KR880002533A - 향 신경성 인자 - Google Patents

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KR880002533A
KR880002533A KR1019870008687A KR870008687A KR880002533A KR 880002533 A KR880002533 A KR 880002533A KR 1019870008687 A KR1019870008687 A KR 1019870008687A KR 870008687 A KR870008687 A KR 870008687A KR 880002533 A KR880002533 A KR 880002533A
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프란세스코델라발레
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에프. 델라 발레
피디아,에스.피.에이.
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    • C07—ORGANIC CHEMISTRY
    • C07K—PEPTIDES
    • C07K14/00—Peptides having more than 20 amino acids; Gastrins; Somatostatins; Melanotropins; Derivatives thereof
    • C07K14/435—Peptides having more than 20 amino acids; Gastrins; Somatostatins; Melanotropins; Derivatives thereof from animals; from humans
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    • A61—MEDICAL OR VETERINARY SCIENCE; HYGIENE
    • A61P—SPECIFIC THERAPEUTIC ACTIVITY OF CHEMICAL COMPOUNDS OR MEDICINAL PREPARATIONS
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    • A—HUMAN NECESSITIES
    • A61—MEDICAL OR VETERINARY SCIENCE; HYGIENE
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Abstract

내용 없음

Description

향 신경성 인자
본 내용은 요부공개 건이므로 전문내용을 수록하지 않았음
제1도는 균질화물의 총량을 산침전, 중화 및 투석하고, 생물학적 활성분획의 확인 후에 얻은 소의 미형상층액의 세파엑스 G- 150으로 부터의 대표적인 용출 프로필을 나타낸 것이다.
제2도는 세파덱스 G-150컬럼으로 부터 얻은 활성 용출물의 TSK-CM-3SW컬럼으로 부터의 대표적인 용출 프로필을 나타낸 것이다.
제3A 도는 바이오래드 표준 단백질(레인 1 및 레인5), 정제공정의 주요단계로 부터 유도된 활성물질(5㎍단백질/레인), 즉 균질화물 총량을 산침전, 중화 및 동결건조시킨 후에 얻은 상층 추출물(레인2), 세파덱스 G-150컬럼의 활성용출액(레인3) 및 TSK-CM-3SW컬럼의 활성 용출액(레인4)으로 은염색한 후의 SDS-PAGE겔 전기영동의 예를 나타낸 것이다.
제3B도는 표준 바이오래드 지시제(레인 1 및 4), 생쥐타액선으로 부터의 β-NGF 2.5㎍(레인 2) 및 TSK-CM-3SW컬럼에서 용출된 활성물질 2.5㎍으로 은염색 한 후의 SDS-PAGE겔 전기영동의 결곽를 나타낸 것이다.

Claims (24)

  1. (a)포유류 뇌조직을 균질화, (b)생성된 균질화물을 산 침전, (c)분자량 범위가 5∼10킬로달톤인 투석막을 이용해 위에서 생성된 상청액을 투석, 및 (d)투석된 상청액을 크로마토그라피 분류하여 그들의 분자량에 상응하는 상청액성분들을 분리하는 단계로 이루어짐을 특징으로 하는, 분자량 약 14, 400달톤의 기본 단백질인 향 신경성 인자의 제조방법
  2. 제1항에 있어서, (e)상기에서 얻은 향 신경성 활성 분획을 암모니움 아세테이트 완충액 성분으로 양이온 교환시켜 정제하는 단계가 추가로 포함된 방법.
  3. 제1항 또는 2항에 있어서, 포유류 뇌조직이 소의 뇌조직인 방법.
  4. 제1항 또는 2항에 있어서, 소의 뇌에서 나온 미형핵을 이용해 상기의 과정을 거치는 방법.
  5. 제1항에 있어서, (b)단계를 4∼5범위의 pH에서 수행하는 방법.
  6. 제1항에 있어서, 크로마토 그라피 분류단계(d)를 10nM∼30nM농도의 회석된 완충 용리액을 사용해 분자체상에서 수행하는 방법.
  7. 제6항에 있어서, 분류범위가 5,000∼150,000달통의 범위인 고정상을 사용해 수행하는 방법.
  8. 제2항에 있어서, 농도가 0.1M∼1M이고 pH가 6∼7인 암모니움 아세테이트 완충액 성분을 사용해 향 신경성 활성유분을 양이온 크로마토그라피 컬럼에서 용리시키는 방법.
  9. 제1항 또는 2항에 있어서, 0∼6℃의 온도에서 과정을 진행시키는 방법.
  10. 제1항 또는 2항에 있어서, 향 신경성 활성 분획들을 함께 풀(pool)시키고 이어서 등결-건조시키는 방법.
  11. 분자량 약 14,400달톤의 기본 단백질인 향 신경성 인자.
  12. 제11항에 있어서, 등전점이 약 10인 향 신경성 인자.
  13. 제11항에 있어서, 특효활성이 최소한 약 0.01mg/향 신경성 단위(trophic units)인 향 신경성 인자 : 여기서 향 신경성 단위는 포화된 농도의 활성물질에 반응하는 생존 뉴우런의 최대수의 1/2의 생존할 수 있는 단백질 농도(㎍/ml)로 정의된다.
  14. 포유동물 뇌의 미형핵에서 유도된 기본 단백질이며, 향 신경성 활성을 지니며, 분자량이 약 14,400달톤인 향 신경성 인자.
  15. 제14항에 있어서, 등전점이 약 10인 향 신경성 인자.
  16. 제1항의 방법의 따라 제조된 향 신경성 인자.
  17. 제16항에 있어서, 향 신경성 인자가 세파덱스 G-150으로 크로마토그라피 분류를 수행할 때 제1도의 전수평 바(bar)로 표시되는 분획인 향 신경성 인자.
  18. 제2항의 방법에 따라 제조된 향 신경성 인자.
  19. 제18항에 있어서, 향 신경성 인자가 제2도의 전수평 바로 표시되는 분획인 향 신경성 인자.
  20. 신경세포의 생존 및 미분화를 향상시킬 수 있는, 제1항 또는 2항의 방법에 따라 제조된 향 신경성 인자.
  21. 제11항에 따른 향 신경성으로 활성인 양의 향 신경성 인자와, 그리고 약제학적으로 허용되는 엑시피언트나 회석제 비히클로 이루어진 약제학적 조성물.
  22. 제14항 또는 15항에 따른 향 신경성으로 활성인 양의 향 신경성 인자, 그리고 약제학적으로 허용되는 엑시피언트나 희석제 비히클로 이루어진 약제학적 조성물.
  23. 제1항 또는 2항에 따른 방법으로 제조된 향 신경성으로 활성인 양의 향 신경성 인자, 그리고 약제학적으로 허용되는 엑시피언트나 희석제 비히클로 이루어진 약제학적 조성물.
  24. 제21항 내지 23항중의 어느 하나에 있어서, 최소한 하나의 강그리오시드나 최소한 하나의 포스포리피드를 추가로 함유하는 약제학적 조성물.
    ※ 참고사항 : 최초출원 내용에 의하여 공개하는 것임.
KR1019870008687A 1986-08-07 1987-08-07 향 신경성 인자 KR880002533A (ko)

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Families Citing this family (9)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
IT1219839B (it) * 1988-02-08 1990-05-24 Fidia Farmaceutici Purificazione,caratterizazione e applicazione di un fattore neuronotrofico derivato da cervello di nammifero
US5218094A (en) * 1986-08-07 1993-06-08 Fidia, S.P.A. Neuronotrophic factor derived from mammalian brain tissue
IT1219874B (it) * 1988-03-18 1990-05-24 Fidia Farmaceutici Utilizzazione del fattore di crescita nervoso umano e sue composizioni farmaceutiche
US5073543A (en) * 1988-07-21 1991-12-17 G. D. Searle & Co. Controlled release formulations of trophic factors in ganglioside-lipsome vehicle
CN1055094C (zh) * 1997-07-04 2000-08-02 安玉会 牛脑神经肽ff的制备方法
ES2322882B1 (es) * 2006-10-25 2010-04-22 Lipotec Sa Peptidos inhibidores de la exocitosis neuronal.
RU2727154C1 (ru) * 2019-09-17 2020-07-21 Общество С Ограниченной Ответственностью "Герофарм" Композиция полипептидов, обладающая свойством нормализовать функции головного мозга
RU2727167C1 (ru) * 2019-09-17 2020-07-21 Общество С Ограниченной Ответственностью "Герофарм" Композиция полипептидов, обладающая свойством нормализовать функции головного мозга
CN113214379A (zh) * 2021-04-07 2021-08-06 云南龙凤谷生物药业有限公司 一种眼镜蛇毒神经生长因子的制备方法

Family Cites Families (1)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
IL67313A0 (en) * 1981-12-22 1983-03-31 Baylor College Medicine Pharmaceutical compositions comprising neurotropic factors for treating amyotrophic lateral sclerosis,parkinson disease and alzheimer disease and methods for diagnosing these diseases

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