RU2094999C1 - Способ получения коллагена - Google Patents
Способ получения коллагена Download PDFInfo
- Publication number
- RU2094999C1 RU2094999C1 RU9393058205A RU93058205A RU2094999C1 RU 2094999 C1 RU2094999 C1 RU 2094999C1 RU 9393058205 A RU9393058205 A RU 9393058205A RU 93058205 A RU93058205 A RU 93058205A RU 2094999 C1 RU2094999 C1 RU 2094999C1
- Authority
- RU
- Russia
- Prior art keywords
- collagen
- water
- hydrolysis
- added
- carried out
- Prior art date
Links
- 102000008186 Collagen Human genes 0.000 title claims abstract description 54
- 108010035532 Collagen Proteins 0.000 title claims abstract description 54
- 229920001436 collagen Polymers 0.000 title claims abstract description 54
- 238000000034 method Methods 0.000 title claims abstract description 13
- XLYOFNOQVPJJNP-UHFFFAOYSA-N water Substances O XLYOFNOQVPJJNP-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims abstract description 20
- 230000007062 hydrolysis Effects 0.000 claims abstract description 18
- 238000006460 hydrolysis reaction Methods 0.000 claims abstract description 18
- 239000000203 mixture Substances 0.000 claims abstract description 12
- 238000000265 homogenisation Methods 0.000 claims abstract description 9
- 102000035195 Peptidases Human genes 0.000 claims abstract description 6
- 108091005804 Peptidases Proteins 0.000 claims abstract description 6
- 230000035800 maturation Effects 0.000 claims abstract description 4
- 238000000926 separation method Methods 0.000 claims abstract description 4
- 239000002994 raw material Substances 0.000 claims description 9
- 239000005457 ice water Substances 0.000 claims description 5
- 238000005119 centrifugation Methods 0.000 claims description 4
- 238000005406 washing Methods 0.000 claims description 4
- 238000010908 decantation Methods 0.000 claims description 3
- 238000003754 machining Methods 0.000 claims description 3
- 238000004140 cleaning Methods 0.000 claims description 2
- 238000000746 purification Methods 0.000 claims description 2
- 238000007873 sieving Methods 0.000 claims 1
- 230000000694 effects Effects 0.000 abstract description 3
- 235000013305 food Nutrition 0.000 abstract description 2
- 239000000126 substance Substances 0.000 abstract 1
- HEMHJVSKTPXQMS-UHFFFAOYSA-M Sodium hydroxide Chemical compound [OH-].[Na+] HEMHJVSKTPXQMS-UHFFFAOYSA-M 0.000 description 12
- 210000000936 intestine Anatomy 0.000 description 9
- QTBSBXVTEAMEQO-UHFFFAOYSA-N Acetic acid Chemical compound CC(O)=O QTBSBXVTEAMEQO-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 6
- CIWBSHSKHKDKBQ-JLAZNSOCSA-N Ascorbic acid Chemical compound OC[C@H](O)[C@H]1OC(=O)C(O)=C1O CIWBSHSKHKDKBQ-JLAZNSOCSA-N 0.000 description 6
- PEDCQBHIVMGVHV-UHFFFAOYSA-N Glycerine Chemical compound OCC(O)CO PEDCQBHIVMGVHV-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 6
- 238000004519 manufacturing process Methods 0.000 description 6
- VEXZGXHMUGYJMC-UHFFFAOYSA-N Hydrochloric acid Chemical compound Cl VEXZGXHMUGYJMC-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 4
- 241001465754 Metazoa Species 0.000 description 4
- 239000003513 alkali Substances 0.000 description 4
- SXRSQZLOMIGNAQ-UHFFFAOYSA-N Glutaraldehyde Chemical compound O=CCCCC=O SXRSQZLOMIGNAQ-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 3
- 239000002253 acid Substances 0.000 description 3
- 239000011668 ascorbic acid Substances 0.000 description 3
- 235000010323 ascorbic acid Nutrition 0.000 description 3
- 229960005070 ascorbic acid Drugs 0.000 description 3
- 235000011187 glycerol Nutrition 0.000 description 3
- 102000004169 proteins and genes Human genes 0.000 description 3
- 108090000623 proteins and genes Proteins 0.000 description 3
- 235000013580 sausages Nutrition 0.000 description 3
- 210000003165 abomasum Anatomy 0.000 description 2
- 230000002378 acidificating effect Effects 0.000 description 2
- 210000000481 breast Anatomy 0.000 description 2
- 239000003638 chemical reducing agent Substances 0.000 description 2
- 239000003431 cross linking reagent Substances 0.000 description 2
- 238000007710 freezing Methods 0.000 description 2
- 230000008014 freezing Effects 0.000 description 2
- 210000004072 lung Anatomy 0.000 description 2
- 239000004014 plasticizer Substances 0.000 description 2
- 239000000047 product Substances 0.000 description 2
- GEHJYWRUCIMESM-UHFFFAOYSA-L sodium sulfite Chemical compound [Na+].[Na+].[O-]S([O-])=O GEHJYWRUCIMESM-UHFFFAOYSA-L 0.000 description 2
- 238000003756 stirring Methods 0.000 description 2
- 208000005223 Alkalosis Diseases 0.000 description 1
- 241000894006 Bacteria Species 0.000 description 1
- 239000004971 Cross linker Substances 0.000 description 1
- 102000004190 Enzymes Human genes 0.000 description 1
- 108090000790 Enzymes Proteins 0.000 description 1
- 108010010803 Gelatin Proteins 0.000 description 1
- 230000002411 adverse Effects 0.000 description 1
- 150000001413 amino acids Chemical class 0.000 description 1
- 210000001557 animal structure Anatomy 0.000 description 1
- 239000003963 antioxidant agent Substances 0.000 description 1
- 230000003078 antioxidant effect Effects 0.000 description 1
- 235000006708 antioxidants Nutrition 0.000 description 1
- 230000001580 bacterial effect Effects 0.000 description 1
- 239000011230 binding agent Substances 0.000 description 1
- 239000006227 byproduct Substances 0.000 description 1
- 210000001072 colon Anatomy 0.000 description 1
- 210000002808 connective tissue Anatomy 0.000 description 1
- 238000001816 cooling Methods 0.000 description 1
- 239000003814 drug Substances 0.000 description 1
- 239000003974 emollient agent Substances 0.000 description 1
- 238000005516 engineering process Methods 0.000 description 1
- 229940088598 enzyme Drugs 0.000 description 1
- 238000001704 evaporation Methods 0.000 description 1
- 230000008020 evaporation Effects 0.000 description 1
- 238000001125 extrusion Methods 0.000 description 1
- 239000000835 fiber Substances 0.000 description 1
- 239000012467 final product Substances 0.000 description 1
- 239000000796 flavoring agent Substances 0.000 description 1
- 235000019634 flavors Nutrition 0.000 description 1
- 210000001035 gastrointestinal tract Anatomy 0.000 description 1
- 239000000499 gel Substances 0.000 description 1
- 239000008273 gelatin Substances 0.000 description 1
- 229920000159 gelatin Polymers 0.000 description 1
- 235000019322 gelatine Nutrition 0.000 description 1
- 235000011852 gelatine desserts Nutrition 0.000 description 1
- 239000008187 granular material Substances 0.000 description 1
- XLYOFNOQVPJJNP-UHFFFAOYSA-M hydroxide Chemical compound [OH-] XLYOFNOQVPJJNP-UHFFFAOYSA-M 0.000 description 1
- 239000012535 impurity Substances 0.000 description 1
- 229910052500 inorganic mineral Inorganic materials 0.000 description 1
- 239000007788 liquid Substances 0.000 description 1
- 235000004213 low-fat Nutrition 0.000 description 1
- 235000013622 meat product Nutrition 0.000 description 1
- 210000000713 mesentery Anatomy 0.000 description 1
- 239000011707 mineral Substances 0.000 description 1
- 235000010755 mineral Nutrition 0.000 description 1
- 238000012986 modification Methods 0.000 description 1
- 230000004048 modification Effects 0.000 description 1
- 210000000056 organ Anatomy 0.000 description 1
- 238000004806 packaging method and process Methods 0.000 description 1
- 239000003973 paint Substances 0.000 description 1
- 230000002035 prolonged effect Effects 0.000 description 1
- 239000011253 protective coating Substances 0.000 description 1
- 229940024999 proteolytic enzymes for treatment of wounds and ulcers Drugs 0.000 description 1
- 231100000241 scar Toxicity 0.000 description 1
- 210000003491 skin Anatomy 0.000 description 1
- WBHQBSYUUJJSRZ-UHFFFAOYSA-M sodium bisulfate Chemical compound [Na+].OS([O-])(=O)=O WBHQBSYUUJJSRZ-UHFFFAOYSA-M 0.000 description 1
- 229910000342 sodium bisulfate Inorganic materials 0.000 description 1
- 235000010265 sodium sulphite Nutrition 0.000 description 1
- 239000007858 starting material Substances 0.000 description 1
- 210000002784 stomach Anatomy 0.000 description 1
- 210000001835 viscera Anatomy 0.000 description 1
- 239000011782 vitamin Substances 0.000 description 1
- 229940088594 vitamin Drugs 0.000 description 1
- 229930003231 vitamin Natural products 0.000 description 1
- 235000013343 vitamin Nutrition 0.000 description 1
- 230000029663 wound healing Effects 0.000 description 1
Classifications
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C07—ORGANIC CHEMISTRY
- C07K—PEPTIDES
- C07K14/00—Peptides having more than 20 amino acids; Gastrins; Somatostatins; Melanotropins; Derivatives thereof
- C07K14/435—Peptides having more than 20 amino acids; Gastrins; Somatostatins; Melanotropins; Derivatives thereof from animals; from humans
- C07K14/78—Connective tissue peptides, e.g. collagen, elastin, laminin, fibronectin, vitronectin or cold insoluble globulin [CIG]
-
- A—HUMAN NECESSITIES
- A22—BUTCHERING; MEAT TREATMENT; PROCESSING POULTRY OR FISH
- A22C—PROCESSING MEAT, POULTRY, OR FISH
- A22C13/00—Sausage casings
- A22C13/0013—Chemical composition of synthetic sausage casings
- A22C13/0016—Chemical composition of synthetic sausage casings based on proteins, e.g. collagen
-
- A—HUMAN NECESSITIES
- A61—MEDICAL OR VETERINARY SCIENCE; HYGIENE
- A61L—METHODS OR APPARATUS FOR STERILISING MATERIALS OR OBJECTS IN GENERAL; DISINFECTION, STERILISATION OR DEODORISATION OF AIR; CHEMICAL ASPECTS OF BANDAGES, DRESSINGS, ABSORBENT PADS OR SURGICAL ARTICLES; MATERIALS FOR BANDAGES, DRESSINGS, ABSORBENT PADS OR SURGICAL ARTICLES
- A61L15/00—Chemical aspects of, or use of materials for, bandages, dressings or absorbent pads
- A61L15/16—Bandages, dressings or absorbent pads for physiological fluids such as urine or blood, e.g. sanitary towels, tampons
- A61L15/22—Bandages, dressings or absorbent pads for physiological fluids such as urine or blood, e.g. sanitary towels, tampons containing macromolecular materials
- A61L15/32—Proteins, polypeptides; Degradation products or derivatives thereof, e.g. albumin, collagen, fibrin, gelatin
- A61L15/325—Collagen
-
- B—PERFORMING OPERATIONS; TRANSPORTING
- B65—CONVEYING; PACKING; STORING; HANDLING THIN OR FILAMENTARY MATERIAL
- B65B—MACHINES, APPARATUS OR DEVICES FOR, OR METHODS OF, PACKAGING ARTICLES OR MATERIALS; UNPACKING
- B65B25/00—Packaging other articles presenting special problems
- B65B25/06—Packaging slices or specially-shaped pieces of meat, cheese, or other plastic or tacky products
-
- D—TEXTILES; PAPER
- D06—TREATMENT OF TEXTILES OR THE LIKE; LAUNDERING; FLEXIBLE MATERIALS NOT OTHERWISE PROVIDED FOR
- D06N—WALL, FLOOR, OR LIKE COVERING MATERIALS, e.g. LINOLEUM, OILCLOTH, ARTIFICIAL LEATHER, ROOFING FELT, CONSISTING OF A FIBROUS WEB COATED WITH A LAYER OF MACROMOLECULAR MATERIAL; FLEXIBLE SHEET MATERIAL NOT OTHERWISE PROVIDED FOR
- D06N3/00—Artificial leather, oilcloth or other material obtained by covering fibrous webs with macromolecular material, e.g. resins, rubber or derivatives thereof
- D06N3/0002—Artificial leather, oilcloth or other material obtained by covering fibrous webs with macromolecular material, e.g. resins, rubber or derivatives thereof characterised by the substrate
- D06N3/0015—Artificial leather, oilcloth or other material obtained by covering fibrous webs with macromolecular material, e.g. resins, rubber or derivatives thereof characterised by the substrate using fibres of specified chemical or physical nature, e.g. natural silk
- D06N3/0018—Collagen fibres or collagen on fibres
-
- D—TEXTILES; PAPER
- D06—TREATMENT OF TEXTILES OR THE LIKE; LAUNDERING; FLEXIBLE MATERIALS NOT OTHERWISE PROVIDED FOR
- D06N—WALL, FLOOR, OR LIKE COVERING MATERIALS, e.g. LINOLEUM, OILCLOTH, ARTIFICIAL LEATHER, ROOFING FELT, CONSISTING OF A FIBROUS WEB COATED WITH A LAYER OF MACROMOLECULAR MATERIAL; FLEXIBLE SHEET MATERIAL NOT OTHERWISE PROVIDED FOR
- D06N3/00—Artificial leather, oilcloth or other material obtained by covering fibrous webs with macromolecular material, e.g. resins, rubber or derivatives thereof
- D06N3/0056—Artificial leather, oilcloth or other material obtained by covering fibrous webs with macromolecular material, e.g. resins, rubber or derivatives thereof characterised by the compounding ingredients of the macro-molecular coating
-
- D—TEXTILES; PAPER
- D21—PAPER-MAKING; PRODUCTION OF CELLULOSE
- D21H—PULP COMPOSITIONS; PREPARATION THEREOF NOT COVERED BY SUBCLASSES D21C OR D21D; IMPREGNATING OR COATING OF PAPER; TREATMENT OF FINISHED PAPER NOT COVERED BY CLASS B31 OR SUBCLASS D21G; PAPER NOT OTHERWISE PROVIDED FOR
- D21H19/00—Coated paper; Coating material
-
- H—ELECTRICITY
- H01—ELECTRIC ELEMENTS
- H01L—SEMICONDUCTOR DEVICES NOT COVERED BY CLASS H10
- H01L23/00—Details of semiconductor or other solid state devices
- H01L23/28—Encapsulations, e.g. encapsulating layers, coatings, e.g. for protection
- H01L23/29—Encapsulations, e.g. encapsulating layers, coatings, e.g. for protection characterised by the material, e.g. carbon
- H01L23/293—Organic, e.g. plastic
Landscapes
- Health & Medical Sciences (AREA)
- Engineering & Computer Science (AREA)
- Life Sciences & Earth Sciences (AREA)
- Chemical & Material Sciences (AREA)
- Organic Chemistry (AREA)
- Zoology (AREA)
- General Health & Medical Sciences (AREA)
- Textile Engineering (AREA)
- Medicinal Chemistry (AREA)
- Toxicology (AREA)
- Proteomics, Peptides & Aminoacids (AREA)
- Molecular Biology (AREA)
- Genetics & Genomics (AREA)
- Biophysics (AREA)
- Biochemistry (AREA)
- Gastroenterology & Hepatology (AREA)
- Computer Hardware Design (AREA)
- Physics & Mathematics (AREA)
- Veterinary Medicine (AREA)
- Wood Science & Technology (AREA)
- General Physics & Mathematics (AREA)
- Food Science & Technology (AREA)
- Mechanical Engineering (AREA)
- Animal Behavior & Ethology (AREA)
- Microelectronics & Electronic Packaging (AREA)
- Epidemiology (AREA)
- Materials Engineering (AREA)
- Public Health (AREA)
- Power Engineering (AREA)
- Hematology (AREA)
- Condensed Matter Physics & Semiconductors (AREA)
- Meat, Egg Or Seafood Products (AREA)
- General Preparation And Processing Of Foods (AREA)
- Peptides Or Proteins (AREA)
- Processing Of Meat And Fish (AREA)
- Materials For Medical Uses (AREA)
- Preparation Of Compounds By Using Micro-Organisms (AREA)
- Manufacture Of Macromolecular Shaped Articles (AREA)
- Laminated Bodies (AREA)
Abstract
Использование: пищевая и медицинская промышленности. Сущность изобретения: изобретение касается способа получения коллагена, предусматривающего очистку сырья, добавление воды, гидролиз с протеолитическим ферментом при постоянном значении pH и температуры, отделение коллагена, его гомогенизацию, созревание. При этом после очистки сырья, его погружают в воду со льдом при pH 5,5 и смесь перемалывают, добавляют воду в весовом соотношении 1:1, гидролиз проводят при температуре 40-42oC и pH не более 11 в течение 1 ч 45 мин - 3 ч 30 мин, причем перед отделением коллагена pH устанавливают на уровне 5,5. 3 з.п. ф-лы.
Description
Изобретение касается способа получения коллагена или коллагеновой пленки, используемых в различных областях техники.
Коллаген является белком из 18 аминокислот, из которого образованы коллагеновые волокна, являющиеся основной составной частью соединительной ткани животных, содержащейся в кишечнике, желудке, шкуре, легких, вымени и других органах животных. Ранее коллаген использовали главным образом в его природной форме в виде очищенных кишок в качестве колбасной оболочки. В последнее время коллаген получают также в чистом виде из упомянутых органов животных для различных целей, таких как изготовление искусственных колбасных оболочек, хирургических нитей и т.п.
Известен способ получения коллагена/коллагеновой пленки, описанный в патенте WO 81/03261 (1981), который предусматривает очистку сырья, добавление воды, гидролиз с протеолитическим ферментом при постоянном значении pH и температуры, отделение коллагена, его гомогенизацию, созревание, а в случае получения пленки добавление пластификатора, сшивающего агента и экструдирование. Известный способ однако требует длительного гидролиза в условиях, при которых трудно добиться высокого качества получаемого продукта.
Изобретение позволяет сократить длительность процесса, при этом используемые параметры обеспечивают снижение влияния бактериального воздействия на сырье, что благоприятно сказывается на качестве конечного продукта.
Согласно изобретению, способ получения коллагена/коллагеновой пленки описанного выше типа предусматривает, что после очистки сырья его погружают в воду со льдом при pH 5,5 и смесь перемалывают, добавляют воду в весовом соотношении 1:1, гидролиз проводят при температуре 40-42oC и pH не более 11 в течение 1 ч 45 мин 3 ч 30 мин, причем перед отделением коллагена pH устанавливают на уровне 5,5, а в случае получения пленки после созревания добавляют восстановитель.
Как видно из вышеприведенных параметров, осуществляемый гидролиз относится к щелочному типу. В качестве щелочи обычно используют гидроксид натрия. Для отделения коллагена из смеси, ее pH следует понизить до слабокислого уровня (5,5).
Отделившийся коллаген можно собирать на сите, промывкой водой при 40oС, а также центрифугированием или декантированием, хотя можно ограничиться только промывкой.
По изобретению, предпочтительно осуществляют гомогенизацию коллагена механической обработкой при уровне pH 3, который достигается путем добавления кислоты и воды в процессе обработки, и обработку и добавление проводят до тех пор, пока не будет получена требуемая концентрация коллагена.
В случае получения коллагена в сшитом виде, то есть в виде коллагеновой пленки, полученный сырой коллаген смешивают с восстановителями, такими как аскорбиновая кислота и сульфит натрия, в количестве до 2 мас. и со сшивателями, например, с глутаральдегидом, в количестве около 0,1 мас. и с 5-10 мас. глицерина в качестве мягчителя (все из расчета на сухой коллаген).
Коллаген, полученный способом по изобретению, может использоваться в качестве связующего в мясных продуктах, в качестве пленки для упаковки пищевых продуктов и медикаментов, в качестве носителя при производстве красок, в качестве искусственной кожи, в качестве геля для заживления ран, в качестве защитного покрытия электронных чипов, а также для покрытия бумаги.
Используемое сырье предпочтительно является внутренними органами животных, в частности, частями желудочно-кишечного тракта, такими как первый, второй и четвертый желудки (рубец, сетка, сычуг соответственно), кишки. Также могут использоваться легкие, вымя и толстая кишка животных.
В случае использования кишок, их предварительно обрабатывают на хорошо известном оборудовании, удаляя содержимое, жир и брыжейку. Очищенное промытое сырье смешивают с водой со льдом, в которую желательно добавить уксусную кислоту для снижения pH до 5,5. При этом быстрое охлаждение кишок и кислая среда приостанавливают развитие бактерий. Сырье таким образом максимально охлаждают, не замораживая его, так как замораживание неблагоприятно влияет на качество получаемого коллагена.
На месте переработки сырья в коллаген, в сырье добавляют чистую воду, чтобы содержание исходных материалов в смеси составляло около 50% по весу. Затем смесь нагревают до 40-42oC при постоянном перемешивании и добавляют гидроксид натрия до достижения уровня pH 10,5. Температуру во время гидролиза поддерживают на уровне 40-42oС. Важно, чтобы температура не превышала этих значений, так как иначе коллаген будет претерпевать структурные изменения, и может превратиться в желатин. При указанных температуре и pH в смесь добавляют протеолитические ферменты, которые предпочтительно являются алкалазой. При высоком pH и значительном количестве добавленных ферментов длительность гидролиза можно сократить до 105-210 мин (1 ч 45 мин 3 ч 30 мин). В процессе гидролиза алкалоза гидролизует белки, не являющиеся составной частью коллагена, и в результате потребляется щелочь, поэтому щелочь добавляют непрерывно, поддерживая pH на уровне 10,5. Окончание гидролиза определяют по прекращению снижения pH, и щелочь больше не добавляют. pH смеси понижают до 5,5 добавлением кислоты, например, такой как соляная, уксусная, лимонная или молочная.
При pH 5,5 происходит уплотнение коллагена, образуются комки. Это связано с тем, что изоэлектрическая точка этого белка находится около pH 5,5, что общеизвестно. В таком виде коллаген легче отделять из смеси, например, через сито или т.п.
Наконец, полученный коллаген промывают водой при 40oС, а затем центрифугируют или декантируют. После центрифугирования, коллаген обычно содержит около 22 сухого вещества, а после декантации около 30 сухого вещества.
Чтобы использовать сырой коллаген для определенных целей, его следует гомогенизировать. Гомогенизацию обычно осуществляют механической обработкой сырого коллагена в вакуумном смесителе типа тестомешалки, в который вместе с водой добавляют кислоту, такую как соляная или молочная, до достижения pH 3 и требуемой концентрации коллагена. После гомогенизации коллаген оставляют созревать при пониженной температуре, обычно при 8-10oC, в течение 24 ч.
В случае получения коллагеновой пленки, например для использования в качестве искусственной колбасной оболочки, к коллагену добавляют сшивающий агент, например, глутаральдегид в количестве около 0,1 мас. и пластификатор
глицерин в количестве 5-10 мас. Для того, чтобы получаемая пленка была светлой и прозрачной, следует добавить антиоксидант, такой как аскорбиновая кислота или бисульфат натрия в количестве до 2 мас. предпочтительно от 0,02 до 0,1 мас.
глицерин в количестве 5-10 мас. Для того, чтобы получаемая пленка была светлой и прозрачной, следует добавить антиоксидант, такой как аскорбиновая кислота или бисульфат натрия в количестве до 2 мас. предпочтительно от 0,02 до 0,1 мас.
В качестве побочного продукта при производстве коллагена, из гидролизной воды путем ее выпаривания и добавления витаминов, минеральных и вкусовых веществ можно получать кормовые гранулы. Гидролизная вода также может использоваться в качестве жидкого корма, который однако нельзя длительно хранить из-за того, что он быстро портится.
В качестве протеолитического фермента предпочтительно используют алкалазу 2,6 фирмы NOVO, активностью 60 ед. Ансона на 25 мл. Эта алкалаза примерно в четыре раза более активна, чем другие известные алкалазы. Наряду с высоким уровнем pH во время гидролиза, эта алкалаза позволяет ускорить процесс гидролиза. Продукт, получаемый по изобретению, имеет очень низкое содержание жира, что имеет большое значение для качества коллагеновой пленки.
Ниже изобретение иллюстрируется примером его осуществления.
Пример 1. Очищенные свиные кишки в количестве 6,5 кг погружают в воду со льдом, имеющую уровень pH 5,5. Уровень pH устанавливают посредством добавления уксусной кислоты. Кишки и воду со льдом перемалывают, после чего добавляют воду из того расчета, чтобы общее количество воды вместе с кишками составило 13 кг, то есть 6,5 кг воды и 6,5 кг кишок.
Полученную смесь перемешивают и нагревают до 40-41oC, добавляя при этом 143 мл 4М раствора гидроксида натрия, пока pH не достигнет 10,5. Затем в смесь добавляют протеолитический фермент алкалазу 2.6L фирмы NOVO в количестве 150 мл. Величину pH поддерживают на постоянном уровне (10,5) в течение 1 ч 45 мин посредством добавления 4М раствора гидроксида натрия, чтобы общее количество добавленного гидроксида составило 253 мл.
По окончании процесса гидролиза, уровень pH снижают до 5,5 посредством добавления соляной кислоты. Полученный коллаген отжимают и формуют в крупные куски.
Коллаген отделяют на сите и промывают водой при температуре 40oC в количестве 6-7 кг при перемешивании. Длительность промывки составляет 20-25 мин. Коллаген затем собирают центрифугированием и гомогенизируют в вакуумном смесителе типа тестомешалки. При гомогенизации в коллаген добавляют столько воды и соляной кислоты, чтобы получить pH 3 и содержание коллагена по сухому веществу 8% Температуру при гомогенизации поддерживают не выше 15-18oC.
После гомогенизации коллаген оставляют созревать в течение 24 ч при температуре 8-10oC, после чего коллаген просеивают для удаления комков и примесей на специальном сите под давлением.
Пример 2. Получение пленки. В коллаген, полученный по примеру 1, добавляют аскорбиновую кислоту в количестве 0,05% глутаральдегид в количестве 0,1% и глицерин в количестве 7% Коллаген затем экструдируют с получением прозрачной пленки.
Специалисту понятно, что хотя изобретение описано выше на отдельных примерах его выполнения, возможны различные модификации изобретения, не выходящие из его объема, определяемого исключительно формулой изобретения.
Claims (4)
1. Способ получения коллагена, включающий очистку сырья, добавление воды, гидролиз с протеолитическим ферментом при постоянном значении рН и температуры, отделение коллагена, его гомогенизацию и созревание, отличающийся тем, что после очистки сырье погружают в воду со льдом при значении рН 5,5 и смесь перемалывают, добавляют воду в массовом соотношении 1 1, гидролиз проводят при температуре 40 42oС, значении рН не более 11 в течение 105 210 мин, перед отделением коллагена устанавливают рН смеси на уровне 5,5.
2. Способ по п. 1, отличающийся тем, что гидролиз проводят при значении рН 10,5.
3. Способ по п. 1, отличающийся тем, что отделение коллагена осуществляют посредством просеивания, промывания водой при температуре 40oС, центрифугирования или декантации.
4. Способ по п. 1, отличающийся тем, что гомогенизацию коллагена осуществляют при значении рН 3,0 посредством механической обработки.
Applications Claiming Priority (3)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| SE9100999A SE467739B (sv) | 1991-04-05 | 1991-04-05 | Foerfarande foer framstaellning av kollagen och kollagen framstaellt genom foerfarandet samt anvaendning av kollagen |
| SE9100999-3 | 1991-04-05 | ||
| PCT/SE1992/000192 WO1992017503A1 (en) | 1991-04-05 | 1992-03-26 | Method for the production of collagen; collagen produced through the method and use of collagen |
Publications (2)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| RU93058205A RU93058205A (ru) | 1996-04-20 |
| RU2094999C1 true RU2094999C1 (ru) | 1997-11-10 |
Family
ID=20382361
Family Applications (1)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| RU9393058205A RU2094999C1 (ru) | 1991-04-05 | 1992-03-26 | Способ получения коллагена |
Country Status (14)
| Country | Link |
|---|---|
| US (1) | US5411887A (ru) |
| EP (1) | EP0578661B1 (ru) |
| JP (1) | JPH06505982A (ru) |
| AT (1) | ATE142647T1 (ru) |
| AU (1) | AU1422192A (ru) |
| CA (1) | CA2107680A1 (ru) |
| DE (1) | DE69213724T2 (ru) |
| DK (1) | DK0578661T3 (ru) |
| ES (1) | ES2094904T3 (ru) |
| FI (1) | FI934342A0 (ru) |
| NO (1) | NO933507L (ru) |
| RU (1) | RU2094999C1 (ru) |
| SE (2) | SE467739B (ru) |
| WO (1) | WO1992017503A1 (ru) |
Cited By (5)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| RU2509775C1 (ru) * | 2012-08-15 | 2014-03-20 | Федеральное государственное бюджетное учреждение науки Тихоокеанский институт биоорганической химии им. Г.Б. Елякова Дальневосточного отделения Российской академии наук (ТИБОХ ДВО РАН) | Средство, обладающее противоопухолевой, антикоагулянтной, ранозаживляющей, противовоспалительной, антиоксидантной активностью, способностью ингибировать коллагеназу и ангиотензинпревращающий фермент (апф), и способ его получения |
| RU2533218C1 (ru) * | 2013-07-10 | 2014-11-20 | Яннис Сергеевич САМАРЧЕВ | Способ получения коллагена из биологического материала |
| RU2604504C2 (ru) * | 2015-03-31 | 2016-12-10 | Федеральное государственное автономное образовательное учреждение высшего профессионального образования "Северо-Восточный федеральный университет имени М.К. Аммосова" | Способ получения сухого микропорошка коллагена |
| RU2665589C2 (ru) * | 2016-12-22 | 2018-08-31 | Общество с ограниченной ответственностью "Хеликсан" | Способ получения гидролизата рыбного коллагена |
| RU2715715C1 (ru) * | 2019-03-06 | 2020-03-03 | Общество с ограниченной ответственностью фирмы "Имтек" | Стерильный прозрачный концентрированный раствор биосовместимого коллагена, способ его получения и применения |
Families Citing this family (23)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| FR2731430B1 (fr) * | 1995-03-07 | 1997-04-30 | Cirad Coop Int Rech Agro Dev | Procede de fabrication de films biodegradables et films obtenus selon ce procede |
| US5876444A (en) * | 1996-04-01 | 1999-03-02 | Lai; Wen-Fu | Reconstituted collagen template and the process to prepare the same |
| US6666892B2 (en) | 1996-08-23 | 2003-12-23 | Cook Biotech Incorporated | Multi-formed collagenous biomaterial medical device |
| US8716227B2 (en) | 1996-08-23 | 2014-05-06 | Cook Biotech Incorporated | Graft prosthesis, materials and methods |
| CZ54899A3 (cs) | 1996-08-23 | 1999-08-11 | Cook Biotech, Incorporated | Štěpová protéza, materiály s ní spojené a způsoby její výroby |
| TW510803B (en) * | 1996-11-20 | 2002-11-21 | Yasuhiko Shimizu | Man-made esophagus and its manufacturing method |
| US8882850B2 (en) * | 1998-12-01 | 2014-11-11 | Cook Biotech Incorporated | Multi-formed collagenous biomaterial medical device |
| CA2319447C (en) * | 1998-12-01 | 2010-01-26 | Washington University | Embolization device |
| US6482240B1 (en) * | 1999-12-07 | 2002-11-19 | Ed. Geistlich Soehne Ag Fur Chemische Industrie | Method of making a collagen membrane from porcine skin |
| ATE378380T1 (de) * | 2001-06-28 | 2007-11-15 | Pv Ind B V | Verfahren zur wiedergewinnung von nativem collagen |
| GB0120756D0 (en) | 2001-08-25 | 2001-10-17 | Devro Plc | Collagen casing |
| KR100735675B1 (ko) | 2004-10-16 | 2007-07-04 | 유향자 | 저분자화 및 친수성을 높여 콜라겐의 유효이용율을향상시키기 위한 제조방법 |
| NO320736B1 (no) * | 2005-03-08 | 2006-01-23 | Wahl Process Systems As | Enzymatisk hydrolyseprosess for kollagen og proteinholdige rastoffer og en klaringstank for separasjon av kollagen, og anvendelser derav. |
| CA2518298A1 (fr) * | 2005-09-06 | 2007-03-06 | Chaimed Technologies Inc. | Polymeres biodegradables, leur preparation et leur usage pour la fabrication de pansements |
| ES2288791B1 (es) * | 2006-02-10 | 2008-12-01 | Masterfarm, S.L. | Procedimiento de obtencion de un hidrolizado de colageno. hidrolizado enzimatico de colageno obtenible por el procedimiento y usos del mismo. |
| ES2303446B1 (es) * | 2006-07-03 | 2009-07-28 | Viscofan, S.A. | Producto masticable y/o comestible para mascotas y animales. |
| CN100562260C (zh) * | 2006-11-23 | 2009-11-25 | 郑京敏 | 动物皮碎化重组成型的方法及其制备的重组皮 |
| US9854823B2 (en) * | 2006-11-23 | 2018-01-02 | Jingmin Zheng | Method of processing animal skin |
| DE102007003656A1 (de) * | 2007-01-18 | 2008-07-31 | World-Pac International Ag | Verfahren zur Herstellung einer Naturdarm-Hülle |
| DE202010009512U1 (de) | 2010-05-28 | 2011-01-13 | Hfp Ingredients B.V. | Collagenpulver |
| EP2502964A1 (de) | 2011-03-24 | 2012-09-26 | Molda AG | Verfahren zur Herstellung von Kollagen |
| CN107205448A (zh) * | 2015-01-16 | 2017-09-26 | 威尔君克斯有限公司 | 含胶原蛋白和附加添加剂的饮料 |
| US11060122B2 (en) * | 2017-05-10 | 2021-07-13 | Robert den Hoed | Method of producing jellyfish collagen extract |
Family Cites Families (6)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| US4066083A (en) * | 1976-06-03 | 1978-01-03 | Pentapharm A.G. | Sterile surgical collagen product |
| DE2813075A1 (de) * | 1978-03-25 | 1979-10-11 | Roehm Gmbh | Aufbereitungsverfahren von kollagenhaltigem rohmaterial |
| DE2929144A1 (de) * | 1979-07-19 | 1981-02-12 | Behringwerke Ag | Verfahren zur herstellung von kollagen |
| WO1981000963A1 (en) * | 1979-10-08 | 1981-04-16 | Pentapharm Ag | Process for preparing a collagen product for medical and cosmetic use |
| SE426902B (sv) * | 1980-05-23 | 1983-02-21 | Einar Sjolander | Etbart holje samt sett for dess framstellning |
| JPS61502794A (ja) * | 1984-07-09 | 1986-12-04 | ウイスコンシン アラムナイ リサ−チ フオンデ−シヨン | 可食予備成形フイルムバリヤ−物質 |
-
1991
- 1991-04-05 SE SE9100999A patent/SE467739B/sv not_active IP Right Cessation
-
1992
- 1992-03-04 SE SE9200649A patent/SE9200649L/xx not_active Application Discontinuation
- 1992-03-26 EP EP92906906A patent/EP0578661B1/en not_active Expired - Lifetime
- 1992-03-26 CA CA002107680A patent/CA2107680A1/en not_active Abandoned
- 1992-03-26 ES ES92906906T patent/ES2094904T3/es not_active Expired - Lifetime
- 1992-03-26 DE DE69213724T patent/DE69213724T2/de not_active Expired - Fee Related
- 1992-03-26 WO PCT/SE1992/000192 patent/WO1992017503A1/en active IP Right Grant
- 1992-03-26 AU AU14221/92A patent/AU1422192A/en not_active Abandoned
- 1992-03-26 DK DK92906906.0T patent/DK0578661T3/da active
- 1992-03-26 AT AT92906906T patent/ATE142647T1/de not_active IP Right Cessation
- 1992-03-26 RU RU9393058205A patent/RU2094999C1/ru active
- 1992-03-26 JP JP4506589A patent/JPH06505982A/ja active Pending
- 1992-03-26 US US08/133,083 patent/US5411887A/en not_active Expired - Fee Related
-
1993
- 1993-09-30 NO NO93933507A patent/NO933507L/no unknown
- 1993-10-04 FI FI934342A patent/FI934342A0/fi unknown
Non-Patent Citations (1)
| Title |
|---|
| WO, патент, 81/03261, кл. A 22 C 13/00, 1981. * |
Cited By (6)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| RU2509775C1 (ru) * | 2012-08-15 | 2014-03-20 | Федеральное государственное бюджетное учреждение науки Тихоокеанский институт биоорганической химии им. Г.Б. Елякова Дальневосточного отделения Российской академии наук (ТИБОХ ДВО РАН) | Средство, обладающее противоопухолевой, антикоагулянтной, ранозаживляющей, противовоспалительной, антиоксидантной активностью, способностью ингибировать коллагеназу и ангиотензинпревращающий фермент (апф), и способ его получения |
| RU2533218C1 (ru) * | 2013-07-10 | 2014-11-20 | Яннис Сергеевич САМАРЧЕВ | Способ получения коллагена из биологического материала |
| WO2015005830A1 (ru) * | 2013-07-10 | 2015-01-15 | Samarchev Yannis Sergeevich | Коллаген из медузы и способ его получения |
| RU2604504C2 (ru) * | 2015-03-31 | 2016-12-10 | Федеральное государственное автономное образовательное учреждение высшего профессионального образования "Северо-Восточный федеральный университет имени М.К. Аммосова" | Способ получения сухого микропорошка коллагена |
| RU2665589C2 (ru) * | 2016-12-22 | 2018-08-31 | Общество с ограниченной ответственностью "Хеликсан" | Способ получения гидролизата рыбного коллагена |
| RU2715715C1 (ru) * | 2019-03-06 | 2020-03-03 | Общество с ограниченной ответственностью фирмы "Имтек" | Стерильный прозрачный концентрированный раствор биосовместимого коллагена, способ его получения и применения |
Also Published As
| Publication number | Publication date |
|---|---|
| EP0578661A1 (en) | 1994-01-19 |
| EP0578661B1 (en) | 1996-09-11 |
| DE69213724D1 (de) | 1996-10-17 |
| FI934342A (fi) | 1993-10-04 |
| SE9100999L (sv) | 1992-09-07 |
| AU1422192A (en) | 1992-11-02 |
| SE9100999D0 (sv) | 1991-04-05 |
| US5411887A (en) | 1995-05-02 |
| WO1992017503A1 (en) | 1992-10-15 |
| DE69213724T2 (de) | 1997-04-03 |
| CA2107680A1 (en) | 1992-10-06 |
| NO933507D0 (no) | 1993-09-30 |
| ATE142647T1 (de) | 1996-09-15 |
| SE9200649D0 (sv) | 1992-03-04 |
| JPH06505982A (ja) | 1994-07-07 |
| DK0578661T3 (ru) | 1997-02-24 |
| FI934342A0 (fi) | 1993-10-04 |
| SE9200649L (en) | 1992-10-06 |
| SE467739B (sv) | 1992-09-07 |
| NO933507L (no) | 1993-09-30 |
| ES2094904T3 (es) | 1997-02-01 |
Similar Documents
| Publication | Publication Date | Title |
|---|---|---|
| RU2094999C1 (ru) | Способ получения коллагена | |
| Neklyudov | Nutritive fibers of animal origin: Collagen and its fractions as essential components of new and useful food products | |
| EP0051646B1 (en) | Method of manufacturing collagen slurry | |
| JP2003511093A (ja) | 海洋プロテアーゼを用いて製造されるタンパク質加水分解物 | |
| FR2541897A1 (fr) | Procede de preparation d'extraits de poissons, mollusques et crustaces utilisables en tant que medicaments, notamment dans le traitement des ulceres, du diabete et des lipemies | |
| EP1270672B1 (en) | Process for recovering native collagen | |
| Mohanty et al. | Future prospects and trends for effective utilization of fish processing wastes in India | |
| KR19990029053A (ko) | 동물사료용 정제된 열응고 감자단백질 | |
| KR100733081B1 (ko) | 닭발로부터 콘드로이틴 황산을 제조하는 방법 | |
| CN107259423A (zh) | 一种鱿鱼节节高的加工方法 | |
| Ledward et al. | Recovery and utilisation of by‐product proteins of the meat industry | |
| RU2665589C2 (ru) | Способ получения гидролизата рыбного коллагена | |
| RU2272808C2 (ru) | Способ получения коллагена | |
| RU2711915C1 (ru) | Способ получения белкового гидролизата из вторичного рыбного сырья | |
| CN112143767A (zh) | 一种双齿围沙蚕蛋白源ace抑制肽的制作方法 | |
| KR20090009691A (ko) | 소의 힘줄과 족발을 이용한 투명한 젤라틴 형태의 콜라겐식품의 제조방법 | |
| RU2007926C1 (ru) | Способ получения коллагеновых волокон из коллагенсодержащих тканей животных | |
| RU2245078C1 (ru) | Способ получения сухого гидролизата эластина | |
| RU2786666C1 (ru) | Протеиновая кормовая добавка для индустриальной аквакультуры | |
| Chandra et al. | Fish processing waste management | |
| RU2800775C1 (ru) | Способ получения низкомолекулярного коллагена из шкур рыб | |
| CN108314726B (zh) | 一种大鲵皮胶原蛋白提取方法和由该方法提取得到的胶原蛋白产品 | |
| RU2063439C1 (ru) | Способ получения ферментно-белкового концентрата | |
| Zynudheen et al. | High value products from fish processing wastes | |
| JPS6248340A (ja) | 蛋白質からの可食構造物の成形法 |