермент протосубтилин Г-10 X (из расчета 0,81 ,6% и асв хлореллы, активность фермента 70 ед/г), предварительно довод  рН до 6,0- 7,0 20%-ным раствором NaOH, гидролиз продолжают при тех же услови х еще 5-6 ч. 395 Затем отдел ют осадок центрифугированием при 7000 об/мин в течение 20 мин. Приготовленный по предлагаемому способу жидкий ферментативный гидролизат высушивают в распылительной сушилке при на выходе и IPOiSC на входе. Комбинирован 1ое действие фермента целлоконинпша Г-3 х, обладающего разнообразным ферментативным комплексом и, высокой активностью в отношении разрушени  компонентов , вход щих в состав клеточных оболочек хлореллы, и протеолнтического ферментного йрепарата прЬтосубтилина Г-10х (нейтральной протёазы), приводит к более глубокому гидролизу белков хлореллы и, соответственно, более высокому Йь1ходу аминного азота из клеток. Дл  определени  степени гидролиза клеток смесь центрифугируют, высушивают и в сухом гидролизате определ ют выход растворимого белка и аминный азот. Данные исследований вли ни  ферментативного гидролиза на выход растворимого белка и аминного азота при обработке сухой хлорелл ферментами целлоконингином Г- 3 х и протосубтилином Г-10х показаны в таблице. В таблице привод тс  сравнительные результаты определени  выхода аминного азота при использовании дл  гидролиза хлореллы одного , протеолитического фермента (протосубтклина Г-10 х) и двух ферментов, последовательно гидролизуюших клеточные оболочки и белок хлореллы (протосубтилина Г-10х + целлоконингина Г-3 х). Из таблицы видно, что с использованием только протосубтилина Г-10 х выход аминного азота на 10 г хлореллы составл ет 510 мг, с применением 2-х ферментных препаратов (протосубтилина Г-10 X + целлоконингина Г-3 х) выход yвeличивaefc  почти в два раза и составл ет на 100 V асв хлореллы 850 мг аминного азота, в то врем  как при использовании известного способа дл  получени  основы дл  питательной среды вькод аминного азота составл ет всего 500 мг на 100 г асв хлореллы, Предложенный способ позвол ет повысить выход аминного азота до 8500 мг на 1 кг хлореллы по сравнению с известным 5000 мг/кг.
79584998

Claims (1)

  1. Формула изобретени 2-5 мин, а гидролиз провод т последовательно
    Способ получени  белковой основы микро- в течение 3-4 ч н протосубтилином Г-10х биологических питательных сред путем фермен- в концентрации 0,8-1,6% хлореллы в течение тат вного гидролиза биомассы хлореллы с по- j 5-6 ч. следующим отделением целевого продукта,
    отличаю III ийс  тем, что, с цельюИсточники информации,
    повьппени  выхода аминного азота, биомассуприн тые во внимание при экспертизе
    хлореллы предварительно развод т водой в1. Авторское свидетельство СССР № 147295,
    сосугаошеиии 1:10, затем кип т т в течение о С 12 К 1/06, 1962.
    целлоконингином Г-3 х в концентрации 5-7 %
SU802954405A 1980-06-25 1980-06-25 Способ получени белковой основы микробиологических питательных сред SU958499A1 (ru)

Priority Applications (1)

Application Number Priority Date Filing Date Title
SU802954405A SU958499A1 (ru) 1980-06-25 1980-06-25 Способ получени белковой основы микробиологических питательных сред

Applications Claiming Priority (1)

Application Number Priority Date Filing Date Title
SU802954405A SU958499A1 (ru) 1980-06-25 1980-06-25 Способ получени белковой основы микробиологических питательных сред

Publications (1)

Publication Number Publication Date
SU958499A1 true SU958499A1 (ru) 1982-09-15

Family

ID=20907497

Family Applications (1)

Application Number Title Priority Date Filing Date
SU802954405A SU958499A1 (ru) 1980-06-25 1980-06-25 Способ получени белковой основы микробиологических питательных сред

Country Status (1)

Country Link
SU (1) SU958499A1 (ru)

Cited By (1)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
CN104480047B (zh) * 2014-12-20 2016-04-13 湖北博大高科生物技术有限公司 一种高产枯草菌素的枯草芽孢杆菌hs11bd1菌株及其应用

Cited By (1)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
CN104480047B (zh) * 2014-12-20 2016-04-13 湖北博大高科生物技术有限公司 一种高产枯草菌素的枯草芽孢杆菌hs11bd1菌株及其应用

Similar Documents

Publication Publication Date Title
Ebeling et al. Proteinase K from Tritirachium album limber
Olivieri et al. Enzymatic conversion of N carbamoyl-D-amino acids to D-amino acids
CS211400B2 (en) Method of microbiological enzymatic production of d-aminoacids
WO1988001298A3 (en) Enzymatic membrane method for the synthesis and separation of peptides
JPH02504465A (ja) オキアミ組織からの活性酵素の単離の改良
US5192677A (en) Alkali and heat stable protease from thermomonospora fusca
SU958499A1 (ru) Способ получени белковой основы микробиологических питательных сред
JPS60217894A (ja) 新規プロテア−ゼ及びその製造方法
Mahesh et al. Optimization for the production of extracellular alkaline phosphatase from Proteus mirabilis
JPS5446887A (en) Preparation of acrylic acid or methacrylic acid
EP0522428A1 (en) Prolyl endopeptidase and production thereof
SU1675326A1 (ru) Способ получени пептона
JPH02295437A (ja) コーングルテンミール加水分解物の製造方法
US3655513A (en) Purification of protease
JPS6342686A (ja) プロテア−ゼの製造法
JPH0148758B2 (ru)
NO129578B (ru)
GB2075026A (en) Process for producing l-amino and oxidase
SU1010125A1 (ru) Способ получени внеклеточной щелочной рибонуклеазы @ @ @
JP3866357B2 (ja) 熱安定性耐溶媒性エステル分解酵素
JPS62244381A (ja) 新規アミノペプチダ−ゼ
JPH05252979A (ja) 低分子ペプチドの製造方法
SU782363A1 (ru) Способ выделени ферментного препарата глутаминазы-аспара-гиназы
SU969715A1 (ru) Способ получени активатора автолиза микроорганизмов
Bednarski et al. Detoxification and parallel modification of some functional properties of unconventional protein by enzymatic treatment