NO317583B1 - Proteinsammensetning og fremgangsmate til a isolere en proteinsammensetning fra en muskelkilde - Google Patents
Proteinsammensetning og fremgangsmate til a isolere en proteinsammensetning fra en muskelkilde Download PDFInfo
- Publication number
- NO317583B1 NO317583B1 NO20000978A NO20000978A NO317583B1 NO 317583 B1 NO317583 B1 NO 317583B1 NO 20000978 A NO20000978 A NO 20000978A NO 20000978 A NO20000978 A NO 20000978A NO 317583 B1 NO317583 B1 NO 317583B1
- Authority
- NO
- Norway
- Prior art keywords
- protein
- composition
- stated
- proteins
- rich
- Prior art date
Links
- 102000004169 proteins and genes Human genes 0.000 title claims description 242
- 108090000623 proteins and genes Proteins 0.000 title claims description 242
- 238000000034 method Methods 0.000 title claims description 151
- 210000003205 muscle Anatomy 0.000 title claims description 57
- 239000000203 mixture Substances 0.000 title claims description 52
- 230000008569 process Effects 0.000 claims description 119
- 241000251468 Actinopterygii Species 0.000 claims description 39
- 241001465754 Metazoa Species 0.000 claims description 33
- 210000001519 tissue Anatomy 0.000 claims description 31
- KRKNYBCHXYNGOX-UHFFFAOYSA-N citric acid Chemical compound OC(=O)CC(O)(C(O)=O)CC(O)=O KRKNYBCHXYNGOX-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims description 21
- 102000008934 Muscle Proteins Human genes 0.000 claims description 16
- 108010074084 Muscle Proteins Proteins 0.000 claims description 16
- 238000001556 precipitation Methods 0.000 claims description 16
- 239000007864 aqueous solution Substances 0.000 claims description 12
- 210000003365 myofibril Anatomy 0.000 claims description 12
- 210000002235 sarcomere Anatomy 0.000 claims description 11
- 150000002632 lipids Chemical class 0.000 claims description 10
- 230000002378 acidificating effect Effects 0.000 claims description 9
- 241000287828 Gallus gallus Species 0.000 claims description 6
- 239000003963 antioxidant agent Substances 0.000 claims description 5
- 238000001035 drying Methods 0.000 claims description 5
- 108010052285 Membrane Proteins Proteins 0.000 claims description 4
- 230000003078 antioxidant effect Effects 0.000 claims description 3
- 244000052769 pathogen Species 0.000 claims description 3
- 230000001376 precipitating effect Effects 0.000 claims description 3
- 102000004190 Enzymes Human genes 0.000 claims description 2
- 108090000790 Enzymes Proteins 0.000 claims description 2
- 229920000388 Polyphosphate Polymers 0.000 claims description 2
- 238000002156 mixing Methods 0.000 claims description 2
- 239000001205 polyphosphate Substances 0.000 claims description 2
- 235000011176 polyphosphates Nutrition 0.000 claims description 2
- 239000006193 liquid solution Substances 0.000 claims 13
- 210000001835 viscera Anatomy 0.000 claims 2
- 230000007935 neutral effect Effects 0.000 claims 1
- 239000008247 solid mixture Substances 0.000 claims 1
- 235000018102 proteins Nutrition 0.000 description 197
- 239000000047 product Substances 0.000 description 59
- 239000000243 solution Substances 0.000 description 41
- 235000019688 fish Nutrition 0.000 description 37
- XLYOFNOQVPJJNP-UHFFFAOYSA-N water Substances O XLYOFNOQVPJJNP-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 32
- QTBSBXVTEAMEQO-UHFFFAOYSA-N Acetic acid Chemical compound CC(O)=O QTBSBXVTEAMEQO-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 28
- 235000013305 food Nutrition 0.000 description 26
- 238000005406 washing Methods 0.000 description 20
- 239000000499 gel Substances 0.000 description 17
- 239000007788 liquid Substances 0.000 description 17
- 235000019465 surimi Nutrition 0.000 description 17
- 238000012545 processing Methods 0.000 description 16
- 239000002253 acid Substances 0.000 description 13
- VEXZGXHMUGYJMC-UHFFFAOYSA-N Hydrochloric acid Chemical compound Cl VEXZGXHMUGYJMC-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 12
- HEMHJVSKTPXQMS-UHFFFAOYSA-M Sodium hydroxide Chemical compound [OH-].[Na+] HEMHJVSKTPXQMS-UHFFFAOYSA-M 0.000 description 12
- 239000002245 particle Substances 0.000 description 11
- 239000000463 material Substances 0.000 description 10
- 150000003839 salts Chemical class 0.000 description 10
- 239000007787 solid Substances 0.000 description 10
- 238000005119 centrifugation Methods 0.000 description 9
- 239000002577 cryoprotective agent Substances 0.000 description 9
- 238000007710 freezing Methods 0.000 description 9
- 230000008014 freezing Effects 0.000 description 9
- 238000011084 recovery Methods 0.000 description 9
- UIIMBOGNXHQVGW-UHFFFAOYSA-M Sodium bicarbonate Chemical compound [Na+].OC([O-])=O UIIMBOGNXHQVGW-UHFFFAOYSA-M 0.000 description 8
- 235000021120 animal protein Nutrition 0.000 description 8
- 238000004519 manufacturing process Methods 0.000 description 8
- 235000013372 meat Nutrition 0.000 description 8
- 229920000642 polymer Polymers 0.000 description 8
- 238000004925 denaturation Methods 0.000 description 7
- 238000007670 refining Methods 0.000 description 7
- 241000276438 Gadus morhua Species 0.000 description 6
- 241000269821 Scombridae Species 0.000 description 6
- FAPWRFPIFSIZLT-UHFFFAOYSA-M Sodium chloride Chemical compound [Na+].[Cl-] FAPWRFPIFSIZLT-UHFFFAOYSA-M 0.000 description 6
- 235000015165 citric acid Nutrition 0.000 description 6
- 230000036425 denaturation Effects 0.000 description 6
- 230000000694 effects Effects 0.000 description 6
- 239000003925 fat Substances 0.000 description 6
- 238000001879 gelation Methods 0.000 description 6
- 238000010438 heat treatment Methods 0.000 description 6
- 235000020640 mackerel Nutrition 0.000 description 6
- 241000252203 Clupea harengus Species 0.000 description 5
- 235000013330 chicken meat Nutrition 0.000 description 5
- 239000006185 dispersion Substances 0.000 description 5
- 239000012467 final product Substances 0.000 description 5
- 239000012460 protein solution Substances 0.000 description 5
- 239000007858 starting material Substances 0.000 description 5
- CIWBSHSKHKDKBQ-JLAZNSOCSA-N Ascorbic acid Natural products OC[C@H](O)[C@H]1OC(=O)C(O)=C1O CIWBSHSKHKDKBQ-JLAZNSOCSA-N 0.000 description 4
- QAOWNCQODCNURD-UHFFFAOYSA-N Sulfuric acid Chemical compound OS(O)(=O)=O QAOWNCQODCNURD-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 4
- 150000007513 acids Chemical class 0.000 description 4
- 235000006708 antioxidants Nutrition 0.000 description 4
- 150000001875 compounds Chemical class 0.000 description 4
- 239000012141 concentrate Substances 0.000 description 4
- 238000004090 dissolution Methods 0.000 description 4
- 238000001914 filtration Methods 0.000 description 4
- 235000019514 herring Nutrition 0.000 description 4
- 238000000265 homogenisation Methods 0.000 description 4
- 235000019645 odor Nutrition 0.000 description 4
- 239000003921 oil Substances 0.000 description 4
- 235000017557 sodium bicarbonate Nutrition 0.000 description 4
- 229910000030 sodium bicarbonate Inorganic materials 0.000 description 4
- 239000006228 supernatant Substances 0.000 description 4
- 102000010831 Cytoskeletal Proteins Human genes 0.000 description 3
- 108010037414 Cytoskeletal Proteins Proteins 0.000 description 3
- FBPFZTCFMRRESA-FSIIMWSLSA-N D-Glucitol Natural products OC[C@H](O)[C@H](O)[C@@H](O)[C@H](O)CO FBPFZTCFMRRESA-FSIIMWSLSA-N 0.000 description 3
- 229930006000 Sucrose Natural products 0.000 description 3
- CZMRCDWAGMRECN-UGDNZRGBSA-N Sucrose Chemical compound O[C@H]1[C@H](O)[C@@H](CO)O[C@@]1(CO)O[C@@H]1[C@H](O)[C@@H](O)[C@H](O)[C@@H](CO)O1 CZMRCDWAGMRECN-UGDNZRGBSA-N 0.000 description 3
- FEWJPZIEWOKRBE-UHFFFAOYSA-N Tartaric acid Natural products [H+].[H+].[O-]C(=O)C(O)C(O)C([O-])=O FEWJPZIEWOKRBE-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 3
- 239000012223 aqueous fraction Substances 0.000 description 3
- 230000008901 benefit Effects 0.000 description 3
- 238000009835 boiling Methods 0.000 description 3
- 210000000988 bone and bone Anatomy 0.000 description 3
- 238000010586 diagram Methods 0.000 description 3
- 239000003995 emulsifying agent Substances 0.000 description 3
- 239000012634 fragment Substances 0.000 description 3
- 238000004108 freeze drying Methods 0.000 description 3
- 150000004676 glycans Chemical class 0.000 description 3
- 230000006872 improvement Effects 0.000 description 3
- 229910052500 inorganic mineral Inorganic materials 0.000 description 3
- 235000010755 mineral Nutrition 0.000 description 3
- 239000011707 mineral Substances 0.000 description 3
- 235000016709 nutrition Nutrition 0.000 description 3
- 229920001282 polysaccharide Polymers 0.000 description 3
- 239000005017 polysaccharide Substances 0.000 description 3
- 239000000843 powder Substances 0.000 description 3
- 239000002244 precipitate Substances 0.000 description 3
- 230000006920 protein precipitation Effects 0.000 description 3
- 230000017854 proteolysis Effects 0.000 description 3
- 239000002994 raw material Substances 0.000 description 3
- 239000000523 sample Substances 0.000 description 3
- 239000011780 sodium chloride Substances 0.000 description 3
- 235000019832 sodium triphosphate Nutrition 0.000 description 3
- 229910000679 solder Inorganic materials 0.000 description 3
- 239000000600 sorbitol Substances 0.000 description 3
- 241000894007 species Species 0.000 description 3
- 239000005720 sucrose Substances 0.000 description 3
- BVKZGUZCCUSVTD-UHFFFAOYSA-M Bicarbonate Chemical compound OC([O-])=O BVKZGUZCCUSVTD-UHFFFAOYSA-M 0.000 description 2
- 241000273930 Brevoortia tyrannus Species 0.000 description 2
- FERIUCNNQQJTOY-UHFFFAOYSA-N Butyric acid Chemical compound CCCC(O)=O FERIUCNNQQJTOY-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- CIWBSHSKHKDKBQ-DUZGATOHSA-N D-isoascorbic acid Chemical compound OC[C@@H](O)[C@H]1OC(=O)C(O)=C1O CIWBSHSKHKDKBQ-DUZGATOHSA-N 0.000 description 2
- 241000239366 Euphausiacea Species 0.000 description 2
- 108010028690 Fish Proteins Proteins 0.000 description 2
- JVTAAEKCZFNVCJ-UHFFFAOYSA-N Lactic Acid Natural products CC(O)C(O)=O JVTAAEKCZFNVCJ-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- 102000035195 Peptidases Human genes 0.000 description 2
- 108091005804 Peptidases Proteins 0.000 description 2
- ZTHYODDOHIVTJV-UHFFFAOYSA-N Propyl gallate Chemical compound CCCOC(=O)C1=CC(O)=C(O)C(O)=C1 ZTHYODDOHIVTJV-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- 241000736062 Scomber scombrus Species 0.000 description 2
- CDBYLPFSWZWCQE-UHFFFAOYSA-L Sodium Carbonate Chemical compound [Na+].[Na+].[O-]C([O-])=O CDBYLPFSWZWCQE-UHFFFAOYSA-L 0.000 description 2
- UIIMBOGNXHQVGW-DEQYMQKBSA-M Sodium bicarbonate-14C Chemical compound [Na+].O[14C]([O-])=O UIIMBOGNXHQVGW-DEQYMQKBSA-M 0.000 description 2
- 229920002472 Starch Polymers 0.000 description 2
- 238000013459 approach Methods 0.000 description 2
- 239000011230 binding agent Substances 0.000 description 2
- 230000008859 change Effects 0.000 description 2
- 239000003795 chemical substances by application Substances 0.000 description 2
- 238000000576 coating method Methods 0.000 description 2
- 239000000356 contaminant Substances 0.000 description 2
- 230000018044 dehydration Effects 0.000 description 2
- 238000006297 dehydration reaction Methods 0.000 description 2
- 235000010350 erythorbic acid Nutrition 0.000 description 2
- 239000012530 fluid Substances 0.000 description 2
- 239000006260 foam Substances 0.000 description 2
- 230000005484 gravity Effects 0.000 description 2
- 229940093915 gynecological organic acid Drugs 0.000 description 2
- 229940026239 isoascorbic acid Drugs 0.000 description 2
- 235000010746 mayonnaise Nutrition 0.000 description 2
- 239000008268 mayonnaise Substances 0.000 description 2
- 150000007524 organic acids Chemical class 0.000 description 2
- 235000005985 organic acids Nutrition 0.000 description 2
- 230000003647 oxidation Effects 0.000 description 2
- 238000007254 oxidation reaction Methods 0.000 description 2
- 230000007065 protein hydrolysis Effects 0.000 description 2
- 238000000746 purification Methods 0.000 description 2
- 235000014438 salad dressings Nutrition 0.000 description 2
- 238000001542 size-exclusion chromatography Methods 0.000 description 2
- 150000003384 small molecules Chemical class 0.000 description 2
- 235000019698 starch Nutrition 0.000 description 2
- 238000003860 storage Methods 0.000 description 2
- 230000035882 stress Effects 0.000 description 2
- 239000000126 substance Substances 0.000 description 2
- 235000000346 sugar Nutrition 0.000 description 2
- 150000008163 sugars Chemical class 0.000 description 2
- 239000000725 suspension Substances 0.000 description 2
- 230000008961 swelling Effects 0.000 description 2
- 239000011975 tartaric acid Substances 0.000 description 2
- BJEPYKJPYRNKOW-REOHCLBHSA-N (S)-malic acid Chemical compound OC(=O)[C@@H](O)CC(O)=O BJEPYKJPYRNKOW-REOHCLBHSA-N 0.000 description 1
- 241001519451 Abramis brama Species 0.000 description 1
- 241000271566 Aves Species 0.000 description 1
- 241000238366 Cephalopoda Species 0.000 description 1
- 241000251730 Chondrichthyes Species 0.000 description 1
- 241000555825 Clupeidae Species 0.000 description 1
- 241001454694 Clupeiformes Species 0.000 description 1
- 239000004971 Cross linker Substances 0.000 description 1
- 241000238424 Crustacea Species 0.000 description 1
- FEWJPZIEWOKRBE-JCYAYHJZSA-N Dextrotartaric acid Chemical compound OC(=O)[C@H](O)[C@@H](O)C(O)=O FEWJPZIEWOKRBE-JCYAYHJZSA-N 0.000 description 1
- 101001126084 Homo sapiens Piwi-like protein 2 Proteins 0.000 description 1
- 235000019687 Lamb Nutrition 0.000 description 1
- 241001417902 Mallotus villosus Species 0.000 description 1
- 102000018697 Membrane Proteins Human genes 0.000 description 1
- 241000237852 Mollusca Species 0.000 description 1
- 229910019142 PO4 Inorganic materials 0.000 description 1
- 241001494479 Pecora Species 0.000 description 1
- 102100029365 Piwi-like protein 2 Human genes 0.000 description 1
- 101710172711 Structural protein Proteins 0.000 description 1
- GYMWQLRSSDFGEQ-ADRAWKNSSA-N [(3e,8r,9s,10r,13s,14s,17r)-13-ethyl-17-ethynyl-3-hydroxyimino-1,2,6,7,8,9,10,11,12,14,15,16-dodecahydrocyclopenta[a]phenanthren-17-yl] acetate;(8r,9s,13s,14s,17r)-17-ethynyl-13-methyl-7,8,9,11,12,14,15,16-octahydro-6h-cyclopenta[a]phenanthrene-3,17-diol Chemical compound OC1=CC=C2[C@H]3CC[C@](C)([C@](CC4)(O)C#C)[C@@H]4[C@@H]3CCC2=C1.O/N=C/1CC[C@@H]2[C@H]3CC[C@](CC)([C@](CC4)(OC(C)=O)C#C)[C@@H]4[C@@H]3CCC2=C\1 GYMWQLRSSDFGEQ-ADRAWKNSSA-N 0.000 description 1
- 239000000654 additive Substances 0.000 description 1
- 230000000996 additive effect Effects 0.000 description 1
- 238000004220 aggregation Methods 0.000 description 1
- 230000002776 aggregation Effects 0.000 description 1
- 230000032683 aging Effects 0.000 description 1
- 235000010443 alginic acid Nutrition 0.000 description 1
- 229920000615 alginic acid Polymers 0.000 description 1
- BJEPYKJPYRNKOW-UHFFFAOYSA-N alpha-hydroxysuccinic acid Natural products OC(=O)C(O)CC(O)=O BJEPYKJPYRNKOW-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 235000019513 anchovy Nutrition 0.000 description 1
- 239000011260 aqueous acid Substances 0.000 description 1
- 235000010323 ascorbic acid Nutrition 0.000 description 1
- 239000011668 ascorbic acid Substances 0.000 description 1
- 229960005070 ascorbic acid Drugs 0.000 description 1
- 235000015278 beef Nutrition 0.000 description 1
- 230000003139 buffering effect Effects 0.000 description 1
- 239000006227 byproduct Substances 0.000 description 1
- JYYOBHFYCIDXHH-UHFFFAOYSA-N carbonic acid;hydrate Chemical compound O.OC(O)=O JYYOBHFYCIDXHH-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 239000000679 carrageenan Substances 0.000 description 1
- 235000010418 carrageenan Nutrition 0.000 description 1
- 229920001525 carrageenan Polymers 0.000 description 1
- 229940113118 carrageenan Drugs 0.000 description 1
- 230000015556 catabolic process Effects 0.000 description 1
- 150000001793 charged compounds Chemical class 0.000 description 1
- 238000004140 cleaning Methods 0.000 description 1
- 238000005345 coagulation Methods 0.000 description 1
- 230000015271 coagulation Effects 0.000 description 1
- 239000011248 coating agent Substances 0.000 description 1
- 239000000470 constituent Substances 0.000 description 1
- 238000001816 cooling Methods 0.000 description 1
- 230000000959 cryoprotective effect Effects 0.000 description 1
- 230000006378 damage Effects 0.000 description 1
- 238000010908 decantation Methods 0.000 description 1
- 238000006731 degradation reaction Methods 0.000 description 1
- 230000003111 delayed effect Effects 0.000 description 1
- 230000001627 detrimental effect Effects 0.000 description 1
- 238000000502 dialysis Methods 0.000 description 1
- 239000012897 dilution medium Substances 0.000 description 1
- 235000013399 edible fruits Nutrition 0.000 description 1
- 238000009447 edible packaging Methods 0.000 description 1
- 238000004945 emulsification Methods 0.000 description 1
- 230000001804 emulsifying effect Effects 0.000 description 1
- 238000005516 engineering process Methods 0.000 description 1
- 239000003623 enhancer Substances 0.000 description 1
- 229940088598 enzyme Drugs 0.000 description 1
- 239000004318 erythorbic acid Substances 0.000 description 1
- 230000002349 favourable effect Effects 0.000 description 1
- 235000013332 fish product Nutrition 0.000 description 1
- 235000013373 food additive Nutrition 0.000 description 1
- 239000002778 food additive Substances 0.000 description 1
- 238000005194 fractionation Methods 0.000 description 1
- 239000012520 frozen sample Substances 0.000 description 1
- 235000015203 fruit juice Nutrition 0.000 description 1
- 239000003349 gelling agent Substances 0.000 description 1
- 230000008570 general process Effects 0.000 description 1
- 239000004519 grease Substances 0.000 description 1
- 238000000227 grinding Methods 0.000 description 1
- 230000036571 hydration Effects 0.000 description 1
- 238000006703 hydration reaction Methods 0.000 description 1
- 239000000416 hydrocolloid Substances 0.000 description 1
- 230000007062 hydrolysis Effects 0.000 description 1
- 238000006460 hydrolysis reaction Methods 0.000 description 1
- 239000012535 impurity Substances 0.000 description 1
- 238000010348 incorporation Methods 0.000 description 1
- 239000004615 ingredient Substances 0.000 description 1
- 230000002452 interceptive effect Effects 0.000 description 1
- 238000002955 isolation Methods 0.000 description 1
- 239000004310 lactic acid Substances 0.000 description 1
- 150000002605 large molecules Chemical class 0.000 description 1
- 238000002386 leaching Methods 0.000 description 1
- 239000007791 liquid phase Substances 0.000 description 1
- 239000001630 malic acid Substances 0.000 description 1
- 235000011090 malic acid Nutrition 0.000 description 1
- 238000005259 measurement Methods 0.000 description 1
- 235000013622 meat product Nutrition 0.000 description 1
- 230000002503 metabolic effect Effects 0.000 description 1
- 239000002207 metabolite Substances 0.000 description 1
- 229910052751 metal Inorganic materials 0.000 description 1
- 239000002184 metal Substances 0.000 description 1
- 150000007522 mineralic acids Chemical class 0.000 description 1
- 239000002773 nucleotide Substances 0.000 description 1
- 125000003729 nucleotide group Chemical group 0.000 description 1
- 230000035764 nutrition Effects 0.000 description 1
- 235000020939 nutritional additive Nutrition 0.000 description 1
- 238000009928 pasteurization Methods 0.000 description 1
- 235000021317 phosphate Nutrition 0.000 description 1
- 150000003013 phosphoric acid derivatives Chemical class 0.000 description 1
- 244000144977 poultry Species 0.000 description 1
- 235000013594 poultry meat Nutrition 0.000 description 1
- 238000002360 preparation method Methods 0.000 description 1
- 239000000473 propyl gallate Substances 0.000 description 1
- 235000010388 propyl gallate Nutrition 0.000 description 1
- 229940075579 propyl gallate Drugs 0.000 description 1
- 235000004252 protein component Nutrition 0.000 description 1
- 230000004850 protein–protein interaction Effects 0.000 description 1
- 229940024999 proteolytic enzymes for treatment of wounds and ulcers Drugs 0.000 description 1
- 238000004064 recycling Methods 0.000 description 1
- 235000021067 refined food Nutrition 0.000 description 1
- 238000005096 rolling process Methods 0.000 description 1
- 235000019512 sardine Nutrition 0.000 description 1
- 235000013580 sausages Nutrition 0.000 description 1
- 230000001953 sensory effect Effects 0.000 description 1
- 238000000926 separation method Methods 0.000 description 1
- 229910000029 sodium carbonate Inorganic materials 0.000 description 1
- FQENQNTWSFEDLI-UHFFFAOYSA-J sodium diphosphate Chemical compound [Na+].[Na+].[Na+].[Na+].[O-]P([O-])(=O)OP([O-])([O-])=O FQENQNTWSFEDLI-UHFFFAOYSA-J 0.000 description 1
- 229940048086 sodium pyrophosphate Drugs 0.000 description 1
- 239000006104 solid solution Substances 0.000 description 1
- 239000002195 soluble material Substances 0.000 description 1
- 239000002904 solvent Substances 0.000 description 1
- 235000014347 soups Nutrition 0.000 description 1
- 235000011496 sports drink Nutrition 0.000 description 1
- 239000007921 spray Substances 0.000 description 1
- 238000001694 spray drying Methods 0.000 description 1
- 230000006641 stabilisation Effects 0.000 description 1
- 238000011105 stabilization Methods 0.000 description 1
- 230000000087 stabilizing effect Effects 0.000 description 1
- 235000002906 tartaric acid Nutrition 0.000 description 1
- 235000019818 tetrasodium diphosphate Nutrition 0.000 description 1
- 239000001577 tetrasodium phosphonato phosphate Substances 0.000 description 1
- 238000010257 thawing Methods 0.000 description 1
- 239000002562 thickening agent Substances 0.000 description 1
- 229930003799 tocopherol Natural products 0.000 description 1
- 239000011732 tocopherol Substances 0.000 description 1
- 125000002640 tocopherol group Chemical class 0.000 description 1
- 235000019149 tocopherols Nutrition 0.000 description 1
- 231100000331 toxic Toxicity 0.000 description 1
- 230000002588 toxic effect Effects 0.000 description 1
- 238000000108 ultra-filtration Methods 0.000 description 1
- 239000002351 wastewater Substances 0.000 description 1
- UHVMMEOXYDMDKI-JKYCWFKZSA-L zinc;1-(5-cyanopyridin-2-yl)-3-[(1s,2s)-2-(6-fluoro-2-hydroxy-3-propanoylphenyl)cyclopropyl]urea;diacetate Chemical compound [Zn+2].CC([O-])=O.CC([O-])=O.CCC(=O)C1=CC=C(F)C([C@H]2[C@H](C2)NC(=O)NC=2N=CC(=CC=2)C#N)=C1O UHVMMEOXYDMDKI-JKYCWFKZSA-L 0.000 description 1
Classifications
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C07—ORGANIC CHEMISTRY
- C07K—PEPTIDES
- C07K1/00—General methods for the preparation of peptides, i.e. processes for the organic chemical preparation of peptides or proteins of any length
- C07K1/14—Extraction; Separation; Purification
-
- A—HUMAN NECESSITIES
- A23—FOODS OR FOODSTUFFS; TREATMENT THEREOF, NOT COVERED BY OTHER CLASSES
- A23J—PROTEIN COMPOSITIONS FOR FOODSTUFFS; WORKING-UP PROTEINS FOR FOODSTUFFS; PHOSPHATIDE COMPOSITIONS FOR FOODSTUFFS
- A23J3/00—Working-up of proteins for foodstuffs
- A23J3/30—Working-up of proteins for foodstuffs by hydrolysis
- A23J3/32—Working-up of proteins for foodstuffs by hydrolysis using chemical agents
- A23J3/34—Working-up of proteins for foodstuffs by hydrolysis using chemical agents using enzymes
- A23J3/341—Working-up of proteins for foodstuffs by hydrolysis using chemical agents using enzymes of animal proteins
-
- A—HUMAN NECESSITIES
- A23—FOODS OR FOODSTUFFS; TREATMENT THEREOF, NOT COVERED BY OTHER CLASSES
- A23J—PROTEIN COMPOSITIONS FOR FOODSTUFFS; WORKING-UP PROTEINS FOR FOODSTUFFS; PHOSPHATIDE COMPOSITIONS FOR FOODSTUFFS
- A23J1/00—Obtaining protein compositions for foodstuffs; Bulk opening of eggs and separation of yolks from whites
- A23J1/02—Obtaining protein compositions for foodstuffs; Bulk opening of eggs and separation of yolks from whites from meat
-
- A—HUMAN NECESSITIES
- A23—FOODS OR FOODSTUFFS; TREATMENT THEREOF, NOT COVERED BY OTHER CLASSES
- A23J—PROTEIN COMPOSITIONS FOR FOODSTUFFS; WORKING-UP PROTEINS FOR FOODSTUFFS; PHOSPHATIDE COMPOSITIONS FOR FOODSTUFFS
- A23J1/00—Obtaining protein compositions for foodstuffs; Bulk opening of eggs and separation of yolks from whites
- A23J1/04—Obtaining protein compositions for foodstuffs; Bulk opening of eggs and separation of yolks from whites from fish or other sea animals
-
- A—HUMAN NECESSITIES
- A23—FOODS OR FOODSTUFFS; TREATMENT THEREOF, NOT COVERED BY OTHER CLASSES
- A23L—FOODS, FOODSTUFFS, OR NON-ALCOHOLIC BEVERAGES, NOT COVERED BY SUBCLASSES A21D OR A23B-A23J; THEIR PREPARATION OR TREATMENT, e.g. COOKING, MODIFICATION OF NUTRITIVE QUALITIES, PHYSICAL TREATMENT; PRESERVATION OF FOODS OR FOODSTUFFS, IN GENERAL
- A23L17/00—Food-from-the-sea products; Fish products; Fish meal; Fish-egg substitutes; Preparation or treatment thereof
- A23L17/70—Comminuted, e.g. emulsified, fish products; Processed products therefrom such as pastes, reformed or compressed products
-
- A—HUMAN NECESSITIES
- A23—FOODS OR FOODSTUFFS; TREATMENT THEREOF, NOT COVERED BY OTHER CLASSES
- A23L—FOODS, FOODSTUFFS, OR NON-ALCOHOLIC BEVERAGES, NOT COVERED BY SUBCLASSES A21D OR A23B-A23J; THEIR PREPARATION OR TREATMENT, e.g. COOKING, MODIFICATION OF NUTRITIVE QUALITIES, PHYSICAL TREATMENT; PRESERVATION OF FOODS OR FOODSTUFFS, IN GENERAL
- A23L2/00—Non-alcoholic beverages; Dry compositions or concentrates therefor; Their preparation
- A23L2/52—Adding ingredients
- A23L2/66—Proteins
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C07—ORGANIC CHEMISTRY
- C07K—PEPTIDES
- C07K14/00—Peptides having more than 20 amino acids; Gastrins; Somatostatins; Melanotropins; Derivatives thereof
- C07K14/435—Peptides having more than 20 amino acids; Gastrins; Somatostatins; Melanotropins; Derivatives thereof from animals; from humans
- C07K14/46—Peptides having more than 20 amino acids; Gastrins; Somatostatins; Melanotropins; Derivatives thereof from animals; from humans from vertebrates
- C07K14/47—Peptides having more than 20 amino acids; Gastrins; Somatostatins; Melanotropins; Derivatives thereof from animals; from humans from vertebrates from mammals
- C07K14/4701—Peptides having more than 20 amino acids; Gastrins; Somatostatins; Melanotropins; Derivatives thereof from animals; from humans from vertebrates from mammals not used
- C07K14/4716—Muscle proteins, e.g. myosin, actin
Landscapes
- Chemical & Material Sciences (AREA)
- Life Sciences & Earth Sciences (AREA)
- Health & Medical Sciences (AREA)
- Polymers & Plastics (AREA)
- Food Science & Technology (AREA)
- Engineering & Computer Science (AREA)
- Biochemistry (AREA)
- Zoology (AREA)
- Organic Chemistry (AREA)
- Nutrition Science (AREA)
- Marine Sciences & Fisheries (AREA)
- Molecular Biology (AREA)
- Proteomics, Peptides & Aminoacids (AREA)
- Medicinal Chemistry (AREA)
- Genetics & Genomics (AREA)
- General Health & Medical Sciences (AREA)
- Biophysics (AREA)
- Gastroenterology & Hepatology (AREA)
- Toxicology (AREA)
- Chemical Kinetics & Catalysis (AREA)
- General Chemical & Material Sciences (AREA)
- Analytical Chemistry (AREA)
- Meat, Egg Or Seafood Products (AREA)
- Peptides Or Proteins (AREA)
- Preparation Of Compounds By Using Micro-Organisms (AREA)
- Medicines That Contain Protein Lipid Enzymes And Other Medicines (AREA)
Description
Foreliggende søknad er en "continuation-in-part" til søknad serienr. 08/797,929 innlevert 12. februar 1997, som i sin tur er en "continuation-in-part" av midlertidig søknad serienr. 60/034,351, innlevert 21. desember 1996.
Foreliggende oppfinnelse ble gjort med støtte fra myndighetene under stipend NA90AA-D-SG24 gitt av US Department of Commerce (NOAA). Myndighetene har visse rettigheter i oppfinnelsen.
1. Område for oppfinnelsen
Foreliggende oppfinnelse omhandler en prosess for å gjenvinne protein fra en dyremuskeikilde med forbedrede funksjonelle egenskaper og til proteinproduktet således fremkommet. Mer spesielt omhandler foreliggende oppfinnelse en prosess for å gjenvinne muskelproteiner med forbedrede funksjonelle egenskaper fra en dyrekilde og proteinproduktet således fremkommet.
2. Beskrivelse av teknikkens stand
Idag er det en interesse for å ekspandere anvendelsen av muskelproteiner som mat som følge av deres funksjonelle og ernæringsmessige egenskaper. Bedre anvendelse av disse materialene ville være spesielt viktig med gamle eller trossete råmaterialer som er mindre verdifulle fordi de har mistet proteinfunksjonalitet. Det antas idag at muskelvevet som utnyttes som foret i dagens prosesser heller må være ferskt enn frosset eller gammelt. Det er vanlig kommersiell praksis å prosessere ferskfanget fisk på havet ombord i skipet, heller enn å utsette fisken for transport-tiden eller frysingen som er nødvendig for å utføre prosesseringen på land. Aldring eller frysing av fisk reduserer de funksjonelle kvalitetene til vevsproteinene. Proteinfunksjonaliteter av størst betydning for matforskere er løselighet, vann-holdekapasitet, stivning, fettbindende evne, skumstabilisering og emulgeringsegenskaper.
Proteinkonsentratet fra muskelvev, spesielt fisk, har blitt fremstilt ved hydrolyse. Denne tilnærmingsmåten har bedret noen funksjonelle egenskaper, spesielt løselig-het, som har tillatt dens anvendelse i ferdiglagete supper. Men denne tilnærmingsmåten ødelegger også andre funksjonelle egenskaper, slik som geleringsevne.
En prosess som hadde en viss suksess i å stabilisere proteinfor har vært prosessen for å produsere "surimi". Denne tradisjonelle prosessen har blitt anvendt primært for fisk, selv om det har vært gjort noen forsøk på å produsere et suri mili gnende produkt med andre råmaterialer, slik som mekanisk avbenet og finhakket fjærfe. 1 produksjonen av surimi blir den ferske muskelen malt og vasket med en varierende mengde vann et variabelt antall ganger. Dette er bestemt av lokaliseringen til fabrikken og produktet som er ønsket fra den spesielle arten. Vann kan bli benyttet i et forhold så lavt som omkring to deler vann til én del fisk, og opptil omkring fem deler vann pr. én del fisk; typisk omkring benyttes tre deler vann pr. én del fisk. Antallet vasker kan variere, generelt fra 2-5, igjen avhengig av råmaterialet, produktet som ønskes og vanntilgjengeligheten. 20-30 % av fiskemuskelproteinene. blir løst når den malte muskel blir vasket med vann. De løselige proteinene, kjent som sarkoplasmaproteiner, blir generelt ikke gjenvunnet fra. vaskevannet i prosessen. Dette tapet er uønsket siden sarkoplasmaproteiner er nyttige som mat. Det vaskede finhakkede kjøttproduktet som inneholder proteinet i fast form blir deretter benyttet til å lage proteingeler. Opprinnelig ble dette benyttet for å produsere "Kamaboko" i Japan. Kamaboko er en populær fiskepølse der den vaskede finhakkede fisken varmes opp inntil den koagulerer. Idag antas det at det er nødvendig å tilsette kryobeskyttere til den vaskede, finhakkede fisken før frysing for å forhindre proteindenaturering. En typisk kryobeskyttende blanding inneholder omkring 4 % sukrose, omkring 4 % sorbitol og omkring 0,2 % natrium tripolyfosfat. Disse komponentene forsinker denatureringen av proteinet under frysingen, frosset lagring og tining.
Meike, W. W. et al. (Journal of Food Sience, 37 (1972), 195-198 beskriver isolasjon av fiskeproteiner fra hel fisk ved å danne en oppløsning av fisk ved lav pH, fjerning av uløselige rester ved sentrifugering, gjenvinning av protein fra oppløsningen og rensing og tørking av proteinfraksjonen. Dette produktet danner ikke en gel og avviker i farge fra produktet i henhold til foreliggende oppfinnelse. I tillegg er utbyttet av proteiner og lipider forskjellig og proteinene har en annen kvalitet enn proteinene fremstilt i henhold til foreliggende oppfinnelse.
Det har blitt foreslått av Cuq et al., Journal of Food Science, sidene 1369-1374
(1995) å sørge for spiselig innpakkingsbelegg basert på fiskemyofibrillære proteiner. I prosessen for å lage beleggene, blir proteinet i vannvasket fiske-opphakk oppløst i en vandig eddiksyreløsning ved pH 3,0 til en sluttkonsentrasjon på 2 % protein. Det ble ikke gjort noen forsøk i dette arbeidet på å rejustere pH-verdiene til de surgjorte proteinene for å reetablere de funksjonelle egenskapene som oppnås ved pH-verdier over omkring 5,5. I tillegg overfører anvendelsen av eddiksyre en sterk odør til materialet som i stor grad ville begrense dens anvendelse som et matprodukt.
Det er også blitt foreslått av Shahidi og Onodenalore, Food Chemistry, 53 (1995) 51 -54 å utsette avbenet, hel lodde for vasking i vann etterfulgt av vasking i 0,5 %
natriumklorid, etterfulgt av vasking i natriumbikarbonat. Seriene med vasker, inkludert den som benytter natriumbikarbonat, ville fjerne mer enn 50 % av muskelproteinene. Så og si alle de sarkoplasmatiske proteinene ville bli fjernet. Sluttresten ble videre vasket for å fjerne restbikarbonat. Det vaskede kjøttet ble deretter oppløst i kaldt vann og varmet ved 70°C i 15 min. Denne behandlingen er tilstrekkelig til "å koke" fiskeproteinene, og derved denaturere dem og redusere ■
eller eliminere deres funksjonelle egenskaper. Ingen forsøk ble gjort for å
gjenvinne proteinene for å bedre de funksjonelle egenskapene til loddeproteinene.
Shahidi og Venugopal, Journal of Agricultural and Food Chemistry 42 (1994) 1440-1448 beskriver en prosess for å utsette atlanterhavssild for vasking i vann etterfulgt av vasking med vandig natrium bikarbonat. Igjen vil denne prosessen fjerne mer enn 50 % av muskelproteinene, inkludert de sarkoplasmatiske proteinene. Det vaskede kjøttet ble homogenisert og pH'en variert mellom 3,5 og 4,0 med eddiksyre. I tillegg er det et uakseptabelt luktproblem med den flyktige eddiksyren.
Venugopal og Shahidi, Journal of Food Science, 59, 2 (1994) 265-268, 276 beskriver også en lignende prosess foT å behandle finhakket atlanterhavsmakreU. Materialet ble vasket sekvensielt med vann, bikarbonatløsning og igjen vann. pH ble bragt til pH 3,5 med eddiksyre etter homogenisering. Proteinene ble presipitert ved pH-verdier større enn 4 ved å varme materialet til 100°C i 15 min. Det er angitt at "oppløsning av strukturelle proteiner fra fiskemuskel krever ekstraktanter med en ionisk styrke >0,3".
Shahidi og Venugopal, Meat Focus International, oktober 1993, sidene 443-445 beskriver en prosess for å forme homogenisert sild, makrelldispersjoner eller lodde dispersjoner i vandige væsker som har en pH så lav som omkring 3,0. Det er rapportert at eddiksyre reduserer viskositeten til sildedispersjonene, øker viskositeten til makrell til å danne en gel, og feller ut lodde. Alle disse prepareringene ble initielt vasket med vann og natrium bikarbonat, som ville fjerne en vesentlig del av proteinet, inkludert de sarkoplasmatiske proteinene.
Chawla et al., Journal of Food science, vol. 61, nr. 2, sidene 362-366, 1996 beskriver en prosess for å behandle finhakket ribbefinne brasmemuskel etter at den har blitt vasket to ganger i vann og gjenvunnet ved filtrering. Det finhakkede fiskeproduktet blir blandet med tartar-, melke-, eddik-, eller sitronsyre, blir tillatt å sette seg og blir deretter varmet i et kokende vannbad i 20 min., og deretter avkjølt for å danne en gel. Denne varmebehandlingen er tilstrekkelig til å denaturere proteinene. Vaskingstrinnene fører til uønsket fjerning av løselige sarkoplasmatiske proteiner fra det finhakkede kjøttet. Det er også beskrevet at uvasket finhakk mislyktes i å sørge for de ønskede geldannelsesegenskapene til surimi.
Onodenalore et al., Journal of Aquatic Food Products Technology, vol. 5(4), sidene 43-59 beskriver at finhakket haimuskel er en kilde for surgjorte proteinsammen-setninger. Det finhakkede produktet ble vasket sekvensielt med vandig natriumklorid, vandig natrium bikarbonat og deretter vann for å fjerne metabolske substanser. Disse vaskingseffektene førte til uønsket fjerning av sarkoplasmatiske proteiner. Det finhakkede produktet blir gjenvunnet ved filtrering. Det finhakkede produktet blir deretter surgjort til pH 3,5 med eddiksyre, varmet i kokende vannbad, nedkjølt og sentrifugert for å gjenvinne en supernatant. Supernatant pH blir justert til pH på 4-10 ved å benytte NaOH, varmet i et kokende yannbad, kokt og sentrifugert for å gjenvinne en supernatant nr. 2. Å varme proteindispersjonen som inneholder det finhakkede produktet resulterte i at-87-94 % av proteinet forble i løsningen, mens oppvarming av den ikke surgjorte proteindispersjonen resulterte i proteinkoagulering. Forøvrig førte oppvarmingen til proteindenaturering.
I samsvar med dette ville det være ønskelig å sørge for en prosess for å gjenvinne en høy andel av tilgjengelig muskelprotein fra en dyrekilde inkludert en frosset eller gammel dyrekilde,- heller enn å kreve en fersk muskelvevkilde. Det ville også være ønskelig å tilveiebringe en prosess som tillater anvendelsen av muskelprotein-kilder som idag er underutnyttet som matkilder, slik som frosset eller gammel fisk. Videre vil det være ønskelig å tilveiebringe en slik prosess som gjenvinner i det vesentlige alt proteininnholdet av prosessmatmaterialet. I tillegg vil det være ønskelig å sørge for en slik prosess som prosesserer et stabilt, funksjonelt proteinprodukt som spesielt er nyttig for human konsum. En slik prosess ville tillate å bli brukt når det passer, heller enn å kreve start på prosessen svært kort etter at dyrekilden er drept, slik at prosesseringen kunne bli utvidet over et ønskelig tidsskjema.
Det er derfor hensikten med foreliggende oppfinnelse å tilveiebringe en fremgangsmåte til gjenvinning av dyreprotein uten ovennevnte ulemper. Denne hensikt er oppnådd med foreliggende oppfinnelse, kjennetegnet ved de vedlagte krav.
Foreliggende oppfinnelse er basert på våre nylig oppdagede egenskaper til de myofibrillære og sarkoplasmatiske proteinene i muskelvev; som tillater prosessering med lav pH, under omkring 3,5. Muskelvev (fisk eller kjøtt) blir revet opp til å danne partikler, ved at de blir kvernet eller homogenisert med nok vann og ved en pH som løser opp størstedelen, fortrinnsvis vesentlig alt, av det tilgjengelige proteinet. Oppløsningen blir utført ved lav pH, under omkring 3,5, men ikke så lav at den utgjør en vesentlig destruksjon av proteinene, fortrinnsvis mellom omkring 2,5.og omkring 3,5. Under løselighetstrinnet blir myofibril- og sarkomer-vevstrukturene nesten fullstendig konvertert til løselig protein slik at sluttproduktet som oppnås som beskrevet under, er i det vesentlige fritt for myofibril- og sarkomervevsstrukturene. Denne prosessen skiller seg fra den tradisjonelle prosessen for å danne surimi ved at viktige myofibrillære proteiner aldri oppløses i den tradisjonelle prosessen. I den tradisjonelle prosessen for å lage surimi er myofibrillære proteiner simpelten vasket i vann eller i vann som har blitt gjort lett alkalisk for å fjerne vannløselige materialer som førte til tap av kvalitet på produktet. Uheldigvis fjerner også denne tradisjonelle prosessen vannløselige sarkoplasmatiske proteiner.
I en alternativ utførelsesform av denne oppfinnelsen kan det opprevede muskelvevet bli blandet med en vandig løsning som gir en pH typisk mellom omkring 5,0 og omkring 5,5, for å tilveiebringe en suspensjon av muskelpartikler som lettere kan bli behandlet for å løse proteinene i det påfølgende lave pH behandlingstrinnet til å danne en løsning som har en tilstrekkelig lav viskositet, dvs. en ikke-gel, slik at den enkelt kan bli prosesseres. Ved å utføre dette eventuelle preliminære trinnet ved pH mellom omkring 5,0 og omkring 5,5, oppnås det en homogenisert suspensjon hvori proteinet ikke suger til seg overskuddskonsentrasjonen av vann. Derved blir reduserte volumer med vann prosessert som må bli behandlet for å oppnå den ønskede lavere pH i det påfølgende oppløsningstrinnet.
Det oppløste proteinmaterialet fra det lave pH behandlingstrinnet blir deretter behandlet for å felle ut proteinene, slik som ved å heve dens pH til mellom omkring 5,0 og omkring 5,5, tilsetning av salt, kombinasjonen av salttilsetning og økning i pH, anvendelsen av en kopresipitant, slik som en polysakkaridpolymer eller lignende til å gjenvinne et uløselig proteinprodukt som inneholder myofibrillære proteiner og en signifikant andel av det sarkoplasmatiske proteinet fra de originale muskelvevproteinene i det originale muskelvevprosessforet. Proteinproduktet kan inneholde membranprotein som er tilstede i det originale dyrevevprosessforet. I tillegg, som nevnt over, er det presipiterte proteinet i det vesentlige fritt for myofibrill- og sarkomervevsstrukturer. Myofibriller og sarkomervev inneholder tråder av vev eller deler av vevtrådstruktur som kan ses under et mikroskop. Myofibriler og sarkomere dannes primært av proteiner.
I en alternativ prosess i denne oppfinnelsen kan muskelvevet bli vasket for å oppnå en vandig løsning av sarkoplasmatisk protein. Denne løsningen blir behandlet ved lav pH som beskrevet over, og deretter presipitert, som beskrevet over, i nærværet av myofibrilletprotein.
I en alternativ prosess behøver ikke dette presipiteringstrinnet å bli utført for å gjenvinne proteinproduktet. Proteinproduktet kan bli behandlet direkte uten å øke dens pH slik som ved presipitering med et salt, polymer eller lignende, og kan bli spraytørket for å bli anvendt f.eks. i sure matvarer. Alternativt kan den lave pH proteinrike løsningen bli behandlet for å øke dens funksjonelle egenskaper, slik som med en sur proteolyttisk enzymsammensetning eller ved å fraksjonere proteinet.
Den presipiterte proteinsammensetningen gjenvunnet ved de høyere pH-forholdene kan videre bli behandlet for å produsere et matprodukt. Slik videre behandling kan inkludere lyofilisering, frysing med eller uten en kryobeskyttende sammensetning, og med eller uten å høyne dens pH, eller ved gelering ved å øke dens pH.
Kort beskrivelse av tegningene:
Fig. 1 er et generelt skjematisk diagram som illustrerer prosessen for den foreliggende oppfinnelsen.
Fig. 2 er et skjematisk diagram av en tradisjonell prosess i kjent teknikk.
Fig. 3 er en skjematisk oversikt over en forbedret tradisjonell prosess for den kjente teknikken. Fig. 4 er en skjematisk oversikt over en foretrukket prosess i foreliggende oppfinnelse.
Som angitt i foreliggende oppfinnelse blir dyremuskel revet opp for å danne partikler slik som ved maling, homogenisering eller lignende. Som et eventuelt preliminært trinn blir dyremuskelvevskilden med protein kvernet og blandet med en vandig væske ved en pH under omkring 3,5, og med et forhold mellom volum av vandig væske og vekt av vev slik at det dannes en vandig sammensetning som ikke har en uønsket høy viskositet som gjør gjenvinning av proteinet vanskelig. Som et resultat av denne lave pH-tilstanden blir proteinløsningen i det vesentlige fri for myofibriler og sarkomere. Dyremuskelkilden kan være fersk, gammel eller frosset. Typisk er forholdet mellom volum av vandig løsning og vekt av vev større enn omkring 7:1fortrinnsvis større enn omkring 9:1. Lavere forhold mellom volum av vandig væske og vevsvekt kan bli benyttet, avhengig av artskilden for muskelvev, når dyremuskelkilden viser en redusert tendens til å forårsake gelering ved de lavere forholdene. Ved å utnytte disse pH-betingelsene og forhold mellom vandig løsnings volum og vevsvekt, blir proteinkomponenten til vevet oppløst i den vandige væsken mens man unngår gelatering av sammensetningen i dette trinnet. pH'en bør ikke være så lav at den ødelegger en vesentlig andel av proteinene i løpet av den tidsperioden proteinene er i løsning, dvs. under og omkring pH 1,0. Proteindenaturering og proteinhydrolyse er også en funksjon av temperatur og tid i løsning, der økt temperatur og økt tid i løsning fremmer proteindenaturering og proteinhydrolyse. Det er derfor ønskelig å redusere løsningstemperatur og tiden proteinet er i løsning, spesielt når en lavere pH på proteinløsningen blir oppnådd, f.eks. omkring 2,0 eller lavere. Den vandige væskesammensetningen kan også inneholde komponenter som ikke degraderer eller hydrolyserer proteinene i løsningen slik som salter, f.eks. natriumklorid eller lignende. Den ioniske styrken til løsningen bør opprettholdes under omkring 200 mM for å unngå protein-presipitering når dette ikke er ønsket.
I et eventuelt preliminært trinn blir det opprevede dyremuskelvevet blandet med en sur vandig løsning til en pH fra omkring 5,0 til omkring 5.5. Deretter blir pH i blandingen redusert med syre som beskrevet over for å løse opp proteinene. Det har blitt funnet at dette preliminære blandingstrinnet tilveiebringer proteinløsninger med redusert viskositet i det lave pH-behandlingstrinnet beskrevet over, og derfor fremmer en lettere prosessering for å gjenvinne proteinet.
På dette punktet kan den løselige sammensetningen eventuelt bli fraksjonert for å gjenvinne en spesielt ønsket proteinfraksjon, eller avledet produktfraksjon, dersom ønsket, ved en størrelseseksklusjonskromatografi eller andre teknikker basert på egenskapene til proteinene, annet enn molekylstørrelse, siden materialene er oppløst i en løsning med lav viskositet. Alternativt kan proteinet i løsningen bli dehydrert, f.eks. ved spraytørking, for å danne et funksjonelt protein for anvendelse i sure matvarer, slik som salatdressing, majones, geler eller som et nærings-tilsetningsstoff til fruktjuicer, mineralvann eller lignende. Dette punktet i prosessen tilveiebringer en passende tid for å behandle de oppløste proteinene med syreproteolyttiske enzymer hvis ønsket, for å modifisere proteinene for å forbedre deres funksjonelle egenskaper som ønsket. Noe begrenset proteolyse kan finne sted ved den lave pH'en. Denne proteolysen avhenger av tid, temperatur og den spesifikke pH-verdien.
Den gjenvunnede proteinrike løsningen/kolloidale oppløsningen kan deretter bli justert til en pH der så og si alle proteinene presipiterer, slik som mellom omkring 5,0 og omkring 6j5. Denne pH'en vil variere avhengig av dyrekilden for proteinene, og er generelt mellom omkring 5,0 og omkring 5,5, mer vanlig mellom omkring 5,3 og omkring 5,5. Proteinet kan bli gjenvunnet igjen, slik som ved sentrifugering eller med et polymerpresipiterende middel, f.eks. et polysakkarid eller kombinasjon derav eller lignende. Ikke bare blir alle de myofibrillære og cytoskjelettproteinene gjenvunnet, men den løselige sarkoplasmatiske proteinfraksjonen som tidligere har blitt oppløst ved den reduserte pH'en under omkring 3,5, men ikke separat gjenvunnet, blir også presipitert ved å heve pH'en til mellom omkring 5,0 og omkring 5,5. Denne gjenvinningen av de sarkoplasmatiske proteinene blir ikke observert når prøven blir direkte redusert i pH til omkring 5,5 og sentrifugert. Det er nødvendig å oppnå den lave pH-tilstanden, og deretter returnere til pH-tilstanden der proteinpresipiteringen er utført for å hindre dette proteintapet. Når den lave pH-tilstanden ikke på forhånd er oppnådd, er protein-tapet generelt mellom omkring 20 og omkring 30 % av det originale prosessforproteinet, primært som en følge av tap av sarkoplasmatisk protein. Det presipiterte proteinet blir separert fra den vandige væskesammensetningen som inneholder løselige urenheter slik som lavmolekylærmetabolitter. sukker, fosfater og/eller nukleotider. Alternativt kan proteinpresipiteringen bli oppnådd med presipiteringspolymerer slik som polysakkarider, ladede polymerer, marine hydrokolloider inkludert alginater eller karrageenan eller lignende, enten alene eller i kombinasjon med sentrifugering. I tillegg, som beskrevet over, kan presipiteringen bli utført ved tilsetningen av salt eller ved kombinasjonen av pH-kontroll og tilsetning av salt. Mens søkeren ikke har til hensikt å bli bundet av en spesiell teori for å støtte ikke-bevist proteingjenvinning, kan denne økte gjenvinningen skyldes enten molekyl - forandringer i de sarkoplasmatiske proteinene når de blir uløselige ved den pH, eller de kan binde bedre til myofibrillære og cytoskjelettproteinene som en følge av molekylforandringer i de sistnevnte proteinene. Alternativt kan det være at åpningen av myofibrillære og cytoskjelettproteiner sørger for flere bindingssteder for de sarkoplasmatiske proteinene.
Uansett har søkeren funnet at å behandle proteinløsningen ved den lave pH-tilstanden som nevnt over, bedrer funksjonaliteten til proteinet. Denne observerte forbedringen tillater anvendelsen av gammelt eller frosset muskelvev som et utgangsmateriale i prosessen i foreliggende oppfinnelse. I tillegg kan ferskt muskelvev bli benyttet som et startmateriale i prosessen i den foreliggende oppfinnelsen.
Hastigheten hvorved pH'en for optimal presipitering blir oppnådd kan ha en effekt på egenskapen til assosieringen av de oppsamlede proteinene. Rask forandring i pH ved direkte tilsetning av base kan produsere en aggregert masse av proteiner, mens en sen forandring i pH, f.eks. den som oppnås ved dialyse, kan tillate proteiner til spesifikt å assosiere med proteinene som de normalt er assosiert med i fibrillene.
Enhver syre som ikke på en uønsket måte kontaminerer sluttproduktet kan bli benyttet for å redusere pH'en, slik som organiske syrer inkludert sitronsyre, eple-syre, tartarsyre eller lignende, eller minéralsyrer slik som saltsyre eller svovelsyre eller lignende, eller blandinger derav. Sitronsyre som har fordelaktige pKa-verdier er en foretrukket syre for prosessen. Tilstrekkelig sitronsyre sørger for adekvat buffringskapasitet ved pH 3 og pH 5,5, og deretter kan saltsyre bli benyttet for å redusere pH'en til det ønskede punktet. Syrer som har signifikant flyktighet, som overfører uønsket lukt, slik som eddiksyre eller smørsyre er uønsket. På samme måte kan hvilken som helst av flere baser bli anvendt for å øke pH. Det er foretrukket å tilsette et polyfosfat, siden dette også fungerer som en antioksidant og øker de funksjonelle egenskapene til muskelproteinene.
Det presipiterte proteinet kan eventuelt bli behandlet på mange måter. F.eks. kan dets pH bli økt til nøytralitet, kryobeskyttere tilsatt og frosset for å lage en typisk "surimi". Surimier dannet ved denne prosessen har utmerket funksjonell kvalitet. Den "sanne stamme" (en måling av proteinkvalitet) har vært så høy som 2.8 for torsk og 2,6 for lys muskel som dyreproteinkilde. Produktet har redusert fett. Det presipiterte proteinet kan bli dehydrert etter tilsetningen av stoffer som idag anvendes i surimipro ses sering, slik som stivelser, for å hindre aggregering av proteinet slik som, men ikke begrenset til, negativt ladede forbindelser for anvendelse i produksjonen av produkter slik som geler, emulgerende midler og viskositetsutviklere. Det presipiterte proteinet kan også bli resurgjort til pH fra omkring 2,5 til omkring 3,5, ved å benytte mindre væskevolum enn det tidligere inneholdt for å konsentrere proteinet før dehydrering. Dette gir energibesparelser for dehydreringstrinnet. I tillegg kan de gjennvunnede proteinsammensetningene bli fraksjonert for å gjenvinne bestanddelsproteiner. Det resulterende produktet er nyttig som en ingrediens i produkter slik som dem beskrevet over.
Når man utnytter dyremuskelvev som har relativt mye fett,.olje og/eller lipider, kan fettet, oljen og/eller lipidene forbli med det presipiterte proteinet, noe som kan gjøre det proteinrike produktet følsomt for degradering, primært ved oksidasjon. Følgelig kan det proteinrike produktet bli behandlet slik som ved å bli lagret i et vakuum, lagret frosset, ved tilsetning av antioksidant slik som isoaskorbinsyre, askorbinsyre, erytorbiksyre, propylgallat, tokoferoler eller lignende.
Foreliggende oppfinnelse har forbedringer i forhold til kjent teknikk ved at:
1. Gammelt eller frosset muskelvev kan bli benyttet som forsammensetning som tillater tidsfastsettelse av prosessen for å tilpasses en ønsket tidsperiode. Det er ikke nødvendig i prosessen i henhold til foreliggende oppfinnelse å kreve svært ferskt produkt som et utgangsmateriale. Muligheten ved prosessen i foreliggende oppfinnelse til å anvende ikke-ferskt og til og med frosset fisk er veldig viktig for en fiskeflåte som fanger fisken, og tillater anvendelsen av kystbaserte fabrikker å sette i verk prosessen i henhold til foreliggende oppfinnelse siden den eliminerer behovet for anvendelse av ferske filetkilder, som nå'kreves ved dagens tilgjengelige teknikker. 2. Prosessen i foreliggende oppfinnelse tilveiebringer økt utbytte med protein. Mer enn omkring 90 % protein blir vanligvis oppnådd fra lyst muskelvev ved prosessen i den foreliggende oppfinnelsen, mens prosesser med kjent teknikk gir mindre enn omkring 60 % proteingjenvinning. I noen tilfeller er proteinutbyttet som oppnås med den foreliggende oppfinnelsen så mye som omkring 95 %. 3. Det forbedrede utbyttet av protein som produkt betyr at det. er mindre protein å gjenvinne/fjerne i kastevannet, slik at biproduktforurensning blir redusert. 4. Fargen på produktet i foreliggende oppfinnelse er betydelig forbedret i forhold til fargen på produktene fra kjent teknikk. Fargen på surimi som nå lages av pelagisk fisk med dagens tilgjengelige prosesser er vanligvis grålig i farge med en høy Hunter "b" verdi. En hvit farge, så god som eller bedre enn den beste klassen av surimi laget fra mager hvitkjøttfisk fra nåværende tilgjengelige prosesser, blir oppnådd med prosessen i den foreliggende oppfinnelse fra den lyse muskelen på makrell som utgangsdyreproteinkilde. Som et prosessformateriale gir lys muskel fra makrell som er lagret mellom to og tre dager på is vanligvis et produkt for denne oppfinnelsen som har "L", "a", "b" verdier på 78,4, -0,89 og 2,0 med en hvithetsindeks på 78,3 eller bedre. 5. I prosesser i henhold til kjent teknikk er størstedelen av muskelproteinene uløselige gjennom prosessen. Prosessen i foreliggende oppfinnelse løser opp omkring 98 % av muskelproteinene. Denne reduserte prosesseringstiden fremmer lettheten med prosesseringskontroll og gjør prosessen tilpasningsdyktig til kontinuerlig prosessering. 6. En åpenbar anvendelse for prosessen i henhold til foreliggende oppfinnelse er å utnytte materialer som ikke nå er tilgjengelige som human føde som følge av deres ustabilitet og ufordelaktige sensoriske kvaliteter. Stabilitet kan bli forbedret med prosessen i henhold til foreliggende oppfinnelse når det benyttes stabilitetsøkende sammensetninger, slik som antioksidanter eller lignende. Et eksempel på anvendelsen i den foreliggende oppfinnelsen er de små pelagiske
artene av fisk slik som sild, makrell, menhaden, lodde, ansjos, sardiner og lignende som utgangsmaterialer, som idag enten er underutnyttet eller primært anvendes som industriell fisk og ikke som human føde. Omkring halvparten av fisken som fanges i verden idag anvendes ikke som human føde. En prosess som produserer et
akseptabelt stabilt proteinkonsentrat for humant konsum utgjør en viktig verdifull" anvendelse av dette materialet, og et viktig bidrag til verdens ernæring. F.eks. ér det estimerte årlige næringsutbyttet av makrell, menhaden og sild tilgjengelig utenfor atlanterhavskysten av USA så mye som 2,5 milliarder kg (5 milliarder pund). Prosessen i foreliggende oppfinnelse kan også bli anvendt til å prosessere kjøtt som er gjenvunnet fra oppdrettsfisk etter at filetene har blitt fjernet. Dette materialet blir idag ikke benyttet som menneskeføde. Representative passende utgangskilder av dyreprotein 'for prosessen i foreliggende oppfinnelse inkluderer fiskefileter, hodeløs og sløyet fisk, inkludert pelagisk fisk, krepsedyr, f.eks. krill, bløtdyr, f.eks. blekksprut eller kylling, okse, lam, sau eller lignende. F.eks. blir en stor mengde av mekanisk avbenet kyllingkjøtt idag produsert fra skjelettene til fuglene etter at kyllingdeler er fjernet for detaljsalg. Prosessen i den foreliggende oppfinnelsen kan utnytte slike kyllingdeler til å produsere proteinrikt produkt nyttig for menneskelig virksomhet. Andre underutnyttede muskelkilder som kan tilpasses prosessen i foreliggende oppfinnelse inkluderer antarktisk krill, som er tilgjengelig i store mengder men er vanskelig å omdanne til menneskeføde på grunn av sin lille størrelse. Prosessen er også istand til å utnytte de fleste ustabile eller lavverdimuskelvev.
Et spesielt eksempel på prosessen i den foreliggende oppfinnelsen omfatter flere trinn, inkludert eventuelle trinn. I et første trinn blir en dyreproteinkilde malt for å produsere en sammensetning av partikler som har et høyt overflateareal som fremmer videre prosessering. I et eventuelt andre trinn, kan den malte proteinkilden bli vasket med vann, vanligvis med omkring 1-9 eller flere volumer av vann basert på vekten av den malte muskelkilden. Når det eventuelle vaskingstrinnet benyttes, blir den væskeløselige fraksjonen separert fra den uløselige fraksjonen slik som ved sentrifugering der den uløselige fraksjonen blir prosessert videre som beskrevet under. Væskefraksjonen inneholder oppløste proteiner og lipider. Mens dette vaskingstrinnet fjerner en del uønskede lipider, fjerner det uheldigvis også proteiner, spesielt sarkoplasmatiske proteiner. Den gjennvunnede proteinrike vann-fraksjonen kan deretter bli introdusert nedstrøms i prosessen for videre å prosessere den uløselige fraksjonen fra vaskingstrinnet slik at proteinene i den vaskevanns-løselige fraksjonen kan bli gjenvunnet. Den malte dyreproteinkilden blir pulverisert med vann som også kan inneholde syre, slik som sitronsyre, for å oppnå en pH slik som fra omkring 5,3 til omkring 5,5 for å produsere små partikler som fremmer deres løselighet i et etterfølgende trinn, hvori pH'en til sammensetningen er redusert. Når man utfører dette trinnet ved en pH mellom omkring 5,3 og omkring 5,5, blir uønsket svelling av sammensetningen unngått eller minimalisert.
Sammensetningen av pulverisert proteinrik sammensetning blir deretter blandet med en syresammensetning for å redusere pH'en under omkring 3,5 men ikke så lav slik at den signifikant ødelegger proteinet, slik som omkring 2,0 eller til og med så lavt som omkring 1,0. Passende syrer er dem som ikke signifikant ødelegger proteinet og ikke etterlater sluttproduktet toksisk. Representative passende syrer inkluderer saltsyre, svovelsyre og lignende. Dette pro ses stri nn et utført ved lav pH står i motsetning"til prosessen i kjent teknikk der forholdene er en høy pH nær ; opptil naturlig pH. Den resulterende sammensetningen inneholder en lav-viskositetsløsning der i det vesentlige alt proteinet fra dyreproteinkilden er løst og er vesentlig fri for myofibriller og sarkomere vevsstrukturer.
Den lave pH-løsnihgen kan deretter bli fraksjonert hvis ønskelig, for å separere faste stoffer fra den vandige fraksjonen eller fraksjonene, slik som ved filtrering eller dekantering for å fjerne faste stoffer slik som ben, når disse er tilstede. Den proteinrike vandige komponenten blir gjenvunnet for videre prosessering som beskrevet under.
Proteinet i lawiskositesløsningen blir deretter behandlet for å presipitere proteinene. Proteinet i løsningen blir deretter felt ut slik som ved å heve løsnings-pH til over omkring 5,0, fortrinnsvis til omkring 5,5. Alternativt kan salt eller en utfellingspolymer bli benyttet for å effektuere utfelling. Når det ovenfor beskrevne vaskingstrinnet av det initielt malte vevet blir eliminert, blir det vannløselige proteinet, inkludert det sarkoplasmatiske proteinet fra det malte vevet, gjenvunnet i dette trinnet. Vanligvis inneholder det.sarkoplasmatiske proteinet omkring 20-30 % av det totale proteinet i originalvevet. Prosessen i den kjente teknikken gjenvinner ikke dette proteinet. Mens det initielle vaskingstrinnet fjerner dette proteinet fra vevet som blir prosessert, kan det bli gjenvunnet i prosessen i foreliggende oppfinnelse som beskrevet over. Selv når dette initielle vaskingstrinnet er inkludert i prosessen i foreliggende oppfinnelse, og det sarkoplasmatiske proteinet blir gjenvunnet separat, sørger prosessen i den foreliggende oppfinnelsen for vesentlige fordeler siden den er istand til å prosessere dyreproteinkilder, inkludert kilder med høyt fett- og oljeinnhold som ikke på en økonomisk måte kan bli prosessert for å produsere mat for menneskelig inntak med dagens tilgjengelige prosesser.
Produktet i foreliggende oppfinnelse skiller seg fra produktene for kjent teknikk ved at de presipiterte faste og vandige løsningsproduktene i foreliggende oppfinnelse i det vesentlige er fri for myofibriller og sarkomervev. I motsetning til dette inneholder produkter fra prosessene i kjent teknikk for å produsere surimi myofibriller og sarkomerer. I tillegg kan produktet fra foreliggende oppfinnelse, som primært inneholder myofibrillært protein, inneholde signifikante mengder av sarkoplasmatisk protein. Det sarkoplasmatiske proteinet i proteinproduktet inneholder vanligvis over omkring-8 %, fortrinnsvis over omkring 15 %, og mer , fortrinnsvis over omkring 18 % sarkoplasmatisk protein regnet på vekt, opp til omkring 30 % regnet på vekt, basert på den totale vekten av proteinet i produktet.
Det presipiterte produktet kan bli benyttet direkte som en matkilde. Alternativt kan det presipiterte produktet bli videre behandlet slik som ved å fjerne en del av vannet i produktet ved lyofilisering, frysing eller varmetørking. Det resulterende produktet kari være i form av en løsning, en gel eller et tørt partikkel produkt. Produktet er nyttig som matkvalitetssammensetning for humant inntak, og har et vidt spekter av anvendelser. Produktet kan f.eks. bli anvendt for å danne største-delen av kunstig krabbekjøtt, eller som mattilsetningsstoffer slik som bindingsstoff eller lignende. I tillegg kan produktet bli anvendt som et emulgerende middel, som et tykningsstoff, som en skumforbindelse, som et geleringsstoff, som et vann-bindende stoff eller lignende, spesielt i matprodukter.
Fig. 1 illustrerer den generelle prosessen i henhold til foreliggende oppfinnelse inkludert noen eventuelle prosesseringstrinn. I et første trinn kan en dyremuskel-proteinkilde 10 eventuelt bli introdusert i en tradisjonell kaldpresse eller sentrifugering eller et lignende trinn 12 hvori foret, slik som malt fisk, blir utsatt for et trykk for å separere en vandig væske som inneholder fett og oljer.13 fra fast stoff 15. Det faste dyrevevet 15 blir deretter malt i trinn 20 for å øke dets overflateareal. Alternativt kan trinnene 12 og 20 bli byttet om. Det malte vevet 28 blir pulverisert, og dets pH redusert med en vandig sur løsning til omkring 5,0 - 5.5 i trinn 34. Den vandige sammensetningen 36 blir deretter blandet med syre i trinn 38 for å redusere dens pH til omkring 3,0 - 3,5. De vannrike, proteininneholdende strømmene kan bli tilsatt i trinn 38 for å bli prosessert deri. Den resulterende lave proteinrike fraksjonen 40, dirigeres til trinn 58 hvori dens pH blir forhøyet, slik som til mellom omkring 5,0 og omkring 6,5 for å utføre presipitering av nesten alt proteinet i løsningen. Eventuelt kan fraksjon 40 bli behandlet slik som ved salt-utfelling, utfelling med en presipiteringspolymer eller kombinasjoner derav eller lignende i stedet for å bli felt ut i trinn 58. Det utfelte proteinet 60 kan videre bli prosessert i trinn 62 slik som ved lyofilisering; frysing i nærværet av en kryobeskytter eller ved å bli gelert.
Det følgende eksemplet illustrerer den foreliggende oppfinnelsen og har ikke til hensikt å begrense den samme.
Eksempel 1
Dette eksemplet gir en sammenligning av prosessen i henhold til foreliggende oppfinnelse med en nåværende anvendt prosess i kjent teknikk.
Det følgende er en beskrivelse av en prosess utviklet for å konsentrere og ekstrahere proteiner fra muskelkilder på en måte som tillater proteinene å bevare sin funksjonalitet (dvs. gelering, emulgering, osv.) gjennom hele prosessen og inn til lagring. Den nye sure løselighets/presipiterings (ASP) foretrukne prosessen i foreliggende oppfinnelse blir sammenlignet med den standard tradisjonelle prosedyren for surimiproduksjon, såvel som en nylig forbedret tradisjonell prosess. Den forbedrede tradisjonelle prosessen ble laget for å produsere en bedre gel med hvitere farge, og for å fjerne mer fett enn det som ble oppnådd ved å benytte den . tradisjonelle metode t n. Flowdiagrammer for de t tre prosessene er vist i fig. 2, 3 og 4. I alle tre prosedyrene blir de initielle trinnene, hodefjerning, sløying, den eventuelle filetteringen, rensing pg finhakkingen utført ved å benytte standard fiskeproduseringsutstyr. Det er etter disse initielle trinnene at ASP-prosessen i henhold til den foreliggende oppfinnelsen i det vesentlige skiller seg fra de to andre prosessene. Målene til den tradisjonelle og forbedrede tradisjonelle prosessen er å bevare proteinene under forhold som fremmer deres uløselighet, mens uønskede løselige komponenter vaskes bort eller fjernes. Men dette resulterer i et betydelig uønsket tap av protein. Ved å benytte ASP-prosessen blir forholdene justert slik at de fremmer løseligheten av alle muskelproteinené. Betingelsene er en pH mindre enn omkring 3,5, men ikke så lav at den forårsaker økdeleggelse av proteinene, og en ionisk styrke på mindre enn eller lik omkring 200 mM.
TRANDISJONELL PROSESS
Grunntrinnene i den tradisjonelle prosessen er vist i fig. 2. Tidene og volum-mengdene i vasketrinnene kan variere. Malt eller finhakket fisk blir vasket med kjøleskapsvann (~6°C) lenge nok, og i store nok volumer, til å fjerne uønskede komponenter. Overvasking av kjøttet kan føre til svelling av proteinene, som har blitt vist å interferere med awanning og å være skadelig for geldannelse. En stor andel av de varinløselige komponentene blir fjernet i den første vasken, og relativt mindre i de påfølgende vaskene. Tiden som brukes i vasken, eller oppholdstid, bestemmer også vaskingseffektiviteten. Mellom 9-12 min. har blitt vist å være en adekvat effektiv oppholdstid pr. vask. Awanning etter hver vask blir utført ved å benytte en rotasjons skjerm. Denne anordningen er en kontinuerlig rullende skjerm med perforeringer på omkring 1 mm som tillater en delvis awanning. Salt kan bli tilsatt til den siste vasken for å fremme awanning. Etter den siste delvise avvanningen blir det vaskede finhakket passert gjennom en raffineringsanordning. I denne blir det vaskede finhakket tvunget mot en skjerm med 0,5 mm perforeringer under høyt trykk fra en konsentrisk spiralskrue. Raffinering blir referert til som "opprensings"trinnet, der bare fint finhakket muskel tillates å passere gjennom perforeringene. Men separeringen er ikke fullstendig og noe produkt går tapt i dette trinnet. Omdirigert til en annen lokalisering er raffineringsa<y>fallet, som består av små ben og hudfragmenter og mørk muskel, som har tendens til å danne partikler større enn 0,5 mm. Raffineringen er svært effektiv til å fjerne uønskede, ikke spis-bare fragmenter, men er ikke 100 % effektiv, og noen partikler kommer igjennom til finhakket. Fuktinnholdet på dette trinnet av produksjonen er omkring 90 %. Høy fuktighet tillater at raffineringsprosessen fungerer mer effektivt. For å redusere fuktinnholdet ned til de ønskede 80 %, blir raffinert finhakk plassert i en skrue-presse. Skrupressen dytter, som raffineringsanordningen, finhakket mot eh skjerm med 0,5 mm perforeringer ved å benytte en skruetransport, bortsett fra at skrue-pressen er under høyere trykk. Kryobeskyttere blir tilsatt til det avvannede finhakket for å beskytte proteinene fra frysedenaturering og bevare deres funksjonalitet. En vanlig blanding av kryobeskyttere er 4 % sukrose, 4 % sorbitol og 0,2 % natrium tripolyfosfat. I det siste trinnet blir produktet frosset i en platefryser som best fryser produktet for å hindre proteindenaturering som finner sted under sen innfrysing.
FORBEDRET TRADISJONELL PROSESS
Tre hovedpunkter i den forbedrede tradisjonelle prosessen (fig. 3) skiller prosessen fra den tradisjonelle prosessen. Først forbedrer den fargen (lysner) produktet ved å benytte et mikroniseringstrinn som reduserer partikkelstørrelsen ned til 1-2 mikron. Dette tillater svært effektiv luting av de uønskede komponentene ut av vevet som følge av det store overflatearealet. For det andre finhakker eller mikroniserer prosessen også vevet under vakuum (10 mm Hg) som har blitt vist å være effektivt for å redusere oksidasjon av lipidene. Det lave damptrykket forårsaket av vakuum-miljøet fremmer også en større fjerning av lavmolekylvektforbindelser som er ansvarlige for uheldige eller harske lukter. For det tredje er trinnet i prosessen som gir den mest dramatiske effekten til produktenes forbedring det med tilsetningen av natriumbikarbonat (0.1 %) og natriumpyrofosfat (0,05-0.1 %) til den første vasken. Forbindelsene øker pH i den første vasken til omtrent 7.2-7.5, som i siste instans fører til en økning i gelenes elastisitet, og reduserer lipidinnholdet til omtrent 1 %. Forøvrig øker også prosessen mengden proteintap under vaskingstrinnet. Som følge av mikroniseringstrinnet må produkt bli gjenvunnet ved å benytte sentrifugering som kan gjenvinne de svært små vaskede vevspartikléne. Det gjenværende kryob esk ytt ende og frysingstrinnet er lignende som i den tradisjonelle prosessen.
SYREOPPLØSENDEPRESIPITERINGS(ASP)PROSESS
Som nevnt over skiller en foretrukket ASP-prosess seg radikalt fra den tradisjonelle og forbedrede tradisjonelle prosessen som følger etter vevsopprivnings-trinnet. Hele vevet blir homogenisert i sitt fortynningsmedium. Homogeniserings-trinnet plasserer muskelvev (malt eller helt) i en løsning av 1 mM sitronsyre, pH 3,0, fortrinnsvis i et forhold med 1 del vev til 9 eller flere deler løsning. Lavere forhold av vevsløsning kan bli benyttet avhengig av kilden for dyrevev for å unngå gelering. Homogeniseringsutstyr som kan bli benyttet er en polytron Kinematic homogeniserer på hastighet 76 (1-2 min.). Prosedyren kan bli oppskalert ved å benytte en Urshel Commitrol modell 1700 eller annet sammenlignbart utstyr. Etter homogeniseringen er pH i den resulterende løsningen omkring 5,3-5,5. Ved denne pH, som er nær det isoelektriske punktet til mange av muskelproteinene, er opptaket av løsning ved proteinene på et minimum. Dette hindrer hydrering av proteinene og holder viskositeten lav. pH til homogenatet blir deretter redusert til omkring pH 3,5 eller lavere ved å benytte, men ikke begrenset til, saltsyre (HC1). Vanligvis ble 1 M HC1 benyttet men andre mineraU eller organiske syrer kan gjøre jobben like bra. -
Når et 1:9 forhold av vev: til lav-pH (< pH 3,5) løsning blir benyttet vil den resulterende proteinkonsentrasjonén bli omkring 16 mg/ml for fisk, og 22 mg/ml for kylling. Viskositeten til disse løsningene kan variere fra omkring 5-30 mPa avhengig av proteinkonsentrasjon. I så og si'alt muskelvev som er undersøkt ved å benytte denne lav-pH (og ionisk styrke) løselighetsteknikken har løseligheten til proteinene vært mellom 90-100 %.
På dette trinnet i prosessen, når hovedvekten av proteinene er i løsning, kan prosesser slik som oppvarming (for å ødelegge mulige patogener eller enzymer),
additiv tilsetting (antioksidanter, polymere komponenter eller proteinkryssbindere) og/eller fraksjonering av proteinene ved størrelseseksklusjonskromatografi eller ultrafiltrering bli utført. Transportering av produktet med pumper kan også bli gjort på dette tidspunktet siden væskemedier er mye lettere å håndtere enn faste stoffer.
I det neste trinnet kan det å heve pH til et punkt der proteinene er minst løselige og presipiterer utsettes ved å benytte flere typer av alkaliske forbindelser. pH ble økt ved å benytte 1 M NaOH for en grovjustering og 100 mM NaOH for finjustering. Straks løsningen er justert kan proteinene bli visualisert som hvite "tråder" i løsningen. Trådene starter å bli synlige ved pH 3,8, og deres konsentrasjon øker jevnt ettersom pH øker. Ved pH-verdier høyere enn en ønsket pH, avhengig av dyrevevskilden, starter løsningen å tykne og får et glanset utseende. Prøver som sentrifugeres ved disse høyere pH har store mengder (så mye som 40 %) med protein som forblir i supernatanten og derved ikke blir gjenvunnet. Oppsamling av proteinene blir gjort ved sentrifugering, men proteinet kan også skaffes til veie ved filtrering. Det fuktige innholdet i det sedimenterende proteinet kan til en viss grad. kontrolleres ved sentrifugeringshastigheten. En sentrifugeringshastighet på 34000 x gravitasjon ga atlanterhavstorskprotein med 78 % fuktighet, mens en hastighet på 2575 x gravitasjon (bordsentrifuge) ga en prøve med et fuktinnhold på 84 %. Salt eller ladede polymere kan også bli benyttet for å fremme presipitering.
Oppsamlet protein kan bli brukt i produksjonen til et standard surimiprodukt ved tilsetningen av kryobestkyttere slik som 4 % sukrose, 4 % sorbitol og 0,5 % natrium tripolyfosfat, og tilstrekkelig base slik som natriumkarbonat og/eller natriumhydroksid for å oppnå den ønskede pH fra 5,5 til omtrent 7,0. Proteinene med kryobeskytterne blir frosset i en platefryser, noe som er standard i industrien.
Et proteinpulver som har en pH på omkring 3,0 er nyttig i produksjonen av drikker med forhøyet proteininnhold, slik som finnes blant frukt- eller sportsdrikker. For å redusere fuktinnholdet er det mulig å presipitere proteinene ved pH 5,5 og deretter resurgjøre til pH 3,0 ved å benytte for det meste omtrent 1/10 av det originale volumet. Dette trinnet ble gjort ved å benytte atlanterhavstorskeproteiner, der proteinet i løsning ble økt fra 1 % til 6,1 % før tørking. Dette pulveret kan også bli benyttet som en emulgerende middel i produkter slik som majones eller salatdressingen
Et annet produkt ble produsert ved å tørke, under vakuum, det presipiterte proteinet fra atlanterhavstorsk der kryobeskyttere ble tilsatt. Pulveret ble fuktet for å
produsere en gel med en tøying på 1,1, spenning på 26,6 kPa og en hvithetsindeks på 61,2. Synlig inneholdt gelen små partikler av fast vev, som kan ha vært områder der proteinene i stor grad interagerte med hverandre. Inkorporeringen av lave eller høye molekylvektforbindelser, slik som negativt ladede stivelser, eller sukre, kan forbedre produktet ved å interferere med protein-proteininteraksjoner. Disse forbindelsene kan bli tilsatt til løsningen ved lav pH før presipitering.
HOVEDFORSKJELLER MELLOM PROSESSER
1. Utbvtte Ved å benytte den tradisjonelle prosessen blir det vanligvis funnet proteingjenvinninger mellom 55-65 % ved å benytte fiskefinhakk som utgangsmateriale. Både myofibrillære og sarkoplasmatiske proteiner blir fjernet under vaskinsstrinnene, der en stor andel av disse proteinene er sarkoplasmatiske. En stor andel av disse proteinene fjernes i det første vasketrinnet. Den forbedrede tradisjonelle prosessen mister ytterligere protein som en følge av den økte pH i den ■ første vasken. Utbytter så lave som 31 % har blitt rapportert. I ASP-prosessen i den foreliggende oppfinnelsen oppnås det høyere gjenvinning av pTpteiner. Vanlige proteingjenvinninger ved å benytte ASP-prosessen er vist i tabell 1. 2. Gelverdier Det er generelt antatt at en tøyingsverdi på 1,9 er minimumsverdien som er nødvendig for en gel slik at den skal bli vurdert som en klasse AA gel. Tøyingsverdien er et mål på sammenhengighet eller elastisitet som antas å være en ønsket attributt for en utmerket gel. Tabell 2 rapporterer tøyingen sammen med spenningsverdiene for prøver produsert ved å benytte ASP-prosessen. Som en sammenligning blir en tøyingsverdi på 1,12 oppnådd ved å anvende atlanterhavs-makrellsurimi, produsert ved å benytte den tradisjonelle prosessen på en semi-kommersiell skala Ved "NOAA-Mississippi State University Seafood Pilot Plant" i Pascagoula, MS. 3. Farge Surimi fra atlanterhavstorsk produsert ved å benytte ASP-prosessen utviklet til og med hvitere geler enn surimi med atlanterhavstorsk i den tradisjonelle prosessen med en "L" verdi på 82,3, en "a" verdi på -0,11 og en "b" verdi på 2,88. Den resulterende hvithetsindeksen for denne prøven var 82,1. Verdier på omkring 75 eller høyere anses som utmerkede. 4. Fordeler fremfor væskeform ASP-prosessen reduserer dyremusk el vevet fra et' fast stoff til en lavviskositetsvæske med tilnærmet alle proteinene i løsning. Fra et prosesseringssynspunkt gir dette en stor fordel. Væske er lettere å håndtere enn faste stoffer. Et hovedproblem i surimiindustrien er at ben, hud og flekker forurenser sluttproduktet. Men som en væske kan proteinene i ASP-prosessen bli sentrifugert eller filtrert for å sikre at det ikke kommer forurensninger i sluttproduktet. Anvendelsen av væskeproteinløsningen forenkler også fjerningen av forurensninger slik som metallfragmenter fra utstyret. Dette er av stor betydning i produksjonen av mat. Væskefasen kan også enkelt temperaturkontrolleres i operasjoner slik som pasteurisering for å eliminere patogener, eller rask nedkjøling. Utstyr for å fjerne væske er også mye billigere enn utstyr som er nødvendig for å bevege faste stoffer. Å ha proteinene i en væskeform forenkler også det å fraksjonere proteinene for enten å øke eller eliminere spesifikke eller grupper av proteiner. ASP-prosessen sparer også prosesseringstid fordi den eliminerer tiden som er nødvendig for tre eller flere vasker slik som i den tradisjonelle prosessen, og kan eliminere raffineringstrinnet. Trinnene med å løse opp proteinene tar svært, liten tid og kan utføres i et én-passasjesystem.
Sammendrag
De primære egenskapene ved prosessen er at den tillater en fullstendig oppløsning av så og si alle muskelproteinene til en lavviskositetsvæske. ASP-prosessen kan bli benyttet for å oppnå høye utbytter av vasket finhakket fisk, og for å regenerere de funksjonelle egenskapene til muskelproteinene fra gamle eller frossete prøver. -ASP-prosessen tillater proteinene som fremkommer å bli benyttet i et vidt spekter av matsortprodukter og produktforøkere siden produktene beholder protein-funksjonaliteten.
Claims (30)
1. Fremgangsmåte til å gjenvinne en proteinrik sammensetning fra dyremuskelvev, hvor nevnte proteinrike sammensetning er i stand til å bli dannet som en gel og som inkluderer myofibrillære og sarkoplasmatiske proteiner fri for myofibriller og sarkomerer, og som inneholder membranproteiner og lipider fra nevnte dyremuskelvev,
karakterisert ved at den omfatter: å tilveiebringe en partikkelform av nevnte dyremuskelvev fri for indre organer, innvoller og hodet til et dyr; å blande nevnte partikkel formet dyremuskelvev med en sur vandig løsning som har en pH-verdi mindre enn eller lik 3,5 for å danne en proteinrik vandig flytende løsning, og å oppløse dyremuskelproteinene fra nevnte partikkeldyremuskelvev; og å gjenvinne fra nevnte proteinrike vandige flytende løsning, nevnte proteinrike sammensetning som er i stand til å bli dannet som en gel, hvor nevnte sammensetning er fri for myofibriller og sarkomerer og inneholder membranproteiner og lipider fra nevnte dyremuskelvev.
2. Fremgangsmåte som angitt i krav 1,
karakterisert ved at nevnte partikkelform av nevnte dyremuskelvev først blir suspendert i en vandig løsning som har en pH-verdi mellom 5,0 og 5,5, før vevet blir blandet med den sure vandige løsningen.
3. Fremgangsmåte som angitt i krav 1 eller 2,
karakterisert ved at nevnte proteinrike sammensetning blir gjenvunnet ved å felle ut nevnte sammensetning fra nevnte proteinrike vandige væskeoppløsning.
4. Fremgangsmåte som angitt i krav 3,
karakterisert ved at utfellingen av den proteinrike sammensetningen blir utført ved å heve pH-verdien i nevnte proteinrike vandige væskeløsning til mellom 5,0 og 5,5.
5. Fremgangsmåte som angitt i krav 3 eller 4,
karakterisert ved at den inkluderer trinnet å tørke nevnte proteinrike sammensetning gjenvunnet fra nevnte utfellingstrinn.
6. Fremgangsmåte som angitt i krav 1 eller 2,
karakterisert ved at den inkluderer trinnet å fraksjonere nevnte proteinrike sammensetning i nevnte proteinrike vandige væskeløsning.
7. Fremgangsmåte som angitt i krav 1 eller 2,
karakterisert ved at nevnte pH-verdi i den proteinrike vandige væskeløsningen er mellom 2,5 og 3,5.
8. Fremgangsmåte som angitt i krav 4,
karakterisert ved at nevnte pH-verdi blir økt med en sammensetning som inkluderer et polyfosfat.
9. Fremgangsmåte som angitt i et hvilket som helst av kravene 1-8, karakterisert ved at nevnte sure vandige løsning som har en pH-verdi mindre enn eller lik 3,5 er dannet med sitronsyre.
10. Fremgangsmåte som angitt i krav 3,
karakterisert ved at pH-verdien i nevnte proteinrike sammensetning heves til nøytral pH-verdi.
11. Fremgangsmåte som angitt i et hvilket som helst av kravene 1-10, karakterisert ved at nevnte gjenvunnede proteinrike sammensetning som er i stand til å bli dannet som en gel inneholder minst 8 vekt% opptil 30 vekt% sarkoplasmatisk protein, basert på totalvekt av protein.
12. Fremgangsmåte som angitt i et hvilket som helst av kravene 1-10, karakterisert ved at nevnte gjenvunnede proteinrike sammensetning som er i stand til å bli dannet som en gel inneholder minst 18 vekt% til 30 vekt% sarkoplasmatisk protein, basert på totalvekt av protein.
13. Fremgangsmåte som angitt i et hvilket som helst av kravene 1-2, karakterisert ved at nevnte proteinrike vandige væskeløsning har et volumforhold mellom nevnte sure vandige løsning og vekt av nevnte vev på større enn omkring 7:1.
14. Fremgangsmåte som angitt i et hvilket som helst av kravene 1-12, karakterisert ved at nevnte proteinrike vandige væskeløsning har et volumforhold mellom nevnte sure vandige løsning og vekt av nevnte vev på større enn 9:1.
15. Fremgangsmåte som angitt i et hvilket som helst av kravene 1-14, karakterisert ved at nevnte proteinrike vandige væskeløsning har en ionestyrke under 200 mM.
16. Fremgangsmåte som angitt i et hvilket som helst av kravene 1-15, karakterisert ved at nevnte proteinrike vandige væskeoppløsning blir oppvarmet for å ødelegge patogener og enzymer tilstede i nevnte proteinrike vandige væskeoppløsning.
17. Fremgangsmåte som angitt i hvilket som helst av kravene 1-16, karakterisert ved at en antioksidant er tilsatt nevnte proteinrike, vandige væskeløsning.
18. Fremgangsmåte som angitt i hvilket som helst av kravene 1-17, karakterisert ved at nevnte dyremuskelvev er fiskemuskelvev.
19. Fremgangsmåte som angitt i hvilket som helst av kravene 1-17, karakterisert ved at nevnte dyremuskelvev er kyllingmuskelvev.
20. Proteinrik sammensetning gjenvunnet fra et dyremuskelvev ved en fremgangsmåte som angitt i hvilket som helst av kravene 1-19, karakterisert ved at nevnte sammensetning omfatter myofibrillæreproteiner og sarkoplasmatiske proteiner hovedsakelig fri for .myofibriller og sarkomerer, og inneholder membranproteiner og lipider fra nevnte dyremuskelvev, hvor nevnte proteiner er i stand til å bli dannet som en gel.
21. Sammensetning som angitt i krav 20,
karakterisert ved at den omfatter minst 8 vekt% opptil 30 vekt% sarkoplasmatiske proteiner basert på totalvekt av myofibrillære proteiner og sarkoplasmatiske proteiner.
22. Sammensetning som angitt i krav 20,
karakterisert ved at den inneholder minst 10 vekt% opptil 30 vekt% sarkoplasmatiske proteiner basert på totalvekten av myofibrillære proteiner og sarkoplasmatiske proteiner.
23. Sammensetning som angitt i krav 20,
karakterisert ved at den inneholder minst 15 vekt% opptil 30 vekt% sarkoplasmatiske proteiner basert på totalvekten av myofibrillære proteiner og sarkoplasmatiske proteiner.
24. Sammensetning som angitt i krav 20,
karakterisert ved at den inneholder minst 18 vekt% opptil 30 vekt% sarkoplasmatiske proteiner.
25. Sammensetning som angitt i hvilke som helst av kravene 20-24, karakterisert ved at det er en proteinrik fast sammensetning.
26. Sammensetning som angitt i hvilke som helst av kravene 20-24, karakterisert ved at den er i en vandig væskeoppløsning som har en pH-verdi mindre enn eller lik 3,5.
27. Sammensetning som angitt i krav 26,
karakterisert ved at den har en pH-verdi på mellom 2,5 og 3,5.
28. Sammensetning som angitt i hvilke som helst av kravene 20-24, karakterisert ved at det er en proteinrik gelsammensetning.
29. Sammensetning som angitt i hvilke som helst av kravene 20-28, karakterisert ved at nevnte dyremuskelvev er fiskemuskelvev.
30. Sammensetning som angitt i hvilket som helst av kravene 20-28, karakterisert ved at nevnte dyremuskelvev er kyllingmuskelvev.
Applications Claiming Priority (2)
Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
---|---|---|---|
US08/920,439 US6451975B1 (en) | 1996-12-21 | 1997-08-29 | Protein composition and process for isolating a protein composition from a muscle source |
PCT/US1998/015800 WO1999011656A1 (en) | 1997-08-29 | 1998-07-30 | Protein composition and process for isolating a protein composition from a muscle source |
Publications (3)
Publication Number | Publication Date |
---|---|
NO20000978D0 NO20000978D0 (no) | 2000-02-25 |
NO20000978L NO20000978L (no) | 2000-04-26 |
NO317583B1 true NO317583B1 (no) | 2004-11-15 |
Family
ID=25443746
Family Applications (1)
Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
---|---|---|---|
NO20000978A NO317583B1 (no) | 1997-08-29 | 2000-02-25 | Proteinsammensetning og fremgangsmate til a isolere en proteinsammensetning fra en muskelkilde |
Country Status (28)
Country | Link |
---|---|
US (3) | US6451975B1 (no) |
EP (1) | EP1019433B1 (no) |
JP (1) | JP3554845B2 (no) |
KR (1) | KR100477958B1 (no) |
CN (1) | CN1203086C (no) |
AR (1) | AR016646A1 (no) |
AT (1) | ATE330965T1 (no) |
AU (1) | AU754892B2 (no) |
BR (1) | BR9813010A (no) |
CA (1) | CA2301854C (no) |
CY (1) | CY1105516T1 (no) |
DE (1) | DE69835022T2 (no) |
DK (1) | DK1019433T3 (no) |
ES (1) | ES2270528T3 (no) |
ID (1) | ID24817A (no) |
IL (1) | IL134699A (no) |
IN (1) | IN187725B (no) |
IS (1) | IS2595B (no) |
MY (1) | MY123177A (no) |
NO (1) | NO317583B1 (no) |
NZ (1) | NZ503150A (no) |
PE (1) | PE110499A1 (no) |
PL (1) | PL198138B1 (no) |
PT (1) | PT1019433E (no) |
RU (1) | RU2225694C2 (no) |
TW (1) | TW391863B (no) |
WO (1) | WO1999011656A1 (no) |
ZA (1) | ZA987661B (no) |
Families Citing this family (50)
Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
---|---|---|---|---|
US6451975B1 (en) * | 1996-12-21 | 2002-09-17 | Advanced Protein Technologies, Inc. | Protein composition and process for isolating a protein composition from a muscle source |
US20030124239A1 (en) * | 1996-12-21 | 2003-07-03 | Kelleher Stephen D. | Water soluble animal muscle protein product |
ES2320736T3 (es) * | 2000-09-06 | 2009-05-28 | University Of Massachusetts | Extraccion de alta eficiencia de proteinas. |
AU2003226057A1 (en) * | 2002-04-12 | 2003-10-27 | University Of Massachusetts | Edible products with reduced oxidation and spoilage |
US6855364B2 (en) * | 2002-09-24 | 2005-02-15 | Proteus Industries, Inc | Process for retaining moisture in cooked animal muscle |
US7163707B2 (en) * | 2002-09-24 | 2007-01-16 | Proteus Industries, Inc. | Food product and process for reducing oil and fat content in cooked food |
EP1542551B1 (en) * | 2002-09-24 | 2011-06-15 | Proteus Industries, Inc. | Process for retaining moisture in cooked food |
US7160567B2 (en) * | 2002-09-24 | 2007-01-09 | Proteus Industries, Inc. | Process for retaining moisture in cooked food with a peptide |
US20050233060A1 (en) * | 2003-04-23 | 2005-10-20 | Kelleher Stephen D | Functional animal muscle protein concentrate composition and process |
EP1617735B1 (en) * | 2003-04-23 | 2016-11-02 | Proteus Industries, Inc. | Low cholesterol, functional animal muscle protein composition and process |
US20050255228A1 (en) * | 2003-04-23 | 2005-11-17 | Kellher Stephen D | Process for controlling protein to salt ratio in animal muscle protein composition and protein composition |
US7125576B2 (en) * | 2003-07-11 | 2006-10-24 | University Of Florida Research Foundation, Inc. | High protein tortillas |
US20050129815A1 (en) * | 2003-09-05 | 2005-06-16 | Kelleher Stephen D. | Process for destroying bacteria or controlling bacteria growth in a substrate |
US20060210680A1 (en) * | 2003-12-16 | 2006-09-21 | Kelleher Stephen D | Process for reducing oil and fat content in cooked potato |
US20060204639A1 (en) * | 2003-12-16 | 2006-09-14 | Kelleher Stephen D | Process for reducing oil and fat content in cooked potato |
US7569245B2 (en) * | 2004-05-26 | 2009-08-04 | Kraft Foods Holdings, Inc. | Washed deboned meat having high protein recovery |
US7169425B2 (en) * | 2004-09-17 | 2007-01-30 | Solae, Llc | Size exclusion chromatography process for the preparation of an improved soy protein-containing composition |
US20060062889A1 (en) * | 2004-09-17 | 2006-03-23 | Solae, Llc. | Soy protein-containing composition |
US7763717B1 (en) * | 2005-03-08 | 2010-07-27 | West Virginia University Research Corp. of West Virginia University | Continuous protein and lipid recovery from food animal processing byproducts |
EP1909602B1 (en) * | 2005-07-01 | 2013-10-16 | Mpf, Inc. | Systems and methods for separating proteins from connective tissue |
JP2009513134A (ja) * | 2005-11-01 | 2009-04-02 | プロテウス・インダストリーズ・インコーポレーテッド | 調理済み食材中のアクリルアミドを減少させるための方法 |
US20100009048A1 (en) * | 2005-11-16 | 2010-01-14 | University Of Massachusetts | Process for improving water holding capacity and tenderness in cooked protein food products |
US20070259093A1 (en) * | 2006-05-05 | 2007-11-08 | Williamson Peter J | Process for thickening food having reduced oil and fat content |
US20070281349A1 (en) * | 2006-06-06 | 2007-12-06 | West Virginia University | Industrial bioreactor and method of use in continuous protein and lipid recovery system |
WO2008000856A1 (es) * | 2006-06-28 | 2008-01-03 | Psk Oceanos, S.A. | Procedimiento de elaboración de un concentrado proteico a partir de músculo de cefalópodo |
ES2331292B1 (es) * | 2006-08-30 | 2010-10-18 | Psk Oceanos, S.A. | Procedimiento de elaboracion de un concentrado proteico a partir de musculo de cefalopodo. |
CN100551272C (zh) * | 2006-11-02 | 2009-10-21 | 中国海洋大学 | 一种生产冷冻鱿鱼鱼糜的工艺 |
ES2324756B1 (es) * | 2007-06-01 | 2010-06-07 | Pescanova, S.A. | Procecidimiento de fabricacion de una pasta funcional para elaboracion de productos como embutidos, formados o analogos reconstituidos. |
ATE527892T1 (de) * | 2007-11-14 | 2011-10-15 | Bumble Bee Foods Llc | Zusammensetzung, die von fleisch als ausgangsmaterial abstammt, und verfahren zur herstellung und verwendung der zusammensetzung |
US20090269440A1 (en) * | 2008-04-24 | 2009-10-29 | Genesis Global Limited | Compositions increasing moisture content and distribution in muscle-derived food products |
GB201002610D0 (en) | 2010-02-16 | 2010-03-31 | Witwood Food Products Ltd | Edible batter compositions and methods of preparing batter coated foods using the same |
US20110244093A1 (en) | 2010-04-05 | 2011-10-06 | Kelleher Stephen D | Protein product and process for preparing injectable protein product |
US9491956B2 (en) | 2010-04-05 | 2016-11-15 | Proteus Industries, Inc. | Protein product and process for making injectable protein product |
US20120171345A1 (en) | 2011-01-03 | 2012-07-05 | Kelleher Stephen D | Process for isolating a protein composition and a fat composition from mechanically deboned poultry |
US10470479B2 (en) * | 2013-10-04 | 2019-11-12 | Proteus Industries, Inc. | Functional protein derived from animal muscle tissue or mechanically deboned meat and method for making the same |
US12016350B2 (en) | 2011-01-03 | 2024-06-25 | Kemin Proteins Llc | Process for isolating a protein composition and a fat composition from deboned poultry |
US9161555B2 (en) | 2011-01-03 | 2015-10-20 | Proteus Industries, Inc. | Process for isolating a protein composition and a fat composition from meat trimmings |
US20120276277A1 (en) * | 2011-04-28 | 2012-11-01 | Kelleher Stephen D | Protein product and process for making protein product from uncooked meat purge |
CN102680300B (zh) * | 2012-05-30 | 2016-12-14 | 中国水产科学研究院黑龙江水产研究所 | 鱼类生物组织酶液提取均质仪及制备方法 |
CA2881781C (en) | 2012-08-12 | 2020-06-23 | Proteus Industries, Inc. | Product and process for reducing oil and fat content in cooked food with animal muscle protein in suspension |
US10736339B2 (en) | 2013-10-04 | 2020-08-11 | Proteus Industries, Inc. | Functional protein derived from animal muscle tissue or mechanically deboned meat and method for making the same |
EP3136879A4 (en) * | 2014-04-28 | 2017-12-20 | International Dehydrated Foods, Inc. | Concentrated protein compositions and methods of their making and use |
EP3117717A1 (en) | 2015-07-17 | 2017-01-18 | Agriculture and Food Development Authority (TEAGASC) | Isoelectric solubilisation of animal matter |
US20180242596A1 (en) | 2015-08-07 | 2018-08-30 | International Dehydrated Foods, Inc. | Compositions having high poultry protein content and method of making and using the same |
WO2018022423A1 (en) | 2016-07-23 | 2018-02-01 | Proteus Industries, Inc. | A process for obtaining lean protein |
CN106928332A (zh) * | 2017-01-10 | 2017-07-07 | 大连工业大学 | 一种不同溶解性的贻贝蛋白及多肽的制备方法 |
WO2018144703A1 (en) * | 2017-02-01 | 2018-08-09 | Mpf, Inc. | Method for collecting proteins from washwater and/or wastewater |
KR20200019981A (ko) * | 2017-06-21 | 2020-02-25 | 카아길, 인코포레이팃드 | 단백질 제품 및 산 처리된 육류 에멀젼으로부터의 방법 |
MX2021009342A (es) | 2019-02-04 | 2021-09-21 | Kemin Proteins Llc | Proceso para aislar una composicion de proteina y una composicion de grasa de aves de corral deshuesadas. |
US11213053B1 (en) * | 2020-05-18 | 2022-01-04 | Green Recovery Technologies Llc | Separation and further processing of commingled biomass streams containing highly variable protein and fat concentrations to produce digestible proteins and fats |
Family Cites Families (7)
Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
---|---|---|---|---|
JPS51136865A (en) * | 1975-05-20 | 1976-11-26 | Shinji Kurihara | Production of animal edible seasonings |
NO144727C (no) * | 1979-05-03 | 1981-10-28 | Fiskeritek Forskning | Fremgangsmaate for fremstilling av renset fiskemasse fra fet eller mager smaafisk som er kuttet i biter til bruk i ferdigmatproduksjon |
US6451975B1 (en) * | 1996-12-21 | 2002-09-17 | Advanced Protein Technologies, Inc. | Protein composition and process for isolating a protein composition from a muscle source |
US6005073A (en) * | 1996-12-21 | 1999-12-21 | Advanced Protein Technologies, Inc. | Process for isolating a protein composition from a muscle source and protein composition |
US6136959A (en) * | 1998-06-22 | 2000-10-24 | University Of Massachusetts | High efficiency alkaline protein extraction |
US7160567B2 (en) * | 2002-09-24 | 2007-01-09 | Proteus Industries, Inc. | Process for retaining moisture in cooked food with a peptide |
US7163707B2 (en) * | 2002-09-24 | 2007-01-16 | Proteus Industries, Inc. | Food product and process for reducing oil and fat content in cooked food |
-
1997
- 1997-08-29 US US08/920,439 patent/US6451975B1/en not_active Expired - Lifetime
-
1998
- 1998-07-30 JP JP2000508694A patent/JP3554845B2/ja not_active Expired - Lifetime
- 1998-07-30 BR BR9813010-2A patent/BR9813010A/pt not_active Application Discontinuation
- 1998-07-30 DE DE69835022T patent/DE69835022T2/de not_active Expired - Lifetime
- 1998-07-30 CA CA002301854A patent/CA2301854C/en not_active Expired - Lifetime
- 1998-07-30 IL IL134699A patent/IL134699A/en not_active IP Right Cessation
- 1998-07-30 NZ NZ503150A patent/NZ503150A/xx not_active IP Right Cessation
- 1998-07-30 ID IDW20000600A patent/ID24817A/id unknown
- 1998-07-30 WO PCT/US1998/015800 patent/WO1999011656A1/en active IP Right Grant
- 1998-07-30 EP EP98939117A patent/EP1019433B1/en not_active Expired - Lifetime
- 1998-07-30 AT AT98939117T patent/ATE330965T1/de not_active IP Right Cessation
- 1998-07-30 ES ES98939117T patent/ES2270528T3/es not_active Expired - Lifetime
- 1998-07-30 PT PT98939117T patent/PT1019433E/pt unknown
- 1998-07-30 DK DK98939117T patent/DK1019433T3/da active
- 1998-07-30 RU RU2000107840/13A patent/RU2225694C2/ru active
- 1998-07-30 CN CNB988104938A patent/CN1203086C/zh not_active Expired - Lifetime
- 1998-07-30 KR KR10-2000-7002088A patent/KR100477958B1/ko not_active IP Right Cessation
- 1998-07-30 AU AU87609/98A patent/AU754892B2/en not_active Expired
- 1998-07-30 PL PL339667A patent/PL198138B1/pl unknown
- 1998-08-13 IN IN1829MA1998 patent/IN187725B/en unknown
- 1998-08-19 TW TW087113661A patent/TW391863B/zh not_active IP Right Cessation
- 1998-08-25 ZA ZA987661A patent/ZA987661B/xx unknown
- 1998-08-26 MY MYPI98003907A patent/MY123177A/en unknown
- 1998-08-26 PE PE1998000781A patent/PE110499A1/es not_active IP Right Cessation
- 1998-08-28 AR ARP980104295A patent/AR016646A1/es not_active Application Discontinuation
-
2000
- 2000-02-25 NO NO20000978A patent/NO317583B1/no not_active IP Right Cessation
- 2000-02-25 IS IS5386A patent/IS2595B/is unknown
-
2002
- 2002-06-04 US US10/161,971 patent/US20020183488A1/en not_active Abandoned
-
2006
- 2006-07-19 CY CY20061101004T patent/CY1105516T1/el unknown
-
2007
- 2007-08-09 US US11/366,911 patent/US7473764B2/en not_active Expired - Fee Related
Also Published As
Similar Documents
Publication | Publication Date | Title |
---|---|---|
NO317583B1 (no) | Proteinsammensetning og fremgangsmate til a isolere en proteinsammensetning fra en muskelkilde | |
RU2252601C2 (ru) | Способ получения обогащенной белком композиции из мышечной ткани животных и обогащенная белком композиция | |
Nolsøe et al. | The acid and alkaline solubilization process for the isolation of muscle proteins: state of the art | |
US6136959A (en) | High efficiency alkaline protein extraction | |
NO326973B1 (no) | Hoy-effektivitets alkalisk proteinekstraksjonsmetode | |
US4309794A (en) | Method for the separation of fat, pigments and entrail remains from fish raw material | |
Kristinsson et al. | Chemical processing methods for protein recovery from marine by-products and underutilized fish species | |
ES2267293T3 (es) | Extrusion de celulosa y dispositivo de extrusion. | |
MXPA00002102A (en) | Protein composition and process for isolating a protein composition from a muscle source | |
MXPA97008100A (en) | Process for isolating a protein composition of a muscle source and prote composition | |
IL136802A (en) | A protein preparation extracted from animal muscle tissue | |
KR20210124348A (ko) | 뼈가 제거된 가금류로부터 단백질 조성물 및 지방 조성물을 분리하는 방법 | |
CN113950253A (zh) | 从去骨家禽肉中分离蛋白质组合物和脂肪组合物的方法 |
Legal Events
Date | Code | Title | Description |
---|---|---|---|
MK1K | Patent expired |