ES2267293T3 - Extrusion de celulosa y dispositivo de extrusion. - Google Patents

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Abstract

Un aparato para la producción de película de celulosa soplada extruída a partir de una solución de celulosa, agua y un óxido de amina, incluyendo dicho aparato : - medios de extrusión (214) para extruir continuamente una solución de celulosa a través de un troquel para formar un tubo de película; - medios para mantener el interior del tubo de película a una presión positiva; - medios para suministrar medios de precipitación (206) a la superficie interior del tubo de película; - un baño de precipitación; - medios de tracción (204) colocados hacia abajo de los medios de extrusión (214) para sacar continuamente la película extruída de los medios de extrusión (214); - donde una vez que el aparato está en operación, el baño de precipitación contiene medios de precipitación (206); caracterizado porque un elemento tubular está situado en el baño de precipitación, donde una vez que el aparato está en operación, los medios de precipitación (206) rodean el elemento tubular y también están presentes dentro del perímetro del elemento tubular, y el elemento tubular protege el tubo de película extruída contra perturbaciones en los medios de precipitación (206).

Description

Extrusión de celulosa y dispositivo de extrusión.
Referencia a solicitudes relacionadas Antecedentes de la invención 1. Campo de la invención
Esta invención se refiere a un proceso para recuperar proteína de una fuente de músculo animal con mejores propiedades funcionales y al producto proteínico así obtenido. Más en particular, esta invención se refiere a un proceso para recuperar proteínas de músculo con mejores propiedades funcionales de una fuente animal y al producto proteínico así obtenido.
2. Descripción de la técnica anterior
Actualmente, hay interés por ampliar el uso de proteínas de músculo como alimento a causa de sus propiedades funcionales y nutricionales. Un mejor uso de estos materiales sería especialmente importante con materias primas envejecidas o congeladas que son menos valiosas porque han perdido funcionalidad proteínica. Se considera actualmente que el tejido muscular utilizado como la alimentación en los procesos actuales debe ser fresco en vez de congelado o envejecido. Es práctica comercial común procesar en el barco el pescado recién capturado en la mar en vez de someterlo al tiempo de transporte o la congelación necesarios para efectuar el procesado en tierra. El envejecimiento o la congelación de pescado disminuyen las cualidades funcionales de las proteínas del tejido. Las funcionalidades de las proteínas de más interés para los científicos expertos en alimentos son las propiedades de solubilidad, capacidad de retención de agua, gelación, capacidad de unión de grasas, estabilización de espuma y emulsificación.
Los concentrados proteínicos de tejido muscular, especialmente pescado, se han hecho mediante hidrólisis. Este acercamiento ha mejorado algunas propiedades funcionales, especialmente la solubilidad, que ha permitido su uso en sopas preparadas. Sin embargo, este acercamiento también destruye otras propiedades funcionales, como la capacidad de gelificación.
Un proceso que ha tenido cierto éxito al estabilizar alimentos proteínicos ha sido el proceso para producir "surimi". Este proceso convencional se ha utilizado primariamente para pescado, aunque ha habido algunos intentos de producir un producto parecido a surimi a partir de otras materias primas tales como carne de pollo picada deshuesada mecánicamente. Al producir surimi, el músculo fresco se pica y lava un número variable de veces con una cantidad variable de agua. Esto lo determina la posición de la planta y el producto que se desea obtener de la especie particular. Se puede usar agua en una relación de sólo aproximadamente 2 partes de agua a una parte de pescado hasta aproximadamente 5 partes de agua a una parte de pescado; se usan típicamente aproximadamente 3 partes de agua por una parte de pescado. El número de lavados puede variar, generalmente, de 2 a 5, dependiendo de nuevo de la materia prima, el producto deseado, y la disponibilidad de agua. Del veinte al treinta por ciento de las proteínas de músculo de pescado se solubilizan cuando el músculo triturado se lava con agua. Estas proteínas solubles, conocidas como proteínas sarcoplásmicas, no se recuperan por lo general del agua de lavado del proceso. Esta pérdida es indeseable dado que las proteínas sarcoplásmicas son útiles como alimento. El producto picado lavado conteniendo la proteína en forma sólida se utiliza posteriormente para hacer geles proteínicos. Originalmente, se utilizó para producir "kamaboko" en Japón. Kamaboko es un embutido popular de pescado en el que el pescado picado lavado se calienta hasta que gelifica. Se considera actualmente que es necesario añadir crioprotectores al pescado picado lavado antes de la congelación para evitar la desnaturalización de las proteínas. Una mezcla típica de crioprotectores incluye aproximadamente 4% de sucrosa, aproximadamente 4% de sorbitol y aproximadamente 0,2% de tripolifosfato de sodio. Estos componentes retardan la desnaturalización de la proteína durante la congelación, el almacenamiento congelado y la descongelación.
Cuq y colaboradores, Journal of Food Science, pgs. 1369-1374 (1995) han propuesto proporcionar película de envasar comestible basada en proteínas miofibrilares de pescado. En el proceso para hacer las películas, la proteína de carne de pescado picada lavada con agua se solubiliza en una solución acuosa de ácido acético a pH 3,0 a una concentración final de 2% de proteína. No se ha realizado ningún intento en este trabajo de reajustar los valores de pH de las proteínas acidificadas para restablecer las propiedades funcionales logradas a valores de pH superiores a aproximadamente 5,5. Además, el uso de ácido acético imparte al material un olor fuerte que limitará gravemente su uso en un producto alimenticio.
También se ha propuesto por Shahidi y Onodenalore, Food Chemistry, 53 (1995) 51-54, someter capelán entero deshuesado a lavado en agua seguido de lavado en 0,5% de cloruro de sodio, seguido de lavado en bicarbonato de sodio. La serie de lavados, incluyendo el que usa bicarbonato de sodio, quitará más de 50% de las proteínas de músculo. Se quitarían esencialmente todas las proteínas sarcoplásmicas. El residuo final se lavó más para quitar el bicarbonato residual. La carne lavada se suspendió posteriormente en agua fría y calentó a 70°C durante 15 minutos. Este tratamiento térmico es suficiente para "cocer" las proteínas de pescado, desnaturalizándolas así y reduciendo o eliminando sus propiedades funcionales. No se intentó restablecer las proteínas para mejorar las propiedades funcionales de las proteínas de capelán.
Shahidi y Venugopal, Journal of Agricultural and Food Chemistry 42 (1994) 1440-1448, describen un proceso para someter arenque a lavado en agua seguido de lavado con bicarbonato de sodio acuoso. De nuevo, este proceso quitará más de 50% de las proteínas de músculo, incluyendo las proteínas sarcoplásmicas. La carne lavada se homogeneizó y el pH se varió entre 3,5 y 4,0 con ácido acético. Además, hay un problema de olor inaceptable con el ácido acético volátil.
Venugopal y Shahidi, Journal of Food Science, 59, 2 (1994) 265-268, 276, también describen un proceso similar para tratar caballa picada. El material se lava secuencialmente con agua, solución de bicarbonato y de nuevo agua. El pH se pone a pH 3,5 con ácido acético después de la homogeneización. Las proteínas se precipitaron a valores de pH superiores a 4 al calentar el material a 100°C durante 15 minutos. Se afirma que la "disolución de proteínas estructurales de músculo de pescado requiere extractores con una fuerza fónica >0,3".
Shahidi y Venugopal, Meat Focus International, octubre 1993, pgs 443-445, describen un proceso para formar arenque homogeneizado, dispersiones de caballa o dispersiones de capelán en líquidos acuosos que tiene un pH de sólo aproximadamente 3,0. Se refiere que el ácido acético reduce la viscosidad de las dispersiones de arenque, incrementa la viscosidad de la caballa para formar un gel y precipita capelán. Todos estos preparados se lavaron inicialmente con agua y bicarbonato de sodio, que quitaría una proporción sustancial de la proteína, incluyendo las proteínas sarcoplásmicas.
Chawla y colaboradores, Journal of Food Science, Vol. 61, número 2, pgs 362-366, 1996, describen un proceso para tratar músculo de brema rayada picada después de haberse lavado dos veces con agua y recuperado por filtración. El producto de pescado picado se mezcla con ácido tartárico, láctico, acético o cítrico, se deja reposar y después se calienta en un baño de agua hirviendo durante veinte minutos y después se enfría para formar un gel. Este tratamiento térmico es suficiente para desnaturalizar las proteínas. Los pasos de lavado quitan indeseablemente proteínas sarcoplásmicas solubles de la carne picada. También se afirma que la carne picada lavada no proporciona la propiedad deseada de formación de gel de surimi.
Onodenalore y colaboradores, Journal of Aquatic Food Products Technology, Vol. 5 (4), páginas 43-59, afirman que el músculo de tiburón picado es una fuente de composiciones de proteínas acidificadas. El producto picado se lava secuencialmente con cloruro de sodio acuoso, bicarbonato de sodio acuoso y después agua para quitar sustancias metabólicas. Este lavado realiza una extracción indeseable de proteínas sarcoplásmicas. El producto picado se recupera por filtración. El producto picado se acidifica posteriormente a pH 3,5 con ácido acético, calienta en un baño de agua hirviendo, enfría y centrifuga para recuperar un supernadante. El pH del supernadante se ajustó a un pH 4-10 usando NaOH, calentó en un baño de agua hirviendo, coció y centrifugó para recuperar un segundo supernadante. El calentamiento de la dispersión proteínica incluyendo el producto picado dio lugar a 87-94% de la proteína restante en solución mientras que el calentamiento de la dispersión proteínica no acidificada dio lugar a coagulación de proteínas. Sin embargo, el calentamiento produce desnaturalización de las proteínas.
Por consiguiente, sería deseable proporcionar un proceso para recuperar una proporción alta de proteína de músculo disponible de una fuente animal incluyendo una fuente animal congelada o envejecida, en vez de requerir una fuente de tejido muscular fresco. También sería deseable proporcionar tal proceso, que permite el uso de fuentes de proteína de músculo que actualmente están infrautilizadas como una fuente de alimento tal como pescado congelado o envejecido. Además, sería deseable proporcionar tal proceso que recupera sustancialmente todo el contenido proteínico del material de alimentación del proceso. Además, sería deseable proporcionar tal proceso que produce un producto de proteína estable, funcional, que es especialmente útil para consumo humano. Tal proceso permitiría su operación a voluntad en vez de requerir la iniciación del proceso muy poco después de sacrificar la fuente animal de modo que el procesado se pueda prolongar durante un programa de tiempo deseado.
Breve descripción de la invención
Esta invención se basa en las propiedades recién descubiertas por nosotros de las proteínas miofibrilares y sarcoplásmicas de tejido muscular que permiten su procesado a pH bajo, inferior a aproximadamente 3,5. Se pica tejido muscular (pescado o carne) para formar partículas, triturándolo u homogenizándolo con agua suficiente y a un pH para solubilizar sustancialmente toda la proteína disponible. La solubilización se efectúa a un pH bajo inferior a aproximadamente 3,5, pero no tan bajo que lleve a cabo la destrucción sustancial de las proteínas, preferiblemente entre aproximadamente 2,5 y aproximadamente 3,5. Durante el paso de solubilización, la estructura de miofibrila y de sarcómero del tejido se convierte de forma sustancialmente completa en proteína solubilizada de modo que el producto final obtenido descrito a continuación esté sustancialmente libre de la estructura de miofibrila y sarcómero del tejido. Este proceso difiere del proceso convencional para hacer surimi en que las principales proteínas miofibrilares nunca se solubilizan en el proceso convencional. En el proceso convencional de hacer surimi, las proteínas miofibrilares se lavan simplemente en agua o en agua que se ha hecho ligeramente alcalina para quitar materiales solubles en agua que dan lugar a pérdida de calidad del producto. Por desgracia, este proceso convencional también quita proteínas sarcoplásmicas solubles en agua.
En una realización opcional de esta invención, el músculo troceado obtenido se puede mezclar con una solución acuosa para obtener un pH típico de entre aproximadamente 5,0 y aproximadamente 5,5 para proporcionar una suspensión de partículas de músculo que se pueden tratar más fácilmente con el fin de solubilizar proteínas en el paso posterior de tratamiento a pH bajo para producir una solución que tiene una viscosidad baja suficiente, es decir, un no-gel, de manera que se pueda procesar fácilmente. Realizando este paso preliminar opcional a pH entre aproximadamente 5,0 y aproximadamente 5,5, se obtiene una suspensión homogénea donde la proteína no embebe excesiva concentración de agua. Así, se procesan volúmenes reducidos de agua que se deben tratar para obtener el pH inferior deseado en el paso de solubilización siguiente.
El material proteínico solubilizado del paso de tratamiento a pH bajo se trata posteriormente para precipitar las proteínas, por ejemplo, elevando su pH a entre aproximadamente 5,0 y aproximadamente 5,5, adición de sal, la combinación de adición de sal e incremento del pH, el uso de un coprecipitante tal como un polímero polisacárido para recuperar un producto proteínico insoluble conteniendo proteínas miofibrilares y una proporción significativa de la proteína sarcoplásmica de las proteínas del tejido muscular original alimentado al proceso. El producto proteínico puede contener proteína de membrana presente en la alimentación de proceso de tejido animal original. Además, como se expone anteriormente, la proteína precipitada esté sustancialmente libre de estructura de miofibrila y sarcómero del tejido. Las miofibrilas y el tejido de sarcómero incluyen hebras de tejido o porciones de estructura de hebras del tejido que se pueden ver al microscopio. Las miofibrilas y el sarcómero están formados primariamente por proteínas.
En un proceso alternativo de esta invención, el tejido muscular se puede lavar para obtener una solución acuosa de proteína sarcoplásmica. Esta solución se trata a pH bajo como se expone anteriormente y después precipita como se expone anteriormente en presencia de proteína miofibrilar.
En un proceso alternativo, este paso de precipitación no se tiene que realizar para recuperar el producto de proteína. El producto de proteína se puede tratar directamente sin tanto elevar su pH por precipitación con una sal, un polímero, y se puede secar por pulverización para ser usado, por ejemplo, en alimentos ácidos. Alternativamente, la solución rica en proteínas de pH bajo se puede tratar con el fin de mejorar sus propiedades funcionales, por ejemplo, con una composición de enzima proteolitica agria o fraccionando la proteína. La composición de proteína precipitada recuperada en la condición de pH más alto se puede tratar adicionalmente para producir un producto alimenticio. Tal tratamiento adicional puede incluir liofilización, temperatura de congelación con o sin una composición de crioprotector adicional y con o sin elevar su pH o gelación elevando su pH.
Breve descripción de los dibujos
La figura 1 es un diagrama esquemático general que ilustra el proceso de esta invención.
La figura 2 es un diagrama esquemático de un proceso convencional del estado de la técnica anterior.
La figura 3 es una vista esquemática de un proceso convencional mejorado del estado de la técnica anterior.
La figura 4 es una vista esquemática de un proceso preferente de esta invención.
Descripción de realizaciones específicas
Según esta invención, se trocea músculo de animal para formar partículas por ejemplo mediante trituración, homogenización o análogos. Como un paso preliminar opcional, el tejido de músculo de animal fuente de proteínas se muele y mezcla con un líquido acuoso a un pH inferior a aproximadamente 3,5 y en una relación de volumen de líquido acuoso a peso de tejido para formar una composición acuosa que no tiene una viscosidad indeseablemente alta que hace difícil la recuperación de la proteína. Como resultado de esta condición de pH bajo, la solución de proteína está sustancialmente libre de miofibrilas y sarcómeros. La fuente de músculo de animal puede ser fresca, envejecida o congelada. Típicamente, la relación de volumen de líquido acuoso al peso de tejido es superior a aproximadamente 7:1, preferentemente superior a aproximadamente 9:1. Se puede utilizar relaciones más bajas de volumen de líquido acuoso a peso de tejido, dependiendo del origen de la especie de tejido de músculo cuándo la fuente de músculo de animal exhibe una tendencia reducida de causar gelación a las relaciones más bajas. Utilizando estas condiciones de pH y relación de volumen de líquido acuoso a peso de tejido, el componente de proteína del tejido se disuelve en el líquido acuoso evitando al mismo tiempo la gelación de la composición en este paso. El pH no deberá ser tan bajo que destruya una parte sustancial de la proteína en el período de tiempo en que la proteína esté en solución, es decir, inferior a aproximadamente pH 1,0. La desnaturalización de la proteína y la hidrólisis de la proteína también son función de la temperatura y el tiempo en solución promoviendo la temperatura incrementada y el tiempo incrementado en solución la desnaturalización de la proteína y la hidrólisis de la proteína. Por lo tanto, es deseable reducir la temperatura de la solución y el tiempo que la proteína está en solución, particularmente cuando se logra un pH más bajo de la solución de proteína, por ejemplo aproximadamente 2,0 o menos. La composición líquida acuosa también puede contener componentes que no degradan o hidrolizan las proteínas en solución como sales, por ejemplo, cloruro de sodio. La fuerza fónica de la solución se debe mantener por debajo de aproximadamente 200 mM para evitar la precipitación de proteína cuando no se desea.
En un paso preliminar opcional, el tejido de músculo de animal troceado se mezcla con una disolución acuosa acídica a un pH de aproximadamente 5,0 a aproximadamente 5,5. A continuación, el pH de la mezcla se reduce con ácido como se ha descrito anteriormente para solubilizar las proteínas. Se ha hallado que este paso de mezcla preliminar proporciona soluciones de proteína de viscosidad reducida en el paso de tratamiento de pH bajo antes descrito y por lo tanto promueve la facilidad del procesado para recuperar la proteína.
En este punto, la composición solubilizada opcionalmente se puede fraccionar con el fin de recuperar una fracción proteínica deseada particular o fracción de producto deseada si se desea por cromatografía de exclusión de tamaño u otras técnicas basadas en las propiedades de las proteínas, distintas del tamaño molecular, dado que los materiales se solubilizan en una solución de viscosidad baja. Alternativamente, la proteína en solución se puede deshidratar, por ejemplo, por secado por pulverización, para producir una proteína funcional para uso en alimentos ácidos tal como aliño de ensaladas, mayonesa, geles o como suplemento de nutrientes para zumos de fruta, refrescos. Este punto del proceso proporciona un tiempo conveniente para tratar las proteínas disueltas con enzimas proteolíticas ácidas, si se desea modificar las proteínas para mejorar sus propiedades funcionales como se ha descrito. Se puede producir cierta proteolisis limitada al pH bajo. Esta proteolisis depende del tiempo, la temperatura, y el valor de pH específico.
La solución/suspensión coloidal rica en proteínas recuperada se puede ajustar posteriormente a un pH en el que esencialmente todas las proteínas precipitan, tal como entre aproximadamente 5,0 y aproximadamente 6,5. Este pH variará dependiendo de la fuente animal de la proteína y es en general entre aproximadamente 5,0 y aproximadamente 5,5, más generalmente entre aproximadamente 5,3 y aproximadamente 5,5. La proteína se puede recuperar de nuevo, por ejemplo por centrifugación o con un precipitante polimérico, por ejemplo, un polisacárido o su combinación. No sólo se recuperan todas las proteínas miofibrilares y citoesqueléticas, sino que la fracción de proteínas sarcoplásmicas solubles que se han solubilizado previamente en el pH reducido inferior a aproximadamente 3,5, pero no se han recuperado por separado, también se precipita elevando el pH a entre aproximadamente 5,0 y aproximadamente 5,5. Esta recuperación de las proteínas sarcoplásmicas no se observa cuando la muestra se reduce directamente a un pH de aproximadamente 5,5 y se centrifuga. Hay que lograr la condición de pH bajo y volver posteriormente a la condición de pH donde se efectúa precipitación de proteínas para evitar esta pérdida de proteínas. Cuando la condición de pH bajo no se obtiene preliminarmente, la pérdida de proteínas es en general entre aproximadamente 20 y aproximadamente 30% de la proteína original alimentada del proceso, debido primariamente a pérdida de proteína sarcoplásmica. La proteína precipitada se separa de las composiciones líquidas acuosas que contienen impurezas solubles tales como metabolitos de peso molecular bajo, azúcares, fosfatos y/o nucleótidos. Alternativamente, la precipitación de proteínas se puede lograr con polímeros de precipitación tales como polisacáridos, polímeros cargados, hidrocoloides marinos incluyendo alginatos o carragenanos solos o en combinación con centrifugación. Además, como se expone anteriormente, la precipitación se puede efectuar mediante adición de sal o mediante la combinación de control de pH y adición de sal. Aunque los solicitantes no pretenden quedar vinculados por ninguna teoría particular para corroborar la recuperación de proteínas no probada, esta mejor recuperación se puede deber a cambios moleculares en las proteínas sarcoplásmicas por lo que son insolubles en ese pH, o se pueden unir más fácilmente a las proteínas miofibrilares y citoesqueléticas debido a cambios moleculares en las últimas proteínas. Alternativamente, puede ser que la abertura de las proteínas miofibrilares y citoesqueléticas proporcione más lugares de unión para las proteínas sarcoplásmicas.
En cualquier caso, los solicitantes han hallado que el tratamiento de la solución de proteínas en la condición de pH bajo expuesta anteriormente mejora la funcionalidad de la proteína. Esta mejora observada permite el uso de tejido muscular envejecido o congelado como un material inicial en el proceso de esta invención. Además, se puede usar tejido muscular fresco como un material inicial en el proceso de esta invención.
La velocidad a la que se logra el pH de precipitación óptimo puede tener un efecto en la naturaleza de la asociación de las proteínas recogidas. Un cambio rápido de pH por adición directa de base puede producir una masa agregada de proteínas, mientras que un cambio lento de pH, por ejemplo, el logrado por diálisis, puede permitir que las proteínas se asocien específicamente con las proteínas con las que normalmente están asociadas en las fibrilas.
Cualquier ácido que no contamine indeseablemente el producto final se puede usar para bajar el pH tal como ácidos orgánicos incluyendo ácido cítrico, ácido málico, ácido tartárico o ácidos minerales, como ácido clorhídrico o ácido sulfúrico o sus mezclas. El ácido cítrico que tiene valores pKa favorables es un ácido preferido para el proceso. Suficiente ácido cítrico proporciona una capacidad niveladora adecuada a pH 3 y pH 5,5 y posteriormente se puede usar ácido clorhídrico para reducir el pH al punto deseado. No son deseables los ácidos con significativa volatilidad que imparten un olor indeseable tal como ácido acético o ácido butírico. Igualmente, se puede usar alguna de varias bases para elevar el pH. Se prefiere añadir un polifosfato dado que éste también funciona como antioxidante y mejora las propiedades funcionales de las proteínas de músculo.
La proteína precipitada opcionalmente se puede tratar en muchas formas. Por ejemplo, su pH se puede elevar a neutralidad, se puede añadir crioprotectores, y congelar para hacer un "surimi" típico. Los surimis preparados por este proceso tienen excelente calidad funcional. La "tensión verdadera" (una medida de la calidad proteínica) ha sido de hasta 2,8 para bacalao y 2,6 para músculo ligero de fuentes de proteínas animales. El producto tiene un contenido reducido de lípidos. La proteína precipitada se puede deshidratar después de la adición de agentes usados actualmente en el procesado de surimis, tal como almidones, para evitar la agregación de la proteína, por ejemplo, aunque sin limitación, compuestos de carga negativa para uso en la producción de productos como geles, emulsionantes y desarrolladores de viscosidad. La proteína precipitada también se puede reacidular a pH de aproximadamente 2,5 a aproximadamente 3,5 usando menos volumen de líquido que el que contenía previamente para concentrar la proteína antes de la deshidratación. Esto ahorra energía en el paso de deshidratación. Además, las composiciones de proteínas recuperadas se pueden fraccionar para recuperar proteínas constituyentes. El producto resultante es útil como un ingrediente en productos como los antes descritos.
Al utilizar tejido muscular animal que tiene un contenido de grasa, aceite y/o lípidos relativamente alto, la grasa, el aceite y/o el lípido pueden permanecer con la proteína precipitada que puede hacer que el producto rico en proteínas sea susceptible de degradación, primariamente por oxidación. Por consiguiente, el producto rico en proteínas se puede tratar, por ejemplo, almacenándolo al vacío, almacenarse congelado, añadiendo un antioxidante como ácido isoascórbico, ácido ascórbico, ácido eritórbico, galato de propilo, tocoferoles.
Esta invención supone una mejora sobre la técnica anterior porque:
1.
Se puede usar tejido muscular envejecido o congelado como una composición de alimento que permite programar el proceso para acomodar un período de tiempo deseado. En el proceso de esta invención no se precisa un producto muy fresco como material inicial. La capacidad del proceso de esta invención de utilizar pescado no fresco e incluso congelado es muy importante para una flota pesquera que captura el pescado, y permite el uso de plantas en tierra para efectuar el proceso de esta invención dado que elimina el requisito de utilizar fuentes de filetes de pescado fresco que ahora necesitan los procesos actualmente disponibles.
2.
El proceso de esta invención proporciona mayor rendimiento de proteína. Con el proceso de esta invención se obtiene más de aproximadamente 90% de proteína típicamente de tejidos musculáres ligeros, mientras que los procesos similares de la técnica anterior realización una recuperación de proteínas inferior a aproximadamente 60%. En algunos casos, los rendimientos proteínicos obtenidos con la presente invención son de hasta 95% aproximadamente.
3.
El rendimiento mejorado de proteína como producto significa que hay menos proteína que recuperar/quitar en el agua residual, de modo que se reduce la contaminación por subproductos.
4.
El color del producto de esta invención se mejora mucho con respecto al color de productos de la técnica anterior. El surimi hecho ahora de pescado pelágico con los procesos actualmente disponibles es típicamente de color grisáceo con un valor Hunter "b" alto. Con el proceso de la presente invención, a partir del músculo ligero de caballa como la fuente inicial de proteínas animales, se obtiene un color blanco tan bueno o mejor que la mejor calidad de surimi hecho de carne magra de pescado blanco con los procesos actualmente disponibles. Como material de alimentación del proceso, el músculo ligero de caballa almacenado entre 2 y 3 días en hielo proporciona típicamente un producto de esta invención que tiene valores "L", "a", "b" de 78,4, -0,89 y 2,0 con un índice de blancura de 78,3 o mejor.
5.
En los procesos de la técnica anterior, una mayoría de las proteínas de músculo son insolubles durante todo el proceso. El proceso de esta invención solubiliza aproximadamente 98% de las proteínas de músculo. Esto reduce el tiempo de proceso, promueve la facilidad del proceso de control y hace que el proceso se pueda adaptar al procesado continuo.
6.
Un uso obvio del proceso de esta invención es utilizar materiales que no están disponibles ahora como alimentos para humanos a causa de su inestabilidad y cualidades sensoriales desfavorables. La estabilidad se puede mejorar con el proceso de esta invención al utilizar composiciones de mejora de estabilidad tales como antioxidantes. Un ejemplo del uso en la presente invención son las especies pelágicas pequeñas de pescado como arenque, caballa, lacha tirana, capelán, anchoas, sardinas, como materiales iniciales, que actualmente están infrautilizados o se utilizan primariamente como pescado industrial y no para consumo humano. Aproximadamente la mitad del pescado actualmente capturado en el mundo no se utiliza para alimento humano. Un proceso que produce un concentrado de proteínas estable aceptable para consumo humano constituye un importante uso de valor añadido de este material y una contribución importante a la nutrición mundial. Por ejemplo, la producción sostenible anual estimada de caballa, lacha tirana y arenque que se puede obtener de la costa atlántica de los Estados Unidos es de hasta 5 mil millones de libras. El proceso de esta invención también se puede usar para procesar carne que se recupera de pescado de criadero después de quitar los filetes. Este material no se utiliza actualmente para alimento humano. Las fuentes iniciales adecuadas representativas de proteína animal para el proceso de esta invención incluyen filetes de pescado, pescado sin cabeza y eviscerado, incluyendo pescado pelágico, crustáceos, por ejemplo, camarón, molusco, por ejemplo calamar, o pollo, vacuno, cordero, oveja, por ejemplo, actualmente se produce gran cantidad de carne de pollo deshuesada mecánicamente a partir de los esqueletos de los aves después de quitar algunas partes del pollo para venta al por menor. El proceso de la presente invención puede utilizar tales partes de pollo para producir productos ricos en proteínas útiles para consumo humano. Otras fuentes de músculo infrautilizadas adaptables al proceso de esta invención incluyen camarón antártico, que se puede obtener en grandes cantidades, pero que es difícil de convertir en alimento humano a causa de su pequeño tamaño. El proceso también es capaz de utilizar la mayor parte de músculo inestable o de bajo valor.
Un ejemplo específico del proceso de la presente invención incluye una pluralidad de pasos, incluyendo pasos opcionales. En un primer paso, se tritura una fuente de proteína animal para producir una composición de partículas que tienen gran área superficial que promueve el procesado posterior. En un segundo paso opcional, la fuente de proteína triturada se puede lavar con agua, típicamente con aproximadamente 1 a 9 o más volúmenes de agua en base al peso de músculo triturado fuente. Al utilizar el paso de lavado opcional, la fracción soluble líquida se separa de la fracción insoluble, por ejemplo, por centrifugación, procesándose más la fracción insoluble, como se describe más adelante. La fracción líquida contiene proteínas solubilizadas y lípidos. Aunque este paso de lavado quita una porción de lípidos indeseables, también quita indeseablemente proteínas, especialmente proteínas sarcoplásmicas. La fracción de agua rica en proteínas recuperada se puede introducir posteriormente hacia abajo en el proceso para procesado adicional de la fracción insoluble del paso de lavado de manera que se puedan recuperar las proteínas presentes en la fracción soluble líquida de lavado. Sobre la fuente de proteína animal triturada se pulveriza agua que también puede contener ácido, por ejemplo ácido cítrico, para obtener un pH de aproximadamente 5,3 a aproximadamente 5,5 para producir pequeñas partículas que promueven su solubilización en un paso siguiente donde se reduce el pH de la composición. Al realizar este paso a un pH entre aproximadamente 5,3 y aproximadamente 5,5, se evita o minimiza el hinchamiento indeseable de la composición.
La composición de la composición rica en proteína pulverizada posteriormente se mezcla con una composición ácida para reducir el pH a menos de aproximadamente 3,5, pero no tan bajo que destruya significativamente la proteína, por ejemplo aproximadamente 2,0 o incluso de sólo aproximadamente 1,0. Ácidos adecuados son aquellos que no destruyen significativamente la proteína y no hacen que el producto final sea tóxico. Los ácidos adecuados representativos incluyen ácido clorhídrico, ácido sulfúrico. Este paso de proceso realizado a pH bajo contrasta con las condiciones de proceso de la técnica anterior a un pH alto cerca de pH neutro. La composición resultante incluye una solución de viscosidad baja en la que sustancialmente toda la proteína de la fuente de proteína animal es soluble y esté sustancialmente libre de miofibrilas y estructura de tejido sarcomérico.
La solución de pH bajo se puede fraccionar posteriormente, si se desea para separar sólidos de la fracción o fracciones acuosas, por ejemplo por filtración o decantación para quitar sólidos, tal como hueso, si lo hay. El componente acuoso rico en proteínas se recupera para procesado adicional como se describe más adelante.
La proteína en la solución de baja viscosidad se trata posteriormente para precipitar las proteínas. La proteína en solución se precipita posteriormente por ejemplo elevando el pH de la solución por encima de aproximadamente 5,0, preferiblemente a aproximadamente 5,5. Alternativamente, se puede usar sal o un polímero precipitante para efectuar la precipitación. Cuando se elimina el paso de lavado antes descrito del tejido triturado inicialmente, la proteína soluble en agua, incluyendo la proteína sarcoplásmica del tejido triturado se recupera en este paso. Típicamente, la proteína sarcoplásmica incluye aproximadamente 20-30% de la proteína total en el tejido original. Los procesos de la técnica anterior no recuperan esta proteína. Aunque el paso de lavado inicial quita esta proteína del tejido procesado, se puede recuperar en el proceso de esta invención como se ha descrito anteriormente. Incluso cuando se incluye este paso de lavado inicial en el proceso de esta invención y la proteína sarcoplásmica se recupera por separado, el proceso de esta invención proporciona ventajas sustanciales dado que es capaz de procesar fuentes de proteínas animales, incluyendo alto contenido de grasa y fuentes de alto contenido de aceite que no se pueden procesar de forma económica para producir alimento para consumo humano con los procesos actualmente disponibles.
El producto de esta invención difiere de los productos de la técnica anterior en que los productos de solución líquidos y sólidos precipitados de esta invención están sustancialmente libres de miofibrilas y tejido de sarcómero. En contraposición, los productos de los procesos de la técnica anterior para producir surimi contienen miofibrilas y sarcómeros. Además, el producto de esta invención que incluye proteína primariamente miofibrilar, también puede contener cantidades significativas de proteína sarcoplásmica. La proteína sarcoplásmica en el producto de proteína incluye típicamente más de aproximadamente 8%, preferiblemente más de aproximadamente 15% y más preferiblemente más de aproximadamente 18% de proteínas sarcoplásmicas en peso, hasta aproximadamente 30% en peso en base al peso total de proteína del producto.
El producto precipitado se puede utilizar directamente como una fuente de alimento. Alternativamente, el producto precipitado se puede tratar más, por ejemplo, quitando una porción del agua del producto, por liofilización, congelación, o termosecado. El producto resultante puede estar en forma de una solución, un gel o un producto particulado seco. El producto es útil como una composición de calidad alimenticia para consumo humano y tiene una amplia variedad de usos. El producto se puede usar, por ejemplo, formar la porción principal de carne de cangrejo artificial o como un aditivo alimenticio tal como un agente ligante. Además, el producto se puede usar como un emulsionante, como un agente espesante, como un agente espumante, como un agente gelificante, como un agente ligante de agua, en particular en productos alimenticios.
La figura 1 ilustra el proceso general de esta invención incluyendo algunos pasos de proceso opcionales. En un primer paso se puede introducir opcionalmente una fuente de proteína de músculo animal 10 a un paso de centrifugación o prensado en frío convencional 12 donde la alimentación, tal como pescado triturado, se somete a presión, para separar un líquido acuoso conteniendo grasas y aceites 13 del tejido sólido 15. El tejido animal sólido 15 se pica posteriormente en el paso 20 para incrementar su área superficial. Alternativamente, los pasos 12 y 20 se pueden invertir. El tejido triturado 28 se pulveriza y se reduce su pH con una solución ácida acuosa a aproximadamente 5,0 a aproximadamente 5,5 en el paso 34. La composición acuosa 36 se mezcla posteriormente con ácido en el paso 38 para reducir su pH a entre aproximadamente 3,0 y aproximadamente 3,5. Se puede añadir corrientes acuosas ricas en proteínas al paso 38 para procesado. La fracción resultante rica en proteínas de pH bajo 40 es dirigida al paso 58 donde se eleva su pH, por ejemplo entre aproximadamente 5,0 y aproximadamente 6,5 para efectuar la precipitación de sustancialmente toda la proteína en solución. Opcionalmente, 40 se puede tratar por ejemplo por precipitación de sales, precipitación con un polímero precipitante o sus combinaciones, en vez de precipitarse en el paso 58. La proteína precipitada 60 se puede procesar adicionalmente en el paso 62 por ejemplo por liofilización, congelación en la presencia de un crioprotector o por gelificación.
El ejemplo siguiente ilustra la presente invención y no pretende limitarla.
Ejemplo 1
Este ejemplo compara el proceso de esta invención con un proceso usado actualmente de la técnica anterior.
Lo que sigue es una descripción de un proceso desarrollado para concentrar y extraer proteínas de fuentes de músculo de manera que permite a las proteínas retener su funcionalidad (es decir, gelación, emulsificación, etc) en todo el proceso y en almacenamiento. El nuevo proceso de solubilización/precipitación ácida (ASP) preferido de esta invención se compara con el procedimiento convencional estándar para fabricación de surimi, así como un proceso convencional mejorado reciente. El proceso convencional mejorado se diseñó para producir un mejor gel con color más blanco y para quitar más lípido que el obtenido usando el método convencional. Se muestran diagramas de flujo referentes a los tres procesos en las figuras 2, 3 y 4. En los tres procedimientos, los pasos iniciales, descabezamiento, evisceración, fileteado opcional, enjuague y picado, se realizan usando equipo estándar de procesado de pescado. Después de estos pasos iniciales, el proceso ASP de esta invención cambia sustancialmente con respecto a los otros dos procesos. Los objetivos de los procesos convencional y convencional mejorado son mantener las proteínas en condiciones que promueven su insolubilidad, lavando al mismo tiempo o quitando componentes solubles indeseables. Sin embargo, se produce una pérdida importante indeseada de proteína. Utilizando el proceso ASP, las condiciones se ajustan para promover la solubilización de todas las proteínas de músculo. Las condiciones son un pH inferior a aproximadamente 3,5 pero no demasiado bajo como para producir destrucción de las proteínas, y una fuerza iónica inferior o igual a aproximadamente 200 mM.
Proceso convencional
Los pasos básicos del proceso convencional se muestran en la figura 2. La cantidad de tiempos o los volúmenes en los pasos de lavado pueden variar. Se lava pescado triturado o picado con agua refrigerada (-6°C) durante un tiempo suficiente y en volúmenes suficientemente grandes para quitar componentes indeseables. El lavado excesivo de la carne puede producir hinchamiento de las proteínas, que se ha mostrado que interfiere con la deshidratación y es nocivo para la formación de gel. Gran proporción de los componentes solubles en agua se quitan en el primer lavado, quitándose relativamente menos en los lavados posteriores. El tiempo empleado en el lavado, o tiempo de residencia, también determina la efectividad del lavado. Se ha demostrado que entre 9-12 minutos es un tiempo de residencia efectivo adecuado para lavado. La deshidratación después de cada lavado se lleva a cabo usando un tamiz rotativo. Este dispositivo es un tamiz rodante continuo con perforaciones de aproximadamente 1 mm que permiten una deshidratación parcial. Se puede añadir sal al lavado final para facilitar la deshidratación. Después de la deshidratación parcial final, la carne picada lavado se pasa a través de un refinador. En el refinador, la carne picada lavada es empujada contra un tamiz con perforaciones de 0,5 mm bajo alta presión de un tornillo sinfín concéntrico. El refinado se denomina el paso de "limpieza", donde solamente músculo finamente picado se deja pasar por las perforaciones. Sin embargo, la separación no es completa y parte del producto se pierde en este paso. Se desvía a una posición diferente el desecho del refinador, que consta de hueso diminuto y fragmentos de piel y músculo oscuro, que tienden a formarse en partículas de más de 0,5 mm. El refinador sirve para quitar fragmentos no comestibles indeseados, pero no es 100% eficiente y algunas partículas llegan a la carne picada. El contenido de humedad en esta etapa de producción es aproximadamente 90%. Una alta humedad permite que el proceso de refinado funcione más efectivamente. Para reducir el contenido de humedad al 80% deseado, la carne picada refinada se coloca en una prensa de tornillo. La prensa de tornillo, como el refinador, empuja la carne picada contra un tamiz con perforaciones de 0,5 mm usando transporte por tornillo sinfín, a excepción de que la prensa de tornillo está a presiones más altas. Se añaden crioprotectores a la carne picada deshidratada para proteger las proteínas de desnaturalización por congelación y conservar su funcionalidad. Una mezcla común de crioprotectores es 4% de sucrosa, 4% de sorbitol y 0,2% de tripolifosfato de sodio. En el paso final, el producto se congela en un congelador de placa, que congela rápidamente el producto para protección contra la desnaturalización de proteínas que se produce durante la congelación lenta.
Proceso convencional mejorado
Tres puntos principales del proceso convencional mejorado (figura 3) diferencian el proceso del proceso convencional. Primero: mejora el color (aclara) del producto usando un paso de "micronización", que disminuye el tamaño de partícula a 1-2 micras. Esto permite una lixiviación eficiente de los componentes indeseables del tejido debido a la gran área superficial. Segundo: el proceso también pica o microniza el tejido bajo vacío (10 mm Hg) que se ha demostrado que es efectivo para reducir la oxidación de los lípidos. La baja presión de vapor producida por el entorno de vacío también promueve la mayor extracción de compuestos de peso molecular bajo responsables de los olores malos o rancios. Tercero: el paso del proceso que produce el efecto más drástico en la mejora de los productos es el de la adición de bicarbonato de sodio (0,1%) y pirofosfato de sodio (0,05-0,1%) al primer lavado. Los compuestos aumentan el pH del primer lavado a aproximadamente 7,2-7,5, que en último término produce un incremento de la elasticidad de los geles y reduce el contenido de lípidos a aproximadamente 1%. El proceso, sin embargo, también aumenta la cantidad de proteína perdida durante el paso de lixiviación. Debido al paso de micronización, el producto se tiene que recuperar usando centrifugación, que puede recuperar las diminutas partículas de tejido lavado. Los pasos restantes de crioprotección y congelación son similares al proceso convencional.
Proceso de solubilización precipitación ácidas (ASP)
Como se ha mencionado anteriormente, un proceso ASP preferido difiere radicalmente del proceso convencional y convencional mejorado después del paso de troceado del tejido. El tejido entero se homogeneiza en su medio de dilución. El paso de homogenización pone el tejido muscular (picado o entero) en una solución de 1 mM de ácido cítrico, pH 3,0, preferiblemente a una relación de 1 parte de tejido a 9 o más partes de solución. Se pueden emplear relaciones más bajas de solución de tejido dependiendo de la fuente de tejido animal con el fin de evitar la gelación. El equipo de homogenización que se puede usar es una homogenizadora Polytron Kinematic a velocidad 76 (1-2 min). El procedimiento se puede escalar usando un Urshel Commitrol Modelo 1700 o una unidad de equipo comparable. Después de la homogeneización, el pH de la solución resultante es aproximadamente 5,3 a 5,5. A este pH, que está cerca del punto isoeléctrico de muchas de las proteínas de músculo, la captación de solución por las proteínas es mínima. Esto evita la hidratación de las proteínas y mantiene la viscosidad baja. El pH del homogenato se baja posteriormente a aproximadamente pH 3,5 o menos usando, aunque sin limitación, ácido clorhídrico (HCl). Se utilizó típicamente 1 M HC1, pero otros ácidos minerales u orgánicos pueden funcionar igual de bien.
Cuando se use una relación de tejido a solución de 1:9 a pH bajo (\leq pH 3,5), la concentración de proteínas resultante será aproximadamente 16 mg/ml para pescado y 22 mg/ml para pollo. Las viscosidades para estas soluciones pueden variar de aproximadamente 5 a 30 mPa\cdots dependiendo de la concentración de proteínas. Virtualmente en todo el tejido muscular examinado usando esta técnica de solubilización a pH bajo (y fuerza fónica), solubilidad de las proteínas era entre 90-100%.
En la etapa del proceso en la que la mayoría de proteínas están en solución, se pueden realizar procesos tales como calentamiento (para destruir posibles patógenos o enzimas), adición aditiva (antioxidantes, componentes poliméricos, o entrecruzadores proteínicos) y/o fracionación de las proteínas por cromatografía de exclusión de tamaño o ultrafiltración. Además, dado que los medios líquidos son mucho más fáciles de manejar que los sólidos, el producto se puede transportar entonces con bombas.
En el paso siguiente, el pH se puede subir a un punto donde las proteínas son menos solubles y precipitan, usando numerosos tipos de compuestos alcalinos. El pH se incrementó usando 1M NaOH para un ajuste aproximado y 100 mM NaOH para ajuste fino. Una vez ajustada la solución, las proteínas se pueden ver como "hebras" blancas en la solución. Las hebras comienzan a aparecer a pH 3,8 y su concentración aumenta constantemente a medida que aumenta el pH. A valores de pH superiores a un pH deseado, dependiendo de la fuente de tejido animal, la solución comienza a espesar y toma un aspecto brillante. Las muestras centrifugadas a estos pHs más altos tienen grandes cantidades (hasta 40%) de su proteína en el supernadante y así no se recuperan. La recogida de la proteína se lleva a cabo por centrifugación; sin embargo, la proteína también se puede obtener por filtración. El contenido de humedad de la proteína sedimentante se puede controlar algo mediante la fuerza de centrifugación. Una fuerza de centrifugación de 34.000 x gravedad produjo proteína de bacalao atlántico con 70% de humedad, mientras que un empuje de 2575 x gravedad (centrífuga de plataforma superior) produjo una muestra con un contenido de humedad de 84%. También se puede usar sal o polímeros cargados para efectuar la precipitación.
La proteína recogida se puede convertir en un producto surimi estándar mediante la adición de crioprotectores tales como 4% de sucrosa, 4% de sorbitol y 0,5% de tripolifosfato de sodio y base suficiente tal como carbonato de sodio y/o hidróxido de sodio para obtener el pH deseado de 5,5 a aproximadamente 7,0. Las proteínas con los crioprotectores se congelan en un congelador de placa, que es estándar en la industria.
Un polvo proteínico que tiene un pH de aproximadamente 3,0 es útil en la fabricación de bebidas de mayor contenido de proteínas, tal como las bebidas de fruta o para deportistas. Para disminuir el contenido de humedad, es posible precipitar las proteínas a pH 5,5 y posteriormente volver a acidular a pH 3,0 utilizando, a lo sumo, aproximadamente una décima parte del volumen original. Este paso se realizó usando proteínas de bacalao atlántico, donde la proteína en solución se incrementó de 1% a 6,1% antes del secado. Este polvo se utilizó también como un agente emulsionante en productos como mayonesa o aliños para ensaladas.
Se produjo otro producto secando, bajo vacío, la proteína precipitada de bacalao atlántico a la que se añadieron crioprotectores. El polvo se hidrató para producir un gel con una distensión de 1,1, esfuerzo de 26,6 kPa, y un índice de blancura de 61,2. Visualmente el gel contenía pequeñas partículas de tejido duro, que pueden haber sido zonas donde las proteínas interactuaron altamente una con otra. La incorporación de agentes de peso molecular bajo o alto, tal como almidones de carga negativa, o azúcares puede mejorar el producto interfiriendo con las interacciones proteína-proteína. Estos compuestos se pueden añadir a la solución a pH bajo antes de la precipitación.
Principales diferencias entre procesos
1. Rendimiento: Usando el proceso convencional se logran frecuentemente recuperaciones de proteínas de entre 55-65% usando carne picada de pescado como el material inicial. Durante los pasos de lavado se quitan proteínas miofibrilares y sarcoplásmicas, siendo sarcoplásmicas una gran mayoría de estas proteínas. Una gran proporción de estas proteínas salen en el primer paso de lavado. El proceso convencional mejorado puede pierde proteína adicional debido al pH incrementado en el primer lavado. Se han referido rendimientos de sólo 31%. En el proceso ASP de esta invención se obtienen recuperaciones más altas de proteínas. Las recuperaciones de proteínas típicas usando el proceso ASP se muestran en la Tabla 1.
TABLA 1 Recuperaciones de proteínas para diferentes especies usando el proceso ASP
Tipo de músculo Recuperación de proteínas (%)
Pechuga de pollo 84, 92*, 94
Muslo de pollo (oscuro) 76
Arenque atlántico (claro) 88
Caballa atlántica (clara) 91
Bacalao atlántico 92
Capelán (descabezado y eviscerado) 63
* Recuperación después de la adición de las proteínas de "gel blando"
2. Valores de gel: Se considera en general que un valor de tensión de 1,9 es el valor mínimo necesario a obtener por un gel que se considerará un gel de calidad AA. El valor de tensión es una medida de la cohesividad o elasticidad, que se considera que es un atributo deseable de un gel excelente. La Tabla 2 refiere la distensión junto con los valores de esfuerzo para muestras fabricadas usando el proceso ASP. Para comparación, se obtuvo un valor de tensión de 1,12 usando surimi de caballa atlántica, fabricado usando el proceso convencional a escala semicomercial en la planta piloto de mariscos NOAAMississippi State Univ. en Pascagoula, MS.
TABLA 2 Valores reológicos para muestras fabricadas usando el proceso ASP
Pescado (calidad) Distensión Esfuerzo (kPa)
Bacalao atlántico (V. Bueno) 2,78 \pm 0,91 21,98 \pm 2,02
Capelán (V. Pobre) 2,31 \pm 0,22 45,04 \pm 11,15
Caballa atlántica clara (buena) 2,61 \pm 0,09 31,11 \pm 3,82
Media + desviación estándar
3. Color: El surimi de bacalao atlántico producido usando el proceso ASP desarrolló geles aún más blancos que el surimi con bacalao atlántico en el proceso convencional con un valor "L" de 82,3, un valor "a" de -0,11, y un valor "b" de 2,88. El índice de blancura resultante para esta muestra era 82,1. Los valores de aproximadamente 75 o más se consideran excelentes.
4. Ventajas de la forma líquida: El proceso ASP reduce el tejido muscular animal de un sólido a un fluido de viscosidad baja con sustancialmente todas las proteínas en solución. Desde el punto de vista del procesado, esto proporciona una gran ventaja. Los líquidos son mucho más fáciles de manejar que los sólidos. Un problema principal en la industria del surimi es que los huesos, la piel y manchas contaminan el producto final. Sin embargo, como líquido, las proteínas en el proceso ASP se pueden centrifugar o filtrar para asegurar que no entre contaminación en el producto final. El uso de la solución de proteína líquida también simplifica la extracción de contaminantes así como fragmentos de metal de equipo. Éste es un problema importante en la producción de alimentos. La temperatura de la fase líquido también se puede controlar fácilmente en operaciones tales como la pasteurización pana la eliminación de patógenos o el enfriamiento rápido. El equipo para mover líquidos también es mucho más barato que el equipo necesario para mover sólidos. Tener las proteínas en forma líquida también facilita la fraccionación de las proteínas para incrementar o disminuir proteínas específicas o grupos de proteínas. El proceso ASP también ahorra tiempo de procesado porque elimina el tiempo necesario para tres o más lavados como en el proceso convencional y puede eliminar el paso de refinado. El paso de solubilización de las proteínas lleva muy poco tiempo y se puede llevar a cabo en un sistema de pasada única.
Resumen
Los atributos primarios del proceso es que permite la solubilización completa de sustancialmente todas las proteínas de músculo a un fluido de viscosidad baja. El proceso ASP se puede usar para obtener altos rendimientos de pescado picado lavado y para regenerar las propiedades funcionales de las proteínas de músculo de muestras envejecidas o congeladas. El proceso ASP permite el uso de las proteínas obtenidas en una amplia variedad de productos de calidad alimenticia y mejoradores de productos dado que los productos conservan la funcionalidad de las proteínas.

Claims (27)

1. Un proceso para recuperar una composición rica en proteínas no hidrolizada de tejido muscular animal, tejido muscular animal que es carne o pescado, siendo dicha composición rica en proteínas capaz de formarse en un gel e incluyendo proteínas miofibrilares y sarcoplásmicas sustancialmente libres de miofibrilas y sarcómeros y conteniendo proteínas de membrana y lípidos de dicho tejido muscular animal, incluyendo dicho proceso:
mezclar dicho tejido muscular animal con una solución acuosa ácida que tiene un pH menor o igual a 3,5 en una relación de volumen de una solución acuosa ácida a peso de tejido muscular animal para formar una solución acuosa líquida rica en proteínas y para solubilizar proteínas de músculo animal de dicho tejido muscular animal; y
recuperar de dicha solución acuosa líquida rica en proteínas dicha composición rica en proteínas capaz de formarse en un gel, estando libre dicha composición de miofibrilas y sarcómeros y conteniendo proteínas de membrana y lípidos de dicho tejido muscular animal, con la condición de que no se realiza ningún paso de quitar lípidos.
2. El proceso de la reivindicación 1, donde dicho tejido muscular animal se suspende primero en una solución acuosa que tiene un pH entre 5,0 y 5,5 antes de mezclar el tejido con la solución acuosa ácida.
3. El proceso de la reivindicación 1 o 2, donde dicha composición rica en proteínas se recupera precipitando dicha composición de dicha solución acuosa líquida rica en proteínas.
4. El proceso de la reivindicación 3, donde precipitación de la composición rica en proteínas se efectúa elevando el pH de dicha solución líquida acuosa rica en proteínas a entre 5,0 y 5,5.
5. El proceso de la reivindicación 3 o 4, incluyendo el paso de secar dicha composición rica en proteínas recuperada de dicho paso de precipitación.
6. El proceso de la reivindicación 1 o 2, incluyendo el paso de fraccionar dicha composición rica en proteínas en dicha solución acuosa líquida rica en proteínas.
7. El proceso de la reivindicación 1 o 2, donde dicho pH de la solución acuosa líquida rica en proteínas es entre 2,5 y 3,5.
8. El proceso de la reivindicación 4, donde dicho pH se eleva con una composición que incluye un polifosfato.
9. El proceso de una de las reivindicaciones 1 a 8, donde dicha solución acuosa ácida que tiene un pH menor o igual a 3,5 se forma con ácido cítrico.
10. El proceso de la reivindicación 3, donde el pH de dicha composición rica en proteínas se eleva a pH neutro.
11. El proceso de una de las reivindicaciones 1 a 10, donde dicha composición rica en proteínas recuperada capaz de formarse a un gel contiene al menos 8% hasta 30% en peso de proteína sarcoplásmica en base al peso total de proteína.
12. El proceso de una de las reivindicaciones 1 a 10, donde dicha composición rica en proteínas recuperada capaz de formarse a un gel contiene al menos 18% hasta 30% en peso de proteína sarcoplásmica en base al peso total de proteína.
13. El proceso de una de las reivindicaciones 1 a 12, donde dicha solución acuosa líquida rica en proteínas tiene una relación de volumen de dicha solución acuosa ácida a peso de dicho tejido superior a 7:1.
14. El proceso de una de las reivindicaciones 1 a 12, donde dicha solución acuosa líquida rica en proteínas tiene una relación de volumen de dicha solución acuosa ácida a peso de dicho tejido superior a 9:1.
15. El proceso de una de las reivindicaciones 1 a 14, donde dicha solución acuosa líquida rica en proteínas tiene una fuerza iónica inferior a 200 mm.
16. El proceso de una de las reivindicaciones 1 a 15, donde dicha solución acuosa líquida rica en proteínas se calienta para destruir patógenos y enzimas presentes en dicha solución acuosa líquida rica en proteínas.
17. El proceso de una de las reivindicaciones 1 a 16, donde se añade un antioxidante a dicha solución acuosa líquida rica en proteínas.
18. El proceso de una de las reivindicaciones 1 a 17, donde dicho tejido muscular animal es tejido muscular de pescado.
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19. El proceso de una de las reivindicaciones 1 a 17, donde dicho tejido muscular animal es tejido muscular de pollo.
20. Una composición rica en proteínas recuperada de un tejido muscular animal por un proceso según una de las reivindicaciones 1 a 19, incluyendo dicha composición proteínas miofibrilares y proteínas sarcoplásmicas libres de miofibrilas y sarcómeros y conteniendo proteínas de membrana y lípidos de dicho tejido muscular animal, siendo dichas proteínas capaces de formarse en un gel.
21. La composición de la reivindicación 20, que contiene al menos de 8% hasta 30% en peso de proteínas sarcoplásmicas en base al peso total de proteínas miofibrilares y proteínas sarcoplásmicas.
22. La composición de la reivindicación 20, que contiene al menos de 10% hasta 30% en peso de proteínas sarcoplásmicas en base al peso total de proteínas miofibrilares y proteínas sarcoplásmicas.
23. La composición de la reivindicación 20, que contiene al menos de 15% hasta 30% en peso de proteínas sarcoplásmicas en base al peso total de proteínas miofibrilares y proteínas sarcoplásmicas.
24. La composición de la reivindicación 20, que contiene al menos de 18% hasta 30% en peso de proteínas sarcoplásmicas en base al peso total de proteínas miofibrilares y proteínas sarcoplásmicas.
25. La composición de una de las reivindicaciones 20 a 24 como una composición sólida rica en proteínas.
26. La composición de una de las reivindicaciones 20 a 24 en una solución líquida acuosa que tiene un pH menor o igual a 3,5.
27. La composición de la reivindicación 26, donde dicho pH es entre 2,5 y 3,5.
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