ES2267293T3 - Extrusion de celulosa y dispositivo de extrusion. - Google Patents
Extrusion de celulosa y dispositivo de extrusion. Download PDFInfo
- Publication number
- ES2267293T3 ES2267293T3 ES99949241T ES99949241T ES2267293T3 ES 2267293 T3 ES2267293 T3 ES 2267293T3 ES 99949241 T ES99949241 T ES 99949241T ES 99949241 T ES99949241 T ES 99949241T ES 2267293 T3 ES2267293 T3 ES 2267293T3
- Authority
- ES
- Spain
- Prior art keywords
- protein
- proteins
- composition
- rich
- aqueous solution
- Prior art date
- Legal status (The legal status is an assumption and is not a legal conclusion. Google has not performed a legal analysis and makes no representation as to the accuracy of the status listed.)
- Expired - Lifetime
Links
- 238000001125 extrusion Methods 0.000 title abstract description 6
- 239000001913 cellulose Substances 0.000 title abstract description 5
- 229920002678 cellulose Polymers 0.000 title abstract description 5
- 238000001556 precipitation Methods 0.000 claims abstract description 21
- 102000004169 proteins and genes Human genes 0.000 claims description 249
- 108090000623 proteins and genes Proteins 0.000 claims description 249
- 238000000034 method Methods 0.000 claims description 152
- 230000008569 process Effects 0.000 claims description 145
- 210000003205 muscle Anatomy 0.000 claims description 54
- 239000000203 mixture Substances 0.000 claims description 48
- 239000000243 solution Substances 0.000 claims description 42
- 241000251468 Actinopterygii Species 0.000 claims description 35
- 241001465754 Metazoa Species 0.000 claims description 33
- 210000001519 tissue Anatomy 0.000 claims description 33
- 239000007788 liquid Substances 0.000 claims description 32
- 239000007864 aqueous solution Substances 0.000 claims description 19
- 235000013372 meat Nutrition 0.000 claims description 19
- KRKNYBCHXYNGOX-UHFFFAOYSA-N citric acid Chemical compound OC(=O)CC(O)(C(O)=O)CC(O)=O KRKNYBCHXYNGOX-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims description 18
- 102000008934 Muscle Proteins Human genes 0.000 claims description 14
- 108010074084 Muscle Proteins Proteins 0.000 claims description 14
- 150000002632 lipids Chemical class 0.000 claims description 12
- 210000003365 myofibril Anatomy 0.000 claims description 11
- 210000002235 sarcomere Anatomy 0.000 claims description 11
- 230000002378 acidificating effect Effects 0.000 claims description 10
- 241000287828 Gallus gallus Species 0.000 claims description 7
- 239000003963 antioxidant agent Substances 0.000 claims description 5
- 108010052285 Membrane Proteins Proteins 0.000 claims description 4
- 238000001035 drying Methods 0.000 claims description 4
- 230000003078 antioxidant effect Effects 0.000 claims description 3
- 244000052769 pathogen Species 0.000 claims description 3
- 230000001376 precipitating effect Effects 0.000 claims description 3
- 102000004190 Enzymes Human genes 0.000 claims description 2
- 108090000790 Enzymes Proteins 0.000 claims description 2
- 229920000388 Polyphosphate Polymers 0.000 claims description 2
- 238000002156 mixing Methods 0.000 claims description 2
- 230000007935 neutral effect Effects 0.000 claims description 2
- 239000001205 polyphosphate Substances 0.000 claims description 2
- 235000011176 polyphosphates Nutrition 0.000 claims description 2
- 239000006193 liquid solution Substances 0.000 claims 3
- 230000003387 muscular Effects 0.000 claims 1
- 239000008247 solid mixture Substances 0.000 claims 1
- XLYOFNOQVPJJNP-UHFFFAOYSA-N water Substances O XLYOFNOQVPJJNP-UHFFFAOYSA-N 0.000 abstract description 38
- 238000004519 manufacturing process Methods 0.000 abstract description 7
- 150000001412 amines Chemical class 0.000 abstract 1
- 235000018102 proteins Nutrition 0.000 description 204
- 239000000047 product Substances 0.000 description 58
- 235000019688 fish Nutrition 0.000 description 34
- 235000013305 food Nutrition 0.000 description 27
- QTBSBXVTEAMEQO-UHFFFAOYSA-N Acetic acid Chemical compound CC(O)=O QTBSBXVTEAMEQO-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 25
- 239000000499 gel Substances 0.000 description 20
- 238000005406 washing Methods 0.000 description 18
- 235000019465 surimi Nutrition 0.000 description 17
- 239000000463 material Substances 0.000 description 16
- 239000002253 acid Substances 0.000 description 14
- 238000012545 processing Methods 0.000 description 13
- HEMHJVSKTPXQMS-UHFFFAOYSA-M Sodium hydroxide Chemical compound [OH-].[Na+] HEMHJVSKTPXQMS-UHFFFAOYSA-M 0.000 description 11
- 238000011084 recovery Methods 0.000 description 11
- VEXZGXHMUGYJMC-UHFFFAOYSA-N Hydrochloric acid Chemical compound Cl VEXZGXHMUGYJMC-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 10
- UIIMBOGNXHQVGW-UHFFFAOYSA-M Sodium bicarbonate Chemical compound [Na+].OC([O-])=O UIIMBOGNXHQVGW-UHFFFAOYSA-M 0.000 description 10
- 239000002577 cryoprotective agent Substances 0.000 description 10
- 238000007710 freezing Methods 0.000 description 10
- 230000008014 freezing Effects 0.000 description 10
- 239000002245 particle Substances 0.000 description 10
- 239000002244 precipitate Substances 0.000 description 10
- 150000003839 salts Chemical class 0.000 description 10
- 239000007787 solid Substances 0.000 description 10
- 238000005063 solubilization Methods 0.000 description 10
- 230000007928 solubilization Effects 0.000 description 10
- 241000276438 Gadus morhua Species 0.000 description 8
- 238000005119 centrifugation Methods 0.000 description 8
- 241000269821 Scombridae Species 0.000 description 7
- 235000013330 chicken meat Nutrition 0.000 description 7
- 230000018044 dehydration Effects 0.000 description 7
- 238000006297 dehydration reaction Methods 0.000 description 7
- 230000036425 denaturation Effects 0.000 description 7
- 238000004925 denaturation Methods 0.000 description 7
- 230000000694 effects Effects 0.000 description 7
- 238000001879 gelation Methods 0.000 description 7
- 235000020640 mackerel Nutrition 0.000 description 7
- 229920000642 polymer Polymers 0.000 description 7
- 241000252203 Clupea harengus Species 0.000 description 6
- FAPWRFPIFSIZLT-UHFFFAOYSA-M Sodium chloride Chemical compound [Na+].[Cl-] FAPWRFPIFSIZLT-UHFFFAOYSA-M 0.000 description 6
- 150000007513 acids Chemical class 0.000 description 5
- 235000021120 animal protein Nutrition 0.000 description 5
- 235000015165 citric acid Nutrition 0.000 description 5
- 239000006185 dispersion Substances 0.000 description 5
- 239000003925 fat Substances 0.000 description 5
- 239000012467 final product Substances 0.000 description 5
- 235000019514 herring Nutrition 0.000 description 5
- 238000000265 homogenisation Methods 0.000 description 5
- 229910000030 sodium bicarbonate Inorganic materials 0.000 description 5
- 235000017557 sodium bicarbonate Nutrition 0.000 description 5
- 235000006708 antioxidants Nutrition 0.000 description 4
- 239000003795 chemical substances by application Substances 0.000 description 4
- 239000012141 concentrate Substances 0.000 description 4
- 230000007423 decrease Effects 0.000 description 4
- 238000001914 filtration Methods 0.000 description 4
- 238000010438 heat treatment Methods 0.000 description 4
- 230000006872 improvement Effects 0.000 description 4
- 239000003921 oil Substances 0.000 description 4
- 241000894007 species Species 0.000 description 4
- 238000003860 storage Methods 0.000 description 4
- 239000006228 supernatant Substances 0.000 description 4
- CIWBSHSKHKDKBQ-JLAZNSOCSA-N Ascorbic acid Natural products OC[C@H](O)[C@H]1OC(=O)C(O)=C1O CIWBSHSKHKDKBQ-JLAZNSOCSA-N 0.000 description 3
- FBPFZTCFMRRESA-FSIIMWSLSA-N D-Glucitol Natural products OC[C@H](O)[C@H](O)[C@@H](O)[C@H](O)CO FBPFZTCFMRRESA-FSIIMWSLSA-N 0.000 description 3
- 241000736062 Scomber scombrus Species 0.000 description 3
- 229930006000 Sucrose Natural products 0.000 description 3
- CZMRCDWAGMRECN-UGDNZRGBSA-N Sucrose Chemical compound O[C@H]1[C@H](O)[C@@H](CO)O[C@@]1(CO)O[C@@H]1[C@H](O)[C@@H](O)[C@H](O)[C@@H](CO)O1 CZMRCDWAGMRECN-UGDNZRGBSA-N 0.000 description 3
- 230000008901 benefit Effects 0.000 description 3
- 238000009835 boiling Methods 0.000 description 3
- 210000000988 bone and bone Anatomy 0.000 description 3
- 150000001875 compounds Chemical class 0.000 description 3
- 238000010586 diagram Methods 0.000 description 3
- 239000003995 emulsifying agent Substances 0.000 description 3
- 238000004108 freeze drying Methods 0.000 description 3
- 150000004676 glycans Chemical class 0.000 description 3
- 229920001282 polysaccharide Polymers 0.000 description 3
- 239000005017 polysaccharide Substances 0.000 description 3
- 239000000843 powder Substances 0.000 description 3
- 230000006920 protein precipitation Effects 0.000 description 3
- 239000012460 protein solution Substances 0.000 description 3
- 239000000523 sample Substances 0.000 description 3
- 239000011780 sodium chloride Substances 0.000 description 3
- 235000019832 sodium triphosphate Nutrition 0.000 description 3
- 239000000600 sorbitol Substances 0.000 description 3
- 239000005720 sucrose Substances 0.000 description 3
- 239000000725 suspension Substances 0.000 description 3
- BVKZGUZCCUSVTD-UHFFFAOYSA-M Bicarbonate Chemical compound OC([O-])=O BVKZGUZCCUSVTD-UHFFFAOYSA-M 0.000 description 2
- FERIUCNNQQJTOY-UHFFFAOYSA-N Butyric acid Chemical compound CCCC(O)=O FERIUCNNQQJTOY-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- 241000238557 Decapoda Species 0.000 description 2
- FEWJPZIEWOKRBE-JCYAYHJZSA-N Dextrotartaric acid Chemical compound OC(=O)[C@H](O)[C@@H](O)C(O)=O FEWJPZIEWOKRBE-JCYAYHJZSA-N 0.000 description 2
- 241000196324 Embryophyta Species 0.000 description 2
- DGAQECJNVWCQMB-PUAWFVPOSA-M Ilexoside XXIX Chemical compound C[C@@H]1CC[C@@]2(CC[C@@]3(C(=CC[C@H]4[C@]3(CC[C@@H]5[C@@]4(CC[C@@H](C5(C)C)OS(=O)(=O)[O-])C)C)[C@@H]2[C@]1(C)O)C)C(=O)O[C@H]6[C@@H]([C@H]([C@@H]([C@H](O6)CO)O)O)O.[Na+] DGAQECJNVWCQMB-PUAWFVPOSA-M 0.000 description 2
- 102000035195 Peptidases Human genes 0.000 description 2
- 108091005804 Peptidases Proteins 0.000 description 2
- ZTHYODDOHIVTJV-UHFFFAOYSA-N Propyl gallate Chemical compound CCCOC(=O)C1=CC(O)=C(O)C(O)=C1 ZTHYODDOHIVTJV-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- 208000003251 Pruritus Diseases 0.000 description 2
- CDBYLPFSWZWCQE-UHFFFAOYSA-L Sodium Carbonate Chemical compound [Na+].[Na+].[O-]C([O-])=O CDBYLPFSWZWCQE-UHFFFAOYSA-L 0.000 description 2
- 229920002472 Starch Polymers 0.000 description 2
- QAOWNCQODCNURD-UHFFFAOYSA-N Sulfuric acid Chemical compound OS(O)(=O)=O QAOWNCQODCNURD-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- FEWJPZIEWOKRBE-UHFFFAOYSA-N Tartaric acid Natural products [H+].[H+].[O-]C(=O)C(O)C(O)C([O-])=O FEWJPZIEWOKRBE-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- 238000013459 approach Methods 0.000 description 2
- 239000011230 binding agent Substances 0.000 description 2
- 230000015572 biosynthetic process Effects 0.000 description 2
- 230000008859 change Effects 0.000 description 2
- 230000003436 cytoskeletal effect Effects 0.000 description 2
- 230000006378 damage Effects 0.000 description 2
- 238000004945 emulsification Methods 0.000 description 2
- 238000000605 extraction Methods 0.000 description 2
- 239000004744 fabric Substances 0.000 description 2
- 239000012530 fluid Substances 0.000 description 2
- 238000005194 fractionation Methods 0.000 description 2
- 239000012634 fragment Substances 0.000 description 2
- 230000005484 gravity Effects 0.000 description 2
- 230000007062 hydrolysis Effects 0.000 description 2
- 238000006460 hydrolysis reaction Methods 0.000 description 2
- 229910052500 inorganic mineral Chemical class 0.000 description 2
- JVTAAEKCZFNVCJ-UHFFFAOYSA-N lactic acid Chemical compound CC(O)C(O)=O JVTAAEKCZFNVCJ-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- 238000002386 leaching Methods 0.000 description 2
- 235000010746 mayonnaise Nutrition 0.000 description 2
- 239000008268 mayonnaise Substances 0.000 description 2
- 239000011707 mineral Chemical class 0.000 description 2
- 235000010755 mineral Nutrition 0.000 description 2
- 235000016709 nutrition Nutrition 0.000 description 2
- 235000019645 odor Nutrition 0.000 description 2
- 230000003647 oxidation Effects 0.000 description 2
- 238000007254 oxidation reaction Methods 0.000 description 2
- 230000017854 proteolysis Effects 0.000 description 2
- 239000002994 raw material Substances 0.000 description 2
- 238000007670 refining Methods 0.000 description 2
- 229910052708 sodium Inorganic materials 0.000 description 2
- 239000011734 sodium Substances 0.000 description 2
- 235000019698 starch Nutrition 0.000 description 2
- 235000000346 sugar Nutrition 0.000 description 2
- 150000008163 sugars Chemical class 0.000 description 2
- 230000008961 swelling Effects 0.000 description 2
- 235000002906 tartaric acid Nutrition 0.000 description 2
- 239000011975 tartaric acid Substances 0.000 description 2
- 238000010792 warming Methods 0.000 description 2
- BJEPYKJPYRNKOW-REOHCLBHSA-N (S)-malic acid Chemical class OC(=O)[C@@H](O)CC(O)=O BJEPYKJPYRNKOW-REOHCLBHSA-N 0.000 description 1
- 241001519451 Abramis brama Species 0.000 description 1
- 241000238366 Cephalopoda Species 0.000 description 1
- 241000251730 Chondrichthyes Species 0.000 description 1
- 241000555825 Clupeidae Species 0.000 description 1
- 241001454694 Clupeiformes Species 0.000 description 1
- 239000004971 Cross linker Substances 0.000 description 1
- 241000238424 Crustacea Species 0.000 description 1
- 102000010831 Cytoskeletal Proteins Human genes 0.000 description 1
- 108010037414 Cytoskeletal Proteins Proteins 0.000 description 1
- CIWBSHSKHKDKBQ-DUZGATOHSA-N D-isoascorbic acid Chemical compound OC[C@@H](O)[C@H]1OC(=O)C(O)=C1O CIWBSHSKHKDKBQ-DUZGATOHSA-N 0.000 description 1
- 208000032765 Device extrusion Diseases 0.000 description 1
- 108010028690 Fish Proteins Proteins 0.000 description 1
- 241000282412 Homo Species 0.000 description 1
- 241000442132 Lactarius lactarius Species 0.000 description 1
- 240000008415 Lactuca sativa Species 0.000 description 1
- 235000019687 Lamb Nutrition 0.000 description 1
- 108010070551 Meat Proteins Proteins 0.000 description 1
- 102000018697 Membrane Proteins Human genes 0.000 description 1
- 241000237852 Mollusca Species 0.000 description 1
- 229910019142 PO4 Inorganic materials 0.000 description 1
- 241001494479 Pecora Species 0.000 description 1
- 206010034203 Pectus Carinatum Diseases 0.000 description 1
- 208000034809 Product contamination Diseases 0.000 description 1
- UIIMBOGNXHQVGW-DEQYMQKBSA-M Sodium bicarbonate-14C Chemical compound [Na+].O[14C]([O-])=O UIIMBOGNXHQVGW-DEQYMQKBSA-M 0.000 description 1
- 101710172711 Structural protein Proteins 0.000 description 1
- 238000003916 acid precipitation Methods 0.000 description 1
- 239000000654 additive Substances 0.000 description 1
- 230000000996 additive effect Effects 0.000 description 1
- 238000004220 aggregation Methods 0.000 description 1
- 230000002776 aggregation Effects 0.000 description 1
- 230000032683 aging Effects 0.000 description 1
- 235000010443 alginic acid Nutrition 0.000 description 1
- 229920000615 alginic acid Polymers 0.000 description 1
- BJEPYKJPYRNKOW-UHFFFAOYSA-N alpha-hydroxysuccinic acid Chemical class OC(=O)C(O)CC(O)=O BJEPYKJPYRNKOW-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 235000019513 anchovy Nutrition 0.000 description 1
- 239000011260 aqueous acid Substances 0.000 description 1
- 239000012223 aqueous fraction Substances 0.000 description 1
- 235000010323 ascorbic acid Nutrition 0.000 description 1
- 239000011668 ascorbic acid Substances 0.000 description 1
- 229960005070 ascorbic acid Drugs 0.000 description 1
- 235000015278 beef Nutrition 0.000 description 1
- 239000006227 byproduct Substances 0.000 description 1
- JYYOBHFYCIDXHH-UHFFFAOYSA-N carbonic acid;hydrate Chemical compound O.OC(O)=O JYYOBHFYCIDXHH-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 229920001525 carrageenan Polymers 0.000 description 1
- 235000010418 carrageenan Nutrition 0.000 description 1
- 230000015556 catabolic process Effects 0.000 description 1
- 150000001793 charged compounds Chemical class 0.000 description 1
- 238000004587 chromatography analysis Methods 0.000 description 1
- 238000004140 cleaning Methods 0.000 description 1
- 238000005345 coagulation Methods 0.000 description 1
- 230000015271 coagulation Effects 0.000 description 1
- 239000000470 constituent Substances 0.000 description 1
- 239000000356 contaminant Substances 0.000 description 1
- 238000011109 contamination Methods 0.000 description 1
- 238000007796 conventional method Methods 0.000 description 1
- 238000001816 cooling Methods 0.000 description 1
- 238000005520 cutting process Methods 0.000 description 1
- 238000010908 decantation Methods 0.000 description 1
- 238000006731 degradation reaction Methods 0.000 description 1
- 238000000502 dialysis Methods 0.000 description 1
- 235000015872 dietary supplement Nutrition 0.000 description 1
- 239000012897 dilution medium Substances 0.000 description 1
- 238000004090 dissolution Methods 0.000 description 1
- 235000015071 dressings Nutrition 0.000 description 1
- 235000013399 edible fruits Nutrition 0.000 description 1
- 238000009447 edible packaging Methods 0.000 description 1
- 230000008030 elimination Effects 0.000 description 1
- 238000003379 elimination reaction Methods 0.000 description 1
- 238000005516 engineering process Methods 0.000 description 1
- 229940088598 enzyme Drugs 0.000 description 1
- 235000010350 erythorbic acid Nutrition 0.000 description 1
- 230000007717 exclusion Effects 0.000 description 1
- 230000002349 favourable effect Effects 0.000 description 1
- 235000013332 fish product Nutrition 0.000 description 1
- 239000006260 foam Substances 0.000 description 1
- 239000004088 foaming agent Substances 0.000 description 1
- 235000013373 food additive Nutrition 0.000 description 1
- 239000002778 food additive Substances 0.000 description 1
- 239000012520 frozen sample Substances 0.000 description 1
- 235000015203 fruit juice Nutrition 0.000 description 1
- 239000003349 gelling agent Substances 0.000 description 1
- 230000008570 general process Effects 0.000 description 1
- 229940093915 gynecological organic acid Drugs 0.000 description 1
- 230000036571 hydration Effects 0.000 description 1
- 238000006703 hydration reaction Methods 0.000 description 1
- 239000000416 hydrocolloid Substances 0.000 description 1
- XLYOFNOQVPJJNP-UHFFFAOYSA-M hydroxide Chemical compound [OH-] XLYOFNOQVPJJNP-UHFFFAOYSA-M 0.000 description 1
- 239000012535 impurity Substances 0.000 description 1
- 238000010348 incorporation Methods 0.000 description 1
- 229910052738 indium Inorganic materials 0.000 description 1
- 239000004615 ingredient Substances 0.000 description 1
- 230000000977 initiatory effect Effects 0.000 description 1
- 230000002452 interceptive effect Effects 0.000 description 1
- 229940026239 isoascorbic acid Drugs 0.000 description 1
- 239000004310 lactic acid Substances 0.000 description 1
- 235000014655 lactic acid Nutrition 0.000 description 1
- 239000007791 liquid phase Substances 0.000 description 1
- 235000011090 malic acid Nutrition 0.000 description 1
- 239000001630 malic acid Chemical class 0.000 description 1
- 230000002503 metabolic effect Effects 0.000 description 1
- 239000002207 metabolite Substances 0.000 description 1
- 229910052751 metal Inorganic materials 0.000 description 1
- 239000002184 metal Substances 0.000 description 1
- 150000007522 mineralic acids Chemical class 0.000 description 1
- 239000002773 nucleotide Substances 0.000 description 1
- 125000003729 nucleotide group Chemical group 0.000 description 1
- 230000035764 nutrition Effects 0.000 description 1
- 150000007524 organic acids Chemical class 0.000 description 1
- 235000005985 organic acids Nutrition 0.000 description 1
- 229920006280 packaging film Polymers 0.000 description 1
- 239000012785 packaging film Substances 0.000 description 1
- 238000009928 pasteurization Methods 0.000 description 1
- 235000021317 phosphate Nutrition 0.000 description 1
- 150000003013 phosphoric acid derivatives Chemical class 0.000 description 1
- 244000144977 poultry Species 0.000 description 1
- 235000013594 poultry meat Nutrition 0.000 description 1
- 238000002360 preparation method Methods 0.000 description 1
- 238000003825 pressing Methods 0.000 description 1
- 230000001737 promoting effect Effects 0.000 description 1
- 235000010388 propyl gallate Nutrition 0.000 description 1
- 239000000473 propyl gallate Substances 0.000 description 1
- 229940075579 propyl gallate Drugs 0.000 description 1
- 235000004252 protein component Nutrition 0.000 description 1
- 230000007065 protein hydrolysis Effects 0.000 description 1
- 230000004850 protein–protein interaction Effects 0.000 description 1
- 229940024999 proteolytic enzymes for treatment of wounds and ulcers Drugs 0.000 description 1
- 238000005096 rolling process Methods 0.000 description 1
- 235000012045 salad Nutrition 0.000 description 1
- 235000014438 salad dressings Nutrition 0.000 description 1
- 235000019512 sardine Nutrition 0.000 description 1
- 235000013580 sausages Nutrition 0.000 description 1
- 235000014102 seafood Nutrition 0.000 description 1
- 239000013049 sediment Substances 0.000 description 1
- 230000001953 sensory effect Effects 0.000 description 1
- 238000000926 separation method Methods 0.000 description 1
- 238000001542 size-exclusion chromatography Methods 0.000 description 1
- 150000003384 small molecules Chemical class 0.000 description 1
- 229910000029 sodium carbonate Inorganic materials 0.000 description 1
- FQENQNTWSFEDLI-UHFFFAOYSA-J sodium diphosphate Chemical compound [Na+].[Na+].[Na+].[Na+].[O-]P([O-])(=O)OP([O-])([O-])=O FQENQNTWSFEDLI-UHFFFAOYSA-J 0.000 description 1
- 229940048086 sodium pyrophosphate Drugs 0.000 description 1
- 235000014214 soft drink Nutrition 0.000 description 1
- 239000002195 soluble material Substances 0.000 description 1
- 235000014347 soups Nutrition 0.000 description 1
- 239000007921 spray Substances 0.000 description 1
- 238000005507 spraying Methods 0.000 description 1
- 230000006641 stabilisation Effects 0.000 description 1
- 238000011105 stabilization Methods 0.000 description 1
- 230000000087 stabilizing effect Effects 0.000 description 1
- 239000007858 starting material Substances 0.000 description 1
- 230000035882 stress Effects 0.000 description 1
- 239000000126 substance Substances 0.000 description 1
- 235000019818 tetrasodium diphosphate Nutrition 0.000 description 1
- 239000001577 tetrasodium phosphonato phosphate Substances 0.000 description 1
- 238000010257 thawing Methods 0.000 description 1
- 239000002562 thickening agent Substances 0.000 description 1
- 239000011732 tocopherol Substances 0.000 description 1
- 229930003799 tocopherol Natural products 0.000 description 1
- 125000002640 tocopherol group Chemical class 0.000 description 1
- 235000019149 tocopherols Nutrition 0.000 description 1
- 231100000331 toxic Toxicity 0.000 description 1
- 230000002588 toxic effect Effects 0.000 description 1
- UNXRWKVEANCORM-UHFFFAOYSA-I triphosphate(5-) Chemical compound [O-]P([O-])(=O)OP([O-])(=O)OP([O-])([O-])=O UNXRWKVEANCORM-UHFFFAOYSA-I 0.000 description 1
- 238000000108 ultra-filtration Methods 0.000 description 1
- 210000000689 upper leg Anatomy 0.000 description 1
- 239000002699 waste material Substances 0.000 description 1
- 239000002351 wastewater Substances 0.000 description 1
Classifications
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C08—ORGANIC MACROMOLECULAR COMPOUNDS; THEIR PREPARATION OR CHEMICAL WORKING-UP; COMPOSITIONS BASED THEREON
- C08J—WORKING-UP; GENERAL PROCESSES OF COMPOUNDING; AFTER-TREATMENT NOT COVERED BY SUBCLASSES C08B, C08C, C08F, C08G or C08H
- C08J5/00—Manufacture of articles or shaped materials containing macromolecular substances
- C08J5/18—Manufacture of films or sheets
-
- B—PERFORMING OPERATIONS; TRANSPORTING
- B01—PHYSICAL OR CHEMICAL PROCESSES OR APPARATUS IN GENERAL
- B01D—SEPARATION
- B01D67/00—Processes specially adapted for manufacturing semi-permeable membranes for separation processes or apparatus
- B01D67/0002—Organic membrane manufacture
- B01D67/0023—Organic membrane manufacture by inducing porosity into non porous precursor membranes
- B01D67/0025—Organic membrane manufacture by inducing porosity into non porous precursor membranes by mechanical treatment, e.g. pore-stretching
-
- B—PERFORMING OPERATIONS; TRANSPORTING
- B01—PHYSICAL OR CHEMICAL PROCESSES OR APPARATUS IN GENERAL
- B01D—SEPARATION
- B01D69/00—Semi-permeable membranes for separation processes or apparatus characterised by their form, structure or properties; Manufacturing processes specially adapted therefor
- B01D69/04—Tubular membranes
-
- B—PERFORMING OPERATIONS; TRANSPORTING
- B01—PHYSICAL OR CHEMICAL PROCESSES OR APPARATUS IN GENERAL
- B01D—SEPARATION
- B01D71/00—Semi-permeable membranes for separation processes or apparatus characterised by the material; Manufacturing processes specially adapted therefor
- B01D71/06—Organic material
- B01D71/08—Polysaccharides
- B01D71/10—Cellulose; Modified cellulose
-
- B—PERFORMING OPERATIONS; TRANSPORTING
- B29—WORKING OF PLASTICS; WORKING OF SUBSTANCES IN A PLASTIC STATE IN GENERAL
- B29C—SHAPING OR JOINING OF PLASTICS; SHAPING OF MATERIAL IN A PLASTIC STATE, NOT OTHERWISE PROVIDED FOR; AFTER-TREATMENT OF THE SHAPED PRODUCTS, e.g. REPAIRING
- B29C48/00—Extrusion moulding, i.e. expressing the moulding material through a die or nozzle which imparts the desired form; Apparatus therefor
- B29C48/03—Extrusion moulding, i.e. expressing the moulding material through a die or nozzle which imparts the desired form; Apparatus therefor characterised by the shape of the extruded material at extrusion
- B29C48/09—Articles with cross-sections having partially or fully enclosed cavities, e.g. pipes or channels
- B29C48/10—Articles with cross-sections having partially or fully enclosed cavities, e.g. pipes or channels flexible, e.g. blown foils
-
- B—PERFORMING OPERATIONS; TRANSPORTING
- B29—WORKING OF PLASTICS; WORKING OF SUBSTANCES IN A PLASTIC STATE IN GENERAL
- B29C—SHAPING OR JOINING OF PLASTICS; SHAPING OF MATERIAL IN A PLASTIC STATE, NOT OTHERWISE PROVIDED FOR; AFTER-TREATMENT OF THE SHAPED PRODUCTS, e.g. REPAIRING
- B29C48/00—Extrusion moulding, i.e. expressing the moulding material through a die or nozzle which imparts the desired form; Apparatus therefor
- B29C48/25—Component parts, details or accessories; Auxiliary operations
- B29C48/88—Thermal treatment of the stream of extruded material, e.g. cooling
- B29C48/919—Thermal treatment of the stream of extruded material, e.g. cooling using a bath, e.g. extruding into an open bath to coagulate or cool the material
-
- B—PERFORMING OPERATIONS; TRANSPORTING
- B29—WORKING OF PLASTICS; WORKING OF SUBSTANCES IN A PLASTIC STATE IN GENERAL
- B29C—SHAPING OR JOINING OF PLASTICS; SHAPING OF MATERIAL IN A PLASTIC STATE, NOT OTHERWISE PROVIDED FOR; AFTER-TREATMENT OF THE SHAPED PRODUCTS, e.g. REPAIRING
- B29C48/00—Extrusion moulding, i.e. expressing the moulding material through a die or nozzle which imparts the desired form; Apparatus therefor
- B29C48/001—Combinations of extrusion moulding with other shaping operations
- B29C48/0018—Combinations of extrusion moulding with other shaping operations combined with shaping by orienting, stretching or shrinking, e.g. film blowing
-
- B—PERFORMING OPERATIONS; TRANSPORTING
- B29—WORKING OF PLASTICS; WORKING OF SUBSTANCES IN A PLASTIC STATE IN GENERAL
- B29C—SHAPING OR JOINING OF PLASTICS; SHAPING OF MATERIAL IN A PLASTIC STATE, NOT OTHERWISE PROVIDED FOR; AFTER-TREATMENT OF THE SHAPED PRODUCTS, e.g. REPAIRING
- B29C48/00—Extrusion moulding, i.e. expressing the moulding material through a die or nozzle which imparts the desired form; Apparatus therefor
- B29C48/001—Combinations of extrusion moulding with other shaping operations
- B29C48/0019—Combinations of extrusion moulding with other shaping operations combined with shaping by flattening, folding or bending
-
- B—PERFORMING OPERATIONS; TRANSPORTING
- B29—WORKING OF PLASTICS; WORKING OF SUBSTANCES IN A PLASTIC STATE IN GENERAL
- B29C—SHAPING OR JOINING OF PLASTICS; SHAPING OF MATERIAL IN A PLASTIC STATE, NOT OTHERWISE PROVIDED FOR; AFTER-TREATMENT OF THE SHAPED PRODUCTS, e.g. REPAIRING
- B29C55/00—Shaping by stretching, e.g. drawing through a die; Apparatus therefor
-
- B—PERFORMING OPERATIONS; TRANSPORTING
- B29—WORKING OF PLASTICS; WORKING OF SUBSTANCES IN A PLASTIC STATE IN GENERAL
- B29K—INDEXING SCHEME ASSOCIATED WITH SUBCLASSES B29B, B29C OR B29D, RELATING TO MOULDING MATERIALS OR TO MATERIALS FOR MOULDS, REINFORCEMENTS, FILLERS OR PREFORMED PARTS, e.g. INSERTS
- B29K2001/00—Use of cellulose, modified cellulose or cellulose derivatives, e.g. viscose, as moulding material
-
- B—PERFORMING OPERATIONS; TRANSPORTING
- B29—WORKING OF PLASTICS; WORKING OF SUBSTANCES IN A PLASTIC STATE IN GENERAL
- B29K—INDEXING SCHEME ASSOCIATED WITH SUBCLASSES B29B, B29C OR B29D, RELATING TO MOULDING MATERIALS OR TO MATERIALS FOR MOULDS, REINFORCEMENTS, FILLERS OR PREFORMED PARTS, e.g. INSERTS
- B29K2995/00—Properties of moulding materials, reinforcements, fillers, preformed parts or moulds
- B29K2995/0037—Other properties
- B29K2995/0072—Roughness, e.g. anti-slip
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C08—ORGANIC MACROMOLECULAR COMPOUNDS; THEIR PREPARATION OR CHEMICAL WORKING-UP; COMPOSITIONS BASED THEREON
- C08J—WORKING-UP; GENERAL PROCESSES OF COMPOUNDING; AFTER-TREATMENT NOT COVERED BY SUBCLASSES C08B, C08C, C08F, C08G or C08H
- C08J2301/00—Characterised by the use of cellulose, modified cellulose or cellulose derivatives
- C08J2301/02—Cellulose; Modified cellulose
Landscapes
- Chemical & Material Sciences (AREA)
- Engineering & Computer Science (AREA)
- Chemical Kinetics & Catalysis (AREA)
- Manufacturing & Machinery (AREA)
- Mechanical Engineering (AREA)
- Health & Medical Sciences (AREA)
- Thermal Sciences (AREA)
- Materials Engineering (AREA)
- Physics & Mathematics (AREA)
- Medicinal Chemistry (AREA)
- Polymers & Plastics (AREA)
- Organic Chemistry (AREA)
- Manufacture Of Macromolecular Shaped Articles (AREA)
- Extrusion Moulding Of Plastics Or The Like (AREA)
- Formation And Processing Of Food Products (AREA)
- Jellies, Jams, And Syrups (AREA)
- General Preparation And Processing Of Foods (AREA)
- Meat, Egg Or Seafood Products (AREA)
- Manufacture Of Porous Articles, And Recovery And Treatment Of Waste Products (AREA)
Abstract
Un aparato para la producción de película de celulosa soplada extruída a partir de una solución de celulosa, agua y un óxido de amina, incluyendo dicho aparato : - medios de extrusión (214) para extruir continuamente una solución de celulosa a través de un troquel para formar un tubo de película; - medios para mantener el interior del tubo de película a una presión positiva; - medios para suministrar medios de precipitación (206) a la superficie interior del tubo de película; - un baño de precipitación; - medios de tracción (204) colocados hacia abajo de los medios de extrusión (214) para sacar continuamente la película extruída de los medios de extrusión (214); - donde una vez que el aparato está en operación, el baño de precipitación contiene medios de precipitación (206); caracterizado porque un elemento tubular está situado en el baño de precipitación, donde una vez que el aparato está en operación, los medios de precipitación (206) rodean el elemento tubular y también están presentes dentro del perímetro del elemento tubular, y el elemento tubular protege el tubo de película extruída contra perturbaciones en los medios de precipitación (206).
Description
Extrusión de celulosa y dispositivo de
extrusión.
Esta invención se refiere a un proceso para
recuperar proteína de una fuente de músculo animal con mejores
propiedades funcionales y al producto proteínico así obtenido. Más
en particular, esta invención se refiere a un proceso para
recuperar proteínas de músculo con mejores propiedades funcionales
de una fuente animal y al producto proteínico así obtenido.
Actualmente, hay interés por ampliar el uso de
proteínas de músculo como alimento a causa de sus propiedades
funcionales y nutricionales. Un mejor uso de estos materiales sería
especialmente importante con materias primas envejecidas o
congeladas que son menos valiosas porque han perdido funcionalidad
proteínica. Se considera actualmente que el tejido muscular
utilizado como la alimentación en los procesos actuales debe ser
fresco en vez de congelado o envejecido. Es práctica comercial
común procesar en el barco el pescado recién capturado en la mar
en vez de someterlo al tiempo de transporte o la congelación
necesarios para efectuar el procesado en tierra. El envejecimiento
o la congelación de pescado disminuyen las cualidades funcionales
de las proteínas del tejido. Las funcionalidades de las proteínas
de más interés para los científicos expertos en alimentos son las
propiedades de solubilidad, capacidad de retención de agua,
gelación, capacidad de unión de grasas, estabilización de espuma y
emulsificación.
Los concentrados proteínicos de tejido muscular,
especialmente pescado, se han hecho mediante hidrólisis. Este
acercamiento ha mejorado algunas propiedades funcionales,
especialmente la solubilidad, que ha permitido su uso en sopas
preparadas. Sin embargo, este acercamiento también destruye otras
propiedades funcionales, como la capacidad de gelificación.
Un proceso que ha tenido cierto éxito al
estabilizar alimentos proteínicos ha sido el proceso para producir
"surimi". Este proceso convencional se ha utilizado
primariamente para pescado, aunque ha habido algunos intentos de
producir un producto parecido a surimi a partir de otras materias
primas tales como carne de pollo picada deshuesada mecánicamente.
Al producir surimi, el músculo fresco se pica y lava un número
variable de veces con una cantidad variable de agua. Esto lo
determina la posición de la planta y el producto que se desea
obtener de la especie particular. Se puede usar agua en una
relación de sólo aproximadamente 2 partes de agua a una parte de
pescado hasta aproximadamente 5 partes de agua a una parte de
pescado; se usan típicamente aproximadamente 3 partes de agua por
una parte de pescado. El número de lavados puede variar,
generalmente, de 2 a 5, dependiendo de nuevo de la materia prima,
el producto deseado, y la disponibilidad de agua. Del veinte al
treinta por ciento de las proteínas de músculo de pescado se
solubilizan cuando el músculo triturado se lava con agua. Estas
proteínas solubles, conocidas como proteínas sarcoplásmicas, no se
recuperan por lo general del agua de lavado del proceso. Esta
pérdida es indeseable dado que las proteínas sarcoplásmicas son
útiles como alimento. El producto picado lavado conteniendo la
proteína en forma sólida se utiliza posteriormente para hacer geles
proteínicos. Originalmente, se utilizó para producir "kamaboko"
en Japón. Kamaboko es un embutido popular de pescado en el que el
pescado picado lavado se calienta hasta que gelifica. Se considera
actualmente que es necesario añadir crioprotectores al pescado
picado lavado antes de la congelación para evitar la
desnaturalización de las proteínas. Una mezcla típica de
crioprotectores incluye aproximadamente 4% de sucrosa,
aproximadamente 4% de sorbitol y aproximadamente 0,2% de
tripolifosfato de sodio. Estos componentes retardan la
desnaturalización de la proteína durante la congelación, el
almacenamiento congelado y la descongelación.
Cuq y colaboradores, Journal of Food Science,
pgs. 1369-1374 (1995) han propuesto proporcionar
película de envasar comestible basada en proteínas miofibrilares de
pescado. En el proceso para hacer las películas, la proteína de
carne de pescado picada lavada con agua se solubiliza en una
solución acuosa de ácido acético a pH 3,0 a una concentración final
de 2% de proteína. No se ha realizado ningún intento en este trabajo
de reajustar los valores de pH de las proteínas acidificadas para
restablecer las propiedades funcionales logradas a valores de pH
superiores a aproximadamente 5,5. Además, el uso de ácido acético
imparte al material un olor fuerte que limitará gravemente su uso en
un producto alimenticio.
También se ha propuesto por Shahidi y
Onodenalore, Food Chemistry, 53 (1995) 51-54,
someter capelán entero deshuesado a lavado en agua seguido de
lavado en 0,5% de cloruro de sodio, seguido de lavado en
bicarbonato de sodio. La serie de lavados, incluyendo el que usa
bicarbonato de sodio, quitará más de 50% de las proteínas de
músculo. Se quitarían esencialmente todas las proteínas
sarcoplásmicas. El residuo final se lavó más para quitar el
bicarbonato residual. La carne lavada se suspendió posteriormente
en agua fría y calentó a 70°C durante 15 minutos. Este tratamiento
térmico es suficiente para "cocer" las proteínas de pescado,
desnaturalizándolas así y reduciendo o eliminando sus propiedades
funcionales. No se intentó restablecer las proteínas para mejorar
las propiedades funcionales de las proteínas de capelán.
Shahidi y Venugopal, Journal of Agricultural and
Food Chemistry 42 (1994) 1440-1448, describen un
proceso para someter arenque a lavado en agua seguido de lavado
con bicarbonato de sodio acuoso. De nuevo, este proceso quitará más
de 50% de las proteínas de músculo, incluyendo las proteínas
sarcoplásmicas. La carne lavada se homogeneizó y el pH se varió
entre 3,5 y 4,0 con ácido acético. Además, hay un problema de olor
inaceptable con el ácido acético volátil.
Venugopal y Shahidi, Journal of Food Science,
59, 2 (1994) 265-268, 276, también describen un
proceso similar para tratar caballa picada. El material se lava
secuencialmente con agua, solución de bicarbonato y de nuevo agua.
El pH se pone a pH 3,5 con ácido acético después de la
homogeneización. Las proteínas se precipitaron a valores de pH
superiores a 4 al calentar el material a 100°C durante 15 minutos.
Se afirma que la "disolución de proteínas estructurales de músculo
de pescado requiere extractores con una fuerza fónica
>0,3".
Shahidi y Venugopal, Meat Focus International,
octubre 1993, pgs 443-445, describen un proceso para
formar arenque homogeneizado, dispersiones de caballa o
dispersiones de capelán en líquidos acuosos que tiene un pH de sólo
aproximadamente 3,0. Se refiere que el ácido acético reduce la
viscosidad de las dispersiones de arenque, incrementa la viscosidad
de la caballa para formar un gel y precipita capelán. Todos estos
preparados se lavaron inicialmente con agua y bicarbonato de sodio,
que quitaría una proporción sustancial de la proteína, incluyendo
las proteínas sarcoplásmicas.
Chawla y colaboradores, Journal of Food Science,
Vol. 61, número 2, pgs 362-366, 1996, describen un
proceso para tratar músculo de brema rayada picada después de
haberse lavado dos veces con agua y recuperado por filtración. El
producto de pescado picado se mezcla con ácido tartárico, láctico,
acético o cítrico, se deja reposar y después se calienta en un baño
de agua hirviendo durante veinte minutos y después se enfría para
formar un gel. Este tratamiento térmico es suficiente para
desnaturalizar las proteínas. Los pasos de lavado quitan
indeseablemente proteínas sarcoplásmicas solubles de la carne
picada. También se afirma que la carne picada lavada no proporciona
la propiedad deseada de formación de gel de surimi.
Onodenalore y colaboradores, Journal of Aquatic
Food Products Technology, Vol. 5 (4), páginas
43-59, afirman que el músculo de tiburón picado es
una fuente de composiciones de proteínas acidificadas. El producto
picado se lava secuencialmente con cloruro de sodio acuoso,
bicarbonato de sodio acuoso y después agua para quitar sustancias
metabólicas. Este lavado realiza una extracción indeseable de
proteínas sarcoplásmicas. El producto picado se recupera por
filtración. El producto picado se acidifica posteriormente a pH 3,5
con ácido acético, calienta en un baño de agua hirviendo, enfría y
centrifuga para recuperar un supernadante. El pH del supernadante
se ajustó a un pH 4-10 usando NaOH, calentó en un
baño de agua hirviendo, coció y centrifugó para recuperar un
segundo supernadante. El calentamiento de la dispersión proteínica
incluyendo el producto picado dio lugar a 87-94% de
la proteína restante en solución mientras que el calentamiento de
la dispersión proteínica no acidificada dio lugar a coagulación de
proteínas. Sin embargo, el calentamiento produce desnaturalización
de las proteínas.
Por consiguiente, sería deseable proporcionar un
proceso para recuperar una proporción alta de proteína de músculo
disponible de una fuente animal incluyendo una fuente animal
congelada o envejecida, en vez de requerir una fuente de tejido
muscular fresco. También sería deseable proporcionar tal proceso,
que permite el uso de fuentes de proteína de músculo que
actualmente están infrautilizadas como una fuente de alimento tal
como pescado congelado o envejecido. Además, sería deseable
proporcionar tal proceso que recupera sustancialmente todo el
contenido proteínico del material de alimentación del proceso.
Además, sería deseable proporcionar tal proceso que produce un
producto de proteína estable, funcional, que es especialmente útil
para consumo humano. Tal proceso permitiría su operación a voluntad
en vez de requerir la iniciación del proceso muy poco después de
sacrificar la fuente animal de modo que el procesado se pueda
prolongar durante un programa de tiempo deseado.
Esta invención se basa en las propiedades recién
descubiertas por nosotros de las proteínas miofibrilares y
sarcoplásmicas de tejido muscular que permiten su procesado a pH
bajo, inferior a aproximadamente 3,5. Se pica tejido muscular
(pescado o carne) para formar partículas, triturándolo u
homogenizándolo con agua suficiente y a un pH para solubilizar
sustancialmente toda la proteína disponible. La solubilización se
efectúa a un pH bajo inferior a aproximadamente 3,5, pero no tan
bajo que lleve a cabo la destrucción sustancial de las proteínas,
preferiblemente entre aproximadamente 2,5 y aproximadamente 3,5.
Durante el paso de solubilización, la estructura de miofibrila y de
sarcómero del tejido se convierte de forma sustancialmente completa
en proteína solubilizada de modo que el producto final obtenido
descrito a continuación esté sustancialmente libre de la estructura
de miofibrila y sarcómero del tejido. Este proceso difiere del
proceso convencional para hacer surimi en que las principales
proteínas miofibrilares nunca se solubilizan en el proceso
convencional. En el proceso convencional de hacer surimi, las
proteínas miofibrilares se lavan simplemente en agua o en agua que
se ha hecho ligeramente alcalina para quitar materiales solubles en
agua que dan lugar a pérdida de calidad del producto. Por desgracia,
este proceso convencional también quita proteínas sarcoplásmicas
solubles en agua.
En una realización opcional de esta invención,
el músculo troceado obtenido se puede mezclar con una solución
acuosa para obtener un pH típico de entre aproximadamente 5,0 y
aproximadamente 5,5 para proporcionar una suspensión de partículas
de músculo que se pueden tratar más fácilmente con el fin de
solubilizar proteínas en el paso posterior de tratamiento a pH bajo
para producir una solución que tiene una viscosidad baja
suficiente, es decir, un no-gel, de manera que se
pueda procesar fácilmente. Realizando este paso preliminar opcional
a pH entre aproximadamente 5,0 y aproximadamente 5,5, se obtiene
una suspensión homogénea donde la proteína no embebe excesiva
concentración de agua. Así, se procesan volúmenes reducidos de agua
que se deben tratar para obtener el pH inferior deseado en el paso
de solubilización siguiente.
El material proteínico solubilizado del paso de
tratamiento a pH bajo se trata posteriormente para precipitar las
proteínas, por ejemplo, elevando su pH a entre aproximadamente 5,0
y aproximadamente 5,5, adición de sal, la combinación de adición de
sal e incremento del pH, el uso de un coprecipitante tal como un
polímero polisacárido para recuperar un producto proteínico
insoluble conteniendo proteínas miofibrilares y una proporción
significativa de la proteína sarcoplásmica de las proteínas del
tejido muscular original alimentado al proceso. El producto
proteínico puede contener proteína de membrana presente en la
alimentación de proceso de tejido animal original. Además, como se
expone anteriormente, la proteína precipitada esté sustancialmente
libre de estructura de miofibrila y sarcómero del tejido. Las
miofibrilas y el tejido de sarcómero incluyen hebras de tejido o
porciones de estructura de hebras del tejido que se pueden ver al
microscopio. Las miofibrilas y el sarcómero están formados
primariamente por proteínas.
En un proceso alternativo de esta invención, el
tejido muscular se puede lavar para obtener una solución acuosa de
proteína sarcoplásmica. Esta solución se trata a pH bajo como se
expone anteriormente y después precipita como se expone
anteriormente en presencia de proteína miofibrilar.
En un proceso alternativo, este paso de
precipitación no se tiene que realizar para recuperar el producto
de proteína. El producto de proteína se puede tratar directamente
sin tanto elevar su pH por precipitación con una sal, un polímero,
y se puede secar por pulverización para ser usado, por ejemplo, en
alimentos ácidos. Alternativamente, la solución rica en proteínas de
pH bajo se puede tratar con el fin de mejorar sus propiedades
funcionales, por ejemplo, con una composición de enzima proteolitica
agria o fraccionando la proteína. La composición de proteína
precipitada recuperada en la condición de pH más alto se puede
tratar adicionalmente para producir un producto alimenticio. Tal
tratamiento adicional puede incluir liofilización, temperatura de
congelación con o sin una composición de crioprotector adicional y
con o sin elevar su pH o gelación elevando su pH.
La figura 1 es un diagrama esquemático general
que ilustra el proceso de esta invención.
La figura 2 es un diagrama esquemático de un
proceso convencional del estado de la técnica anterior.
La figura 3 es una vista esquemática de un
proceso convencional mejorado del estado de la técnica
anterior.
La figura 4 es una vista esquemática de un
proceso preferente de esta invención.
Según esta invención, se trocea músculo de
animal para formar partículas por ejemplo mediante trituración,
homogenización o análogos. Como un paso preliminar opcional, el
tejido de músculo de animal fuente de proteínas se muele y mezcla
con un líquido acuoso a un pH inferior a aproximadamente 3,5 y en
una relación de volumen de líquido acuoso a peso de tejido para
formar una composición acuosa que no tiene una viscosidad
indeseablemente alta que hace difícil la recuperación de la
proteína. Como resultado de esta condición de pH bajo, la solución
de proteína está sustancialmente libre de miofibrilas y sarcómeros.
La fuente de músculo de animal puede ser fresca, envejecida o
congelada. Típicamente, la relación de volumen de líquido acuoso al
peso de tejido es superior a aproximadamente 7:1, preferentemente
superior a aproximadamente 9:1. Se puede utilizar relaciones más
bajas de volumen de líquido acuoso a peso de tejido, dependiendo
del origen de la especie de tejido de músculo cuándo la fuente de
músculo de animal exhibe una tendencia reducida de causar gelación
a las relaciones más bajas. Utilizando estas condiciones de pH y
relación de volumen de líquido acuoso a peso de tejido, el
componente de proteína del tejido se disuelve en el líquido acuoso
evitando al mismo tiempo la gelación de la composición en este
paso. El pH no deberá ser tan bajo que destruya una parte
sustancial de la proteína en el período de tiempo en que la
proteína esté en solución, es decir, inferior a aproximadamente pH
1,0. La desnaturalización de la proteína y la hidrólisis de la
proteína también son función de la temperatura y el tiempo en
solución promoviendo la temperatura incrementada y el tiempo
incrementado en solución la desnaturalización de la proteína y la
hidrólisis de la proteína. Por lo tanto, es deseable reducir la
temperatura de la solución y el tiempo que la proteína está en
solución, particularmente cuando se logra un pH más bajo de la
solución de proteína, por ejemplo aproximadamente 2,0 o menos. La
composición líquida acuosa también puede contener componentes que no
degradan o hidrolizan las proteínas en solución como sales, por
ejemplo, cloruro de sodio. La fuerza fónica de la solución se debe
mantener por debajo de aproximadamente 200 mM para evitar la
precipitación de proteína cuando no se desea.
En un paso preliminar opcional, el tejido de
músculo de animal troceado se mezcla con una disolución acuosa
acídica a un pH de aproximadamente 5,0 a aproximadamente 5,5. A
continuación, el pH de la mezcla se reduce con ácido como se ha
descrito anteriormente para solubilizar las proteínas. Se ha
hallado que este paso de mezcla preliminar proporciona soluciones de
proteína de viscosidad reducida en el paso de tratamiento de pH
bajo antes descrito y por lo tanto promueve la facilidad del
procesado para recuperar la proteína.
En este punto, la composición solubilizada
opcionalmente se puede fraccionar con el fin de recuperar una
fracción proteínica deseada particular o fracción de producto
deseada si se desea por cromatografía de exclusión de tamaño u
otras técnicas basadas en las propiedades de las proteínas,
distintas del tamaño molecular, dado que los materiales se
solubilizan en una solución de viscosidad baja. Alternativamente, la
proteína en solución se puede deshidratar, por ejemplo, por secado
por pulverización, para producir una proteína funcional para uso en
alimentos ácidos tal como aliño de ensaladas, mayonesa, geles o
como suplemento de nutrientes para zumos de fruta, refrescos. Este
punto del proceso proporciona un tiempo conveniente para tratar las
proteínas disueltas con enzimas proteolíticas ácidas, si se desea
modificar las proteínas para mejorar sus propiedades funcionales
como se ha descrito. Se puede producir cierta proteolisis limitada
al pH bajo. Esta proteolisis depende del tiempo, la temperatura, y
el valor de pH específico.
La solución/suspensión coloidal rica en
proteínas recuperada se puede ajustar posteriormente a un pH en el
que esencialmente todas las proteínas precipitan, tal como entre
aproximadamente 5,0 y aproximadamente 6,5. Este pH variará
dependiendo de la fuente animal de la proteína y es en general
entre aproximadamente 5,0 y aproximadamente 5,5, más generalmente
entre aproximadamente 5,3 y aproximadamente 5,5. La proteína se
puede recuperar de nuevo, por ejemplo por centrifugación o con un
precipitante polimérico, por ejemplo, un polisacárido o su
combinación. No sólo se recuperan todas las proteínas miofibrilares
y citoesqueléticas, sino que la fracción de proteínas sarcoplásmicas
solubles que se han solubilizado previamente en el pH reducido
inferior a aproximadamente 3,5, pero no se han recuperado por
separado, también se precipita elevando el pH a entre
aproximadamente 5,0 y aproximadamente 5,5. Esta recuperación de las
proteínas sarcoplásmicas no se observa cuando la muestra se reduce
directamente a un pH de aproximadamente 5,5 y se centrifuga. Hay que
lograr la condición de pH bajo y volver posteriormente a la
condición de pH donde se efectúa precipitación de proteínas para
evitar esta pérdida de proteínas. Cuando la condición de pH bajo no
se obtiene preliminarmente, la pérdida de proteínas es en general
entre aproximadamente 20 y aproximadamente 30% de la proteína
original alimentada del proceso, debido primariamente a pérdida de
proteína sarcoplásmica. La proteína precipitada se separa de las
composiciones líquidas acuosas que contienen impurezas solubles
tales como metabolitos de peso molecular bajo, azúcares, fosfatos
y/o nucleótidos. Alternativamente, la precipitación de proteínas se
puede lograr con polímeros de precipitación tales como
polisacáridos, polímeros cargados, hidrocoloides marinos incluyendo
alginatos o carragenanos solos o en combinación con centrifugación.
Además, como se expone anteriormente, la precipitación se puede
efectuar mediante adición de sal o mediante la combinación de
control de pH y adición de sal. Aunque los solicitantes no
pretenden quedar vinculados por ninguna teoría particular para
corroborar la recuperación de proteínas no probada, esta mejor
recuperación se puede deber a cambios moleculares en las proteínas
sarcoplásmicas por lo que son insolubles en ese pH, o se pueden
unir más fácilmente a las proteínas miofibrilares y citoesqueléticas
debido a cambios moleculares en las últimas proteínas.
Alternativamente, puede ser que la abertura de las proteínas
miofibrilares y citoesqueléticas proporcione más lugares de unión
para las proteínas sarcoplásmicas.
En cualquier caso, los solicitantes han hallado
que el tratamiento de la solución de proteínas en la condición de
pH bajo expuesta anteriormente mejora la funcionalidad de la
proteína. Esta mejora observada permite el uso de tejido muscular
envejecido o congelado como un material inicial en el proceso de
esta invención. Además, se puede usar tejido muscular fresco como
un material inicial en el proceso de esta invención.
La velocidad a la que se logra el pH de
precipitación óptimo puede tener un efecto en la naturaleza de la
asociación de las proteínas recogidas. Un cambio rápido de pH por
adición directa de base puede producir una masa agregada de
proteínas, mientras que un cambio lento de pH, por ejemplo, el
logrado por diálisis, puede permitir que las proteínas se asocien
específicamente con las proteínas con las que normalmente están
asociadas en las fibrilas.
Cualquier ácido que no contamine indeseablemente
el producto final se puede usar para bajar el pH tal como ácidos
orgánicos incluyendo ácido cítrico, ácido málico, ácido tartárico o
ácidos minerales, como ácido clorhídrico o ácido sulfúrico o sus
mezclas. El ácido cítrico que tiene valores pKa favorables es un
ácido preferido para el proceso. Suficiente ácido cítrico
proporciona una capacidad niveladora adecuada a pH 3 y pH 5,5 y
posteriormente se puede usar ácido clorhídrico para reducir el pH
al punto deseado. No son deseables los ácidos con significativa
volatilidad que imparten un olor indeseable tal como ácido acético
o ácido butírico. Igualmente, se puede usar alguna de varias bases
para elevar el pH. Se prefiere añadir un polifosfato dado que éste
también funciona como antioxidante y mejora las propiedades
funcionales de las proteínas de músculo.
La proteína precipitada opcionalmente se puede
tratar en muchas formas. Por ejemplo, su pH se puede elevar a
neutralidad, se puede añadir crioprotectores, y congelar para hacer
un "surimi" típico. Los surimis preparados por este proceso
tienen excelente calidad funcional. La "tensión verdadera"
(una medida de la calidad proteínica) ha sido de hasta 2,8 para
bacalao y 2,6 para músculo ligero de fuentes de proteínas animales.
El producto tiene un contenido reducido de lípidos. La proteína
precipitada se puede deshidratar después de la adición de agentes
usados actualmente en el procesado de surimis, tal como almidones,
para evitar la agregación de la proteína, por ejemplo, aunque sin
limitación, compuestos de carga negativa para uso en la producción
de productos como geles, emulsionantes y desarrolladores de
viscosidad. La proteína precipitada también se puede reacidular a pH
de aproximadamente 2,5 a aproximadamente 3,5 usando menos volumen
de líquido que el que contenía previamente para concentrar la
proteína antes de la deshidratación. Esto ahorra energía en el paso
de deshidratación. Además, las composiciones de proteínas
recuperadas se pueden fraccionar para recuperar proteínas
constituyentes. El producto resultante es útil como un ingrediente
en productos como los antes descritos.
Al utilizar tejido muscular animal que tiene un
contenido de grasa, aceite y/o lípidos relativamente alto, la
grasa, el aceite y/o el lípido pueden permanecer con la proteína
precipitada que puede hacer que el producto rico en proteínas sea
susceptible de degradación, primariamente por oxidación. Por
consiguiente, el producto rico en proteínas se puede tratar, por
ejemplo, almacenándolo al vacío, almacenarse congelado, añadiendo un
antioxidante como ácido isoascórbico, ácido ascórbico, ácido
eritórbico, galato de propilo, tocoferoles.
Esta invención supone una mejora sobre la
técnica anterior porque:
- 1.
- Se puede usar tejido muscular envejecido o congelado como una composición de alimento que permite programar el proceso para acomodar un período de tiempo deseado. En el proceso de esta invención no se precisa un producto muy fresco como material inicial. La capacidad del proceso de esta invención de utilizar pescado no fresco e incluso congelado es muy importante para una flota pesquera que captura el pescado, y permite el uso de plantas en tierra para efectuar el proceso de esta invención dado que elimina el requisito de utilizar fuentes de filetes de pescado fresco que ahora necesitan los procesos actualmente disponibles.
- 2.
- El proceso de esta invención proporciona mayor rendimiento de proteína. Con el proceso de esta invención se obtiene más de aproximadamente 90% de proteína típicamente de tejidos musculáres ligeros, mientras que los procesos similares de la técnica anterior realización una recuperación de proteínas inferior a aproximadamente 60%. En algunos casos, los rendimientos proteínicos obtenidos con la presente invención son de hasta 95% aproximadamente.
- 3.
- El rendimiento mejorado de proteína como producto significa que hay menos proteína que recuperar/quitar en el agua residual, de modo que se reduce la contaminación por subproductos.
- 4.
- El color del producto de esta invención se mejora mucho con respecto al color de productos de la técnica anterior. El surimi hecho ahora de pescado pelágico con los procesos actualmente disponibles es típicamente de color grisáceo con un valor Hunter "b" alto. Con el proceso de la presente invención, a partir del músculo ligero de caballa como la fuente inicial de proteínas animales, se obtiene un color blanco tan bueno o mejor que la mejor calidad de surimi hecho de carne magra de pescado blanco con los procesos actualmente disponibles. Como material de alimentación del proceso, el músculo ligero de caballa almacenado entre 2 y 3 días en hielo proporciona típicamente un producto de esta invención que tiene valores "L", "a", "b" de 78,4, -0,89 y 2,0 con un índice de blancura de 78,3 o mejor.
- 5.
- En los procesos de la técnica anterior, una mayoría de las proteínas de músculo son insolubles durante todo el proceso. El proceso de esta invención solubiliza aproximadamente 98% de las proteínas de músculo. Esto reduce el tiempo de proceso, promueve la facilidad del proceso de control y hace que el proceso se pueda adaptar al procesado continuo.
- 6.
- Un uso obvio del proceso de esta invención es utilizar materiales que no están disponibles ahora como alimentos para humanos a causa de su inestabilidad y cualidades sensoriales desfavorables. La estabilidad se puede mejorar con el proceso de esta invención al utilizar composiciones de mejora de estabilidad tales como antioxidantes. Un ejemplo del uso en la presente invención son las especies pelágicas pequeñas de pescado como arenque, caballa, lacha tirana, capelán, anchoas, sardinas, como materiales iniciales, que actualmente están infrautilizados o se utilizan primariamente como pescado industrial y no para consumo humano. Aproximadamente la mitad del pescado actualmente capturado en el mundo no se utiliza para alimento humano. Un proceso que produce un concentrado de proteínas estable aceptable para consumo humano constituye un importante uso de valor añadido de este material y una contribución importante a la nutrición mundial. Por ejemplo, la producción sostenible anual estimada de caballa, lacha tirana y arenque que se puede obtener de la costa atlántica de los Estados Unidos es de hasta 5 mil millones de libras. El proceso de esta invención también se puede usar para procesar carne que se recupera de pescado de criadero después de quitar los filetes. Este material no se utiliza actualmente para alimento humano. Las fuentes iniciales adecuadas representativas de proteína animal para el proceso de esta invención incluyen filetes de pescado, pescado sin cabeza y eviscerado, incluyendo pescado pelágico, crustáceos, por ejemplo, camarón, molusco, por ejemplo calamar, o pollo, vacuno, cordero, oveja, por ejemplo, actualmente se produce gran cantidad de carne de pollo deshuesada mecánicamente a partir de los esqueletos de los aves después de quitar algunas partes del pollo para venta al por menor. El proceso de la presente invención puede utilizar tales partes de pollo para producir productos ricos en proteínas útiles para consumo humano. Otras fuentes de músculo infrautilizadas adaptables al proceso de esta invención incluyen camarón antártico, que se puede obtener en grandes cantidades, pero que es difícil de convertir en alimento humano a causa de su pequeño tamaño. El proceso también es capaz de utilizar la mayor parte de músculo inestable o de bajo valor.
Un ejemplo específico del proceso de la presente
invención incluye una pluralidad de pasos, incluyendo pasos
opcionales. En un primer paso, se tritura una fuente de proteína
animal para producir una composición de partículas que tienen gran
área superficial que promueve el procesado posterior. En un segundo
paso opcional, la fuente de proteína triturada se puede lavar con
agua, típicamente con aproximadamente 1 a 9 o más volúmenes de agua
en base al peso de músculo triturado fuente. Al utilizar el paso
de lavado opcional, la fracción soluble líquida se separa de la
fracción insoluble, por ejemplo, por centrifugación, procesándose
más la fracción insoluble, como se describe más adelante. La
fracción líquida contiene proteínas solubilizadas y lípidos. Aunque
este paso de lavado quita una porción de lípidos indeseables,
también quita indeseablemente proteínas, especialmente proteínas
sarcoplásmicas. La fracción de agua rica en proteínas recuperada se
puede introducir posteriormente hacia abajo en el proceso para
procesado adicional de la fracción insoluble del paso de lavado de
manera que se puedan recuperar las proteínas presentes en la
fracción soluble líquida de lavado. Sobre la fuente de proteína
animal triturada se pulveriza agua que también puede contener ácido,
por ejemplo ácido cítrico, para obtener un pH de aproximadamente
5,3 a aproximadamente 5,5 para producir pequeñas partículas que
promueven su solubilización en un paso siguiente donde se reduce el
pH de la composición. Al realizar este paso a un pH entre
aproximadamente 5,3 y aproximadamente 5,5, se evita o minimiza el
hinchamiento indeseable de la composición.
La composición de la composición rica en
proteína pulverizada posteriormente se mezcla con una composición
ácida para reducir el pH a menos de aproximadamente 3,5, pero no
tan bajo que destruya significativamente la proteína, por ejemplo
aproximadamente 2,0 o incluso de sólo aproximadamente 1,0. Ácidos
adecuados son aquellos que no destruyen significativamente la
proteína y no hacen que el producto final sea tóxico. Los ácidos
adecuados representativos incluyen ácido clorhídrico, ácido
sulfúrico. Este paso de proceso realizado a pH bajo contrasta con
las condiciones de proceso de la técnica anterior a un pH alto
cerca de pH neutro. La composición resultante incluye una solución
de viscosidad baja en la que sustancialmente toda la proteína de la
fuente de proteína animal es soluble y esté sustancialmente libre
de miofibrilas y estructura de tejido sarcomérico.
La solución de pH bajo se puede fraccionar
posteriormente, si se desea para separar sólidos de la fracción o
fracciones acuosas, por ejemplo por filtración o decantación para
quitar sólidos, tal como hueso, si lo hay. El componente acuoso
rico en proteínas se recupera para procesado adicional como se
describe más adelante.
La proteína en la solución de baja viscosidad se
trata posteriormente para precipitar las proteínas. La proteína en
solución se precipita posteriormente por ejemplo elevando el pH de
la solución por encima de aproximadamente 5,0, preferiblemente a
aproximadamente 5,5. Alternativamente, se puede usar sal o un
polímero precipitante para efectuar la precipitación. Cuando se
elimina el paso de lavado antes descrito del tejido triturado
inicialmente, la proteína soluble en agua, incluyendo la proteína
sarcoplásmica del tejido triturado se recupera en este paso.
Típicamente, la proteína sarcoplásmica incluye aproximadamente
20-30% de la proteína total en el tejido original.
Los procesos de la técnica anterior no recuperan esta proteína.
Aunque el paso de lavado inicial quita esta proteína del tejido
procesado, se puede recuperar en el proceso de esta invención como
se ha descrito anteriormente. Incluso cuando se incluye este paso
de lavado inicial en el proceso de esta invención y la proteína
sarcoplásmica se recupera por separado, el proceso de esta invención
proporciona ventajas sustanciales dado que es capaz de procesar
fuentes de proteínas animales, incluyendo alto contenido de grasa y
fuentes de alto contenido de aceite que no se pueden procesar de
forma económica para producir alimento para consumo humano con los
procesos actualmente disponibles.
El producto de esta invención difiere de los
productos de la técnica anterior en que los productos de solución
líquidos y sólidos precipitados de esta invención están
sustancialmente libres de miofibrilas y tejido de sarcómero. En
contraposición, los productos de los procesos de la técnica anterior
para producir surimi contienen miofibrilas y sarcómeros. Además, el
producto de esta invención que incluye proteína primariamente
miofibrilar, también puede contener cantidades significativas de
proteína sarcoplásmica. La proteína sarcoplásmica en el producto de
proteína incluye típicamente más de aproximadamente 8%,
preferiblemente más de aproximadamente 15% y más preferiblemente
más de aproximadamente 18% de proteínas sarcoplásmicas en peso,
hasta aproximadamente 30% en peso en base al peso total de proteína
del producto.
El producto precipitado se puede utilizar
directamente como una fuente de alimento. Alternativamente, el
producto precipitado se puede tratar más, por ejemplo, quitando una
porción del agua del producto, por liofilización, congelación, o
termosecado. El producto resultante puede estar en forma de una
solución, un gel o un producto particulado seco. El producto es útil
como una composición de calidad alimenticia para consumo humano y
tiene una amplia variedad de usos. El producto se puede usar, por
ejemplo, formar la porción principal de carne de cangrejo
artificial o como un aditivo alimenticio tal como un agente
ligante. Además, el producto se puede usar como un emulsionante,
como un agente espesante, como un agente espumante, como un agente
gelificante, como un agente ligante de agua, en particular en
productos alimenticios.
La figura 1 ilustra el proceso general de esta
invención incluyendo algunos pasos de proceso opcionales. En un
primer paso se puede introducir opcionalmente una fuente de
proteína de músculo animal 10 a un paso de centrifugación o prensado
en frío convencional 12 donde la alimentación, tal como pescado
triturado, se somete a presión, para separar un líquido acuoso
conteniendo grasas y aceites 13 del tejido sólido 15. El tejido
animal sólido 15 se pica posteriormente en el paso 20 para
incrementar su área superficial. Alternativamente, los pasos 12 y 20
se pueden invertir. El tejido triturado 28 se pulveriza y se reduce
su pH con una solución ácida acuosa a aproximadamente 5,0 a
aproximadamente 5,5 en el paso 34. La composición acuosa 36 se
mezcla posteriormente con ácido en el paso 38 para reducir su pH a
entre aproximadamente 3,0 y aproximadamente 3,5. Se puede añadir
corrientes acuosas ricas en proteínas al paso 38 para procesado. La
fracción resultante rica en proteínas de pH bajo 40 es dirigida al
paso 58 donde se eleva su pH, por ejemplo entre aproximadamente 5,0
y aproximadamente 6,5 para efectuar la precipitación de
sustancialmente toda la proteína en solución. Opcionalmente, 40 se
puede tratar por ejemplo por precipitación de sales, precipitación
con un polímero precipitante o sus combinaciones, en vez de
precipitarse en el paso 58. La proteína precipitada 60 se puede
procesar adicionalmente en el paso 62 por ejemplo por
liofilización, congelación en la presencia de un crioprotector o por
gelificación.
El ejemplo siguiente ilustra la presente
invención y no pretende limitarla.
Este ejemplo compara el proceso de esta
invención con un proceso usado actualmente de la técnica
anterior.
Lo que sigue es una descripción de un proceso
desarrollado para concentrar y extraer proteínas de fuentes de
músculo de manera que permite a las proteínas retener su
funcionalidad (es decir, gelación, emulsificación, etc) en todo el
proceso y en almacenamiento. El nuevo proceso de
solubilización/precipitación ácida (ASP) preferido de esta invención
se compara con el procedimiento convencional estándar para
fabricación de surimi, así como un proceso convencional mejorado
reciente. El proceso convencional mejorado se diseñó para producir
un mejor gel con color más blanco y para quitar más lípido que el
obtenido usando el método convencional. Se muestran diagramas de
flujo referentes a los tres procesos en las figuras 2, 3 y 4. En los
tres procedimientos, los pasos iniciales, descabezamiento,
evisceración, fileteado opcional, enjuague y picado, se realizan
usando equipo estándar de procesado de pescado. Después de estos
pasos iniciales, el proceso ASP de esta invención cambia
sustancialmente con respecto a los otros dos procesos. Los objetivos
de los procesos convencional y convencional mejorado son mantener
las proteínas en condiciones que promueven su insolubilidad, lavando
al mismo tiempo o quitando componentes solubles indeseables. Sin
embargo, se produce una pérdida importante indeseada de proteína.
Utilizando el proceso ASP, las condiciones se ajustan para promover
la solubilización de todas las proteínas de músculo. Las condiciones
son un pH inferior a aproximadamente 3,5 pero no demasiado bajo como
para producir destrucción de las proteínas, y una fuerza iónica
inferior o igual a aproximadamente 200 mM.
Los pasos básicos del proceso convencional se
muestran en la figura 2. La cantidad de tiempos o los volúmenes en
los pasos de lavado pueden variar. Se lava pescado triturado o
picado con agua refrigerada (-6°C) durante un tiempo suficiente y
en volúmenes suficientemente grandes para quitar componentes
indeseables. El lavado excesivo de la carne puede producir
hinchamiento de las proteínas, que se ha mostrado que interfiere
con la deshidratación y es nocivo para la formación de gel. Gran
proporción de los componentes solubles en agua se quitan en el
primer lavado, quitándose relativamente menos en los lavados
posteriores. El tiempo empleado en el lavado, o tiempo de
residencia, también determina la efectividad del lavado. Se ha
demostrado que entre 9-12 minutos es un tiempo de
residencia efectivo adecuado para lavado. La deshidratación después
de cada lavado se lleva a cabo usando un tamiz rotativo. Este
dispositivo es un tamiz rodante continuo con perforaciones de
aproximadamente 1 mm que permiten una deshidratación parcial. Se
puede añadir sal al lavado final para facilitar la deshidratación.
Después de la deshidratación parcial final, la carne picada lavado
se pasa a través de un refinador. En el refinador, la carne picada
lavada es empujada contra un tamiz con perforaciones de 0,5 mm bajo
alta presión de un tornillo sinfín concéntrico. El refinado se
denomina el paso de "limpieza", donde solamente músculo
finamente picado se deja pasar por las perforaciones. Sin embargo,
la separación no es completa y parte del producto se pierde en este
paso. Se desvía a una posición diferente el desecho del refinador,
que consta de hueso diminuto y fragmentos de piel y músculo oscuro,
que tienden a formarse en partículas de más de 0,5 mm. El refinador
sirve para quitar fragmentos no comestibles indeseados, pero no es
100% eficiente y algunas partículas llegan a la carne picada. El
contenido de humedad en esta etapa de producción es aproximadamente
90%. Una alta humedad permite que el proceso de refinado funcione
más efectivamente. Para reducir el contenido de humedad al 80%
deseado, la carne picada refinada se coloca en una prensa de
tornillo. La prensa de tornillo, como el refinador, empuja la carne
picada contra un tamiz con perforaciones de 0,5 mm usando
transporte por tornillo sinfín, a excepción de que la prensa de
tornillo está a presiones más altas. Se añaden crioprotectores a la
carne picada deshidratada para proteger las proteínas de
desnaturalización por congelación y conservar su funcionalidad. Una
mezcla común de crioprotectores es 4% de sucrosa, 4% de sorbitol y
0,2% de tripolifosfato de sodio. En el paso final, el producto se
congela en un congelador de placa, que congela rápidamente el
producto para protección contra la desnaturalización de proteínas
que se produce durante la congelación lenta.
Tres puntos principales del proceso convencional
mejorado (figura 3) diferencian el proceso del proceso convencional.
Primero: mejora el color (aclara) del producto usando un paso de
"micronización", que disminuye el tamaño de partícula a
1-2 micras. Esto permite una lixiviación eficiente
de los componentes indeseables del tejido debido a la gran área
superficial. Segundo: el proceso también pica o microniza el tejido
bajo vacío (10 mm Hg) que se ha demostrado que es efectivo para
reducir la oxidación de los lípidos. La baja presión de vapor
producida por el entorno de vacío también promueve la mayor
extracción de compuestos de peso molecular bajo responsables de los
olores malos o rancios. Tercero: el paso del proceso que produce el
efecto más drástico en la mejora de los productos es el de la
adición de bicarbonato de sodio (0,1%) y pirofosfato de sodio
(0,05-0,1%) al primer lavado. Los compuestos
aumentan el pH del primer lavado a aproximadamente
7,2-7,5, que en último término produce un
incremento de la elasticidad de los geles y reduce el contenido de
lípidos a aproximadamente 1%. El proceso, sin embargo, también
aumenta la cantidad de proteína perdida durante el paso de
lixiviación. Debido al paso de micronización, el producto se tiene
que recuperar usando centrifugación, que puede recuperar las
diminutas partículas de tejido lavado. Los pasos restantes de
crioprotección y congelación son similares al proceso
convencional.
Como se ha mencionado anteriormente, un proceso
ASP preferido difiere radicalmente del proceso convencional y
convencional mejorado después del paso de troceado del tejido. El
tejido entero se homogeneiza en su medio de dilución. El paso de
homogenización pone el tejido muscular (picado o entero) en una
solución de 1 mM de ácido cítrico, pH 3,0, preferiblemente a una
relación de 1 parte de tejido a 9 o más partes de solución. Se
pueden emplear relaciones más bajas de solución de tejido
dependiendo de la fuente de tejido animal con el fin de evitar la
gelación. El equipo de homogenización que se puede usar es una
homogenizadora Polytron Kinematic a velocidad 76
(1-2 min). El procedimiento se puede escalar usando
un Urshel Commitrol Modelo 1700 o una unidad de equipo comparable.
Después de la homogeneización, el pH de la solución resultante es
aproximadamente 5,3 a 5,5. A este pH, que está cerca del punto
isoeléctrico de muchas de las proteínas de músculo, la captación de
solución por las proteínas es mínima. Esto evita la hidratación de
las proteínas y mantiene la viscosidad baja. El pH del homogenato
se baja posteriormente a aproximadamente pH 3,5 o menos usando,
aunque sin limitación, ácido clorhídrico (HCl). Se utilizó
típicamente 1 M HC1, pero otros ácidos minerales u orgánicos pueden
funcionar igual de bien.
Cuando se use una relación de tejido a solución
de 1:9 a pH bajo (\leq pH 3,5), la concentración de proteínas
resultante será aproximadamente 16 mg/ml para pescado y 22 mg/ml
para pollo. Las viscosidades para estas soluciones pueden variar de
aproximadamente 5 a 30 mPa\cdots dependiendo de la concentración
de proteínas. Virtualmente en todo el tejido muscular examinado
usando esta técnica de solubilización a pH bajo (y fuerza fónica),
solubilidad de las proteínas era entre 90-100%.
En la etapa del proceso en la que la mayoría de
proteínas están en solución, se pueden realizar procesos tales como
calentamiento (para destruir posibles patógenos o enzimas), adición
aditiva (antioxidantes, componentes poliméricos, o entrecruzadores
proteínicos) y/o fracionación de las proteínas por cromatografía de
exclusión de tamaño o ultrafiltración. Además, dado que los medios
líquidos son mucho más fáciles de manejar que los sólidos, el
producto se puede transportar entonces con bombas.
En el paso siguiente, el pH se puede subir a un
punto donde las proteínas son menos solubles y precipitan, usando
numerosos tipos de compuestos alcalinos. El pH se incrementó usando
1M NaOH para un ajuste aproximado y 100 mM NaOH para ajuste fino.
Una vez ajustada la solución, las proteínas se pueden ver como
"hebras" blancas en la solución. Las hebras comienzan a
aparecer a pH 3,8 y su concentración aumenta constantemente a
medida que aumenta el pH. A valores de pH superiores a un pH
deseado, dependiendo de la fuente de tejido animal, la solución
comienza a espesar y toma un aspecto brillante. Las muestras
centrifugadas a estos pHs más altos tienen grandes cantidades (hasta
40%) de su proteína en el supernadante y así no se recuperan. La
recogida de la proteína se lleva a cabo por centrifugación; sin
embargo, la proteína también se puede obtener por filtración. El
contenido de humedad de la proteína sedimentante se puede controlar
algo mediante la fuerza de centrifugación. Una fuerza de
centrifugación de 34.000 x gravedad produjo proteína de bacalao
atlántico con 70% de humedad, mientras que un empuje de 2575 x
gravedad (centrífuga de plataforma superior) produjo una muestra con
un contenido de humedad de 84%. También se puede usar sal o
polímeros cargados para efectuar la precipitación.
La proteína recogida se puede convertir en un
producto surimi estándar mediante la adición de crioprotectores
tales como 4% de sucrosa, 4% de sorbitol y 0,5% de tripolifosfato
de sodio y base suficiente tal como carbonato de sodio y/o hidróxido
de sodio para obtener el pH deseado de 5,5 a aproximadamente 7,0.
Las proteínas con los crioprotectores se congelan en un congelador
de placa, que es estándar en la industria.
Un polvo proteínico que tiene un pH de
aproximadamente 3,0 es útil en la fabricación de bebidas de mayor
contenido de proteínas, tal como las bebidas de fruta o para
deportistas. Para disminuir el contenido de humedad, es posible
precipitar las proteínas a pH 5,5 y posteriormente volver a acidular
a pH 3,0 utilizando, a lo sumo, aproximadamente una décima parte
del volumen original. Este paso se realizó usando proteínas de
bacalao atlántico, donde la proteína en solución se incrementó de 1%
a 6,1% antes del secado. Este polvo se utilizó también como un
agente emulsionante en productos como mayonesa o aliños para
ensaladas.
Se produjo otro producto secando, bajo vacío, la
proteína precipitada de bacalao atlántico a la que se añadieron
crioprotectores. El polvo se hidrató para producir un gel con una
distensión de 1,1, esfuerzo de 26,6 kPa, y un índice de blancura de
61,2. Visualmente el gel contenía pequeñas partículas de tejido
duro, que pueden haber sido zonas donde las proteínas interactuaron
altamente una con otra. La incorporación de agentes de peso
molecular bajo o alto, tal como almidones de carga negativa, o
azúcares puede mejorar el producto interfiriendo con las
interacciones proteína-proteína. Estos compuestos
se pueden añadir a la solución a pH bajo antes de la
precipitación.
1. Rendimiento: Usando el proceso
convencional se logran frecuentemente recuperaciones de proteínas
de entre 55-65% usando carne picada de pescado como
el material inicial. Durante los pasos de lavado se quitan proteínas
miofibrilares y sarcoplásmicas, siendo sarcoplásmicas una gran
mayoría de estas proteínas. Una gran proporción de estas proteínas
salen en el primer paso de lavado. El proceso convencional mejorado
puede pierde proteína adicional debido al pH incrementado en el
primer lavado. Se han referido rendimientos de sólo 31%. En el
proceso ASP de esta invención se obtienen recuperaciones más altas
de proteínas. Las recuperaciones de proteínas típicas usando el
proceso ASP se muestran en la Tabla 1.
Tipo de músculo | Recuperación de proteínas (%) |
Pechuga de pollo | 84, 92*, 94 |
Muslo de pollo (oscuro) | 76 |
Arenque atlántico (claro) | 88 |
Caballa atlántica (clara) | 91 |
Bacalao atlántico | 92 |
Capelán (descabezado y eviscerado) | 63 |
* Recuperación después de la adición de las proteínas de "gel blando" |
2. Valores de gel: Se considera en
general que un valor de tensión de 1,9 es el valor mínimo necesario
a obtener por un gel que se considerará un gel de calidad AA. El
valor de tensión es una medida de la cohesividad o elasticidad, que
se considera que es un atributo deseable de un gel excelente. La
Tabla 2 refiere la distensión junto con los valores de esfuerzo
para muestras fabricadas usando el proceso ASP. Para comparación, se
obtuvo un valor de tensión de 1,12 usando surimi de caballa
atlántica, fabricado usando el proceso convencional a escala
semicomercial en la planta piloto de mariscos NOAAMississippi State
Univ. en Pascagoula, MS.
Pescado (calidad) | Distensión | Esfuerzo (kPa) |
Bacalao atlántico (V. Bueno) | 2,78 \pm 0,91 | 21,98 \pm 2,02 |
Capelán (V. Pobre) | 2,31 \pm 0,22 | 45,04 \pm 11,15 |
Caballa atlántica clara (buena) | 2,61 \pm 0,09 | 31,11 \pm 3,82 |
Media + desviación estándar |
3. Color: El surimi de bacalao atlántico
producido usando el proceso ASP desarrolló geles aún más blancos
que el surimi con bacalao atlántico en el proceso convencional con
un valor "L" de 82,3, un valor "a" de -0,11, y un valor
"b" de 2,88. El índice de blancura resultante para esta
muestra era 82,1. Los valores de aproximadamente 75 o más se
consideran excelentes.
4. Ventajas de la forma líquida: El
proceso ASP reduce el tejido muscular animal de un sólido a un
fluido de viscosidad baja con sustancialmente todas las proteínas
en solución. Desde el punto de vista del procesado, esto
proporciona una gran ventaja. Los líquidos son mucho más fáciles de
manejar que los sólidos. Un problema principal en la industria del
surimi es que los huesos, la piel y manchas contaminan el producto
final. Sin embargo, como líquido, las proteínas en el proceso ASP
se pueden centrifugar o filtrar para asegurar que no entre
contaminación en el producto final. El uso de la solución de
proteína líquida también simplifica la extracción de contaminantes
así como fragmentos de metal de equipo. Éste es un problema
importante en la producción de alimentos. La temperatura de la fase
líquido también se puede controlar fácilmente en operaciones tales
como la pasteurización pana la eliminación de patógenos o el
enfriamiento rápido. El equipo para mover líquidos también es mucho
más barato que el equipo necesario para mover sólidos. Tener las
proteínas en forma líquida también facilita la fraccionación de las
proteínas para incrementar o disminuir proteínas específicas o
grupos de proteínas. El proceso ASP también ahorra tiempo de
procesado porque elimina el tiempo necesario para tres o más lavados
como en el proceso convencional y puede eliminar el paso de
refinado. El paso de solubilización de las proteínas lleva muy poco
tiempo y se puede llevar a cabo en un sistema de pasada única.
Los atributos primarios del proceso es que
permite la solubilización completa de sustancialmente todas las
proteínas de músculo a un fluido de viscosidad baja. El proceso ASP
se puede usar para obtener altos rendimientos de pescado picado
lavado y para regenerar las propiedades funcionales de las
proteínas de músculo de muestras envejecidas o congeladas. El
proceso ASP permite el uso de las proteínas obtenidas en una amplia
variedad de productos de calidad alimenticia y mejoradores de
productos dado que los productos conservan la funcionalidad de las
proteínas.
Claims (27)
1. Un proceso para recuperar una composición
rica en proteínas no hidrolizada de tejido muscular animal, tejido
muscular animal que es carne o pescado, siendo dicha composición
rica en proteínas capaz de formarse en un gel e incluyendo
proteínas miofibrilares y sarcoplásmicas sustancialmente libres de
miofibrilas y sarcómeros y conteniendo proteínas de membrana y
lípidos de dicho tejido muscular animal, incluyendo dicho
proceso:
mezclar dicho tejido muscular animal con una
solución acuosa ácida que tiene un pH menor o igual a 3,5 en una
relación de volumen de una solución acuosa ácida a peso de tejido
muscular animal para formar una solución acuosa líquida rica en
proteínas y para solubilizar proteínas de músculo animal de dicho
tejido muscular animal; y
recuperar de dicha solución acuosa líquida rica
en proteínas dicha composición rica en proteínas capaz de formarse
en un gel, estando libre dicha composición de miofibrilas y
sarcómeros y conteniendo proteínas de membrana y lípidos de dicho
tejido muscular animal, con la condición de que no se realiza
ningún paso de quitar lípidos.
2. El proceso de la reivindicación 1, donde
dicho tejido muscular animal se suspende primero en una solución
acuosa que tiene un pH entre 5,0 y 5,5 antes de mezclar el tejido
con la solución acuosa ácida.
3. El proceso de la reivindicación 1 o 2, donde
dicha composición rica en proteínas se recupera precipitando dicha
composición de dicha solución acuosa líquida rica en proteínas.
4. El proceso de la reivindicación 3, donde
precipitación de la composición rica en proteínas se efectúa
elevando el pH de dicha solución líquida acuosa rica en proteínas a
entre 5,0 y 5,5.
5. El proceso de la reivindicación 3 o 4,
incluyendo el paso de secar dicha composición rica en proteínas
recuperada de dicho paso de precipitación.
6. El proceso de la reivindicación 1 o 2,
incluyendo el paso de fraccionar dicha composición rica en
proteínas en dicha solución acuosa líquida rica en proteínas.
7. El proceso de la reivindicación 1 o 2, donde
dicho pH de la solución acuosa líquida rica en proteínas es entre
2,5 y 3,5.
8. El proceso de la reivindicación 4, donde
dicho pH se eleva con una composición que incluye un
polifosfato.
9. El proceso de una de las reivindicaciones 1 a
8, donde dicha solución acuosa ácida que tiene un pH menor o igual
a 3,5 se forma con ácido cítrico.
10. El proceso de la reivindicación 3, donde el
pH de dicha composición rica en proteínas se eleva a pH neutro.
11. El proceso de una de las reivindicaciones 1
a 10, donde dicha composición rica en proteínas recuperada capaz
de formarse a un gel contiene al menos 8% hasta 30% en peso de
proteína sarcoplásmica en base al peso total de proteína.
12. El proceso de una de las reivindicaciones 1
a 10, donde dicha composición rica en proteínas recuperada capaz
de formarse a un gel contiene al menos 18% hasta 30% en peso de
proteína sarcoplásmica en base al peso total de proteína.
13. El proceso de una de las reivindicaciones 1
a 12, donde dicha solución acuosa líquida rica en proteínas tiene
una relación de volumen de dicha solución acuosa ácida a peso de
dicho tejido superior a 7:1.
14. El proceso de una de las reivindicaciones 1
a 12, donde dicha solución acuosa líquida rica en proteínas tiene
una relación de volumen de dicha solución acuosa ácida a peso de
dicho tejido superior a 9:1.
15. El proceso de una de las reivindicaciones 1
a 14, donde dicha solución acuosa líquida rica en proteínas tiene
una fuerza iónica inferior a 200 mm.
16. El proceso de una de las reivindicaciones 1
a 15, donde dicha solución acuosa líquida rica en proteínas se
calienta para destruir patógenos y enzimas presentes en dicha
solución acuosa líquida rica en proteínas.
17. El proceso de una de las reivindicaciones 1
a 16, donde se añade un antioxidante a dicha solución acuosa líquida
rica en proteínas.
18. El proceso de una de las reivindicaciones 1
a 17, donde dicho tejido muscular animal es tejido muscular de
pescado.
\newpage
19. El proceso de una de las reivindicaciones 1
a 17, donde dicho tejido muscular animal es tejido muscular de
pollo.
20. Una composición rica en proteínas recuperada
de un tejido muscular animal por un proceso según una de las
reivindicaciones 1 a 19, incluyendo dicha composición proteínas
miofibrilares y proteínas sarcoplásmicas libres de miofibrilas y
sarcómeros y conteniendo proteínas de membrana y lípidos de dicho
tejido muscular animal, siendo dichas proteínas capaces de formarse
en un gel.
21. La composición de la reivindicación 20, que
contiene al menos de 8% hasta 30% en peso de proteínas
sarcoplásmicas en base al peso total de proteínas miofibrilares y
proteínas sarcoplásmicas.
22. La composición de la reivindicación 20, que
contiene al menos de 10% hasta 30% en peso de proteínas
sarcoplásmicas en base al peso total de proteínas miofibrilares y
proteínas sarcoplásmicas.
23. La composición de la reivindicación 20, que
contiene al menos de 15% hasta 30% en peso de proteínas
sarcoplásmicas en base al peso total de proteínas miofibrilares y
proteínas sarcoplásmicas.
24. La composición de la reivindicación 20, que
contiene al menos de 18% hasta 30% en peso de proteínas
sarcoplásmicas en base al peso total de proteínas miofibrilares y
proteínas sarcoplásmicas.
25. La composición de una de las
reivindicaciones 20 a 24 como una composición sólida rica en
proteínas.
26. La composición de una de las
reivindicaciones 20 a 24 en una solución líquida acuosa que tiene
un pH menor o igual a 3,5.
27. La composición de la reivindicación 26,
donde dicho pH es entre 2,5 y 3,5.
Applications Claiming Priority (8)
Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
---|---|---|---|
GB9823080 | 1998-10-21 | ||
GB9823083 | 1998-10-21 | ||
GBGB9823085.7A GB9823085D0 (en) | 1998-10-21 | 1998-10-21 | Cellulose film structure |
GBGB9823080.8A GB9823080D0 (en) | 1998-10-21 | 1998-10-21 | Extrusion of cellulose film |
GBGB9823083.2A GB9823083D0 (en) | 1998-10-21 | 1998-10-21 | Extrusion apparatus |
GBGB9823081.6A GB9823081D0 (en) | 1998-10-21 | 1998-10-21 | Cellulose extrusion |
GB9823085 | 1998-10-21 | ||
GB9823081 | 1998-10-21 |
Publications (1)
Publication Number | Publication Date |
---|---|
ES2267293T3 true ES2267293T3 (es) | 2007-03-01 |
Family
ID=27451842
Family Applications (1)
Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
---|---|---|---|
ES99949241T Expired - Lifetime ES2267293T3 (es) | 1998-10-21 | 1999-10-18 | Extrusion de celulosa y dispositivo de extrusion. |
Country Status (7)
Country | Link |
---|---|
US (1) | US7037096B1 (es) |
EP (1) | EP1123190B1 (es) |
AT (1) | ATE330769T1 (es) |
AU (1) | AU6221399A (es) |
DE (1) | DE69932068T2 (es) |
ES (1) | ES2267293T3 (es) |
WO (1) | WO2000023249A2 (es) |
Families Citing this family (1)
Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
---|---|---|---|---|
DE10035798A1 (de) * | 2000-07-22 | 2002-01-31 | Kalle Nalo Gmbh & Co Kg | Verfahren und Vorrichtung zur Herstellung eines nahtlosen Folienschlauches und nahtloser Folienschlauch |
Family Cites Families (32)
Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
---|---|---|---|---|
US1654253A (en) * | 1924-05-12 | 1927-12-27 | Visking Corp | Method of and apparatus for making sausage casings |
DE1504461B2 (de) * | 1964-02-21 | 1974-09-19 | Kalle Ag, 6202 Wiesbaden-Biebrich | Verfahren und Vorrichtung zur kontinuierlichen Herstellung von biaxial gestreckten, nahtlosen Schläuchen aus linearen Polyestern |
NL280994A (es) * | 1965-02-04 | 1900-01-01 | ||
US3447939A (en) * | 1966-09-02 | 1969-06-03 | Eastman Kodak Co | Compounds dissolved in cyclic amine oxides |
US3778205A (en) * | 1970-06-11 | 1973-12-11 | Dow Chemical Co | Apparatus for cooling blown polymer films |
JPS4840855A (es) * | 1971-09-23 | 1973-06-15 | ||
US3767756A (en) * | 1972-06-30 | 1973-10-23 | Du Pont | Dry jet wet spinning process |
JPS529224B2 (es) * | 1973-02-26 | 1977-03-15 | ||
US4416698A (en) * | 1977-07-26 | 1983-11-22 | Akzona Incorporated | Shaped cellulose article prepared from a solution containing cellulose dissolved in a tertiary amine N-oxide solvent and a process for making the article |
US4144080A (en) * | 1977-07-26 | 1979-03-13 | Akzona Incorporated | Process for making amine oxide solution of cellulose |
US4196282A (en) * | 1977-11-25 | 1980-04-01 | Akzona Incorporated | Process for making a shapeable cellulose and shaped cellulose products |
DE3021943A1 (de) * | 1980-06-12 | 1982-01-21 | Akzo Gmbh, 5600 Wuppertal | Dialysemembran aus cellulose |
DD218104B5 (de) * | 1983-10-17 | 1996-06-13 | Thueringisches Inst Textil | Verfahren zur Herstellung thermisch stabiler Cellulose-Aminoxidloesungen |
NL8502034A (nl) * | 1985-07-15 | 1987-02-02 | Leer Koninklijke Emballage | Inrichting voor het vervaardigen van een buisvormig voorwerp. |
US4939235A (en) * | 1985-09-26 | 1990-07-03 | Foster-Miller, Inc. | Biaxially oriented ordered polybenzothiazole film |
JPH0645168B2 (ja) * | 1987-07-01 | 1994-06-15 | 株式会社フジクラ | 絶縁体の押出架橋方法 |
JP2745552B2 (ja) * | 1988-08-11 | 1998-04-28 | 東レ株式会社 | ベントエクストルーダ |
CA2005995C (en) * | 1988-12-20 | 1994-03-22 | Hiroji Niimi | Method for molding saturated crystalline polyesters and molding equipment therefor |
DE4034234A1 (de) * | 1990-10-27 | 1992-04-30 | Linde Ag | Verfahren zur herstellung von schlauchfolien |
GB2258656B (en) * | 1991-08-15 | 1994-01-12 | Albright & Wilson | Processing of powder |
US5451364A (en) * | 1992-01-17 | 1995-09-19 | Viskase Corporation | Cellulose food casing manufacturing method |
DE4219658C3 (de) * | 1992-06-16 | 2001-06-13 | Ostthueringische Materialpruef | Verfahren zur Herstellung von Cellulosefasern -filamenten und -folien nach dem Trocken-Naßextrusionsverfahren |
JPH07330945A (ja) * | 1994-06-06 | 1995-12-19 | Asahi Chem Ind Co Ltd | セルロース多孔膜の製造方法 |
DE4421482C2 (de) * | 1994-06-20 | 1997-04-03 | Fraunhofer Ges Forschung | Verfahren zur Herstellung orientierter Cellulosefolien sowie die mit diesem Verfahren hergestellten Folien und deren Verwendung |
WO1996020301A1 (de) * | 1994-12-23 | 1996-07-04 | Fraunhofer-Gesellschaft zur Förderung der angewandten Forschung e.V. | Verfahren zur herstellung von cellulosischen formkörpern sowie cellulosische formkörper |
DE19515137A1 (de) * | 1995-04-25 | 1996-10-31 | Thueringisches Inst Textil | Verfahren zur Herstellung von Cellulose-Flachfolien |
DE19607953A1 (de) * | 1996-03-01 | 1997-09-04 | Kalle Nalo Gmbh | Nach dem Aminoxidverfahren hergestellte Nahrungsmittelhüllen auf Cellulosebasis |
GB9606914D0 (en) * | 1996-04-02 | 1996-06-05 | Courtaulds Fibres Holdings Ltd | Battery separators |
EP0807460A1 (de) * | 1996-05-15 | 1997-11-19 | Akzo Nobel N.V. | Cellulosische Dialysemembran |
JP4035181B2 (ja) * | 1996-07-30 | 2008-01-16 | ダイセル化学工業株式会社 | セルロースの混合脂肪酸エステル、その溶液およびセルロースの混合脂肪酸エステルフイルム |
AT404595B (de) * | 1997-03-21 | 1998-12-28 | Chemiefaser Lenzing Ag | Vorrichtung und verfahren zur herstellung cellulosischer schlauchfolien |
DE19737113A1 (de) * | 1997-08-27 | 1999-03-04 | Kalle Nalo Gmbh | Verfahren und Vorrichtung zur Herstellung eines nahtlosen Folienschlauches auf Cellulosebasis durch Extrudieren |
-
1999
- 1999-10-18 EP EP99949241A patent/EP1123190B1/en not_active Expired - Lifetime
- 1999-10-18 AU AU62213/99A patent/AU6221399A/en not_active Abandoned
- 1999-10-18 AT AT99949241T patent/ATE330769T1/de not_active IP Right Cessation
- 1999-10-18 DE DE69932068T patent/DE69932068T2/de not_active Expired - Lifetime
- 1999-10-18 US US09/830,044 patent/US7037096B1/en not_active Expired - Fee Related
- 1999-10-18 ES ES99949241T patent/ES2267293T3/es not_active Expired - Lifetime
- 1999-10-18 WO PCT/GB1999/003439 patent/WO2000023249A2/en active IP Right Grant
Also Published As
Publication number | Publication date |
---|---|
DE69932068D1 (de) | 2006-08-03 |
AU6221399A (en) | 2000-05-08 |
DE69932068T2 (de) | 2007-06-14 |
WO2000023249A3 (en) | 2000-08-24 |
EP1123190B1 (en) | 2006-06-21 |
WO2000023249A2 (en) | 2000-04-27 |
EP1123190A2 (en) | 2001-08-16 |
US7037096B1 (en) | 2006-05-02 |
ATE330769T1 (de) | 2006-07-15 |
Similar Documents
Publication | Publication Date | Title |
---|---|---|
ES2270528T3 (es) | Composicion proteinica y procedimiento para aislar una composicion proteica a partir de una fuente muscular. | |
RU2252601C2 (ru) | Способ получения обогащенной белком композиции из мышечной ткани животных и обогащенная белком композиция | |
ES2320736T3 (es) | Extraccion de alta eficiencia de proteinas. | |
Nolsøe et al. | The acid and alkaline solubilization process for the isolation of muscle proteins: state of the art | |
US5853791A (en) | Process for the production of a food ingredient constituted essentially of muscular protein fibers | |
ES2267293T3 (es) | Extrusion de celulosa y dispositivo de extrusion. | |
MXPA00002102A (es) | Composicion proteica y proceso para aislar una composicion proteica a partir de una fuente muscular | |
GARCÍA et al. | Surimi and Derived | |
CN113950253A (zh) | 从去骨家禽肉中分离蛋白质组合物和脂肪组合物的方法 | |
Sasidharan et al. | Functional Proteins from Seafood Processing Discards and their Applications | |
Mazorra-Manzano et al. | 17 Seafood proteins | |
IL136802A (en) | A protein preparation extracted from animal muscle tissue | |
MXPA97008100A (es) | Proceso para aislar una composicion proteica deuna fuente muscular y composicion proteica |