RU2013122800A - Термостабильная целлюлаза из trichoderma - Google Patents

Термостабильная целлюлаза из trichoderma Download PDF

Info

Publication number
RU2013122800A
RU2013122800A RU2013122800/10A RU2013122800A RU2013122800A RU 2013122800 A RU2013122800 A RU 2013122800A RU 2013122800/10 A RU2013122800/10 A RU 2013122800/10A RU 2013122800 A RU2013122800 A RU 2013122800A RU 2013122800 A RU2013122800 A RU 2013122800A
Authority
RU
Russia
Prior art keywords
polypeptide
interest
host cell
trichoderma host
trichoderma
Prior art date
Application number
RU2013122800/10A
Other languages
English (en)
Inventor
Андрей МЯСНИКОВ
Майкл ШЕЛЛЕ
Майкл Уорд
Original Assignee
ДАНИСКО ЮЭс ИНК.
Priority date (The priority date is an assumption and is not a legal conclusion. Google has not performed a legal analysis and makes no representation as to the accuracy of the date listed.)
Filing date
Publication date
Application filed by ДАНИСКО ЮЭс ИНК. filed Critical ДАНИСКО ЮЭс ИНК.
Publication of RU2013122800A publication Critical patent/RU2013122800A/ru

Links

Classifications

    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
    • C12N—MICROORGANISMS OR ENZYMES; COMPOSITIONS THEREOF; PROPAGATING, PRESERVING, OR MAINTAINING MICROORGANISMS; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING; CULTURE MEDIA
    • C12N1/00—Microorganisms, e.g. protozoa; Compositions thereof; Processes of propagating, maintaining or preserving microorganisms or compositions thereof; Processes of preparing or isolating a composition containing a microorganism; Culture media therefor
    • C12N1/14—Fungi; Culture media therefor
    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
    • C12N—MICROORGANISMS OR ENZYMES; COMPOSITIONS THEREOF; PROPAGATING, PRESERVING, OR MAINTAINING MICROORGANISMS; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING; CULTURE MEDIA
    • C12N9/00—Enzymes; Proenzymes; Compositions thereof; Processes for preparing, activating, inhibiting, separating or purifying enzymes
    • C12N9/14—Hydrolases (3)
    • C12N9/24—Hydrolases (3) acting on glycosyl compounds (3.2)
    • C12N9/2402—Hydrolases (3) acting on glycosyl compounds (3.2) hydrolysing O- and S- glycosyl compounds (3.2.1)
    • C12N9/2405—Glucanases
    • C12N9/2434—Glucanases acting on beta-1,4-glucosidic bonds
    • C12N9/2437—Cellulases (3.2.1.4; 3.2.1.74; 3.2.1.91; 3.2.1.150)
    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C07—ORGANIC CHEMISTRY
    • C07K—PEPTIDES
    • C07K14/00—Peptides having more than 20 amino acids; Gastrins; Somatostatins; Melanotropins; Derivatives thereof
    • C07K14/37—Peptides having more than 20 amino acids; Gastrins; Somatostatins; Melanotropins; Derivatives thereof from fungi
    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
    • C12N—MICROORGANISMS OR ENZYMES; COMPOSITIONS THEREOF; PROPAGATING, PRESERVING, OR MAINTAINING MICROORGANISMS; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING; CULTURE MEDIA
    • C12N15/00—Mutation or genetic engineering; DNA or RNA concerning genetic engineering, vectors, e.g. plasmids, or their isolation, preparation or purification; Use of hosts therefor
    • C12N15/09—Recombinant DNA-technology
    • C12N15/11—DNA or RNA fragments; Modified forms thereof; Non-coding nucleic acids having a biological activity
    • C12N15/52—Genes encoding for enzymes or proenzymes
    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
    • C12N—MICROORGANISMS OR ENZYMES; COMPOSITIONS THEREOF; PROPAGATING, PRESERVING, OR MAINTAINING MICROORGANISMS; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING; CULTURE MEDIA
    • C12N15/00—Mutation or genetic engineering; DNA or RNA concerning genetic engineering, vectors, e.g. plasmids, or their isolation, preparation or purification; Use of hosts therefor
    • C12N15/09—Recombinant DNA-technology
    • C12N15/63—Introduction of foreign genetic material using vectors; Vectors; Use of hosts therefor; Regulation of expression
    • C12N15/79—Vectors or expression systems specially adapted for eukaryotic hosts
    • C12N15/80—Vectors or expression systems specially adapted for eukaryotic hosts for fungi
    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
    • C12N—MICROORGANISMS OR ENZYMES; COMPOSITIONS THEREOF; PROPAGATING, PRESERVING, OR MAINTAINING MICROORGANISMS; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING; CULTURE MEDIA
    • C12N9/00—Enzymes; Proenzymes; Compositions thereof; Processes for preparing, activating, inhibiting, separating or purifying enzymes
    • C12N9/14—Hydrolases (3)
    • C12N9/24—Hydrolases (3) acting on glycosyl compounds (3.2)
    • C12N9/2402—Hydrolases (3) acting on glycosyl compounds (3.2) hydrolysing O- and S- glycosyl compounds (3.2.1)
    • C12N9/2405—Glucanases
    • C12N9/2434—Glucanases acting on beta-1,4-glucosidic bonds
    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
    • C12P—FERMENTATION OR ENZYME-USING PROCESSES TO SYNTHESISE A DESIRED CHEMICAL COMPOUND OR COMPOSITION OR TO SEPARATE OPTICAL ISOMERS FROM A RACEMIC MIXTURE
    • C12P21/00—Preparation of peptides or proteins
    • C12P21/02—Preparation of peptides or proteins having a known sequence of two or more amino acids, e.g. glutathione
    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
    • C12Y—ENZYMES
    • C12Y302/00—Hydrolases acting on glycosyl compounds, i.e. glycosylases (3.2)
    • C12Y302/01—Glycosidases, i.e. enzymes hydrolysing O- and S-glycosyl compounds (3.2.1)
    • C12Y302/01004—Cellulase (3.2.1.4), i.e. endo-1,4-beta-glucanase

Landscapes

  • Life Sciences & Earth Sciences (AREA)
  • Health & Medical Sciences (AREA)
  • Chemical & Material Sciences (AREA)
  • Genetics & Genomics (AREA)
  • Organic Chemistry (AREA)
  • Engineering & Computer Science (AREA)
  • Wood Science & Technology (AREA)
  • Zoology (AREA)
  • Bioinformatics & Cheminformatics (AREA)
  • General Engineering & Computer Science (AREA)
  • Biotechnology (AREA)
  • General Health & Medical Sciences (AREA)
  • Biochemistry (AREA)
  • Biomedical Technology (AREA)
  • Molecular Biology (AREA)
  • Microbiology (AREA)
  • Medicinal Chemistry (AREA)
  • Mycology (AREA)
  • Biophysics (AREA)
  • Proteomics, Peptides & Aminoacids (AREA)
  • Physics & Mathematics (AREA)
  • Plant Pathology (AREA)
  • Gastroenterology & Hepatology (AREA)
  • Chemical Kinetics & Catalysis (AREA)
  • General Chemical & Material Sciences (AREA)
  • Botany (AREA)
  • Tropical Medicine & Parasitology (AREA)
  • Virology (AREA)
  • Micro-Organisms Or Cultivation Processes Thereof (AREA)
  • Enzymes And Modification Thereof (AREA)
  • Preparation Of Compounds By Using Micro-Organisms (AREA)

Abstract

1. Клетка-хозяин Trichoderma, содержащая:модификацию, где модификация, по существу, снижает или предотвращает продукцию термостабильной эндоглюканазы V (EGV) клеткой-хозяином Trichoderma, ипредставляющую интерес экзогенную молекулу нуклеиновой кислоты, кодирующую представляющий интерес полипептид, функционально связанную с промотором, в результате чего каждый из по меньшей мере одного эндогенного полипептида и представляющего интерес полипептида экспрессируется in vivo клеткой-хозяином Trichoderma.2. Клетка-хозяин Trichoderma по п.1, где модификация включает одно или несколько удалений или разрушений нуклеотидов, вовлеченных в экспрессию EGV.3. Клетка-хозяин Trichoderma по п.2, где разрушение или удаление включает удаление или разрушение кодирующего гена, или кодирующего участка, или промотора, или регуляторных элементов для экспрессии EGV.4. Клетка-хозяин Trichoderma по п.3, где удаление или разрушение включает удаление или разрушение egl5.5. Клетка-хозяин Trichoderma по п.4, где удаление или разрушение включает разрушение egl5.6. Клетка-хозяин Trichoderma по п.4, где удаление или разрушение включает удаление egl5.7. Клетка-хозяин Trichoderma по п.6, где egl5 удален путем гомологичной рекомбинации.8. Клетка-хозяин Trichoderma по п.1, где эндогенный полипептид представляет собой целлюлазу, гемицеллюлазу, протеазу или их комбинации.9. Клетка-хозяин Trichoderma по п.8, где термолабильный фермент представляет собой целлюлазу или гемицеллюлазу.10. Клетка-хозяин Trichoderma по п.1, где Trichoderma представляет собой T. reesei.11. Клетка-хозяин Trichoderma по п.1, где представляющий интерес полипептид представляет собой гидрофобин II.12. Клетка-хозяин Trichoderma по п.10, где представляющий интерес полипептид представляет собой ги�

Claims (37)

1. Клетка-хозяин Trichoderma, содержащая:
модификацию, где модификация, по существу, снижает или предотвращает продукцию термостабильной эндоглюканазы V (EGV) клеткой-хозяином Trichoderma, и
представляющую интерес экзогенную молекулу нуклеиновой кислоты, кодирующую представляющий интерес полипептид, функционально связанную с промотором, в результате чего каждый из по меньшей мере одного эндогенного полипептида и представляющего интерес полипептида экспрессируется in vivo клеткой-хозяином Trichoderma.
2. Клетка-хозяин Trichoderma по п.1, где модификация включает одно или несколько удалений или разрушений нуклеотидов, вовлеченных в экспрессию EGV.
3. Клетка-хозяин Trichoderma по п.2, где разрушение или удаление включает удаление или разрушение кодирующего гена, или кодирующего участка, или промотора, или регуляторных элементов для экспрессии EGV.
4. Клетка-хозяин Trichoderma по п.3, где удаление или разрушение включает удаление или разрушение egl5.
5. Клетка-хозяин Trichoderma по п.4, где удаление или разрушение включает разрушение egl5.
6. Клетка-хозяин Trichoderma по п.4, где удаление или разрушение включает удаление egl5.
7. Клетка-хозяин Trichoderma по п.6, где egl5 удален путем гомологичной рекомбинации.
8. Клетка-хозяин Trichoderma по п.1, где эндогенный полипептид представляет собой целлюлазу, гемицеллюлазу, протеазу или их комбинации.
9. Клетка-хозяин Trichoderma по п.8, где термолабильный фермент представляет собой целлюлазу или гемицеллюлазу.
10. Клетка-хозяин Trichoderma по п.1, где Trichoderma представляет собой T. reesei.
11. Клетка-хозяин Trichoderma по п.1, где представляющий интерес полипептид представляет собой гидрофобин II.
12. Клетка-хозяин Trichoderma по п.10, где представляющий интерес полипептид представляет собой гидрофобин II.
13. Клетка-хозяин Trichoderma по п.1, где представляющий интерес полипептид является термостабильным.
14. Клетка-хозяин Trichoderma по п.1, где представляющий интерес полипептид является чувствительным к нагреванию или термолабильным.
15. Способ получения представляющего интерес полипептида в модифицированной клетке-хозяине Trichoderma по любому из пп.1-12, где представляющий интерес полипептид является термостабильным, включающий:
инкубирование модифицированной клетки-хозяина в среде, подходящей для того, чтобы модифицированная клетка-хозяин продуцировала представляющий интерес термостабильный полипептид и эндогенный полипептид, в результате чего каждый из эндогенного полипептида и представляющего интерес термостабильного полипептида экспрессируется модифицированной клеткой-хозяином; и
воздействие на представляющий интерес термостабильный полипептид и эндогенный полипептид повышенной температурой,
где повышенная температура является достаточной для того, чтобы, по существу, инактивировать эндогенный полипептид, но недостаточной для инактивации представляющего интерес термостабильного полипептида и EGV, если они присутствовали;
в результате чего представляющий интерес термостабильный полипептид продуцируется в активной или функциональной форме, по существу, при отсутствии активности эндогенного полипептида.
16. Способ по п.15, дополнительно включающий выделение белковой смеси из модифицированной клетки-хозяина Trichoderma перед этапом воздействия на представляющий интерес полипептид и эндогенный полипептид повышенной температурой.
17. Способ по п.15, где модифицированная клетка-хозяин экспрессирует экзоцеллобиогидролазу, эндоглюканазу, β-глюкозидазу или их комбинации.
18. Способ по п.15, где представляющий интерес термостабильный полипептид является обратимо денатурируемым при нагревании.
19. Способ по п.15, где повышенной температурой является температура приблизительно 90°C или более.
20. Способ по п.15, где воздействие повышенной температурой происходит в течение приблизительно 5 минут или дольше.
21. Способ по п.15, где воздействие повышенной температуры происходит в течение приблизительно 60 мин или дольше.
22. Способ контроля активности представляющего интерес полипептида, экспрессируемого модифицированными клетками-хозяевами Trichoderma по любому из пп.1-10, где представляющий интерес полипептид является чувствительным к нагреванию или термолабильным, причем указанный способ включает воздействие на представляющий интерес чувствительный к нагреванию или термолабильный полипептид и эндогенный полипептид повышенной температурой,
где повышенная температура является достаточной для инактивации эндогенного полипептида и чувствительного к нагреванию или термолабильного полипептида.
23. Способ по п.22, где эндогенный полипептид представляет собой целлюлазу.
24. Способ по п.22, дополнительно включающий перед воздействием на представляющий интерес чувствительный к нагреванию или термолабильный полипептид повышенной температурой приведение в контакт представляющего интерес полипептида с соединением, на которое действует представляющий интерес полипептид.
25. Способ по п.23, дополнительно включающий перед воздействием на представляющий интерес чувствительный к нагреванию или термолабильный полипептид повышенной температурой приведение в контакт представляющего интерес полипептида с одним или несколькими соединениями, на которые действуют целлюлаза и представляющий интерес полипептид.
26. Композиция ферментационного бульона, полученная или получаемая из клетки-хозяина нитчатого гриба и содержащая гидрофобин II, причем указанный ферментационный бульон, по существу, не обладает целлюлазной и/или маннаназной активностью, и где гидрофобин II продуцируется в модифицированной клетке-хозяине Trichoderma по любому из п.11 или 12.
27. Композиция ферментационного бульона, полученная или получаемая из модифицированного Trichoderma по любому из пп.1-10.
28. Способ контроля активности представляющего интерес полипептида в ферментационном бульоне по п.27, где представляющий интерес полипептид является чувствительным к нагреванию или термолабильным, причем указанный способ включает воздействие на ферментационный бульон повышенной температурой, достаточной для инактивации эндогенного полипептида и чувствительного к нагреванию или термолабильного полипептида.
29. Способ по п.28, где эндогенный полипептид представляет собой целлюлазу.
30. Способ по п.28, дополнительно включающий перед воздействием на ферментационный бульон повышенной температурой приведение в контакт ферментационного бульона с представляющим интерес соединением, на которое действует представляющий интерес полипептид.
31. Способ по п.29, дополнительно включающий перед воздействием на ферментационный бульон повышенной температурой приведение в контакт ферментационного бульона с одним или несколькими соединениями, на которые действуют целлюлаза и представляющий интерес полипептид.
32. Способ контроля активности целлюлазы, присутствующей в композиции, полученной из модифицированных клеток-хозяев Trichoderma по любому из пп.1-10, где композиция содержит по меньшей мере один целлюлазный фермент помимо EGV, причем указанный способ включает воздействие на композицию повышенной температурой, достаточной для инактивации представляющего интерес полипептида, и где после воздействия на композицию повышенной температурой композиция, по существу, не обладает целлюлазной активностью.
33. Способ по п.32, где представляющий интерес полипептид является чувствительным к нагреванию или термолабильным.
34. Способ по п.32, где представляющий интерес полипептид является устойчивым к нагреванию или термостабильным.
35. Способ по п.32, где воздействие на композицию повышенной температурой выполняют в пищевом продукте или напитке.
36. Способ по п.32, где повышенная температура не превышает приблизительно 100°C.
37. Способ по п.32, где композиция, полученная из модифицированных клеток-хозяев Trichoderma, представляет собой содержащий гидрофобин ферментационный бульон.
RU2013122800/10A 2010-10-20 2011-10-19 Термостабильная целлюлаза из trichoderma RU2013122800A (ru)

Applications Claiming Priority (5)

Application Number Priority Date Filing Date Title
US39494610P 2010-10-20 2010-10-20
EP10188285.0 2010-10-20
US61/394,946 2010-10-20
EP10188285 2010-10-20
PCT/US2011/056810 WO2012054554A2 (en) 2010-10-20 2011-10-19 Thermostable trichoderma cellulase

Publications (1)

Publication Number Publication Date
RU2013122800A true RU2013122800A (ru) 2014-11-27

Family

ID=44022886

Family Applications (1)

Application Number Title Priority Date Filing Date
RU2013122800/10A RU2013122800A (ru) 2010-10-20 2011-10-19 Термостабильная целлюлаза из trichoderma

Country Status (12)

Country Link
US (2) US20120107872A1 (ru)
EP (1) EP2630249B1 (ru)
JP (1) JP2014503185A (ru)
KR (1) KR20130132416A (ru)
CN (1) CN103562402A (ru)
AU (1) AU2011317171B2 (ru)
BR (1) BR112013009532A2 (ru)
CA (1) CA2815070A1 (ru)
DK (1) DK2630249T3 (ru)
MX (1) MX2013004203A (ru)
RU (1) RU2013122800A (ru)
WO (1) WO2012054554A2 (ru)

Families Citing this family (9)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
JP2015518723A (ja) * 2012-05-21 2015-07-06 ダニスコ・ユーエス・インク トリコデルマ（Ｔｒｉｃｈｏｄｅｒｍａ）ヒドロホビン産生
ES2727530T3 (es) 2013-08-08 2019-10-16 Danisco Us Inc Aumento de la expresión de un transgén en células eucariotas mediante la reducción del ARN de interferencia
WO2015051121A1 (en) 2013-10-02 2015-04-09 E. I. Du Pont De Nemours And Company Hydrophobin composition and process for treating surfaces
CN106011114B (zh) * 2016-07-28 2019-05-24 江南大学 一种提高普鲁兰酶稳定性的发酵液处理方法
EP3523415A1 (en) * 2016-10-04 2019-08-14 Danisco US Inc. Protein production in filamentous fungal cells in the absence of inducing substrates
KR102155046B1 (ko) * 2018-06-18 2020-09-11 국민대학교산학협력단 고활성 셀룰레이스를 생산하는 트리코더마 속 kmf006 균주
CN111944790B (zh) * 2020-07-01 2022-09-09 深圳润康生态环境股份有限公司 中性蛋白酶基因、中性蛋白酶及其制备方法和应用
CN112899206B (zh) * 2021-04-12 2022-07-26 西北农林科技大学 一株产几丁质酶、产吲哚乙酸的芽孢杆菌及其应用和方法
WO2023039358A1 (en) 2021-09-09 2023-03-16 Dupont Nutrition Biosciences Aps Over expression of foldases and chaperones improves protein production

Family Cites Families (19)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
US5650322A (en) 1990-10-05 1997-07-22 Genencor International, Inc. Methods for stonewashing fabrics using endoglucanases
ES2105925B1 (es) 1993-05-12 1998-06-01 Blas Burguet Rodrigo Dispositivo cortador de pan transportado en carros.
US6017870A (en) * 1996-10-09 2000-01-25 Genencor International, Inc. Purified cellulase and method of producing
GB9722481D0 (en) * 1997-10-25 1997-12-24 Secr Defence Expression system
US6187732B1 (en) * 1998-09-03 2001-02-13 Genencor International, Inc. Mutant EGIII cellulase, DNA encoding such EGIII compositions and methods for obtaining same
US6407046B1 (en) * 1998-09-03 2002-06-18 Genencor International, Inc. Mutant EGIII cellulase, DNA encoding such EGIII compositions and methods for obtaining same
KR100618495B1 (ko) * 1998-10-06 2006-08-31 마크 아론 에말파브 섬유상의 진균성 숙주 영역에서의 형질전환 시스템:크리소스포륨속에서
ES2291177T3 (es) * 1999-10-29 2008-03-01 Pfizer Inc. Polipeptido de tipo receptor acoplado a proteina g.
DE10038722C2 (de) 2000-08-09 2002-07-25 Genethor Gmbh Verfahren zur Reduzierung von spezifischen Immunreaktionen
DK1578943T3 (da) * 2002-08-16 2012-01-09 Danisco Us Inc Nye variant-Hypocrea jecorina-CBH1-cellulaser
ES2340588T3 (es) 2003-05-29 2010-06-07 Genencor Int Genes nuevos de trichoderma.
US8097445B2 (en) 2004-03-25 2012-01-17 Danisco Us Inc. Exo-endo cellulase fusion protein
US20080229514A1 (en) 2007-03-22 2008-09-25 Poulose Ayrookaran J Cleaning compositions comprising transglucosidase
CA2687609A1 (en) 2007-05-31 2008-12-04 Novozymes, Inc. Polypeptides having cellulolytic enhancing activity and polynucleotides encoding same
US20110053218A1 (en) * 2007-12-19 2011-03-03 Applimex Systems Pty Ltd. Multiple promoter platform for protein production
CA2745522A1 (en) * 2008-12-16 2010-06-24 Unilever Plc Method for extracting hydrophobin from a solution
US8993294B2 (en) 2009-08-10 2015-03-31 Danisco Us Inc. Cross-flow membrane filtration-based process for protein recovery
US20120252066A1 (en) 2011-03-29 2012-10-04 Heng Meng H Methods of foam control
JP2014510796A (ja) 2011-04-15 2014-05-01 ダニスコ・ユーエス・インク ヒドロホビンの精製方法

Also Published As

Publication number Publication date
US20160040144A1 (en) 2016-02-11
WO2012054554A3 (en) 2013-10-24
DK2630249T3 (en) 2018-12-17
EP2630249A2 (en) 2013-08-28
MX2013004203A (es) 2013-06-05
EP2630249B1 (en) 2018-09-05
AU2011317171B2 (en) 2014-09-25
WO2012054554A2 (en) 2012-04-26
CN103562402A (zh) 2014-02-05
EP2630249A4 (en) 2014-12-03
AU2011317171A1 (en) 2013-03-14
CA2815070A1 (en) 2012-04-26
US9828591B2 (en) 2017-11-28
JP2014503185A (ja) 2014-02-13
BR112013009532A2 (pt) 2016-07-19
KR20130132416A (ko) 2013-12-04
US20120107872A1 (en) 2012-05-03

Similar Documents

Publication Publication Date Title
RU2013122800A (ru) Термостабильная целлюлаза из trichoderma
Adav et al. Quantitative secretomic analysis of Trichoderma reesei strains reveals enzymatic composition for lignocellulosic biomass degradation
US10138473B2 (en) Thermostable protease variants
US8207400B2 (en) Polypeptides having cellulolytic enhancing activity and polynucleotides encoding same
US9453213B2 (en) Methods of increasing the cellulolytic enhancing activity of a polypeptide
US8975059B2 (en) Polypeptides having endoglucanase activity and polynucleotides encoding same
US20140322753A1 (en) Polypeptides Having Endoglucanase Activity And Polynucleotides Encoding Same
US20140045243A1 (en) Mutant cells for protein secretion and lignocellulose degradation
CN101970471A (zh) 具有纤维素分解增强活性的多肽和编码该多肽的多核苷酸
CN101945889A (zh) 具有纤维素分解增强活性的多肽和编码该多肽的多核苷酸
CN101952304A (zh) 具有纤维素分解增强活性的多肽和编码该多肽的多核苷酸
Khalili Ghadikolaei et al. A cold-adapted endoglucanase from camel rumen with high catalytic activity at moderate and low temperatures: an anomaly of truly cold-adapted evolution in a mesophilic environment
Wu et al. Location and contribution of individual β-glucosidase from Neurospora crassa to total β-glucosidase activity
US8586828B2 (en) Polypeptides having beta-glucosidase activity and polynucleotides encoding same
US20140096287A1 (en) Polypeptides having endoglucanase activity and polynucleotides encoding same
US20090148903A1 (en) Polypeptides having beta-glucosidase activity and polynucleotides encoding same
BR112016029572B1 (pt) Variantes de exoglucanases que possuem atividade melhorada e utilizações das mesmas
Liu et al. Molecular cloning and characterization of a putative β-glucosidase from the formosan subterranean termite (Isoptera: Rhinotermitidae)
EA034175B1 (ru) Белок, имеющий эндоглюканазную активность, и его применение для осахаривания лигноцеллюлозы
DARANAGAMA Study on gene regulation of protease in filamentous fungus Trichoderma reesei
Pasin et al. Brewers' spent grain as substrates for production of cellulolytic and hemicellulolytic enzymes by different Aspergillus species
Ahmad Regulation and Improvement of Cellulase Production: Recent Advances

Legal Events

Date Code Title Description
FA92 Acknowledgement of application withdrawn (lack of supplementary materials submitted)

Effective date: 20160902