SU958499A1 - Способ получени белковой основы микробиологических питательных сред - Google Patents
Способ получени белковой основы микробиологических питательных сред Download PDFInfo
- Publication number
- SU958499A1 SU958499A1 SU802954405A SU2954405A SU958499A1 SU 958499 A1 SU958499 A1 SU 958499A1 SU 802954405 A SU802954405 A SU 802954405A SU 2954405 A SU2954405 A SU 2954405A SU 958499 A1 SU958499 A1 SU 958499A1
- Authority
- SU
- USSR - Soviet Union
- Prior art keywords
- chlorella
- hydrolysis
- hours
- culture media
- microbiological culture
- Prior art date
Links
Landscapes
- Micro-Organisms Or Cultivation Processes Thereof (AREA)
- Medicines Containing Plant Substances (AREA)
- Preparation Of Compounds By Using Micro-Organisms (AREA)
Description
(54) СПОСОБ ПОЛУЧЕНИЯ БЕЖОВОЙ ОСНОВЫ МИКРОБИОЛОГИЧЕСКИХ ПИТАТЕЛЬНЫХ СРЕД
Изобретение относитс к микробиологической промышленности и касаетс получени белковой основы дл производства бактериальных питательных сред. Известен способ получени белковой основь1 микробиологических питательных фед пут ферментативного гидролиза биомассы хлореллы с последующим отделением целевого продукта 1. Однако известный способ обеспечивает недостаточно высокий выход амишюго азота (выход аминного азота составл ет 5000 Мг на 1 кг хлореллы). Цель изобретени - повышение вьпсода аминного азота. Указанна цель достигаетс тем, что при осуществлении способа получени белковой основы микробиологических питательных сред путем ферментативного гидролиза биома сы хлореллы с последующим отделением целевого продукта, биомассу хлореллы предварительно развод т водой в соотношении 1:10, затем кип т т в течение 2-5 I«HH, а гидролиз провод т последовательно целлококингинбм Г-3 X в коищентрации 5-7% в течение 3-4 ч и протосубтилином Г-10 X в концентрации 0,8-1,6% хлореллы в течение 5-6 ч. Способ осуществл ют следующим образом. Сухую биомассу хлореллы заливают водопроводной водой в соотношении 1:10 с целью увеличени проницаемости клеточных оболочек и денатурации белка и кип т т в течение 2 - 5 лин. Затем полученную смесь охлаждают до 45-47С, довод т рН до 4,7-5,0 раствором сол ной кислоты в соотношении с водой 1:1 дл создани в среде условий : необходимых дп оптимального действи ферментов и внос т фермент целлоконингин Г-3 х, из расчета 5 г фермента на 100 г хлореллы (активность фермента 300 ед/г). Гидролиз провод т в течение 3-4 ч при ийтенснвном перемешивании и температуре 4750°С . Затем в реакционную смесь ввод т фермент протосубтилин Г-10 X (из расчета 0,81 ,6% и асв хлореллы, активность фермента 70 ед/г), предварительно довод рН до 6,0- 7,0 20%-ным раствором NaOH, гидролиз продолжают при тех же услови х еще 5-6 ч. 395 Затем отдел ют осадок центрифугированием при 7000 об/мин в течение 20 мин. Приготовленный по предлагаемому способу жидкий ферментативный гидролизат высушивают в распылительной сушилке при на выходе и IPOiSC на входе. Комбинирован 1ое действие фермента целлоконинпша Г-3 х, обладающего разнообразным ферментативным комплексом и, высокой активностью в отношении разрушени компонентов , вход щих в состав клеточных оболочек хлореллы, и протеолнтического ферментного йрепарата прЬтосубтилина Г-10х (нейтральной протёазы), приводит к более глубокому гидролизу белков хлореллы и, соответственно, более высокому Йь1ходу аминного азота из клеток. Дл определени степени гидролиза клеток смесь центрифугируют, высушивают и в сухом гидролизате определ ют выход растворимого белка и аминный азот. Данные исследований вли ни ферментативного гидролиза на выход растворимого белка и аминного азота при обработке сухой хлорелл ферментами целлоконингином Г- 3 х и протосубтилином Г-10х показаны в таблице. В таблице привод тс сравнительные результаты определени выхода аминного азота при использовании дл гидролиза хлореллы одного , протеолитического фермента (протосубтклина Г-10 х) и двух ферментов, последовательно гидролизуюших клеточные оболочки и белок хлореллы (протосубтилина Г-10х + целлоконингина Г-3 х). Из таблицы видно, что с использованием только протосубтилина Г-10 х выход аминного азота на 10 г хлореллы составл ет 510 мг, с применением 2-х ферментных препаратов (протосубтилина Г-10 X + целлоконингина Г-3 х) выход yвeличивaefc почти в два раза и составл ет на 100 V асв хлореллы 850 мг аминного азота, в то врем как при использовании известного способа дл получени основы дл питательной среды вькод аминного азота составл ет всего 500 мг на 100 г асв хлореллы, Предложенный способ позвол ет повысить выход аминного азота до 8500 мг на 1 кг хлореллы по сравнению с известным 5000 мг/кг.
79584998
Claims (1)
- Формула изобретени 2-5 мин, а гидролиз провод т последовательноСпособ получени белковой основы микро- в течение 3-4 ч н протосубтилином Г-10х биологических питательных сред путем фермен- в концентрации 0,8-1,6% хлореллы в течение тат вного гидролиза биомассы хлореллы с по- j 5-6 ч. следующим отделением целевого продукта,отличаю III ийс тем, что, с цельюИсточники информации,повьппени выхода аминного азота, биомассуприн тые во внимание при экспертизехлореллы предварительно развод т водой в1. Авторское свидетельство СССР № 147295,сосугаошеиии 1:10, затем кип т т в течение о С 12 К 1/06, 1962.целлоконингином Г-3 х в концентрации 5-7 %
Priority Applications (1)
Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
---|---|---|---|
SU802954405A SU958499A1 (ru) | 1980-06-25 | 1980-06-25 | Способ получени белковой основы микробиологических питательных сред |
Applications Claiming Priority (1)
Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
---|---|---|---|
SU802954405A SU958499A1 (ru) | 1980-06-25 | 1980-06-25 | Способ получени белковой основы микробиологических питательных сред |
Publications (1)
Publication Number | Publication Date |
---|---|
SU958499A1 true SU958499A1 (ru) | 1982-09-15 |
Family
ID=20907497
Family Applications (1)
Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
---|---|---|---|
SU802954405A SU958499A1 (ru) | 1980-06-25 | 1980-06-25 | Способ получени белковой основы микробиологических питательных сред |
Country Status (1)
Country | Link |
---|---|
SU (1) | SU958499A1 (ru) |
Cited By (1)
Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
---|---|---|---|---|
CN104480047B (zh) * | 2014-12-20 | 2016-04-13 | 湖北博大高科生物技术有限公司 | 一种高产枯草菌素的枯草芽孢杆菌hs11bd1菌株及其应用 |
-
1980
- 1980-06-25 SU SU802954405A patent/SU958499A1/ru active
Cited By (1)
Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
---|---|---|---|---|
CN104480047B (zh) * | 2014-12-20 | 2016-04-13 | 湖北博大高科生物技术有限公司 | 一种高产枯草菌素的枯草芽孢杆菌hs11bd1菌株及其应用 |
Similar Documents
Publication | Publication Date | Title |
---|---|---|
Ebeling et al. | Proteinase K from Tritirachium album limber | |
Olivieri et al. | Enzymatic conversion of N carbamoyl-D-amino acids to D-amino acids | |
CS211400B2 (en) | Method of microbiological enzymatic production of d-aminoacids | |
WO1988001298A3 (en) | Enzymatic membrane method for the synthesis and separation of peptides | |
JPH02504465A (ja) | オキアミ組織からの活性酵素の単離の改良 | |
US5192677A (en) | Alkali and heat stable protease from thermomonospora fusca | |
SU958499A1 (ru) | Способ получени белковой основы микробиологических питательных сред | |
JPS60217894A (ja) | 新規プロテア−ゼ及びその製造方法 | |
Mahesh et al. | Optimization for the production of extracellular alkaline phosphatase from Proteus mirabilis | |
JPS5446887A (en) | Preparation of acrylic acid or methacrylic acid | |
EP0522428A1 (en) | Prolyl endopeptidase and production thereof | |
SU1675326A1 (ru) | Способ получени пептона | |
JPH02295437A (ja) | コーングルテンミール加水分解物の製造方法 | |
US3655513A (en) | Purification of protease | |
JPS6342686A (ja) | プロテア−ゼの製造法 | |
JPH0148758B2 (ru) | ||
NO129578B (ru) | ||
GB2075026A (en) | Process for producing l-amino and oxidase | |
SU1010125A1 (ru) | Способ получени внеклеточной щелочной рибонуклеазы @ @ @ | |
JP3866357B2 (ja) | 熱安定性耐溶媒性エステル分解酵素 | |
JPS62244381A (ja) | 新規アミノペプチダ−ゼ | |
JPH05252979A (ja) | 低分子ペプチドの製造方法 | |
SU782363A1 (ru) | Способ выделени ферментного препарата глутаминазы-аспара-гиназы | |
SU969715A1 (ru) | Способ получени активатора автолиза микроорганизмов | |
Bednarski et al. | Detoxification and parallel modification of some functional properties of unconventional protein by enzymatic treatment |