SU1505428A3 - Способ получени белка глобина из пищевой крови - Google Patents
Способ получени белка глобина из пищевой крови Download PDFInfo
- Publication number
- SU1505428A3 SU1505428A3 SU843808259A SU3808259A SU1505428A3 SU 1505428 A3 SU1505428 A3 SU 1505428A3 SU 843808259 A SU843808259 A SU 843808259A SU 3808259 A SU3808259 A SU 3808259A SU 1505428 A3 SU1505428 A3 SU 1505428A3
- Authority
- SU
- USSR - Soviet Union
- Prior art keywords
- enzyme
- protein
- blood
- content
- alkaline
- Prior art date
Links
- 238000000034 method Methods 0.000 title claims abstract description 11
- 210000004369 blood Anatomy 0.000 title claims abstract description 8
- 239000008280 blood Substances 0.000 title claims abstract description 8
- 102000004169 proteins and genes Human genes 0.000 title abstract description 5
- 108090000623 proteins and genes Proteins 0.000 title abstract description 5
- 235000013305 food Nutrition 0.000 claims abstract description 5
- 230000007935 neutral effect Effects 0.000 claims abstract description 4
- 108090000790 Enzymes Proteins 0.000 claims description 14
- 102000004190 Enzymes Human genes 0.000 claims description 14
- BTIJJDXEELBZFS-QDUVMHSLSA-K hemin Chemical compound CC1=C(CCC(O)=O)C(C=C2C(CCC(O)=O)=C(C)\C(N2[Fe](Cl)N23)=C\4)=N\C1=C/C2=C(C)C(C=C)=C3\C=C/1C(C)=C(C=C)C/4=N\1 BTIJJDXEELBZFS-QDUVMHSLSA-K 0.000 claims description 9
- 229940025294 hemin Drugs 0.000 claims description 9
- 239000000758 substrate Substances 0.000 claims description 7
- 230000000694 effects Effects 0.000 claims description 4
- 102000018146 globin Human genes 0.000 claims description 4
- 108060003196 globin Proteins 0.000 claims description 4
- 102000001554 Hemoglobins Human genes 0.000 claims description 3
- 108010054147 Hemoglobins Proteins 0.000 claims description 3
- 238000004925 denaturation Methods 0.000 claims description 3
- 230000036425 denaturation Effects 0.000 claims description 3
- 235000016709 nutrition Nutrition 0.000 claims description 3
- 230000002797 proteolythic effect Effects 0.000 claims description 3
- QNAYBMKLOCPYGJ-REOHCLBHSA-N L-alanine Chemical compound C[C@H](N)C(O)=O QNAYBMKLOCPYGJ-REOHCLBHSA-N 0.000 claims description 2
- HNDVDQJCIGZPNO-YFKPBYRVSA-N L-histidine Chemical compound OC(=O)[C@@H](N)CC1=CN=CN1 HNDVDQJCIGZPNO-YFKPBYRVSA-N 0.000 claims description 2
- ROHFNLRQFUQHCH-YFKPBYRVSA-N L-leucine Chemical compound CC(C)C[C@H](N)C(O)=O ROHFNLRQFUQHCH-YFKPBYRVSA-N 0.000 claims description 2
- COLNVLDHVKWLRT-QMMMGPOBSA-N L-phenylalanine Chemical compound OC(=O)[C@@H](N)CC1=CC=CC=C1 COLNVLDHVKWLRT-QMMMGPOBSA-N 0.000 claims description 2
- ROHFNLRQFUQHCH-UHFFFAOYSA-N Leucine Natural products CC(C)CC(N)C(O)=O ROHFNLRQFUQHCH-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims description 2
- 239000004365 Protease Substances 0.000 claims description 2
- 235000004279 alanine Nutrition 0.000 claims description 2
- 230000007071 enzymatic hydrolysis Effects 0.000 claims description 2
- 238000006047 enzymatic hydrolysis reaction Methods 0.000 claims description 2
- HNDVDQJCIGZPNO-UHFFFAOYSA-N histidine Natural products OC(=O)C(N)CC1=CN=CN1 HNDVDQJCIGZPNO-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims description 2
- 230000002779 inactivation Effects 0.000 claims description 2
- COLNVLDHVKWLRT-UHFFFAOYSA-N phenylalanine Natural products OC(=O)C(N)CC1=CC=CC=C1 COLNVLDHVKWLRT-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims description 2
- 239000002244 precipitate Substances 0.000 claims description 2
- 239000003814 drug Substances 0.000 claims 3
- 229940079593 drug Drugs 0.000 claims 3
- 238000001035 drying Methods 0.000 claims 1
- 230000007062 hydrolysis Effects 0.000 claims 1
- 238000006460 hydrolysis reaction Methods 0.000 claims 1
- 230000003472 neutralizing effect Effects 0.000 claims 1
- MYMOFIZGZYHOMD-UHFFFAOYSA-N Dioxygen Chemical compound O=O MYMOFIZGZYHOMD-UHFFFAOYSA-N 0.000 abstract description 3
- 229910001882 dioxygen Inorganic materials 0.000 abstract description 3
- 108091005804 Peptidases Proteins 0.000 abstract description 2
- 102000035195 Peptidases Human genes 0.000 abstract description 2
- 230000002255 enzymatic effect Effects 0.000 abstract description 2
- FAPWRFPIFSIZLT-UHFFFAOYSA-M Sodium chloride Chemical compound [Na+].[Cl-] FAPWRFPIFSIZLT-UHFFFAOYSA-M 0.000 abstract 1
- 230000002378 acidificating effect Effects 0.000 abstract 1
- 239000003674 animal food additive Substances 0.000 abstract 1
- 230000008014 freezing Effects 0.000 abstract 1
- 238000007710 freezing Methods 0.000 abstract 1
- 239000000203 mixture Substances 0.000 abstract 1
- 239000012460 protein solution Substances 0.000 abstract 1
- 239000011780 sodium chloride Substances 0.000 abstract 1
- 238000001694 spray drying Methods 0.000 abstract 1
- 229940088598 enzyme Drugs 0.000 description 12
- 239000000047 product Substances 0.000 description 9
- 235000001014 amino acid Nutrition 0.000 description 7
- 150000001413 amino acids Chemical class 0.000 description 7
- 238000006386 neutralization reaction Methods 0.000 description 5
- 238000002360 preparation method Methods 0.000 description 4
- 235000018102 proteins Nutrition 0.000 description 3
- 238000000926 separation method Methods 0.000 description 3
- VEXZGXHMUGYJMC-UHFFFAOYSA-N Hydrochloric acid Chemical compound Cl VEXZGXHMUGYJMC-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- 238000000354 decomposition reaction Methods 0.000 description 2
- 238000003756 stirring Methods 0.000 description 2
- 206010018910 Haemolysis Diseases 0.000 description 1
- 241001465754 Metazoa Species 0.000 description 1
- 229910019142 PO4 Inorganic materials 0.000 description 1
- VMHLLURERBWHNL-UHFFFAOYSA-M Sodium acetate Chemical compound [Na+].CC([O-])=O VMHLLURERBWHNL-UHFFFAOYSA-M 0.000 description 1
- 108010027597 alpha-chymotrypsin Proteins 0.000 description 1
- 235000019658 bitter taste Nutrition 0.000 description 1
- 238000005119 centrifugation Methods 0.000 description 1
- 230000001804 emulsifying effect Effects 0.000 description 1
- 238000005187 foaming Methods 0.000 description 1
- 230000008588 hemolysis Effects 0.000 description 1
- NBIIXXVUZAFLBC-UHFFFAOYSA-K phosphate Chemical compound [O-]P([O-])([O-])=O NBIIXXVUZAFLBC-UHFFFAOYSA-K 0.000 description 1
- 210000002381 plasma Anatomy 0.000 description 1
- 238000003307 slaughter Methods 0.000 description 1
- 239000001632 sodium acetate Substances 0.000 description 1
- 235000017281 sodium acetate Nutrition 0.000 description 1
- 239000001488 sodium phosphate Substances 0.000 description 1
- 230000006641 stabilisation Effects 0.000 description 1
- 238000011105 stabilization Methods 0.000 description 1
- XLYOFNOQVPJJNP-UHFFFAOYSA-N water Substances O XLYOFNOQVPJJNP-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
Classifications
-
- A—HUMAN NECESSITIES
- A23—FOODS OR FOODSTUFFS; TREATMENT THEREOF, NOT COVERED BY OTHER CLASSES
- A23J—PROTEIN COMPOSITIONS FOR FOODSTUFFS; WORKING-UP PROTEINS FOR FOODSTUFFS; PHOSPHATIDE COMPOSITIONS FOR FOODSTUFFS
- A23J3/00—Working-up of proteins for foodstuffs
- A23J3/04—Animal proteins
-
- A—HUMAN NECESSITIES
- A23—FOODS OR FOODSTUFFS; TREATMENT THEREOF, NOT COVERED BY OTHER CLASSES
- A23J—PROTEIN COMPOSITIONS FOR FOODSTUFFS; WORKING-UP PROTEINS FOR FOODSTUFFS; PHOSPHATIDE COMPOSITIONS FOR FOODSTUFFS
- A23J1/00—Obtaining protein compositions for foodstuffs; Bulk opening of eggs and separation of yolks from whites
- A23J1/06—Obtaining protein compositions for foodstuffs; Bulk opening of eggs and separation of yolks from whites from blood
Landscapes
- Life Sciences & Earth Sciences (AREA)
- Chemical & Material Sciences (AREA)
- Food Science & Technology (AREA)
- Zoology (AREA)
- Polymers & Plastics (AREA)
- Biochemistry (AREA)
- Engineering & Computer Science (AREA)
- Nutrition Science (AREA)
- Health & Medical Sciences (AREA)
- Coloring Foods And Improving Nutritive Qualities (AREA)
- Preparation Of Compounds By Using Micro-Organisms (AREA)
- Peptides Or Proteins (AREA)
- Medicines That Contain Protein Lipid Enzymes And Other Medicines (AREA)
Abstract
Изобретение относитс к способам получени белка на основе пищевой крови и может быть использовано в пищевой промышленности. Цель изобретени - повышение пищевой ценности белка. Способ получени белка глобина из пищевой крови предусматривает денатурацию гемолизованной крови в щелочной среде при рН 10-11, при перемешивании в течение 60-120 мин. с одновременным подводом молекул рного кислорода воздуха до полного окислени фракции гемоглобина, ферментативный гидролиз щелочным или нейтральным протеолитическим препаратом при соотношении фермент-субстрат от 1:100 до 1:20 при протеолитической активности препарата 0,024-0,4 Аед, нейтрализацию до рН 4-5,2 с последующим отделением осадка гемина от раствора, содержащего глобин, тепловую обработку раствора с одновременной инактивацией фермента и сушку.
Description
Изобретение относитс к способам получени белка на основе пищевой крови и может быть использовано в пищевой ,промышленности.
Целью изобретени вл етс повышение пищевой ценности белка.
Пример 1. Исходным сырьем служит загущенна кровь убойных животных (25 мл), которую получают путем стабилизации ацетатом или фосфатом натри с последунлцим отделением .центрифугированием или другим методом разделени плазмы крови.
Далее кровь подвергают гемолизу (добавл ют 75 мл воды) и денатурации
в щелочной среде при рН 10,5 при перемешивании в течение 120 мин с одновременным подводом молекул рного кислорода воздуха до полного окислени фракции гемоглобина.
К 100 мл раствора гемоглобина добавл ют щелочной или нейтральный протеолитический препарат, в качестве которого могут быть использованы протеазы с субстратной специфичностью в отношении гистидина, лейцина, фе- нилаланина или аланина (например, фермент Alcalasa О, 6 L, активностью 0,160 А ед при соотношении фермент - субстрат 1:32). Полученный раствор
СП
о
ел
Is:
00
см
31505
переме11 инают Р течение 240 мин и под- иергают нейтралиэацин концентрированной сол мо11 кислотой до рИ 4,5 с последующим отделением осадка гемина от растпора, содержащего глобин (при центрифугировании в течение 30 мин при скорости вращени 3000 об/мин), Далее раствор подвергают тепловой обработке в течение 10 мин при 85 С с одновременной инактивацией фермента и cyiuaT. Высушенный продукт имеет следующие показатели.
Содержание белка 80%, остаточное содержание гемина 0,65 мг/г, содержа- ние золы S%, степень белизны Y 30,4 содержание свободных аминокислот 10%.
Пример 2. Данны пример осуществл ют аналогично примеру 1, с той лишь разницей, что фермент Alcalasa О, 6 L имеет активность О, 024 А ед, при соотношении фермент - субстрат 1:100, - (Ьерментативньш гидролиз нровод т в течение 450 мин, а процесс нейтрализации ведут до рН раствора, равным 4. Полу- ченный продукт имеет содержание белка 88,5%, Остаточное содержание гемина 0,63 мг/г, содержание золы 7%, сте- пен1) белизны Y 30,4; содержание свободных аминокислот 15%,
П р и м ер 3, Провод т ана.чо ч- но примеру 1, но процесс денатурации ц.г)ово;1, т при перемешивании в течение 60 мин, а фермент Alcalasa О,6 Lимеет активное j 0,4 А ед, а процесс нейтрализации ведут до рИ 5,
Полученный продукт имеет содержание белка 8 t%, содержание золы 8%, остаточное содержание гемина 0,32 мг/г, степень белизны Y 31, соедержа- ние свободных аминокислот 20%.
Пример 4, Провод т согласно примеру 1, но с той разницей, что фермент Alcalasa 0,6 L имеет актив- HOCTI- О, 28 А ед при соотношении фер- мент - субстрат 1:20; а процесс нейтрализации ведут до рН 5,0.
Полученны продукт имеет следую- щие показатели: содержание золы 8,5% . остаточное содержание гемина 1,1 5 мг/г степень белизны Y 27,3, содержание свободных аминокислот 18%.
Пример 5. Данный пример провод т аналогично примеру 1, но в качестве ферментного препарата используют - альфа - химотрипсин (Merck) с активностью О, 4 А ед, в соотношении фермент - субстрат 1:40, Полученный продукт имеет содержание
Q
5
0 5 0
5
О
0
5
белка 80%, содержание золы 10%, ос- таточньй гемин 1,20 мг/г, степень белизны Y 27, содержание свобод- Hi.ix тинокислот 18%,
Пример 6, Провод т аналогично примеру 1, но в качестве ферментного препарата используют - Corolasa PS (Ro HM) с активностью О,4 А ед в соотношении фермент - субстрат 1:40. Нейтрализацию провод т до рП 4., Полученный продукт имеет содержание белка 82%, содержание золы 6%, содержание гемина 0,78 мг/г, степень белизны Y 29,5, содержание свободных аминокислот 15%.
Пример 7. Указанный пример провод т согласно примеру 1, но в качестве ферментно1 о препарата используют Термитазу с активностью 0,4 А ед, в сооношении фермент - субстрат 1:40, нейтрализацию провод т до рП 4.
Полученный продукт имеет содержание белка 80%, содержание золы 10%, содержание гемина 0,88 мг/г, степень белизны Y 28,8, содержание свободных аминокислот 16%,
Таким образом, преимуществом предлагаемого способа вл етс то, что при использовании молекул рного кислорода , а также режимов ферментативной обработки обеспечиваетс негорь- кий вкус и светльм цвет продукта, а также исключ.чет разложение аминокислот и повышаетс пищева ценность белка - глобина. Степень разложени сводитс к минимапьному значению. Кроме того, способ легко осуществим и легко контролируетс в промышленном масштабе, Полученньш при этом продукт имеет хорошие пенообразую- щие свойства и эмульгируюпуую активность .
Claims (2)
- Формула изобретени1 . Способ поаучени белка глобина из пищевой крови, предусматривающий денатурацию гемолизованной крови в щелочной среде при рН 10-11, ферментативный гидролиз щелочным или нейтральным протеолитическим препаратом, нейтрализацию до рН 4-5.2 с последующим отделением осадка гемина от раствора, содержащего глобин, тепловую обработку раствора с одновременной инактивацией фермента и сушку , отличающийс тем, что.- 15054286с целью повышени пищевой ценности бел-1:100 - 1:20 при протеолитическойка, денатурацию провод т при переме-активности препарата 0,02А-0, 4 А ед. шивании в течение 60-120 мин с одно-
- 2. Способ поп,1, отличаювременным подводом молекул рного кис-щ и и с тем, что в качестве пролорода воздуха дополного окислени теолитического препарата используютфракции гемоглобина, а при фермента-протеазу с субстратной специфичностьютивном гидролизе соотношение фермент -в отношении гистидина, лейцина, глисубстрат устанавливают в пределахцина, фенилаланина или аланина.
Applications Claiming Priority (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| HU83637A HU187046B (en) | 1983-02-24 | 1983-02-24 | Method for producing protein preparation for food industrial purposes |
Publications (1)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| SU1505428A3 true SU1505428A3 (ru) | 1989-08-30 |
Family
ID=10950575
Family Applications (1)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| SU843808259A SU1505428A3 (ru) | 1983-02-24 | 1984-10-23 | Способ получени белка глобина из пищевой крови |
Country Status (9)
| Country | Link |
|---|---|
| EP (1) | EP0136327B1 (ru) |
| DD (1) | DD220781A5 (ru) |
| DE (1) | DE3465415D1 (ru) |
| DK (1) | DK505884A (ru) |
| HU (1) | HU187046B (ru) |
| IT (1) | IT1173376B (ru) |
| SU (1) | SU1505428A3 (ru) |
| WO (1) | WO1984003202A1 (ru) |
| YU (1) | YU34684A (ru) |
Families Citing this family (2)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| JP4395658B2 (ja) * | 2005-11-17 | 2010-01-13 | エムジーファーマ株式会社 | コレステロール再上昇抑制用組成物およびその用法 |
| CN101748181B (zh) * | 2010-01-15 | 2012-12-26 | 白求恩医科大学制药厂 | 用蛋白酶水解法制备高铁含量血红素多肽复合物方法 |
Family Cites Families (4)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| FR2435208A1 (fr) * | 1975-08-20 | 1980-04-04 | Recuperation Dechets Animaux | Concentrat proteique et son procede de preparation |
| DE2842918A1 (de) * | 1978-10-02 | 1980-04-17 | Roehm Gmbh | Verfahren zum enzymatischen abbau von blut |
| GB2018121B (en) * | 1978-02-06 | 1982-07-07 | Slagteriernes Forskningsinst | Treated blood products |
| DE2831338C2 (de) * | 1978-07-17 | 1985-03-14 | Nordfleisch Ag, 2000 Hamburg | Verfahren zur Herstellung eines weitgehend hämfreien, partiell hydrolysierten Blut-Eiweißprodukts und Blut-Eiweißprodukt |
-
1983
- 1983-02-24 HU HU83637A patent/HU187046B/hu not_active IP Right Cessation
-
1984
- 1984-02-24 YU YU00346/84A patent/YU34684A/xx unknown
- 1984-02-24 EP EP84901002A patent/EP0136327B1/en not_active Expired
- 1984-02-24 DD DD84260317A patent/DD220781A5/de not_active IP Right Cessation
- 1984-02-24 DE DE8484901002T patent/DE3465415D1/de not_active Expired
- 1984-02-24 IT IT19794/84A patent/IT1173376B/it active
- 1984-02-24 WO PCT/HU1984/000012 patent/WO1984003202A1/en active IP Right Grant
- 1984-10-23 SU SU843808259A patent/SU1505428A3/ru active
- 1984-10-23 DK DK505884A patent/DK505884A/da not_active Application Discontinuation
Non-Patent Citations (1)
| Title |
|---|
| За вка GB № 2018121, кл. А 23 L 1/27, опублик. 1979. * |
Also Published As
| Publication number | Publication date |
|---|---|
| HU187046B (en) | 1985-10-28 |
| DK505884D0 (da) | 1984-10-23 |
| IT8419794A0 (it) | 1984-02-24 |
| YU34684A (en) | 1986-10-31 |
| DE3465415D1 (en) | 1987-09-24 |
| DK505884A (da) | 1984-10-23 |
| EP0136327A1 (en) | 1985-04-10 |
| IT1173376B (it) | 1987-06-24 |
| DD220781A5 (de) | 1985-04-10 |
| EP0136327B1 (en) | 1987-08-19 |
| WO1984003202A1 (en) | 1984-08-30 |
Similar Documents
| Publication | Publication Date | Title |
|---|---|---|
| US5356637A (en) | Method for preparing an enzymatic hydrolysate | |
| EP0088398B1 (en) | Low-molecular weight peptide mixture and method of producing same | |
| US4452888A (en) | Process for producing a low-molecular weight peptide composition and nutrient agent containing the same | |
| US5607840A (en) | Protein hydrolysate derived from mucosa tissue | |
| JPH11501207A (ja) | 小麦タンパク質加水分解物の製法 | |
| US4411915A (en) | Heme-iron-enriched amino acid and a process for the preparation of heme-iron-enriched amino acid | |
| US4262022A (en) | Method for preparing a food material from blood | |
| US5151500A (en) | Process for producing a substantially heme-free blood protein | |
| US6589574B2 (en) | Process for preparation of protein-hydrolysate from milk protein | |
| CA2384590C (en) | Processes for making protein hydrolysates from animal peptone and for preserving mucosa | |
| SU1505428A3 (ru) | Способ получени белка глобина из пищевой крови | |
| JPH02265441A (ja) | 牛乳乳清蛋白質中のβ―ラクトログロブリンの選択的酵素分解方法 | |
| EP0061556B1 (en) | Hemiron-enriched amino acid preparation and a process for the preparation of hemiron-enriched amino acid preparations from hemproteins | |
| EP0047879B1 (en) | Process for preparing modified protein compositions | |
| US6217932B1 (en) | Method of obtaining haemin from slaughter blood | |
| RU2055482C1 (ru) | Способ получения белково-нуклеинового гидролизата | |
| Piot et al. | Preparation of decolorized peptides from slaughter-house blood | |
| US3655513A (en) | Purification of protease | |
| SU1717072A1 (ru) | Способ получени гидролизата из форменных элементов крови | |
| JPH03280835A (ja) | 卵白分解物およびそれを含有する食品 | |
| WO2002069734A1 (en) | Process for the preparation of protein hydrolysate from milk protein | |
| KR100434842B1 (ko) | 헤모글로빈으로부터 헴철의 간편한 제조방법 | |
| JPH05344847A (ja) | 不快味のない低抗原性たん白質分解物 及びその製造方法 | |
| Thankamma et al. | Protein hydrolysate from miscellaneous fish | |
| RU2039460C1 (ru) | Способ получения белкового гидролизата |