PL91801B1 - - Google Patents

Download PDF

Info

Publication number
PL91801B1
PL91801B1 PL1974175862A PL17586274A PL91801B1 PL 91801 B1 PL91801 B1 PL 91801B1 PL 1974175862 A PL1974175862 A PL 1974175862A PL 17586274 A PL17586274 A PL 17586274A PL 91801 B1 PL91801 B1 PL 91801B1
Authority
PL
Poland
Prior art keywords
ribose
bacillus
producing
microorganism
glucose
Prior art date
Application number
PL1974175862A
Other languages
English (en)
Original Assignee
Takeda Chemical Industries Ltd Te Osaka Japan
Priority date (The priority date is an assumption and is not a legal conclusion. Google has not performed a legal analysis and makes no representation as to the accuracy of the date listed.)
Filing date
Publication date
Priority claimed from JP48131955A external-priority patent/JPS517753B2/ja
Priority claimed from JP3135774A external-priority patent/JPS521993B2/ja
Application filed by Takeda Chemical Industries Ltd Te Osaka Japan filed Critical Takeda Chemical Industries Ltd Te Osaka Japan
Publication of PL91801B1 publication Critical patent/PL91801B1/pl

Links

Classifications

    • CCHEMISTRY; METALLURGY
    • C12BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
    • C12PFERMENTATION OR ENZYME-USING PROCESSES TO SYNTHESISE A DESIRED CHEMICAL COMPOUND OR COMPOSITION OR TO SEPARATE OPTICAL ISOMERS FROM A RACEMIC MIXTURE
    • C12P19/00Preparation of compounds containing saccharide radicals
    • C12P19/02Monosaccharides
    • YGENERAL TAGGING OF NEW TECHNOLOGICAL DEVELOPMENTS; GENERAL TAGGING OF CROSS-SECTIONAL TECHNOLOGIES SPANNING OVER SEVERAL SECTIONS OF THE IPC; TECHNICAL SUBJECTS COVERED BY FORMER USPC CROSS-REFERENCE ART COLLECTIONS [XRACs] AND DIGESTS
    • Y10TECHNICAL SUBJECTS COVERED BY FORMER USPC
    • Y10STECHNICAL SUBJECTS COVERED BY FORMER USPC CROSS-REFERENCE ART COLLECTIONS [XRACs] AND DIGESTS
    • Y10S435/00Chemistry: molecular biology and microbiology
    • Y10S435/8215Microorganisms
    • Y10S435/822Microorganisms using bacteria or actinomycetales
    • Y10S435/832Bacillus
    • YGENERAL TAGGING OF NEW TECHNOLOGICAL DEVELOPMENTS; GENERAL TAGGING OF CROSS-SECTIONAL TECHNOLOGIES SPANNING OVER SEVERAL SECTIONS OF THE IPC; TECHNICAL SUBJECTS COVERED BY FORMER USPC CROSS-REFERENCE ART COLLECTIONS [XRACs] AND DIGESTS
    • Y10TECHNICAL SUBJECTS COVERED BY FORMER USPC
    • Y10STECHNICAL SUBJECTS COVERED BY FORMER USPC CROSS-REFERENCE ART COLLECTIONS [XRACs] AND DIGESTS
    • Y10S435/00Chemistry: molecular biology and microbiology
    • Y10S435/8215Microorganisms
    • Y10S435/822Microorganisms using bacteria or actinomycetales
    • Y10S435/832Bacillus
    • Y10S435/839Bacillus subtilis

Landscapes

  • Organic Chemistry (AREA)
  • Chemical & Material Sciences (AREA)
  • Engineering & Computer Science (AREA)
  • Zoology (AREA)
  • Life Sciences & Earth Sciences (AREA)
  • Wood Science & Technology (AREA)
  • Chemical Kinetics & Catalysis (AREA)
  • Microbiology (AREA)
  • General Chemical & Material Sciences (AREA)
  • Biotechnology (AREA)
  • Health & Medical Sciences (AREA)
  • Biochemistry (AREA)
  • Bioinformatics & Cheminformatics (AREA)
  • General Engineering & Computer Science (AREA)
  • General Health & Medical Sciences (AREA)
  • Genetics & Genomics (AREA)
  • Enzymes And Modification Thereof (AREA)
  • Preparation Of Compounds By Using Micro-Organisms (AREA)
  • Micro-Organisms Or Cultivation Processes Thereof (AREA)

Description

Przedmiotem wynalazku jest sposób wytwarza¬ nia D-ribozy, polegajacy na prowadzeniu hodowli wytwarzajacego D-riboze drobnoustroju nalezacego do rodzaju Bacillus, odznaczajacego sie brakiem zdolnosci wytwarzania zarodników lub posiadaja¬ cego wysoka zdolnosc utleniania 2-dezoksy-D-glu- kozy, badz posiadajacego obie te cechy, a takze wykazujacego brak transketolazy lub/oraz 3-epime- razy D-ribulozofosforanowej, na pozywce, zawie¬ rajacej zródla przyswajalnego wegla i azotu wraz z substancjami odzywczymi, niezbednymi dla wzro¬ stu danego szczepu, w celu wytwarzania i groma¬ dzenia D-ribozy przez ten szczep, a nastepnie wy¬ odrebnienia w ten sposób D-ribozy z brzeczki ho¬ dowlanej.Jako skladnik kwasów nukleinowych, D-riboza wystepuje we wszystkich organizmach, a produkt redukcji D-ribozy, ribitol, znajduje sie w witami¬ nie B2 i w ribitolowym kwasie teichomowym, któ¬ ry jest skladnikiem scian komórkowych.Z tych wzgledów jest to zwiazek o duzym zna¬ czeniu fizjologicznym. D-riboza oraz jej pochodne wzbudzaly dotad duze zainteresowanie jako sub¬ stancje wyjsciowe w syntezie witaminy B2 i za¬ wierajacych kwasy nukleinowe dodatków spozyw¬ czych, a zatem opracowanie przemyslowej metody wytwarzania D-ribozy stalo sie niezwykle poza¬ dane.Konwencjonalne sposoby wytwarzania D-ribozy obejmuja metody ekstrakcji tego zwiazku z pro- 215 duktów naturalnych oraz metody syntetyczne, w których jako substancje wyjsciowe wykorzystuje sie furan, D-glukoze itp. Istnieja równiez wzmian¬ ki o wytwarzaniu D-ribozy na drodze fermenta¬ cyjnej, ale wydajnosc procesu fermentacji jest wyjatkowo niska. Wymienione sposoby nie sa w pelni zadowalajace jako metody wytwarzania D-ri¬ bozy na skale przemyslowa.Sposobów wytwarzania D-ribozy, polegajacych na zastosowaniu drobnoustrojów Bacillus, dotyczy wczesniejsze opacowanie Sasajima i Yoneda opi¬ sujace sposób, w którym wytwarzajacy D-riboze mikroorganizm rodzaju Bacillus, zuzywajacy przy wzroscie L-tyrozyne, L-tryptofan i L-fenyloalanine hoduje sie na pozywce zawierajacej L-tyrozyne, L-tryptofan i L-fenyloalanine w ilosciach prze¬ kraczajacych ok. 100 y/ml, oraz sposób, w którym stosuje sie odznaczajace sie brakiem transketolazy szczepy rodzaju Bacillus, Shi 5 i Shi 7 lub wyka¬ zujacy brak 3-epimerazy D-ribulozofosforanowej szczep rodzaju Bacillus, Gluc 34.Pierwsza z tych metod opisano w patencie bry¬ tyjskim nr 1255 254, a druga w Agricultural and Biological Chemistry, 35, str. 509 (1971).Co do szczepów, zastosowanych w pierwszej z metod, to nie podano jednak w sposób wyrazny czestotliwosci, z jaka wytwarzaja one zarodniki, zdolnosci utleniania 2-dezoksy-D-glukozy, czy tez aktywnosci transketalazy i 3-epimerazy D-ribulo- 9180191801 zofosforanowej (w dalszej czesci opisu enzym ten nazywa sie epimeraza).Wystepowanie zdolnosci wytwarzania zarodni¬ ków w tych szczepach wydaje sie jednak oczy¬ wiste, poniewaz wiadomo, ze wytwarzanie zarod¬ ników jest jedna ze znamiennych cech drobno¬ ustrojów rodzaju Bacillus, jak równiez w swietle zasady, wedlug której brak wzmianki o wytwa¬ rzaniu zarodników przy opisie, dotyczacym drob¬ noustrojów rodzaju Bacillus oznacza, ze dany drob¬ noustrój jest zdolny do wytwarzania zarodników (Bergey's Manual of Determinative Bacteriology, wydanie 7, 613 (1957).Ponadto, znane szczepy posiadaja bardzo nie¬ wielka alct^wnosc --utleniania 2-dezoksy-D-glukozy, co wynilfa^z pomiarów aktywnosci sposobem, po¬ danym w dalszej czesci opisu. Wspomniana aktyw¬ nosc .en^a^oafyeena tych szczepów wynosi 0,01—0,02 mmoli/min^Tia mg proteiny.W wymienionym opracowaniu przyznaje sie rów¬ niez, ze ilosc D-ribozy, otrzymanej opisanymi me¬ todami wynosi, w najlepszym przypadku, zaledwie ,3 mg/ml.W tabeli przytoczono dane, dotyczace zdolnosci utleniania 2-dezoksy-D-glukozy, mierzonej dla o- mawianych szczepów za pomoca opisanego dalej sposobu, oraz najwieksza ilosc D-ribozy, nagroma¬ dzonej w brzeczce z wyzej wymienionych ho¬ dowli.Tabela Brytyjski opis patentowy nr 1 255 254 Agricultural and Biological Chemistry 35, 509 (1971) Mikroorganizm Bacillus No 503 Bacillus No 537 Bacillus No 558 Bacillus No 429 Bacillus No 483 Bacillus Shi 5 Bacillus Shi 7 Bacillus Gluc 34 pumilus pumilus pumilus subtilis subtilis species species species Zdolnosc utleniania 2-dezoksy- -D-glukozy (u mole/min.) mg proteiny 0,01 0,02 0,01 0,01 0,01 0,01 0,02 0,01 Nagro¬ madzona D-riboza (mg/ml) 28,5 ,5 29,3 ¦ 26,5 29,5 28,4 ,3 24,8 W celu opracowania wydajnego sposobu wy¬ twarzania D-ribozy, wykorzystujacego bakterie ro¬ dzaju Bacillus, podjeto intensywne badania, w wy¬ niku których udalo sie stwierdzic, ze szczepy rodzaju Bacillus, a zwlaszcza ich mutanty, które odznaczaja sie jednoczesnie brakiem transketolazy lub/oraz epimerazy i brakiem zdolnosci wytwa¬ rzania zarodników, jak równiez/lub wysoka aktyw¬ noscia utleniania 2-dezoksy-D-glukozy, posiadaja niezwykle rozwinieta zdolnosc gromadzenia D-ri¬ bozy.Sposób wytwarzania D-ribozy wedlug wynalaz ku na drodze hodowli Bacillus pumilus w srodo¬ wisku, zawierajacym zródlo przyswajalnego wegla oraz azotu i substancje odzywcze niezbedne dla wzrostu mikroorganizmu, przy czym wymieniony mikroorganizm wytwarza i akumuluje D-riboze, która nastepnie wyodrebnia sie z brzeczki fermen¬ tacyjnej, polega na tym, ze hodowli poddaje sie mutant Bacillus pumilus, taki jak Bacillus pumi¬ lus nr 911 (IFO 13566), Bacillus pumilus nr 1027 (IFO 13585) lub Bacillus pumilus nr 1083 (IFO 13620).Ponizej przedstawiono sposób wytwarzania mu¬ tantów o odpowiedniej aktywnosci transketolazo- wej.Podczas naswietlania promieniami ultrafioleto¬ wymi stosuje sie nizej podana procedure. Szczep macierzysty hoduje sie w temperaturze 37°C w ciagu kilku dni na agarze ziemniaczanym, zawie¬ rajacym 20,0% ziemniaka, 2,0% D-glukozy, 0,04 m M MnCl2 oraz 2,0% agaru i umieszcza w lodówce na kilka dni. Wytworzone w ten sposób zarodniki zbiera sie i wprowadza do sterylizowanej, desty¬ lowanej wody do wytworzenia zawiesiny, zawie¬ rajacej w 1 ml okolo 5X108 zarodników, która ogrzewa sie w ciagu 10 minut w temperaturze 80°C. Plytke Petriego z 5 ml otrzymanej zawiesiny zarodników poddaje sie nastepnie naswietlaniu lampa ultrafioletowa (15 W) umieszczona na wy¬ sokosci 30 cm nad plytka. Zawiesine zarodników miesza sie lagodnie co pól minuty. W danym za¬ kresie — zazwyczaj 4—6 min., 0,5 ml zawiesiny zarodników wprowadza sie do 4,5 ml sterylizowa¬ nej, destylowanej wody i dodatkowo rozciencza do otrzymania zawiesiny, zawierajacej w 1 ml okolo 2X103 zarodników.Podczas stosowania N-metylo-N'-nitro-N-nitrozo- guanidyny jako czynnika mutagennego stosowano nizej podana procedure. Szczep macierzysty wzra¬ stal w temperaturze 37°C w ciagu nocy w pozyw¬ ce, zawierajacej 1% sorbitu, 1,0% peptonu, 0,2% ekstraktu drozdzy i 0,2% NaCl. Komórki zbierano przez odwirowanie i przemywano dwukrotnie 0,01 M buforem tris-HCl o pH = 7,5, po czym wytwa¬ rzano z nich zawiesine w tym samym buforze, zawierajacym N-metylo-N^nitro-N-nitrozoguanidy- ne w stezeniu 300'/tg w ml z otrzymaniem zawie¬ siny komórek o gestosci optycznej 10 przy dlu¬ gosci fali 650 mm, która inkubuje sie w tempe¬ raturze 30°C w ciagu 30 minut. Inkubowana za¬ wiesine komórek rozciencza sie do otrzymania za¬ wiesiny, zawierajacej w 1 ml okolo 2000 zdolnych do zycia komórek. ml rozcienczonej zawiesiny zarodników lub rozcienczonej zawiesiny komórek, otrzymanej po- 55 wyzej, wlewa sie na plytke, zawierajaca pozywke agarowa. Po jednym lub dwóch dniach inkubacji wytworzone kolonie powtarza sie zarówno w zmo¬ dyfikowanym srodowisku Spizizen'a, zawierajacym 1% sorbitu, 0,4% (NH4)2S04, 1,4% K2HP04, 0,6% 60 KH2P04, 0,02% MgS04 '• 7H20, 0,004% biotyny, 0,6% tiaminy, 0,0087% kwasu szikirhowego oraz 2,0% agaru, jak i srodowisku, zawierajacym wyzej wy¬ mienione skladniki oprócz kwasu szikimowego.Nastepnie plytki utrzymuje sie w temperaturze 65 37°C w ciagu dwóch lub 3 dni. Kolonie, które 40 45 505 wzrastaly w kompletnym srodowisku, wydzielono.Mutanty, wymagajace kwasu mlekowego, przeno¬ szono do zmodyfikowanego, kompletnego srodowi¬ ska Spizizen'a, zawierajacego 2,0% zródla wegla.Jako zródlo wegla stosowano sorbit, D-glukonian, L-arbinoze, D-riboze, pirogronian lub L-glutami- nian. Probówke testowa inkubowano w tempera¬ turze 37°C na wstrzasaczu. Rozwój okreslano po dwóch dniach hodowania pomiarem gestosci op¬ tycznej przy dlugosci fali 650 mm. Mutanty, nie wzrastajace na D-glukonianie, L-arabinozie i D-ri- bozie, wyizolowano jako mutanty, wymagajace transketolaze.Ponizej przedstawiono sposób wytwarzania mu¬ tantów o odpowiedniej zdolnosci utleniania 2-de- zoksy-D-glukozy.Wytwarza sie zawiesine zarodników lub zawie¬ sine "komórek, która poddaje sie naswietlaniu pro¬ mieniami ultrafioletowymi i dzialaniu N-metylo- -N'-nitro-N-nitrozoguanidyny sposobem, opisanym powyzej. 10 ml rozcienczonej zawiesiny zarodni¬ ków lub rozcienczonej zawiesiny komórek wlewa sie na plytke z analogiczna pozywka agarowa, jak^opisano powyzej. Po jednym lub dwóch dniach inkubacji w temperaturze 37°C wytworzone kolo¬ nie zeskrobuje sie. Aktywnosc utleniania 2-dezok- sy-D-glukozy okreslono próba, przedstawiona po¬ nizej.Ponizej przedstawiono sposób wytwarzania mu¬ tantów o odpowiedniej czestotliwosci wytwarzania zarodników.Wytwarza sie zawiesine zarodników lub zawie¬ sine komórek, która poddaje sie naswietlaniu, pro¬ mieniami ultrafioletowymi i dzialaniu N-metylo- -N'-nitro-N-ritrozoguanidyny sposobem, opisanym powyzej. 10 ml rozcienczonej zawiesiny zarodni¬ ków lub rozcienczonej zawiesiny komórek wlewa sie na plytke z analogiczna pozywka agarowa, jak opisano powyzej. Po jednym lub dwóch dniach inkubowania w temperaturze 37°C plytki umiesz¬ cza sie w chlodnym pomieszczeniu i inkubuje dwa dni. Pólprzezroczyste kolonie zbiera sie jako mu¬ tanty o odpowiedniej czestotliwosci wytwarzania zarodników.Sposobem wedlug wynalazku mozna wytwarzac D-riboze w ilosci 65—70 mg/ml.W prowadzonych dotad badaniach sposobów wy¬ twarzania D-ribozy za pomoca drobnoustrojów nie zajmowano sie zaleznoscia wydajnosci D-ribozy od zdolnosci wytwarzania zarodników.Oprócz zwiekszenia wydajnosci D-ribozy, jakie mozna osiagnac, stosujac sposób wedlug wynalaz¬ ku, ma on jeszcze te zalete, ze jako wynik braku zdolnosci tworzenia zarodników nie wymaga klo¬ potliwego usuwania zarodników i pozwala na latwe wydzielenie produktu.Uzywany w opisie termin „brak zdolnosci wy¬ twarzania zarodników" oznacza, ze jezeli obliczy sie calkowita ilosc zywych organizmów w danej populacji oraz ogólna sume zarodników za pomoca opisanej nizej metody, analogicznej do opisanej w Journal ol General and Applied Microbiology, 16, ostatni wiersz str. 430 do 5 wiersza str. 431 (1970), to iloraz sumy zarodników i calkowitej ilosci, zdolnych do zycia organizmów (tzw. czesto- 801 _ 6 tliwosc wytwarzania zarodników — „sporulation freauency") nie przekracza 10—4.Z kultury bakteryjnej na skosie pobiera sie plyn za pomoca petelki z drutu platynowego i przenosi do 5 ml zmodyfikowanej pozywki Schaeffer'a (Pro- ceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America, 54, 704 (1965) zawie¬ rajacej 1,0% D-glukozy, 0,8% bulionu odzywczego Difco, 0,01% kwasu szikimowe^o, 0,025% MgS04 • • 7HgO, 0,1% KC1, 10-6 M FeCl3 •¦ 6H20, 10~* M CaCl2 • 2H20 i 10-s M MnCl2 • 4H20, z czego CaCl2 * 2H20 i MnCl2 * 4H20 poddano uprzednio • sterylizacji.Przed sterylizacja pozywke zobojetniono do war¬ tosci pH = 7,0. Po trzydniowej inkubacji w tem¬ peraturze 37CC, hodowle podzielono na dwie por¬ cje po 2,5 ml, z których jedna ogrzewano w tem¬ peraturze 80°C przez 30 minut. Zarówno nieogrze- wana czesc hodowli (calkowita ilosc komórek, zdol- nych do zycia), jak i czesc ogrzewana (ilosc za¬ rodników) odpowiednio rozcienczono i naniesiono na zmodyfikowana pozywke Schaeffer'a, otrzymana przez dodanie 2% agaru do zmodyfikowanej po¬ zywki Schaeffer'a, wyzej opisanej. Zdolne do zy¬ cia komórki liczono po dwudniowym okresie in¬ kubacji w temperaturze 37°C. Wartosc czestotli¬ wosci wytwarzania zarodników badanego szczepu otrzymuje sie przez ilosc komórek, zdolnych do zycia w danej populacji.W opisie, brak transketolazy lub epimerazy ozna¬ cza, ze, jezeli za pomoca nastepujacej metody, opi¬ sanej w Journal of Biological Chemistry 223, 1009 (1956), Archives of Biochemistry and Biophysics, 74, 306 (1958) oraz ibid. 74, 315 (1958), mierzy sie stopien utlenienia zredukowanej formy dwunukleo- tydu nikotynamido-adeninowego (NADH) i oblicza sie pewna aktywnosc enzymatyczna dla ekstraktu komórkowego (A), otrzymanego wedlug nizej po¬ danego przepisu, to wartosc ta nie przekracza 40 0,01 ^moli/min/mg proteiny.(I) Sposób przygotowania ekstraktu komórkowe¬ go (A) Hodowany na skosie szczep, którego aktywnosc transketolazy lub epimerazy ma zostac oznaczona, 45 szczepi sie na pozywce (pH = 7,0), zawierajacej 2,0% sorbitolu, 0,1% L-glutaminianu sodowego, 0,1% KH2S04, 0,3% K2HP04, 0,5% (NH4)2S04, 0,1% MgS04 • 7H20, 0,001% FeS04 • 7H20, 0,001% ZnS04 • 7HfOi 0,001% MnS04 • 4—6H20, 100—4000 50 ^g/1 biotyny, 100—3000 //g/l chlorowodorku tiaminy i 100 [ig/ml kwasu szikimowego, a zaszczepiona pozywke inkubuje sie, wstrzasajac, w tempera¬ turze 32—37°C przez 24 godziny. Otrzymany bu¬ lion z hodowla odwirowuje sie w celu zebrania 55 komórek, które z kolei, przemywa sie dwukrot¬ nie 0,01 M buforowym roztworem chlorowodorku tris(hydroksymetylo)aminometanu (pH = 7,5), za¬ wierajacym 0,001 M merkaptoetanolu i zawiesza sie ponownie w takim samym buforze, otrzymujac 60 zawiesine komórek o absorpcji 10 przy 650 mm.Do zawiesiny dodaje sie nastepnie lizozym bialka kurzego w \losci, dajacej stezenie 50 ^g/ml, pozo¬ stawia w temperaturze 37°C na przeciag 30—$0 minut i po zakonczeniu reakcji uklad odwirowuje $5 sie. Otrzymany, unoszacy sie na powierzchni plyn91801 8 stosuje sie jako wyzej wspominany ekstrakt ko¬ mórkowy (A).(II) 1. Roztwory do oznaczania aktywnosci trans¬ ketolazy. Roztwór reakcyjny A:(1,11 ml): /umoh D-ribozo-5-fosforanu, 0,5mola NADH, wystarczajaca ilosc epimerazy i ketol-izomerazy D-ribozo-5-fosforanowej, 0,66 jednostki dehydroge- nezy a-glicerofosforanowej, 0,43 ^moli pirofosforanu tiaminy i 40 ^moli buforowego roztworu chloro¬ wodorku tris(hydroksymetylo)aminometanu (pH = = 7,5).Roztwór reakcyjny B (0,89 ml): ^moli MgCl2, 0,43 ^moli pirofosforanu tiami¬ ny, 40 ^moli roztworu buforowego chlorowodorku tris(hydroksymetylo)aminometanu (pH = 7,5) i 10^ 1 roztworu enzymu.(II) 2. Roztwory do oznaczania aktywnosci epi¬ merazy.Roztwór reakcyjny A (0,9 ml): amoli D-ribozo-5-fosforanu, 20 //moli MgCl2, 0,43 /*mola pirofosforanu tiaminy, dostateczna ilosc transketolazy i 40 jumoli roztworu buforowego chlorowodorku tris(hydroksymetylo)aminometanu (pH = 7,5).Roztwór reakcyjny B (1,09 ml): 0,5 ^mola NADH, 0,66 jednostki dehydrogenazy a-glicerofosforanowej, zawierajacej dostateczna i- losc izomerazy triozofosforanowej, dostateczna ilosc transketolazy, ketolizomerazy D-ribozo-5-fosforano- wej i 60 /umoli roztworu buforowego chlorowodor¬ ku tris(hydroksymetylo)aminometanu (pH = 7,5).(III) 1. Sposób oznaczania aktywnosci transke¬ tolazy.Kazdy roztwór reakcyjny poddaje sie inkubacji w temperaturze 30°C przez 10 minut, nastepnie roztwory miesza sie ze soba (calkowita objetosc 2 ml). Zmiane absorpcji przy 340 nm mierzono za pomoca Gilford Multiple Sample Absorbence Recorder 2000 (Gilford Instrument Laboratories Inc., USA) w temperaturze 30°C.(III) 2. Sposób oznaczania aktywnosci epimerazy.Roztwór reakcyjny A poddaje sie inkubacji w temperaturze 30°C przez 10 minut, a roztwór re¬ akcyjny B inkubuje sie w temperaturze 30°C przez minut. Roztwory te miesza sie ze soba i do mieszaniny dodaje sie 10 jlcI roztworu enzymu (calkowita objetosc 2 ml).Zmiane absorpcji przy 340 nm mierzono ta sama metoda, co w przypadku transketolazy.(IV) Sposób obliczania aktywnosci enzymu.Aktywnosc enzymu (^mol/min/mg proteiny) w roztworze enzymu wyraza sie nastepujacym wzo¬ rem: -zJE 340/min X ^XdXEXp w którym —Z|e 340/min oznacza predkosc spadku calkowitej absorpcji zmieszanych roztworów reak¬ cyjnych przy 340 nm w ciagu 1 minuty, V ozna¬ cza calkowita objetosc roztworu (2 ml), Z jest mo¬ lowym wspólczynnikiem ekstynkcji NADH przy 340 nm (6,22 cm2//*mol), d oznacza dlugosc drogi swiatla (1 cm), E oznacza objetosc roztworu enzy¬ mu (0,01 ml), a p oznacza ciezar proteiny w roz¬ tworze enzymu (mg/ml).W opisie wysoka zdolnosc utleniania 2-dezoksy- -D-glukozy oznacza, ze kiedy dla ekstraktu ko¬ mórkowego (B), otrzymanego wedlug sposobu, po¬ danego w dalszej czesci opisu, mierzy sie stopien redukcji utlenionej formy dwunukleotydu nikoty- namido-adeninowego (NAD+) za pomoca roztworu reakcyjnego do oznaczania zdolnosci utleniania 2-dezoksy-D-glukozy, którego sklad zostanie rów¬ niez podany w dalszej czesci opisu i na podstawie uzyskanych danych oblicza sie aktywnosc enzy¬ matyczna wspomnianego ekstraktu wedlug przy¬ toczonego poprzednio wzoru, wyrazajacego aktyw¬ nosc transketolazy lub epimerazy, to znaleziona wartosc nie jest mniejsza od 0,05 /*mola na mi- nute na miligram proteiny, lecz nie wieksza od 1,00 /miola na minute na miligram proteiny.(I) Sposób przygotowania ekstraktu komórkowe¬ go (B).Hodowany na skosie szczep, którego zdolnosc utleniania 2-dezoksy-D-glukozy ma zostac ozna¬ czona, szczepi sie na pozywce, zawierajacej 0,5% sorbitolu, 0,65% L-glutaminianu sodowego, 0,1% KH2P04, 0,3%K2HPO4, 0,l%Mn2SO4, 0,01% MgSQ4 • • 7H20, 0,0C04% biotyny, 0,0003% chlorowodorku tiaminy i 0,01% kwasu szikimowego, a nastepnie poddaje inkubacji, wstrzasajac przy temperaturze 37°C w ciagu 20 godzin. Z bulionu wyodrebnia sie komórki za pomoca wirowania, przemywa sie je dwukrotnie 0,01 M roztworem buforowym chloro- wodorku tris(hydroksymetylo)aminometanu (pH = = 7,5), zawierajacego j0,001 M merkaptcetanolu i ponownie zawiesza w takim samym buforze, aby otrzymac zawiesine o absorpcji 100 przy 650 nm.Zawiesine poddaje sie dzialaniu rozdrabniacza ul- 3- tradzwiekowego (Insonater, prod. -Kubota Iron Works, Ltd., Japan) przy 160 W w ciagu 10 mi¬ nut, co powoduje rozerwanie komórek. Osad usu¬ wa sie przez odwirowanie. Górna warstwa ciekla jest ekstraktem komórkowym (B). 40 (II) Roztwór reakcyjny do oznaczania zdolnosci utleniania 2-dezoksy-D-glukozy. 1,2 ml 1 M roztworu buforowego chlorowodorku tris(hydroksymetylo)aminometanu (pH = 8,0), 0,2 ml 0,1 mM MnS04 • 4—6H20, 0,2 ml 20 mM NAD-, 45 0,2 ml 1 M 2-dezoksy-D-glukozy i 0,2 ml ekstraktu komórkowego (B); temperatura reakcji 30°C.W sposobie tym stosuje sie zatem taki szczep rodzaju Bacillus, który odznacza sie jednoczesnie brakiem transketolazy lub/oraz epimerazy i bra- 50 kiem zdolnosci wytwarzania zarodników, jak rów¬ niez wysoka zdolnoscia utleniania 2-dezoksy-D-glu¬ kozy. Tego rodzaju szczepy latwo otrzymac z drob¬ noustrojów rodzaju Bacillus, takich jak: Bacillus brevis, Bacillus cereus, Bacillus circulans, Bacillus 55 coagulans, Bacillus licheniformis, Bacillus megete- rium, Bacillus mesentericum, Bacillus pumilus, Ba¬ cillus subtilis, etc. przez naswietlanie szczepu ma¬ cierzystego takim promieniowaniem, jak nadfiole¬ towe, promienie X, promienie gamma lub podobne, lub przez poddanie szczepów macierzystych dzia- 60 laniu chemicznych substancji mutagennych, takich jak N-metylo-Ni-nitro-N-nitrozoguanidyna, iperyt azotowy dwumetylosulfotlenek, metanosulfonian e- tylu, etc. Mozna oczywiscie najpierw otrzymac szczep, pozbawiony transketolazy lub/oraz empi- 65 razy i spowodowac dalsza jego mutacje z wytwo-91 9 Tzeniem szczepu, odznaczajacego sie brakiem zdol¬ nosci wytwarzania zarodników lub/oraz wysoka zdolnoscia utleniania 2-dezoksy-D-glukozy, lub tez mozna odwrócic kolejnosc procesu w celu otrzy¬ mania pozadanego mutantu.Liczby nastepujace po IFO stosowane w tym opisie oznaczaja numery wpisu w Institute for Fermentation, Osaka w Japonii.Przy omawianiu substancji odzywczych, stoso¬ wanych jako skladniki pozywek do hodowli drob¬ noustrojów sposobem wedlug wynalazku, jako zródla wegla stosuje sie miedzy innymi, D-gluko- ze, D-fruktoze, D-mannoze, sorbit, D-mannitol, sa¬ charoze, melase, hydrolizaty skrobi, kwas octowy i metanol.Jako zródla azotu stosuje sie naturalne zródla azotu, takie jak namok kukurydzy, odpady bawel¬ niane, wyciag z drozdzy, drozdze suszone, maczka rybna, wyciag z miesa, pepton, etc, azotowe zwiaz¬ ki nieorganiczne, takie jak wodny roztwór amo¬ niaku, gazowy amoniak, siarczan amonowy, chlo¬ rek amonu, wegiel amonowy, fosforan amonowy, azotan sodowy, etc, oraz takie organiczne zwiazki azotowe, jak mocznik, aminokwasy, etc. W sklad pozywki wchodza takze, oprócz wymienionych zró¬ del wegla i azotu, rózne metale, witaminy, amino¬ kwasy i inne substancje, które moga miec istotne znaczenie dla wzrostu danego drobnoustroju, przy czym proporcje tych skladników sa zmienne.Hodowle prowadzi sie w warunkach tlenowych, np. na wstrzasarce lub w zanurzeniu, stosujac rozpryskiwanie^ mieszanie. Temperature inkuba¬ cji dobiera sie w zakresie od 20° do 45°C w za¬ leznosci, od temperatury najbardziej korzystnej dla wzrostu danego drobnoustroju oraz gromadzenia D-ribozy. Odczyn pH pozywki ma najczesciej war¬ tosc od 5 do 9. W celu utrzymania wartosci pH w optymalnym zakresie podczas okresu hodowli, mozna dodawac od czasu do czasu takie substan¬ cje neutralizujace, jak kwas solny, kwas siarkowy, wodny roztwór amoniaku, gazowy amoniak, wodny roztwór wodorotlenku sodowego, weglan wapnio¬ wy, wapno gaszone, etc.Znaczna ilosc D-ribozy zbiera sie w pozywce zwykle po uplywie 2 do 5 dni.Tak nagromadzona D-riboze mozna latwo wy¬ odrebnic np. w nastepujacy sposób. Brzeczke z ho¬ dowla przesacza sie najpierw lub odwirowuje, przy czym latwo udaje sie oddzielic komórki.Przesacz odsala sie nastepnie i odbarwia za po¬ moca zywicy jonowymiennej i wegla aktywnego, a nastepnie zageszcza.Do zageszczonego roztworu dodaje sie rozpusz¬ czalnik organiczny, taki jak etanol,, co powoduje wytracenie krysztalów D-ribozy. Niezaleznie od wyboru sposobu wyodrebniania D-ribozy proces ten daje sie przeprowadzic bez trudnosci.Nastepujace przyklady maja na celu dalsza ilu¬ stracje wynalazku, nie ograniczajac jednak jego zakresu.Procentowosci podane w niniejszym opisie wy¬ razaja stosunek ciezaru do objetosci wszedzie tam, gdzie nie zaznaczono, ze jest inaczej.Przyklad I. Nie zawierajacy transketolazy i pozbawiony zdolnosci wytwarzania zarodników 801 mutant Bacillus pumilus No 911 (IFO 13566), otrzy¬ many z Bacillus pumilus IFO 12113 przez naswiet¬ lenie promieniami nadfioletowymi (aktywnosc transketolazy: ponizej 0,01 //mola/min/mg proteiny, czestotliwosc wytwarzania zarodników tj. „Sporu- lation freauency": 2X10—8), zaszczepiono na 10 1 pozywki, zawierajacej 2,0% sorbitu, 2,0% namoku kukurydzy, 0,3% jednowodorofosforanu potasowe¬ go, 100 /u g/ml tyrozyny i 100 p g/ml fenyloalaniny, a zaszczepiona pozywke inkubowano przy tempe¬ raturze 36°C w ciagu 24 godzin. Cala otrzymana hodowle przeniesiono do 100 1 pozywki, zawiera¬ jacej 15,0% D-glukozy, 1,0% suszonych drozdzy, 0,5% siarczanu amonowego, 2,0% weglanu wapnio- wego, 50 [a, g/ml tryptafanu, 50 ju g/ml tyrozyny i 50 /u g/ml fenyloalaniny, na której hodowle te prowadzono w temperaturze 36°C w ciagu 60 go¬ dzin, przy czym nagromadzenie D-ribozy wynioslo 64 mg/ml. Z zawierajacej D-riboze brzeczki fer- mentacyjnej usunieto komórki przez odsaczenie, a przesacz zageszczono do polowy pierwotnej obje¬ tosci. Do roztworu dodano etanol w ilosci, równej 1/4 objetosci roztworu i usunieto wytracony osad.Pozostalosc poddano procesowi odsalania na ka¬ tionowych i aminowych zywicach jonowymien¬ nych, a nastepnie odbarwiono na kolumnie z weg¬ lem aktywnym.Odbarwiony roztwór zageszczono i dodano po¬ czwórna objetosc etanolu, otrzymujac 5,0 kg kry- stalicznej D-ribozy.Przy k-l a d II. Hodowle mutanta Bacillus pu¬ milus No 1027 (IFO 13585), niezawierajacego trans¬ ketolazy i odznaczajacego sie wysoka zdolnoscia utleniania 2-dezoksy-D-glukozy (aktywnosc trans- ketolazy: ponizej 0,01 p mola/min/mg proteiny, zdolnosc utleniania 2-dezoksy-D-glukozy: 0,28 jlc mola/min/mg proteiny), otrzymanego z Bacillus pumilus IFO 12092 przez naswietlenie promienia¬ mi nadfioletowymi, prowadzono w sposób analo- 40! giczny do opisanego w przykladzie I, co dalo na¬ gromadzenie D-ribozy w ilosci 63,2 mg/ml. Z brze¬ czki w sposób opisany w przykladzie I wyodreb¬ niono 4,8 kg krystalicznej D-ribozy.Przyklad III. Hodowle mutanta Bacillus pu- 45 milus No 1083 (IFO 13620), nie zawierajacego translaktozy i odznaczajacego sie brakiem zdol¬ nosci wytwarzania zarodników oraz wysoka zdol¬ noscia utleniania 2-dezoksy-D-glukozy (aktywnosc transketolazy ponizej 0,01 ^mola/min/mg proteiny, czestotliwosc wytwarzania zarodników: 4X10—fl, zdolnosc utleniania 2-dezoksy-D-glukozy: 0,34 ^mo- la/min/mg proteiny), otrzymanego z Bacillus pu¬ milus S-l (szczep ten wyodrebniono z gleby i zi¬ dentyfikowano jako Bacillus pumilus zgodnie z o- pisem Bargey's Manual of Determinative Bacterio- 55 logy pp. 620—622 (1957) przez naswietlanie pro¬ mieniowaniem nadfioletowym,'prowadzono w spo¬ sób analogiczny do opisanego w przykladzie I, co dalo nagromadzenie D-ribozy w brzeczce w ilosci 72,3 mg/ml. Z brzeczki w sposób opisany w przy- 60 kladzie I wyodrebniono 5,6 kg krystalicznej D-ri¬ bozy. PL

Claims (3)

1. Zastrzezenia patentowe 65 1. Sposób wytwarzania D-ribozy na drodze ho-11 dowli Bacillus pumilus w srodowisku, zawiera¬ jacym zródlo przyswajalnego wegla oraz azotu i substancje odzywcze, niezbedne dla wzrostu mikro¬ organizmu, przy czym wymieniony mikroorganizm wytwarza i akumuluje D-riboze, która nastepnie wyodrebnia sie z brzeczki fermentacyjnej, zna¬ mienny tym, ze hodowli poddaje sie Bacillus pu¬ milus nr 911 (IFO 13566).
2. Sposób wytwarzania D-ribozy na drodze ho¬ dowli Bacillus pumilus w srodowisku, zawieraja¬ cym zródlo przyswajalnego wegla oraz azotu i sub¬ stancje odzywcze, niezbedne dla wzrostu mikro¬ organizmu, przy czym wymieniony mikroorganizm 801 12 wytwarza i akumuluje D-riboze, która nastepnie wyodrebnia sie z brzeczki fermentacyjnej, zna¬ mienny tym ze hodowli poddaje sie mutant Ba¬ cillus pumilus nr 1027 (IFO 13585). 5
3. Sposób wytwarzania D-ribozy na drodze ho¬ dowli Bacillus pumilus w srodowisku, zawieraja¬ cym zródlo przyswajalnego wegla oraz azotu i sub¬ stancje odzywcze, niezbedne dla wzrostu mikroorga¬ nizmu, przy czym wymieniony mikroorganizm wy- 10 twarza i akumuluje D-riboze, która nastepnie wy¬ odrebnia sie z brzeczki fermentacyjnej, znamienny tym, ze hodowli poddaje sie mutant Bacillus pu¬ milus nr 1083 (IFO 13620). RSW Zakl. Graf. W-wa, Srebrna 16 z. 603-77/O — 105 + 20 egz. Cena 10 zl PL
PL1974175862A 1973-11-23 1974-11-22 PL91801B1 (pl)

Applications Claiming Priority (2)

Application Number Priority Date Filing Date Title
JP48131955A JPS517753B2 (pl) 1973-11-23 1973-11-23
JP3135774A JPS521993B2 (pl) 1974-03-18 1974-03-18

Publications (1)

Publication Number Publication Date
PL91801B1 true PL91801B1 (pl) 1977-03-31

Family

ID=26369806

Family Applications (2)

Application Number Title Priority Date Filing Date
PL1974175862A PL91801B1 (pl) 1973-11-23 1974-11-22
PL1974191682A PL95026B1 (pl) 1973-11-23 1974-11-22

Family Applications After (1)

Application Number Title Priority Date Filing Date
PL1974191682A PL95026B1 (pl) 1973-11-23 1974-11-22

Country Status (11)

Country Link
US (1) US3970522A (pl)
CA (1) CA1040565A (pl)
CH (1) CH616706A5 (pl)
DE (1) DE2454931C2 (pl)
DK (1) DK138759B (pl)
FR (1) FR2252404B1 (pl)
GB (1) GB1474129A (pl)
HU (1) HU170227B (pl)
IT (1) IT1024897B (pl)
NL (1) NL180233C (pl)
PL (2) PL91801B1 (pl)

Families Citing this family (9)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
US4904587A (en) * 1987-09-10 1990-02-27 Takeda Chemical Industries, Ltd. Production of D-ribose
US5168056A (en) * 1991-02-08 1992-12-01 Purdue Research Foundation Enhanced production of common aromatic pathway compounds
EP0501765A1 (en) * 1991-03-01 1992-09-02 Takeda Chemical Industries, Ltd. Method of producing D-ribose
US7226761B2 (en) 1992-11-05 2007-06-05 Danisco Sweeteners Oy Manufacture of five-carbon sugars and sugar alcohols
US20080038779A1 (en) * 1992-11-05 2008-02-14 Danisco Sweeteners Oy Manufacture of Five-Carbon Sugars and Sugar Alcohols
US5776736A (en) * 1992-12-21 1998-07-07 Purdue Research Foundation Deblocking the common pathway of aromatic amino acid synthesis
US5629181A (en) * 1993-09-16 1997-05-13 Purdue Research Foundation Synthesis of catechol from biomass-derived carbon sources
US5487987A (en) * 1993-09-16 1996-01-30 Purdue Research Foundation Synthesis of adipic acid from biomass-derived carbon sources
CN102241706B (zh) * 2010-12-31 2014-04-09 三达膜科技(厦门)有限公司 一种d-核糖的提纯分离方法

Family Cites Families (2)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
US3607648A (en) * 1968-02-01 1971-09-21 Takeda Chemical Industries Ltd Method for the production of d-ribose
US3919046A (en) * 1972-06-17 1975-11-11 Takeda Chemical Industries Ltd Method of producing d-ribose

Also Published As

Publication number Publication date
FR2252404B1 (pl) 1979-05-04
PL95026B1 (pl) 1977-09-30
GB1474129A (en) 1977-05-18
HU170227B (pl) 1977-04-28
IT1024897B (it) 1978-07-20
DE2454931A1 (de) 1975-05-28
CA1040565A (en) 1978-10-17
NL180233B (nl) 1986-08-18
DK138759C (pl) 1979-03-26
US3970522A (en) 1976-07-20
DK608474A (pl) 1975-07-21
FR2252404A1 (pl) 1975-06-20
DE2454931C2 (de) 1984-12-13
NL7415277A (nl) 1975-05-27
CH616706A5 (pl) 1980-04-15
DK138759B (da) 1978-10-23
NL180233C (nl) 1987-01-16

Similar Documents

Publication Publication Date Title
US4624920A (en) Process for the preparation of dicarboxylic acid using microorganism
US4529697A (en) Process for producing L-glutamic acid by fermentation
IE862776L (en) 2-keto-2-gulonic acid production
US4745064A (en) Process for the degradation of s-triazine derivatives in aqueous solutions
PL91801B1 (pl)
KR20080014242A (ko) 항균활성물질을 생산하는 신규의 페니바실러스 폴리믹사dy1 및 그 항균활성물질
US5739015A (en) Biotransformation of chitin to chitosan
JP3026190B2 (ja) 5−アミノレブリン酸生産微生物及びこれを用いた5−アミノレブリン酸の製造法
US3843442A (en) Immobilized glucose isomerase
US4933289A (en) Biologically pure cultures of Pseudomonas sorbosoxidans useful for producing 2-keto-L-gulonic acid
US4877728A (en) Biotransformation of L-tyrosine and L-phenylalanine to 2,5-dihydroxyphenylacetic acid followed by polymerization to melanin pigments
US4892823A (en) Method for producing 2-keto-L-gulonic acid
EP0032987B1 (en) Thermophilic aspartase, processes for producing, culture used, and l-aspartic acid preparation process using the same
JPS6257313B2 (pl)
JP4537862B2 (ja) 好気性細菌による高効率な有機酸の製造方法
KR20030065949A (ko) 오폐수처리에 적합한 미생물제제 및 이의 제조방법
JPH0822237B2 (ja) トレハロースの製造方法
JP2570313B2 (ja) 新規微生物
JP3653766B2 (ja) εーポリーLーリジンの製造法
JPS5925596B2 (ja) 微生物によるジメチルリン酸の酸化分解法
JPH02100674A (ja) 細菌の培養法
WO1992018637A1 (en) Method for the production of d-gluconic acid
EP1632567B1 (en) Process for producing phosphorylase
US4053361A (en) Process for the preparation of glucose isomerase using curtobacterium
CN116083319A (zh) Ai红假单胞菌新物种及其应用