PL51391B1 - - Google Patents
Download PDFInfo
- Publication number
- PL51391B1 PL51391B1 PL107254A PL10725465A PL51391B1 PL 51391 B1 PL51391 B1 PL 51391B1 PL 107254 A PL107254 A PL 107254A PL 10725465 A PL10725465 A PL 10725465A PL 51391 B1 PL51391 B1 PL 51391B1
- Authority
- PL
- Poland
- Prior art keywords
- phenylalanine
- hydrolyzate
- acid
- sorption
- activated carbon
- Prior art date
Links
- OKTJSMMVPCPJKN-UHFFFAOYSA-N Carbon Chemical compound [C] OKTJSMMVPCPJKN-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims description 22
- COLNVLDHVKWLRT-QMMMGPOBSA-N L-phenylalanine Chemical compound OC(=O)[C@@H](N)CC1=CC=CC=C1 COLNVLDHVKWLRT-QMMMGPOBSA-N 0.000 claims description 12
- COLNVLDHVKWLRT-UHFFFAOYSA-N phenylalanine Natural products OC(=O)C(N)CC1=CC=CC=C1 COLNVLDHVKWLRT-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims description 12
- 238000000034 method Methods 0.000 claims description 10
- 238000001179 sorption measurement Methods 0.000 claims description 10
- 239000002253 acid Substances 0.000 claims description 8
- 229910052799 carbon Inorganic materials 0.000 claims description 8
- 150000001413 amino acids Chemical class 0.000 claims description 6
- 239000005018 casein Substances 0.000 claims description 6
- BECPQYXYKAMYBN-UHFFFAOYSA-N casein, tech. Chemical compound NCCCCC(C(O)=O)N=C(O)C(CC(O)=O)N=C(O)C(CCC(O)=N)N=C(O)C(CC(C)C)N=C(O)C(CCC(O)=O)N=C(O)C(CC(O)=O)N=C(O)C(CCC(O)=O)N=C(O)C(C(C)O)N=C(O)C(CCC(O)=N)N=C(O)C(CCC(O)=N)N=C(O)C(CCC(O)=N)N=C(O)C(CCC(O)=O)N=C(O)C(CCC(O)=O)N=C(O)C(COP(O)(O)=O)N=C(O)C(CCC(O)=N)N=C(O)C(N)CC1=CC=CC=C1 BECPQYXYKAMYBN-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims description 6
- 235000021240 caseins Nutrition 0.000 claims description 6
- GRYLNZFGIOXLOG-UHFFFAOYSA-N Nitric acid Chemical compound O[N+]([O-])=O GRYLNZFGIOXLOG-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims description 4
- 229910017604 nitric acid Inorganic materials 0.000 claims description 4
- 238000002360 preparation method Methods 0.000 claims description 4
- 239000003531 protein hydrolysate Substances 0.000 claims description 4
- 235000021120 animal protein Nutrition 0.000 claims description 2
- 108010009736 Protein Hydrolysates Proteins 0.000 claims 1
- JHIVVAPYMSGYDF-UHFFFAOYSA-N cyclohexanone Chemical compound O=C1CCCCC1 JHIVVAPYMSGYDF-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims 1
- VEXZGXHMUGYJMC-UHFFFAOYSA-N Hydrochloric acid Chemical compound Cl VEXZGXHMUGYJMC-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 10
- IJGRMHOSHXDMSA-UHFFFAOYSA-N Atomic nitrogen Chemical compound N#N IJGRMHOSHXDMSA-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 6
- HEMHJVSKTPXQMS-UHFFFAOYSA-M Sodium hydroxide Chemical compound [OH-].[Na+] HEMHJVSKTPXQMS-UHFFFAOYSA-M 0.000 description 6
- IXCSERBJSXMMFS-UHFFFAOYSA-N hydrogen chloride Substances Cl.Cl IXCSERBJSXMMFS-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 4
- 229910000041 hydrogen chloride Inorganic materials 0.000 description 4
- 229910052757 nitrogen Inorganic materials 0.000 description 3
- 201000011252 Phenylketonuria Diseases 0.000 description 2
- 150000001450 anions Chemical class 0.000 description 2
- 239000000706 filtrate Substances 0.000 description 2
- 235000013305 food Nutrition 0.000 description 2
- 239000010802 sludge Substances 0.000 description 2
- 102000004190 Enzymes Human genes 0.000 description 1
- 108090000790 Enzymes Proteins 0.000 description 1
- 229920002125 Sokalan® Polymers 0.000 description 1
- 125000000129 anionic group Chemical group 0.000 description 1
- 230000007547 defect Effects 0.000 description 1
- 230000037213 diet Effects 0.000 description 1
- 235000005911 diet Nutrition 0.000 description 1
- 201000010099 disease Diseases 0.000 description 1
- 208000037265 diseases, disorders, signs and symptoms Diseases 0.000 description 1
- 238000001914 filtration Methods 0.000 description 1
- 238000010438 heat treatment Methods 0.000 description 1
- 150000002500 ions Chemical class 0.000 description 1
- 230000002503 metabolic effect Effects 0.000 description 1
- 230000004060 metabolic process Effects 0.000 description 1
- 235000018102 proteins Nutrition 0.000 description 1
- 102000004169 proteins and genes Human genes 0.000 description 1
- 108090000623 proteins and genes Proteins 0.000 description 1
- 239000002994 raw material Substances 0.000 description 1
- 238000003756 stirring Methods 0.000 description 1
- 229910052572 stoneware Inorganic materials 0.000 description 1
- 239000008399 tap water Substances 0.000 description 1
- 235000020679 tap water Nutrition 0.000 description 1
- 230000001225 therapeutic effect Effects 0.000 description 1
- XLYOFNOQVPJJNP-UHFFFAOYSA-N water Substances O XLYOFNOQVPJJNP-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
Description
Opublikowano: 20.VII.1966 51391 KI 30 h, 2/04 MKP A 61 k UKD W|oo |Bl3LlOTEKA\ Lr^'J Palenlo«egol Wspóltwórcy wynalazku: mgr Henryk Switek, mgr Wlodzimierz Slo¬ winski, mgr Zofia Pordabr dr Zdzislaw Pazolaf dr Antoni Swierczynski, mgr Stefan Wojtko¬ wiak Wlasciciel patentu: Poznanskie Zaklady Koncentratów Spozywczych, Poznan (Polska) Sposób otrzymywania preparatu aminokwasowego, pozbawio¬ nego fenyloalaniny Przedmiotem wynalazku jest sposób otrzymywania preparatu aminokwasowego, pozbawionego fenylo¬ alaniny dla celów terapeutycznych, niezbednego przy leczeniu gluptactwa fenylopirogronowego u dzie¬ ci, zwanego fenyloketonuria — choroby dzieciecej spowodowanej defektem metabolicznym, polegaja¬ cym na braku czynnosci ukladu enzymatycznego, warunkujacego prawidlowa przemiane fenyloalaniny.Stwierdzono, ze fenyloalanina ulega latwo adsorp¬ cji na weglu aktywnym przy wartosciach pH = 4—5 i 7—8, zwlaszcza na weglu aktywnym, preparowa¬ nym w znany sposób kwasem azotowym.Wedlug wynalazku kwasny hydrolizat bialka saczy sie i odbarwia weglem aktywnym a nastepnie prze¬ puszcza przez zloze syntetycznego anionitu slabo lub srednio zasadowego celem adsorpcji kwasu solnego.Odkwaszony hydrolizat miesza sie z weglem aktyw¬ nym, preparowanym w znany sposób kwasem azo¬ towym, po czym ogrzewa i saczy. Sorpcje na weglu przeprowadza sie dwu- lub trzykrotnie kazdorazowo ustalajac wartosc pH w granicach 4—5, np 4,5 jako pierwsze optimum sorpcji fenyloalaniny, wzglednie w granicach 7—8 do wyboru. Hydrolizat pozbawiony fenyloalaniny doprowadza sie do wartosci pH = 6, pasteryzuje i suszy rozpylowo. W sposobie wedlug wynalazku stosuje sie kwasny hydrolizat bialkowy, uzyskany znanym sposobem z bialka pochodzenia zwierzecego, w szczególnosci kazeiny.Sposób wedlug wynalazku wyjasnia nastepujacy przyklad: 2 Przyklad. Kazeine kwasowa o zawartosci azotu ogól¬ nego nie mniej niz 12,6% hydrolizuje sie w znany sposób pod cisnieniem 2,2 atn w ciagu 6 godzin wo¬ bec kwasu solnego spozywczego, przy czym surowce 5 moga byc wprowadzone w nastepujacych ilosciach: kazeina kwasowa 28,0%, woda wodociagowa 42,5%, kwas solny spozywczy 29,5%. Otrzymany kwasny hydrolizat odbarwia sie wstepnie weglem aktywnym typu Carbopol np. N-extra, stosujac dodatek wegla jo w ilosci 1,2% w stosunku do ilosci kwasnego hydro¬ lizatu. Po dwóch godzinach mieszania calosci osad weglowy odsacza sie na nuczy kamionkowej.Otrzymany, wstepnie odbarwiony kwasny hydroli¬ zat kazeiny poddaje sie odkwaszaniu na zlozu anio- 13 nitu, np. typu Wofatyt L-150, badajac pH wycieku.Sorpcje chlorowodoru przeprowadza sie do momentu otrzymania wycieku o wartosci pH = 4,5. Po zakon¬ czeniu sorpcji chlorowodoru zloze anionitu regeneru¬ je sie roztworem lugu sodowego i przemywa odmi- 20 neralizowana woda. Zregenerowany wymiennik jo¬ nowy nadaje sie do ponownej sorpcji chlorowodoru.Odkwaszony hydrolizat kazeinowy o pH = 4,5 za¬ daje sie weglem aktywnym preparowanym kwasem azotowym w ilosci 4,8 g na 1 g azotu ogólnego 25 hydrolizatu, ewentualne odchylenia wartosci pH re¬ guluje sie 2-n HC1 lub 2-n NaOH do wymaganej wartosci pH = 4,5. Calosc podgrzewa sie do tempe¬ ratury 80 °C i nastepnie wegiel aktywny odsacza sie na nuczy prózniowej po uplywie okolo 1 doby. 30 Otrzymany filtrat zadaje sie ponownie weglem ak- 51391\ 51391 tywnym N-ekstra w ilosci 1,6 g na 1 g azotu ogólne¬ go filtratu. Regulacje wartosci pH, podgrzewanie i filtracje osadu weglowego przeprowadza sie ana¬ logicznie jak przy pierwszej sorpcji fenyloalaniny.Zawartosc fenyloalaniny mozna jeszcze obnizyc, przeprowadzajac trzystopniowa sorpcje.Po calkowitej sorpcji fenyloalaniny roztwór ami¬ nokwasów doprowadza sie do pH = 6,0, pasteryzuje w temperaturze 90 °C w ciagu okolo 30 minut i na¬ stepnie suszy rozpylowo w temperaturze wlotowej nie wyzszej niz 140 °C i temperaturze wylotowej nie wyzszej niz 80 °C. Otrzymany preparat amino-kwa- sowy w proszku nie zawiera wiecej fenyloalaniny niz 0,025°/o, w zwiazku z czym moze byc stosowany jako podstawowy skladnik diety dzieci chorych na fenyloketonurie. PL
Claims (1)
1. Sposób otrzymywania preparatu aminokwasowe- go, pozbawionego fenyloalaniny z kwasnego 10 hydrolizatu bialkowego znamienny tym, ze kwas¬ ne hydrolizaty bialkowe odbarwia sie wstepnie weglem aktywnym i odkwasza za pomoca synte¬ tycznego wymiennika anonowego, a nastepnie z odkwaszonego hydrolizatu usuwa sie fenyloala- nine przez sorpcje na weglu aktywnym przy wartosci pH równej 4—5 lub 7^-8, po czym hy¬ drolizat pozbawiony felyloalanihy doprowadza sie do wartosci pH = 6,0, pasteryzuje i suszy rozpylowo. Sposób wedlug zastrz. 1, znamienny tym, ze feny- loalanine usuwa sie z hydrolizatu bialkowego po¬ chodzenia zwierzecego, w szczególnosci kazeiny. Sposób wedlug zastrz. 1—2, znamienny tym, ze do sorpcji fenyloalaniny z roztworu aminokwasów stosuje sie wegiel aktywny, preparowany w zna¬ ny sposób kwasem azotowym. Zaklady Kartograficzne. Wroclaw, zam. 138, naklad 340 egz. PL
Publications (1)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| PL51391B1 true PL51391B1 (pl) | 1966-04-25 |
Family
ID=
Similar Documents
| Publication | Publication Date | Title |
|---|---|---|
| CN102204620B (zh) | 无苦味蛋白肽的制备方法 | |
| CN104450839B (zh) | 具有ace抑制活性的米糠蛋白肽的制备方法 | |
| CN101297673A (zh) | 鱼胶原低聚肽的加工方法 | |
| CN104710525B (zh) | 一种金枪鱼鱼骨胶原蛋白源锌螯合胶原肽及其制备方法和用途 | |
| CN103805665B (zh) | 一种深海鱼皮胶原多肽的制备方法 | |
| CN102776262B (zh) | 一种高f值金枪鱼寡肽制备方法 | |
| CN111235203A (zh) | 一种蛤蜊活性肽的生产方法 | |
| CN103333940B (zh) | 利用带鱼制备二肽基肽酶iv抑制肽的方法 | |
| CN101969793A (zh) | 分离包含唾液酸的低聚糖的方法以及可由此获得的含有包含唾液酸的低聚糖的组合物 | |
| CN105614898B (zh) | 一种含有牡蛎肽的海洋复合蛋白粉及其制备方法 | |
| CN102533914A (zh) | 一种高纯度无腥异味的鱼胶原蛋白肽及其制备方法 | |
| CN102747125A (zh) | 带鱼抗氧化肽的制备方法 | |
| CN112111546B (zh) | 一种卵黄高磷蛋白磷酸肽和卵黄多肽的工业化制备方法 | |
| EP2781164A1 (en) | Rice-protein composition and method for manufacturing same | |
| Bao et al. | Structural characterization of calcium‐binding sunflower seed and peanut peptides and enhanced calcium transport by calcium complexes in Caco‐2 cells | |
| CN105056912A (zh) | 固定化金属离子亲和磁性纳米颗粒的制备方法及其应用 | |
| CN103408473A (zh) | 一种从扇贝内脏中提取天然牛磺酸的方法 | |
| CN109265536A (zh) | 一种钙螯合肽及其制备方法和应用 | |
| CN107893098A (zh) | 一种海洋鱼低聚肽及其制备方法和应用 | |
| CN109943612B (zh) | 一种酶解鲢鱼鱼鳞生产高活性鱼糜及制品抗冻剂的方法 | |
| Jiang et al. | Isolation of lysozyme from hen egg albumen by alcohol‐insoluble cross‐linked pea pod solid ion‐exchange chromatography | |
| CN1817149A (zh) | 液体鲜奶整体分离工艺 | |
| CN104531663A (zh) | 鱿鱼碎肉制备高f值寡肽固定化酶水解方法 | |
| CN103444979A (zh) | 一种固定化酶水解降低蛋清蛋白致敏性的方法 | |
| CN101948896B (zh) | 多功能乳酪蛋白活性肽的集成制备方法 |