RU2019132203A - Ферментативное получение гексоз - Google Patents
Ферментативное получение гексоз Download PDFInfo
- Publication number
- RU2019132203A RU2019132203A RU2019132203A RU2019132203A RU2019132203A RU 2019132203 A RU2019132203 A RU 2019132203A RU 2019132203 A RU2019132203 A RU 2019132203A RU 2019132203 A RU2019132203 A RU 2019132203A RU 2019132203 A RU2019132203 A RU 2019132203A
- Authority
- RU
- Russia
- Prior art keywords
- phosphate
- conversion
- catalyzed
- rossman
- folding
- Prior art date
Links
- 230000002255 enzymatic effect Effects 0.000 title 1
- 238000000034 method Methods 0.000 claims 54
- 238000006243 chemical reaction Methods 0.000 claims 36
- GSXOAOHZAIYLCY-UHFFFAOYSA-N D-F6P Natural products OCC(=O)C(O)C(O)C(O)COP(O)(O)=O GSXOAOHZAIYLCY-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims 17
- BGWGXPAPYGQALX-ARQDHWQXSA-N beta-D-fructofuranose 6-phosphate Chemical compound OC[C@@]1(O)O[C@H](COP(O)(O)=O)[C@@H](O)[C@@H]1O BGWGXPAPYGQALX-ARQDHWQXSA-N 0.000 claims 17
- BGWGXPAPYGQALX-VANKVMQKSA-N alpha-D-tagatofuranose 6-phosphate Chemical compound OC[C@]1(O)O[C@H](COP(O)(O)=O)[C@H](O)[C@@H]1O BGWGXPAPYGQALX-VANKVMQKSA-N 0.000 claims 16
- 150000002402 hexoses Chemical class 0.000 claims 15
- GSXOAOHZAIYLCY-SRQIZXRXSA-N [(2r,3s,4r)-2,3,4,6-tetrahydroxy-5-oxohexyl] dihydrogen phosphate Chemical compound OCC(=O)[C@H](O)[C@@H](O)[C@H](O)COP(O)(O)=O GSXOAOHZAIYLCY-SRQIZXRXSA-N 0.000 claims 9
- 125000003275 alpha amino acid group Chemical group 0.000 claims 9
- 229910019142 PO4 Inorganic materials 0.000 claims 8
- 239000010452 phosphate Substances 0.000 claims 8
- NBSCHQHZLSJFNQ-QTVWNMPRSA-N D-Mannose-6-phosphate Chemical compound OC1O[C@H](COP(O)(O)=O)[C@@H](O)[C@H](O)[C@@H]1O NBSCHQHZLSJFNQ-QTVWNMPRSA-N 0.000 claims 7
- VFRROHXSMXFLSN-UHFFFAOYSA-N Glc6P Natural products OP(=O)(O)OCC(O)C(O)C(O)C(O)C=O VFRROHXSMXFLSN-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims 7
- 229920002472 Starch Polymers 0.000 claims 7
- 239000008107 starch Substances 0.000 claims 7
- 235000019698 starch Nutrition 0.000 claims 7
- 229930091371 Fructose Natural products 0.000 claims 6
- 239000005715 Fructose Substances 0.000 claims 6
- 108091022912 Mannose-6-Phosphate Isomerase Proteins 0.000 claims 6
- 102000048193 Mannose-6-phosphate isomerases Human genes 0.000 claims 6
- VFRROHXSMXFLSN-KCDKBNATSA-N aldehydo-D-galactose 6-phosphate Chemical compound OP(=O)(O)OC[C@@H](O)[C@H](O)[C@H](O)[C@@H](O)C=O VFRROHXSMXFLSN-KCDKBNATSA-N 0.000 claims 6
- 150000001720 carbohydrates Chemical class 0.000 claims 6
- 238000006555 catalytic reaction Methods 0.000 claims 6
- 102000004190 Enzymes Human genes 0.000 claims 5
- 108090000790 Enzymes Proteins 0.000 claims 5
- 108010046584 Galactose-6-phosphate isomerase Proteins 0.000 claims 5
- 229940088598 enzyme Drugs 0.000 claims 5
- 229930182830 galactose Natural products 0.000 claims 5
- 108010045211 mannose-6-phosphate phosphatase Proteins 0.000 claims 5
- WQZGKKKJIJFFOK-IVMDWMLBSA-N D-allopyranose Chemical compound OC[C@H]1OC(O)[C@H](O)[C@H](O)[C@@H]1O WQZGKKKJIJFFOK-IVMDWMLBSA-N 0.000 claims 4
- WQZGKKKJIJFFOK-QTVWNMPRSA-N D-mannopyranose Chemical compound OC[C@H]1OC(O)[C@@H](O)[C@@H](O)[C@@H]1O WQZGKKKJIJFFOK-QTVWNMPRSA-N 0.000 claims 4
- RFSUNEUAIZKAJO-ARQDHWQXSA-N Fructose Chemical compound OC[C@H]1O[C@](O)(CO)[C@@H](O)[C@@H]1O RFSUNEUAIZKAJO-ARQDHWQXSA-N 0.000 claims 4
- HXXFSFRBOHSIMQ-VFUOTHLCSA-N alpha-D-glucose 1-phosphate Chemical compound OC[C@H]1O[C@H](OP(O)(O)=O)[C@H](O)[C@@H](O)[C@@H]1O HXXFSFRBOHSIMQ-VFUOTHLCSA-N 0.000 claims 4
- 229950010772 glucose-1-phosphate Drugs 0.000 claims 4
- 125000002951 idosyl group Chemical class C1([C@@H](O)[C@H](O)[C@@H](O)[C@H](O1)CO)* 0.000 claims 4
- WQZGKKKJIJFFOK-CBPJZXOFSA-N D-Gulose Chemical compound OC[C@H]1OC(O)[C@H](O)[C@H](O)[C@H]1O WQZGKKKJIJFFOK-CBPJZXOFSA-N 0.000 claims 3
- WQZGKKKJIJFFOK-WHZQZERISA-N D-aldose Chemical compound OC[C@H]1OC(O)[C@@H](O)[C@@H](O)[C@H]1O WQZGKKKJIJFFOK-WHZQZERISA-N 0.000 claims 3
- LKDRXBCSQODPBY-AMVSKUEXSA-N L-(-)-Sorbose Chemical compound OCC1(O)OC[C@H](O)[C@@H](O)[C@@H]1O LKDRXBCSQODPBY-AMVSKUEXSA-N 0.000 claims 3
- WQZGKKKJIJFFOK-VSOAQEOCSA-N L-altropyranose Chemical compound OC[C@@H]1OC(O)[C@H](O)[C@@H](O)[C@H]1O WQZGKKKJIJFFOK-VSOAQEOCSA-N 0.000 claims 3
- 229920000881 Modified starch Polymers 0.000 claims 3
- VFRROHXSMXFLSN-FSIIMWSLSA-N [(2r,3s,4r,5r)-2,3,4,5-tetrahydroxy-6-oxohexyl] dihydrogen phosphate Chemical compound OP(=O)(O)OC[C@@H](O)[C@H](O)[C@@H](O)[C@@H](O)C=O VFRROHXSMXFLSN-FSIIMWSLSA-N 0.000 claims 3
- 210000004899 c-terminal region Anatomy 0.000 claims 3
- 239000000203 mixture Substances 0.000 claims 3
- 235000019426 modified starch Nutrition 0.000 claims 3
- 238000012856 packing Methods 0.000 claims 3
- 239000000758 substrate Substances 0.000 claims 3
- NBSCHQHZLSJFNQ-GASJEMHNSA-N D-Glucose 6-phosphate Chemical compound OC1O[C@H](COP(O)(O)=O)[C@@H](O)[C@H](O)[C@H]1O NBSCHQHZLSJFNQ-GASJEMHNSA-N 0.000 claims 2
- 102000009569 Phosphoglucomutase Human genes 0.000 claims 2
- 229930006000 Sucrose Natural products 0.000 claims 2
- 108020000005 Sucrose phosphorylase Proteins 0.000 claims 2
- 108090000637 alpha-Amylases Proteins 0.000 claims 2
- WQZGKKKJIJFFOK-PHYPRBDBSA-N alpha-D-galactose Chemical compound OC[C@H]1O[C@H](O)[C@H](O)[C@@H](O)[C@H]1O WQZGKKKJIJFFOK-PHYPRBDBSA-N 0.000 claims 2
- 230000007071 enzymatic hydrolysis Effects 0.000 claims 2
- 238000006047 enzymatic hydrolysis reaction Methods 0.000 claims 2
- BJHIKXHVCXFQLS-UYFOZJQFSA-N fructose group Chemical group OCC(=O)[C@@H](O)[C@H](O)[C@H](O)CO BJHIKXHVCXFQLS-UYFOZJQFSA-N 0.000 claims 2
- NBIIXXVUZAFLBC-UHFFFAOYSA-K phosphate Chemical compound [O-]P([O-])([O-])=O NBIIXXVUZAFLBC-UHFFFAOYSA-K 0.000 claims 2
- 108091000115 phosphomannomutase Proteins 0.000 claims 2
- 239000005720 sucrose Substances 0.000 claims 2
- OWEGMIWEEQEYGQ-UHFFFAOYSA-N 100676-05-9 Natural products OC1C(O)C(O)C(CO)OC1OCC1C(O)C(O)C(O)C(OC2C(OC(O)C(O)C2O)CO)O1 OWEGMIWEEQEYGQ-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims 1
- 108050004944 Alpha-glucan phosphorylases Proteins 0.000 claims 1
- 229920000945 Amylopectin Polymers 0.000 claims 1
- 229920000856 Amylose Polymers 0.000 claims 1
- ODKSFYDXXFIFQN-UHFFFAOYSA-N Arginine Chemical compound OC(=O)C(N)CCCNC(N)=N ODKSFYDXXFIFQN-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims 1
- WQZGKKKJIJFFOK-GASJEMHNSA-N Glucose Natural products OC[C@H]1OC(O)[C@H](O)[C@@H](O)[C@@H]1O WQZGKKKJIJFFOK-GASJEMHNSA-N 0.000 claims 1
- 108010070600 Glucose-6-phosphate isomerase Proteins 0.000 claims 1
- 102000005731 Glucose-6-phosphate isomerase Human genes 0.000 claims 1
- 108010028688 Isoamylase Proteins 0.000 claims 1
- 102000004195 Isomerases Human genes 0.000 claims 1
- 108090000769 Isomerases Proteins 0.000 claims 1
- 229920002774 Maltodextrin Polymers 0.000 claims 1
- 239000005913 Maltodextrin Substances 0.000 claims 1
- GUBGYTABKSRVRQ-PICCSMPSSA-N Maltose Natural products O[C@@H]1[C@@H](O)[C@H](O)[C@@H](CO)O[C@@H]1O[C@@H]1[C@@H](CO)OC(O)[C@H](O)[C@H]1O GUBGYTABKSRVRQ-PICCSMPSSA-N 0.000 claims 1
- 108010057899 Maltose phosphorylase Proteins 0.000 claims 1
- 108090000608 Phosphoric Monoester Hydrolases Proteins 0.000 claims 1
- 102000004160 Phosphoric Monoester Hydrolases Human genes 0.000 claims 1
- CZMRCDWAGMRECN-UGDNZRGBSA-N Sucrose Chemical compound O[C@H]1[C@H](O)[C@@H](CO)O[C@@]1(CO)O[C@@H]1[C@H](O)[C@@H](O)[C@H](O)[C@@H](CO)O1 CZMRCDWAGMRECN-UGDNZRGBSA-N 0.000 claims 1
- GBXZONVFWYCRPT-JGWLITMVSA-N [(2r,3s,4r,5r)-3,4,5,6-tetrahydroxy-1-oxohexan-2-yl] dihydrogen phosphate Chemical compound OC[C@@H](O)[C@@H](O)[C@H](O)[C@H](C=O)OP(O)(O)=O GBXZONVFWYCRPT-JGWLITMVSA-N 0.000 claims 1
- 238000005903 acid hydrolysis reaction Methods 0.000 claims 1
- 125000003525 allosyl group Chemical group 0.000 claims 1
- 102000004139 alpha-Amylases Human genes 0.000 claims 1
- 229940024171 alpha-amylase Drugs 0.000 claims 1
- GUBGYTABKSRVRQ-ASMJPISFSA-N alpha-maltose Chemical compound O[C@@H]1[C@@H](O)[C@H](O)[C@@H](CO)O[C@@H]1O[C@@H]1[C@@H](CO)O[C@H](O)[C@H](O)[C@H]1O GUBGYTABKSRVRQ-ASMJPISFSA-N 0.000 claims 1
- 125000003420 altrosyl group Chemical group C1([C@@H](O)[C@H](O)[C@H](O)[C@H](O1)CO)* 0.000 claims 1
- WQZGKKKJIJFFOK-VFUOTHLCSA-N beta-D-glucose Chemical compound OC[C@H]1O[C@@H](O)[C@H](O)[C@@H](O)[C@@H]1O WQZGKKKJIJFFOK-VFUOTHLCSA-N 0.000 claims 1
- GUBGYTABKSRVRQ-QUYVBRFLSA-N beta-maltose Chemical compound OC[C@H]1O[C@H](O[C@H]2[C@H](O)[C@@H](O)[C@H](O)O[C@@H]2CO)[C@H](O)[C@@H](O)[C@@H]1O GUBGYTABKSRVRQ-QUYVBRFLSA-N 0.000 claims 1
- 150000001768 cations Chemical class 0.000 claims 1
- 230000002349 favourable effect Effects 0.000 claims 1
- 239000008103 glucose Substances 0.000 claims 1
- 125000001503 gulosyl group Chemical group C1([C@H](O)[C@H](O)[C@@H](O)[C@H](O1)CO)* 0.000 claims 1
- 239000000833 heterodimer Substances 0.000 claims 1
- 230000002209 hydrophobic effect Effects 0.000 claims 1
- 239000000543 intermediate Substances 0.000 claims 1
- 229940035034 maltodextrin Drugs 0.000 claims 1
- 125000000311 mannosyl group Chemical group C1([C@@H](O)[C@@H](O)[C@H](O)[C@H](O1)CO)* 0.000 claims 1
- 239000002184 metal Substances 0.000 claims 1
- 125000002467 phosphate group Chemical group [H]OP(=O)(O[H])O[*] 0.000 claims 1
- 238000007142 ring opening reaction Methods 0.000 claims 1
- BJHIKXHVCXFQLS-PYWDMBMJSA-N sorbose group Chemical group OCC(=O)[C@H](O)[C@@H](O)[C@H](O)CO BJHIKXHVCXFQLS-PYWDMBMJSA-N 0.000 claims 1
- 125000000185 sucrose group Chemical group 0.000 claims 1
- 125000004024 talosyl group Chemical group C1([C@@H](O)[C@@H](O)[C@@H](O)[C@H](O1)CO)* 0.000 claims 1
- 230000009466 transformation Effects 0.000 claims 1
Classifications
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
- C12P—FERMENTATION OR ENZYME-USING PROCESSES TO SYNTHESISE A DESIRED CHEMICAL COMPOUND OR COMPOSITION OR TO SEPARATE OPTICAL ISOMERS FROM A RACEMIC MIXTURE
- C12P19/00—Preparation of compounds containing saccharide radicals
- C12P19/24—Preparation of compounds containing saccharide radicals produced by the action of an isomerase, e.g. fructose
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
- C12N—MICROORGANISMS OR ENZYMES; COMPOSITIONS THEREOF; PROPAGATING, PRESERVING, OR MAINTAINING MICROORGANISMS; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING; CULTURE MEDIA
- C12N9/00—Enzymes; Proenzymes; Compositions thereof; Processes for preparing, activating, inhibiting, separating or purifying enzymes
- C12N9/10—Transferases (2.)
- C12N9/1048—Glycosyltransferases (2.4)
- C12N9/1051—Hexosyltransferases (2.4.1)
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
- C12N—MICROORGANISMS OR ENZYMES; COMPOSITIONS THEREOF; PROPAGATING, PRESERVING, OR MAINTAINING MICROORGANISMS; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING; CULTURE MEDIA
- C12N9/00—Enzymes; Proenzymes; Compositions thereof; Processes for preparing, activating, inhibiting, separating or purifying enzymes
- C12N9/14—Hydrolases (3)
- C12N9/16—Hydrolases (3) acting on ester bonds (3.1)
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
- C12N—MICROORGANISMS OR ENZYMES; COMPOSITIONS THEREOF; PROPAGATING, PRESERVING, OR MAINTAINING MICROORGANISMS; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING; CULTURE MEDIA
- C12N9/00—Enzymes; Proenzymes; Compositions thereof; Processes for preparing, activating, inhibiting, separating or purifying enzymes
- C12N9/90—Isomerases (5.)
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
- C12N—MICROORGANISMS OR ENZYMES; COMPOSITIONS THEREOF; PROPAGATING, PRESERVING, OR MAINTAINING MICROORGANISMS; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING; CULTURE MEDIA
- C12N9/00—Enzymes; Proenzymes; Compositions thereof; Processes for preparing, activating, inhibiting, separating or purifying enzymes
- C12N9/90—Isomerases (5.)
- C12N9/92—Glucose isomerase (5.3.1.5; 5.3.1.9; 5.3.1.18)
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
- C12P—FERMENTATION OR ENZYME-USING PROCESSES TO SYNTHESISE A DESIRED CHEMICAL COMPOUND OR COMPOSITION OR TO SEPARATE OPTICAL ISOMERS FROM A RACEMIC MIXTURE
- C12P19/00—Preparation of compounds containing saccharide radicals
- C12P19/02—Monosaccharides
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
- C12P—FERMENTATION OR ENZYME-USING PROCESSES TO SYNTHESISE A DESIRED CHEMICAL COMPOUND OR COMPOSITION OR TO SEPARATE OPTICAL ISOMERS FROM A RACEMIC MIXTURE
- C12P19/00—Preparation of compounds containing saccharide radicals
- C12P19/14—Preparation of compounds containing saccharide radicals produced by the action of a carbohydrase (EC 3.2.x), e.g. by alpha-amylase, e.g. by cellulase, hemicellulase
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
- C12P—FERMENTATION OR ENZYME-USING PROCESSES TO SYNTHESISE A DESIRED CHEMICAL COMPOUND OR COMPOSITION OR TO SEPARATE OPTICAL ISOMERS FROM A RACEMIC MIXTURE
- C12P19/00—Preparation of compounds containing saccharide radicals
- C12P19/18—Preparation of compounds containing saccharide radicals produced by the action of a glycosyl transferase, e.g. alpha-, beta- or gamma-cyclodextrins
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
- C12Y—ENZYMES
- C12Y204/00—Glycosyltransferases (2.4)
- C12Y204/01—Hexosyltransferases (2.4.1)
- C12Y204/01001—Phosphorylase (2.4.1.1)
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
- C12Y—ENZYMES
- C12Y301/00—Hydrolases acting on ester bonds (3.1)
- C12Y301/03—Phosphoric monoester hydrolases (3.1.3)
- C12Y301/03011—Fructose-bisphosphatase (3.1.3.11)
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
- C12Y—ENZYMES
- C12Y504/00—Intramolecular transferases (5.4)
- C12Y504/02—Phosphotransferases (phosphomutases) (5.4.2)
- C12Y504/02002—Phosphoglucomutase (5.4.2.2)
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
- C12Y—ENZYMES
- C12Y501/00—Racemaces and epimerases (5.1)
- C12Y501/03—Racemaces and epimerases (5.1) acting on carbohydrates and derivatives (5.1.3)
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
- C12Y—ENZYMES
- C12Y503/00—Intramolecular oxidoreductases (5.3)
- C12Y503/01—Intramolecular oxidoreductases (5.3) interconverting aldoses and ketoses (5.3.1)
- C12Y503/01008—Mannose-6-phosphate isomerase (5.3.1.8)
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
- C12Y—ENZYMES
- C12Y503/00—Intramolecular oxidoreductases (5.3)
- C12Y503/01—Intramolecular oxidoreductases (5.3) interconverting aldoses and ketoses (5.3.1)
- C12Y503/01009—Glucose-6-phosphate isomerase (5.3.1.9)
Landscapes
- Chemical & Material Sciences (AREA)
- Organic Chemistry (AREA)
- Life Sciences & Earth Sciences (AREA)
- Health & Medical Sciences (AREA)
- Engineering & Computer Science (AREA)
- Wood Science & Technology (AREA)
- Zoology (AREA)
- Bioinformatics & Cheminformatics (AREA)
- Genetics & Genomics (AREA)
- General Health & Medical Sciences (AREA)
- General Engineering & Computer Science (AREA)
- Biochemistry (AREA)
- Microbiology (AREA)
- Biotechnology (AREA)
- Molecular Biology (AREA)
- General Chemical & Material Sciences (AREA)
- Chemical Kinetics & Catalysis (AREA)
- Medicinal Chemistry (AREA)
- Biomedical Technology (AREA)
- Preparation Of Compounds By Using Micro-Organisms (AREA)
- Enzymes And Modification Thereof (AREA)
- Organic Low-Molecular-Weight Compounds And Preparation Thereof (AREA)
- Apparatus Associated With Microorganisms And Enzymes (AREA)
- Saccharide Compounds (AREA)
Claims (72)
1. Способ получения гексозы из сахарида, включающий:
превращение фруктозо–6–фосфата (F6P) в гексозу, катализируемое одним или несколькими ферментами,
причем гексоза выбрана из группы, состоящей из аллозы, маннозы, галактозы, фруктозы, альтрозы, талозы, сорбозы, гулозы и идозы; и
причем указанные ферменты выбраны из группы, состоящей из изомеразы, эпимеразы и гексозо–специфической фосфатазы и их смесей.
2. Способ по п. 1, отличающийся тем, что гексоза представляет собой аллозу, и данный способ включает:
превращение F6P в псикозо–6–фосфат (P6P), катализируемое псикозо–6–фосфат–3–эпимеразой (P6PE);
превращение P6P в аллозо–6–фосфат (A6P), катализируемое аллозо–6–фосфат–изомеразой (A6PI); и
превращение A6P в аллозу, катализируемое аллозо–6–фосфат–фосфатазой (A6PP).
3. Способ по п. 1, отличающийся тем, что гексоза представляет собой маннозу, и данный способ включает:
превращение F6P в маннозо–6–фосфат (M6P), катализируемое маннозо–6–фосфат–изомеразой (M6PI) или фосфоглюкоза/фосфоманнозаизомеразой (PGPMI); и
превращение M6P в маннозу, катализируемое маннозо–6–фосфат–фосфатазой (M6PP).
4. Способ по п. 1, отличающийся тем, что гексоза представляет собой галактозу, и данный способ включает:
превращение F6P в тагатозо–6–фосфат (T6P), катализируемое фруктозо–6–фосфат–4–эпимеразой (F6PE);
превращение T6P в галактозо–6–фосфат (Gal6P), катализируемое галактозо–6–фосфат–изомеразой (Gal6PI); и
превращение Gal6P в галактозу, катализируемое галактозо–6–фосфат–фосфатазой (Gal6PP).
5. Способ по п. 1, отличающийся тем, что гексоза представляет собой фруктозу, и данный способ включает:
превращение F6P в фруктозу, катализируемое фруктозо–6–фосфат–фосфатазой (F6PP).
6. Способ по п. 1, отличающийся тем, что гексоза представляет собой альтрозу, и данный способ включает:
превращение F6P в псикозо–6–фосфат (P6P), катализируемое псикозо–6–фосфат–3–эпимеразой (P6PE);
превращение P6P в альтрозо–6–фосфат (Alt6P), катализируемое альтрозо–6–фосфат–изомеразой (Alt6PI); и
превращение полученного Alt6P в альтрозу, катализируемое альтрозо–6–фосфат–фосфатазой (Alt6PP).
7. Способ по п. 1, отличающийся тем, что гексоза представляет собой талозу, и данный способ включает:
превращение F6P в тагатозо–6–фосфат (T6P), катализируемое фруктозо–6–фосфат–4–эпимеразой (F6PE);
превращение T6P в талозо–6–фосфат (Tal6P), катализируемое талозо–6–фосфат–изомеразой (Tal6PI); и
превращение Tal6P в талозу, катализируемое талозо–6–фосфат–фосфатазой (Tal6PP).
8. Способ по п. 1, отличающийся тем, что гексоза представляет собой сорбозу, и данный способ включает:
превращение F6P в тагатозо–6–фосфат (T6P), катализируемое фруктозо–6–фосфат–4–эпимеразой (F6PE);
превращение T6P в сорбозо–6–фосфат (S6P), катализируемое сорбозо–6–фосфат–эпимеразой (S6PE); и
превращение S6P в сорбозу, катализируемое сорбозо–6–фосфат–фосфатазой (S6PP).
9. Способ по п. 1, отличающийся тем, что гексоза представляет собой гулозу, и данный способ включает:
превращение F6P в тагатозо–6–фосфат (T6P), катализируемое фруктозо–6–фосфат–4–эпимеразой (F6PE);
превращение T6P в сорбозо–6–фосфат (S6P), катализируемое сорбозо–6–фосфат–эпимеразой (S6PE);
превращение S6P в гулозо–6–фосфат (Gul6P), катализируемое гулозо–6–фосфат–изомеразой (Gul6PI); и
превращение Gul6P в гулозу, катализируемое гулозо–6–фосфат–фосфатазой (Gul6PP).
10. Способ по п. 1, отличающийся тем, что гексоза представляет собой идозу, и данный способ включает:
превращение F6P в тагатозо–6–фосфат (T6P), катализируемое фруктозо–6–фосфат–4–эпимеразой (F6PE);
превращение T6P в сорбозо–6–фосфат (S6P), катализируемое сорбозо–6–фосфат–эпимеразой (S6PE);
превращение S6P в идозу–6–фосфат (I6P), катализируемое идозо–6–фосфат–изомеразой (I6PI); и
превращение I6P в идозу, катализируемое идозо–6–фосфат–фосфатазой (I6PP).
11. Способ по любому из пп. 1–10, дополнительно включающий стадию превращения глюкозо–6–фосфата (G6P) в F6P, где указанная стадия катализируется фосфоглюкоизомеразой (PGI).
12. Способ по п. 11, дополнительно включающий стадию превращения глюкозо–1–фосфата (G1P) в G6P, где указанная стадия катализируется фосфоглюкомутазой (PGM).
13. Способ по п. 12, дополнительно включающий стадию превращения сахарида в G1P, причем указанная стадия катализируется, по меньшей мере, одним ферментом, при этоме указанный сахарид выбран из группы, состоящей из крахмала или его производного и сахарозы.
14. Способ по п. 13, отличающийся тем, что по меньшей мере один фермент на стадии превращения сахарида в G1P выбран из группы, состоящей из альфа–глюкан–фосфорилазы (αGP), мальтозо–фосфорилазы, сахарозо–фосфорилазы и их смесей.
15. Способ по п. 13 или 14, отличающийся тем, что сахаридом является крахмал или его производное, выбранное из группы, состоящей из амилозы, амилопектина, растворимого крахмала, амилодекстрина, мальтодекстрина, мальтозы, глюкозы и их смесей.
16. Способ по п. 15, дополнительно включающий стадию превращения крахмала в производное крахмала, где производное крахмала получают ферментативным гидролизом крахмала или кислотным гидролизом крахмала.
17. Способ по п. 15 или 16, отличающийся тем, что в способе добавляют 4–глюкантрансферазу (4GT).
18. Способ по любому из пп. 13–17, отличающийся тем, что производное крахмала получено ферментативным гидролизом крахмала, катализируемым изоамилазой, пуллуланазой, альфа–амилазой или их комбинацией.
19. Способ по п. 2, отличающийся тем, что A6PI содержит аминокислотную последовательность, имеющую по меньшей мере 55% идентичность последовательности с SEQ ID No: 1 или 2, причем указанная A6PI катализирует превращение P6P в A6P.
20. Способ по п. 19, отличающийся тем, что A6PI содержит укладку Россмана для катализа, с His на С–конце 1–й β–цепи укладки Россмана; Arg на С–конце α–спирали С–конца 5–й β–цепи укладки Россмана; His в активном сайте; Cys; Thr в активном сайте; GTG–гидрофобный–G мотив вблизи активного сайта и Asn вблизи активного сайта.
21. Способ по любому из пп. 2 и 19–20, отличающийся тем, что A6PP содержит аминокислотную последовательность, имеющую по меньшей мере 30% идентичность последовательности с любой из SEQ ID No: 3–7, и где указанная A6PP катализирует превращение A6P в аллозу.
22. Способ по п. 21, отличающийся тем, что A6PP содержит домен укладки Россмана для катализа, C1 кэпированный домен, сигнатуру DxD в 1–ой β–цепи укладки Россмана, Thr или Ser на конце 2–ой β–цепи укладки Россмана, Lys на N–конце α–спирали С–терминально относительно 3–ей β–цепи укладки Россмана, и сигнатуру ED на конце 4–ой β–цепи укладки Россмана.
23. Способ по п. 3, отличающийся тем, что M6PI содержит аминокислотную последовательность, имеющую по меньшей мере 25% идентичность последовательности с любой из SEQ ID No: 8–11, причем указанная M6PI катализирует превращение F6P в M6P.
24. Способ по п. 23, отличающийся тем, что M6PI содержит два домена с ядром из антипараллельных β–цепей, напоминающих укладку купина, и третий домен, состоящий только из α–спиралей, и двухвалентный катион металла.
25. Способ по любому из пп. 3, 23 или 24, отличающийся тем, что PGPMI содержит аминокислотную последовательность, имеющую по меньшей мере 25% идентичность последовательности с любой из SEQ ID No: 15–17, и где указанная PGPMI катализирует превращение F6P в M6P.
26. Способ по п. 25, отличающийся тем, что PGPMI содержит две укладки Россмана, GGS–мотив, SYSG–X–T–X–ET–гидрофобный мотив, EN–сигнатуру, где Glu присутствует для переноса основного протона в активном сайте, и HN–сигнатуру, где His присутствует для раскрытия/закрытия кольца субстрата во время катализа.
27. Способ по любому из пп. 3 и 23–26, отличающийся тем, что M6PP содержит аминокислотную последовательность, имеющую по меньшей мере 30% идентичность последовательности с любой из SEQ ID No: 12–14, причем указанная M6PP катализирует превращение M6P в маннозу.
28. Способ по п. 27, отличающийся тем, что M6PP содержит домен укладки Россмана для катализа, C1 кэпированный домен, сигнатуру DxD в 1–ой β–цепи укладки Россмана, Thr или Ser в конце 2–ой β–цепи укладки Россмана, Lys на N–конце α–спирали С–терминально относительно 3–ей β–цепи укладки Россмана, и сигнатуру GDxxxD на конце 4–ой β–цепи укладки Россмана.
29. Способ по п. 5, отличающийся тем, что F6PP содержит аминокислотную последовательность, имеющую по меньшей мере 25% идентичность последовательности с SEQ ID No: 21, причем указанная F6PP катализирует превращение F6P во фруктозу.
30. Способ по п. 29, отличающийся тем, что F6PP содержит домен укладки Россмана для катализа, C1 кэпированный домен, сигнатуру DxD в 1–ой β–цепи укладки Россмана, Thr или Ser в конце 2–ой β–цепи укладки Россмана, Lys на N–конце α–спирали С–терминально относительно 3–ей β–цепи укладки Россмана, и сигнатуру ED на конце 4–ой β–цепи укладки Россмана.
31. Способ по п. 4, отличающийся тем, что Gal6PI представляет собой мультимер из двух субъединиц Lac A и Lac B,
причем указанная Lac A содержит аминокислотную последовательность, имеющую по меньшей мере 25% идентичность последовательности с SEQ ID No: 18;
причем указанная Lac B содержит аминокислотную последовательность, имеющую по меньшей мере 25% идентичность последовательности с SEQ ID No: 19,
причем указанная Gal6PI катализирует превращение T6P в Gal6P.
32. Способ по п. 31, отличающийся тем, что Gal6PI содержит гетеродимер (‘A’ и ‘B’), состоящий из субъединиц с Россман–подобными αβα сэндвич–укладками, Arg130 и Arg134 в ‘A’ и His9 и Arg39 в ‘B’ для связывания фосфатной группы субстрата, His96 в ‘A’ для раскрытия кольца субстрата, Asn97 в ‘A’ для стабилизации высокоэнергетических промежуточных продуктов и Cys65 и Thr67 в ‘B’ для участия в переносе протона.
33. Способ по любому из пп. 4, 31 и 32, отличающийся тем, что Gal6PP содержит аминокислотную последовательность, имеющую по меньшей мере 25% идентичность последовательности с SEQ ID No: 20, причем указанная Gal6PP катализирует превращение Gal6P в галактозу.
34. Способ по п. 33, отличающийся тем, что Gal6PP содержит домен укладки Россмана для катализа, C2 кэпированный домен, сигнатуру DxD в 1–ой β–цепи укладки Россмана, Thr или Ser на конце 2–ой β–цепи укладки Россмана, и сигнатуру GDxxxD на конце 4–ой β–цепи укладки Россмана.
35. Способ по п. 14, отличающийся тем, что гексозой является фруктоза, сахарид представляет собой сахарозу, и где по меньшей мере один фермент представляет собой сахарозо–фосфорилазу.
36. Способ по любому из пп. 3 и 23–28, дополнительно включающий превращение G6P в F6P катализируемое PGPMI, причем F6P превращается в М6Р с помощью PGPMI.
37. Способ по любому из пп. 1–36, отличающийся тем, что стадии указанного способа проводят при температуре в диапазоне от около 40°C до около 70°С, при рН в диапазоне от около 5,0 до около 8,0, и/или в течение от около 8 часов до около 48 часов.
38. Способ по любому из пп. 1–37, отличающийся тем, что стадии указанного способа проводят в одном биореакторе или в множестве биореакторов, расположенных последовательно.
39. Способ по любому из пп. 1–38, отличающийся тем, что стадии указанного способа проводят без АТФ, без NAD(P)(H), при концентрации фосфата от около 0,1 мМ до около 150 мМ, фосфат перерабатывают, и/или, по меньшей мере, одна стадия указанного способа включает энергетически выгодную химическую реакцию.
40. Гексоза, полученная способом по любому из пп. 1–39, выбранная из группы, состоящей из аллозы, маннозы, галактозы, фруктозы, альтрозы, талозы, сорбозы, гулозы и идозы.
Applications Claiming Priority (9)
Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
---|---|---|---|
US201762470620P | 2017-03-13 | 2017-03-13 | |
US201762470605P | 2017-03-13 | 2017-03-13 | |
US62/470,605 | 2017-03-13 | ||
US62/470,620 | 2017-03-13 | ||
US201762480798P | 2017-04-03 | 2017-04-03 | |
US62/480,798 | 2017-04-03 | ||
US201762482148P | 2017-04-05 | 2017-04-05 | |
US62/482,148 | 2017-04-05 | ||
PCT/US2018/022185 WO2018169957A1 (en) | 2017-03-13 | 2018-03-13 | Enzymatic production of hexoses |
Publications (3)
Publication Number | Publication Date |
---|---|
RU2019132203A true RU2019132203A (ru) | 2021-04-14 |
RU2019132203A3 RU2019132203A3 (ru) | 2021-07-01 |
RU2766710C2 RU2766710C2 (ru) | 2022-03-15 |
Family
ID=63523885
Family Applications (1)
Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
---|---|---|---|
RU2019132203A RU2766710C2 (ru) | 2017-03-13 | 2018-03-13 | Ферментативное получение гексоз |
Country Status (13)
Country | Link |
---|---|
US (4) | US11345909B2 (ru) |
EP (1) | EP3596212A4 (ru) |
JP (2) | JP7140401B2 (ru) |
KR (1) | KR20190128681A (ru) |
CN (1) | CN110914422A (ru) |
BR (1) | BR112019018108A2 (ru) |
CA (1) | CA3056604A1 (ru) |
IL (1) | IL269219A (ru) |
MA (1) | MA49847A (ru) |
MX (2) | MX2019009863A (ru) |
RU (1) | RU2766710C2 (ru) |
SG (1) | SG11201908470UA (ru) |
WO (1) | WO2018169957A1 (ru) |
Families Citing this family (13)
Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
---|---|---|---|---|
KR20190100386A (ko) | 2017-01-06 | 2019-08-28 | 그린라이트 바이오사이언시스, 아이엔씨. | 당의 무세포 생산 |
EP3874032A4 (en) * | 2018-10-29 | 2023-01-11 | Bonumose Inc. | ENZYMATIC PRODUCTION OF HEXOSES |
KR102233375B1 (ko) * | 2018-12-11 | 2021-03-31 | 씨제이제일제당 주식회사 | 신규 싸이코스-6-인산의 탈인산화 효소, 이를 포함하는 싸이코스 생산용 조성물, 및 이를 이용한 싸이코스 제조방법 |
WO2020167796A1 (en) * | 2019-02-12 | 2020-08-20 | Bonumose Llc | Enzymatic production of mannose |
CN109750011B (zh) * | 2019-02-20 | 2022-05-10 | 中国科学院天津工业生物技术研究所 | 一种甘露糖6-磷酸磷酸酶及甘露糖生物制备方法 |
US20220235386A1 (en) * | 2019-05-31 | 2022-07-28 | Bonumose, Inc | Enzymatic production of fructose |
CA3143852A1 (en) * | 2019-07-17 | 2021-01-21 | Daniel Joseph Wichelecki | Immobilized enzyme compositions for the production of hexoses |
US20220372535A1 (en) * | 2019-10-28 | 2022-11-24 | Samyang Corporation | Fructose-6-phosphate 3-epimerase and use thereof |
EP3839054A1 (en) * | 2019-12-20 | 2021-06-23 | Cascat GmbH | Production of fructose from oligo- and/or polysaccharides |
CN112680482B (zh) * | 2021-01-12 | 2022-12-20 | 中国科学院天津工业生物技术研究所 | 一种甘露醇的生物制备方法 |
AR124799A1 (es) * | 2021-02-02 | 2023-05-03 | Bonumose Inc | Enriquecimiento enzimático de ingredientes alimenticios para la reducción de azúcares |
CN113913481B (zh) * | 2021-12-13 | 2022-03-25 | 中国科学院天津工业生物技术研究所 | 甘露糖的生物制备方法 |
CN114645070B (zh) * | 2022-02-28 | 2022-12-20 | 北京焉支山科技有限公司 | 一种己糖-6-磷酸组合物的制备方法及其在化妆品中的应用 |
Family Cites Families (26)
Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
---|---|---|---|---|
SU703104A1 (ru) * | 1978-02-16 | 1979-12-15 | Институт органической химии АН Киргизской ССР | Способ получени -маннозы |
US5757378A (en) | 1990-10-13 | 1998-05-26 | Canon Kabushiki Kaisha | Color image processing apparatus |
GB9304200D0 (en) | 1993-03-02 | 1993-04-21 | Sandoz Ltd | Improvements in or relating to organic compounds |
US7129340B1 (en) | 1997-07-02 | 2006-10-31 | sanofi pasteur limited/sanofi pasteur limitée | Nucleic acid and amino acid sequences relating to streptococcus pneumoniae for diagnostics and therapeutics |
US7598361B2 (en) | 1997-11-24 | 2009-10-06 | Monsanto Technology Llc | Nucleic acid molecules and other molecules associated with the sucrose pathway |
JP4039591B2 (ja) | 1998-03-25 | 2008-01-30 | 日本化薬株式会社 | 酵素を用いたマンノースの測定法 |
US20020012979A1 (en) | 1998-06-08 | 2002-01-31 | Alan Berry | Vitamin c production in microorganisms and plants |
US6892139B2 (en) * | 1999-01-29 | 2005-05-10 | The Regents Of The University Of California | Determining the functions and interactions of proteins by comparative analysis |
WO2002077183A2 (en) | 2001-03-21 | 2002-10-03 | Elitra Pharmaceuticals, Inc. | Identification of essential genes in microorganisms |
EP1546352A2 (en) | 2002-09-30 | 2005-06-29 | Archer-Daniels-Midland Company | Cell-free production of glucosamine |
US20070039069A1 (en) | 2004-03-22 | 2007-02-15 | Rogers James A | Nucleic acid molecules associated with oil in plants |
KR20060059622A (ko) | 2004-11-29 | 2006-06-02 | 주식회사 엔지뱅크 | 내열성 효소를 이용하여 전분으로부터 6-인산과당을제조하는 방법 |
AU2006220772A1 (en) | 2005-03-04 | 2006-09-14 | Verenium Corporation | Nucleic acids and proteins and methods for making and using them |
US8679822B2 (en) * | 2010-06-29 | 2014-03-25 | E I Du Pont De Nemours And Company | Xylose utilization in recombinant zymomonas |
JP5998130B2 (ja) | 2010-07-12 | 2016-09-28 | ユニヴェルシテイト ヘントUniversiteit Gent | 付加価値バイオ生成物の生成のための代謝操作された生物 |
JP6171598B2 (ja) | 2013-06-11 | 2017-08-02 | 国立大学法人 新潟大学 | β−マンノシドの製造方法 |
US9914919B2 (en) | 2013-07-29 | 2018-03-13 | Samyang Corporation | Aldolase, aldolase mutant, and method and composition for producing tagatose by using same |
WO2015017866A1 (en) * | 2013-08-02 | 2015-02-05 | Enevolv, Inc. | Processes and host cells for genome, pathway, and biomolecular engineering |
WO2015147644A1 (en) | 2014-03-27 | 2015-10-01 | Photanol B.V. | Erythritol production in cyanobacteria |
US20160244769A1 (en) * | 2015-02-25 | 2016-08-25 | University Of Georgia Research Foundation, Inc. | Microbial hexose formation |
WO2016201110A1 (en) | 2015-06-09 | 2016-12-15 | Kembiotix Llc | Method for producing carbohydrates from dihydroxyacetone |
WO2017002978A1 (ja) * | 2015-07-02 | 2017-01-05 | 協和発酵バイオ株式会社 | 希少糖の製造法 |
CN106399427B (zh) * | 2016-11-01 | 2018-11-13 | 中国科学院天津工业生物技术研究所 | 塔格糖的制备方法 |
KR20190100386A (ko) * | 2017-01-06 | 2019-08-28 | 그린라이트 바이오사이언시스, 아이엔씨. | 당의 무세포 생산 |
CN110079488A (zh) * | 2018-01-25 | 2019-08-02 | 中国科学院天津工业生物技术研究所 | 一种生产阿洛酮糖的工程菌株,其构建方法及应用 |
WO2020167796A1 (en) * | 2019-02-12 | 2020-08-20 | Bonumose Llc | Enzymatic production of mannose |
-
2018
- 2018-03-13 BR BR112019018108A patent/BR112019018108A2/pt unknown
- 2018-03-13 RU RU2019132203A patent/RU2766710C2/ru active
- 2018-03-13 WO PCT/US2018/022185 patent/WO2018169957A1/en unknown
- 2018-03-13 CA CA3056604A patent/CA3056604A1/en active Pending
- 2018-03-13 MA MA049847A patent/MA49847A/fr unknown
- 2018-03-13 EP EP18766750.6A patent/EP3596212A4/en active Pending
- 2018-03-13 JP JP2019550240A patent/JP7140401B2/ja active Active
- 2018-03-13 SG SG11201908470U patent/SG11201908470UA/en unknown
- 2018-03-13 US US16/493,519 patent/US11345909B2/en active Active
- 2018-03-13 CN CN201880031756.9A patent/CN110914422A/zh active Pending
- 2018-03-13 MX MX2019009863A patent/MX2019009863A/es unknown
- 2018-03-13 KR KR1020197029928A patent/KR20190128681A/ko active IP Right Grant
-
2019
- 2019-08-16 US US16/542,560 patent/US10745683B2/en active Active
- 2019-08-19 MX MX2023007865A patent/MX2023007865A/es unknown
- 2019-09-09 IL IL26921919A patent/IL269219A/en unknown
-
2020
- 2020-01-08 US US16/737,292 patent/US11236320B2/en active Active
-
2022
- 2022-05-26 US US17/825,484 patent/US11993796B2/en active Active
- 2022-09-01 JP JP2022139425A patent/JP2022173237A/ja active Pending
Also Published As
Publication number | Publication date |
---|---|
EP3596212A4 (en) | 2021-06-02 |
CA3056604A1 (en) | 2018-09-20 |
RU2019132203A3 (ru) | 2021-07-01 |
MX2023007865A (es) | 2023-07-07 |
US11236320B2 (en) | 2022-02-01 |
US20200131547A1 (en) | 2020-04-30 |
US10745683B2 (en) | 2020-08-18 |
US20200010824A1 (en) | 2020-01-09 |
US20200131499A1 (en) | 2020-04-30 |
MX2019009863A (es) | 2020-02-13 |
KR20190128681A (ko) | 2019-11-18 |
RU2766710C2 (ru) | 2022-03-15 |
US11345909B2 (en) | 2022-05-31 |
US11993796B2 (en) | 2024-05-28 |
JP2022173237A (ja) | 2022-11-18 |
EP3596212A1 (en) | 2020-01-22 |
CN110914422A (zh) | 2020-03-24 |
JP2020509765A (ja) | 2020-04-02 |
BR112019018108A2 (pt) | 2022-06-14 |
US20220290117A1 (en) | 2022-09-15 |
MA49847A (fr) | 2021-06-02 |
IL269219A (en) | 2019-11-28 |
WO2018169957A1 (en) | 2018-09-20 |
JP7140401B2 (ja) | 2022-09-21 |
SG11201908470UA (en) | 2019-10-30 |
Similar Documents
Publication | Publication Date | Title |
---|---|---|
RU2019132203A (ru) | Ферментативное получение гексоз | |
Wang et al. | Enzymatic transglycosylation for glycoconjugate synthesis | |
AU2017376628B2 (en) | Enzymatic production of D-allulose | |
CN107208084A (zh) | D‑塔格糖的酶促合成 | |
CN106399427A (zh) | 塔格糖的制备方法 | |
US20220127653A1 (en) | Enzymatic production of mannose | |
US20210381014A1 (en) | Enzymatic production of hexoses | |
KR20090087935A (ko) | 락토-n-비오스i 또는 갈락토-n-비오스의 제조방법 | |
US20210277437A1 (en) | Enzymetic preparation of glucosamine | |
CN110157688A (zh) | 一种产麦芽五糖能力提高的直链麦芽低聚糖生成酶突变体 | |
US20210388404A1 (en) | Enzymatic production of tagatose | |
CN115768903A (zh) | 酶促产生阿洛酮糖 | |
RU2021115272A (ru) | Ферментативное получение гексоз | |
RU2819709C2 (ru) | Ферментативное получение d-аллюлозы | |
JPH0759587A (ja) | 糖質又は複合糖質の製造方法 | |
US11155643B2 (en) | Glucan kinases and methods for processing starch using the same | |
CN107365782A (zh) | 一种基因工程菌及其应用 | |
RU2021139513A (ru) | Ферментативное продуцирование фруктозы | |
RU2021113948A (ru) | Ферментативное получение тагатозы | |
CN114174507A (zh) | 酶法生产果糖 | |
CN117568422A (zh) | 一种综合利用玉米秸秆水解液全细胞合成d-核糖和d-阿洛糖的方法 | |
Studer et al. | Integrated high throughput pretreatment and enzymatic hydrolysis in 96 well plates | |
CN117157398A (zh) | 降糖食品成分的酶促富集 |
Legal Events
Date | Code | Title | Description |
---|---|---|---|
HZ9A | Changing address for correspondence with an applicant |