RU2007140550A - Клетка хозяин, содержащая вектор для продуцирования белков, требующих гамма-карбоксилирования - Google Patents
Клетка хозяин, содержащая вектор для продуцирования белков, требующих гамма-карбоксилирования Download PDFInfo
- Publication number
- RU2007140550A RU2007140550A RU2007140550/13A RU2007140550A RU2007140550A RU 2007140550 A RU2007140550 A RU 2007140550A RU 2007140550/13 A RU2007140550/13 A RU 2007140550/13A RU 2007140550 A RU2007140550 A RU 2007140550A RU 2007140550 A RU2007140550 A RU 2007140550A
- Authority
- RU
- Russia
- Prior art keywords
- protein
- promoter
- carboxylation
- gamma
- nucleic acid
- Prior art date
Links
Classifications
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
- C12N—MICROORGANISMS OR ENZYMES; COMPOSITIONS THEREOF; PROPAGATING, PRESERVING, OR MAINTAINING MICROORGANISMS; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING; CULTURE MEDIA
- C12N9/00—Enzymes; Proenzymes; Compositions thereof; Processes for preparing, activating, inhibiting, separating or purifying enzymes
- C12N9/93—Ligases (6)
-
- A—HUMAN NECESSITIES
- A61—MEDICAL OR VETERINARY SCIENCE; HYGIENE
- A61P—SPECIFIC THERAPEUTIC ACTIVITY OF CHEMICAL COMPOUNDS OR MEDICINAL PREPARATIONS
- A61P7/00—Drugs for disorders of the blood or the extracellular fluid
-
- A—HUMAN NECESSITIES
- A61—MEDICAL OR VETERINARY SCIENCE; HYGIENE
- A61P—SPECIFIC THERAPEUTIC ACTIVITY OF CHEMICAL COMPOUNDS OR MEDICINAL PREPARATIONS
- A61P7/00—Drugs for disorders of the blood or the extracellular fluid
- A61P7/04—Antihaemorrhagics; Procoagulants; Haemostatic agents; Antifibrinolytic agents
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
- C12N—MICROORGANISMS OR ENZYMES; COMPOSITIONS THEREOF; PROPAGATING, PRESERVING, OR MAINTAINING MICROORGANISMS; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING; CULTURE MEDIA
- C12N15/00—Mutation or genetic engineering; DNA or RNA concerning genetic engineering, vectors, e.g. plasmids, or their isolation, preparation or purification; Use of hosts therefor
- C12N15/09—Recombinant DNA-technology
- C12N15/11—DNA or RNA fragments; Modified forms thereof; Non-coding nucleic acids having a biological activity
- C12N15/52—Genes encoding for enzymes or proenzymes
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
- C12N—MICROORGANISMS OR ENZYMES; COMPOSITIONS THEREOF; PROPAGATING, PRESERVING, OR MAINTAINING MICROORGANISMS; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING; CULTURE MEDIA
- C12N15/00—Mutation or genetic engineering; DNA or RNA concerning genetic engineering, vectors, e.g. plasmids, or their isolation, preparation or purification; Use of hosts therefor
- C12N15/09—Recombinant DNA-technology
- C12N15/63—Introduction of foreign genetic material using vectors; Vectors; Use of hosts therefor; Regulation of expression
- C12N15/67—General methods for enhancing the expression
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
- C12N—MICROORGANISMS OR ENZYMES; COMPOSITIONS THEREOF; PROPAGATING, PRESERVING, OR MAINTAINING MICROORGANISMS; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING; CULTURE MEDIA
- C12N9/00—Enzymes; Proenzymes; Compositions thereof; Processes for preparing, activating, inhibiting, separating or purifying enzymes
- C12N9/0004—Oxidoreductases (1.)
- C12N9/0006—Oxidoreductases (1.) acting on CH-OH groups as donors (1.1)
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
- C12N—MICROORGANISMS OR ENZYMES; COMPOSITIONS THEREOF; PROPAGATING, PRESERVING, OR MAINTAINING MICROORGANISMS; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING; CULTURE MEDIA
- C12N9/00—Enzymes; Proenzymes; Compositions thereof; Processes for preparing, activating, inhibiting, separating or purifying enzymes
- C12N9/14—Hydrolases (3)
- C12N9/48—Hydrolases (3) acting on peptide bonds (3.4)
- C12N9/50—Proteinases, e.g. Endopeptidases (3.4.21-3.4.25)
- C12N9/64—Proteinases, e.g. Endopeptidases (3.4.21-3.4.25) derived from animal tissue
Landscapes
- Health & Medical Sciences (AREA)
- Life Sciences & Earth Sciences (AREA)
- Chemical & Material Sciences (AREA)
- Engineering & Computer Science (AREA)
- Genetics & Genomics (AREA)
- Organic Chemistry (AREA)
- Bioinformatics & Cheminformatics (AREA)
- Zoology (AREA)
- Wood Science & Technology (AREA)
- Biomedical Technology (AREA)
- General Engineering & Computer Science (AREA)
- Biotechnology (AREA)
- General Health & Medical Sciences (AREA)
- Molecular Biology (AREA)
- Biochemistry (AREA)
- Medicinal Chemistry (AREA)
- Microbiology (AREA)
- Chemical Kinetics & Catalysis (AREA)
- Hematology (AREA)
- Nuclear Medicine, Radiotherapy & Molecular Imaging (AREA)
- Animal Behavior & Ethology (AREA)
- Veterinary Medicine (AREA)
- General Chemical & Material Sciences (AREA)
- Public Health (AREA)
- Pharmacology & Pharmacy (AREA)
- Diabetes (AREA)
- Physics & Mathematics (AREA)
- Biophysics (AREA)
- Plant Pathology (AREA)
- Micro-Organisms Or Cultivation Processes Thereof (AREA)
- Preparation Of Compounds By Using Micro-Organisms (AREA)
- Peptides Or Proteins (AREA)
- Medicines That Contain Protein Lipid Enzymes And Other Medicines (AREA)
Abstract
1. Клетка-хозяин, содержащая вектор экспрессии, содержащий молекулу нуклеиновой кислоты, кодирующую белок, требующий гамма-карбоксилирования, и ассоциированные последовательности контроля экспрессии, и вектор экспрессии, содержащий молекулу нуклеиновой кислоты, кодирующую витамин К-эпоксидоредуктазу и ассоциированные последовательности контроля экспрессии, где данная клетка-хозяин дополнительно содержит молекулу нуклеиновой кислоты, кодирующую γ-глутамилкарбоксилазу и ассоциированные последовательности контроля экспрессии. ! 2. Клетка-хозяин по п.1, где ! указанная молекула нуклеиновой кислоты, кодирующая белок, требующий гамма-карбоксилирования, и ассоциированные последовательности контроля экспрессии, содержит первый промотор, и ! указанная молекула нуклеиновой кислоты, кодирующая витамин К-эпоксидоредуктазу и ассоциированные последовательности контроля экспрессии, содержит второй промотор, ! где первый промотор является в достаточной степени более сильным, чем второй промотор, так что белок, требующий гамма-карбоксилирования, и витамин К-эпоксидоредуктаза экспрессируются в соотношении по меньшей мере 10:1. ! 3. Клетка-хозяин по п.2, где первый промотор является в достаточной степени более сильным, чем второй промотор, так что белок, требующий гамма-карбоксилирования, и витамин К-эпоксидоредуктаза экспрессируются в соотношении по меньшей мере 5:1. ! 4. Клетка-хозяин по п.1, где первый промотор представляет собой немедленный-ранний промотор человеческого цитомегаловируса (hCMV), и второй промотор представляет собой ранний промотор SV40. ! 5. Клетка-хозяин по п.1, где молекула нуклеиновой кислоты, кодирующая γ-
Claims (32)
1. Клетка-хозяин, содержащая вектор экспрессии, содержащий молекулу нуклеиновой кислоты, кодирующую белок, требующий гамма-карбоксилирования, и ассоциированные последовательности контроля экспрессии, и вектор экспрессии, содержащий молекулу нуклеиновой кислоты, кодирующую витамин К-эпоксидоредуктазу и ассоциированные последовательности контроля экспрессии, где данная клетка-хозяин дополнительно содержит молекулу нуклеиновой кислоты, кодирующую γ-глутамилкарбоксилазу и ассоциированные последовательности контроля экспрессии.
2. Клетка-хозяин по п.1, где
указанная молекула нуклеиновой кислоты, кодирующая белок, требующий гамма-карбоксилирования, и ассоциированные последовательности контроля экспрессии, содержит первый промотор, и
указанная молекула нуклеиновой кислоты, кодирующая витамин К-эпоксидоредуктазу и ассоциированные последовательности контроля экспрессии, содержит второй промотор,
где первый промотор является в достаточной степени более сильным, чем второй промотор, так что белок, требующий гамма-карбоксилирования, и витамин К-эпоксидоредуктаза экспрессируются в соотношении по меньшей мере 10:1.
3. Клетка-хозяин по п.2, где первый промотор является в достаточной степени более сильным, чем второй промотор, так что белок, требующий гамма-карбоксилирования, и витамин К-эпоксидоредуктаза экспрессируются в соотношении по меньшей мере 5:1.
4. Клетка-хозяин по п.1, где первый промотор представляет собой немедленный-ранний промотор человеческого цитомегаловируса (hCMV), и второй промотор представляет собой ранний промотор SV40.
5. Клетка-хозяин по п.1, где молекула нуклеиновой кислоты, кодирующая γ-глутамилкарбоксилазу и ассоциированные последовательности контроля экспрессии, дополнительно содержит третий промотор, где первый промотор является в достаточной степени более сильным, чем третий промотор, так что белок, требующий гамма-карбоксилирования, и γ-глутамилкарбоксилаза экспрессируются в соотношении по меньшей мере 10:1.
6. Клетка-хозяин по п.5, где первый промотор является в достаточной степени более сильным, чем третий промотор, так что белок, требующий гамма-карбоксилирования, и γ-глутамилкарбоксилаза экспрессируются в соотношении по меньшей мере 5:1.
7. Клетка-хозяин по любому из пп.5 и 6, где третий промотор представляет собой ранний промотор SV40.
8. Клетка-хозяин по п.1, где указанная молекула нуклеиновой кислоты, кодирующая белок, требующий гамма-карбоксилирования, и молекула нуклеиновой кислоты, кодирующая γ-глутамилкарбоксилазу, находятся в одном векторе экспрессии.
9. Клетка-хозяин по п.1, где молекула нуклеиновой кислоты, кодирующая белок, требующий гамма-карбоксилирования, молекула нуклеиновой кислоты, кодирующая витамин К-эпоксидоредуктазу, и молекула нуклеиновой кислоты, кодирующая γ-глутамилкарбоксилазу, находятся в одном векторе экспрессии.
10. Клетка, которая модифицирована генно-инженерным образом для экспрессии (1) белка, который требует гамма-карбоксилирования, и (2) витамин К-эпоксидоредуктазы, где белки (1) и (2) экспрессируются в соотношении от 10:1 до 500:1.
11. Клетка по п.10, где белки (1) и (2) экспрессируются в соотношении от 5:1 до 500:1.
12. Клетка по любому из п.1 или 10, где белок, который требует гамма-карбоксилирования, выбран из группы, состоящей из фактора свертывания крови VII, фактора свертывания крови FVII, фактора свертывания крови IX, фактора свертывания крови FIX, протромбина, фактора свертывания крови II, фактора свертывания крови FII, фактора свертывания крови X, фактора свертывания крови FX и их активированных форм FVIIa, FIXa, FXа, протеаз змеиного яда, подобных фактору X, белка С, белка S, белка Z, костного Gla белка, матриксного Gla белка, белка 6, специфичного для задержки роста.
13. Клетка по любому из п.1 или 10, где белок, который требует гамма-карбоксилирования, представляет собой фактор свертывания крови, зависимый от витамина К.
14. Клетка по любому из п.1 или 10, где белок, который требует гамма-карбоксилирования, представляет собой фактор IX.
15. Клетка по любому из п.1 или 10, где белок, который требует гамма-карбоксилирования, представляет собой фактор X.
16. Клетка по любому из п.1 или 10, где белок, который требует гамма-карбоксилирования, представляет собой протеазы змеиного яда, подобные фактору X.
17. Клетка по любому из п.1 или 10, где белок, который требует гамма-карбоксилирования, представляет собой протромбин.
18. Клетка по любому из п.1 или 10, где белок, который требует гамма-карбоксилирования, представляет собой фактор VII.
19. Клетка по любому из п.1 или 10, которая представляет собой клетку млекопитающего.
20. Генетически модифицированная эукариотическая клетка-хозяин, содержащая:
(1) полинуклеотид, кодирующий белок витамин К-эпоксидоредуктазу, где указанная кодирующая последовательность белка витамин К-эпоксидоредуктазы функциональным образом связана с последовательностями контроля экспрессии, обеспечивающими экспрессию белка витамин К-эпоксидоредуктаза указанной клеткой;
(2) полинуклеотид, кодирующий белок, требующий карбоксилирования белком γ-глутамилкарбоксилазой, функциональным образом связанный с последовательностями контроля экспрессии, обеспечивающими экспрессию указанного белка, требующего карбоксилирования, указанной клеткой; и
(3) полинуклеотид, кодирующий гамма-глутамилкарбоксилазу.
21. Генетически модифицированная эукариотическая клетка-хозяин по п.20, которая способна экспрессировать белок витамин К-эпоксидоредуктазу и белок, требующий карбоксилирования, в соотношении по меньшей мере 1:5.
22. Генетически модифицированная эукариотическая клетка-хозяин по п.20 или 21, дополнительно содержащая молекулу нуклеиновой кислоты, кодирующую γ-глутамилкарбоксилазу и ассоциированные последовательности контроля экспрессии.
23. Вектор, содержащий молекулу нуклеиновой кислоты, кодирующую белок, требующий гамма-карбоксилирования, и ассоциированные последовательности контроля экспрессии, и молекулу нуклеиновой кислоты, кодирующую витамин К-эпоксидоредуктазу и ассоциированные последовательности контроля экспрессии.
24. Вектор по п.23, где
указанная молекула нуклеиновой кислоты, кодирующая белок, требующий гамма-карбоксилирования, и ассоциированные последовательности контроля экспрессии, содержит первый промотор, и
указанная молекула нуклеиновой кислоты, кодирующая витамин К-эпоксидоредуктазу и ассоциированные последовательности контроля экспрессии, содержит второй промотор,
где первый промотор является в достаточной степени более сильным, чем второй промотор, так что белок, требующий гамма-карбоксилирования, и витамин К-эпоксидоредуктаза экспрессируются в соотношении по меньшей мере 5:1.
25. Вектор по п.24, где первый промотор представляет собой немедленный-ранний промотор человеческого цитомегаловируса (hCMV), и второй промотор представляет собой ранний промотор SV40.
26. Вектор по п.24, дополнительно содержащий молекулу нуклеиновой кислоты, кодирующую γ-глутамилкарбоксилазу и ассоциированные последовательности контроля экспрессии.
27. Вектор по п.26, где указанная молекула нуклеиновой кислоты, кодирующая γ-глутамилкарбоксилазу и ассоциированные последовательности контроля экспрессии, дополнительно содержит третий промотор, где первый промотор является в достаточной степени более сильным, чем третий промотор, так что белок, требующий гамма-карбоксилирования, и γ-глутамилкарбоксилаза экспрессируются в соотношении по меньшей мере 5:1.
28. Вектор по п.24, где третий промотор представляет собой ранний промотор SV40.
29. Вектор по любому из пп.23-28, где белок, который требует гамма-карбоксилирования, выбран из группы, состоящей из фактора свертывания крови VII, фактора свертывания крови FVII, фактора свертывания крови IX, фактора свертывания крови FIX, протромбина, фактора свертывания крови II, фактора свертывания крови FII, фактора свертывания крови X, фактора свертывания крови FX и их активированных форм FVIIa, FIXa, FXа, протеаз змеиного яда, подобных фактору X, белка С, белка S, белка Z, костного Gla белка, матриксного Gla белка, белка 6, специфичного для задержки роста.
30. Способ получения гамма-карбоксилированного белка, включающий (1) культивирование клетки, экспрессирующей рекомбинантный белок, который требует гамма-карбоксилирования, витамин К-эпоксидоредуктазу и γ-глутамилкарбоксилазу, и (2) выделение гамма-карбоксилированного белка.
31. Способ по п.30, где указанная клетка экспрессирует белок, который требует гамма-карбоксилирования, и витамин К-эпоксидоредуктазу в соотношении по меньшей мере 10:1 при условиях, подходящих для экспрессии обоих белков.
32. Способ получения фармацевтической композиции, пригодной для индукции свертывания крови или стимуляции повышенного или пониженного свертывания крови, включающий очистку активного карбоксилированного белка, полученного согласно любому из пп.30 и 31, и смешивание очищенного карбоксилированного белка с одним или более фармацевтически приемлемыми носителями или эксципиентами.
Applications Claiming Priority (2)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| SE0500831 | 2005-04-13 | ||
| SE0500831-3 | 2005-04-13 |
Publications (2)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| RU2007140550A true RU2007140550A (ru) | 2009-05-20 |
| RU2415934C2 RU2415934C2 (ru) | 2011-04-10 |
Family
ID=37087286
Family Applications (1)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| RU2007140550/10A RU2415934C2 (ru) | 2005-04-13 | 2006-04-10 | Клетка-хозяин, содержащая вектор для продуцирования белков, требующих гамма-карбоксилирования |
Country Status (17)
| Country | Link |
|---|---|
| US (3) | US7989193B2 (ru) |
| EP (1) | EP1874928A1 (ru) |
| JP (1) | JP5461008B2 (ru) |
| KR (2) | KR101599062B1 (ru) |
| CN (1) | CN101198696B (ru) |
| AR (1) | AR053053A1 (ru) |
| AU (1) | AU2006234788B2 (ru) |
| BR (1) | BRPI0609120A2 (ru) |
| CA (1) | CA2602793C (ru) |
| IL (1) | IL186036A0 (ru) |
| MX (1) | MX2007012704A (ru) |
| NO (1) | NO20075088L (ru) |
| NZ (1) | NZ561925A (ru) |
| RU (1) | RU2415934C2 (ru) |
| TW (1) | TWI384070B (ru) |
| WO (1) | WO2006110083A1 (ru) |
| ZA (1) | ZA200708222B (ru) |
Families Citing this family (19)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| WO2006101474A1 (en) | 2005-03-15 | 2006-09-28 | University Of North Carolina At Chapel Hill | Methods and compositions for producing active vitamin k-dependent proteins |
| EP2336360A1 (en) | 2003-09-23 | 2011-06-22 | University Of North Carolina At Chapel Hill | Methods and compositions for the correlation of single nucleotide polymorphisms in the vitamin K epoxide reductase gene and warfarin dosage |
| GB0324044D0 (en) | 2003-10-14 | 2003-11-19 | Astrazeneca Ab | Protein |
| EP1874928A1 (en) | 2005-04-13 | 2008-01-09 | AstraZeneca AB | A host cell comprising a vector for production of proteins requiring gamma-carboxylation |
| EP1963506B1 (en) | 2005-12-02 | 2010-10-27 | Wake Forest University Health Sciences | Compositions and methods for increasing production of recombinant gamma-carboxylated proteins |
| DK1969127T4 (en) * | 2005-12-21 | 2017-10-16 | Cnj Holdings Inc | Process for the preparation of biologically active vitamin K-dependent proteins by recombinant methods |
| US8206967B2 (en) | 2007-07-06 | 2012-06-26 | Medimmune Limited | Method for production of recombinant human thrombin |
| EP3009513A1 (en) * | 2008-02-01 | 2016-04-20 | Chromocell Corporation | Novel cell lines and methods |
| EP2393930A4 (en) * | 2009-02-02 | 2012-08-15 | Chromocell Corp | CELLULAR LINES EXPRESSING CFTR AND METHODS OF USE THEREOF |
| US9631002B2 (en) | 2010-12-21 | 2017-04-25 | The University Of North Carolina At Chapel Hill | Methods and compositions for producing active vitamin K-dependent proteins |
| EP2816108A1 (en) * | 2013-06-21 | 2014-12-24 | Baxter International Inc | Transformed fungus with vitamin K dependent activity |
| CN104293737B (zh) * | 2014-09-16 | 2017-06-13 | 太原博奥特生物技术有限公司 | 一种包含表达功能性重组人凝血因子ⅶ载体的宿主细胞及其高水平表达方法 |
| EP3502143A4 (en) | 2016-08-19 | 2020-07-15 | Ampsource Biopharma Shanghai Inc. | BINDING PEPTIDE FOR THE CONSTRUCTION OF A FUSION PROTEIN |
| CN106317226B (zh) | 2016-08-19 | 2017-09-05 | 安源医药科技（上海）有限公司 | 用于构建融合蛋白的连接肽 |
| CN106279437B (zh) | 2016-08-19 | 2017-10-31 | 安源医药科技（上海）有限公司 | 高糖基化人凝血因子viii融合蛋白及其制备方法与用途 |
| CN111239386B (zh) * | 2020-01-20 | 2023-03-14 | 河南科技大学 | 一种靶向抑制维生素K依赖性γ-谷氨酰羧化酶的小分子化合物的筛选方法及应用 |
| CN111154725A (zh) * | 2020-01-20 | 2020-05-15 | 河南科技大学 | 一种用于筛选维生素k循环小分子抑制剂的双报告基因细胞体系、制备方法及其应用 |
| US11981718B2 (en) | 2020-05-27 | 2024-05-14 | Ampsource Biopharma Shanghai Inc. | Dual-function protein for lipid and blood glucose regulation |
| KR102665227B1 (ko) * | 2021-06-30 | 2024-05-10 | 씨제이제일제당 주식회사 | 고농도 l-글루탐산을 생산하기 위한 균주 및 이를 이용한 l-글루탐산 생산방법 |
Family Cites Families (34)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| DE3043857A1 (de) | 1980-11-21 | 1982-07-08 | Behringwerke Ag, 3550 Marburg | Verfahren zur herstellung von blutgerinnungsfaktoren und danach hergestellte praeparation der faktoren ii und vii |
| US4599308A (en) | 1981-10-06 | 1986-07-08 | Hamer Dean H | Protein from SV40 recombinants |
| EP0173552B1 (en) | 1984-08-24 | 1991-10-09 | The Upjohn Company | Recombinant dna compounds and the expression of polypeptides such as tpa |
| GR860984B (en) | 1985-04-17 | 1986-08-18 | Zymogenetics Inc | Expression of factor vii and ix activities in mammalian cells |
| JPH01502080A (ja) | 1986-11-17 | 1989-07-27 | ニュー・イングランド・メディカル・センター | 組み換えビタミンｋ依存性蛋白質のガンマカルボキシル化の増強 |
| US6224864B1 (en) | 1986-12-03 | 2001-05-01 | Pharmacia & Upjohn Company | Antibiotic 10381A, and process for the preparation of anitbiotics 10381B |
| WO1989012685A1 (en) | 1987-05-18 | 1989-12-28 | Integrated Genetics, Inc. | Improved protein c molecules and method for making and activating same |
| US5648254A (en) | 1988-01-15 | 1997-07-15 | Zymogenetics, Inc. | Co-expression in eukaryotic cells |
| US5118614A (en) | 1988-01-18 | 1992-06-02 | Tessek Sdruzeni Praha | Concentrates of coagulation factors ii, vii, ix and x, method of their preparation and use |
| AU8427091A (en) | 1990-07-23 | 1992-02-18 | Zymogenetics Inc. | Gamma-carboxylase and methods of use |
| US5965789A (en) * | 1991-01-11 | 1999-10-12 | American Red Cross | Engineering protein posttranslational modification by PACE/furin in transgenic non-human mammals |
| US5268275A (en) | 1991-05-08 | 1993-12-07 | The University Of North Carolina At Chapel Hill | Vitamin K-dependent carboxylase |
| US5219995A (en) | 1992-07-14 | 1993-06-15 | Alpha Therapeutic Corporation | Plasma fraction purification |
| US6015686A (en) * | 1993-09-15 | 2000-01-18 | Chiron Viagene, Inc. | Eukaryotic layered vector initiation systems |
| US5639661A (en) | 1994-03-23 | 1997-06-17 | The University Of Iowa Research Foundation | Genes and proteins for treating cystic fibrosis |
| DE4430204A1 (de) | 1994-08-26 | 1996-02-29 | Behringwerke Ag | Arzneimittel, welches als Gegenmittel für Blut-Antikoagulanzien geeignet ist und seine Verwendung |
| EP0796623B1 (de) | 1996-03-20 | 2005-05-25 | Baxter Aktiengesellschaft | Pharmazeutisches Präparat zur Behandlung von Blutgerinnungsstörungen |
| CA2315879A1 (en) | 1997-12-24 | 1999-07-08 | Immunex Corporation | V201 dna and polypeptides |
| US6413737B1 (en) | 1999-07-09 | 2002-07-02 | Cohesion Technologies, Inc. | Ecarin prothrombin protease and methods |
| WO2001007068A1 (en) | 1999-07-23 | 2001-02-01 | Case Western Reserve University | Novel methods and reagents for the treatment of osteoarthritis |
| AU2001268373A1 (en) | 2000-06-13 | 2001-12-24 | The Children's Hospital Of Philadelphia | Methods for administering recombinant adeno-associated virus virions to humans previously exposed to adeno-associated virus |
| BR0114374A (pt) | 2000-10-02 | 2003-12-30 | Novo Nordisk As | Preparação compreendendo uma pluralidade de polipeptìdeos de fator vii, métodos para a determinação do padrão de glicoforma de fator vii e de polipeptìdeos relacionados com fator vii, e para a produção da dita preparação, formulação farmacêutica, métodos para o tratamento de uma sìndrome responsiva a fator vii, para a prevenção de sangramento indesejado, para a prevenção de coagulação sanguìnea indesejada, e para prevenção de reações mediadas por fator de tecido, e, uso da preparação |
| JP4150814B2 (ja) | 2001-07-06 | 2008-09-17 | 財団法人化学及血清療法研究所 | 遺伝子組換えエカリン及びその製造方法 |
| CN100347297C (zh) | 2001-07-06 | 2007-11-07 | 财团法人化学及血清疗法研究所 | 利用基因工程技术制备人凝血酶的方法 |
| CA2452395C (en) | 2001-07-10 | 2012-04-10 | Juridical Foundation The Chemo-Sero-Therapeutic Research Institute | Pharmaceutically stable hemostatic compositions |
| EP2336360A1 (en) * | 2003-09-23 | 2011-06-22 | University Of North Carolina At Chapel Hill | Methods and compositions for the correlation of single nucleotide polymorphisms in the vitamin K epoxide reductase gene and warfarin dosage |
| ES2344413T3 (es) | 2003-10-14 | 2010-08-26 | Baxter International Inc. | Polipeptido vkorc1 de reciclaje de la vitamina k-epoxido, una diana terapeutica de la cumarina y sus derivados. |
| GB0324044D0 (en) | 2003-10-14 | 2003-11-19 | Astrazeneca Ab | Protein |
| EP1676911B1 (en) | 2003-10-24 | 2010-04-21 | Juridical Foundation, The Chemo-Sero-Therapeutic Research Institute | Novel recombinant animal cells with high protein production, method of constructing the same and method of mass protein production using the same |
| EP1831363A1 (en) | 2004-12-21 | 2007-09-12 | Novo Nordisk Health Care AG | Expression of gamma-carboxylated polypeptides in gamma-carboxylation deficient host systems |
| EP1874928A1 (en) | 2005-04-13 | 2008-01-09 | AstraZeneca AB | A host cell comprising a vector for production of proteins requiring gamma-carboxylation |
| EP1963506B1 (en) | 2005-12-02 | 2010-10-27 | Wake Forest University Health Sciences | Compositions and methods for increasing production of recombinant gamma-carboxylated proteins |
| DK1969127T4 (en) | 2005-12-21 | 2017-10-16 | Cnj Holdings Inc | Process for the preparation of biologically active vitamin K-dependent proteins by recombinant methods |
| US8206967B2 (en) | 2007-07-06 | 2012-06-26 | Medimmune Limited | Method for production of recombinant human thrombin |
-
2006
- 2006-04-10 EP EP06733282A patent/EP1874928A1/en not_active Withdrawn
- 2006-04-10 KR KR1020077026252A patent/KR101599062B1/ko not_active IP Right Cessation
- 2006-04-10 MX MX2007012704A patent/MX2007012704A/es active IP Right Grant
- 2006-04-10 US US11/572,870 patent/US7989193B2/en not_active Expired - Fee Related
- 2006-04-10 AU AU2006234788A patent/AU2006234788B2/en not_active Ceased
- 2006-04-10 NZ NZ561925A patent/NZ561925A/en not_active IP Right Cessation
- 2006-04-10 CA CA2602793A patent/CA2602793C/en not_active Expired - Fee Related
- 2006-04-10 CN CN200680020955.7A patent/CN101198696B/zh not_active Expired - Fee Related
- 2006-04-10 KR KR1020137031720A patent/KR20130140221A/ko not_active Application Discontinuation
- 2006-04-10 WO PCT/SE2006/000426 patent/WO2006110083A1/en active Application Filing
- 2006-04-10 JP JP2008506406A patent/JP5461008B2/ja not_active Expired - Fee Related
- 2006-04-10 RU RU2007140550/10A patent/RU2415934C2/ru not_active IP Right Cessation
- 2006-04-10 BR BRPI0609120-2A patent/BRPI0609120A2/pt not_active Application Discontinuation
- 2006-04-11 AR ARP060101428A patent/AR053053A1/es unknown
- 2006-04-13 TW TW095113200A patent/TWI384070B/zh not_active IP Right Cessation
-
2007
- 2007-09-18 IL IL186036A patent/IL186036A0/en unknown
- 2007-09-26 ZA ZA200708222A patent/ZA200708222B/xx unknown
- 2007-10-09 NO NO20075088A patent/NO20075088L/no not_active Application Discontinuation
-
2011
- 2011-06-23 US US13/167,134 patent/US8304224B2/en not_active Expired - Fee Related
-
2012
- 2012-10-31 US US13/665,441 patent/US20130065295A1/en not_active Abandoned
Also Published As
| Publication number | Publication date |
|---|---|
| JP5461008B2 (ja) | 2014-04-02 |
| NO20075088L (no) | 2007-11-12 |
| US7989193B2 (en) | 2011-08-02 |
| AR053053A1 (es) | 2007-04-18 |
| US20120077229A1 (en) | 2012-03-29 |
| US20130065295A1 (en) | 2013-03-14 |
| US20080312127A1 (en) | 2008-12-18 |
| CN101198696B (zh) | 2014-02-26 |
| NZ561925A (en) | 2010-04-30 |
| EP1874928A1 (en) | 2008-01-09 |
| MX2007012704A (es) | 2008-01-14 |
| IL186036A0 (en) | 2008-02-09 |
| CA2602793A1 (en) | 2006-10-19 |
| JP2008535517A (ja) | 2008-09-04 |
| TWI384070B (zh) | 2013-02-01 |
| CA2602793C (en) | 2016-11-22 |
| KR20130140221A (ko) | 2013-12-23 |
| KR20080002949A (ko) | 2008-01-04 |
| BRPI0609120A2 (pt) | 2010-11-16 |
| ZA200708222B (en) | 2008-11-26 |
| WO2006110083A1 (en) | 2006-10-19 |
| US8304224B2 (en) | 2012-11-06 |
| AU2006234788A1 (en) | 2006-10-19 |
| CN101198696A (zh) | 2008-06-11 |
| TW200716753A (en) | 2007-05-01 |
| RU2415934C2 (ru) | 2011-04-10 |
| KR101599062B1 (ko) | 2016-03-02 |
| AU2006234788B2 (en) | 2011-07-14 |
Similar Documents
| Publication | Publication Date | Title |
|---|---|---|
| RU2007140550A (ru) | Клетка хозяин, содержащая вектор для продуцирования белков, требующих гамма-карбоксилирования | |
| RU2009123931A (ru) | Способ получения гамма-карбоксилированных белков | |
| Deng et al. | Purification and characterization of a novel fibrinolytic enzyme from the polychaete, Neanthes japonica (Iznka) | |
| US20080153132A1 (en) | Genetic recombinant ecarin and process for preparing the same | |
| JP2017046717A (ja) | 組み換え法によって生物活性ビタミンｋ依存性タンパク質を製造する方法 | |
| JP5661459B2 (ja) | 組み換えヒトトロンビンの製造方法 | |
| Liu et al. | Improved expression of recombinant human factor IX by co-expression of GGCX, VKOR and furin | |
| Yonamine et al. | Cloning of serine protease cDNAs from Crotalus durissus terrificus venom gland and expression of a functional Gyroxin homologue in COS-7 cells | |
| Filippovich et al. | Cloning and functional expression of venom prothrombin activator protease from Pseudonaja textilis with whole blood procoagulant activity | |
| Tan | Isolation and characterization of the thrombin-like enzyme from Cryptelytrops purpureomaculatus venom | |
| Seetharam et al. | Cloning and expression of rat coagulation factor VII | |
| Dolan et al. | 10 Protein C and protein S | |
| Takahashi et al. | High-level expression of recombinant active human renin in Sf-9 cells: rapid purification and characterization | |
| JAcksoN | Recommended nomenclature for blood clotting zymogens and zymogen activation products of the International Committee on Thrombosis and Hemostasis | |
| EP2633058B1 (en) | Method for mass production of factor vii/viia | |
| Conrad et al. | The effect of structural motifs on the ectodomain shedding of human angiotensin-converting enzyme | |
| WO2000009653A2 (en) | Method of inhibiting cathepsin k | |
| EP0485504B1 (en) | Cell culture methods for producing activated protein c | |
| US20120276079A1 (en) | Method of producing recombinant vitamin k dependent proteins | |
| AU2008202374B2 (en) | Genetically modified ecarin and process for producing the same | |
| Lin et al. | Soluble expression of a strong thrombolytic pro-urokinase mutant in Escherichia coli | |
| Rajapakse et al. | Characterization of mouse tissue kallikrein 5 | |
| RU2003112680A (ru) | Способ получения витамин к-зависимых белков | |
| Morcol | Potential sources for the large scale production of human protein C | |
| AU2016200807A1 (en) | Method of producing biologically active vitamin K dependent proteins by recombinant methods |
Legal Events
| Date | Code | Title | Description |
|---|---|---|---|
| MM4A | The patent is invalid due to non-payment of fees |
Effective date: 20190411 |