SU1253439A3 - Способ определени @ -глутамилтранспептидазы - Google Patents
Способ определени @ -глутамилтранспептидазы Download PDFInfo
- Publication number
- SU1253439A3 SU1253439A3 SU1974541A SU1974541A SU1253439A3 SU 1253439 A3 SU1253439 A3 SU 1253439A3 SU 1974541 A SU1974541 A SU 1974541A SU 1974541 A SU1974541 A SU 1974541A SU 1253439 A3 SU1253439 A3 SU 1253439A3
- Authority
- SU
- USSR - Soviet Union
- Prior art keywords
- glutamyl
- determination
- anilide
- mmol
- sulfo
- Prior art date
Links
Classifications
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
- C12Q—MEASURING OR TESTING PROCESSES INVOLVING ENZYMES, NUCLEIC ACIDS OR MICROORGANISMS; COMPOSITIONS OR TEST PAPERS THEREFOR; PROCESSES OF PREPARING SUCH COMPOSITIONS; CONDITION-RESPONSIVE CONTROL IN MICROBIOLOGICAL OR ENZYMOLOGICAL PROCESSES
- C12Q1/00—Measuring or testing processes involving enzymes, nucleic acids or microorganisms; Compositions therefor; Processes of preparing such compositions
- C12Q1/48—Measuring or testing processes involving enzymes, nucleic acids or microorganisms; Compositions therefor; Processes of preparing such compositions involving transferase
Landscapes
- Chemical & Material Sciences (AREA)
- Organic Chemistry (AREA)
- Life Sciences & Earth Sciences (AREA)
- Zoology (AREA)
- Wood Science & Technology (AREA)
- Proteomics, Peptides & Aminoacids (AREA)
- Health & Medical Sciences (AREA)
- Engineering & Computer Science (AREA)
- Microbiology (AREA)
- Biochemistry (AREA)
- Physics & Mathematics (AREA)
- Molecular Biology (AREA)
- Biotechnology (AREA)
- Biophysics (AREA)
- Analytical Chemistry (AREA)
- Immunology (AREA)
- Bioinformatics & Cheminformatics (AREA)
- General Engineering & Computer Science (AREA)
- General Health & Medical Sciences (AREA)
- Genetics & Genomics (AREA)
- Measuring Or Testing Involving Enzymes Or Micro-Organisms (AREA)
- Organic Low-Molecular-Weight Compounds And Preparation Thereof (AREA)
- Pyrrole Compounds (AREA)
Abstract
Изобретение касаетс аналитической химии, в частности способа определени f -глутамилтранспептида- зы (ГТП), используемой дл диагностики заболеваний печени. Дл интенсификации процесса используют другое бо- лее растворимое замещенное f-глута- мил-п-анилида - -глутамил-3-суль- фо (или карбокси)-п-аншгад (ГА). Определение ГТП ведут обработкой ГА глицинолицином при добавлении человеческой сьгооротки. Далее определ ют изменение оптической плотности (ОП) и скорость образовани гидролизованно- го продукта. По разности ОП в минуту, берут средние значени и рассчитывают показатель энзимной активности. Снижаетс в два раза продолжительность определени , максимальна концентраци ГА составл ет 6-8 ммоль против 2,9. О) (2 сл С«9 4 :л 1C с/1
Description
Изобретение относитс к усовер- шествовакному способу определени 1 -глутамилтранспептидазы, котора используетс в клинико-химических лаборатори х дл диагностики заболева- НИИ печени.
Цель изобретени - интенсификаци процесса.
Поставленна цель достигаетс за счет использовани в качестве суб- страта f--глутамилгЗ-сульфо-Сили карбокси) п-анилида.
Пример 1. Получение Y-ГЛУ- тамил-п-нитроанилид-З-карбоновой кислоты (GLU РА 3-карбоновой кислоты)
9,1 г 2- нитро 5-аминобенэойной кислоты (50 мг-моль) н 14,2 ангидрида фталоилглутаминовой кислоты (55 мг-моль) раствор ют в 50 мл абсолютного диоксана с добавлением 13 мл трибутиламина. Реакционную смесь кип т т в течение 2 ч гфи обратном потоке. После охлаждени в реакционную смесь добавл ют 100 мл 2 н аммиака и извлекают взбалтыванием вы- ;релившнйс трибутиламин с эфиром. Водный раствор концентрируют досуха, раствор ют в метиловом спирте и с помощью гидраэингидрата устанавлийают рН tO. Реакционный раствор вьщерживают около 20 ч при комнатной температуре. При этом частично выдел етс продукт, который затем фильтруют и промывают метиловым спиртом. Метанольный фильтрат концентрируют досуха и раствор ют остаточное масло приблизительно в 300 мл дистиллированной водьт.
Этот водный раствор хроматоргра- фируют над колонкой с 100 мл Довекс (Dowex) 4 ормиатной формой, промьгеают 300 МП дистиллированной воды, градуиру 2 л воды 0,5 н.раствора карбоната аммон1м. Элюат собирают 100 мл фракци ми и исследуют методом тонко- слойной хроматографии в системе бута нол: лед на уксусна кислота 5 вода в соотношении 50j15:t5 (про вление хроматограмм: в ультрафиолетовом свете синие п тна или после увлажнени нинги рином и последующего нагрева - коричневые п тна зон,содержащих ами- нокиелоту)«Фракции,содержащие продук глутамннова кислота -нитроанилид -3-карбонова кислота (значение R 0,25),собирают и концентрируют в ваку- уме досуха .Оставшийс порошок перемешивают в абсолютном спирте,фильтруют И В вакууме над хлористым кальцие
Выход 7 г If-глутамил-п-нитро-- анилид-3-карбоновой кислоты, моно- aм юниeвa соль (58% теоретического).
Ультрафиолетовый спектр: А 317 нм, е 11,7 см/моль/при 317 нм.
Пример 2. Применение у -глу- тамил- -нитроанилид-3-карбоновой кислоты (GLU РА-карбоновой кислоты) дл определени ,-глутамилтранспеп- Ti-щазы ( 1 - GT) .
При энзиматическом расщеплении высвобождаетс 2-нитро-5-аминобензой- на кислота.
Проведение измерени ,
В кювету ввод т пипеткой 1 М трис- -буфер, 100 мг-моль глицилглицина, рН 8,25-2,8 мл 130 мг-моль GLU РА-3- -карбоновой кислоты в указанном буфере 0,2 мл, нагревают до , определение начинают при добавлении человеческой сыворотки 0,2 мл, смешивают , оптическую плотность отсчитывают при 405 им, одновременно включают хронометр. Через 1,2 и 3 мин отсчет повтор ют.
По разности оптических плотностей в минуту (аЕ/мин) берут средние значени и ввод т его в расчет.
Расчет ведут следующим образом.
Международна единица U вл етс энзимной активностью, котора при- переводит 1 ммоль субстрата в 91инуту. Это будет отнесено к 1 мл жидкости тела, например, сыворотки. Дл расчета энзимной активности на мл (А) используют общую формулу
мин €- d V
йЕ(ми/мл)
,, 5
Коэффициент экстинкции (€)3-ка1 - бокси 4-нитроанилина составл ет в услови х опыта при 405 нм 9,4 /ммоль. Толщина (d) сло кюветы 1 см, объем используемой сыворотки (V) 0,2 мл, сумма объемов (v) 3,2мл. Измерение затухани Е осуществл етс через промежутки в 1 мин. При этом
А 4Е(405 нм)/мин х 1702 (ми/мл).
Пример 3. Получение -глу- тамил-4-нитроанилид-З-сульфоновой кислоты.
115 г аннпин-т-4-нитро-3 сульфоновой кислоты и 150 г ангидрида фталоилглутаминовой кислоты суспендируют в 2 л абсолютного диметилформамнда и затем нагревают на масл ной бане до . .При достижении этой температуры сус10
15
пензию выдерживают в течение 1 ч при 145°С и затем охлаждают. Осадок от-. филь ровывают и концентрируют фильтрат досуха. Масл нистый остаток раствор ют в метаноле и устанавливают рН 9 80%-ной гидроокисью гидразина. Через 24 ч отсасывают образовавшиес кристаллы и промывают небольшим количеством метилового спирта. Фильтрат сушат и при охлаждении осторожно разлагают охлажденным ацетоном. Образующийс при этом осадок отсасывают, промывают хорошо ацетоном и раствор ют остаток в воде при перемешивании . Нерастворимый в воде остаток отфильтровывают и с помощью аммиака устанавливают рН раствора 7,5. Путем добавлени ацетона выкристаллизовываетс аммониева соль у-глутамил- -Д-нитроанилид-3-сульфоновой кислоты.20 Продукт очень хорошо кристаллизуетс в светло-желтые кристаллики. Т.пл. 186-187°С.
Максимум поглощени спектра при 290 нм 4,57 см /ммоль.
Выход около 115-120 г, причем 15-20 г можно еще получить из кристаллизационного маточного раствора.
Общий выход около 135 г соответствует 70% теоретического.
Растворимость соединени при комнатной температуре хороша и достигает около 160% степени превращени У -глутамил-п-нитроанилида при одинаковых услови х.
Пример 4. Применение GLU РА-3-сульфоновой кислоты дл определени -с :,
При энзиматическом расщеплении
25
30
35
Международна единица U вл ет энзимной активностью, котора при 25 С превращаетс 1 ммоль субстрат в минуту. Это будет отнесено к 1 мл жидкости тела, например сыворотки. Дл расчета энзимных активностей на мл (А) используют общую формулу
V.1000
.
Коэффициент экстинкции (б) м-ни роанилгзд-З-сульфоновой кислоты в услови х опыта при 405 нм составл е 5,45-см /моль. Толщина (d) сло кюветы 1 см, объем введенной сыворотк ( V) 0,2 мл, сумма объемов (v) 3,2. Измерение оптической плотности 6 ос ществл ют через промежутки в 1 мин.
Отсюда полгучают
А дЕ(405 нм)/мин х 2936 (ми/мл)
Предлагаемый способ определени у-глутамилтранспептидазы, предусмат ривающий использование в качестве субстрата -глутамин-3-сульфо(или ,карбокси)- 1-анилид по сравнению с известным, где в качестве субстрата используют У глутамшт-ь-нитроанш1Вд позвол ет значительно интенсифицировать процесс. Максимальна скорост реакции достигаетс при концентрации лищь в интервале 6-8 ммоль, что осуществимо лишь с субстратом согласно изобретению благодар его хо- рощей растворимости. Максимально достигаема концентраци при использовании известного субстрата составл ет 2,9 ммоль, в СВЯЗИ с
соединени по предлагаемому способу ограниченной его. растворивысвобозедаетс « -нитроанилид-3-суль- мостью. фонова кислота.
В соответствии с изобретением при использовании карбоксильного производного достигают увеличение скорости реакции на 20%, а в случае J производного сульфокислоты в два раза больше скорость; Это значит, что продолжительность определени может быть уменьшена вдвое.
Проведение измерени .
Пипеткой ввод т в кювету 0,1 трис- -буфер, 150 мг-моль шлицилглицина 45 рН 8,5 - 2,8 мл 130 мг-моль GLU РА- -3-сульфоновой кислоты в вьшеприве- денном буфере 0,2 м.п, нагревают до 25°С, определение начинают добавкой человеческой сыворотки 0,24 мл, пере-50 ешивают, оптическа плотность отсчи-- тываетс при 405 ми, одновременно включают хронометр. Точно через 1, 2 и 3 мин повтор ют отсчет.
По разност м оптических плотное- SS тей в 1 мин (лЕ/мин) наход т среднее значение и ввод т его в расчеты.
Расчет ведут следующим образом.
10
15
, 20
25
0
5
Международна единица U вл етс энзимной активностью, котора при ; 25 С превращаетс 1 ммоль субстрата в минуту. Это будет отнесено к 1 мл жидкости тела, например сыворотки. Дл расчета энзимных активностей на мл (А) используют общую формулу
V.1000
.
Коэффициент экстинкции (б) м-нит- роанилгзд-З-сульфоновой кислоты в услови х опыта при 405 нм составл ет 5,45-см /моль. Толщина (d) сло кюветы 1 см, объем введенной сыворотки (V) 0,2 мл, сумма объемов (v) 3,2. Измерение оптической плотности 6 осуществл ют через промежутки в 1 мин.
Отсюда полгучают
А дЕ(405 нм)/мин х 2936 (ми/мл).
Предлагаемый способ определени у-глутамилтранспептидазы, предусматривающий использование в качестве субстрата -глутамин-3-сульфо(или ,карбокси)- 1-анилид по сравнению с известным, где в качестве субстрата используют У глутамшт-ь-нитроанш1Вд, позвол ет значительно интенсифицировать процесс. Максимальна скорость реакции достигаетс при концентрации лищь в интервале 6-8 ммоль, что осуществимо лишь с субстратом согласно изобретению благодар его хо- рощей растворимости. Максимально достигаема концентраци при использовании известного субстрата составл ет 2,9 ммоль, в СВЯЗИ с
мостью.
В соответствии с изобретением при использовании карбоксильного производного достигают увеличение скорости реакции на 20%, а в случае J производного сульфокислоты в два раза больше скорость; Это значит, что продолжительность определени может быть уменьшена вдвое.
Claims (1)
- Формула изобретениСпособ определени f -глутамил- транспептидаэы путем обработки замещенного -глутамил-п-анилида гли- цилглицином при добав{сении челове- ческой сыворотки и измерени скорост образовани гидролизованного продукS12 )14Ч96та, отличающийс тем.Приоритет п г) признакам:что, с целью интенсификации процесса.О). 12.71 исходным продукт - в качестве замещенного у-глутамил--глутамил-3-карбокси-и -анилида используют t- глута -h -аинпид.мил-3- сульфо (или карбокси ) - VI-ани-03.07.73 исходный продукт - глута- лид,мин-3-сульфо- 1 - -анилид.
Applications Claiming Priority (2)
Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
---|---|---|---|
DE19722259512 DE2259512C3 (de) | 1972-12-05 | gamma-Glutamyl-4-nitranilid-3carbonsäure, deren Salze, Verfahren zur Herstellung dieser Verbindungen und deren Verwendung | |
DE19732333798 DE2333798C3 (de) | 1973-07-03 | gamma-Glutamyl-4-nitranilid-3sulfonsäure, deren Salze, Verfahren zur Herstellung dieser Verbindungen und deren Verwendung |
Publications (1)
Publication Number | Publication Date |
---|---|
SU1253439A3 true SU1253439A3 (ru) | 1986-08-23 |
Family
ID=25764185
Family Applications (1)
Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
---|---|---|---|
SU1974541A SU1253439A3 (ru) | 1972-12-05 | 1973-12-04 | Способ определени @ -глутамилтранспептидазы |
Country Status (20)
Country | Link |
---|---|
US (1) | US3979447A (ru) |
JP (1) | JPS547781B2 (ru) |
AR (1) | AR199011A1 (ru) |
AT (1) | AT331994B (ru) |
BE (1) | BE808035A (ru) |
CA (1) | CA1000721A (ru) |
CH (1) | CH605670A5 (ru) |
DD (1) | DD109377A5 (ru) |
DK (1) | DK151232C (ru) |
FI (1) | FI59790C (ru) |
FR (1) | FR2208886B1 (ru) |
GB (1) | GB1397008A (ru) |
HU (1) | HU168735B (ru) |
IL (1) | IL43735A (ru) |
IT (1) | IT1012529B (ru) |
NL (1) | NL166463C (ru) |
SE (2) | SE404791B (ru) |
SU (1) | SU1253439A3 (ru) |
YU (1) | YU39232B (ru) |
ZA (1) | ZA739238B (ru) |
Families Citing this family (16)
Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
---|---|---|---|---|
JPS52148030A (en) * | 1976-06-01 | 1977-12-08 | Sankyo Co Ltd | Gamma-l-glutamylanilides |
JPS584560B2 (ja) * | 1976-06-01 | 1983-01-26 | 三共株式会社 | 鉄錯塩を用いた酵素活性測定法 |
US4167449A (en) * | 1976-07-29 | 1979-09-11 | American Hospital Supply Corporation | Composition and method for determining transferase and protease activity |
JPS53147034A (en) * | 1977-05-30 | 1978-12-21 | Wako Pure Chem Ind Ltd | Gamma-glutamyl-p-aminoanilide derivatives and process for their preparation |
CA1087075A (en) * | 1977-08-05 | 1980-10-07 | Robert J. Gargiulo | Composition and method for determining transferase and protease activity |
JPS5569549A (en) * | 1978-11-16 | 1980-05-26 | Nitto Boseki Co Ltd | Novel substrate for determination of enzyme activity |
US4511651A (en) * | 1982-07-30 | 1985-04-16 | American Monitor Corporation | Reagent composition and assay for the determination of γ-glutamyltransferase activity |
US4567138A (en) * | 1982-08-30 | 1986-01-28 | Beckman Instruments, Inc. | Method for determining γ-glutamyltransferase activity and kits containing a novel substrate solution for use therein |
US4751178A (en) * | 1985-09-26 | 1988-06-14 | Eastman Kodak Company | Substrates, compositions, elements and methods for the determination of gamma-glutamyltransferase |
DE3864463D1 (de) * | 1987-07-03 | 1991-10-02 | Wako Pure Chem Ind Ltd | Gamma-l-glutanyl-4-nitoanilid-derivate und verfahren zur bestimmung von gamma-gtp-aktivitaet unter verwendung dieser derivate. |
FR2644697B1 (fr) * | 1989-03-24 | 1992-05-15 | Poudres & Explosifs Ste Nale | Composes anesthesiques a duree d'action controlee et compositions pharmaceutiques les contenant |
US5474906A (en) * | 1993-03-26 | 1995-12-12 | Eiken Kagaku Kabushiki Kaisha | Reagent for determining γ-glutamyl transpeptidase activity |
KR101700152B1 (ko) * | 2008-10-03 | 2017-01-26 | 이에이 파마 가부시키가이샤 | CaSR 효능제 |
CA2791174C (en) | 2010-03-04 | 2015-11-17 | Ajinomoto Co., Inc. | Alkylamine derivative |
WO2011108724A1 (ja) | 2010-03-04 | 2011-09-09 | 味の素株式会社 | 糖尿病又は肥満症の予防又は治療剤 |
CN113045446A (zh) * | 2021-03-29 | 2021-06-29 | 合肥金锦生物科技有限公司 | 一种转肽酶生化检验试剂底物的制备方法 |
Family Cites Families (3)
Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
---|---|---|---|---|
US2951090A (en) * | 1958-04-17 | 1960-08-30 | Ogilvie Flour Mills Co Ltd | Preparation of dl-glutamine |
AT293368B (de) * | 1969-10-13 | 1971-10-11 | Rotta Research Lab | Verfahren zur Herstellung von N-Benzoyl-L-(D- oder DL)-glutaminsäure-l-amiden |
US3803223A (en) * | 1970-07-20 | 1974-04-09 | Searle & Co | 3-amino-n-substituted succinamic acids and intermediates thereto |
-
1973
- 1973-10-29 AT AT910973A patent/AT331994B/de not_active IP Right Cessation
- 1973-11-13 IT IT31264/73A patent/IT1012529B/it active
- 1973-11-15 NL NL7315657.A patent/NL166463C/xx not_active IP Right Cessation
- 1973-11-26 CA CA186,729A patent/CA1000721A/en not_active Expired
- 1973-11-27 US US05/419,455 patent/US3979447A/en not_active Expired - Lifetime
- 1973-11-28 FI FI3670/73A patent/FI59790C/fi active
- 1973-11-28 DK DK642273A patent/DK151232C/da not_active IP Right Cessation
- 1973-11-29 FR FR7342515A patent/FR2208886B1/fr not_active Expired
- 1973-11-30 CH CH1687073A patent/CH605670A5/xx not_active IP Right Cessation
- 1973-11-30 BE BE138358A patent/BE808035A/xx not_active IP Right Cessation
- 1973-12-03 IL IL43735A patent/IL43735A/en unknown
- 1973-12-03 GB GB5599173A patent/GB1397008A/en not_active Expired
- 1973-12-04 HU HUBO1472A patent/HU168735B/hu unknown
- 1973-12-04 SE SE7316353A patent/SE404791B/xx unknown
- 1973-12-04 YU YU3132/73A patent/YU39232B/xx unknown
- 1973-12-04 SU SU1974541A patent/SU1253439A3/ru active
- 1973-12-05 AR AR251367A patent/AR199011A1/es active
- 1973-12-05 DD DD175142A patent/DD109377A5/xx unknown
- 1973-12-05 JP JP13601673A patent/JPS547781B2/ja not_active Expired
- 1973-12-05 ZA ZA739238A patent/ZA739238B/xx unknown
-
1976
- 1976-09-13 SE SE7610106A patent/SE420322B/xx not_active IP Right Cessation
Non-Patent Citations (1)
Title |
---|
Clln. Glum. Acta, 31, 1971, 175-179. * |
Also Published As
Publication number | Publication date |
---|---|
JPS547781B2 (ru) | 1979-04-10 |
IT1012529B (it) | 1977-03-10 |
CA1000721A (en) | 1976-11-30 |
YU39232B (en) | 1984-10-31 |
DD109377A5 (ru) | 1974-11-05 |
SE404791B (sv) | 1978-10-30 |
IL43735A (en) | 1977-02-28 |
DK151232B (da) | 1987-11-16 |
AU6311573A (en) | 1975-06-05 |
FI59790C (fi) | 1981-10-12 |
DE2333798B2 (de) | 1975-06-12 |
ZA739238B (en) | 1974-11-27 |
AT331994B (de) | 1976-09-10 |
DE2259512A1 (de) | 1974-06-27 |
NL7315657A (ru) | 1974-06-07 |
SE7610106L (sv) | 1976-09-13 |
ATA910973A (de) | 1975-12-15 |
BE808035A (fr) | 1974-05-30 |
US3979447A (en) | 1976-09-07 |
DE2333798A1 (de) | 1975-01-30 |
HU168735B (ru) | 1976-07-28 |
AR199011A1 (es) | 1974-07-31 |
NL166463C (nl) | 1981-08-17 |
FI59790B (fi) | 1981-06-30 |
SE420322B (sv) | 1981-09-28 |
NL166463B (nl) | 1981-03-16 |
DE2259512B2 (de) | 1975-07-31 |
DK151232C (da) | 1988-04-25 |
IL43735A0 (en) | 1974-03-14 |
FR2208886B1 (ru) | 1978-02-24 |
YU313273A (en) | 1982-02-28 |
CH605670A5 (ru) | 1978-10-13 |
FR2208886A1 (ru) | 1974-06-28 |
JPS4986338A (ru) | 1974-08-19 |
GB1397008A (en) | 1975-06-11 |
Similar Documents
Publication | Publication Date | Title |
---|---|---|
SU1253439A3 (ru) | Способ определени @ -глутамилтранспептидазы | |
US4336331A (en) | Method for assaying the activity of γ-glutamyl transpeptidase in serum | |
ES2235977T3 (es) | Analogos de 8-(anilino)-1-naftalenosulfonato y su uso en ensayos de deteccion de analitos. | |
Orłowski et al. | Determination of γ-glutamyl transpeptidase activity in human serum and urine | |
SU786853A3 (ru) | Способ определени активности х-пролилдипептидиламинопептидазы | |
US4209459A (en) | Novel L-leucyl-4-hydroxyanilide derivatives | |
US4147692A (en) | Novel dipeptide derivatives, and method of measuring enzymatic activity | |
US4614713A (en) | Fluorogenic phosphate esters of hydroxy-pyrene-sulfonic acids for fluorimetric determination of phosphatases | |
US3986931A (en) | γ-GLUTAMYL-4-NITROANILIDE COMPOUNDS AND THEIR USE IN DETERMINING γ-GLUTAMYL TRANSPEPTIDASE | |
US4191808A (en) | Method of measuring dipeptidyl-amino-peptidase activity | |
FI68809B (fi) | Foerfarande foer framstaellning av p-hydroxifenylglycin | |
Beyerman et al. | Stereospecific synthesis and optical resolution of 5‐hydroxypipecolic acid | |
US4191809A (en) | Method of measuring enzymatic activity using novel peptide derivatives | |
Corwin et al. | A Stepwise Porphyrin Synthesis1 | |
US4049702A (en) | γ-Glutamyl-4-nitroanilide compounds | |
EP0061731B2 (en) | Novel phosphoric ester and a method for quantitative analysis of an alkaline phosphatase using the same as a substrate | |
Woodman et al. | N-Acylation during the addition of carboxylic acids to N-tert-butylacylketenimines and the use of the reagent N-tert-butyl-5-methylisoxazolium perchlorate for peptide synthesis | |
CN114907302B (zh) | 一种快速检测弹性蛋白酶的荧光探针及其制备方法与应用 | |
Bogert et al. | RESEARCHES ON QUINAZOLINES. XXXIII. A NEW AND SENSITIVE INDICATOR FOR ACIDIMETRY AND ALKALIMETRY, AND FOR THE DETERMINATION OF HYDROGEN-ION CONCENTRATIONS BETWEEN THE LIMITS OF 6 AND 8 ON THE SORENSEN SCALE. | |
JPS62185061A (ja) | 新規r−グルタミル−4−アゾアニリド、その製法及びこれを含有する診断薬 | |
US4730056A (en) | Process for (1H)-isoindolin-1-one-3-carboxylic acid | |
SU1320209A1 (ru) | Производные перимидина в качестве кислотно-основных индикаторов и способ их получени | |
US4418012A (en) | Leucylalany-arginine derivative | |
SU615397A1 (ru) | Способ количественного определени полиаминполиуксусных кислот | |
DE2333798C3 (de) | gamma-Glutamyl-4-nitranilid-3sulfonsäure, deren Salze, Verfahren zur Herstellung dieser Verbindungen und deren Verwendung |