RU2003104524A - Masp-2, комплемент-связывающий фермент и его применение - Google Patents

Masp-2, комплемент-связывающий фермент и его применение Download PDF

Info

Publication number
RU2003104524A
RU2003104524A RU2003104524/13A RU2003104524A RU2003104524A RU 2003104524 A RU2003104524 A RU 2003104524A RU 2003104524/13 A RU2003104524/13 A RU 2003104524/13A RU 2003104524 A RU2003104524 A RU 2003104524A RU 2003104524 A RU2003104524 A RU 2003104524A
Authority
RU
Russia
Prior art keywords
sequence
polypeptide
masp
amino acid
mannan
Prior art date
Application number
RU2003104524/13A
Other languages
English (en)
Inventor
Дженс Христиан ДЖЕНСЕНИУС (DK)
Дженс Христиан ДЖЕНСЕНИУС
Стеффен ТИЭЛЬ (DK)
Стеффен ТИЭЛЬ
Original Assignee
Дженс Христиан ДЖЕНСЕНИУС (DK)
Дженс Христиан ДЖЕНСЕНИУС
Стеффен ТИЭЛЬ (DK)
Стеффен ТИЭЛЬ
Priority date (The priority date is an assumption and is not a legal conclusion. Google has not performed a legal analysis and makes no representation as to the accuracy of the date listed.)
Filing date
Publication date
Application filed by Дженс Христиан ДЖЕНСЕНИУС (DK), Дженс Христиан ДЖЕНСЕНИУС, Стеффен ТИЭЛЬ (DK), Стеффен ТИЭЛЬ filed Critical Дженс Христиан ДЖЕНСЕНИУС (DK)
Publication of RU2003104524A publication Critical patent/RU2003104524A/ru

Links

Classifications

    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
    • C12N—MICROORGANISMS OR ENZYMES; COMPOSITIONS THEREOF; PROPAGATING, PRESERVING, OR MAINTAINING MICROORGANISMS; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING; CULTURE MEDIA
    • C12N9/00—Enzymes; Proenzymes; Compositions thereof; Processes for preparing, activating, inhibiting, separating or purifying enzymes
    • C12N9/14—Hydrolases (3)
    • C12N9/48—Hydrolases (3) acting on peptide bonds (3.4)
    • C12N9/50—Proteinases, e.g. Endopeptidases (3.4.21-3.4.25)
    • C12N9/64—Proteinases, e.g. Endopeptidases (3.4.21-3.4.25) derived from animal tissue
    • C12N9/6421—Proteinases, e.g. Endopeptidases (3.4.21-3.4.25) derived from animal tissue from mammals
    • C12N9/6424—Serine endopeptidases (3.4.21)
    • A—HUMAN NECESSITIES
    • A61—MEDICAL OR VETERINARY SCIENCE; HYGIENE
    • A61K—PREPARATIONS FOR MEDICAL, DENTAL OR TOILETRY PURPOSES
    • A61K38/00—Medicinal preparations containing peptides
    • A61K38/16—Peptides having more than 20 amino acids; Gastrins; Somatostatins; Melanotropins; Derivatives thereof
    • A61K38/43—Enzymes; Proenzymes; Derivatives thereof
    • A61K38/46—Hydrolases (3)
    • A61K38/48—Hydrolases (3) acting on peptide bonds (3.4)
    • A61K38/482—Serine endopeptidases (3.4.21)
    • A—HUMAN NECESSITIES
    • A61—MEDICAL OR VETERINARY SCIENCE; HYGIENE
    • A61P—SPECIFIC THERAPEUTIC ACTIVITY OF CHEMICAL COMPOUNDS OR MEDICINAL PREPARATIONS
    • A61P31/00—Antiinfectives, i.e. antibiotics, antiseptics, chemotherapeutics
    • A—HUMAN NECESSITIES
    • A61—MEDICAL OR VETERINARY SCIENCE; HYGIENE
    • A61P—SPECIFIC THERAPEUTIC ACTIVITY OF CHEMICAL COMPOUNDS OR MEDICINAL PREPARATIONS
    • A61P31/00—Antiinfectives, i.e. antibiotics, antiseptics, chemotherapeutics
    • A61P31/12—Antivirals
    • A—HUMAN NECESSITIES
    • A61—MEDICAL OR VETERINARY SCIENCE; HYGIENE
    • A61P—SPECIFIC THERAPEUTIC ACTIVITY OF CHEMICAL COMPOUNDS OR MEDICINAL PREPARATIONS
    • A61P31/00—Antiinfectives, i.e. antibiotics, antiseptics, chemotherapeutics
    • A61P31/12—Antivirals
    • A61P31/14—Antivirals for RNA viruses
    • A—HUMAN NECESSITIES
    • A61—MEDICAL OR VETERINARY SCIENCE; HYGIENE
    • A61P—SPECIFIC THERAPEUTIC ACTIVITY OF CHEMICAL COMPOUNDS OR MEDICINAL PREPARATIONS
    • A61P31/00—Antiinfectives, i.e. antibiotics, antiseptics, chemotherapeutics
    • A61P31/12—Antivirals
    • A61P31/14—Antivirals for RNA viruses
    • A61P31/18—Antivirals for RNA viruses for HIV
    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C07—ORGANIC CHEMISTRY
    • C07K—PEPTIDES
    • C07K16/00—Immunoglobulins [IGs], e.g. monoclonal or polyclonal antibodies
    • C07K16/40—Immunoglobulins [IGs], e.g. monoclonal or polyclonal antibodies against enzymes
    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
    • C12Y—ENZYMES
    • C12Y304/00—Hydrolases acting on peptide bonds, i.e. peptidases (3.4)
    • C12Y304/21—Serine endopeptidases (3.4.21)
    • C12Y304/21104—Mannan-binding lectin-associated serine protease-2 (3.4.21.104)
    • G—PHYSICS
    • G01—MEASURING; TESTING
    • G01N—INVESTIGATING OR ANALYSING MATERIALS BY DETERMINING THEIR CHEMICAL OR PHYSICAL PROPERTIES
    • G01N33/00—Investigating or analysing materials by specific methods not covered by groups G01N1/00 - G01N31/00
    • G01N33/48—Biological material, e.g. blood, urine; Haemocytometers
    • G01N33/50—Chemical analysis of biological material, e.g. blood, urine; Testing involving biospecific ligand binding methods; Immunological testing
    • G01N33/53—Immunoassay; Biospecific binding assay; Materials therefor
    • G01N33/573—Immunoassay; Biospecific binding assay; Materials therefor for enzymes or isoenzymes
    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C07—ORGANIC CHEMISTRY
    • C07K—PEPTIDES
    • C07K2319/00—Fusion polypeptide
    • C07K2319/20—Fusion polypeptide containing a tag with affinity for a non-protein ligand
    • C07K2319/21—Fusion polypeptide containing a tag with affinity for a non-protein ligand containing a His-tag
    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C07—ORGANIC CHEMISTRY
    • C07K—PEPTIDES
    • C07K2319/00—Fusion polypeptide
    • C07K2319/40—Fusion polypeptide containing a tag for immunodetection, or an epitope for immunisation
    • C07K2319/42—Fusion polypeptide containing a tag for immunodetection, or an epitope for immunisation containing a HA(hemagglutinin)-tag
    • G—PHYSICS
    • G01—MEASURING; TESTING
    • G01N—INVESTIGATING OR ANALYSING MATERIALS BY DETERMINING THEIR CHEMICAL OR PHYSICAL PROPERTIES
    • G01N2333/00—Assays involving biological materials from specific organisms or of a specific nature
    • G01N2333/90—Enzymes; Proenzymes
    • G01N2333/914—Hydrolases (3)
    • G01N2333/948—Hydrolases (3) acting on peptide bonds (3.4)
    • G01N2333/95—Proteinases, i.e. endopeptidases (3.4.21-3.4.99)
    • G01N2333/964—Proteinases, i.e. endopeptidases (3.4.21-3.4.99) derived from animal tissue
    • G01N2333/96425—Proteinases, i.e. endopeptidases (3.4.21-3.4.99) derived from animal tissue from mammals
    • G01N2333/96427—Proteinases, i.e. endopeptidases (3.4.21-3.4.99) derived from animal tissue from mammals in general
    • G01N2333/9643—Proteinases, i.e. endopeptidases (3.4.21-3.4.99) derived from animal tissue from mammals in general with EC number
    • G01N2333/96433—Serine endopeptidases (3.4.21)

Landscapes

  • Health & Medical Sciences (AREA)
  • Life Sciences & Earth Sciences (AREA)
  • Chemical & Material Sciences (AREA)
  • Organic Chemistry (AREA)
  • Engineering & Computer Science (AREA)
  • General Health & Medical Sciences (AREA)
  • Medicinal Chemistry (AREA)
  • Molecular Biology (AREA)
  • Immunology (AREA)
  • Genetics & Genomics (AREA)
  • Biochemistry (AREA)
  • Bioinformatics & Cheminformatics (AREA)
  • Biomedical Technology (AREA)
  • Wood Science & Technology (AREA)
  • Zoology (AREA)
  • Public Health (AREA)
  • Veterinary Medicine (AREA)
  • Animal Behavior & Ethology (AREA)
  • Pharmacology & Pharmacy (AREA)
  • Virology (AREA)
  • Nuclear Medicine, Radiotherapy & Molecular Imaging (AREA)
  • Proteomics, Peptides & Aminoacids (AREA)
  • General Chemical & Material Sciences (AREA)
  • Chemical Kinetics & Catalysis (AREA)
  • General Engineering & Computer Science (AREA)
  • Oncology (AREA)
  • Microbiology (AREA)
  • Urology & Nephrology (AREA)
  • Hematology (AREA)
  • Communicable Diseases (AREA)
  • Biotechnology (AREA)
  • Pathology (AREA)
  • General Physics & Mathematics (AREA)
  • Biophysics (AREA)
  • Cell Biology (AREA)
  • Epidemiology (AREA)
  • Gastroenterology & Hepatology (AREA)
  • Food Science & Technology (AREA)
  • Physics & Mathematics (AREA)
  • Analytical Chemistry (AREA)

Claims (81)

1. Использование в значительной степени чистого полипептида, содержащего аминокислотные последовательности, полученные из протеазы серина-2, ассоциированной с маннан-связывающим лектином (MASP-2) (последовательность №2), или его функционального гомолога для получения фармацевтической композиции, при этом упомянутый функциональный гомолог является полипептидом, содержащим последовательность, которая не менее чем на 60% гомологична упомянутой ранее последовательности №2 и/или
i) способным ассоциироваться с маннан-связывающим лектином, и/или
ii) обладающим активностью протеазы серина, и/или
iii) обладающим активностью MASP-2 в ин-витро анализе для функции пути активации комплемента маннан-связывающим лектином.
2. Использование по п.1, отличающееся тем, что полипептид содержит последовательность, которая идентифицируется как последовательность №3.
3. Использование по п.1, отличающееся тем, что полипептид способен ассоциироваться с маннан-связывающим лектином.
4. Использование по п.1 или 2, отличающееся тем, что данный полипептид конъюгирует с меткой или токсином.
5. Использование по одному из предыдущих пунктов, отличающееся тем, что полипептид или его функциональный эквивалент содержит последовательность, которая идентифицируется как последовательность №1.
6. Использование по одному из предыдущих пунктов, отличающееся тем, что молекулярная масса полипептида составляет 20 кДа.
7. Использование по одному из пп.1-3, отличающееся тем, что полипептид содержит аминокислоты 30-444 последовательности №2.
8. Использование по одному из предыдущих пунктов, отличающееся тем, что молекулярная масса полипептида составляет 52 кДа.
9. Использование по одному из пп.1-3, отличающееся тем, что полипептид содержит аминокислоты 138-296 последовательности №2.
10. Использование по одному из предыдущих пунктов, отличающееся тем, что полипептид обладает активностью протеазы серина.
11. Использование по одному из предыдущих пунктов, отличающееся тем, что полипептид обладает активностью MASP-2 в ин-витро анализе для функции пути активации комплемента маннан-связывающим лектином.
12. Использование по п.10 или 11, отличающееся тем, что полипептид содержит аминокислоты 15-671 последовательности №3.
13. Использование по п.10 или 11, отличающееся тем, что полипептид содержит аминокислоты 15-296 последовательности №2.
14. Использование по п.10 или 11, отличающееся тем, что полипептид содержит аминокислоты 30-296 последовательности №2.
15. Использование по любому из пп.1-3, отличающееся тем, что полипептид способен конкурентно подавлять активность MASP-2.
16. Использование по п.15, отличающееся тем, что полипептид содержит фрагмент полипептида последовательности №2, при этом упомянутый полипептид является конкурентным ингибитором образования комплекса (маннан-связывающий лектин)/MASP-2.
17. Использование по п.15 или 16, отличающееся тем, что полипептид или его функциональный эквивалент содержит последовательность, которая идентифицируется как последовательность №3, отличающееся тем, что один аминокислотный остаток или большее число аминокислотных остатков на позиции 8, 9, 10, 11, 12, 13, 14, 15, 16, 17, 18 или 19 замещены другим аминокислотным остатком.
18. Использование по п.17, отличающееся тем, что замещены хотя бы два аминокислотных остатка.
19. Использование по п.17, отличающееся тем, что arg на позиции 14 последовательности №3 замещена другой аминокислотой.
20. Использование по п.17, отличающееся тем, что arg на позиции 14 последовательности №3 замещена другой аминокислотой, выбранной из группы аминокислот, включающей малые незаряженные аминокислоты.
21. Использование по п.17, отличающееся тем, что arg на позиции 14 последовательности №3 замещена другой аминокислотой, выбранной из группы аминокислот, включающей gly и ala.
22. Использование по одному из предыдущих пунктов, отличающееся тем, что фармацевтическая композиция применяется для лечения инфекций.
23. Использование по п.22, отличающееся тем, что данные инфекции вызываются видом микроорганизмов.
24. Использование по п.23, отличающееся тем, что видом микроорганизмов является грибок.
25. Использование по п.23, отличающееся тем, что видом микроорганизмов являются дрожжи.
26. Использование по п.23, отличающееся тем, что видом микроорганизмов являются бактерии.
27. Использование по п.26, отличающееся тем, что данный вид бактерий резистентен хотя бы к одному антибиотику.
28. Использование по п.26, отличающееся тем, что данный вид бактерий обладает мультирезистентностью.
29. Использование по п.26, отличающееся тем, что данный вид бактерий является патогенным.
30. Использование по п.22, отличающееся тем, что данная инфекция является вирусной инфекцией.
31. Использование по п.30, отличающееся тем, что данный вирус является ретровирусом.
32. Использование по п.31, отличающееся тем, что данный ретровирус является Вирусом Иммунодефицита Человека.
33. Использование по п.1, отличающееся тем, что в состав фармацевтической композиции также входит хотя бы одна подъединица маннан-связывающего лектина, или хотя бы один олигомер маннан-связывающего лектина, содержащий хотя бы одну подъединицу маннан-связывающего лектина.
34. Использование по п.1, отличающееся тем, что в состав фармацевтической композиции также входит хотя бы одна подъединица маннан-связывающего лектина, или хотя бы один олигомер маннан-связывающего лектина, содержащий хотя бы одну подъединицу маннан-связывающего лектина для изготовления медикамента с целью получения набора составляющих частей.
35. Использование по п.33 или 34, отличающееся тем, что упомянутый олигомер выбирается из группы олигомеров, в состав которой входят тетрамеры, пентамеры и/или гексамеры маннан-связывающего лектина.
36. Использование по любому из п.33-35, отличающееся тем, что фармацевтическая композиция применяется для лечения инфекций с содержанием маннан-связывающего лектина в сыворотке индивидуума ниже 500 нг/мл.
37. Использование по любому из п.33-35, отличающееся тем, что фармацевтическая композиция применяется для лечения инфекций с содержанием маннан-связывающего лектина в сыворотке индивидуума ниже 100 нг/мл.
38. Использование по любому из п.33 по 35, отличающееся тем, что фармацевтическая композиция применяется для лечения инфекций с содержанием маннан-связывающего лектина в сыворотке индивидуума ниже 50 нг/мл.
39. Полипептид или его функциональный гомолог с аминокислотной последовательностью, которая идентифицируется как последовательность №1, отличающийся тем, что упомянутый гомолог содержит аминокислотную последовательность, которая не менее чем на 60% гомологична последовательности №1.
40. Полипептид или его функциональный гомолог с аминокислотной последовательностью из остатков 30-444 последовательности №2, отличающийся тем, что упомянутый гомолог содержит аминокислотную последовательность, которая не менее, чем на 60% гомологична последовательности №2.
41. Полипептид по п.40, отличающийся тем, что данный полипептид содержит аминокислотную последовательность из остатков 30-296 последовательности №2 или ее фрагмент или варианты.
42. Полипептид по п.40, отличающийся тем, что данный полипептид содержит аминокислотную последовательность из остатков 138-296 последовательности №2 или ее фрагмент или варианты.
43. Полипептид или его функциональный гомолог с аминокислотной последовательностью из остатков 15-671 последовательности №3, отличающийся тем, что упомянутый гомолог содержит аминокислотную последовательность, которая не менее, чем на 60% гомологична последовательности №3.
44. Полипептид или его функциональный гомолог с аминокислотной последовательностью из остатков 16-296 последовательности №2, отличающийся тем, что упомянутый гомолог содержит аминокислотную последовательность, которая не менее, чем на 60% гомологична последовательности №2.
45. Полипептид, который является конкурентным ингибитором образования комплекса (маннан-связывающий лектин)/MASP-2, при этом упомянутый полипептид содержит аминокислотную последовательность, которая не менее, чем на 60% гомологична последовательности, которая идентифицируется как последовательность №3.
46. Полипептид или его функциональный гомолог по п.45, который содержит последовательность, которая идентифицируется как последовательность №3, отличающийся тем, что один аминокислотный остаток или большее число аминокислотных остатков на позиции 8, 9, 10, 11, 12, 13, 14, 15, 16, 17, 18 или 19 замещены другим аминокислотным остатком.
47. Полипептид по пункту 45, отличающийся тем, что замещены хотя бы два аминокислотных остатка.
48. Полипептид по п.45, отличающийся тем, что arg на позиции 14 последовательности №3 замещена другой аминокислотой.
49. Полипептид по п.45, отличающийся тем, что arg на позиции 14 последовательности №3 замещена другой аминокислотой, выбранной из группы аминокислот, включающей малые незаряженные аминокислоты.
50. Полипептид по п.45, отличающийся тем, что arg на позиции 14 последовательности №3 замещена другой аминокислотой, выбранной из группы аминокислот, в состав которой входят gly и ala.
51. Полипептид по одному из пп.39-50, при этом упомянутый полипептид обладает активностью MASP-2 в ин-витро анализе для функции пути активации комплемента маннан-связывающим лектином.
52. Полипептид по одному из пп.39-50, при этом упомянутый полипептид может конкурентно подавлять активность протеазы серина MASP-2.
53. Полипептид по одному из пп.39-52, отличающийся тем, что он конъюгирует с меткой или токсином.
54. Выделенная молекула нуклеиновой кислоты, содержащая нуклеотидную последовательность, которая кодирует полипептид с последовательностью, которая не менее, чем на 85% идентична полипептидной последовательности по одному из пп.39-50.
55. Вектор нуклеиновой кислоты, содержащий молекулу нуклеиновой кислоты по п.54.
56. Вектор по п.55, отличающийся тем, что он является вектором экспрессии.
57. Вектор по п.55, отличающийся тем, что он также содержит элемент регуляции.
58. Использование соединения, способного конкурентно специфически подавлять активность MASP-2, с целью приготовления медикамента.
59. Использование по п.58, отличающееся тем, что это соединение является фрагментом пептида фактора комплемента С2 или С4.
60. Использование по п.58, отличающееся тем, что это соединение является полипептидом по любому из пунктов 39-50.
61. Использование по п.58, отличающееся тем, что это соединение является фрагментом маннан-связывающего лектина, который может ассоциироваться с MASP-2.
62. Использование по п.58, отличающееся тем, что это соединение является антителом, полученным при введении полипептида MASP-2 животному, производящему антитело.
63. Использование по п.58, отличающееся тем, что это соединение является антителом, которое выборочно образует связи с MASP-2.
64. Использование по п.63, отличающееся тем, что этим антителом является моноклональное антитело.
65. Использование по любому из пп.62-64, отличающееся тем, что это антитело связано с соединением, содержащим обнаруживаемый маркер.
66. Фармацевтическая композиция, содержащая в значительной степени чистый полипептид, содержащий аминокислотную последовательность, полученную из протеазы серина-2, ассоциированной с маннан-связывающим лектином (MASP-2) (последовательность №2), или ее функциональный гомолог, при этом упомянутый гомолог содержит аминокислотную последовательность, которая не менее, чем на 60% гомологична последовательности №2.
67. Фармацевтическая композиция по пп.66, отличающаяся тем, что данный полипептид содержит последовательность, которая идентифицируется как последовательность №3.
68. Фармацевтическая композиция по п.66, отличающаяся тем, что данный полипептид может ассоциироваться с маннан-связывающим лектином.
69. Фармацевтическая композиция по п.66, отличающаяся тем, что данный полипептид конъюгирует с меткой или токсином.
70. Фармацевтическая композиция по п.66, содержащая полипептид по любому из пунктов 39-52.
71. Способ анализа комплекса (маннан-связывающий лектин)/MASP на активность MASP, включающий получение образца для анализа, и в значительной степени уменьшающий любой артифакт, получаемый в результате активности пути классического комплемента с помощью анализа при наличии достаточно большой ионной силы с целью эффективного уменьшения активации классического пути комплемента, но не такой большой, чтобы в значительной степени умешать активность MASP комплекса (маннан-связывающий лектин)/MASP.
72. Способ определения активности MASP-2, при этом упомянутый способ включает анализ активности MASP-2, состоящий из следующих этапов:
- нанесение образца, содержащего комплексы (маннан-связывающий лектин)/ MASP-2 на твердую фазу с получением связанных комплексов;
- нанесение хотя бы одного фактора комплемента на эти комплексы;
- обнаружение количества расщепленных факторов комплемента;
- коррелирование количества расщепленных факторов комплемента с количеством MASP-2; и
- определение активности MASP-2.
73. Способ по п.72, отличающийся тем, что твердой фазой является покрытие из маннана.
74. Способ по одному из пп.71-73, отличающийся тем, что хотя бы один фактор комплемента является фактором комплемента, расщепляемым комплексом (маннан-связывающий лектин)/MASP-2.
75. Способ по п.74, отличающийся тем, что хотя бы один фактор комплемента выбирается из группы факторов, в состав которой входит С3, С4 и С5, но желательно С4.
76. Способ по одному из предыдущих пунктов, отличающийся тем, что расщепляемый фактор комплемента обнаруживается с помощью антител, направляемых на фактор комплемента.
77. Способ по одному из предыдущих пунктов, отличающийся тем, что подавляется активация классического пути комплемента.
78. Способ по п.77, отличающийся тем, что активация подавляется проведением анализа при большой ионной силе.
79. Способ по п.78, отличающийся тем, что концентрация соли составляет больше 0,2 М, находится в пределах от 0,3 до 10 М, от 0,5 до 5 М, от 0,7 до 2 М, от 0,9 до 2 М, около 1,0 М.
80. Способ по п.79, отличающийся тем, что эта соль выбирается из группы солей, в состав которой входит: NaCl, KCl, MgCl2, CaCl2, Nal, KCl, Mgl2, Cal2 или NaBr, KBr, MgBr2, CaBr2, Na2S2O3, (NH4)2SO4 и NH4НСО3.
81. Способ по одному из предыдущих пунктов для проведения количественного анализа MASP-2 или активности MASP-2 в биологических образцах.
RU2003104524/13A 2000-07-13 2001-07-13 Masp-2, комплемент-связывающий фермент и его применение RU2003104524A (ru)

Applications Claiming Priority (4)

Application Number Priority Date Filing Date Title
DKPA200001089 2000-07-13
DKPA200001089 2000-07-13
DKPA200100870 2001-06-01
DKPA200100870 2001-06-01

Publications (1)

Publication Number Publication Date
RU2003104524A true RU2003104524A (ru) 2005-01-20

Family

ID=26068853

Family Applications (1)

Application Number Title Priority Date Filing Date
RU2003104524/13A RU2003104524A (ru) 2000-07-13 2001-07-13 Masp-2, комплемент-связывающий фермент и его применение

Country Status (13)

Country Link
US (1) US7112414B2 (ru)
EP (1) EP1303591B1 (ru)
JP (1) JP5226169B2 (ru)
CN (1) CN1449440A (ru)
AT (1) ATE434661T1 (ru)
AU (1) AU2001279586A1 (ru)
CA (2) CA2415751C (ru)
DE (1) DE60139072D1 (ru)
DK (1) DK1303591T3 (ru)
NO (1) NO20030114L (ru)
NZ (1) NZ523900A (ru)
RU (1) RU2003104524A (ru)
WO (1) WO2002006460A2 (ru)

Cited By (3)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
RU2484097C2 (ru) * 2006-04-03 2013-06-10 Омерос Корпорейшен Способ лечения заболеваний, связанных с masp-2-зависимой активацией комплемента (варианты)
RU2600876C2 (ru) * 2009-10-16 2016-10-27 Омерос Корпорейшен Способ лечения диссеминированного внутрисосудистого свертывания крови путем ингибирования masp-2 зависимой активации комплемента
RU2636038C2 (ru) * 2011-05-04 2017-11-17 Омерос Корпорейшн Композиции для ингибирования masp-2-зависимой активации комплемента

Families Citing this family (29)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
US7083786B2 (en) 1997-04-03 2006-08-01 Jensenius Jens Chr MASP-2, a complement-fixing enzyme, and uses for it
SE0202880D0 (sv) 2002-07-26 2002-09-30 Wieslab Ab Complement system deficiency assay
US7666627B2 (en) * 2002-08-08 2010-02-23 Targetex Kft. Folded recombinant catalytic fragments of multidomain serine proteases, preparation and uses thereof
WO2004024925A2 (en) * 2002-09-10 2004-03-25 Natimmune A/S Collectin-complement activating protein chimeras
US20060275764A1 (en) * 2002-12-03 2006-12-07 Aarhus Universitet Method for determining predisposition to manifestation of immune system related diseases
WO2004065626A2 (en) * 2003-01-17 2004-08-05 Rigshospitalet A method of sepsis prognosis
CN101897969B (zh) * 2003-02-21 2014-04-02 健泰科生物技术公司 补体抑制剂在制备用于预防或抑制组织损伤的药物中的用途
SI2374819T1 (sl) * 2003-05-12 2017-09-29 Helion Biotech Aps Protitelesa proteina MASP-2
GB0412966D0 (en) * 2004-06-10 2004-07-14 Univ Leicester Genetically modified non-human mammals and cells
AU2011265532B2 (en) * 2004-06-10 2014-04-24 Omeros Corporation Methods for treating conditions associated with MASP-2-dependent complement activation
US20060002937A1 (en) * 2004-06-10 2006-01-05 University Of Leicester Methods for treating conditions associated with MASP-2 dependent complement activation
AU2013201558B2 (en) * 2004-06-10 2016-03-31 Omeros Corporation Methods for treating conditions associated with MASP-2-dependent complement activation
US20060018896A1 (en) * 2004-06-10 2006-01-26 University Of Leicester Methods for treating conditions associated with lectin-dependent complement activation
US8840893B2 (en) 2004-06-10 2014-09-23 Omeros Corporation Methods for treating conditions associated with MASP-2 dependent complement activation
EP1828775B1 (en) * 2004-12-23 2009-07-29 Nederlandse Organisatie voor Toegepast-Natuuurwetenschappelijk Onderzoek TNO Methods for the functional determination of mannan-binding-lectin associated serine proteases (masps) and complexes thereof
US8524453B2 (en) * 2006-02-10 2013-09-03 The Brigham And Woman's Hospital, Inc. Lectin complement pathway assays and related compositions and methods
CN101587125B (zh) * 2008-05-21 2013-07-24 林标扬 高表达癌症标记物和低表达组织器官标记物组合试剂盒
EP3395828A1 (en) 2009-07-17 2018-10-31 Rigshospitalet Inhibitors of complement activation
AU2013201443B2 (en) * 2009-10-16 2015-02-05 Omeros Corporation Methods for treating disseminated intravascular coagulation by inhibiting MASP-2 dependent complement activation
WO2011107591A1 (en) 2010-03-05 2011-09-09 Rigshospitalet Chimeric inhibitor molecules of complement activation
EP2694108B1 (en) 2011-04-08 2018-06-06 University Of Leicester Methods for treating conditions associated with masp-2 dependent complement activation
US9644035B2 (en) 2011-04-08 2017-05-09 Omeros Corporation Methods for treating conditions associated with MASP-2 dependent complement activation
US20140363433A1 (en) 2013-03-15 2014-12-11 Omeros Corporation Methods of Generating Bioactive Peptide-bearing Antibodies and Compositions Comprising the Same
BR112016017478A2 (pt) * 2014-01-29 2017-10-10 Enzymatica Ab novos tratamentos
WO2018075474A1 (en) 2016-10-17 2018-04-26 Medical University Of South Carolina Compositions and methods for treating central nervous system injury
CN112237630A (zh) * 2020-02-21 2021-01-19 中国人民解放军军事科学院军事医学研究院 针对masp-2、冠状病毒n蛋白或其结合的物质在制备冠状病毒所致疾病药物中的应用
WO2021163980A1 (zh) * 2020-02-21 2021-08-26 中国人民解放军军事科学院军事医学研究院 靶向masp-2、n蛋白或其结合的物质预防和/或治疗冠状病毒感染
CN112023045A (zh) * 2020-03-31 2020-12-04 中国人民解放军军事科学院军事医学研究院 抑制masp-2及其下游补体活化效应的物质在制备冠状病毒所致疾病药物中的应用
WO2023174039A1 (en) * 2022-03-18 2023-09-21 Inmagene Biopharmaceuticals (Hangzhou) Co., Ltd. Masp-2-targetting antibodies and uses thereof

Family Cites Families (11)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
WO1989001519A1 (en) * 1987-08-20 1989-02-23 Children's Hospital Corporation Human mannose binding protein
US6008017A (en) 1997-01-02 1999-12-28 Smithkline Beecham Corporation Human cardiac/brain tolloid-like protein
US5955309A (en) * 1997-06-18 1999-09-21 Smithkline Beecham Corporation Polynucleotide encoding G-protein coupled receptor (H7TBA62)
US6297024B1 (en) * 1998-10-15 2001-10-02 Cell Activation, Inc. Methods for assessing complement activation
EP1140171A4 (en) * 1998-12-15 2002-03-13 Brigham & Womens Hospital METHODS AND PRODUCTS FOR REGULATING THE COMPLEMENT ACTIVATION ASSOCIATED WITH THE LECTIN COMPLEMENT SYSTEM
US6235494B1 (en) * 1999-02-08 2001-05-22 The Scripps Research Institute Substrates for assessing mannan-binding protein-associated serine protease activity and methods using the substrates
CA2296792A1 (en) * 1999-02-26 2000-08-26 Genset S.A. Expressed sequence tags and encoded human proteins
AU3395900A (en) 1999-03-12 2000-10-04 Human Genome Sciences, Inc. Human lung cancer associated gene sequences and polypeptides
WO2001010902A2 (en) * 1999-08-11 2001-02-15 Curagen Corporation Nucleoc acids and secreted polypeptides encoded thereby
AU781805B2 (en) * 1999-08-13 2005-06-16 Brigham And Women's Hospital Inhibitors of the lectin complement pathway (LCP) and their use
EP1238066A2 (en) 1999-12-02 2002-09-11 Jens Christian Jensenius Masp-3, a complement-fixing enzyme, and uses for it

Cited By (4)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
RU2484097C2 (ru) * 2006-04-03 2013-06-10 Омерос Корпорейшен Способ лечения заболеваний, связанных с masp-2-зависимой активацией комплемента (варианты)
RU2600876C2 (ru) * 2009-10-16 2016-10-27 Омерос Корпорейшен Способ лечения диссеминированного внутрисосудистого свертывания крови путем ингибирования masp-2 зависимой активации комплемента
RU2636038C2 (ru) * 2011-05-04 2017-11-17 Омерос Корпорейшн Композиции для ингибирования masp-2-зависимой активации комплемента
RU2725958C2 (ru) * 2011-05-04 2020-07-07 Омерос Корпорейшн Композиции для ингибирования masp-2-зависимой активации комплемента

Also Published As

Publication number Publication date
NO20030114L (no) 2003-02-25
CA2415751C (en) 2015-06-16
NZ523900A (en) 2004-02-27
WO2002006460A3 (en) 2002-05-02
DE60139072D1 (de) 2009-08-06
WO2002006460A2 (en) 2002-01-24
JP2004504027A (ja) 2004-02-12
AU2001279586A1 (en) 2002-01-30
CA2887012A1 (en) 2002-01-24
DK1303591T3 (da) 2009-11-02
EP1303591B1 (en) 2009-06-24
EP1303591A2 (en) 2003-04-23
NO20030114D0 (no) 2003-01-09
US7112414B2 (en) 2006-09-26
ATE434661T1 (de) 2009-07-15
US20040038297A1 (en) 2004-02-26
CA2415751A1 (en) 2002-01-24
CN1449440A (zh) 2003-10-15
JP5226169B2 (ja) 2013-07-03

Similar Documents

Publication Publication Date Title
RU2003104524A (ru) Masp-2, комплемент-связывающий фермент и его применение
Yoshida et al. Dissociation of the complex of dystrophin and its associated proteins into several unique groups by n‐octyl β‐D‐glucoside
JP4423542B2 (ja) 抗菌性ポリペプチド及びその利用
Enjyoji et al. Effect of heparin on the inhibition of factor Xa by tissue factor pathway inhibitor: a segment, Gly212-Phe243, of the third Kunitz domain is a heparin-binding site
LIU et al. The recombinant N-terminal region of human salivary mucin MG2 (MUC7) contains a binding domain for oral Streptococci and exhibits candidacidal activity
KR960705850A (ko) 사람 쿠니즈형 프로테아제 저해인자(human kunitz-type protease inhibitors)
Riseman et al. The calmodulin and F-actin binding sites of smooth muscle caldesmon lie in the carboxyl-terminal domain whereas the molecular weight heterogeneity lies in the middle of the molecule
RU2002113381A (ru) MASP-3, комплемент-связывающий фермент и его применение
JP2001103993A (ja) 環状ペプチド及びセリンプロテアーゼ阻害剤
Rumlová et al. Specific in vitro cleavage of Mason–Pfizer monkey virus capsid protein: evidence for a potential role of retroviral protease in early stages of infection
Tamamura et al. Downsizing of an HIV–cell fusion inhibitor, T22 ([Tyr5, 12, Lys7]-Polyphemusin II), with the maintenance of anti-HIV activity and solution structure1
Dodd et al. Overexpression inEscherichia coli, Folding, Purification, and Characterization of the First Three Short Consensus Repeat Modules of Human Complement Receptor Type 1
Krstenansky et al. Design, synthesis and antithrombin activity for conformationally restricted analogs of peptide anticoagulants based on the C-terminal region of the leech peptide, hirudin
WO2021247675A1 (en) Coronavirus-binding agents and uses thereof
JP4568842B2 (ja) 熱帯熱マラリア原虫のエノラーゼ蛋白質の部分ペプチドの製造方法
Okano-Kosugi et al. Development of a high-throughput screening system for the compounds that inhibit collagen–protein interactions
Miyoshi et al. Muscarinic acetylcholine receptor (mAChR) inhibitor from snake venom: interaction with subtypes of human mAChR
US20090226415A1 (en) Modified tridegins, production and use thereof as transglutaminase inhibitors
EP3892298A1 (en) Epitopes having sequence homology to coronavirus spike protein subunit and uses thereof
KR20080040676A (ko) 항미생물제로서의 ｔｆｐｉ 단편
CA2186235A1 (en) Polypeptides for diagnosing infection with trypanosoma cruzi
Maxwell et al. Exploiting chemical protein synthesis to study the role of tyrosine sulfation on anticoagulants from hematophagous organisms
Lozano et al. Redefining an epitope of a malaria vaccine candidate, with antibodies against the N-terminal MSA-2 antigen of Plasmodium harboring non-natural peptide bonds
KR101057587B1 (ko) 치료학적 펩티드
JP2006522584A (ja) ペプチドおよびｈｉｖ感染の治療のためのその使用

Legal Events

Date Code Title Description
FA94 Acknowledgement of application withdrawn (non-payment of fees)

Effective date: 20080313