JP2001514262A - 筋肉源から蛋白質組成物を分離するプロセス及び蛋白質組成物 - Google Patents
筋肉源から蛋白質組成物を分離するプロセス及び蛋白質組成物Info
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Abstract
Description
分継続出願であり、当該出願はさらに1996年12月21日付米国特許予備出
願第60/034,351号の部分継続出願である。 本発明は米国商務省交付NA90AA−D−SG24号給付による米国政府援
助(NOAA)でなされた。米国政府は本発明の一部権利を有する。
、それにより得られた蛋白質に関連する。特に、本発明は動物の筋肉源から機能
性を改善した筋肉蛋白質を回収するプロセス及びそれにより得られた蛋白質に関
係する。
ことに関心がある。これらの物質をより良く利用することは、蛋白質の機能を喪
失しているため価値が低いような古い原材料又は冷凍の原材料について特に重要
である。今日の処理において供給物として使用される筋肉組織は冷凍又は古いも
のではなく新鮮でなければならないと今日では信じられている。取ったばかりの
魚を漁船上で処理し、魚を輸送する時間をかけたり地上で処理を行なうのに必要
な冷凍を行なわないのが共通の商習慣になっている。魚が古くなったり冷凍した
りすると組織蛋白の機能性が低下する。食品科学者が大きな関心を持っている蛋
白質の機能は溶解性、水保持能力、ゲル化力、脂肪結合能力、泡安定性及び乳化
性である。
プローチは一部の機能的性質、特に溶解性を改善し、調理済みスープに使用でき
るようになった。しかしこのアプローチはゲル化能力などその他の機能性を破壊
している。
るプロセスである。この従来の処理法は、主に魚について使用されているが、機
械的に骨を取った家禽類のミンチの如き他の原材料からスリミ様製品を作る試み
も幾つか為されている。スリミを作る際、新しい筋肉はすりつぶされ、適当な量
の水で適当な回数、洗い出し(水溶液又は水でもって有用物質を洗って取り出す
)される。使用する水の量及び洗い出しの回数は、工場の位置及び特定の種類か
ら作られる製品により決定される。
、典型的には、魚1部に対して約3部の水が使用される。洗い出しの回数は変更
できるが、一般的には2〜5回であり、洗い出しの回数は原材料、作る製品、及
び水の入手容易性により変更される。魚の筋肉蛋白質の20〜30%は、すりつ
ぶされた筋肉が水で洗い出しされると溶解する。これらの溶解性蛋白質(筋漿蛋
白質として知られる)は、一般的に洗い出し用の水から回収できない。この損失
は、筋漿蛋白質が食品として有用であるので、好ましくない。
ために使用される。もともと、これは日本でかまぼこを作るために使用された。
かまぼこは、人気のある魚ソーセージであり、ミンチ化され洗い出しされた魚が
ゲル化するまで加熱されている。
為に、冷凍前に凍結保護剤を加える必要があると信じられている。典型的な冷凍
保護混合剤は、サッカロース約4%、ソルビトール約4%、及び、三リン酸ナト
リウム約0.2%を含有する。これらの成分は冷凍処理、冷凍保存、及び解凍の
間に起こる蛋白質の変性を遅らせる。
1374ページにおいて、Cuq等は、魚のミオフィブリル蛋白質により食用の
包装フィルムを作る方法を提案している。このフィルムを作る方法では、水で洗
い出しされた魚ミンチの蛋白質が、pH3.0の酢酸水溶液に溶解されて、最終
的には2%の蛋白質の濃度にされる。この方法では酸性化された蛋白質のpH値
を再調整して約5.5以上のpH値で得られる機能性を再確保するような試みは
行なわれなかった。更に、酢酸の使用は、強い臭いを対象物に付与するので、食
品製品中で使用することがかなり制約される。
いてShahidiとOnodenaloreは、骨を取ったシシャモの全てを
水中で洗い出しして、次いで、0.5%の塩化ナトリウム中で洗い出しし、次い
で重炭酸ナトリウム中で洗い出しすことを提案する。炭酸ナトリウムを使用する
洗い出しを含む一連の洗い出しは、筋肉蛋白質の50%超を除去するであろう。
本質的には筋漿蛋白質の全てが除去されるであろう。最終の残査は、残った重炭
酸ナトリウムを除去するため、更に洗い出しされる。洗い出しされた肉は、次い
で冷水中に懸濁させ、70℃で15分間加熱する。この加熱処理は、魚蛋白質を
「調理」するのに充分であり、肉が変性されて、その機能的性質が低下させられ
、又は除去される。蛋白質の性質を元に戻してシシャモ蛋白の機能性を改善する
試みは行なわれなかった。
ood Chemistry42巻、1440〜1448ページにおいて、Sh
ahidiとVenugopolは、大西洋産のにしんを水中で洗い出しし、次
いで、重炭酸ナトリウム水で洗い出しするプロセスを開示する。このプロセスも
、また、筋漿蛋白質を含む筋肉蛋白質の50%超を除去する。洗い出しされた肉
は均質化され、酢酸を加えることによりpHは3.5から4.0の間で変化する
。また、揮発性の酢酸による耐え難い臭いの問題もある。
265〜268ページにおいてVenugopalとShahidiは、太平洋
産のさばのミンチを処理する同様のプロセスを開示する。原材料は、水、重炭酸
水溶液、さらに水で順次洗い出しされる。均質化の後酢酸によりpHは3.5に
される。原材料を100℃で15分加熱することにより蛋白質は4より大きいp
H値で沈殿(又は沈降)させた。「魚類の筋肉の構造蛋白の溶出にはイオン強度
>0.3の抽出剤が必要である」と開示されている。
443〜445ページにおいてShahidiとVenugopalは約3.0
もの低いpHを有する水溶液中で均質化されたにしんとさばの分散液、又はシシ
ャモの分散液を作るプロセスを開示する。それには、酢酸は、にしんの分散液の
粘度を下げ、さばの分散液の粘度を上げてゲルを形成し、そして、シシャモの分
散液を沈殿させると報告されている。これら全ての調整物は最初に水と重炭酸ナ
トリウムで洗い出しされるが、これにより、筋漿蛋白質を含む蛋白質のかなりの
部分が除去されてしまう。
362〜366ページにおいて、Chawla等は、水で2回洗い出しして瀘過
により回収した後でツバメコノシロに似たブリーム(threadfin br
eam)の筋肉を処理する方法を開示している。ミンチにした魚製品を酒石酸、
乳酸、酢酸、又はクエン酸と混合し、沸騰した湯槽に入れてここで20分間加熱
してから冷ましゲルを作成する。この加熱処理は蛋白質を変性させるのに充分で
ある。この場合の洗い出しステップによりミンチから水溶性筋漿蛋白質が不本意
にも除去されてしまう。洗い出ししていないミンチではスリミをゲル化させる望
ましいゲル形成性を提供できないことも開示されている。
chnology,5(4)の43〜59ページにおいてOnodenalor
e等は、ミンチにした鮫の筋肉が酸性化された蛋白組成物の供給源であると開示
している。ミンチ製品は、塩化ナトリウム水溶液、重炭酸ナトリウム水溶液、さ
らに水で順次洗い出しされて代謝産物が除去される。この場合の洗い出しにより
筋漿蛋白質が不本意に除去される。ミンチ製品は酢酸でpH3.5まで酸性状態
にされて、沸騰した湯槽で加熱されて、冷却されてから遠沈されて、上澄が回収
される。上澄のpHは水酸化ナトリウムを用いてpH4〜10に調節し、沸騰し
た湯槽で加熱し、冷却してから遠沈して、第2の上澄を回収する。ミンチにした
製品を含む蛋白分散液を加熱すると溶液中に87%〜94%の蛋白質が残留する
が、酸性にされていない蛋白質分散液を加熱すると蛋白凝固物が得られる。しか
し、加熱することで蛋白質の変性が起こる。
む動物源から利用できる蛋白質を高割合で回収するプロセスを提供することが望
まれる。また、冷凍魚又は古い魚の如く、現在、食料源としてあまり使用されて
いない筋肉蛋白源を使用できるようなプロセスも望まれる。更に、加工に供給さ
れる原料のほぼ全ての蛋白含有分を回収するようなプロセスも望まれる。更に人
間の食料として特に有用で安定かつ機能的な蛋白製品を作るプロセスを提供する
ことも望まれる。このようなプロセスでは希望する時に処理ができ、動物源を屠
殺したすぐ後での処理の開始が必要なく、処理を希望する時間スケジュールに合
わせて延長することができる。
ブリル蛋白質及び筋漿蛋白質について我々が新たに発見した性質に基づくもので
ある。筋肉組織(魚の肉又は動物の肉)は、寸断されて粒子状にされるが、この
場合、充分な水と充分なpHの存在下で粉砕又は均質化(ホモジナイズ化)され
、利用可能な蛋白質の大部分、好ましくはほぼ全ての蛋白質が溶解する。このと
きの溶解は、約3.5未満の低pHであるが、蛋白質の変性が実質的に起こるほ
どは低くないpH、好ましくは約2.5と約3.5の間で行われる。この溶解ス
テップの間、ミオフィブリル及び膜脂質組織構造はほぼ完全に溶解した蛋白に変
換されるので、以下で説明するようにして得られた最終製品は実質的にミオフィ
ブリル及び膜脂質組織構造を含まない。
溶解されないという点で、スリミを作る従来のプロセスとは異なる。スリミを作
る従来のプロセスでは、ミオフィブリル蛋白質は、製品の品質の低下につながる
水溶性物質を除去するため、水中又はわずかにアルカリ性にされた水中で単に洗
い出しされるだけである。残念ながら、この従来プロセスは水溶性の筋漿蛋白質
も除去してしまう。
液、つまり非ゲルを作るための次のステップである低pH処理工程中で蛋白質を
溶解させる処理がより容易になるような、筋肉粒子の懸濁液を作るための、代表
的には約5.0と約5.5の間のpHを与えるために、水溶液と混合できる。こ
のオプションとしての予備工程を約5.0と5.5の間のpHで行うことにより
、均質な懸濁液が得られ、この場合、蛋白質は過剰の水を含んでいない。それ故
、次の溶解工程で所望する低pHを実現するように処理されることが必要となる
水の量を少なくしたままで処理される。
処理をするが、この処理は、例えば、pHを約5.0と約5.5との間に上げた
り、塩を添加したり、pHを上昇させることと塩添加水を組み合わせたり、多糖
類等との共沈剤を使用したりして、供給原料の筋肉細胞加工用材料の中の筋肉組
織蛋白質の大部分の筋漿蛋白質とミオフィブリル蛋白質を含む不溶性蛋白質製品
が回収される。この蛋白質製品は、供給原料の動物性細胞加工用材料中に存在す
る膜蛋白質を含ませることができる。また、上述のように、沈殿した蛋白質はミ
オフィブリル及び膜脂質組織構造をほとんど含まない。ミオフィブリル及び膜脂
質組織は組織の束又は束になった組織構造の一部を含み、これは顕微鏡下で観察
することができる。ミオフィブリル及び膜脂質は主として蛋白質で形成されてい
る。
を得ることができる。この水溶液は、前述のように低pHで処理し、前述のよう
にミオフィブリル蛋白質の存在下にて沈殿させる。
要はない。蛋白質製品は、そのpHを上昇させることなく直接処理可能で、その
場合には、例えば塩、ポリマー等によって沈殿させるが、このようにしてスプレ
ー乾燥させて例えば酸性食品中に使用することができる。或いは、低pHで蛋白
質に富む溶液は処理をしてその機能的性質を向上させることもできるが、その場
合には、例えば酸性の蛋白質分解酵素組成物と共に処理したり、又は蛋白質を分
取したいるすることで行われる。
を作ることも可能である。これらの処理には、親水化、凍結保護剤組成物を加え
たり加えなかったりして、かつ、pHを上げたり上げなかったりして行う冷凍、
又はpHを上げて行うゲル化などがある。
断されて粒子を形成する。一つのオプションとしての予備工程においては、動物
の筋肉組織から成る蛋白質源は、すりつぶされ、pHが約3.5未満で、水溶性
組成物が望ましくないほど高粘度化して蛋白質の回収が困難とならないような水
溶性組成物を形成する比率となる水溶液の体積と組織の重量との比率で水溶液と
混合される。この低pH条件の結果として、蛋白質溶液は実質的にミオフィブリ
ルや膜脂質を含まない。この場合の動物の筋肉源は、新鮮なものでも古いもので
も、冷凍したものでも良い。典型的には、水溶液の体積と組織の重量との比率は
約7:1より大きく、好ましくは約9:1より大きい。動物筋肉源が低比率でも
ゲル化を起す傾向をあまり示さない場合のような筋肉組織源の種類によっては、
組織重量に対する水溶液体積の比率が低いものも使用できる。このようなpH及
び水溶液の体積と組織の重量比の条件を活用することにより、組織の蛋白質成分
を水溶液中に溶解させる過程で組成物がゲル化することを防止しつつ行うことが
できる。このときのpHは、蛋白質が溶液中に存在する間、蛋白質のかなりの部
分が破壊されることがないな低い値、つまり約1.0未満にしてはならない。蛋
白質の変性及び蛋白質の加水分解もまた、溶液温度と溶液中に存在する時間の関
数であり、温度が高い程、また存在時間が長い程、蛋白質の変性と蛋白質の加水
分解とが促進される。それ故、溶液温度を下げ、溶液中に存在する時間を短くす
ることが望ましいが、特に蛋白質溶液が低pH、例えば約2以下の場合にはこれ
が特に望ましい。水溶液組成物は、塩、例えば食塩等のように、溶液中の蛋白質
を変性させたり又は加水分解したりしない成分を含有していることもある。溶液
のイオン強度は、蛋白質が沈殿することを望まない場合には、これを防止するた
め、約200mM未満に保持すべきである。
液と混合され、約5.0から約5.5のpHとされる。その後で、混合物のpH
は蛋白質を安定化させるために上記の酸で下げられる。この予備的混合工程は、
上記の低pH処理工程において低粘度となるような蛋白質溶液を提供し、それ故
、蛋白質を回収するための工程が容易に成ることを助長する。
品画分を回収するために、サイズ限定型クロマトグラフィー(size exc
lusion chromatography)又は分子サイズ以外の蛋白質の
性質に基づくその他の手段で任意に分取可能となるが、その理由は、低粘度の溶
液中に物質が溶けているからである。溶液中の蛋白質は、例えばスプレードライ
で脱水されて、酸性食品、例えばサラダドレッシング、マヨネーズ、ゲル又はフ
ルーツジュースやソーダの栄養補助品、又はその他の類似物中で使用する機能性
蛋白質が作られる。
善することが望まれるときには、溶解した蛋白質を酸性蛋白質分解酵素で処理す
るのに都合がよい時点となる。ある限られた蛋白質分解は低pHで起こり得る。
この蛋白質の分解は時間、温度、及び特定のpH値に左右される。
白質が沈殿するpH値、たとえば約5.0から約6.5の間に調節される。この
pH値は、蛋白質源である動物の種類により変わるが、一般的には約5.0と約
5.5との間の値であり、より一般的には、約5.3と約5.5との間の値であ
る。この蛋白質は、遠心分離又は、例えば、多糖類又はそれらを組み合わせたも
の等の高分子沈殿剤で再度回収される。全てのミクロフィブリル蛋白質及び細胞
骨格蛋白質が回収されるだけでなく、従来は約3.5未満の低pHで溶解されて
はいたものの別々には回収されていなかった溶解性の筋漿蛋白質の部分も、pH
を約5.0と約5.5との間に上げることにより沈殿する。
は観察されない。この蛋白質の損失を防止するためには、低pH条件を先ず実現
し、次に蛋白質の沈殿が起るpH条件にもどすことが必要である。最初に低pH
条件が得られない場合には、蛋白質の損失は一般に当初の供給蛋白質量の約20
%から約30%の間であり、これは主に筋漿蛋白質の損失による。
オチドのような溶解性不純物を含む水溶液組成物から分離される。別の方法では
、蛋白質の沈殿は、多糖類、電荷ポリマー、海洋性ハイドロコロイド、例えばア
ルギン酸塩又はカラギーナン等を、単独又は遠心分離と組み合せて行うことも可
能である。さらに、前述のように、塩の添加によるか又はpH調節と塩の添加の
組合せにより沈殿を行なうことができる。出願人は、未解明のこの蛋白質回収を
サポートする理論について拘束されるものではないが、本発明による回収が向上
することは、筋漿蛋白質の分子変化により、そのpHで不溶性になるのか、又は
、筋漿蛋白質がミオフィブリル蛋白質及び細胞骨格蛋白質の分子変化によりミオ
フィブリル蛋白質及び細胞骨格蛋白質に容易に結合するのかもしれない。もしく
は、ミオフィブリル蛋白質及び細胞骨格蛋白質が開裂して、筋漿蛋白質のための
より多くの結合サイトを提供するのかもしれない。
とで蛋白質の機能が改善することを発見した。この観察された改善により、本発
明のプロセスの出発原料として古い筋肉組織又は冷凍筋肉組織を使用することが
できる。さらに、新鮮な筋肉組織を本発明のプロセスにおける出発原料として使
用することができる。
の性質に影響することがある。塩基の直接添加によるpHの急激な変化は、蛋白
質の凝集物を作るが、例えば透析によるpHの緩やかな変化は、通常はフィブリ
ル中で結合する蛋白質と蛋白質を特定的に結合させることが可能である。
pHを下げるのに使用できるが、このような酸には、例えば、クエン酸、リンゴ
酸、若しくは酒石酸等の有機酸、又は塩酸、硫酸等、若しくはそれらの混合物が
ある。好ましいpHの値を有するクエン酸は本プロセスにとって好ましい酸であ
る。充分なクエン酸はpH3とpH5.5で、充分な緩衝力を有し、そして次い
で、pHを所望値に下げるのに塩酸が使用できる。酢酸や酪酸のように揮発性が
強く、望ましくない臭いを与える酸は好ましくない。同様に、pHを上げるため
にいくつかの塩基が使用できる。ポリ燐酸塩(ポリフォスフェート)は抗酸化剤
として機能し、筋肉蛋白質の機能的性質を向上させるので、これを加えるのが好
ましい。
例えば、そのpHを上げて中性とし、凍結保護剤を添加し、冷凍して典型的な「
スリミ」を作る。このプロセスにより作られたスリミは、優れた機能的品質を有
している。この場合の「真歪(true strain)」は、動物の蛋白質源
として、たらの場合は2.8で、白身の筋肉の場合は2.6であった。製品中の
脂質は減少していた。
ための澱粉のような剤や、ゲル等の製品の生産に使用される負に荷電した組成物
や、乳化剤や粘性付与剤等々を添加した後に脱水できる。この沈殿した蛋白質は
、また、それ以前に含んでいた量より少量の液体を使用して、約2.5から約3
.5のpHまで再び酸性化して、脱水前より蛋白質を濃縮できる。これは脱水工
程での使用エネルギーを低減する。更に、ここで回収された蛋白質組成物は、そ
れを構成している蛋白質を回収するため分画できる。その結果得られた製品は上
記したような製品の成分として使用するのに有用である。
合は、その脂肪、オイル及び/又は脂質が沈殿した蛋白質に残留して、そのこと
により蛋白質に富む製品が主として酸化により変性し易くなることがある。した
がって、蛋白質に富む製品は、真空保存したり、冷凍保存したり、イソアスコル
ビン酸、アスコルビン酸、エリソルビン酸、没食子酸プロピル、トコフェロール
等の酸化防止剤を添加したりして処理を行なうことがある。
することができるので、希望の時期に対応できるように処理スケジュールを設定
できるようになる。本発明のプロセスにおいては、出発原料として非常に新鮮な
製品を要求することは必要でない。本発明のプロセスが新鮮な魚以外や冷凍魚で
も使用できる能力は、魚を捕獲する漁船で非常に重要であり、漁港の工場を使っ
て本発明のプロセスを実施できるが、これは今日利用可能なプロセスで現在は必
要とされているような新鮮な魚の切り身を使用する必要性がなくなることによる
。
質が、本発明のプロセスにより白身の筋肉組織から得られるが、他方、従来のプ
ロセスでは、約60%未満の蛋白質しか回収できない。本発明のプロセスにより
で蛋白質の回収率が約95%もの大きな値になるケースもある。
が廃水中には少ないことを意味し、副産物としての汚染が少なくなる。
利用できる従来技術により遠洋性魚で作ったスリミの色は典型的には灰色で、ハ
ンター”b”は高い値を有する。現在利用できる従来技術で新鮮な魚の白身から
作られる最上級のスリミと同じかそれ以上に良い白色が、出発原料の動物蛋白質
源としてさばの白身の筋肉を使用して、本発明のプロセスにより作られる。加工
用出発原料として、氷の上で2〜3日間貯蔵されたさばの白身の筋肉を使用した
場合、L、a、b値としては、各々78.4、−0.89、及び、2.0を示し
、白色インデックスは78.3以上を示す本発明による製品が典型的に得られる
。
である。本発明のプロセスは、筋肉蛋白質の約98%を溶解する。このことによ
り処理時間が短縮され、処理が調節し易くなり、処理が連続処理に適したものに
できる。
ましくない性質を有するが故に人間用の食材として現在は利用されていない原料
を活用することである。安定性を増大する組成、例えば抗酸化剤等を使用した場
合には、本発明のプロセスにより安定性を向上させることもできる。本発明にお
いて出発原料として使用する例としては、現在使用されていないか又は産業用の
魚であって人間が食べるものではないもので小型の遠洋魚種であるにしん、さば
、メンハーデン、シシャモ、アンチョビ、サーディンなどがある。世界中で現在
捕れる魚の約半分が人間が食べるものとしては使用されていない。人間が食べる
ものとして受け入れられる安定な蛋白質濃縮物を作るプロセスは、この材料の高
付加価値の重要な用途となり、世界の栄養事情に対する重要な貢献となる。
継続できる年間産出量は2268万トン(5 bilion pounds)で
ある。本発明のプロセスは、切り身を除去した養殖魚から回収された肉を処理す
るためにも使用可能である。この原料は現在人間が食べる食料としては使用され
ていない。動物蛋白質源として本発明のプロセスで使う好適な代表的原料には、
魚の切り身、頭と内臓を取った魚(遠洋性魚を含む)、甲殻類(例えばクリル(
kurill))、軟体動物(例えばイカ)、ニワトリ、牛肉、子羊、羊等々で
ある。
トリの部位を除去した後の鳥の骨格から現在作られている。本発明のプロセスは
、かかるニワトリの部位を人間が食べられるものとして有用な蛋白質に富む製品
を作るために利用できる。本発明のプロセスに利用できる他の活用不充分な筋肉
源には、大西洋のクリル(krill)があるが、これは大量に入手できてもそ
のサイズの小ささ故に人間が食べられるものに変えることが困難である。本発明
のプロセスは、また、不安定な又は低価値の筋肉組織の大部分を利用することも
できる。
む複数の工程(ステップ)からなる。最初の第一工程では、動物蛋白質源がすり
つぶされて、この工程に続く処理を促進する大きな表面積を有する粒状組成物を
作る。オプションとしての工程である第二工程では、このすりつぶされた蛋白質
源は、典型的にはこのすりつぶされた蛋白質源の重量を1としたときに、約1:
9又はそれ以上の比率の体積の水で洗い出しされる。
部分から遠心分離のような方法で分離され、この不溶性の部分は以下に記すよう
な処理が更に行われる。このときの液状の溶解性部分は、溶解した蛋白質と脂質
を含有する。この洗い出し工程は、望ましくない脂質の一部分を除去するが、そ
の一方で蛋白質、特に筋漿蛋白質をも除くという問題がある。回収された蛋白質
に富む水の部分は、次いで、この洗い出し用の水の溶解性部分の中に含まれる蛋
白質が回収できるように、洗い出し工程から得られる不溶性部分を更に処理する
ためのプロセスであって、下流側のプロセスに合流させることも可能である。す
りつぶされた動物蛋白質源は、水で微すりつぶされるが、この水にはクエン酸の
ような酸が含まれていることもあり、この酸により組成物のpHが下げられる次
の工程での溶解を促進する小さな粒子を作るために、約5.3から約5.5のp
Hが得られる。この工程を約5.3と約5.5の間のpHで実行する時、組成物
の望ましくない膨潤が回避又は最小化される。
されて、pHが約3.5未満であるが蛋白質をかなり破壊するほどは低くない値
、例えば約2.0又は約1.0まで下げられる。適切な酸は、蛋白質をかなりな
レベルで破壊することなく、最終製品を有毒にしないものである。好ましい酸の
代表的なものには、塩酸、硫酸等々がある。この処理工程は低pHで行われるが
、これは従来技術のプロセスが中性に近い高いpHを使用するのと対照的である
。ここで得られる組成物は、低粘度の溶液を含み、その溶液に対しては、動物蛋
白質源からのほとんど全ての蛋白質が溶解性であり、そのほとんど全ての蛋白質
にはミオフィブリル及び膜脂質組織構造がほとんど含まれていない。
が望まれる場合には、分画することができるが、この場合の方法としては、骨等
が存在する場合には、たとえば瀘過又はデカンテーションによる方法がある。蛋
白質に富む水溶性である成分は、以下で説明するような方法で更に処理するため
に回収される。
質は、次いで、溶液のpHを約5.0超、好ましくは約5.5に上げて沈殿させ
る。別の方法では、沈殿を起こさせるために塩又は沈殿用ポリマーを使用するこ
ともできる。初めにすりつぶされた組織を洗い出しするための上記の工程が省か
れたときには、水溶性蛋白質は、すりつぶされた組織からの筋漿蛋白質を含めこ
の工程で回収される。典型的には、筋漿蛋白質は当初の組織中の全蛋白質の約2
0〜30%を含有する。従来技術のプロセスでは、この蛋白質は回収されない。
最初の洗い出し工程は、処理中の組織よりこの蛋白質を除去するが、本発明のプ
ロセスにおいては上記の通り回収可能である。この最初の洗い出し工程が本発明
のプロセス中に含まれていて、筋漿蛋白質は別途回収される場合でも、本発明の
プロセスは、現在利用できるプロセスでは人間が食べる食品を経済的に処理する
ことができない高脂肪の原料及び高オイル含量の原料を始め、動物性蛋白質源を
処理できるので、実質的な利点がある。
がミオフィブリル及び筋漿組織をほとんど含まない点で異なっている。これとは
対照的に、スリミを製造する従来技術の工程はミオフィブリル及び膜脂質を含む
。更に、主にミクロフィブリル蛋白質を含む本発明の製品は、また、かなりの量
の筋漿蛋白質を含有することもできる。蛋白質製品中の筋漿蛋白質は、製品中の
全蛋白質の重量に対して、典型的には、約8重量%超、好ましくは約15重量%
超、特に好ましくは約18重量%超から、約30重量%までの筋漿蛋白質を含む
。
、凍結乾燥、冷凍、又は熱乾燥により、製品中の水の一部を除去するような処理
を更に行うことが可能である。この結果得られた製品は、溶液型の製品、ゲル型
の製品又は乾燥粒状型製品とすることができる。この製品は、人間が食べる食品
グレード組成物として有用であり、広範な用途を有する。この製品は、例えば、
人工のカニ肉の主要部分として、又は、結合剤等のような食品添加物として使用
し得る。更に、この製品は、特に食品中に乳化剤として、増粘剤として、発泡剤
として、ゲル化剤として、水保持剤等々として使用できる。
を示すものである。第一工程においては、動物筋肉蛋白質源10は、従来方法に
よるコールド・プレス(cold press)又は遠心分離又は類似の機械に
オプションとして導入され(工程12)、この工程において、例えばすりつぶさ
れた魚等の原料に圧力がかけられ、脂肪やオイル13を含む水溶液を固体状組織
15から分離する。固体状の動物組織15は、次いで、その表面積を増すため、
工程20ですりつぶされる。別の方法では、工程12と工程20とは反転できる
。ここですりつぶされた組織28は、工程34で微粒子化され、そのpHは酸性
水溶液により約5.0から約5.5まで低下させられる。水溶液組成物36は、
次いで、工程38で酸と混合されて、そのpHを約3.0と約3.5の間に低下
させられる。水を多く含んだ水溶液であって蛋白質を含有する水溶液の流れを工
程38で処理するため、この工程38に加えることは可能である。その結果得ら
れた低pHで蛋白質に富む分画40は、工程58に送られて、この工程58でそ
のpHが約5.0と約6.5の間に上げられて、溶液中のほぼ全ての蛋白質の沈
殿が行われる。一つのオプションとしては、流れ56は、工程58中で沈殿させ
るよりも、塩による沈殿、沈殿ポリマーによる沈殿、又はこれらの組み合せ等々
により沈殿させることも可能である。沈殿した蛋白質60は更に、工程62で処
理されるが、この場合の方法として、凍結保護剤の存在化で凍結乾燥させたり、
冷凍させたりするか、ゲル化させることにより処理される。
い。
較が得られる。
乳化性能その他)をプロセスの全体を通じてと同時に貯蔵されたときにも維持さ
れるような方法で、その蛋白質を濃縮し、抽出するために開発されたプロセスを
記載するものである。本発明の酸による溶解/沈殿(ASP)の新規で好ましい
プロセスが、スリミ製造の標準的な在来のプロセスのみならず在来プロセスの最
近の改良型と比較されている。在来プロセスの改良型は、白色度のより高いより
良いゲルを作り、そして在来プロセスを使用する場合より多くの脂質を除去する
ために設計された方法である。三つのプロセスのフロー図が図2、3及び4中に
示される。これら三つの全てのプロセスにおいて、初期の工程としての、頭を取
ること、内蔵を取ること、オプションとしての切り身にすること、洗浄すること
、及び、ミンチにすることは、標準的な魚処理装置により実行される。これらの
初期の工程の後に続く工程が、本発明のASPプロセスが他の二つのプロセスと
実質的に変わる。
を洗い出し除去又は除去しながら、蛋白質の不溶性を助長する条件下で蛋白質を
保持することである。しかしながら、蛋白質の大きな好ましくない損失がある。
ASPプロセスを使用することにより、全ての筋肉蛋白質の溶解性を助長するよ
うに調整される。この条件は、約3.5未満であるが、蛋白質を破壊する程は低
くはないpHで、イオン強度は約200mM以下とする。
は洗い出し用の水の体積は変化させられる。すりつぶされた魚又はミンチにされ
た魚が、望ましくない成分を除去するため充分に長く、かつ、多量の体積の冷却
水(約6℃)で洗い出しされる。このときに肉を洗い出ししすぎると、蛋白質の
膨潤が起こり、そのために脱水が妨げられてゲル化が悪影響を受ける。水溶性成
分の大部分は第一回目の洗い出しで除去され、その後の洗い出しで除去されるも
のは比較的少ない。また、洗い出し時間又は水中の滞在時間は、洗い出し効率を
決定する。一回あたりの洗い出しについて、9〜12分が充分な有効滞在時間で
あることが判った。
、部分的脱水を可能とするために約1mmの孔のあけられた連続式の回転式スク
リーンである。脱水を容易化するために、塩を最終の洗い出し工程に添加しても
良い。最終の部分的脱水の後、洗い出しされたミンチは精製機を通過させられる
。精製機において、洗い出しされたミンチは、同心状オーガーの高圧下で0.5
mmの孔を有するスクリーンに押しつけられる。精製は「仕上げ」工程と呼ばれ
、細かくミンチ化された筋肉のみが孔を通過することが可能である。
精製機から除去されたものは、0.5mmより大きな粒子を形成しやすい小さな
骨の破片及び皮の断片並びに赤身の筋肉から成り、これらは別の箇所に送られる
。この精製機は、望ましくなくて食用には向かない断片を除去するのに効果的で
あるが、100%有効でなく、含水ミンチに幾つかの粒子が実際に混入する。こ
の生産段階での水分含有量は約90%である。高含水にすると精製プロセスがよ
り効果的に機能する。水分含有量を所望の80%まで低下させるため、精製され
たミンチは、スクリュー・プレスに入れられる。スクリュー・プレスは、精製機
のようにオーガー式輸送方式により、ミンチを0.5mmの孔を有するスクリー
ンに押しつけるが、違いはこのスクリュー・プレスではより高圧下となることで
ある。凍結保護剤がこの脱水後のミンチに添加されて、冷凍による変性から蛋白
質を保護したり、その機能性を維持したりする。この凍結保護剤の典型的な混合
物は、サッカロース4%、ソルビトール4%及び三リン酸ナトリウム0.2%で
ある。最終工程において、製品は、速度の遅い冷凍のときに起こる蛋白質の変性
を起こさないように、急速に冷凍するプレート式冷凍機の中で冷凍される。
術のプロセスと区別される。第一に、「微小化」工程を使用することにより、1
〜2ミクロンまで粒径を下げるが、この工程により製品の色が向上(白色化)さ
れる。この工程は、大きな表面積により組織から望ましくない成分を溶出させる
ことを非常に効果的に行うことができる。第二に、このプロセスでは、真空下(
10mmHg)で組織をミンチ化又は微小化することも行われるが、これは脂質
の酸化を少なくするのに効果的であることが判明している。真空環境によって生
ずる低蒸気圧により、いやな臭い又は酸敗臭の原因である低分子量化合物もより
大量に除去される。第三に、製品の向上に最も劇的な効果を与えるこのプロセス
中の工程は、第一回の洗い出し用の液に重炭酸ソーダ(0.1%)及びピロリン
酸ナトリウム(0.05〜0.1%)を添加することである。これらの化合物は
、第一回目の洗い出し液のpHを約7.2〜7.5に上昇させ、その結果、最終
的にゲル弾性が上がり、脂質含有量が約1%に下がる。このプロセスは、しかし
ながら、溶出工程の間に失われる蛋白質の量を増加させる。微小化工程のために
、製品は、微小な洗い出しされた組織粒子を回収できる遠心分離方法を使用して
回収しなければならなかった。残りの冷凍保存工程及び冷凍工程は従来プロセス
と同じである。
セス及び従来プロセスの改良型と大きく異なる。全ての組織が稀釈用溶媒の中で
均質化(ホモジナイズ化)される。均質化工程は、筋肉組織(寸断後のもの、又
はその前のもの)を1mMのクエン酸のpH3の溶液中に、好ましくは組織1部
に対して9部以上の溶液の比率で入れる。動物組織源によっては、ゲル化を防止
するため、もっと低い比率の組織溶液を用いることができる。使用できる均質化
装置は、76(1〜2分)のスピードのPolytron Kinematic
のホモジナイザである。この手順はUrshel Commitrol Mod
el 1700又はそれと同等な装置によりスケール・アップ可能である。
Hは、多くの筋肉蛋白質の等電位点に近いが、このpHでは蛋白質による溶液の
取り込みは極小となる。これにより蛋白質の水和が防止され、粘度が低く保持さ
れる。均質化により得られたもののpHは次いで、約3.5又はそれ未満に、例
えば塩酸(HCl)等を使用して低下させられる。1モルの塩酸が典型的には使
用されたが、他の鉱物酸又は有機酸も同様に良好に作用する。
きには、得られた蛋白質の濃度は、魚の場合は約16mg/mlで、ニワトリの
場合は22mg/mlである。これらの溶液の粘度は、蛋白質濃度によって、約
5から30mPasの間で変化しうる。検査したほとんど全ての筋肉組織におい
て、この低pH(及びイオン強度)を使用したときの蛋白質の溶解性は90〜1
00%である。
は、例えば加熱(存在しうる病原体又は酵素を破壊するため)、添加剤(酸化防
止剤、高分子成分、又は蛋白質架橋剤)の添加、及び/又は、サイズ限定型クロ
マトグラフィー又は限外濾過による蛋白質の分画を為しうる。また、液体の媒体
は固体より扱いがずっと簡単なので、ポンプで製品を輸送することはこの時点で
行うことができる。
まで、数多くのタイプのアルカリ化合物を使用してpHが上昇させられる。
うときは100mMのNaOHを使用してpHを上昇させた。溶液が調整される
と、蛋白質は溶液中で白い「糸」として観察される。糸はpH3.8で出現し始
め、その濃度はpHが増加するにしたがって確実に増加する。動物組織供給源に
よっては、所望のpHより大きいpH値で、溶液は粘り始め、光沢を帯びる。こ
れらの高pHで遠心分離を行うと、上澄液中に多量(40%の多量)の蛋白質が
滞留し、それ故、回収されない。この蛋白質の回収は、遠心分離で行われるが、
しかしながら、蛋白質は、濾過によっても得られる。沈殿する蛋白質の水分含有
量は遠心力によって幾分かは調整できる。34,000×重力の遠心力は、大西
洋のたらの蛋白質の場合には78%の水分となり、2575×重力(テーブルの
上で使う遠心分離機)では84%の水分含有量となった。塩又は荷電ポリマーも
沈殿を起こすのに使用しうる。
ウム0.5%のような凍結保護剤、並びに炭酸ナトリウム及び/又は水酸化ナト
リウム等の塩基を充分な量添加することにより5.5からほぼ7.0までの好ま
しいpHにすることで、標準的なスリミ製品にすることができる。凍結保護剤が
加えられた蛋白質はプレート式冷凍機で冷凍されるが、これは業界では標準的で
ある。
な蛋白質増量飲料の生産に有用である。水分含有量を低下させる為に、蛋白質を
pH5.5で沈殿させ、次いで、当初の体積のせいぜい約1/10でpH3.0
に再度酸性化することが可能である。この工程は、大西洋産のたらの蛋白質を使
用して為されたが、この場合乾燥に先立ち、溶液中の蛋白質は、1%から6.1
%に増加させられた。この粉末はマヨネーズ又はサラダ・ドレッシングのような
製品中の乳化剤としても使用可能である。
を、真空下で乾燥して別の製品が作られた。この粉末は水和され、歪み1.1、
応力26.6KPa、及び白色インデックス61.2のゲルを作った。このゲル
は、蛋白質がお互いに高度に相互干渉している領域であることが予想される強い
組織の小さな粒子を含んでいることが肉眼で観察された。負に荷電したでん粉等
の低分子量又は高分子量の剤や砂糖を加えることで、蛋白質−蛋白質の相互作用
を妨害することにより製品を改良することが可能である。これらの化合物は沈殿
前に、低pHの溶液に添加することが可能である。
常55〜65%の蛋白質回収率である。ミオフィブリル蛋白質及び筋漿蛋白質が
共に洗い出し工程中に除去されたが、この場合はこれらの蛋白質の大部分が筋漿
蛋白質であった。これらの蛋白質の大部分が第1回目の洗い出し工程中に除去さ
れた。従来プロセスの改良型では、第1回目の洗い出し工程中での上昇したpH
により、さらに蛋白質が失われる。31%もの低い収率が報告されている。本発
明のASPプロセスでは、蛋白質のより高い回収量が報告された。本発明のAS
Pプロセスを使用した典型的な蛋白質回収結果は表1に示される。
であると理解されている。歪み値は、凝集性又は弾性を測る基準であり、優れた
ゲルの望ましい特性の一つと考えられている。表2には本発明のASPプロセス
を使用して作ったサンプルについての歪みの値と応力の値が記載されている。比
較のため、従来プロセスにより準商業規模でミシシッピー州のPascagou
laにあるNOAA−Mississipi State Univ.のシーフ
ード・プラントで生産したスリミであって太平洋産のさばのスリミを用いたとき
には歪み値1.12が得られた。
プロセスで大西洋産のたらから作ったスリミより白いゲルとなり、そのL値は8
2.3、a値は−0.11、及び、b値は2.88であった。このサンプルにつ
いて得られた白色インデックスは82.1であった。約75以上の大きい値が優
れたものと解される。
溶液中に溶解している低粘度溶液に変える。処理の見地よりして、これは大きな
利点となる。液体は固体より取り扱いがより容易である。スリミ業界での主な問
題は、骨、皮及び汚れが最終製品を汚染することである。しかしながら、液体の
ときには本発明のASPプロセス中の蛋白質は、最終製品に入る汚染物質を全く
無くすため、遠心分離又は濾過することが可能である。液体の蛋白質溶液を使用
することにより、金属断片のような汚染物質を装置から除去することをを同様に
単純化する。これは食品生産における主要な懸念事項である。この液相は、また
、病原体の除去のための殺菌や急冷などの操作の温度管理が容易となる。液を移
動させる装置は、固体を移動させる装置よりずっと安価である。蛋白質を液状に
することにより、特定の蛋白質又は一群の蛋白質を増加又は除去するための、蛋
白質の分画がを容易になる。本発明のASPプロセスは、従来プロセスにおける
ような3回又はそれより多い回数の洗い出しに必要な時間を無くすことにより処
理時間を短縮すると共に、精製工程も除去できる。蛋白質の溶解工程はほとんど
時間がかからず、処理を1回行うだけのシステム(ワン・パス・システム)によ
り実現できる。
を完全に溶解して低粘度の流体にできることである。本発明のASPプロセスは
、ミンチにして水で洗い出しした魚から高い収量を得るためと、古くなったサン
プル又は冷凍したサンプルから筋肉蛋白質の機能的性質を再生するために使用す
ることができる。本発明のASPプロセスにより、製品が蛋白質の機能を保持し
ているので、得られた蛋白質を広範囲の食品グレイドの製品及び製品強化剤の中
に使用することが可能となる。
Claims (46)
- 【請求項1】 蛋白質に富む組成物を動物筋肉組織から回収するためのプロ
セスであって、前記蛋白質に富む組成物はゲルに形成されることができ、 前記プロセスが、 前記蛋白質に富む組成物を含み約3.5未満のpHを有する蛋白質に富む水溶
液を、前記動物筋肉組織の粒状物と前記蛋白質に富む組成物の蛋白質を実質的に
変性させない約3.5未満のpHを有する水溶液組成物とから作成し、かつ、 前記水溶液からゲルに形成することのできる前記蛋白質に富む組成物を前記水
溶液から回収することを含むことを特徴とするプロセス。 - 【請求項2】 前記動物筋肉組織の前記粒状物が約5.0と約6.5の間の
pHを有する水溶液に懸濁されていることを特徴とする請求項1に記載のプロセ
ス。 - 【請求項3】 前記蛋白質に富む組成物が前記組成物を前記水溶液から沈殿
させることにより回収されることを特徴とする請求項1又は請求項2のいずれか
に記載のプロセス。 - 【請求項4】 前記蛋白質に富む組成物の沈殿が前記溶液のpHを約5.0
と約5.5の間に上げることによりなされることを特徴とする請求項3に記載の
プロセス。 - 【請求項5】 前記沈殿工程から回収された前記蛋白質に富む組成物を乾燥
する工程を含むことを特徴とする請求項3に記載のプロセス。 - 【請求項6】 前記沈殿工程から回収された前記蛋白質に富む組成物を乾燥
する工程を含むことを特徴とする請求項4に記載のプロセス。 - 【請求項7】 前記蛋白質に富む水溶液の中の前記蛋白質に富む組成物を分
画する工程を含むことを特徴とする請求項1又は請求項2のいずれかに記載のプ
ロセス。 - 【請求項8】 前記蛋白質に富む水溶液のpHが約2.5と約3.5の間で
あることを特徴とする請求項1又は請求項2のいずれかに記載のプロセス。 - 【請求項9】 前記動物筋肉組織が魚の筋肉組織である、請求項1又は請求
項2のいずれかに記載のプロセス。 - 【請求項10】 前記動物筋肉組織がニワトリの筋肉組織である、請求項1
又は請求項2のいずれかに記載のプロセス。 - 【請求項11】 前記pHがポリフォスフェートを含む組成物で上昇させる
ことを特徴とする、請求項4に記載のプロセス。 - 【請求項12】 約3.5未満のpHを有する前記水溶性組成物がクエン酸
で形成されることを特徴とする、請求項1又は請求項2のいずれかに記載のプロ
セス。 - 【請求項13】 前記蛋白質に富む組成物のpHが中性まで上げられること
を特徴とする、請求項3に記載のプロセス。 - 【請求項14】 ゲルに形成されることのできる前記回収された蛋白質に富
む組成物が蛋白質の総重量に対して少なくとも約8重量%から約30重量%の筋
漿蛋白質を含むことを特徴とする、請求項1、請求項2又は請求項4のいずれか
に記載のプロセス。 - 【請求項15】 ゲルに形成されることのできる前記回収された蛋白質に富
む組成物が蛋白質の総重量に対して少なくとも約18重量%から約30重量%の
筋漿蛋白質を含むことを特徴とする、請求項1、請求項2又は請求項4のいずれ
かに記載のプロセス。 - 【請求項16】 前記回収された蛋白質に富む組成物が蛋白質の総重量に対
して少なくとも約8重量%から約30重量%の筋漿蛋白質を含むことを特徴とす
る、請求項3に記載のプロセス。 - 【請求項17】 前記回収された蛋白質に富む組成物が蛋白質の総重量に対
して少なくとも約18重量%から約30重量%の筋漿蛋白質を含むことを特徴と
する、請求項3に記載のプロセス。 - 【請求項18】 前記動物筋肉組織と前記水溶液組成から形成された前記蛋
白質に富む水溶液が約7:1より大きい水溶液体積と組織重量の比を有すること
を特徴とする、請求項1又は請求項2のいずれかに記載のプロセス。 - 【請求項19】 前記動物筋肉組織と前記水溶液組成から形成された前記蛋
白質に富む水溶液が約9:1より大きい水溶液体積と組織重量の比を有すること
を特徴とする、請求項1又は請求項2のいずれかに記載のプロセス。 - 【請求項20】 前記動物筋肉組織と前記水溶液組成から形成された前記蛋
白質に富む水溶液が約7:1より大きい水溶液体積と組織重量の比を有すること
を特徴とする、請求項4に記載のプロセス。 - 【請求項21】 前記動物筋肉組織と前記水溶液組成から形成された前記蛋
白質に富む水溶液が約9:1より大きい水溶液体積と組織重量の比を有すること
を特徴とする、請求項4に記載のプロセス。 - 【請求項22】 前記動物筋肉組織と前記水溶液組成から形成された前記蛋
白質に富む水溶液が約7:1より大きい水溶液体積と組織重量の比を有すること
を特徴とする請求項5に記載のプロセス。 - 【請求項23】 前記動物筋肉組織と前記水溶液組成から形成された前記蛋
白質に富む水溶液が約9:1より大きい水溶液体積と組織重量の比を有すること
を特徴とする、請求項5に記載のプロセス。 - 【請求項24】 前記蛋白質に富む水溶液が約200mM未満のイオン強度
を有する請求項1又は請求項2のいずれかに記載のプロセス。 - 【請求項25】 前記蛋白質に富む水溶液が約200mM未満のイオン強度
を有する請求項4に記載のプロセス。 - 【請求項26】 前記蛋白質に富む水溶液が約200mM未満のイオン強度
を有する請求項5に記載のプロセス。 - 【請求項27】 動物筋肉組成から分離された蛋白質に富む固体組成物であ
って、前記固体組成物がミオフィブリルと膜脂質を実質的に含まないミオフィブ
リル蛋白質を含み、前記ミオフィブリル蛋白質がゲルに形成されることのできる
ことを特徴とする、蛋白質に富む固体組成物。 - 【請求項28】 ゲルに形成されることのできる筋漿蛋白質であって、蛋白
質の全重量に対し、少なくとも約8重量%から多くとも約30重量%の筋漿蛋白
質を含有することを特徴とする、請求項27に記載の組成物。 - 【請求項29】 ゲルに形成されることのできる筋漿蛋白質であって、蛋白
質の全重量に対し、少なくとも約10重量%から多くとも約30重量%の筋漿蛋
白質を含有することを特徴とする、請求項27に記載の組成物。 - 【請求項30】 ゲルに形成されることのできる筋漿蛋白質であって、蛋白
質の全重量に対し、少なくとも約15重量%から多くとも約30重量%の筋漿蛋
白質を含有することを特徴とする、請求項27に記載の組成物。 - 【請求項31】 ゲルに形成されることのできる筋漿蛋白質であって、蛋白
質の全重量に対し、少なくとも約18重量%から多くとも約30重量%の筋漿蛋
白質を含有することを特徴とする、請求項27に記載の組成物。 - 【請求項32】 動物筋肉組織から分離された蛋白質に富む組成物であって
、前記組成物が、ミオフィブリルと筋漿蛋白質を実質的に含まないミオフィブリ
ル蛋白質であって、実質的にミオフィブリル蛋白質を変性させない約3.5未満
のpHを有する水溶液中に存在するミオフィブリル蛋白質を含有し、前記ミオフ
ィブリル蛋白質がゲルに形成されることができることを特徴とする蛋白質に富む
組成物。 - 【請求項33】 約2.5と約3.5の間のpHを有することを特徴とする
請求項32に記載の組成物。 - 【請求項34】 ゲルに形成されることのできる筋漿蛋白質であって、蛋白
質の全重量に対し、少なくとも約8重量%から多くとも約30重量%の筋漿蛋白
質を含有することを特徴とする、請求項32又は請求項33のいずれかに記載の
組成物。 - 【請求項35】 ゲルに形成されることのできる筋漿蛋白質であって、蛋白
質の全重量に対し、少なくとも約10重量%から多くとも約30重量%の筋漿蛋
白質を含有することを特徴とする、請求項32又は請求項33のいずれかに記載
の組成物。 - 【請求項36】 ゲルに形成されることのできる筋漿蛋白質であって、蛋白
質の全重量に対し、少なくとも約15重量%の筋漿蛋白質を含有することを特徴
とする、請求項32又は請求項33のいずれかに記載の組成物。 - 【請求項37】 ゲルに形成されることのできる筋漿蛋白質であって、蛋白
質の全重量に対し、少なくとも約18重量%の筋漿蛋白質を含有することを特徴
とする、請求項32又は請求項33のいずれかに記載の組成物。 - 【請求項38】 動物筋肉組織から分離された蛋白質に富むゲル組成物であ
って、ミオフィブリルと膜脂質を実質的に含まないミオフィブリル蛋白質を含有
することを特徴とする蛋白質に富むゲル組成物。 - 【請求項39】 蛋白質の全重量に対し、少なくとも約8重量%から多くと
も約30重量%の筋漿蛋白質を含有することを特徴とする、請求項38に記載の
組成物。 - 【請求項40】 蛋白質の全重量に対し、少なくとも約10重量%から多く
とも約30重量%の筋漿蛋白質を含有することを特徴とする、請求項38に記載
の組成物。 - 【請求項41】 蛋白質の全重量に対し、少なくとも約15重量%から多く
とも約30重量%の筋漿蛋白質を含有することを特徴とする、請求項38に記載
の組成物。 - 【請求項42】 蛋白質の全重量に対し、少なくとも約18重量%から多く
とも約30重量%の筋漿蛋白質を含有することを特徴とする、請求項38に記載
の組成物。 - 【請求項43】 前記動物筋肉組織が魚の筋肉組織であることを特徴とする
、請求項27、請求項32又は請求項38のいずれかに記載のプロセス。 - 【請求項44】 前記動物筋肉組織がニワトリの筋肉組織であることを特徴
とする、請求項27、請求項32又は請求項38のいずれかに記載のプロセス。 - 【請求項45】 前記動物筋肉組織が魚の筋肉組織であることを特徴とする
、請求項28、請求項33又は請求項39のいずれかに記載のプロセス。 - 【請求項46】 前記動物筋肉組織がニワトリの筋肉組織であることを特徴
とする、請求項28、請求項33又は請求項39のいずれかに記載のプロセス。
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